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***  aforphan  ***

CA distance fluctuations for 23011918305391529

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ASP 312 0.12 ARG 49 -0.05 LYS 456
ASP 312 0.11 VAL 50 -0.05 LYS 456
ASP 312 0.12 GLU 51 -0.04 LYS 456
ASP 312 0.13 LEU 52 -0.04 LYS 456
ASP 312 0.15 LYS 53 -0.03 LYS 456
ASP 312 0.16 ARG 54 -0.03 PRO 142
ASP 312 0.19 GLY 55 -0.04 ASP 259
SER 365 0.19 VAL 56 -0.04 PRO 142
SER 365 0.24 TYR 57 -0.05 SER 141
SER 365 0.24 SER 58 -0.05 TYR 57
SER 365 0.22 ASP 59 -0.04 GLU 140
SER 365 0.18 LEU 60 -0.05 THR 61
SER 365 0.16 THR 61 -0.05 LEU 60
SER 365 0.14 LEU 62 -0.02 GLY 455
SER 365 0.12 GLN 63 -0.03 THR 401
SER 365 0.11 PRO 64 -0.04 THR 401
SER 365 0.11 TRP 65 -0.04 THR 401
SER 365 0.13 GLN 66 -0.04 TYR 57
SER 365 0.14 ALA 67 -0.05 SER 141
SER 364 0.17 GLN 68 -0.07 SER 141
SER 365 0.18 SER 69 -0.05 PRO 142
LEU 366 0.16 GLU 70 -0.06 PRO 142
LEU 366 0.16 GLU 71 -0.04 VAL 261
SER 365 0.16 GLN 72 -0.03 PRO 142
SER 365 0.13 THR 73 -0.04 LEU 143
SER 365 0.12 GLN 74 -0.03 LEU 143
SER 365 0.13 LEU 75 -0.03 GLY 455
SER 365 0.12 LEU 76 -0.03 GLY 455
SER 365 0.10 ARG 77 -0.04 GLY 455
SER 365 0.10 ASP 78 -0.05 GLY 455
SER 365 0.11 LEU 79 -0.04 GLY 455
SER 365 0.09 PHE 80 -0.05 GLY 455
SER 365 0.08 GLU 81 -0.06 GLY 455
SER 365 0.07 GLY 82 -0.07 LYS 429
SER 365 0.05 LEU 83 -0.08 LYS 429
ALA 85 0.06 THR 84 -0.07 GLY 455
THR 84 0.06 ALA 85 -0.07 GLY 455
SER 365 0.05 TYR 86 -0.06 GLY 455
TRP 335 0.05 ASP 87 -0.06 LYS 456
TRP 335 0.07 VAL 88 -0.05 LYS 456
TRP 335 0.07 GLN 89 -0.05 ASP 418
TRP 335 0.06 SER 90 -0.06 ASP 418
TRP 335 0.05 ASN 91 -0.07 ASP 418
SER 364 0.03 LEU 92 -0.08 GLY 455
ASN 99 0.05 VAL 93 -0.09 GLY 455
ASP 87 0.05 PRO 94 -0.11 GLY 455
SER 365 0.06 ALA 95 -0.09 GLY 455
SER 365 0.06 VAL 96 -0.08 GLY 455
SER 365 0.05 ALA 97 -0.09 SER 454
VAL 88 0.04 GLU 98 -0.11 SER 454
VAL 93 0.05 ASN 99 -0.13 THR 453
ILE 109 0.04 TRP 100 -0.11 THR 453
GLN 89 0.03 GLN 101 -0.14 THR 453
GLY 329 0.03 THR 102 -0.13 GLU 447
GLY 455 0.04 GLU 103 -0.11 GLU 447
THR 453 0.05 ASP 104 -0.16 GLU 447
SER 186 0.04 ASN 105 -0.14 GLU 447
THR 453 0.03 LYS 106 -0.18 LYS 429
SER 364 0.02 THR 107 -0.15 LYS 429
SER 364 0.03 TRP 108 -0.13 LYS 429
TRP 100 0.04 ILE 109 -0.12 LYS 429
VAL 93 0.04 PHE 110 -0.10 LYS 429
SER 365 0.04 THR 111 -0.09 THR 453
SER 365 0.05 LEU 112 -0.09 THR 453
SER 365 0.05 ARG 113 -0.09 SER 454
SER 365 0.05 GLU 114 -0.09 SER 454
SER 365 0.06 ASN 115 -0.09 SER 454
SER 365 0.06 ALA 116 -0.08 SER 454
SER 365 0.07 LYS 117 -0.07 SER 454
