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CA distance fluctuations for 221128151102134046

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLU 143 0.07 MET 1 -0.45 PRO 123
LYS 13 0.08 MET 1 -0.49 PRO 123
GLU 143 0.10 GLU 2 -0.49 PRO 123
GLU 143 0.08 GLU 2 -0.49 PRO 123
GLU 143 0.09 LEU 3 -0.54 PRO 123
GLU 143 0.08 LEU 3 -0.52 PRO 123
GLU 143 0.10 ARG 4 -0.51 PRO 123
PRO 128 0.09 ARG 4 -0.48 PRO 123
PRO 128 0.08 HIS 5 -0.46 PRO 123
GLY 180 0.07 HIS 5 -0.44 PRO 123
GLY 180 0.07 THR 6 -0.47 PRO 123
GLY 180 0.07 THR 6 -0.48 PRO 123
GLY 180 0.07 PRO 7 -0.45 PRO 123
GLY 180 0.06 PRO 7 -0.47 PRO 123
GLY 180 0.06 ALA 8 -0.47 PRO 123
GLY 180 0.05 ALA 8 -0.48 PRO 123
GLY 180 0.05 ARG 9 -0.45 PRO 123
GLY 180 0.04 ARG 9 -0.45 PRO 123
GLY 180 0.05 ASP 10 -0.46 PRO 123
LYS 13 0.06 ASP 10 -0.48 PRO 123
GLY 180 0.05 LEU 11 -0.51 PRO 123
GLY 180 0.04 LEU 11 -0.52 PRO 123
GLY 180 0.03 ASP 12 -0.50 PRO 123
THR 217 0.03 ASP 12 -0.50 PRO 123
ASP 10 0.06 LYS 13 -0.47 PRO 123
MET 1 0.08 LYS 13 -0.48 PRO 123
LEU 3 0.08 PHE 14 -0.50 PRO 123
LEU 3 0.06 PHE 14 -0.52 PRO 123
HIS 213 0.06 ILE 15 -0.54 PRO 123
THR 217 0.06 ILE 15 -0.54 PRO 123
MET 1 0.06 GLU 16 -0.49 PRO 123
MET 1 0.07 GLU 16 -0.48 PRO 123
MET 1 0.07 ASP 17 -0.47 PRO 123
LYS 220 0.07 ASP 17 -0.48 PRO 123
THR 217 0.08 HIS 18 -0.52 PRO 123
LYS 220 0.08 HIS 18 -0.56 PRO 123
THR 217 0.09 LEU 19 -0.58 PRO 123
LYS 220 0.09 LEU 19 -0.59 PRO 123
LYS 220 0.07 LEU 20 -0.55 PRO 123
LYS 220 0.08 LEU 20 -0.52 PRO 123
LYS 220 0.10 PRO 21 -0.51 PRO 123
LYS 220 0.09 PRO 21 -0.48 PRO 123
LYS 220 0.10 ASN 22 -0.44 PRO 123
LYS 220 0.11 ASN 22 -0.44 PRO 123
LYS 220 0.10 THR 23 -0.39 PRO 123
GLY 223 0.11 THR 23 -0.38 PRO 123
LYS 220 0.12 CYS 24 -0.36 PRO 123
LYS 220 0.14 CYS 24 -0.36 PRO 123
LYS 220 0.14 PHE 25 -0.42 PRO 123
GLY 223 0.15 PHE 25 -0.42 PRO 123
GLY 223 0.13 ARG 26 -0.44 PRO 123
THR 27 0.17 ARG 26 -0.41 PRO 123
ARG 26 0.17 THR 27 -0.34 PRO 123
GLY 223 0.16 THR 27 -0.31 PRO 123
GLY 223 0.18 GLN 28 -0.32 PRO 123
GLY 223 0.19 GLN 28 -0.30 PRO 123
GLY 223 0.20 VAL 29 -0.37 PRO 123
GLY 223 0.21 VAL 29 -0.34 PRO 123
GLY 223 0.18 LYS 30 -0.33 PRO 123
GLY 223 0.19 LYS 30 -0.28 PRO 123
GLY 223 0.19 GLU 31 -0.25 PRO 123
GLY 223 0.20 GLU 31 -0.21 PRO 123
GLY 223 0.22 ALA 32 -0.24 PRO 123
GLY 223 0.22 ALA 32 -0.22 PRO 123
GLY 223 0.21 ILE 33 -0.28 PRO 123
