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* 3RZE-elNEMO-20250218a *

CA distance fluctuations for 2502181842452296798

--- normal mode 9 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
ASP 1127 0.02 MET 28 -0.04 GLY 1051

GLU 1128 0.02 PRO 29 -0.03 ASP 1061

ASP 1127 0.03 LEU 30 -0.04 ASP 1061

GLU 1128 0.04 VAL 31 -0.03 ASP 1061

GLU 1128 0.06 VAL 32 -0.03 ASP 1061

GLU 1128 0.05 VAL 33 -0.03 ASP 1061

ASP 1127 0.05 LEU 34 -0.04 ASP 1061

GLU 1128 0.07 SER 35 -0.03 ASP 1061

GLU 1128 0.08 THR 36 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.08 ILE 37 -0.03 ASP 1061

ASP 1127 0.09 CYS 38 -0.03 ASP 1061

GLU 1128 0.11 LEU 39 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.12 VAL 40 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.12 THR 41 -0.03 ASP 1061

ASP 1127 0.14 VAL 42 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.16 GLY 43 -0.01 ASP 1061

ASP 1127 0.16 LEU 44 -0.01 ASP 1061

ASP 1127 0.16 ASN 45 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.18 LEU 46 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.20 LEU 47 -0.01 LEU 133

ASP 1127 0.20 VAL 48 -0.01 ASP 1061

ASP 1127 0.20 LEU 49 -0.02 ASP 1061

ASP 1127 0.23 TYR 50 -0.01 LEU 133

ASP 1127 0.26 ALA 51 -0.01 LEU 133

ASP 1127 0.25 VAL 52 -0.01 LEU 133

ASP 1127 0.25 ARG 53 -0.01 TYR 135

ASP 1127 0.28 SER 54 -0.02 TYR 135

ASP 1127 0.31 GLU 55 -0.02 LEU 133

ASP 1127 0.31 ARG 56 -0.02 TYR 135

ASP 1127 0.33 LYS 57 -0.03 LEU 133

ASP 1127 0.28 LEU 58 -0.02 LEU 133

ASP 1127 0.26 HIS 59 -0.02 TYR 135

ASP 1127 0.23 THR 60 -0.02 TYR 135

VAL 1131 0.19 VAL 61 -0.03 ASP 1061

ASP 1127 0.17 GLY 62 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.19 ASN 63 -0.03 ASP 1061

ASP 1127 0.18 LEU 64 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.15 TYR 65 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.16 ILE 66 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.17 VAL 67 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.15 SER 68 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.13 LEU 69 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.15 SER 70 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.14 VAL 71 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.12 ALA 72 -0.06 ASP 1061

ASP 1127 0.12 ASP 73 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.13 LEU 74 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.12 ILE 75 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.10 VAL 76 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.11 GLY 77 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.12 ALA 78 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.10 VAL 79 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.09 VAL 80 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.08 MET 81 -0.05 ASP 1061

ASP 1127 0.09 PRO 82 -0.04 ASP 1061

ASP 1127 0.08 MET 83 -0.05 ARG 1052

ASP 1127 0.06 ASN 84 -0.05 ARG 1052

ASP 1127 0.06 ILE 85 -0.05 ARG 1052

GLU 1128 0.06 LEU 86 -0.05 ARG 1052

ASP 1127 0.05 TYR 87 -0.06 ARG 1052

ASP 1127 0.04 LEU 88 -0.05 ARG 1052

GLU 1128 0.05 LEU 89 -0.05 ARG 1052

GLU 1128 0.05 MET 90 -0.05 ARG 1052

VAL 1131 0.04 SER 91 -0.06 GLY 1051

VAL 1131 0.05 LYS 92 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.06 TRP 93 -0.06 ARG 1052

GLU 1128 0.07 SER 94 -0.05 ARG 1052

GLU 1128 0.08 LEU 95 -0.05 ARG 1052

VAL 1131 0.08 GLY 96 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.08 ARG 97 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.09 PRO 98 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.09 LEU 99 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.08 CYS 100 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.08 LEU 101 -0.07 ARG 1052

