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***  5CQG  ***

CA distance fluctuations for 220404205247136735

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PHE 200 0.23 MET 1 -0.06 SER 227
PHE 200 0.22 VAL 2 -0.07 SER 227
PHE 200 0.20 HIS 3 -0.06 SER 227
PHE 200 0.19 TYR 4 -0.06 SER 227
PHE 200 0.16 TYR 5 -0.06 SER 227
PHE 200 0.17 ARG 6 -0.07 SER 227
ARG 297 0.14 LEU 7 -0.06 SER 227
ARG 297 0.16 SER 8 -0.07 SER 227
ARG 297 0.16 LEU 9 -0.08 SER 214
ARG 297 0.22 LYS 10 -0.11 LYS 210
ARG 297 0.22 SER 11 -0.10 LYS 210
ARG 297 0.19 ARG 12 -0.10 LYS 210
ARG 297 0.19 GLN 13 -0.13 PRO 207
ARG 297 0.17 LYS 14 -0.16 LYS 206
ARG 297 0.12 ALA 15 -0.13 PRO 207
ARG 297 0.11 PRO 16 -0.15 PRO 207
ARG 297 0.07 LYS 17 -0.14 PRO 207
ARG 297 0.08 ILE 18 -0.12 PRO 207
ARG 297 0.10 VAL 19 -0.11 PRO 207
ARG 297 0.11 ASN 20 -0.11 PRO 207
ARG 297 0.11 SER 21 -0.10 PRO 207
ARG 297 0.12 LYS 22 -0.08 PRO 207
ARG 297 0.10 TYR 23 -0.08 PRO 207
ARG 297 0.08 ASN 24 -0.07 PRO 207
ARG 297 0.06 SER 25 -0.08 PRO 207
ARG 297 0.05 ILE 26 -0.07 PRO 207
ARG 297 0.07 LEU 27 -0.08 PRO 207
ARG 297 0.05 ASN 28 -0.10 PRO 207
ARG 381 0.05 ILE 29 -0.08 PRO 207
ARG 381 0.05 ALA 30 -0.08 PRO 207
ARG 381 0.05 LEU 31 -0.10 PRO 207
ARG 381 0.05 LYS 32 -0.10 ASP 202
ARG 381 0.06 ASN 33 -0.09 ASP 202
ARG 381 0.06 PHE 34 -0.10 LYS 206
ARG 381 0.06 ARG 35 -0.13 ASP 202
ARG 381 0.06 LEU 36 -0.12 PHE 200
ARG 381 0.07 CYS 37 -0.11 PHE 200
ARG 381 0.06 LYS 38 -0.13 PHE 200
ARG 381 0.07 LYS 39 -0.15 PHE 200
ARG 381 0.08 HIS 40 -0.13 PHE 200
ARG 381 0.08 LYS 41 -0.13 ARG 297
ARG 381 0.09 THR 42 -0.12 ARG 297
ARG 381 0.10 LYS 43 -0.13 ARG 297
ARG 381 0.11 LYS 44 -0.09 ARG 297
ARG 381 0.11 PRO 45 -0.06 ARG 296
ARG 381 0.09 VAL 46 -0.06 PHE 200
ARG 381 0.09 GLN 47 -0.05 GLU 153
ARG 381 0.08 ILE 48 -0.04 LYS 210
ARG 381 0.07 LEU 49 -0.04 GLU 153
ARG 381 0.08 ALA 50 -0.04 GLU 153
ARG 381 0.07 LEU 51 -0.05 LYS 206
ARG 381 0.07 LEU 52 -0.05 LYS 210
ARG 381 0.07 GLN 53 -0.04 LYS 210
ARG 381 0.07 GLU 54 -0.05 PRO 207
ARG 381 0.06 ILE 55 -0.07 PRO 207
ARG 381 0.06 ILE 56 -0.06 PRO 207
ARG 381 0.06 PRO 57 -0.05 PRO 207
ARG 381 0.06 LYS 58 -0.04 SER 214
ARG 381 0.05 SER 59 -0.04 SER 214
ARG 381 0.05 TYR 60 -0.04 SER 214
ARG 381 0.05 PHE 61 -0.04 SER 227
ARG 381 0.05 GLY 62 -0.03 SER 227
GLU 549 0.06 THR 63 -0.02 SER 227
ASN 591 0.06 THR 64 -0.03 PRO 45
GLU 549 0.07 THR 65 -0.03 PRO 45
GLU 549 0.06 ASN 66 -0.03 SER 227
ARG 381 0.06 LEU 67 -0.03 SER 227
ASN 591 0.07 LYS 68 -0.03 GLU 153
ASN 591 0.06 ARG 69 -0.03 SER 227
ARG 297 0.07 PHE 70 -0.04 SER 227
