1 ALA 1001 N -0.1238 0.0736 -0.0412 2 ALA 1001 CA -0.0961 0.0243 -0.1352 3 ALA 1001 C -0.0815 0.0461 -0.0907 4 ALA 1001 O -0.0338 0.0137 -0.1493 5 ALA 1001 CB -0.2022 -0.0157 -0.2256 6 SER 1002 N -0.0536 0.0382 -0.0142 7 SER 1002 CA -0.0385 0.0345 -0.0046 8 SER 1002 C -0.0347 0.0266 0.0107 9 SER 1002 O -0.0373 0.0262 0.0108 10 SER 1002 CB -0.0430 0.0318 -0.0004 11 SER 1002 OG -0.0275 0.0296 0.0066 12 GLY 1003 N -0.0322 0.0262 0.0117 13 GLY 1003 CA -0.0317 0.0227 0.0153 14 GLY 1003 C -0.0343 0.0214 0.0180 15 GLY 1003 O -0.0363 0.0232 0.0170 16 LEU 1004 N -0.0258 0.0140 0.0159 17 LEU 1004 CA -0.0251 0.0120 0.0149 18 LEU 1004 C -0.0219 0.0117 0.0144 19 LEU 1004 O -0.0204 0.0118 0.0143 20 LEU 1004 CB -0.0266 0.0094 0.0140 21 LEU 1004 CG -0.0260 0.0070 0.0129 22 LEU 1004 CD1 -0.0274 0.0074 0.0132 23 LEU 1004 CD2 -0.0273 0.0046 0.0120 24 VAL 1005 N -0.0065 0.0075 0.0090 25 VAL 1005 CA -0.0016 0.0067 0.0082 26 VAL 1005 C 0.0002 0.0037 0.0039 27 VAL 1005 O 0.0006 0.0033 0.0033 28 VAL 1005 CB 0.0025 0.0088 0.0116 29 VAL 1005 CG1 0.0077 0.0077 0.0105 30 VAL 1005 CG2 0.0010 0.0117 0.0160 31 ALA 1006 N 0.0104 0.0031 0.0034 32 ALA 1006 CA 0.0120 -0.0003 -0.0006 33 ALA 1006 C 0.0175 -0.0014 -0.0017 34 ALA 1006 O 0.0186 -0.0010 -0.0011 35 ALA 1006 CB 0.0079 -0.0028 -0.0039 36 SER 1007 N 0.0292 -0.0031 -0.0068 37 SER 1007 CA 0.0326 -0.0039 -0.0074 38 SER 1007 C 0.0346 -0.0044 -0.0138 39 SER 1007 O 0.0341 -0.0042 -0.0174 40 SER 1007 CB 0.0377 -0.0052 -0.0032 41 SER 1007 OG 0.0413 -0.0061 -0.0045 42 ASN 1008 N 0.0401 -0.0063 -0.0134 43 ASN 1008 CA 0.0418 -0.0050 -0.0187 44 ASN 1008 C 0.0377 -0.0009 -0.0228 45 ASN 1008 O 0.0393 0.0005 -0.0281 46 ASN 1008 CB 0.0475 -0.0068 -0.0219 47 ASN 1008 CG 0.0515 -0.0108 -0.0178 48 ASN 1008 OD1 0.0497 -0.0121 -0.0126 49 ASN 1008 ND2 0.0568 -0.0128 -0.0201 50 LEU 1009 N 0.0303 0.0041 -0.0144 51 LEU 1009 CA 0.0262 0.0060 -0.0175 52 LEU 1009 C 0.0256 0.0076 -0.0218 53 LEU 1009 O 0.0243 0.0092 -0.0258 54 LEU 1009 CB 0.0210 0.0058 -0.0145 55 LEU 1009 CG 0.0202 0.0048 -0.0111 56 LEU 1009 CD1 0.0242 0.0028 -0.0074 57 LEU 1009 CD2 0.0148 0.0049 -0.0086 58 ASN 1010 N 0.0317 0.0060 -0.0203 59 ASN 1010 CA 0.0315 0.0068 -0.0235 60 ASN 1010 C 0.0268 0.0087 -0.0257 61 ASN 1010 O 0.0266 0.0097 -0.0300 62 ASN 1010 CB 0.0355 0.0064 -0.0275 63 ASN 1010 CG 0.0361 0.0069 -0.0303 64 ASN 1010 OD1 0.0368 0.0062 -0.0283 65 ASN 1010 ND2 0.0359 0.0080 -0.0350 66 LEU 1011 N 0.0254 0.0104 -0.0192 67 LEU 1011 CA 0.0210 0.0108 -0.0210 68 LEU 1011 C 0.0194 0.0114 -0.0228 69 LEU 1011 O 0.0190 0.0106 -0.0206 70 LEU 1011 CB 0.0178 0.0095 -0.0176 71 LEU 1011 CG 0.0132 0.0098 -0.0191 72 LEU 1011 CD1 0.0137 0.0106 -0.0214 73 LEU 1011 CD2 0.0101 0.0084 -0.0154 74 LYS 1012 N 0.0191 0.0127 -0.0276 75 LYS 1012 CA 0.0176 0.0134 -0.0288 76 LYS 1012 C 0.0129 0.0142 -0.0290 77 LYS 1012 O 0.0107 0.0146 -0.0290 78 LYS 1012 CB 0.0197 0.0145 -0.0328 79 LYS 1012 CG 0.0237 0.0137 -0.0326 80 LYS 1012 CD 0.0270 0.0123 -0.0303 81 LYS 1012 CE 0.0308 0.0115 -0.0299 82 LYS 1012 NZ 0.0330 0.0126 -0.0338 83 PRO 1013 N 0.0113 0.0157 -0.0281 84 PRO 1013 CA 0.0069 0.0162 -0.0284 85 PRO 1013 C 0.0051 0.0176 -0.0316 86 PRO 1013 O 0.0070 0.0187 -0.0347 87 PRO 1013 CB 0.0066 0.0166 -0.0293 88 PRO 1013 CG 0.0100 0.0154 -0.0271 89 PRO 1013 CD 0.0135 0.0154 -0.0280 90 GLY 1014 N 0.0022 0.0169 -0.0305 91 GLY 1014 CA -0.0002 0.0181 -0.0338 92 GLY 1014 C 0.0015 0.0177 -0.0326 93 GLY 1014 O -0.0011 0.0182 -0.0342 94 GLU 1015 N 0.0044 0.0142 -0.0319 95 GLU 1015 CA 0.0056 0.0139 -0.0309 96 GLU 1015 C 0.0029 0.0128 -0.0266 97 GLU 1015 O 0.0018 0.0119 -0.0235 98 GLU 1015 CB 0.0110 0.0137 -0.0301 99 GLU 1015 CG 0.0139 0.0148 -0.0343 100 GLU 1015 CD 0.0191 0.0146 -0.0340 101 GLU 1015 OE1 0.0209 0.0135 -0.0301 102 GLU 1015 OE2 0.0214 0.0156 -0.0377 103 LEU 1017 N -0.0033 0.0038 -0.0044 104 LEU 1017 CA -0.0019 0.0034 -0.0017 105 LEU 1017 C -0.0035 0.0015 -0.0003 106 LEU 1017 O -0.0055 0.0001 -0.0002 107 LEU 1017 CB -0.0010 0.0032 -0.0005 108 LEU 1017 CG 0.0003 0.0026 0.0024 109 LEU 1017 CD1 0.0029 0.0042 0.0028 110 LEU 1017 CD2 0.0006 0.0022 0.0034 111 ARG 1018 N -0.0081 -0.0007 0.0037 112 ARG 1018 CA -0.0101 -0.0035 0.0060 113 ARG 1018 C -0.0100 -0.0021 0.0099 114 ARG 1018 O -0.0091 0.0000 0.0119 115 ARG 1018 CB -0.0113 -0.0055 0.0066 116 ARG 1018 CG -0.0134 -0.0087 0.0088 117 ARG 1018 CD -0.0143 -0.0100 0.0100 118 ARG 1018 NE -0.0142 -0.0107 0.0067 119 ARG 1018 CZ -0.0155 -0.0137 0.0045 120 ARG 1018 NH1 -0.0172 -0.0164 0.0057 121 ARG 1018 NH2 -0.0150 -0.0139 0.0011 122 VAL 1019 N -0.0111 -0.0028 0.0133 123 VAL 1019 CA -0.0118 -0.0011 0.0149 124 VAL 1019 C -0.0128 -0.0027 0.0162 125 VAL 1019 O -0.0124 -0.0040 0.0152 126 VAL 1019 CB -0.0107 0.0010 0.0137 127 VAL 1019 CG1 -0.0115 0.0027 0.0154 128 VAL 1019 CG2 -0.0097 0.0026 0.0124 129 ARG 1020 N -0.0168 -0.0018 0.0218 130 ARG 1020 CA -0.0167 -0.0046 0.0237 131 ARG 1020 C -0.0182 -0.0014 0.0244 132 ARG 