VAL 1131 0.09 PHE 102 -0.06 ARG 1052

ASP 1127 0.08 TRP 103 -0.06 ARG 1052

VAL 1131 0.07 LEU 104 -0.07 ARG 1052

VAL 1131 0.08 SER 105 -0.07 ARG 1052

ASP 1127 0.09 MET 106 -0.06 ARG 1052

ASP 1127 0.08 ASP 107 -0.07 ARG 1052

ASP 1127 0.07 TYR 108 -0.08 ARG 1052

ASP 1127 0.09 VAL 109 -0.08 ARG 1052

ASP 1127 0.10 ALA 110 -0.07 ASP 1061

ASP 1127 0.08 SER 111 -0.08 ASP 1061

ASP 1127 0.08 THR 112 -0.09 ASP 1061

ASP 1127 0.10 ALA 113 -0.08 ASP 1061

ASP 1127 0.09 SER 114 -0.07 ASP 1061

ASP 1127 0.07 ILE 115 -0.09 ASP 1061

ASP 1127 0.09 PHE 116 -0.09 ASP 1061

ASP 1127 0.11 SER 117 -0.07 ASP 1061

ASP 1127 0.09 VAL 118 -0.08 ASP 1061

ASP 1127 0.08 PHE 119 -0.10 ASP 1061

ASP 1127 0.10 ILE 120 -0.09 ASP 1061

ASP 1127 0.11 LEU 121 -0.08 ASP 1061

ASP 1127 0.08 CYS 122 -0.10 ASP 1061

VAL 1131 0.09 ILE 123 -0.10 ASP 1061

VAL 1131 0.11 ASP 124 -0.08 ASP 1061

ASP 1127 0.10 ARG 125 -0.08 ASP 1061

VAL 1131 0.08 TYR 126 -0.11 ASP 1061

VAL 1131 0.09 ARG 127 -0.10 ASP 1061

VAL 1131 0.11 SER 128 -0.08 ASP 1061

LYS 1147 0.08 VAL 129 -0.09 ASP 1061

VAL 1131 0.07 GLN 130 -0.11 ASP 1061

ASN 1144 0.10 GLN 131 -0.09 ASP 1061

ASN 1144 0.13 PRO 132 -0.05 ASP 1061

ASN 1144 0.15 LEU 133 -0.05 THR 1059

ASN 1144 0.14 ARG 134 -0.06 ASP 1061

PRO 1143 0.16 TYR 135 -0.04 THR 1059

VAL 1131 0.14 LEU 136 -0.06 THR 1059

VAL 1131 0.16 LYS 137 -0.05 ASP 1061

VAL 1131 0.14 TYR 138 -0.06 ASP 1061

VAL 1131 0.16 ARG 139 -0.05 ASP 1061

VAL 1131 0.18 THR 140 -0.04 ASP 1061

VAL 1131 0.18 LYS 141 -0.04 ASP 1061

VAL 1131 0.17 THR 142 -0.05 ASP 1061

VAL 1131 0.15 ARG 143 -0.06 ASP 1061

VAL 1131 0.15 ALA 144 -0.06 ASP 1061

VAL 1131 0.16 SER 145 -0.05 ASP 1061

VAL 1131 0.14 ALA 146 -0.07 ASP 1061

VAL 1131 0.13 THR 147 -0.08 ASP 1061

VAL 1131 0.13 ILE 148 -0.07 ASP 1061

VAL 1131 0.13 LEU 149 -0.07 ASP 1061

VAL 1131 0.11 GLY 150 -0.08 ASP 1061

VAL 1131 0.11 ALA 151 -0.08 ASP 1061

VAL 1131 0.11 TRP 152 -0.07 ASP 1061

VAL 1131 0.10 PHE 153 -0.08 ARG 1052

VAL 1131 0.09 LEU 154 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.09 SER 155 -0.08 ARG 1052

VAL 1131 0.10 PHE 156 -0.08 ARG 1052

VAL 1131 0.08 LEU 157 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.08 TRP 158 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.08 VAL 159 -0.08 ARG 1052

VAL 1131 0.08 ILE 160 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.06 PRO 161 -0.10 ARG 1052

VAL 1131 0.07 ILE 162 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.07 LEU 163 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.06 GLY 164 -0.10 ARG 1052

VAL 1131 0.06 TRP 165 -0.10 ARG 1052

VAL 1131 0.06 ASN 166 -0.10 ARG 1052

VAL 1131 0.05 HIS 167 -0.11 ARG 1052

VAL 1131 0.04 ARG 175 -0.09 GLY 1051

VAL 1131 0.03 ARG 176 -0.09 GLY 1051

VAL 1131 0.03 GLU 177 -0.08 GLY 1051

VAL 1131 0.03 ASP 178 -0.08 GLY 1051

VAL 1131 0.05 LYS 179 -0.08 GLY 1051

VAL 1131 0.06 CYS 180 -0.07 ARG 1052

VAL 1131 0.05 GLU 181 -0.08 GLY 1051

VAL 1131 0.05 THR 182 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.05 ASP 183 -0.09 ARG 1052