SER 365 0.08 TRP 118 -0.06 SER 454
SER 365 0.09 SER 119 -0.05 SER 454
SER 365 0.08 ASN 120 -0.05 SER 454
SER 365 0.07 GLY 121 -0.06 SER 454
SER 365 0.07 GLU 122 -0.06 SER 454
SER 365 0.06 PRO 123 -0.07 SER 454
SER 365 0.06 ILE 124 -0.07 LYS 429
SER 365 0.05 THR 125 -0.08 LYS 429
SER 365 0.05 ALA 126 -0.09 LYS 429
GLU 166 0.05 SER 127 -0.09 LYS 429
SER 365 0.06 ASP 128 -0.08 LYS 429
SER 365 0.06 PHE 129 -0.09 LYS 429
SER 365 0.05 VAL 130 -0.10 LYS 429
SER 365 0.06 GLN 131 -0.08 LYS 429
SER 365 0.07 SER 132 -0.08 LYS 429
SER 365 0.06 TRP 133 -0.09 PRO 431
SER 365 0.05 GLN 134 -0.10 PRO 431
SER 365 0.06 THR 135 -0.08 PRO 431
SER 365 0.06 LEU 136 -0.08 PRO 431
SER 365 0.05 SER 137 -0.10 PRO 431
SER 205 0.05 GLN 138 -0.09 THR 401
SER 365 0.07 SER 139 -0.08 THR 401
SER 364 0.07 GLU 140 -0.07 THR 401
SER 364 0.09 SER 141 -0.07 GLN 68
SER 364 0.07 PRO 142 -0.08 THR 401
SER 364 0.08 LEU 143 -0.07 THR 401
SER 364 0.05 LYS 144 -0.10 THR 401
THR 451 0.04 ASN 145 -0.12 THR 401
SER 364 0.04 TYR 146 -0.11 PRO 431
SER 364 0.03 LEU 147 -0.14 PRO 431
THR 451 0.04 ALA 148 -0.18 PRO 431
THR 451 0.05 PHE 149 -0.17 PRO 431
THR 451 0.03 MET 150 -0.16 SER 430
THR 451 0.03 ASN 151 -0.21 SER 430
SER 364 0.02 LEU 152 -0.17 SER 430
THR 453 0.02 LYS 153 -0.18 LYS 429
GLY 169 0.03 ASN 154 -0.19 PRO 431
SER 205 0.02 ALA 155 -0.18 PRO 431
SER 205 0.03 LYS 156 -0.21 PRO 431
SER 205 0.03 ALA 157 -0.19 PRO 431
SER 205 0.04 VAL 158 -0.15 PRO 431
SER 205 0.04 LEU 159 -0.15 THR 401
SER 205 0.04 GLU 160 -0.18 THR 401
SER 205 0.05 LYS 161 -0.16 LYS 402
SER 205 0.04 ALA 162 -0.17 LYS 402
SER 205 0.03 LEU 163 -0.15 PRO 431
SER 127 0.04 PRO 164 -0.13 SER 287
GLN 131 0.04 VAL 165 -0.12 PRO 431
SER 127 0.05 GLU 166 -0.12 LYS 429
ALA 172 0.04 SER 167 -0.14 LYS 429
ALA 172 0.03 LEU 168 -0.14 LYS 429
ASN 154 0.03 GLY 169 -0.15 LYS 429
SER 365 0.03 LEU 170 -0.13 LYS 429
SER 365 0.03 PHE 171 -0.12 LYS 429
GLU 166 0.05 ALA 172 -0.10 LYS 429
GLU 166 0.04 GLU 173 -0.11 LYS 429
GLU 166 0.04 ASN 174 -0.10 LYS 429
SER 365 0.05 ASP 175 -0.08 LYS 429
SER 365 0.04 ARG 176 -0.09 LYS 429
SER 365 0.04 THR 177 -0.10 LYS 429
SER 365 0.04 LEU 178 -0.11 LYS 429
VAL 93 0.03 ARG 179 -0.12 LYS 429
SER 364 0.03 ILE 180 -0.14 LYS 429
SER 364 0.02 GLU 181 -0.16 LYS 429
THR 453 0.02 LEU 182 -0.19 LYS 429
THR 453 0.04 ASP 183 -0.24 LYS 429
THR 451 0.06 LYS 184 -0.23 LYS 429
THR 453 0.07 ALA 185 -0.19 LYS 429
THR 453 0.05 SER 186 -0.16 LYS 429
SER 186 0.04 PRO 187 -0.10 MET 450
GLY 329 0.03 TYR 188 -0.09 ASN 424
SER 364 0.04 LEU 189 -0.10 LYS 429
SER 364 0.04 PRO 190 -0.09 LYS 429
