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* S425L *

CA distance fluctuations for 2401180451241588848

--- normal mode 7 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
PRO 675 0.04 MET 1 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.04 ALA 2 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.05 ALA 3 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.05 ALA 4 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.05 LYS 5 -0.02 GLY 673

PRO 675 0.06 VAL 6 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.06 ALA 7 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.07 LEU 8 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.07 THR 9 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.07 LYS 10 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.08 ARG 11 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.08 ALA 12 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.07 ASP 13 -0.10 GLY 673

PRO 675 0.08 PRO 14 -0.10 GLY 673

PRO 675 0.08 ALA 15 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.08 GLU 16 -0.14 GLY 673

PRO 675 0.08 LEU 17 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.09 ARG 18 -0.13 GLY 673

PRO 675 0.08 THR 19 -0.16 GLY 673

PRO 675 0.09 ILE 20 -0.16 GLY 673

PRO 675 0.09 PHE 21 -0.14 GLY 673

PRO 675 0.09 LEU 22 -0.17 GLY 673

PRO 675 0.09 LYS 23 -0.19 GLY 673

PRO 675 0.10 TYR 24 -0.18 GLY 673

PRO 675 0.10 ALA 25 -0.16 GLY 673

PRO 675 0.10 SER 26 -0.18 GLY 673

PRO 675 0.11 ILE 27 -0.15 GLY 673

PRO 675 0.10 GLU 28 -0.15 GLY 673

PRO 675 0.11 LYS 29 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.10 ASN 30 -0.11 GLY 673

PRO 675 0.10 GLY 31 -0.13 GLY 673

PRO 675 0.10 GLU 32 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.10 PHE 33 -0.13 GLY 673

PRO 675 0.10 PHE 34 -0.11 GLY 673

PRO 675 0.10 MET 35 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.11 SER 36 -0.11 GLY 673

PRO 675 0.11 PRO 37 -0.09 ILE 671

PRO 675 0.11 ASN 38 -0.13 ILE 671

PRO 675 0.10 ASP 39 -0.15 GLY 673

PRO 675 0.10 PHE 40 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.11 VAL 41 -0.10 ILE 671

PRO 675 0.10 THR 42 -0.15 GLY 673

PRO 675 0.10 ARG 43 -0.18 GLY 673

PRO 675 0.10 TYR 44 -0.16 GLY 673

PRO 675 0.10 LEU 45 -0.13 GLY 673

PRO 675 0.10 ASN 46 -0.16 GLY 673

PRO 675 0.10 ILE 47 -0.12 GLY 673

PRO 675 0.10 PHE 48 -0.14 ILE 671

PRO 675 0.10 GLY 49 -0.19 GLY 673

PRO 675 0.10 GLU 50 -0.24 GLY 673

PRO 675 0.11 SER 51 -0.20 ILE 671

PRO 675 0.11 GLN 52 -0.19 ILE 671

PRO 675 0.11 PRO 53 -0.12 ILE 671

PRO 675 0.12 ASN 54 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.12 PRO 55 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.13 LYS 56 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 THR 57 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 VAL 58 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.12 GLU 59 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.12 LEU 60 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 LEU 61 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.11 SER 62 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.12 GLY 63 -0.00 SER 666

PRO 675 0.12 VAL 64 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.11 VAL 65 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.11 ASP 66 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.12 GLN 67 -0.00 SER 666

PRO 675 0.12 THR 68 -0.00 SER 666

PRO 675 0.13 LYS 69 -0.00 SER 666

PRO 675 0.12 ASP 70 -0.01 SER 666

PRO 675 0.12 GLY 71 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.11 LEU 72 -0.06 ILE 671

PRO 675 0.11 ILE 73 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.10 SER 74 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.10 PHE 75 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.10 GLN 76 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.10 GLU 77 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.10 PHE 78 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.09 VAL 79 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.10 ALA 80 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.10 PHE 81 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.09 GLU 82 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.09 SER 83 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.09 VAL 84 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.09 LEU 85 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.08 CYS 86 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.09 ALA 87 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.08 PRO 88 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.09 ASP 89 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.09 ALA 90 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.10 LEU 91 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 PHE 92 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 MET 93 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 VAL 94 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 ALA 95 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.13 PHE 96 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 GLN 97 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 LEU 98 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.15 PHE 99 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.14 ASP 100 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.14 LYS 101 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.14 ALA 102 -0.00 GLN 67

