***  ck2_nma  ***
Job options:
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JOBID = ck2_nma
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Input data for this run:
HEADER ck2_nma
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_audit_author.pdbx_ordinal
"Chao, L.H." 1
"Kuriyan, J." 2
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_struct.entry_id XXXX
_struct.title "Full-length human CaMKII"
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_struct.pdbx_model_type_details ?
#
_struct_keywords.entry_id XXXX
_struct_keywords.pdbx_keywords "TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR"
_struct_keywords.text "kinase, Protein Kinase, Phosphorylation, Calcium/calmodulin, cytosolic, TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex"
#
_exptl.entry_id XXXX
_exptl.method "X-RAY DIFFRACTION"
_exptl.crystals_number 1
#
_citation.id primary
_citation.title "A Mechanism for Tunable Autoinhibition in the Structure of a Human Ca(2+)/Calmodulin- Dependent Kinase II Holoenzyme."
_citation.journal_abbrev "Cell(Cambridge,Mass.)"
_citation.journal_volume 146
_citation.page_first 732
_citation.page_last 745
_citation.year 2011
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_citation.country US
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_citation.journal_id_CSD 0998
_citation.book_publisher ?
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_citation.pdbx_database_id_DOI 10.1016/j.cell.2011.07.038
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_citation_author.citation_id
_citation_author.name
_citation_author.ordinal
primary "Chao, L.H." 1
primary "Stratton, M.M." 2
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primary "Levitz, J." 5
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primary "Schulman, H." 9
primary "Kuriyan, J." 10
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_entity_poly.entity_id 1
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IKVTEQLIEAISNGDFESYTKMCDPGMTAFEPEALGNLVEGLDFHRFYFENLWSRNSKPVHTTILNPHIHLMGDESACIA
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;
_entity_poly.pdbx_strand_id A,A-2,A-3,A-4,A-5,A-6,A-7,A-8,A-9,A-10,A-11,A-12
_entity_poly.pdbx_target_identifier ?
#
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_entity.pdbx_fragment
_entity.details
1 polymer man "Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha with a beta 7 linker" 50646.004 12 2.7.11.17 "K42M, D135N, T306V" ? ?
2 non-polymer syn "4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile" 530.446 12 ? ? ? ?
#
loop_
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_pdbx_poly_seq_scheme.hetero
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A 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A ? n
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A 1 78 SER 78 78 78 SER SER A ? n
A 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A ? n
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A 1 363 ASP 363 363 363 ASP ASP A ? n
A 1 364 PHE 364 364 364 PHE PHE A ? n
A 1 365 HIS 365 365 365 HIS HIS A ? n
A 1 366 ARG 366 366 366 ARG ARG A ? n
A 1 367 PHE 367 367 367 PHE PHE A ? n
A 1 368 TYR 368 368 368 TYR TYR A ? n
A 1 369 PHE 369 369 369 PHE PHE A ? n
A 1 370 GLU 370 370 370 GLU GLU A ? n
A 1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN A ? n
A 1 372 LEU 372 372 372 LEU LEU A ? n
A 1 373 TRP 373 373 373 TRP TRP A ? n
A 1 374 SER 374 374 374 SER SER A ? n
A 1 375 ARG 375 375 375 ARG ARG A ? n
A 1 376 ASN 376 376 376 ASN ASN A ? n
A 1 377 SER 377 377 377 SER SER A ? n
A 1 378 LYS 378 378 378 LYS LYS A ? n
A 1 379 PRO 379 379 379 PRO PRO A ? n
A 1 380 VAL 380 380 380 VAL VAL A ? n
A 1 381 HIS 381 381 381 HIS HIS A ? n
A 1 382 THR 382 382 382 THR THR A ? n
A 1 383 THR 383 383 383 THR THR A ? n
A 1 384 ILE 384 384 384 ILE ILE A ? n
A 1 385 LEU 385 385 385 LEU LEU A ? n
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A 1 387 PRO 387 387 387 PRO PRO A ? n
A 1 388 HIS 388 388 388 HIS HIS A ? n
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A 1 391 LEU 391 391 391 LEU LEU A ? n
A 1 392 MET 392 392 392 MET MET A ? n
A 1 393 GLY 393 393 393 GLY GLY A ? n
A 1 394 ASP 394 394 394 ASP ASP A ? n
A 1 395 GLU 395 395 395 GLU GLU A ? n
A 1 396 SER 396 396 396 SER SER A ? n
A 1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA A ? n
A 1 398 CYS 398 398 398 CYS CYS A ? n
A 1 399 ILE 399 399 399 ILE ILE A ? n
A 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A ? n
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A 1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A ? n
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A 1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A ? n
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A 1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A ? n
A 1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A ? n
A 1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A ? n
A 1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A ? n
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A 1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A ? n
A 1 416 THR 416 416 416 THR THR A ? n
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A 1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A ? n
A 1 419 SER 419 419 419 SER SER A ? n
A 1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A ? n
A 1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A ? n
A 1 422 THR 422 422 422 THR THR A ? n
A 1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A ? n
A 1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A ? n
A 1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A ? n
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A 1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A ? n
A 1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A ? n
A 1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A ? n
A 1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A ? n
A 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A ? n
A 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A ? n
A 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A ? n
A 1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A ? n
A 1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A ? n
A 1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A ? n
A 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A ? n
A 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A ? n
A 1 440 SER 440 440 440 SER SER A ? n
A 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A ? n
A 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A ? n
A 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A ? n
A 1 444 SER 444 444 444 SER SER A ? n
A-2 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-2 ? n
A-2 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-2 ? n
A-2 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-2 ? n
A-2 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-2 ? n
A-2 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-2 ? n
A-2 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-2 ? n
A-2 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-2 ? n
A-2 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-2 ? n
A-2 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-2 ? n
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A-2 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-2 ? n
A-2 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-2 ? n
A-2 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-2 ? n
A-2 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-2 ? n
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A-2 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-2 ? n
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A-2 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-2 ? n
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A-2 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-2 ? n
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A-2 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A-2 ? n
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A-2 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A-2 ? n
A-2 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-2 ? n
A-2 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A-2 ? n
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A-2 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 76 HIS 76 76 76 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-2 ? n
A-2 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-2 ? n
A-2 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-2 ? n
A-2 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-2 ? n
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A-2 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 84 HIS 84 84 84 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 86 TYR 86 86 86 TYR TYR A-2 ? n
A-2 1 87 LEU 87 87 87 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 88 ILE 88 88 88 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 89 PHE 89 89 89 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 90 ASP 90 90 90 ASP ASP A-2 ? n
A-2 1 91 LEU 91 91 91 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 92 VAL 92 92 92 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 93 THR 93 93 93 THR THR A-2 ? n
A-2 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 96 GLU 96 96 96 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 97 LEU 97 97 97 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 98 PHE 98 98 98 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 99 GLU 99 99 99 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-2 ? n
A-2 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-2 ? n
A-2 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-2 ? n
A-2 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-2 ? n
A-2 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-2 ? n
A-2 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-2 ? n
A-2 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-2 ? n
A-2 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-2 ? n
A-2 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-2 ? n
A-2 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-2 ? n
A-2 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-2 ? n
A-2 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-2 ? n
A-2 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-2 ? n
A-2 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA A-2 ? n
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A-2 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 151 ALA 151 151 151 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A-2 ? n
A-2 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-2 ? n
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A-2 1 157 PHE 157 157 157 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 161 ILE 161 161 161 ILE ILE A-2 ? n
A-2 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A-2 ? n
A-2 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 167 GLN 167 167 167 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 168 GLN 168 168 168 GLN GLN A-2 ? n
A-2 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP A-2 ? n
A-2 1 171 PHE 171 171 171 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 173 PHE 173 173 173 PHE PHE A-2 ? n
A-2 1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA A-2 ? n
A-2 1 175 GLY 175 175 175 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 176 THR 176 176 176 THR THR A-2 ? n
A-2 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A-2 ? n
A-2 1 178 GLY 178 178 178 GLY GLY A-2 ? n
A-2 1 179 TYR 179 179 179 TYR TYR A-2 ? n
A-2 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A-2 ? n
A-2 1 181 SER 181 181 181 SER SER A-2 ? n
A-2 1 182 PRO 182 182 182 PRO PRO A-2 ? n
A-2 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A-2 ? n
A-2 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A-2 ? n
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A-2 1 187 LYS 187 187 187 LYS LYS A-2 ? n
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A-2 1 189 PRO 189 189 189 PRO PRO A-2 ? n
A-2 1 190 TYR 190 190 190 TYR TYR A-2 ? n
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A-2 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-2 ? n
A-2 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-2 ? n
A-3 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-3 ? n
A-3 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-3 ? n
A-3 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-3 ? n
A-3 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-3 ? n
A-3 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-3 ? n
A-3 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-3 ? n
A-3 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-3 ? n
A-3 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-3 ? n
A-3 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-3 ? n
A-3 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-3 ? n
A-3 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-3 ? n
A-3 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-3 ? n
A-3 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-3 ? n
A-3 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-3 ? n
A-3 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-3 ? n
A-3 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-3 ? n
A-3 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-3 ? n
A-3 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-3 ? n
A-3 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-3 ? n
A-3 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 56 LYS 56 56 56 LYS LYS A-3 ? n
A-3 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 59 ARG 59 59 59 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-3 ? n
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A-3 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-3 ? n
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A-3 1 69 HIS 69 69 69 HIS HIS A-3 ? n
A-3 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A-3 ? n
A-3 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-3 ? n
A-3 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A-3 ? n
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A-3 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 76 HIS 76 76 76 HIS HIS A-3 ? n
A-3 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-3 ? n
A-3 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-3 ? n
A-3 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-3 ? n
A-3 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 82 GLU 82 82 82 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-3 ? n
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A-3 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-3 ? n
A-3 1 86 TYR 86 86 86 TYR TYR A-3 ? n
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A-3 1 89 PHE 89 89 89 PHE PHE A-3 ? n
A-3 1 90 ASP 90 90 90 ASP ASP A-3 ? n
A-3 1 91 LEU 91 91 91 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 92 VAL 92 92 92 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 93 THR 93 93 93 THR THR A-3 ? n
A-3 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A-3 ? n
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A-3 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-3 ? n
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A-3 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-3 ? n
A-3 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-3 ? n
A-3 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-3 ? n
A-3 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-3 ? n
A-3 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-3 ? n
A-3 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-3 ? n
A-3 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-3 ? n
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A-3 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-3 ? n
A-3 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-3 ? n
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A-3 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-3 ? n
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A-3 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-3 ? n
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A-3 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A-3 ? n
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A-3 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 161 ILE 161 161 161 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A-3 ? n
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A-3 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 167 GLN 167 167 167 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 168 GLN 168 168 168 GLN GLN A-3 ? n
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A-3 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP A-3 ? n
A-3 1 171 PHE 171 171 171 PHE PHE A-3 ? n
A-3 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 173 PHE 173 173 173 PHE PHE A-3 ? n
A-3 1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 175 GLY 175 175 175 GLY GLY A-3 ? n
A-3 1 176 THR 176 176 176 THR THR A-3 ? n
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A-3 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A-3 ? n
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A-3 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-3 ? n
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A-3 1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A-3 ? n
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A-3 1 210 TYR 210 210 210 TYR TYR A-3 ? n
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A-3 1 213 PHE 213 213 213 PHE PHE A-3 ? n
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A-3 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A-3 ? n
A-3 1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A-3 ? n
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A-3 1 218 GLN 218 218 218 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 219 HIS 219 219 219 HIS HIS A-3 ? n
A-3 1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A-3 ? n
A-3 1 222 TYR 222 222 222 TYR TYR A-3 ? n
A-3 1 223 GLN 223 223 223 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 224 GLN 224 224 224 GLN GLN A-3 ? n
A-3 1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A-3 ? n
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A-3 1 229 ALA 229 229 229 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 230 TYR 230 230 230 TYR TYR A-3 ? n
A-3 1 231 ASP 231 231 231 ASP ASP A-3 ? n
A-3 1 232 PHE 232 232 232 PHE PHE A-3 ? n
A-3 1 233 PRO 233 233 233 PRO PRO A-3 ? n
A-3 1 234 SER 234 234 234 SER SER A-3 ? n
A-3 1 235 PRO 235 235 235 PRO PRO A-3 ? n
A-3 1 236 GLU 236 236 236 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 237 TRP 237 237 237 TRP TRP A-3 ? n
A-3 1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A-3 ? n
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A-3 1 240 VAL 240 240 240 VAL VAL A-3 ? n
A-3 1 241 THR 241 241 241 THR THR A-3 ? n
A-3 1 242 PRO 242 242 242 PRO PRO A-3 ? n
A-3 1 243 GLU 243 243 243 GLU GLU A-3 ? n
A-3 1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA A-3 ? n
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A-3 1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS A-3 ? n
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A-3 1 259 ARG 259 259 259 ARG ARG A-3 ? n
A-3 1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE A-3 ? n
A-3 1 261 THR 261 261 261 THR THR A-3 ? n
A-3 1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA A-3 ? n
A-3 1 263 ALA 263 263 263 ALA ALA A-3 ? n
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A-3 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-3 ? n
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A-3 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-3 ? n
A-4 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-4 ? n
A-4 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-4 ? n
A-4 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-4 ? n
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A-4 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-4 ? n
A-4 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-4 ? n
A-4 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-4 ? n
A-4 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-4 ? n
A-4 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-4 ? n
A-4 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-4 ? n
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A-4 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-4 ? n
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A-4 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-4 ? n
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A-4 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-4 ? n
A-4 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-4 ? n
A-4 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-4 ? n
A-4 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-4 ? n
A-4 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-4 ? n
A-4 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-4 ? n
A-4 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-4 ? n
A-4 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-4 ? n
A-4 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-4 ? n
A-4 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-4 ? n
A-4 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-4 ? n
A-4 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-4 ? n
A-4 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-4 ? n
A-4 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-4 ? n
A-4 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-4 ? n
A-4 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-4 ? n
A-4 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-4 ? n
A-4 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-4 ? n
A-4 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-4 ? n
A-4 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-4 ? n
A-4 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-4 ? n
A-4 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-4 ? n
A-4 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-4 ? n
A-4 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-4 ? n
A-4 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-4 ? n
A-4 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-4 ? n
A-4 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-4 ? n
A-4 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-4 ? n
A-4 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-4 ? n
A-4 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-4 ? n
A-4 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-4 ? n
A-4 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-4 ? n
A-4 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-4 ? n
A-4 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-4 ? n
A-4 1 56 LYS 56 56 56 LYS LYS A-4 ? n
A-4 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-4 ? n
A-4 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-4 ? n
A-4 1 59 ARG 59 59 59 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-4 ? n
A-4 1 61 ALA 61 61 61 ALA ALA A-4 ? n
A-4 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-4 ? n
A-4 1 64 CYS 64 64 64 CYS CYS A-4 ? n
A-4 1 65 ARG 65 65 65 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A-4 ? n
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A-4 1 68 LYS 68 68 68 LYS LYS A-4 ? n
A-4 1 69 HIS 69 69 69 HIS HIS A-4 ? n
A-4 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A-4 ? n
A-4 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-4 ? n
A-4 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-4 ? n
A-4 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A-4 ? n
A-4 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-4 ? n
A-4 1 76 HIS 76 76 76 HIS HIS A-4 ? n
A-4 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-4 ? n
A-4 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-4 ? n
A-4 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-4 ? n
A-4 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-4 ? n
A-4 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-4 ? n
A-4 1 82 GLU 82 82 82 GLU GLU A-4 ? n
A-4 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-4 ? n
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A-4 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-4 ? n
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A-4 1 334 GLY 334 334 334 GLY GLY A-4 ? n
A-4 1 335 ASP 335 335 335 ASP ASP A-4 ? n
A-4 1 336 PHE 336 336 336 PHE PHE A-4 ? n
A-4 1 337 GLU 337 337 337 GLU GLU A-4 ? n
A-4 1 338 SER 338 338 338 SER SER A-4 ? n
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A-4 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-4 ? n
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A-4 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-4 ? n
A-4 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-4 ? n
A-4 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-4 ? n
A-4 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-4 ? n
A-4 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-4 ? n
A-4 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-4 ? n
A-4 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-4 ? n
A-5 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-5 ? n
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A-5 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-5 ? n
A-5 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-5 ? n
A-5 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-5 ? n
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A-5 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-5 ? n
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A-5 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-5 ? n
A-5 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-5 ? n
A-5 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-5 ? n
A-5 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-5 ? n
A-5 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-5 ? n
A-5 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-5 ? n
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A-5 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-5 ? n
A-5 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-5 ? n
A-5 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-5 ? n
A-5 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-5 ? n
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A-5 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-5 ? n
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A-5 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-5 ? n
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A-5 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 64 CYS 64 64 64 CYS CYS A-5 ? n
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A-5 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A-5 ? n
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A-5 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-5 ? n
A-5 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-5 ? n
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A-5 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-5 ? n
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A-5 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-5 ? n
A-5 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-5 ? n
A-5 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-5 ? n
A-5 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 82 GLU 82 82 82 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 84 HIS 84 84 84 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 86 TYR 86 86 86 TYR TYR A-5 ? n
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A-5 1 88 ILE 88 88 88 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 89 PHE 89 89 89 PHE PHE A-5 ? n
A-5 1 90 ASP 90 90 90 ASP ASP A-5 ? n
A-5 1 91 LEU 91 91 91 LEU LEU A-5 ? n
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A-5 1 93 THR 93 93 93 THR THR A-5 ? n
A-5 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 96 GLU 96 96 96 GLU GLU A-5 ? n
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A-5 1 99 GLU 99 99 99 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-5 ? n
A-5 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-5 ? n
A-5 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-5 ? n
A-5 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-5 ? n
A-5 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-5 ? n
A-5 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-5 ? n
A-5 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-5 ? n
A-5 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-5 ? n
A-5 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-5 ? n
A-5 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-5 ? n
A-5 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-5 ? n
A-5 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-5 ? n
A-5 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-5 ? n
A-5 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-5 ? n
A-5 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-5 ? n
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A-5 1 145 SER 145 145 145 SER SER A-5 ? n
A-5 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-5 ? n
A-5 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 151 ALA 151 151 151 ALA ALA A-5 ? n
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A-5 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A-5 ? n
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A-5 1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 405 THR 405 405 405 THR THR A-5 ? n
A-5 1 406 GLN 406 406 406 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 407 TYR 407 407 407 TYR TYR A-5 ? n
A-5 1 408 LEU 408 408 408 LEU LEU A-5 ? n
A-5 1 409 ASP 409 409 409 ASP ASP A-5 ? n
A-5 1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-5 ? n
A-5 1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-5 ? n
A-5 1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 416 THR 416 416 416 THR THR A-5 ? n
A-5 1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 419 SER 419 419 419 SER SER A-5 ? n
A-5 1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-5 ? n
A-5 1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-5 ? n
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A-5 1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-5 ? n
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A-5 1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-5 ? n
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A-5 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-5 ? n
A-5 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-5 ? n
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A-5 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-5 ? n
A-5 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-5 ? n
A-5 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-5 ? n
A-5 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-5 ? n
A-5 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-5 ? n
A-5 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-5 ? n
A-6 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-6 ? n
A-6 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-6 ? n
A-6 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-6 ? n
A-6 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-6 ? n
A-6 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-6 ? n
A-6 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-6 ? n
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A-6 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-6 ? n
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A-6 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-6 ? n
A-6 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-6 ? n
A-6 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-6 ? n
A-6 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-6 ? n
A-6 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-6 ? n
A-6 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-6 ? n
A-6 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-6 ? n
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A-6 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-6 ? n
A-6 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-6 ? n
A-6 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-6 ? n
A-6 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-6 ? n
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A-6 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-6 ? n
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A-6 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-6 ? n
A-6 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-6 ? n
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A-6 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-6 ? n
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A-6 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-6 ? n
A-6 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-6 ? n
A-6 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-6 ? n
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A-6 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-6 ? n
A-6 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-6 ? n
A-6 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-6 ? n
A-6 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-6 ? n
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A-6 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-6 ? n
A-6 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-6 ? n
A-6 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-6 ? n
A-6 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-6 ? n
A-6 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-6 ? n
A-6 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-6 ? n
A-6 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-6 ? n
A-6 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-6 ? n
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A-6 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-6 ? n
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A-6 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-6 ? n
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A-6 1 202 ILE 202 202 202 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 203 LEU 203 203 203 LEU LEU A-6 ? n
A-6 1 204 TYR 204 204 204 TYR TYR A-6 ? n
A-6 1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU A-6 ? n
A-6 1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU A-6 ? n
A-6 1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A-6 ? n
A-6 1 209 GLY 209 209 209 GLY GLY A-6 ? n
A-6 1 210 TYR 210 210 210 TYR TYR A-6 ? n
A-6 1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A-6 ? n
A-6 1 212 PRO 212 212 212 PRO PRO A-6 ? n
A-6 1 213 PHE 213 213 213 PHE PHE A-6 ? n
A-6 1 214 TRP 214 214 214 TRP TRP A-6 ? n
A-6 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A-6 ? n
A-6 1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A-6 ? n
A-6 1 217 ASP 217 217 217 ASP ASP A-6 ? n
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A-6 1 219 HIS 219 219 219 HIS HIS A-6 ? n
A-6 1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A-6 ? n
A-6 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A-6 ? n
A-6 1 222 TYR 222 222 222 TYR TYR A-6 ? n
A-6 1 223 GLN 223 223 223 GLN GLN A-6 ? n
A-6 1 224 GLN 224 224 224 GLN GLN A-6 ? n
A-6 1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A-6 ? n
A-6 1 227 ALA 227 227 227 ALA ALA A-6 ? n
A-6 1 228 GLY 228 228 228 GLY GLY A-6 ? n
A-6 1 229 ALA 229 229 229 ALA ALA A-6 ? n
A-6 1 230 TYR 230 230 230 TYR TYR A-6 ? n
A-6 1 231 ASP 231 231 231 ASP ASP A-6 ? n
A-6 1 232 PHE 232 232 232 PHE PHE A-6 ? n
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A-6 1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A-6 ? n
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A-6 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-6 ? n
A-6 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-6 ? n
A-6 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-6 ? n
A-6 1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-6 ? n
A-6 1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-6 ? n
A-6 1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-6 ? n
A-6 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-6 ? n
A-6 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-6 ? n
A-6 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-6 ? n
A-6 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-6 ? n
A-6 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-6 ? n
A-6 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-6 ? n
A-6 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-6 ? n
A-7 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-7 ? n
A-7 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-7 ? n
A-7 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-7 ? n
A-7 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-7 ? n
A-7 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-7 ? n
A-7 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-7 ? n
A-7 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-7 ? n
A-7 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-7 ? n
A-7 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-7 ? n
A-7 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-7 ? n
A-7 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-7 ? n
A-7 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-7 ? n
A-7 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-7 ? n
A-7 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-7 ? n
A-7 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-7 ? n
A-7 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-7 ? n
A-7 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-7 ? n
A-7 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-7 ? n
A-7 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-7 ? n
A-7 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-7 ? n
A-7 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-7 ? n
A-7 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-7 ? n
A-7 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-7 ? n
A-7 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-7 ? n
A-7 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-7 ? n
A-7 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-7 ? n
A-7 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-7 ? n
A-7 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-7 ? n
A-7 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-7 ? n
A-7 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-7 ? n
A-7 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-7 ? n
A-7 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-7 ? n
A-7 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-7 ? n
A-7 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-7 ? n
A-7 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-7 ? n
A-7 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-7 ? n
A-7 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-7 ? n
A-7 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-7 ? n
A-7 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-7 ? n
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A-7 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-7 ? n
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A-7 1 290 LEU 290 290 290 LEU LEU A-7 ? n
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A-7 1 292 LYS 292 292 292 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 293 PHE 293 293 293 PHE PHE A-7 ? n
A-7 1 294 ASN 294 294 294 ASN ASN A-7 ? n
A-7 1 295 ALA 295 295 295 ALA ALA A-7 ? n
A-7 1 296 ARG 296 296 296 ARG ARG A-7 ? n
A-7 1 297 ARG 297 297 297 ARG ARG A-7 ? n
A-7 1 298 LYS 298 298 298 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 299 LEU 299 299 299 LEU LEU A-7 ? n
A-7 1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A-7 ? n
A-7 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A-7 ? n
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A-7 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-7 ? n
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A-7 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-7 ? n
A-7 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-7 ? n
A-7 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-7 ? n
A-7 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-7 ? n
A-7 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-7 ? n
A-7 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-7 ? n
A-7 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-7 ? n
A-8 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-8 ? n
A-8 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-8 ? n
A-8 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-8 ? n
A-8 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-8 ? n
A-8 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-8 ? n
A-8 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-8 ? n
A-8 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-8 ? n
A-8 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-8 ? n
A-8 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-8 ? n
A-8 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-8 ? n
A-8 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-8 ? n
A-8 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-8 ? n
A-8 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-8 ? n
A-8 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-8 ? n
A-8 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-8 ? n
A-8 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-8 ? n
A-8 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-8 ? n
A-8 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-8 ? n
A-8 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-8 ? n
A-8 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-8 ? n
A-8 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-8 ? n
A-8 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-8 ? n
A-8 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-8 ? n
A-8 1 56 LYS 56 56 56 LYS LYS A-8 ? n
A-8 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 59 ARG 59 59 59 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 61 ALA 61 61 61 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 64 CYS 64 64 64 CYS CYS A-8 ? n
A-8 1 65 ARG 65 65 65 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 67 LEU 67 67 67 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 68 LYS 68 68 68 LYS LYS A-8 ? n
A-8 1 69 HIS 69 69 69 HIS HIS A-8 ? n
A-8 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A-8 ? n
A-8 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-8 ? n
A-8 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 76 HIS 76 76 76 HIS HIS A-8 ? n
A-8 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-8 ? n
A-8 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-8 ? n
A-8 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-8 ? n
A-8 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 82 GLU 82 82 82 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-8 ? n
A-8 1 84 HIS 84 84 84 HIS HIS A-8 ? n
A-8 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-8 ? n
A-8 1 86 TYR 86 86 86 TYR TYR A-8 ? n
A-8 1 87 LEU 87 87 87 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 88 ILE 88 88 88 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 89 PHE 89 89 89 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 90 ASP 90 90 90 ASP ASP A-8 ? n
A-8 1 91 LEU 91 91 91 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 92 VAL 92 92 92 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 93 THR 93 93 93 THR THR A-8 ? n
A-8 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY A-8 ? n
A-8 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A-8 ? n
A-8 1 96 GLU 96 96 96 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 97 LEU 97 97 97 LEU LEU A-8 ? n
A-8 1 98 PHE 98 98 98 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 99 GLU 99 99 99 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-8 ? n
A-8 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-8 ? n
A-8 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-8 ? n
A-8 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-8 ? n
A-8 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-8 ? n
A-8 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-8 ? n
A-8 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-8 ? n
A-8 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-8 ? n
A-8 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-8 ? n
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A-8 1 364 PHE 364 364 364 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 365 HIS 365 365 365 HIS HIS A-8 ? n
A-8 1 366 ARG 366 366 366 ARG ARG A-8 ? n
A-8 1 367 PHE 367 367 367 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 368 TYR 368 368 368 TYR TYR A-8 ? n
A-8 1 369 PHE 369 369 369 PHE PHE A-8 ? n
A-8 1 370 GLU 370 370 370 GLU GLU A-8 ? n
A-8 1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN A-8 ? n
A-8 1 372 LEU 372 372 372 LEU LEU A-8 ? n
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A-8 1 376 ASN 376 376 376 ASN ASN A-8 ? n
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A-9 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-9 ? n
A-9 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-9 ? n
A-9 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-9 ? n
A-9 1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-9 ? n
A-9 1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-9 ? n
A-9 1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-9 ? n
A-9 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-9 ? n
A-9 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-9 ? n
A-9 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-9 ? n
A-9 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-9 ? n
A-9 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-9 ? n
A-9 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-9 ? n
A-9 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-9 ? n
A-10 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-10 ? n
A-10 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-10 ? n
A-10 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-10 ? n
A-10 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-10 ? n
A-10 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-10 ? n
A-10 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-10 ? n
A-10 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-10 ? n
A-10 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-10 ? n
A-10 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-10 ? n
A-10 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 56 LYS 56 56 56 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 59 ARG 59 59 59 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 61 ALA 61 61 61 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 64 CYS 64 64 64 CYS CYS A-10 ? n
A-10 1 65 ARG 65 65 65 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 67 LEU 67 67 67 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 68 LYS 68 68 68 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 69 HIS 69 69 69 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-10 ? n
A-10 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 76 HIS 76 76 76 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-10 ? n
A-10 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-10 ? n
A-10 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 82 GLU 82 82 82 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 84 HIS 84 84 84 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 86 TYR 86 86 86 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 87 LEU 87 87 87 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 88 ILE 88 88 88 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 89 PHE 89 89 89 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 90 ASP 90 90 90 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 91 LEU 91 91 91 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 92 VAL 92 92 92 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 93 THR 93 93 93 THR THR A-10 ? n
A-10 1 94 GLY 94 94 94 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 95 GLY 95 95 95 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 96 GLU 96 96 96 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 97 LEU 97 97 97 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 98 PHE 98 98 98 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 99 GLU 99 99 99 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-10 ? n
A-10 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-10 ? n
A-10 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-10 ? n
A-10 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-10 ? n
A-10 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-10 ? n
A-10 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-10 ? n
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A-10 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-10 ? n
A-10 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-10 ? n
A-10 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 145 SER 145 145 145 SER SER A-10 ? n
A-10 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 151 ALA 151 151 151 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 157 PHE 157 157 157 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 161 ILE 161 161 161 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 167 GLN 167 167 167 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 168 GLN 168 168 168 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP A-10 ? n
A-10 1 171 PHE 171 171 171 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 173 PHE 173 173 173 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 175 GLY 175 175 175 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 176 THR 176 176 176 THR THR A-10 ? n
A-10 1 177 PRO 177 177 177 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 178 GLY 178 178 178 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 179 TYR 179 179 179 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 181 SER 181 181 181 SER SER A-10 ? n
A-10 1 182 PRO 182 182 182 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A-10 ? n
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A-10 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 187 LYS 187 187 187 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 188 ASP 188 188 188 ASP ASP A-10 ? n
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A-10 1 190 TYR 190 190 190 TYR TYR A-10 ? n
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A-10 1 194 VAL 194 194 194 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 196 LEU 196 196 196 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 197 TRP 197 197 197 TRP TRP A-10 ? n
A-10 1 198 ALA 198 198 198 ALA ALA A-10 ? n
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A-10 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 202 ILE 202 202 202 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 203 LEU 203 203 203 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 204 TYR 204 204 204 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 209 GLY 209 209 209 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 210 TYR 210 210 210 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 212 PRO 212 212 212 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 213 PHE 213 213 213 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 214 TRP 214 214 214 TRP TRP A-10 ? n
A-10 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 217 ASP 217 217 217 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 218 GLN 218 218 218 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 219 HIS 219 219 219 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A-10 ? n
A-10 1 222 TYR 222 222 222 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 223 GLN 223 223 223 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 224 GLN 224 224 224 GLN GLN A-10 ? n
A-10 1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A-10 ? n
A-10 1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A-10 ? n
A-10 1 227 ALA 227 227 227 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 228 GLY 228 228 228 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 229 ALA 229 229 229 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 230 TYR 230 230 230 TYR TYR A-10 ? n
A-10 1 231 ASP 231 231 231 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 232 PHE 232 232 232 PHE PHE A-10 ? n
A-10 1 233 PRO 233 233 233 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 234 SER 234 234 234 SER SER A-10 ? n
A-10 1 235 PRO 235 235 235 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 236 GLU 236 236 236 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 237 TRP 237 237 237 TRP TRP A-10 ? n
A-10 1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A-10 ? n
A-10 1 239 THR 239 239 239 THR THR A-10 ? n
A-10 1 240 VAL 240 240 240 VAL VAL A-10 ? n
A-10 1 241 THR 241 241 241 THR THR A-10 ? n
A-10 1 242 PRO 242 242 242 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 243 GLU 243 243 243 GLU GLU A-10 ? n
A-10 1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 245 LYS 245 245 245 LYS LYS A-10 ? n
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A-10 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-10 ? n
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A-10 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-10 ? n
A-10 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-10 ? n
A-10 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-10 ? n
A-10 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-10 ? n
A-10 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-10 ? n
A-10 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-10 ? n
A-10 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-10 ? n
A-11 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-11 ? n
A-11 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-11 ? n
A-11 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-11 ? n
A-11 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-11 ? n
A-11 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-11 ? n
A-11 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-11 ? n
A-11 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-11 ? n
A-11 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-11 ? n
A-11 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-11 ? n
A-11 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-11 ? n
A-11 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-11 ? n
A-11 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-11 ? n
A-11 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-11 ? n
A-11 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-11 ? n
A-11 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-11 ? n
A-11 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-11 ? n
A-11 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-11 ? n
A-11 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-11 ? n
A-11 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-11 ? n
A-11 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-11 ? n
A-11 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-11 ? n
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A-11 1 56 LYS 56 56 56 LYS LYS A-11 ? n
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A-11 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-11 ? n
A-11 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-11 ? n
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A-11 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-11 ? n
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A-11 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-11 ? n
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A-11 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-11 ? n
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A-11 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-11 ? n
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A-11 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-11 ? n
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A-11 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 181 SER 181 181 181 SER SER A-11 ? n
A-11 1 182 PRO 182 182 182 PRO PRO A-11 ? n
A-11 1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A-11 ? n
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A-11 1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A-11 ? n
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A-11 1 188 ASP 188 188 188 ASP ASP A-11 ? n
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A-11 1 191 GLY 191 191 191 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 192 LYS 192 192 192 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 193 PRO 193 193 193 PRO PRO A-11 ? n
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A-11 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-11 ? n
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A-11 1 204 TYR 204 204 204 TYR TYR A-11 ? n
A-11 1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-11 ? n
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A-11 1 209 GLY 209 209 209 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 210 TYR 210 210 210 TYR TYR A-11 ? n
A-11 1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A-11 ? n
A-11 1 212 PRO 212 212 212 PRO PRO A-11 ? n
A-11 1 213 PHE 213 213 213 PHE PHE A-11 ? n
A-11 1 214 TRP 214 214 214 TRP TRP A-11 ? n
A-11 1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A-11 ? n
A-11 1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 217 ASP 217 217 217 ASP ASP A-11 ? n
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A-11 1 219 HIS 219 219 219 HIS HIS A-11 ? n
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A-11 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 222 TYR 222 222 222 TYR TYR A-11 ? n
A-11 1 223 GLN 223 223 223 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 224 GLN 224 224 224 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 227 ALA 227 227 227 ALA ALA A-11 ? n
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A-11 1 230 TYR 230 230 230 TYR TYR A-11 ? n
A-11 1 231 ASP 231 231 231 ASP ASP A-11 ? n
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A-11 1 234 SER 234 234 234 SER SER A-11 ? n
A-11 1 235 PRO 235 235 235 PRO PRO A-11 ? n
A-11 1 236 GLU 236 236 236 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 237 TRP 237 237 237 TRP TRP A-11 ? n
A-11 1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A-11 ? n
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A-11 1 240 VAL 240 240 240 VAL VAL A-11 ? n
A-11 1 241 THR 241 241 241 THR THR A-11 ? n
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A-11 1 243 GLU 243 243 243 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA A-11 ? n
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A-11 1 246 ASP 246 246 246 ASP ASP A-11 ? n
A-11 1 247 LEU 247 247 247 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 248 ILE 248 248 248 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 249 ASN 249 249 249 ASN ASN A-11 ? n
A-11 1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 251 MET 251 251 251 MET MET A-11 ? n
A-11 1 252 LEU 252 252 252 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 253 THR 253 253 253 THR THR A-11 ? n
A-11 1 254 ILE 254 254 254 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 255 ASN 255 255 255 ASN ASN A-11 ? n
A-11 1 256 PRO 256 256 256 PRO PRO A-11 ? n
A-11 1 257 SER 257 257 257 SER SER A-11 ? n
A-11 1 258 LYS 258 258 258 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 259 ARG 259 259 259 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 261 THR 261 261 261 THR THR A-11 ? n
A-11 1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA A-11 ? n
A-11 1 263 ALA 263 263 263 ALA ALA A-11 ? n
A-11 1 264 GLU 264 264 264 GLU GLU A-11 ? n
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A-11 1 266 LEU 266 266 266 LEU LEU A-11 ? n
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A-11 1 268 HIS 268 268 268 HIS HIS A-11 ? n
A-11 1 269 PRO 269 269 269 PRO PRO A-11 ? n
A-11 1 270 TRP 270 270 270 TRP TRP A-11 ? n
A-11 1 271 ILE 271 271 271 ILE ILE A-11 ? n
A-11 1 272 SER 272 272 272 SER SER A-11 ? n
A-11 1 273 HIS 273 273 273 HIS HIS A-11 ? n
A-11 1 274 ARG 274 274 274 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 275 SER 275 275 275 SER SER A-11 ? n
A-11 1 276 THR 276 276 276 THR THR A-11 ? n
A-11 1 277 VAL 277 277 277 VAL VAL A-11 ? n
A-11 1 278 ALA 278 278 278 ALA ALA A-11 ? n
A-11 1 279 SER 279 279 279 SER SER A-11 ? n
A-11 1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS A-11 ? n
A-11 1 281 MET 281 281 281 MET MET A-11 ? n
A-11 1 282 HIS 282 282 282 HIS HIS A-11 ? n
A-11 1 283 ARG 283 283 283 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 284 GLN 284 284 284 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 285 GLU 285 285 285 GLU GLU A-11 ? n
A-11 1 286 THR 286 286 286 THR THR A-11 ? n
A-11 1 287 VAL 287 287 287 VAL VAL A-11 ? n
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A-11 1 289 CYS 289 289 289 CYS CYS A-11 ? n
A-11 1 290 LEU 290 290 290 LEU LEU A-11 ? n
A-11 1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS A-11 ? n
A-11 1 292 LYS 292 292 292 LYS LYS A-11 ? n
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A-11 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-11 ? n
A-11 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-11 ? n
A-11 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-11 ? n
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A-11 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-11 ? n
A-11 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-11 ? n
A-11 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-11 ? n
A-11 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-11 ? n
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A-11 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-11 ? n
A-12 1 1 MET 1 1 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 2 ALA 2 2 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 3 THR 3 3 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 4 ILE 4 4 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 5 THR 5 5 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 6 CYS 6 6 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 7 THR 7 7 7 THR THR A-12 ? n
A-12 1 8 ARG 8 8 8 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 9 PHE 9 9 9 PHE PHE A-12 ? n
A-12 1 10 THR 10 10 10 THR THR A-12 ? n
A-12 1 11 GLU 11 11 11 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 12 GLU 12 12 12 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 13 TYR 13 13 13 TYR TYR A-12 ? n
A-12 1 14 GLN 14 14 14 GLN GLN A-12 ? n
A-12 1 15 LEU 15 15 15 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A-12 ? n
A-12 1 17 GLU 17 17 17 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 18 GLU 18 18 18 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 19 LEU 19 19 19 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 20 GLY 20 20 20 GLY GLY A-12 ? n
A-12 1 21 LYS 21 21 21 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 22 GLY 22 22 22 GLY GLY A-12 ? n
A-12 1 23 ALA 23 23 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 24 PHE 24 24 ? ? ? A-12 ? n
A-12 1 25 SER 25 25 25 SER SER A-12 ? n
A-12 1 26 VAL 26 26 26 VAL VAL A-12 ? n
A-12 1 27 VAL 27 27 27 VAL VAL A-12 ? n
A-12 1 28 ARG 28 28 28 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 29 ARG 29 29 29 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 30 CYS 30 30 30 CYS CYS A-12 ? n
A-12 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A-12 ? n
A-12 1 32 LYS 32 32 32 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 33 VAL 33 33 33 VAL VAL A-12 ? n
A-12 1 34 LEU 34 34 34 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 35 ALA 35 35 35 ALA ALA A-12 ? n
A-12 1 36 GLY 36 36 36 GLY GLY A-12 ? n
A-12 1 37 GLN 37 37 37 GLN GLN A-12 ? n
A-12 1 38 GLU 38 38 38 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 39 TYR 39 39 39 TYR TYR A-12 ? n
A-12 1 40 ALA 40 40 40 ALA ALA A-12 ? n
A-12 1 41 ALA 41 41 41 ALA ALA A-12 ? n
A-12 1 42 MET 42 42 42 MET MET A-12 ? n
A-12 1 43 ILE 43 43 43 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 44 ILE 44 44 44 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 45 ASN 45 45 45 ASN ASN A-12 ? n
A-12 1 46 THR 46 46 46 THR THR A-12 ? n
A-12 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 48 LYS 48 48 48 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 49 LEU 49 49 49 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 50 SER 50 50 50 SER SER A-12 ? n
A-12 1 51 ALA 51 51 51 ALA ALA A-12 ? n
A-12 1 52 ARG 52 52 52 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 53 ASP 53 53 53 ASP ASP A-12 ? n
A-12 1 54 HIS 54 54 54 HIS HIS A-12 ? n
A-12 1 55 GLN 55 55 55 GLN GLN A-12 ? n
A-12 1 56 LYS 56 56 56 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 57 LEU 57 57 57 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 58 GLU 58 58 58 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 59 ARG 59 59 59 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 60 GLU 60 60 60 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 61 ALA 61 61 61 ALA ALA A-12 ? n
A-12 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 63 ILE 63 63 63 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 64 CYS 64 64 64 CYS CYS A-12 ? n
A-12 1 65 ARG 65 65 65 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 67 LEU 67 67 67 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 68 LYS 68 68 68 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 69 HIS 69 69 69 HIS HIS A-12 ? n
A-12 1 70 PRO 70 70 70 PRO PRO A-12 ? n
A-12 1 71 ASN 71 71 71 ASN ASN A-12 ? n
A-12 1 72 ILE 72 72 72 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 73 VAL 73 73 73 VAL VAL A-12 ? n
A-12 1 74 ARG 74 74 74 ARG ARG A-12 ? n
A-12 1 75 LEU 75 75 75 LEU LEU A-12 ? n
A-12 1 76 HIS 76 76 76 HIS HIS A-12 ? n
A-12 1 77 ASP 77 77 77 ASP ASP A-12 ? n
A-12 1 78 SER 78 78 78 SER SER A-12 ? n
A-12 1 79 ILE 79 79 79 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 80 SER 80 80 80 SER SER A-12 ? n
A-12 1 81 GLU 81 81 81 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 82 GLU 82 82 82 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 83 GLY 83 83 83 GLY GLY A-12 ? n
A-12 1 84 HIS 84 84 84 HIS HIS A-12 ? n
A-12 1 85 HIS 85 85 85 HIS HIS A-12 ? n
A-12 1 86 TYR 86 86 86 TYR TYR A-12 ? n
A-12 1 87 LEU 87 87 87 LEU LEU A-12 ? n
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A-12 1 319 GLU 319 319 319 GLU GLU A-12 ? n
A-12 1 320 ILE 320 320 320 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 321 ILE 321 321 321 ILE ILE A-12 ? n
A-12 1 322 LYS 322 322 322 LYS LYS A-12 ? n
A-12 1 323 VAL 323 323 323 VAL VAL A-12 ? n
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A-12 1 328 ILE 328 328 328 ILE ILE A-12 ? n
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#
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
B 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A ?
B-2 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-2 ?
B-3 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-3 ?
B-4 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-4 ?
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B-6 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-6 ?
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B-9 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-9 ?
B-10 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-10 ?
B-11 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-11 ?
B-12 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-12 ?
#
loop_
_chem_comp.id
_chem_comp.type
_chem_comp.mon_nstd_flag
_chem_comp.name
_chem_comp.pdbx_synonyms
_chem_comp.formula
_chem_comp.formula_weight
ALA "L-peptide linking" y ALANINE ? "C3 H7 N O2" 89.093
ARG "L-peptide linking" y ARGININE ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE ? "C4 H8 N2 O3" 132.118
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4" 133.103
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE ? "C3 H7 N O2 S" 121.158
DB8 non-polymer . "4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile" Bosutinib "C26 H29 Cl2 N5 O3" 530.446
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE ? "C5 H10 N2 O3" 146.144
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4" 147.129
GLY "peptide linking" y GLYCINE ? "C2 H5 N O2" 75.067
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE ? "C6 H13 N O2" 131.173
LYS "L-peptide linking" y LYSINE ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195
MET "L-peptide linking" y METHIONINE ? "C5 H11 N O2 S" 149.211
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ? "C9 H11 N O2" 165.189
PRO "L-peptide linking" y PROLINE ? "C5 H9 N O2" 115.130
SER "L-peptide linking" y SERINE ? "C3 H7 N O3" 105.093
THR "L-peptide linking" y THREONINE ? "C4 H9 N O3" 119.119
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ? "C11 H12 N2 O2" 204.225
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE ? "C9 H11 N O3" 181.189
VAL "L-peptide linking" y VALINE ? "C5 H11 N O2" 117.146
#
loop_
_struct_asym.id
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
_struct_asym.pdbx_modified
_struct_asym.entity_id
_struct_asym.details
A N N 1 ?
A-2 N N 1 ?
A-3 N N 1 ?
A-4 N N 1 ?
A-5 N N 1 ?
A-6 N N 1 ?
A-7 N N 1 ?
A-8 N N 1 ?
A-9 N N 1 ?
A-10 N N 1 ?
A-11 N N 1 ?
A-12 N N 1 ?
B N N 2 ?
B-2 N N 2 ?
B-3 N N 2 ?
B-4 N N 2 ?
B-5 N N 2 ?
B-6 N N 2 ?
B-7 N N 2 ?
B-8 N N 2 ?
B-9 N N 2 ?
B-10 N N 2 ?
B-11 N N 2 ?
B-12 N N 2 ?
#
_struct_conf_type.id HELX_P
_struct_conf_type.criteria ?
_struct_conf_type.reference ?