VAL 1131 0.04 PHE 184 -0.10 GLY 1051

VAL 1131 0.03 TYR 185 -0.10 GLY 1051

VAL 1131 0.03 ASP 186 -0.11 GLY 1051

VAL 1131 0.03 VAL 187 -0.12 GLY 1051

VAL 1131 0.02 THR 188 -0.13 GLY 1051

VAL 1131 0.02 TRP 189 -0.13 GLY 1051

VAL 1131 0.03 PHE 190 -0.12 GLY 1051

VAL 1131 0.03 LYS 191 -0.12 GLY 1051

VAL 1131 0.02 VAL 192 -0.13 GLY 1051

VAL 1131 0.03 MET 193 -0.13 GLY 1051

VAL 1131 0.04 THR 194 -0.12 GLY 1051

VAL 1131 0.03 ALA 195 -0.12 GLY 1051

VAL 1131 0.03 ILE 196 -0.13 GLY 1051

VAL 1131 0.04 ILE 197 -0.12 ARG 1052

VAL 1131 0.05 ASN 198 -0.11 ASP 1061

VAL 1131 0.04 PHE 199 -0.12 ASP 1061

VAL 1131 0.02 TYR 200 -0.13 ASP 1061

VAL 1131 0.03 LEU 201 -0.14 ASP 1061

VAL 1131 0.05 PRO 202 -0.12 ASP 1061

VAL 1131 0.03 THR 203 -0.13 ASP 1061

VAL 1131 0.02 LEU 204 -0.15 ASP 1061

VAL 1131 0.04 LEU 205 -0.15 ASP 1061

ASP 1127 0.04 MET 206 -0.13 ASP 1061

ASP 1127 0.02 LEU 207 -0.15 ASP 1061

VAL 1131 0.02 TRP 208 -0.16 ASP 1061

VAL 1131 0.04 PHE 209 -0.14 ASP 1061

ASP 1127 0.04 TYR 210 -0.13 ASP 1061

LYS 415 0.02 ALA 211 -0.16 ASP 1061

ASP 1127 0.03 LYS 212 -0.16 ASP 1061

ASP 1127 0.04 ILE 213 -0.12 ASP 1061

LYS 415 0.03 TYR 214 -0.12 ASP 1061

LYS 415 0.02 LYS 215 -0.16 ASP 1061

VAL 1131 0.02 ALA 216 -0.14 ASP 1061

ASN 1144 0.04 VAL 217 -0.09 ASP 1061

GLU 473 0.04 ARG 218 -0.10 ASP 1061

GLU 473 0.05 GLN 219 -0.10 GLU 1005

GLU 473 0.08 HIS 220 -0.08 LYS 215

GLU 473 0.09 CYS 221 -0.09 GLN 219

GLU 473 0.10 ASN 1002 -0.10 LYS 215

LYS 477 0.11 ILE 1003 -0.09 LYS 215

LYS 477 0.09 PHE 1004 -0.11 LYS 215

LYS 57 0.08 GLU 1005 -0.10 GLN 219

LYS 57 0.11 MET 1006 -0.07 GLN 219

LYS 57 0.11 LEU 1007 -0.07 LYS 215

LYS 57 0.08 ARG 1008 -0.08 LYS 215

LYS 57 0.10 ILE 1009 -0.05 LYS 215

LYS 57 0.13 ASP 1010 -0.04 VAL 437

LYS 57 0.11 GLU 1011 -0.05 VAL 437

LYS 57 0.09 GLY 1012 -0.06 LYS 215

LYS 57 0.06 LEU 1013 -0.08 LYS 215

LYS 57 0.06 ARG 1014 -0.08 TRP 208

ARG 481 0.04 LEU 1015 -0.10 TRP 208

ARG 481 0.04 LYS 1016 -0.09 TRP 208

ARG 481 0.06 ILE 1017 -0.08 TRP 208

LYS 57 0.07 TYR 1018 -0.07 PHE 440

LYS 57 0.08 LYS 1019 -0.06 PHE 440

LYS 57 0.10 ASP 1020 -0.05 PHE 440

ARG 56 0.10 THR 1021 -0.04 PHE 440

ARG 56 0.11 GLU 1022 -0.05 PHE 440

ARG 56 0.09 GLY 1023 -0.06 PHE 440

LYS 57 0.10 TYR 1024 -0.06 PHE 440

LYS 57 0.08 TYR 1025 -0.07 PHE 440

LYS 57 0.08 THR 1026 -0.07 PHE 440

LYS 57 0.07 ILE 1027 -0.08 TRP 208

LYS 477 0.07 GLY 1028 -0.09 TRP 208

LYS 57 0.08 ILE 1029 -0.08 LYS 215

LYS 57 0.10 GLY 1030 -0.07 PHE 440

LYS 477 0.09 HIS 1031 -0.08 PHE 440

LYS 57 0.10 LEU 1032 -0.08 PHE 440

ARG 481 0.09 LEU 1033 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.10 THR 1034 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.10 LYS 1035 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.08 SER 1036 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.08 PRO 1037 -0.08 PHE 440