PRO 675 0.13 GLY 103 -0.00 GLN 67

PRO 675 0.13 LYS 104 -0.00 GLN 67

PRO 675 0.13 GLY 105 -0.00 GLU 106

PRO 675 0.17 GLU 106 -0.00 GLY 105

PRO 675 0.19 VAL 107 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.22 THR 108 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.26 PHE 109 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.25 GLU 110 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.21 ASP 111 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.22 VAL 112 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.26 LYS 113 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.24 GLN 114 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.20 VAL 115 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.22 PHE 116 -0.00 LEU 656

ALA 670 0.27 GLY 117 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.22 GLN 118 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.20 THR 119 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.20 THR 120 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.23 ILE 121 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.28 HIS 122 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.30 GLN 123 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.30 HIS 124 -0.00 ALA 429

ALA 670 0.32 ILE 125 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.34 PRO 126 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.32 PHE 127 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.37 ASN 128 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.35 TRP 129 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.39 ASP 130 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.37 SER 131 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.36 GLU 132 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.32 PHE 133 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.31 VAL 134 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.33 GLN 135 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.30 LEU 136 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.27 HIS 137 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.28 PHE 138 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.31 GLY 139 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.35 LYS 140 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.34 GLU 141 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.31 ARG 142 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.28 LYS 143 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.26 ARG 144 -0.00 GLY 105

PRO 675 0.22 HIS 145 -0.00 GLY 105

PRO 675 0.20 LEU 146 -0.00 GLY 105

PRO 675 0.17 THR 147 -0.00 ALA 80

PRO 675 0.15 TYR 148 -0.00 VAL 84

PRO 675 0.16 ALA 149 -0.00 VAL 84

PRO 675 0.19 GLU 150 -0.00 VAL 84

PRO 675 0.18 PHE 151 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.16 THR 152 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.18 GLN 153 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.21 PHE 154 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.18 LEU 155 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.18 LEU 156 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.22 GLU 157 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.24 ILE 158 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.22 GLN 159 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.24 LEU 160 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.28 GLU 161 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.28 HIS 162 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.27 ALA 163 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.31 LYS 164 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.34 GLN 165 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.33 ALA 166 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.34 PHE 167 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.39 VAL 168 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.41 GLN 169 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.40 ARG 170 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.42 ASP 171 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.48 ASN 172 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.49 ALA 173 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.46 ARG 174 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.43 THR 175 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.39 GLY 176 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.37 ARG 177 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.36 VAL 178 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.33 THR 179 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.28 ALA 180 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.27 ILE 181 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.31 ASP 182 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.27 PHE 183 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.22 ARG 184 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.24 ASP 185 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.25 ILE 186 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.21 MET 187 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.17 VAL 188 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.19 THR 189 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.21 ILE 190 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.17 ARG 191 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.13 PRO 192 -0.00 LYS 422

ALA 670 0.11 HIS 193 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 VAL 194 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 LEU 195 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.09 THR 196 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.09 PRO 197 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.08 PHE 198 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.11 VAL 199 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.12 GLU 200 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.10 GLU 201 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.13 CYS 202 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.18 LEU 203 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.20 VAL 204 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.18 ALA 205 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.19 ALA 206 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.23 ALA 207 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.24 GLY 208 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.22 GLY 209 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.25 THR 210 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.28 THR 211 -0.00 ARG 567

PRO 675 0.32 SER 212 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.29 HIS 213 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 GLN 214 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.30 VAL 215 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 SER 216 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 PHE 217 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.29 SER 218 -0.00 PHE 217

PRO 675 0.27 TYR 219 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.27 PHE 220 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.26 ASN 221 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.23 GLY 222 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.21 PHE 223 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.21 ASN 224 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.20 SER 225 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.18 LEU 226 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.15 LEU 227 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.16 ASN 228 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.15 ASN 229 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.12 MET 230 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.11 GLU 231 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.13 LEU 232 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 ILE 233 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.09 ARG 234 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.10 LYS 235 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 ILE 236 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.10 TYR 237 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.08 SER 238 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.09 THR 239 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.10 LEU 240 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.07 ALA 241 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.07 GLY 242 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.04 THR 243 -0.00 ASN 513