#
loop_
_struct_conf.conf_type_id
_struct_conf.id
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
_struct_conf.beg_label_comp_id
_struct_conf.beg_label_asym_id
_struct_conf.beg_label_seq_id
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
_struct_conf.end_label_comp_id
_struct_conf.end_label_asym_id
_struct_conf.end_label_seq_id
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
_struct_conf.beg_auth_comp_id
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_struct_conf.beg_auth_seq_id
_struct_conf.end_auth_comp_id
_struct_conf.end_auth_asym_id
_struct_conf.end_auth_seq_id
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
_struct_conf.details
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
HELX_P HELX_P1 AA1 THR A 7 ? GLU A 12 ? THR A 7 GLU A 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P2 AA2 LEU A 49 ? LEU A 67 ? LEU A 49 LEU A 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 96 ? ARG A 104 ? GLU A 96 ARG A 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P4 AA4 SER A 108 ? MET A 129 ? SER A 108 MET A 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P5 AA5 THR A 176 ? LEU A 180 ? THR A 176 LEU A 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A 181 ? ARG A 186 ? SER A 181 ARG A 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P7 AA7 LYS A 192 ? GLY A 209 ? LYS A 192 GLY A 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P8 AA8 ASP A 217 ? GLY A 228 ? ASP A 217 GLY A 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P9 AA9 THR A 241 ? LEU A 252 ? THR A 241 LEU A 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P10 AB1 THR A 261 ? HIS A 268 ? THR A 261 HIS A 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A 271 ? ALA A 278 ? ILE A 271 ALA A 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P12 AB3 ARG A 283 ? GLY A 301 ? ARG A 283 GLY A 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P13 AB4 SER A 314 ? GLY A 334 ? SER A 314 GLY A 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A 336 ? MET A 342 ? PHE A 336 MET A 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P15 AB6 PRO A 352 ? LEU A 355 ? PRO A 352 LEU A 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P16 AB7 GLY A 361 ? HIS A 365 ? GLY A 361 HIS A 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P17 AB8 HIS A 365 ? ASN A 371 ? HIS A 365 ASN A 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P18 AB9 THR A-2 7 ? GLU A-2 12 ? THR A-2 7 GLU A-2 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P19 AC1 LEU A-2 49 ? LEU A-2 67 ? LEU A-2 49 LEU A-2 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P20 AC2 GLU A-2 96 ? ARG A-2 104 ? GLU A-2 96 ARG A-2 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P21 AC3 SER A-2 108 ? MET A-2 129 ? SER A-2 108 MET A-2 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P22 AC4 THR A-2 176 ? LEU A-2 180 ? THR A-2 176 LEU A-2 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P23 AC5 SER A-2 181 ? ARG A-2 186 ? SER A-2 181 ARG A-2 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P24 AC6 LYS A-2 192 ? GLY A-2 209 ? LYS A-2 192 GLY A-2 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P25 AC7 ASP A-2 217 ? GLY A-2 228 ? ASP A-2 217 GLY A-2 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P26 AC8 THR A-2 241 ? LEU A-2 252 ? THR A-2 241 LEU A-2 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P27 AC9 THR A-2 261 ? HIS A-2 268 ? THR A-2 261 HIS A-2 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P28 AD1 ILE A-2 271 ? ALA A-2 278 ? ILE A-2 271 ALA A-2 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P29 AD2 ARG A-2 283 ? GLY A-2 301 ? ARG A-2 283 GLY A-2 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P30 AD3 SER A-2 314 ? GLY A-2 334 ? SER A-2 314 GLY A-2 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P31 AD4 PHE A-2 336 ? MET A-2 342 ? PHE A-2 336 MET A-2 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P32 AD5 PRO A-2 352 ? LEU A-2 355 ? PRO A-2 352 LEU A-2 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P33 AD6 GLY A-2 361 ? HIS A-2 365 ? GLY A-2 361 HIS A-2 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P34 AD7 HIS A-2 365 ? ASN A-2 371 ? HIS A-2 365 ASN A-2 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P35 AD8 THR A-3 7 ? GLU A-3 12 ? THR A-3 7 GLU A-3 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P36 AD9 LEU A-3 49 ? LEU A-3 67 ? LEU A-3 49 LEU A-3 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P37 AE1 GLU A-3 96 ? ARG A-3 104 ? GLU A-3 96 ARG A-3 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P38 AE2 SER A-3 108 ? MET A-3 129 ? SER A-3 108 MET A-3 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P39 AE3 THR A-3 176 ? LEU A-3 180 ? THR A-3 176 LEU A-3 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P40 AE4 SER A-3 181 ? ARG A-3 186 ? SER A-3 181 ARG A-3 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P41 AE5 LYS A-3 192 ? GLY A-3 209 ? LYS A-3 192 GLY A-3 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P42 AE6 ASP A-3 217 ? GLY A-3 228 ? ASP A-3 217 GLY A-3 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P43 AE7 THR A-3 241 ? LEU A-3 252 ? THR A-3 241 LEU A-3 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P44 AE8 THR A-3 261 ? HIS A-3 268 ? THR A-3 261 HIS A-3 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P45 AE9 ILE A-3 271 ? ALA A-3 278 ? ILE A-3 271 ALA A-3 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P46 AF1 ARG A-3 283 ? GLY A-3 301 ? ARG A-3 283 GLY A-3 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P47 AF2 SER A-3 314 ? GLY A-3 334 ? SER A-3 314 GLY A-3 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P48 AF3 PHE A-3 336 ? MET A-3 342 ? PHE A-3 336 MET A-3 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P49 AF4 PRO A-3 352 ? LEU A-3 355 ? PRO A-3 352 LEU A-3 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P50 AF5 GLY A-3 361 ? HIS A-3 365 ? GLY A-3 361 HIS A-3 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P51 AF6 HIS A-3 365 ? ASN A-3 371 ? HIS A-3 365 ASN A-3 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P52 AF7 THR A-4 7 ? GLU A-4 12 ? THR A-4 7 GLU A-4 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P53 AF8 LEU A-4 49 ? LEU A-4 67 ? LEU A-4 49 LEU A-4 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P54 AF9 GLU A-4 96 ? ARG A-4 104 ? GLU A-4 96 ARG A-4 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P55 AG1 SER A-4 108 ? MET A-4 129 ? SER A-4 108 MET A-4 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P56 AG2 THR A-4 176 ? LEU A-4 180 ? THR A-4 176 LEU A-4 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P57 AG3 SER A-4 181 ? ARG A-4 186 ? SER A-4 181 ARG A-4 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P58 AG4 LYS A-4 192 ? GLY A-4 209 ? LYS A-4 192 GLY A-4 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P59 AG5 ASP A-4 217 ? GLY A-4 228 ? ASP A-4 217 GLY A-4 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P60 AG6 THR A-4 241 ? LEU A-4 252 ? THR A-4 241 LEU A-4 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P61 AG7 THR A-4 261 ? HIS A-4 268 ? THR A-4 261 HIS A-4 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P62 AG8 ILE A-4 271 ? ALA A-4 278 ? ILE A-4 271 ALA A-4 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P63 AG9 ARG A-4 283 ? GLY A-4 301 ? ARG A-4 283 GLY A-4 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P64 AH1 SER A-4 314 ? GLY A-4 334 ? SER A-4 314 GLY A-4 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P65 AH2 PHE A-4 336 ? MET A-4 342 ? PHE A-4 336 MET A-4 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P66 AH3 PRO A-4 352 ? LEU A-4 355 ? PRO A-4 352 LEU A-4 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P67 AH4 GLY A-4 361 ? HIS A-4 365 ? GLY A-4 361 HIS A-4 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P68 AH5 HIS A-4 365 ? ASN A-4 371 ? HIS A-4 365 ASN A-4 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P69 AH6 THR A-5 7 ? GLU A-5 12 ? THR A-5 7 GLU A-5 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P70 AH7 LEU A-5 49 ? LEU A-5 67 ? LEU A-5 49 LEU A-5 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P71 AH8 GLU A-5 96 ? ARG A-5 104 ? GLU A-5 96 ARG A-5 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P72 AH9 SER A-5 108 ? MET A-5 129 ? SER A-5 108 MET A-5 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P73 AI1 THR A-5 176 ? LEU A-5 180 ? THR A-5 176 LEU A-5 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P74 AI2 SER A-5 181 ? ARG A-5 186 ? SER A-5 181 ARG A-5 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P75 AI3 LYS A-5 192 ? GLY A-5 209 ? LYS A-5 192 GLY A-5 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P76 AI4 ASP A-5 217 ? GLY A-5 228 ? ASP A-5 217 GLY A-5 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P77 AI5 THR A-5 241 ? LEU A-5 252 ? THR A-5 241 LEU A-5 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P78 AI6 THR A-5 261 ? HIS A-5 268 ? THR A-5 261 HIS A-5 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P79 AI7 ILE A-5 271 ? ALA A-5 278 ? ILE A-5 271 ALA A-5 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P80 AI8 ARG A-5 283 ? GLY A-5 301 ? ARG A-5 283 GLY A-5 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P81 AI9 SER A-5 314 ? GLY A-5 334 ? SER A-5 314 GLY A-5 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P82 AJ1 PHE A-5 336 ? MET A-5 342 ? PHE A-5 336 MET A-5 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P83 AJ2 PRO A-5 352 ? LEU A-5 355 ? PRO A-5 352 LEU A-5 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P84 AJ3 GLY A-5 361 ? HIS A-5 365 ? GLY A-5 361 HIS A-5 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P85 AJ4 HIS A-5 365 ? ASN A-5 371 ? HIS A-5 365 ASN A-5 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P86 AJ5 THR A-6 7 ? GLU A-6 12 ? THR A-6 7 GLU A-6 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P87 AJ6 LEU A-6 49 ? LEU A-6 67 ? LEU A-6 49 LEU A-6 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P88 AJ7 GLU A-6 96 ? ARG A-6 104 ? GLU A-6 96 ARG A-6 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P89 AJ8 SER A-6 108 ? MET A-6 129 ? SER A-6 108 MET A-6 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P90 AJ9 THR A-6 176 ? LEU A-6 180 ? THR A-6 176 LEU A-6 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P91 AK1 SER A-6 181 ? ARG A-6 186 ? SER A-6 181 ARG A-6 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P92 AK2 LYS A-6 192 ? GLY A-6 209 ? LYS A-6 192 GLY A-6 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P93 AK3 ASP A-6 217 ? GLY A-6 228 ? ASP A-6 217 GLY A-6 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P94 AK4 THR A-6 241 ? LEU A-6 252 ? THR A-6 241 LEU A-6 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P95 AK5 THR A-6 261 ? HIS A-6 268 ? THR A-6 261 HIS A-6 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P96 AK6 ILE A-6 271 ? ALA A-6 278 ? ILE A-6 271 ALA A-6 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P97 AK7 ARG A-6 283 ? GLY A-6 301 ? ARG A-6 283 GLY A-6 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P98 AK8 SER A-6 314 ? GLY A-6 334 ? SER A-6 314 GLY A-6 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P99 AK9 PHE A-6 336 ? MET A-6 342 ? PHE A-6 336 MET A-6 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P100 AL1 PRO A-6 352 ? LEU A-6 355 ? PRO A-6 352 LEU A-6 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P101 AL2 GLY A-6 361 ? HIS A-6 365 ? GLY A-6 361 HIS A-6 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P102 AL3 HIS A-6 365 ? ASN A-6 371 ? HIS A-6 365 ASN A-6 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P103 AL4 THR A-7 7 ? GLU A-7 12 ? THR A-7 7 GLU A-7 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P104 AL5 LEU A-7 49 ? LEU A-7 67 ? LEU A-7 49 LEU A-7 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P105 AL6 GLU A-7 96 ? ARG A-7 104 ? GLU A-7 96 ARG A-7 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P106 AL7 SER A-7 108 ? MET A-7 129 ? SER A-7 108 MET A-7 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P107 AL8 THR A-7 176 ? LEU A-7 180 ? THR A-7 176 LEU A-7 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P108 AL9 SER A-7 181 ? ARG A-7 186 ? SER A-7 181 ARG A-7 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P109 AM1 LYS A-7 192 ? GLY A-7 209 ? LYS A-7 192 GLY A-7 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P110 AM2 ASP A-7 217 ? GLY A-7 228 ? ASP A-7 217 GLY A-7 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P111 AM3 THR A-7 241 ? LEU A-7 252 ? THR A-7 241 LEU A-7 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P112 AM4 THR A-7 261 ? HIS A-7 268 ? THR A-7 261 HIS A-7 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P113 AM5 ILE A-7 271 ? ALA A-7 278 ? ILE A-7 271 ALA A-7 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P114 AM6 ARG A-7 283 ? GLY A-7 301 ? ARG A-7 283 GLY A-7 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P115 AM7 SER A-7 314 ? GLY A-7 334 ? SER A-7 314 GLY A-7 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P116 AM8 PHE A-7 336 ? MET A-7 342 ? PHE A-7 336 MET A-7 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P117 AM9 PRO A-7 352 ? LEU A-7 355 ? PRO A-7 352 LEU A-7 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P118 AN1 GLY A-7 361 ? HIS A-7 365 ? GLY A-7 361 HIS A-7 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P119 AN2 HIS A-7 365 ? ASN A-7 371 ? HIS A-7 365 ASN A-7 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P120 AN3 THR A-8 7 ? GLU A-8 12 ? THR A-8 7 GLU A-8 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P121 AN4 LEU A-8 49 ? LEU A-8 67 ? LEU A-8 49 LEU A-8 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P122 AN5 GLU A-8 96 ? ARG A-8 104 ? GLU A-8 96 ARG A-8 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P123 AN6 SER A-8 108 ? MET A-8 129 ? SER A-8 108 MET A-8 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P124 AN7 THR A-8 176 ? LEU A-8 180 ? THR A-8 176 LEU A-8 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P125 AN8 SER A-8 181 ? ARG A-8 186 ? SER A-8 181 ARG A-8 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P126 AN9 LYS A-8 192 ? GLY A-8 209 ? LYS A-8 192 GLY A-8 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P127 AO1 ASP A-8 217 ? GLY A-8 228 ? ASP A-8 217 GLY A-8 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P128 AO2 THR A-8 241 ? LEU A-8 252 ? THR A-8 241 LEU A-8 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P129 AO3 THR A-8 261 ? HIS A-8 268 ? THR A-8 261 HIS A-8 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P130 AO4 ILE A-8 271 ? ALA A-8 278 ? ILE A-8 271 ALA A-8 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P131 AO5 ARG A-8 283 ? GLY A-8 301 ? ARG A-8 283 GLY A-8 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P132 AO6 SER A-8 314 ? GLY A-8 334 ? SER A-8 314 GLY A-8 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P133 AO7 PHE A-8 336 ? MET A-8 342 ? PHE A-8 336 MET A-8 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P134 AO8 PRO A-8 352 ? LEU A-8 355 ? PRO A-8 352 LEU A-8 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P135 AO9 GLY A-8 361 ? HIS A-8 365 ? GLY A-8 361 HIS A-8 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P136 AP1 HIS A-8 365 ? ASN A-8 371 ? HIS A-8 365 ASN A-8 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P137 AP2 THR A-9 7 ? GLU A-9 12 ? THR A-9 7 GLU A-9 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P138 AP3 LEU A-9 49 ? LEU A-9 67 ? LEU A-9 49 LEU A-9 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P139 AP4 GLU A-9 96 ? ARG A-9 104 ? GLU A-9 96 ARG A-9 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P140 AP5 SER A-9 108 ? MET A-9 129 ? SER A-9 108 MET A-9 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P141 AP6 THR A-9 176 ? LEU A-9 180 ? THR A-9 176 LEU A-9 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P142 AP7 SER A-9 181 ? ARG A-9 186 ? SER A-9 181 ARG A-9 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P143 AP8 LYS A-9 192 ? GLY A-9 209 ? LYS A-9 192 GLY A-9 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P144 AP9 ASP A-9 217 ? GLY A-9 228 ? ASP A-9 217 GLY A-9 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P145 AQ1 THR A-9 241 ? LEU A-9 252 ? THR A-9 241 LEU A-9 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P146 AQ2 THR A-9 261 ? HIS A-9 268 ? THR A-9 261 HIS A-9 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P147 AQ3 ILE A-9 271 ? ALA A-9 278 ? ILE A-9 271 ALA A-9 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P148 AQ4 ARG A-9 283 ? GLY A-9 301 ? ARG A-9 283 GLY A-9 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P149 AQ5 SER A-9 314 ? GLY A-9 334 ? SER A-9 314 GLY A-9 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P150 AQ6 PHE A-9 336 ? MET A-9 342 ? PHE A-9 336 MET A-9 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P151 AQ7 PRO A-9 352 ? LEU A-9 355 ? PRO A-9 352 LEU A-9 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P152 AQ8 GLY A-9 361 ? HIS A-9 365 ? GLY A-9 361 HIS A-9 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P153 AQ9 HIS A-9 365 ? ASN A-9 371 ? HIS A-9 365 ASN A-9 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P154 AR1 THR A-10 7 ? GLU A-10 12 ? THR A-10 7 GLU A-10 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P155 AR2 LEU A-10 49 ? LEU A-10 67 ? LEU A-10 49 LEU A-10 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P156 AR3 GLU A-10 96 ? ARG A-10 104 ? GLU A-10 96 ARG A-10 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P157 AR4 SER A-10 108 ? MET A-10 129 ? SER A-10 108 MET A-10 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P158 AR5 THR A-10 176 ? LEU A-10 180 ? THR A-10 176 LEU A-10 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P159 AR6 SER A-10 181 ? ARG A-10 186 ? SER A-10 181 ARG A-10 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P160 AR7 LYS A-10 192 ? GLY A-10 209 ? LYS A-10 192 GLY A-10 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P161 AR8 ASP A-10 217 ? GLY A-10 228 ? ASP A-10 217 GLY A-10 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P162 AR9 THR A-10 241 ? LEU A-10 252 ? THR A-10 241 LEU A-10 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P163 AS1 THR A-10 261 ? HIS A-10 268 ? THR A-10 261 HIS A-10 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P164 AS2 ILE A-10 271 ? ALA A-10 278 ? ILE A-10 271 ALA A-10 278 1 ? 8
HELX_P HELX_P165 AS3 ARG A-10 283 ? GLY A-10 301 ? ARG A-10 283 GLY A-10 301 1 ? 19
HELX_P HELX_P166 AS4 SER A-10 314 ? GLY A-10 334 ? SER A-10 314 GLY A-10 334 1 ? 21
HELX_P HELX_P167 AS5 PHE A-10 336 ? MET A-10 342 ? PHE A-10 336 MET A-10 342 1 ? 7
HELX_P HELX_P168 AS6 PRO A-10 352 ? LEU A-10 355 ? PRO A-10 352 LEU A-10 355 5 ? 4
HELX_P HELX_P169 AS7 GLY A-10 361 ? HIS A-10 365 ? GLY A-10 361 HIS A-10 365 1 ? 5
HELX_P HELX_P170 AS8 HIS A-10 365 ? ASN A-10 371 ? HIS A-10 365 ASN A-10 371 1 ? 7
HELX_P HELX_P171 AS9 THR A-11 7 ? GLU A-11 12 ? THR A-11 7 GLU A-11 12 1 ? 6
HELX_P HELX_P172 AT1 LEU A-11 49 ? LEU A-11 67 ? LEU A-11 49 LEU A-11 67 1 ? 19
HELX_P HELX_P173 AT2 GLU A-11 96 ? ARG A-11 104 ? GLU A-11 96 ARG A-11 104 1 ? 9
HELX_P HELX_P174 AT3 SER A-11 108 ? MET A-11 129 ? SER A-11 108 MET A-11 129 1 ? 22
HELX_P HELX_P175 AT4 THR A-11 176 ? LEU A-11 180 ? THR A-11 176 LEU A-11 180 5 ? 5
HELX_P HELX_P176 AT5 SER A-11 181 ? ARG A-11 186 ? SER A-11 181 ARG A-11 186 1 ? 6
HELX_P HELX_P177 AT6 LYS A-11 192 ? GLY A-11 209 ? LYS A-11 192 GLY A-11 209 1 ? 18
HELX_P HELX_P178 AT7 ASP A-11 217 ? GLY A-11 228 ? ASP A-11 217 GLY A-11 228 1 ? 12
HELX_P HELX_P179 AT8 THR A-11 241 ? LEU A-11 252 ? THR A-11 241 LEU A-11 252 1 ? 12
HELX_P HELX_P180 AT9 THR A-11 261 ? HIS A-11 268 ? THR A-11 261 HIS A-11 268 1 ? 8
HELX_P HELX_P181 AU1 ILE A-11 271 ? ALA A-11 278 ? ILE A-11 271 ALA A-11 278 1 ? 8
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AC6 1 VAL A-8 306 ? MET A-8 307 ? VAL A-8 306 MET A-8 307
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AC7 1 TYR A-9 13 ? GLU A-9 18 ? TYR A-9 13 GLU A-9 18
AC7 2 VAL A-9 26 ? LYS A-9 32 ? VAL A-9 26 LYS A-9 32
AC7 3 GLN A-9 37 ? ASN A-9 45 ? GLN A-9 37 ASN A-9 45
AC7 4 HIS A-9 84 ? PHE A-9 89 ? HIS A-9 84 PHE A-9 89
AC7 5 LEU A-9 75 ? SER A-9 80 ? LEU A-9 75 SER A-9 80
AC8 1 LEU A-9 141 ? LEU A-9 143 ? LEU A-9 141 LEU A-9 143
AC8 2 VAL A-9 152 ? LEU A-9 154 ? VAL A-9 152 LEU A-9 154
AC9 1 VAL A-9 306 ? MET A-9 307 ? VAL A-9 306 MET A-9 307
AC9 2 HIS A-9 381 ? MET A-9 392 ? HIS A-9 381 MET A-9 392
AC9 3 SER A-9 396 ? LEU A-9 408 ? SER A-9 396 LEU A-9 408
AC9 4 PRO A-9 414 ? ARG A-9 428 ? PRO A-9 414 ARG A-9 428
AC9 5 LYS A-9 431 ? GLY A-9 441 ? LYS A-9 431 GLY A-9 441
AC9 6 CYS A-9 343 ? PHE A-9 350 ? CYS A-9 343 PHE A-9 350
AC9 7 LEU A-9 358 ? GLU A-9 360 ? LEU A-9 358 GLU A-9 360
AD1 1 TYR A-10 13 ? GLU A-10 18 ? TYR A-10 13 GLU A-10 18
AD1 2 VAL A-10 26 ? LYS A-10 32 ? VAL A-10 26 LYS A-10 32
AD1 3 GLN A-10 37 ? ASN A-10 45 ? GLN A-10 37 ASN A-10 45
AD1 4 HIS A-10 84 ? PHE A-10 89 ? HIS A-10 84 PHE A-10 89
AD1 5 LEU A-10 75 ? SER A-10 80 ? LEU A-10 75 SER A-10 80
AD2 1 LEU A-10 141 ? LEU A-10 143 ? LEU A-10 141 LEU A-10 143
AD2 2 VAL A-10 152 ? LEU A-10 154 ? VAL A-10 152 LEU A-10 154
AD3 1 VAL A-10 306 ? MET A-10 307 ? VAL A-10 306 MET A-10 307
AD3 2 HIS A-10 381 ? MET A-10 392 ? HIS A-10 381 MET A-10 392
AD3 3 SER A-10 396 ? LEU A-10 408 ? SER A-10 396 LEU A-10 408
AD3 4 PRO A-10 414 ? ARG A-10 428 ? PRO A-10 414 ARG A-10 428
AD3 5 LYS A-10 431 ? GLY A-10 441 ? LYS A-10 431 GLY A-10 441
AD3 6 CYS A-10 343 ? PHE A-10 350 ? CYS A-10 343 PHE A-10 350
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AD4 2 VAL A-11 26 ? LYS A-11 32 ? VAL A-11 26 LYS A-11 32
AD4 3 GLN A-11 37 ? ASN A-11 45 ? GLN A-11 37 ASN A-11 45
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AD4 5 LEU A-11 75 ? SER A-11 80 ? LEU A-11 75 SER A-11 80
AD5 1 LEU A-11 141 ? LEU A-11 143 ? LEU A-11 141 LEU A-11 143
AD5 2 VAL A-11 152 ? LEU A-11 154 ? VAL A-11 152 LEU A-11 154
AD6 1 VAL A-11 306 ? MET A-11 307 ? VAL A-11 306 MET A-11 307
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AD7 1 TYR A-12 13 ? GLU A-12 18 ? TYR A-12 13 GLU A-12 18
AD7 2 VAL A-12 26 ? LYS A-12 32 ? VAL A-12 26 LYS A-12 32
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AD7 5 LEU A-12 75 ? SER A-12 80 ? LEU A-12 75 SER A-12 80
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AD9 1 VAL A-12 306 ? MET A-12 307 ? VAL A-12 306 MET A-12 307
AD9 2 HIS A-12 381 ? MET A-12 392 ? HIS A-12 381 MET A-12 392
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AD9 4 PRO A-12 414 ? ARG A-12 428 ? PRO A-12 414 ARG A-12 428
AD9 5 LYS A-12 431 ? GLY A-12 441 ? LYS A-12 431 GLY A-12 441
AD9 6 CYS A-12 343 ? PHE A-12 350 ? CYS A-12 343 PHE A-12 350
AD9 7 LEU A-12 358 ? GLU A-12 360 ? LEU A-12 358 GLU A-12 360
#
loop_
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_pdbx_struct_oper_list.type
_pdbx_struct_oper_list.name
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
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_pdbx_struct_oper_list.vector[2]
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]
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_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]
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1 "identity operation" 1_555 x,y,z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000
2 "crystal symmetry operation" 2_555 -y,x-y,z -0.5000000000 -0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000
3 "crystal symmetry operation" 3_555 -x+y,-x,z -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 -0.8660254038 -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000
4 "crystal symmetry operation" 4_555 -x,-y,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000
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9 "crystal symmetry operation" 9_555 -x,-x+y,-z -0.5000000000 -0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 -0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000
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12 "crystal symmetry operation" 12_555 x,x-y,-z 0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000
#
_atom_sites.entry_id XXXX
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loop_
_atom_type.symbol
C
CL
N
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#
_entry.id XXXX
#
loop_
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_pdbx_chain_remapping.label_asym_id
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_pdbx_chain_remapping.applied_operations
1 A A A A 1
1 A-2 A-2 A A 2
1 A-3 A-3 A A 3
1 A-4 A-4 A A 4
1 A-5 A-5 A A 5
1 A-6 A-6 A A 6
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1 A-11 A-11 A A 11
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2 B A B A 1
2 B-2 A-2 B A 2
2 B-3 A-3 B A 3
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2 B-10 A-10 B A 10
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#
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 2
_pdbx_entity_nonpoly.name "4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile"
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id DB8
#
loop_
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1 1
2 2
#
loop_
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AA1 1 2 N GLU A 17 ? N GLU A 17 O ARG A 29 ? O ARG A 29
AA1 2 3 N ARG A 28 ? N ARG A 28 O ALA A 41 ? O ALA A 41
AA1 3 4 N MET A 42 ? N MET A 42 O LEU A 87 ? O LEU A 87
AA1 4 5 O TYR A 86 ? O TYR A 86 N ILE A 79 ? N ILE A 79
AA2 1 2 N LEU A 142 ? N LEU A 142 O LYS A 153 ? O LYS A 153
AA3 1 2 N MET A 307 ? N MET A 307 O ILE A 384 ? O ILE A 384
AA3 2 3 N THR A 383 ? N THR A 383 O ILE A 404 ? O ILE A 404
AA3 3 4 N ALA A 397 ? N ALA A 397 O TRP A 425 ? O TRP A 425
AA3 4 5 N GLU A 420 ? N GLU A 420 O SER A 440 ? O SER A 440
AA3 5 6 O VAL A 435 ? O VAL A 435 N THR A 348 ? N THR A 348
AA3 6 7 N ALA A 349 ? N ALA A 349 O VAL A 359 ? O VAL A 359
AA4 1 2 N GLU A-2 17 ? N GLU A-2 17 O ARG A-2 29 ? O ARG A-2 29
AA4 2 3 N ARG A-2 28 ? N ARG A-2 28 O ALA A-2 41 ? O ALA A-2 41
AA4 3 4 N MET A-2 42 ? N MET A-2 42 O LEU A-2 87 ? O LEU A-2 87
AA4 4 5 O TYR A-2 86 ? O TYR A-2 86 N ILE A-2 79 ? N ILE A-2 79
AA5 1 2 N LEU A-2 142 ? N LEU A-2 142 O LYS A-2 153 ? O LYS A-2 153
AA6 1 2 N MET A-2 307 ? N MET A-2 307 O ILE A-2 384 ? O ILE A-2 384
AA6 2 3 N THR A-2 383 ? N THR A-2 383 O ILE A-2 404 ? O ILE A-2 404
AA6 3 4 N ALA A-2 397 ? N ALA A-2 397 O TRP A-2 425 ? O TRP A-2 425
AA6 4 5 N GLU A-2 420 ? N GLU A-2 420 O SER A-2 440 ? O SER A-2 440
AA6 5 6 O VAL A-2 435 ? O VAL A-2 435 N THR A-2 348 ? N THR A-2 348
AA6 6 7 N ALA A-2 349 ? N ALA A-2 349 O VAL A-2 359 ? O VAL A-2 359
AA7 1 2 N GLU A-3 17 ? N GLU A-3 17 O ARG A-3 29 ? O ARG A-3 29
AA7 2 3 N ARG A-3 28 ? N ARG A-3 28 O ALA A-3 41 ? O ALA A-3 41
AA7 3 4 N MET A-3 42 ? N MET A-3 42 O LEU A-3 87 ? O LEU A-3 87
AA7 4 5 O TYR A-3 86 ? O TYR A-3 86 N ILE A-3 79 ? N ILE A-3 79
AA8 1 2 N LEU A-3 142 ? N LEU A-3 142 O LYS A-3 153 ? O LYS A-3 153
AA9 1 2 N MET A-3 307 ? N MET A-3 307 O ILE A-3 384 ? O ILE A-3 384
AA9 2 3 N THR A-3 383 ? N THR A-3 383 O ILE A-3 404 ? O ILE A-3 404
AA9 3 4 N ALA A-3 397 ? N ALA A-3 397 O TRP A-3 425 ? O TRP A-3 425
AA9 4 5 N GLU A-3 420 ? N GLU A-3 420 O SER A-3 440 ? O SER A-3 440
AA9 5 6 O VAL A-3 435 ? O VAL A-3 435 N THR A-3 348 ? N THR A-3 348
AA9 6 7 N ALA A-3 349 ? N ALA A-3 349 O VAL A-3 359 ? O VAL A-3 359
AB1 1 2 N GLU A-4 17 ? N GLU A-4 17 O ARG A-4 29 ? O ARG A-4 29
AB1 2 3 N ARG A-4 28 ? N ARG A-4 28 O ALA A-4 41 ? O ALA A-4 41
AB1 3 4 N MET A-4 42 ? N MET A-4 42 O LEU A-4 87 ? O LEU A-4 87
AB1 4 5 O TYR A-4 86 ? O TYR A-4 86 N ILE A-4 79 ? N ILE A-4 79
AB2 1 2 N LEU A-4 142 ? N LEU A-4 142 O LYS A-4 153 ? O LYS A-4 153
AB3 1 2 N MET A-4 307 ? N MET A-4 307 O ILE A-4 384 ? O ILE A-4 384
AB3 2 3 N THR A-4 383 ? N THR A-4 383 O ILE A-4 404 ? O ILE A-4 404
AB3 3 4 N ALA A-4 397 ? N ALA A-4 397 O TRP A-4 425 ? O TRP A-4 425
AB3 4 5 N GLU A-4 420 ? N GLU A-4 420 O SER A-4 440 ? O SER A-4 440
AB3 5 6 O VAL A-4 435 ? O VAL A-4 435 N THR A-4 348 ? N THR A-4 348
AB3 6 7 N ALA A-4 349 ? N ALA A-4 349 O VAL A-4 359 ? O VAL A-4 359
AB4 1 2 N GLU A-5 17 ? N GLU A-5 17 O ARG A-5 29 ? O ARG A-5 29
AB4 2 3 N ARG A-5 28 ? N ARG A-5 28 O ALA A-5 41 ? O ALA A-5 41
AB4 3 4 N MET A-5 42 ? N MET A-5 42 O LEU A-5 87 ? O LEU A-5 87
AB4 4 5 O TYR A-5 86 ? O TYR A-5 86 N ILE A-5 79 ? N ILE A-5 79
AB5 1 2 N LEU A-5 142 ? N LEU A-5 142 O LYS A-5 153 ? O LYS A-5 153
AB6 1 2 N MET A-5 307 ? N MET A-5 307 O ILE A-5 384 ? O ILE A-5 384
AB6 2 3 N THR A-5 383 ? N THR A-5 383 O ILE A-5 404 ? O ILE A-5 404
AB6 3 4 N ALA A-5 397 ? N ALA A-5 397 O TRP A-5 425 ? O TRP A-5 425
AB6 4 5 N GLU A-5 420 ? N GLU A-5 420 O SER A-5 440 ? O SER A-5 440
AB6 5 6 O VAL A-5 435 ? O VAL A-5 435 N THR A-5 348 ? N THR A-5 348
AB6 6 7 N ALA A-5 349 ? N ALA A-5 349 O VAL A-5 359 ? O VAL A-5 359
AB7 1 2 N GLU A-6 17 ? N GLU A-6 17 O ARG A-6 29 ? O ARG A-6 29
AB7 2 3 N ARG A-6 28 ? N ARG A-6 28 O ALA A-6 41 ? O ALA A-6 41
AB7 3 4 N MET A-6 42 ? N MET A-6 42 O LEU A-6 87 ? O LEU A-6 87
AB7 4 5 O TYR A-6 86 ? O TYR A-6 86 N ILE A-6 79 ? N ILE A-6 79
AB8 1 2 N LEU A-6 142 ? N LEU A-6 142 O LYS A-6 153 ? O LYS A-6 153
AB9 1 2 N MET A-6 307 ? N MET A-6 307 O ILE A-6 384 ? O ILE A-6 384
AB9 2 3 N THR A-6 383 ? N THR A-6 383 O ILE A-6 404 ? O ILE A-6 404
AB9 3 4 N ALA A-6 397 ? N ALA A-6 397 O TRP A-6 425 ? O TRP A-6 425
AB9 4 5 N GLU A-6 420 ? N GLU A-6 420 O SER A-6 440 ? O SER A-6 440
AB9 5 6 O VAL A-6 435 ? O VAL A-6 435 N THR A-6 348 ? N THR A-6 348
AB9 6 7 N ALA A-6 349 ? N ALA A-6 349 O VAL A-6 359 ? O VAL A-6 359
AC1 1 2 N GLU A-7 17 ? N GLU A-7 17 O ARG A-7 29 ? O ARG A-7 29
AC1 2 3 N ARG A-7 28 ? N ARG A-7 28 O ALA A-7 41 ? O ALA A-7 41
AC1 3 4 N MET A-7 42 ? N MET A-7 42 O LEU A-7 87 ? O LEU A-7 87
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AC2 1 2 N LEU A-7 142 ? N LEU A-7 142 O LYS A-7 153 ? O LYS A-7 153
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AC4 1 2 N GLU A-8 17 ? N GLU A-8 17 O ARG A-8 29 ? O ARG A-8 29
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AC4 3 4 N MET A-8 42 ? N MET A-8 42 O LEU A-8 87 ? O LEU A-8 87
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AC5 1 2 N LEU A-8 142 ? N LEU A-8 142 O LYS A-8 153 ? O LYS A-8 153
AC6 1 2 N MET A-8 307 ? N MET A-8 307 O ILE A-8 384 ? O ILE A-8 384
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AC6 3 4 N ALA A-8 397 ? N ALA A-8 397 O TRP A-8 425 ? O TRP A-8 425
AC6 4 5 N GLU A-8 420 ? N GLU A-8 420 O SER A-8 440 ? O SER A-8 440
AC6 5 6 O VAL A-8 435 ? O VAL A-8 435 N THR A-8 348 ? N THR A-8 348
AC6 6 7 N ALA A-8 349 ? N ALA A-8 349 O VAL A-8 359 ? O VAL A-8 359
AC7 1 2 N GLU A-9 17 ? N GLU A-9 17 O ARG A-9 29 ? O ARG A-9 29
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AC7 3 4 N MET A-9 42 ? N MET A-9 42 O LEU A-9 87 ? O LEU A-9 87
AC7 4 5 O TYR A-9 86 ? O TYR A-9 86 N ILE A-9 79 ? N ILE A-9 79
AC8 1 2 N LEU A-9 142 ? N LEU A-9 142 O LYS A-9 153 ? O LYS A-9 153
AC9 1 2 N MET A-9 307 ? N MET A-9 307 O ILE A-9 384 ? O ILE A-9 384
AC9 2 3 N THR A-9 383 ? N THR A-9 383 O ILE A-9 404 ? O ILE A-9 404
AC9 3 4 N ALA A-9 397 ? N ALA A-9 397 O TRP A-9 425 ? O TRP A-9 425
AC9 4 5 N GLU A-9 420 ? N GLU A-9 420 O SER A-9 440 ? O SER A-9 440
AC9 5 6 O VAL A-9 435 ? O VAL A-9 435 N THR A-9 348 ? N THR A-9 348
AC9 6 7 N ALA A-9 349 ? N ALA A-9 349 O VAL A-9 359 ? O VAL A-9 359
AD1 1 2 N GLU A-10 17 ? N GLU A-10 17 O ARG A-10 29 ? O ARG A-10 29
AD1 2 3 N ARG A-10 28 ? N ARG A-10 28 O ALA A-10 41 ? O ALA A-10 41
AD1 3 4 N MET A-10 42 ? N MET A-10 42 O LEU A-10 87 ? O LEU A-10 87
AD1 4 5 O TYR A-10 86 ? O TYR A-10 86 N ILE A-10 79 ? N ILE A-10 79
AD2 1 2 N LEU A-10 142 ? N LEU A-10 142 O LYS A-10 153 ? O LYS A-10 153
AD3 1 2 N MET A-10 307 ? N MET A-10 307 O ILE A-10 384 ? O ILE A-10 384
AD3 2 3 N THR A-10 383 ? N THR A-10 383 O ILE A-10 404 ? O ILE A-10 404
AD3 3 4 N ALA A-10 397 ? N ALA A-10 397 O TRP A-10 425 ? O TRP A-10 425
AD3 4 5 N GLU A-10 420 ? N GLU A-10 420 O SER A-10 440 ? O SER A-10 440
AD3 5 6 O VAL A-10 435 ? O VAL A-10 435 N THR A-10 348 ? N THR A-10 348
AD3 6 7 N ALA A-10 349 ? N ALA A-10 349 O VAL A-10 359 ? O VAL A-10 359
AD4 1 2 N GLU A-11 17 ? N GLU A-11 17 O ARG A-11 29 ? O ARG A-11 29
AD4 2 3 N ARG A-11 28 ? N ARG A-11 28 O ALA A-11 41 ? O ALA A-11 41
AD4 3 4 N MET A-11 42 ? N MET A-11 42 O LEU A-11 87 ? O LEU A-11 87
AD4 4 5 O TYR A-11 86 ? O TYR A-11 86 N ILE A-11 79 ? N ILE A-11 79
AD5 1 2 N LEU A-11 142 ? N LEU A-11 142 O LYS A-11 153 ? O LYS A-11 153
AD6 1 2 N MET A-11 307 ? N MET A-11 307 O ILE A-11 384 ? O ILE A-11 384
AD6 2 3 N THR A-11 383 ? N THR A-11 383 O ILE A-11 404 ? O ILE A-11 404
AD6 3 4 N ALA A-11 397 ? N ALA A-11 397 O TRP A-11 425 ? O TRP A-11 425
AD6 4 5 N GLU A-11 420 ? N GLU A-11 420 O SER A-11 440 ? O SER A-11 440
AD6 5 6 O VAL A-11 435 ? O VAL A-11 435 N THR A-11 348 ? N THR A-11 348
AD6 6 7 N ALA A-11 349 ? N ALA A-11 349 O VAL A-11 359 ? O VAL A-11 359
AD7 1 2 N GLU A-12 17 ? N GLU A-12 17 O ARG A-12 29 ? O ARG A-12 29
AD7 2 3 N ARG A-12 28 ? N ARG A-12 28 O ALA A-12 41 ? O ALA A-12 41
AD7 3 4 N MET A-12 42 ? N MET A-12 42 O LEU A-12 87 ? O LEU A-12 87
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AD8 1 2 N LEU A-12 142 ? N LEU A-12 142 O LYS A-12 153 ? O LYS A-12 153
AD9 1 2 N MET A-12 307 ? N MET A-12 307 O ILE A-12 384 ? O ILE A-12 384
AD9 2 3 N THR A-12 383 ? N THR A-12 383 O ILE A-12 404 ? O ILE A-12 404
AD9 3 4 N ALA A-12 397 ? N ALA A-12 397 O TRP A-12 425 ? O TRP A-12 425
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AD9 5 6 O VAL A-12 435 ? O VAL A-12 435 N THR A-12 348 ? N THR A-12 348
AD9 6 7 N ALA A-12 349 ? N ALA A-12 349 O VAL A-12 359 ? O VAL A-12 359
#
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ATOM 1 N N . THR A 1 7 ? -23.917 -7.234 44.975 1.00 212.70 ? ? ? ? ? ? 7 THR A N 1
ATOM 2 C CA . THR A 1 7 ? -23.100 -7.660 46.095 1.00 213.74 ? ? ? ? ? ? 7 THR A CA 1
ATOM 3 C C . THR A 1 7 ? -24.018 -8.139 47.193 1.00 215.22 ? ? ? ? ? ? 7 THR A C 1
ATOM 4 O O . THR A 1 7 ? -23.942 -9.275 47.656 1.00 215.53 ? ? ? ? ? ? 7 THR A O 1
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ATOM 6 O OG1 . THR A 1 7 ? -22.916 -5.253 46.311 1.00 156.64 ? ? ? ? ? ? 7 THR A OG1 1
ATOM 7 C CG2 . THR A 1 7 ? -20.848 -6.511 46.042 1.00 154.38 ? ? ? ? ? ? 7 THR A CG2 1
ATOM 8 N N . ARG A 1 8 ? -24.920 -7.266 47.594 1.00 242.31 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A N 1
ATOM 9 C CA . ARG A 1 8 ? -25.789 -7.583 48.704 1.00 243.16 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CA 1
ATOM 10 C C . ARG A 1 8 ? -27.003 -8.467 48.319 1.00 243.52 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A C 1
ATOM 11 O O . ARG A 1 8 ? -27.554 -9.199 49.150 1.00 244.21 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A O 1
ATOM 12 C CB . ARG A 1 8 ? -26.252 -6.273 49.319 1.00 237.43 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CB 1
ATOM 13 C CG . ARG A 1 8 ? -25.186 -5.144 49.369 1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CG 1
ATOM 14 C CD . ARG A 1 8 ? -25.825 -3.724 49.283 1.00 235.75 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CD 1
ATOM 15 N NE . ARG A 1 8 ? -27.004 -3.552 50.146 1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NE 1
ATOM 16 C CZ . ARG A 1 8 ? -28.256 -3.773 49.750 1.00 236.94 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A CZ 1
ATOM 17 N NH1 . ARG A 1 8 ? -29.286 -3.612 50.576 1.00 237.10 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NH1 1
ATOM 18 N NH2 . ARG A 1 8 ? -28.472 -4.171 48.514 1.00 236.43 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A NH2 1
ATOM 19 N N . PHE A 1 9 ? -27.459 -8.334 47.078 1.00 215.82 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A N 1
ATOM 20 C CA . PHE A 1 9 ? -28.580 -9.123 46.566 1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CA 1
ATOM 21 C C . PHE A 1 9 ? -28.181 -10.569 46.344 1.00 215.74 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A C 1
ATOM 22 O O . PHE A 1 9 ? -29.027 -11.443 46.135 1.00 216.24 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A O 1
ATOM 23 C CB . PHE A 1 9 ? -29.057 -8.551 45.239 1.00 199.96 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CB 1
ATOM 24 C CG . PHE A 1 9 ? -30.144 -9.356 44.599 1.00 199.55 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A CG 1
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ATOM 33 O O . THR A 1 10 ? -26.988 -14.129 47.394 1.00 160.42 ? ? ? ? ? ? 10 THR A O 1
ATOM 34 C CB . THR A 1 10 ? -24.841 -12.143 46.028 1.00 210.11 ? ? ? ? ? ? 10 THR A CB 1
ATOM 35 O OG1 . THR A 1 10 ? -24.513 -11.377 44.862 1.00 209.20 ? ? ? ? ? ? 10 THR A OG1 1
ATOM 36 C CG2 . THR A 1 10 ? -24.344 -13.571 45.863 1.00 209.40 ? ? ? ? ? ? 10 THR A CG2 1
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ATOM 38 C CA . GLU A 1 11 ? -26.608 -13.000 49.917 1.00 232.51 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CA 1
ATOM 39 C C . GLU A 1 11 ? -28.041 -13.163 50.424 1.00 233.73 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A C 1
ATOM 40 O O . GLU A 1 11 ? -28.448 -14.253 50.837 1.00 234.61 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A O 1
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ATOM 42 C CG . GLU A 1 11 ? -24.364 -11.972 50.475 1.00 210.09 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CG 1
ATOM 43 C CD . GLU A 1 11 ? -23.762 -10.739 51.125 1.00 209.70 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A CD 1
ATOM 44 O OE1 . GLU A 1 11 ? -24.513 -9.782 51.415 1.00 210.14 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE1 1
ATOM 45 O OE2 . GLU A 1 11 ? -22.530 -10.724 51.331 1.00 208.71 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A OE2 1
ATOM 46 N N . GLU A 1 12 ? -28.799 -12.073 50.395 1.00 229.57 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A N 1
ATOM 47 C CA . GLU A 1 12 ? -30.110 -12.043 51.028 1.00 230.12 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CA 1
ATOM 48 C C . GLU A 1 12 ? -31.192 -12.767 50.230 1.00 229.95 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A C 1
ATOM 49 O O . GLU A 1 12 ? -32.126 -13.325 50.806 1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A O 1
ATOM 50 C CB . GLU A 1 12 ? -30.544 -10.596 51.282 1.00 209.76 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CB 1
ATOM 51 C CG . GLU A 1 12 ? -29.510 -9.765 52.009 1.00 209.84 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CG 1
ATOM 52 C CD . GLU A 1 12 ? -29.895 -8.301 52.125 1.00 209.49 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A CD 1
ATOM 53 O OE1 . GLU A 1 12 ? -30.758 -7.829 51.354 1.00 208.73 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE1 1
ATOM 54 O OE2 . GLU A 1 12 ? -29.322 -7.617 52.994 1.00 209.89 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A OE2 1
ATOM 55 N N . TYR A 1 13 ? -31.064 -12.755 48.908 1.00 155.06 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A N 1
ATOM 56 C CA . TYR A 1 13 ? -32.159 -13.167 48.037 1.00 154.25 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CA 1
ATOM 57 C C . TYR A 1 13 ? -31.927 -14.484 47.301 1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A C 1
ATOM 58 O O . TYR A 1 13 ? -30.797 -14.824 46.965 1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A O 1
ATOM 59 C CB . TYR A 1 13 ? -32.422 -12.066 47.012 1.00 174.06 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CB 1
ATOM 60 C CG . TYR A 1 13 ? -32.827 -10.737 47.614 1.00 173.55 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CG 1
ATOM 61 C CD1 . TYR A 1 13 ? -31.893 -9.911 48.226 1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CD1 1
ATOM 62 C CD2 . TYR A 1 13 ? -34.145 -10.300 47.553 1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CD2 1
ATOM 63 C CE1 . TYR A 1 13 ? -32.263 -8.691 48.772 1.00 173.92 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CE1 1
ATOM 64 C CE2 . TYR A 1 13 ? -34.526 -9.081 48.097 1.00 171.17 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CE2 1
ATOM 65 C CZ . TYR A 1 13 ? -33.581 -8.278 48.706 1.00 172.44 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A CZ 1
ATOM 66 O OH . TYR A 1 13 ? -33.944 -7.062 49.251 1.00 171.91 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A OH 1
ATOM 67 N N . GLN A 1 14 ? -33.006 -15.219 47.044 1.00 186.60 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A N 1
ATOM 68 C CA . GLN A 1 14 ? -32.935 -16.356 46.129 1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A CA 1
ATOM 69 C C . GLN A 1 14 ? -33.757 -16.125 44.866 1.00 185.64 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A C 1
ATOM 70 O O . GLN A 1 14 ? -34.850 -15.561 44.915 1.00 184.13 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A O 1
ATOM 71 C CB . GLN A 1 14 ? -33.359 -17.670 46.788 1.00 335.39 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A CB 1
ATOM 72 C CG . GLN A 1 14 ? -33.443 -18.814 45.778 1.00 335.71 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A CG 1
ATOM 73 C CD . GLN A 1 14 ? -33.532 -20.186 46.414 1.00 337.54 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A CD 1
ATOM 74 O OE1 . GLN A 1 14 ? -33.100 -20.391 47.549 1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A OE1 1
ATOM 75 N NE2 . GLN A 1 14 ? -34.091 -21.140 45.676 1.00 337.73 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A NE2 1
ATOM 76 N N . LEU A 1 15 ? -33.223 -16.597 43.743 1.00 132.88 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A N 1
ATOM 77 C CA . LEU A 1 15 ? -33.782 -16.340 42.421 1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CA 1
ATOM 78 C C . LEU A 1 15 ? -34.558 -17.535 41.840 1.00 132.59 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A C 1
ATOM 79 O O . LEU A 1 15 ? -34.206 -18.701 42.035 1.00 136.16 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A O 1
ATOM 80 C CB . LEU A 1 15 ? -32.655 -15.916 41.474 1.00 153.84 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CB 1
ATOM 81 C CG . LEU A 1 15 ? -32.838 -14.770 40.476 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CG 1
ATOM 82 C CD1 . LEU A 1 15 ? -33.442 -13.539 41.126 1.00 152.29 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CD1 1
ATOM 83 C CD2 . LEU A 1 15 ? -31.498 -14.430 39.843 1.00 150.86 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CD2 1
ATOM 84 N N . PHE A 1 16 ? -35.617 -17.215 41.111 1.00 268.72 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A N 1
ATOM 85 C CA . PHE A 1 16 ? -36.520 -18.201 40.533 1.00 267.34 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CA 1
ATOM 86 C C . PHE A 1 16 ? -36.906 -17.744 39.125 1.00 263.64 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A C 1
ATOM 87 O O . PHE A 1 16 ? -36.234 -16.906 38.524 1.00 262.40 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A O 1
ATOM 88 C CB . PHE A 1 16 ? -37.757 -18.432 41.413 1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CB 1
ATOM 89 C CG . PHE A 1 16 ? -37.445 -18.998 42.784 1.00 231.43 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CG 1
ATOM 90 C CD1 . PHE A 1 16 ? -37.238 -18.154 43.868 1.00 233.05 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CD1 1
ATOM 91 C CD2 . PHE A 1 16 ? -37.370 -20.370 42.990 1.00 233.39 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CD2 1
ATOM 92 C CE1 . PHE A 1 16 ? -36.956 -18.665 45.130 1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CE1 1
ATOM 93 C CE2 . PHE A 1 16 ? -37.088 -20.886 44.250 1.00 237.01 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CE2 1
ATOM 94 C CZ . PHE A 1 16 ? -36.881 -20.031 45.319 1.00 238.49 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A CZ 1
ATOM 95 N N . GLU A 1 17 ? -37.983 -18.316 38.602 1.00 186.02 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A N 1
ATOM 96 C CA . GLU A 1 17 ? -38.391 -18.145 37.211 1.00 183.48 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A CA 1
ATOM 97 C C . GLU A 1 17 ? -38.462 -16.708 36.708 1.00 181.13 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A C 1
ATOM 98 O O . GLU A 1 17 ? -38.725 -15.770 37.464 1.00 181.49 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A O 1
ATOM 99 C CB . GLU A 1 17 ? -39.787 -18.735 37.028 1.00 476.93 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A CB 1
ATOM 100 C CG . GLU A 1 17 ? -40.915 -17.809 37.495 1.00 475.22 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A CG 1
ATOM 101 C CD . GLU A 1 17 ? -41.514 -18.217 38.832 1.00 477.35 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A CD 1
ATOM 102 O OE1 . GLU A 1 17 ? -40.874 -19.008 39.557 1.00 480.46 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A OE1 1
ATOM 103 O OE2 . GLU A 1 17 ? -42.631 -17.754 39.154 1.00 475.91 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A OE2 1
ATOM 104 N N . GLU A 1 18 ? -38.199 -16.555 35.413 1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A N 1
ATOM 105 C CA . GLU A 1 18 ? -38.409 -15.287 34.727 1.00 159.22 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CA 1
ATOM 106 C C . GLU A 1 18 ? -39.894 -14.915 34.640 1.00 156.24 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A C 1
ATOM 107 O O . GLU A 1 18 ? -40.768 -15.769 34.473 1.00 155.56 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A O 1
ATOM 108 C CB . GLU A 1 18 ? -37.793 -15.317 33.321 1.00 202.51 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CB 1
ATOM 109 C CG . GLU A 1 18 ? -38.059 -14.059 32.482 1.00 198.55 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CG 1
ATOM 110 C CD . GLU A 1 18 ? -37.552 -14.176 31.050 1.00 197.55 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A CD 1
ATOM 111 O OE1 . GLU A 1 18 ? -37.980 -13.371 30.193 1.00 194.93 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A OE1 1
ATOM 112 O OE2 . GLU A 1 18 ? -36.725 -15.073 30.780 1.00 199.31 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A OE2 1
ATOM 113 N N . LEU A 1 19 ? -40.153 -13.619 34.766 1.00 460.55 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A N 1
ATOM 114 C CA . LEU A 1 19 ? -41.467 -13.022 34.546 1.00 457.16 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CA 1
ATOM 115 C C . LEU A 1 19 ? -41.557 -12.434 33.126 1.00 455.11 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A C 1
ATOM 116 O O . LEU A 1 19 ? -42.473 -12.759 32.368 1.00 453.22 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A O 1
ATOM 117 C CB . LEU A 1 19 ? -41.801 -11.999 35.633 1.00 339.94 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CB 1
ATOM 118 C CG . LEU A 1 19 ? -41.820 -12.546 37.068 1.00 343.51 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CG 1
ATOM 119 C CD1 . LEU A 1 19 ? -41.987 -11.415 38.079 1.00 343.83 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CD1 1
ATOM 120 C CD2 . LEU A 1 19 ? -42.896 -13.618 37.255 1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A CD2 1
ATOM 121 N N . GLY A 1 20 ? -40.622 -11.548 32.785 1.00 341.45 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A N 1
ATOM 122 C CA . GLY A 1 20 ? -40.593 -10.920 31.471 1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A CA 1
ATOM 123 C C . GLY A 1 20 ? -39.181 -10.617 30.984 1.00 339.97 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A C 1
ATOM 124 O O . GLY A 1 20 ? -38.203 -11.020 31.622 1.00 342.89 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A O 1
ATOM 125 N N . LYS A 1 21 ? -39.065 -9.954 29.833 1.00 374.26 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A N 1
ATOM 126 C CA . LYS A 1 21 ? -37.746 -9.666 29.259 1.00 375.90 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CA 1
ATOM 127 C C . LYS A 1 21 ? -37.666 -8.357 28.466 1.00 372.19 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A C 1
ATOM 128 O O . LYS A 1 21 ? -38.667 -7.875 27.934 1.00 368.26 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A O 1
ATOM 129 C CB . LYS A 1 21 ? -37.269 -10.833 28.386 1.00 186.61 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CB 1
ATOM 130 C CG . LYS A 1 21 ? -35.825 -10.690 27.919 1.00 188.97 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CG 1
ATOM 131 C CD . LYS A 1 21 ? -35.341 -11.923 27.178 1.00 190.20 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CD 1
ATOM 132 C CE . LYS A 1 21 ? -33.885 -11.779 26.751 1.00 192.20 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A CE 1
ATOM 133 N NZ . LYS A 1 21 ? -33.376 -13.036 26.136 1.00 193.12 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A NZ 1
ATOM 134 N N . GLY A 1 22 ? -36.461 -7.794 28.388 1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A N 1
ATOM 135 C CA . GLY A 1 22 ? -36.231 -6.571 27.639 1.00 205.66 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A CA 1
ATOM 136 C C . GLY A 1 22 ? -34.778 -6.129 27.601 1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A C 1
ATOM 137 O O . GLY A 1 22 ? -33.860 -6.944 27.499 1.00 212.03 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A O 1
ATOM 138 N N . SER A 1 25 ? -31.992 -6.805 29.653 1.00 139.66 ? ? ? ? ? ? 25 SER A N 1
ATOM 139 C CA . SER A 1 25 ? -32.436 -7.030 31.026 1.00 141.56 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CA 1
ATOM 140 C C . SER A 1 25 ? -33.510 -8.117 31.110 1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 25 SER A C 1
ATOM 141 O O . SER A 1 25 ? -34.147 -8.455 30.105 1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 25 SER A O 1
ATOM 142 C CB . SER A 1 25 ? -33.002 -5.745 31.632 1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 25 SER A CB 1
ATOM 143 O OG . SER A 1 25 ? -34.389 -5.623 31.351 1.00 218.30 ? ? ? ? ? ? 25 SER A OG 1
ATOM 144 N N . VAL A 1 26 ? -33.714 -8.644 32.319 1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A N 1
ATOM 145 C CA . VAL A 1 26 ? -34.743 -9.657 32.570 1.00 205.25 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CA 1
ATOM 146 C C . VAL A 1 26 ? -35.413 -9.520 33.944 1.00 206.04 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A C 1
ATOM 147 O O . VAL A 1 26 ? -34.742 -9.325 34.961 1.00 209.17 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A O 1
ATOM 148 C CB . VAL A 1 26 ? -34.181 -11.093 32.451 1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CB 1
ATOM 149 C CG1 . VAL A 1 26 ? -35.221 -12.104 32.908 1.00 133.89 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CG1 1
ATOM 150 C CG2 . VAL A 1 26 ? -33.742 -11.390 31.027 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A CG2 1
ATOM 151 N N . VAL A 1 27 ? -36.739 -9.631 33.963 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A N 1
ATOM 152 C CA . VAL A 1 27 ? -37.489 -9.672 35.212 1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CA 1
ATOM 153 C C . VAL A 1 27 ? -37.478 -11.097 35.714 1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A C 1
ATOM 154 O O . VAL A 1 27 ? -37.623 -12.031 34.929 1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A O 1
ATOM 155 C CB . VAL A 1 27 ? -38.975 -9.285 35.031 1.00 204.08 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CB 1
ATOM 156 C CG1 . VAL A 1 27 ? -39.568 -8.829 36.360 1.00 204.42 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CG1 1
ATOM 157 C CG2 . VAL A 1 27 ? -39.142 -8.208 33.973 1.00 200.49 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A CG2 1
ATOM 158 N N . ARG A 1 28 ? -37.319 -11.268 37.020 1.00 223.11 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A N 1
ATOM 159 C CA . ARG A 1 28 ? -37.396 -12.596 37.614 1.00 225.48 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A CA 1
ATOM 160 C C . ARG A 1 28 ? -37.966 -12.551 39.026 1.00 227.07 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A C 1
ATOM 161 O O . ARG A 1 28 ? -37.700 -11.617 39.784 1.00 228.20 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A O 1
ATOM 162 C CB . ARG A 1 28 ? -36.018 -13.264 37.622 1.00 168.83 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A CB 1
ATOM 163 C CG . ARG A 1 28 ? -35.448 -13.540 36.238 1.00 167.52 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A CG 1
ATOM 164 C CD . ARG A 1 28 ? -34.040 -14.117 36.311 1.00 170.18 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A CD 1
ATOM 165 N NE . ARG A 1 28 ? -33.998 -15.409 36.992 1.00 171.93 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A NE 1
ATOM 166 C CZ . ARG A 1 28 ? -32.878 -16.064 37.286 1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A CZ 1
ATOM 167 N NH1 . ARG A 1 28 ? -32.937 -17.234 37.907 1.00 175.17 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A NH1 1
ATOM 168 N NH2 . ARG A 1 28 ? -31.699 -15.548 36.965 1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A NH2 1
ATOM 169 N N . ARG A 1 29 ? -38.756 -13.561 39.376 1.00 187.84 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A N 1
ATOM 170 C CA . ARG A 1 29 ? -39.245 -13.672 40.740 1.00 189.35 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A CA 1
ATOM 171 C C . ARG A 1 29 ? -38.118 -14.091 41.661 1.00 193.65 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A C 1
ATOM 172 O O . ARG A 1 29 ? -37.270 -14.902 41.296 1.00 195.68 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A O 1
ATOM 173 C CB . ARG A 1 29 ? -40.381 -14.687 40.858 1.00 208.55 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A CB 1
ATOM 174 C CG . ARG A 1 29 ? -40.650 -15.098 42.306 1.00 211.01 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A CG 1
ATOM 175 C CD . ARG A 1 29 ? -41.899 -15.951 42.448 1.00 210.30 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A CD 1
ATOM 176 N NE . ARG A 1 29 ? -41.632 -17.379 42.300 1.00 212.35 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A NE 1
ATOM 177 C CZ . ARG A 1 29 ? -41.444 -18.209 43.319 1.00 215.70 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A CZ 1
ATOM 178 N NH1 . ARG A 1 29 ? -41.489 -17.755 44.565 1.00 217.31 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A NH1 1
ATOM 179 N NH2 . ARG A 1 29 ? -41.210 -19.494 43.094 1.00 217.40 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A NH2 1
ATOM 180 N N . CYS A 1 30 ? -38.115 -13.526 42.859 1.00 200.46 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A N 1
ATOM 181 C CA . CYS A 1 30 ? -37.207 -13.966 43.897 1.00 204.29 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CA 1
ATOM 182 C C . CYS A 1 30 ? -37.943 -13.925 45.221 1.00 204.63 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A C 1
ATOM 183 O O . CYS A 1 30 ? -39.107 -13.529 45.286 1.00 201.85 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A O 1
ATOM 184 C CB . CYS A 1 30 ? -35.976 -13.063 43.952 1.00 215.48 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A CB 1
ATOM 185 S SG . CYS A 1 30 ? -36.341 -11.327 44.309 1.00 214.35 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A SG 1
ATOM 186 N N . VAL A 1 31 ? -37.259 -14.343 46.277 1.00 186.85 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A N 1
ATOM 187 C CA . VAL A 1 31 ? -37.792 -14.227 47.621 1.00 187.69 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CA 1
ATOM 188 C C . VAL A 1 31 ? -36.648 -13.866 48.550 1.00 189.74 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A C 1
ATOM 189 O O . VAL A 1 31 ? -35.561 -14.437 48.462 1.00 191.74 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A O 1
ATOM 190 C CB . VAL A 1 31 ? -38.439 -15.542 48.103 1.00 271.36 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CB 1
ATOM 191 C CG1 . VAL A 1 31 ? -39.016 -15.372 49.506 1.00 271.88 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CG1 1
ATOM 192 C CG2 . VAL A 1 31 ? -39.516 -16.003 47.132 1.00 269.34 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CG2 1
ATOM 193 N N . LYS A 1 32 ? -36.888 -12.906 49.432 1.00 288.30 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A N 1
ATOM 194 C CA . LYS A 1 32 ? -35.900 -12.552 50.432 1.00 289.63 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CA 1
ATOM 195 C C . LYS A 1 32 ? -35.811 -13.675 51.465 1.00 291.50 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A C 1
ATOM 196 O O . LYS A 1 32 ? -36.830 -14.124 51.987 1.00 291.48 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A O 1
ATOM 197 C CB . LYS A 1 32 ? -36.279 -11.231 51.097 1.00 150.85 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CB 1
ATOM 198 C CG . LYS A 1 32 ? -35.228 -10.710 52.043 1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CG 1
ATOM 199 C CD . LYS A 1 32 ? -35.466 -9.254 52.359 1.00 151.22 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CD 1
ATOM 200 C CE . LYS A 1 32 ? -34.196 -8.613 52.881 1.00 152.44 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A CE 1
ATOM 201 N NZ . LYS A 1 32 ? -34.290 -7.124 52.893 1.00 152.00 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A NZ 1
ATOM 202 N N . VAL A 1 33 ? -34.598 -14.143 51.743 1.00 321.19 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A N 1
