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***  pkm2  ***

CA distance fluctuations for 2407090205092692212

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLY 500 0.36 SER 1 -0.06 ARG 31
GLY 500 0.37 LYS 2 -0.07 ARG 31
LYS 65 0.41 PRO 3 -0.09 CYS 30
SER 66 0.40 HIE 4 -0.12 CYS 30
LYS 65 0.36 SER 5 -0.19 CYS 30
GLU 62 0.28 GLU 6 -0.27 CYS 30
GLU 62 0.26 ALA 7 -0.37 CYS 30
GLU 62 0.23 GLY 8 -0.34 GLU 27
LYS 65 0.24 THR 9 -0.24 GLU 27
LYS 65 0.21 ALA 10 -0.15 ALA 22
GLY 500 0.18 PHE 11 -0.15 ALA 22
GLY 500 0.21 ILE 12 -0.12 LYS 421
GLY 500 0.17 GLN 13 -0.11 LYS 421
GLY 500 0.19 THR 14 -0.09 LYS 421
GLY 500 0.15 GLN 15 -0.06 LYS 421
GLY 500 0.11 GLN 16 -0.12 ALA 7
GLY 500 0.13 LEU 17 -0.14 GLY 8
GLY 500 0.12 HIE 18 -0.23 GLY 8
GLY 500 0.10 ALA 19 -0.25 ALA 7
GLY 500 0.09 ALA 20 -0.19 GLY 8
ALA 22 0.11 MET 21 -0.24 GLY 8
MET 21 0.11 ALA 22 -0.31 GLY 8
CYS 423 0.10 ASP 23 -0.30 GLY 8
CYS 423 0.08 THR 24 -0.30 ALA 7
ARG 341 0.06 PHE 25 -0.26 ALA 7
ARG 341 0.07 LEU 26 -0.31 ALA 7
LYS 503 0.08 GLU 27 -0.36 ALA 7
GLY 500 0.08 HIE 28 -0.29 ALA 7
ARG 338 0.08 MET 29 -0.28 ALA 7
ARG 338 0.09 CYS 30 -0.37 ALA 7
LEU 379 0.10 ARG 31 -0.34 ALA 7
LEU 379 0.12 LEU 32 -0.23 ALA 7
LEU 379 0.14 ASP 33 -0.18 ALA 7
LEU 379 0.19 ILE 34 -0.05 ALA 7
LEU 379 0.21 ASP 35 -0.07 ASP 33
LEU 379 0.18 SER 36 -0.06 LYS 421
HIE 4 0.28 PRO 37 -0.06 LYS 421
HIE 4 0.22 PRO 38 -0.05 CYS 423
PRO 3 0.23 ILE 39 -0.06 CYS 423
PRO 3 0.37 THR 40 -0.04 CYS 423
PRO 3 0.29 ALA 41 -0.06 GLY 425
PRO 3 0.26 ARG 42 -0.03 GLY 425
PRO 3 0.20 ASN 43 -0.03 ASN 145
PRO 3 0.19 THR 44 -0.03 GLU 149
PRO 3 0.21 GLY 45 -0.04 ASN 145
HIE 4 0.23 ILE 46 -0.04 ASN 145
HIE 4 0.22 ILE 47 -0.05 ASN 145
HIE 4 0.24 CYS 48 -0.06 ASN 145
HIE 4 0.22 THR 49 -0.07 ASN 145
HIE 4 0.23 ILE 50 -0.08 ASN 145
HIE 4 0.23 GLY 51 -0.09 ASN 145
HIE 4 0.24 PRO 52 -0.10 ASN 145
HIE 4 0.26 ALA 53 -0.09 ASN 145
HIE 4 0.28 SER 54 -0.08 ASN 145
HIE 4 0.26 ARG 55 -0.09 ASN 145
HIE 4 0.28 SER 56 -0.09 ASN 145
PRO 3 0.30 VAL 57 -0.08 ASN 145
PRO 3 0.33 GLU 58 -0.08 ASN 145
HIE 4 0.33 THR 59 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.32 LEU 60 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.35 LYS 61 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.39 GLU 62 -0.06 ASN 145
HIE 4 0.34 MET 63 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.35 ILE 64 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.41 LYS 65 -0.06 ASN 145
