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CA distance fluctuations for 2401171149191459950

---  normal mode 10  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 912 0.28 GLU 599 -0.04 GLN 718
PRO 912 0.25 LYS 600 -0.04 PHE 820
PRO 912 0.23 GLN 601 -0.04 ARG 626
PRO 912 0.23 LEU 602 -0.05 SER 821
PRO 912 0.24 MET 603 -0.06 SER 821
PRO 912 0.27 ASN 604 -0.08 LYS 692
PRO 912 0.27 VAL 605 -0.07 LYS 692
PRO 912 0.30 GLU 606 -0.08 LYS 692
PRO 912 0.34 PRO 607 -0.08 LYS 692
PRO 912 0.32 ILE 608 -0.07 SER 817
PRO 912 0.38 HIS 609 -0.08 SER 817
PRO 912 0.39 ALA 610 -0.08 SER 817
SER 914 0.35 ASP 611 -0.06 SER 817
SER 914 0.28 ILE 612 -0.06 SER 817
PRO 912 0.26 LEU 613 -0.06 SER 817
TRP 932 0.31 LEU 614 -0.06 ASN 888
TRP 932 0.32 GLU 615 -0.04 ASN 888
ARG 933 0.26 THR 616 -0.05 SER 817
ARG 933 0.27 TYR 617 -0.04 SER 817
ARG 933 0.34 LYS 618 -0.05 GLY 891
ARG 933 0.29 ARG 619 -0.04 LYS 692
ARG 933 0.23 LYS 620 -0.04 LYS 692
TYR 957 0.25 ILE 621 -0.04 PHE 890
THR 934 0.28 ALA 622 -0.05 GLN 924
THR 934 0.23 ASP 623 -0.06 GLN 924
TYR 957 0.21 GLU 624 -0.08 PRO 927
TYR 957 0.21 GLY 625 -0.04 PRO 927
SER 990 0.17 ARG 626 -0.04 GLN 601
TYR 957 0.17 PRO 627 -0.05 LYS 692
TYR 957 0.17 PHE 628 -0.04 LYS 692
PRO 912 0.15 LEU 629 -0.03 PRO 927
PRO 912 0.17 ALA 630 -0.04 ARG 626
PRO 912 0.20 GLU 631 -0.04 LYS 692
PRO 912 0.19 PHE 632 -0.04 ARG 695
PRO 912 0.17 GLN 633 -0.03 ILE 635
PRO 912 0.20 SER 634 -0.04 SER 821
PRO 912 0.22 ILE 635 -0.04 SER 821
PRO 912 0.21 PRO 636 -0.03 SER 821
PRO 912 0.20 ARG 637 -0.04 VAL 873
PRO 912 0.22 VAL 638 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.24 PHE 639 -0.03 GLN 718
PRO 912 0.23 SER 640 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.25 LYS 641 -0.03 GLN 718
PRO 912 0.26 PHE 642 -0.03 GLN 718
PRO 912 0.24 PRO 643 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.22 ILE 644 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.22 LYS 645 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.22 GLU 646 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.20 ALA 647 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.19 ARG 648 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.19 LYS 649 -0.04 ASP 796
