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* HYDROLASE 05-JAN-05 1YGU *

CA distance fluctuations for 250325152811147062

--- normal mode 7 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
PRO 913 0.05 GLU 599 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 LYS 600 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 GLN 601 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 LEU 602 -0.03 LYS 641

ASP 911 0.06 ASN 604 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 VAL 605 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 GLU 606 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 PRO 607 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 ILE 608 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 HIS 609 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.05 ALA 610 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.06 ASP 611 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.06 ILE 612 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.06 LEU 613 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.06 LEU 614 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.07 GLU 615 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.06 THR 616 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 TYR 617 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 LYS 618 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 ARG 619 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 LYS 620 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 ILE 621 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.08 ALA 622 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.08 ASP 623 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.08 GLU 624 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.08 GLY 625 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.08 ARG 626 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 PRO 627 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.07 PHE 628 -0.04 LYS 641

PRO 913 0.07 LEU 629 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.07 ALA 630 -0.03 LYS 641

ASP 911 0.07 GLU 631 -0.04 LYS 641

PRO 913 0.07 PHE 632 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.07 GLN 633 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 SER 634 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 ILE 635 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 PRO 636 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 ARG 637 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 VAL 638 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 PHE 639 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 SER 640 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 LYS 641 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 PHE 642 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 PRO 643 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ILE 644 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 LYS 645 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 GLU 646 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ALA 647 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ARG 648 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 LYS 649 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 PRO 650 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 PHE 651 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ASN 652 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 GLN 653 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ASN 654 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 LYS 655 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ASN 656 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 ARG 657 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 TYR 658 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 VAL 659 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 ASP 660 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 ILE 661 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 LEU 662 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 PRO 663 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 TYR 664 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ASP 665 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 TYR 666 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ASN 667 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ARG 668 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 VAL 669 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 GLU 670 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 LEU 671 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 SER 672 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 GLU 673 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ILE 674 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ASN 675 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 GLY 676 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ASP 677 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ALA 678 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 GLY 679 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 SER 680 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ASN 681 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 TYR 682 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ILE 683 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ASN 684 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ALA 685 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 SER 686 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 TYR 687 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ILE 688 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ASP 689 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 GLY 690 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 PHE 691 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.04 LYS 692 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.04 GLU 693 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 PRO 694 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 ARG 695 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 LYS 696 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 TYR 697 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ILE 698 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ALA 699 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ALA 700 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 GLN 701 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 GLY 702 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 PRO 703 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ARG 704 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ASP 705 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 GLU 706 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 THR 707 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 VAL 708 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ASP 709 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ASP 710 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 PHE 711 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 TRP 712 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ARG 713 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 ILE 715 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 TRP 716 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 GLU 717 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 GLN 718 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.03 LYS 719 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 ALA 720 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 THR 721 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 VAL 722 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 ILE 723 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 VAL 724 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 VAL 726 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 THR 727 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ARG 728 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 CYS 729 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 GLU 730 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 GLU 731 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.07 GLY 732 -0.02 ASN 675

PRO 913 0.07 ASN 733 -0.02 ASN 675

PRO 913 0.06 ARG 734 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 ASN 735 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 LYS 736 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 CYS 737 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 ALA 738 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 GLU 739 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 TYR 740 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 TRP 741 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 PRO 742 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 SER 743 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 GLU 745 -0.01 LYS 641

PRO 913 0.03 GLU 746 -0.01 LYS 641

PRO 913 0.03 GLY 747 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 THR 748 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ARG 749 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ALA 750 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.04 PHE 751 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 GLY 752 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ASP 753 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 VAL 754 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 VAL 755 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 VAL 756 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 LYS 757 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ILE 758 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ASN 759 -0.02 LYS 600

PRO 912 0.03 GLN 760 -0.02 LYS 600

PRO 912 0.03 HIS 761 -0.02 LYS 641

PRO 912 0.03 LYS 762 -0.02 LYS 641

PRO 912 0.04 ARG 763 -0.02 LYS 641

PRO 912 0.04 CYS 764 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 PRO 765 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 ASP 766 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 TYR 767 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 ILE 768 -0.02 LYS 641

PRO 912 0.04 ILE 769 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 GLN 770 -0.02 LYS 641

PRO 912 0.03 LYS 771 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 LEU 772 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ASN 773 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ILE 774 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 VAL 775 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 ASN 776 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 LYS 777 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 LYS 778 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.03 GLU 779 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.02 LYS 780 -0.02 LYS 600