ATOM 203 C CA . VAL A 1 33 ? -34.410 -15.233 52.695 1.00 322.89 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CA 1
ATOM 204 C C . VAL A 1 33 ? -34.612 -14.743 54.123 1.00 323.22 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A C 1
ATOM 205 O O . VAL A 1 33 ? -35.285 -15.387 54.934 1.00 324.21 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A O 1
ATOM 206 C CB . VAL A 1 33 ? -33.003 -15.870 52.566 1.00 156.05 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CB 1
ATOM 207 C CG1 . VAL A 1 33 ? -32.809 -16.963 53.608 1.00 162.38 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CG1 1
ATOM 208 C CG2 . VAL A 1 33 ? -32.793 -16.421 51.162 1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CG2 1
ATOM 209 N N . LEU A 1 34 ? -34.035 -13.584 54.414 1.00 194.25 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A N 1
ATOM 210 C CA . LEU A 1 34 ? -33.920 -13.099 55.785 1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CA 1
ATOM 211 C C . LEU A 1 34 ? -35.268 -12.781 56.445 1.00 194.61 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A C 1
ATOM 212 O O . LEU A 1 34 ? -35.562 -13.292 57.534 1.00 196.22 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A O 1
ATOM 213 C CB . LEU A 1 34 ? -32.978 -11.899 55.834 1.00 250.25 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CB 1
ATOM 214 C CG . LEU A 1 34 ? -31.576 -12.184 55.274 1.00 250.23 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CG 1
ATOM 215 C CD1 . LEU A 1 34 ? -30.725 -10.926 55.256 1.00 249.82 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CD1 1
ATOM 216 C CD2 . LEU A 1 34 ? -30.851 -13.298 56.036 1.00 251.43 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CD2 1
ATOM 217 N N . ALA A 1 35 ? -36.079 -11.940 55.806 1.00 301.93 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A N 1
ATOM 218 C CA . ALA A 1 35 ? -37.491 -11.854 56.170 1.00 301.54 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CA 1
ATOM 219 C C . ALA A 1 35 ? -38.231 -12.383 54.955 1.00 300.55 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A C 1
ATOM 220 O O . ALA A 1 35 ? -38.330 -11.699 53.930 1.00 298.17 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A O 1
ATOM 221 C CB . ALA A 1 35 ? -37.900 -10.414 56.488 1.00 290.24 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A CB 1
ATOM 222 N N . GLY A 1 36 ? -38.760 -13.600 55.065 1.00 267.76 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A N 1
ATOM 223 C CA . GLY A 1 36 ? -39.196 -14.294 53.871 1.00 266.66 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A CA 1
ATOM 224 C C . GLY A 1 36 ? -40.351 -13.581 53.209 1.00 263.90 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A C 1
ATOM 225 O O . GLY A 1 36 ? -41.455 -13.494 53.744 1.00 263.33 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A O 1
ATOM 226 N N . GLN A 1 37 ? -40.094 -13.089 52.007 1.00 278.47 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A N 1
ATOM 227 C CA . GLN A 1 37 ? -41.138 -12.472 51.214 1.00 275.15 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CA 1
ATOM 228 C C . GLN A 1 37 ? -40.758 -12.492 49.747 1.00 273.63 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A C 1
ATOM 229 O O . GLN A 1 37 ? -39.583 -12.374 49.406 1.00 274.65 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A O 1
ATOM 230 C CB . GLN A 1 37 ? -41.387 -11.042 51.677 1.00 208.42 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CB 1
ATOM 231 C CG . GLN A 1 37 ? -42.640 -10.427 51.095 1.00 204.89 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CG 1
ATOM 232 C CD . GLN A 1 37 ? -42.853 -9.014 51.582 1.00 203.75 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A CD 1
ATOM 233 O OE1 . GLN A 1 37 ? -42.184 -8.566 52.511 1.00 205.52 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A OE1 1
ATOM 234 N NE2 . GLN A 1 37 ? -43.781 -8.300 50.955 1.00 200.82 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A NE2 1
ATOM 235 N N . GLU A 1 38 ? -41.749 -12.615 48.877 1.00 205.47 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A N 1
ATOM 236 C CA . GLU A 1 38 ? -41.494 -12.588 47.444 1.00 203.80 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CA 1
ATOM 237 C C . GLU A 1 38 ? -41.344 -11.153 46.926 1.00 201.35 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A C 1
ATOM 238 O O . GLU A 1 38 ? -41.914 -10.221 47.489 1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A O 1
ATOM 239 C CB . GLU A 1 38 ? -42.611 -13.327 46.700 1.00 190.39 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CB 1
ATOM 240 C CG . GLU A 1 38 ? -42.752 -14.788 47.115 1.00 193.08 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CG 1
ATOM 241 C CD . GLU A 1 38 ? -43.990 -15.466 46.543 1.00 191.72 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A CD 1
ATOM 242 O OE1 . GLU A 1 38 ? -45.082 -14.860 46.578 1.00 189.42 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE1 1
ATOM 243 O OE2 . GLU A 1 38 ? -43.870 -16.613 46.062 1.00 193.09 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A OE2 1
ATOM 244 N N . TYR A 1 39 ? -40.558 -10.984 45.866 1.00 138.16 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A N 1
ATOM 245 C CA . TYR A 1 39 ? -40.509 -9.728 45.113 1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CA 1
ATOM 246 C C . TYR A 1 39 ? -40.266 -10.049 43.636 1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A C 1
ATOM 247 O O . TYR A 1 39 ? -40.190 -11.215 43.254 1.00 135.03 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A O 1
ATOM 248 C CB . TYR A 1 39 ? -39.388 -8.807 45.600 1.00 254.23 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CB 1
ATOM 249 C CG . TYR A 1 39 ? -39.415 -8.399 47.058 1.00 256.33 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CG 1
ATOM 250 C CD1 . TYR A 1 39 ? -38.861 -9.216 48.034 1.00 259.57 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CD1 1
ATOM 251 C CD2 . TYR A 1 39 ? -39.944 -7.173 47.453 1.00 254.86 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CD2 1
ATOM 252 C CE1 . TYR A 1 39 ? -38.858 -8.845 49.364 1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CE1 1
ATOM 253 C CE2 . TYR A 1 39 ? -39.945 -6.792 48.786 1.00 256.60 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CE2 1
ATOM 254 C CZ . TYR A 1 39 ? -39.399 -7.634 49.735 1.00 259.58 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A CZ 1
ATOM 255 O OH . TYR A 1 39 ? -39.390 -7.273 51.063 1.00 261.08 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A OH 1
ATOM 256 N N . ALA A 1 40 ? -40.143 -9.014 42.808 1.00 205.10 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A N 1
ATOM 257 C CA . ALA A 1 40 ? -39.750 -9.192 41.411 1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CA 1
ATOM 258 C C . ALA A 1 40 ? -38.522 -8.332 41.106 1.00 205.55 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A C 1
ATOM 259 O O . ALA A 1 40 ? -38.522 -7.127 41.368 1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A O 1
ATOM 260 C CB . ALA A 1 40 ? -40.900 -8.846 40.480 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A CB 1
ATOM 261 N N . ALA A 1 41 ? -37.480 -8.954 40.557 1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A N 1
ATOM 262 C CA . ALA A 1 41 ? -36.189 -8.292 40.378 1.00 239.35 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A CA 1
ATOM 263 C C . ALA A 1 41 ? -35.871 -7.970 38.924 1.00 237.51 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A C 1
ATOM 264 O O . ALA A 1 41 ? -35.825 -8.860 38.076 1.00 236.51 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A O 1
ATOM 265 C CB . ALA A 1 41 ? -35.073 -9.143 40.976 1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A CB 1
ATOM 266 N N . MET A 1 42 ? -35.643 -6.692 38.647 1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 42 MET A N 1
ATOM 267 C CA . MET A 1 42 ? -35.158 -6.285 37.343 1.00 174.37 ? ? ? ? ? ? 42 MET A CA 1
ATOM 268 C C . MET A 1 42 ? -33.670 -6.560 37.300 1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 42 MET A C 1
ATOM 269 O O . MET A 1 42 ? -32.907 -6.036 38.119 1.00 182.37 ? ? ? ? ? ? 42 MET A O 1
ATOM 270 C CB . MET A 1 42 ? -35.426 -4.800 37.113 1.00 166.66 ? ? ? ? ? ? 42 MET A CB 1
ATOM 271 C CG . MET A 1 42 ? -36.764 -4.526 36.468 1.00 160.89 ? ? ? ? ? ? 42 MET A CG 1
ATOM 272 S SD . MET A 1 42 ? -36.890 -5.322 34.851 1.00 156.87 ? ? ? ? ? ? 42 MET A SD 1
ATOM 273 C CE . MET A 1 42 ? -35.800 -4.285 33.888 1.00 155.54 ? ? ? ? ? ? 42 MET A CE 1
ATOM 274 N N . ILE A 1 43 ? -33.249 -7.397 36.359 1.00 183.50 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A N 1
ATOM 275 C CA . ILE A 1 43 ? -31.830 -7.648 36.220 1.00 185.90 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A CA 1
ATOM 276 C C . ILE A 1 43 ? -31.343 -6.843 35.045 1.00 184.81 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A C 1
ATOM 277 O O . ILE A 1 43 ? -31.547 -7.201 33.880 1.00 182.73 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A O 1
ATOM 278 C CB . ILE A 1 43 ? -31.537 -9.113 35.969 1.00 176.20 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A CB 1
ATOM 279 C CG1 . ILE A 1 43 ? -32.153 -9.940 37.085 1.00 177.27 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A CG1 1
ATOM 280 C CG2 . ILE A 1 43 ? -30.031 -9.340 35.895 1.00 177.28 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A CG2 1
ATOM 281 C CD1 . ILE A 1 43 ? -32.007 -11.408 36.880 1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A CD1 1
ATOM 282 N N . ILE A 1 44 ? -30.656 -5.762 35.366 1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A N 1
ATOM 283 C CA . ILE A 1 44 ? -30.218 -4.849 34.348 1.00 180.13 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CA 1
ATOM 284 C C . ILE A 1 44 ? -28.745 -5.137 34.157 1.00 180.49 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A C 1
ATOM 285 O O . ILE A 1 44 ? -27.919 -4.849 35.027 1.00 181.95 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A O 1
ATOM 286 C CB . ILE A 1 44 ? -30.479 -3.400 34.769 1.00 301.33 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CB 1
ATOM 287 C CG1 . ILE A 1 44 ? -31.982 -3.113 34.765 1.00 299.30 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG1 1
ATOM 288 C CG2 . ILE A 1 44 ? -29.790 -2.445 33.842 1.00 298.98 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CG2 1
ATOM 289 C CD1 . ILE A 1 44 ? -32.721 -3.678 35.943 1.00 299.85 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A CD1 1
ATOM 290 N N . ASN A 1 45 ? -28.417 -5.737 33.022 1.00 348.77 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A N 1
ATOM 291 C CA . ASN A 1 45 ? -27.047 -6.141 32.780 1.00 347.68 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CA 1
ATOM 292 C C . ASN A 1 45 ? -26.159 -4.918 32.779 1.00 346.13 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A C 1
ATOM 293 O O . ASN A 1 45 ? -26.600 -3.829 32.421 1.00 344.79 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A O 1
ATOM 294 C CB . ASN A 1 45 ? -26.944 -6.895 31.461 1.00 257.76 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CB 1
ATOM 295 C CG . ASN A 1 45 ? -27.771 -8.155 31.461 1.00 258.47 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A CG 1
ATOM 296 O OD1 . ASN A 1 45 ? -28.463 -8.450 32.435 1.00 260.08 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A OD1 1
ATOM 297 N ND2 . ASN A 1 45 ? -27.714 -8.904 30.368 1.00 256.87 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A ND2 1
ATOM 298 N N . THR A 1 46 ? -24.905 -5.080 33.172 1.00 207.44 ? ? ? ? ? ? 46 THR A N 1
ATOM 299 C CA . THR A 1 46 ? -24.021 -3.924 33.218 1.00 204.67 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CA 1
ATOM 300 C C . THR A 1 46 ? -23.825 -3.294 31.845 1.00 200.70 ? ? ? ? ? ? 46 THR A C 1
ATOM 301 O O . THR A 1 46 ? -23.195 -2.245 31.732 1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 46 THR A O 1
ATOM 302 C CB . THR A 1 46 ? -22.631 -4.263 33.766 1.00 271.71 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CB 1
ATOM 303 O OG1 . THR A 1 46 ? -22.199 -5.515 33.221 1.00 270.42 ? ? ? ? ? ? 46 THR A OG1 1
ATOM 304 C CG2 . THR A 1 46 ? -22.647 -4.325 35.294 1.00 275.23 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CG2 1
ATOM 305 N N . LYS A 1 47 ? -24.339 -3.931 30.800 1.00 200.93 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A N 1
ATOM 306 C CA . LYS A 1 47 ? -24.270 -3.340 29.476 1.00 196.02 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CA 1
ATOM 307 C C . LYS A 1 47 ? -25.618 -2.697 29.195 1.00 195.08 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A C 1
ATOM 308 O O . LYS A 1 47 ? -26.592 -3.408 28.948 1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A O 1
ATOM 309 C CB . LYS A 1 47 ? -24.017 -4.445 28.462 1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CB 1
ATOM 310 C CG . LYS A 1 47 ? -24.924 -5.646 28.620 1.00 200.50 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CG 1
ATOM 311 C CD . LYS A 1 47 ? -24.601 -6.701 27.587 1.00 198.58 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CD 1
ATOM 312 C CE . LYS A 1 47 ? -25.516 -7.904 27.723 1.00 201.48 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A CE 1
ATOM 313 N NZ . LYS A 1 47 ? -26.929 -7.592 27.363 1.00 201.56 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A NZ 1
ATOM 314 N N . LYS A 1 48 ? -25.700 -1.364 29.226 1.00 481.20 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A N 1
ATOM 315 C CA . LYS A 1 48 ? -27.009 -0.752 29.005 1.00 479.07 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CA 1
ATOM 316 C C . LYS A 1 48 ? -27.048 0.147 27.769 1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A C 1
ATOM 317 O O . LYS A 1 48 ? -27.319 -0.344 26.686 1.00 471.65 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A O 1
ATOM 318 C CB . LYS A 1 48 ? -27.438 0.016 30.264 1.00 500.81 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CB 1
ATOM 319 C CG . LYS A 1 48 ? -27.976 -0.897 31.346 1.00 506.49 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CG 1
ATOM 320 C CD . LYS A 1 48 ? -29.041 -1.829 30.773 1.00 507.19 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CD 1
ATOM 321 C CE . LYS A 1 48 ? -30.430 -1.205 30.845 1.00 503.66 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A CE 1
ATOM 322 N NZ . LYS A 1 48 ? -31.518 -2.192 30.583 1.00 503.82 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A NZ 1
ATOM 323 N N . LEU A 1 49 ? -26.761 1.436 27.898 1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A N 1
ATOM 324 C CA . LEU A 1 49 ? -26.126 2.188 26.827 1.00 149.23 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CA 1
ATOM 325 C C . LEU A 1 49 ? -25.253 3.133 27.622 1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A C 1
ATOM 326 O O . LEU A 1 49 ? -25.763 4.168 28.079 1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A O 1
ATOM 327 C CB . LEU A 1 49 ? -27.190 2.993 26.057 1.00 363.49 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CB 1
ATOM 328 C CG . LEU A 1 49 ? -28.408 2.248 25.487 1.00 361.99 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CG 1
ATOM 329 C CD1 . LEU A 1 49 ? -29.637 3.154 25.374 1.00 358.36 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD1 1
ATOM 330 C CD2 . LEU A 1 49 ? -28.090 1.620 24.142 1.00 360.19 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A CD2 1
ATOM 331 N N . SER A 1 50 ? -23.972 2.819 27.820 1.00 300.09 ? ? ? ? ? ? 50 SER A N 1
ATOM 332 C CA . SER A 1 50 ? -23.110 3.802 28.491 1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 50 SER A CA 1
ATOM 333 C C . SER A 1 50 ? -23.991 4.723 29.350 1.00 301.06 ? ? ? ? ? ? 50 SER A C 1
ATOM 334 O O . SER A 1 50 ? -24.745 4.281 30.213 1.00 304.76 ? ? ? ? ? ? 50 SER A O 1
ATOM 335 C CB . SER A 1 50 ? -22.140 4.582 27.591 1.00 348.14 ? ? ? ? ? ? 50 SER A CB 1
ATOM 336 O OG . SER A 1 50 ? -21.491 3.767 26.623 1.00 347.35 ? ? ? ? ? ? 50 SER A OG 1
ATOM 337 N N . ALA A 1 51 ? -23.931 6.014 29.041 1.00 181.63 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A N 1
ATOM 338 C CA . ALA A 1 51 ? -24.673 7.039 29.787 1.00 183.25 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CA 1
ATOM 339 C C . ALA A 1 51 ? -26.212 7.164 29.648 1.00 181.78 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A C 1
ATOM 340 O O . ALA A 1 51 ? -26.898 7.162 30.665 1.00 184.98 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A O 1
ATOM 341 C CB . ALA A 1 51 ? -24.014 8.394 29.613 1.00 161.00 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A CB 1
ATOM 342 N N . ARG A 1 52 ? -26.764 7.295 28.439 1.00 258.18 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A N 1
ATOM 343 C CA . ARG A 1 52 ? -28.213 7.545 28.320 1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CA 1
ATOM 344 C C . ARG A 1 52 ? -29.038 6.563 29.126 1.00 260.10 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A C 1
ATOM 345 O O . ARG A 1 52 ? -30.145 6.871 29.579 1.00 260.73 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A O 1
ATOM 346 C CB . ARG A 1 52 ? -28.672 7.460 26.871 1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CB 1
ATOM 347 C CG . ARG A 1 52 ? -28.027 8.478 26.010 1.00 170.73 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CG 1
ATOM 348 C CD . ARG A 1 52 ? -28.455 9.850 26.420 1.00 170.68 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CD 1
ATOM 349 N NE . ARG A 1 52 ? -29.881 10.030 26.191 1.00 169.19 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NE 1
ATOM 350 C CZ . ARG A 1 52 ? -30.520 11.180 26.360 1.00 169.08 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A CZ 1
ATOM 351 N NH1 . ARG A 1 52 ? -29.856 12.256 26.761 1.00 171.10 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NH1 1
ATOM 352 N NH2 . ARG A 1 52 ? -31.823 11.255 26.127 1.00 167.40 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A NH2 1
ATOM 353 N N . ASP A 1 53 ? -28.510 5.358 29.256 1.00 153.94 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A N 1
ATOM 354 C CA . ASP A 1 53 ? -29.162 4.336 30.041 1.00 158.66 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CA 1
ATOM 355 C C . ASP A 1 53 ? -29.009 4.560 31.534 1.00 164.13 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A C 1
ATOM 356 O O . ASP A 1 53 ? -29.999 4.594 32.260 1.00 166.09 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A O 1
ATOM 357 C CB . ASP A 1 53 ? -28.614 2.975 29.662 1.00 474.78 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CB 1
ATOM 358 C CG . ASP A 1 53 ? -29.659 2.098 29.032 1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CG 1
ATOM 359 O OD1 . ASP A 1 53 ? -30.103 2.412 27.913 1.00 468.80 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD1 1
ATOM 360 O OD2 . ASP A 1 53 ? -30.053 1.104 29.663 1.00 476.58 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD2 1
ATOM 361 N N . HIS A 1 54 ? -27.774 4.724 31.994 1.00 128.42 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A N 1
ATOM 362 C CA . HIS A 1 54 ? -27.549 4.857 33.424 1.00 133.46 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A CA 1
ATOM 363 C C . HIS A 1 54 ? -28.408 5.994 33.967 1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A C 1
ATOM 364 O O . HIS A 1 54 ? -28.904 5.929 35.092 1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A O 1
ATOM 365 C CB . HIS A 1 54 ? -26.070 5.088 33.747 1.00 144.61 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A CB 1
ATOM 366 C CG . HIS A 1 54 ? -25.179 3.937 33.387 1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A CG 1
ATOM 367 N ND1 . HIS A 1 54 ? -24.600 3.807 32.144 1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A ND1 1
ATOM 368 C CD2 . HIS A 1 54 ? -24.757 2.871 34.109 1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A CD2 1
ATOM 369 C CE1 . HIS A 1 54 ? -23.864 2.710 32.112 1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A CE1 1
ATOM 370 N NE2 . HIS A 1 54 ? -23.943 2.123 33.292 1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A NE2 1
ATOM 371 N N . GLN A 1 55 ? -28.594 7.029 33.156 1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A N 1
ATOM 372 C CA . GLN A 1 55 ? -29.408 8.162 33.561 1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A CA 1
ATOM 373 C C . GLN A 1 55 ? -30.851 7.725 33.825 1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A C 1
ATOM 374 O O . GLN A 1 55 ? -31.456 8.128 34.818 1.00 127.63 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A O 1
ATOM 375 C CB . GLN A 1 55 ? -29.341 9.267 32.505 1.00 231.11 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A CB 1
ATOM 376 C CG . GLN A 1 55 ? -27.929 9.784 32.264 1.00 231.16 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A CG 1
ATOM 377 C CD . GLN A 1 55 ? -27.874 10.875 31.216 1.00 226.55 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A CD 1
ATOM 378 O OE1 . GLN A 1 55 ? -28.899 11.275 30.666 1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A OE1 1
ATOM 379 N NE2 . GLN A 1 55 ? -26.672 11.365 30.934 1.00 226.07 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A NE2 1
ATOM 380 N N . LYS A 1 56 ? -31.385 6.880 32.946 1.00 120.07 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N 1
ATOM 381 C CA . LYS A 1 56 ? -32.762 6.392 33.065 1.00 118.92 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA 1
ATOM 382 C C . LYS A 1 56 ? -32.927 5.346 34.178 1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C 1
ATOM 383 O O . LYS A 1 56 ? -34.033 5.113 34.678 1.00 124.56 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O 1
ATOM 384 C CB . LYS A 1 56 ? -33.237 5.831 31.724 1.00 170.40 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB 1
ATOM 385 C CG . LYS A 1 56 ? -33.074 6.809 30.575 1.00 164.97 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG 1
ATOM 386 C CD . LYS A 1 56 ? -33.354 6.158 29.240 1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD 1
ATOM 387 C CE . LYS A 1 56 ? -33.047 7.113 28.103 1.00 156.35 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE 1
ATOM 388 N NZ . LYS A 1 56 ? -33.233 6.447 26.791 1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ 1
ATOM 389 N N . LEU A 1 57 ? -31.821 4.707 34.538 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A N 1
ATOM 390 C CA . LEU A 1 57 ? -31.778 3.804 35.677 1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CA 1
ATOM 391 C C . LEU A 1 57 ? -32.170 4.571 36.929 1.00 114.85 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A C 1
ATOM 392 O O . LEU A 1 57 ? -33.221 4.332 37.524 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A O 1
ATOM 393 C CB . LEU A 1 57 ? -30.364 3.233 35.833 1.00 274.74 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CB 1
ATOM 394 C CG . LEU A 1 57 ? -30.066 2.261 36.980 1.00 281.12 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CG 1
ATOM 395 C CD1 . LEU A 1 57 ? -31.091 1.140 37.016 1.00 282.71 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD1 1
ATOM 396 C CD2 . LEU A 1 57 ? -28.646 1.693 36.882 1.00 281.34 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A CD2 1
ATOM 397 N N . GLU A 1 58 ? -31.311 5.511 37.308 1.00 172.65 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A N 1
ATOM 398 C CA . GLU A 1 58 ? -31.472 6.285 38.529 1.00 175.44 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A CA 1
ATOM 399 C C . GLU A 1 58 ? -32.760 7.077 38.522 1.00 172.30 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A C 1
ATOM 400 O O . GLU A 1 58 ? -33.343 7.336 39.573 1.00 174.17 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A O 1
ATOM 401 C CB . GLU A 1 58 ? -30.309 7.250 38.674 1.00 237.28 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A CB 1
ATOM 402 C CG . GLU A 1 58 ? -28.986 6.633 38.327 1.00 236.75 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A CG 1
ATOM 403 C CD . GLU A 1 58 ? -28.016 7.658 37.806 1.00 233.72 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A CD 1
ATOM 404 O OE1 . GLU A 1 58 ? -28.431 8.825 37.639 1.00 232.48 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A OE1 1
ATOM 405 O OE2 . GLU A 1 58 ? -26.846 7.299 37.562 1.00 232.85 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A OE2 1
ATOM 406 N N . ARG A 1 59 ? -33.195 7.487 37.339 1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A N 1
ATOM 407 C CA . ARG A 1 59 ? -34.468 8.169 37.247 1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CA 1
ATOM 408 C C . ARG A 1 59 ? -35.592 7.204 37.591 1.00 131.58 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A C 1
ATOM 409 O O . ARG A 1 59 ? -36.428 7.501 38.446 1.00 131.97 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A O 1
ATOM 410 C CB . ARG A 1 59 ? -34.685 8.779 35.868 1.00 146.83 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CB 1
ATOM 411 C CG . ARG A 1 59 ? -35.911 9.667 35.822 1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CG 1
ATOM 412 C CD . ARG A 1 59 ? -36.025 10.393 34.503 1.00 138.94 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CD 1
ATOM 413 N NE . ARG A 1 59 ? -36.167 9.462 33.392 1.00 134.20 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NE 1
ATOM 414 C CZ . ARG A 1 59 ? -35.395 9.472 32.312 1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CZ 1
ATOM 415 N NH1 . ARG A 1 59 ? -34.425 10.371 32.198 1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NH1 1
ATOM 416 N NH2 . ARG A 1 59 ? -35.594 8.586 31.344 1.00 127.56 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NH2 1
ATOM 417 N N . GLU A 1 60 ? -35.611 6.045 36.938 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A N 1
ATOM 418 C CA . GLU A 1 60 ? -36.672 5.087 37.199 1.00 90.14 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A CA 1
ATOM 419 C C . GLU A 1 60 ? -36.671 4.673 38.670 1.00 95.81 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A C 1
ATOM 420 O O . GLU A 1 60 ? -37.722 4.638 39.301 1.00 94.70 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A O 1
ATOM 421 C CB . GLU A 1 60 ? -36.594 3.879 36.257 1.00 153.33 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A CB 1
ATOM 422 C CG . GLU A 1 60 ? -37.838 2.994 36.303 1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A CG 1
ATOM 423 C CD . GLU A 1 60 ? -37.994 2.111 35.077 1.00 146.69 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A CD 1
ATOM 424 O OE1 . GLU A 1 60 ? -37.341 2.396 34.054 1.00 144.94 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A OE1 1
ATOM 425 O OE2 . GLU A 1 60 ? -38.773 1.133 35.137 1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A OE2 1
ATOM 426 N N . ALA A 1 61 ? -35.487 4.401 39.215 1.00 99.64 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A N 1
ATOM 427 C CA . ALA A 1 61 ? -35.338 3.965 40.607 1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A CA 1
ATOM 428 C C . ALA A 1 61 ? -35.756 5.023 41.629 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A C 1
ATOM 429 O O . ALA A 1 61 ? -36.282 4.701 42.704 1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A O 1
ATOM 430 C CB . ALA A 1 61 ? -33.903 3.534 40.870 1.00 252.87 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A CB 1
ATOM 431 N N . ARG A 1 62 ? -35.485 6.279 41.292 1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A N 1
ATOM 432 C CA . ARG A 1 62 ? -35.839 7.414 42.131 1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CA 1
ATOM 433 C C . ARG A 1 62 ? -37.352 7.604 42.133 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A C 1
ATOM 434 O O . ARG A 1 62 ? -37.992 7.648 43.188 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A O 1
ATOM 435 C CB . ARG A 1 62 ? -35.128 8.665 41.604 1.00 162.97 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CB 1
ATOM 436 C CG . ARG A 1 62 ? -35.676 9.998 42.075 1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CG 1
ATOM 437 C CD . ARG A 1 62 ? -34.785 11.149 41.594 1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CD 1
ATOM 438 N NE . ARG A 1 62 ? -34.663 11.218 40.135 1.00 159.16 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NE 1
ATOM 439 C CZ . ARG A 1 62 ? -33.621 10.767 39.437 1.00 159.65 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A CZ 1
ATOM 440 N NH1 . ARG A 1 62 ? -32.591 10.201 40.053 1.00 163.27 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NH1 1
ATOM 441 N NH2 . ARG A 1 62 ? -33.609 10.884 38.116 1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A NH2 1
ATOM 442 N N . ILE A 1 63 ? -37.916 7.702 40.935 1.00 152.50 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A N 1
ATOM 443 C CA . ILE A 1 63 ? -39.353 7.861 40.760 1.00 147.27 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CA 1
ATOM 444 C C . ILE A 1 63 ? -40.129 6.807 41.552 1.00 147.59 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A C 1
ATOM 445 O O . ILE A 1 63 ? -41.108 7.118 42.225 1.00 146.77 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A O 1
ATOM 446 C CB . ILE A 1 63 ? -39.729 7.823 39.259 1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CB 1
ATOM 447 C CG1 . ILE A 1 63 ? -39.682 9.238 38.665 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG1 1
ATOM 448 C CG2 . ILE A 1 63 ? -41.096 7.200 39.058 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG2 1
ATOM 449 C CD1 . ILE A 1 63 ? -39.563 9.274 37.160 1.00 96.67 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CD1 1
ATOM 450 N N . CYS A 1 64 ? -39.664 5.565 41.485 1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A N 1
ATOM 451 C CA . CYS A 1 64 ? -40.336 4.440 42.129 1.00 122.71 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A CA 1
ATOM 452 C C . CYS A 1 64 ? -40.118 4.394 43.633 1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A C 1
ATOM 453 O O . CYS A 1 64 ? -40.856 3.724 44.352 1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A O 1
ATOM 454 C CB . CYS A 1 64 ? -39.849 3.123 41.527 1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A CB 1
ATOM 455 S SG . CYS A 1 64 ? -40.029 2.990 39.731 1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A SG 1
ATOM 456 N N . ARG A 1 65 ? -39.078 5.069 44.102 1.00 149.56 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A N 1
ATOM 457 C CA . ARG A 1 65 ? -38.855 5.196 45.530 1.00 153.48 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A CA 1
ATOM 458 C C . ARG A 1 65 ? -39.850 6.214 46.042 1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A C 1
ATOM 459 O O . ARG A 1 65 ? -40.299 6.152 47.186 1.00 151.74 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A O 1
ATOM 460 C CB . ARG A 1 65 ? -37.440 5.687 45.805 1.00 180.98 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A CB 1
ATOM 461 C CG . ARG A 1 65 ? -37.108 5.817 47.277 1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A CG 1
ATOM 462 C CD . ARG A 1 65 ? -36.882 4.456 47.907 1.00 186.86 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A CD 1
ATOM 463 N NE . ARG A 1 65 ? -36.471 4.575 49.302 1.00 189.56 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A NE 1
ATOM 464 C CZ . ARG A 1 65 ? -35.241 4.894 49.693 1.00 193.10 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A CZ 1
ATOM 465 N NH1 . ARG A 1 65 ? -34.295 5.131 48.791 1.00 192.25 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A NH1 1
ATOM 466 N NH2 . ARG A 1 65 ? -34.958 4.981 50.987 1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A NH2 1
ATOM 467 N N . LEU A 1 66 ? -40.170 7.168 45.175 1.00 184.18 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A N 1
ATOM 468 C CA . LEU A 1 66 ? -41.141 8.209 45.476 1.00 182.21 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CA 1
ATOM 469 C C . LEU A 1 66 ? -42.572 7.759 45.282 1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A C 1
ATOM 470 O O . LEU A 1 66 ? -43.465 8.218 45.983 1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A O 1
ATOM 471 C CB . LEU A 1 66 ? -40.920 9.423 44.586 1.00 274.44 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CB 1
ATOM 472 C CG . LEU A 1 66 ? -39.628 10.197 44.784 1.00 278.25 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CG 1
ATOM 473 C CD1 . LEU A 1 66 ? -39.493 11.250 43.697 1.00 276.05 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CD1 1
ATOM 474 C CD2 . LEU A 1 66 ? -39.603 10.820 46.171 1.00 280.81 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A CD2 1
ATOM 475 N N . LEU A 1 67 ? -42.817 6.881 44.320 1.00 161.35 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A N 1
ATOM 476 C CA . LEU A 1 67 ? -44.201 6.567 44.043 1.00 157.02 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CA 1
ATOM 477 C C . LEU A 1 67 ? -44.601 5.422 44.927 1.00 157.80 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A C 1
ATOM 478 O O . LEU A 1 67 ? -44.247 4.273 44.675 1.00 158.32 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A O 1
ATOM 479 C CB . LEU A 1 67 ? -44.372 6.142 42.584 1.00 248.81 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CB 1
ATOM 480 C CG . LEU A 1 67 ? -44.300 7.228 41.512 1.00 246.44 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CG 1
ATOM 481 C CD1 . LEU A 1 67 ? -44.536 6.624 40.133 1.00 242.36 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CD1 1
ATOM 482 C CD2 . LEU A 1 67 ? -45.310 8.330 41.800 1.00 245.15 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A CD2 1
ATOM 483 N N . LYS A 1 68 ? -45.380 5.729 45.954 1.00 278.61 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A N 1
ATOM 484 C CA . LYS A 1 68 ? -45.982 4.675 46.738 1.00 279.16 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CA 1
ATOM 485 C C . LYS A 1 68 ? -47.491 4.910 46.731 1.00 275.70 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A C 1
ATOM 486 O O . LYS A 1 68 ? -48.016 5.741 47.477 1.00 275.14 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A O 1
ATOM 487 C CB . LYS A 1 68 ? -45.364 4.674 48.144 1.00 249.59 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CB 1
ATOM 488 C CG . LYS A 1 68 ? -43.822 4.757 48.122 1.00 252.60 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CG 1
ATOM 489 C CD . LYS A 1 68 ? -43.254 5.099 49.491 1.00 256.91 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CD 1
ATOM 490 C CE . LYS A 1 68 ? -43.166 6.606 49.704 1.00 257.43 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A CE 1
ATOM 491 N NZ . LYS A 1 68 ? -42.076 7.235 48.901 1.00 259.17 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A NZ 1
ATOM 492 N N . HIS A 1 69 ? -48.174 4.120 45.908 1.00 216.92 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A N 1
ATOM 493 C CA . HIS A 1 69 ? -49.617 4.172 45.757 1.00 214.17 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CA 1
ATOM 494 C C . HIS A 1 69 ? -50.029 2.729 45.901 1.00 214.44 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A C 1
ATOM 495 O O . HIS A 1 69 ? -49.259 1.819 45.580 1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A O 1
ATOM 496 C CB . HIS A 1 69 ? -50.029 4.730 44.372 1.00 161.79 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CB 1
ATOM 497 C CG . HIS A 1 69 ? -51.509 4.954 44.198 1.00 159.41 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CG 1
ATOM 498 N ND1 . HIS A 1 69 ? -52.291 4.186 43.360 1.00 157.31 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A ND1 1
ATOM 499 C CD2 . HIS A 1 69 ? -52.335 5.893 44.721 1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CD2 1
ATOM 500 C CE1 . HIS A 1 69 ? -53.536 4.628 43.391 1.00 156.18 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A CE1 1
ATOM 501 N NE2 . HIS A 1 69 ? -53.589 5.663 44.210 1.00 157.12 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A NE2 1
ATOM 502 N N . PRO A 1 70 ? -51.238 2.508 46.414 1.00 168.73 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A N 1
ATOM 503 C CA . PRO A 1 70 ? -51.773 1.152 46.556 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CA 1
ATOM 504 C C . PRO A 1 70 ? -51.947 0.494 45.186 1.00 166.15 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A C 1
ATOM 505 O O . PRO A 1 70 ? -51.866 -0.728 45.076 1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A O 1
ATOM 506 C CB . PRO A 1 70 ? -53.124 1.378 47.242 1.00 148.59 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CB 1
ATOM 507 C CG . PRO A 1 70 ? -53.450 2.825 46.997 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CG 1
ATOM 508 C CD . PRO A 1 70 ? -52.146 3.535 46.948 1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A CD 1
ATOM 509 N N . ASN A 1 71 ? -52.167 1.313 44.160 1.00 152.37 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 1
ATOM 510 C CA . ASN A 1 71 ? -52.332 0.842 42.786 1.00 150.33 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 1
ATOM 511 C C . ASN A 1 71 ? -51.037 0.842 41.960 1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 1
ATOM 512 O O . ASN A 1 71 ? -51.069 0.531 40.769 1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 1
ATOM 513 C CB . ASN A 1 71 ? -53.409 1.662 42.062 1.00 132.78 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 1
ATOM 514 C CG . ASN A 1 71 ? -54.821 1.267 42.464 1.00 134.59 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 1
ATOM 515 O OD1 . ASN A 1 71 ? -55.687 2.121 42.676 1.00 135.29 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 1
ATOM 516 N ND2 . ASN A 1 71 ? -55.062 -0.035 42.558 1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 1
ATOM 517 N N . ILE A 1 72 ? -49.910 1.199 42.580 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A N 1
ATOM 518 C CA . ILE A 1 72 ? -48.618 1.155 41.885 1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CA 1
ATOM 519 C C . ILE A 1 72 ? -47.563 0.337 42.622 1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A C 1
ATOM 520 O O . ILE A 1 72 ? -47.339 0.507 43.827 1.00 162.80 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A O 1
ATOM 521 C CB . ILE A 1 72 ? -48.047 2.556 41.605 1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CB 1
ATOM 522 C CG1 . ILE A 1 72 ? -49.061 3.392 40.829 1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG1 1
ATOM 523 C CG2 . ILE A 1 72 ? -46.732 2.444 40.837 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CG2 1
ATOM 524 C CD1 . ILE A 1 72 ? -48.901 4.885 41.020 1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A CD1 1
ATOM 525 N N . VAL A 1 73 ? -46.915 -0.547 41.872 1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A N 1
ATOM 526 C CA . VAL A 1 73 ? -45.858 -1.375 42.417 1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CA 1
ATOM 527 C C . VAL A 1 73 ? -44.852 -0.478 43.120 1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A C 1
ATOM 528 O O . VAL A 1 73 ? -44.384 0.512 42.558 1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A O 1
ATOM 529 C CB . VAL A 1 73 ? -45.138 -2.154 41.310 1.00 192.13 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CB 1
ATOM 530 C CG1 . VAL A 1 73 ? -43.908 -2.820 41.869 1.00 196.83 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG1 1
ATOM 531 C CG2 . VAL A 1 73 ? -46.067 -3.181 40.673 1.00 190.26 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A CG2 1
ATOM 532 N N . ARG A 1 74 ? -44.526 -0.811 44.359 1.00 128.80 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A N 1
ATOM 533 C CA . ARG A 1 74 ? -43.567 -0.008 45.092 1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CA 1
ATOM 534 C C . ARG A 1 74 ? -42.241 -0.733 45.187 1.00 135.87 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A C 1
ATOM 535 O O . ARG A 1 74 ? -42.191 -1.955 45.341 1.00 136.41 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A O 1
ATOM 536 C CB . ARG A 1 74 ? -44.087 0.335 46.484 1.00 290.22 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CB 1
ATOM 537 C CG . ARG A 1 74 ? -45.135 1.432 46.507 1.00 287.94 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CG 1
ATOM 538 C CD . ARG A 1 74 ? -45.680 1.594 47.910 1.00 289.49 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CD 1
ATOM 539 N NE . ARG A 1 74 ? -46.140 0.316 48.434 1.00 290.34 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NE 1
ATOM 540 C CZ . ARG A 1 74 ? -47.386 -0.131 48.332 1.00 288.22 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A CZ 1
ATOM 541 N NH1 . ARG A 1 74 ? -48.317 0.602 47.735 1.00 284.96 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH1 1
ATOM 542 N NH2 . ARG A 1 74 ? -47.702 -1.314 48.835 1.00 289.56 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A NH2 1
ATOM 543 N N . LEU A 1 75 ? -41.164 0.028 45.088 1.00 284.11 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A N 1
ATOM 544 C CA . LEU A 1 75 ? -39.842 -0.557 45.090 1.00 288.09 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A CA 1
ATOM 545 C C . LEU A 1 75 ? -39.445 -0.857 46.545 1.00 292.10 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A C 1
ATOM 546 O O . LEU A 1 75 ? -40.180 -0.510 47.470 1.00 291.93 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A O 1
ATOM 547 C CB . LEU A 1 75 ? -38.893 0.423 44.405 1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A CB 1
ATOM 548 C CG . LEU A 1 75 ? -37.376 0.259 44.457 1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A CG 1
ATOM 549 C CD1 . LEU A 1 75 ? -36.904 -0.896 43.583 1.00 143.92 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A CD1 1
ATOM 550 C CD2 . LEU A 1 75 ? -36.715 1.569 44.040 1.00 145.93 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A CD2 1
ATOM 551 N N . HIS A 1 76 ? -38.304 -1.509 46.754 1.00 215.06 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A N 1
ATOM 552 C CA . HIS A 1 76 ? -37.852 -1.850 48.108 1.00 217.80 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A CA 1
ATOM 553 C C . HIS A 1 76 ? -36.403 -1.398 48.278 1.00 221.92 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A C 1
ATOM 554 O O . HIS A 1 76 ? -36.117 -0.515 49.087 1.00 223.17 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A O 1
ATOM 555 C CB . HIS A 1 76 ? -38.035 -3.347 48.421 1.00 206.40 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A CB 1
ATOM 556 C CG . HIS A 1 76 ? -37.676 -3.725 49.832 1.00 209.10 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A CG 1
ATOM 557 N ND1 . HIS A 1 76 ? -38.361 -3.254 50.930 1.00 208.67 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A ND1 1
ATOM 558 C CD2 . HIS A 1 76 ? -36.705 -4.539 50.317 1.00 211.97 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A CD2 1
ATOM 559 C CE1 . HIS A 1 76 ? -37.826 -3.755 52.032 1.00 211.09 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A CE1 1
ATOM 560 N NE2 . HIS A 1 76 ? -36.820 -4.536 51.686 1.00 212.97 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A NE2 1
ATOM 561 N N . ASP A 1 77 ? -35.490 -1.994 47.513 1.00 297.11 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A N 1
ATOM 562 C CA . ASP A 1 77 ? -34.166 -1.393 47.339 1.00 299.88 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A CA 1
ATOM 563 C C . ASP A 1 77 ? -33.631 -1.542 45.904 1.00 298.91 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A C 1
ATOM 564 O O . ASP A 1 77 ? -34.248 -2.208 45.063 1.00 296.57 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A O 1
ATOM 565 C CB . ASP A 1 77 ? -33.158 -1.908 48.392 1.00 230.52 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A CB 1
ATOM 566 C CG . ASP A 1 77 ? -33.118 -3.432 48.502 1.00 229.83 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A CG 1
ATOM 567 O OD1 . ASP A 1 77 ? -33.913 -4.117 47.827 1.00 227.96 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A OD1 1
ATOM 568 O OD2 . ASP A 1 77 ? -32.294 -3.944 49.292 1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A OD2 1
ATOM 569 N N . SER A 1 78 ? -32.495 -0.907 45.623 1.00 230.39 ? ? ? ? ? ? 78 SER A N 1
ATOM 570 C CA . SER A 1 78 ? -31.807 -1.102 44.347 1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 78 SER A CA 1
ATOM 571 C C . SER A 1 78 ? -30.335 -1.404 44.580 1.00 232.15 ? ? ? ? ? ? 78 SER A C 1
ATOM 572 O O . SER A 1 78 ? -29.565 -0.527 44.994 1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 78 SER A O 1
ATOM 573 C CB . SER A 1 78 ? -31.940 0.123 43.446 1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 78 SER A CB 1
ATOM 574 O OG . SER A 1 78 ? -30.970 0.063 42.411 1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 78 SER A OG 1
ATOM 575 N N . ILE A 1 79 ? -29.941 -2.637 44.283 1.00 163.69 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A N 1
ATOM 576 C CA . ILE A 1 79 ? -28.615 -3.105 44.652 1.00 164.42 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A CA 1
ATOM 577 C C . ILE A 1 79 ? -27.672 -3.160 43.467 1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A C 1
ATOM 578 O O . ILE A 1 79 ? -28.028 -3.658 42.402 1.00 163.01 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A O 1
ATOM 579 C CB . ILE A 1 79 ? -28.675 -4.505 45.276 1.00 235.13 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A CB 1
ATOM 580 C CG1 . ILE A 1 79 ? -29.865 -4.593 46.235 1.00 235.72 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A CG1 1
ATOM 581 C CG2 . ILE A 1 79 ? -27.339 -4.854 45.945 1.00 235.15 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A CG2 1
ATOM 582 C CD1 . ILE A 1 79 ? -30.132 -5.969 46.775 1.00 235.87 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A CD1 1
ATOM 583 N N . SER A 1 80 ? -26.452 -2.675 43.656 1.00 386.55 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N 1
ATOM 584 C CA . SER A 1 80 ? -25.476 -2.767 42.585 1.00 384.03 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA 1
ATOM 585 C C . SER A 1 80 ? -24.412 -3.839 42.828 1.00 383.21 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C 1
ATOM 586 O O . SER A 1 80 ? -23.625 -3.766 43.778 1.00 382.91 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O 1
ATOM 587 C CB . SER A 1 80 ? -24.839 -1.411 42.299 1.00 98.25 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB 1
ATOM 588 O OG . SER A 1 80 ? -24.161 -1.454 41.059 1.00 96.23 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG 1
ATOM 589 N N . GLU A 1 81 ? -24.405 -4.835 41.947 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A N 1
ATOM 590 C CA . GLU A 1 81 ? -23.413 -5.900 41.982 1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A CA 1
ATOM 591 C C . GLU A 1 81 ? -22.348 -5.677 40.919 1.00 134.68 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A C 1
ATOM 592 O O . GLU A 1 81 ? -22.382 -4.691 40.186 1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A O 1
ATOM 593 C CB . GLU A 1 81 ? -24.077 -7.248 41.749 1.00 251.55 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A CB 1
ATOM 594 C CG . GLU A 1 81 ? -23.234 -8.427 42.174 1.00 250.67 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A CG 1
ATOM 595 C CD . GLU A 1 81 ? -24.022 -9.709 42.149 1.00 251.23 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A CD 1
ATOM 596 O OE1 . GLU A 1 81 ? -25.253 -9.633 41.980 1.00 252.00 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A OE1 1
ATOM 597 O OE2 . GLU A 1 81 ? -23.421 -10.791 42.293 1.00 250.62 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A OE2 1
ATOM 598 N N . GLU A 1 82 ? -21.402 -6.602 40.833 1.00 203.72 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A N 1
ATOM 599 C CA . GLU A 1 82 ? -20.289 -6.456 39.903 1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A CA 1
ATOM 600 C C . GLU A 1 82 ? -20.704 -6.318 38.440 1.00 197.93 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A C 1
ATOM 601 O O . GLU A 1 82 ? -20.543 -5.258 37.839 1.00 195.17 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A O 1
ATOM 602 C CB . GLU A 1 82 ? -19.315 -7.618 40.052 1.00 256.63 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A CB 1
ATOM 603 C CG . GLU A 1 82 ? -18.720 -7.748 41.438 1.00 256.44 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A CG 1
ATOM 604 C CD . GLU A 1 82 ? -17.846 -8.974 41.562 1.00 255.87 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A CD 1
ATOM 605 O OE1 . GLU A 1 82 ? -18.080 -9.942 40.808 1.00 255.96 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A OE1 1
ATOM 606 O OE2 . GLU A 1 82 ? -16.922 -8.971 42.402 1.00 254.88 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A OE2 1
ATOM 607 N N . GLY A 1 83 ? -21.227 -7.395 37.867 1.00 182.55 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A N 1
ATOM 608 C CA . GLY A 1 83 ? -21.551 -7.409 36.456 1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A CA 1
ATOM 609 C C . GLY A 1 83 ? -23.028 -7.196 36.219 1.00 183.44 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A C 1
ATOM 610 O O . GLY A 1 83 ? -23.528 -7.393 35.113 1.00 182.87 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A O 1
ATOM 611 N N . HIS A 1 84 ? -23.733 -6.785 37.263 1.00 232.57 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A N 1
ATOM 612 C CA . HIS A 1 84 ? -25.165 -6.589 37.152 1.00 234.52 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A CA 1
ATOM 613 C C . HIS A 1 84 ? -25.666 -5.530 38.106 1.00 236.33 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A C 1
ATOM 614 O O . HIS A 1 84 ? -24.999 -5.173 39.078 1.00 236.63 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A O 1
ATOM 615 C CB . HIS A 1 84 ? -25.899 -7.902 37.425 1.00 210.44 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A CB 1
ATOM 616 C CG . HIS A 1 84 ? -25.589 -8.977 36.436 1.00 208.69 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A CG 1
ATOM 617 N ND1 . HIS A 1 84 ? -26.140 -9.006 35.174 1.00 207.38 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A ND1 1
ATOM 618 C CD2 . HIS A 1 84 ? -24.779 -10.060 36.516 1.00 207.96 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A CD2 1
ATOM 619 C CE1 . HIS A 1 84 ? -25.687 -10.060 34.520 1.00 205.96 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A CE1 1
ATOM 620 N NE2 . HIS A 1 84 ? -24.858 -10.716 35.314 1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A NE2 1
ATOM 621 N N . HIS A 1 85 ? -26.852 -5.023 37.809 1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A N 1
ATOM 622 C CA . HIS A 1 85 ? -27.583 -4.227 38.772 1.00 153.05 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A CA 1
ATOM 623 C C . HIS A 1 85 ? -28.980 -4.817 38.981 1.00 154.08 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A C 1
ATOM 624 O O . HIS A 1 85 ? -29.558 -5.405 38.068 1.00 153.02 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A O 1
ATOM 625 C CB . HIS A 1 85 ? -27.661 -2.767 38.337 1.00 181.05 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A CB 1
ATOM 626 C CG . HIS A 1 85 ? -28.253 -1.876 39.375 1.00 182.52 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A CG 1
ATOM 627 N ND1 . HIS A 1 85 ? -27.489 -1.215 40.316 1.00 182.46 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A ND1 1
ATOM 628 C CD2 . HIS A 1 85 ? -29.540 -1.564 39.654 1.00 183.09 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A CD2 1
ATOM 629 C CE1 . HIS A 1 85 ? -28.278 -0.522 41.112 1.00 183.58 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A CE1 1
ATOM 630 N NE2 . HIS A 1 85 ? -29.532 -0.716 40.732 1.00 183.87 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A NE2 1
ATOM 631 N N . TYR A 1 86 ? -29.509 -4.674 40.191 1.00 177.54 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A N 1
ATOM 632 C CA . TYR A 1 86 ? -30.813 -5.235 40.529 1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CA 1
ATOM 633 C C . TYR A 1 86 ? -31.752 -4.166 41.064 1.00 176.09 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A C 1
ATOM 634 O O . TYR A 1 86 ? -31.368 -3.363 41.913 1.00 177.61 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A O 1
ATOM 635 C CB . TYR A 1 86 ? -30.665 -6.324 41.587 1.00 147.61 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CB 1
ATOM 636 C CG . TYR A 1 86 ? -29.734 -7.441 41.200 1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CG 1
ATOM 637 C CD1 . TYR A 1 86 ? -28.371 -7.345 41.440 1.00 147.57 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CD1 1
ATOM 638 C CD2 . TYR A 1 86 ? -30.217 -8.596 40.603 1.00 147.02 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CD2 1
ATOM 639 C CE1 . TYR A 1 86 ? -27.513 -8.363 41.091 1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CE1 1
ATOM 640 C CE2 . TYR A 1 86 ? -29.367 -9.624 40.252 1.00 146.42 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CE2 1
ATOM 641 C CZ . TYR A 1 86 ? -28.013 -9.504 40.499 1.00 146.10 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A CZ 1
ATOM 642 O OH . TYR A 1 86 ? -27.152 -10.523 40.151 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A OH 1
ATOM 643 N N . LEU A 1 87 ? -32.986 -4.164 40.574 1.00 174.08 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A N 1
ATOM 644 C CA . LEU A 1 87 ? -34.012 -3.265 41.092 1.00 172.14 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CA 1
ATOM 645 C C . LEU A 1 87 ? -35.180 -4.083 41.603 1.00 169.35 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A C 1
ATOM 646 O O . LEU A 1 87 ? -35.843 -4.766 40.822 1.00 166.24 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A O 1
ATOM 647 C CB . LEU A 1 87 ? -34.517 -2.330 39.999 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CB 1
ATOM 648 C CG . LEU A 1 87 ? -33.582 -1.262 39.437 1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CG 1
ATOM 649 C CD1 . LEU A 1 87 ? -34.362 -0.374 38.487 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD1 1
ATOM 650 C CD2 . LEU A 1 87 ? -32.968 -0.430 40.537 1.00 147.32 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A CD2 1
ATOM 651 N N . ILE A 1 88 ? -35.447 -4.021 42.903 1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A N 1
ATOM 652 C CA . ILE A 1 88 ? -36.515 -4.845 43.441 1.00 215.16 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CA 1
ATOM 653 C C . ILE A 1 88 ? -37.707 -4.014 43.877 1.00 212.67 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A C 1
ATOM 654 O O . ILE A 1 88 ? -37.724 -3.393 44.944 1.00 212.92 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A O 1
ATOM 655 C CB . ILE A 1 88 ? -36.016 -5.693 44.610 1.00 232.95 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CB 1
ATOM 656 C CG1 . ILE A 1 88 ? -34.901 -6.617 44.122 1.00 235.03 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CG1 1
ATOM 657 C CG2 . ILE A 1 88 ? -37.160 -6.491 45.213 1.00 231.56 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CG2 1
ATOM 658 C CD1 . ILE A 1 88 ? -34.044 -7.163 45.223 1.00 237.87 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A CD1 1
ATOM 659 N N . PHE A 1 89 ? -38.721 -4.056 43.032 1.00 212.66 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A N 1
ATOM 660 C CA . PHE A 1 89 ? -39.996 -3.438 43.295 1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CA 1
ATOM 661 C C . PHE A 1 89 ? -40.896 -4.579 43.742 1.00 208.56 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A C 1
ATOM 662 O O . PHE A 1 89 ? -40.431 -5.687 44.020 1.00 211.04 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A O 1
ATOM 663 C CB . PHE A 1 89 ? -40.519 -2.799 42.022 1.00 220.92 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CB 1
ATOM 664 C CG . PHE A 1 89 ? -40.503 -3.733 40.871 1.00 219.26 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CG 1
ATOM 665 C CD1 . PHE A 1 89 ? -41.532 -4.629 40.699 1.00 216.96 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CD1 1
ATOM 666 C CD2 . PHE A 1 89 ? -39.432 -3.766 40.000 1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CD2 1
ATOM 667 C CE1 . PHE A 1 89 ? -41.517 -5.515 39.671 1.00 216.00 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CE1 1
ATOM 668 C CE2 . PHE A 1 89 ? -39.413 -4.655 38.960 1.00 219.39 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CE2 1
ATOM 669 C CZ . PHE A 1 89 ? -40.451 -5.534 38.801 1.00 217.14 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A CZ 1
ATOM 670 N N . ASP A 1 90 ? -42.185 -4.294 43.824 1.00 242.26 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A N 1
ATOM 671 C CA . ASP A 1 90 ? -43.191 -5.267 44.226 1.00 241.84 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A CA 1
ATOM 672 C C . ASP A 1 90 ? -43.509 -6.331 43.150 1.00 240.22 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A C 1
ATOM 673 O O . ASP A 1 90 ? -43.616 -6.021 41.965 1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A O 1
ATOM 674 C CB . ASP A 1 90 ? -44.447 -4.496 44.621 1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A CB 1
ATOM 675 C CG . ASP A 1 90 ? -45.613 -5.389 44.898 1.00 236.20 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A CG 1
ATOM 676 O OD1 . ASP A 1 90 ? -45.393 -6.522 45.372 1.00 238.45 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A OD1 1
ATOM 677 O OD2 . ASP A 1 90 ? -46.752 -4.952 44.640 1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A OD2 1
ATOM 678 N N . LEU A 1 91 ? -43.648 -7.584 43.584 1.00 233.24 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A N 1
ATOM 679 C CA . LEU A 1 91 ? -43.945 -8.731 42.711 1.00 232.92 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CA 1
ATOM 680 C C . LEU A 1 91 ? -45.424 -8.879 42.344 1.00 230.09 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A C 1
ATOM 681 O O . LEU A 1 91 ? -46.288 -8.390 43.067 1.00 229.68 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A O 1