ALA 670 0.04 ARG 244 -0.00 SER 510

PRO 675 0.04 LYS 245 -0.00 SER 510

PRO 675 0.05 ASP 246 -0.00 SER 510

PRO 675 0.06 VAL 247 -0.00 SER 510

PRO 675 0.08 GLU 248 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.10 VAL 249 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.12 THR 250 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.15 LYS 251 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.15 GLU 252 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.14 GLU 253 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.14 PHE 254 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.16 VAL 255 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.16 LEU 256 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.14 ALA 257 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.16 ALA 258 -0.00 LEU 425

PRO 675 0.17 GLN 259 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.16 LYS 260 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.16 PHE 261 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.19 GLY 262 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.19 GLN 263 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.19 VAL 264 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.21 THR 265 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.21 PRO 266 -0.00 MET 267

PRO 675 0.22 MET 267 -0.00 PRO 266

PRO 675 0.20 GLU 268 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.18 VAL 269 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.19 ASP 270 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.19 ILE 271 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.15 LEU 272 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.14 PHE 273 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.16 GLN 274 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.14 LEU 275 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.11 ALA 276 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.12 ASP 277 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.12 LEU 278 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.08 TYR 279 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.07 GLU 280 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.10 PRO 281 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.09 ARG 282 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.12 GLY 283 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.10 ARG 284 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.10 MET 285 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.07 THR 286 -0.00 LEU 428

PRO 675 0.06 LEU 287 -0.00 LEU 425

PRO 675 0.06 ALA 288 -0.00 LEU 425

PRO 675 0.07 ASP 289 -0.00 LEU 425

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PRO 675 0.02 LYS 580 -0.10 PRO 675

PRO 675 0.02 GLY 581 -0.09 PRO 675

PRO 675 0.02 ALA 582 -0.09 GLY 674

PRO 675 0.02 GLY 583 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.02 ALA 584 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.02 ARG 585 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.02 VAL 586 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.02 PHE 587 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.02 ARG 588 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.02 SER 589 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.02 SER 590 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.02 PRO 591 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.03 GLN 592 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.03 PHE 593 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.03 GLY 594 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.03 VAL 595 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.03 THR 596 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.03 LEU 597 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.03 LEU 598 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.03 THR 599 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.04 TYR 600 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.04 GLU 601 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.04 LEU 602 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.04 LEU 603 -0.08 GLY 673

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PRO 675 0.04 TRP 606 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.05 PHE 607 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.05 TYR 608 -0.09 GLY 673

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PRO 675 0.06 ASP 610 -0.11 GLY 673

PRO 675 0.06 PHE 611 -0.14 GLY 673

PRO 675 0.07 GLY 612 -0.13 GLY 673

PRO 675 0.06 GLY 613 -0.13 GLY 673

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PRO 675 0.06 LYS 615 -0.10 GLY 673

PRO 675 0.05 PRO 616 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.05 MET 617 -0.08 GLY 673

PRO 675 0.05 GLY 618 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.05 SER 619 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.06 GLU 620 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.06 PRO 621 -0.06 GLY 673

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PRO 675 0.07 PRO 623 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.07 LYS 624 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.08 SER 625 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.09 ARG 626 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.09 ILE 627 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.09 ASN 628 -0.09 GLY 673

PRO 675 0.09 LEU 629 -0.10 GLY 673

PRO 675 0.09 PRO 630 -0.15 GLY 673

PRO 675 0.08 ALA 631 -0.17 GLY 673

PRO 675 0.08 PRO 632 -0.15 GLY 673

PRO 675 0.08 ASN 633 -0.17 GLY 673

PRO 675 0.08 PRO 634 -0.17 GLY 673

PRO 675 0.08 ASP 635 -0.16 GLY 673

PRO 675 0.08 HIS 636 -0.13 GLY 673

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PRO 675 0.08 GLY 638 -0.09 GLY 673

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PRO 675 0.09 ALA 645 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.10 THR 646 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.10 PHE 647 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.10 ALA 648 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.10 GLY 649 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 ILE 650 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 GLU 651 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.10 ASN 652 -0.00 LEU 660

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ALA 670 0.15 GLY 655 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.15 LEU 656 -0.00 LEU 660

ALA 670 0.13 TYR 657 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 LEU 658 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 PRO 659 -0.00 PHE 419

PRO 675 0.11 LEU 660 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.12 PHE 661 -0.06 ILE 671

PRO 675 0.12 LYS 662 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.13 PRO 663 -0.01 GLN 52

