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***  aforphan  ***

CA distance fluctuations for 23011918305391529

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 337 0.10 ARG 49 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.10 VAL 50 -0.11 LYS 456
PRO 337 0.10 GLU 51 -0.11 LYS 456
PRO 337 0.10 LEU 52 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.10 LYS 53 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.10 ARG 54 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.09 GLY 55 -0.11 LYS 456
PRO 337 0.09 VAL 56 -0.10 LYS 456
GLU 140 0.09 TYR 57 -0.09 GLY 455
GLU 140 0.09 SER 58 -0.08 GLY 455
PRO 337 0.09 ASP 59 -0.07 GLY 455
PRO 337 0.10 LEU 60 -0.08 GLY 455
PRO 337 0.11 THR 61 -0.07 GLY 455
PRO 337 0.11 LEU 62 -0.06 GLY 455
CYS 413 0.12 GLN 63 -0.05 GLY 455
CYS 413 0.15 PRO 64 -0.06 GLY 455
CYS 413 0.17 TRP 65 -0.04 GLY 455
GLY 411 0.16 GLN 66 -0.05 GLY 455
GLY 411 0.15 ALA 67 -0.07 GLY 455
GLY 411 0.17 GLN 68 -0.07 GLY 455
TYR 481 0.16 SER 69 -0.09 GLY 455
THR 483 0.13 GLU 70 -0.11 GLY 455
PRO 337 0.11 GLU 71 -0.11 GLY 455
PRO 337 0.11 GLN 72 -0.10 GLY 455
PRO 337 0.13 THR 73 -0.10 GLY 455
PRO 337 0.13 GLN 74 -0.11 GLY 455
PRO 337 0.12 LEU 75 -0.10 GLY 455
PRO 337 0.13 LEU 76 -0.09 GLY 455
TRP 335 0.13 ARG 77 -0.11 GLY 455
PRO 337 0.13 ASP 78 -0.11 LYS 456
PRO 337 0.12 LEU 79 -0.08 LYS 456
TRP 335 0.13 PHE 80 -0.08 GLY 455
TRP 335 0.15 GLU 81 -0.08 GLY 455
GLY 329 0.15 GLY 82 -0.08 GLY 455
GLY 329 0.16 LEU 83 -0.08 GLY 455
GLY 329 0.18 THR 84 -0.11 GLY 455
TRP 335 0.16 ALA 85 -0.16 GLY 455
TRP 335 0.17 TYR 86 -0.19 GLY 455
TRP 335 0.17 ASP 87 -0.21 LYS 456
TRP 335 0.17 VAL 88 -0.21 LYS 456
TRP 335 0.19 GLN 89 -0.25 LYS 456
TRP 335 0.19 SER 90 -0.24 GLY 455
GLU 332 0.21 ASN 91 -0.27 GLY 455
GLY 329 0.23 LEU 92 -0.24 GLY 455
GLU 330 0.18 VAL 93 -0.20 GLY 455
GLU 330 0.17 PRO 94 -0.12 LYS 456
TRP 335 0.16 ALA 95 -0.10 LYS 456
VAL 334 0.15 VAL 96 -0.08 LYS 456
VAL 334 0.15 ALA 97 -0.08 SER 454
VAL 334 0.15 GLU 98 -0.09 SER 454
GLU 330 0.16 ASN 99 -0.10 SER 454
GLU 330 0.15 TRP 100 -0.09 SER 454
GLU 330 0.14 GLN 101 -0.08 GLY 493
VAL 334 0.14 THR 102 -0.07 GLY 493
VAL 334 0.11 GLU 103 -0.08 ASN 91
VAL 334 0.11 ASP 104 -0.08 ASN 91
VAL 334 0.13 ASN 105 -0.09 ASN 91
VAL 334 0.12 LYS 106 -0.06 LEU 92
VAL 334 0.12 THR 107 -0.06 GLY 493
VAL 334 0.13 TRP 108 -0.07 GLY 493
VAL 334 0.13 ILE 109 -0.06 GLY 493
VAL 334 0.14 PHE 110 -0.07 GLU 166
VAL 334 0.13 THR 111 -0.08 GLU 166
VAL 334 0.14 LEU 112 -0.08 GLU 166
VAL 334 0.14 ARG 113 -0.07 GLU 166
TRP 335 0.13 GLU 114 -0.08 GLU 166
TRP 335 0.13 ASN 115 -0.07 GLU 166
