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***  Phrb Pseudomonas fluorescens model 5   ***

CA distance fluctuations for 221006205537110470

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
LEU 443 0.12 MET 1 -0.05 SER 163
LEU 443 0.11 GLN 2 -0.05 SER 163
LEU 443 0.13 LEU 3 -0.05 PRO 165
LEU 443 0.12 ILE 4 -0.04 PRO 165
LEU 443 0.15 TRP 5 -0.04 PRO 165
LEU 443 0.14 LEU 6 -0.04 ASP 481
LEU 443 0.15 ARG 7 -0.04 ASP 475
LEU 443 0.13 SER 8 -0.04 ASP 481
LEU 443 0.10 ASP 9 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.11 LEU 10 -0.04 ASP 481
ASP 448 0.09 ARG 11 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.08 VAL 12 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.06 HIS 13 -0.06 PHE 444
ASP 448 0.05 ASP 14 -0.07 GLU 415
ASP 448 0.07 ASN 15 -0.06 LYS 411
ASP 448 0.06 THR 16 -0.07 LYS 411
LEU 443 0.08 ALA 17 -0.06 LYS 411
ASP 448 0.08 LEU 18 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.07 SER 19 -0.08 VAL 168
ASP 448 0.07 ALA 20 -0.07 VAL 168
ASP 448 0.08 ALA 21 -0.06 PRO 165
ASP 448 0.08 ALA 22 -0.06 VAL 168
ASP 448 0.07 VAL 23 -0.06 GLY 263
ASP 448 0.08 ARG 24 -0.06 SER 163
ASP 448 0.08 GLY 25 -0.05 GLY 263
ALA 447 0.10 PRO 26 -0.04 GLY 263
LEU 443 0.10 CYS 27 -0.04 ASP 481
LEU 443 0.13 VAL 28 -0.04 ASP 481
LEU 443 0.13 ALA 29 -0.04 ASP 481
LEU 443 0.16 VAL 30 -0.04 ASP 475
LEU 443 0.18 TYR 31 -0.04 PRO 293
LEU 443 0.21 LEU 32 -0.05 PRO 293
LEU 443 0.24 LEU 33 -0.05 PRO 293
LEU 443 0.25 SER 34 -0.06 PRO 293
LEU 443 0.29 PRO 35 -0.06 ARG 297
LEU 443 0.31 ALA 36 -0.07 ARG 297
LEU 443 0.28 GLN 37 -0.08 ARG 297
LEU 443 0.27 TRP 38 -0.07 ARG 297
LEU 443 0.32 LEU 39 -0.09 ALA 40
LEU 443 0.30 ALA 40 -0.09 LEU 39
LEU 443 0.26 HIS 41 -0.08 HIS 298
LEU 443 0.29 ASP 42 -0.07 HIS 298
LEU 443 0.25 ASP 43 -0.07 HIS 298
LEU 443 0.26 ALA 44 -0.05 HIS 298
LEU 443 0.27 PRO 45 -0.07 PRO 194
LEU 443 0.22 CYS 46 -0.05 PRO 194
LEU 443 0.20 LYS 47 -0.04 HIS 298
LEU 443 0.22 VAL 48 -0.05 HIS 298
LEU 443 0.21 ASP 49 -0.04 HIS 298
ASP 448 0.17 PHE 50 -0.03 HIS 298
LEU 443 0.16 TRP 51 -0.04 ARG 297
LEU 443 0.18 LEU 52 -0.04 ARG 297
ALA 447 0.16 ARG 53 -0.03 ARG 297
ALA 447 0.13 ASN 54 -0.03 ASP 481
ALA 447 0.15 LEU 55 -0.03 ASP 475
ALA 447 0.15 ARG 56 -0.03 ASP 475
ALA 447 0.13 ASP 57 -0.03 ASP 481
ALA 447 0.12 LEU 58 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.13 SER 59 -0.03 ASP 481
ALA 447 0.12 GLN 60 -0.03 ASP 481
ALA 447 0.10 THR 61 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.10 LEU 62 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.11 ALA 63 -0.03 ASP 481