PRO 912 0.17 PRO 650 -0.04 PRO 1004
PRO 912 0.17 PHE 651 -0.04 PRO 1004
PRO 912 0.18 ASN 652 -0.04 PRO 1004
PRO 912 0.16 GLN 653 -0.05 PRO 1004
PRO 912 0.15 ASN 654 -0.06 PRO 1004
PRO 912 0.16 LYS 655 -0.04 PRO 1004
PRO 912 0.17 ASN 656 -0.04 PRO 1004
PRO 912 0.15 ARG 657 -0.06 PRO 1004
PRO 912 0.15 TYR 658 -0.06 PRO 1004
PRO 912 0.16 VAL 659 -0.06 ASP 796
PRO 912 0.16 ASP 660 -0.07 HIS 797
PRO 912 0.18 ILE 661 -0.06 HIS 797
PRO 912 0.20 LEU 662 -0.05 HIS 797
PRO 912 0.23 PRO 663 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.24 TYR 664 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.25 ASP 665 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.28 TYR 666 -0.03 GLU 599
PRO 912 0.28 ASN 667 -0.05 GLN 718
PRO 912 0.26 ARG 668 -0.03 GLU 599
PRO 912 0.26 VAL 669 -0.03 ASN 667
PRO 912 0.25 GLU 670 -0.03 GLY 752
PRO 912 0.23 LEU 671 -0.03 GLY 752
PRO 912 0.24 SER 672 -0.05 GLY 752
PRO 912 0.23 GLU 673 -0.04 GLY 752
PRO 912 0.21 ILE 674 -0.06 GLY 752
PRO 912 0.21 ASN 675 -0.05 GLU 706
PRO 912 0.19 GLY 676 -0.06 GLU 706
PRO 912 0.18 ASP 677 -0.07 GLU 706
PRO 912 0.19 ALA 678 -0.05 GLU 706
PRO 912 0.20 GLY 679 -0.04 GLU 706
PRO 912 0.20 SER 680 -0.04 GLU 706
PRO 912 0.22 ASN 681 -0.03 GLU 706
PRO 912 0.21 TYR 682 -0.03 GLU 706
PRO 912 0.21 ILE 683 -0.02 ASP 796
PRO 912 0.20 ASN 684 -0.03 ASP 796
PRO 912 0.23 ALA 685 -0.02 ASN 604
PRO 912 0.25 SER 686 -0.04 GLN 718
PRO 912 0.29 TYR 687 -0.06 GLN 718
PRO 912 0.30 ILE 688 -0.05 GLN 718
PRO 912 0.33 ASP 689 -0.07 TYR 859
PRO 912 0.36 GLY 690 -0.09 ASN 818
PRO 912 0.40 PHE 691 -0.10 ASN 818
PRO 912 0.42 LYS 692 -0.08 PHE 820
PRO 912 0.40 GLU 693 -0.11 SER 821
PRO 912 0.36 PRO 694 -0.08 SER 821
PRO 912 0.33 ARG 695 -0.07 ASN 604
PRO 912 0.34 LYS 696 -0.08 PHE 820
PRO 912 0.30 TYR 697 -0.05 ALA 720
PRO 912 0.26 ILE 698 -0.04 ASN 604
PRO 912 0.24 ALA 699 -0.03 ASN 604
PRO 912 0.21 ALA 700 -0.02 ASN 604
PRO 912 0.18 GLN 701 -0.02 ASP 796
PRO 912 0.16 GLY 702 -0.03 PRO 765
PRO 912 0.16 PRO 703 -0.03 ASP 677
PRO 912 0.14 ARG 704 -0.05 PRO 765
PRO 912 0.12 ASP 705 -0.06 ASP 677
PRO 912 0.14 GLU 706 -0.07 ASP 677
PRO 912 0.16 THR 707 -0.06 ASP 677
PRO 912 0.15 VAL 708 -0.04 GLY 676
PRO 912 0.16 ASP 709 -0.04 ILE 674