TRP 335 0.14 ALA 116 -0.07 GLU 166
TRP 335 0.13 LYS 117 -0.06 GLU 166
TRP 335 0.12 TRP 118 -0.05 LYS 161
TRP 335 0.12 SER 119 -0.05 LYS 456
TRP 335 0.11 ASN 120 -0.06 LYS 161
TRP 335 0.11 GLY 121 -0.06 LYS 161
TRP 335 0.12 GLU 122 -0.07 LYS 161
TRP 335 0.12 PRO 123 -0.08 GLU 166
TRP 335 0.13 ILE 124 -0.08 GLU 166
VAL 334 0.12 THR 125 -0.09 GLU 166
VAL 334 0.13 ALA 126 -0.11 GLU 166
VAL 334 0.12 SER 127 -0.12 GLU 166
VAL 334 0.12 ASP 128 -0.09 VAL 165
VAL 334 0.13 PHE 129 -0.08 GLU 166
SER 430 0.13 VAL 130 -0.09 GLU 166
PRO 431 0.14 GLN 131 -0.10 VAL 165
PRO 431 0.14 SER 132 -0.06 LYS 161
PRO 431 0.17 TRP 133 -0.05 PHE 129
PRO 431 0.18 GLN 134 -0.08 LYS 161
PRO 431 0.18 THR 135 -0.08 ALA 203
PRO 431 0.20 LEU 136 -0.06 ALA 203
PRO 431 0.24 SER 137 -0.06 ALA 203
PRO 431 0.23 GLN 138 -0.10 ALA 203
PRO 431 0.23 SER 139 -0.10 ALA 203
PRO 431 0.24 GLU 140 -0.08 ALA 203
GLY 411 0.24 SER 141 -0.06 ALA 203
GLY 411 0.29 PRO 142 -0.04 ALA 203
CYS 413 0.26 LEU 143 -0.02 ALA 203
ASP 432 0.26 LYS 144 -0.03 ALA 203
ASP 432 0.32 ASN 145 -0.02 ALA 203
ALA 421 0.25 TYR 146 -0.05 ALA 148
SER 430 0.23 LEU 147 -0.02 ALA 85
SER 430 0.30 ALA 148 -0.05 TYR 146
ASN 424 0.32 PHE 149 -0.03 GLN 394
ALA 421 0.25 MET 150 -0.06 ASN 151
ASN 424 0.26 ASN 151 -0.06 MET 150
ASN 424 0.20 LEU 152 -0.04 ALA 85
SER 430 0.19 LYS 153 -0.03 GLY 493
SER 430 0.26 ASN 154 -0.05 GLY 169
SER 430 0.28 ALA 155 -0.05 GLY 169
PRO 431 0.40 LYS 156 -0.03 ALA 203
PRO 431 0.36 ALA 157 -0.05 ALA 172
PRO 431 0.31 VAL 158 -0.07 ALA 172
PRO 431 0.35 LEU 159 -0.06 ALA 203
PRO 431 0.42 GLU 160 -0.08 ALA 203
PRO 431 0.34 LYS 161 -0.09 ALA 203
PRO 431 0.34 ALA 162 -0.08 ALA 172
PRO 431 0.28 LEU 163 -0.08 ALA 172
PRO 431 0.24 PRO 164 -0.10 ALA 172
PRO 431 0.23 VAL 165 -0.10 SER 127
PRO 431 0.18 GLU 166 -0.14 ALA 172
PRO 431 0.20 SER 167 -0.10 ALA 172
SER 430 0.20 LEU 168 -0.09 LEU 170
SER 430 0.15 GLY 169 -0.05 ASN 154
SER 430 0.13 LEU 170 -0.09 LEU 168
VAL 334 0.12 PHE 171 -0.11 GLU 166
VAL 334 0.12 ALA 172 -0.14 GLU 166
VAL 334 0.11 GLU 173 -0.12 GLU 166
VAL 334 0.11 ASN 174 -0.11 GLU 166
VAL 334 0.12 ASP 175 -0.11 GLU 166
VAL 334 0.12 ARG 176 -0.09 GLU 166
VAL 334 0.13 THR 177 -0.10 GLU 166
VAL 334 0.13 LEU 178 -0.09 GLU 166
VAL 334 0.12 ARG 179 -0.07 GLU 166
VAL 334 0.13 ILE 180 -0.05 GLY 493
VAL 334 0.12 GLU 181 -0.05 GLY 493
GLU 447 0.15 LEU 182 -0.04 GLY 493
LYS 184 0.23 ASP 183 -0.04 GLY 493
ASP 183 0.23 LYS 184 -0.06 SER 90
MET 450 0.17 ALA 185 -0.07 SER 90
GLN 331 0.14 SER 186 -0.08 SER 90
GLN 331 0.16 PRO 187 -0.11 SER 90
GLY 329 0.21 TYR 188 -0.11 SER 90