PRO 913 0.03 ALA 781 -0.02 LYS 600

PRO 913 0.03 THR 782 -0.02 LYS 600

PRO 913 0.03 GLY 783 -0.02 LYS 600

PRO 913 0.03 ARG 784 -0.02 LYS 600

PRO 912 0.03 GLU 785 -0.02 LYS 600

PRO 912 0.03 VAL 786 -0.02 LYS 641

PRO 912 0.04 THR 787 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 HIS 788 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 ILE 789 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 GLN 790 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 PHE 791 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 THR 792 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.06 SER 793 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.06 TRP 794 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 PRO 795 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.07 ASP 796 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.07 HIS 797 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 GLY 798 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 VAL 799 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 PRO 800 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 GLU 801 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.06 ASP 802 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 PRO 803 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 HIS 804 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 LEU 805 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 LEU 806 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 LEU 807 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.05 LYS 808 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.05 LEU 809 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 ARG 810 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 ARG 811 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.04 ARG 812 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 VAL 813 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 ASN 814 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 ALA 815 -0.03 LYS 600

PRO 912 0.04 PHE 816 -0.03 LYS 600

PRO 912 0.03 SER 817 -0.03 LYS 600

PRO 912 0.03 ASN 818 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.03 PHE 819 -0.03 LYS 600

PRO 912 0.03 PHE 820 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 SER 821 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 GLY 822 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 PRO 823 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.04 ILE 824 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.04 VAL 825 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 VAL 826 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 HIS 827 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 SER 828 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 SER 829 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.06 ALA 830 -0.02 LYS 641

PRO 913 0.05 GLY 831 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 VAL 832 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 GLY 833 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 ARG 834 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 THR 835 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 GLY 836 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.06 THR 837 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 TYR 838 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 ILE 839 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 GLY 840 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.05 ILE 841 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.05 ASP 842 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.05 ALA 843 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.05 LEU 845 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 GLU 846 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 GLY 847 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 LEU 848 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 GLU 849 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.04 ALA 850 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 GLU 851 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 ASN 852 -0.05 LYS 641

ASP 911 0.05 LYS 853 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 VAL 854 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.05 ASP 855 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 VAL 856 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 TYR 857 -0.04 LYS 641

ASP 911 0.06 GLY 858 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.05 TYR 859 -0.04 LYS 641

PRO 913 0.06 VAL 860 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 VAL 861 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 LYS 862 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 LEU 863 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 ARG 864 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ARG 865 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 GLN 866 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.05 ARG 867 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 CYS 868 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 LEU 869 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 VAL 871 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.06 GLN 872 -0.03 LYS 641

PRO 913 0.07 VAL 873 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 GLU 874 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 ALA 875 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 GLN 876 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.06 TYR 877 -0.03 LYS 641

PRO 912 0.07 ILE 878 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 LEU 879 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 ILE 880 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 HIS 881 -0.04 LYS 641

PRO 912 0.06 GLN 882 -0.04 LYS 641

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ARG 930 0.06 LYS 1087 -0.02 PHE 820

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GLY 1054 0.03 LYS 600 -0.08 GLN 1104

GLY 1054 0.04 GLN 601 -0.08 GLN 1104

GLY 1054 0.04 LEU 602 -0.07 GLN 1104

GLY 1054 0.05 ASN 604 -0.07 GLN 1104

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GLY 1054 0.06 GLU 606 -0.05 ALA 1107

GLY 1054 0.05 PRO 607 -0.05 GLY 1042

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LYS 1015 0.07 HIS 609 -0.03 SER 1072

LYS 1015 0.09 ALA 610 -0.03 SER 1072

GLN 1056 0.10 ASP 611 -0.03 SER 1072

GLN 1056 0.10 ILE 612 -0.04 SER 1072

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THR 1057 0.09 LEU 614 -0.03 SER 1072

GLN 1056 0.09 GLU 615 -0.04 SER 1072

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THR 1057 0.08 LYS 618 -0.04 SER 1072

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SER 1072 0.00 GLU 673 -0.04 ASN 951

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SER 1084 0.01 GLY 702 -0.02 SER 914

GLY 1054 0.01 PRO 703 -0.02 SER 914

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GLY 1054 0.00 ASP 710 -0.02 SER 914

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PRO 902 0.00 GLU 717 -0.03 GLU 941