ALA 447 0.09 ARG 64 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.09 LEU 65 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.10 ASN 66 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.11 ILE 67 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.13 PRO 68 -0.03 ASP 481
LEU 443 0.15 LEU 69 -0.03 ASP 475
LEU 443 0.17 LEU 70 -0.03 PRO 293
LEU 443 0.20 ILE 71 -0.04 PRO 293
LEU 443 0.22 ARG 72 -0.05 PRO 293
LEU 443 0.25 GLU 73 -0.05 PRO 293
LEU 443 0.25 ALA 74 -0.06 PRO 293
LEU 443 0.28 SER 75 -0.06 PRO 293
LEU 443 0.28 HIS 76 -0.07 PRO 293
LEU 443 0.24 TRP 77 -0.08 HIS 105
LEU 443 0.25 ASP 78 -0.08 PRO 293
LEU 443 0.25 ASP 79 -0.07 PRO 293
LEU 443 0.22 ALA 80 -0.06 PRO 293
LEU 443 0.21 PRO 81 -0.06 GLY 136
LEU 443 0.23 ARG 82 -0.06 PRO 293
LEU 443 0.22 VAL 83 -0.05 PRO 293
LEU 443 0.20 LEU 84 -0.05 GLY 136
LEU 443 0.19 ALA 85 -0.06 GLY 136
LEU 443 0.21 GLY 86 -0.05 GLY 136
LEU 443 0.19 LEU 87 -0.05 GLY 136
LEU 443 0.17 CYS 88 -0.05 GLY 136
LEU 443 0.18 ASP 89 -0.05 GLY 136
LEU 443 0.18 GLU 90 -0.04 GLY 136
LEU 443 0.16 LEU 91 -0.04 SER 163
LEU 443 0.15 GLY 92 -0.05 SER 163
LEU 443 0.14 VAL 93 -0.05 SER 163
LEU 443 0.13 GLU 94 -0.06 SER 163
LEU 443 0.13 ALA 95 -0.06 SER 163
LEU 443 0.13 VAL 96 -0.06 SER 163
LEU 443 0.12 HIS 97 -0.06 PRO 165
LEU 443 0.12 ALA 98 -0.05 PRO 165
LEU 443 0.10 ASN 99 -0.06 LYS 411
LEU 443 0.11 ASP 100 -0.07 LYS 411
LEU 443 0.13 GLU 101 -0.06 LYS 411
LEU 443 0.13 TYR 102 -0.07 LYS 411
LEU 443 0.16 GLY 103 -0.07 PRO 293
LEU 443 0.19 VAL 104 -0.11 PRO 293
LEU 443 0.21 HIS 105 -0.08 TRP 77
LEU 443 0.18 GLU 106 -0.07 PRO 293
LEU 443 0.17 THR 107 -0.10 VAL 290
LEU 443 0.20 ARG 108 -0.07 PRO 293
LEU 443 0.20 ARG 109 -0.07 PRO 293
LEU 443 0.17 ASP 110 -0.07 GLY 136
LEU 443 0.17 ALA 111 -0.09 GLY 136
LEU 443 0.20 ALA 112 -0.08 GLY 136
LEU 443 0.19 VAL 113 -0.07 GLY 136
LEU 443 0.16 ARG 114 -0.09 GLY 136
LEU 443 0.18 GLN 115 -0.09 GLY 136
LEU 443 0.19 ALA 116 -0.07 GLY 136
LEU 443 0.17 LEU 117 -0.07 GLY 136
LEU 443 0.16 GLU 118 -0.08 GLY 136
LEU 443 0.17 THR 119 -0.07 GLY 136
LEU 443 0.17 ALA 120 -0.06 GLY 136
LEU 443 0.15 GLY 121 -0.06 SER 137
LEU 443 0.15 ILE 122 -0.06 SER 163
LEU 443 0.13 ALA 123 -0.07 SER 163
LEU 443 0.13 TRP 124 -0.07 SER 137
LEU 443 0.11 HIS 125 -0.08 SER 163
LEU 443 0.10 ASN 126 -0.10 TYR 127
LEU 443 0.08 TYR 127 -0.10 ASN 126
LEU 443 0.06 LEU 128 -0.09 LYS 411
LEU 443 0.06 ASP 129 -0.08 LYS 411
LEU 443 0.07 GLN 130 -0.08 LYS 411
LEU 443 0.04 LEU 131 -0.10 LYS 411
ARG 368 0.03 LEU 132 -0.12 LYS 411
ARG 368 0.03 PHE 133 -0.12 LYS 411
LEU 443 0.05 GLN 134 -0.10 LYS 411
LEU 443 0.07 PRO 135 -0.10 LYS 411
LEU 443 0.06 GLY 136 -0.10 LYS 411
LEU 443 0.04 SER 137 -0.11 LYS 411
ARG 368 0.03 VAL 138 -0.13 LYS 411
LEU 443 0.03 LEU 139 -0.15 ASP 481
GLU 266 0.02 THR 140 -0.18 ASP 481
GLN 259 0.02 ARG 141 -0.19 ASP 481