SER 364 0.04 SER 191 -0.08 ASN 424
SER 364 0.05 MET 192 -0.09 ASN 424
SER 364 0.05 LEU 193 -0.08 SER 430
SER 364 0.06 ALA 194 -0.06 SER 430
SER 364 0.07 HIS 195 -0.06 SER 430
SER 365 0.09 VAL 196 -0.05 PRO 431
SER 364 0.08 SER 197 -0.06 PRO 431
SER 365 0.07 LEU 198 -0.07 PRO 431
SER 365 0.08 LEU 199 -0.06 SER 430
SER 365 0.08 PRO 200 -0.07 LYS 429
SER 365 0.08 HIS 201 -0.06 LYS 429
SER 365 0.08 TYR 202 -0.06 LYS 429
SER 365 0.08 ALA 203 -0.06 LYS 429
SER 365 0.08 LYS 204 -0.05 LYS 429
SER 365 0.10 SER 205 -0.04 LYS 429
SER 365 0.10 THR 206 -0.04 LYS 429
SER 365 0.11 GLU 207 -0.03 SER 454
SER 365 0.11 ILE 208 -0.04 SER 454
SER 365 0.11 PHE 209 -0.03 GLY 455
SER 365 0.10 ILE 210 -0.04 GLY 455
SER 365 0.10 SER 211 -0.05 GLY 455
SER 365 0.08 ASN 212 -0.06 GLY 455
SER 365 0.09 GLY 213 -0.06 GLY 455
SER 365 0.08 ALA 214 -0.07 GLY 455
SER 365 0.10 TYR 215 -0.05 GLY 455
SER 365 0.10 GLN 216 -0.05 GLY 455
SER 365 0.12 LEU 217 -0.04 GLY 455
SER 365 0.12 GLN 218 -0.04 GLY 455
SER 365 0.13 SER 219 -0.03 GLY 455
SER 365 0.15 GLN 220 -0.03 GLY 455
SER 365 0.16 ALA 221 -0.02 GLY 455
SER 365 0.19 GLU 222 -0.02 ALA 203
SER 365 0.19 ASN 223 -0.01 GLU 140
SER 365 0.17 GLN 224 -0.02 GLY 455
SER 365 0.15 HIS 225 -0.03 GLY 455
SER 365 0.13 ILE 226 -0.03 GLY 455
SER 365 0.12 LEU 227 -0.04 GLY 455
SER 365 0.10 THR 228 -0.05 GLY 455
ASP 312 0.09 THR 229 -0.06 GLY 455
SER 365 0.09 ASN 230 -0.06 GLY 455
SER 365 0.08 PRO 231 -0.06 SER 454
SER 365 0.07 TYR 232 -0.07 SER 454
SER 365 0.07 TYR 233 -0.07 GLY 455
SER 365 0.06 TRP 234 -0.08 SER 454
ASP 312 0.06 ALA 235 -0.09 GLY 455
ASP 312 0.07 LYS 236 -0.08 GLY 455
ASP 312 0.06 GLU 237 -0.08 LYS 456
ASP 312 0.06 LYS 238 -0.08 LYS 456
ASP 312 0.08 VAL 239 -0.07 LYS 456
ASP 312 0.09 ILE 240 -0.07 LYS 456
ASP 312 0.10 PHE 241 -0.05 LYS 456
ASP 312 0.10 GLN 242 -0.06 LYS 456
ASP 312 0.11 GLN 243 -0.05 GLY 455
ASP 312 0.12 VAL 244 -0.04 GLY 455
ASP 312 0.14 LYS 245 -0.03 GLY 455
SER 365 0.15 TYR 246 -0.02 GLY 455
SER 365 0.17 GLN 247 -0.02 SER 141
SER 365 0.20 LYS 248 -0.03 SER 141
SER 365 0.22 ILE 249 -0.03 SER 141
SER 365 0.25 ALA 250 -0.04 GLU 140
ASP 312 0.28 ALA 251 -0.05 GLU 140
ASP 312 0.28 ASP 252 -0.04 GLU 140
ASP 312 0.24 ALA 253 -0.04 PRO 142
ASP 312 0.23 ASP 254 -0.04 PRO 142
ASP 312 0.22 LEU 255 -0.04 PRO 142
ASP 312 0.19 SER 256 -0.03 PRO 142
ASP 312 0.18 ASP 257 -0.03 SER 490
ASP 312 0.18 PHE 258 -0.03 PRO 142
ASP 312 0.15 ASP 259 -0.04 GLY 55
ASP 312 0.16 VAL 260 -0.04 PRO 142
ASP 312 0.19 VAL 261 -0.05 PRO 142
ASP 312 0.17 MET 262 -0.05 PRO 142
