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***  S425L  ***

CA distance fluctuations for 2401180451241588848

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 675 0.19 MET 1 -0.01 SER 510
PRO 675 0.17 ALA 2 -0.01 SER 510
PRO 675 0.16 ALA 3 -0.01 SER 510
PRO 675 0.16 ALA 4 -0.01 SER 510
PRO 675 0.14 LYS 5 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.14 VAL 6 -0.01 PRO 533
PRO 675 0.12 ALA 7 -0.01 THR 667
PRO 675 0.10 LEU 8 -0.02 THR 667
PRO 675 0.09 THR 9 -0.02 THR 667
PRO 675 0.09 LYS 10 -0.03 THR 667
PRO 675 0.09 ARG 11 -0.04 THR 667
PRO 675 0.09 ALA 12 -0.05 THR 667
PRO 675 0.09 ASP 13 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.09 PRO 14 -0.07 LYS 669
PRO 675 0.09 ALA 15 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.08 GLU 16 -0.07 LYS 669
PRO 675 0.08 LEU 17 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.09 ARG 18 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.08 THR 19 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.08 ILE 20 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.08 PHE 21 -0.10 LYS 669
PRO 675 0.08 LEU 22 -0.12 LYS 669
PRO 675 0.07 LYS 23 -0.11 LYS 669
PRO 675 0.07 TYR 24 -0.11 LYS 669
PRO 675 0.07 ALA 25 -0.14 LYS 669
PRO 675 0.07 SER 26 -0.17 LYS 669
PRO 675 0.07 ILE 27 -0.19 GLY 672
PRO 675 0.08 GLU 28 -0.20 GLY 674
PRO 675 0.08 LYS 29 -0.23 GLY 674
PRO 675 0.09 ASN 30 -0.23 GLY 674
PRO 675 0.09 GLY 31 -0.21 GLY 674
PRO 675 0.09 GLU 32 -0.18 GLY 674
PRO 675 0.08 PHE 33 -0.16 GLY 672
PRO 675 0.08 PHE 34 -0.16 GLY 672
PRO 675 0.08 MET 35 -0.15 LYS 669
PRO 675 0.07 SER 36 -0.16 LYS 669
PRO 675 0.07 PRO 37 -0.14 LYS 669
PRO 675 0.06 ASN 38 -0.14 LYS 669
PRO 675 0.07 ASP 39 -0.13 LYS 669
PRO 675 0.07 PHE 40 -0.10 THR 667
PRO 675 0.07 VAL 41 -0.09 THR 667
PRO 675 0.06 THR 42 -0.09 THR 667
PRO 675 0.06 ARG 43 -0.10 THR 667
PRO 675 0.07 TYR 44 -0.08 THR 667
PRO 675 0.07 LEU 45 -0.06 THR 667
PRO 675 0.09 ASN 46 -0.06 THR 667
PRO 675 0.12 ILE 47 -0.04 THR 667
PRO 675 0.13 PHE 48 -0.03 THR 667
PRO 675 0.14 GLY 49 -0.04 THR 667
PRO 675 0.14 GLU 50 -0.04 THR 667
PRO 675 0.15 SER 51 -0.03 THR 667
PRO 675 0.09 GLN 52 -0.08 THR 667
PRO 675 0.07 PRO 53 -0.07 THR 667
SER 666 0.08 ASN 54 -0.08 THR 667
PRO 675 0.05 PRO 55 -0.13 THR 667
SER 666 0.07 LYS 56 -0.11 LYS 669
SER 666 0.08 THR 57 -0.07 THR 667
PRO 675 0.06 VAL 58 -0.10 THR 667
PRO 675 0.07 GLU 59 -0.13 LYS 669
PRO 675 0.07 LEU 60 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.07 LEU 61 -0.07 LYS 669
PRO 675 0.07 SER 62 -0.10 LYS 669
PRO 675 0.08 GLY 63 -0.11 LYS 669
PRO 675 0.08 VAL 64 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.08 VAL 65 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.09 ASP 66 -0.12 LYS 669
PRO 675 0.09 GLN 67 -0.12 GLY 672
PRO 675 0.09 THR 68 -0.15 GLY 672
PRO 675 0.09 LYS 69 -0.16 GLY 672
PRO 675 0.08 ASP 70 -0.19 GLY 672
PRO 675 0.08 GLY 71 -0.18 GLY 672
PRO 675 0.08 LEU 72 -0.17 GLY 672
PRO 675 0.08 ILE 73 -0.14 LYS 669
PRO 675 0.09 SER 74 -0.14 GLY 672
PRO 675 0.09 PHE 75 -0.12 LYS 669
PRO 675 0.10 GLN 76 -0.11 GLY 672
PRO 675 0.09 GLU 77 -0.11 LYS 669
PRO 675 0.09 PHE 78 -0.09 LYS 669
PRO 675 0.09 VAL 79 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.10 ALA 80 -0.08 LYS 669
PRO 675 0.09 PHE 81 -0.07 LYS 669
PRO 675 0.09 GLU 82 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.10 SER 83 -0.05 LYS 669
PRO 675 0.09 VAL 84 -0.05 LYS 669
PRO 675 0.09 LEU 85 -0.04 THR 667
PRO 675 0.09 CYS 86 -0.03 THR 667
PRO 675 0.10 ALA 87 -0.03 THR 667
PRO 675 0.09 PRO 88 -0.02 THR 667
PRO 675 0.09 ASP 89 -0.01 THR 667
PRO 675 0.09 ALA 90 -0.02 THR 667
PRO 675 0.10 LEU 91 -0.01 THR 667
PRO 675 0.09 PHE 92 -0.01 THR 667
PRO 675 0.09 MET 93 -0.03 LYS 669
PRO 675 0.08 VAL 94 -0.03 THR 667
PRO 675 0.08 ALA 95 -0.02 THR 667
PRO 675 0.09 PHE 96 -0.04 LYS 669
PRO 675 0.09 GLN 97 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.08 LEU 98 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.08 PHE 99 -0.06 LYS 669
PRO 675 0.09 ASP 100 -0.09 GLY 672
PRO 675 0.08 LYS 101 -0.12 GLY 672
PRO 675 0.09 ALA 102 -0.14 GLY 672
PRO 675 0.10 GLY 103 -0.12 GLY 672
PRO 675 0.11 LYS 104 -0.12 GLY 672
PRO 675 0.11 GLY 105 -0.09 GLY 672
PRO 675 0.11 GLU 106 -0.09 GLY 672
PRO 675 0.09 VAL 107 -0.08 GLY 672
PRO 675 0.09 THR 108 -0.09 GLY 672
PRO 675 0.08 PHE 109 -0.08 GLY 672
PRO 675 0.08 GLU 110 -0.10 GLY 672
PRO 675 0.08 ASP 111 -0.09 GLY 672
SER 666 0.09 VAL 112 -0.05 GLY 672
SER 666 0.10 LYS 113 -0.05 GLY 672
SER 666 0.09 GLN 114 -0.08 GLY 672
SER 666 0.10 VAL 115 -0.05 LYS 669
SER 666 0.12 PHE 116 -0.01 LYS 669
SER 666 0.13 GLY 117 -0.01 GLY 672
SER 666 0.14 GLN 118 -0.01 LYS 669
