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CA distance fluctuations for 240719111817156970

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner). The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations. [HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase			ref	largest decrease
MET 667		0.24	THR 176	-0.05		ASP 335
MET 667		0.18	VAL 177	-0.05		ASP 335
MET 667		0.14	ALA 178	-0.06		ASP 335
HIS 495		0.11	THR 179	-0.06		ASP 335
PRO 352		0.08	GLN 180	-0.06		ASP 335
HIS 495		0.09	GLU 181	-0.06		ASP 335
PRO 352		0.08	ASP 182	-0.07		ASP 335
PRO 352		0.09	GLU 183	-0.07		ASP 335
PRO 352		0.09	GLN 184	-0.07		ASP 335
PRO 352		0.08	GLY 185	-0.07		ASP 335
PRO 352		0.08	ASP 186	-0.08		ASP 335
THR 176		0.13	GLU 187	-0.09		ASP 335
THR 176		0.10	ASN 188	-0.09		ASP 335
PRO 352		0.08	LYS 189	-0.08		ASN 364
PRO 352		0.08	ALA 190	-0.08		ASN 364
PRO 352		0.08	ARG 191	-0.09		ASN 364
PRO 352		0.08	GLY 192	-0.08		ASP 335
THR 176		0.08	ASN 193	-0.09		ASP 335
PRO 352		0.08	TRP 194	-0.09		ASP 335
PRO 352		0.09	SER 195	-0.08		ASP 335
PRO 352		0.08	SER 196	-0.08		ASP 335
THR 176		0.09	LYS 197	-0.10		ASP 335
PRO 352		0.08	LEU 198	-0.10		ASP 335
PRO 352		0.08	ASP 199	-0.09		ASP 335
THR 176		0.08	PHE 200	-0.10		ASP 335
THR 176		0.09	ILE 201	-0.11		ASP 335
PRO 352		0.08	LEU 202	-0.11		ASP 335
PRO 352		0.08	SER 203	-0.11		ASP 335
THR 176		0.08	MET 204	-0.12		ASP 335
THR 176		0.07	VAL 205	-0.13		ASP 335
PRO 352		0.07	GLY 206	-0.12		ASP 335
THR 176		0.07	TYR 207	-0.13		ASP 335
THR 176		0.07	ALA 208	-0.15		ASP 335
THR 176		0.06	VAL 209	-0.14		ASP 335
PRO 352		0.06	GLY 210	-0.14		ASP 335
PRO 352		0.06	LEU 211	-0.14		ASP 335
THR 176		0.06	GLY 212	-0.17		ASP 335
THR 176		0.06	ASN 213	-0.17		ASP 335
THR 176		0.05	VAL 214	-0.16		ASP 335
THR 176		0.05	TRP 215	-0.18		ASP 335
THR 176		0.05	ARG 216	-0.21		ASP 335
THR 176		0.06	PHE 217	-0.22		ASP 335
THR 176		0.05	PRO 218	-0.23		ASP 335
THR 176		0.05	TYR 219	-0.25		ASP 335
THR 176		0.06	LEU 220	-0.27		ASP 335
THR 176		0.06	ALA 221	-0.27		ASP 335
THR 176		0.05	PHE 222	-0.30		ASP 335
THR 176		0.05	GLN 223	-0.33		ASP 335
THR 176		0.06	ASN 224	-0.33		ASP 335
THR 176		0.06	GLY 225	-0.34		ASP 335
THR 176		0.06	GLY 226	-0.30		ASP 335
THR 176		0.06	GLY 227	-0.28		ASP 335
THR 176		0.07	ALA 228	-0.30		ASP 335
THR 176		0.07	PHE 229	-0.28		ASP 335
THR 176		0.07	LEU 230	-0.25		ASP 335
THR 176		0.08	ILE 231	-0.26		ASP 335
THR 176		0.08	PRO 232	-0.26		ASP 335
THR 176		0.08	TYR 233	-0.24		ASP 335
THR 176		0.08	LEU 234	-0.23		ASP 335
THR 176		0.09	MET 235	-0.24		ASP 335