1020 O -0.0202 0.0021 0.0261 133 ARG 1020 CB -0.0176 -0.0075 0.0281 134 ARG 1020 CG -0.0174 -0.0108 0.0302 135 ARG 1020 CD -0.0185 -0.0134 0.0346 136 ARG 1020 NE -0.0173 -0.0159 0.0341 137 ARG 1020 CZ -0.0180 -0.0182 0.0374 138 ARG 1020 NH1 -0.0168 -0.0203 0.0366 139 ARG 1020 NH2 -0.0198 -0.0185 0.0416 140 GLY 1021 N -0.0165 -0.0028 0.0242 141 GLY 1021 CA -0.0179 -0.0006 0.0232 142 GLY 1021 C -0.0158 -0.0027 0.0224 143 GLY 1021 O -0.0131 -0.0058 0.0222 144 GLU 1022 N -0.0183 -0.0011 0.0216 145 GLU 1022 CA -0.0160 -0.0026 0.0203 146 GLU 1022 C -0.0138 -0.0001 0.0137 147 GLU 1022 O -0.0164 0.0047 0.0110 148 GLU 1022 CB -0.0199 -0.0010 0.0236 149 GLU 1022 CG -0.0220 -0.0037 0.0303 150 GLU 1022 CD -0.0265 -0.0014 0.0335 151 GLU 1022 OE1 -0.0281 -0.0037 0.0389 152 GLU 1022 OE2 -0.0284 0.0028 0.0306 153 VAL 1023 N -0.0079 -0.0012 0.0112 154 VAL 1023 CA -0.0060 -0.0001 0.0049 155 VAL 1023 C -0.0060 0.0008 0.0020 156 VAL 1023 O -0.0034 -0.0010 0.0038 157 VAL 1023 CB -0.0000 -0.0025 0.0038 158 VAL 1023 CG1 0.0017 -0.0012 -0.0028 159 VAL 1023 CG2 0.0002 -0.0036 0.0071 160 ALA 1024 N -0.0084 0.0031 -0.0029 161 ALA 1024 CA -0.0086 0.0043 -0.0070 162 ALA 1024 C -0.0019 0.0026 -0.0095 163 ALA 1024 O 0.0024 0.0014 -0.0108 164 ALA 1024 CB -0.0126 0.0073 -0.0126 165 PRO 1025 N -0.0017 0.0027 -0.0132 166 PRO 1025 CA 0.0056 0.0013 -0.0160 167 PRO 1025 C 0.0082 0.0023 -0.0235 168 PRO 1025 O 0.0149 0.0008 -0.0251 169 PRO 1025 CB 0.0042 0.0019 -0.0168 170 PRO 1025 CG -0.0017 0.0022 -0.0108 171 PRO 1025 CD -0.0069 0.0038 -0.0117 172 ASP 1026 N 0.0052 0.0048 -0.0286 173 ASP 1026 CA 0.0073 0.0064 -0.0354 174 ASP 1026 C 0.0036 0.0063 -0.0342 175 ASP 1026 O 0.0010 0.0079 -0.0399 176 ASP 1026 CB 0.0041 0.0085 -0.0431 177 ASP 1026 CG -0.0045 0.0088 -0.0421 178 ASP 1026 OD1 -0.0088 0.0076 -0.0363 179 ASP 1026 OD2 -0.0069 0.0102 -0.0471 180 ALA 1027 N 0.0037 0.0042 -0.0253 181 ALA 1027 CA 0.0005 0.0049 -0.0247 182 ALA 1027 C 0.0039 0.0052 -0.0301 183 ALA 1027 O 0.0104 0.0039 -0.0314 184 ALA 1027 CB 0.0010 0.0030 -0.0170 185 LYS 1028 N -0.0010 0.0051 -0.0320 186 LYS 1028 CA 0.0016 0.0054 -0.0391 187 LYS 1028 C -0.0015 0.0052 -0.0320 188 LYS 1028 O 0.0036 0.0046 -0.0334 189 LYS 1028 CB -0.0054 0.0074 -0.0501 190 LYS 1028 CG -0.0025 0.0078 -0.0578 191 LYS 1028 CD -0.0092 0.0098 -0.0689 192 LYS 1028 CE -0.0062 0.0101 -0.0765 193 LYS 1028 NZ 0.0062 0.0087 -0.0797 194 SER 1029 N -0.0033 0.0036 -0.0257 195 SER 1029 CA -0.0054 0.0041 -0.0223 196 SER 1029 C -0.0107 0.0053 -0.0184 197 SER 1029 O -0.0135 0.0061 -0.0196 198 SER 1029 CB -0.0074 0.0048 -0.0266 199 SER 1029 OG -0.0130 0.0063 -0.0289 200 PHE 1030 N -0.0089 0.0059 -0.0106 201 PHE 1030 CA -0.0124 0.0057 -0.0084 202 PHE 1030 C -0.0130 0.0052 -0.0067 203 PHE 1030 O -0.0103 0.0048 -0.0067 204 PHE 1030 CB -0.0124 0.0047 -0.0055 205 PHE 1030 CG -0.0102 0.0032 -0.0022 206 PHE 1030 CD1 -0.0117 0.0025 0.0007 207 PHE 1030 CD2 -0.0066 0.0026 -0.0020 208 PHE 1030 CE1 -0.0097 0.0011 0.0038 209 PHE 1030 CE2 -0.0045 0.0012 0.0011 210 PHE 1030 CZ -0.0061 0.0005 0.0040 211 VAL 1031 N -0.0094 0.0045 -0.0019 212 VAL 1031 CA -0.0095 0.0038 -0.0007 213 VAL 1031 C -0.0113 0.0025 0.0015 214 VAL 1031 O -0.0133 0.0025 0.0016 215 VAL 1031 CB -0.0106 0.0048 -0.0023 216 VAL 1031 CG1 -0.0111 0.0040 -0.0009 217 VAL 1031 CG2 -0.0086 0.0060 -0.0043 218 LEU 1032 N -0.0098 0.0026 0.0054 219 LEU 1032 CA -0.0105 0.0014 0.0061 220 LEU 1032 C -0.0098 0.0011 0.0064 221 LEU 1032 O -0.0085 0.0010 0.0067 222 LEU 1032 CB -0.0101 0.0004 0.0068 223 LEU 1032 CG -0.0108 0.0005 0.0066 224 LEU 1032 CD1 -0.0103 -0.0006 0.0074 225 LEU 1032 CD2 -0.0125 0.0004 0.0064 226 ASN 1033 N -0.0026 -0.0021 0.0080 227 ASN 1033 CA -0.0012 -0.0019 0.0074 228 ASN 1033 C 0.0001 -0.0014 0.0049 229 ASN 1033 O 0.0013 -0.0012 0.0044 230 ASN 1033 CB 0.0007 -0.0018 0.0095 231 ASN 1033 CG -0.0005 -0.0023 0.0119 232 ASN 1033 OD1 -0.0024 -0.0025 0.0118 233 ASN 1033 ND2 0.0007 -0.0023 0.0141 234 LEU 1034 N 0.0019 -0.0008 0.0059 235 LEU 1034 CA 0.0032 -0.0012 0.0036 236 LEU 1034 C 0.0049 -0.0016 0.0042 237 LEU 1034 O 0.0043 -0.0014 0.0056 238 LEU 1034 CB 0.0014 -0.0009 0.0016 239 LEU 1034 CG -0.0005 -0.0005 0.0006 240 LEU 1034 CD1 -0.0021 -0.0003 -0.0013 241 LEU 1034 CD2 0.0007 -0.0009 -0.0005 242 GLY 1035 N 0.0124 -0.0016 0.0016 243 GLY 1035 CA 0.0148 -0.0018 0.0018 244 GLY 1035 C 0.0202 -0.0018 -0.0001 245 GLY 1035 O 0.0218 -0.0013 -0.0032 246 LYS 1036 N 0.0231 -0.0021 0.0032 247 LYS 1036 CA 0.0283 -0.0028 0.0017 248 LYS 1036 C 0.0318 -0.0044 0.0042 249 LYS 1036 O 0.0355 -0.0046 0.0019 250 LYS 1036 CB 0.0294 -0.0036 0.0033 251 LYS 1036 CG 0.0349 -0.0045 0.0023 252 LYS 1036 CD 0.0356 -0.0051 0.0035 253 LYS 1036 CE 0.0328 -0.0034 0.0001 254 LYS 1036 NZ 0.0338 -0.0039 0.0010 255 ASP 1037 N 0.0318 -0.0050 0.0084 256 ASP 1037 CA 0.0348 -0.0063 0.0123 257 ASP 1037 C 0.0309 -0.0073 0.0174 258 ASP 1037 O 0.0260 -0.0069 0.0175 259 ASP 1037 CB 0.0405 -0.0073 0.0140 260 ASP 1037 CG 0.0398 -0.0077 0.0160 261 ASP 1037 OD1 0.0360 -0.0083 0.0196 262 ASP 1037 OD2 0.0431 -0.0075 0.0140 263 SER 1038 N 0.0327 -0.0083 0.0208 264 SER 1038 CA 0.0294 -0.0110 0.0256 265 SER 1038 C 0.0262 -0.0123 0.0270 266 SER 1038 O 0.0220 -0.0143 0.0298 267 SER 1038 CB 0.0333 -0.0121 0.0306 268 SER 1038 OG 0.0376 -0.0118 0.0321 269 ASN 1039 N 0.0308 -0.0153 0.0276 270 ASN 1039 CA 0.0271 -0.0167 0.0298 271 ASN 1039 C 0.0225 -0.0146 0.0252 272 ASN 1039 O 0.0190 -0.0156 0.0265 273 ASN 1039 CB 0.0319 -0.0177 0.0324 274 ASN 1039 CG 0.0364 -0.0199 0.0374 275 ASN 1039 OD1 0.0340 -0.0224 0.0418 276 ASN 1039 ND2 0.0429 -0.0191 0.0367 277 ASN 1040 N 0.0232 -0.0116 0.0212 278 ASN 1040 CA 0.0196 -0.0094 0.0175 279 ASN 1040 C 0.0165 -0.0076 0.0143 280 ASN 1040 O 0.0187 -0.0057 0.0102 281 ASN 1040 CB 0.0234 -0.0079 0.0139 282 ASN 1040 CG 0.0259 -0.0096 0.0169 283 ASN 1040 OD1 0.0228 -0.0099 0.0180 284 ASN 1040 ND2 0.0314 -0.0106 0.0182 285 LEU 1041 N 0.0095 -0.0083 0.0140 286 LEU 1041 CA 0.0066 -0.0070 0.0119 287 LEU 1041 C 0.0031 -0.0058 0.0102 288 LEU 1041 O 0.0010 -0.0060 0.0125 289 LEU 1041 CB 0.0048 -0.0075 0.0147 290 LEU 1041 CG 0.0078 -0.0088 0.0168 291 LEU 1041 CD1 0.0054 -0.0093 0.0199 292 LEU 1041 CD2 0.0102 -0.0083 0.0137 293 CYS 1042 N 0.0032 -0.0038 0.0081 294 CYS 1042 CA -0.0004 -0.0023 0.0064 295 CYS 1042 C -0.0034 -0.0023 0.0071 296 CYS 1042 O -0.0070 -0.0016 0.0068 297 CYS 1042 CB 0.0005 0.0000 0.0025 298 CYS 1042 SG 0.0030 0.0011 0.0001 299 LEU 1043 N -0.0049 -0.0027 0.0071 300 LEU 1043 CA -0.0062 -0.0024 0.0074 301 LEU 1043 C -0.0055 -0.0032 0.0084 302 LEU 1043 O -0.0040 -0.0034 0.0078 303 LEU 1043 CB -0.0067 -0.0012 0.0056 304 LEU 1043 CG -0.0082 -0.0008 0.0059 305 LEU 1043 CD1 -0.0101 -0.0007 0.0070 306 LEU 1043 CD2 -0.0085 0.0004 0.0041 307 HIS 1044 N -0.0098 -0.0050 0.0099 308 HIS 1044 CA -0.0095 -0.0051 0.0087 309 HIS 1044 C -0.0090 -0.0036 0.0085 310 HIS 1044 O -0.0090 -0.0030 0.0093 311 HIS 1044 CB -0.0098 -0.0057 0.0091 312 HIS 1044 CG -0.0095 -0.0057 0.0081 313 HIS 1044 ND1 -0.0094 -0.0063 0.0068 314 HIS 1044 CD2 -0.0094 -0.0051 0.0082 315 HIS 1044 CE1 -0.0092 -0.0061 0.0062 316 HIS 1044 NE2 -0.0092 -0.0054 0.0070 317 PHE 1045 N -0.0099 -0.0013 0.0051 318 PHE 1045 CA -0.0085 -0.0010 0.0052 319 PHE 1045 C -0.0083 -0.0007 0.0038 320 PHE 1045 O -0.0089 -0.0008 0.0033 321 PHE 1045 CB -0.0086 -0.0013 0.0063 322 PHE 1045 CG -0.0073 -0.0010 0.0064 323 PHE 1045 CD1 -0.0061 -0.0009 0.0071 324 PHE 1045 CD2 -0.0072 -0.0009 0.0060 325 PHE 1045 CE1 -0.0049 -0.0007 0.0073 326 PHE 1045 CE2 -0.0060 -0.0007 0.0061 327 PHE 1045 CZ -0.0048 -0.0006 0.0068 328 ASN 1046 N -0.0114 -0.0002 0.0032 329 ASN 1046 CA -0.0104 0.0000 -0.0007 330 ASN 1046 C -0.0062 0.0007 -0.0017 331 ASN 1046 O -0.0044 0.0009 -0.0032 332 ASN 1046 CB -0.0123 -0.0003 -0.0035 333 ASN 1046 CG -0.0117 -0.0002 -0.0077 334 ASN 1046 OD1 -0.0121 -0.0003 -0.0101 335 ASN 1046 ND2 -0.0107 -0.0001 -0.0087 336 PRO 1047 N -0.0044 0.0002 -0.0042 337 PRO 1047 CA 0.0002 0.0005 -0.0053 338 PRO 1047 C 0.0003 0.0009 -0.0102 339 PRO 1047 O -0.0021 0.0009 -0.0118 340 PRO 1047 CB 0.0011 0.0003 -0.0027 341 PRO 1047 CG -0.0018 -0.0001 0.0012 342 PRO 1047 CD -0.0060 -0.0002 -0.0008 343 ARG 1048 N 0.0035 0.0002 -0.0150 344 ARG 1048 CA 0.0041 0.0002 -0.0215 345 ARG 1048 C 0.0103 0.0026 -0.0238 346 ARG 1048 O 0.0143 0.0042 -0.0218 347 ARG 1048 CB 0.0027 -0.0004 -0.0225 348 ARG 1048 CG -0.0035 -0.0027 -0.0211 349 ARG 1048 CD -0.0046 -0.0032 -0.0218 350 ARG 1048 NE -0.0106 -0.0055 -0.0202 351 ARG 1048 CZ -0.0127 -0.0063 -0.0201 352 ARG 1048 NH1 -0.0094 -0.0051 -0.0216 353 ARG 1048 NH2 -0.0182 -0.0084 -0.0185 354 PHE 1049 N 0.0114 0.0020 -0.0272 355 PHE 1049 CA 0.0169 0.0013 -0.0285 356 PHE 1049 C 0.0193 0.0022 -0.0354 357 PHE 1049 O 0.0250 0.0015 -0.0367 358 PHE 1049 CB 0.0150 0.0014 -0.0275 359 PHE 1049 CG 0.0124 0.0005 -0.0209 360 PHE 1049 CD1 0.0060 0.0013 -0.0192 361 PHE 1049 CD2 0.0163 -0.0011 -0.0163 362 PHE 1049 CE1 0.0036 0.0005 -0.0131 363 PHE 1049 CE2 0.0140 -0.0019 -0.0101 364 PHE 1049 CZ 0.0076 -0.0011 -0.0085 365 ASN 1050 N 0.0164 0.0022 -0.0428 366 ASN 1050 CA 0.0181 0.0029 -0.0531 367 ASN 1050 C 0.0075 0.0029 -0.0571 368 ASN 1050 O 0.0020 0.0030 -0.0620 369 ASN 1050 CB 0.0227 0.0034 -0.0603 370 ASN 1050 CG 0.0247 0.0042 -0.0712 371 ASN 1050 OD1 0.0271 0.0047 -0.0783 372 ASN 1050 ND2 0.0238 0.0042 -0.0726 373 ALA 1051 N 0.0073 0.0030 -0.0538 374 ALA 1051 CA -0.0000 0.0021 -0.0559 375 ALA 1051 C -0.0009 0.0019 -0.0548 376 ALA 1051 O 0.0018 0.0021 -0.0492 377 ALA 1051 CB -0.0060 0.0011 -0.0515 378 HIS 1052 N -0.0046 0.0005 -0.0636 379 HIS 1052 CA -0.0066 0.0001 -0.0626 380 HIS 1052 C 0.0013 0.0016 -0.0610 381 HIS 1052 O 0.0005 0.0015 -0.0565 382 HIS 1052 CB -0.0131 -0.0012 -0.0551 383 HIS 1052 CG -0.0211 -0.0028 -0.0561 384 HIS 1052 ND1 -0.0269 -0.0040 -0.0629 385 HIS 1052 CD2 -0.0242 -0.0035 -0.0512 386 HIS 1052 CE1 -0.0333 -0.0053 -0.0622 387 HIS 1052 NE2 -0.0318 -0.0050 -0.0551 388 GLY 1053 N 0.0084 0.0032 -0.0653 389 GLY 1053 CA 0.0155 0.0037 -0.0649 390 GLY 1053 C 0.0209 0.0050 -0.0566 391 GLY 1053 O 0.0274 0.0055 -0.0557 392 ASP 1054 N 0.0149 0.0036 -0.0471 393 ASP 1054 CA 0.0194 0.0042 -0.0393 394 ASP 1054 C 0.0236 0.0055 -0.0414 395 ASP 1054 O 0.0199 0.0048 -0.0461 396 ASP 1054 CB 0.0130 0.0021 -0.0317 397 ASP 1054 CG 0.0101 0.0010 -0.0276 398 ASP 1054 OD1 0.0156 0.0021 -0.0237 399 ASP 1054 OD2 0.0023 -0.0010 -0.0283 400 ALA 1055 N 0.0284 0.0047 -0.0406 401 ALA 1055 CA 0.0323 0.0052 -0.0408 402 ALA 1055 C 0.0342 0.0043 -0.0323 403 ALA 1055 O 0.0391 0.0044 -0.0285 404 ALA 1055 CB 0.0398 0.0068 -0.0456 405 ASN 1056 N 0.0245 -0.0011 -0.0270 406 ASN 1056 CA 0.0255 -0.0008 -0.0209 407 ASN 1056 C 0.0241 -0.0007 -0.0171 408 ASN 1056 O 0.0278 -0.0005 -0.0142 409 ASN 1056 CB 0.0317 -0.0005 -0.0200 410 ASN 1056 CG 0.0329 -0.0006 -0.0218 411 ASN 1056 OD1 0.0295 -0.0008 -0.0248 412 ASN 1056 ND2 0.0377 -0.0003 -0.0199 413 THR 1057 N 0.0189 0.0012 -0.0133 414 THR 1057 CA 0.0170 0.0010 -0.0085 415 THR 1057 C 0.0106 -0.0002 -0.0061 416 THR 1057 O 0.0066 -0.0011 -0.0097 417 THR 1057 CB 0.0172 0.0010 -0.0106 418 THR 1057 OG1 0.0116 -0.0001 -0.0089 419 THR 1057 CG2 0.0185 0.0009 -0.0176 420 ILE 1058 N 0.0061 0.0003 -0.0026 421 ILE 1058 CA 0.0030 -0.0008 -0.0010 422 ILE 1058 C 0.0012 -0.0014 -0.0005 423 ILE 1058 O 0.0024 -0.0011 0.0012 424 ILE 1058 CB 0.0035 -0.0007 0.0026 425 ILE 1058 CG1 0.0054 -0.0001 0.0023 426 ILE 1058 CG2 0.0002 -0.0019 0.0044 427 ILE 1058 CD1 0.0064 0.0001 0.0057 428 VAL 1059 N -0.0023 -0.0006 0.0010 429 VAL 1059 CA -0.0057 -0.0021 0.0019 430 VAL 1059 C -0.0086 -0.0029 0.0039 431 VAL 1059 O -0.0090 -0.0038 0.0025 432 VAL 1059 CB -0.0068 -0.0043 -0.0017 433 VAL 1059 CG1 -0.0104 -0.0058 -0.0005 434 VAL 1059 CG2 -0.0039 -0.0035 -0.0038 435 CYS 1060 N -0.0109 -0.0029 0.0079 436 CYS 1060 CA -0.0117 -0.0042 0.0085 437 CYS 1060 C -0.0135 -0.0062 0.0103 438 CYS 1060 O -0.0141 -0.0057 0.0119 439 CYS 1060 CB -0.0116 -0.0022 0.0099 440 CYS 1060 SG -0.0097 -0.0001 0.0079 441 ASN 1061 N -0.0136 -0.0064 0.0142 442 ASN 1061 CA -0.0150 -0.0086 0.0162 443 ASN 1061 C -0.0130 -0.0088 0.0150 444 ASN 1061 O -0.0104 -0.0075 0.0127 445 ASN 1061 CB -0.0147 -0.0126 0.0180 446 ASN 1061 CG -0.0175 -0.0144 0.0207 447 ASN 1061 OD1 -0.0193 -0.0130 0.0211 448 ASN 1061 ND2 -0.0178 -0.0177 0.0224 449 SER 1062 N -0.0124 -0.0097 0.0187 450 SER 1062 CA -0.0091 -0.0097 0.0170 451 SER 1062 C -0.0067 -0.0127 0.0199 452 SER 1062 O -0.0082 -0.0145 0.0230 453 SER 1062 CB -0.0109 -0.0082 0.0159 454 SER 1062 OG -0.0134 -0.0095 0.0189 455 LYS 1063 N -0.0026 -0.0123 0.0201 456 LYS 1063 CA 0.0004 -0.0153 0.0233 457 LYS 1063 C 0.0030 -0.0144 0.0215 458 LYS 1063 O 0.0061 -0.0126 0.0183 459 LYS 1063 CB 0.0044 -0.0167 0.0242 460 LYS 1063 CG 0.0066 -0.0202 0.0283 461 LYS 1063 CD 0.0097 -0.0217 0.0294 462 LYS 1063 CE 0.0109 -0.0253 0.0339 463 LYS 1063 NZ 0.0137 -0.0267 0.0350 464 ASP 1064 N 0.0023 -0.0156 0.0244 465 ASP 1064 CA 0.0047 -0.0152 0.0230 466 ASP 1064 C 0.0085 -0.0181 0.0261 467 ASP 1064 O 0.0070 -0.0202 0.0299 468 ASP 1064 CB 0.0006 -0.0142 0.0228 469 ASP 1064 CG 0.0026 -0.0129 0.0201 470 ASP 1064 OD1 0.0071 -0.0139 0.0202 471 ASP 1064 OD2 -0.0005 -0.0108 0.0178 472 ASP 1065 N 0.0145 -0.0158 0.0254 473 ASP 1065 CA 0.0196 -0.0188 0.0288 474 ASP 1065 C 0.0188 -0.0227 0.0347 475 ASP 1065 O 0.0191 -0.0255 0.0388 476 ASP 1065 CB 0.0196 -0.0190 0.0291 477 ASP 1065 CG 0.0255 -0.0216 0.0319 478 ASP 1065 OD1 0.0312 -0.0212 0.0303 479 ASP 1065 OD2 0.0245 -0.0240 0.0356 480 GLY 1066 N 0.0166 -0.0225 0.0326 481 GLY 1066 CA 0.0168 -0.0272 0.0358 482 GLY 1066 C 0.0109 -0.0289 0.0378 483 GLY 1066 O 0.0109 -0.0325 0.0402 484 ALA 1067 N 0.0074 -0.0289 0.0360 485 ALA 1067 CA 0.0013 -0.0294 0.0385 486 ALA 1067 C -0.0027 -0.0263 0.0359 487 ALA 1067 O -0.0033 -0.0229 0.0318 488 ALA 1067 CB -0.0014 -0.0294 0.0394 489 TRP 1068 N -0.0038 -0.0247 0.0351 490 TRP 1068 CA -0.0075 -0.0216 0.0331 491 TRP 1068 C -0.0111 -0.0199 0.0337 492 TRP 1068 O -0.0120 -0.0211 0.0372 493 TRP 1068 CB -0.0095 -0.0216 0.0355 494 TRP 1068 CG -0.0068 -0.0226 0.0342 495 TRP 1068 CD1 -0.0051 -0.0249 0.0372 496 TRP 1068 CD2 -0.0054 -0.0212 0.0297 497 TRP 1068 NE1 -0.0028 -0.0251 0.0348 498 TRP 1068 CE2 -0.0029 -0.0228 0.0302 499 TRP 1068 CE3 -0.0060 -0.0187 0.0253 500 TRP 1068 CZ2 -0.0010 -0.0221 0.0265 501 TRP 1068 CZ3 -0.0041 -0.0179 0.0216 502 TRP 1068 CH2 -0.0017 -0.0196 0.0222 503 GLY 1069 N -0.0151 -0.0209 0.0268 504 GLY 1069 CA -0.0195 -0.0192 0.0259 505 GLY 1069 C -0.0228 -0.0203 0.0271 506 GLY 1069 O -0.0222 -0.0232 0.0292 507 THR 1070 N -0.0265 -0.0193 0.0260 508 THR 1070 CA -0.0287 -0.0180 0.0269 509 THR 1070 C -0.0255 -0.0147 0.0242 510 THR 1070 O -0.0244 -0.0105 0.0224 511 THR 1070 CB -0.0337 -0.0148 0.0288 512 THR 1070 OG1 -0.0367 -0.0178 0.0314 513 THR 1070 CG2 -0.0360 -0.0134 0.0298 514 GLU 1071 N -0.0218 -0.0143 0.0204 515 GLU 1071 CA -0.0191 -0.0122 0.0187 516 GLU 1071 C -0.0187 -0.0086 0.0201 517 GLU 1071 O -0.0201 -0.0078 0.0220 518 GLU 1071 CB -0.0175 -0.0134 0.0164 519 GLU 1071 CG -0.0176 -0.0169 0.0147 520 GLU 1071 CD -0.0159 -0.0180 0.0124 521 GLU 1071 OE1 -0.0157 -0.0169 0.0128 522 GLU 1071 OE2 -0.0148 -0.0200 0.0103 523 GLN 1072 N -0.0155 -0.0060 0.0140 524 GLN 1072 CA -0.0160 -0.0033 0.0139 525 GLN 1072 C -0.0150 -0.0024 0.0123 526 GLN 1072 O -0.0136 -0.0034 0.0108 527 GLN 1072 CB -0.0158 -0.0022 0.0133 528 GLN 1072 CG -0.0163 0.0006 0.0131 529 GLN 1072 CD -0.0163 0.0016 0.0127 530 GLN 1072 OE1 -0.0171 0.0011 0.0140 531 GLN 1072 NE2 -0.0153 0.0029 0.0109 532 ARG 1073 N -0.0030 -0.0017 0.0102 533 ARG 1073 CA -0.0014 0.0004 0.0072 534 ARG 1073 C 0.0005 0.0026 0.0089 535 ARG 1073 O 0.0014 0.0036 0.0121 536 ARG 1073 CB -0.0002 0.0020 0.0054 537 ARG 1073 CG -0.0018 0.0000 0.0027 538 ARG 1073 CD -0.0006 0.0017 0.0010 539 ARG 1073 NE -0.0020 0.0001 -0.0022 540 ARG 1073 CZ -0.0042 -0.0026 -0.0019 541 ARG 1073 NH1 -0.0052 -0.0041 0.0014 542 ARG 1073 NH2 -0.0053 -0.0039 -0.0051 543 GLU 1074 N 0.0002 0.0013 0.0014 544 GLU 1074 CA 0.0025 0.0022 0.0036 545 GLU 1074 C 0.0058 0.0030 0.0023 546 GLU 1074 O 0.0063 0.0028 -0.0006 547 GLU 1074 CB 0.0020 0.0022 0.0048 548 GLU 1074 CG -0.0012 0.0015 0.0062 549 GLU 1074 CD -0.0022 0.0016 0.0086 550 GLU 1074 OE1 -0.0004 0.0023 0.0107 551 GLU 1074 OE2 -0.0047 0.0008 0.0083 552 ALA 1075 N 0.0108 0.0012 0.0059 553 ALA 1075 CA 0.0148 0.0015 0.0048 554 ALA 1075 C 0.0176 0.0019 0.0045 555 ALA 1075 O 0.0211 0.0022 0.0038 556 ALA 1075 CB 0.0163 0.0025 0.0076 557 VAL 1076 N 0.0170 -0.0009 0.0044 558 VAL 1076 CA 0.0167 -0.0007 0.0039 559 VAL 1076 C 0.0155 -0.0008 0.0028 560 VAL 1076 O 0.0148 -0.0013 0.0028 561 VAL 1076 CB 0.0166 -0.0014 0.0048 562 VAL 1076 CG1 0.0178 -0.0012 0.0058 563 VAL 1076 CG2 0.0156 -0.0024 0.0053 564 PHE 1077 N 0.0241 -0.0033 0.0010 565 PHE 1077 CA 0.0221 -0.0030 -0.0002 566 PHE 1077 C 0.0229 -0.0032 0.0013 567 PHE 1077 O 0.0244 -0.0033 -0.0001 568 PHE 1077 CB 0.0224 -0.0030 -0.0037 569 PHE 1077 CG 0.0199 -0.0027 -0.0053 570 PHE 1077 CD1 0.0203 -0.0027 -0.0061 571 PHE 1077 CD2 0.0171 -0.0023 -0.0060 572 PHE 1077 CE1 0.0179 -0.0024 -0.0075 573 PHE 1077 CE2 0.0147 -0.0020 -0.0074 574 PHE 1077 CZ 0.0151 -0.0020 -0.0081 575 PRO 1078 N 0.0159 -0.0057 0.0037 576 PRO 1078 CA 0.0164 -0.0059 0.0057 577 PRO 1078 C 0.0145 -0.0054 0.0055 578 PRO 1078 O 0.0133 -0.0052 0.0076 579 PRO 1078 CB 0.0163 -0.0061 0.0085 580 PRO 1078 CG 0.0141 -0.0054 0.0081 581 PRO 1078 CD 0.0147 -0.0054 0.0051 582 PHE 1079 N 0.0181 -0.0069 0.0037 583 PHE 1079 CA 0.0155 -0.0063 0.0027 584 PHE 1079 C 0.0183 -0.0071 -0.0004 585 PHE 1079 O 0.0205 -0.0077 -0.0037 586 PHE 1079 CB 0.0110 -0.0053 0.0003 587 PHE 1079 CG 0.0078 -0.0045 0.0033 588 PHE 1079 CD1 0.0073 -0.0044 0.0026 589 PHE 1079 CD2 0.0054 -0.0038 0.0068 590 PHE 1079 CE1 0.0044 -0.0036 0.0054 591 PHE 1079 CE2 0.0025 -0.0030 0.0096 592 PHE 1079 CZ 0.0020 -0.0029 0.0089 593 GLN 1080 N 0.0192 -0.0075 0.0035 594 GLN 1080 CA 0.0244 -0.0100 -0.0010 595 GLN 1080 C 0.0193 -0.0082 -0.0024 596 GLN 1080 O 0.0155 -0.0061 0.0039 597 GLN 1080 CB 0.0326 -0.0124 0.0049 598 GLN 1080 CG 0.0381 -0.0149 0.0016 599 GLN 1080 CD 0.0461 -0.0172 0.0077 600 GLN 1080 OE1 0.0509 -0.0192 0.0063 601 GLN 1080 NE2 0.0476 -0.0170 0.0145 602 PRO 1081 N 0.0213 -0.0059 -0.0070 603 PRO 1081 CA 0.0162 -0.0039 -0.0086 604 PRO 1081 C 0.0161 -0.0050 -0.0042 605 PRO 1081 O 0.0213 -0.0069 -0.0028 606 PRO 1081 CB 0.0180 -0.0027 -0.0159 607 PRO 1081 CG 0.0211 -0.0031 -0.0185 608 PRO 1081 CD 0.0254 -0.0058 -0.0129 609 GLY 1082 N 0.0098 -0.0040 -0.0016 610 GLY 1082 CA 0.0078 -0.0053 0.0028 611 GLY 1082 C 0.0093 -0.0092 0.0102 612 GLY 1082 O 0.0104 -0.0112 0.0136 613 SER 1083 N 0.0069 -0.0095 0.0117 614 SER 1083 CA 0.0082 -0.0117 0.0183 615 SER 1083 C 0.0034 -0.0109 0.0213 616 SER 1083 O 0.0004 -0.0091 0.0179 617 SER 1083 CB 0.0148 -0.0138 0.0185 618 SER 1083 OG 0.0149 -0.0132 0.0158 619 VAL 1084 N -0.0014 -0.0141 0.0250 620 VAL 1084 CA -0.0042 -0.0131 0.0270 621 VAL 1084 C -0.0005 -0.0149 0.0254 622 VAL 1084 O 0.0039 -0.0184 0.0257 623 VAL 1084 CB -0.0067 -0.0151 0.0333 624 VAL 1084 CG1 -0.0093 -0.0144 0.0354 625 VAL 1084 CG2 -0.0106 -0.0132 0.0349 626 ALA 1085 N -0.0056 -0.0083 0.0204 627 ALA 1085 CA -0.0033 -0.0094 0.0188 628 ALA 1085 C -0.0057 -0.0082 0.0205 629 ALA 1085 O -0.0091 -0.0054 0.0206 630 ALA 1085 CB -0.0018 -0.0077 0.0138 631 GLU 1086 N -0.0106 -0.0066 0.0175 632 GLU 1086 CA -0.0099 -0.0073 0.0172 633 GLU 1086 C -0.0065 -0.0078 0.0150 634 GLU 1086 O -0.0048 -0.0097 0.0141 635 GLU 1086 CB -0.0115 -0.0108 0.0185 636 GLU 1086 CG -0.0109 -0.0119 0.0182 637 GLU 1086 CD -0.0127 -0.0151 0.0198 638 GLU 1086 OE1 -0.0156 -0.0146 0.0216 639 GLU 1086 OE2 -0.0113 -0.0181 0.0192 640 VAL 1087 N -0.0084 -0.0047 0.0131 641 VAL 1087 