GLY 329 0.18 LEU 189 -0.07 LEU 92
GLY 329 0.20 PRO 190 -0.10 GLY 455
GLY 329 0.24 SER 191 -0.13 GLY 455
GLY 329 0.20 MET 192 -0.08 GLY 455
GLY 329 0.18 LEU 193 -0.09 GLY 455
GLY 329 0.18 ALA 194 -0.11 GLY 455
GLY 329 0.17 HIS 195 -0.08 GLY 455
CYS 413 0.16 VAL 196 -0.08 GLY 455
CYS 413 0.18 SER 197 -0.06 GLY 455
ALA 421 0.15 LEU 198 -0.06 GLY 455
TRP 335 0.14 LEU 199 -0.06 GLY 455
TRP 335 0.13 PRO 200 -0.06 SER 139
TRP 335 0.12 HIS 201 -0.07 SER 139
TRP 335 0.12 TYR 202 -0.08 SER 139
PRO 431 0.11 ALA 203 -0.10 SER 139
TRP 335 0.11 LYS 204 -0.09 SER 139
PRO 431 0.11 SER 205 -0.08 GLU 140
PRO 337 0.10 THR 206 -0.07 GLU 140
PRO 337 0.10 GLU 207 -0.06 GLU 140
PRO 337 0.10 ILE 208 -0.05 GLU 140
PRO 337 0.11 PHE 209 -0.05 SER 139
TRP 335 0.11 ILE 210 -0.06 SER 139
TRP 335 0.12 SER 211 -0.06 LYS 456
TRP 335 0.13 ASN 212 -0.06 LYS 456
TRP 335 0.13 GLY 213 -0.08 LYS 456
TRP 335 0.13 ALA 214 -0.10 LYS 456
PRO 337 0.12 TYR 215 -0.09 LYS 456
PRO 337 0.11 GLN 216 -0.07 LYS 456
PRO 337 0.11 LEU 217 -0.07 LYS 456
PRO 337 0.10 GLN 218 -0.07 LYS 456
PRO 337 0.09 SER 219 -0.07 LYS 456
PRO 337 0.09 GLN 220 -0.06 LYS 456
PRO 337 0.08 ALA 221 -0.06 LYS 456
PRO 337 0.08 GLU 222 -0.06 LYS 456
PRO 337 0.08 ASN 223 -0.08 LYS 456
PRO 337 0.08 GLN 224 -0.08 LYS 456
PRO 337 0.09 HIS 225 -0.08 LYS 456
PRO 337 0.10 ILE 226 -0.08 LYS 456
PRO 337 0.10 LEU 227 -0.09 LYS 456
PRO 337 0.11 THR 228 -0.09 LYS 456
PRO 337 0.11 THR 229 -0.09 LYS 456
PRO 337 0.12 ASN 230 -0.08 LYS 456
TRP 335 0.12 PRO 231 -0.07 LYS 456
TRP 335 0.12 TYR 232 -0.06 LYS 456
TRP 335 0.13 TYR 233 -0.08 LYS 456
TRP 335 0.14 TRP 234 -0.08 LYS 456
TRP 335 0.15 ALA 235 -0.10 LYS 456
TRP 335 0.13 LYS 236 -0.09 LYS 456
TRP 335 0.13 GLU 237 -0.10 LYS 456
TRP 335 0.14 LYS 238 -0.13 LYS 456
PRO 337 0.13 VAL 239 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.12 ILE 240 -0.13 LYS 456
PRO 337 0.11 PHE 241 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.11 GLN 242 -0.10 LYS 456
PRO 337 0.10 GLN 243 -0.10 LYS 456
PRO 337 0.10 VAL 244 -0.11 LYS 456
PRO 337 0.10 LYS 245 -0.10 LYS 456
PRO 337 0.10 TYR 246 -0.10 LYS 456
PRO 337 0.09 GLN 247 -0.09 LYS 456
PRO 337 0.08 LYS 248 -0.09 LYS 456
PRO 337 0.07 ILE 249 -0.09 LYS 456
GLU 140 0.08 ALA 250 -0.09 LYS 456
GLU 140 0.09 ALA 251 -0.09 LYS 456
GLU 140 0.08 ASP 252 -0.10 LYS 456
GLU 140 0.07 ALA 253 -0.10 LYS 456
PRO 337 0.06 ASP 254 -0.11 LYS 456
PRO 337 0.08 LEU 255 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.07 SER 256 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.07 ASP 257 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.09 PHE 258 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.10 ASP 259 -0.14 LYS 456