ASN 224 0.21 ILE 33 -0.23 PRO 123
GLY 223 0.19 ASP 34 -0.21 PRO 123
ASN 224 0.19 ASP 34 -0.16 PRO 123
GLY 223 0.20 ILE 35 -0.15 PRO 123
GLY 223 0.20 ILE 35 -0.11 PRO 123
ASN 224 0.22 VAL 36 -0.16 PRO 123
ASN 224 0.21 VAL 36 -0.13 PRO 123
ASN 224 0.20 CYS 37 -0.17 PRO 123
GLU 126 0.20 CYS 37 -0.13 PRO 123
GLU 126 0.19 ARG 38 -0.11 PRO 123
GLU 126 0.22 ARG 38 -0.06 PRO 123
GLU 126 0.22 PHE 39 -0.05 ARG 125
GLU 126 0.25 PHE 39 -0.03 VAL 134
GLU 126 0.25 LEU 40 -0.07 PRO 123
GLU 126 0.27 LEU 40 -0.05 ARG 125
GLU 126 0.23 LYS 41 -0.06 PRO 123
GLU 126 0.25 LYS 41 -0.04 ALA 49
GLU 126 0.24 GLU 42 -0.04 ALA 49
GLU 126 0.25 GLU 42 -0.04 ALA 49
GLU 126 0.26 ARG 43 -0.03 VAL 134
GLU 126 0.29 ARG 43 -0.03 PHE 45
GLU 126 0.31 CYS 44 -0.03 VAL 134
GLU 126 0.35 CYS 44 -0.04 PHE 45
GLU 126 0.35 PHE 45 -0.04 CYS 44
GLU 126 0.35 PHE 45 -0.03 ARG 43
GLU 126 0.32 GLN 46 -0.04 THR 48
GLU 126 0.32 GLN 46 -0.04 THR 48
ARG 124 0.37 GLY 47 -0.03 ALA 107
ARG 124 0.40 GLY 47 -0.03 GLU 111
GLU 126 0.40 THR 48 -0.03 GLN 46
GLU 126 0.36 THR 48 -0.04 GLN 46
GLU 126 0.38 ALA 49 -0.04 GLN 46
GLU 126 0.36 ALA 49 -0.04 LYS 41
GLU 126 0.39 ASP 50 -0.03 LYS 41
GLU 126 0.40 ASP 50 -0.02 ARG 43
GLU 126 0.35 PRO 51 -0.03 LYS 41
GLU 126 0.35 PRO 51 -0.03 ARG 26
GLU 126 0.37 VAL 52 -0.03 PRO 128
GLU 126 0.33 VAL 52 -0.03 PRO 128
GLU 126 0.30 ARG 53 -0.03 ARG 125
GLU 126 0.29 ARG 53 -0.06 ARG 125
GLU 126 0.26 VAL 54 -0.09 PRO 123
GLU 126 0.22 VAL 54 -0.11 PRO 123
GLU 126 0.21 SER 55 -0.14 PRO 123
GLU 126 0.17 SER 55 -0.18 PRO 123
ASN 224 0.18 LYS 56 -0.22 PRO 123
ASN 224 0.19 LYS 56 -0.22 PRO 123
ASN 224 0.19 VAL 57 -0.27 PRO 123
ASN 224 0.18 VAL 57 -0.31 PRO 123
ASN 224 0.19 VAL 58 -0.37 PRO 123
ASN 224 0.21 VAL 58 -0.42 PRO 123
ASN 224 0.18 LYS 59 -0.45 PRO 123
ASN 224 0.16 LYS 59 -0.49 PRO 123
ASN 224 0.18 GLY 60 -0.56 PRO 123
GLY 223 0.19 GLY 60 -0.59 PRO 123
GLY 223 0.18 GLY 61 -0.70 PRO 123
GLY 223 0.15 GLY 61 -0.66 PRO 123
GLY 223 0.14 SER 62 -0.70 PRO 123
GLY 223 0.12 SER 62 -0.64 PRO 123
GLY 223 0.16 SER 63 -0.58 PRO 123
GLY 223 0.13 SER 63 -0.53 PRO 123
GLY 223 0.13 GLY 64 -0.55 PRO 123
GLY 223 0.10 GLY 64 -0.54 PRO 123
GLY 223 0.09 LYS 65 -0.61 PRO 123
GLY 223 0.08 LYS 65 -0.59 PRO 123
GLY 223 0.09 GLY 66 -0.58 PRO 123
GLY 223 0.07 GLY 66 -0.59 PRO 123
GLY 223 0.08 THR 67 -0.66 PRO 123
GLY 223 0.09 THR 67 -0.70 PRO 123