PRO 675 0.13 SER 664 -0.12 SER 666

PRO 675 0.13 VAL 665 -0.05 SER 666

PRO 675 0.15 SER 666 -0.12 SER 664

PRO 675 0.18 THR 667 -0.12 GLN 52

PRO 126 0.27 SER 668 -0.15 GLU 50

ASN 172 0.27 LYS 669 -0.18 GLU 50

ASN 172 0.36 ALA 670 -0.16 GLU 50

ASN 172 0.35 ILE 671 -0.24 GLU 50

ASN 172 0.40 GLY 672 -0.20 GLU 50

ASN 172 0.41 GLY 673 -0.24 GLU 50

ALA 173 0.43 GLY 674 -0.22 ALA 318

ALA 173 0.49 PRO 675 -0.22 ALA 318

PRO 675 0.06 MET 1 -0.00 SER 519

PRO 675 0.07 ALA 2 -0.00 SER 519

PRO 675 0.08 ALA 3 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.10 ALA 4 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.10 LYS 5 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.12 VAL 6 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.13 ALA 7 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.15 LEU 8 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.16 THR 9 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.16 LYS 10 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.17 ARG 11 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.18 ALA 12 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.17 ASP 13 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.19 PRO 14 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.18 ALA 15 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.18 GLU 16 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.20 LEU 17 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.20 ARG 18 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.20 THR 19 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.20 ILE 20 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.22 PHE 21 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.22 LEU 22 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.22 LYS 23 -0.06 ILE 671

PRO 675 0.23 TYR 24 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.24 ALA 25 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.25 SER 26 -0.06 ILE 671

PRO 675 0.26 ILE 27 -0.05 ILE 671

PRO 675 0.26 GLU 28 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.27 LYS 29 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.26 ASN 30 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.25 GLY 31 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.25 GLU 32 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.25 PHE 33 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.26 PHE 34 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.25 MET 35 -0.03 ILE 671

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PRO 675 0.27 PRO 37 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.26 ASN 38 -0.04 ILE 671

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PRO 675 0.25 PHE 40 -0.03 ILE 671

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PRO 675 0.23 GLU 50 -0.08 ILE 671

PRO 675 0.24 SER 51 -0.07 ILE 671

PRO 675 0.26 GLN 52 -0.06 ILE 671

PRO 675 0.27 PRO 53 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.28 ASN 54 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.29 PRO 55 -0.01 SER 666

PRO 675 0.31 LYS 56 -0.00 LEU 660

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PRO 675 0.29 GLU 59 -0.00 SER 666

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PRO 675 0.29 GLY 63 -0.00 SER 666

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PRO 675 0.26 VAL 65 -0.00 SER 666

PRO 675 0.28 ASP 66 -0.00 SER 666

PRO 675 0.28 GLN 67 -0.00 SER 666

PRO 675 0.29 THR 68 -0.00 SER 666

PRO 675 0.31 LYS 69 -0.00 SER 666

PRO 675 0.31 ASP 70 -0.00 SER 666

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PRO 675 0.28 LEU 72 -0.01 ILE 671

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PRO 675 0.23 PHE 75 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.24 GLN 76 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.25 GLU 77 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.23 PHE 78 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.22 VAL 79 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.23 ALA 80 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.23 PHE 81 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.21 GLU 82 -0.01 ILE 671

PRO 675 0.20 SER 83 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.22 VAL 84 -0.00 SER 666

PRO 675 0.21 LEU 85 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.19 CYS 86 -0.00 ILE 671

PRO 675 0.19 ALA 87 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.18 PRO 88 -0.00 LEU 256

PRO 675 0.20 ASP 89 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.21 ALA 90 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.22 LEU 91 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.24 PHE 92 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.24 MET 93 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.25 VAL 94 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.26 ALA 95 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.27 PHE 96 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.28 GLN 97 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.29 LEU 98 -0.00 VAL 64

PRO 675 0.31 PHE 99 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.31 ASP 100 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 LYS 101 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.33 ALA 102 -0.00 ARG 567

PRO 675 0.31 GLY 103 -0.00 LYS 104

PRO 675 0.32 LYS 104 -0.00 GLY 103

PRO 675 0.30 GLY 105 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 GLU 106 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.33 VAL 107 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.36 THR 108 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.38 PHE 109 -0.00 GLU 110

PRO 675 0.38 GLU 110 -0.00 PHE 109

PRO 675 0.35 ASP 111 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.34 VAL 112 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.36 LYS 113 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.35 GLN 114 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 VAL 115 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.32 PHE 116 -0.00 PRO 192