PRO 337 0.10 VAL 260 -0.14 LYS 456
PRO 337 0.10 VAL 261 -0.13 LYS 456
PRO 337 0.10 MET 262 -0.13 LYS 456
SER 69 0.11 ASN 263 -0.12 LYS 456
ASP 312 0.09 PRO 264 -0.12 LYS 456
GLU 140 0.10 LYS 265 -0.10 LYS 456
GLU 140 0.08 LYS 266 -0.11 LYS 456
ASP 312 0.09 VAL 267 -0.12 LYS 456
PRO 337 0.08 ASP 268 -0.13 LYS 456
PRO 337 0.08 GLN 269 -0.14 LYS 456
PRO 337 0.10 ASN 270 -0.15 LYS 456
PRO 337 0.11 ILE 271 -0.14 LYS 456
PRO 337 0.12 GLN 272 -0.16 LYS 456
PRO 337 0.13 ASP 273 -0.15 LYS 456
PRO 337 0.15 TYR 274 -0.15 LYS 456
PRO 337 0.15 PRO 275 -0.15 LYS 456
PRO 142 0.17 GLN 276 -0.13 LYS 456
LEU 143 0.19 LEU 277 -0.12 LEU 459
PRO 142 0.23 CYS 278 -0.11 TRP 393
PRO 142 0.22 THR 279 -0.11 GLY 411
PRO 142 0.24 TYR 280 -0.07 LEU 459
PRO 142 0.22 PHE 281 -0.06 GLN 331
GLU 160 0.21 TYR 282 -0.07 VAL 334
GLU 160 0.23 GLU 283 -0.06 VAL 334
GLU 160 0.22 PHE 284 -0.06 TRP 335
GLU 160 0.22 ASN 285 -0.05 ASP 288
GLU 160 0.22 LEU 286 -0.07 ASN 435
GLU 160 0.21 SER 287 -0.08 LYS 434
GLU 160 0.18 ASP 288 -0.07 LYS 434
GLU 160 0.17 PRO 289 -0.07 GLY 403
GLU 160 0.17 VAL 290 -0.08 ASN 347
GLU 160 0.19 LEU 291 -0.05 VAL 296
GLU 160 0.19 GLN 292 -0.08 GLY 436
GLU 160 0.18 LYS 293 -0.06 GLY 436
ILE 468 0.23 SER 294 -0.06 GLU 336
GLN 471 0.23 ALA 295 -0.07 VAL 338
GLU 160 0.17 VAL 296 -0.05 VAL 338
GLU 160 0.19 ARG 297 -0.08 LYS 298
GLU 160 0.18 LYS 298 -0.08 ARG 297
GLU 160 0.17 ALA 299 -0.06 VAL 338
GLU 160 0.17 ILE 300 -0.08 TRP 335
GLU 160 0.18 VAL 301 -0.12 TRP 335
ASN 320 0.22 SER 302 -0.14 TRP 335
ILE 304 0.20 MET 303 -0.12 TRP 335
MET 303 0.20 ILE 304 -0.16 TRP 335
PRO 142 0.16 SER 305 -0.16 TRP 335
PRO 318 0.21 THR 306 -0.13 VAL 334
PRO 142 0.15 ASN 307 -0.14 GLU 332
PRO 142 0.15 ASN 308 -0.13 VAL 334
PRO 142 0.16 LEU 309 -0.11 VAL 334
PRO 142 0.17 VAL 310 -0.10 GLU 332
PRO 142 0.15 ALA 311 -0.11 GLU 332
PRO 142 0.14 ASP 312 -0.10 GLN 331
PRO 142 0.15 ILE 313 -0.09 GLN 331
PRO 142 0.14 ALA 314 -0.10 LYS 456
PRO 142 0.14 HIS 315 -0.11 LYS 456
PRO 142 0.17 LEU 316 -0.09 LYS 456
PRO 142 0.16 TYR 317 -0.11 GLN 331
THR 306 0.21 PRO 318 -0.12 GLN 331
PRO 142 0.17 ASN 319 -0.11 GLN 331
SER 302 0.22 ASN 320 -0.12 GLN 331
VAL 338 0.17 THR 321 -0.11 GLN 331
PRO 142 0.19 PHE 322 -0.07 GLY 411
PRO 142 0.18 LEU 323 -0.10 ALA 463
PRO 142 0.17 PRO 324 -0.11 LEU 459
TRP 335 0.22 LYS 325 -0.14 LEU 459
TRP 335 0.21 SER 326 -0.18 LEU 459
LEU 328 0.31 MET 327 -0.20 LEU 459
MET 327 0.31 LEU 328 -0.18 ALA 463
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