GLY 223 0.12 THR 68 -0.66 PRO 123
GLY 223 0.09 THR 68 -0.64 PRO 123
GLN 216 0.11 LEU 69 -0.66 PRO 123
LYS 220 0.14 LEU 69 -0.63 PRO 123
LYS 220 0.12 ARG 70 -0.56 PRO 123
LYS 220 0.15 ARG 70 -0.57 PRO 123
LYS 220 0.15 GLY 71 -0.54 PRO 123
GLU 143 0.20 GLY 71 -0.56 PRO 123
LYS 220 0.20 ARG 72 -0.65 PRO 123
LYS 219 0.23 ARG 72 -0.72 PRO 123
GLN 216 0.22 SER 73 -0.67 PRO 123
GLY 223 0.23 SER 73 -0.58 PRO 123
GLY 223 0.29 ASP 74 -0.61 PRO 123
GLY 223 0.24 ASP 74 -0.60 PRO 123
GLY 223 0.26 ALA 75 -0.51 PRO 123
ASN 224 0.29 ALA 75 -0.49 PRO 123
ASN 224 0.27 ASP 76 -0.55 PRO 123
ASN 224 0.24 ASP 76 -0.51 PRO 123
ASN 224 0.25 LEU 77 -0.41 PRO 123
ASN 224 0.27 LEU 77 -0.38 PRO 123
ASN 224 0.24 VAL 78 -0.37 PRO 123
ASN 224 0.22 VAL 78 -0.31 PRO 123
ASN 224 0.23 VAL 79 -0.23 PRO 123
GLU 126 0.24 VAL 79 -0.19 PRO 123
GLU 126 0.22 PHE 80 -0.19 PRO 123
GLU 126 0.25 PHE 80 -0.14 PRO 123
GLU 126 0.30 LEU 81 -0.09 ARG 125
GLU 126 0.30 LEU 81 -0.08 ARG 125
GLU 126 0.30 THR 82 -0.06 ARG 125
GLU 126 0.31 THR 82 -0.04 LYS 83
GLU 126 0.37 LYS 83 -0.03 PRO 128
GLU 126 0.39 LYS 83 -0.04 THR 82
GLU 126 0.36 LEU 84 -0.04 THR 82
GLU 126 0.30 LEU 84 -0.07 ARG 125
GLU 126 0.30 THR 85 -0.05 GLN 157
GLU 126 0.26 THR 85 -0.06 PRO 123
GLU 126 0.26 SER 86 -0.08 PRO 123
GLU 126 0.28 SER 86 -0.09 ARG 125
ASN 224 0.21 PHE 87 -0.14 ARG 125
GLU 126 0.25 PHE 87 -0.11 ARG 125
GLU 126 0.28 GLU 88 -0.05 GLN 157
GLU 126 0.38 GLU 88 -0.05 ASN 199
GLU 126 0.40 ASP 89 -0.04 ASN 199
GLU 126 0.48 ASP 89 -0.04 ASN 199
GLU 126 0.36 GLN 90 -0.08 ARG 125
GLU 126 0.42 GLN 90 -0.05 ARG 125
GLU 126 0.32 LEU 91 -0.05 ARG 125
GLU 126 0.47 LEU 91 -0.04 ASP 195
GLU 126 0.61 ARG 92 -0.04 PRO 128
GLU 126 0.84 ARG 92 -0.08 PRO 128
GLU 126 0.71 ARG 93 -0.09 PRO 128
GLU 126 0.68 ARG 93 -0.11 PRO 128
GLU 126 0.57 ARG 94 -0.14 PRO 128
GLU 126 0.58 ARG 94 -0.19 PRO 128
GLU 126 0.84 GLY 95 -0.22 PRO 128
GLU 126 0.78 GLY 95 -0.17 PRO 128
GLU 126 0.80 GLU 96 -0.13 PRO 128
GLU 126 0.65 GLU 96 -0.13 PRO 128
GLU 126 0.57 PHE 97 -0.09 PRO 128
GLU 126 0.48 PHE 97 -0.08 PRO 128
GLU 126 0.49 ILE 98 -0.10 PRO 128
GLU 126 0.43 ILE 98 -0.08 PRO 128
ARG 124 0.57 GLN 99 -0.11 PRO 128
ARG 124 0.54 GLN 99 -0.08 PRO 128
GLU 126 0.48 GLU 100 -0.08 PRO 128
ARG 124 0.42 GLU 100 -0.06 PRO 128
GLU 126 0.37 ILE 101 -0.06 GLU 100
ARG 124 0.32 ILE 101 -0.04 ARG 103
ARG 124 0.38 ARG 102 -0.06 VAL 148