LEU 443 0.03 THR 142 -0.21 ALA 477
LEU 443 0.04 GLY 143 -0.17 ALA 477
LEU 443 0.06 THR 144 -0.16 ALA 477
LEU 443 0.06 TYR 145 -0.13 ASP 481
LEU 443 0.04 PHE 146 -0.16 ASP 481
LEU 443 0.05 GLN 147 -0.16 ASP 481
ARG 302 0.04 VAL 148 -0.17 LYS 411
GLU 266 0.05 PHE 149 -0.19 LYS 411
GLU 266 0.06 SER 150 -0.21 LYS 411
GLU 266 0.04 GLN 151 -0.19 LYS 411
GLU 266 0.03 PHE 152 -0.17 LYS 411
GLU 266 0.05 ARG 153 -0.19 LYS 411
GLU 266 0.04 LYS 154 -0.19 LYS 411
TYR 292 0.02 VAL 155 -0.16 LYS 411
TYR 292 0.02 CYS 156 -0.16 LYS 411
LEU 258 0.03 TYR 157 -0.17 LYS 411
GLN 259 0.02 SER 158 -0.16 LYS 411
ARG 368 0.02 ARG 159 -0.14 LYS 411
HIS 255 0.02 LEU 160 -0.14 LYS 411
GLN 259 0.02 HIS 161 -0.15 PHE 444
GLN 210 0.02 GLY 162 -0.13 PHE 444
ARG 368 0.02 SER 163 -0.12 LYS 411
GLN 210 0.02 LEU 164 -0.12 PHE 444
ARG 368 0.02 PRO 165 -0.11 LYS 411
ARG 368 0.02 GLN 166 -0.10 PHE 444
ASP 448 0.03 LEU 167 -0.09 PHE 444
ASP 448 0.04 VAL 168 -0.08 SER 19
ASP 448 0.04 ALA 169 -0.07 GLU 415
ASP 448 0.06 PRO 170 -0.06 GLU 415
ASP 448 0.06 PRO 171 -0.05 LYS 411
ASP 448 0.06 LYS 172 -0.05 GLN 259
ASP 448 0.07 THR 173 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.08 GLN 174 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.09 ALA 175 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.11 PRO 176 -0.03 ASP 481
ALA 447 0.12 THR 177 -0.03 ASP 481
LEU 443 0.13 GLY 178 -0.03 ALA 477
LEU 443 0.14 ILE 179 -0.03 ASP 475
LEU 443 0.15 ASP 180 -0.03 ASP 475
LEU 443 0.15 SER 181 -0.03 ASP 475
LEU 443 0.18 ASP 182 -0.03 PRO 293
LEU 443 0.19 SER 183 -0.04 PRO 293
LEU 443 0.19 ILE 184 -0.04 PRO 293
LEU 443 0.23 PRO 185 -0.04 ARG 297
LEU 443 0.23 GLU 186 -0.04 ARG 297
LEU 443 0.26 GLN 187 -0.05 ARG 297
LEU 443 0.29 LEU 188 -0.05 ARG 297
LEU 443 0.34 ASP 189 -0.05 ARG 297
LEU 443 0.35 ASP 190 -0.06 ARG 297
LEU 443 0.32 PHE 191 -0.05 HIS 298
LEU 443 0.34 PRO 192 -0.05 HIS 298
LEU 443 0.28 THR 193 -0.04 HIS 298
ASP 448 0.27 PRO 194 -0.07 ARG 372
PRO 424 0.27 SER 195 -0.08 ARG 372
PRO 424 0.21 ALA 196 -0.07 HIS 373
PRO 424 0.21 HIS 197 -0.07 HIS 373
PRO 424 0.18 LEU 198 -0.08 HIS 373
ALA 447 0.17 ARG 199 -0.05 ARG 372
ALA 447 0.14 ALA 200 -0.04 HIS 373
ALA 447 0.11 LEU 201 -0.05 HIS 373
ALA 447 0.11 TRP 202 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.11 PRO 203 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.11 ALA 204 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.10 GLY 205 -0.04 ASP 481
ALA 447 0.07 GLU 206 -0.05 PHE 444
ALA 447 0.06 ALA 207 -0.07 PHE 444
ALA 447 0.06 GLU 208 -0.07 PHE 444
ALA 447 0.05 ALA 209 -0.08 PHE 444
ALA 256 0.04 GLN 210 -0.10 PHE 444
ALA 256 0.03 ARG 211 -0.12 PHE 444
ALA 397 0.03 ARG 212 -0.13 PHE 444