THR 176		0.09	MET 236	-0.23		ASP 335
THR 176		0.09	LEU 237	-0.21		ASP 335
THR 176		0.10	ALA 238	-0.21		ASP 335
THR 176		0.10	LEU 239	-0.22		ASP 335
THR 176		0.10	ALA 240	-0.21		ASP 335
THR 176		0.10	GLY 241	-0.20		ASP 335
THR 176		0.11	LEU 242	-0.18		ASP 335
THR 176		0.12	PRO 243	-0.18		ASP 335
THR 176		0.11	ILE 244	-0.18		ASP 335
THR 176		0.11	PHE 245	-0.17		ASP 335
THR 176		0.13	PHE 246	-0.16		ASP 335
THR 176		0.13	LEU 247	-0.16		ASP 335
THR 176		0.12	GLU 248	-0.15		ASP 335
THR 176		0.13	VAL 249	-0.14		ASP 335
THR 176		0.15	SER 250	-0.14		ASP 335
THR 176		0.15	LEU 251	-0.14		ASP 335
THR 176		0.13	GLY 252	-0.13		ASP 335
THR 176		0.15	GLN 253	-0.12		ASP 335
THR 176		0.18	PHE 254	-0.13		ASP 335
THR 176		0.16	ALA 255	-0.12		ASP 335
THR 176		0.14	SER 256	-0.11		ASP 335
THR 176		0.11	GLN 257	-0.11		ASP 335
THR 176		0.09	GLY 258	-0.12		ASP 335
THR 176		0.09	PRO 259	-0.13		ASP 335
THR 176		0.09	VAL 260	-0.13		ASN 364
THR 176		0.10	SER 261	-0.12		ASP 335
THR 176		0.12	VAL 262	-0.13		ASP 335
THR 176		0.12	TRP 263	-0.14		ASP 335
THR 176		0.13	LYS 264	-0.13		ASP 335
THR 176		0.15	ALA 265	-0.14		ASP 335
THR 176		0.13	ILE 266	-0.15		ASP 335
THR 176		0.11	PRO 267	-0.14		ASP 335
THR 176		0.10	ALA 268	-0.15		ASP 335
THR 176		0.10	LEU 269	-0.15		ASP 335
THR 176		0.09	GLN 270	-0.14		ASP 335
THR 176		0.08	GLY 271	-0.15		ASN 364
THR 176		0.09	CYS 272	-0.15		ASP 335
THR 176		0.09	GLY 273	-0.14		ASP 335
THR 176		0.07	ILE 274	-0.14		ASN 364
THR 176		0.07	ALA 275	-0.15		ASN 364
THR 176		0.07	MET 276	-0.15		ASN 364
THR 176		0.06	LEU 277	-0.14		ASN 364
THR 176		0.05	ILE 278	-0.15		ASN 364
THR 176		0.06	ILE 279	-0.16		ASN 364
THR 176		0.05	SER 280	-0.14		ASN 364
PRO 352		0.06	VAL 281	-0.14		ASN 364
PRO 352		0.05	LEU 282	-0.16		ASN 364
PRO 352		0.06	ILE 283	-0.16		ASN 364
PRO 352		0.08	ALA 284	-0.13		ASN 364
ASN 353		0.08	ILE 285	-0.14		ASN 364
ASN 353		0.07	TYR 286	-0.15		ASN 364
PRO 352		0.08	TYR 287	-0.15		ASN 364
ASN 353		0.10	ASN 288	-0.12		ASN 364
ASN 353		0.10	VAL 289	-0.13		ASN 364
ASN 353		0.09	ILE 290	-0.13		ASN 364
PRO 352		0.11	ILE 291	-0.11		ASN 364
ASN 353		0.13	CYS 292	-0.10		ASN 364
ASN 353		0.13	TYR 293	-0.11		ASN 364
PRO 352		0.13	THR 294	-0.09		ASN 364
PRO 352		0.16	LEU 295	-0.07		ASN 364
ASN 353		0.17	PHE 296	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.17	TYR 297	-0.06		ASN 364
PRO 352		0.18	LEU 298	-0.05		ASN 364
PRO 352		0.21	PHE 299	-0.04		THR 366
PRO 352		0.22	ALA 300	-0.04		THR 366
PRO 352		0.22	SER 301	-0.03		THR 366
PRO 352		0.24	PHE 302	-0.02		THR 366
PRO 352		0.28	VAL 303	-0.02		VAL 379
