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***  PEDIVI  ***

CA distance fluctuations for 220331081747131533

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
VAL 499 0.06 MET 1 -0.09 GLN 658
LYS 477 0.06 HIS 2 -0.09 ASN 654
LYS 477 0.06 THR 3 -0.11 ASN 654
LYS 477 0.06 TRP 4 -0.08 ASN 654
LYS 477 0.07 LYS 5 -0.08 GLN 658
VAL 499 0.07 MET 6 -0.09 GLN 658
VAL 499 0.06 TRP 7 -0.07 GLN 658
LYS 477 0.06 ALA 8 -0.06 GLN 658
ALA 500 0.06 ILE 9 -0.05 GLN 662
LEU 524 0.05 CYS 10 -0.04 GLN 662
GLU 478 0.04 THR 11 -0.04 GLN 658
GLU 478 0.05 ALA 12 -0.04 GLN 658
GLU 478 0.05 LEU 13 -0.04 GLU 765
ALA 500 0.04 ALA 14 -0.03 GLU 765
GLU 478 0.04 ALA 15 -0.04 GLU 765
GLU 478 0.04 HIS 16 -0.04 GLU 765
ASP 526 0.04 LEU 17 -0.03 GLU 766
SER 84 0.04 PRO 18 -0.02 GLU 765
SER 84 0.04 GLU 19 -0.03 GLU 765
SER 84 0.05 GLU 20 -0.02 GLU 766
SER 84 0.04 GLN 21 -0.02 GLU 765
SER 84 0.04 ALA 22 -0.02 GLU 765
SER 84 0.04 LEU 23 -0.02 GLU 765
SER 84 0.03 ARG 24 -0.02 GLU 765
SER 84 0.03 GLN 25 -0.02 GLU 765
SER 84 0.03 ALA 26 -0.02 GLU 765
SER 84 0.02 CYS 27 -0.03 ASN 654
LEU 524 0.03 LEU 28 -0.02 ASN 654
LEU 524 0.03 SER 29 -0.02 GLU 765
LEU 524 0.03 CYS 30 -0.02 GLN 658
VAL 499 0.03 ASP 31 -0.03 GLN 97
VAL 499 0.03 ALA 32 -0.03 LEU 108
VAL 499 0.03 THR 33 -0.04 GLN 658
LYS 477 0.03 GLN 34 -0.04 GLN 658
VAL 499 0.03 SER 35 -0.03 ASN 654
LYS 477 0.03 CYS 36 -0.03 ASN 654
VAL 499 0.02 ASN 37 -0.03 ASN 654
SER 84 0.02 CYS 38 -0.03 ASN 650
SER 84 0.02 SER 39 -0.03 ASN 650
VAL 499 0.02 PHE 40 -0.03 ASN 650
VAL 499 0.02 MET 41 -0.03 ASN 650
VAL 499 0.02 GLY 42 -0.03 PRO 678
VAL 499 0.02 LEU 43 -0.03 PRO 678
VAL 499 0.02 ASP 44 -0.04 PRO 678
VAL 499 0.02 PHE 45 -0.03 PRO 678
VAL 499 0.02 ILE 46 -0.03 PRO 678
ALA 631 0.02 PRO 47 -0.03 PRO 678
ALA 347 0.03 PRO 48 -0.03 GLN 97
VAL 499 0.02 GLY 49 -0.03 GLN 97
VAL 499 0.02 LEU 50 -0.03 ARG 674
VAL 499 0.03 THR 51 -0.03 ASN 100
LYS 477 0.03 GLY 52 -0.04 ARG 674
LYS 477 0.03 LYS 53 -0.04 ARG 674
LYS 477 0.03 ILE 54 -0.04 ARG 674
LYS 477 0.03 THR 55 -0.05 ARG 674
LYS 477 0.03 VAL 56 -0.05 ASN 654
LYS 477 0.03 LEU 57 -0.04 ASN 654
SER 84 0.03 ASN 58 -0.04 ASN 654
LYS 477 0.02 LEU 59 -0.04 ASN 650
SER 84 0.02 ALA 60 -0.04 ASN 650
THR 63 0.02 HIS 61 -0.04 ASN 650
SER 84 0.02 ASN 62 -0.04 ASN 650
VAL 499 0.02 ARG 63 -0.04 ASN 650
LYS 477 0.02 ILE 64 -0.04 LYS 673
LYS 261 0.02 LYS 65 -0.04 LYS 673
LYS 261 0.02 VAL 66 -0.05 PRO 678
LYS 261 0.02 ILE 67 -0.05 PRO 678
PRO 158 0.03 ARG 68 -0.05 PRO 678
PRO 158 0.04 THR 69 -0.06 PRO 678
PRO 158 0.03 HIS 70 -0.06 PRO 678
ASN 413 0.03 ASP 71 -0.05 PRO 678
ASN 413 0.03 LEU 72 -0.05 PRO 678
ASN 413 0.03 GLN 73 -0.05 PRO 678
LYS 477 0.03 LYS 74 -0.04 PRO 678
ASN 413 0.03 ALA 75 -0.05 ARG 674
SER 163 0.04 VAL 76 -0.06 ARG 674
ASN 413 0.04 ASN 77 -0.07 ARG 674
ASN 413 0.04 LEU 78 -0.07 ARG 674