ARG 381 0.06 TYR 71 -0.03 SER 227
ASN 591 0.06 LYS 72 -0.03 SER 227
ARG 297 0.08 VAL 73 -0.04 SER 227
ARG 297 0.07 VAL 74 -0.04 SER 227
ARG 381 0.06 GLU 75 -0.03 SER 227
PHE 200 0.08 LYS 76 -0.04 SER 227
ARG 297 0.09 ILE 77 -0.05 SER 227
ARG 381 0.06 LEU 78 -0.04 SER 227
PHE 200 0.06 THR 79 -0.04 SER 227
PHE 200 0.10 GLN 80 -0.05 SER 227
PHE 200 0.13 SER 81 -0.05 SER 227
SER 198 0.17 SER 82 -0.06 SER 227
PHE 200 0.23 PHE 83 -0.07 SER 227
PHE 200 0.18 GLU 84 -0.06 SER 227
PHE 200 0.18 CYS 85 -0.06 SER 227
PHE 200 0.15 ILE 86 -0.05 SER 227
PHE 200 0.16 HIS 87 -0.05 SER 227
PHE 200 0.14 LEU 88 -0.05 SER 227
PHE 200 0.13 SER 89 -0.05 SER 227
PHE 200 0.11 VAL 90 -0.04 SER 227
ARG 297 0.11 LEU 91 -0.05 SER 227
ARG 297 0.10 HIS 92 -0.04 SER 227
PHE 200 0.09 LYS 93 -0.04 SER 227
PHE 200 0.08 CYS 94 -0.03 SER 227
ARG 297 0.07 TYR 95 -0.03 SER 227
ARG 297 0.06 ASP 96 -0.03 SER 227
ARG 297 0.07 TYR 97 -0.04 SER 227
ARG 297 0.06 ASP 98 -0.03 SER 227
GLU 549 0.06 ALA 99 -0.03 SER 227
ARG 297 0.06 ILE 100 -0.04 SER 227
ARG 297 0.05 PRO 101 -0.04 SER 227
ARG 297 0.06 TRP 102 -0.04 SER 214
ARG 297 0.07 LEU 103 -0.04 SER 227
ARG 297 0.06 GLN 104 -0.04 SER 227
ARG 297 0.07 ASN 105 -0.05 SER 227
ARG 297 0.08 VAL 106 -0.05 SER 227
ARG 297 0.08 GLU 107 -0.05 SER 227
ARG 297 0.08 PRO 108 -0.04 SER 227
ARG 297 0.10 ASN 109 -0.05 SER 227
ARG 297 0.10 LEU 110 -0.05 SER 227
ARG 297 0.09 ARG 111 -0.05 SER 227
ARG 297 0.10 PRO 112 -0.05 SER 227
ARG 297 0.12 LYS 113 -0.06 SER 227
ARG 297 0.11 LEU 114 -0.06 SER 227
ARG 297 0.10 LEU 115 -0.05 SER 227
ARG 297 0.12 LEU 116 -0.06 SER 227
ARG 297 0.13 LYS 117 -0.06 SER 227
ARG 297 0.11 HIS 118 -0.06 SER 227
ARG 297 0.10 ASN 119 -0.05 SER 227
ARG 297 0.13 LEU 120 -0.06 SER 227
ARG 297 0.12 PHE 121 -0.07 SER 214
ARG 297 0.10 LEU 122 -0.06 LYS 210
ARG 297 0.11 LEU 123 -0.06 SER 214
ARG 297 0.14 ASP 124 -0.08 LYS 210
ARG 297 0.12 ASN 125 -0.10 PRO 207
ARG 297 0.08 ILE 126 -0.08 PRO 207
ARG 297 0.08 VAL 127 -0.06 LYS 210
ARG 297 0.11 LYS 128 -0.07 LYS 210
ARG 296 0.09 PRO 129 -0.10 PRO 207
ARG 381 0.06 ILE 130 -0.08 LYS 206
ARG 381 0.06 ILE 131 -0.07 LYS 210
ILE 155 0.08 ALA 132 -0.09 LYS 206
ILE 155 0.06 PHE 133 -0.12 PHE 200
ARG 381 0.07 TYR 134 -0.09 PHE 200
THR 371 0.07 TYR 135 -0.07 LYS 210
LYS 10 0.07 LYS 136 -0.07 LYS 210
ARG 296 0.06 PRO 137 -0.06 SER 214
ARG 296 0.06 ILE 138 -0.05 SER 227
ASN 185 0.11 LYS 139 -0.05 SER 227
THR 371 0.08 THR 140 -0.05 GLN 190
SER 198 0.12 LEU 141 -0.06 GLN 190
SER 198 0.10 ASN 142 -0.10 GLN 190
SER 198 0.14 GLY 143 -0.07 GLN 190