HIE 4 0.40 SER 66 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.34 GLY 67 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.29 MET 68 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.26 ASN 69 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.23 VAL 70 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.23 ALA 71 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.20 ARG 72 -0.07 ASN 145
HIE 4 0.19 LEU 73 -0.08 ASN 145
HIE 4 0.17 ASN 74 -0.08 ASN 145
HIE 4 0.16 PHE 75 -0.10 LYS 161
HIE 4 0.14 SER 76 -0.11 ASP 159
HIE 4 0.16 HIE 77 -0.12 ASP 159
HIE 4 0.17 GLY 78 -0.13 ASN 145
HIE 4 0.17 THR 79 -0.14 ASN 145
PRO 3 0.17 HIE 80 -0.12 LYS 161
PRO 3 0.19 GLU 81 -0.12 ASN 145
PRO 3 0.20 TYR 82 -0.12 ASN 145
PRO 3 0.20 HIE 83 -0.10 ASN 145
PRO 3 0.21 ALA 84 -0.10 ASN 145
PRO 3 0.22 GLU 85 -0.10 ASN 145
PRO 3 0.23 THR 86 -0.09 ASN 145
PRO 3 0.23 ILE 87 -0.08 ASN 145
PRO 3 0.24 LYS 88 -0.08 ASN 145
PRO 3 0.27 ASN 89 -0.08 ASN 145
PRO 3 0.27 VAL 90 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.27 ARG 91 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.28 THR 92 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.31 ALA 93 -0.07 ASN 145
PRO 3 0.31 THR 94 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.30 GLU 95 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.33 SER 96 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.35 PHE 97 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.31 ALA 98 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.32 SER 99 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.33 ASP 100 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.31 PRO 101 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.35 ILE 102 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.38 LEU 103 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.33 TYR 104 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.31 ARG 105 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.27 PRO 106 -0.05 ASN 145
PRO 3 0.26 VAL 107 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.23 ALA 108 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.21 VAL 109 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.19 ALA 110 -0.06 ASN 145
PRO 3 0.17 LEU 111 -0.07 LYS 161
PRO 3 0.15 ASP 112 -0.06 LYS 161
PRO 3 0.14 THR 113 -0.08 LYS 161
HIE 4 0.13 LYS 114 -0.10 LYS 161
PRO 3 0.11 GLY 115 -0.07 LYS 161
PRO 3 0.10 PRO 116 -0.07 ASN 162
HIE 4 0.10 GLU 117 -0.07 TYR 160
HIE 4 0.09 ILE 118 -0.05 SER 76
HIE 4 0.09 ARG 119 -0.06 GLY 294
HIE 4 0.09 THR 120 -0.05 GLY 294
HIE 4 0.08 GLY 121 -0.07 LYS 366
HIE 4 0.08 LEU 122 -0.09 LYS 335
HIE 4 0.09 ILE 123 -0.06 SER 332