PRO 912 0.18 ASP 710 -0.03 ILE 674
PRO 912 0.18 PHE 711 -0.02 TYR 740
PRO 912 0.18 TRP 712 -0.03 ALA 850
PRO 912 0.20 ARG 713 -0.03 PHE 751
PRO 912 0.22 MET 714 -0.03 ASN 604
PRO 912 0.22 ILE 715 -0.04 GLY 690
PRO 912 0.22 TRP 716 -0.04 GLY 690
PRO 912 0.24 GLU 717 -0.05 ASN 604
PRO 912 0.26 GLN 718 -0.06 TYR 687
PRO 912 0.25 LYS 719 -0.06 GLY 690
PRO 912 0.25 ALA 720 -0.07 GLY 690
PRO 912 0.24 THR 721 -0.07 ALA 850
PRO 912 0.23 VAL 722 -0.07 ALA 850
PRO 912 0.21 ILE 723 -0.06 ALA 850
PRO 912 0.20 VAL 724 -0.05 ASP 842
PRO 912 0.17 MET 725 -0.04 ALA 850
PRO 912 0.16 VAL 726 -0.03 THR 1166
LYS 1085 0.16 THR 727 -0.06 THR 1166
LYS 1085 0.17 ARG 728 -0.10 PRO 765
LYS 1085 0.16 CYS 729 -0.09 PRO 765
LYS 1085 0.16 GLU 730 -0.11 TRP 1002
LYS 1085 0.15 GLU 731 -0.14 LYS 1003
LYS 1085 0.13 GLY 732 -0.18 PRO 1004
LYS 1085 0.13 ASN 733 -0.17 PRO 1004
LYS 1085 0.12 ARG 734 -0.13 PRO 1004
LYS 1085 0.13 ASN 735 -0.10 TRP 1002
LYS 1085 0.13 LYS 736 -0.08 TRP 1002
LYS 1085 0.14 CYS 737 -0.07 PRO 765
LYS 1085 0.14 ALA 738 -0.06 THR 1166
LYS 1085 0.16 GLU 739 -0.06 THR 1166
LYS 1085 0.16 TYR 740 -0.04 LYS 1110
LYS 1087 0.18 TRP 741 -0.04 ALA 850
LYS 1087 0.19 PRO 742 -0.05 LYS 1110
LYS 1087 0.21 SER 743 -0.07 LYS 1110
ASP 1088 0.23 MET 744 -0.07 PRO 1205
LYS 1087 0.24 GLU 745 -0.08 PRO 1205
LYS 1087 0.21 GLU 746 -0.07 LYS 1110
LYS 1087 0.22 GLY 747 -0.05 ALA 850
LYS 1087 0.19 THR 748 -0.05 ALA 850
LYS 1087 0.17 ARG 749 -0.05 ALA 850
LYS 1087 0.16 ALA 750 -0.04 ALA 850
LYS 1087 0.15 PHE 751 -0.04 ILE 674
PRO 912 0.15 GLY 752 -0.06 ILE 674
PRO 912 0.16 ASP 753 -0.04 ALA 850
PRO 912 0.17 VAL 754 -0.04 ALA 850
LYS 1087 0.16 VAL 755 -0.05 ALA 850
LYS 1087 0.17 VAL 756 -0.06 ALA 850
LYS 1087 0.19 LYS 757 -0.06 ALA 850
ASP 1088 0.20 ILE 758 -0.07 ALA 850
ASP 1088 0.21 ASN 759 -0.08 ALA 850
ASP 1088 0.23 GLN 760 -0.07 ALA 850
ASP 1088 0.23 HIS 761 -0.06 PRO 1205
ASP 1088 0.22 LYS 762 -0.08 GLU 1168
LYS 1126 0.23 ARG 763 -0.10 THR 1166
ASP 1088 0.19 CYS 764 -0.10 ASN 733
ARG 1028 0.21 PRO 765 -0.13 GLY 732
ARG 1028 0.20 ASP 766 -0.09 GLU 731
ASP 1088 0.19 TYR 767 -0.07 THR 1166
ASP 1088 0.21 ILE 768 -0.05 THR 1166
ASP 1088 0.20 ILE 769 -0.06 VAL 813
ASP 1088 0.21 GLN 770 -0.07 ALA 850
