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CA distance fluctuations for 220208102030121730

---  normal mode 10  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLY 741 0.06 SER 1 -0.07 LYS 758
PRO 844 0.05 PHE 2 -0.08 LYS 758
PRO 844 0.07 ALA 3 -0.07 LYS 758
PRO 844 0.13 GLN 4 -0.07 LYS 758
PRO 844 0.10 TYR 5 -0.09 LYS 758
PRO 844 0.10 ASN 6 -0.08 LYS 758
PRO 844 0.11 GLN 7 -0.09 LEU 841
ASN 843 0.06 VAL 8 -0.09 LYS 758
ASN 843 0.06 TYR 9 -0.11 LYS 758
ASN 843 0.05 SER 10 -0.10 LYS 758
GLN 743 0.04 THR 11 -0.08 GLY 757
GLN 743 0.02 ASP 12 -0.09 VAL 795
PHE 16 0.03 ALA 13 -0.10 VAL 795
PHE 16 0.03 ALA 14 -0.14 GLY 757
PRO 844 0.03 ASN 15 -0.12 GLY 757
SER 27 0.05 PHE 16 -0.10 GLU 723
GLU 26 0.04 GLU 17 -0.14 GLU 723
LEU 23 0.03 HIE 18 -0.10 SER 801
LYS 626 0.03 VAL 19 -0.13 GLU 725
SER 684 0.04 ASP 20 -0.14 ALA 156
LYS 626 0.03 HIE 21 -0.09 ALA 156
LYS 626 0.04 TYR 22 -0.07 ALA 156
LEU 841 0.04 LEU 23 -0.06 ALA 156
LYS 626 0.04 THR 24 -0.06 SER 27
LYS 626 0.04 ALA 25 -0.07 ARG 114
GLU 17 0.04 GLU 26 -0.13 LYS 724
PHE 16 0.05 SER 27 -0.13 LYS 724
LEU 841 0.03 TRP 28 -0.14 GLU 723
PRO 844 0.04 TYR 29 -0.13 GLU 723
PRO 844 0.05 ARG 30 -0.13 GLU 723
PRO 844 0.07 PRO 31 -0.11 LYS 758
ASN 843 0.08 LYS 32 -0.11 LYS 758
PRO 844 0.08 TYR 33 -0.12 LYS 758
PRO 844 0.07 ILE 34 -0.12 LYS 758
PRO 844 0.06 LEU 35 -0.12 LYS 758
PRO 844 0.05 LYS 36 -0.14 LYS 758
PRO 844 0.04 ASP 37 -0.13 LYS 758
PRO 844 0.05 GLY 38 -0.11 PRO 722
PRO 844 0.05 LYS 39 -0.11 LYS 758
PRO 844 0.05 THR 40 -0.12 LYS 758
PRO 844 0.06 TRP 41 -0.12 LYS 758
PRO 844 0.06 THR 42 -0.13 LYS 758
PRO 844 0.06 GLN 43 -0.14 LYS 758
PRO 844 0.06 SER 44 -0.15 LYS 758
PRO 844 0.05 THR 45 -0.18 LYS 758
PRO 844 0.04 GLU 46 -0.20 LYS 758
PRO 844 0.04 LYS 47 -0.20 LYS 758
PRO 844 0.05 ASP 48 -0.17 PRO 722
PRO 844 0.04 PHE 49 -0.17 GLU 723
PRO 844 0.04 ARG 50 -0.14 GLU 723
PRO 844 0.03 PRO 51 -0.12 GLU 723
LEU 841 0.04 LEU 52 -0.09 GLU 723
GLN 743 0.03 LEU 53 -0.07 GLU 723
GLN 743 0.03 MET 54 -0.08 GLU 723
TRP 56 0.05 THR 55 -0.07 GLU 723
GLN 743 0.06 TRP 56 -0.06 GLU 723
GLN 743 0.08 TRP 57 -0.04 GLU 723
GLN 743 0.11 PRO 58 -0.02 ASN 320
GLN 743 0.13 ASP 59 -0.03 LYS 839
GLY 741 0.11 GLN 60 -0.03 LYS 839
GLY 741 0.10 GLU 61 -0.02 LYS 839
SER 131 0.08 THR 62 -0.03 ASN 320
GLY 741 0.07 GLN 63 -0.04 GLU 723
GLY 741 0.07 ARG 64 -0.03 GLU 723
GLY 741 0.05 GLN 65 -0.03 SER 312
GLY 741 0.03 TYR 66 -0.05 GLU 723
GLY 741 0.04 VAL 67 -0.05 GLU 723
GLY 741 0.03 ASN 68 -0.04 GLU 723
THR 625 0.02 TYR 69 -0.05 PRO 722
LEU 113 0.01 MET 70 -0.07 PRO 722
GLY 741 0.02 ASN 71 -0.07 PRO 722
THR 110 0.01 ALA 72 -0.07 ASN 363
PRO 844 0.02 GLN 73 -0.09 PRO 722
PRO 844 0.02 LEU 74 -0.09 PRO 722