CA -0.0073 -0.0047 0.0115 642 VAL 1087 C -0.0074 -0.0045 0.0115 643 VAL 1087 O -0.0081 -0.0035 0.0124 644 VAL 1087 CB -0.0069 -0.0031 0.0104 645 VAL 1087 CG1 -0.0057 -0.0032 0.0088 646 VAL 1087 CG2 -0.0069 -0.0032 0.0106 647 CYS 1088 N -0.0075 -0.0036 0.0094 648 CYS 1088 CA -0.0071 -0.0032 0.0087 649 CYS 1088 C -0.0062 -0.0025 0.0070 650 CYS 1088 O -0.0059 -0.0034 0.0058 651 CYS 1088 CB -0.0075 -0.0048 0.0086 652 CYS 1088 SG -0.0085 -0.0057 0.0106 653 ILE 1089 N -0.0072 0.0013 0.0031 654 ILE 1089 CA -0.0071 0.0021 0.0013 655 ILE 1089 C -0.0064 0.0040 -0.0008 656 ILE 1089 O -0.0049 0.0056 -0.0002 657 ILE 1089 CB -0.0060 0.0028 0.0028 658 ILE 1089 CG1 -0.0068 0.0010 0.0050 659 ILE 1089 CG2 -0.0061 0.0036 0.0009 660 ILE 1089 CD1 -0.0056 0.0016 0.0068 661 THR 1090 N -0.0072 0.0057 -0.0028 662 THR 1090 CA -0.0060 0.0095 -0.0074 663 THR 1090 C -0.0057 0.0106 -0.0089 664 THR 1090 O -0.0087 0.0082 -0.0087 665 THR 1090 CB -0.0097 0.0092 -0.0117 666 THR 1090 OG1 -0.0101 0.0080 -0.0101 667 THR 1090 CG2 -0.0083 0.0133 -0.0165 668 PHE 1091 N -0.0009 0.0125 -0.0152 669 PHE 1091 CA -0.0001 0.0119 -0.0143 670 PHE 1091 C -0.0015 0.0137 -0.0172 671 PHE 1091 O -0.0005 0.0156 -0.0203 672 PHE 1091 CB 0.0046 0.0115 -0.0136 673 PHE 1091 CG 0.0057 0.0109 -0.0128 674 PHE 1091 CD1 0.0093 0.0118 -0.0143 675 PHE 1091 CD2 0.0033 0.0096 -0.0105 676 PHE 1091 CE1 0.0103 0.0113 -0.0135 677 PHE 1091 CE2 0.0044 0.0091 -0.0097 678 PHE 1091 CZ 0.0079 0.0100 -0.0112 679 ASP 1092 N -0.0034 0.0143 -0.0150 680 ASP 1092 CA -0.0051 0.0160 -0.0173 681 ASP 1092 C -0.0050 0.0149 -0.0159 682 ASP 1092 O -0.0047 0.0128 -0.0129 683 ASP 1092 CB -0.0094 0.0166 -0.0183 684 ASP 1092 CG -0.0095 0.0184 -0.0208 685 ASP 1092 OD1 -0.0120 0.0181 -0.0204 686 ASP 1092 OD2 -0.0071 0.0200 -0.0231 687 GLN 1093 N -0.0062 0.0166 -0.0204 688 GLN 1093 CA -0.0056 0.0155 -0.0186 689 GLN 1093 C -0.0096 0.0138 -0.0153 690 GLN 1093 O -0.0085 0.0117 -0.0120 691 GLN 1093 CB -0.0055 0.0176 -0.0222 692 GLN 1093 CG -0.0032 0.0168 -0.0210 693 GLN 1093 CD 0.0021 0.0158 -0.0199 694 GLN 1093 OE1 0.0034 0.0138 -0.0167 695 GLN 1093 NE2 0.0054 0.0172 -0.0226 696 ALA 1094 N -0.0133 0.0155 -0.0148 697 ALA 1094 CA -0.0174 0.0144 -0.0114 698 ALA 1094 C -0.0184 0.0127 -0.0082 699 ALA 1094 O -0.0194 0.0106 -0.0043 700 ALA 1094 CB -0.0221 0.0166 -0.0136 701 ASN 1095 N -0.0167 0.0126 -0.0072 702 ASN 1095 CA -0.0170 0.0108 -0.0050 703 ASN 1095 C -0.0141 0.0112 -0.0056 704 ASN 1095 O -0.0123 0.0130 -0.0079 705 ASN 1095 CB -0.0210 0.0111 -0.0051 706 ASN 1095 CG -0.0241 0.0100 -0.0035 707 ASN 1095 OD1 -0.0250 0.0079 -0.0009 708 ASN 1095 ND2 -0.0259 0.0114 -0.0051 709 LEU 1096 N -0.0135 0.0078 -0.0019 710 LEU 1096 CA -0.0113 0.0079 -0.0019 711 LEU 1096 C -0.0132 0.0079 -0.0020 712 LEU 1096 O -0.0155 0.0069 -0.0011 713 LEU 1096 CB -0.0094 0.0059 -0.0001 714 LEU 1096 CG -0.0071 0.0057 0.0002 715 LEU 1096 CD1 -0.0084 0.0043 0.0014 716 LEU 1096 CD2 -0.0045 0.0046 0.0012 717 THR 1097 N -0.0134 0.0081 -0.0003 718 THR 1097 CA -0.0131 0.0065 0.0000 719 THR 1097 C -0.0102 0.0049 0.0019 720 THR 1097 O -0.0080 0.0065 0.0030 721 THR 1097 CB -0.0131 0.0091 -0.0002 722 THR 1097 OG1 -0.0159 0.0106 -0.0020 723 THR 1097 CG2 -0.0128 0.0073 0.0002 724 VAL 1098 N -0.0097 0.0027 0.0052 725 VAL 1098 CA -0.0080 0.0015 0.0065 726 VAL 1098 C -0.0068 0.0002 0.0072 727 VAL 1098 O -0.0074 -0.0011 0.0062 728 VAL 1098 CB -0.0082 -0.0004 0.0056 729 VAL 1098 CG1 -0.0064 -0.0017 0.0070 730 VAL 1098 CG2 -0.0094 0.0007 0.0048 731 LYS 1099 N -0.0051 -0.0008 0.0087 732 LYS 1099 CA -0.0023 -0.0028 0.0103 733 LYS 1099 C -0.0007 -0.0043 0.0104 734 LYS 1099 O -0.0010 -0.0031 0.0119 735 LYS 1099 CB -0.0016 -0.0013 0.0139 736 LYS 1099 CG 0.0014 -0.0034 0.0155 737 LYS 1099 CD 0.0021 -0.0020 0.0190 738 LYS 1099 CE 0.0008 -0.0007 0.0190 739 LYS 1099 NZ 0.0018 0.0003 0.0225 740 LEU 1100 N 0.0028 -0.0051 0.0128 741 LEU 1100 CA 0.0031 -0.0049 0.0119 742 LEU 1100 C 0.0037 -0.0055 0.0133 743 LEU 1100 O 0.0043 -0.0061 0.0149 744 LEU 1100 CB 0.0044 -0.0051 0.0101 745 LEU 1100 CG 0.0038 -0.0045 0.0085 746 LEU 1100 CD1 0.0054 -0.0047 0.0069 747 LEU 1100 CD2 0.0020 -0.0035 0.0077 748 PRO 1101 N 0.0057 -0.0082 0.0135 749 PRO 1101 CA 0.0075 -0.0088 0.0155 750 PRO 1101 C 0.0098 -0.0099 0.0166 751 PRO 1101 O 0.0107 -0.0100 0.0191 752 PRO 1101 CB 0.0080 -0.0095 0.0138 753 PRO 1101 CG 0.0057 -0.0084 0.0121 754 PRO 1101 CD 0.0048 -0.0082 0.0111 755 ASP 1102 N 0.0123 -0.0079 0.0149 756 ASP 1102 CA 0.0152 -0.0089 0.0162 757 ASP 1102 C 0.0155 -0.0093 0.0183 758 ASP 1102 O 0.0180 -0.0101 0.0192 759 ASP 1102 CB 0.0177 -0.0090 0.0137 760 ASP 1102 CG 0.0176 -0.0086 0.0118 761 ASP 1102 OD1 0.0153 -0.0081 0.0120 762 ASP 1102 OD2 0.0198 -0.0088 0.0100 763 GLY 1103 N 0.0116 -0.0077 0.0176 764 GLY 1103 CA 0.0107 -0.0067 0.0187 765 GLY 1103 C 0.0094 -0.0067 0.0160 766 GLY 1103 O 0.0082 -0.0057 0.0166 767 TYR 1104 N 0.0087 -0.0052 0.0128 768 TYR 1104 CA 0.0087 -0.0051 0.0122 769 TYR 1104 C 0.0060 -0.0053 0.0126 770 TYR 1104 O 0.0041 -0.0053 0.0118 771 TYR 1104 CB 0.0095 -0.0048 0.0094 772 TYR 1104 CG 0.0099 -0.0047 0.0087 773 TYR 1104 CD1 0.0122 -0.0047 0.0091 774 TYR 1104 CD2 0.0079 -0.0047 0.0075 775 TYR 1104 CE1 0.0126 -0.0046 0.0084 776 TYR 1104 CE2 0.0083 -0.0047 0.0068 777 TYR 1104 CZ 0.0106 -0.0046 0.0072 778 TYR 1104 OH 0.0110 -0.0045 0.0065 779 GLU 1105 N 0.0016 -0.0043 0.0106 780 GLU 1105 CA 0.0001 -0.0025 0.0101 781 GLU 1105 C -0.0011 -0.0028 0.0079 782 GLU 1105 O -0.0010 -0.0040 0.0068 783 GLU 1105 CB -0.0003 -0.0010 0.0111 784 GLU 1105 CG 0.0008 -0.0004 0.0134 785 GLU 1105 CD 0.0003 0.0010 0.0143 786 GLU 1105 OE1 -0.0009 0.0027 0.0141 787 GLU 1105 OE2 0.0012 0.0005 0.0151 788 PHE 1106 N -0.0066 0.0003 0.0066 789 PHE 1106 CA -0.0079 0.0001 0.0051 790 PHE 1106 C -0.0085 0.0019 0.0049 791 PHE 1106 O -0.0078 0.0031 0.0060 792 PHE 1106 CB -0.0079 -0.0017 0.0047 793 PHE 1106 CG -0.0072 -0.0015 0.0054 794 PHE 1106 CD1 -0.0059 -0.0022 0.0068 795 PHE 1106 CD2 -0.0080 -0.0008 0.0047 796 PHE 1106 CE1 -0.0053 -0.0021 0.0075 797 PHE 1106 CE2 -0.0074 -0.0007 0.0054 798 PHE 1106 CZ -0.0061 -0.0013 0.0068 799 LYS 1107 N -0.0181 0.0029 0.0039 800 LYS 1107 CA -0.0168 0.0050 0.0031 801 LYS 1107 C -0.0171 0.0030 0.0043 802 LYS 1107 O -0.0192 0.0003 0.0051 803 LYS 1107 CB -0.0190 0.0075 0.0004 804 LYS 1107 CG -0.0187 0.0099 -0.0010 805 LYS 1107 CD -0.0208 0.0124 -0.0038 806 LYS 1107 CE -0.0207 0.0146 -0.0052 807 LYS 1107 NZ -0.0171 0.0165 -0.0047 808 PHE 1108 N -0.0190 0.0037 0.0043 809 PHE 1108 CA -0.0185 0.0023 0.0059 810 PHE 1108 C -0.0178 0.0032 0.0049 811 PHE 1108 O -0.0161 0.0043 0.0037 812 PHE 1108 CB -0.0163 0.0012 0.0071 813 PHE 1108 CG -0.0160 -0.0005 0.0090 814 PHE 1108 CD1 -0.0179 -0.0018 0.0104 815 PHE 1108 CD2 -0.0140 -0.0008 0.0093 816 PHE 1108 CE1 -0.0177 -0.0034 0.0121 817 PHE 1108 CE2 -0.0137 -0.0023 0.0110 818 PHE 1108 CZ -0.0156 -0.0037 0.0124 819 PRO 1109 N -0.0209 0.0038 0.0055 820 PRO 1109 CA -0.0206 0.0044 0.0050 821 PRO 1109 C -0.0170 0.0032 0.0049 822 PRO 1109 O -0.0154 0.0009 0.0064 823 PRO 1109 CB -0.0237 0.0031 0.0069 824 PRO 1109 CG -0.0238 0.0006 0.0090 825 PRO 1109 CD -0.0235 0.0018 0.0079 826 ASN 1110 N -0.0154 0.0052 0.0013 827 ASN 1110 CA -0.0107 0.0045 0.0012 828 ASN 1110 C -0.0105 0.0029 0.0034 829 ASN 1110 O -0.0095 0.0038 0.0018 830 ASN 1110 CB -0.0088 0.0070 -0.0028 831 ASN 1110 CG -0.0039 0.0064 -0.0032 832 ASN 1110 OD1 -0.0016 0.0041 -0.0006 833 ASN 1110 ND2 -0.0023 0.0084 -0.0064 834 ARG 1111 N -0.0127 0.0008 0.0061 835 ARG 1111 CA -0.0132 -0.0013 0.0087 836 ARG 1111 C -0.0094 -0.0024 0.0085 837 ARG 1111 O -0.0100 -0.0029 0.0094 838 ARG 1111 CB -0.0142 -0.0041 0.0122 839 ARG 1111 CG -0.0185 -0.0033 0.0129 840 ARG 1111 CD -0.0188 -0.0060 0.0160 841 ARG 1111 NE -0.0229 -0.0055 0.0170 842 ARG 1111 CZ -0.0237 -0.0071 0.0191 843 ARG 1111 NH1 -0.0205 -0.0094 0.0205 844 ARG 1111 NH2 -0.0275 -0.0065 0.0198 845 LEU 1112 N -0.0040 -0.0013 0.0073 846 LEU 1112 CA 0.0004 -0.0024 0.0070 847 LEU 1112 C 0.0017 -0.0006 0.0032 848 LEU 1112 O 0.0051 -0.0013 0.0026 849 LEU 1112 CB 0.0036 -0.0036 0.0075 850 LEU 1112 CG 0.0037 -0.0059 0.0115 851 LEU 1112 CD1 -0.0006 -0.0055 0.0130 852 LEU 1112 CD2 0.0073 -0.0067 0.0113 853 ASN 1113 N -0.0003 0.0016 0.0017 854 ASN 1113 CA 0.0008 0.0043 -0.0027 855 ASN 1113 C 0.0061 0.0048 -0.0049 856 ASN 1113 O 0.0089 0.0058 -0.0072 857 ASN 1113 CB 0.0007 0.0041 -0.0025 858 ASN 1113 CG -0.0047 0.0041 -0.0011 859 ASN 1113 OD1 -0.0053 0.0031 0.0006 860 ASN 1113 ND2 -0.0087 0.0053 -0.0019 861 LEU 1114 N 0.0075 0.0043 -0.0044 862 LEU 1114 CA 0.0114 0.0045 -0.0064 863 LEU 1114 C 0.0113 0.0070 -0.0105 864 LEU 1114 O 0.0080 0.0087 -0.0117 865 LEU 1114 CB 0.0120 0.0036 -0.0053 866 LEU 1114 CG 0.0148 0.0010 -0.0025 867 LEU 1114 CD1 0.0139 -0.0007 0.0008 868 LEU 1114 CD2 0.0142 0.0005 -0.0013 869 GLU 1115 N 0.0172 0.0080 -0.0120 870 GLU 1115 CA 0.0173 0.0097 -0.0179 871 GLU 1115 C 0.0183 0.0098 -0.0176 872 GLU 1115 O 0.0181 0.0111 -0.0221 873 GLU 1115 CB 0.0221 0.0117 -0.0213 874 GLU 1115 CG 0.0212 0.0118 -0.0222 875 GLU 1115 CD 0.0258 0.0138 -0.0261 876 GLU 1115 OE1 0.0312 0.0145 -0.0245 877 GLU 1115 OE2 0.0239 0.0147 -0.0306 878 ALA 1116 N 0.0190 0.0076 -0.0155 879 ALA 1116 CA 0.0207 0.0078 -0.0166 880 ALA 1116 C 0.0209 0.0059 -0.0134 881 ALA 1116 O 0.0212 0.0042 -0.0105 882 ALA 1116 CB 0.0247 0.0078 -0.0187 883 ILE 1117 N 0.0187 0.0049 -0.0142 884 ILE 1117 CA 0.0185 0.0040 -0.0106 885 ILE 1117 C 0.0225 0.0032 -0.0116 886 ILE 1117 O 0.0228 0.0041 -0.0151 887 ILE 1117 CB 0.0140 0.0051 -0.0104 888 ILE 1117 CG1 0.0100 0.0057 -0.0089 889 ILE 1117 CG2 0.0143 0.0042 -0.0072 890 ILE 1117 CD1 0.0054 0.0069 -0.0087 891 ASN 1118 N 0.0248 0.0005 -0.0102 892 ASN 1118 CA 0.0283 -0.0003 -0.0108 893 ASN 1118 C 0.0283 -0.0010 -0.0078 894 ASN 1118 O 0.0309 -0.0016 -0.0082 895 ASN 1118 CB 0.0324 -0.0015 -0.0105 896 ASN 1118 CG 