PRO 675 0.34 GLY 117 -0.00 LYS 113

PRO 675 0.32 GLN 118 -0.00 PRO 197

PRO 675 0.30 THR 119 -0.00 PRO 192

PRO 675 0.29 THR 120 -0.00 GLN 118

PRO 675 0.29 ILE 121 -0.00 HIS 122

PRO 675 0.32 HIS 122 -0.00 ILE 121

PRO 675 0.32 GLN 123 -0.00 HIS 124

PRO 675 0.31 HIS 124 -0.00 GLN 123

PRO 675 0.32 ILE 125 -0.00 ASP 185

PRO 675 0.34 PRO 126 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.35 PHE 127 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.38 ASN 128 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.39 TRP 129 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.42 ASP 130 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.40 SER 131 -0.00 VAL 134

PRO 675 0.40 GLU 132 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.36 PHE 133 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.38 VAL 134 -0.00 SER 131

PRO 675 0.41 GLN 135 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.38 LEU 136 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.36 HIS 137 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.39 PHE 138 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.42 GLY 139 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.46 LYS 140 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.47 GLU 141 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.43 ARG 142 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.42 LYS 143 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.39 ARG 144 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.36 HIS 145 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.33 LEU 146 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.30 THR 147 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.27 TYR 148 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.26 ALA 149 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.28 GLU 150 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.29 PHE 151 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.26 THR 152 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.26 GLN 153 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.29 PHE 154 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.28 LEU 155 -0.00 ALA 429

PRO 675 0.26 LEU 156 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.28 GLU 157 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.30 ILE 158 -0.00 GLN 159

PRO 675 0.28 GLN 159 -0.00 ILE 158

PRO 675 0.27 LEU 160 -0.00 GLU 161

PRO 675 0.30 GLU 161 -0.00 LEU 160

PRO 675 0.31 HIS 162 -0.00 ILE 186

PRO 675 0.28 ALA 163 -0.00 ILE 186

PRO 675 0.30 LYS 164 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.33 GLN 165 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.31 ALA 166 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.30 PHE 167 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.33 VAL 168 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.34 GLN 169 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.31 ARG 170 -0.00 SER 83

PRO 675 0.31 ASP 171 -0.00 SER 83

PRO 675 0.33 ASN 172 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.33 ALA 173 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.33 ARG 174 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.30 THR 175 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.29 GLY 176 -0.00 LYS 422

PRO 675 0.27 ARG 177 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.27 VAL 178 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.25 THR 179 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.23 ALA 180 -0.00 SER 83

PRO 675 0.25 ILE 181 -0.00 PRO 14

PRO 675 0.27 ASP 182 -0.00 SER 83

PRO 675 0.25 PHE 183 -0.00 SER 83

PRO 675 0.24 ARG 184 -0.00 SER 83

PRO 675 0.26 ASP 185 -0.00 SER 83

PRO 675 0.27 ILE 186 -0.00 ALA 163

PRO 675 0.24 MET 187 -0.00 SER 83

PRO 675 0.24 VAL 188 -0.00 SER 83

PRO 675 0.26 THR 189 -0.00 SER 83

PRO 675 0.27 ILE 190 -0.00 SER 83

PRO 675 0.24 ARG 191 -0.00 PRO 192

PRO 675 0.23 PRO 192 -0.00 ARG 191

PRO 675 0.22 HIS 193 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.21 VAL 194 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.20 LEU 195 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.18 THR 196 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.18 PRO 197 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.17 PHE 198 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.18 VAL 199 -0.00 SER 83