GLU 107 0.01 GLY 75 -0.08 PRO 722
GLY 741 0.02 ILE 76 -0.07 PRO 722
GLY 741 0.02 HIE 77 -0.06 PRO 722
GLY 741 0.04 GLN 78 -0.05 PRO 722
GLY 741 0.04 THR 79 -0.04 PRO 722
GLY 741 0.06 TYR 80 -0.03 GLU 723
GLY 741 0.08 ASN 81 -0.02 PRO 844
GLY 741 0.11 THR 82 -0.02 PRO 844
GLY 741 0.12 ALA 83 -0.03 PRO 844
GLY 741 0.10 THR 84 -0.03 PRO 844
GLY 741 0.10 SER 85 -0.05 PRO 844
GLY 741 0.10 PRO 86 -0.05 PRO 844
GLY 741 0.09 LEU 87 -0.05 PRO 844
GLY 741 0.07 GLN 88 -0.04 LYS 758
GLY 741 0.07 LEU 89 -0.04 GLU 723
GLY 741 0.07 ASN 90 -0.05 GLU 723
GLY 741 0.06 LEU 91 -0.06 LYS 758
GLY 741 0.05 ALA 92 -0.06 PRO 722
GLY 741 0.05 ALA 93 -0.07 PRO 722
GLY 741 0.04 GLN 94 -0.08 PRO 722
GLY 741 0.04 THR 95 -0.08 PRO 722
GLY 741 0.03 ILE 96 -0.09 PRO 722
PRO 844 0.04 GLN 97 -0.10 PRO 722
PRO 844 0.04 THR 98 -0.10 PRO 722
PRO 844 0.03 LYS 99 -0.11 PRO 722
PRO 844 0.04 ILE 100 -0.12 PRO 722
PRO 844 0.05 GLU 101 -0.13 PRO 722
PRO 844 0.04 GLU 102 -0.13 PRO 722
PRO 844 0.04 LYS 103 -0.14 PRO 722
PRO 844 0.04 ILE 104 -0.16 PRO 722
PRO 844 0.04 THR 105 -0.15 PRO 722
PRO 844 0.04 ALA 106 -0.15 PRO 722
PRO 844 0.03 GLU 107 -0.17 ASP 661
PRO 844 0.04 LYS 108 -0.18 PRO 722
PRO 844 0.04 ASN 109 -0.20 PRO 722
PRO 844 0.03 THR 110 -0.20 PRO 722
PRO 844 0.03 ASN 111 -0.22 ASP 661
PRO 844 0.03 TRP 112 -0.18 ASP 661
PRO 844 0.03 LEU 113 -0.15 PRO 722
PRO 844 0.02 ARG 114 -0.17 PRO 722
THR 116 0.03 GLN 115 -0.18 SER 663
GLN 115 0.03 THR 116 -0.11 SER 663
LEU 841 0.02 ILE 117 -0.10 ASP 752
LYS 626 0.03 SER 118 -0.14 GLY 812
LYS 626 0.04 ALA 119 -0.13 GLY 812
THR 625 0.04 PHE 120 -0.08 VAL 121
THR 625 0.05 VAL 121 -0.08 PHE 120
THR 625 0.06 LYS 122 -0.12 ALA 119
THR 625 0.06 THR 123 -0.05 SER 312
THR 62 0.06 GLN 124 -0.04 SER 312
MET 371 0.08 SER 125 -0.04 SER 312
PRO 58 0.10 ALA 126 -0.05 GLN 115
PHE 623 0.06 TRP 127 -0.08 SER 118
ASP 661 0.07 ASN 128 -0.10 GLN 115
SER 663 0.10 SER 129 -0.10 GLN 115
MET 371 0.08 ASP 130 -0.07 GLN 115
ASP 59 0.11 SER 131 -0.07 GLN 115
ASP 59 0.08 GLU 132 -0.10 GLN 115
ASP 59 0.09 LYS 133 -0.09 GLN 115
ALA 83 0.10 PRO 134 -0.08 GLN 115
ALA 83 0.08 PHE 135 -0.10 GLN 115
ALA 83 0.07 ASP 136 -0.10 GLN 115
ASN 363 0.08 ASP 137 -0.11 GLN 115
ALA 83 0.06 HIE 138 -0.12 GLN 115
SER 368 0.05 LEU 139 -0.12 GLN 115
SER 368 0.05 GLN 140 -0.14 GLN 115
SER 368 0.06 LYS 141 -0.13 GLN 115
ALA 83 0.06 GLY 142 -0.12 GLN 115
ASN 825 0.05 ALA 143 -0.12 GLN 115
ASN 825 0.05 LEU 144 -0.11 GLN 115
ASN 825 0.05 LEU 145 -0.10 GLN 115
ASN 825 0.05 TYR 146 -0.09 GLN 115
ASN 825 0.05 SER 147 -0.07 GLN 115
ASN 825 0.04 ASN 148 -0.07 GLN 115
ASN 825 0.03 ASN 149 -0.07 GLY 172
SER 684 0.04 SER 150 -0.06 GLN 115
SER 684 0.04 LYS 151 -0.05 ASN 320