ATOM 682 C CB . LEU A 1 91 ? -43.494 -10.020 43.397 1.00 295.26 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CB 1
ATOM 683 C CG . LEU A 1 91 ? -43.754 -11.347 42.686 1.00 295.57 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CG 1
ATOM 684 C CD1 . LEU A 1 91 ? -42.977 -11.393 41.389 1.00 294.73 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD1 1
ATOM 685 C CD2 . LEU A 1 91 ? -43.360 -12.502 43.587 1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD2 1
ATOM 686 N N . VAL A 1 92 ? -45.712 -9.551 41.227 1.00 218.83 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A N 1
ATOM 687 C CA . VAL A 1 92 ? -47.088 -9.959 40.902 1.00 217.35 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CA 1
ATOM 688 C C . VAL A 1 92 ? -47.162 -11.190 40.012 1.00 216.04 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A C 1
ATOM 689 O O . VAL A 1 92 ? -46.270 -11.408 39.188 1.00 216.02 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A O 1
ATOM 690 C CB . VAL A 1 92 ? -47.871 -8.869 40.138 1.00 137.29 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CB 1
ATOM 691 C CG1 . VAL A 1 92 ? -48.159 -7.671 41.018 1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CG1 1
ATOM 692 C CG2 . VAL A 1 92 ? -47.133 -8.468 38.890 1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A CG2 1
ATOM 693 N N . THR A 1 93 ? -48.218 -11.996 40.161 1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 93 THR A N 1
ATOM 694 C CA . THR A 1 93 ? -48.653 -12.818 39.033 1.00 245.50 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CA 1
ATOM 695 C C . THR A 1 93 ? -50.134 -12.599 38.729 1.00 243.89 ? ? ? ? ? ? 93 THR A C 1
ATOM 696 O O . THR A 1 93 ? -50.985 -13.325 39.243 1.00 246.89 ? ? ? ? ? ? 93 THR A O 1
ATOM 697 C CB . THR A 1 93 ? -48.497 -14.312 39.380 1.00 187.67 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CB 1
ATOM 698 O OG1 . THR A 1 93 ? -49.505 -14.701 40.329 1.00 190.32 ? ? ? ? ? ? 93 THR A OG1 1
ATOM 699 C CG2 . THR A 1 93 ? -47.119 -14.576 39.964 1.00 190.42 ? ? ? ? ? ? 93 THR A CG2 1
ATOM 700 N N . GLY A 1 94 ? -50.424 -11.663 37.821 1.00 138.08 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A N 1
ATOM 701 C CA . GLY A 1 94 ? -51.782 -11.379 37.372 1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A CA 1
ATOM 702 C C . GLY A 1 94 ? -52.189 -11.542 35.911 1.00 138.70 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A C 1
ATOM 703 O O . GLY A 1 94 ? -53.377 -11.482 35.591 1.00 141.41 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A O 1
ATOM 704 N N . GLY A 1 95 ? -51.223 -11.752 35.022 1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A N 1
ATOM 705 C CA . GLY A 1 95 ? -51.487 -11.614 33.600 1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A CA 1
ATOM 706 C C . GLY A 1 95 ? -51.718 -10.145 33.274 1.00 158.89 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A C 1
ATOM 707 O O . GLY A 1 95 ? -51.787 -9.307 34.178 1.00 157.95 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A O 1
ATOM 708 N N . GLU A 1 96 ? -51.845 -9.827 31.988 1.00 197.09 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A N 1
ATOM 709 C CA . GLU A 1 96 ? -52.169 -8.470 31.558 1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CA 1
ATOM 710 C C . GLU A 1 96 ? -53.656 -8.202 31.753 1.00 195.12 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A C 1
ATOM 711 O O . GLU A 1 96 ? -54.454 -9.136 31.829 1.00 198.28 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A O 1
ATOM 712 C CB . GLU A 1 96 ? -51.794 -8.269 30.094 1.00 173.54 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CB 1
ATOM 713 C CG . GLU A 1 96 ? -52.096 -6.882 29.570 1.00 171.15 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CG 1
ATOM 714 C CD . GLU A 1 96 ? -51.882 -6.774 28.074 1.00 170.56 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A CD 1
ATOM 715 O OE1 . GLU A 1 96 ? -51.301 -7.715 27.490 1.00 171.94 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE1 1
ATOM 716 O OE2 . GLU A 1 96 ? -52.301 -5.754 27.481 1.00 168.92 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A OE2 1
ATOM 717 N N . LEU A 1 97 ? -54.030 -6.931 31.844 1.00 132.83 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A N 1
ATOM 718 C CA . LEU A 1 97 ? -55.437 -6.576 32.015 1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A CA 1
ATOM 719 C C . LEU A 1 97 ? -56.264 -6.787 30.744 1.00 133.98 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A C 1
ATOM 720 O O . LEU A 1 97 ? -57.293 -7.460 30.779 1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A O 1
ATOM 721 C CB . LEU A 1 97 ? -55.571 -5.129 32.482 1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A CB 1
ATOM 722 C CG . LEU A 1 97 ? -56.963 -4.513 32.364 1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A CG 1
ATOM 723 C CD1 . LEU A 1 97 ? -57.857 -4.975 33.506 1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A CD1 1
ATOM 724 C CD2 . LEU A 1 97 ? -56.836 -3.004 32.345 1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A CD2 1
ATOM 725 N N . PHE A 1 98 ? -55.810 -6.217 29.628 1.00 166.02 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A N 1
ATOM 726 C CA . PHE A 1 98 ? -56.491 -6.382 28.343 1.00 166.38 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CA 1
ATOM 727 C C . PHE A 1 98 ? -56.570 -7.859 27.990 1.00 168.98 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A C 1
ATOM 728 O O . PHE A 1 98 ? -57.295 -8.253 27.078 1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A O 1
ATOM 729 C CB . PHE A 1 98 ? -55.753 -5.654 27.220 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CB 1
ATOM 730 C CG . PHE A 1 98 ? -56.119 -4.203 27.067 1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CG 1
ATOM 731 C CD1 . PHE A 1 98 ? -56.515 -3.439 28.151 1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CD1 1
ATOM 732 C CD2 . PHE A 1 98 ? -56.053 -3.600 25.819 1.00 114.14 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CD2 1
ATOM 733 C CE1 . PHE A 1 98 ? -56.834 -2.101 27.989 1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CE1 1
ATOM 734 C CE2 . PHE A 1 98 ? -56.373 -2.269 25.651 1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CE2 1
ATOM 735 C CZ . PHE A 1 98 ? -56.764 -1.519 26.735 1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A CZ 1
ATOM 736 N N . GLU A 1 99 ? -55.753 -8.663 28.660 1.00 149.18 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A N 1
ATOM 737 C CA . GLU A 1 99 ? -55.842 -10.107 28.529 1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CA 1
ATOM 738 C C . GLU A 1 99 ? -56.889 -10.731 29.452 1.00 158.70 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A C 1
ATOM 739 O O . GLU A 1 99 ? -57.590 -11.662 29.059 1.00 163.10 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A O 1
ATOM 740 C CB . GLU A 1 99 ? -54.470 -10.759 28.711 1.00 203.20 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CB 1
ATOM 741 C CG . GLU A 1 99 ? -53.480 -10.385 27.618 1.00 200.87 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CG 1
ATOM 742 C CD . GLU A 1 99 ? -54.099 -10.411 26.224 1.00 201.05 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A CD 1
ATOM 743 O OE1 . GLU A 1 99 ? -55.081 -11.151 26.007 1.00 203.78 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE1 1
ATOM 744 O OE2 . GLU A 1 99 ? -53.601 -9.683 25.340 1.00 199.14 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A OE2 1
ATOM 745 N N . ASP A 1 100 ? -56.995 -10.229 30.679 1.00 171.28 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N 1
ATOM 746 C CA . ASP A 1 100 ? -57.969 -10.771 31.629 1.00 177.73 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA 1
ATOM 747 C C . ASP A 1 100 ? -59.396 -10.444 31.203 1.00 180.07 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C 1
ATOM 748 O O . ASP A 1 100 ? -60.288 -11.293 31.250 1.00 185.77 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O 1
ATOM 749 C CB . ASP A 1 100 ? -57.713 -10.237 33.040 1.00 210.95 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB 1
ATOM 750 C CG . ASP A 1 100 ? -58.890 -10.474 33.982 1.00 217.89 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG 1
ATOM 751 O OD1 . ASP A 1 100 ? -58.898 -11.509 34.682 1.00 222.80 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 1
ATOM 752 O OD2 . ASP A 1 100 ? -59.804 -9.622 34.030 1.00 218.67 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 1
ATOM 753 N N . ILE A 1 101 ? -59.592 -9.197 30.793 1.00 183.23 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A N 1
ATOM 754 C CA . ILE A 1 101 ? -60.891 -8.707 30.369 1.00 185.82 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CA 1
ATOM 755 C C . ILE A 1 101 ? -61.545 -9.596 29.319 1.00 189.29 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A C 1
ATOM 756 O O . ILE A 1 101 ? -62.727 -9.917 29.428 1.00 195.09 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A O 1
ATOM 757 C CB . ILE A 1 101 ? -60.785 -7.273 29.843 1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CB 1
ATOM 758 C CG1 . ILE A 1 101 ? -60.860 -6.291 31.010 1.00 143.16 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG1 1
ATOM 759 C CG2 . ILE A 1 101 ? -61.889 -6.986 28.857 1.00 145.38 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CG2 1
ATOM 760 C CD1 . ILE A 1 101 ? -60.795 -4.854 30.587 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A CD1 1
ATOM 761 N N . VAL A 1 102 ? -60.789 -10.000 28.304 1.00 168.51 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A N 1
ATOM 762 C CA . VAL A 1 102 ? -61.363 -10.864 27.278 1.00 171.79 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CA 1
ATOM 763 C C . VAL A 1 102 ? -61.848 -12.180 27.885 1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A C 1
ATOM 764 O O . VAL A 1 102 ? -62.838 -12.755 27.431 1.00 183.98 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A O 1
ATOM 765 C CB . VAL A 1 102 ? -60.377 -11.153 26.137 1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CB 1
ATOM 766 C CG1 . VAL A 1 102 ? -59.816 -9.859 25.592 1.00 141.46 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG1 1
ATOM 767 C CG2 . VAL A 1 102 ? -59.270 -12.060 26.620 1.00 147.48 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A CG2 1
ATOM 768 N N . ALA A 1 103 ? -61.150 -12.647 28.917 1.00 173.35 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 1
ATOM 769 C CA . ALA A 1 103 ? -61.515 -13.889 29.595 1.00 180.01 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 1
ATOM 770 C C . ALA A 1 103 ? -62.800 -13.727 30.396 1.00 186.13 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 1
ATOM 771 O O . ALA A 1 103 ? -63.434 -14.709 30.784 1.00 193.19 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 1
ATOM 772 C CB . ALA A 1 103 ? -60.385 -14.352 30.500 1.00 286.88 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 1
ATOM 773 N N . ARG A 1 104 ? -63.179 -12.481 30.647 1.00 206.82 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N 1
ATOM 774 C CA . ARG A 1 104 ? -64.383 -12.209 31.412 1.00 212.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA 1
ATOM 775 C C . ARG A 1 104 ? -65.603 -12.665 30.643 1.00 217.75 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C 1
ATOM 776 O O . ARG A 1 104 ? -65.669 -12.522 29.420 1.00 215.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O 1
ATOM 777 C CB . ARG A 1 104 ? -64.499 -10.718 31.721 1.00 190.01 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB 1
ATOM 778 C CG . ARG A 1 104 ? -63.352 -10.187 32.552 1.00 185.18 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG 1
ATOM 779 C CD . ARG A 1 104 ? -63.507 -8.710 32.856 1.00 181.86 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD 1
ATOM 780 N NE . ARG A 1 104 ? -62.395 -8.205 33.657 1.00 177.64 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE 1
ATOM 781 C CZ . ARG A 1 104 ? -62.264 -6.938 34.034 1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ 1
ATOM 782 N NH1 . ARG A 1 104 ? -61.222 -6.563 34.761 1.00 170.58 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 1
ATOM 783 N NH2 . ARG A 1 104 ? -63.175 -6.045 33.680 1.00 174.68 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 1
ATOM 784 N N . GLU A 1 105 ? -66.563 -13.236 31.357 1.00 188.70 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N 1
ATOM 785 C CA . GLU A 1 105 ? -67.835 -13.547 30.734 1.00 194.50 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA 1
ATOM 786 C C . GLU A 1 105 ? -68.878 -12.419 30.867 1.00 195.51 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C 1
ATOM 787 O O . GLU A 1 105 ? -69.875 -12.435 30.142 1.00 198.99 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O 1
ATOM 788 C CB . GLU A 1 105 ? -68.376 -14.879 31.252 1.00 203.09 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB 1
ATOM 789 C CG . GLU A 1 105 ? -69.563 -15.436 30.473 1.00 209.54 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG 1
ATOM 790 C CD . GLU A 1 105 ? -70.027 -16.759 31.037 1.00 218.32 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD 1
ATOM 791 O OE1 . GLU A 1 105 ? -69.378 -17.243 31.987 1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1
ATOM 792 O OE2 . GLU A 1 105 ? -71.031 -17.312 30.542 1.00 224.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1
ATOM 793 N N . TYR A 1 106 ? -68.668 -11.435 31.747 1.00 267.84 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A N 1
ATOM 794 C CA . TYR A 1 106 ? -69.549 -10.258 31.716 1.00 267.74 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CA 1
ATOM 795 C C . TYR A 1 106 ? -68.763 -8.945 31.723 1.00 259.64 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A C 1
ATOM 796 O O . TYR A 1 106 ? -68.250 -8.512 32.767 1.00 258.15 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A O 1
ATOM 797 C CB . TYR A 1 106 ? -70.600 -10.305 32.847 1.00 201.32 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CB 1
ATOM 798 C CG . TYR A 1 106 ? -71.390 -11.599 32.875 1.00 210.02 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CG 1
ATOM 799 C CD1 . TYR A 1 106 ? -72.707 -11.658 32.426 1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CD1 1
ATOM 800 C CD2 . TYR A 1 106 ? -70.800 -12.774 33.318 1.00 212.65 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CD2 1
ATOM 801 C CE1 . TYR A 1 106 ? -73.412 -12.853 32.437 1.00 224.10 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CE1 1
ATOM 802 C CE2 . TYR A 1 106 ? -71.495 -13.966 33.330 1.00 220.81 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CE2 1
ATOM 803 C CZ . TYR A 1 106 ? -72.796 -13.999 32.890 1.00 226.53 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CZ 1
ATOM 804 O OH . TYR A 1 106 ? -73.487 -15.183 32.904 1.00 234.93 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A OH 1
ATOM 805 N N . TYR A 1 107 ? -68.738 -8.287 30.562 1.00 206.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A N 1
ATOM 806 C CA . TYR A 1 107 ? -68.036 -7.013 30.405 1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CA 1
ATOM 807 C C . TYR A 1 107 ? -69.013 -5.907 30.044 1.00 199.49 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A C 1
ATOM 808 O O . TYR A 1 107 ? -69.766 -5.995 29.070 1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A O 1
ATOM 809 C CB . TYR A 1 107 ? -66.910 -7.086 29.366 1.00 235.30 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CB 1
ATOM 810 C CG . TYR A 1 107 ? -66.378 -5.722 28.951 1.00 228.97 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CG 1
ATOM 811 C CD1 . TYR A 1 107 ? -65.486 -5.020 29.757 1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CD1 1
ATOM 812 C CD2 . TYR A 1 107 ? -66.777 -5.136 27.755 1.00 227.24 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CD2 1
ATOM 813 C CE1 . TYR A 1 107 ? -65.006 -3.772 29.380 1.00 219.38 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CE1 1
ATOM 814 C CE2 . TYR A 1 107 ? -66.303 -3.894 27.371 1.00 221.58 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CE2 1
ATOM 815 C CZ . TYR A 1 107 ? -65.420 -3.218 28.186 1.00 217.72 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A CZ 1
ATOM 816 O OH . TYR A 1 107 ? -64.957 -1.987 27.797 1.00 212.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A OH 1
ATOM 817 N N . SER A 1 108 ? -68.986 -4.851 30.838 1.00 171.56 ? ? ? ? ? ? 108 SER A N 1
ATOM 818 C CA . SER A 1 108 ? -70.007 -3.838 30.731 1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CA 1
ATOM 819 C C . SER A 1 108 ? -69.398 -2.467 30.890 1.00 167.04 ? ? ? ? ? ? 108 SER A C 1
ATOM 820 O O . SER A 1 108 ? -68.212 -2.340 31.174 1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 108 SER A O 1
ATOM 821 C CB . SER A 1 108 ? -71.040 -4.077 31.824 1.00 279.89 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CB 1
ATOM 822 O OG . SER A 1 108 ? -70.449 -4.003 33.110 1.00 279.65 ? ? ? ? ? ? 108 SER A OG 1
ATOM 823 N N . GLU A 1 109 ? -70.211 -1.434 30.723 1.00 167.71 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A N 1
ATOM 824 C CA . GLU A 1 109 ? -69.709 -0.094 30.935 1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CA 1
ATOM 825 C C . GLU A 1 109 ? -69.227 -0.016 32.374 1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A C 1
ATOM 826 O O . GLU A 1 109 ? -68.349 0.777 32.696 1.00 157.92 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A O 1
ATOM 827 C CB . GLU A 1 109 ? -70.789 0.962 30.676 1.00 200.26 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CB 1
ATOM 828 C CG . GLU A 1 109 ? -71.249 1.084 29.229 1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CG 1
ATOM 829 C CD . GLU A 1 109 ? -72.024 2.365 28.992 1.00 199.74 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A CD 1
ATOM 830 O OE1 . GLU A 1 109 ? -72.124 3.168 29.943 1.00 200.18 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE1 1
ATOM 831 O OE2 . GLU A 1 109 ? -72.526 2.572 27.868 1.00 199.81 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A OE2 1
ATOM 832 N N . ALA A 1 110 ? -69.804 -0.848 33.237 1.00 168.96 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A N 1
ATOM 833 C CA . ALA A 1 110 ? -69.535 -0.758 34.670 1.00 170.34 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CA 1
ATOM 834 C C . ALA A 1 110 ? -68.241 -1.438 35.105 1.00 167.29 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A C 1
ATOM 835 O O . ALA A 1 110 ? -67.707 -1.139 36.175 1.00 166.50 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A O 1
ATOM 836 C CB . ALA A 1 110 ? -70.711 -1.299 35.465 1.00 178.60 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CB 1
ATOM 837 N N . ASP A 1 111 ? -67.753 -2.365 34.289 1.00 249.03 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N 1
ATOM 838 C CA . ASP A 1 111 ? -66.446 -2.959 34.527 1.00 245.58 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA 1
ATOM 839 C C . ASP A 1 111 ? -65.369 -2.031 33.991 1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C 1
ATOM 840 O O . ASP A 1 111 ? -64.274 -1.945 34.544 1.00 234.00 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O 1
ATOM 841 C CB . ASP A 1 111 ? -66.346 -4.333 33.869 1.00 183.21 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB 1
ATOM 842 C CG . ASP A 1 111 ? -67.375 -5.302 34.401 1.00 191.40 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG 1
ATOM 843 O OD1 . ASP A 1 111 ? -67.583 -5.323 35.632 1.00 195.24 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 1
ATOM 844 O OD2 . ASP A 1 111 ? -67.988 -6.030 33.591 1.00 194.26 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 1
ATOM 845 N N . ALA A 1 112 ? -65.688 -1.331 32.909 1.00 188.24 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N 1
ATOM 846 C CA . ALA A 1 112 ? -64.738 -0.409 32.307 1.00 181.57 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA 1
ATOM 847 C C . ALA A 1 112 ? -64.553 0.831 33.174 1.00 180.21 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C 1
ATOM 848 O O . ALA A 1 112 ? -63.468 1.400 33.222 1.00 175.39 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O 1
ATOM 849 C CB . ALA A 1 112 ? -65.174 -0.027 30.905 1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB 1
ATOM 850 N N . SER A 1 113 ? -65.611 1.242 33.863 1.00 188.39 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N 1
ATOM 851 C CA . SER A 1 113 ? -65.545 2.395 34.755 1.00 187.79 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA 1
ATOM 852 C C . SER A 1 113 ? -64.786 2.036 36.017 1.00 188.36 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C 1
ATOM 853 O O . SER A 1 113 ? -64.196 2.892 36.677 1.00 185.91 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O 1
ATOM 854 C CB . SER A 1 113 ? -66.950 2.854 35.120 1.00 337.90 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB 1
ATOM 855 O OG . SER A 1 113 ? -67.651 3.272 33.963 1.00 337.63 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG 1
ATOM 856 N N . HIS A 1 114 ? -64.817 0.754 36.348 1.00 179.54 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N 1
ATOM 857 C CA . HIS A 1 114 ? -64.103 0.251 37.502 1.00 180.75 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA 1
ATOM 858 C C . HIS A 1 114 ? -62.613 0.249 37.226 1.00 174.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C 1
ATOM 859 O O . HIS A 1 114 ? -61.799 0.309 38.145 1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O 1
ATOM 860 C CB . HIS A 1 114 ? -64.554 -1.168 37.813 1.00 205.70 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB 1
ATOM 861 C CG . HIS A 1 114 ? -63.879 -1.762 39.008 1.00 207.69 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG 1
ATOM 862 N ND1 . HIS A 1 114 ? -64.297 -1.508 40.296 1.00 211.82 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1 1
ATOM 863 C CD2 . HIS A 1 114 ? -62.815 -2.592 39.112 1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2 1
ATOM 864 C CE1 . HIS A 1 114 ? -63.521 -2.161 41.143 1.00 212.79 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1 1
ATOM 865 N NE2 . HIS A 1 114 ? -62.613 -2.825 40.451 1.00 209.50 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2 1
ATOM 866 N N . CYS A 1 115 ? -62.264 0.152 35.948 1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A N 1
ATOM 867 C CA . CYS A 1 115 ? -60.868 0.160 35.523 1.00 152.63 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A CA 1
ATOM 868 C C . CYS A 1 115 ? -60.315 1.584 35.483 1.00 147.92 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A C 1
ATOM 869 O O . CYS A 1 115 ? -59.385 1.919 36.219 1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A O 1
ATOM 870 C CB . CYS A 1 115 ? -60.709 -0.534 34.165 1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A CB 1
ATOM 871 S SG . CYS A 1 115 ? -61.013 -2.329 34.186 1.00 160.99 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A SG 1
ATOM 872 N N . ILE A 1 116 ? -60.899 2.419 34.630 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N 1
ATOM 873 C CA . ILE A 1 116 ? -60.450 3.799 34.474 1.00 164.94 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA 1
ATOM 874 C C . ILE A 1 116 ? -60.395 4.547 35.807 1.00 166.25 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C 1
ATOM 875 O O . ILE A 1 116 ? -59.644 5.513 35.952 1.00 162.70 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O 1
ATOM 876 C CB . ILE A 1 116 ? -61.354 4.580 33.492 1.00 126.21 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB 1
ATOM 877 C CG1 . ILE A 1 116 ? -60.511 5.263 32.420 1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1 1
ATOM 878 C CG2 . ILE A 1 116 ? -62.185 5.605 34.228 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2 1
ATOM 879 C CD1 . ILE A 1 116 ? -59.806 4.299 31.512 1.00 118.61 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1 1
ATOM 880 N N . GLN A 1 117 ? -61.183 4.097 36.779 1.00 183.30 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A N 1
ATOM 881 C CA . GLN A 1 117 ? -61.151 4.710 38.099 1.00 185.20 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CA 1
ATOM 882 C C . GLN A 1 117 ? -59.818 4.417 38.799 1.00 182.96 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A C 1
ATOM 883 O O . GLN A 1 117 ? -59.127 5.347 39.213 1.00 180.37 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A O 1
ATOM 884 C CB . GLN A 1 117 ? -62.352 4.265 38.951 1.00 186.17 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CB 1
ATOM 885 C CG . GLN A 1 117 ? -62.259 2.852 39.496 1.00 189.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CG 1
ATOM 886 C CD . GLN A 1 117 ? -63.541 2.395 40.152 1.00 196.80 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CD 1
ATOM 887 O OE1 . GLN A 1 117 ? -64.583 3.035 40.015 1.00 199.05 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A OE1 1
ATOM 888 N NE2 . GLN A 1 117 ? -63.473 1.280 40.870 1.00 200.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A NE2 1
ATOM 889 N N . GLN A 1 118 ? -59.447 3.139 38.902 1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A N 1
ATOM 890 C CA . GLN A 1 118 ? -58.195 2.744 39.555 1.00 197.45 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CA 1
ATOM 891 C C . GLN A 1 118 ? -57.021 3.354 38.816 1.00 191.93 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A C 1
ATOM 892 O O . GLN A 1 118 ? -56.048 3.813 39.420 1.00 190.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A O 1
ATOM 893 C CB . GLN A 1 118 ? -58.034 1.223 39.569 1.00 208.76 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CB 1
ATOM 894 C CG . GLN A 1 118 ? -59.029 0.481 40.433 1.00 215.31 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CG 1
ATOM 895 C CD . GLN A 1 118 ? -58.836 -1.020 40.359 1.00 217.42 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CD 1
ATOM 896 O OE1 . GLN A 1 118 ? -57.920 -1.571 40.970 1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A OE1 1
ATOM 897 N NE2 . GLN A 1 118 ? -59.693 -1.689 39.597 1.00 219.66 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A NE2 1
ATOM 898 N N . ILE A 1 119 ? -57.122 3.333 37.493 1.00 152.58 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A N 1
ATOM 899 C CA . ILE A 1 119 ? -56.129 3.942 36.632 1.00 150.04 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CA 1
ATOM 900 C C . ILE A 1 119 ? -55.926 5.391 37.030 1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A C 1
ATOM 901 O O . ILE A 1 119 ? -54.833 5.788 37.434 1.00 150.64 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A O 1
ATOM 902 C CB . ILE A 1 119 ? -56.551 3.866 35.156 1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CB 1
ATOM 903 C CG1 . ILE A 1 119 ? -56.228 2.484 34.595 1.00 178.32 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CG1 1
ATOM 904 C CG2 . ILE A 1 119 ? -55.850 4.938 34.340 1.00 176.73 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CG2 1
ATOM 905 C CD1 . ILE A 1 119 ? -56.540 2.343 33.130 1.00 177.20 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CD1 1
ATOM 906 N N . LEU A 1 120 ? -56.985 6.180 36.912 1.00 201.46 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N 1
ATOM 907 C CA . LEU A 1 120 ? -56.912 7.591 37.244 1.00 201.69 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA 1
ATOM 908 C C . LEU A 1 120 ? -56.436 7.791 38.678 1.00 203.55 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C 1
ATOM 909 O O . LEU A 1 120 ? -55.978 8.873 39.040 1.00 204.51 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O 1
ATOM 910 C CB . LEU A 1 120 ? -58.272 8.258 37.015 1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB 1
ATOM 911 C CG . LEU A 1 120 ? -58.659 8.340 35.538 1.00 153.09 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG 1
ATOM 912 C CD1 . LEU A 1 120 ? -60.164 8.508 35.363 1.00 154.74 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1
ATOM 913 C CD2 . LEU A 1 120 ? -57.891 9.467 34.872 1.00 152.01 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1
ATOM 914 N N . GLU A 1 121 ? -56.537 6.742 39.489 1.00 169.91 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A N 1
ATOM 915 C CA . GLU A 1 121 ? -56.112 6.822 40.883 1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CA 1
ATOM 916 C C . GLU A 1 121 ? -54.592 6.805 41.020 1.00 172.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A C 1
ATOM 917 O O . GLU A 1 121 ? -54.018 7.560 41.807 1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A O 1
ATOM 918 C CB . GLU A 1 121 ? -56.729 5.696 41.721 1.00 243.14 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CB 1
ATOM 919 C CG . GLU A 1 121 ? -58.228 5.837 41.979 1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CG 1
ATOM 920 C CD . GLU A 1 121 ? -58.573 6.985 42.915 1.00 248.51 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A CD 1
ATOM 921 O OE1 . GLU A 1 121 ? -57.723 7.875 43.120 1.00 246.20 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE1 1
ATOM 922 O OE2 . GLU A 1 121 ? -59.702 6.996 43.449 1.00 253.46 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A OE2 1
ATOM 923 N N . ALA A 1 122 ? -53.943 5.935 40.257 1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N 1
ATOM 924 C CA . ALA A 1 122 ? -52.491 5.875 40.258 1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA 1
ATOM 925 C C . ALA A 1 122 ? -51.944 7.153 39.639 1.00 156.82 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C 1
ATOM 926 O O . ALA A 1 122 ? -50.999 7.754 40.153 1.00 158.59 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O 1
ATOM 927 C CB . ALA A 1 122 ? -52.016 4.661 39.485 1.00 176.65 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB 1
ATOM 928 N N . VAL A 1 123 ? -52.562 7.568 38.537 1.00 176.41 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A N 1
ATOM 929 C CA . VAL A 1 123 ? -52.146 8.763 37.814 1.00 175.35 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CA 1
ATOM 930 C C . VAL A 1 123 ? -52.201 10.013 38.674 1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A C 1
ATOM 931 O O . VAL A 1 123 ? -51.227 10.759 38.760 1.00 178.26 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A O 1
ATOM 932 C CB . VAL A 1 123 ? -53.032 9.019 36.595 1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CB 1
ATOM 933 C CG1 . VAL A 1 123 ? -52.719 10.383 36.010 1.00 163.30 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG1 1
ATOM 934 C CG2 . VAL A 1 123 ? -52.838 7.929 35.561 1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A CG2 1
ATOM 935 N N . LEU A 1 124 ? -53.355 10.247 39.293 1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N 1
ATOM 936 C CA . LEU A 1 124 ? -53.550 11.435 40.113 1.00 150.96 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA 1
ATOM 937 C C . LEU A 1 124 ? -52.506 11.501 41.208 1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C 1
ATOM 938 O O . LEU A 1 124 ? -51.930 12.557 41.464 1.00 155.44 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O 1
ATOM 939 C CB . LEU A 1 124 ? -54.941 11.456 40.750 1.00 184.45 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB 1
ATOM 940 C CG . LEU A 1 124 ? -55.246 12.762 41.495 1.00 186.75 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG 1
ATOM 941 C CD1 . LEU A 1 124 ? -55.161 13.940 40.535 1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1
ATOM 942 C CD2 . LEU A 1 124 ? -56.604 12.737 42.194 1.00 187.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1
ATOM 943 N N . HIS A 1 125 ? -52.275 10.372 41.864 1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A N 1
ATOM 944 C CA . HIS A 1 125 ? -51.294 10.339 42.932 1.00 154.33 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CA 1
ATOM 945 C C . HIS A 1 125 ? -50.001 11.008 42.483 1.00 154.90 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A C 1
ATOM 946 O O . HIS A 1 125 ? -49.581 12.019 43.046 1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A O 1
ATOM 947 C CB . HIS A 1 125 ? -51.006 8.915 43.402 1.00 160.66 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CB 1
ATOM 948 C CG . HIS A 1 125 ? -49.850 8.836 44.350 1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CG 1
ATOM 949 N ND1 . HIS A 1 125 ? -49.984 9.066 45.703 1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A ND1 1
ATOM 950 C CD2 . HIS A 1 125 ? -48.538 8.605 44.132 1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CD2 1
ATOM 951 C CE1 . HIS A 1 125 ? -48.800 8.954 46.280 1.00 168.85 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A CE1 1
ATOM 952 N NE2 . HIS A 1 125 ? -47.905 8.677 45.353 1.00 168.37 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A NE2 1
ATOM 953 N N . CYS A 1 126 ? -49.374 10.434 41.463 1.00 175.64 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A N 1
ATOM 954 C CA . CYS A 1 126 ? -48.098 10.932 40.966 1.00 176.33 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CA 1
ATOM 955 C C . CYS A 1 126 ? -48.162 12.361 40.407 1.00 175.93 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A C 1
ATOM 956 O O . CYS A 1 126 ? -47.254 13.153 40.647 1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A O 1
ATOM 957 C CB . CYS A 1 126 ? -47.563 9.997 39.896 1.00 184.43 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A CB 1
ATOM 958 S SG . CYS A 1 126 ? -48.441 10.200 38.366 1.00 182.83 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A SG 1
ATOM 959 N N . HIS A 1 127 ? -49.209 12.688 39.650 1.00 136.81 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A N 1
ATOM 960 C CA . HIS A 1 127 ? -49.383 14.058 39.152 1.00 137.25 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CA 1
ATOM 961 C C . HIS A 1 127 ? -49.308 15.053 40.313 1.00 140.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A C 1
ATOM 962 O O . HIS A 1 127 ? -48.888 16.203 40.147 1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A O 1
ATOM 963 C CB . HIS A 1 127 ? -50.722 14.212 38.429 1.00 135.79 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CB 1
ATOM 964 C CG . HIS A 1 127 ? -50.700 13.776 37.002 1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CG 1
ATOM 965 N ND1 . HIS A 1 127 ? -51.759 13.975 36.146 1.00 131.52 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A ND1 1
ATOM 966 C CD2 . HIS A 1 127 ? -49.740 13.152 36.275 1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CD2 1
ATOM 967 C CE1 . HIS A 1 127 ? -51.459 13.492 34.952 1.00 129.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A CE1 1
ATOM 968 N NE2 . HIS A 1 127 ? -50.238 12.987 35.007 1.00 129.08 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A NE2 1
ATOM 969 N N . GLN A 1 128 ? -49.725 14.596 41.490 1.00 254.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A N 1
ATOM 970 C CA . GLN A 1 128 ? -49.598 15.377 42.712 1.00 257.54 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CA 1
ATOM 971 C C . GLN A 1 128 ? -48.153 15.355 43.200 1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A C 1
ATOM 972 O O . GLN A 1 128 ? -47.727 16.238 43.940 1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A O 1
ATOM 973 C CB . GLN A 1 128 ? -50.501 14.804 43.804 1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CB 1
ATOM 974 C CG . GLN A 1 128 ? -51.962 14.669 43.423 1.00 258.28 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CG 1
ATOM 975 C CD . GLN A 1 128 ? -52.723 13.786 44.393 1.00 258.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A CD 1
ATOM 976 O OE1 . GLN A 1 128 ? -52.257 12.711 44.771 1.00 258.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A OE1 1
ATOM 977 N NE2 . GLN A 1 128 ? -53.897 14.242 44.810 1.00 258.80 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A NE2 1
ATOM 978 N N . MET A 1 129 ? -47.408 14.334 42.787 1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 129 MET A N 1
ATOM 979 C CA . MET A 1 129 ? -46.012 14.166 43.197 1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A CA 1
ATOM 980 C C . MET A 1 129 ? -45.003 14.775 42.228 1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 129 MET A C 1
ATOM 981 O O . MET A 1 129 ? -43.798 14.559 42.360 1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 129 MET A O 1
ATOM 982 C CB . MET A 1 129 ? -45.688 12.697 43.458 1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A CB 1
ATOM 983 C CG . MET A 1 129 ? -46.064 12.269 44.856 1.00 188.59 ? ? ? ? ? ? 129 MET A CG 1
ATOM 984 S SD . MET A 1 129 ? -45.342 13.384 46.075 1.00 195.87 ? ? ? ? ? ? 129 MET A SD 1
ATOM 985 C CE . MET A 1 129 ? -43.739 12.618 46.324 1.00 195.88 ? ? ? ? ? ? 129 MET A CE 1
ATOM 986 N N . GLY A 1 130 ? -45.504 15.501 41.234 1.00 208.66 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N 1
ATOM 987 C CA . GLY A 1 130 ? -44.643 16.189 40.292 1.00 209.00 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA 1
ATOM 988 C C . GLY A 1 130 ? -43.899 15.220 39.396 1.00 206.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C 1
ATOM 989 O O . GLY A 1 130 ? -42.692 15.359 39.182 1.00 208.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O 1
ATOM 990 N N . VAL A 1 131 ? -44.633 14.237 38.878 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A N 1
ATOM 991 C CA . VAL A 1 131 ? -44.086 13.223 37.982 1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CA 1
ATOM 992 C C . VAL A 1 131 ? -45.108 12.800 36.911 1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A C 1
ATOM 993 O O . VAL A 1 131 ? -46.284 12.609 37.216 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A O 1
ATOM 994 C CB . VAL A 1 131 ? -43.650 11.983 38.771 1.00 137.60 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CB 1
ATOM 995 C CG1 . VAL A 1 131 ? -43.106 10.926 37.830 1.00 135.61 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG1 1
ATOM 996 C CG2 . VAL A 1 131 ? -42.612 12.356 39.815 1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG2 1
ATOM 997 N N . VAL A 1 132 ? -44.652 12.651 35.664 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N 1
ATOM 998 C CA . VAL A 1 132 ? -45.506 12.264 34.534 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA 1
ATOM 999 C C . VAL A 1 132 ? -45.014 10.978 33.878 1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C 1
ATOM 1000 O O . VAL A 1 132 ? -43.839 10.870 33.538 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O 1
ATOM 1001 C CB . VAL A 1 132 ? -45.508 13.335 33.431 1.00 84.83 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB 1
ATOM 1002 C CG1 . VAL A 1 132 ? -46.325 12.862 32.249 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1
ATOM 1003 C CG2 . VAL A 1 132 ? -46.045 14.649 33.954 1.00 86.24 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1
ATOM 1004 N N . HIS A 1 133 ? -45.912 10.022 33.659 1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A N 1
ATOM 1005 C CA . HIS A 1 133 ? -45.513 8.711 33.138 1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CA 1
ATOM 1006 C C . HIS A 1 133 ? -45.134 8.684 31.651 1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A C 1
ATOM 1007 O O . HIS A 1 133 ? -44.199 7.990 31.264 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A O 1
ATOM 1008 C CB . HIS A 1 133 ? -46.593 7.668 33.417 1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CB 1
ATOM 1009 C CG . HIS A 1 133 ? -46.176 6.276 33.079 1.00 134.04 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CG 1
ATOM 1010 N ND1 . HIS A 1 133 ? -46.114 5.807 31.783 1.00 131.67 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A ND1 1
ATOM 1011 C CD2 . HIS A 1 133 ? -45.785 5.246 33.865 1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CD2 1
ATOM 1012 C CE1 . HIS A 1 133 ? -45.703 4.554 31.789 1.00 132.65 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A CE1 1
ATOM 1013 N NE2 . HIS A 1 133 ? -45.502 4.187 33.043 1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A NE2 1
ATOM 1014 N N . ARG A 1 134 ? -45.906 9.395 30.832 1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A N 1
ATOM 1015 C CA . ARG A 1 134 ? -45.656 9.604 29.396 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CA 1
ATOM 1016 C C . ARG A 1 134 ? -45.795 8.376 28.519 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A C 1
ATOM 1017 O O . ARG A 1 134 ? -45.922 8.492 27.299 1.00 99.36 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A O 1
ATOM 1018 C CB . ARG A 1 134 ? -44.255 10.160 29.166 1.00 78.94 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CB 1
ATOM 1019 C CG . ARG A 1 134 ? -43.998 11.508 29.777 1.00 79.12 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CG 1
ATOM 1020 C CD . ARG A 1 134 ? -42.820 12.150 29.073 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CD 1
ATOM 1021 N NE . ARG A 1 134 ? -41.599 11.374 29.254 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NE 1
ATOM 1022 C CZ . ARG A 1 134 ? -40.471 11.598 28.595 1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A CZ 1
ATOM 1023 N NH1 . ARG A 1 134 ? -39.413 10.841 28.833 1.00 74.89 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH1 1
ATOM 1024 N NH2 . ARG A 1 134 ? -40.400 12.578 27.700 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A NH2 1
ATOM 1025 N N . ASN A 1 135 ? -45.733 7.200 29.126 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A N 1
ATOM 1026 C CA . ASN A 1 135 ? -45.948 5.987 28.373 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CA 1
ATOM 1027 C C . ASN A 1 135 ? -47.112 5.265 29.017 1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A C 1
ATOM 1028 O O . ASN A 1 135 ? -46.912 4.427 29.905 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A O 1
ATOM 1029 C CB . ASN A 1 135 ? -44.690 5.122 28.475 1.00 91.46 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CB 1
ATOM 1030 C CG . ASN A 1 135 ? -44.632 4.056 27.413 1.00 90.95 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CG 1
ATOM 1031 O OD1 . ASN A 1 135 ? -45.324 4.148 26.396 1.00 89.77 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A OD1 1
ATOM 1032 N ND2 . ASN A 1 135 ? -43.805 3.035 27.634 1.00 92.53 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A ND2 1
ATOM 1033 N N . LEU A 1 136 ? -48.312 5.478 28.500 1.00 158.67 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A N 1
ATOM 1034 C CA . LEU A 1 136 ? -49.472 4.846 29.100 1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CA 1
ATOM 1035 C C . LEU A 1 136 ? -50.074 4.019 28.007 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A C 1
ATOM 1036 O O . LEU A 1 136 ? -50.306 4.499 26.897 1.00 158.49 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A O 1
ATOM 1037 C CB . LEU A 1 136 ? -50.484 5.865 29.630 1.00 91.02 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CB 1
ATOM 1038 C CG . LEU A 1 136 ? -50.563 6.198 31.131 1.00 92.71 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CG 1
ATOM 1039 C CD1 . LEU A 1 136 ? -51.138 5.066 31.943 1.00 96.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD1 1
ATOM 1040 C CD2 . LEU A 1 136 ? -49.213 6.596 31.696 1.00 90.58 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD2 1
ATOM 1041 N N . LYS A 1 137 ? -50.323 2.763 28.315 1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A N 1
ATOM 1042 C CA . LYS A 1 137 ? -50.696 1.846 27.275 1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CA 1
ATOM 1043 C C . LYS A 1 137 ? -51.030 0.502 27.880 1.00 146.58 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A C 1
ATOM 1044 O O . LYS A 1 137 ? -50.615 0.195 28.995 1.00 147.70 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A O 1
ATOM 1045 C CB . LYS A 1 137 ? -49.566 1.742 26.237 1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CB 1
ATOM 1046 C CG . LYS A 1 137 ? -48.238 1.145 26.716 1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CG 1
ATOM 1047 C CD . LYS A 1 137 ? -47.332 0.852 25.504 1.00 121.39 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CD 1
ATOM 1048 C CE . LYS A 1 137 ? -45.960 0.319 25.902 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A CE 1
ATOM 1049 N NZ . LYS A 1 137 ? -45.089 0.046 24.719 1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A NZ 1
ATOM 1050 N N . PRO A 1 138 ? -51.792 -0.305 27.139 1.00 98.59 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A N 1
ATOM 1051 C CA . PRO A 1 138 ? -52.267 -1.607 27.607 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A CA 1
ATOM 1052 C C . PRO A 1 138 ? -51.124 -2.415 28.202 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A C 1
ATOM 1053 O O . PRO A 1 138 ? -51.262 -2.955 29.301 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A O 1
ATOM 1054 C CB . PRO A 1 138 ? -52.736 -2.280 26.315 1.00 279.41 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A CB 1
ATOM 1055 C CG . PRO A 1 138 ? -53.127 -1.156 25.430 1.00 278.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A CG 1
ATOM 1056 C CD . PRO A 1 138 ? -52.214 -0.015 25.761 1.00 275.95 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A CD 1
ATOM 1057 N N . GLU A 1 139 ? -50.001 -2.471 27.497 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N 1
ATOM 1058 C CA . GLU A 1 139 ? -48.863 -3.233 27.971 1.00 98.02 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA 1
ATOM 1059 C C . GLU A 1 139 ? -48.571 -2.845 29.427 1.00 98.50 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C 1
ATOM 1060 O O . GLU A 1 139 ? -48.486 -3.704 30.309 1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O 1
ATOM 1061 C CB . GLU A 1 139 ? -47.647 -2.997 27.058 1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB 1
ATOM 1062 C CG . GLU A 1 139 ? -47.717 -3.693 25.682 1.00 138.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG 1
ATOM 1063 C CD . GLU A 1 139 ? -48.517 -2.922 24.638 1.00 137.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD 1
ATOM 1064 O OE1 . GLU A 1 139 ? -49.039 -1.836 24.955 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1 1
ATOM 1065 O OE2 . GLU A 1 139 ? -48.619 -3.407 23.491 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2 1
ATOM 1066 N N . ASN A 1 140 ? -48.475 -1.537 29.663 1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A N 1
ATOM 1067 C CA . ASN A 1 140 ? -48.129 -0.960 30.965 1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A CA 1
ATOM 1068 C C . ASN A 1 140 ? -49.219 -1.096 32.033 1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A C 1
ATOM 1069 O O . ASN A 1 140 ? -49.032 -0.663 33.167 1.00 130.70 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A O 1
ATOM 1070 C CB . ASN A 1 140 ? -47.722 0.515 30.813 1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A CB 1
ATOM 1071 C CG . ASN A 1 140 ? -46.289 0.687 30.327 1.00 157.06 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A CG 1
ATOM 1072 O OD1 . ASN A 1 140 ? -45.517 -0.269 30.282 1.00 158.52 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A OD1 1
ATOM 1073 N ND2 . ASN A 1 140 ? -45.924 1.918 29.980 1.00 155.81 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A ND2 1
ATOM 1074 N N . LEU A 1 141 ? -50.365 -1.659 31.655 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N 1
ATOM 1075 C CA . LEU A 1 141 ? -51.472 -1.868 32.588 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA 1
ATOM 1076 C C . LEU A 1 141 ? -51.632 -3.330 32.954 1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C 1
ATOM 1077 O O . LEU A 1 141 ? -51.976 -4.138 32.097 1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O 1
ATOM 1078 C CB . LEU A 1 141 ? -52.775 -1.390 31.963 1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB 1
ATOM 1079 C CG . LEU A 1 141 ? -52.887 0.114 31.752 1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG 1
ATOM 1080 C CD1 . LEU A 1 141 ? -53.995 0.412 30.765 1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1
ATOM 1081 C CD2 . LEU A 1 141 ? -53.131 0.814 33.076 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1
ATOM 1082 N N . LEU A 1 142 ? -51.427 -3.668 34.226 1.00 149.11 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A N 1
ATOM 1083 C CA . LEU A 1 142 ? -51.435 -5.074 34.651 1.00 151.98 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CA 1
ATOM 1084 C C . LEU A 1 142 ? -52.314 -5.365 35.875 1.00 153.90 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A C 1
ATOM 1085 O O . LEU A 1 142 ? -52.762 -4.446 36.564 1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A O 1
ATOM 1086 C CB . LEU A 1 142 ? -50.008 -5.550 34.925 1.00 159.12 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CB 1
ATOM 1087 C CG . LEU A 1 142 ? -48.964 -5.132 33.893 1.00 157.74 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CG 1
ATOM 1088 C CD1 . LEU A 1 142 ? -47.574 -5.495 34.374 1.00 160.18 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CD1 1
ATOM 1089 C CD2 . LEU A 1 142 ? -49.261 -5.770 32.546 1.00 157.05 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A CD2 1
ATOM 1090 N N . LEU A 1 143 ? -52.547 -6.652 36.138 1.00 160.83 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N 1
ATOM 1091 C CA . LEU A 1 143 ? -53.402 -7.083 37.247 1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA 1
ATOM 1092 C C . LEU A 1 143 ? -52.635 -7.739 38.389 1.00 167.14 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C 1
ATOM 1093 O O . LEU A 1 143 ? -51.928 -8.729 38.190 1.00 168.00 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O 1
ATOM 1094 C CB . LEU A 1 143 ? -54.496 -8.016 36.740 1.00 149.30 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB 1
ATOM 1095 C CG . LEU A 1 143 ? -55.470 -7.272 35.831 1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG 1
ATOM 1096 C CD1 . LEU A 1 143 ? -56.564 -8.196 35.338 1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1
ATOM 1097 C CD2 . LEU A 1 143 ? -56.054 -6.072 36.569 1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1
ATOM 1098 N N . ALA A 1 144 ? -52.809 -7.192 39.590 1.00 179.65 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A N 1
ATOM 1099 C CA . ALA A 1 144 ? -52.032 -7.601 40.751 1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A CA 1
ATOM 1100 C C . ALA A 1 144 ? -51.934 -9.111 40.757 1.00 185.53 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A C 1
ATOM 1101 O O . ALA A 1 144 ? -50.861 -9.686 40.565 1.00 185.80 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A O 1
ATOM 1102 C CB . ALA A 1 144 ? -52.703 -7.111 42.030 1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A CB 1
ATOM 1103 N N . SER A 1 145 ? -53.077 -9.749 40.950 1.00 150.31 ? ? ? ? ? ? 145 SER A N 1
ATOM 1104 C CA . SER A 1 145 ? -53.145 -11.193 40.899 1.00 154.42 ? ? ? ? ? ? 145 SER A CA 1
ATOM 1105 C C . SER A 1 145 ? -54.254 -11.610 39.956 1.00 156.66 ? ? ? ? ? ? 145 SER A C 1
ATOM 1106 O O . SER A 1 145 ? -54.930 -10.773 39.357 1.00 154.77 ? ? ? ? ? ? 145 SER A O 1
ATOM 1107 C CB . SER A 1 145 ? -53.421 -11.761 42.290 1.00 157.93 ? ? ? ? ? ? 145 SER A CB 1
ATOM 1108 O OG . SER A 1 145 ? -54.688 -11.335 42.760 1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 145 SER A OG 1
ATOM 1109 N N . LYS A 1 146 ? -54.423 -12.917 39.818 1.00 326.29 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A N 1
ATOM 1110 C CA . LYS A 1 146 ? -55.575 -13.463 39.130 1.00 330.05 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CA 1
ATOM 1111 C C . LYS A 1 146 ? -56.656 -13.673 40.174 1.00 337.13 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A C 1
ATOM 1112 O O . LYS A 1 146 ? -57.790 -14.019 39.849 1.00 341.34 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A O 1
ATOM 1113 C CB . LYS A 1 146 ? -55.223 -14.786 38.456 1.00 248.97 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CB 1
ATOM 1114 C CG . LYS A 1 146 ? -54.121 -14.669 37.426 1.00 242.83 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CG 1
ATOM 1115 C CD . LYS A 1 146 ? -53.953 -15.957 36.647 1.00 245.32 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CD 1
ATOM 1116 C CE . LYS A 1 146 ? -53.261 -15.686 35.326 1.00 239.73 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A CE 1
ATOM 1117 N NZ . LYS A 1 146 ? -53.891 -14.529 34.618 1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A NZ 1
ATOM 1118 N N . LEU A 1 147 ? -56.291 -13.463 41.436 1.00 180.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A N 1
ATOM 1119 C CA . LEU A 1 147 ? -57.238 -13.603 42.536 1.00 188.04 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CA 1
ATOM 1120 C C . LEU A 1 147 ? -58.339 -12.559 42.401 1.00 188.07 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A C 1
ATOM 1121 O O . LEU A 1 147 ? -58.098 -11.456 41.909 1.00 182.23 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A O 1
ATOM 1122 C CB . LEU A 1 147 ? -56.532 -13.476 43.890 1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CB 1
ATOM 1123 C CG . LEU A 1 147 ? -55.622 -14.630 44.327 1.00 240.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CG 1
ATOM 1124 C CD1 . LEU A 1 147 ? -54.968 -14.316 45.663 1.00 241.63 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CD1 1
ATOM 1125 C CD2 . LEU A 1 147 ? -56.399 -15.936 44.407 1.00 248.77 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A CD2 1
ATOM 1126 N N . LYS A 1 148 ? -59.546 -12.916 42.828 1.00 207.43 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N 1
ATOM 1127 C CA . LYS A 1 148 ? -60.704 -12.039 42.689 1.00 208.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA 1
ATOM 1128 C C . LYS A 1 148 ? -60.457 -10.655 43.264 1.00 204.83 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C 1
ATOM 1129 O O . LYS A 1 148 ? -59.876 -10.520 44.340 1.00 205.49 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O 1
ATOM 1130 C CB . LYS A 1 148 ? -61.920 -12.651 43.379 1.00 195.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB 1
ATOM 1131 C CG . LYS A 1 148 ? -62.624 -13.708 42.563 1.00 200.01 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG 1
ATOM 1132 C CD . LYS A 1 148 ? -63.633 -14.457 43.408 1.00 209.67 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD 1
ATOM 1133 C CE . LYS A 1 148 ? -64.161 -15.673 42.673 1.00 214.29 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE 1
ATOM 1134 N NZ . LYS A 1 148 ? -64.837 -16.618 43.603 1.00 224.09 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ 1
ATOM 1135 N N . GLY A 1 149 ? -60.909 -9.631 42.546 1.00 199.52 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A N 1
ATOM 1136 C CA . GLY A 1 149 ? -60.805 -8.261 43.014 1.00 196.27 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A CA 1
ATOM 1137 C C . GLY A 1 149 ? -59.387 -7.730 42.982 1.00 189.33 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A C 1
ATOM 1138 O O . GLY A 1 149 ? -59.083 -6.712 43.607 1.00 187.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A O 1
ATOM 1139 N N . ALA A 1 150 ? -58.516 -8.419 42.252 1.00 262.55 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A N 1
ATOM 1140 C CA . ALA A 1 150 ? -57.145 -7.963 42.099 1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CA 1
ATOM 1141 C C . ALA A 1 150 ? -57.175 -6.560 41.507 1.00 250.68 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A C 1
ATOM 1142 O O . ALA A 1 150 ? -58.093 -6.209 40.760 1.00 250.99 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A O 1
ATOM 1143 C CB . ALA A 1 150 ? -56.357 -8.910 41.210 1.00 289.64 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CB 1
ATOM 1144 N N . ALA A 1 151 ? -56.178 -5.758 41.862 1.00 201.19 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A N 1
ATOM 1145 C CA . ALA A 1 151 ? -56.155 -4.347 41.504 1.00 196.31 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CA 1
ATOM 1146 C C . ALA A 1 151 ? -55.380 -4.105 40.229 1.00 190.03 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A C 1
ATOM 1147 O O . ALA A 1 151 ? -54.412 -4.805 39.931 1.00 187.91 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A O 1
ATOM 1148 C CB . ALA A 1 151 ? -55.561 -3.522 42.632 1.00 155.77 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A CB 1
ATOM 1149 N N . VAL A 1 152 ? -55.831 -3.122 39.466 1.00 239.36 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N 1
ATOM 1150 C CA . VAL A 1 152 ? -55.042 -2.619 38.363 1.00 233.95 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA 1
ATOM 1151 C C . VAL A 1 152 ? -53.876 -1.832 38.947 1.00 232.56 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C 1
ATOM 1152 O O . VAL A 1 152 ? -54.048 -1.049 39.885 1.00 233.41 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O 1
ATOM 1153 C CB . VAL A 1 152 ? -55.876 -1.711 37.454 1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB 1
ATOM 1154 C CG1 . VAL A 1 152 ? -55.049 -1.256 36.259 1.00 159.78 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1
ATOM 1155 C CG2 . VAL A 1 152 ? -57.124 -2.438 36.997 1.00 167.59 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1
ATOM 1156 N N . LYS A 1 153 ? -52.685 -2.056 38.407 1.00 168.19 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A N 1
ATOM 1157 C CA . LYS A 1 153 ? -51.511 -1.330 38.859 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CA 1
ATOM 1158 C C . LYS A 1 153 ? -50.775 -0.720 37.679 1.00 165.57 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A C 1
ATOM 1159 O O . LYS A 1 153 ? -50.479 -1.407 36.704 1.00 164.82 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A O 1
ATOM 1160 C CB . LYS A 1 153 ? -50.576 -2.246 39.651 1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CB 1