HIE 4 0.08 LYS 124 -0.06 LYS 335
SER 5 0.08 GLY 125 -0.09 LYS 335
SER 5 0.09 SER 126 -0.09 LYS 335
THR 79 0.12 GLY 127 -0.14 LYS 335
THR 79 0.14 THR 128 -0.14 LYS 335
THR 79 0.13 ALA 129 -0.09 SER 332
PRO 52 0.12 GLU 130 -0.08 ALA 302
HIE 4 0.11 VAL 131 -0.06 GLU 303
ASP 368 0.13 GLU 132 -0.05 GLU 303
LYS 335 0.15 LEU 133 -0.03 PRO 301
LYS 335 0.18 LYS 134 -0.03 GLU 274
LYS 335 0.20 LYS 135 -0.03 GLU 274
LYS 335 0.17 GLY 136 -0.03 ALA 214
LYS 335 0.13 ALA 137 -0.02 LEU 217
LYS 335 0.11 THR 138 -0.03 LEU 217
HIE 4 0.10 LEU 139 -0.03 LEU 217
HIE 4 0.09 LYS 140 -0.04 GLU 222
HIE 4 0.09 ILE 141 -0.05 LYS 223
HIE 4 0.08 THR 142 -0.07 THR 79
HIE 4 0.08 LEU 143 -0.10 THR 79
HIE 4 0.07 ASP 144 -0.11 THR 79
HIE 4 0.07 ASN 145 -0.14 THR 79
HIE 4 0.07 ALA 146 -0.11 GLY 78
HIE 4 0.08 TYR 147 -0.08 GLY 78
HIE 4 0.08 MET 148 -0.10 GLY 78
HIE 4 0.08 GLU 149 -0.09 LYS 366
HIE 4 0.08 LYS 150 -0.05 LYS 335
HIE 4 0.09 CYS 151 -0.04 LEU 26
HIE 4 0.09 ASP 152 -0.03 LEU 26
HIE 4 0.10 GLU 153 -0.02 LEU 26
HIE 4 0.10 ASN 154 -0.01 LEU 217
HIE 4 0.09 ILE 155 -0.02 LEU 26
HIE 4 0.09 LEU 156 -0.03 LEU 26
HIE 4 0.08 TRP 157 -0.06 GLY 78
HIE 4 0.08 LEU 158 -0.07 GLY 78
HIE 4 0.08 ASP 159 -0.12 HIE 77
HIE 4 0.08 TYR 160 -0.12 LYS 223
HIE 4 0.07 LYS 161 -0.15 LYS 223
HIE 4 0.08 ASN 162 -0.15 GLU 222
HIE 4 0.08 ILE 163 -0.11 LYS 223
PRO 301 0.09 CYS 164 -0.11 GLU 222
PRO 301 0.10 LYS 165 -0.14 GLU 222
PRO 301 0.12 VAL 166 -0.13 LEU 217
PRO 301 0.13 VAL 167 -0.09 SER 221
PRO 301 0.15 GLU 168 -0.08 GLU 222
PRO 301 0.14 VAL 169 -0.08 GLU 222
PRO 301 0.16 GLY 170 -0.06 LEU 217
PRO 301 0.18 SER 171 -0.07 LEU 217
PRO 301 0.14 LYS 172 -0.07 ALA 213
SER 332 0.10 ILE 173 -0.05 LEU 217
GLU 331 0.12 TYR 174 -0.04 GLU 274
HIE 4 0.10 VAL 175 -0.05 ILE 298
LYS 366 0.12 ASP 176 -0.09 ALA 302
GLY 362 0.18 ASP 177 -0.14 ALA 302
GLY 362 0.18 GLY 178 -0.12 ILE 298
ILE 334 0.22 LEU 179 -0.12 PRO 301
LYS 335 0.17 ILE 180 -0.06 PRO 301
LYS 335 0.16 SER 181 -0.04 ALA 213
SER 332 0.13 LEU 182 -0.04 LEU 217
SER 332 0.13 GLN 183 -0.05 LEU 217
PRO 301 0.11 VAL 184 -0.06 LEU 217
THR 340 0.11 LYS 185 -0.06 GLU 222
PRO 301 0.10 GLN 186 -0.07 GLU 222
PRO 301 0.10 LYS 187 -0.09 GLU 222
PRO 301 0.08 GLY 188 -0.10 GLU 222
PRO 301 0.07 ALA 189 -0.12 GLU 222
HIE 4 0.07 ASP 190 -0.11 LYS 223
HIE 4 0.08 PHE 191 -0.09 LYS 223
HIE 4 0.09 LEU 192 -0.07 GLU 222
HIE 4 0.09 VAL 193 -0.06 GLU 222
HIE 4 0.10 THR 194 -0.04 LEU 217
LYS 335 0.12 GLU 195 -0.04 LEU 217
LYS 335 0.15 VAL 196 -0.03 ALA 213
SER 332 0.19 GLU 197 -0.04 ALA 213
LYS 335 0.23 ASN 198 -0.04 GLU 274
