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***  SbcCD  ***

CA distance fluctuations for 240322225736162140

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
LYS 302 0.04 MET 1 -0.03 ASN 424
LYS 302 0.04 ARG 2 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 PRO 3 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 LYS 4 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 LYS 5 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 ILE 6 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 THR 7 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 LEU 8 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 LYS 9 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 GLY 10 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 11 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 THR 12 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.04 THR 13 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.04 PHE 14 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.04 GLN 15 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.04 ASN 16 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 ALA 17 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 THR 18 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 ILE 19 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 ILE 20 -0.05 ASN 424
LYS 302 0.04 ASP 21 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 PHE 22 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 THR 23 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 LYS 24 -0.04 ASN 424
LYS 302 0.04 PHE 25 -0.05 ASN 424
LYS 302 0.03 GLY 26 -0.05 ASN 424
LYS 302 0.04 ASN 27 -0.05 ASN 424
LYS 302 0.04 PHE 28 -0.06 ASN 424
LYS 302 0.04 PHE 29 -0.06 ASN 424
LYS 302 0.04 ALA 30 -0.06 ASN 424
LYS 302 0.04 ILE 31 -0.06 ASN 424
LYS 302 0.04 ILE 32 -0.07 ASN 425
LYS 302 0.04 GLY 33 -0.07 ASN 425
LYS 302 0.04 GLU 34 -0.07 ASN 425
LYS 302 0.04 ASN 35 -0.07 ASN 425
LYS 302 0.04 GLY 36 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.04 SER 37 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.04 GLY 38 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.04 LYS 39 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.04 SER 40 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 41 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.04 ILE 42 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 PHE 43 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 ASP 44 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 ALA 45 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 MET 46 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 THR 47 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 HIS 48 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ALA 49 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 50 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 PHE 51 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 GLY 52 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ALA 53 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ALA 54 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 ALA 55 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 LYS 56 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 57 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 58 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.06 LYS 59 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.06 GLY 60 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.06 VAL 61 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ASN 62 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 63 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 64 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 65 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 66 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 TYR 67 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 68 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 69 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ASN 70 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ASP 71 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ALA 72 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 73 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 74 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 GLU 75 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 PHE 76 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.04 GLU 77 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.04 PHE 78 -0.03 ASN 424