ALA 256 0.04 LEU 213 -0.14 PHE 444
SER 260 0.04 ASN 214 -0.15 PHE 444
ALA 397 0.04 GLU 215 -0.18 PHE 444
ALA 397 0.04 PHE 216 -0.18 PHE 444
ALA 397 0.05 THR 217 -0.19 PHE 444
ALA 397 0.04 ASP 218 -0.21 PHE 444
PRO 398 0.05 ALA 219 -0.23 PHE 444
ALA 397 0.06 GLN 220 -0.24 PHE 444
ALA 397 0.06 ILE 221 -0.22 PHE 444
PRO 398 0.07 ASP 222 -0.25 PHE 444
PRO 398 0.07 TYR 223 -0.28 PHE 444
ALA 397 0.08 TYR 224 -0.24 PHE 444
ALA 397 0.09 LYS 225 -0.25 PHE 444
PRO 398 0.08 ASP 226 -0.30 PHE 444
ARG 401 0.07 GLU 227 -0.28 PHE 444
ALA 397 0.07 ARG 228 -0.22 PHE 444
ARG 401 0.07 ASP 229 -0.21 PHE 444
HIS 197 0.07 LEU 230 -0.25 PHE 444
HIS 197 0.09 PRO 231 -0.20 PHE 444
HIS 197 0.11 ALA 232 -0.30 PHE 418
HIS 197 0.09 LYS 233 -0.27 PHE 444
LEU 201 0.08 PRO 234 -0.22 PHE 444
ARG 401 0.06 GLY 235 -0.23 PHE 444
ALA 397 0.06 THR 236 -0.18 PHE 444
ALA 397 0.05 SER 237 -0.15 PHE 444
ALA 397 0.04 GLN 238 -0.12 PHE 444
ALA 447 0.04 LEU 239 -0.10 PHE 444
ALA 447 0.06 SER 240 -0.07 PHE 444
ALA 447 0.09 THR 241 -0.05 ASP 481
ALA 447 0.08 TYR 242 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.06 LEU 243 -0.06 PHE 412
LEU 443 0.10 ALA 244 -0.05 ASP 481
LEU 443 0.11 ALA 245 -0.04 ASP 481
ASP 448 0.08 GLY 246 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.08 ILE 247 -0.05 ASP 481
ASP 448 0.05 LEU 248 -0.07 PHE 444
ASP 448 0.05 SER 249 -0.08 PHE 412
ASP 448 0.03 PRO 250 -0.10 PHE 412
ARG 368 0.02 ARG 251 -0.10 LYS 411
ASP 448 0.02 GLN 252 -0.11 PHE 444
SER 396 0.03 CYS 253 -0.12 PHE 444
LEU 280 0.03 LEU 254 -0.14 PHE 444
GLN 210 0.03 HIS 255 -0.14 PHE 444
LEU 213 0.04 ALA 256 -0.15 PHE 444
SER 396 0.04 ALA 257 -0.17 PHE 444
SER 396 0.04 LEU 258 -0.17 PHE 444
SER 396 0.04 GLN 259 -0.17 PHE 444
SER 396 0.04 SER 260 -0.19 PHE 444
SER 396 0.05 ASN 261 -0.20 PHE 444
SER 396 0.04 GLN 262 -0.19 PHE 444
SER 150 0.04 GLY 263 -0.18 PHE 444
SER 150 0.04 GLU 264 -0.19 PHE 444
SER 150 0.05 PHE 265 -0.18 PHE 444
SER 150 0.06 GLU 266 -0.20 PHE 444
ASP 395 0.05 SER 267 -0.22 PHE 444
SER 396 0.06 GLY 268 -0.23 PHE 444
PRO 398 0.06 SER 269 -0.25 PHE 444
PRO 398 0.07 VAL 270 -0.25 PHE 444
ALA 397 0.07 GLY 271 -0.24 PHE 444
SER 396 0.06 VAL 272 -0.21 PHE 444
SER 396 0.06 VAL 273 -0.21 PHE 444
SER 396 0.07 THR 274 -0.21 PHE 444
SER 396 0.06 TRP 275 -0.18 PHE 444
SER 396 0.05 ILE 276 -0.16 PHE 444
SER 396 0.06 ASN 277 -0.19 LYS 411
SER 396 0.06 GLU 278 -0.18 PHE 412
SER 396 0.04 LEU 279 -0.14 PHE 412
ALA 257 0.04 LEU 280 -0.16 LYS 411
ILE 276 0.04 TRP 281 -0.16 LYS 411
LEU 443 0.03 ARG 282 -0.13 PHE 412
LEU 443 0.03 GLU 283 -0.13 LYS 411
LEU 443 0.04 PHE 284 -0.14 LYS 411
LEU 443 0.07 TYR 285 -0.11 LYS 411
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