ALA 314 0.22 ASN 263 -0.06 PRO 142
ASP 312 0.26 PRO 264 -0.05 PRO 142
ASP 312 0.35 LYS 265 -0.06 PRO 142
ASP 312 0.35 LYS 266 -0.05 PRO 142
ASP 312 0.37 VAL 267 -0.05 PRO 142
ASP 312 0.27 ASP 268 -0.05 PRO 142
ASP 312 0.21 GLN 269 -0.04 PRO 142
ASP 312 0.17 ASN 270 -0.04 PRO 142
ASP 312 0.19 ILE 271 -0.05 PRO 484
ASN 307 0.15 GLN 272 -0.04 PRO 142
ASN 307 0.15 ASP 273 -0.04 GLN 394
PRO 337 0.11 TYR 274 -0.03 GLU 160
PRO 337 0.10 PRO 275 -0.03 GLU 160
GLU 70 0.10 GLN 276 -0.05 CYS 413
SER 69 0.08 LEU 277 -0.03 CYS 413
SER 69 0.11 CYS 278 -0.04 LYS 156
SER 69 0.10 THR 279 -0.05 LYS 156
SER 58 0.12 TYR 280 -0.05 LYS 156
LYS 265 0.11 PHE 281 -0.06 LYS 156
ALA 251 0.11 TYR 282 -0.08 LYS 156
ALA 251 0.08 GLU 283 -0.10 LYS 156
ALA 251 0.08 PHE 284 -0.11 LYS 156
ALA 251 0.07 ASN 285 -0.13 ALA 157
ALA 251 0.06 LEU 286 -0.15 ASP 183
ALA 251 0.05 SER 287 -0.17 ALA 157
ALA 251 0.07 ASP 288 -0.14 ALA 157
ASP 252 0.07 PRO 289 -0.15 ASP 183
LYS 265 0.09 VAL 290 -0.13 ASP 183
LYS 265 0.09 LEU 291 -0.13 ASP 183
LYS 265 0.07 GLN 292 -0.15 ASP 183
VAL 267 0.08 LYS 293 -0.17 ASN 439
VAL 267 0.09 SER 294 -0.15 ASN 439
VAL 267 0.11 ALA 295 -0.14 ASN 439
VAL 267 0.11 VAL 296 -0.11 ASN 439
LYS 265 0.11 ARG 297 -0.10 ASP 183
VAL 267 0.12 LYS 298 -0.10 ILE 468
VAL 267 0.14 ALA 299 -0.09 GLU 441
LYS 265 0.14 ILE 300 -0.08 ASP 183
LYS 265 0.15 VAL 301 -0.08 GLN 471
VAL 267 0.17 SER 302 -0.10 GLN 471
ILE 304 0.23 MET 303 -0.07 GLN 471
MET 303 0.23 ILE 304 -0.08 SER 333
VAL 267 0.20 SER 305 -0.09 SER 333
PRO 318 0.22 THR 306 -0.07 ASN 320
VAL 267 0.23 ASN 307 -0.07 ASN 320
VAL 267 0.25 ASN 308 -0.07 SER 333
LYS 265 0.24 LEU 309 -0.05 SER 333
LYS 265 0.26 VAL 310 -0.05 ASN 319
VAL 267 0.29 ALA 311 -0.05 GLU 332
VAL 267 0.37 ASP 312 -0.05 LEU 366
LYS 265 0.31 ILE 313 -0.08 LEU 316
LYS 265 0.33 ALA 314 -0.05 TRP 393
PRO 484 0.22 HIS 315 -0.07 TYR 481
LYS 265 0.21 LEU 316 -0.08 ILE 313
LYS 265 0.15 TYR 317 -0.06 ILE 313
THR 306 0.22 PRO 318 -0.04 ASP 312
LYS 265 0.13 ASN 319 -0.06 ASN 307
LYS 265 0.12 ASN 320 -0.07 ASN 307
LYS 265 0.09 THR 321 -0.05 ASN 307
LYS 265 0.08 PHE 322 -0.06 LYS 156
SER 69 0.06 LEU 323 -0.04 LYS 156
SER 69 0.07 PRO 324 -0.03 PRO 318
TRP 335 0.09 LYS 325 -0.04 PRO 318
TRP 335 0.07 SER 326 -0.03 PRO 318
TRP 335 0.04 MET 327 -0.03 GLN 89
LYS 265 0.05 LEU 328 -0.04 ASN 307
SER 69 0.04 GLY 329 -0.04 ASN 307
LYS 265 0.04 GLU 330 -0.05 ASN 307
LYS 265 0.05 GLN 331 -0.06 ASN 307
VAL 267 0.07 GLU 332 -0.07 SER 305
VAL 267 0.09 SER 333 -0.09 SER 305
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