***  S425L 20  ***

CA distance fluctuations for 2401180507361594694

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
PRO 675		0.17	MET 1	-0.01		ILE 671
PRO 675		0.17	ALA 2	-0.04		ILE 671
PRO 675		0.19	ALA 3	-0.03		ILE 671
PRO 675		0.22	ALA 4	-0.04		ILE 671
PRO 675		0.23	LYS 5	-0.07		ILE 671
PRO 675		0.26	VAL 6	-0.05		ILE 671
PRO 675		0.27	ALA 7	-0.10		ILE 671
PRO 675		0.30	LEU 8	-0.09		ILE 671
PRO 675		0.32	THR 9	-0.13		ILE 671
PRO 675		0.31	LYS 10	-0.17		ILE 671
PRO 675		0.33	ARG 11	-0.17		ILE 671
PRO 675		0.34	ALA 12	-0.23		ILE 671
PRO 675		0.33	ASP 13	-0.26		ILE 671
PRO 675		0.35	PRO 14	-0.25		ILE 671
PRO 675		0.35	ALA 15	-0.31		ILE 671
PRO 675		0.35	GLU 16	-0.33		ILE 671
PRO 675		0.37	LEU 17	-0.29		ILE 671
PRO 675		0.38	ARG 18	-0.31		ILE 671
PRO 675		0.38	THR 19	-0.38		ILE 671
PRO 675		0.39	ILE 20	-0.36		ILE 671
PRO 675		0.41	PHE 21	-0.31		ILE 671
PRO 675		0.41	LEU 22	-0.37		ILE 671
PRO 675		0.41	LYS 23	-0.41		ILE 671
PRO 675		0.43	TYR 24	-0.37		LYS 669
PRO 675		0.45	ALA 25	-0.33		LYS 669
PRO 675		0.46	SER 26	-0.38		LYS 669
PRO 675		0.48	ILE 27	-0.33		THR 667
PRO 675		0.47	GLU 28	-0.31		LYS 669
PRO 675		0.49	LYS 29	-0.25		ILE 671
PRO 675		0.48	ASN 30	-0.24		ILE 671
PRO 675		0.45	GLY 31	-0.29		ILE 671
PRO 675		0.45	GLU 32	-0.27		ILE 671
PRO 675		0.45	PHE 33	-0.29		ILE 671
PRO 675		0.47	PHE 34	-0.24		THR 667
PRO 675		0.47	MET 35	-0.25		THR 667
PRO 675		0.50	SER 36	-0.26		THR 667
PRO 675		0.51	PRO 37	-0.20		THR 667
PRO 675		0.50	ASN 38	-0.30		THR 667
PRO 675		0.47	ASP 39	-0.32		THR 667
PRO 675		0.46	PHE 40	-0.24		THR 667
PRO 675		0.48	VAL 41	-0.22		THR 667
PRO 675		0.47	THR 42	-0.32		THR 667
PRO 675		0.45	ARG 43	-0.37		THR 667
PRO 675		0.43	TYR 44	-0.30		LYS 669
PRO 675		0.43	LEU 45	-0.24		ILE 671
PRO 675		0.44	ASN 46	-0.30		THR 667
PRO 675		0.45	ILE 47	-0.21		THR 667
PRO 675		0.47	PHE 48	-0.26		THR 667
PRO 675		0.45	GLY 49	-0.36		THR 667
PRO 675		0.46	GLU 50	-0.46		THR 667
PRO 675		0.48	SER 51	-0.39		THR 667
PRO 675		0.51	GLN 52	-0.40		THR 667
PRO 675		0.52	PRO 53	-0.24		THR 667
PRO 675		0.55	ASN 54	-0.09		THR 667
PRO 675		0.56	PRO 55	-0.12		SER 666
PRO 675		0.58	LYS 56	-0.01		LEU 660
PRO 675		0.55	THR 57	-0.01		LYS 56
PRO 675		0.53	VAL 58	-0.10		THR 667
PRO 675		0.55	GLU 59	-0.05		SER 666
PRO 675		0.55	LEU 60	-0.01		LEU 660
PRO 675		0.51	LEU 61	-0.02		ILE 671
PRO 675		0.51	SER 62	-0.08		THR 667
PRO 675		0.53	GLY 63	-0.01		SER 666
PRO 675		0.50	VAL 64	-0.00		GLU 50
PRO 675		0.48	VAL 65	-0.05		THR 667
PRO 675		0.50	ASP 66	-0.05		THR 667
PRO 675		0.51	GLN 67	-0.01		SER 666
PRO 675		0.53	THR 68	-0.02		SER 666
PRO 675		0.55	LYS 69	-0.02		SER 666
PRO 675		0.55	ASP 70	-0.05		SER 666
PRO 675		0.55	GLY 71	-0.09		THR 667
PRO 675		0.51	LEU 72	-0.15		THR 667
PRO 675		0.48	ILE 73	-0.15		THR 667
PRO 675		0.46	SER 74	-0.16		ILE 671
PRO 675		0.43	PHE 75	-0.20		ILE 671
PRO 675		0.43	GLN 76	-0.14		ILE 671
PRO 675		0.45	GLU 77	-0.10		ILE 671
PRO 675		0.43	PHE 78	-0.16		ILE 671
PRO 675		0.40	VAL 79	-0.16		ILE 671
PRO 675		0.42	ALA 80	-0.09		ILE 671
PRO 675		0.43	PHE 81	-0.08		ILE 671
PRO 675		0.39	GLU 82	-0.13		ILE 671
PRO 675		0.38	SER 83	-0.09		ILE 671
PRO 675		0.40	VAL 84	-0.03		ILE 671
PRO 675		0.39	LEU 85	-0.07		ILE 671
PRO 675		0.36	CYS 86	-0.08		ILE 671
PRO 675		0.36	ALA 87	-0.02		ILE 671
PRO 675		0.34	PRO 88	-0.01		GLU 50
PRO 675		0.38	ASP 89	-0.00		GLU 50
PRO 675		0.40	ALA 90	-0.01		GLU 50
PRO 675		0.42	LEU 91	-0.01		LEU 660
PRO 675		0.44	PHE 92	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.44	MET 93	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.46	VAL 94	-0.01		LEU 660
PRO 675		0.49	ALA 95	-0.01		LEU 660
PRO 675		0.50	PHE 96	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.51	GLN 97	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.53	LEU 98	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.56	PHE 99	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.56	ASP 100	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.58	LYS 101	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.59	ALA 102	-0.00		ASP 316