ASN 413 0.04 ARG 79 -0.08 ARG 674
ASN 413 0.04 THR 80 -0.07 ARG 674
ASN 413 0.03 LEU 81 -0.06 ARG 674
ASN 413 0.03 LEU 82 -0.06 ASN 650
ASN 413 0.02 LEU 83 -0.05 ASN 650
SER 84 0.03 GLN 84 -0.05 ASN 650
SER 84 0.03 SER 85 -0.05 ASN 650
PRO 59 0.03 ASN 86 -0.04 ASN 650
SER 84 0.02 GLN 87 -0.04 ASN 650
SER 84 0.02 ILE 88 -0.05 ASN 650
ASN 413 0.02 SER 89 -0.05 LYS 673
SER 156 0.02 SER 90 -0.05 LYS 673
SER 156 0.02 ILE 91 -0.06 PRO 678
PRO 158 0.03 ASP 92 -0.06 PRO 678
LYS 173 0.04 GLU 93 -0.07 PRO 678
LYS 173 0.05 ASP 94 -0.08 PRO 678
PRO 158 0.03 SER 95 -0.07 PRO 678
VAL 169 0.03 PHE 96 -0.08 PRO 678
VAL 169 0.05 GLY 97 -0.09 PRO 678
PRO 161 0.05 SER 98 -0.08 PRO 678
GLY 168 0.04 GLN 99 -0.08 PRO 678
GLY 168 0.05 GLY 100 -0.10 PRO 678
ASN 413 0.04 LYS 101 -0.10 ARG 674
ASN 413 0.04 LEU 102 -0.09 ARG 674
ASN 413 0.04 GLU 103 -0.10 ARG 674
ASN 413 0.04 LEU 104 -0.08 ARG 674
ASN 413 0.03 LEU 105 -0.08 LYS 673
SER 84 0.03 ASP 106 -0.07 ASN 650
SER 84 0.03 LEU 107 -0.06 ASN 650
SER 84 0.03 SER 108 -0.06 ASN 650
SER 84 0.03 ASN 109 -0.06 ASN 650
SER 84 0.02 ASN 110 -0.05 ASN 650
SER 84 0.02 SER 111 -0.05 ASN 650
GLY 137 0.02 LEU 112 -0.06 ASN 650
GLY 137 0.02 ALA 113 -0.05 ASN 650
GLY 137 0.03 HIS 114 -0.05 GLU 646
VAL 176 0.04 LEU 115 -0.06 GLU 646
VAL 176 0.04 SER 116 -0.06 PRO 678
VAL 176 0.06 PRO 117 -0.07 PRO 678
LYS 172 0.07 VAL 118 -0.08 PRO 678
LYS 173 0.05 TRP 119 -0.08 PRO 678
LYS 172 0.06 PHE 120 -0.09 PRO 678
GLY 168 0.07 GLY 121 -0.10 PRO 678
GLY 168 0.08 PRO 122 -0.13 PRO 678
LYS 172 0.06 LEU 123 -0.10 PRO 678
LYS 172 0.06 PHE 124 -0.13 LYS 673
LYS 172 0.05 SER 125 -0.13 LYS 673
LYS 172 0.05 LEU 126 -0.11 LYS 673
LYS 172 0.05 GLN 127 -0.11 LYS 673
LYS 172 0.04 HIS 128 -0.10 ASN 650
LYS 172 0.04 LEU 129 -0.09 ASN 650
LYS 172 0.03 ARG 130 -0.08 ASN 650
VAL 176 0.03 ILE 131 -0.08 ASN 650
SER 84 0.03 GLN 132 -0.07 ASN 650
SER 84 0.03 GLY 133 -0.07 ASN 650
SER 84 0.02 ASN 134 -0.06 ASN 650
SER 84 0.02 SER 135 -0.06 ASN 650
GLY 137 0.03 TYR 136 -0.06 ASN 650
GLY 137 0.03 SER 137 -0.06 ASN 650
GLY 137 0.04 ASP 138 -0.06 ASN 647
GLY 137 0.04 LEU 139 -0.07 ASN 647
GLY 137 0.05 GLY 140 -0.07 ASN 647
VAL 176 0.06 GLU 141 -0.08 ASN 647
VAL 176 0.07 SER 142 -0.08 ASN 647
VAL 176 0.06 SER 143 -0.08 GLU 646
VAL 176 0.06 PRO 144 -0.08 GLU 646
LYS 172 0.06 PHE 145 -0.09 GLU 646
LYS 172 0.08 SER 146 -0.10 GLU 646
LYS 172 0.08 SER 147 -0.10 LYS 673
LYS 172 0.06 LEU 148 -0.11 LYS 673
LYS 172 0.07 ARG 149 -0.12 LYS 673
LYS 172 0.06 ASN 150 -0.13 LYS 673
LYS 172 0.05 LEU 151 -0.11 LYS 673
LYS 172 0.05 SER 152 -0.12 ASN 650
LYS 172 0.04 SER 153 -0.11 ASN 650
LYS 172 0.04 LEU 154 -0.10 ASN 650
VAL 176 0.03 HIS 155 -0.09 ASN 650
VAL 176 0.03 LEU 156 -0.08 ASN 650
VAL 176 0.03 GLY 157 -0.08 ASN 650
SER 84 0.03 ASN 158 -0.07 ASN 650