SER 684 0.04 LEU 152 -0.05 ASN 320
SER 684 0.04 THR 153 -0.09 ASP 20
SER 684 0.04 SER 154 -0.09 ASP 20
SER 684 0.05 GLN 155 -0.12 ASP 20
ALA 802 0.05 ALA 156 -0.14 ASP 20
LYS 803 0.05 ASN 157 -0.11 ASP 20
SER 684 0.03 SER 158 -0.09 ASP 20
VAL 795 0.02 ASN 159 -0.07 ASP 20
ASN 825 0.03 TYR 160 -0.08 ASN 111
TYR 735 0.03 ARG 161 -0.09 ASN 111
ASN 363 0.03 ILE 162 -0.09 ASN 111
ASN 363 0.04 LEU 163 -0.09 ASN 111
ASN 363 0.04 ASN 164 -0.09 ASN 111
ASN 363 0.04 ARG 165 -0.09 THR 166
GLY 186 0.04 THR 166 -0.10 ASN 111
LYS 357 0.03 PRO 167 -0.09 ASN 111
LYS 357 0.04 THR 168 -0.09 LEU 322
PRO 362 0.04 ASN 169 -0.09 ASN 111
PRO 362 0.03 GLN 170 -0.09 ASN 111
PRO 362 0.04 THR 171 -0.08 ASN 111
PRO 362 0.04 GLY 172 -0.08 ASN 111
PRO 362 0.04 LYS 173 -0.08 ASN 111
PRO 362 0.04 LYS 174 -0.08 ASN 111
PRO 362 0.03 ASP 175 -0.09 ALA 330
ALA 358 0.03 PRO 176 -0.10 ALA 330
ALA 358 0.03 ARG 177 -0.11 ALA 330
ALA 358 0.03 TYR 178 -0.09 ALA 330
ALA 358 0.04 THR 179 -0.10 THR 319
ALA 358 0.03 ALA 180 -0.11 THR 319
SER 275 0.04 ASP 181 -0.14 ASN 320
ALA 358 0.05 ARG 182 -0.12 ASN 320
ASP 354 0.05 THR 183 -0.11 ASN 320
ASP 354 0.04 ILE 184 -0.09 ASN 111
ASP 354 0.04 GLY 185 -0.10 ASN 111
GLY 366 0.04 GLY 186 -0.12 ASN 320
GLY 366 0.04 TYR 187 -0.10 ASN 320
ALA 83 0.04 GLU 188 -0.10 ASN 111
ALA 83 0.04 PHE 189 -0.11 ASN 111
ALA 83 0.04 LEU 190 -0.12 ASN 111
ALA 83 0.04 LEU 191 -0.14 ASN 111
ASN 809 0.04 ALA 192 -0.15 ASN 111
THR 808 0.04 ASN 193 -0.15 ASN 111
ASN 825 0.03 ASP 194 -0.13 ASN 111
ASN 825 0.02 VAL 195 -0.12 ASN 111
ASP 716 0.02 ASP 196 -0.11 ASN 111
ALA 83 0.02 ASN 197 -0.11 ASN 111
ALA 83 0.02 SER 198 -0.10 ASN 111
ASN 363 0.02 ASN 199 -0.10 LYS 47
ASN 363 0.01 PRO 200 -0.10 LYS 47
ALA 583 0.02 VAL 201 -0.11 LYS 47
ALA 583 0.02 VAL 202 -0.11 LYS 47
ALA 583 0.02 GLN 203 -0.10 LYS 47
ALA 583 0.02 ALA 204 -0.11 LYS 47
ALA 583 0.03 GLU 205 -0.12 LYS 47
ALA 583 0.03 GLN 206 -0.11 ASN 109
ALA 583 0.02 LEU 207 -0.11 LYS 47
ALA 583 0.03 ASN 208 -0.12 LYS 47
ALA 583 0.04 TRP 209 -0.12 ASN 109
ALA 583 0.03 LEU 210 -0.11 ASN 109
ASP 584 0.04 HIE 211 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.05 PHE 212 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.05 LEU 213 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.05 MET 214 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.06 ASN 215 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.06 PHE 216 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.07 GLY 217 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.07 ASN 218 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.06 ILE 219 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.07 TYR 220 -0.12 LYS 108