LYS 302 0.04 GLN 79 -0.03 ASN 424
LYS 302 0.04 HIS 80 -0.03 ASN 424
ALA 304 0.04 ARG 81 -0.02 ASN 424
ALA 304 0.04 ASN 82 -0.02 ASN 424
ALA 304 0.04 GLU 83 -0.02 ASN 424
ALA 304 0.04 THR 84 -0.03 ASN 424
LYS 302 0.05 TYR 85 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ARG 86 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 VAL 87 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ARG 88 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ARG 89 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 90 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 91 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 LYS 92 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 GLU 93 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ARG 94 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 GLN 95 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 GLY 96 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 PHE 97 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 98 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 SER 99 -0.03 ASN 425
ALA 304 0.05 LYS 100 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.04 LEU 101 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.04 ASN 102 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.04 LYS 103 -0.02 ASN 424
ALA 304 0.04 LYS 104 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.04 ASN 105 -0.02 ASN 424
ALA 304 0.04 ASN 106 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.05 TRP 107 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.05 ASP 108 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.05 ILE 109 -0.02 ASN 425
ALA 304 0.05 LEU 110 -0.02 ASN 425
LYS 302 0.05 VAL 111 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 GLU 112 -0.03 ASN 425
ASP 340 0.06 ARG 113 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 SER 114 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 GLU 115 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 LYS 116 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 GLU 117 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 ILE 118 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 THR 119 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 LYS 120 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 LYS 121 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 122 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 GLU 123 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 ASP 124 -0.02 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 125 -0.02 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 126 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 GLY 127 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 128 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ASP 129 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 130 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ASP 131 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 132 -0.04 CYS 423
LYS 302 0.05 PHE 133 -0.04 CYS 423
LYS 302 0.05 THR 134 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 LYS 135 -0.05 CYS 423
LYS 302 0.05 THR 136 -0.05 CYS 423
LYS 302 0.05 THR 137 -0.05 CYS 423
LYS 302 0.05 LEU 138 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.05 ILE 139 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.05 PRO 140 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.05 GLN 141 -0.07 ASN 425
LYS 302 0.05 ASP 142 -0.07 ASN 425
LYS 302 0.05 ARG 143 -0.06 ASN 425
LYS 302 0.05 PHE 144 -0.07 CYS 423
LYS 302 0.05 ARG 145 -0.07 CYS 423
LYS 302 0.05 ALA 146 -0.06 CYS 423
LYS 302 0.05 ILE 147 -0.06 CYS 423
LYS 302 0.05 ILE 148 -0.06 CYS 423
LYS 302 0.05 ASP 149 -0.06 CYS 423
LYS 302 0.05 GLN 150 -0.05 CYS 423
LYS 302 0.05 LYS 151 -0.05 ASN 425
LYS 302 0.06 ALA 152 -0.04 CYS 423
LYS 302 0.06 ALA 153 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.06 GLU 154 -0.04 ASN 425
LYS 302 0.05 ARG 155 -0.04 CYS 423
LYS 302 0.06 ARG 156 -0.04 CYS 423
LYS 302 0.06 ASN 157 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 SER 158 -0.04 CYS 423
LYS 302 0.06 PHE 159 -0.03 CYS 423
LYS 302 0.06 LYS 160 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.06 HIS 161 -0.03 ASN 425