ATOM 1161 C CG . LYS A 1 153 ? -51.175 -2.799 40.926 1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CG 1
ATOM 1162 C CD . LYS A 1 153 ? -50.184 -3.696 41.638 1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CD 1
ATOM 1163 C CE . LYS A 1 153 ? -50.778 -4.232 42.916 1.00 132.63 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A CE 1
ATOM 1164 N NZ . LYS A 1 153 ? -51.236 -3.119 43.790 1.00 132.96 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A NZ 1
ATOM 1165 N N . LEU A 1 154 ? -50.493 0.576 37.771 1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A N 1
ATOM 1166 C CA . LEU A 1 154 ? -49.740 1.271 36.737 1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CA 1
ATOM 1167 C C . LEU A 1 154 ? -48.288 0.797 36.717 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A C 1
ATOM 1168 O O . LEU A 1 154 ? -47.677 0.583 37.769 1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A O 1
ATOM 1169 C CB . LEU A 1 154 ? -49.808 2.781 36.955 1.00 178.14 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CB 1
ATOM 1170 C CG . LEU A 1 154 ? -49.057 3.637 35.934 1.00 176.52 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CG 1
ATOM 1171 C CD1 . LEU A 1 154 ? -49.504 3.293 34.525 1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CD1 1
ATOM 1172 C CD2 . LEU A 1 154 ? -49.252 5.118 36.216 1.00 176.60 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A CD2 1
ATOM 1173 N N . ALA A 1 155 ? -47.746 0.631 35.513 1.00 226.45 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A N 1
ATOM 1174 C CA . ALA A 1 155 ? -46.390 0.136 35.357 1.00 228.35 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CA 1
ATOM 1175 C C . ALA A 1 155 ? -45.461 1.308 35.122 1.00 228.41 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A C 1
ATOM 1176 O O . ALA A 1 155 ? -45.459 1.935 34.060 1.00 225.90 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A O 1
ATOM 1177 C CB . ALA A 1 155 ? -46.311 -0.842 34.224 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A CB 1
ATOM 1178 N N . ASP A 1 156 ? -44.639 1.582 36.124 1.00 272.95 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A N 1
ATOM 1179 C CA . ASP A 1 156 ? -43.790 2.754 36.065 1.00 274.25 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CA 1
ATOM 1180 C C . ASP A 1 156 ? -42.570 2.501 35.205 1.00 274.06 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A C 1
ATOM 1181 O O . ASP A 1 156 ? -41.740 1.660 35.519 1.00 276.02 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A O 1
ATOM 1182 C CB . ASP A 1 156 ? -43.330 3.114 37.466 1.00 158.26 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CB 1
ATOM 1183 C CG . ASP A 1 156 ? -42.407 4.321 37.483 1.00 159.87 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CG 1
ATOM 1184 O OD1 . ASP A 1 156 ? -42.119 4.902 36.406 1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD1 1
ATOM 1185 O OD2 . ASP A 1 156 ? -41.960 4.693 38.586 1.00 164.49 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD2 1
ATOM 1186 N N . PHE A 1 157 ? -42.494 3.220 34.095 1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A N 1
ATOM 1187 C CA . PHE A 1 157 ? -41.305 3.257 33.260 1.00 134.97 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CA 1
ATOM 1188 C C . PHE A 1 157 ? -41.204 4.752 32.934 1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A C 1
ATOM 1189 O O . PHE A 1 157 ? -42.246 5.371 32.792 1.00 130.41 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A O 1
ATOM 1190 C CB . PHE A 1 157 ? -41.542 2.310 32.079 1.00 192.44 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CB 1
ATOM 1191 C CG . PHE A 1 157 ? -42.147 1.005 32.514 1.00 194.23 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CG 1
ATOM 1192 C CD1 . PHE A 1 157 ? -41.492 0.245 33.460 1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CD1 1
ATOM 1193 C CD2 . PHE A 1 157 ? -43.390 0.585 32.065 1.00 191.80 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CD2 1
ATOM 1194 C CE1 . PHE A 1 157 ? -42.030 -0.917 33.943 1.00 200.69 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CE1 1
ATOM 1195 C CE2 . PHE A 1 157 ? -43.928 -0.597 32.533 1.00 193.63 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CE2 1
ATOM 1196 C CZ . PHE A 1 157 ? -43.250 -1.346 33.479 1.00 197.94 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A CZ 1
ATOM 1197 N N . GLY A 1 158 ? -40.021 5.349 32.762 1.00 167.21 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A N 1
ATOM 1198 C CA . GLY A 1 158 ? -38.902 4.767 32.048 1.00 168.36 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A CA 1
ATOM 1199 C C . GLY A 1 158 ? -38.868 5.497 30.693 1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A C 1
ATOM 1200 O O . GLY A 1 158 ? -37.853 5.488 29.981 1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A O 1
ATOM 1201 N N . LEU A 1 159 ? -40.013 6.051 30.284 1.00 137.72 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N 1
ATOM 1202 C CA . LEU A 1 159 ? -40.016 7.395 29.734 1.00 135.00 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA 1
ATOM 1203 C C . LEU A 1 159 ? -40.943 8.014 30.753 1.00 136.57 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C 1
ATOM 1204 O O . LEU A 1 159 ? -42.169 7.929 30.624 1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O 1
ATOM 1205 C CB . LEU A 1 159 ? -40.581 7.472 28.309 1.00 198.02 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB 1
ATOM 1206 C CG . LEU A 1 159 ? -39.649 7.249 27.104 1.00 196.18 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG 1
ATOM 1207 C CD1 . LEU A 1 159 ? -38.416 8.191 27.042 1.00 195.60 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1 1
ATOM 1208 C CD2 . LEU A 1 159 ? -39.225 5.794 27.059 1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2 1
ATOM 1209 N N . ALA A 1 160 ? -40.333 8.672 31.733 1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N 1
ATOM 1210 C CA . ALA A 1 160 ? -40.998 9.159 32.925 1.00 147.08 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA 1
ATOM 1211 C C . ALA A 1 160 ? -40.263 10.456 33.160 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C 1
ATOM 1212 O O . ALA A 1 160 ? -39.305 10.730 32.452 1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O 1
ATOM 1213 C CB . ALA A 1 160 ? -40.782 8.190 34.077 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB 1
ATOM 1214 N N . ILE A 1 161 ? -40.637 11.247 34.153 1.00 98.78 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A N 1
ATOM 1215 C CA . ILE A 1 161 ? -40.060 12.587 34.249 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CA 1
ATOM 1216 C C . ILE A 1 161 ? -40.513 13.300 35.511 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A C 1
ATOM 1217 O O . ILE A 1 161 ? -41.513 12.917 36.105 1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A O 1
ATOM 1218 C CB . ILE A 1 161 ? -40.506 13.452 33.045 1.00 187.01 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CB 1
ATOM 1219 C CG1 . ILE A 1 161 ? -39.682 13.144 31.804 1.00 183.95 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG1 1
ATOM 1220 C CG2 . ILE A 1 161 ? -40.354 14.928 33.339 1.00 190.60 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG2 1
ATOM 1221 C CD1 . ILE A 1 161 ? -40.153 13.874 30.608 1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CD1 1
ATOM 1222 N N . GLU A 1 162 ? -39.793 14.340 35.926 1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N 1
ATOM 1223 C CA . GLU A 1 162 ? -40.258 15.139 37.058 1.00 159.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA 1
ATOM 1224 C C . GLU A 1 162 ? -40.511 16.599 36.694 1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C 1
ATOM 1225 O O . GLU A 1 162 ? -39.582 17.371 36.486 1.00 162.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O 1
ATOM 1226 C CB . GLU A 1 162 ? -39.263 15.045 38.212 1.00 192.02 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB 1
ATOM 1227 C CG . GLU A 1 162 ? -38.924 13.620 38.567 1.00 192.24 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG 1
ATOM 1228 C CD . GLU A 1 162 ? -37.911 13.540 39.669 1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD 1
ATOM 1229 O OE1 . GLU A 1 162 ? -37.391 14.604 40.065 1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1
ATOM 1230 O OE2 . GLU A 1 162 ? -37.638 12.418 40.141 1.00 198.97 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1
ATOM 1231 N N . VAL A 1 163 ? -41.781 16.974 36.643 1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A N 1
ATOM 1232 C CA . VAL A 1 163 ? -42.157 18.347 36.334 1.00 155.66 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CA 1
ATOM 1233 C C . VAL A 1 163 ? -42.066 19.241 37.566 1.00 160.11 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A C 1
ATOM 1234 O O . VAL A 1 163 ? -42.090 18.752 38.696 1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A O 1
ATOM 1235 C CB . VAL A 1 163 ? -43.559 18.429 35.716 1.00 143.24 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CB 1
ATOM 1236 C CG1 . VAL A 1 163 ? -43.587 17.693 34.391 1.00 138.62 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG1 1
ATOM 1237 C CG2 . VAL A 1 163 ? -44.587 17.852 36.670 1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A CG2 1
ATOM 1238 N N . GLU A 1 164 ? -41.946 20.548 37.356 1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A N 1
ATOM 1239 C CA . GLU A 1 164 ? -41.975 21.484 38.479 1.00 154.95 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CA 1
ATOM 1240 C C . GLU A 1 164 ? -43.354 22.097 38.671 1.00 153.85 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A C 1
ATOM 1241 O O . GLU A 1 164 ? -43.818 22.887 37.846 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A O 1
ATOM 1242 C CB . GLU A 1 164 ? -40.932 22.570 38.285 1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CB 1
ATOM 1243 C CG . GLU A 1 164 ? -39.542 22.005 38.263 1.00 223.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CG 1
ATOM 1244 C CD . GLU A 1 164 ? -38.500 23.062 38.068 1.00 227.60 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CD 1
ATOM 1245 O OE1 . GLU A 1 164 ? -38.870 24.186 37.670 1.00 228.73 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE1 1
ATOM 1246 O OE2 . GLU A 1 164 ? -37.313 22.767 38.317 1.00 229.38 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE2 1
ATOM 1247 N N . GLY A 1 165 ? -44.009 21.722 39.764 1.00 207.71 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A N 1
ATOM 1248 C CA . GLY A 1 165 ? -45.361 22.177 39.994 1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A CA 1
ATOM 1249 C C . GLY A 1 165 ? -46.143 21.878 38.735 1.00 203.35 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A C 1
ATOM 1250 O O . GLY A 1 165 ? -46.166 20.744 38.252 1.00 200.22 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A O 1
ATOM 1251 N N . GLU A 1 166 ? -46.785 22.908 38.198 1.00 176.95 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A N 1
ATOM 1252 C CA . GLU A 1 166 ? -47.538 22.776 36.959 1.00 173.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CA 1
ATOM 1253 C C . GLU A 1 166 ? -46.810 23.269 35.693 1.00 174.39 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A C 1
ATOM 1254 O O . GLU A 1 166 ? -47.394 23.265 34.608 1.00 172.77 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A O 1
ATOM 1255 C CB . GLU A 1 166 ? -48.923 23.410 37.120 1.00 194.60 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CB 1
ATOM 1256 C CG . GLU A 1 166 ? -49.603 23.029 38.442 1.00 194.59 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CG 1
ATOM 1257 C CD . GLU A 1 166 ? -49.463 21.548 38.766 1.00 192.06 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A CD 1
ATOM 1258 O OE1 . GLU A 1 166 ? -49.392 21.186 39.963 1.00 192.74 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE1 1
ATOM 1259 O OE2 . GLU A 1 166 ? -49.417 20.742 37.814 1.00 189.38 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A OE2 1
ATOM 1260 N N . GLN A 1 167 ? -45.550 23.690 35.834 1.00 148.02 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A N 1
ATOM 1261 C CA . GLN A 1 167 ? -44.767 24.222 34.703 1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CA 1
ATOM 1262 C C . GLN A 1 167 ? -44.604 23.245 33.530 1.00 145.85 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A C 1
ATOM 1263 O O . GLN A 1 167 ? -44.153 22.111 33.703 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A O 1
ATOM 1264 C CB . GLN A 1 167 ? -43.386 24.728 35.163 1.00 131.90 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CB 1
ATOM 1265 C CG . GLN A 1 167 ? -43.426 25.747 36.309 1.00 134.99 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CG 1
ATOM 1266 C CD . GLN A 1 167 ? -42.070 26.369 36.626 1.00 138.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A CD 1
ATOM 1267 O OE1 . GLN A 1 167 ? -41.250 26.591 35.736 1.00 139.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A OE1 1
ATOM 1268 N NE2 . GLN A 1 167 ? -41.838 26.663 37.902 1.00 139.97 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A NE2 1
ATOM 1269 N N . GLN A 1 168 ? -44.959 23.716 32.336 1.00 159.40 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A N 1
ATOM 1270 C CA . GLN A 1 168 ? -44.884 22.925 31.110 1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CA 1
ATOM 1271 C C . GLN A 1 168 ? -43.557 23.179 30.396 1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A C 1
ATOM 1272 O O . GLN A 1 168 ? -43.082 24.312 30.350 1.00 160.92 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A O 1
ATOM 1273 C CB . GLN A 1 168 ? -46.054 23.278 30.185 1.00 160.94 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CB 1
ATOM 1274 C CG . GLN A 1 168 ? -47.426 23.166 30.844 1.00 160.08 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CG 1
ATOM 1275 C CD . GLN A 1 168 ? -47.732 21.761 31.326 1.00 155.90 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A CD 1
ATOM 1276 O OE1 . GLN A 1 168 ? -48.120 20.898 30.539 1.00 152.04 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A OE1 1
ATOM 1277 N NE2 . GLN A 1 168 ? -47.557 21.524 32.624 1.00 157.03 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A NE2 1
ATOM 1278 N N . ALA A 1 169 ? -42.965 22.123 29.842 1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A N 1
ATOM 1279 C CA . ALA A 1 169 ? -41.656 22.213 29.194 1.00 152.67 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CA 1
ATOM 1280 C C . ALA A 1 169 ? -41.583 21.293 27.973 1.00 146.25 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A C 1
ATOM 1281 O O . ALA A 1 169 ? -42.568 20.633 27.638 1.00 142.64 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A O 1
ATOM 1282 C CB . ALA A 1 169 ? -40.555 21.860 30.188 1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A CB 1
ATOM 1283 N N . TRP A 1 170 ? -40.430 21.256 27.301 1.00 177.13 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A N 1
ATOM 1284 C CA . TRP A 1 170 ? -40.211 20.236 26.276 1.00 171.11 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CA 1
ATOM 1285 C C . TRP A 1 170 ? -39.277 19.134 26.787 1.00 169.05 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A C 1
ATOM 1286 O O . TRP A 1 170 ? -38.064 19.316 26.900 1.00 169.89 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A O 1
ATOM 1287 C CB . TRP A 1 170 ? -39.690 20.836 24.962 1.00 133.41 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CB 1
ATOM 1288 C CG . TRP A 1 170 ? -39.371 19.776 23.940 1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CG 1
ATOM 1289 C CD1 . TRP A 1 170 ? -38.131 19.379 23.528 1.00 125.85 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD1 1
ATOM 1290 C CD2 . TRP A 1 170 ? -40.308 18.958 23.226 1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD2 1
ATOM 1291 N NE1 . TRP A 1 170 ? -38.239 18.373 22.596 1.00 121.60 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A NE1 1
ATOM 1292 C CE2 . TRP A 1 170 ? -39.565 18.096 22.395 1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE2 1
ATOM 1293 C CE3 . TRP A 1 170 ? -41.703 18.876 23.206 1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE3 1
ATOM 1294 C CZ2 . TRP A 1 170 ? -40.165 17.170 21.556 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ2 1
ATOM 1295 C CZ3 . TRP A 1 170 ? -42.297 17.955 22.374 1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ3 1
ATOM 1296 C CH2 . TRP A 1 170 ? -41.528 17.112 21.560 1.00 119.31 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CH2 1
ATOM 1297 N N . PHE A 1 171 ? -39.878 17.985 27.076 1.00 118.35 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N 1
ATOM 1298 C CA . PHE A 1 171 ? -39.191 16.848 27.678 1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA 1
ATOM 1299 C C . PHE A 1 171 ? -38.763 15.825 26.619 1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C 1
ATOM 1300 O O . PHE A 1 171 ? -38.290 14.721 26.934 1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O 1
ATOM 1301 C CB . PHE A 1 171 ? -40.049 16.236 28.793 1.00 154.10 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB 1
ATOM 1302 C CG . PHE A 1 171 ? -40.236 17.151 29.991 1.00 159.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG 1
ATOM 1303 C CD1 . PHE A 1 171 ? -41.309 18.033 30.057 1.00 160.93 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1 1
ATOM 1304 C CD2 . PHE A 1 171 ? -39.333 17.133 31.042 1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2 1
ATOM 1305 C CE1 . PHE A 1 171 ? -41.480 18.875 31.151 1.00 165.87 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1 1
ATOM 1306 C CE2 . PHE A 1 171 ? -39.497 17.972 32.134 1.00 168.62 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2 1
ATOM 1307 C CZ . PHE A 1 171 ? -40.573 18.844 32.188 1.00 169.65 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ 1
ATOM 1308 N N . GLY A 1 172 ? -38.961 16.197 25.359 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A N 1
ATOM 1309 C CA . GLY A 1 172 ? -38.449 15.407 24.260 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A CA 1
ATOM 1310 C C . GLY A 1 172 ? -39.464 14.362 23.872 1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A C 1
ATOM 1311 O O . GLY A 1 172 ? -40.460 14.161 24.569 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A O 1
ATOM 1312 N N . PHE A 1 173 ? -39.179 13.665 22.782 1.00 156.08 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A N 1
ATOM 1313 C CA . PHE A 1 173 ? -40.198 12.956 22.026 1.00 154.88 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CA 1
ATOM 1314 C C . PHE A 1 173 ? -40.167 11.483 22.378 1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A C 1
ATOM 1315 O O . PHE A 1 173 ? -39.233 10.760 22.018 1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A O 1
ATOM 1316 C CB . PHE A 1 173 ? -39.882 13.177 20.556 1.00 99.19 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CB 1
ATOM 1317 C CG . PHE A 1 173 ? -40.848 12.562 19.599 1.00 99.04 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CG 1
ATOM 1318 C CD1 . PHE A 1 173 ? -41.994 13.232 19.232 1.00 99.41 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CD1 1
ATOM 1319 C CD2 . PHE A 1 173 ? -40.555 11.359 18.988 1.00 98.52 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CD2 1
ATOM 1320 C CE1 . PHE A 1 173 ? -42.856 12.691 18.318 1.00 100.48 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CE1 1
ATOM 1321 C CE2 . PHE A 1 173 ? -41.415 10.815 18.071 1.00 99.64 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CE2 1
ATOM 1322 C CZ . PHE A 1 173 ? -42.570 11.481 17.739 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CZ 1
ATOM 1323 N N . ALA A 1 174 ? -41.200 11.045 23.086 1.00 140.90 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N 1
ATOM 1324 C CA . ALA A 1 174 ? -41.196 9.730 23.701 1.00 141.34 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA 1
ATOM 1325 C C . ALA A 1 174 ? -42.607 9.166 23.798 1.00 141.67 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C 1
ATOM 1326 O O . ALA A 1 174 ? -43.589 9.902 23.708 1.00 142.12 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O 1
ATOM 1327 C CB . ALA A 1 174 ? -40.563 9.811 25.077 1.00 72.86 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB 1
ATOM 1328 N N . GLY A 1 175 ? -42.707 7.856 23.981 1.00 157.68 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A N 1
ATOM 1329 C CA . GLY A 1 175 ? -44.002 7.204 24.049 1.00 157.72 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A CA 1
ATOM 1330 C C . GLY A 1 175 ? -44.326 6.467 22.763 1.00 157.57 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A C 1
ATOM 1331 O O . GLY A 1 175 ? -43.511 6.423 21.839 1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A O 1
ATOM 1332 N N . THR A 1 176 ? -45.521 5.888 22.708 1.00 78.59 ? ? ? ? ? ? 176 THR A N 1
ATOM 1333 C CA . THR A 1 176 ? -45.964 5.097 21.564 1.00 79.63 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CA 1
ATOM 1334 C C . THR A 1 176 ? -46.857 5.850 20.594 1.00 80.71 ? ? ? ? ? ? 176 THR A C 1
ATOM 1335 O O . THR A 1 176 ? -47.837 6.443 21.010 1.00 81.02 ? ? ? ? ? ? 176 THR A O 1
ATOM 1336 C CB . THR A 1 176 ? -46.794 3.935 22.040 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CB 1
ATOM 1337 O OG1 . THR A 1 176 ? -46.015 3.138 22.936 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 176 THR A OG1 1
ATOM 1338 C CG2 . THR A 1 176 ? -47.249 3.101 20.857 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 176 THR A CG2 1
ATOM 1339 N N . PRO A 1 177 ? -46.585 5.748 19.289 1.00 301.53 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N 1
ATOM 1340 C CA . PRO A 1 177 ? -47.272 6.570 18.286 1.00 303.45 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA 1
ATOM 1341 C C . PRO A 1 177 ? -48.781 6.704 18.507 1.00 304.44 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C 1
ATOM 1342 O O . PRO A 1 177 ? -49.318 7.802 18.353 1.00 304.64 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O 1
ATOM 1343 C CB . PRO A 1 177 ? -47.036 5.782 17.002 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB 1
ATOM 1344 C CG . PRO A 1 177 ? -45.718 5.138 17.213 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG 1
ATOM 1345 C CD . PRO A 1 177 ? -45.626 4.815 18.675 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD 1
ATOM 1346 N N . GLY A 1 178 ? -49.452 5.616 18.863 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A N 1
ATOM 1347 C CA . GLY A 1 178 ? -50.884 5.660 19.110 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A CA 1
ATOM 1348 C C . GLY A 1 178 ? -51.235 6.339 20.421 1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A C 1
ATOM 1349 O O . GLY A 1 178 ? -52.276 6.975 20.561 1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A O 1
ATOM 1350 N N . TYR A 1 179 ? -50.340 6.211 21.386 1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A N 1
ATOM 1351 C CA . TYR A 1 179 ? -50.555 6.758 22.717 1.00 159.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CA 1
ATOM 1352 C C . TYR A 1 179 ? -49.984 8.178 22.910 1.00 158.61 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A C 1
ATOM 1353 O O . TYR A 1 179 ? -49.931 8.688 24.043 1.00 158.43 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A O 1
ATOM 1354 C CB . TYR A 1 179 ? -50.108 5.749 23.783 1.00 163.18 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CB 1
ATOM 1355 C CG . TYR A 1 179 ? -50.969 4.503 23.733 1.00 164.96 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CG 1
ATOM 1356 C CD1 . TYR A 1 179 ? -50.562 3.370 23.035 1.00 165.82 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CD1 1
ATOM 1357 C CD2 . TYR A 1 179 ? -52.220 4.484 24.330 1.00 166.12 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CD2 1
ATOM 1358 C CE1 . TYR A 1 179 ? -51.369 2.239 22.966 1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CE1 1
ATOM 1359 C CE2 . TYR A 1 179 ? -53.032 3.360 24.267 1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CE2 1
ATOM 1360 C CZ . TYR A 1 179 ? -52.600 2.242 23.581 1.00 168.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A CZ 1
ATOM 1361 O OH . TYR A 1 179 ? -53.393 1.122 23.506 1.00 169.76 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A OH 1
ATOM 1362 N N . LEU A 1 180 ? -49.547 8.792 21.805 1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A N 1
ATOM 1363 C CA . LEU A 1 180 ? -48.982 10.146 21.830 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CA 1
ATOM 1364 C C . LEU A 1 180 ? -50.008 11.274 21.680 1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A C 1
ATOM 1365 O O . LEU A 1 180 ? -50.781 11.309 20.721 1.00 122.18 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A O 1
ATOM 1366 C CB . LEU A 1 180 ? -47.893 10.297 20.763 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CB 1
ATOM 1367 C CG . LEU A 1 180 ? -46.782 9.253 20.846 1.00 121.83 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CG 1
ATOM 1368 C CD1 . LEU A 1 180 ? -45.761 9.409 19.724 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD1 1
ATOM 1369 C CD2 . LEU A 1 180 ? -46.113 9.337 22.205 1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A CD2 1
ATOM 1370 N N . SER A 1 181 ? -49.990 12.197 22.640 1.00 134.40 ? ? ? ? ? ? 181 SER A N 1
ATOM 1371 C CA . SER A 1 181 ? -50.778 13.428 22.579 1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CA 1
ATOM 1372 C C . SER A 1 181 ? -50.321 14.356 21.451 1.00 137.68 ? ? ? ? ? ? 181 SER A C 1
ATOM 1373 O O . SER A 1 181 ? -49.182 14.267 20.999 1.00 136.23 ? ? ? ? ? ? 181 SER A O 1
ATOM 1374 C CB . SER A 1 181 ? -50.700 14.166 23.921 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 181 SER A CB 1
ATOM 1375 O OG . SER A 1 181 ? -49.382 14.167 24.433 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 181 SER A OG 1
ATOM 1376 N N . PRO A 1 182 ? -51.212 15.256 21.000 1.00 83.04 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A N 1
ATOM 1377 C CA . PRO A 1 182 ? -50.880 16.214 19.949 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CA 1
ATOM 1378 C C . PRO A 1 182 ? -49.868 17.256 20.418 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A C 1
ATOM 1379 O O . PRO A 1 182 ? -48.993 17.637 19.644 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A O 1
ATOM 1380 C CB . PRO A 1 182 ? -52.217 16.908 19.658 1.00 84.82 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CB 1
ATOM 1381 C CG . PRO A 1 182 ? -53.236 16.183 20.417 1.00 86.35 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CG 1
ATOM 1382 C CD . PRO A 1 182 ? -52.551 15.506 21.543 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CD 1
ATOM 1383 N N . GLU A 1 183 ? -49.968 17.720 21.658 1.00 116.29 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N 1
ATOM 1384 C CA . GLU A 1 183 ? -49.036 18.751 22.097 1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA 1
ATOM 1385 C C . GLU A 1 183 ? -47.606 18.253 21.926 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C 1
ATOM 1386 O O . GLU A 1 183 ? -46.703 19.032 21.640 1.00 115.15 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O 1
ATOM 1387 C CB . GLU A 1 183 ? -49.307 19.213 23.534 1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB 1
ATOM 1388 C CG . GLU A 1 183 ? -49.089 18.161 24.596 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG 1
ATOM 1389 C CD . GLU A 1 183 ? -50.380 17.522 25.051 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD 1
ATOM 1390 O OE1 . GLU A 1 183 ? -50.561 17.384 26.277 1.00 106.45 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1
ATOM 1391 O OE2 . GLU A 1 183 ? -51.208 17.160 24.191 1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1
ATOM 1392 N N . VAL A 1 184 ? -47.412 16.945 22.077 1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A N 1
ATOM 1393 C CA . VAL A 1 184 ? -46.103 16.332 21.857 1.00 98.83 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CA 1
ATOM 1394 C C . VAL A 1 184 ? -45.793 16.121 20.376 1.00 98.21 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A C 1
ATOM 1395 O O . VAL A 1 184 ? -44.645 16.223 19.968 1.00 96.79 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A O 1
ATOM 1396 C CB . VAL A 1 184 ? -45.959 14.991 22.593 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CB 1
ATOM 1397 C CG1 . VAL A 1 184 ? -44.759 14.241 22.074 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG1 1
ATOM 1398 C CG2 . VAL A 1 184 ? -45.832 15.216 24.084 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG2 1
ATOM 1399 N N . LEU A 1 185 ? -46.808 15.820 19.572 1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N 1
ATOM 1400 C CA . LEU A 1 185 ? -46.598 15.680 18.131 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA 1
ATOM 1401 C C . LEU A 1 185 ? -46.382 17.033 17.459 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C 1
ATOM 1402 O O . LEU A 1 185 ? -45.744 17.111 16.410 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O 1
ATOM 1403 C CB . LEU A 1 185 ? -47.773 14.977 17.453 1.00 94.61 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB 1
ATOM 1404 C CG . LEU A 1 185 ? -48.203 13.588 17.919 1.00 93.33 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG 1
ATOM 1405 C CD1 . LEU A 1 185 ? -49.356 13.093 17.060 1.00 96.11 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 1
ATOM 1406 C CD2 . LEU A 1 185 ? -47.043 12.619 17.858 1.00 91.01 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 1
ATOM 1407 N N . ARG A 1 186 ? -46.937 18.090 18.052 1.00 79.19 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N 1
ATOM 1408 C CA . ARG A 1 186 ? -46.790 19.445 17.524 1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA 1
ATOM 1409 C C . ARG A 1 186 ? -45.421 19.992 17.888 1.00 80.40 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C 1
ATOM 1410 O O . ARG A 1 186 ? -45.034 21.066 17.436 1.00 81.99 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O 1
ATOM 1411 C CB . ARG A 1 186 ? -47.860 20.374 18.106 1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB 1
ATOM 1412 C CG . ARG A 1 186 ? -49.109 20.551 17.264 1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG 1
ATOM 1413 C CD . ARG A 1 186 ? -50.035 21.584 17.896 1.00 140.53 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD 1
ATOM 1414 N NE . ARG A 1 186 ? -50.945 21.001 18.884 1.00 140.44 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE 1
ATOM 1415 C CZ . ARG A 1 186 ? -50.736 20.979 20.200 1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ 1
ATOM 1416 N NH1 . ARG A 1 186 ? -49.633 21.507 20.716 1.00 139.67 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1
ATOM 1417 N NH2 . ARG A 1 186 ? -51.638 20.425 21.004 1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1
ATOM 1418 N N . LYS A 1 187 ? -44.700 19.241 18.715 1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A N 1
ATOM 1419 C CA . LYS A 1 187 ? -43.435 19.691 19.285 1.00 137.13 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CA 1
ATOM 1420 C C . LYS A 1 187 ? -43.617 20.984 20.075 1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A C 1
ATOM 1421 O O . LYS A 1 187 ? -42.903 21.966 19.865 1.00 143.07 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A O 1
ATOM 1422 C CB . LYS A 1 187 ? -42.373 19.863 18.198 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CB 1
ATOM 1423 C CG . LYS A 1 187 ? -42.108 18.608 17.382 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CG 1
ATOM 1424 C CD . LYS A 1 187 ? -41.552 17.516 18.258 1.00 95.32 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CD 1
ATOM 1425 C CE . LYS A 1 187 ? -41.577 16.190 17.541 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CE 1
ATOM 1426 N NZ . LYS A 1 187 ? -40.470 16.113 16.557 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A NZ 1
ATOM 1427 N N . ASP A 1 188 ? -44.578 20.964 20.992 1.00 96.98 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A N 1
ATOM 1428 C CA . ASP A 1 188 ? -44.843 22.087 21.877 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A CA 1
ATOM 1429 C C . ASP A 1 188 ? -44.534 21.627 23.295 1.00 101.37 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A C 1
ATOM 1430 O O . ASP A 1 188 ? -44.503 20.429 23.568 1.00 97.78 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A O 1
ATOM 1431 C CB . ASP A 1 188 ? -46.307 22.530 21.772 1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A CB 1
ATOM 1432 C CG . ASP A 1 188 ? -46.702 22.953 20.360 1.00 178.31 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A CG 1
ATOM 1433 O OD1 . ASP A 1 188 ? -45.804 23.257 19.545 1.00 177.78 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A OD1 1
ATOM 1434 O OD2 . ASP A 1 188 ? -47.918 22.989 20.068 1.00 179.73 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A OD2 1
ATOM 1435 N N . PRO A 1 189 ? -44.264 22.570 24.201 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A N 1
ATOM 1436 C CA . PRO A 1 189 ? -44.043 22.172 25.593 1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CA 1
ATOM 1437 C C . PRO A 1 189 ? -45.223 21.363 26.138 1.00 99.54 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A C 1
ATOM 1438 O O . PRO A 1 189 ? -46.356 21.554 25.696 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A O 1
ATOM 1439 C CB . PRO A 1 189 ? -43.931 23.514 26.318 1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CB 1
ATOM 1440 C CG . PRO A 1 189 ? -43.412 24.456 25.270 1.00 132.47 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CG 1
ATOM 1441 C CD . PRO A 1 189 ? -44.057 24.012 23.988 1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A CD 1
ATOM 1442 N N . TYR A 1 190 ? -44.968 20.462 27.080 1.00 164.38 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A N 1
ATOM 1443 C CA . TYR A 1 190 ? -46.056 19.680 27.661 1.00 162.74 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CA 1
ATOM 1444 C C . TYR A 1 190 ? -45.848 19.364 29.142 1.00 163.77 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A C 1
ATOM 1445 O O . TYR A 1 190 ? -44.956 19.908 29.793 1.00 166.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A O 1
ATOM 1446 C CB . TYR A 1 190 ? -46.320 18.405 26.848 1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CB 1
ATOM 1447 C CG . TYR A 1 190 ? -45.147 17.456 26.767 1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CG 1
ATOM 1448 C CD1 . TYR A 1 190 ? -44.210 17.570 25.754 1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CD1 1
ATOM 1449 C CD2 . TYR A 1 190 ? -44.982 16.438 27.700 1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CD2 1
ATOM 1450 C CE1 . TYR A 1 190 ? -43.137 16.701 25.672 1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CE1 1
ATOM 1451 C CE2 . TYR A 1 190 ? -43.910 15.563 27.627 1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CE2 1
ATOM 1452 C CZ . TYR A 1 190 ? -42.989 15.700 26.611 1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A CZ 1
ATOM 1453 O OH . TYR A 1 190 ? -41.914 14.837 26.529 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A OH 1
ATOM 1454 N N . GLY A 1 191 ? -46.678 18.478 29.670 1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N 1
ATOM 1455 C CA . GLY A 1 191 ? -46.701 18.229 31.093 1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA 1
ATOM 1456 C C . GLY A 1 191 ? -47.682 17.126 31.409 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C 1
ATOM 1457 O O . GLY A 1 191 ? -47.974 16.277 30.570 1.00 118.94 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O 1
ATOM 1458 N N . LYS A 1 192 ? -48.180 17.136 32.636 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A N 1
ATOM 1459 C CA . LYS A 1 192 ? -49.125 16.131 33.097 1.00 99.94 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CA 1
ATOM 1460 C C . LYS A 1 192 ? -50.227 15.743 32.083 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A C 1
ATOM 1461 O O . LYS A 1 192 ? -50.563 14.560 31.965 1.00 94.50 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A O 1
ATOM 1462 C CB . LYS A 1 192 ? -49.713 16.587 34.433 1.00 134.45 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CB 1
ATOM 1463 C CG . LYS A 1 192 ? -48.626 16.962 35.439 1.00 137.85 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CG 1
ATOM 1464 C CD . LYS A 1 192 ? -49.165 17.524 36.752 1.00 140.91 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CD 1
ATOM 1465 C CE . LYS A 1 192 ? -48.017 17.753 37.740 1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CE 1
ATOM 1466 N NZ . LYS A 1 192 ? -48.439 18.282 39.071 1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A NZ 1
ATOM 1467 N N . PRO A 1 193 ? -50.786 16.729 31.349 1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A N 1
ATOM 1468 C CA . PRO A 1 193 ? -51.841 16.490 30.351 1.00 151.89 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CA 1
ATOM 1469 C C . PRO A 1 193 ? -51.568 15.354 29.366 1.00 149.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A C 1
ATOM 1470 O O . PRO A 1 193 ? -52.494 14.624 29.016 1.00 148.18 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A O 1
ATOM 1471 C CB . PRO A 1 193 ? -51.886 17.804 29.576 1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CB 1
ATOM 1472 C CG . PRO A 1 193 ? -51.490 18.816 30.554 1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CG 1
ATOM 1473 C CD . PRO A 1 193 ? -50.537 18.170 31.527 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CD 1
ATOM 1474 N N . VAL A 1 194 ? -50.331 15.219 28.907 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A N 1
ATOM 1475 C CA . VAL A 1 194 ? -50.002 14.188 27.927 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CA 1
ATOM 1476 C C . VAL A 1 194 ? -50.288 12.801 28.480 1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A C 1
ATOM 1477 O O . VAL A 1 194 ? -50.298 11.814 27.742 1.00 99.44 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A O 1
ATOM 1478 C CB . VAL A 1 194 ? -48.525 14.242 27.519 1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CB 1
ATOM 1479 C CG1 . VAL A 1 194 ? -48.129 15.668 27.157 1.00 134.03 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CG1 1
ATOM 1480 C CG2 . VAL A 1 194 ? -47.654 13.694 28.638 1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A CG2 1
ATOM 1481 N N . ASP A 1 195 ? -50.481 12.731 29.791 1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A N 1
ATOM 1482 C CA . ASP A 1 195 ? -50.928 11.503 30.432 1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A CA 1
ATOM 1483 C C . ASP A 1 195 ? -52.439 11.332 30.332 1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A C 1
ATOM 1484 O O . ASP A 1 195 ? -52.932 10.228 30.122 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A O 1
ATOM 1485 C CB . ASP A 1 195 ? -50.474 11.440 31.891 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A CB 1
ATOM 1486 C CG . ASP A 1 195 ? -49.178 10.665 32.061 1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A CG 1
ATOM 1487 O OD1 . ASP A 1 195 ? -48.737 10.013 31.083 1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A OD1 1
ATOM 1488 O OD2 . ASP A 1 195 ? -48.605 10.698 33.173 1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A OD2 1
ATOM 1489 N N . LEU A 1 196 ? -53.177 12.424 30.479 1.00 205.12 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A N 1
ATOM 1490 C CA . LEU A 1 196 ? -54.629 12.346 30.404 1.00 206.22 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CA 1
ATOM 1491 C C . LEU A 1 196 ? -55.087 11.927 29.012 1.00 205.37 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A C 1
ATOM 1492 O O . LEU A 1 196 ? -56.069 11.194 28.873 1.00 205.71 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A O 1
ATOM 1493 C CB . LEU A 1 196 ? -55.254 13.677 30.807 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CB 1
ATOM 1494 C CG . LEU A 1 196 ? -54.632 14.148 32.119 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CG 1
ATOM 1495 C CD1 . LEU A 1 196 ? -55.081 15.548 32.519 1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CD1 1
ATOM 1496 C CD2 . LEU A 1 196 ? -54.935 13.138 33.201 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A CD2 1
ATOM 1497 N N . TRP A 1 197 ? -54.366 12.379 27.985 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A N 1
ATOM 1498 C CA . TRP A 1 197 ? -54.738 12.065 26.608 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CA 1
ATOM 1499 C C . TRP A 1 197 ? -54.604 10.583 26.331 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A C 1
ATOM 1500 O O . TRP A 1 197 ? -55.361 10.022 25.542 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A O 1
ATOM 1501 C CB . TRP A 1 197 ? -53.902 12.834 25.589 1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CB 1
ATOM 1502 C CG . TRP A 1 197 ? -54.147 12.341 24.192 1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CG 1
ATOM 1503 C CD1 . TRP A 1 197 ? -53.710 11.167 23.647 1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CD1 1
ATOM 1504 C CD2 . TRP A 1 197 ? -54.900 12.996 23.170 1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CD2 1
ATOM 1505 N NE1 . TRP A 1 197 ? -54.140 11.055 22.349 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A NE1 1
ATOM 1506 C CE2 . TRP A 1 197 ? -54.872 12.167 22.031 1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CE2 1
ATOM 1507 C CE3 . TRP A 1 197 ? -55.589 14.206 23.105 1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CE3 1
ATOM 1508 C CZ2 . TRP A 1 197 ? -55.506 12.509 20.841 1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CZ2 1
ATOM 1509 C CZ3 . TRP A 1 197 ? -56.219 14.542 21.924 1.00 126.04 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CZ3 1
ATOM 1510 C CH2 . TRP A 1 197 ? -56.173 13.697 20.806 1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A CH2 1
ATOM 1511 N N . ALA A 1 198 ? -53.626 9.953 26.966 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A N 1
ATOM 1512 C CA . ALA A 1 198 ? -53.470 8.515 26.833 1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A CA 1
ATOM 1513 C C . ALA A 1 198 ? -54.704 7.796 27.381 1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A C 1
ATOM 1514 O O . ALA A 1 198 ? -55.298 6.958 26.698 1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A O 1
ATOM 1515 C CB . ALA A 1 198 ? -52.209 8.044 27.538 1.00 300.75 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A CB 1
ATOM 1516 N N . CYS A 1 199 ? -55.093 8.132 28.607 1.00 212.89 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A N 1
ATOM 1517 C CA . CYS A 1 199 ? -56.254 7.510 29.241 1.00 214.30 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A CA 1
ATOM 1518 C C . CYS A 1 199 ? -57.465 7.541 28.332 1.00 215.75 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A C 1
ATOM 1519 O O . CYS A 1 199 ? -58.250 6.592 28.288 1.00 216.83 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A O 1
ATOM 1520 C CB . CYS A 1 199 ? -56.598 8.228 30.540 1.00 151.84 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A CB 1
ATOM 1521 S SG . CYS A 1 199 ? -55.414 7.944 31.846 1.00 152.97 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A SG 1
ATOM 1522 N N . GLY A 1 200 ? -57.612 8.657 27.624 1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A N 1
ATOM 1523 C CA . GLY A 1 200 ? -58.727 8.870 26.723 1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A CA 1
ATOM 1524 C C . GLY A 1 200 ? -58.692 7.938 25.530 1.00 130.46 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A C 1
ATOM 1525 O O . GLY A 1 200 ? -59.736 7.475 25.075 1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A O 1
ATOM 1526 N N . VAL A 1 201 ? -57.492 7.669 25.018 1.00 148.47 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A N 1
ATOM 1527 C CA . VAL A 1 201 ? -57.312 6.701 23.938 1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CA 1
ATOM 1528 C C . VAL A 1 201 ? -57.427 5.295 24.509 1.00 148.25 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A C 1
ATOM 1529 O O . VAL A 1 201 ? -57.689 4.327 23.793 1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A O 1
ATOM 1530 C CB . VAL A 1 201 ? -55.934 6.848 23.273 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CB 1
ATOM 1531 C CG1 . VAL A 1 201 ? -55.728 5.773 22.215 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG1 1
ATOM 1532 C CG2 . VAL A 1 201 ? -55.783 8.229 22.667 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A CG2 1
ATOM 1533 N N . ILE A 1 202 ? -57.204 5.202 25.813 1.00 150.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A N 1
ATOM 1534 C CA . ILE A 1 202 ? -57.332 3.951 26.545 1.00 150.80 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A CA 1
ATOM 1535 C C . ILE A 1 202 ? -58.784 3.613 26.879 1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A C 1
ATOM 1536 O O . ILE A 1 202 ? -59.221 2.481 26.680 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A O 1
ATOM 1537 C CB . ILE A 1 202 ? -56.451 3.965 27.809 1.00 145.46 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A CB 1
ATOM 1538 C CG1 . ILE A 1 202 ? -55.043 3.501 27.451 1.00 144.29 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A CG1 1
ATOM 1539 C CG2 . ILE A 1 202 ? -57.009 3.072 28.885 1.00 146.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A CG2 1
ATOM 1540 C CD1 . ILE A 1 202 ? -54.069 3.599 28.588 1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A CD1 1
ATOM 1541 N N . LEU A 1 203 ? -59.536 4.592 27.372 1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A N 1
ATOM 1542 C CA . LEU A 1 203 ? -60.943 4.363 27.685 1.00 162.66 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CA 1
ATOM 1543 C C . LEU A 1 203 ? -61.686 3.868 26.447 1.00 164.34 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A C 1
ATOM 1544 O O . LEU A 1 203 ? -62.427 2.889 26.496 1.00 165.85 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A O 1
ATOM 1545 C CB . LEU A 1 203 ? -61.590 5.648 28.195 1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CB 1
ATOM 1546 C CG . LEU A 1 203 ? -62.970 5.493 28.821 1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CG 1
ATOM 1547 C CD1 . LEU A 1 203 ? -62.897 4.513 29.973 1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD1 1
ATOM 1548 C CD2 . LEU A 1 203 ? -63.471 6.849 29.284 1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A CD2 1
ATOM 1549 N N . TYR A 1 204 ? -61.463 4.565 25.340 1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A N 1
ATOM 1550 C CA . TYR A 1 204 ? -62.098 4.292 24.059 1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CA 1
ATOM 1551 C C . TYR A 1 204 ? -61.861 2.849 23.600 1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A C 1
ATOM 1552 O O . TYR A 1 204 ? -62.716 2.238 22.967 1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A O 1
ATOM 1553 C CB . TYR A 1 204 ? -61.553 5.304 23.045 1.00 137.49 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CB 1
ATOM 1554 C CG . TYR A 1 204 ? -62.137 5.263 21.648 1.00 140.58 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CG 1
ATOM 1555 C CD1 . TYR A 1 204 ? -62.771 6.377 21.105 1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CD1 1
ATOM 1556 C CD2 . TYR A 1 204 ? -62.021 4.130 20.856 1.00 141.72 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CD2 1
ATOM 1557 C CE1 . TYR A 1 204 ? -63.285 6.352 19.819 1.00 145.44 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CE1 1
ATOM 1558 C CE2 . TYR A 1 204 ? -62.540 4.096 19.574 1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CE2 1
ATOM 1559 C CZ . TYR A 1 204 ? -63.168 5.208 19.061 1.00 146.67 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A CZ 1
ATOM 1560 O OH . TYR A 1 204 ? -63.680 5.175 17.786 1.00 149.89 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A OH 1
ATOM 1561 N N . ILE A 1 205 ? -60.690 2.310 23.903 1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A N 1
ATOM 1562 C CA . ILE A 1 205 ? -60.425 0.904 23.635 1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CA 1
ATOM 1563 C C . ILE A 1 205 ? -61.030 0.057 24.747 1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A C 1
ATOM 1564 O O . ILE A 1 205 ? -61.375 -1.103 24.544 1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A O 1
ATOM 1565 C CB . ILE A 1 205 ? -58.918 0.619 23.539 1.00 140.13 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CB 1
ATOM 1566 C CG1 . ILE A 1 205 ? -58.259 1.560 22.528 1.00 139.49 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CG1 1
ATOM 1567 C CG2 . ILE A 1 205 ? -58.668 -0.839 23.174 1.00 141.44 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CG2 1
ATOM 1568 C CD1 . ILE A 1 205 ? -56.804 1.271 22.286 1.00 138.17 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CD1 1
ATOM 1569 N N . LEU A 1 206 ? -61.139 0.654 25.928 1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A N 1
ATOM 1570 C CA . LEU A 1 206 ? -61.737 0.006 27.087 1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CA 1
ATOM 1571 C C . LEU A 1 206 ? -63.267 -0.103 26.971 1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A C 1
ATOM 1572 O O . LEU A 1 206 ? -63.917 -0.656 27.857 1.00 136.13 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A O 1
ATOM 1573 C CB . LEU A 1 206 ? -61.324 0.731 28.373 1.00 146.57 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CB 1
ATOM 1574 C CG . LEU A 1 206 ? -61.899 0.322 29.732 1.00 151.05 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CG 1
ATOM 1575 C CD1 . LEU A 1 206 ? -61.531 -1.110 30.073 1.00 153.17 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD1 1
ATOM 1576 C CD2 . LEU A 1 206 ? -61.414 1.275 30.817 1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A CD2 1
ATOM 1577 N N . LEU A 1 207 ? -63.843 0.448 25.901 1.00 170.51 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N 1
ATOM 1578 C CA . LEU A 1 207 ? -65.264 0.227 25.598 1.00 175.58 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA 1
ATOM 1579 C C . LEU A 1 207 ? -65.456 -0.618 24.340 1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C 1
ATOM 1580 O O . LEU A 1 207 ? -65.869 -1.773 24.419 1.00 181.20 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O 1
ATOM 1581 C CB . LEU A 1 207 ? -66.033 1.545 25.445 1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB 1
ATOM 1582 C CG . LEU A 1 207 ? -65.875 2.583 26.555 1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG 1
ATOM 1583 C CD1 . LEU A 1 207 ? -66.700 3.829 26.256 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1 1
ATOM 1584 C CD2 . LEU A 1 207 ? -66.246 1.996 27.904 1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2 1
ATOM 1585 N N . VAL A 1 208 ? -65.153 -0.040 23.182 1.00 141.83 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A N 1
ATOM 1586 C CA . VAL A 1 208 ? -65.427 -0.701 21.910 1.00 143.86 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CA 1
ATOM 1587 C C . VAL A 1 208 ? -64.365 -1.720 21.501 1.00 143.23 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A C 1
ATOM 1588 O O . VAL A 1 208 ? -64.611 -2.553 20.629 1.00 145.41 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A O 1
ATOM 1589 C CB . VAL A 1 208 ? -65.635 0.314 20.778 1.00 162.78 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CB 1
ATOM 1590 C CG1 . VAL A 1 208 ? -66.730 1.291 21.163 1.00 164.11 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG1 1
ATOM 1591 C CG2 . VAL A 1 208 ? -64.339 1.042 20.479 1.00 160.38 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A CG2 1
ATOM 1592 N N . GLY A 1 209 ? -63.194 -1.668 22.129 1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A N 1
ATOM 1593 C CA . GLY A 1 209 ? -62.169 -2.669 21.879 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A CA 1
ATOM 1594 C C . GLY A 1 209 ? -61.433 -2.489 20.565 1.00 135.97 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A C 1
ATOM 1595 O O . GLY A 1 209 ? -60.917 -3.448 19.987 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A O 1
ATOM 1596 N N . TYR A 1 210 ? -61.408 -1.251 20.087 1.00 166.95 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A N 1
ATOM 1597 C CA . TYR A 1 210 ? -60.527 -0.844 19.000 1.00 167.28 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CA 1
ATOM 1598 C C . TYR A 1 210 ? -60.083 0.588 19.282 1.00 165.30 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A C 1
ATOM 1599 O O . TYR A 1 210 ? -60.763 1.315 20.005 1.00 164.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A O 1
ATOM 1600 C CB . TYR A 1 210 ? -61.215 -0.961 17.634 1.00 169.52 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CB 1
ATOM 1601 C CG . TYR A 1 210 ? -62.525 -0.206 17.511 1.00 171.82 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CG 1
ATOM 1602 C CD1 . TYR A 1 210 ? -63.739 -0.859 17.643 1.00 173.75 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CD1 1
ATOM 1603 C CD2 . TYR A 1 210 ? -62.546 1.161 17.257 1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CD2 1
ATOM 1604 C CE1 . TYR A 1 210 ? -64.938 -0.171 17.529 1.00 175.88 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CE1 1
ATOM 1605 C CE2 . TYR A 1 210 ? -63.743 1.857 17.145 1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CE2 1
ATOM 1606 C CZ . TYR A 1 210 ? -64.934 1.187 17.281 1.00 176.24 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A CZ 1
ATOM 1607 O OH . TYR A 1 210 ? -66.120 1.882 17.167 1.00 178.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A OH 1
ATOM 1608 N N . PRO A 1 211 ? -58.925 0.992 18.745 1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A N 1
ATOM 1609 C CA . PRO A 1 211 ? -58.382 2.324 19.043 1.00 158.01 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CA 1
ATOM 1610 C C . PRO A 1 211 ? -59.042 3.449 18.245 1.00 160.24 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A C 1
ATOM 1611 O O . PRO A 1 211 ? -59.539 3.204 17.144 1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A O 1
ATOM 1612 C CB . PRO A 1 211 ? -56.910 2.188 18.658 1.00 257.57 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CB 1
ATOM 1613 C CG . PRO A 1 211 ? -56.912 1.171 17.578 1.00 260.42 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CG 1
ATOM 1614 C CD . PRO A 1 211 ? -58.017 0.200 17.900 1.00 261.61 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A CD 1
ATOM 1615 N N . PRO A 1 212 ? -59.046 4.672 18.804 1.00 139.86 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A N 1
ATOM 1616 C CA . PRO A 1 212 ? -59.613 5.880 18.194 1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A CA 1
ATOM 1617 C C . PRO A 1 212 ? -58.811 6.353 16.993 1.00 143.80 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A C 1
ATOM 1618 O O . PRO A 1 212 ? -59.384 6.795 15.998 1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A O 1
ATOM 1619 C CB . PRO A 1 212 ? -59.506 6.913 19.314 1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A CB 1
ATOM 1620 C CG . PRO A 1 212 ? -58.342 6.469 20.110 1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A CG 1
ATOM 1621 C CD . PRO A 1 212 ? -58.388 4.968 20.087 1.00 136.74 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A CD 1
ATOM 1622 N N . PHE A 1 213 ? -57.491 6.258 17.084 1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A N 1
ATOM 1623 C CA . PHE A 1 213 ? -56.659 6.636 15.960 1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CA 1
ATOM 1624 C C . PHE A 1 213 ? -55.844 5.449 15.477 1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A C 1
ATOM 1625 O O . PHE A 1 213 ? -55.413 4.599 16.272 1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A O 1
ATOM 1626 C CB . PHE A 1 213 ? -55.710 7.770 16.338 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CB 1
ATOM 1627 C CG . PHE A 1 213 ? -56.329 8.826 17.197 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CG 1
ATOM 1628 C CD1 . PHE A 1 213 ? -56.227 8.759 18.580 1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CD1 1
ATOM 1629 C CD2 . PHE A 1 213 ? -56.984 9.897 16.630 1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CD2 1
ATOM 1630 C CE1 . PHE A 1 213 ? -56.783 9.740 19.380 1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CE1 1
ATOM 1631 C CE2 . PHE A 1 213 ? -57.539 10.879 17.427 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CE2 1
ATOM 1632 C CZ . PHE A 1 213 ? -57.439 10.800 18.803 1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A CZ 1
ATOM 1633 N N . TRP A 1 214 ? -55.658 5.389 14.163 1.00 112.01 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A N 1
ATOM 1634 C CA . TRP A 1 214 ? -54.643 4.529 13.596 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CA 1
ATOM 1635 C C . TRP A 1 214 ? -54.651 4.602 12.078 1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A C 1
ATOM 1636 O O . TRP A 1 214 ? -55.678 4.841 11.453 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A O 1
ATOM 1637 C CB . TRP A 1 214 ? -54.889 3.101 14.083 1.00 227.23 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CB 1
ATOM 1638 C CG . TRP A 1 214 ? -54.055 2.040 13.464 1.00 228.58 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CG 1
ATOM 1639 C CD1 . TRP A 1 214 ? -52.892 1.514 13.953 1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CD1 1
ATOM 1640 C CD2 . TRP A 1 214 ? -54.342 1.332 12.258 1.00 232.59 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CD2 1
ATOM 1641 N NE1 . TRP A 1 214 ? -52.429 0.530 13.112 1.00 228.65 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A NE1 1