ARG 124 0.38 ARG 102 -0.05 SER 132
ARG 124 0.49 ARG 103 -0.05 PRO 128
ARG 124 0.43 ARG 103 -0.04 PRO 128
ARG 124 0.37 GLN 104 -0.04 VAL 134
ARG 124 0.32 GLN 104 -0.05 VAL 134
ARG 124 0.29 LEU 105 -0.04 VAL 134
ARG 124 0.28 LEU 105 -0.05 VAL 134
GLN 121 0.36 GLU 106 -0.04 VAL 134
GLN 121 0.35 GLU 106 -0.04 VAL 134
ARG 124 0.36 ALA 107 -0.03 VAL 134
ARG 124 0.32 ALA 107 -0.03 VAL 134
ARG 124 0.27 CYS 108 -0.04 VAL 134
ARG 124 0.24 CYS 108 -0.04 VAL 134
GLN 121 0.26 GLN 109 -0.04 VAL 134
GLN 121 0.26 GLN 109 -0.03 VAL 134
GLN 121 0.31 ARG 110 -0.03 VAL 134
GLN 121 0.28 ARG 110 -0.03 GLY 47
ARG 124 0.26 GLU 111 -0.03 GLY 47
ARG 124 0.22 GLU 111 -0.03 GLN 46
ARG 124 0.20 GLN 112 -0.03 VAL 134
GLY 223 0.18 GLN 112 -0.03 GLN 46
GLY 223 0.19 LYS 113 -0.03 GLN 46
GLY 223 0.19 LYS 113 -0.03 GLN 46
GLY 223 0.21 PHE 114 -0.04 VAL 134
GLY 223 0.21 PHE 114 -0.05 VAL 134
GLY 223 0.23 LYS 115 -0.05 VAL 134
GLY 223 0.24 LYS 115 -0.08 VAL 134
GLY 223 0.25 VAL 116 -0.08 VAL 134
GLY 223 0.25 VAL 116 -0.03 ARG 26
GLY 223 0.28 THR 117 -0.04 ARG 102
GLY 223 0.31 THR 117 -0.12 PRO 123
GLY 223 0.29 PHE 118 -0.06 GLY 61
GLY 223 0.30 PHE 118 -0.07 GLY 61
GLY 223 0.30 GLU 119 -0.22 GLN 121
PHE 118 0.20 GLU 119 -0.16 ARG 72
PRO 128 0.22 VAL 120 -0.26 ARG 72
GLN 121 0.60 VAL 120 -0.24 ARG 72
VAL 120 0.60 GLN 121 -0.48 ARG 72
GLN 99 0.43 GLN 121 -0.60 ASN 224
ARG 103 0.29 SER 122 -0.93 ASN 224
ARG 103 0.37 SER 122 -1.19 ASN 224
GLN 99 0.28 PRO 123 -1.14 PRO 228
GLN 99 0.33 PRO 123 -0.75 PRO 228
GLN 99 0.57 ARG 124 -0.75 ASN 224
GLY 95 0.59 ARG 124 -0.44 PRO 228
ARG 92 0.26 ARG 125 -0.62 PRO 228
ARG 92 0.26 ARG 125 -0.63 GLY 183
ARG 92 0.57 GLU 126 -0.47 ASN 307
GLY 95 0.84 GLU 126 -0.26 ASN 307
ARG 92 0.22 ASN 127 -0.09 GLN 193
ASN 224 0.30 ASN 127 -0.20 ARG 125
ASN 224 0.34 PRO 128 -0.20 ARG 125
ASN 224 0.37 PRO 128 -0.22 GLY 95
ASN 224 0.36 ARG 129 -0.45 ARG 125
ASN 224 0.34 ARG 129 -0.36 ARG 125
ASN 224 0.35 ALA 130 -0.41 ARG 125
ASN 224 0.33 ALA 130 -0.31 ARG 125
ASN 224 0.31 LEU 131 -0.20 ARG 125
ASN 224 0.32 LEU 131 -0.27 PRO 123
ASN 224 0.36 SER 132 -0.36 GLN 121
ASN 224 0.34 SER 132 -0.23 GLN 121
GLY 223 0.33 PHE 133 -0.22 PRO 123
GLY 223 0.34 PHE 133 -0.30 PRO 123
GLY 223 0.33 VAL 134 -0.23 PRO 123
GLY 223 0.29 VAL 134 -0.14 PRO 123
GLY 223 0.27 LEU 135 -0.18 PRO 123
GLY 223 0.26 LEU 135 -0.21 PRO 123
GLY 223 0.24 SER 136 -0.13 PRO 123