SER 198 0.15 HIS 144 -0.06 SER 227
SER 198 0.09 GLU 145 -0.06 GLN 190
SER 198 0.07 ILE 146 -0.05 SER 227
THR 371 0.07 LYS 147 -0.04 PHE 157
THR 371 0.08 PHE 148 -0.04 ARG 592
THR 371 0.09 ILE 149 -0.05 ASN 591
THR 371 0.09 ARG 150 -0.06 PHE 200
THR 371 0.07 LYS 151 -0.08 PHE 200
ASP 191 0.07 GLU 152 -0.09 PHE 200
ASP 191 0.10 GLU 153 -0.07 SER 595
LYS 10 0.07 TYR 154 -0.07 ASN 410
LYS 10 0.11 ILE 155 -0.08 LYS 43
LYS 14 0.09 SER 156 -0.09 ASN 410
LYS 10 0.08 PHE 157 -0.11 PRO 409
LYS 10 0.11 GLU 158 -0.08 PRO 409
LYS 10 0.12 SER 159 -0.09 PRO 409
LYS 14 0.09 LYS 160 -0.12 PRO 409
LYS 10 0.08 VAL 161 -0.11 PRO 409
LYS 10 0.11 PHE 162 -0.08 PRO 409
LYS 10 0.10 HIS 163 -0.09 PRO 409
LYS 10 0.08 LYS 164 -0.11 PRO 409
ASN 423 0.09 LEU 165 -0.09 PRO 409
ASN 423 0.10 LYS 166 -0.08 PRO 409
ASN 423 0.08 LYS 167 -0.09 PRO 409
ASN 423 0.08 MET 168 -0.09 PRO 409
ASN 423 0.09 LYS 169 -0.08 PRO 370
ASN 423 0.10 TYR 170 -0.07 PRO 409
ASN 423 0.12 LEU 171 -0.06 PRO 409
ASN 423 0.13 VAL 172 -0.06 LYS 43
ASN 423 0.14 GLU 173 -0.08 LYS 43
ASN 423 0.16 VAL 174 -0.08 LYS 43
ASN 423 0.17 GLN 175 -0.09 LYS 43
ASN 423 0.19 ASP 176 -0.10 LYS 43
ASN 423 0.19 GLU 177 -0.09 LYS 41
ASN 423 0.19 VAL 178 -0.09 LYS 41
ASN 423 0.22 LYS 179 -0.10 LYS 41
ASN 423 0.22 PRO 180 -0.10 LYS 41
ASN 423 0.24 ARG 181 -0.10 LYS 39
ASN 423 0.24 GLY 182 -0.11 LYS 39
ASN 423 0.23 VAL 183 -0.11 LYS 41
ASN 423 0.18 LEU 184 -0.08 LYS 41
ASN 423 0.16 ASN 185 -0.07 LYS 41
ASN 423 0.11 ILE 186 -0.05 PRO 409
ASN 423 0.07 ILE 187 -0.05 PRO 409
THR 371 0.07 PRO 188 -0.09 PRO 409
THR 371 0.09 LYS 189 -0.10 PRO 408
GLU 153 0.10 GLN 190 -0.19 PRO 408
GLU 153 0.10 ASP 191 -0.19 PRO 408
GLU 153 0.08 ASN 192 -0.13 PRO 409
GLN 367 0.06 PHE 193 -0.10 PRO 409
ASN 423 0.07 ARG 194 -0.06 PRO 409
ASN 423 0.10 ALA 195 -0.05 PRO 409
ASN 423 0.13 ILE 196 -0.06 LYS 39
ASN 423 0.18 VAL 197 -0.08 LYS 39
ASN 423 0.24 SER 198 -0.11 LYS 39
ASN 423 0.28 ILE 199 -0.12 LYS 39
ASN 423 0.34 PHE 200 -0.15 LYS 39
ASN 423 0.33 PRO 201 -0.14 LYS 14
ASN 423 0.34 ASP 202 -0.14 LYS 14
ASN 423 0.28 SER 203 -0.12 LYS 39
ASN 423 0.26 ALA 204 -0.12 LYS 39
ASN 423 0.26 ARG 205 -0.14 LYS 14
PRO 442 0.27 LYS 206 -0.16 LYS 14
PRO 442 0.27 PRO 207 -0.16 LYS 14
PRO 442 0.22 PHE 208 -0.13 LYS 14
PRO 442 0.22 PHE 209 -0.12 LYS 14
PRO 442 0.25 LYS 210 -0.14 LYS 14
PRO 442 0.22 LEU 211 -0.13 LYS 14
PRO 442 0.19 LEU 212 -0.11 LYS 14
PRO 442 0.18 THR 213 -0.11 LYS 14
THR 518 0.19 SER 214 -0.12 LYS 14
THR 518 0.17 LYS 215 -0.10 LYS 14
SER 229 0.15 ILE 216 -0.09 LYS 14