ATOM 1642 C CE2 . TRP A 1 214 ? -53.303 0.400 12.063 1.00 232.39 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CE2 1
ATOM 1643 C CE3 . TRP A 1 214 ? -55.374 1.402 11.315 1.00 236.11 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CE3 1
ATOM 1644 C CZ2 . TRP A 1 214 ? -53.266 -0.455 10.967 1.00 235.42 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CZ2 1
ATOM 1645 C CZ3 . TRP A 1 214 ? -55.336 0.553 10.227 1.00 238.84 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CZ3 1
ATOM 1646 C CH2 . TRP A 1 214 ? -54.289 -0.364 10.061 1.00 238.40 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A CH2 1
ATOM 1647 N N . ASP A 1 215 ? -53.489 4.346 11.501 1.00 186.46 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A N 1
ATOM 1648 C CA . ASP A 1 215 ? -53.305 4.355 10.066 1.00 190.07 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CA 1
ATOM 1649 C C . ASP A 1 215 ? -52.033 3.563 9.892 1.00 189.28 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A C 1
ATOM 1650 O O . ASP A 1 215 ? -51.233 3.481 10.824 1.00 186.15 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A O 1
ATOM 1651 C CB . ASP A 1 215 ? -53.099 5.786 9.575 1.00 199.00 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CB 1
ATOM 1652 C CG . ASP A 1 215 ? -53.257 5.921 8.073 1.00 202.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A CG 1
ATOM 1653 O OD1 . ASP A 1 215 ? -52.388 5.422 7.329 1.00 202.79 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD1 1
ATOM 1654 O OD2 . ASP A 1 215 ? -54.244 6.544 7.634 1.00 204.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A OD2 1
ATOM 1655 N N . GLU A 1 216 ? -51.814 2.988 8.720 1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A N 1
ATOM 1656 C CA . GLU A 1 216 ? -50.568 2.250 8.521 1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CA 1
ATOM 1657 C C . GLU A 1 216 ? -49.414 3.220 8.262 1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A C 1
ATOM 1658 O O . GLU A 1 216 ? -48.295 3.032 8.758 1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A O 1
ATOM 1659 C CB . GLU A 1 216 ? -50.702 1.229 7.393 1.00 252.61 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CB 1
ATOM 1660 C CG . GLU A 1 216 ? -51.685 0.101 7.692 1.00 253.49 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CG 1
ATOM 1661 C CD . GLU A 1 216 ? -51.128 -0.952 8.642 1.00 251.58 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A CD 1
ATOM 1662 O OE1 . GLU A 1 216 ? -49.932 -0.879 8.998 1.00 250.35 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE1 1
ATOM 1663 O OE2 . GLU A 1 216 ? -51.890 -1.863 9.030 1.00 251.39 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A OE2 1
ATOM 1664 N N . ASP A 1 217 ? -49.703 4.261 7.487 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A N 1
ATOM 1665 C CA . ASP A 1 217 ? -48.767 5.352 7.321 1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CA 1
ATOM 1666 C C . ASP A 1 217 ? -48.758 6.054 8.671 1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A C 1
ATOM 1667 O O . ASP A 1 217 ? -49.787 6.550 9.127 1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A O 1
ATOM 1668 C CB . ASP A 1 217 ? -49.262 6.288 6.212 1.00 156.81 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CB 1
ATOM 1669 C CG . ASP A 1 217 ? -48.308 7.430 5.939 1.00 156.42 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A CG 1
ATOM 1670 O OD1 . ASP A 1 217 ? -47.587 7.831 6.871 1.00 153.26 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A OD1 1
ATOM 1671 O OD2 . ASP A 1 217 ? -48.281 7.931 4.796 1.00 157.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A OD2 1
ATOM 1672 N N . GLN A 1 218 ? -47.600 6.103 9.315 1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A N 1
ATOM 1673 C CA . GLN A 1 218 ? -47.548 6.670 10.651 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CA 1
ATOM 1674 C C . GLN A 1 218 ? -47.579 8.193 10.575 1.00 135.76 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A C 1
ATOM 1675 O O . GLN A 1 218 ? -47.916 8.873 11.548 1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A O 1
ATOM 1676 C CB . GLN A 1 218 ? -46.330 6.167 11.424 1.00 166.93 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CB 1
ATOM 1677 C CG . GLN A 1 218 ? -45.947 7.056 12.590 1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CG 1
ATOM 1678 C CD . GLN A 1 218 ? -45.073 6.359 13.610 1.00 159.33 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A CD 1
ATOM 1679 O OE1 . GLN A 1 218 ? -45.471 5.357 14.206 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A OE1 1
ATOM 1680 N NE2 . GLN A 1 218 ? -43.871 6.889 13.820 1.00 156.70 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A NE2 1
ATOM 1681 N N . HIS A 1 219 ? -47.243 8.725 9.406 1.00 167.83 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A N 1
ATOM 1682 C CA . HIS A 1 219 ? -47.341 10.156 9.184 1.00 167.72 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CA 1
ATOM 1683 C C . HIS A 1 219 ? -48.804 10.559 9.272 1.00 169.81 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A C 1
ATOM 1684 O O . HIS A 1 219 ? -49.138 11.644 9.748 1.00 168.63 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A O 1
ATOM 1685 C CB . HIS A 1 219 ? -46.780 10.536 7.818 1.00 175.73 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CB 1
ATOM 1686 C CG . HIS A 1 219 ? -47.126 11.924 7.404 1.00 176.32 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CG 1
ATOM 1687 N ND1 . HIS A 1 219 ? -46.991 13.005 8.251 1.00 173.60 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A ND1 1
ATOM 1688 C CD2 . HIS A 1 219 ? -47.626 12.419 6.247 1.00 179.24 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CD2 1
ATOM 1689 C CE1 . HIS A 1 219 ? -47.382 14.100 7.633 1.00 175.20 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CE1 1
ATOM 1690 N NE2 . HIS A 1 219 ? -47.771 13.771 6.410 1.00 178.50 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A NE2 1
ATOM 1691 N N . ARG A 1 220 ? -49.670 9.662 8.811 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A N 1
ATOM 1692 C CA . ARG A 1 220 ? -51.106 9.905 8.789 1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A CA 1
ATOM 1693 C C . ARG A 1 220 ? -51.722 9.693 10.162 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A C 1
ATOM 1694 O O . ARG A 1 220 ? -52.565 10.479 10.584 1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A O 1
ATOM 1695 C CB . ARG A 1 220 ? -51.792 9.025 7.743 1.00 189.17 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A CB 1
ATOM 1696 C CG . ARG A 1 220 ? -51.418 9.386 6.316 1.00 191.57 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A CG 1
ATOM 1697 C CD . ARG A 1 220 ? -51.905 8.344 5.332 1.00 194.73 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A CD 1
ATOM 1698 N NE . ARG A 1 220 ? -51.240 8.465 4.038 1.00 195.96 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A NE 1
ATOM 1699 C CZ . ARG A 1 220 ? -51.305 7.547 3.079 1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A CZ 1
ATOM 1700 N NH1 . ARG A 1 220 ? -52.005 6.437 3.271 1.00 199.18 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A NH1 1
ATOM 1701 N NH2 . ARG A 1 220 ? -50.671 7.736 1.931 1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A NH2 1
ATOM 1702 N N . LEU A 1 221 ? -51.300 8.639 10.858 1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A N 1
ATOM 1703 C CA . LEU A 1 221 ? -51.790 8.377 12.214 1.00 133.94 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CA 1
ATOM 1704 C C . LEU A 1 221 ? -51.573 9.596 13.087 1.00 130.75 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A C 1
ATOM 1705 O O . LEU A 1 221 ? -52.397 9.928 13.943 1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A O 1
ATOM 1706 C CB . LEU A 1 221 ? -51.068 7.185 12.855 1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CB 1
ATOM 1707 C CG . LEU A 1 221 ? -50.949 7.286 14.389 1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CG 1
ATOM 1708 C CD1 . LEU A 1 221 ? -52.307 7.145 15.061 1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD1 1
ATOM 1709 C CD2 . LEU A 1 221 ? -49.952 6.290 14.989 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A CD2 1
ATOM 1710 N N . TYR A 1 222 ? -50.441 10.249 12.868 1.00 165.22 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A N 1
ATOM 1711 C CA . TYR A 1 222 ? -50.042 11.382 13.680 1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CA 1
ATOM 1712 C C . TYR A 1 222 ? -50.881 12.605 13.365 1.00 165.11 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A C 1
ATOM 1713 O O . TYR A 1 222 ? -51.087 13.474 14.215 1.00 163.79 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A O 1
ATOM 1714 C CB . TYR A 1 222 ? -48.568 11.685 13.442 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CB 1
ATOM 1715 C CG . TYR A 1 222 ? -47.648 10.773 14.207 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CG 1
ATOM 1716 C CD1 . TYR A 1 222 ? -48.111 10.058 15.300 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD1 1
ATOM 1717 C CD2 . TYR A 1 222 ? -46.317 10.633 13.844 1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CD2 1
ATOM 1718 C CE1 . TYR A 1 222 ? -47.275 9.228 16.011 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE1 1
ATOM 1719 C CE2 . TYR A 1 222 ? -45.471 9.803 14.548 1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CE2 1
ATOM 1720 C CZ . TYR A 1 222 ? -45.951 9.102 15.633 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A CZ 1
ATOM 1721 O OH . TYR A 1 222 ? -45.105 8.271 16.341 1.00 98.04 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A OH 1
ATOM 1722 N N . GLN A 1 223 ? -51.359 12.661 12.129 1.00 88.53 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A N 1
ATOM 1723 C CA . GLN A 1 223 ? -52.144 13.783 11.653 1.00 91.19 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A CA 1
ATOM 1724 C C . GLN A 1 223 ? -53.505 13.730 12.295 1.00 91.79 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A C 1
ATOM 1725 O O . GLN A 1 223 ? -54.034 14.738 12.758 1.00 91.70 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A O 1
ATOM 1726 C CB . GLN A 1 223 ? -52.307 13.678 10.150 1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A CB 1
ATOM 1727 C CG . GLN A 1 223 ? -52.946 14.947 9.526 1.00 172.19 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A CG 1
ATOM 1728 C CD . GLN A 1 223 ? -52.901 14.975 7.946 1.00 173.32 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A CD 1
ATOM 1729 O OE1 . GLN A 1 223 ? -52.006 14.331 7.280 1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A OE1 1
ATOM 1730 N NE2 . GLN A 1 223 ? -53.880 15.730 7.345 1.00 175.63 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A NE2 1
ATOM 1731 N N . GLN A 1 224 ? -54.070 12.530 12.301 1.00 93.65 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A N 1
ATOM 1732 C CA . GLN A 1 224 ? -55.286 12.272 13.036 1.00 94.68 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CA 1
ATOM 1733 C C . GLN A 1 224 ? -55.058 12.645 14.495 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A C 1
ATOM 1734 O O . GLN A 1 224 ? -55.855 13.367 15.081 1.00 93.73 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A O 1
ATOM 1735 C CB . GLN A 1 224 ? -55.670 10.799 12.941 1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CB 1
ATOM 1736 C CG . GLN A 1 224 ? -55.909 10.286 11.542 1.00 117.52 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CG 1
ATOM 1737 C CD . GLN A 1 224 ? -56.270 8.825 11.566 1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CD 1
ATOM 1738 O OE1 . GLN A 1 224 ? -56.695 8.309 12.601 1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A OE1 1
ATOM 1739 N NE2 . GLN A 1 224 ? -56.086 8.140 10.441 1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A NE2 1
ATOM 1740 N N . ILE A 1 225 ? -53.966 12.166 15.082 1.00 124.25 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A N 1
ATOM 1741 C CA . ILE A 1 225 ? -53.717 12.416 16.502 1.00 120.71 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CA 1
ATOM 1742 C C . ILE A 1 225 ? -53.472 13.902 16.805 1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A C 1
ATOM 1743 O O . ILE A 1 225 ? -53.715 14.363 17.927 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A O 1
ATOM 1744 C CB . ILE A 1 225 ? -52.559 11.558 17.060 1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CB 1
ATOM 1745 C CG1 . ILE A 1 225 ? -52.889 10.068 16.969 1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG1 1
ATOM 1746 C CG2 . ILE A 1 225 ? -52.288 11.925 18.507 1.00 159.20 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CG2 1
ATOM 1747 C CD1 . ILE A 1 225 ? -52.061 9.225 17.910 1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A CD1 1
ATOM 1748 N N . LYS A 1 226 ? -52.976 14.635 15.807 1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A N 1
ATOM 1749 C CA . LYS A 1 226 ? -52.842 16.090 15.891 1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CA 1
ATOM 1750 C C . LYS A 1 226 ? -54.134 16.830 15.556 1.00 141.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A C 1
ATOM 1751 O O . LYS A 1 226 ? -54.317 17.980 15.956 1.00 142.11 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A O 1
ATOM 1752 C CB . LYS A 1 226 ? -51.730 16.588 14.961 1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CB 1
ATOM 1753 C CG . LYS A 1 226 ? -50.353 16.579 15.580 1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CG 1
ATOM 1754 C CD . LYS A 1 226 ? -49.445 17.548 14.860 1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CD 1
ATOM 1755 C CE . LYS A 1 226 ? -49.284 17.151 13.408 1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A CE 1
ATOM 1756 N NZ . LYS A 1 226 ? -48.640 18.234 12.612 1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A NZ 1
ATOM 1757 N N . ALA A 1 227 ? -55.015 16.177 14.803 1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A N 1
ATOM 1758 C CA . ALA A 1 227 ? -56.281 16.784 14.386 1.00 139.15 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CA 1
ATOM 1759 C C . ALA A 1 227 ? -57.463 16.377 15.262 1.00 138.88 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A C 1
ATOM 1760 O O . ALA A 1 227 ? -58.585 16.837 15.057 1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A O 1
ATOM 1761 C CB . ALA A 1 227 ? -56.572 16.453 12.924 1.00 187.64 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CB 1
ATOM 1762 N N . GLY A 1 228 ? -57.203 15.513 16.236 1.00 210.93 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A N 1
ATOM 1763 C CA . GLY A 1 228 ? -58.257 14.936 17.045 1.00 210.38 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A CA 1
ATOM 1764 C C . GLY A 1 228 ? -59.341 14.281 16.209 1.00 212.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A C 1
ATOM 1765 O O . GLY A 1 228 ? -60.528 14.507 16.444 1.00 214.06 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A O 1
ATOM 1766 N N . ALA A 1 229 ? -58.959 13.440 15.250 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A N 1
ATOM 1767 C CA . ALA A 1 229 ? -59.985 12.853 14.400 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CA 1
ATOM 1768 C C . ALA A 1 229 ? -60.349 11.454 14.880 1.00 130.87 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A C 1
ATOM 1769 O O . ALA A 1 229 ? -59.669 10.453 14.602 1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A O 1
ATOM 1770 C CB . ALA A 1 229 ? -59.535 12.831 12.944 1.00 224.73 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CB 1
ATOM 1771 N N . TYR A 1 230 ? -61.489 11.416 15.557 1.00 153.57 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A N 1
ATOM 1772 C CA . TYR A 1 230 ? -62.058 10.202 16.089 1.00 152.86 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CA 1
ATOM 1773 C C . TYR A 1 230 ? -63.535 10.472 16.044 1.00 155.45 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A C 1
ATOM 1774 O O . TYR A 1 230 ? -63.973 11.619 15.973 1.00 156.48 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A O 1
ATOM 1775 C CB . TYR A 1 230 ? -61.576 9.920 17.518 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CB 1
ATOM 1776 C CG . TYR A 1 230 ? -62.076 10.852 18.613 1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CG 1
ATOM 1777 C CD1 . TYR A 1 230 ? -61.321 11.943 19.029 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD1 1
ATOM 1778 C CD2 . TYR A 1 230 ? -63.278 10.607 19.269 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD2 1
ATOM 1779 C CE1 . TYR A 1 230 ? -61.765 12.784 20.052 1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE1 1
ATOM 1780 C CE2 . TYR A 1 230 ? -63.734 11.443 20.293 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE2 1
ATOM 1781 C CZ . TYR A 1 230 ? -62.972 12.529 20.682 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CZ 1
ATOM 1782 O OH . TYR A 1 230 ? -63.413 13.359 21.695 1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A OH 1
ATOM 1783 N N . ASP A 1 231 ? -64.316 9.418 16.046 1.00 204.27 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A N 1
ATOM 1784 C CA . ASP A 1 231 ? -65.736 9.592 15.937 1.00 206.65 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CA 1
ATOM 1785 C C . ASP A 1 231 ? -66.304 8.357 16.565 1.00 205.97 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A C 1
ATOM 1786 O O . ASP A 1 231 ? -65.573 7.410 16.850 1.00 204.20 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A O 1
ATOM 1787 C CB . ASP A 1 231 ? -66.158 9.747 14.477 1.00 142.21 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CB 1
ATOM 1788 C CG . ASP A 1 231 ? -65.959 8.481 13.673 1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A CG 1
ATOM 1789 O OD1 . ASP A 1 231 ? -64.947 7.780 13.894 1.00 141.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A OD1 1
ATOM 1790 O OD2 . ASP A 1 231 ? -66.825 8.186 12.822 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A OD2 1
ATOM 1791 N N . PHE A 1 232 ? -67.601 8.367 16.805 1.00 150.56 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A N 1
ATOM 1792 C CA . PHE A 1 232 ? -68.224 7.261 17.487 1.00 150.29 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CA 1
ATOM 1793 C C . PHE A 1 232 ? -69.135 6.586 16.483 1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A C 1
ATOM 1794 O O . PHE A 1 232 ? -70.325 6.887 16.406 1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A O 1
ATOM 1795 C CB . PHE A 1 232 ? -69.012 7.761 18.690 1.00 166.34 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CB 1
ATOM 1796 C CG . PHE A 1 232 ? -68.201 8.594 19.645 1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CG 1
ATOM 1797 C CD1 . PHE A 1 232 ? -68.561 9.902 19.921 1.00 163.12 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD1 1
ATOM 1798 C CD2 . PHE A 1 232 ? -67.084 8.070 20.265 1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CD2 1
ATOM 1799 C CE1 . PHE A 1 232 ? -67.827 10.668 20.803 1.00 160.54 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE1 1
ATOM 1800 C CE2 . PHE A 1 232 ? -66.346 8.833 21.146 1.00 157.61 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CE2 1
ATOM 1801 C CZ . PHE A 1 232 ? -66.720 10.134 21.415 1.00 157.85 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A CZ 1
ATOM 1802 N N . PRO A 1 233 ? -68.547 5.690 15.677 1.00 216.99 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A N 1
ATOM 1803 C CA . PRO A 1 233 ? -69.184 4.968 14.576 1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CA 1
ATOM 1804 C C . PRO A 1 233 ? -70.298 4.081 15.103 1.00 221.76 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A C 1
ATOM 1805 O O . PRO A 1 233 ? -70.085 3.330 16.056 1.00 219.49 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A O 1
ATOM 1806 C CB . PRO A 1 233 ? -68.044 4.101 14.020 1.00 146.92 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CB 1
ATOM 1807 C CG . PRO A 1 233 ? -66.788 4.676 14.594 1.00 143.12 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CG 1
ATOM 1808 C CD . PRO A 1 233 ? -67.184 5.201 15.924 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A CD 1
ATOM 1809 N N . SER A 1 234 ? -71.471 4.177 14.488 1.00 179.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A N 1
ATOM 1810 C CA . SER A 1 234 ? -72.613 3.354 14.854 1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 234 SER A CA 1
ATOM 1811 C C . SER A 1 234 ? -72.404 1.989 14.208 1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A C 1
ATOM 1812 O O . SER A 1 234 ? -71.660 1.876 13.240 1.00 182.34 ? ? ? ? ? ? 234 SER A O 1
ATOM 1813 C CB . SER A 1 234 ? -73.897 4.007 14.332 1.00 175.11 ? ? ? ? ? ? 234 SER A CB 1
ATOM 1814 O OG . SER A 1 234 ? -73.848 5.423 14.471 1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 234 SER A OG 1
ATOM 1815 N N . PRO A 1 235 ? -73.063 0.937 14.710 1.00 200.05 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A N 1
ATOM 1816 C CA . PRO A 1 235 ? -73.935 0.700 15.867 1.00 201.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A CA 1
ATOM 1817 C C . PRO A 1 235 ? -73.235 0.608 17.225 1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A C 1
ATOM 1818 O O . PRO A 1 235 ? -73.861 0.903 18.244 1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A O 1
ATOM 1819 C CB . PRO A 1 235 ? -74.575 -0.645 15.531 1.00 208.23 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A CB 1
ATOM 1820 C CG . PRO A 1 235 ? -73.533 -1.351 14.750 1.00 205.45 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A CG 1
ATOM 1821 C CD . PRO A 1 235 ? -72.812 -0.303 13.958 1.00 202.98 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A CD 1
ATOM 1822 N N . GLU A 1 236 ? -71.975 0.185 17.245 1.00 156.72 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A N 1
ATOM 1823 C CA . GLU A 1 236 ? -71.348 -0.224 18.506 1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CA 1
ATOM 1824 C C . GLU A 1 236 ? -71.358 0.855 19.580 1.00 154.09 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A C 1
ATOM 1825 O O . GLU A 1 236 ? -71.342 0.553 20.774 1.00 155.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A O 1
ATOM 1826 C CB . GLU A 1 236 ? -69.915 -0.716 18.295 1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CB 1
ATOM 1827 C CG . GLU A 1 236 ? -68.941 0.348 17.821 1.00 231.91 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CG 1
ATOM 1828 C CD . GLU A 1 236 ? -68.874 0.420 16.316 1.00 234.48 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CD 1
ATOM 1829 O OE1 . GLU A 1 236 ? -67.991 1.126 15.786 1.00 233.67 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A OE1 1
ATOM 1830 O OE2 . GLU A 1 236 ? -69.709 -0.240 15.663 1.00 237.69 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A OE2 1
ATOM 1831 N N . TRP A 1 237 ? -71.369 2.110 19.147 1.00 305.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A N 1
ATOM 1832 C CA . TRP A 1 237 ? -71.317 3.236 20.067 1.00 303.95 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CA 1
ATOM 1833 C C . TRP A 1 237 ? -72.716 3.704 20.438 1.00 308.46 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A C 1
ATOM 1834 O O . TRP A 1 237 ? -72.888 4.588 21.275 1.00 308.08 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A O 1
ATOM 1835 C CB . TRP A 1 237 ? -70.520 4.385 19.446 1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CB 1
ATOM 1836 C CG . TRP A 1 237 ? -69.047 4.280 19.686 1.00 171.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CG 1
ATOM 1837 C CD1 . TRP A 1 237 ? -68.091 3.867 18.804 1.00 170.69 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CD1 1
ATOM 1838 C CD2 . TRP A 1 237 ? -68.364 4.590 20.902 1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CD2 1
ATOM 1839 N NE1 . TRP A 1 237 ? -66.853 3.907 19.398 1.00 167.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A NE1 1
ATOM 1840 C CE2 . TRP A 1 237 ? -66.996 4.349 20.689 1.00 165.50 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CE2 1
ATOM 1841 C CE3 . TRP A 1 237 ? -68.780 5.052 22.154 1.00 167.07 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CE3 1
ATOM 1842 C CZ2 . TRP A 1 237 ? -66.044 4.549 21.677 1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CZ2 1
ATOM 1843 C CZ3 . TRP A 1 237 ? -67.836 5.252 23.132 1.00 163.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CZ3 1
ATOM 1844 C CH2 . TRP A 1 237 ? -66.484 5.001 22.891 1.00 161.40 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A CH2 1
ATOM 1845 N N . ASP A 1 238 ? -73.715 3.094 19.815 1.00 214.09 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A N 1
ATOM 1846 C CA . ASP A 1 238 ? -75.093 3.500 20.021 1.00 219.12 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A CA 1
ATOM 1847 C C . ASP A 1 238 ? -75.581 3.030 21.378 1.00 223.27 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A C 1
ATOM 1848 O O . ASP A 1 238 ? -76.424 3.665 22.010 1.00 226.60 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A O 1
ATOM 1849 C CB . ASP A 1 238 ? -75.979 2.929 18.916 1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A CB 1
ATOM 1850 C CG . ASP A 1 238 ? -75.510 3.328 17.533 1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A CG 1
ATOM 1851 O OD1 . ASP A 1 238 ? -74.716 4.287 17.429 1.00 223.02 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A OD1 1
ATOM 1852 O OD2 . ASP A 1 238 ? -75.939 2.689 16.550 1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A OD2 1
ATOM 1853 N N . THR A 1 239 ? -75.026 1.916 21.832 1.00 193.55 ? ? ? ? ? ? 239 THR A N 1
ATOM 1854 C CA . THR A 1 239 ? -75.439 1.323 23.088 1.00 197.88 ? ? ? ? ? ? 239 THR A CA 1
ATOM 1855 C C . THR A 1 239 ? -74.624 1.911 24.245 1.00 194.18 ? ? ? ? ? ? 239 THR A C 1
ATOM 1856 O O . THR A 1 239 ? -74.762 1.483 25.394 1.00 197.11 ? ? ? ? ? ? 239 THR A O 1
ATOM 1857 C CB . THR A 1 239 ? -75.302 -0.215 23.043 1.00 177.63 ? ? ? ? ? ? 239 THR A CB 1
ATOM 1858 O OG1 . THR A 1 239 ? -73.953 -0.564 22.711 1.00 171.70 ? ? ? ? ? ? 239 THR A OG1 1
ATOM 1859 C CG2 . THR A 1 239 ? -76.232 -0.808 21.993 1.00 182.54 ? ? ? ? ? ? 239 THR A CG2 1
ATOM 1860 N N . VAL A 1 240 ? -73.788 2.903 23.935 1.00 190.21 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A N 1
ATOM 1861 C CA . VAL A 1 240 ? -72.898 3.516 24.924 1.00 186.32 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CA 1
ATOM 1862 C C . VAL A 1 240 ? -73.465 4.793 25.549 1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A C 1
ATOM 1863 O O . VAL A 1 240 ? -73.836 5.729 24.840 1.00 185.84 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A O 1
ATOM 1864 C CB . VAL A 1 240 ? -71.528 3.849 24.304 1.00 284.50 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CB 1
ATOM 1865 C CG1 . VAL A 1 240 ? -70.661 4.614 25.296 1.00 280.92 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG1 1
ATOM 1866 C CG2 . VAL A 1 240 ? -70.831 2.583 23.844 1.00 283.48 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG2 1
ATOM 1867 N N . THR A 1 241 ? -73.505 4.838 26.878 1.00 176.55 ? ? ? ? ? ? 241 THR A N 1
ATOM 1868 C CA . THR A 1 241 ? -74.025 6.005 27.588 1.00 177.68 ? ? ? ? ? ? 241 THR A CA 1
ATOM 1869 C C . THR A 1 241 ? -73.354 7.275 27.086 1.00 171.89 ? ? ? ? ? ? 241 THR A C 1
ATOM 1870 O O . THR A 1 241 ? -72.154 7.282 26.830 1.00 166.40 ? ? ? ? ? ? 241 THR A O 1
ATOM 1871 C CB . THR A 1 241 ? -73.774 5.904 29.102 1.00 192.21 ? ? ? ? ? ? 241 THR A CB 1
ATOM 1872 O OG1 . THR A 1 241 ? -74.395 7.010 29.770 1.00 194.05 ? ? ? ? ? ? 241 THR A OG1 1
ATOM 1873 C CG2 . THR A 1 241 ? -72.280 5.926 29.395 1.00 185.99 ? ? ? ? ? ? 241 THR A CG2 1
ATOM 1874 N N . PRO A 1 242 ? -74.130 8.357 26.932 1.00 187.63 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A N 1
ATOM 1875 C CA . PRO A 1 242 ? -73.558 9.635 26.497 1.00 183.10 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CA 1
ATOM 1876 C C . PRO A 1 242 ? -72.593 10.229 27.520 1.00 179.98 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A C 1
ATOM 1877 O O . PRO A 1 242 ? -71.834 11.134 27.182 1.00 175.52 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A O 1
ATOM 1878 C CB . PRO A 1 242 ? -74.785 10.536 26.315 1.00 172.54 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CB 1
ATOM 1879 C CG . PRO A 1 242 ? -75.878 9.872 27.069 1.00 179.12 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CG 1
ATOM 1880 C CD . PRO A 1 242 ? -75.598 8.406 27.009 1.00 179.91 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CD 1
ATOM 1881 N N . GLU A 1 243 ? -72.630 9.731 28.751 1.00 276.19 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A N 1
ATOM 1882 C CA . GLU A 1 243 ? -71.648 10.117 29.757 1.00 273.38 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CA 1
ATOM 1883 C C . GLU A 1 243 ? -70.292 9.539 29.397 1.00 267.86 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A C 1
ATOM 1884 O O . GLU A 1 243 ? -69.278 10.240 29.410 1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A O 1
ATOM 1885 C CB . GLU A 1 243 ? -72.074 9.605 31.124 1.00 236.60 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CB 1
ATOM 1886 C CG . GLU A 1 243 ? -73.409 10.140 31.543 1.00 242.59 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CG 1
ATOM 1887 C CD . GLU A 1 243 ? -73.353 11.625 31.781 1.00 241.17 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A CD 1
ATOM 1888 O OE1 . GLU A 1 243 ? -72.275 12.107 32.187 1.00 237.02 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE1 1
ATOM 1889 O OE2 . GLU A 1 243 ? -74.371 12.309 31.554 1.00 244.36 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A OE2 1
ATOM 1890 N N . ALA A 1 244 ? -70.281 8.249 29.083 1.00 233.12 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A N 1
ATOM 1891 C CA . ALA A 1 244 ? -69.074 7.613 28.601 1.00 228.27 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A CA 1
ATOM 1892 C C . ALA A 1 244 ? -68.491 8.528 27.542 1.00 223.59 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A C 1
ATOM 1893 O O . ALA A 1 244 ? -67.397 9.063 27.701 1.00 219.93 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A O 1
ATOM 1894 C CB . ALA A 1 244 ? -69.380 6.248 28.021 1.00 144.48 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A CB 1
ATOM 1895 N N . LYS A 1 245 ? -69.238 8.726 26.465 1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A N 1
ATOM 1896 C CA . LYS A 1 245 ? -68.764 9.561 25.374 1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CA 1
ATOM 1897 C C . LYS A 1 245 ? -68.372 10.964 25.816 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A C 1
ATOM 1898 O O . LYS A 1 245 ? -67.581 11.618 25.142 1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A O 1
ATOM 1899 C CB . LYS A 1 245 ? -69.814 9.646 24.278 1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CB 1
ATOM 1900 C CG . LYS A 1 245 ? -70.093 8.330 23.601 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CG 1
ATOM 1901 C CD . LYS A 1 245 ? -71.481 8.342 22.996 1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CD 1
ATOM 1902 C CE . LYS A 1 245 ? -71.707 7.141 22.100 1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A CE 1
ATOM 1903 N NZ . LYS A 1 245 ? -73.103 7.092 21.583 1.00 151.77 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A NZ 1
ATOM 1904 N N . ASP A 1 246 ? -68.925 11.434 26.929 1.00 245.19 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A N 1
ATOM 1905 C CA . ASP A 1 246 ? -68.566 12.758 27.428 1.00 244.73 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A CA 1
ATOM 1906 C C . ASP A 1 246 ? -67.149 12.795 27.983 1.00 242.27 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A C 1
ATOM 1907 O O . ASP A 1 246 ? -66.352 13.656 27.605 1.00 241.93 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A O 1
ATOM 1908 C CB . ASP A 1 246 ? -69.549 13.251 28.487 1.00 175.91 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A CB 1
ATOM 1909 C CG . ASP A 1 246 ? -69.010 14.433 29.273 1.00 174.60 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A CG 1
ATOM 1910 O OD1 . ASP A 1 246 ? -68.248 15.242 28.703 1.00 173.70 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A OD1 1
ATOM 1911 O OD2 . ASP A 1 246 ? -69.344 14.550 30.469 1.00 176.78 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A OD2 1
ATOM 1912 N N . LEU A 1 247 ? -66.831 11.878 28.888 1.00 197.24 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A N 1
ATOM 1913 C CA . LEU A 1 247 ? -65.492 11.857 29.454 1.00 194.51 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CA 1
ATOM 1914 C C . LEU A 1 247 ? -64.517 11.821 28.293 1.00 193.32 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A C 1
ATOM 1915 O O . LEU A 1 247 ? -63.602 12.642 28.194 1.00 192.47 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A O 1
ATOM 1916 C CB . LEU A 1 247 ? -65.289 10.625 30.341 1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CB 1
ATOM 1917 C CG . LEU A 1 247 ? -64.184 10.739 31.397 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CG 1
ATOM 1918 C CD1 . LEU A 1 247 ? -64.332 12.037 32.170 1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CD1 1
ATOM 1919 C CD2 . LEU A 1 247 ? -64.196 9.550 32.342 1.00 127.16 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A CD2 1
ATOM 1920 N N . ILE A 1 248 ? -64.751 10.868 27.400 1.00 173.66 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A N 1
ATOM 1921 C CA . ILE A 1 248 ? -63.879 10.639 26.262 1.00 173.01 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A CA 1
ATOM 1922 C C . ILE A 1 248 ? -63.562 11.925 25.499 1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A C 1
ATOM 1923 O O . ILE A 1 248 ? -62.449 12.094 25.009 1.00 172.57 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A O 1
ATOM 1924 C CB . ILE A 1 248 ? -64.467 9.568 25.318 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A CB 1
ATOM 1925 C CG1 . ILE A 1 248 ? -64.159 8.176 25.859 1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A CG1 1
ATOM 1926 C CG2 . ILE A 1 248 ? -63.880 9.689 23.926 1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A CG2 1
ATOM 1927 C CD1 . ILE A 1 248 ? -64.510 7.064 24.909 1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A CD1 1
ATOM 1928 N N . ASN A 1 249 ? -64.527 12.835 25.416 1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A N 1
ATOM 1929 C CA . ASN A 1 249 ? -64.306 14.106 24.737 1.00 173.49 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A CA 1
ATOM 1930 C C . ASN A 1 249 ? -63.501 15.068 25.594 1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A C 1
ATOM 1931 O O . ASN A 1 249 ? -62.842 15.971 25.076 1.00 172.60 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A O 1
ATOM 1932 C CB . ASN A 1 249 ? -65.633 14.758 24.353 1.00 135.59 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A CB 1
ATOM 1933 C CG . ASN A 1 249 ? -66.407 13.953 23.330 1.00 137.15 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A CG 1
ATOM 1934 O OD1 . ASN A 1 249 ? -65.843 13.102 22.641 1.00 136.66 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A OD1 1
ATOM 1935 N ND2 . ASN A 1 249 ? -67.710 14.218 23.225 1.00 139.18 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A ND2 1
ATOM 1936 N N . LYS A 1 250 ? -63.560 14.871 26.907 1.00 143.41 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A N 1
ATOM 1937 C CA . LYS A 1 250 ? -62.861 15.749 27.835 1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CA 1
ATOM 1938 C C . LYS A 1 250 ? -61.369 15.421 27.921 1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A C 1
ATOM 1939 O O . LYS A 1 250 ? -60.541 16.312 28.101 1.00 141.05 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A O 1
ATOM 1940 C CB . LYS A 1 250 ? -63.520 15.706 29.215 1.00 175.42 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CB 1
ATOM 1941 C CG . LYS A 1 250 ? -64.909 16.353 29.264 1.00 177.76 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CG 1
ATOM 1942 C CD . LYS A 1 250 ? -64.833 17.872 29.057 1.00 179.35 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CD 1
ATOM 1943 C CE . LYS A 1 250 ? -66.162 18.584 29.352 1.00 181.10 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A CE 1
ATOM 1944 N NZ . LYS A 1 250 ? -67.218 18.321 28.331 1.00 182.66 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A NZ 1
ATOM 1945 N N . MET A 1 251 ? -61.033 14.142 27.790 1.00 225.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A N 1
ATOM 1946 C CA . MET A 1 251 ? -59.641 13.706 27.803 1.00 223.84 ? ? ? ? ? ? 251 MET A CA 1
ATOM 1947 C C . MET A 1 251 ? -58.989 13.935 26.451 1.00 223.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A C 1
ATOM 1948 O O . MET A 1 251 ? -57.825 14.329 26.359 1.00 223.04 ? ? ? ? ? ? 251 MET A O 1
ATOM 1949 C CB . MET A 1 251 ? -59.568 12.219 28.130 1.00 134.43 ? ? ? ? ? ? 251 MET A CB 1
ATOM 1950 C CG . MET A 1 251 ? -59.972 11.876 29.543 1.00 134.53 ? ? ? ? ? ? 251 MET A CG 1
ATOM 1951 S SD . MET A 1 251 ? -59.921 10.098 29.814 1.00 134.39 ? ? ? ? ? ? 251 MET A SD 1
ATOM 1952 C CE . MET A 1 251 ? -59.594 10.032 31.571 1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 251 MET A CE 1
ATOM 1953 N N . LEU A 1 252 ? -59.780 13.700 25.410 1.00 159.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A N 1
ATOM 1954 C CA . LEU A 1 252 ? -59.337 13.670 24.019 1.00 159.63 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A CA 1
ATOM 1955 C C . LEU A 1 252 ? -59.322 15.088 23.432 1.00 161.29 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A C 1
ATOM 1956 O O . LEU A 1 252 ? -59.319 15.280 22.208 1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A O 1
ATOM 1957 C CB . LEU A 1 252 ? -60.165 12.679 23.182 1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A CB 1
ATOM 1958 C CG . LEU A 1 252 ? -60.058 11.179 23.528 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A CG 1
ATOM 1959 C CD1 . LEU A 1 252 ? -60.327 10.299 22.322 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A CD1 1
ATOM 1960 C CD2 . LEU A 1 252 ? -58.703 10.842 24.092 1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A CD2 1
ATOM 1961 N N . THR A 1 253 ? -59.393 16.065 24.336 1.00 136.54 ? ? ? ? ? ? 253 THR A N 1
ATOM 1962 C CA . THR A 1 253 ? -59.233 17.481 24.014 1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 253 THR A CA 1
ATOM 1963 C C . THR A 1 253 ? -57.826 17.848 23.523 1.00 137.17 ? ? ? ? ? ? 253 THR A C 1
ATOM 1964 O O . THR A 1 253 ? -56.823 17.618 24.212 1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 253 THR A O 1
ATOM 1965 C CB . THR A 1 253 ? -59.523 18.334 25.254 1.00 163.76 ? ? ? ? ? ? 253 THR A CB 1
ATOM 1966 O OG1 . THR A 1 253 ? -60.801 17.980 25.791 1.00 164.14 ? ? ? ? ? ? 253 THR A OG1 1
ATOM 1967 C CG2 . THR A 1 253 ? -59.513 19.807 24.916 1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 253 THR A CG2 1
ATOM 1968 N N . ILE A 1 254 ? -57.783 18.456 22.339 1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A N 1
ATOM 1969 C CA . ILE A 1 254 ? -56.545 18.845 21.670 1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CA 1
ATOM 1970 C C . ILE A 1 254 ? -55.702 19.838 22.475 1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A C 1
ATOM 1971 O O . ILE A 1 254 ? -54.495 19.667 22.600 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A O 1
ATOM 1972 C CB . ILE A 1 254 ? -56.838 19.414 20.259 1.00 94.04 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CB 1
ATOM 1973 C CG1 . ILE A 1 254 ? -57.349 18.307 19.335 1.00 94.43 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CG1 1
ATOM 1974 C CG2 . ILE A 1 254 ? -55.598 20.045 19.661 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CG2 1
ATOM 1975 C CD1 . ILE A 1 254 ? -57.799 18.804 17.985 1.00 95.40 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A CD1 1
ATOM 1976 N N . ASN A 1 255 ? -56.336 20.872 23.018 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A N 1
ATOM 1977 C CA . ASN A 1 255 ? -55.636 21.864 23.834 1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A CA 1
ATOM 1978 C C . ASN A 1 255 ? -55.431 21.368 25.263 1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A C 1
ATOM 1979 O O . ASN A 1 255 ? -56.396 21.201 26.003 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A O 1
ATOM 1980 C CB . ASN A 1 255 ? -56.417 23.185 23.849 1.00 148.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A CB 1
ATOM 1981 C CG . ASN A 1 255 ? -55.700 24.291 24.614 1.00 150.53 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A CG 1
ATOM 1982 O OD1 . ASN A 1 255 ? -54.966 24.027 25.563 1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A OD1 1
ATOM 1983 N ND2 . ASN A 1 255 ? -55.919 25.538 24.202 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A ND2 1
ATOM 1984 N N . PRO A 1 256 ? -54.169 21.151 25.663 1.00 197.25 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A N 1
ATOM 1985 C CA . PRO A 1 256 ? -53.881 20.592 26.992 1.00 195.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CA 1
ATOM 1986 C C . PRO A 1 256 ? -54.366 21.477 28.146 1.00 198.30 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A C 1
ATOM 1987 O O . PRO A 1 256 ? -54.676 20.970 29.226 1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A O 1
ATOM 1988 C CB . PRO A 1 256 ? -52.349 20.466 27.002 1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CB 1
ATOM 1989 C CG . PRO A 1 256 ? -51.865 21.372 25.924 1.00 140.84 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CG 1
ATOM 1990 C CD . PRO A 1 256 ? -52.944 21.415 24.889 1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A CD 1
ATOM 1991 N N . SER A 1 257 ? -54.438 22.783 27.920 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 257 SER A N 1
ATOM 1992 C CA . SER A 1 257 ? -54.854 23.707 28.965 1.00 148.30 ? ? ? ? ? ? 257 SER A CA 1
ATOM 1993 C C . SER A 1 257 ? -56.347 23.584 29.206 1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 257 SER A C 1
ATOM 1994 O O . SER A 1 257 ? -56.851 23.879 30.296 1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 257 SER A O 1
ATOM 1995 C CB . SER A 1 257 ? -54.501 25.143 28.580 1.00 187.57 ? ? ? ? ? ? 257 SER A CB 1
ATOM 1996 O OG . SER A 1 257 ? -55.384 26.065 29.193 1.00 189.78 ? ? ? ? ? ? 257 SER A OG 1
ATOM 1997 N N . LYS A 1 258 ? -57.055 23.164 28.167 1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A N 1
ATOM 1998 C CA . LYS A 1 258 ? -58.482 22.930 28.268 1.00 160.73 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A CA 1
ATOM 1999 C C . LYS A 1 258 ? -58.771 21.486 28.659 1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A C 1
ATOM 2000 O O . LYS A 1 258 ? -59.885 21.162 29.055 1.00 157.63 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A O 1
ATOM 2001 C CB . LYS A 1 258 ? -59.150 23.290 26.944 1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A CB 1
ATOM 2002 C CG . LYS A 1 258 ? -58.812 24.706 26.525 1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A CG 1
ATOM 2003 C CD . LYS A 1 258 ? -59.422 25.102 25.203 1.00 166.04 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A CD 1
ATOM 2004 C CE . LYS A 1 258 ? -59.140 26.573 24.942 1.00 169.02 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A CE 1
ATOM 2005 N NZ . LYS A 1 258 ? -59.781 27.065 23.698 1.00 170.81 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A NZ 1
ATOM 2006 N N . ARG A 1 259 ? -57.755 20.631 28.575 1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A N 1
ATOM 2007 C CA . ARG A 1 259 ? -57.907 19.201 28.848 1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CA 1
ATOM 2008 C C . ARG A 1 259 ? -58.241 18.909 30.309 1.00 144.55 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A C 1
ATOM 2009 O O . ARG A 1 259 ? -57.604 19.443 31.220 1.00 145.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A O 1
ATOM 2010 C CB . ARG A 1 259 ? -56.632 18.459 28.454 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CB 1
ATOM 2011 C CG . ARG A 1 259 ? -56.727 16.949 28.493 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CG 1
ATOM 2012 C CD . ARG A 1 259 ? -55.411 16.348 28.029 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CD 1
ATOM 2013 N NE . ARG A 1 259 ? -55.153 16.631 26.619 1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NE 1
ATOM 2014 C CZ . ARG A 1 259 ? -53.964 16.521 26.034 1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A CZ 1
ATOM 2015 N NH1 . ARG A 1 259 ? -53.828 16.796 24.743 1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NH1 1
ATOM 2016 N NH2 . ARG A 1 259 ? -52.907 16.143 26.741 1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A NH2 1
ATOM 2017 N N . ILE A 1 260 ? -59.240 18.055 30.518 1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A N 1
ATOM 2018 C CA . ILE A 1 260 ? -59.670 17.664 31.857 1.00 138.48 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CA 1
ATOM 2019 C C . ILE A 1 260 ? -58.482 17.145 32.646 1.00 137.38 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A C 1
ATOM 2020 O O . ILE A 1 260 ? -57.725 16.315 32.154 1.00 135.84 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A O 1
ATOM 2021 C CB . ILE A 1 260 ? -60.742 16.559 31.801 1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CB 1
ATOM 2022 C CG1 . ILE A 1 260 ? -61.295 16.275 33.196 1.00 134.09 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CG1 1
ATOM 2023 C CG2 . ILE A 1 260 ? -60.173 15.285 31.191 1.00 131.43 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CG2 1
ATOM 2024 C CD1 . ILE A 1 260 ? -62.343 15.186 33.217 1.00 134.08 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A CD1 1
ATOM 2025 N N . THR A 1 261 ? -58.303 17.642 33.865 1.00 219.25 ? ? ? ? ? ? 261 THR A N 1
ATOM 2026 C CA . THR A 1 261 ? -57.197 17.176 34.685 1.00 218.59 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CA 1
ATOM 2027 C C . THR A 1 261 ? -57.538 15.785 35.196 1.00 217.02 ? ? ? ? ? ? 261 THR A C 1
ATOM 2028 O O . THR A 1 261 ? -58.654 15.312 35.004 1.00 216.64 ? ? ? ? ? ? 261 THR A O 1
ATOM 2029 C CB . THR A 1 261 ? -56.948 18.125 35.871 1.00 184.04 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CB 1
ATOM 2030 O OG1 . THR A 1 261 ? -56.597 19.424 35.378 1.00 184.20 ? ? ? ? ? ? 261 THR A OG1 1
ATOM 2031 C CG2 . THR A 1 261 ? -55.828 17.606 36.759 1.00 184.60 ? ? ? ? ? ? 261 THR A CG2 1
ATOM 2032 N N . ALA A 1 262 ? -56.594 15.139 35.867 1.00 202.36 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A N 1
ATOM 2033 C CA . ALA A 1 262 ? -56.846 13.817 36.411 1.00 201.26 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A CA 1
ATOM 2034 C C . ALA A 1 262 ? -57.757 13.943 37.617 1.00 202.59 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A C 1
ATOM 2035 O O . ALA A 1 262 ? -58.590 13.076 37.871 1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A O 1
ATOM 2036 C CB . ALA A 1 262 ? -55.554 13.150 36.800 1.00 131.98 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A CB 1
ATOM 2037 N N . ALA A 1 263 ? -57.592 15.031 38.360 1.00 215.18 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A N 1
ATOM 2038 C CA . ALA A 1 263 ? -58.413 15.280 39.536 1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A CA 1
ATOM 2039 C C . ALA A 1 263 ? -59.870 15.462 39.125 1.00 223.28 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A C 1
ATOM 2040 O O . ALA A 1 263 ? -60.788 14.974 39.785 1.00 225.15 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A O 1
ATOM 2041 C CB . ALA A 1 263 ? -57.908 16.503 40.278 1.00 147.50 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A CB 1
ATOM 2042 N N . GLU A 1 264 ? -60.070 16.162 38.015 1.00 199.07 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A N 1
ATOM 2043 C CA . GLU A 1 264 ? -61.407 16.415 37.504 1.00 206.31 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CA 1
ATOM 2044 C C . GLU A 1 264 ? -62.072 15.144 36.979 1.00 208.86 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A C 1
ATOM 2045 O O . GLU A 1 264 ? -63.286 14.993 37.070 1.00 213.04 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A O 1
ATOM 2046 C CB . GLU A 1 264 ? -61.354 17.485 36.414 1.00 165.76 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CB 1
ATOM 2047 C CG . GLU A 1 264 ? -60.864 18.837 36.913 1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CG 1
ATOM 2048 C CD . GLU A 1 264 ? -60.371 19.738 35.793 1.00 166.82 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A CD 1
ATOM 2049 O OE1 . GLU A 1 264 ? -60.237 19.256 34.649 1.00 169.92 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A OE1 1
ATOM 2050 O OE2 . GLU A 1 264 ? -60.114 20.932 36.060 1.00 166.36 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A OE2 1
ATOM 2051 N N . ALA A 1 265 ? -61.272 14.226 36.448 1.00 144.18 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A N 1
ATOM 2052 C CA . ALA A 1 265 ? -61.797 13.024 35.804 1.00 143.11 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CA 1
ATOM 2053 C C . ALA A 1 265 ? -62.297 11.989 36.799 1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A C 1
ATOM 2054 O O . ALA A 1 265 ? -63.035 11.070 36.440 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A O 1
ATOM 2055 C CB . ALA A 1 265 ? -60.738 12.408 34.905 1.00 245.44 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CB 1
ATOM 2056 N N . LEU A 1 266 ? -61.852 12.114 38.041 1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A N 1
ATOM 2057 C CA . LEU A 1 266 ? -62.297 11.218 39.098 1.00 199.76 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CA 1
ATOM 2058 C C . LEU A 1 266 ? -63.639 11.661 39.664 1.00 203.84 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A C 1
ATOM 2059 O O . LEU A 1 266 ? -64.514 10.834 39.942 1.00 204.93 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A O 1
ATOM 2060 C CB . LEU A 1 266 ? -61.240 11.123 40.195 1.00 234.45 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CB 1
ATOM 2061 C CG . LEU A 1 266 ? -59.987 10.334 39.807 1.00 230.25 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CG 1
ATOM 2062 C CD1 . LEU A 1 266 ? -58.939 10.445 40.894 1.00 226.21 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CD1 1
ATOM 2063 C CD2 . LEU A 1 266 ? -60.330 8.876 39.534 1.00 230.81 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A CD2 1
ATOM 2064 N N . LYS A 1 267 ? -63.785 12.973 39.831 1.00 224.62 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A N 1
ATOM 2065 C CA . LYS A 1 267 ? -65.011 13.557 40.355 1.00 228.42 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CA 1
ATOM 2066 C C . LYS A 1 267 ? -66.165 13.343 39.396 1.00 233.06 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A C 1
ATOM 2067 O O . LYS A 1 267 ? -67.206 12.841 39.800 1.00 234.40 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A O 1
ATOM 2068 C CB . LYS A 1 267 ? -64.827 15.044 40.664 1.00 188.68 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CB 1
ATOM 2069 C CG . LYS A 1 267 ? -64.054 15.309 41.945 1.00 185.01 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CG 1
ATOM 2070 C CD . LYS A 1 267 ? -64.991 15.528 43.124 1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CD 1
ATOM 2071 C CE . LYS A 1 267 ? -64.233 15.553 44.444 1.00 183.73 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A CE 1
ATOM 2072 N NZ . LYS A 1 267 ? -63.038 16.442 44.397 1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A NZ 1
ATOM 2073 N N . HIS A 1 268 ? -65.996 13.727 38.134 1.00 288.18 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A N 1
ATOM 2074 C CA . HIS A 1 268 ? -67.005 13.378 37.150 1.00 292.95 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CA 1
ATOM 2075 C C . HIS A 1 268 ? -66.954 11.868 37.090 1.00 290.28 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A C 1
ATOM 2076 O O . HIS A 1 268 ? -65.983 11.296 36.595 1.00 286.53 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A O 1
ATOM 2077 C CB . HIS A 1 268 ? -66.648 13.965 35.779 1.00 209.62 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CB 1
ATOM 2078 C CG . HIS A 1 268 ? -67.389 13.341 34.629 1.00 213.02 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CG 1
ATOM 2079 N ND1 . HIS A 1 268 ? -68.117 12.177 34.750 1.00 220.48 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A ND1 1
ATOM 2080 C CD2 . HIS A 1 268 ? -67.508 13.724 33.334 1.00 209.94 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CD2 1
ATOM 2081 C CE1 . HIS A 1 268 ? -68.652 11.869 33.582 1.00 221.37 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A CE1 1
ATOM 2082 N NE2 . HIS A 1 268 ? -68.299 12.791 32.706 1.00 215.01 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A NE2 1
ATOM 2083 N N . PRO A 1 269 ? -68.001 11.214 37.603 1.00 172.38 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A N 1
ATOM 2084 C CA . PRO A 1 269 ? -68.133 9.760 37.575 1.00 170.44 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A CA 1
ATOM 2085 C C . PRO A 1 269 ? -69.033 9.185 36.485 1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A C 1
ATOM 2086 O O . PRO A 1 269 ? -70.072 8.665 36.872 1.00 172.75 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A O 1
ATOM 2087 C CB . PRO A 1 269 ? -68.757 9.455 38.937 1.00 168.16 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A CB 1
ATOM 2088 C CG . PRO A 1 269 ? -69.417 10.749 39.373 1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A CG 1
ATOM 2089 C CD . PRO A 1 269 ? -69.091 11.824 38.376 1.00 169.82 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A CD 1
ATOM 2090 N N . TRP A 1 270 ? -68.701 9.225 35.198 1.00 159.67 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A N 1
ATOM 2091 C CA . TRP A 1 270 ? -69.439 8.330 34.310 1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CA 1
ATOM 2092 C C . TRP A 1 270 ? -68.936 6.975 34.759 1.00 158.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A C 1
ATOM 2093 O O . TRP A 1 270 ? -69.384 5.938 34.285 1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A O 1
ATOM 2094 C CB . TRP A 1 270 ? -69.134 8.506 32.824 1.00 302.78 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CB 1
ATOM 2095 C CG . TRP A 1 270 ? -68.150 7.477 32.351 1.00 299.80 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CG 1
ATOM 2096 C CD1 . TRP A 1 270 ? -66.799 7.582 32.409 1.00 297.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CD1 1
ATOM 2097 C CD2 . TRP A 1 270 ? -68.429 6.171 31.794 1.00 298.26 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CD2 1
ATOM 2098 N NE1 . TRP A 1 270 ? -66.210 6.444 31.917 1.00 294.76 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A NE1 1
ATOM 2099 C CE2 . TRP A 1 270 ? -67.182 5.564 31.535 1.00 295.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CE2 1
ATOM 2100 C CE3 . TRP A 1 270 ? -69.600 5.467 31.489 1.00 299.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CE3 1
ATOM 2101 C CZ2 . TRP A 1 270 ? -67.071 4.289 30.981 1.00 292.70 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CZ2 1
ATOM 2102 C CZ3 . TRP A 1 270 ? -69.485 4.194 30.938 1.00 296.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CZ3 1
ATOM 2103 C CH2 . TRP A 1 270 ? -68.226 3.622 30.690 1.00 293.49 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A CH2 1
ATOM 2104 N N . ILE A 1 271 ? -67.959 7.011 35.658 1.00 336.44 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A N 1
ATOM 2105 C CA . ILE A 1 271 ? -67.340 5.819 36.220 1.00 332.24 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CA 1
ATOM 2106 C C . ILE A 1 271 ? -67.892 5.452 37.592 1.00 331.43 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A C 1
ATOM 2107 O O . ILE A 1 271 ? -68.403 4.352 37.783 1.00 330.81 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A O 1
ATOM 2108 C CB . ILE A 1 271 ? -65.824 5.969 36.307 1.00 176.08 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CB 1
ATOM 2109 C CG1 . ILE A 1 271 ? -65.457 7.153 37.202 1.00 175.78 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CG1 1
ATOM 2110 C CG2 . ILE A 1 271 ? -65.256 6.158 34.919 1.00 177.33 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CG2 1
ATOM 2111 C CD1 . ILE A 1 271 ? -63.985 7.260 37.474 1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A CD1 1
ATOM 2112 N N . SER A 1 272 ? -67.748 6.355 38.556 1.00 169.96 ? ? ? ? ? ? 272 SER A N 1
ATOM 2113 C CA . SER A 1 272 ? -68.197 6.088 39.918 1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 272 SER A CA 1
ATOM 2114 C C . SER A 1 272 ? -69.732 6.041 40.050 1.00 172.72 ? ? ? ? ? ? 272 SER A C 1
ATOM 2115 O O . SER A 1 272 ? -70.277 5.152 40.711 1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 272 SER A O 1
ATOM 2116 C CB . SER A 1 272 ? -67.575 7.102 40.886 1.00 279.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A CB 1
ATOM 2117 O OG . SER A 1 272 ? -66.157 7.111 40.761 1.00 275.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A OG 1
ATOM 2118 N N . HIS A 1 273 ? -70.413 7.011 39.437 1.00 215.47 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A N 1
ATOM 2119 C CA . HIS A 1 273 ? -71.882 7.058 39.416 1.00 218.14 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A CA 1
ATOM 2120 C C . HIS A 1 273 ? -72.586 6.229 38.349 1.00 219.59 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A C 1
ATOM 2121 O O . HIS A 1 273 ? -73.754 5.902 38.505 1.00 221.19 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A O 1
ATOM 2122 C CB . HIS A 1 273 ? -72.383 8.495 39.345 1.00 226.93 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A CB 1