PRO 675 0.20 GLU 200 -0.00 SER 83

PRO 675 0.19 GLU 201 -0.00 PRO 14

PRO 675 0.18 CYS 202 -0.00 PRO 14

PRO 675 0.20 LEU 203 -0.00 SER 83

PRO 675 0.21 VAL 204 -0.00 PRO 14

PRO 675 0.19 ALA 205 -0.00 PRO 14

PRO 675 0.18 ALA 206 -0.00 SER 83

PRO 675 0.20 ALA 207 -0.00 SER 83

PRO 675 0.20 GLY 208 -0.00 SER 83

PRO 675 0.17 GLY 209 -0.00 PRO 14

PRO 675 0.18 THR 210 -0.00 ALA 80

PRO 675 0.19 THR 211 -0.00 ALA 80

PRO 675 0.21 SER 212 -0.00 GLN 76

PRO 675 0.22 HIS 213 -0.00 ALA 80

PRO 675 0.23 GLN 214 -0.00 ALA 80

PRO 675 0.23 VAL 215 -0.00 SER 83

PRO 675 0.24 SER 216 -0.00 SER 83

PRO 675 0.25 PHE 217 -0.00 SER 216

PRO 675 0.22 SER 218 -0.00 SER 83

PRO 675 0.21 TYR 219 -0.00 SER 83

PRO 675 0.23 PHE 220 -0.00 SER 83

PRO 675 0.23 ASN 221 -0.00 SER 83

PRO 675 0.20 GLY 222 -0.00 SER 83

PRO 675 0.20 PHE 223 -0.00 SER 83

PRO 675 0.21 ASN 224 -0.00 SER 83

PRO 675 0.19 SER 225 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.17 LEU 226 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.18 LEU 227 -0.00 SER 83

PRO 675 0.19 ASN 228 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.16 ASN 229 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.15 MET 230 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.13 GLU 231 -0.00 LEU 232

PRO 675 0.12 LEU 232 -0.00 GLU 231

PRO 675 0.12 ILE 233 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.11 ARG 234 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.09 LYS 235 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.08 ILE 236 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.08 TYR 237 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.07 SER 238 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.06 THR 239 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.05 LEU 240 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.05 ALA 241 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.05 GLY 242 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.04 THR 243 -0.00 SER 510

ALA 670 0.05 ARG 244 -0.00 SER 510

PRO 675 0.06 LYS 245 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.07 ASP 246 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.06 VAL 247 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.07 GLU 248 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.07 VAL 249 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.07 THR 250 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.08 LYS 251 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.07 GLU 252 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.07 GLU 253 -0.00 LEU 8

ALA 670 0.07 PHE 254 -0.00 GLU 50

ALA 670 0.08 VAL 255 -0.00 PRO 88

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PRO 675 0.08 GLN 259 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.08 LYS 260 -0.00 LEU 660

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PRO 675 0.14 GLN 263 -0.00 LEU 660

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PRO 675 0.14 THR 265 -0.00 LEU 660

PRO 675 0.12 PRO 266 -0.00 ASP 89

PRO 675 0.15 MET 267 -0.00 ASP 89

PRO 675 0.15 GLU 268 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.13 VAL 269 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.13 ASP 270 -0.00 PRO 88

PRO 675 0.16 ILE 271 -0.00 SER 83

PRO 675 0.14 LEU 272 -0.00 SER 83

PRO 675 0.12 PHE 273 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.14 GLN 274 -0.00 SER 83

PRO 675 0.15 LEU 275 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.13 ALA 276 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.13 ASP 277 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.14 LEU 278 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.14 TYR 279 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.12 GLU 280 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.11 PRO 281 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.09 ARG 282 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.09 GLY 283 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.08 ARG 284 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.09 MET 285 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.09 THR 286 -0.00 GLU 50

PRO 675 0.10 LEU 287 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.11 ALA 288 -0.00 ASP 423

PRO 675 0.12 ASP 289 -0.00 LEU 8

PRO 675 0.12 ILE 290 -0.00 LEU 8

PRO 675 0.13 GLU 291 -0.00 LYS 624

PRO 675 0.14 ARG 292 -0.00 ARG 11

PRO 675 0.15 ILE 293 -0.00 LEU 8

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PRO 675 0.17 PRO 295 -0.00 LEU 660

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PRO 675 0.17 GLU 297 -0.00 LEU 660

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PRO 675 0.16 GLY 299 -0.00 PHE 661

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PRO 675 0.16 ALA 308 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.17 GLN 309 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.16 ARG 310 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.15 GLN 311 -0.03 ILE 671

PRO 675 0.16 LYS 312 -0.04 ILE 671

PRO 675 0.16 ALA 313 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.15 SER 314 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.15 GLY 315 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.16 ASP 316 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.16 SER 317 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.15 ALA 318 -0.07 GLY 673

PRO 675 0.14 ARG 319 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.14 PRO 320 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.13 VAL 321 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.13 LEU 322 -0.06 GLY 673

PRO 675 0.13 LEU 323 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.12 GLN 324 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.11 VAL 325 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.11 ALA 326 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.11 GLU 327 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.10 SER 328 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.10 ALA 329 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.09 TYR 330 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.09 ARG 331 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.08 PHE 332 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.08 GLY 333 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.07 LEU 334 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.07 GLY 335 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.06 SER 336 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.06 VAL 337 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.05 ALA 338 -0.02 ILE 671