SER 666 0.15 THR 119 -0.00 PHE 48
SER 666 0.19 THR 120 -0.00 PHE 48
PRO 675 0.20 ILE 121 -0.00 LEU 428
SER 666 0.17 HIS 122 -0.00 LEU 428
SER 666 0.21 GLN 123 -0.01 PRO 659
PRO 675 0.23 HIS 124 -0.00 LEU 660
PRO 675 0.22 ILE 125 -0.00 LEU 428
SER 666 0.17 PRO 126 -0.00 LEU 428
SER 666 0.14 PHE 127 -0.00 LEU 428
SER 666 0.12 ASN 128 -0.00 LEU 428
SER 666 0.11 TRP 129 -0.01 GLY 672
SER 666 0.10 ASP 130 -0.01 GLY 672
SER 666 0.10 SER 131 -0.00 LEU 428
SER 666 0.09 GLU 132 -0.01 ALA 429
SER 666 0.09 PHE 133 -0.01 LEU 428
SER 666 0.09 VAL 134 -0.01 GLY 672
SER 666 0.08 GLN 135 -0.02 GLY 672
PRO 675 0.09 LEU 136 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.09 HIS 137 -0.02 GLY 672
PRO 675 0.09 PHE 138 -0.05 GLY 672
PRO 675 0.10 GLY 139 -0.06 GLY 672
PRO 675 0.08 LYS 140 -0.06 GLY 672
PRO 675 0.09 GLU 141 -0.09 GLY 672
PRO 675 0.09 ARG 142 -0.08 GLY 672
PRO 675 0.10 LYS 143 -0.10 GLY 672
PRO 675 0.11 ARG 144 -0.08 GLY 672
PRO 675 0.11 HIS 145 -0.08 GLY 672
PRO 675 0.10 LEU 146 -0.05 GLY 672
PRO 675 0.11 THR 147 -0.05 GLY 672
PRO 675 0.11 TYR 148 -0.04 LYS 669
PRO 675 0.11 ALA 149 -0.02 LYS 669
PRO 675 0.10 GLU 150 -0.02 LYS 669
PRO 675 0.09 PHE 151 -0.02 LYS 669
PRO 675 0.09 THR 152 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.10 GLN 153 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.09 PHE 154 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.10 LEU 155 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.14 LEU 156 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.14 GLU 157 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.13 ILE 158 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.17 GLN 159 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.19 LEU 160 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.16 GLU 161 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.18 HIS 162 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.23 ALA 163 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.22 LYS 164 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.20 GLN 165 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.24 ALA 166 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.27 PHE 167 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.24 VAL 168 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.24 GLN 169 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.31 ARG 170 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.30 ASP 171 -0.00 GLY 672
PRO 675 0.30 ASN 172 -0.01 GLY 674
PRO 675 0.31 ALA 173 -0.02 GLY 674
PRO 675 0.27 ARG 174 -0.01 GLY 674
PRO 675 0.30 THR 175 -0.02 GLY 674
PRO 675 0.29 GLY 176 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.34 ARG 177 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.36 VAL 178 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.42 THR 179 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.43 ALA 180 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.45 ILE 181 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.39 ASP 182 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.37 PHE 183 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.39 ARG 184 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.37 ASP 185 -0.00 ASP 316
PRO 675 0.31 ILE 186 -0.00 ASP 316
PRO 675 0.32 MET 187 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.33 VAL 188 -0.00 ASP 316
PRO 675 0.29 THR 189 -0.00 ASP 316
PRO 675 0.25 ILE 190 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.26 ARG 191 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.29 PRO 192 -0.00 ASP 316
PRO 675 0.26 HIS 193 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.27 VAL 194 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.32 LEU 195 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.34 THR 196 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.38 PRO 197 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.40 PHE 198 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.38 VAL 199 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.39 GLU 200 -0.01 ASP 423
PRO 675 0.44 GLU 201 -0.01 HIS 421
PRO 675 0.43 CYS 202 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.41 LEU 203 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.45 VAL 204 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.46 ALA 205 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.42 ALA 206 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.41 ALA 207 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.45 GLY 208 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.45 GLY 209 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.44 THR 210 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.47 THR 211 -0.02 GLY 674