LYS 302 0.05 LEU 162 -0.03 CYS 423
LYS 302 0.06 ALA 163 -0.02 CYS 423
LYS 302 0.06 ASN 164 -0.02 ASN 425
LYS 302 0.06 THR 165 -0.02 ASN 425
LYS 490 0.07 THR 166 -0.02 ASN 425
LYS 490 0.08 ILE 167 -0.02 ALA 428
VAL 493 0.08 TYR 168 -0.01 LEU 657
LYS 490 0.08 GLU 169 -0.02 ALA 428
LYS 490 0.09 GLU 170 -0.02 ALA 428
LYS 490 0.11 MET 171 -0.01 LEU 657
LYS 490 0.10 ARG 172 -0.01 LEU 657
LYS 490 0.10 GLU 173 -0.01 ALA 428
LYS 490 0.11 GLN 174 -0.01 LEU 657
LYS 490 0.12 ALA 175 -0.01 LEU 657
ASP 545 0.11 ASN 176 -0.01 THR 660
LYS 490 0.11 ILE 177 -0.01 THR 660
LYS 490 0.12 LYS 178 -0.01 THR 660
ASP 545 0.13 LYS 179 -0.01 THR 660
ILE 548 0.12 LYS 180 -0.01 THR 660
SER 552 0.12 GLU 181 -0.01 THR 660
SER 552 0.14 ILE 182 -0.01 THR 660
ILE 548 0.14 GLU 183 -0.01 THR 660
SER 552 0.13 GLN 184 -0.01 THR 660
SER 552 0.15 SER 185 -0.01 THR 660
SER 552 0.16 ILE 186 -0.01 THR 660
SER 552 0.15 ALA 187 -0.01 THR 660
SER 552 0.15 THR 188 -0.01 THR 660
SER 552 0.17 LYS 189 -0.01 THR 660
SER 552 0.16 ILE 190 -0.01 THR 660
LYS 555 0.15 GLY 191 -0.01 THR 660
LYS 555 0.16 GLU 192 -0.01 THR 660
LYS 555 0.18 LEU 193 -0.01 THR 660
ASN 599 0.17 GLY 194 -0.01 THR 660
ASN 599 0.15 PHE 195 -0.01 THR 660
LYS 555 0.17 ARG 196 -0.01 THR 660
ASN 599 0.19 THR 197 -0.01 THR 660
ASN 599 0.18 LEU 198 -0.01 THR 660
ASN 603 0.18 ASP 199 -0.01 THR 660
ASN 603 0.21 ILE 200 -0.01 THR 660
ASN 599 0.22 TYR 201 -0.01 THR 660
ASN 599 0.20 ASN 202 -0.01 THR 660
ASN 599 0.19 GLU 203 -0.01 THR 660
ASN 599 0.20 ASN 204 -0.01 THR 660
ASN 599 0.22 ASN 205 -0.01 THR 660
THR 595 0.21 LYS 206 -0.01 THR 660
THR 595 0.22 GLU 207 -0.01 THR 660
THR 595 0.25 ASN 208 -0.01 THR 660
LEU 596 0.24 ILE 209 -0.01 THR 660
LEU 596 0.29 ASP 210 -0.02 THR 660
LYS 555 0.27 THR 211 -0.02 THR 660
ASN 599 0.32 ILE 212 -0.02 THR 660
ASN 599 0.33 GLU 213 -0.02 THR 660
ASN 599 0.26 LEU 214 -0.02 THR 660
LYS 555 0.29 LYS 215 -0.02 THR 660
ASN 603 0.36 ASN 216 -0.02 THR 660
ASN 603 0.31 LYS 217 -0.02 THR 660
ASN 603 0.27 LYS 218 -0.02 THR 660
TYR 607 0.32 ILE 219 -0.02 THR 660
LYS 606 0.34 GLU 220 -0.02 THR 660
SER 610 0.28 LEU 221 -0.02 THR 660
SER 610 0.28 TYR 222 -0.02 THR 660
SER 610 0.36 ALA 223 -0.02 THR 660
SER 610 0.31 LYS 224 -0.02 THR 660
SER 610 0.26 GLN 225 -0.02 THR 660
ILE 614 0.30 GLU 226 -0.02 THR 660
ILE 614 0.32 HIS 227 -0.02 THR 660
ILE 614 0.26 LEU 228 -0.02 THR 660
LEU 617 0.25 THR 229 -0.02 THR 660
LEU 617 0.30 ILE 230 -0.03 THR 660
LEU 617 0.29 LYS 231 -0.02 THR 660
LEU 617 0.24 LEU 232 -0.02 THR 660
ASN 621 0.25 GLU 233 -0.03 THR 660
ASN 621 0.27 ASP 234 -0.03 THR 660
ASN 621 0.23 GLU 235 -0.03 THR 660
LYS 326 0.21 LYS 236 -0.03 THR 660
ILE 624 0.24 ASN 237 -0.03 THR 660
ILE 624 0.23 VAL 238 -0.03 THR 660
LYS 326 0.20 LEU 239 -0.03 THR 660
LYS 326 0.22 LYS 240 -0.03 THR 660
ILE 628 0.21 ILE 241 -0.03 THR 660
LYS 326 0.19 TYR 242 -0.03 THR 660
LYS 326 0.20 GLN 243 -0.03 THR 660
LYS 326 0.21 THR 244 -0.03 THR 660
ILE 322 0.19 LEU 245 -0.03 THR 660
LYS 326 0.18 GLU 246 -0.03 THR 660
LYS 326 0.19 LYS 247 -0.03 THR 660
ILE 322 0.18 GLU 248 -0.04 THR 660
ILE 322 0.17 ILE 249 -0.03 THR 660
ILE 322 0.17 ILE 250 -0.03 THR 660
ILE 322 0.17 SER 251 -0.03 THR 660
ILE 322 0.16 TYR 252 -0.03 THR 660
ILE 322 0.15 SER 253 -0.02 THR 660
ILE 322 0.15 ASN 254 -0.02 THR 660
ILE 322 0.15 ILE 255 -0.03 THR 660
ILE 322 0.14 HIS 256 -0.02 THR 660
ILE 322 0.14 ASN 257 -0.01 THR 660
ILE 322 0.14 GLN 258 -0.01 THR 660
ILE 322 0.13 LYS 259 -0.01 THR 660
ILE 322 0.13 ASN 260 -0.01 HIS 270
ILE 322 0.13 ASN 261 -0.00 GLU 826
ILE 322 0.12 ASN 262 -0.00 GLU 826
ILE 322 0.12 ASP 263 -0.01 VAL 267
ILE 322 0.11 LYS 264 -0.00 GLU 826
ILE 322 0.11 GLU 265 -0.00 GLU 826
SER 318 0.10 ILE 266 -0.01 GLU 826
SER 318 0.10 VAL 267 -0.01 ASN 668
SER 318 0.09 GLU 268 -0.01 ASN 668
SER 318 0.09 ASP 269 -0.01 ASN 668
SER 318 0.08 HIS 270 -0.02 PRO 667
SER 318 0.08 GLN 271 -0.01 ILE 339
SER 318 0.08 ASN 272 -0.02 ILE 339
SER 318 0.08 MET 273 -0.02 ILE 339
SER 318 0.08 GLN 274 -0.02 ILE 339
SER 318 0.08 ILE 275 -0.02 ILE 339
SER 318 0.09 SER 276 -0.02 ILE 339
SER 318 0.09 GLU 277 -0.02 ILE 339
ASP 315 0.09 ARG 278 -0.02 ILE 339
SER 318 0.10 ASP 279 -0.02 ILE 339
LYS 670 0.11 PHE 280 -0.01 ILE 339
LYS 670 0.11 LYS 281 -0.01 ILE 339
THR 673 0.11 ASN 282 -0.01 ILE 339
THR 673 0.13 ASN 283 -0.01 ILE 339
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