0.0334 -0.0009 -0.0143 897 ASN 1118 OD1 0.0330 -0.0008 -0.0141 898 ASN 1118 ND2 0.0347 -0.0004 -0.0178 899 TYR 1119 N 0.0240 -0.0034 -0.0065 900 TYR 1119 CA 0.0229 -0.0028 -0.0024 901 TYR 1119 C 0.0177 -0.0021 -0.0015 902 TYR 1119 O 0.0151 -0.0019 -0.0017 903 TYR 1119 CB 0.0254 -0.0026 0.0018 904 TYR 1119 CG 0.0243 -0.0019 0.0065 905 TYR 1119 CD1 0.0269 -0.0020 0.0082 906 TYR 1119 CD2 0.0208 -0.0012 0.0093 907 TYR 1119 CE1 0.0260 -0.0014 0.0126 908 TYR 1119 CE2 0.0198 -0.0006 0.0137 909 TYR 1119 CZ 0.0224 -0.0007 0.0153 910 TYR 1119 OH 0.0215 -0.0001 0.0197 911 MET 1120 N 0.0093 0.0008 0.0033 912 MET 1120 CA 0.0057 0.0006 0.0043 913 MET 1120 C 0.0045 0.0027 0.0076 914 MET 1120 O 0.0049 0.0033 0.0082 915 MET 1120 CB 0.0029 -0.0015 0.0023 916 MET 1120 CG -0.0010 -0.0016 0.0034 917 MET 1120 SD -0.0044 -0.0036 0.0017 918 MET 1120 CE -0.0047 -0.0021 0.0039 919 ALA 1121 N -0.0024 0.0017 0.0049 920 ALA 1121 CA -0.0039 0.0040 0.0080 921 ALA 1121 C -0.0079 0.0051 0.0093 922 ALA 1121 O -0.0082 0.0051 0.0093 923 ALA 1121 CB -0.0004 0.0060 0.0108 924 ALA 1122 N -0.0185 0.0080 0.0104 925 ALA 1122 CA -0.0182 0.0089 0.0101 926 ALA 1122 C -0.0189 0.0126 0.0090 927 ALA 1122 O -0.0210 0.0139 0.0088 928 ALA 1122 CB -0.0207 0.0071 0.0109 929 ASP 1123 N -0.0182 0.0086 -0.0004 930 ASP 1123 CA -0.0191 0.0146 -0.0027 931 ASP 1123 C -0.0167 0.0146 -0.0036 932 ASP 1123 O -0.0135 0.0103 -0.0028 933 ASP 1123 CB -0.0158 0.0185 -0.0057 934 ASP 1123 CG -0.0179 0.0250 -0.0078 935 ASP 1123 OD1 -0.0148 0.0286 -0.0105 936 ASP 1123 OD2 -0.0227 0.0265 -0.0067 937 GLY 1124 N -0.0179 0.0180 -0.0113 938 GLY 1124 CA -0.0181 0.0178 -0.0112 939 GLY 1124 C -0.0197 0.0169 -0.0103 940 GLY 1124 O -0.0208 0.0168 -0.0097 941 ASP 1125 N -0.0223 0.0118 -0.0152 942 ASP 1125 CA -0.0199 0.0099 -0.0121 943 ASP 1125 C -0.0182 0.0075 -0.0055 944 ASP 1125 O -0.0131 0.0050 -0.0042 945 ASP 1125 CB -0.0146 0.0087 -0.0164 946 ASP 1125 CG -0.0159 0.0111 -0.0232 947 ASP 1125 OD1 -0.0208 0.0134 -0.0242 948 ASP 1125 OD2 -0.0123 0.0106 -0.0274 949 PHE 1126 N -0.0183 0.0095 0.0005 950 PHE 1126 CA -0.0180 0.0072 0.0045 951 PHE 1126 C -0.0220 0.0085 0.0075 952 PHE 1126 O -0.0245 0.0106 0.0069 953 PHE 1126 CB -0.0164 0.0064 0.0039 954 PHE 1126 CG -0.0154 0.0037 0.0077 955 PHE 1126 CD1 -0.0127 0.0009 0.0092 956 PHE 1126 CD2 -0.0172 0.0040 0.0096 957 PHE 1126 CE1 -0.0116 -0.0015 0.0126 958 PHE 1126 CE2 -0.0161 0.0015 0.0129 959 PHE 1126 CZ -0.0134 -0.0013 0.0144 960 LYS 1127 N -0.0221 0.0112 0.0107 961 LYS 1127 CA -0.0269 0.0141 0.0162 962 LYS 1127 C -0.0268 0.0105 0.0199 963 LYS 1127 O -0.0254 0.0048 0.0233 964 LYS 1127 CB -0.0293 0.0136 0.0210 965 LYS 1127 CG -0.0344 0.0170 0.0267 966 LYS 1127 CD -0.0364 0.0161 0.0313 967 LYS 1127 CE -0.0415 0.0194 0.0370 968 LYS 1127 NZ -0.0434 0.0183 0.0416 969 ILE 1128 N -0.0245 0.0104 0.0205 970 ILE 1128 CA -0.0244 0.0077 0.0211 971 ILE 1128 C -0.0271 0.0062 0.0244 972 ILE 1128 O -0.0295 0.0084 0.0262 973 ILE 1128 CB -0.0237 0.0097 0.0198 974 ILE 1128 CG1 -0.0207 0.0105 0.0164 975 ILE 1128 CG2 -0.0239 0.0070 0.0208 976 ILE 1128 CD1 -0.0196 0.0120 0.0149 977 LYS 1129 N -0.0262 0.0064 0.0289 978 LYS 1129 CA -0.0295 0.0036 0.0350 979 LYS 1129 C -0.0299 0.0024 0.0361 980 LYS 1129 O -0.0332 0.0022 0.0410 981 LYS 1129 CB -0.0286 -0.0030 0.0366 982 LYS 1129 CG -0.0285 -0.0022 0.0360 983 LYS 1129 CD -0.0324 0.0028 0.0396 984 LYS 1129 CE -0.0361 0.0006 0.0460 985 LYS 1129 NZ -0.0400 0.0054 0.0496 986 CYS 1130 N -0.0252 0.0032 0.0313 987 CYS 1130 CA -0.0247 0.0023 0.0307 988 CYS 1130 C -0.0214 0.0023 0.0260 989 CYS 1130 O -0.0194 0.0008 0.0232 990 CYS 1130 CB -0.0261 -0.0028 0.0328 991 CYS 1130 SG -0.0239 -0.0086 0.0298 992 VAL 1131 N -0.0134 0.0005 0.0194 993 VAL 1131 CA -0.0112 0.0008 0.0150 994 VAL 1131 C -0.0102 0.0003 0.0113 995 VAL 1131 O -0.0092 0.0017 0.0123 996 VAL 1131 CB -0.0075 0.0046 0.0157 997 VAL 1131 CG1 -0.0053 0.0049 0.0111 998 VAL 1131 CG2 -0.0084 0.0053 0.0197 999 ALA 1132 N -0.0056 0.0001 0.0078 1000 ALA 1132 CA -0.0046 -0.0009 0.0039 1001 ALA 1132 C -0.0013 0.0003 0.0001 1002 ALA 1132 O -0.0015 -0.0006 -0.0013 1003 ALA 1132 CB -0.0082 -0.0048 0.0021 1004 PHE 1133 N 0.0073 0.0024 -0.0081 1005 PHE 1133 CA 0.0071 0.0047 -0.0119 1006 PHE 1133 C 0.0066 0.0069 -0.0159 1007 PHE 1133 O 0.0093 0.0098 -0.0159 1008 PHE 1133 CB 0.0106 0.0077 -0.0106 1009 PHE 1133 CG 0.0119 0.0060 -0.0060 1010 PHE 1133 CD1 0.0139 0.0056 -0.0021 1011 PHE 1133 CD2 0.0112 0.0050 -0.0056 1012 PHE 1133 CE1 0.0151 0.0041 0.0021 1013 PHE 1133 CE2 0.0124 0.0035 -0.0013 1014 PHE 1133 CZ 0.0144 0.0031 0.0026 1015 ASP 1134 N 0.0059 0.0094 -0.0195 1016 ASP 1134 CA 0.0054 0.0103 -0.0259 1017 ASP 1134 C 0.0049 0.0110 -0.0314 1018 ASP 1134 O 0.0013 0.0093 -0.0361 1019 ASP 1134 CB 0.0006 0.0068 -0.0266 1020 ASP 1134 CG 0.0022 0.0078 -0.0257 1021 ASP 1134 OD1 0.0067 0.0115 -0.0268 1022 ASP 1134 OD2 -0.0012 0.0049 -0.0239 1023 ASP 1134 OXT 0.0080 0.0134 -0.0309