GLY 223 0.23 SER 136 -0.08 PRO 123
GLY 223 0.20 SER 137 -0.10 PRO 123
GLY 223 0.19 SER 137 -0.12 PRO 123
GLY 223 0.18 PRO 138 -0.08 PRO 123
LYS 220 0.17 PRO 138 -0.11 PRO 123
GLY 223 0.17 GLN 139 -0.13 PRO 123
GLY 223 0.17 GLN 139 -0.17 PRO 123
GLY 223 0.19 LEU 140 -0.19 PRO 123
LYS 220 0.19 LEU 140 -0.17 PRO 123
LYS 220 0.18 GLN 141 -0.22 PRO 123
LYS 220 0.19 GLN 141 -0.24 PRO 123
LYS 220 0.21 GLN 142 -0.27 PRO 123
LYS 220 0.22 GLN 142 -0.26 PRO 123
LYS 220 0.25 GLU 143 -0.27 PRO 123
LYS 220 0.26 GLU 143 -0.35 PRO 123
GLY 223 0.27 VAL 144 -0.35 PRO 123
GLY 223 0.29 VAL 144 -0.32 PRO 123
GLY 223 0.33 GLU 145 -0.41 PRO 123
GLY 223 0.31 GLU 145 -0.45 PRO 123
ASN 224 0.32 PHE 146 -0.40 PRO 123
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SER 73 0.15 HIS 213 -0.73 PRO 123
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LYS 264 0.07 LEU 291 -0.50 PRO 123
LYS 264 0.08 LEU 291 -0.49 PRO 123
LYS 264 0.08 LYS 292 -0.45 SER 122
LYS 264 0.09 LYS 292 -0.46 SER 122
GLN 289 0.11 LYS 293 -0.51 SER 122
LYS 177 0.10 LYS 293 -0.52 SER 122
LYS 177 0.12 PRO 294 -0.54 SER 122
ARG 295 0.19 PRO 294 -0.59 SER 122
PRO 294 0.18 ARG 295 -0.58 SER 122
PRO 294 0.19 ARG 295 -0.60 SER 122
GLU 182 0.14 PRO 296 -0.64 PRO 123
GLU 182 0.17 PRO 296 -0.68 PRO 123
LYS 264 0.09 VAL 297 -0.65 PRO 123
GLU 260 0.09 VAL 297 -0.65 PRO 123
LEU 261 0.08 ILE 298 -0.71 PRO 123
GLY 306 0.13 ILE 298 -0.74 PRO 123
ILE 298 0.09 LEU 299 -0.66 PRO 123
PHE 271 0.06 LEU 299 -0.66 PRO 123
LEU 226 0.09 ASP 300 -0.68 PRO 123
LEU 226 0.08 ASP 300 -0.61 PRO 123
ASN 224 0.07 PRO 301 -0.60 PRO 123
ASN 224 0.08 PRO 301 -0.54 PRO 123
ASN 224 0.11 ALA 302 -0.56 PRO 123
ASN 224 0.13 ALA 302 -0.51 PRO 123
GLY 310 0.16 ASP 303 -0.53 PRO 123
GLY 310 0.16 ASP 303 -0.57 PRO 123
GLY 311 0.14 PRO 304 -0.49 PRO 123
GLY 311 0.16 PRO 304 -0.49 PRO 123
GLY 311 0.20 THR 305 -0.49 PRO 123
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GLY 183 0.16 VAL 308 -0.86 PRO 123
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GLY 183 0.20 GLY 309 -0.81 PRO 123
GLU 182 0.25 GLY 309 -0.85 PRO 123
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GLU 182 0.36 GLY 311 -0.72 SER 122
GLY 180 0.35 GLY 311 -0.68 SER 122
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GLY 180 0.27 THR 313 -0.66 SER 122
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GLY 180 0.25 HIS 314 -0.70 SER 122