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PRO 913 0.00 LYS 719 -0.02 GLU 941

SER 914 0.00 ALA 720 -0.01 GLU 942

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GLY 1059 0.02 GLU 731 -0.02 PRO 913

SER 1084 0.02 GLY 732 -0.03 PRO 913

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SER 1084 0.01 ALA 738 -0.02 SER 914

GLY 1059 0.01 GLU 739 -0.01 SER 914

SER 1084 0.00 TYR 740 -0.01 SER 914

GLU 942 0.01 TRP 741 -0.01 PRO 913

GLU 941 0.01 PRO 742 -0.01 GLY 1042

GLU 941 0.01 SER 743 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.02 GLU 745 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.01 GLU 746 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.01 GLY 747 -0.00 SER 1072

ASP 623 0.00 THR 748 -0.00 GLU 1053

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PRO 742 0.00 ALA 750 -0.01 SER 950

VAL 708 0.00 PHE 751 -0.01 ASN 951

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PRO 902 0.00 ASP 753 -0.02 GLU 941

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LYS 777 0.00 VAL 755 -0.01 GLU 942

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ARG 619 0.01 LYS 757 -0.01 GLY 1054

GLU 941 0.01 ILE 758 -0.01 GLU 1053

GLU 941 0.02 ASN 759 -0.01 GLY 1054

GLU 941 0.02 GLN 760 -0.01 GLU 1053

GLU 941 0.03 HIS 761 -0.01 SER 1072

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GLU 941 0.04 CYS 764 -0.01 SER 1072

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GLU 942 0.04 ASP 766 -0.01 SER 1072

GLU 942 0.03 TYR 767 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.03 ILE 768 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.03 ILE 769 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.02 GLN 770 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.02 LYS 771 -0.01 GLU 1053

GLU 941 0.01 LEU 772 -0.01 GLY 1054

SER 914 0.01 ASN 773 -0.01 GLY 1054

SER 914 0.00 ILE 774 -0.01 GLY 1059

SER 914 0.01 VAL 775 -0.01 GLU 942

PRO 913 0.00 ASN 776 -0.02 GLU 941

PRO 913 0.00 LYS 777 -0.02 GLU 941

SER 1072 0.00 LYS 778 -0.03 GLU 941

PRO 913 0.01 GLU 779 -0.03 GLU 941

SER 914 0.01 LYS 780 -0.03 GLU 941

SER 914 0.01 ALA 781 -0.02 GLU 942

SER 914 0.02 THR 782 -0.02 GLU 942

SER 914 0.01 GLY 783 -0.01 GLY 1059

SER 914 0.01 ARG 784 -0.01 GLY 1059

SER 914 0.01 GLU 785 -0.01 GLY 1054

SER 914 0.01 VAL 786 -0.01 GLY 1054

GLU 941 0.01 THR 787 -0.01 GLU 1053

GLU 941 0.01 HIS 788 -0.01 SER 1072

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GLU 942 0.02 GLN 790 -0.01 SER 1072

GLU 942 0.03 PHE 791 -0.01 SER 1072

GLU 942 0.03 THR 792 -0.01 SER 1072

GLU 942 0.03 SER 793 -0.02 SER 1072

GLY 1059 0.03 TRP 794 -0.02 ALA 1107

GLY 1059 0.03 PRO 795 -0.02 PRO 913

GLY 1059 0.03 ASP 796 -0.03 PRO 913

THR 1057 0.03 HIS 797 -0.03 PRO 913

GLY 1059 0.03 GLY 798 -0.03 PRO 913

GLY 1059 0.04 VAL 799 -0.02 ALA 1107

GLY 1059 0.04 PRO 800 -0.02 SER 1072

GLY 1059 0.04 GLU 801 -0.02 SER 1072

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GLY 1059 0.05 PRO 803 -0.02 SER 1072

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GLU 942 0.04 LEU 806 -0.02 SER 1072

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GLU 942 0.05 LYS 808 -0.01 SER 1072

GLU 942 0.04 LEU 809 -0.01 SER 1072

GLU 942 0.04 ARG 810 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.05 ARG 811 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.04 ARG 812 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.03 VAL 813 -0.01 SER 1072