PRO 675		0.55	GLY 103	-0.00		GLN 67
PRO 675		0.55	LYS 104	-0.00		GLN 67
PRO 675		0.52	GLY 105	-0.00		GLU 106
PRO 675		0.56	GLU 106	-0.00		GLY 105
PRO 675		0.58	VAL 107	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.64	THR 108	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.67	PHE 109	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.68	GLU 110	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.63	ASP 111	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.62	VAL 112	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.66	LYS 113	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.64	GLN 114	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.60	VAL 115	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.60	PHE 116	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.63	GLY 117	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.60	GLN 118	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.57	THR 119	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.56	THR 120	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.56	ILE 121	-0.00		LYS 422
SER 668		0.63	HIS 122	-0.00		LYS 422
SER 668		0.63	GLN 123	-0.00		ALA 429
SER 668		0.64	HIS 124	-0.00		ALA 429
SER 668		0.74	ILE 125	-0.00		ALA 429
SER 668		0.81	PRO 126	-0.00		LYS 422
SER 668		0.78	PHE 127	-0.00		LYS 422
SER 668		0.88	ASN 128	-0.00		LYS 422
SER 668		0.83	TRP 129	-0.00		LYS 422
SER 668		0.90	ASP 130	-0.00		LYS 422
SER 668		0.85	SER 131	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.84	GLU 132	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.74	PHE 133	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.73	VAL 134	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.79	GLN 135	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.75	LEU 136	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.67	HIS 137	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.68	PHE 138	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.76	GLY 139	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.84	LYS 140	-0.00		LYS 422
ALA 670		0.82	GLU 141	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.74	ARG 142	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.72	LYS 143	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.66	ARG 144	-0.00		GLN 76
PRO 675		0.61	HIS 145	-0.00		GLY 105
PRO 675		0.57	LEU 146	-0.00		ALA 80
PRO 675		0.52	THR 147	-0.00		ALA 80
PRO 675		0.48	TYR 148	-0.00		ALA 80
PRO 675		0.45	ALA 149	-0.00		VAL 84
PRO 675		0.49	GLU 150	-0.00		ALA 80
PRO 675		0.51	PHE 151	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.47	THR 152	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.47	GLN 153	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.52	PHE 154	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.51	LEU 155	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.48	LEU 156	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.54	GLU 157	-0.00		LYS 422
SER 668		0.56	ILE 158	-0.00		LYS 422
SER 668		0.52	GLN 159	-0.00		LYS 422
SER 668		0.56	LEU 160	-0.00		LYS 422
SER 668		0.65	GLU 161	-0.00		LYS 422
SER 668		0.66	HIS 162	-0.00		LYS 422
SER 668		0.63	ALA 163	-0.00		LYS 422
SER 668		0.70	LYS 164	-0.00		LYS 422
SER 668		0.79	GLN 165	-0.00		LYS 422
SER 668		0.76	ALA 166	-0.00		ALA 429
SER 668		0.76	PHE 167	-0.00		ALA 429
SER 668		0.86	VAL 168	-0.00		ALA 429
SER 668		0.93	GLN 169	-0.00		ALA 429
SER 668		0.86	ARG 170	-0.00		ALA 429
SER 668		0.88	ASP 171	-0.00		ALA 429
SER 668		0.99	ASN 172	-0.00		ALA 429
SER 668		0.96	ALA 173	-0.00		ALA 429
SER 668		0.93	ARG 174	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.87	THR 175	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.80	GLY 176	-0.00		ALA 429