GLU 182 0.25 SER 315 -0.81 SER 122
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GLU 182 0.21 TRP 316 -0.72 SER 122
GLY 180 0.19 TRP 316 -0.67 SER 122
GLY 180 0.22 GLN 317 -0.63 SER 122
GLY 180 0.20 GLN 317 -0.62 SER 122
PRO 128 0.21 ARG 318 -0.67 SER 122
PRO 128 0.19 ARG 318 -0.66 SER 122
PRO 128 0.18 LEU 319 -0.72 SER 122
PRO 128 0.16 LEU 319 -0.66 SER 122
GLY 180 0.17 ALA 320 -0.62 SER 122
GLY 180 0.16 ALA 320 -0.58 SER 122
GLY 180 0.17 GLN 321 -0.57 SER 122
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PRO 128 0.14 GLU 322 -0.58 SER 122
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GLY 180 0.14 ARG 324 -0.53 SER 122
GLY 180 0.13 ARG 324 -0.50 SER 122
GLY 180 0.13 VAL 325 -0.52 SER 122
GLY 180 0.12 VAL 325 -0.50 SER 122
PRO 128 0.12 TRP 326 -0.54 SER 122
GLY 180 0.11 TRP 326 -0.51 PRO 123
GLY 180 0.11 LEU 327 -0.50 SER 122
GLY 180 0.11 LEU 327 -0.47 SER 122
GLY 180 0.11 GLY 328 -0.46 SER 122
GLY 180 0.10 GLY 328 -0.44 SER 122
GLY 180 0.10 TYR 329 -0.47 SER 122
GLY 180 0.09 TYR 329 -0.46 PRO 123
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GLY 180 0.08 CYS 331 -0.50 PRO 123
GLY 180 0.07 CYS 331 -0.50 PRO 123
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GLY 180 0.08 LYS 333 -0.44 PRO 123
GLY 180 0.07 LYS 333 -0.44 PRO 123
GLY 180 0.07 ASN 334 -0.42 PRO 123
GLY 180 0.07 ASN 334 -0.40 PRO 123
GLY 180 0.07 LEU 335 -0.38 PRO 123
GLY 180 0.07 LEU 335 -0.37 PRO 123
GLY 180 0.07 ASP 336 -0.36 PRO 123
GLY 180 0.08 ASP 336 -0.36 PRO 123
GLY 180 0.09 GLY 337 -0.38 PRO 123
GLY 180 0.09 GLY 337 -0.39 PRO 123
GLY 180 0.09 SER 338 -0.39 PRO 123
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GLY 180 0.08 LEU 339 -0.43 PRO 123
GLY 180 0.07 VAL 340 -0.45 PRO 123
GLY 341 0.10 VAL 340 -0.45 PRO 123
VAL 340 0.10 GLY 341 -0.46 PRO 123
GLY 180 0.06 GLY 341 -0.48 PRO 123
GLY 180 0.07 ALA 342 -0.50 PRO 123
GLY 180 0.06 ALA 342 -0.48 PRO 123
PRO 128 0.05 TRP 343 -0.50 PRO 123
PRO 128 0.06 TRP 343 -0.50 PRO 123
PRO 128 0.05 THR 344 -0.47 PRO 123
PRO 128 0.04 THR 344 -0.48 PRO 123
PRO 128 0.05 MET 345 -0.49 PRO 123
PRO 128 0.05 MET 345 -0.47 PRO 123
PRO 128 0.04 LEU 346 -0.47 PRO 123
LEU 299 0.04 LEU 346 -0.49 PRO 123
PRO 128 0.04 GLN 347 -0.47 PRO 123
LEU 299 0.03 GLN 347 -0.46 PRO 123
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