PRO 675 0.05 GLY 339 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.04 ALA 340 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.04 VAL 341 -0.02 ILE 671

ALA 670 0.03 GLY 342 -0.02 ILE 671

ALA 670 0.03 ALA 343 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.03 THR 344 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 ALA 345 -0.02 ILE 671

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ALA 670 0.02 TYR 347 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.01 PRO 348 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.01 ILE 349 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 ASP 350 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 LEU 351 -0.02 GLY 673

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ALA 670 0.02 LYS 353 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 THR 354 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 ARG 355 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 MET 356 -0.02 GLY 673

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ALA 670 0.02 ASN 358 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 GLN 359 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 ARG 360 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 SER 361 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 THR 362 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 GLY 363 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 SER 364 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 PHE 365 -0.03 GLY 673

VAL 366 0.00 VAL 366 -0.04 GLY 673

VAL 366 0.00 GLY 367 -0.03 GLY 673

VAL 366 0.00 GLU 368 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 LEU 369 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 MET 370 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 TYR 371 -0.03 GLY 673

VAL 366 0.00 LYS 372 -0.04 GLY 673

LYS 372 0.00 ASN 373 -0.04 GLY 673

ALA 670 0.00 SER 374 -0.03 GLY 673

LYS 372 0.00 PHE 375 -0.04 GLY 673

LYS 372 0.00 ASP 376 -0.04 GLY 673

ALA 670 0.00 CYS 377 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 PHE 378 -0.03 GLY 673

LYS 576 0.00 LYS 379 -0.04 GLY 673

GLY 574 0.00 LYS 380 -0.04 GLY 673

ALA 670 0.00 VAL 381 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.00 LEU 382 -0.03 GLY 673

GLY 574 0.00 ARG 383 -0.04 GLY 673

SER 666 0.00 TYR 384 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 GLU 385 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.00 GLY 386 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 PHE 387 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.01 PHE 388 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.01 GLY 389 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.01 LEU 390 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 TYR 391 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 ARG 392 -0.02 GLY 673

ALA 670 0.02 GLY 393 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.03 LEU 394 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.03 LEU 395 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.03 PRO 396 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.03 GLN 397 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.04 LEU 398 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.05 LEU 399 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.05 GLY 400 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.05 VAL 401 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.05 ALA 402 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.06 PRO 403 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.06 GLU 404 -0.04 GLY 673

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PRO 675 0.07 LEU 409 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.08 THR 410 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.08 VAL 411 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.08 ASN 412 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.09 ASP 413 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.10 PHE 414 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.10 VAL 415 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.10 ARG 416 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.11 ASP 417 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.11 LYS 418 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.11 PHE 419 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.11 MET 420 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.12 HIS 421 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.13 LYS 422 -0.03 ILE 671

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PRO 675 0.09 ALA 430 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.08 GLU 431 -0.03 GLY 673

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PRO 675 0.08 LEU 433 -0.04 GLY 673

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PRO 675 0.07 GLY 435 -0.03 GLY 673

PRO 675 0.07 GLY 436 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.08 CYS 437 -0.04 GLY 673

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PRO 675 0.06 GLY 439 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.07 GLY 440 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.07 SER 441 -0.05 GLY 673

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PRO 675 0.03 LYS 453 -0.04 GLY 673

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ALA 670 0.03 ARG 455 -0.04 GLY 673

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ALA 670 0.02 GLN 457 -0.03 GLY 673

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ALA 670 0.02 ALA 459 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.02 GLY 460 -0.03 GLY 673

ALA 670 0.01 GLU 461 -0.03 GLY 673

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ALA 670 0.01 THR 464 -0.03 GLY 673

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PRO 675 0.04 LEU 471 -0.04 GLY 673

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PRO 675 0.04 VAL 473 -0.04 GLY 673

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PRO 675 0.04 LEU 477 -0.05 GLY 673

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PRO 675 0.06 PHE 480 -0.05 GLY 673

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PRO 675 0.05 LYS 484 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.04 GLY 485 -0.04 GLY 673

PRO 675 0.05 ALA 486 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.05 LYS 487 -0.05 GLY 673

PRO 675 0.04 ALA 488 -0.04 GLY 673

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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