SER 668		0.74	ARG 177	-0.00		ALA 429
SER 668		0.73	VAL 178	-0.00		ALA 429
SER 668		0.67	THR 179	-0.00		ALA 429
SER 668		0.56	ALA 180	-0.00		ALA 429
SER 668		0.56	ILE 181	-0.00		ALA 429
SER 668		0.65	ASP 182	-0.00		ALA 429
SER 668		0.59	PHE 183	-0.00		ALA 429
SER 668		0.49	ARG 184	-0.00		ALA 429
SER 668		0.54	ASP 185	-0.00		ALA 429
SER 668		0.58	ILE 186	-0.00		ALA 429
SER 668		0.48	MET 187	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.48	VAL 188	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.51	THR 189	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.52	ILE 190	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.47	ARG 191	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.46	PRO 192	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.43	HIS 193	-0.01		LEU 660
PRO 675		0.41	VAL 194	-0.00		LEU 660
PRO 675		0.41	LEU 195	-0.00		ASP 423
PRO 675		0.38	THR 196	-0.01		ASP 423
PRO 675		0.38	PRO 197	-0.00		LYS 422
PRO 675		0.36	PHE 198	-0.00		HIS 421
PRO 675		0.38	VAL 199	-0.00		ASP 423
PRO 675		0.41	GLU 200	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.40	GLU 201	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.38	CYS 202	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.41	LEU 203	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.42	VAL 204	-0.00		ALA 429
PRO 675		0.39	ALA 205	-0.00		ALA 429
SER 668		0.40	ALA 206	-0.00		ALA 429
SER 668		0.48	ALA 207	-0.00		ALA 429
SER 668		0.48	GLY 208	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.43	GLY 209	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.50	THR 210	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.52	THR 211	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.59	SER 212	-0.00		ALA 429
SER 668		0.56	HIS 213	-0.00		ALA 429
SER 668		0.63	GLN 214	-0.00		ALA 429
SER 668		0.61	VAL 215	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.66	SER 216	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.68	PHE 217	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.65	SER 218	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.58	TYR 219	-0.00		ALA 429
SER 668		0.57	PHE 220	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.58	ASN 221	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.53	GLY 222	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.47	PHE 223	-0.00		ALA 429
ALA 670		0.47	ASN 224	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.48	SER 225	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.42	LEU 226	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.37	LEU 227	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.39	ASN 228	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.38	ASN 229	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.32	MET 230	-0.00		ASP 423
ALA 670		0.29	GLU 231	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.34	LEU 232	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.33	ILE 233	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.27	ARG 234	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.29	LYS 235	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.32	ILE 236	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.27	TYR 237	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.24	SER 238	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.27	THR 239	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.27	LEU 240	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.22	ALA 241	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.21	GLY 242	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.16	THR 243	-0.00		SER 519
ALA 670		0.15	ARG 244	-0.00		PHE 661
PRO 675		0.18	LYS 245	-0.00		SER 510
PRO 675		0.20	ASP 246	-0.00		HIS 506
ALA 670		0.18	VAL 247	-0.00		HIS 506