VAL 176 0.03 PRO 159 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 GLN 160 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.04 PHE 161 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 SER 162 -0.08 ASN 647
GLY 137 0.05 ILE 163 -0.08 ASN 647
GLY 137 0.05 ILE 164 -0.09 ASN 647
GLY 137 0.05 ARG 165 -0.09 ASN 647
VAL 176 0.06 GLN 166 -0.09 ASN 647
VAL 176 0.06 GLY 167 -0.09 ASN 647
VAL 176 0.07 ASN 168 -0.10 ASN 647
VAL 176 0.06 PHE 169 -0.11 ASN 647
VAL 176 0.07 GLU 170 -0.12 ASN 647
LYS 172 0.07 GLY 171 -0.12 GLU 646
LYS 172 0.06 ILE 172 -0.12 GLU 646
LYS 172 0.06 VAL 173 -0.14 ASN 647
LYS 172 0.06 PHE 174 -0.14 GLU 646
LYS 172 0.05 LEU 175 -0.13 ASN 650
LYS 172 0.05 ASN 176 -0.14 ASN 650
LYS 172 0.04 THR 177 -0.12 ASN 650
VAL 176 0.04 LEU 178 -0.11 ASN 650
VAL 176 0.04 ARG 179 -0.10 ASN 650
VAL 176 0.04 ILE 180 -0.09 ASN 650
VAL 176 0.03 ASP 181 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 GLY 182 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 ASP 183 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 ASN 184 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.04 LEU 185 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 SER 186 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 GLN 187 -0.08 ASN 647
GLY 137 0.04 TYR 188 -0.09 ASN 647
GLY 137 0.05 GLU 189 -0.09 ASN 647
GLY 137 0.05 PRO 190 -0.10 ASN 647
GLY 137 0.06 GLY 191 -0.09 ASN 647
GLY 137 0.06 SER 192 -0.09 ASN 647
GLY 137 0.05 LEU 193 -0.10 ASN 647
VAL 176 0.06 LYS 194 -0.11 ASN 647
VAL 176 0.06 SER 195 -0.11 ASN 647
VAL 176 0.06 ILE 196 -0.12 ASN 647
VAL 176 0.06 ARG 197 -0.13 ASN 647
GLY 135 0.05 LYS 198 -0.14 ASN 647
TYR 175 0.06 ILE 199 -0.15 ASN 647
TYR 175 0.05 ASN 200 -0.15 ASN 647
TYR 175 0.05 HIS 201 -0.15 ASN 650
VAL 176 0.05 MET 202 -0.13 ASN 650
VAL 176 0.04 ILE 203 -0.13 ASN 650
VAL 176 0.04 ILE 204 -0.11 ASN 650
VAL 176 0.04 SER 205 -0.10 ASN 650
VAL 176 0.04 ILE 206 -0.10 ASN 650
GLY 137 0.03 ARG 207 -0.09 ASN 650
GLY 137 0.03 ARG 208 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 ILE 209 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 ASP 210 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 VAL 211 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 PHE 212 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 SER 213 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.04 ALA 214 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 VAL 215 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 ILE 216 -0.09 ASN 650
GLY 137 0.04 ARG 217 -0.09 ASN 650
GLY 137 0.04 ASP 218 -0.09 ASN 647
GLY 137 0.05 LEU 219 -0.10 ASN 647
GLY 137 0.04 LEU 220 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.04 HIS 221 -0.11 ASN 650
GLY 135 0.05 SER 222 -0.11 ASN 650
GLY 135 0.05 ALA 223 -0.11 ASN 650
GLY 135 0.05 ILE 224 -0.12 ASN 650
GLY 135 0.04 TRP 225 -0.11 ASN 650