ASP 1088 0.20 LYS 771 -0.08 ALA 850
ASP 1088 0.19 LEU 772 -0.07 ALA 850
ASP 1088 0.18 ASN 773 -0.07 ALA 850
PRO 912 0.17 ILE 774 -0.06 ALA 850
PRO 912 0.17 VAL 775 -0.06 ALA 850
PRO 912 0.18 ASN 776 -0.05 ALA 850
PRO 912 0.16 LYS 777 -0.05 ALA 850
PRO 912 0.17 LYS 778 -0.04 ALA 850
PRO 912 0.19 GLU 779 -0.05 ALA 850
PRO 912 0.19 LYS 780 -0.05 ALA 850
PRO 912 0.20 ALA 781 -0.06 ALA 850
PRO 912 0.19 THR 782 -0.07 ALA 850
PRO 912 0.18 GLY 783 -0.07 ALA 850
PRO 912 0.20 ARG 784 -0.08 ALA 850
PRO 912 0.19 GLU 785 -0.08 ALA 850
PRO 912 0.19 VAL 786 -0.08 ALA 850
PRO 912 0.19 THR 787 -0.08 ALA 850
ASP 1088 0.18 HIS 788 -0.06 ALA 850
ASP 1088 0.18 ILE 789 -0.06 ALA 850
ASP 1088 0.18 GLN 790 -0.04 ALA 850
ASP 1088 0.18 PHE 791 -0.05 THR 1166
ASP 1088 0.19 THR 792 -0.09 ARG 728
ARG 1028 0.20 SER 793 -0.08 VAL 1175
LYS 1085 0.17 TRP 794 -0.07 VAL 1175
LYS 1085 0.16 PRO 795 -0.08 VAL 1175
LYS 1085 0.15 ASP 796 -0.07 ASP 660
LYS 1085 0.14 HIS 797 -0.07 ASP 660
SER 990 0.15 GLY 798 -0.07 PRO 927
LYS 963 0.17 VAL 799 -0.07 PRO 927
ARG 1028 0.18 PRO 800 -0.07 PRO 927
ASN 958 0.21 GLU 801 -0.10 PRO 927
ASN 958 0.23 ASP 802 -0.09 PRO 927
TYR 957 0.21 PRO 803 -0.05 VAL 799
ASN 958 0.19 HIS 804 -0.05 PHE 890
ARG 1028 0.19 LEU 805 -0.05 GLY 732
PRO 912 0.18 LEU 806 -0.03 VAL 799
PRO 912 0.22 LEU 807 -0.03 LEU 884
PRO 912 0.19 LYS 808 -0.04 GLU 731
PRO 912 0.19 LEU 809 -0.04 PHE 791
PRO 912 0.24 ARG 810 -0.05 GLN 760
PRO 912 0.25 ARG 811 -0.05 GLN 760
PRO 912 0.22 ARG 812 -0.05 GLN 760
PRO 912 0.24 VAL 813 -0.07 GLN 760
PRO 912 0.29 ASN 814 -0.09 GLU 849
PRO 912 0.27 ALA 815 -0.10 GLU 849
PRO 912 0.25 PHE 816 -0.10 ALA 850
PRO 912 0.26 SER 817 -0.12 ALA 850
PRO 912 0.29 ASN 818 -0.10 ALA 850
PRO 912 0.28 PHE 819 -0.10 ALA 850
PRO 912 0.29 PHE 820 -0.10 GLU 693
PRO 912 0.33 SER 821 -0.11 GLU 693
PRO 912 0.30 GLY 822 -0.07 GLY 690
PRO 912 0.30 PRO 823 -0.07 LYS 696
PRO 912 0.27 ILE 824 -0.06 GLY 690
PRO 912 0.24 VAL 825 -0.04 GLY 690
PRO 912 0.23 VAL 826 -0.03 GLY 690
PRO 912 0.19 HIS 827 -0.03 VAL 826
PRO 912 0.16 SER 828 -0.03 THR 1166
PRO 912 0.15 SER 829 -0.05 PRO 765
PRO 912 0.17 ALA 830 -0.05 ASP 796
PRO 912 0.19 GLY 831 -0.02 ASP 796