ARG 481 0.07 SER 1038 -0.08 PHE 440

ARG 481 0.06 LEU 1039 -0.08 PHE 440

ARG 481 0.06 ASN 1040 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.07 ALA 1041 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.07 ALA 1042 -0.09 PHE 440

ARG 481 0.06 LYS 1043 -0.10 PHE 440

HIS 484 0.06 SER 1044 -0.11 PHE 440

ARG 481 0.07 GLU 1045 -0.11 PHE 440

ARG 481 0.06 LEU 1046 -0.11 PHE 440

HIS 484 0.06 ASP 1047 -0.12 PHE 440

HIS 484 0.06 LYS 1048 -0.13 PHE 440

HIS 484 0.07 ALA 1049 -0.12 PHE 440

HIS 484 0.06 ILE 1050 -0.13 TRP 208

HIS 484 0.05 GLY 1051 -0.14 LEU 204

HIS 484 0.04 ARG 1052 -0.14 LEU 204

HIS 484 0.04 ASN 1053 -0.13 TRP 208

HIS 484 0.04 THR 1054 -0.12 TRP 208

HIS 484 0.04 ASN 1055 -0.11 TRP 208

ARG 481 0.05 GLY 1056 -0.10 TRP 208

ARG 481 0.04 VAL 1057 -0.11 TRP 208

HIS 484 0.04 ILE 1058 -0.12 TRP 208

HIS 484 0.03 THR 1059 -0.14 TRP 208

LYS 477 0.03 LYS 1060 -0.15 LYS 215

LYS 477 0.04 ASP 1061 -0.16 TRP 208

LYS 477 0.05 GLU 1062 -0.14 TRP 208

LYS 477 0.06 ALA 1063 -0.12 TRP 208

LYS 477 0.06 GLU 1064 -0.14 LYS 215

LYS 477 0.06 LYS 1065 -0.14 TRP 208

LYS 477 0.07 LEU 1066 -0.12 TRP 208

LYS 477 0.09 PHE 1067 -0.11 TRP 208

LYS 477 0.09 ASN 1068 -0.12 LEU 204

LYS 477 0.09 GLN 1069 -0.12 PHE 440

LYS 477 0.10 ASP 1070 -0.10 PHE 440

LYS 477 0.11 VAL 1071 -0.10 VAL 437

LYS 477 0.11 ASP 1072 -0.12 PHE 440

LYS 477 0.12 ALA 1073 -0.11 PHE 440

LYS 477 0.13 ALA 1074 -0.10 VAL 437

LYS 477 0.14 VAL 1075 -0.11 VAL 437

ARG 481 0.13 ARG 1076 -0.11 VAL 437

ARG 481 0.14 GLY 1077 -0.10 VAL 437

ARG 481 0.16 ILE 1078 -0.09 VAL 437

ARG 481 0.15 LEU 1079 -0.10 VAL 437

ARG 481 0.15 ARG 1080 -0.10 CYS 441

ARG 481 0.16 ASN 1081 -0.09 CYS 441

ARG 481 0.18 ALA 1082 -0.09 CYS 441

ARG 481 0.19 LYS 1083 -0.08 CYS 441

ARG 481 0.19 LEU 1084 -0.08 VAL 437

ARG 481 0.18 LYS 1085 -0.09 VAL 437

ARG 481 0.20 PRO 1086 -0.09 VAL 437

ARG 481 0.21 VAL 1087 -0.08 VAL 437

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LYS 477 0.22 LEU 1091 -0.08 VAL 437

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LYS 477 0.21 ARG 1095 -0.07 VAL 437

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ARG 481 0.16 GLU 1108 -0.08 CYS 441

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ASP 1159 0.08 ARG 411 -0.05 ASP 1061

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ASP 1127 0.04 TRP 455 -0.06 ASP 1061

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ARG 1125 0.27 LEU 483 -0.02 LEU 133

ARG 1125 0.31 HIS 484 -0.02 LEU 133

GLU 1128 0.30 ILE 485 -0.02 LEU 133

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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