ALA 670		0.21	GLU 248	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.27	VAL 249	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.31	THR 250	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.36	LYS 251	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.38	GLU 252	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.35	GLU 253	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.36	PHE 254	-0.00		LEU 428
ALA 670		0.41	VAL 255	-0.00		LEU 428
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GLY 674		1.16	PRO 675	-0.51		GLY 478
ALA 670		0.20	MET 1	-0.00		SER 519
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ALA 670		0.28	ALA 4	-0.00		GLU 50
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ALA 670		0.35	ALA 7	-0.02		ILE 671
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ALA 670		0.63	VAL 41	-0.12		ILE 671
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ALA 670		0.71	VAL 58	-0.03		THR 667
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ALA 670		0.68	SER 62	-0.02		THR 667
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GLY 672		0.72	GLY 71	-0.03		SER 666
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ALA 670		0.64	ILE 73	-0.07		ILE 671
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ALA 670		0.56	GLN 76	-0.05		ILE 671
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ALA 670		0.17	THR 599	-0.08		ILE 671
ALA 670		0.20	TYR 600	-0.10		ILE 671
ALA 670		0.21	GLU 601	-0.08		ILE 671
ALA 670		0.20	LEU 602	-0.07		ILE 671
ALA 670		0.22	LEU 603	-0.09		ILE 671
ALA 670		0.25	GLN 604	-0.09		ILE 671
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ALA 670		0.29	TYR 608	-0.09		ILE 671
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ALA 670		0.35	PHE 611	-0.16		ILE 671
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ALA 670		0.34	VAL 614	-0.13		ILE 671
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ALA 670		0.29	PRO 616	-0.10		ILE 671
ALA 670		0.28	MET 617	-0.08		ILE 671
ALA 670		0.26	GLY 618	-0.05		ILE 671
ALA 670		0.29	SER 619	-0.06		ILE 671
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ALA 670		0.34	PRO 621	-0.05		ILE 671
ALA 670		0.38	VAL 622	-0.05		ILE 671
ALA 670		0.40	PRO 623	-0.02		ILE 671
ALA 670		0.43	LYS 624	-0.04		ILE 671
ALA 670		0.47	SER 625	-0.03		ILE 671
ALA 670		0.51	ARG 626	-0.02		ILE 671
ALA 670		0.53	ILE 627	-0.04		ILE 671
ALA 670		0.53	ASN 628	-0.10		ILE 671
ALA 670		0.53	LEU 629	-0.12		ILE 671
ALA 670		0.54	PRO 630	-0.18		ILE 671
ALA 670		0.50	ALA 631	-0.21		ILE 671
ALA 670		0.49	PRO 632	-0.19		ILE 671
ALA 670		0.50	ASN 633	-0.21		ILE 671
ALA 670		0.47	PRO 634	-0.21		ILE 671
ALA 670		0.49	ASP 635	-0.20		ILE 671
ALA 670		0.50	HIS 636	-0.15		ILE 671
ALA 670		0.47	VAL 637	-0.14		ILE 671
ALA 670		0.45	GLY 638	-0.10		ILE 671
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ALA 670		0.54	ALA 643	-0.06		ILE 671
ALA 670		0.56	VAL 644	-0.07		ILE 671
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ALA 670		0.55	THR 646	-0.00		PHE 661
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ALA 670		0.59	ASN 652	-0.00		LEU 660
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ALA 670		0.69	LEU 656	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.69	TYR 657	-0.00		LEU 660
ALA 670		0.72	LEU 658	-0.00		LYS 56
ALA 670		0.73	PRO 659	-0.00		GLU 201
ALA 670		0.70	LEU 660	-0.02		ILE 671
ALA 670		0.72	PHE 661	-0.05		ILE 671
ALA 670		0.76	LYS 662	-0.04		SER 666
ALA 670		0.79	PRO 663	-0.01		GLN 52
GLY 672		0.79	SER 664	-0.19		SER 666
GLY 672		0.84	VAL 665	-0.08		SER 666
GLY 672		0.86	SER 666	-0.19		SER 664
GLY 672		0.94	THR 667	-0.19		GLU 50
ALA 670		1.01	SER 668	-0.23		GLU 50
GLY 672		1.08	LYS 669	-0.27		GLU 50
ALA 670		1.18	ALA 670	-0.21		GLU 50
GLY 672		1.18	ILE 671	-0.31		GLU 50
GLY 672		1.28	GLY 672	-0.24		ALA 318
GLY 672		1.29	GLY 673	-0.28		ALA 318
GLY 672		1.38	GLY 674	-0.25		ALA 318
ALA 670		1.44	PRO 675	-0.24		PHE 480

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