GLU 941 0.03 ASN 814 -0.01 GLU 1053

GLU 941 0.04 ALA 815 -0.02 GLY 1054

GLU 941 0.03 PHE 816 -0.01 GLY 1054

ASN 951 0.02 SER 817 -0.02 GLY 1054

SER 914 0.02 ASN 818 -0.02 GLY 1054

SER 914 0.02 PHE 819 -0.02 GLY 1059

SER 914 0.02 PHE 820 -0.03 GLU 942

SER 914 0.01 SER 821 -0.03 GLU 1016

SER 914 0.01 GLY 822 -0.02 GLU 942

GLY 822 0.00 PRO 823 -0.02 SER 945

ASN 896 0.00 ILE 824 -0.01 ASP 1043

SER 1084 0.00 VAL 825 -0.01 GLU 1103

GLY 1059 0.01 VAL 826 -0.01 GLU 1103

SER 1084 0.01 HIS 827 -0.02 SER 914

GLY 1059 0.01 SER 828 -0.02 SER 914

SER 1084 0.02 SER 829 -0.03 SER 914

GLY 1054 0.02 ALA 830 -0.03 SER 914

GLY 1054 0.01 GLY 831 -0.03 SER 914

GLY 1054 0.02 VAL 832 -0.03 SER 914

GLY 1054 0.02 GLY 833 -0.03 PRO 913

GLY 1059 0.02 ARG 834 -0.02 PRO 913

GLY 1059 0.02 THR 835 -0.02 GLN 1104

THR 1057 0.02 GLY 836 -0.03 GLU 1103

GLY 1059 0.02 THR 837 -0.02 GLN 1104

GLY 1059 0.02 TYR 838 -0.02 GLY 1042

GLY 1059 0.01 ILE 839 -0.02 GLY 1042

GLY 1059 0.02 GLY 840 -0.02 GLY 1042

GLU 1016 0.03 ILE 841 -0.02 GLY 1042

GLU 942 0.02 ASP 842 -0.01 GLY 1042

GLU 942 0.02 ALA 843 -0.02 GLY 1042

GLU 1016 0.04 LEU 845 -0.02 SER 1072

SER 945 0.03 GLU 846 -0.01 LYS 1070

SER 945 0.03 GLY 847 -0.02 GLY 1042

GLU 1016 0.05 LEU 848 -0.02 SER 1072

SER 945 0.06 GLU 849 -0.02 GLU 1053

SER 945 0.05 ALA 850 -0.03 GLU 1053

GLN 1044 0.05 GLU 851 -0.02 GLU 1053

LYS 1015 0.08 ASN 852 -0.02 LYS 1070

LYS 1015 0.06 LYS 853 -0.02 SER 1072

LYS 1015 0.04 VAL 854 -0.03 GLY 1042

GLY 1054 0.03 ASP 855 -0.05 GLY 1042

GLY 1054 0.03 VAL 856 -0.04 GLY 1042

GLY 1054 0.04 TYR 857 -0.04 GLY 1042

GLY 1054 0.03 GLY 858 -0.05 GLY 1042

GLY 1054 0.02 TYR 859 -0.04 GLY 1042

GLY 1054 0.03 VAL 860 -0.04 GLU 1103

GLY 1054 0.03 VAL 861 -0.05 GLU 1103

GLY 1054 0.02 LYS 862 -0.05 GLU 1103

GLY 1054 0.02 LEU 863 -0.04 GLU 1103

GLY 1054 0.02 ARG 864 -0.05 GLU 1103

GLY 1054 0.02 ARG 865 -0.05 GLU 1103

GLY 1054 0.01 GLN 866 -0.04 GLU 1103

GLY 1054 0.01 ARG 867 -0.04 SER 914

GLY 1054 0.02 CYS 868 -0.05 SER 914

GLY 1054 0.02 LEU 869 -0.04 SER 914

GLY 1054 0.03 VAL 871 -0.03 GLN 1104

GLY 1054 0.03 GLN 872 -0.04 PRO 913

GLY 1054 0.03 VAL 873 -0.03 PRO 913

GLY 1054 0.04 GLU 874 -0.03 ALA 1107

THR 1057 0.04 ALA 875 -0.03 ALA 1107

THR 1057 0.04 GLN 876 -0.03 ALA 1107

THR 1057 0.04 TYR 877 -0.03 ALA 1107

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GLY 1059 0.04 LEU 879 -0.02 ALA 1107

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GLU 941 0.08 PRO 1205 -0.02 GLY 1054

PRO 913 0.06 PRO 2002 -0.02 LYS 641

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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