ATOM 2123 C CG . HIS A 1 273 ? -71.936 9.333 40.495 1.00 225.94 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A CG 1
ATOM 2124 N ND1 . HIS A 1 273 ? -72.080 10.701 40.524 1.00 228.55 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A ND1 1
ATOM 2125 C CD2 . HIS A 1 273 ? -71.330 8.990 41.657 1.00 223.32 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A CD2 1
ATOM 2126 C CE1 . HIS A 1 273 ? -71.584 11.168 41.657 1.00 227.29 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A CE1 1
ATOM 2127 N NE2 . HIS A 1 273 ? -71.124 10.151 42.360 1.00 224.22 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A NE2 1
ATOM 2128 N N . ARG A 1 274 ? -71.919 5.959 37.235 1.00 184.48 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A N 1
ATOM 2129 C CA . ARG A 1 274 ? -72.478 5.045 36.246 1.00 184.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A CA 1
ATOM 2130 C C . ARG A 1 274 ? -72.164 3.613 36.660 1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A C 1
ATOM 2131 O O . ARG A 1 274 ? -72.811 2.667 36.204 1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A O 1
ATOM 2132 C CB . ARG A 1 274 ? -71.947 5.346 34.851 1.00 207.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A CB 1
ATOM 2133 C CG . ARG A 1 274 ? -72.403 6.670 34.288 1.00 211.89 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A CG 1
ATOM 2134 C CD . ARG A 1 274 ? -73.868 6.653 33.929 1.00 215.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A CD 1
ATOM 2135 N NE . ARG A 1 274 ? -74.287 7.974 33.486 1.00 220.04 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A NE 1
ATOM 2136 C CZ . ARG A 1 274 ? -74.620 8.959 34.314 1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A CZ 1
ATOM 2137 N NH1 . ARG A 1 274 ? -74.589 8.760 35.624 1.00 219.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A NH1 1
ATOM 2138 N NH2 . ARG A 1 274 ? -74.988 10.141 33.836 1.00 226.72 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A NH2 1
ATOM 2139 N N . SER A 1 275 ? -71.144 3.470 37.508 1.00 521.34 ? ? ? ? ? ? 275 SER A N 1
ATOM 2140 C CA . SER A 1 275 ? -70.969 2.268 38.308 1.00 518.90 ? ? ? ? ? ? 275 SER A CA 1
ATOM 2141 C C . SER A 1 275 ? -72.286 2.146 39.045 1.00 521.21 ? ? ? ? ? ? 275 SER A C 1
ATOM 2142 O O . SER A 1 275 ? -72.876 1.067 39.155 1.00 521.02 ? ? ? ? ? ? 275 SER A O 1
ATOM 2143 C CB . SER A 1 275 ? -69.827 2.448 39.315 1.00 170.00 ? ? ? ? ? ? 275 SER A CB 1
ATOM 2144 O OG . SER A 1 275 ? -68.560 2.173 38.735 1.00 163.98 ? ? ? ? ? ? 275 SER A OG 1
ATOM 2145 N N . THR A 1 276 ? -72.731 3.292 39.549 1.00 212.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A N 1
ATOM 2146 C CA . THR A 1 276 ? -74.048 3.439 40.135 1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 276 THR A CA 1
ATOM 2147 C C . THR A 1 276 ? -75.127 3.486 39.030 1.00 216.93 ? ? ? ? ? ? 276 THR A C 1
ATOM 2148 O O . THR A 1 276 ? -76.130 2.770 39.120 1.00 219.43 ? ? ? ? ? ? 276 THR A O 1
ATOM 2149 C CB . THR A 1 276 ? -74.090 4.696 41.063 1.00 233.13 ? ? ? ? ? ? 276 THR A CB 1
ATOM 2150 O OG1 . THR A 1 276 ? -72.890 4.756 41.848 1.00 230.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A OG1 1
ATOM 2151 C CG2 . THR A 1 276 ? -75.291 4.675 41.992 1.00 240.24 ? ? ? ? ? ? 276 THR A CG2 1
ATOM 2152 N N . VAL A 1 277 ? -74.957 4.344 38.020 1.00 365.45 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A N 1
ATOM 2153 C CA . VAL A 1 277 ? -75.973 4.435 36.955 1.00 367.86 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A CA 1
ATOM 2154 C C . VAL A 1 277 ? -75.823 3.915 35.469 1.00 367.38 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A C 1
ATOM 2155 O O . VAL A 1 277 ? -76.753 4.125 34.701 1.00 371.00 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A O 1
ATOM 2156 C CB . VAL A 1 277 ? -76.726 5.799 37.001 1.00 193.54 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A CB 1
ATOM 2157 C CG1 . VAL A 1 277 ? -78.113 5.637 36.441 1.00 198.74 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A CG1 1
ATOM 2158 C CG2 . VAL A 1 277 ? -76.837 6.317 38.431 1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A CG2 1
ATOM 2159 N N . ALA A 1 278 ? -74.720 3.291 35.028 1.00 287.99 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A N 1
ATOM 2160 C CA . ALA A 1 278 ? -74.555 2.999 33.560 1.00 288.51 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CA 1
ATOM 2161 C C . ALA A 1 278 ? -74.976 1.637 32.932 1.00 286.87 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A C 1
ATOM 2162 O O . ALA A 1 278 ? -75.515 0.758 33.603 1.00 285.61 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A O 1
ATOM 2163 C CB . ALA A 1 278 ? -73.152 3.336 33.097 1.00 208.37 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A CB 1
ATOM 2164 N N . SER A 1 279 ? -74.698 1.474 31.632 1.00 174.30 ? ? ? ? ? ? 279 SER A N 1
ATOM 2165 C CA . SER A 1 279 ? -75.071 0.252 30.898 1.00 172.78 ? ? ? ? ? ? 279 SER A CA 1
ATOM 2166 C C . SER A 1 279 ? -74.181 -0.951 31.210 1.00 169.12 ? ? ? ? ? ? 279 SER A C 1
ATOM 2167 O O . SER A 1 279 ? -72.963 -0.897 31.028 1.00 166.59 ? ? ? ? ? ? 279 SER A O 1
ATOM 2168 C CB . SER A 1 279 ? -75.042 0.486 29.384 1.00 313.85 ? ? ? ? ? ? 279 SER A CB 1
ATOM 2169 O OG . SER A 1 279 ? -75.392 -0.702 28.687 1.00 311.94 ? ? ? ? ? ? 279 SER A OG 1
ATOM 2170 N N . CYS A 1 280 ? -74.798 -2.040 31.665 1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A N 1
ATOM 2171 C CA . CYS A 1 280 ? -74.076 -3.281 31.914 1.00 223.83 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A CA 1
ATOM 2172 C C . CYS A 1 280 ? -74.176 -4.332 30.804 1.00 222.25 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A C 1
ATOM 2173 O O . CYS A 1 280 ? -73.582 -5.399 30.933 1.00 219.06 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A O 1
ATOM 2174 C CB . CYS A 1 280 ? -74.510 -3.924 33.236 1.00 173.41 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A CB 1
ATOM 2175 S SG . CYS A 1 280 ? -74.409 -2.912 34.742 1.00 176.00 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A SG 1
ATOM 2176 N N . MET A 1 281 ? -74.915 -4.068 29.729 1.00 237.09 ? ? ? ? ? ? 281 MET A N 1
ATOM 2177 C CA . MET A 1 281 ? -75.116 -5.125 28.735 1.00 235.07 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CA 1
ATOM 2178 C C . MET A 1 281 ? -73.772 -5.688 28.269 1.00 231.61 ? ? ? ? ? ? 281 MET A C 1
ATOM 2179 O O . MET A 1 281 ? -72.917 -4.959 27.754 1.00 231.78 ? ? ? ? ? ? 281 MET A O 1
ATOM 2180 C CB . MET A 1 281 ? -75.929 -4.612 27.542 1.00 227.36 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CB 1
ATOM 2181 C CG . MET A 1 281 ? -77.233 -3.942 27.941 1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CG 1
ATOM 2182 S SD . MET A 1 281 ? -78.113 -3.214 26.550 1.00 234.99 ? ? ? ? ? ? 281 MET A SD 1
ATOM 2183 C CE . MET A 1 281 ? -78.367 -4.660 25.526 1.00 232.87 ? ? ? ? ? ? 281 MET A CE 1
ATOM 2184 N N . HIS A 1 282 ? -73.604 -6.999 28.431 1.00 256.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A N 1
ATOM 2185 C CA . HIS A 1 282 ? -72.319 -7.622 28.170 1.00 253.20 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A CA 1
ATOM 2186 C C . HIS A 1 282 ? -72.122 -7.482 26.680 1.00 254.07 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A C 1
ATOM 2187 O O . HIS A 1 282 ? -72.921 -7.985 25.891 1.00 254.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A O 1
ATOM 2188 C CB . HIS A 1 282 ? -72.364 -9.102 28.578 1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A CB 1
ATOM 2189 C CG . HIS A 1 282 ? -71.199 -9.909 28.095 1.00 187.70 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A CG 1
ATOM 2190 N ND1 . HIS A 1 282 ? -70.044 -10.060 28.829 1.00 185.29 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A ND1 1
ATOM 2191 C CD2 . HIS A 1 282 ? -71.017 -10.621 26.958 1.00 186.63 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A CD2 1
ATOM 2192 C CE1 . HIS A 1 282 ? -69.196 -10.822 28.161 1.00 182.94 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A CE1 1
ATOM 2193 N NE2 . HIS A 1 282 ? -69.764 -11.178 27.023 1.00 183.59 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A NE2 1
ATOM 2194 N N . ARG A 1 283 ? -71.056 -6.809 26.276 1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A N 1
ATOM 2195 C CA . ARG A 1 283 ? -70.874 -6.603 24.859 1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CA 1
ATOM 2196 C C . ARG A 1 283 ? -69.842 -7.630 24.438 1.00 158.05 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A C 1
ATOM 2197 O O . ARG A 1 283 ? -68.651 -7.484 24.712 1.00 156.83 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A O 1
ATOM 2198 C CB . ARG A 1 283 ? -70.400 -5.177 24.599 1.00 191.79 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CB 1
ATOM 2199 C CG . ARG A 1 283 ? -70.341 -4.799 23.148 1.00 193.98 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CG 1
ATOM 2200 C CD . ARG A 1 283 ? -69.744 -3.424 22.993 1.00 196.41 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CD 1
ATOM 2201 N NE . ARG A 1 283 ? -70.627 -2.378 23.485 1.00 199.80 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NE 1
ATOM 2202 C CZ . ARG A 1 283 ? -70.326 -1.086 23.465 1.00 202.56 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CZ 1
ATOM 2203 N NH1 . ARG A 1 283 ? -69.157 -0.682 22.982 1.00 202.50 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH1 1
ATOM 2204 N NH2 . ARG A 1 283 ? -71.193 -0.201 23.931 1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH2 1
ATOM 2205 N N . GLN A 1 284 ? -70.307 -8.682 23.774 1.00 305.59 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A N 1
ATOM 2206 C CA . GLN A 1 284 ? -69.442 -9.816 23.488 1.00 302.02 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CA 1
ATOM 2207 C C . GLN A 1 284 ? -68.609 -9.518 22.260 1.00 301.55 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A C 1
ATOM 2208 O O . GLN A 1 284 ? -67.430 -9.870 22.188 1.00 298.89 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A O 1
ATOM 2209 C CB . GLN A 1 284 ? -70.255 -11.099 23.316 1.00 208.93 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CB 1
ATOM 2210 C CG . GLN A 1 284 ? -69.488 -12.263 22.693 1.00 205.86 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CG 1
ATOM 2211 C CD . GLN A 1 284 ? -68.440 -12.876 23.612 1.00 202.78 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A CD 1
ATOM 2212 O OE1 . GLN A 1 284 ? -68.371 -12.563 24.800 1.00 203.08 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A OE1 1
ATOM 2213 N NE2 . GLN A 1 284 ? -67.620 -13.763 23.057 1.00 199.61 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A NE2 1
ATOM 2214 N N . GLU A 1 285 ? -69.228 -8.840 21.302 1.00 277.52 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A N 1
ATOM 2215 C CA . GLU A 1 285 ? -68.530 -8.457 20.093 1.00 277.02 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A CA 1
ATOM 2216 C C . GLU A 1 285 ? -67.340 -7.554 20.402 1.00 276.79 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A C 1
ATOM 2217 O O . GLU A 1 285 ? -66.240 -7.804 19.914 1.00 274.41 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A O 1
ATOM 2218 C CB . GLU A 1 285 ? -69.467 -7.784 19.097 1.00 191.68 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A CB 1
ATOM 2219 C CG . GLU A 1 285 ? -68.762 -7.464 17.802 1.00 191.36 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A CG 1
ATOM 2220 C CD . GLU A 1 285 ? -69.690 -6.985 16.717 1.00 195.22 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A CD 1
ATOM 2221 O OE1 . GLU A 1 285 ? -70.896 -6.818 16.987 1.00 198.40 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A OE1 1
ATOM 2222 O OE2 . GLU A 1 285 ? -69.206 -6.776 15.587 1.00 194.80 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A OE2 1
ATOM 2223 N N . THR A 1 286 ? -67.547 -6.515 21.212 1.00 180.91 ? ? ? ? ? ? 286 THR A N 1
ATOM 2224 C CA . THR A 1 286 ? -66.438 -5.636 21.584 1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 286 THR A CA 1
ATOM 2225 C C . THR A 1 286 ? -65.299 -6.436 22.176 1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 286 THR A C 1
ATOM 2226 O O . THR A 1 286 ? -64.133 -6.223 21.843 1.00 176.06 ? ? ? ? ? ? 286 THR A O 1
ATOM 2227 C CB . THR A 1 286 ? -66.822 -4.582 22.635 1.00 156.46 ? ? ? ? ? ? 286 THR A CB 1
ATOM 2228 O OG1 . THR A 1 286 ? -65.826 -3.558 22.646 1.00 157.28 ? ? ? ? ? ? 286 THR A OG1 1
ATOM 2229 C CG2 . THR A 1 286 ? -66.890 -5.189 24.032 1.00 153.65 ? ? ? ? ? ? 286 THR A CG2 1
ATOM 2230 N N . VAL A 1 287 ? -65.647 -7.349 23.074 1.00 188.16 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A N 1
ATOM 2231 C CA . VAL A 1 287 ? -64.651 -8.111 23.793 1.00 184.56 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CA 1
ATOM 2232 C C . VAL A 1 287 ? -63.831 -8.912 22.792 1.00 181.74 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A C 1
ATOM 2233 O O . VAL A 1 287 ? -62.603 -8.950 22.874 1.00 179.97 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A O 1
ATOM 2234 C CB . VAL A 1 287 ? -65.291 -9.012 24.870 1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CB 1
ATOM 2235 C CG1 . VAL A 1 287 ? -64.278 -9.992 25.422 1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CG1 1
ATOM 2236 C CG2 . VAL A 1 287 ? -65.863 -8.158 25.991 1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A CG2 1
ATOM 2237 N N . ASP A 1 288 ? -64.504 -9.514 21.818 1.00 221.17 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A N 1
ATOM 2238 C CA . ASP A 1 288 ? -63.814 -10.285 20.791 1.00 218.40 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A CA 1
ATOM 2239 C C . ASP A 1 288 ? -62.823 -9.433 19.996 1.00 218.72 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A C 1
ATOM 2240 O O . ASP A 1 288 ? -61.639 -9.763 19.921 1.00 216.20 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A O 1
ATOM 2241 C CB . ASP A 1 288 ? -64.822 -10.959 19.865 1.00 235.45 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A CB 1
ATOM 2242 C CG . ASP A 1 288 ? -65.744 -11.895 20.609 1.00 235.60 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A CG 1
ATOM 2243 O OD1 . ASP A 1 288 ? -65.693 -11.898 21.856 1.00 235.77 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A OD1 1
ATOM 2244 O OD2 . ASP A 1 288 ? -66.521 -12.620 19.956 1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A OD2 1
ATOM 2245 N N . CYS A 1 289 ? -63.304 -8.338 19.412 1.00 237.99 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A N 1
ATOM 2246 C CA . CYS A 1 289 ? -62.435 -7.420 18.677 1.00 238.76 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A CA 1
ATOM 2247 C C . CYS A 1 289 ? -61.214 -7.082 19.513 1.00 237.65 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A C 1
ATOM 2248 O O . CYS A 1 289 ? -60.079 -7.129 19.043 1.00 235.23 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A O 1
ATOM 2249 C CB . CYS A 1 289 ? -63.180 -6.129 18.335 1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A CB 1
ATOM 2250 S SG . CYS A 1 289 ? -64.503 -6.324 17.132 1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A SG 1
ATOM 2251 N N . LEU A 1 290 ? -61.476 -6.732 20.763 1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A N 1
ATOM 2252 C CA . LEU A 1 290 ? -60.441 -6.413 21.724 1.00 144.80 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CA 1
ATOM 2253 C C . LEU A 1 290 ? -59.343 -7.471 21.709 1.00 140.75 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A C 1
ATOM 2254 O O . LEU A 1 290 ? -58.190 -7.178 21.393 1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A O 1
ATOM 2255 C CB . LEU A 1 290 ? -61.074 -6.309 23.106 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CB 1
ATOM 2256 C CG . LEU A 1 290 ? -60.213 -5.844 24.267 1.00 117.62 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CG 1
ATOM 2257 C CD1 . LEU A 1 290 ? -61.100 -5.483 25.435 1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CD1 1
ATOM 2258 C CD2 . LEU A 1 290 ? -59.226 -6.919 24.653 1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A CD2 1
ATOM 2259 N N . LYS A 1 291 ? -59.711 -8.698 22.057 1.00 262.75 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N 1
ATOM 2260 C CA . LYS A 1 291 ? -58.781 -9.819 22.081 1.00 259.43 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA 1
ATOM 2261 C C . LYS A 1 291 ? -57.945 -9.891 20.802 1.00 257.45 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C 1
ATOM 2262 O O . LYS A 1 291 ? -56.726 -10.072 20.857 1.00 255.95 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O 1
ATOM 2263 C CB . LYS A 1 291 ? -59.560 -11.121 22.270 1.00 212.72 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB 1
ATOM 2264 C CG . LYS A 1 291 ? -58.706 -12.331 22.586 1.00 209.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CG 1
ATOM 2265 C CD . LYS A 1 291 ? -59.565 -13.575 22.750 1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CD 1
ATOM 2266 C CE . LYS A 1 291 ? -58.709 -14.818 22.917 1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CE 1
ATOM 2267 N NZ . LYS A 1 291 ? -59.529 -16.053 22.810 1.00 206.18 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A NZ 1
ATOM 2268 N N . LYS A 1 292 ? -58.607 -9.752 19.656 1.00 142.40 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A N 1
ATOM 2269 C CA . LYS A 1 292 ? -57.927 -9.779 18.361 1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A CA 1
ATOM 2270 C C . LYS A 1 292 ? -56.862 -8.684 18.260 1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A C 1
ATOM 2271 O O . LYS A 1 292 ? -55.694 -8.953 17.964 1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A O 1
ATOM 2272 C CB . LYS A 1 292 ? -58.941 -9.637 17.222 1.00 249.31 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A CB 1
ATOM 2273 C CG . LYS A 1 292 ? -60.078 -10.654 17.268 1.00 248.76 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A CG 1
ATOM 2274 C CD . LYS A 1 292 ? -61.033 -10.498 16.084 1.00 249.84 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A CD 1
ATOM 2275 C CE . LYS A 1 292 ? -62.157 -11.529 16.124 1.00 249.65 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A CE 1
ATOM 2276 N NZ . LYS A 1 292 ? -63.084 -11.387 14.967 1.00 251.14 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A NZ 1
ATOM 2277 N N . PHE A 1 293 ? -57.274 -7.447 18.514 1.00 232.41 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A N 1
ATOM 2278 C CA . PHE A 1 293 ? -56.356 -6.318 18.527 1.00 228.93 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CA 1
ATOM 2279 C C . PHE A 1 293 ? -55.128 -6.640 19.375 1.00 222.77 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A C 1
ATOM 2280 O O . PHE A 1 293 ? -53.991 -6.444 18.942 1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A O 1
ATOM 2281 C CB . PHE A 1 293 ? -57.067 -5.077 19.070 1.00 219.98 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CB 1
ATOM 2282 C CG . PHE A 1 293 ? -56.210 -3.849 19.093 1.00 217.66 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CG 1
ATOM 2283 C CD1 . PHE A 1 293 ? -55.842 -3.230 17.911 1.00 215.54 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CD1 1
ATOM 2284 C CD2 . PHE A 1 293 ? -55.780 -3.307 20.292 1.00 218.27 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CD2 1
ATOM 2285 C CE1 . PHE A 1 293 ? -55.050 -2.099 17.920 1.00 213.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CE1 1
ATOM 2286 C CE2 . PHE A 1 293 ? -54.991 -2.174 20.310 1.00 216.65 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CE2 1
ATOM 2287 C CZ . PHE A 1 293 ? -54.624 -1.569 19.120 1.00 214.33 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A CZ 1
ATOM 2288 N N . ASN A 1 294 ? -55.371 -7.150 20.578 1.00 237.23 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A N 1
ATOM 2289 C CA . ASN A 1 294 ? -54.300 -7.511 21.497 1.00 232.91 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CA 1
ATOM 2290 C C . ASN A 1 294 ? -53.251 -8.410 20.860 1.00 225.74 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A C 1
ATOM 2291 O O . ASN A 1 294 ? -52.065 -8.085 20.854 1.00 222.71 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A O 1
ATOM 2292 C CB . ASN A 1 294 ? -54.874 -8.202 22.732 1.00 169.00 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CB 1
ATOM 2293 C CG . ASN A 1 294 ? -55.448 -7.224 23.730 1.00 176.47 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A CG 1
ATOM 2294 O OD1 . ASN A 1 294 ? -55.612 -6.040 23.436 1.00 178.82 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A OD1 1
ATOM 2295 N ND2 . ASN A 1 294 ? -55.756 -7.715 24.922 1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A ND2 1
ATOM 2296 N N . ALA A 1 295 ? -53.692 -9.540 20.322 1.00 182.57 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A N 1
ATOM 2297 C CA . ALA A 1 295 ? -52.783 -10.463 19.659 1.00 178.06 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CA 1
ATOM 2298 C C . ALA A 1 295 ? -51.994 -9.741 18.574 1.00 175.48 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A C 1
ATOM 2299 O O . ALA A 1 295 ? -50.776 -9.897 18.467 1.00 172.71 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A O 1
ATOM 2300 C CB . ALA A 1 295 ? -53.551 -11.627 19.072 1.00 149.29 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CB 1
ATOM 2301 N N . ARG A 1 296 ? -52.694 -8.941 17.777 1.00 177.43 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A N 1
ATOM 2302 C CA . ARG A 1 296 ? -52.055 -8.197 16.704 1.00 175.31 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CA 1
ATOM 2303 C C . ARG A 1 296 ? -50.921 -7.306 17.221 1.00 173.98 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A C 1
ATOM 2304 O O . ARG A 1 296 ? -49.786 -7.405 16.751 1.00 170.70 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A O 1
ATOM 2305 C CB . ARG A 1 296 ? -53.080 -7.361 15.942 1.00 290.02 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CB 1
ATOM 2306 C CG . ARG A 1 296 ? -52.491 -6.668 14.737 1.00 287.77 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CG 1
ATOM 2307 C CD . ARG A 1 296 ? -53.534 -5.910 13.952 1.00 292.84 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CD 1
ATOM 2308 N NE . ARG A 1 296 ? -52.976 -5.396 12.707 1.00 289.91 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NE 1
ATOM 2309 C CZ . ARG A 1 296 ? -53.669 -4.720 11.799 1.00 294.38 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CZ 1
ATOM 2310 N NH1 . ARG A 1 296 ? -54.956 -4.471 11.996 1.00 303.04 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH1 1
ATOM 2311 N NH2 . ARG A 1 296 ? -53.075 -4.293 10.693 1.00 291.33 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH2 1
ATOM 2312 N N . ARG A 1 297 ? -51.230 -6.447 18.191 1.00 251.66 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A N 1
ATOM 2313 C CA . ARG A 1 297 ? -50.243 -5.527 18.767 1.00 250.98 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A CA 1
ATOM 2314 C C . ARG A 1 297 ? -49.075 -6.259 19.430 1.00 249.81 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A C 1
ATOM 2315 O O . ARG A 1 297 ? -47.955 -5.751 19.464 1.00 248.21 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A O 1
ATOM 2316 C CB . ARG A 1 297 ? -50.902 -4.597 19.789 1.00 271.43 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A CB 1
ATOM 2317 C CG . ARG A 1 297 ? -50.963 -5.195 21.181 1.00 273.02 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A CG 1
ATOM 2318 C CD . ARG A 1 297 ? -51.927 -4.469 22.100 1.00 278.24 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A CD 1
ATOM 2319 N NE . ARG A 1 297 ? -52.395 -5.364 23.156 1.00 281.09 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A NE 1
ATOM 2320 C CZ . ARG A 1 297 ? -51.659 -5.739 24.196 1.00 279.39 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A CZ 1
ATOM 2321 N NH1 . ARG A 1 297 ? -50.417 -5.292 24.325 1.00 276.28 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A NH1 1
ATOM 2322 N NH2 . ARG A 1 297 ? -52.162 -6.562 25.106 1.00 282.45 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A NH2 1
ATOM 2323 N N . LYS A 1 298 ? -49.341 -7.443 19.971 1.00 232.53 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A N 1
ATOM 2324 C CA . LYS A 1 298 ? -48.280 -8.244 20.563 1.00 230.61 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CA 1
ATOM 2325 C C . LYS A 1 298 ? -47.298 -8.662 19.474 1.00 227.25 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A C 1
ATOM 2326 O O . LYS A 1 298 ? -46.086 -8.533 19.635 1.00 226.66 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A O 1
ATOM 2327 C CB . LYS A 1 298 ? -48.847 -9.471 21.275 1.00 215.60 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CB 1
ATOM 2328 C CG . LYS A 1 298 ? -47.782 -10.324 21.934 1.00 214.36 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CG 1
ATOM 2329 C CD . LYS A 1 298 ? -48.372 -11.545 22.607 1.00 214.72 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CD 1
ATOM 2330 C CE . LYS A 1 298 ? -47.270 -12.439 23.148 1.00 210.48 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CE 1
ATOM 2331 N NZ . LYS A 1 298 ? -47.815 -13.673 23.772 1.00 210.76 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A NZ 1
ATOM 2332 N N . LEU A 1 299 ? -47.834 -9.143 18.356 1.00 212.21 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A N 1
ATOM 2333 C CA . LEU A 1 299 ? -47.018 -9.581 17.228 1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A CA 1
ATOM 2334 C C . LEU A 1 299 ? -46.510 -8.401 16.392 1.00 208.85 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A C 1
ATOM 2335 O O . LEU A 1 299 ? -45.367 -8.395 15.937 1.00 206.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A O 1
ATOM 2336 C CB . LEU A 1 299 ? -47.812 -10.566 16.361 1.00 171.43 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A CB 1
ATOM 2337 C CG . LEU A 1 299 ? -47.148 -11.141 15.108 1.00 168.60 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A CG 1
ATOM 2338 C CD1 . LEU A 1 299 ? -47.688 -12.541 14.809 1.00 168.15 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A CD1 1
ATOM 2339 C CD2 . LEU A 1 299 ? -47.327 -10.202 13.916 1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A CD2 1
ATOM 2340 N N . LYS A 1 300 ? -47.365 -7.404 16.196 1.00 314.67 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A N 1
ATOM 2341 C CA . LYS A 1 300 ? -47.025 -6.230 15.393 1.00 312.50 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A CA 1
ATOM 2342 C C . LYS A 1 300 ? -46.159 -5.222 16.147 1.00 312.14 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A C 1
ATOM 2343 O O . LYS A 1 300 ? -45.270 -4.597 15.567 1.00 310.47 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A O 1
ATOM 2344 C CB . LYS A 1 300 ? -48.304 -5.545 14.916 1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A CB 1
ATOM 2345 C CG . LYS A 1 300 ? -48.094 -4.292 14.071 1.00 191.56 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A CG 1
ATOM 2346 C CD . LYS A 1 300 ? -49.430 -3.596 13.800 1.00 194.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A CD 1
ATOM 2347 C CE . LYS A 1 300 ? -49.258 -2.292 13.037 1.00 192.70 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A CE 1
ATOM 2348 N NZ . LYS A 1 300 ? -48.810 -2.555 11.649 1.00 189.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A NZ 1
ATOM 2349 N N . GLY A 1 301 ? -46.419 -5.074 17.443 1.00 278.18 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A N 1
ATOM 2350 C CA . GLY A 1 301 ? -45.716 -4.106 18.268 1.00 279.07 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A CA 1
ATOM 2351 C C . GLY A 1 301 ? -44.310 -4.588 18.570 1.00 279.47 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A C 1
ATOM 2352 O O . GLY A 1 301 ? -43.616 -4.051 19.438 1.00 280.62 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A O 1
ATOM 2353 N N . ALA A 1 302 ? -43.891 -5.590 17.803 1.00 259.91 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A N 1
ATOM 2354 C CA . ALA A 1 302 ? -42.657 -6.336 18.020 1.00 260.38 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CA 1
ATOM 2355 C C . ALA A 1 302 ? -41.430 -5.456 18.223 1.00 260.54 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A C 1
ATOM 2356 O O . ALA A 1 302 ? -40.736 -5.564 19.236 1.00 263.45 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A O 1
ATOM 2357 C CB . ALA A 1 302 ? -42.427 -7.258 16.842 1.00 188.56 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A CB 1
ATOM 2358 N N . ILE A 1 303 ? -41.156 -4.593 17.251 1.00 191.60 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A N 1
ATOM 2359 C CA . ILE A 1 303 ? -39.988 -3.719 17.332 1.00 191.58 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CA 1
ATOM 2360 C C . ILE A 1 303 ? -40.152 -2.427 16.528 1.00 188.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A C 1
ATOM 2361 O O . ILE A 1 303 ? -40.887 -2.385 15.540 1.00 186.14 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A O 1
ATOM 2362 C CB . ILE A 1 303 ? -38.689 -4.458 16.901 1.00 159.50 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CB 1
ATOM 2363 C CG1 . ILE A 1 303 ? -37.437 -3.716 17.397 1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CG1 1
ATOM 2364 C CG2 . ILE A 1 303 ? -38.645 -4.656 15.385 1.00 154.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CG2 1
ATOM 2365 C CD1 . ILE A 1 303 ? -36.149 -4.521 17.282 1.00 159.35 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A CD1 1
ATOM 2366 N N . LEU A 1 304 ? -39.466 -1.376 16.970 1.00 489.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A N 1
ATOM 2367 C CA . LEU A 1 304 ? -39.460 -0.096 16.263 1.00 487.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A CA 1
ATOM 2368 C C . LEU A 1 304 ? -38.260 0.082 15.297 1.00 487.40 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A C 1
ATOM 2369 O O . LEU A 1 304 ? -38.040 1.182 14.763 1.00 487.69 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A O 1
ATOM 2370 C CB . LEU A 1 304 ? -39.607 1.082 17.242 1.00 192.56 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A CB 1
ATOM 2371 C CG . LEU A 1 304 ? -40.912 1.134 18.065 1.00 197.33 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A CG 1
ATOM 2372 C CD1 . LEU A 1 304 ? -40.935 2.366 18.961 1.00 199.83 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A CD1 1
ATOM 2373 C CD2 . LEU A 1 304 ? -42.158 1.089 17.176 1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A CD2 1
ATOM 2374 N N . THR A 1 305 ? -37.484 -0.990 15.098 1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 305 THR A N 1
ATOM 2375 C CA . THR A 1 305 ? -36.337 -0.986 14.165 1.00 136.59 ? ? ? ? ? ? 305 THR A CA 1
ATOM 2376 C C . THR A 1 305 ? -36.635 -1.407 12.698 1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 305 THR A C 1
ATOM 2377 O O . THR A 1 305 ? -35.711 -1.637 11.918 1.00 127.00 ? ? ? ? ? ? 305 THR A O 1
ATOM 2378 C CB . THR A 1 305 ? -35.090 -1.720 14.735 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 305 THR A CB 1
ATOM 2379 O OG1 . THR A 1 305 ? -35.410 -3.086 15.041 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 305 THR A OG1 1
ATOM 2380 C CG2 . THR A 1 305 ? -34.599 -1.016 15.996 1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 305 THR A CG2 1
ATOM 2381 N N . VAL A 1 306 ? -37.918 -1.531 12.349 1.00 241.20 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A N 1
ATOM 2382 C CA . VAL A 1 306 ? -38.373 -1.942 11.007 1.00 237.00 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CA 1
ATOM 2383 C C . VAL A 1 306 ? -38.654 -0.814 9.976 1.00 233.89 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A C 1
ATOM 2384 O O . VAL A 1 306 ? -39.606 -0.041 10.137 1.00 235.66 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A O 1
ATOM 2385 C CB . VAL A 1 306 ? -39.667 -2.758 11.149 1.00 196.76 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CB 1
ATOM 2386 C CG1 . VAL A 1 306 ? -40.179 -3.194 9.792 1.00 192.95 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CG1 1
ATOM 2387 C CG2 . VAL A 1 306 ? -39.437 -3.948 12.065 1.00 199.39 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CG2 1
ATOM 2388 N N . MET A 1 307 ? -37.862 -0.756 8.899 1.00 183.68 ? ? ? ? ? ? 307 MET A N 1
ATOM 2389 C CA . MET A 1 307 ? -38.040 0.261 7.841 1.00 180.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CA 1
ATOM 2390 C C . MET A 1 307 ? -38.380 -0.320 6.456 1.00 175.82 ? ? ? ? ? ? 307 MET A C 1
ATOM 2391 O O . MET A 1 307 ? -37.614 -1.109 5.909 1.00 171.80 ? ? ? ? ? ? 307 MET A O 1
ATOM 2392 C CB . MET A 1 307 ? -36.792 1.147 7.703 1.00 181.01 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CB 1
ATOM 2393 C CG . MET A 1 307 ? -35.841 1.154 8.896 1.00 183.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CG 1
ATOM 2394 S SD . MET A 1 307 ? -34.676 2.537 8.781 1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 307 MET A SD 1
ATOM 2395 C CE . MET A 1 307 ? -34.429 2.912 10.514 1.00 192.83 ? ? ? ? ? ? 307 MET A CE 1
ATOM 2396 N N . LEU A 1 308 ? -39.502 0.099 5.872 1.00 137.48 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A N 1
ATOM 2397 C CA . LEU A 1 308 ? -39.937 -0.450 4.588 1.00 134.95 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CA 1
ATOM 2398 C C . LEU A 1 308 ? -41.236 0.185 4.150 1.00 139.16 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A C 1
ATOM 2399 O O . LEU A 1 308 ? -41.779 1.028 4.856 1.00 143.47 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A O 1
ATOM 2400 C CB . LEU A 1 308 ? -40.139 -1.956 4.701 1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CB 1
ATOM 2401 C CG . LEU A 1 308 ? -41.097 -2.404 5.809 1.00 135.68 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CG 1
ATOM 2402 C CD1 . LEU A 1 308 ? -42.524 -2.428 5.312 1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD1 1
ATOM 2403 C CD2 . LEU A 1 308 ? -40.716 -3.778 6.323 1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD2 1
ATOM 2404 N N . ALA A 1 309 ? -41.733 -0.208 2.982 1.00 200.92 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A N 1
ATOM 2405 C CA . ALA A 1 309 ? -43.038 0.260 2.533 1.00 208.87 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CA 1
ATOM 2406 C C . ALA A 1 309 ? -43.911 -0.898 2.047 1.00 211.31 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A C 1
ATOM 2407 O O . ALA A 1 309 ? -43.538 -1.611 1.121 1.00 208.75 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A O 1
ATOM 2408 C CB . ALA A 1 309 ? -42.874 1.302 1.446 1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CB 1
ATOM 2409 N N . THR A 1 310 ? -45.062 -1.096 2.686 1.00 246.13 ? ? ? ? ? ? 310 THR A N 1
ATOM 2410 C CA . THR A 1 310 ? -46.027 -2.095 2.233 1.00 249.07 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CA 1
ATOM 2411 C C . THR A 1 310 ? -47.442 -1.531 2.296 1.00 258.11 ? ? ? ? ? ? 310 THR A C 1
ATOM 2412 O O . THR A 1 310 ? -47.653 -0.406 2.759 1.00 261.95 ? ? ? ? ? ? 310 THR A O 1
ATOM 2413 C CB . THR A 1 310 ? -45.983 -3.364 3.112 1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CB 1
ATOM 2414 O OG1 . THR A 1 310 ? -46.073 -2.992 4.492 1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A OG1 1
ATOM 2415 C CG2 . THR A 1 310 ? -44.695 -4.159 2.884 1.00 392.24 ? ? ? ? ? ? 310 THR A CG2 1
ATOM 2416 N N . ARG A 1 311 ? -48.409 -2.316 1.827 1.00 251.07 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A N 1
ATOM 2417 C CA . ARG A 1 311 ? -49.817 -1.989 2.005 1.00 260.30 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A CA 1
ATOM 2418 C C . ARG A 1 311 ? -50.567 -3.220 2.512 1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A C 1
ATOM 2419 O O . ARG A 1 311 ? -50.878 -4.117 1.723 1.00 262.29 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A O 1
ATOM 2420 C CB . ARG A 1 311 ? -50.364 -1.642 0.630 1.00 282.75 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A CB 1
ATOM 2421 C CG . ARG A 1 311 ? -49.755 -2.570 -0.420 1.00 278.34 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A CG 1
ATOM 2422 C CD . ARG A 1 311 ? -50.241 -2.301 -1.815 1.00 285.41 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A CD 1
ATOM 2423 N NE . ARG A 1 311 ? -51.675 -2.519 -1.947 1.00 294.26 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A NE 1
ATOM 2424 C CZ . ARG A 1 311 ? -52.346 -2.294 -3.068 1.00 302.57 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A CZ 1
ATOM 2425 N NH1 . ARG A 1 311 ? -51.700 -1.848 -4.136 1.00 302.71 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A NH1 1
ATOM 2426 N NH2 . ARG A 1 311 ? -53.654 -2.508 -3.125 1.00 311.23 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A NH2 1
ATOM 2427 N N . ASN A 1 312 ? -50.894 -3.257 3.804 1.00 443.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A N 1
ATOM 2428 C CA . ASN A 1 312 ? -51.745 -4.321 4.359 1.00 445.09 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CA 1
ATOM 2429 C C . ASN A 1 312 ? -51.552 -5.683 3.685 1.00 441.57 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A C 1
ATOM 2430 O O . ASN A 1 312 ? -52.460 -6.163 3.002 1.00 447.76 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A O 1
ATOM 2431 C CB . ASN A 1 312 ? -53.231 -3.927 4.400 1.00 273.19 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CB 1
ATOM 2432 C CG . ASN A 1 312 ? -54.040 -4.774 5.393 1.00 275.54 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CG 1
ATOM 2433 O OD1 . ASN A 1 312 ? -53.509 -5.693 6.021 1.00 269.13 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A OD1 1
ATOM 2434 N ND2 . ASN A 1 312 ? -55.322 -4.452 5.547 1.00 285.23 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A ND2 1
ATOM 2435 N N . PHE A 1 313 ? -50.385 -6.300 3.854 1.00 302.00 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A N 1
ATOM 2436 C CA . PHE A 1 313 ? -50.142 -7.575 3.182 1.00 298.22 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CA 1
ATOM 2437 C C . PHE A 1 313 ? -50.559 -8.780 4.002 1.00 298.73 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A C 1
ATOM 2438 O O . PHE A 1 313 ? -50.983 -8.652 5.153 1.00 301.36 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A O 1
ATOM 2439 C CB . PHE A 1 313 ? -48.683 -7.723 2.752 1.00 207.82 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CB 1
ATOM 2440 C CG . PHE A 1 313 ? -48.316 -6.882 1.565 1.00 208.63 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CG 1
ATOM 2441 C CD1 . PHE A 1 313 ? -48.857 -7.133 0.311 1.00 213.40 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CD1 1
ATOM 2442 C CD2 . PHE A 1 313 ? -47.420 -5.845 1.699 1.00 205.33 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CD2 1
ATOM 2443 C CE1 . PHE A 1 313 ? -48.510 -6.349 -0.781 1.00 215.17 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CE1 1
ATOM 2444 C CE2 . PHE A 1 313 ? -47.071 -5.064 0.614 1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CE2 1
ATOM 2445 C CZ . PHE A 1 313 ? -47.616 -5.315 -0.626 1.00 211.74 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A CZ 1
ATOM 2446 N N . SER A 1 314 ? -50.412 -9.954 3.399 1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 314 SER A N 1
ATOM 2447 C CA . SER A 1 314 ? -50.897 -11.170 4.018 1.00 163.68 ? ? ? ? ? ? 314 SER A CA 1
ATOM 2448 C C . SER A 1 314 ? -50.317 -11.219 5.414 1.00 163.23 ? ? ? ? ? ? 314 SER A C 1
ATOM 2449 O O . SER A 1 314 ? -49.127 -10.980 5.618 1.00 158.90 ? ? ? ? ? ? 314 SER A O 1
ATOM 2450 C CB . SER A 1 314 ? -50.514 -12.404 3.196 1.00 301.15 ? ? ? ? ? ? 314 SER A CB 1
ATOM 2451 O OG . SER A 1 314 ? -51.046 -13.589 3.766 1.00 305.19 ? ? ? ? ? ? 314 SER A OG 1
ATOM 2452 N N . VAL A 1 315 ? -51.190 -11.475 6.378 1.00 287.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A N 1
ATOM 2453 C CA . VAL A 1 315 ? -50.793 -11.515 7.771 1.00 288.10 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A CA 1
ATOM 2454 C C . VAL A 1 315 ? -49.684 -12.544 7.936 1.00 285.66 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A C 1
ATOM 2455 O O . VAL A 1 315 ? -48.923 -12.494 8.899 1.00 284.58 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A O 1
ATOM 2456 C CB . VAL A 1 315 ? -51.996 -11.846 8.686 1.00 272.54 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A CB 1
ATOM 2457 C CG1 . VAL A 1 315 ? -51.552 -11.997 10.136 1.00 273.72 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A CG1 1
ATOM 2458 C CG2 . VAL A 1 315 ? -53.069 -10.768 8.558 1.00 275.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A CG2 1
ATOM 2459 N N . ARG A 1 316 ? -49.578 -13.462 6.979 1.00 126.67 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A N 1
ATOM 2460 C CA . ARG A 1 316 ? -48.552 -14.497 7.046 1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A CA 1
ATOM 2461 C C . ARG A 1 316 ? -47.186 -13.920 6.712 1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A C 1
ATOM 2462 O O . ARG A 1 316 ? -46.165 -14.475 7.102 1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A O 1
ATOM 2463 C CB . ARG A 1 316 ? -48.899 -15.707 6.167 1.00 192.88 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A CB 1
ATOM 2464 C CG . ARG A 1 316 ? -49.785 -16.731 6.878 1.00 197.41 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A CG 1
ATOM 2465 C CD . ARG A 1 316 ? -50.339 -17.780 5.925 1.00 198.36 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A CD 1
ATOM 2466 N NE . ARG A 1 316 ? -51.684 -18.205 6.309 1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A NE 1
ATOM 2467 C CZ . ARG A 1 316 ? -52.416 -19.078 5.624 1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A CZ 1
ATOM 2468 N NH1 . ARG A 1 316 ? -51.928 -19.628 4.519 1.00 202.70 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A NH1 1
ATOM 2469 N NH2 . ARG A 1 316 ? -53.632 -19.405 6.044 1.00 210.13 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A NH2 1
ATOM 2470 N N . LYS A 1 317 ? -47.171 -12.797 6.003 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A N 1
ATOM 2471 C CA . LYS A 1 317 ? -45.942 -12.034 5.845 1.00 99.05 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CA 1
ATOM 2472 C C . LYS A 1 317 ? -45.622 -11.325 7.150 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A C 1
ATOM 2473 O O . LYS A 1 317 ? -44.508 -11.374 7.624 1.00 92.66 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A O 1
ATOM 2474 C CB . LYS A 1 317 ? -46.068 -11.014 4.727 1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CB 1
ATOM 2475 C CG . LYS A 1 317 ? -45.907 -11.590 3.351 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CG 1
ATOM 2476 C CD . LYS A 1 317 ? -45.770 -10.450 2.371 1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CD 1
ATOM 2477 C CE . LYS A 1 317 ? -45.759 -10.912 0.930 1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CE 1
ATOM 2478 N NZ . LYS A 1 317 ? -47.134 -11.244 0.468 1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A NZ 1
ATOM 2479 N N . GLN A 1 318 ? -46.613 -10.671 7.740 1.00 149.41 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A N 1
ATOM 2480 C CA . GLN A 1 318 ? -46.403 -9.960 8.997 1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CA 1
ATOM 2481 C C . GLN A 1 318 ? -45.928 -10.900 10.104 1.00 153.40 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A C 1
ATOM 2482 O O . GLN A 1 318 ? -45.269 -10.475 11.053 1.00 153.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A O 1
ATOM 2483 C CB . GLN A 1 318 ? -47.683 -9.230 9.415 1.00 245.28 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CB 1
ATOM 2484 C CG . GLN A 1 318 ? -48.077 -8.092 8.482 1.00 243.60 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CG 1
ATOM 2485 C CD . GLN A 1 318 ? -47.036 -6.990 8.445 1.00 240.23 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CD 1
ATOM 2486 O OE1 . GLN A 1 318 ? -46.260 -6.884 7.495 1.00 236.49 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A OE1 1
ATOM 2487 N NE2 . GLN A 1 318 ? -47.015 -6.162 9.483 1.00 241.54 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A NE2 1
ATOM 2488 N N . GLU A 1 319 ? -46.266 -12.178 9.972 1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A N 1
ATOM 2489 C CA . GLU A 1 319 ? -45.849 -13.189 10.934 1.00 145.63 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A CA 1
ATOM 2490 C C . GLU A 1 319 ? -44.390 -13.583 10.714 1.00 140.93 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A C 1
ATOM 2491 O O . GLU A 1 319 ? -43.628 -13.710 11.671 1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A O 1
ATOM 2492 C CB . GLU A 1 319 ? -46.751 -14.421 10.837 1.00 209.22 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A CB 1
ATOM 2493 C CG . GLU A 1 319 ? -46.487 -15.463 11.903 1.00 210.81 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A CG 1
ATOM 2494 C CD . GLU A 1 319 ? -47.300 -16.723 11.697 1.00 212.48 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A CD 1
ATOM 2495 O OE1 . GLU A 1 319 ? -48.148 -16.748 10.778 1.00 213.77 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A OE1 1
ATOM 2496 O OE2 . GLU A 1 319 ? -47.087 -17.692 12.455 1.00 211.46 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A OE2 1
ATOM 2497 N N . ILE A 1 320 ? -44.017 -13.762 9.446 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A N 1
ATOM 2498 C CA . ILE A 1 320 ? -42.660 -14.168 9.036 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A CA 1
ATOM 2499 C C . ILE A 1 320 ? -41.633 -13.048 9.173 1.00 81.39 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A C 1
ATOM 2500 O O . ILE A 1 320 ? -40.438 -13.301 9.218 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A O 1
ATOM 2501 C CB . ILE A 1 320 ? -42.647 -14.599 7.573 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A CB 1
ATOM 2502 C CG1 . ILE A 1 320 ? -41.322 -15.231 7.198 1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A CG1 1
ATOM 2503 C CG2 . ILE A 1 320 ? -42.850 -13.403 6.681 1.00 109.10 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A CG2 1
ATOM 2504 C CD1 . ILE A 1 320 ? -41.230 -15.482 5.724 1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A CD1 1
ATOM 2505 N N . ILE A 1 321 ? -42.098 -11.810 9.175 1.00 82.68 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A N 1
ATOM 2506 C CA . ILE A 1 321 ? -41.263 -10.710 9.592 1.00 80.85 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CA 1
ATOM 2507 C C . ILE A 1 321 ? -41.008 -10.849 11.090 1.00 80.84 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A C 1
ATOM 2508 O O . ILE A 1 321 ? -39.865 -10.836 11.523 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A O 1
ATOM 2509 C CB . ILE A 1 321 ? -41.949 -9.342 9.331 1.00 91.05 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CB 1
ATOM 2510 C CG1 . ILE A 1 321 ? -41.934 -9.003 7.833 1.00 86.75 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CG1 1
ATOM 2511 C CG2 . ILE A 1 321 ? -41.277 -8.254 10.147 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CG2 1
ATOM 2512 C CD1 . ILE A 1 321 ? -43.017 -7.982 7.454 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A CD1 1
ATOM 2513 N N . LYS A 1 322 ? -42.073 -10.964 11.881 1.00 147.26 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A N 1
ATOM 2514 C CA . LYS A 1 322 ? -41.933 -11.028 13.337 1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CA 1
ATOM 2515 C C . LYS A 1 322 ? -40.908 -12.068 13.765 1.00 151.55 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A C 1
ATOM 2516 O O . LYS A 1 322 ? -40.172 -11.866 14.732 1.00 154.53 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A O 1
ATOM 2517 C CB . LYS A 1 322 ? -43.276 -11.350 13.993 1.00 139.83 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CB 1
ATOM 2518 C CG . LYS A 1 322 ? -43.207 -11.511 15.514 1.00 143.03 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CG 1
ATOM 2519 C CD . LYS A 1 322 ? -42.783 -10.217 16.189 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CD 1
ATOM 2520 C CE . LYS A 1 322 ? -42.987 -10.268 17.699 1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A CE 1
ATOM 2521 N NZ . LYS A 1 322 ? -41.770 -10.741 18.409 1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A NZ 1
ATOM 2522 N N . VAL A 1 323 ? -40.885 -13.179 13.033 1.00 80.87 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A N 1
ATOM 2523 C CA . VAL A 1 323 ? -39.951 -14.290 13.246 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CA 1
ATOM 2524 C C . VAL A 1 323 ? -38.480 -13.933 12.943 1.00 73.40 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A C 1
ATOM 2525 O O . VAL A 1 323 ? -37.600 -14.061 13.806 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A O 1
ATOM 2526 C CB . VAL A 1 323 ? -40.371 -15.504 12.376 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CB 1
ATOM 2527 C CG1 . VAL A 1 323 ? -39.479 -16.695 12.639 1.00 77.04 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG1 1
ATOM 2528 C CG2 . VAL A 1 323 ? -41.827 -15.857 12.632 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG2 1
ATOM 2529 N N . THR A 1 324 ? -38.233 -13.461 11.721 1.00 86.54 ? ? ? ? ? ? 324 THR A N 1
ATOM 2530 C CA . THR A 1 324 ? -36.910 -13.029 11.309 1.00 82.35 ? ? ? ? ? ? 324 THR A CA 1
ATOM 2531 C C . THR A 1 324 ? -36.410 -12.188 12.477 1.00 87.52 ? ? ? ? ? ? 324 THR A C 1
ATOM 2532 O O . THR A 1 324 ? -35.294 -12.371 12.966 1.00 86.27 ? ? ? ? ? ? 324 THR A O 1
ATOM 2533 C CB . THR A 1 324 ? -36.980 -12.172 9.996 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 324 THR A CB 1
ATOM 2534 O OG1 . THR A 1 324 ? -37.596 -12.918 8.939 1.00 67.27 ? ? ? ? ? ? 324 THR A OG1 1
ATOM 2535 C CG2 . THR A 1 324 ? -35.611 -11.775 9.534 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 324 THR A CG2 1
ATOM 2536 N N . GLU A 1 325 ? -37.292 -11.317 12.959 1.00 71.67 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A N 1
ATOM 2537 C CA . GLU A 1 325 ? -37.013 -10.386 14.051 1.00 73.38 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A CA 1
ATOM 2538 C C . GLU A 1 325 ? -36.672 -11.094 15.359 1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A C 1
ATOM 2539 O O . GLU A 1 325 ? -35.692 -10.768 16.016 1.00 73.98 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A O 1
ATOM 2540 C CB . GLU A 1 325 ? -38.216 -9.453 14.252 1.00 162.95 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A CB 1
ATOM 2541 C CG . GLU A 1 325 ? -37.950 -8.242 15.131 1.00 166.89 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A CG 1
ATOM 2542 C CD . GLU A 1 325 ? -38.036 -8.559 16.612 1.00 172.43 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A CD 1
ATOM 2543 O OE1 . GLU A 1 325 ? -38.962 -9.297 17.013 1.00 173.82 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A OE1 1
ATOM 2544 O OE2 . GLU A 1 325 ? -37.178 -8.067 17.376 1.00 175.10 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A OE2 1
ATOM 2545 N N . GLN A 1 326 ? -37.495 -12.062 15.735 1.00 76.49 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A N 1
ATOM 2546 C CA . GLN A 1 326 ? -37.289 -12.808 16.965 1.00 78.36 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A CA 1
ATOM 2547 C C . GLN A 1 326 ? -35.911 -13.463 16.974 1.00 75.46 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A C 1
ATOM 2548 O O . GLN A 1 326 ? -35.287 -13.597 18.029 1.00 77.01 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A O 1
ATOM 2549 C CB . GLN A 1 326 ? -38.380 -13.873 17.129 1.00 161.48 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A CB 1
ATOM 2550 C CG . GLN A 1 326 ? -39.803 -13.337 17.305 1.00 165.79 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A CG 1
ATOM 2551 C CD . GLN A 1 326 ? -40.830 -14.453 17.413 1.00 164.73 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A CD 1
ATOM 2552 O OE1 . GLN A 1 326 ? -42.034 -14.219 17.306 1.00 164.77 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A OE1 1
ATOM 2553 N NE2 . GLN A 1 326 ? -40.353 -15.675 17.625 1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A NE2 1
ATOM 2554 N N . LEU A 1 327 ? -35.450 -13.866 15.789 1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A N 1
ATOM 2555 C CA . LEU A 1 327 ? -34.161 -14.540 15.620 1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CA 1
ATOM 2556 C C . LEU A 1 327 ? -32.977 -13.602 15.830 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A C 1
ATOM 2557 O O . LEU A 1 327 ? -32.015 -13.919 16.534 1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A O 1
ATOM 2558 C CB . LEU A 1 327 ? -34.069 -15.147 14.218 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CB 1
ATOM 2559 C CG . LEU A 1 327 ? -32.776 -15.889 13.868 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CG 1
ATOM 2560 C CD1 . LEU A 1 327 ? -32.759 -17.288 14.466 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CD1 1
ATOM 2561 C CD2 . LEU A 1 327 ? -32.639 -15.962 12.375 1.00 67.59 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A CD2 1
ATOM 2562 N N . ILE A 1 328 ? -33.048 -12.446 15.194 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A N 1
ATOM 2563 C CA . ILE A 1 328 ? -31.989 -11.465 15.293 1.00 66.54 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A CA 1
ATOM 2564 C C . ILE A 1 328 ? -31.877 -10.906 16.710 1.00 69.99 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A C 1
ATOM 2565 O O . ILE A 1 328 ? -30.816 -10.441 17.116 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A O 1
ATOM 2566 C CB . ILE A 1 328 ? -32.204 -10.351 14.256 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A CB 1
ATOM 2567 C CG1 . ILE A 1 328 ? -31.945 -10.901 12.847 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A CG1 1
ATOM 2568 C CG2 . ILE A 1 328 ? -31.312 -9.167 14.544 1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A CG2 1
ATOM 2569 C CD1 . ILE A 1 328 ? -32.651 -10.143 11.754 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A CD1 1
ATOM 2570 N N . GLU A 1 329 ? -32.973 -10.969 17.462 1.00 93.04 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A N 1
ATOM 2571 C CA . GLU A 1 329 ? -32.993 -10.558 18.867 1.00 98.68 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A CA 1
ATOM 2572 C C . GLU A 1 329 ? -32.197 -11.554 19.714 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A C 1
ATOM 2573 O O . GLU A 1 329 ? -31.440 -11.165 20.612 1.00 94.90 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A O 1
ATOM 2574 C CB . GLU A 1 329 ? -34.443 -10.464 19.360 1.00 170.16 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A CB 1
ATOM 2575 C CG . GLU A 1 329 ? -34.642 -9.866 20.747 1.00 174.90 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A CG 1
ATOM 2576 C CD . GLU A 1 329 ? -36.086 -9.978 21.218 1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A CD 1
ATOM 2577 O OE1 . GLU A 1 329 ? -36.943 -10.415 20.421 1.00 174.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A OE1 1
ATOM 2578 O OE2 . GLU A 1 329 ? -36.368 -9.638 22.385 1.00 178.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A OE2 1
ATOM 2579 N N . ALA A 1 330 ? -32.371 -12.839 19.414 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A N 1
ATOM 2580 C CA . ALA A 1 330 ? -31.652 -13.911 20.101 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A CA 1
ATOM 2581 C C . ALA A 1 330 ? -30.166 -13.789 19.842 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A C 1
ATOM 2582 O O . ALA A 1 330 ? -29.352 -13.924 20.754 1.00 93.52 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A O 1
ATOM 2583 C CB . ALA A 1 330 ? -32.149 -15.267 19.637 1.00 240.76 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A CB 1
ATOM 2584 N N . ILE A 1 331 ? -29.822 -13.537 18.585 1.00 170.50 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A N 1
ATOM 2585 C CA . ILE A 1 331 ? -28.435 -13.331 18.193 1.00 166.70 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A CA 1
ATOM 2586 C C . ILE A 1 331 ? -27.733 -12.281 19.064 1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A C 1
ATOM 2587 O O . ILE A 1 331 ? -26.768 -12.587 19.768 1.00 170.48 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A O 1
ATOM 2588 C CB . ILE A 1 331 ? -28.330 -12.945 16.708 1.00 75.41 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A CB 1
ATOM 2589 C CG1 . ILE A 1 331 ? -28.746 -14.129 15.825 1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A CG1 1
ATOM 2590 C CG2 . ILE A 1 331 ? -26.925 -12.443 16.388 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A CG2 1
ATOM 2591 C CD1 . ILE A 1 331 ? -28.448 -13.952 14.344 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A CD1 1
ATOM 2592 N N . SER A 1 332 ? -28.217 -11.045 19.008 1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 332 SER A N 1
ATOM 2593 C CA . SER A 1 332 ? -27.647 -9.962 19.804 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 332 SER A CA 1
ATOM 2594 C C . SER A 1 332 ? -27.601 -10.204 21.325 1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 332 SER A C 1
ATOM 2595 O O . SER A 1 332 ? -26.631 -9.815 21.975 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 332 SER A O 1
ATOM 2596 C CB . SER A 1 332 ? -28.354 -8.638 19.491 1.00 220.80 ? ? ? ? ? ? 332 SER A CB 1
ATOM 2597 O OG . SER A 1 332 ? -29.761 -8.793 19.479 1.00 223.21 ? ? ? ? ? ? 332 SER A OG 1
ATOM 2598 N N . ASN A 1 333 ? -28.638 -10.825 21.889 1.00 154.28 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A N 1
ATOM 2599 C CA . ASN A 1 333 ? -28.739 -10.983 23.345 1.00 154.70 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A CA 1