SER 229 0.19 TYR 217 -0.10 LYS 14
SER 229 0.17 LYS 218 -0.10 LYS 14
SER 229 0.14 VAL 219 -0.08 LYS 14
SER 229 0.15 LEU 220 -0.08 LYS 14
SER 229 0.17 GLU 221 -0.09 LYS 14
SER 229 0.12 GLU 222 -0.08 LYS 14
THR 518 0.08 LYS 223 -0.07 LYS 14
SER 229 0.08 TYR 224 -0.07 LYS 14
GLU 236 0.07 LYS 225 -0.08 LYS 10
LYS 334 0.10 THR 226 -0.08 LYS 10
GLU 221 0.15 SER 227 -0.09 LYS 10
SER 229 0.20 GLY 228 -0.06 LYS 10
GLY 228 0.20 SER 229 -0.06 ASN 423
TYR 217 0.15 LEU 230 -0.05 ASN 423
SER 214 0.15 TYR 231 -0.05 ASN 423
TYR 217 0.15 THR 232 -0.06 ASN 423
TYR 217 0.12 CYS 233 -0.05 ASN 423
SER 214 0.11 TRP 234 -0.04 ASN 423
SER 214 0.12 SER 235 -0.05 ASN 423
LYS 218 0.11 GLU 236 -0.05 ASN 423
TYR 217 0.09 PHE 237 -0.04 ASN 423
SER 214 0.09 THR 238 -0.04 ASN 423
SER 214 0.09 GLN 239 -0.04 ASN 423
SER 214 0.08 LYS 240 -0.04 ASN 423
SER 214 0.07 THR 241 -0.03 ASN 423
LYS 210 0.07 GLN 242 -0.05 GLY 522
LYS 210 0.06 GLY 243 -0.05 GLY 522
LYS 210 0.06 GLN 244 -0.05 GLY 522
LYS 210 0.07 ILE 245 -0.04 GLY 522
LYS 44 0.06 TYR 246 -0.04 MET 168
LYS 44 0.06 GLY 247 -0.04 MET 168
LYS 44 0.06 ILE 248 -0.04 MET 168
LYS 210 0.06 LYS 249 -0.04 MET 168
PRO 45 0.06 VAL 250 -0.05 MET 168
PRO 45 0.06 ASP 251 -0.05 MET 168
PRO 45 0.04 ILE 252 -0.04 MET 168
LYS 189 0.06 ARG 253 -0.06 MET 168
PRO 442 0.06 ASP 254 -0.04 PRO 409
PRO 442 0.06 ALA 255 -0.03 PRO 409
PRO 442 0.08 TYR 256 -0.03 PRO 409
PRO 442 0.07 GLY 257 -0.04 GLY 305
PRO 442 0.06 ASN 258 -0.06 GLN 367
PRO 442 0.07 VAL 259 -0.06 GLN 367
PRO 442 0.07 LYS 260 -0.08 GLY 364
PRO 442 0.08 ILE 261 -0.06 GLY 364
PRO 442 0.08 PRO 262 -0.07 GLY 364
PRO 442 0.07 VAL 263 -0.08 VAL 365
PRO 442 0.08 LEU 264 -0.06 VAL 365
PRO 442 0.09 CYS 265 -0.06 GLY 364
PRO 442 0.08 LYS 266 -0.07 GLY 364
THR 518 0.08 LEU 267 -0.05 VAL 365
PRO 442 0.10 ILE 268 -0.05 LYS 39
PRO 442 0.09 GLN 269 -0.05 GLY 364
THR 518 0.09 SER 270 -0.05 LEU 327
THR 518 0.09 ILE 271 -0.06 LEU 327
THR 518 0.11 PRO 272 -0.06 LYS 14
THR 518 0.12 THR 273 -0.07 PRO 16
THR 518 0.13 HIS 274 -0.08 PRO 16
THR 518 0.14 LEU 275 -0.08 LYS 14
THR 518 0.14 LEU 276 -0.08 LYS 14
THR 518 0.12 ASP 277 -0.07 LYS 17
PRO 442 0.12 SER 278 -0.06 LYS 39
PRO 442 0.13 GLU 279 -0.07 LYS 39
PRO 442 0.14 LYS 280 -0.07 LYS 39
PRO 442 0.12 LYS 281 -0.06 LYS 39
PRO 442 0.12 ASN 282 -0.06 LYS 39
PRO 442 0.14 PHE 283 -0.07 LYS 39
PRO 442 0.14 ILE 284 -0.07 LYS 39
PRO 442 0.12 VAL 285 -0.05 LYS 39
ASN 423 0.13 ASP 286 -0.06 LYS 39
ASN 423 0.14 HIS 287 -0.07 LYS 39
PRO 442 0.12 ILE 288 -0.05 LYS 39
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