VAL 176 0.04 LEU 226 -0.11 ASN 650
VAL 176 0.03 ASP 227 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.03 VAL 228 -0.09 ASN 650
GLY 135 0.03 ARG 229 -0.08 ASN 650
VAL 85 0.03 LYS 230 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 LEU 231 -0.08 ASN 650
VAL 85 0.03 ALA 232 -0.07 ASN 650
VAL 85 0.03 PHE 233 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 SER 234 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 VAL 235 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 PRO 236 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 GLU 237 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 LYS 238 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 ILE 239 -0.07 ASN 650
VAL 85 0.03 GLN 240 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 LEU 241 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 LEU 242 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 ARG 243 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 ILE 244 -0.07 ASN 650
GLY 137 0.03 MET 245 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 SER 246 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 SER 247 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 SER 248 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.03 PHE 249 -0.08 ASN 650
GLY 137 0.04 ALA 250 -0.09 ASN 650
GLY 137 0.04 LYS 251 -0.09 ASN 650
GLY 137 0.04 LYS 252 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.04 ILE 253 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.04 SER 254 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.04 LEU 255 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.04 LYS 256 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.03 GLN 257 -0.10 ASN 650
GLY 135 0.03 CYS 258 -0.09 ASN 650
GLY 135 0.03 LEU 259 -0.08 ASN 650
GLY 135 0.03 PHE 260 -0.07 ASN 650
VAL 85 0.03 THR 261 -0.07 ASN 650
VAL 85 0.03 ASP 262 -0.07 ASN 650
VAL 85 0.03 ALA 263 -0.07 ASN 650
VAL 85 0.03 THR 264 -0.06 ASN 650
VAL 85 0.03 VAL 265 -0.07 GLU 765
VAL 85 0.03 PRO 266 -0.06 GLU 765
GLY 135 0.02 GLU 267 -0.07 GLU 765
GLY 135 0.03 ILE 268 -0.07 GLU 765
GLY 135 0.03 VAL 269 -0.07 GLU 765
GLY 135 0.03 SER 270 -0.08 GLU 765
GLY 135 0.03 ILE 271 -0.08 GLU 765
GLY 135 0.03 LEU 272 -0.08 GLU 765
GLY 135 0.03 GLU 273 -0.08 PRO 763
GLY 135 0.04 GLY 274 -0.09 ASN 650
GLY 135 0.04 MET 275 -0.09 ASN 650
GLY 135 0.04 PRO 276 -0.10 PRO 763
GLY 135 0.04 LYS 277 -0.11 ASN 650
GLY 135 0.04 LEU 278 -0.11 ASN 650
GLY 135 0.04 MET 279 -0.12 ASN 650
TYR 175 0.04 GLU 280 -0.11 ASN 650
TYR 175 0.04 VAL 281 -0.10 ASN 650
TYR 175 0.03 GLU 282 -0.10 ASN 650
TYR 175 0.03 MET 283 -0.08 GLU 765
TYR 175 0.03 LYS 284 -0.08 GLU 765
VAL 85 0.03 ASP 285 -0.07 GLU 765
VAL 85 0.03 CYS 286 -0.07 GLU 765
VAL 85 0.03 THR 287 -0.06 GLU 765
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