LYS 335 0.21 GLY 199 -0.05 PRO 301
LYS 335 0.22 GLY 200 -0.08 PRO 301
LYS 366 0.18 SER 201 -0.08 GLU 303
PRO 52 0.12 LEU 202 -0.08 ALA 302
GLY 78 0.12 GLY 203 -0.09 ALA 302
THR 79 0.10 SER 204 -0.09 GLU 331
HIE 4 0.09 LYS 205 -0.09 GLU 331
HIE 4 0.10 LYS 206 -0.08 GLY 294
HIE 4 0.10 GLY 207 -0.09 ASP 295
HIE 4 0.10 VAL 208 -0.04 LEU 26
HIE 4 0.09 ASN 209 -0.04 LEU 26
GLU 299 0.10 LEU 210 -0.06 LEU 217
PRO 301 0.16 PRO 211 -0.07 GLU 274
PRO 301 0.18 GLY 212 -0.07 PRO 218
PRO 301 0.13 ALA 213 -0.08 SER 221
HIE 273 0.12 ALA 214 -0.08 SER 221
HIE 273 0.08 VAL 215 -0.10 LEU 217
HIE 273 0.07 ASP 216 -0.15 PRO 218
PRO 3 0.08 LEU 217 -0.15 ASP 216
PRO 3 0.08 PRO 218 -0.15 ASP 216
PRO 3 0.09 ALA 219 -0.08 ASP 216
PRO 3 0.10 VAL 220 -0.11 ASP 216
PRO 3 0.10 SER 221 -0.15 ASP 216
PRO 3 0.11 GLU 222 -0.15 ASN 162
PRO 3 0.12 LYS 223 -0.15 LYS 161
PRO 3 0.12 ASP 224 -0.11 LYS 161
PRO 3 0.12 ILE 225 -0.11 ASN 162
PRO 3 0.14 GLN 226 -0.12 LYS 161
PRO 3 0.15 ASP 227 -0.11 LYS 161
PRO 3 0.14 LEU 228 -0.09 LYS 161
PRO 3 0.15 LYS 229 -0.09 LYS 161
PRO 3 0.16 PHE 230 -0.10 LYS 161
PRO 3 0.17 GLY 231 -0.08 LYS 161
PRO 3 0.16 VAL 232 -0.08 LYS 161
PRO 3 0.17 GLU 233 -0.08 LYS 161
PRO 3 0.19 GLN 234 -0.08 LYS 161
PRO 3 0.19 ASP 235 -0.07 LYS 161
PRO 3 0.19 VAL 236 -0.07 LYS 161
PRO 3 0.19 ASP 237 -0.05 LYS 161
PRO 3 0.17 MET 238 -0.05 LYS 161
PRO 3 0.15 VAL 239 -0.06 LYS 161
PRO 3 0.14 PHE 240 -0.06 PHE 25
PRO 3 0.12 ALA 241 -0.06 PHE 25
PRO 3 0.11 SER 242 -0.06 PHE 25
PRO 3 0.09 PHE 243 -0.07 PHE 25
PRO 3 0.09 ILE 244 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.07 ARG 245 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.07 LYS 246 -0.09 PHE 25
PRO 3 0.07 ALA 247 -0.09 THR 24
PRO 3 0.08 SER 248 -0.08 THR 24
PRO 3 0.09 ASP 249 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.09 VAL 250 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.09 HIE 251 -0.08 THR 24
PRO 3 0.10 GLU 252 -0.08 VAL 166
PRO 3 0.11 VAL 253 -0.07 ASP 216
PRO 3 0.11 ARG 254 -0.07 PHE 25
PRO 3 0.11 LYS 255 -0.08 LYS 165
PRO 3 0.12 VAL 256 -0.09 LYS 165
PRO 3 0.13 LEU 257 -0.07 LYS 165
PRO 3 0.12 GLY 258 -0.07 LYS 165
PRO 3 0.13 GLU 259 -0.07 LYS 165
PRO 3 0.15 LYS 260 -0.06 LYS 165
PRO 3 0.15 GLY 261 -0.06 LYS 165
PRO 3 0.13 LYS 262 -0.07 PRO 402
PRO 3 0.14 ASN 263 -0.06 PRO 402
PRO 3 0.15 ILE 264 -0.05 LYS 161
PRO 3 0.14 LYS 265 -0.06 PHE 25
PRO 3 0.13 ILE 266 -0.07 PHE 25
PRO 3 0.12 ILE 267 -0.07 PHE 25
PRO 3 0.11 SER 268 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.10 LYS 269 -0.07 PHE 25