PRO 912 0.20 VAL 832 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.18 GLY 833 -0.03 HIS 797
PRO 912 0.18 ARG 834 -0.03 ASP 660
PRO 912 0.21 THR 835 -0.03 SER 817
PRO 912 0.23 GLY 836 -0.04 SER 817
PRO 912 0.22 THR 837 -0.04 SER 817
PRO 912 0.23 TYR 838 -0.04 SER 817
PRO 912 0.27 ILE 839 -0.06 SER 817
PRO 912 0.27 GLY 840 -0.06 SER 817
PRO 912 0.28 ILE 841 -0.06 SER 817
PRO 912 0.31 ASP 842 -0.09 SER 817
PRO 912 0.34 ALA 843 -0.10 SER 817
PRO 912 0.35 MET 844 -0.08 SER 817
PRO 912 0.36 LEU 845 -0.09 SER 817
PRO 912 0.43 GLU 846 -0.12 SER 817
PRO 912 0.43 GLY 847 -0.10 SER 817
PRO 912 0.44 LEU 848 -0.10 SER 817
PRO 912 0.51 GLU 849 -0.11 SER 817
PRO 912 0.54 ALA 850 -0.12 SER 817
PRO 912 0.51 GLU 851 -0.10 SER 817
PRO 912 0.49 ASN 852 -0.09 SER 817
PRO 912 0.41 LYS 853 -0.08 SER 817
PRO 912 0.37 VAL 854 -0.08 SER 817
PRO 912 0.33 ASP 855 -0.08 LYS 692
PRO 912 0.29 VAL 856 -0.07 SER 817
PRO 912 0.27 TYR 857 -0.05 PHE 820
PRO 912 0.31 GLY 858 -0.07 SER 821
PRO 912 0.31 TYR 859 -0.07 ASP 689
PRO 912 0.27 VAL 860 -0.05 PHE 820
PRO 912 0.27 VAL 861 -0.05 PHE 820
PRO 912 0.30 LYS 862 -0.06 ARG 695
PRO 912 0.28 LEU 863 -0.05 ARG 695
PRO 912 0.25 ARG 864 -0.04 GLN 718
PRO 912 0.27 ARG 865 -0.05 GLN 866
PRO 912 0.28 GLN 866 -0.05 ARG 865
PRO 912 0.25 ARG 867 -0.04 GLN 718
PRO 912 0.22 CYS 868 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.20 LEU 869 -0.04 HIS 797
PRO 912 0.22 MET 870 -0.03 PHE 820
PRO 912 0.21 VAL 871 -0.03 SER 817
PRO 912 0.17 GLN 872 -0.03 ARG 637
PRO 912 0.15 VAL 873 -0.04 PRO 927
PRO 912 0.15 GLU 874 -0.04 PRO 927
SER 990 0.16 ALA 875 -0.06 PRO 927
PRO 912 0.17 GLN 876 -0.03 PRO 927
PRO 912 0.19 TYR 877 -0.04 SER 817
TYR 957 0.19 ILE 878 -0.03 SER 817
TYR 957 0.19 LEU 879 -0.03 SER 817
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GLU 849 0.10 PHE 1195 -0.22 PRO 913
GLU 849 0.09 LEU 1196 -0.14 PRO 913
SER 821 0.10 TYR 1197 -0.11 PRO 913
SER 821 0.10 ASP 1198 -0.17 PRO 913
PHE 819 0.10 VAL 1199 -0.15 PRO 913
PHE 819 0.10 ILE 1200 -0.09 ASN 733
PHE 819 0.11 ALA 1201 -0.08 PRO 913
PHE 819 0.10 SER 1202 -0.13 PRO 913
PHE 819 0.10 THR 1203 -0.11 PRO 913
PHE 819 0.12 TYR 1204 -0.08 ASN 733
PHE 819 0.12 PRO 1205 -0.08 GLU 745

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