THR 349		0.32	SER 304	-0.02		SER 707
ALA 350		0.32	VAL 305	-0.02		SER 707
ALA 350		0.25	LEU 306	-0.02		GLY 706
ASN 353		0.24	PRO 307	-0.03		SER 707
ALA 350		0.19	TRP 308	-0.04		THR 366
ALA 350		0.23	GLY 309	-0.03		GLY 706
ALA 350		0.26	SER 310	-0.04		SER 707
MET 356		0.24	CYS 311	-0.06		SER 707
MET 356		0.34	ASN 312	-0.06		SER 707
MET 356		0.31	ASN 313	-0.05		SER 707
MET 356		0.33	PRO 314	-0.04		SER 707
MET 356		0.25	TRP 315	-0.05		SER 707
MET 356		0.24	ASN 316	-0.06		SER 707
MET 356		0.20	THR 317	-0.09		SER 707
ASN 358		0.24	PRO 318	-0.12		SER 707
ASN 358		0.12	GLU 319	-0.15		SER 707
VAL 357		0.15	CYS 320	-0.11		GLY 706
VAL 357		0.11	LYS 321	-0.10		GLY 706
ALA 350		0.12	ASP 322	-0.07		SER 707
ALA 350		0.10	LYS 323	-0.07		ASN 537
VAL 305		0.16	THR 324	-0.11		VAL 533
VAL 357		0.14	LYS 325	-0.11		ASN 537
ASN 364		0.08	LEU 326	-0.18		ASN 537
VAL 305		0.11	LEU 327	-0.24		VAL 533
VAL 305		0.15	LEU 328	-0.21		VAL 533
VAL 305		0.10	ASP 329	-0.26		ASN 537
SER 304		0.07	SER 330	-0.43		VAL 533
SER 304		0.13	CYS 331	-0.34		VAL 533
ASN 312		0.14	VAL 332	-0.35		VAL 533
ASN 312		0.10	ILE 333	-0.42		VAL 533
ASN 312		0.10	SER 334	-0.38		ASN 537
ASN 312		0.10	ASP 335	-0.40		ASN 534
ASN 312		0.12	HIS 336	-0.36		GLU 459
ASN 312		0.15	PRO 337	-0.32		GLU 459
ASN 312		0.16	LYS 338	-0.30		GLU 459
ASN 312		0.18	ILE 339	-0.29		ASN 534
ASN 312		0.15	GLN 340	-0.33		VAL 533
ASN 312		0.17	ILE 341	-0.32		VAL 533
SER 304		0.13	LYS 342	-0.38		VAL 533
SER 304		0.15	ASN 343	-0.33		VAL 533
SER 304		0.15	SER 344	-0.34		LYS 532
SER 304		0.21	THR 345	-0.26		LYS 532
SER 304		0.23	PHE 346	-0.23		LYS 532
SER 304		0.21	CYS 347	-0.26		VAL 533
SER 304		0.25	MET 348	-0.22		VAL 533
SER 304		0.32	THR 349	-0.17		VAL 533
VAL 305		0.32	ALA 350	-0.16		VAL 533
ASN 312		0.30	TYR 351	-0.18		VAL 533
SER 304		0.31	PRO 352	-0.16		VAL 533
ASN 312		0.32	ASN 353	-0.15		VAL 533
ASN 312		0.28	VAL 354	-0.19		VAL 533
ASN 312		0.29	THR 355	-0.16		VAL 533
ASN 312		0.34	MET 356	-0.14		VAL 533
ASN 312		0.31	VAL 357	-0.15		ASN 534
ASN 312		0.27	ASN 358	-0.16		GLU 459
PRO 318		0.23	PHE 359	-0.18		GLU 459
PRO 318		0.19	THR 360	-0.20		ASP 463
PRO 318		0.17	SER 361	-0.25		SER 707
PRO 318		0.14	GLN 362	-0.29		SER 707
PRO 318		0.11	ALA 363	-0.34		SER 707
LYS 532		0.13	ASN 364	-0.44		SER 707
LYS 532		0.08	LYS 365	-0.30		SER 707
LYS 532		0.13	THR 366	-0.33		GLY 706
ARG 531		0.11	PHE 367	-0.20		GLY 706
ARG 531		0.07	VAL 368	-0.14		PHE 367
MET 356		0.08	SER 369	-0.10		SER 330
MET 356		0.15	GLY 370	-0.05		GLY 706
MET 356		0.12	SER 371	-0.07		THR 366
MET 356		0.09	GLU 372	-0.12		THR 366