PRO 3 0.08 ILE 270 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.08 GLU 271 -0.07 LEU 26
ALA 214 0.09 ASN 272 -0.08 LEU 26
ALA 214 0.12 HIE 273 -0.09 LEU 26
ALA 214 0.08 GLU 274 -0.09 LEU 26
PRO 3 0.06 GLY 275 -0.09 LEU 26
ALA 214 0.07 VAL 276 -0.11 LEU 26
ALA 214 0.07 ARG 277 -0.11 LEU 26
PRO 3 0.04 ARG 278 -0.11 PHE 25
PRO 3 0.05 PHE 279 -0.12 PHE 25
PRO 3 0.04 ASP 280 -0.13 PHE 25
PRO 3 0.05 GLU 281 -0.11 THR 24
PRO 3 0.07 ILE 282 -0.10 PHE 25
PRO 3 0.07 LEU 283 -0.11 PHE 25
PRO 3 0.07 GLU 284 -0.11 PHE 25
PRO 3 0.08 ALA 285 -0.09 PHE 25
PRO 3 0.10 SER 286 -0.09 PHE 25
PRO 3 0.11 ASP 287 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.11 GLY 288 -0.08 PHE 25
PRO 3 0.10 ILE 289 -0.09 PHE 25
PRO 3 0.11 MET 290 -0.07 PHE 25
PRO 3 0.09 VAL 291 -0.08 PHE 25
HIE 4 0.11 ALA 292 -0.06 LEU 26
HIE 4 0.09 ARG 293 -0.06 LYS 205
HIE 4 0.11 GLY 294 -0.08 LYS 206
HIE 4 0.10 ASP 295 -0.09 GLY 207
SER 171 0.08 LEU 296 -0.07 LEU 26
SER 171 0.12 GLY 297 -0.11 ASP 177
PRO 211 0.11 ILE 298 -0.12 GLY 178
PRO 211 0.13 GLU 299 -0.07 GLY 178
GLY 212 0.17 ILE 300 -0.08 LEU 26
GLY 212 0.18 PRO 301 -0.12 LEU 179
SER 171 0.15 ALA 302 -0.14 ASP 177
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GLY 170 0.07 LYS 310 -0.15 LEU 26
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THR 404 0.05 ARG 318 -0.14 PHE 25
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ASN 198 0.22 SER 332 -0.13 THR 128
HIE 4 0.24 MET 333 -0.11 GLY 127
HIE 4 0.22 ILE 334 -0.11 THR 128
ASN 198 0.23 LYS 335 -0.14 GLY 127
SER 5 0.25 LYS 336 -0.13 GLY 127
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ASN 198 0.15 GLU 343 -0.10 THR 128
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HIE 4 0.33 ASN 378 -0.04 GLU 149
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HIE 4 0.25 ILE 380 -0.05 GLY 127
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HIE 4 0.13 GLU 385 -0.04 GLY 8
HIE 4 0.10 ALA 386 -0.06 ALA 7
ILE 380 0.07 ALA 387 -0.12 ALA 7
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HIE 390 0.08 LEU 391 -0.21 GLY 8
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ASP 353 0.07 LEU 397 -0.15 GLY 8
ASP 353 0.05 ARG 398 -0.16 GLY 8
ASP 353 0.06 ARG 399 -0.18 GLY 8
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ASN 198 0.04 GLU 417 -0.14 GLY 8
ASN 198 0.04 ALA 418 -0.11 GLY 8
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ASP 23 0.08 CYS 422 -0.10 GLY 8
ASP 23 0.10 CYS 423 -0.07 GLY 8
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SER 1 0.16 GLY 505 -0.03 ASN 145
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