PRO 675 0.45 SER 212 -0.02 GLY 674
PRO 675 0.46 HIS 213 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.41 GLN 214 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.37 VAL 215 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.33 SER 216 -0.01 GLY 672
PRO 675 0.29 PHE 217 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.29 SER 218 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.32 TYR 219 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.30 PHE 220 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.27 ASN 221 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.28 GLY 222 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.31 PHE 223 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.27 ASN 224 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.25 SER 225 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.28 LEU 226 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.28 LEU 227 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.24 ASN 228 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.24 ASN 229 -0.00 PRO 427
PRO 675 0.26 MET 230 -0.01 LEU 425
PRO 675 0.24 GLU 231 -0.00 LEU 425
PRO 675 0.24 LEU 232 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.27 ILE 233 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.26 ARG 234 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.24 LYS 235 -0.01 SER 510
PRO 675 0.26 ILE 236 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.28 TYR 237 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.26 SER 238 -0.01 SER 510
PRO 675 0.25 THR 239 -0.01 SER 510
PRO 675 0.27 LEU 240 -0.01 SER 510
PRO 675 0.28 ALA 241 -0.01 SER 510
PRO 675 0.26 GLY 242 -0.01 SER 510
PRO 675 0.26 THR 243 -0.01 SER 510
PRO 675 0.28 ARG 244 -0.01 SER 510
PRO 675 0.29 LYS 245 -0.01 SER 510
PRO 675 0.32 ASP 246 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.31 VAL 247 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.33 GLU 248 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.32 VAL 249 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.33 THR 250 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.33 LYS 251 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.31 GLU 252 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.30 GLU 253 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.29 PHE 254 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.29 VAL 255 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.27 LEU 256 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.26 ALA 257 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.26 ALA 258 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.24 GLN 259 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.22 LYS 260 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.22 PHE 261 -0.00 LEU 428
PRO 675 0.21 GLY 262 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.22 GLN 263 -0.00 ASP 423
PRO 675 0.25 VAL 264 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.27 THR 265 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.29 PRO 266 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.31 MET 267 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.30 GLU 268 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.31 VAL 269 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.34 ASP 270 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.35 ILE 271 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.34 LEU 272 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.36 PHE 273 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.39 GLN 274 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.38 LEU 275 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.38 ALA 276 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.41 ASP 277 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.43 LEU 278 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.43 TYR 279 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.43 GLU 280 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.43 PRO 281 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.40 ARG 282 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.38 GLY 283 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.36 ARG 284 -0.01 LEU 428
PRO 675 0.35 MET 285 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.33 THR 286 -0.01 PRO 427
PRO 675 0.31 LEU 287 -0.01 PRO 427
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ILE 181 0.14 GLY 674 -0.08 ASN 30
HIS 213 0.17 PRO 675 -0.07 ASN 30

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