MET 356		0.14	GLU 373	-0.09		THR 366
MET 356		0.17	TYR 374	-0.07		THR 366
MET 356		0.12	PHE 375	-0.11		ASN 364
MET 356		0.11	LYS 376	-0.13		ASN 364
MET 356		0.16	TYR 377	-0.09		ASN 364
MET 356		0.19	PHE 378	-0.06		THR 366
ASN 353		0.16	VAL 379	-0.08		ASN 364
MET 356		0.13	LEU 380	-0.11		ASN 364
MET 356		0.15	LYS 381	-0.10		ASN 364
MET 356		0.10	ILE 382	-0.14		ASN 364
MET 356		0.09	SER 383	-0.15		ASN 364
MET 356		0.04	ALA 384	-0.19		ASN 364
ASN 353		0.03	GLY 385	-0.22		ASN 364
ASN 353		0.04	ILE 386	-0.20		ASN 364
ASN 353		0.04	GLU 387	-0.18		ASN 364
MET 356		0.07	TYR 388	-0.16		ASN 364
ASN 353		0.09	PRO 389	-0.14		ASN 364
MET 356		0.12	GLY 390	-0.12		ASN 364
MET 356		0.14	GLU 391	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.15	ILE 392	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.16	ARG 393	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.19	TRP 394	-0.07		ASN 364
ASN 353		0.20	PRO 395	-0.06		ASN 364
ASN 353		0.16	LEU 396	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.16	ALA 397	-0.08		ASN 364
ASN 353		0.18	LEU 398	-0.07		ASN 364
ASN 353		0.17	CYS 399	-0.08		ASN 364
ASN 353		0.14	LEU 400	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.15	PHE 401	-0.08		ASN 364
ASN 353		0.16	LEU 402	-0.07		ASN 364
ASN 353		0.14	ALA 403	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.13	TRP 404	-0.09		ASN 364
ASN 353		0.15	VAL 405	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.14	ILE 406	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.12	VAL 407	-0.09		ASN 364
PRO 352		0.12	TYR 408	-0.08		ASN 364
PRO 352		0.14	ALA 409	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.12	SER 410	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.11	LEU 411	-0.08		ASN 364
PRO 352		0.12	ALA 412	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.11	LYS 413	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.10	GLY 414	-0.08		ASN 364
PRO 352		0.09	ILE 415	-0.09		ASN 364
PRO 352		0.10	LYS 416	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.11	THR 417	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.11	SER 418	-0.08		ASN 364
PRO 352		0.10	GLY 419	-0.08		ASP 335
PRO 352		0.11	LYS 420	-0.07		ASP 335
PRO 352		0.12	VAL 421	-0.07		ASN 364
PRO 352		0.10	VAL 422	-0.08		ASP 335
PRO 352		0.11	TYR 423	-0.08		ASP 335
PRO 352		0.12	PHE 424	-0.07		ASP 335
PRO 352		0.11	THR 425	-0.08		ASP 335
PRO 352		0.09	ALA 426	-0.10		ASP 335
THR 349		0.09	THR 427	-0.09		ASP 335
THR 349		0.11	PHE 428	-0.08		ASP 335
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