ASP 584 0.07 ALA 221 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.07 ASN 222 -0.11 LYS 108
ASP 584 0.08 ASP 223 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.08 PRO 224 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.09 ASP 225 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.08 ALA 226 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.07 ASN 227 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.06 PHE 228 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.05 ASP 229 -0.10 LYS 108
ASP 584 0.04 SER 230 -0.10 LYS 108
ALA 583 0.03 ILE 231 -0.10 ASN 109
ALA 583 0.02 ARG 232 -0.10 ASN 109
ALA 83 0.02 VAL 233 -0.11 ASN 109
ALA 83 0.03 ASP 234 -0.11 ASN 111
ALA 83 0.03 ALA 235 -0.11 ASN 111
ALA 83 0.03 VAL 236 -0.10 ASN 111
ARG 353 0.03 ASP 237 -0.10 ASN 111
GLY 366 0.03 ASN 238 -0.11 ASN 111
ALA 83 0.03 VAL 239 -0.11 ASN 111
ASN 363 0.03 ASP 240 -0.10 ASN 111
LYS 357 0.03 ALA 241 -0.10 ASN 111
PRO 362 0.02 ASP 242 -0.09 ASN 111
ALA 83 0.02 LEU 243 -0.10 ASN 109
ALA 83 0.02 LEU 244 -0.09 ASN 109
LYS 357 0.02 GLN 245 -0.09 ASN 109
ALA 83 0.02 ILE 246 -0.10 ASN 109
ALA 83 0.02 ALA 247 -0.10 ASN 109
ALA 83 0.02 GLY 248 -0.09 ASN 109
ALA 83 0.01 ASP 249 -0.09 ASN 109
ALA 583 0.02 TYR 250 -0.09 ASN 109
ALA 83 0.01 LEU 251 -0.09 ASN 109
ASP 181 0.01 LYS 252 -0.09 ASN 109
GLY 256 0.02 ALA 253 -0.09 LYS 108
ALA 263 0.02 ALA 254 -0.09 LYS 108
ALA 263 0.04 LYS 255 -0.09 LYS 108
LYS 775 0.02 GLY 256 -0.08 LYS 108
LYS 255 0.02 ILE 257 -0.08 LYS 108
VAL 335 0.02 HIE 258 -0.08 LYS 108
ALA 334 0.02 LYS 259 -0.08 LYS 108
THR 332 0.03 ASN 260 -0.08 LYS 108
THR 332 0.03 ASP 261 -0.08 LYS 108
ALA 330 0.03 LYS 262 -0.08 LYS 108
LYS 255 0.04 ALA 263 -0.08 LYS 108
LYS 255 0.02 ALA 264 -0.08 LYS 108
ASP 266 0.03 ASN 265 -0.08 LYS 108
ALA 590 0.05 ASP 266 -0.08 LYS 108
ALA 590 0.03 HIE 267 -0.09 LYS 108
ALA 590 0.02 LEU 268 -0.09 LYS 108
ALA 83 0.02 SER 269 -0.09 ASN 109
ALA 83 0.02 ILE 270 -0.10 ASN 109
ALA 83 0.02 LEU 271 -0.10 ASN 109
ALA 83 0.03 GLU 272 -0.10 ASN 111
ASP 354 0.03 ALA 273 -0.10 ASN 111
LEU 351 0.03 TRP 274 -0.11 GLY 186
ASP 181 0.04 SER 275 -0.10 GLY 186
ALA 358 0.03 TYR 276 -0.11 LEU 322
ASP 181 0.03 ASN 277 -0.09 LEU 322
ALA 358 0.03 ASP 278 -0.09 ASN 111
HIE 283 0.03 THR 279 -0.09 ASN 111
HIE 283 0.04 PRO 280 -0.11 VAL 335
ALA 358 0.03 TYR 281 -0.08 ASN 111
ASP 278 0.02 LEU 282 -0.09 ASN 109
PRO 280 0.04 HIE 283 -0.08 ASN 109
PRO 280 0.02 ASP 284 -0.08 ASN 109
ALA 358 0.02 ASP 285 -0.08 ASN 109
PRO 280 0.02 GLY 286 -0.08 ASN 109
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ALA 83 0.02 ASN 288 -0.09 ASN 109
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