ATOM 2600 C C . ASN A 1 333 ? -27.800 -12.069 23.869 1.00 148.08 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A C 1
ATOM 2601 O O . ASN A 1 333 ? -27.446 -12.085 25.054 1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A O 1
ATOM 2602 C CB . ASN A 1 333 ? -30.184 -11.303 23.772 1.00 166.32 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A CB 1
ATOM 2603 C CG . ASN A 1 333 ? -30.978 -10.067 24.192 1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A CG 1
ATOM 2604 O OD1 . ASN A 1 333 ? -30.876 -9.599 25.330 1.00 176.40 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A OD1 1
ATOM 2605 N ND2 . ASN A 1 333 ? -31.804 -9.562 23.283 1.00 177.05 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A ND2 1
ATOM 2606 N N . GLY A 1 334 ? -27.410 -12.973 22.971 1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A N 1
ATOM 2607 C CA . GLY A 1 334 ? -26.555 -14.098 23.304 1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A CA 1
ATOM 2608 C C . GLY A 1 334 ? -27.379 -15.304 23.696 1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A C 1
ATOM 2609 O O . GLY A 1 334 ? -26.875 -16.243 24.319 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A O 1
ATOM 2610 N N . ASP A 1 335 ? -28.641 -15.308 23.267 1.00 148.49 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A N 1
ATOM 2611 C CA . ASP A 1 335 ? -29.588 -16.307 23.741 1.00 147.75 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A CA 1
ATOM 2612 C C . ASP A 1 335 ? -29.465 -17.444 22.757 1.00 140.65 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A C 1
ATOM 2613 O O . ASP A 1 335 ? -29.875 -17.340 21.597 1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A O 1
ATOM 2614 C CB . ASP A 1 335 ? -31.014 -15.746 23.725 1.00 198.59 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A CB 1
ATOM 2615 C CG . ASP A 1 335 ? -32.002 -16.591 24.534 1.00 199.42 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A CG 1
ATOM 2616 O OD1 . ASP A 1 335 ? -32.942 -16.008 25.121 1.00 204.66 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A OD1 1
ATOM 2617 O OD2 . ASP A 1 335 ? -31.852 -17.830 24.578 1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A OD2 1
ATOM 2618 N N . PHE A 1 336 ? -28.832 -18.512 23.225 1.00 161.60 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A N 1
ATOM 2619 C CA . PHE A 1 336 ? -28.626 -19.706 22.429 1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CA 1
ATOM 2620 C C . PHE A 1 336 ? -29.800 -20.683 22.462 1.00 154.47 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A C 1
ATOM 2621 O O . PHE A 1 336 ? -30.162 -21.257 21.439 1.00 150.32 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A O 1
ATOM 2622 C CB . PHE A 1 336 ? -27.336 -20.393 22.848 1.00 94.49 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CB 1
ATOM 2623 C CG . PHE A 1 336 ? -26.842 -21.374 21.849 1.00 92.19 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CG 1
ATOM 2624 C CD1 . PHE A 1 336 ? -26.621 -20.991 20.537 1.00 86.58 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CD1 1
ATOM 2625 C CD2 . PHE A 1 336 ? -26.605 -22.681 22.209 1.00 96.12 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CD2 1
ATOM 2626 C CE1 . PHE A 1 336 ? -26.169 -21.898 19.600 1.00 84.84 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CE1 1
ATOM 2627 C CE2 . PHE A 1 336 ? -26.147 -23.595 21.276 1.00 94.43 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CE2 1
ATOM 2628 C CZ . PHE A 1 336 ? -25.930 -23.200 19.968 1.00 88.72 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A CZ 1
ATOM 2629 N N . GLU A 1 337 ? -30.384 -20.874 23.639 1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A N 1
ATOM 2630 C CA . GLU A 1 337 ? -31.539 -21.747 23.770 1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CA 1
ATOM 2631 C C . GLU A 1 337 ? -32.535 -21.396 22.679 1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A C 1
ATOM 2632 O O . GLU A 1 337 ? -33.006 -22.265 21.942 1.00 120.70 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A O 1
ATOM 2633 C CB . GLU A 1 337 ? -32.195 -21.561 25.143 1.00 143.04 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CB 1
ATOM 2634 C CG . GLU A 1 337 ? -31.440 -22.185 26.310 1.00 148.62 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CG 1
ATOM 2635 C CD . GLU A 1 337 ? -29.977 -21.791 26.342 1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A CD 1
ATOM 2636 O OE1 . GLU A 1 337 ? -29.118 -22.697 26.357 1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A OE1 1
ATOM 2637 O OE2 . GLU A 1 337 ? -29.683 -20.577 26.353 1.00 147.45 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A OE2 1
ATOM 2638 N N . SER A 1 338 ? -32.832 -20.105 22.579 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 338 SER A N 1
ATOM 2639 C CA . SER A 1 338 ? -33.795 -19.593 21.619 1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 338 SER A CA 1
ATOM 2640 C C . SER A 1 338 ? -33.272 -19.704 20.193 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 338 SER A C 1
ATOM 2641 O O . SER A 1 338 ? -34.042 -19.760 19.231 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 338 SER A O 1
ATOM 2642 C CB . SER A 1 338 ? -34.109 -18.134 21.939 1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 338 SER A CB 1
ATOM 2643 O OG . SER A 1 338 ? -32.923 -17.358 21.931 1.00 177.93 ? ? ? ? ? ? 338 SER A OG 1
ATOM 2644 N N . TYR A 1 339 ? -31.955 -19.731 20.050 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A N 1
ATOM 2645 C CA . TYR A 1 339 ? -31.386 -19.797 18.720 1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CA 1
ATOM 2646 C C . TYR A 1 339 ? -31.556 -21.181 18.099 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A C 1
ATOM 2647 O O . TYR A 1 339 ? -31.855 -21.289 16.918 1.00 97.56 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A O 1
ATOM 2648 C CB . TYR A 1 339 ? -29.925 -19.371 18.719 1.00 99.72 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CB 1
ATOM 2649 C CG . TYR A 1 339 ? -29.411 -19.213 17.320 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CG 1
ATOM 2650 C CD1 . TYR A 1 339 ? -29.850 -18.170 16.517 1.00 96.85 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CD1 1
ATOM 2651 C CD2 . TYR A 1 339 ? -28.515 -20.121 16.781 1.00 89.31 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CD2 1
ATOM 2652 C CE1 . TYR A 1 339 ? -29.392 -18.025 15.209 1.00 91.74 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CE1 1
ATOM 2653 C CE2 . TYR A 1 339 ? -28.052 -19.987 15.474 1.00 85.23 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CE2 1
ATOM 2654 C CZ . TYR A 1 339 ? -28.494 -18.938 14.694 1.00 85.79 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A CZ 1
ATOM 2655 O OH . TYR A 1 339 ? -28.043 -18.794 13.401 1.00 81.23 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A OH 1
ATOM 2656 N N . THR A 1 340 ? -31.386 -22.227 18.903 1.00 95.97 ? ? ? ? ? ? 340 THR A N 1
ATOM 2657 C CA . THR A 1 340 ? -31.552 -23.612 18.459 1.00 94.64 ? ? ? ? ? ? 340 THR A CA 1
ATOM 2658 C C . THR A 1 340 ? -33.005 -23.968 18.146 1.00 95.12 ? ? ? ? ? ? 340 THR A C 1
ATOM 2659 O O . THR A 1 340 ? -33.274 -24.766 17.248 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 340 THR A O 1
ATOM 2660 C CB . THR A 1 340 ? -31.034 -24.595 19.525 1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 340 THR A CB 1
ATOM 2661 O OG1 . THR A 1 340 ? -31.689 -24.351 20.782 1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 340 THR A OG1 1
ATOM 2662 C CG2 . THR A 1 340 ? -29.539 -24.436 19.697 1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 340 THR A CG2 1
ATOM 2663 N N . LYS A 1 341 ? -33.928 -23.385 18.909 1.00 126.72 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A N 1
ATOM 2664 C CA . LYS A 1 341 ? -35.358 -23.558 18.681 1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CA 1
ATOM 2665 C C . LYS A 1 341 ? -35.751 -23.096 17.276 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A C 1
ATOM 2666 O O . LYS A 1 341 ? -36.447 -23.813 16.565 1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A O 1
ATOM 2667 C CB . LYS A 1 341 ? -36.177 -22.798 19.739 1.00 89.77 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CB 1
ATOM 2668 C CG . LYS A 1 341 ? -37.701 -22.978 19.624 1.00 92.19 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CG 1
ATOM 2669 C CD . LYS A 1 341 ? -38.478 -22.162 20.672 1.00 95.84 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CD 1
ATOM 2670 C CE . LYS A 1 341 ? -40.002 -22.246 20.459 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CE 1
ATOM 2671 N NZ . LYS A 1 341 ? -40.735 -23.134 21.426 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A NZ 1
ATOM 2672 N N . MET A 1 342 ? -35.298 -21.909 16.874 1.00 89.14 ? ? ? ? ? ? 342 MET A N 1
ATOM 2673 C CA . MET A 1 342 ? -35.702 -21.319 15.594 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 342 MET A CA 1
ATOM 2674 C C . MET A 1 342 ? -34.893 -21.829 14.412 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 342 MET A C 1
ATOM 2675 O O . MET A 1 342 ? -35.194 -21.522 13.266 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 342 MET A O 1
ATOM 2676 C CB . MET A 1 342 ? -35.615 -19.796 15.648 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 342 MET A CB 1
ATOM 2677 C CG . MET A 1 342 ? -36.635 -19.163 16.547 1.00 97.72 ? ? ? ? ? ? 342 MET A CG 1
ATOM 2678 S SD . MET A 1 342 ? -36.477 -17.390 16.455 1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 342 MET A SD 1
ATOM 2679 C CE . MET A 1 342 ? -36.901 -17.111 14.742 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 342 MET A CE 1
ATOM 2680 N N . CYS A 1 343 ? -33.867 -22.616 14.692 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A N 1
ATOM 2681 C CA . CYS A 1 343 ? -33.009 -23.124 13.636 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A CA 1
ATOM 2682 C C . CYS A 1 343 ? -33.077 -24.644 13.492 1.00 84.55 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A C 1
ATOM 2683 O O . CYS A 1 343 ? -33.102 -25.384 14.478 1.00 88.13 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A O 1
ATOM 2684 C CB . CYS A 1 343 ? -31.562 -22.697 13.875 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A CB 1
ATOM 2685 S SG . CYS A 1 343 ? -31.278 -20.927 13.797 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A SG 1
ATOM 2686 N N . ASP A 1 344 ? -33.094 -25.096 12.244 1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A N 1
ATOM 2687 C CA . ASP A 1 344 ? -33.077 -26.516 11.926 1.00 77.68 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A CA 1
ATOM 2688 C C . ASP A 1 344 ? -31.760 -27.107 12.390 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A C 1
ATOM 2689 O O . ASP A 1 344 ? -30.694 -26.530 12.174 1.00 76.99 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A O 1
ATOM 2690 C CB . ASP A 1 344 ? -33.257 -26.732 10.414 1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A CB 1
ATOM 2691 C CG . ASP A 1 344 ? -33.503 -28.189 10.047 1.00 123.24 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A CG 1
ATOM 2692 O OD1 . ASP A 1 344 ? -34.654 -28.662 10.166 1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A OD1 1
ATOM 2693 O OD2 . ASP A 1 344 ? -32.545 -28.863 9.624 1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A OD2 1
ATOM 2694 N N . PRO A 1 345 ? -31.831 -28.255 13.060 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A N 1
ATOM 2695 C CA . PRO A 1 345 ? -30.624 -28.984 13.452 1.00 79.56 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CA 1
ATOM 2696 C C . PRO A 1 345 ? -29.777 -29.353 12.240 1.00 77.48 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A C 1
ATOM 2697 O O . PRO A 1 345 ? -28.625 -29.758 12.396 1.00 78.87 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A O 1
ATOM 2698 C CB . PRO A 1 345 ? -31.187 -30.217 14.157 1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CB 1
ATOM 2699 C CG . PRO A 1 345 ? -32.462 -29.699 14.777 1.00 137.21 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CG 1
ATOM 2700 C CD . PRO A 1 345 ? -33.034 -28.790 13.718 1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A CD 1
ATOM 2701 N N . GLY A 1 346 ? -30.360 -29.232 11.049 1.00 74.84 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A N 1
ATOM 2702 C CA . GLY A 1 346 ? -29.652 -29.461 9.801 1.00 72.88 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A CA 1
ATOM 2703 C C . GLY A 1 346 ? -29.409 -28.203 8.984 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A C 1
ATOM 2704 O O . GLY A 1 346 ? -29.139 -28.291 7.800 1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A O 1
ATOM 2705 N N . MET A 1 347 ? -29.550 -27.036 9.604 1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 347 MET A N 1
ATOM 2706 C CA . MET A 1 347 ? -29.304 -25.730 8.967 1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CA 1
ATOM 2707 C C . MET A 1 347 ? -27.941 -25.554 8.270 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 347 MET A C 1
ATOM 2708 O O . MET A 1 347 ? -26.915 -26.002 8.764 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 347 MET A O 1
ATOM 2709 C CB . MET A 1 347 ? -29.487 -24.627 10.012 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CB 1
ATOM 2710 C CG . MET A 1 347 ? -28.516 -23.482 9.906 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CG 1
ATOM 2711 S SD . MET A 1 347 ? -29.420 -21.943 9.769 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 347 MET A SD 1
ATOM 2712 C CE . MET A 1 347 ? -30.738 -22.346 10.881 1.00 61.63 ? ? ? ? ? ? 347 MET A CE 1
ATOM 2713 N N . THR A 1 348 ? -27.930 -24.899 7.117 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 348 THR A N 1
ATOM 2714 C CA . THR A 1 348 ? -26.665 -24.619 6.441 1.00 72.04 ? ? ? ? ? ? 348 THR A CA 1
ATOM 2715 C C . THR A 1 348 ? -26.398 -23.116 6.238 1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 348 THR A C 1
ATOM 2716 O O . THR A 1 348 ? -27.236 -22.375 5.693 1.00 67.31 ? ? ? ? ? ? 348 THR A O 1
ATOM 2717 C CB . THR A 1 348 ? -26.539 -25.409 5.111 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 348 THR A CB 1
ATOM 2718 O OG1 . THR A 1 348 ? -27.372 -24.831 4.103 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 348 THR A OG1 1
ATOM 2719 C CG2 . THR A 1 348 ? -26.966 -26.831 5.327 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 348 THR A CG2 1
ATOM 2720 N N . ALA A 1 349 ? -25.228 -22.668 6.691 1.00 90.55 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A N 1
ATOM 2721 C CA . ALA A 1 349 ? -24.872 -21.275 6.496 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A CA 1
ATOM 2722 C C . ALA A 1 349 ? -23.949 -21.094 5.305 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A C 1
ATOM 2723 O O . ALA A 1 349 ? -23.359 -22.033 4.793 1.00 88.93 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A O 1
ATOM 2724 C CB . ALA A 1 349 ? -24.194 -20.731 7.757 1.00 225.39 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A CB 1
ATOM 2725 N N . PHE A 1 350 ? -23.802 -19.849 4.907 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A N 1
ATOM 2726 C CA . PHE A 1 350 ? -22.766 -19.430 4.012 1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CA 1
ATOM 2727 C C . PHE A 1 350 ? -22.359 -18.120 4.678 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A C 1
ATOM 2728 O O . PHE A 1 350 ? -23.126 -17.157 4.635 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A O 1
ATOM 2729 C CB . PHE A 1 350 ? -23.391 -19.146 2.639 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CB 1
ATOM 2730 C CG . PHE A 1 350 ? -22.914 -20.044 1.543 1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CG 1
ATOM 2731 C CD1 . PHE A 1 350 ? -23.623 -20.159 0.365 1.00 66.79 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CD1 1
ATOM 2732 C CD2 . PHE A 1 350 ? -21.748 -20.750 1.681 1.00 69.86 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CD2 1
ATOM 2733 C CE1 . PHE A 1 350 ? -23.183 -20.971 -0.646 1.00 68.88 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CE1 1
ATOM 2734 C CE2 . PHE A 1 350 ? -21.302 -21.567 0.674 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CE2 1
ATOM 2735 C CZ . PHE A 1 350 ? -22.024 -21.679 -0.494 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A CZ 1
ATOM 2736 N N . GLU A 1 351 ? -21.175 -18.027 5.269 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A N 1
ATOM 2737 C CA . GLU A 1 351 ? -20.861 -16.765 5.932 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A CA 1
ATOM 2738 C C . GLU A 1 351 ? -19.409 -16.344 5.960 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A C 1
ATOM 2739 O O . GLU A 1 351 ? -18.515 -17.184 5.983 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A O 1
ATOM 2740 C CB . GLU A 1 351 ? -21.442 -16.729 7.343 1.00 77.25 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A CB 1
ATOM 2741 C CG . GLU A 1 351 ? -20.991 -17.849 8.257 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A CG 1
ATOM 2742 C CD . GLU A 1 351 ? -21.756 -17.836 9.564 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A CD 1
ATOM 2743 O OE1 . GLU A 1 351 ? -21.124 -17.666 10.633 1.00 83.26 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A OE1 1
ATOM 2744 O OE2 . GLU A 1 351 ? -22.997 -17.984 9.512 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A OE2 1
ATOM 2745 N N . PRO A 1 352 ? -19.180 -15.025 6.018 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A N 1
ATOM 2746 C CA . PRO A 1 352 ? -17.830 -14.467 6.025 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CA 1
ATOM 2747 C C . PRO A 1 352 ? -16.892 -15.195 6.982 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A C 1
ATOM 2748 O O . PRO A 1 352 ? -15.724 -15.354 6.640 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A O 1
ATOM 2749 C CB . PRO A 1 352 ? -18.066 -13.041 6.504 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CB 1
ATOM 2750 C CG . PRO A 1 352 ? -19.399 -12.710 5.953 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CG 1
ATOM 2751 C CD . PRO A 1 352 ? -20.205 -13.967 5.980 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CD 1
ATOM 2752 N N . GLU A 1 353 ? -17.385 -15.611 8.148 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A N 1
ATOM 2753 C CA . GLU A 1 353 ? -16.574 -16.383 9.087 1.00 128.74 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CA 1
ATOM 2754 C C . GLU A 1 353 ? -16.338 -17.792 8.538 1.00 127.96 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A C 1
ATOM 2755 O O . GLU A 1 353 ? -15.457 -18.506 9.014 1.00 130.38 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A O 1
ATOM 2756 C CB . GLU A 1 353 ? -17.227 -16.457 10.476 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CB 1
ATOM 2757 C CG . GLU A 1 353 ? -17.500 -15.123 11.142 1.00 65.91 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CG 1
ATOM 2758 C CD . GLU A 1 353 ? -18.693 -14.415 10.552 1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CD 1
ATOM 2759 O OE1 . GLU A 1 353 ? -19.062 -14.742 9.411 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE1 1
ATOM 2760 O OE2 . GLU A 1 353 ? -19.268 -13.531 11.223 1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE2 1
ATOM 2761 N N . ALA A 1 354 ? -17.123 -18.183 7.532 1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A N 1
ATOM 2762 C CA . ALA A 1 354 ? -17.013 -19.515 6.935 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A CA 1
ATOM 2763 C C . ALA A 1 354 ? -15.789 -19.564 6.053 1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A C 1
ATOM 2764 O O . ALA A 1 354 ? -15.338 -20.629 5.661 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A O 1
ATOM 2765 C CB . ALA A 1 354 ? -18.268 -19.859 6.127 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A CB 1
ATOM 2766 N N . LEU A 1 355 ? -15.260 -18.390 5.742 1.00 80.12 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A N 1
ATOM 2767 C CA . LEU A 1 355 ? -14.143 -18.263 4.821 1.00 84.70 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A CA 1
ATOM 2768 C C . LEU A 1 355 ? -14.420 -18.882 3.445 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A C 1
ATOM 2769 O O . LEU A 1 355 ? -13.516 -19.423 2.804 1.00 87.52 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A O 1
ATOM 2770 C CB . LEU A 1 355 ? -12.872 -18.826 5.448 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A CB 1
ATOM 2771 C CG . LEU A 1 355 ? -12.456 -18.062 6.709 1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A CG 1
ATOM 2772 C CD1 . LEU A 1 355 ? -11.317 -18.742 7.417 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A CD1 1
ATOM 2773 C CD2 . LEU A 1 355 ? -12.063 -16.636 6.366 1.00 72.65 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A CD2 1
ATOM 2774 N N . GLY A 1 356 ? -15.672 -18.781 2.996 1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A N 1
ATOM 2775 C CA . GLY A 1 356 ? -16.069 -19.221 1.669 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A CA 1
ATOM 2776 C C . GLY A 1 356 ? -16.625 -20.634 1.573 1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A C 1
ATOM 2777 O O . GLY A 1 356 ? -16.818 -21.148 0.474 1.00 69.94 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A O 1
ATOM 2778 N N . ASN A 1 357 ? -16.909 -21.261 2.711 1.00 97.95 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A N 1
ATOM 2779 C CA . ASN A 1 357 ? -17.361 -22.651 2.718 1.00 96.41 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A CA 1
ATOM 2780 C C . ASN A 1 357 ? -18.804 -22.715 3.201 1.00 93.16 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A C 1
ATOM 2781 O O . ASN A 1 357 ? -19.255 -21.812 3.904 1.00 90.79 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A O 1
ATOM 2782 C CB . ASN A 1 357 ? -16.479 -23.523 3.631 1.00 81.13 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A CB 1
ATOM 2783 C CG . ASN A 1 357 ? -15.025 -23.571 3.192 1.00 86.94 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A CG 1
ATOM 2784 O OD1 . ASN A 1 357 ? -14.663 -24.303 2.272 1.00 88.24 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A OD1 1
ATOM 2785 N ND2 . ASN A 1 357 ? -14.179 -22.803 3.868 1.00 90.98 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A ND2 1
ATOM 2786 N N . LEU A 1 358 ? -19.525 -23.768 2.809 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A N 1
ATOM 2787 C CA . LEU A 1 358 ? -20.881 -24.043 3.314 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CA 1
ATOM 2788 C C . LEU A 1 358 ? -20.819 -24.905 4.589 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A C 1
ATOM 2789 O O . LEU A 1 358 ? -20.100 -25.880 4.601 1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A O 1
ATOM 2790 C CB . LEU A 1 358 ? -21.696 -24.774 2.236 1.00 96.69 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CB 1
ATOM 2791 C CG . LEU A 1 358 ? -23.213 -24.893 2.457 1.00 94.95 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CG 1
ATOM 2792 C CD1 . LEU A 1 358 ? -23.900 -23.572 2.174 1.00 91.72 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CD1 1
ATOM 2793 C CD2 . LEU A 1 358 ? -23.846 -25.977 1.611 1.00 96.82 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CD2 1
ATOM 2794 N N . VAL A 1 359 ? -21.570 -24.579 5.644 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A N 1
ATOM 2795 C CA . VAL A 1 359 ? -21.469 -25.306 6.925 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CA 1
ATOM 2796 C C . VAL A 1 359 ? -22.788 -25.970 7.441 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A C 1
ATOM 2797 O O . VAL A 1 359 ? -23.877 -25.503 7.088 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A O 1
ATOM 2798 C CB . VAL A 1 359 ? -20.995 -24.346 8.019 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CB 1
ATOM 2799 C CG1 . VAL A 1 359 ? -19.890 -23.455 7.499 1.00 75.66 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CG1 1
ATOM 2800 C CG2 . VAL A 1 359 ? -22.156 -23.502 8.482 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A CG2 1
ATOM 2801 N N . GLU A 1 360 ? -22.694 -27.031 8.277 1.00 80.70 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A N 1
ATOM 2802 C CA . GLU A 1 360 ? -23.860 -27.536 9.073 1.00 81.35 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A CA 1
ATOM 2803 C C . GLU A 1 360 ? -24.094 -26.698 10.359 1.00 80.99 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A C 1
ATOM 2804 O O . GLU A 1 360 ? -23.217 -26.595 11.217 1.00 83.28 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A O 1
ATOM 2805 C CB . GLU A 1 360 ? -23.795 -29.046 9.435 1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A CB 1
ATOM 2806 C CG . GLU A 1 360 ? -22.548 -29.870 9.030 1.00 346.92 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A CG 1
ATOM 2807 C CD . GLU A 1 360 ? -22.149 -30.892 10.107 1.00 352.96 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A CD 1
ATOM 2808 O OE1 . GLU A 1 360 ? -22.434 -30.613 11.288 1.00 354.74 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A OE1 1
ATOM 2809 O OE2 . GLU A 1 360 ? -21.565 -31.960 9.796 1.00 356.39 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A OE2 1
ATOM 2810 N N . GLY A 1 361 ? -25.284 -26.109 10.478 1.00 239.15 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A N 1
ATOM 2811 C CA . GLY A 1 361 ? -25.567 -25.031 11.422 1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A CA 1
ATOM 2812 C C . GLY A 1 361 ? -25.216 -25.167 12.890 1.00 242.94 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A C 1
ATOM 2813 O O . GLY A 1 361 ? -24.759 -24.220 13.529 1.00 243.30 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A O 1
ATOM 2814 N N . LEU A 1 362 ? -25.423 -26.355 13.423 1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A N 1
ATOM 2815 C CA . LEU A 1 362 ? -25.352 -26.567 14.855 1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CA 1
ATOM 2816 C C . LEU A 1 362 ? -23.932 -26.915 15.361 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A C 1
ATOM 2817 O O . LEU A 1 362 ? -23.751 -27.377 16.500 1.00 136.56 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A O 1
ATOM 2818 C CB . LEU A 1 362 ? -26.406 -27.589 15.290 1.00 197.06 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CB 1
ATOM 2819 C CG . LEU A 1 362 ? -27.833 -27.031 15.407 1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CG 1
ATOM 2820 C CD1 . LEU A 1 362 ? -28.735 -28.056 16.067 1.00 199.40 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CD1 1
ATOM 2821 C CD2 . LEU A 1 362 ? -27.857 -25.724 16.194 1.00 193.43 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CD2 1
ATOM 2822 N N . ASP A 1 363 ? -22.950 -26.762 14.474 1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A N 1
ATOM 2823 C CA . ASP A 1 363 ? -21.532 -26.964 14.781 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A CA 1
ATOM 2824 C C . ASP A 1 363 ? -20.814 -25.612 14.931 1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A C 1
ATOM 2825 O O . ASP A 1 363 ? -20.209 -25.283 15.974 1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A O 1
ATOM 2826 C CB . ASP A 1 363 ? -20.865 -27.770 13.668 1.00 264.80 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A CB 1
ATOM 2827 C CG . ASP A 1 363 ? -19.698 -28.589 14.172 1.00 271.45 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A CG 1
ATOM 2828 O OD1 . ASP A 1 363 ? -19.208 -28.255 15.270 1.00 275.68 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A OD1 1
ATOM 2829 O OD2 . ASP A 1 363 ? -19.272 -29.552 13.494 1.00 273.77 ? ? ? ? ? 1 363 ASP A OD2 1
ATOM 2830 N N . PHE A 1 364 ? -20.872 -24.863 13.833 1.00 94.15 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A N 1
ATOM 2831 C CA . PHE A 1 364 ? -20.175 -23.592 13.645 1.00 92.46 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CA 1
ATOM 2832 C C . PHE A 1 364 ? -20.557 -22.485 14.629 1.00 92.56 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A C 1
ATOM 2833 O O . PHE A 1 364 ? -19.683 -21.885 15.252 1.00 95.12 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A O 1
ATOM 2834 C CB . PHE A 1 364 ? -20.396 -23.095 12.213 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CB 1
ATOM 2835 C CG . PHE A 1 364 ? -19.282 -22.239 11.690 1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CG 1
ATOM 2836 C CD1 . PHE A 1 364 ? -19.515 -20.937 11.255 1.00 111.88 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CD1 1
ATOM 2837 C CD2 . PHE A 1 364 ? -17.992 -22.732 11.650 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CD2 1
ATOM 2838 C CE1 . PHE A 1 364 ? -18.470 -20.147 10.780 1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CE1 1
ATOM 2839 C CE2 . PHE A 1 364 ? -16.945 -21.955 11.181 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CE2 1
ATOM 2840 C CZ . PHE A 1 364 ? -17.181 -20.660 10.745 1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A CZ 1
ATOM 2841 N N . HIS A 1 365 ? -21.849 -22.196 14.763 1.00 74.62 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A N 1
ATOM 2842 C CA . HIS A 1 365 ? -22.266 -21.020 15.523 1.00 74.39 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A CA 1
ATOM 2843 C C . HIS A 1 365 ? -22.058 -21.120 17.025 1.00 79.70 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A C 1
ATOM 2844 O O . HIS A 1 365 ? -21.994 -20.107 17.721 1.00 80.70 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A O 1
ATOM 2845 C CB . HIS A 1 365 ? -23.703 -20.660 15.202 1.00 131.10 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A CB 1
ATOM 2846 C CG . HIS A 1 365 ? -23.885 -20.211 13.796 1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A CG 1
ATOM 2847 N ND1 . HIS A 1 365 ? -25.071 -20.350 13.116 1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A ND1 1
ATOM 2848 C CD2 . HIS A 1 365 ? -23.016 -19.639 12.932 1.00 125.84 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A CD2 1
ATOM 2849 C CE1 . HIS A 1 365 ? -24.930 -19.872 11.892 1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A CE1 1
ATOM 2850 N NE2 . HIS A 1 365 ? -23.692 -19.435 11.756 1.00 122.35 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A NE2 1
ATOM 2851 N N . ARG A 1 366 ? -21.942 -22.333 17.532 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A N 1
ATOM 2852 C CA . ARG A 1 366 ? -21.820 -22.469 18.959 1.00 89.34 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CA 1
ATOM 2853 C C . ARG A 1 366 ? -20.754 -21.496 19.416 1.00 91.50 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A C 1
ATOM 2854 O O . ARG A 1 366 ? -20.926 -20.784 20.399 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A O 1
ATOM 2855 C CB . ARG A 1 366 ? -21.485 -23.910 19.342 1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CB 1
ATOM 2856 C CG . ARG A 1 366 ? -22.648 -24.853 19.098 1.00 189.70 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CG 1
ATOM 2857 C CD . ARG A 1 366 ? -22.322 -26.284 19.468 1.00 195.11 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CD 1
ATOM 2858 N NE . ARG A 1 366 ? -23.418 -27.185 19.119 1.00 194.08 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A NE 1
ATOM 2859 C CZ . ARG A 1 366 ? -23.366 -28.507 19.241 1.00 198.23 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A CZ 1
ATOM 2860 N NH1 . ARG A 1 366 ? -22.267 -29.083 19.707 1.00 203.81 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A NH1 1
ATOM 2861 N NH2 . ARG A 1 366 ? -24.409 -29.252 18.898 1.00 197.38 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A NH2 1
ATOM 2862 N N . PHE A 1 367 ? -19.669 -21.426 18.663 1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A N 1
ATOM 2863 C CA . PHE A 1 367 ? -18.511 -20.684 19.124 1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CA 1
ATOM 2864 C C . PHE A 1 367 ? -18.911 -19.266 19.517 1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A C 1
ATOM 2865 O O . PHE A 1 367 ? -18.540 -18.799 20.585 1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A O 1
ATOM 2866 C CB . PHE A 1 367 ? -17.396 -20.714 18.075 1.00 93.23 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CB 1
ATOM 2867 C CG . PHE A 1 367 ? -16.058 -20.271 18.591 1.00 98.48 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CG 1
ATOM 2868 C CD1 . PHE A 1 367 ? -15.295 -21.092 19.400 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CD1 1
ATOM 2869 C CD2 . PHE A 1 367 ? -15.557 -19.039 18.239 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CD2 1
ATOM 2870 C CE1 . PHE A 1 367 ? -14.073 -20.674 19.855 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CE1 1
ATOM 2871 C CE2 . PHE A 1 367 ? -14.337 -18.622 18.690 1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CE2 1
ATOM 2872 C CZ . PHE A 1 367 ? -13.594 -19.437 19.495 1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A CZ 1
ATOM 2873 N N . TYR A 1 368 ? -19.726 -18.622 18.690 1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A N 1
ATOM 2874 C CA . TYR A 1 368 ? -20.081 -17.212 18.856 1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CA 1
ATOM 2875 C C . TYR A 1 368 ? -20.939 -16.903 20.061 1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A C 1
ATOM 2876 O O . TYR A 1 368 ? -20.726 -15.918 20.761 1.00 115.01 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A O 1
ATOM 2877 C CB . TYR A 1 368 ? -20.762 -16.729 17.592 1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CB 1
ATOM 2878 C CG . TYR A 1 368 ? -19.837 -16.878 16.425 1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CG 1
ATOM 2879 C CD1 . TYR A 1 368 ? -19.861 -17.998 15.624 1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CD1 1
ATOM 2880 C CD2 . TYR A 1 368 ? -18.890 -15.923 16.169 1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CD2 1
ATOM 2881 C CE1 . TYR A 1 368 ? -18.986 -18.127 14.573 1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CE1 1
ATOM 2882 C CE2 . TYR A 1 368 ? -18.020 -16.036 15.131 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CE2 1
ATOM 2883 C CZ . TYR A 1 368 ? -18.063 -17.134 14.335 1.00 117.96 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A CZ 1
ATOM 2884 O OH . TYR A 1 368 ? -17.165 -17.214 13.296 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A OH 1
ATOM 2885 N N . PHE A 1 369 ? -21.904 -17.764 20.314 1.00 144.24 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A N 1
ATOM 2886 C CA . PHE A 1 369 ? -22.736 -17.601 21.482 1.00 148.09 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CA 1
ATOM 2887 C C . PHE A 1 369 ? -21.983 -18.112 22.699 1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A C 1
ATOM 2888 O O . PHE A 1 369 ? -22.492 -18.055 23.821 1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A O 1
ATOM 2889 C CB . PHE A 1 369 ? -24.028 -18.380 21.315 1.00 88.95 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CB 1
ATOM 2890 C CG . PHE A 1 369 ? -24.906 -17.871 20.226 1.00 83.08 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CG 1
ATOM 2891 C CD1 . PHE A 1 369 ? -24.683 -18.226 18.911 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CD1 1
ATOM 2892 C CD2 . PHE A 1 369 ? -25.975 -17.057 20.523 1.00 82.45 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CD2 1
ATOM 2893 C CE1 . PHE A 1 369 ? -25.510 -17.765 17.914 1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CE1 1
ATOM 2894 C CE2 . PHE A 1 369 ? -26.798 -16.595 19.529 1.00 77.94 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CE2 1
ATOM 2895 C CZ . PHE A 1 369 ? -26.566 -16.949 18.224 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A CZ 1
ATOM 2896 N N . GLU A 1 370 ? -20.758 -18.590 22.483 1.00 164.88 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A N 1
ATOM 2897 C CA . GLU A 1 370 ? -20.001 -19.133 23.592 1.00 171.24 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CA 1
ATOM 2898 C C . GLU A 1 370 ? -19.095 -18.040 24.131 1.00 174.45 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A C 1
ATOM 2899 O O . GLU A 1 370 ? -19.488 -17.358 25.070 1.00 177.29 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A O 1
ATOM 2900 C CB . GLU A 1 370 ? -19.223 -20.385 23.176 1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CB 1
ATOM 2901 C CG . GLU A 1 370 ? -20.059 -21.661 23.173 1.00 210.35 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CG 1
ATOM 2902 C CD . GLU A 1 370 ? -19.274 -22.866 22.696 1.00 212.74 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A CD 1
ATOM 2903 O OE1 . GLU A 1 370 ? -18.024 -22.798 22.694 1.00 216.71 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A OE1 1
ATOM 2904 O OE2 . GLU A 1 370 ? -19.908 -23.876 22.315 1.00 212.63 ? ? ? ? ? 1 370 GLU A OE2 1
ATOM 2905 N N . ASN A 1 371 ? -17.940 -17.772 23.534 1.00 167.16 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A N 1
ATOM 2906 C CA . ASN A 1 371 ? -17.322 -16.494 23.865 1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A CA 1
ATOM 2907 C C . ASN A 1 371 ? -16.892 -15.831 22.607 1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A C 1
ATOM 2908 O O . ASN A 1 371 ? -15.796 -16.112 22.082 1.00 165.51 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A O 1
ATOM 2909 C CB . ASN A 1 371 ? -16.110 -16.737 24.732 1.00 419.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A CB 1
ATOM 2910 C CG . ASN A 1 371 ? -16.179 -18.071 25.423 1.00 424.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A CG 1
ATOM 2911 O OD1 . ASN A 1 371 ? -15.325 -18.945 25.226 1.00 427.02 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A OD1 1
ATOM 2912 N ND2 . ASN A 1 371 ? -17.230 -18.251 26.231 1.00 424.69 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A ND2 1
ATOM 2913 N N . LEU A 1 372 ? -17.751 -14.936 22.129 1.00 232.61 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A N 1
ATOM 2914 C CA . LEU A 1 372 ? -17.401 -14.086 21.017 1.00 230.33 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CA 1
ATOM 2915 C C . LEU A 1 372 ? -17.939 -12.681 21.157 1.00 233.29 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A C 1
ATOM 2916 O O . LEU A 1 372 ? -17.267 -11.758 21.623 1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A O 1
ATOM 2917 C CB . LEU A 1 372 ? -18.006 -14.712 19.769 1.00 493.21 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CB 1
ATOM 2918 C CG . LEU A 1 372 ? -17.081 -15.823 19.294 1.00 492.22 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CG 1
ATOM 2919 C CD1 . LEU A 1 372 ? -15.714 -15.227 19.386 1.00 495.65 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CD1 1
ATOM 2920 C CD2 . LEU A 1 372 ? -17.117 -17.077 20.127 1.00 493.93 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A CD2 1
ATOM 2921 N N . TRP A 1 373 ? -19.188 -12.552 20.728 1.00 160.87 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A N 1
ATOM 2922 C CA . TRP A 1 373 ? -20.009 -11.382 20.965 1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CA 1
ATOM 2923 C C . TRP A 1 373 ? -21.100 -11.596 22.002 1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A C 1
ATOM 2924 O O . TRP A 1 373 ? -21.831 -10.660 22.317 1.00 174.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A O 1
ATOM 2925 C CB . TRP A 1 373 ? -20.616 -10.884 19.656 1.00 356.61 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CB 1
ATOM 2926 C CG . TRP A 1 373 ? -19.568 -10.580 18.659 1.00 355.02 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CG 1
ATOM 2927 C CD1 . TRP A 1 373 ? -18.921 -9.394 18.483 1.00 359.70 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CD1 1
ATOM 2928 C CD2 . TRP A 1 373 ? -19.006 -11.489 17.714 1.00 348.49 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CD2 1
ATOM 2929 N NE1 . TRP A 1 373 ? -17.999 -9.504 17.471 1.00 356.56 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A NE1 1
ATOM 2930 C CE2 . TRP A 1 373 ? -18.032 -10.783 16.983 1.00 349.79 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CE2 1
ATOM 2931 C CE3 . TRP A 1 373 ? -19.237 -12.829 17.407 1.00 342.27 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CE3 1
ATOM 2932 C CZ2 . TRP A 1 373 ? -17.291 -11.375 15.967 1.00 345.07 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CZ2 1
ATOM 2933 C CZ3 . TRP A 1 373 ? -18.506 -13.405 16.404 1.00 337.82 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CZ3 1
ATOM 2934 C CH2 . TRP A 1 373 ? -17.544 -12.687 15.694 1.00 339.21 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A CH2 1
ATOM 2935 N N . SER A 1 374 ? -21.236 -12.809 22.531 1.00 332.93 ? ? ? ? ? ? 374 SER A N 1
ATOM 2936 C CA . SER A 1 374 ? -22.399 -13.070 23.362 1.00 334.83 ? ? ? ? ? ? 374 SER A CA 1
ATOM 2937 C C . SER A 1 374 ? -22.252 -12.235 24.620 1.00 340.84 ? ? ? ? ? ? 374 SER A C 1
ATOM 2938 O O . SER A 1 374 ? -21.292 -12.385 25.376 1.00 342.26 ? ? ? ? ? ? 374 SER A O 1
ATOM 2939 C CB . SER A 1 374 ? -22.520 -14.556 23.710 1.00 274.47 ? ? ? ? ? ? 374 SER A CB 1
ATOM 2940 O OG . SER A 1 374 ? -21.313 -15.051 24.263 1.00 275.69 ? ? ? ? ? ? 374 SER A OG 1
ATOM 2941 N N . ARG A 1 375 ? -23.217 -11.350 24.835 1.00 227.35 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A N 1
ATOM 2942 C CA . ARG A 1 375 ? -23.174 -10.431 25.962 1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CA 1
ATOM 2943 C C . ARG A 1 375 ? -21.799 -9.789 26.148 1.00 234.39 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A C 1
ATOM 2944 O O . ARG A 1 375 ? -21.242 -9.837 27.245 1.00 237.77 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A O 1
ATOM 2945 C CB . ARG A 1 375 ? -23.620 -11.134 27.236 1.00 268.82 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CB 1
ATOM 2946 C CG . ARG A 1 375 ? -25.038 -11.612 27.146 1.00 268.10 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CG 1
ATOM 2947 C CD . ARG A 1 375 ? -25.452 -12.305 28.400 1.00 269.84 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CD 1
ATOM 2948 N NE . ARG A 1 375 ? -26.821 -12.774 28.284 1.00 269.03 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A NE 1
ATOM 2949 C CZ . ARG A 1 375 ? -27.458 -13.422 29.247 1.00 270.01 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A CZ 1
ATOM 2950 N NH1 . ARG A 1 375 ? -26.841 -13.671 30.394 1.00 272.91 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A NH1 1
ATOM 2951 N NH2 . ARG A 1 375 ? -28.709 -13.818 29.063 1.00 269.21 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A NH2 1
ATOM 2952 N N . ASN A 1 376 ? -21.254 -9.182 25.090 1.00 302.07 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A N 1
ATOM 2953 C CA . ASN A 1 376 ? -19.899 -8.643 25.194 1.00 303.46 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A CA 1
ATOM 2954 C C . ASN A 1 376 ? -19.784 -7.335 26.012 1.00 309.83 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A C 1
ATOM 2955 O O . ASN A 1 376 ? -19.371 -7.397 27.177 1.00 312.75 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A O 1
ATOM 2956 C CB . ASN A 1 376 ? -19.213 -8.522 23.816 1.00 225.37 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A CB 1
ATOM 2957 C CG . ASN A 1 376 ? -17.706 -8.331 23.941 1.00 224.08 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A CG 1
ATOM 2958 O OD1 . ASN A 1 376 ? -17.111 -8.720 24.948 1.00 226.26 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A OD1 1
ATOM 2959 N ND2 . ASN A 1 376 ? -17.087 -7.726 22.929 1.00 222.67 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A ND2 1
ATOM 2960 N N . SER A 1 377 ? -20.150 -6.174 25.468 1.00 292.93 ? ? ? ? ? ? 377 SER A N 1
ATOM 2961 C CA . SER A 1 377 ? -20.168 -4.955 26.304 1.00 298.88 ? ? ? ? ? ? 377 SER A CA 1
ATOM 2962 C C . SER A 1 377 ? -21.371 -4.013 26.071 1.00 300.41 ? ? ? ? ? ? 377 SER A C 1
ATOM 2963 O O . SER A 1 377 ? -22.195 -3.754 26.965 1.00 300.82 ? ? ? ? ? ? 377 SER A O 1
ATOM 2964 C CB . SER A 1 377 ? -18.821 -4.208 26.242 1.00 339.91 ? ? ? ? ? ? 377 SER A CB 1
ATOM 2965 O OG . SER A 1 377 ? -18.068 -4.638 25.116 1.00 336.52 ? ? ? ? ? ? 377 SER A OG 1
ATOM 2966 N N . LYS A 1 378 ? -21.431 -3.506 24.838 1.00 136.80 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A N 1
ATOM 2967 C CA . LYS A 1 378 ? -22.248 -2.351 24.468 1.00 138.27 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A CA 1
ATOM 2968 C C . LYS A 1 378 ? -23.436 -2.711 23.554 1.00 138.75 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A C 1
ATOM 2969 O O . LYS A 1 378 ? -23.403 -3.720 22.844 1.00 134.98 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A O 1
ATOM 2970 C CB . LYS A 1 378 ? -21.344 -1.352 23.745 1.00 316.59 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A CB 1
ATOM 2971 C CG . LYS A 1 378 ? -19.893 -1.354 24.259 1.00 314.66 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A CG 1
ATOM 2972 C CD . LYS A 1 378 ? -19.725 -0.466 25.494 1.00 319.41 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A CD 1
ATOM 2973 C CE . LYS A 1 378 ? -18.280 -0.438 26.011 1.00 320.26 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A CE 1
ATOM 2974 N NZ . LYS A 1 378 ? -17.279 0.072 25.025 1.00 317.06 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A NZ 1
ATOM 2975 N N . PRO A 1 379 ? -24.506 -1.896 23.581 1.00 167.78 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A N 1
ATOM 2976 C CA . PRO A 1 379 ? -25.617 -2.202 22.677 1.00 169.42 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A CA 1
ATOM 2977 C C . PRO A 1 379 ? -25.261 -1.900 21.249 1.00 168.93 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A C 1
ATOM 2978 O O . PRO A 1 379 ? -24.721 -0.836 20.935 1.00 168.76 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A O 1
ATOM 2979 C CB . PRO A 1 379 ? -26.712 -1.230 23.112 1.00 355.27 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A CB 1
ATOM 2980 C CG . PRO A 1 379 ? -26.347 -0.846 24.464 1.00 354.33 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A CG 1
ATOM 2981 C CD . PRO A 1 379 ? -24.858 -0.806 24.499 1.00 351.89 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A CD 1
ATOM 2982 N N . VAL A 1 380 ? -25.593 -2.831 20.376 1.00 153.25 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A N 1
ATOM 2983 C CA . VAL A 1 380 ? -25.447 -2.579 18.969 1.00 150.46 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A CA 1
ATOM 2984 C C . VAL A 1 380 ? -26.835 -2.502 18.383 1.00 149.92 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A C 1
ATOM 2985 O O . VAL A 1 380 ? -27.520 -3.517 18.235 1.00 149.12 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A O 1
ATOM 2986 C CB . VAL A 1 380 ? -24.680 -3.688 18.296 1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A CB 1
ATOM 2987 C CG1 . VAL A 1 380 ? -24.413 -3.304 16.856 1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A CG1 1
ATOM 2988 C CG2 . VAL A 1 380 ? -23.388 -3.927 19.051 1.00 123.70 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A CG2 1
ATOM 2989 N N . HIS A 1 381 ? -27.250 -1.292 18.033 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A N 1
ATOM 2990 C CA . HIS A 1 381 ? -28.611 -1.102 17.569 1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A CA 1
ATOM 2991 C C . HIS A 1 381 ? -28.746 -1.603 16.130 1.00 99.61 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A C 1
ATOM 2992 O O . HIS A 1 381 ? -28.024 -1.177 15.225 1.00 95.79 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A O 1
ATOM 2993 C CB . HIS A 1 381 ? -29.038 0.358 17.729 1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A CB 1
ATOM 2994 C CG . HIS A 1 381 ? -30.371 0.668 17.123 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A CG 1
ATOM 2995 N ND1 . HIS A 1 381 ? -30.529 0.920 15.778 1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A ND1 1
ATOM 2996 C CD2 . HIS A 1 381 ? -31.604 0.771 17.675 1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A CD2 1
ATOM 2997 C CE1 . HIS A 1 381 ? -31.803 1.161 15.525 1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A CE1 1
ATOM 2998 N NE2 . HIS A 1 381 ? -32.477 1.077 16.659 1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A NE2 1
ATOM 2999 N N . THR A 1 382 ? -29.655 -2.545 15.929 1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 382 THR A N 1
ATOM 3000 C CA . THR A 1 382 ? -29.772 -3.165 14.626 1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 382 THR A CA 1
ATOM 3001 C C . THR A 1 382 ? -30.913 -2.590 13.813 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 382 THR A C 1
ATOM 3002 O O . THR A 1 382 ? -32.042 -2.489 14.285 1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 382 THR A O 1
ATOM 3003 C CB . THR A 1 382 ? -29.945 -4.676 14.725 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 382 THR A CB 1
ATOM 3004 O OG1 . THR A 1 382 ? -28.696 -5.275 15.088 1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 382 THR A OG1 1
ATOM 3005 C CG2 . THR A 1 382 ? -30.374 -5.223 13.378 1.00 67.19 ? ? ? ? ? ? 382 THR A CG2 1
ATOM 3006 N N . THR A 1 383 ? -30.602 -2.222 12.579 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 383 THR A N 1
ATOM 3007 C CA . THR A 1 383 ? -31.584 -1.660 11.680 1.00 79.58 ? ? ? ? ? ? 383 THR A CA 1
ATOM 3008 C C . THR A 1 383 ? -31.764 -2.619 10.528 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 383 THR A C 1
ATOM 3009 O O . THR A 1 383 ? -30.801 -3.215 10.061 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 383 THR A O 1
ATOM 3010 C CB . THR A 1 383 ? -31.111 -0.311 11.169 1.00 74.60 ? ? ? ? ? ? 383 THR A CB 1
ATOM 3011 O OG1 . THR A 1 383 ? -30.994 0.588 12.279 1.00 77.98 ? ? ? ? ? ? 383 THR A OG1 1
ATOM 3012 C CG2 . THR A 1 383 ? -32.089 0.243 10.160 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 383 THR A CG2 1
ATOM 3013 N N . ILE A 1 384 ? -33.001 -2.795 10.094 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A N 1
ATOM 3014 C CA . ILE A 1 384 ? -33.282 -3.718 9.014 1.00 71.05 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CA 1
ATOM 3015 C C . ILE A 1 384 ? -33.999 -2.969 7.923 1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A C 1
ATOM 3016 O O . ILE A 1 384 ? -35.116 -2.511 8.123 1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A O 1
ATOM 3017 C CB . ILE A 1 384 ? -34.164 -4.870 9.490 1.00 89.29 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CB 1
ATOM 3018 C CG1 . ILE A 1 384 ? -33.465 -5.634 10.619 1.00 93.65 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CG1 1
ATOM 3019 C CG2 . ILE A 1 384 ? -34.485 -5.787 8.329 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CG2 1
ATOM 3020 C CD1 . ILE A 1 384 ? -34.409 -6.398 11.537 1.00 98.14 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A CD1 1
ATOM 3021 N N . LEU A 1 385 ? -33.370 -2.857 6.762 1.00 87.45 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A N 1
ATOM 3022 C CA . LEU A 1 385 ? -33.909 -2.028 5.692 1.00 84.77 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CA 1
ATOM 3023 C C . LEU A 1 385 ? -34.557 -2.854 4.593 1.00 80.20 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A C 1
ATOM 3024 O O . LEU A 1 385 ? -34.180 -4.002 4.367 1.00 76.45 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A O 1
ATOM 3025 C CB . LEU A 1 385 ? -32.813 -1.148 5.095 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CB 1
ATOM 3026 C CG . LEU A 1 385 ? -32.094 -0.336 6.167 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CG 1
ATOM 3027 C CD1 . LEU A 1 385 ? -30.810 0.235 5.650 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD1 1
ATOM 3028 C CD2 . LEU A 1 385 ? -32.985 0.768 6.639 1.00 84.21 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A CD2 1
ATOM 3029 N N . ASN A 1 386 ? -35.568 -2.271 3.951 1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A N 1
ATOM 3030 C CA . ASN A 1 386 ? -36.162 -2.823 2.737 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CA 1
ATOM 3031 C C . ASN A 1 386 ? -36.161 -4.345 2.718 1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A C 1
ATOM 3032 O O . ASN A 1 386 ? -35.654 -4.952 1.775 1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A O 1
ATOM 3033 C CB . ASN A 1 386 ? -35.454 -2.287 1.485 1.00 197.42 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CB 1
ATOM 3034 C CG . ASN A 1 386 ? -35.331 -0.773 1.480 1.00 201.01 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A CG 1
ATOM 3035 O OD1 . ASN A 1 386 ? -34.230 -0.230 1.365 1.00 200.21 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A OD1 1
ATOM 3036 N ND2 . ASN A 1 386 ? -36.461 -0.083 1.600 1.00 205.54 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A ND2 1
ATOM 3037 N N . PRO A 1 387 ? -36.708 -4.977 3.768 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A N 1
ATOM 3038 C CA . PRO A 1 387 ? -36.822 -6.422 3.620 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CA 1
ATOM 3039 C C . PRO A 1 387 ? -37.735 -6.729 2.450 1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A C 1
ATOM 3040 O O . PRO A 1 387 ? -38.509 -5.873 2.034 1.00 104.47 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A O 1
ATOM 3041 C CB . PRO A 1 387 ? -37.465 -6.860 4.935 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CB 1
ATOM 3042 C CG . PRO A 1 387 ? -38.073 -5.652 5.500 1.00 76.89 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CG 1
ATOM 3043 C CD . PRO A 1 387 ? -37.218 -4.518 5.068 1.00 76.59 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CD 1
ATOM 3044 N N . HIS A 1 388 ? -37.619 -7.934 1.915 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A N 1
ATOM 3045 C CA . HIS A 1 388 ? -38.415 -8.373 0.785 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CA 1
ATOM 3046 C C . HIS A 1 388 ? -38.720 -9.842 1.055 1.00 85.57 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A C 1
ATOM 3047 O O . HIS A 1 388 ? -37.841 -10.578 1.514 1.00 82.88 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A O 1
ATOM 3048 C CB . HIS A 1 388 ? -37.609 -8.202 -0.504 1.00 94.01 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CB 1
ATOM 3049 C CG . HIS A 1 388 ? -38.406 -8.408 -1.754 1.00 97.82 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CG 1
ATOM 3050 N ND1 . HIS A 1 388 ? -39.102 -9.565 -2.008 1.00 99.44 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A ND1 1
ATOM 3051 C CD2 . HIS A 1 388 ? -38.604 -7.600 -2.823 1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CD2 1
ATOM 3052 C CE1 . HIS A 1 388 ? -39.706 -9.465 -3.183 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CE1 1
ATOM 3053 N NE2 . HIS A 1 388 ? -39.420 -8.283 -3.694 1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A NE2 1
ATOM 3054 N N . ILE A 1 389 ? -39.953 -10.280 0.809 1.00 79.72 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A N 1
ATOM 3055 C CA . ILE A 1 389 ? -40.313 -11.661 1.151 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CA 1
ATOM 3056 C C . ILE A 1 389 ? -40.905 -12.465 0.008 1.00 83.90 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A C 1
ATOM 3057 O O . ILE A 1 389 ? -41.803 -12.000 -0.683 1.00 86.83 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A O 1
ATOM 3058 C CB . ILE A 1 389 ? -41.277 -11.732 2.356 1.00 81.25 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CB 1
ATOM 3059 C CG1 . ILE A 1 389 ? -40.662 -10.996 3.550 1.00 78.75 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CG1 1
ATOM 3060 C CG2 . ILE A 1 389 ? -41.619 -13.193 2.681 1.00 80.96 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CG2 1
ATOM 3061 C CD1 . ILE A 1 389 ? -41.314 -11.274 4.862 1.00 80.21 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A CD1 1
ATOM 3062 N N . HIS A 1 390 ? -40.401 -13.677 -0.183 1.00 78.91 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A N 1
ATOM 3063 C CA . HIS A 1 390 ? -41.002 -14.579 -1.148 1.00 81.97 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CA 1
ATOM 3064 C C . HIS A 1 390 ? -41.799 -15.656 -0.438 1.00 83.54 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A C 1
ATOM 3065 O O . HIS A 1 390 ? -41.265 -16.357 0.419 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A O 1
ATOM 3066 C CB . HIS A 1 390 ? -39.944 -15.216 -2.044 1.00 91.91 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CB 1
ATOM 3067 C CG . HIS A 1 390 ? -39.316 -14.257 -2.995 1.00 86.59 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CG 1
ATOM 3068 N ND1 . HIS A 1 390 ? -39.983 -13.738 -4.088 1.00 90.41 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A ND1 1
ATOM 3069 C CD2 . HIS A 1 390 ? -38.083 -13.700 -3.017 1.00 81.05 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CD2 1
ATOM 3070 C CE1 . HIS A 1 390 ? -39.191 -12.908 -4.734 1.00 89.14 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A CE1 1
ATOM 3071 N NE2 . HIS A 1 390 ? -38.026 -12.868 -4.104 1.00 83.62 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A NE2 1
ATOM 3072 N N . LEU A 1 391 ? -43.078 -15.783 -0.795 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A N 1
ATOM 3073 C CA . LEU A 1 391 ? -43.926 -16.856 -0.271 1.00 92.01 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CA 1
ATOM 3074 C C . LEU A 1 391 ? -44.130 -17.966 -1.313 1.00 94.24 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A C 1
ATOM 3075 O O . LEU A 1 391 ? -44.724 -17.721 -2.366 1.00 98.94 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A O 1
ATOM 3076 C CB . LEU A 1 391 ? -45.280 -16.289 0.178 1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CB 1
ATOM 3077 C CG . LEU A 1 391 ? -45.245 -15.411 1.433 1.00 106.52 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CG 1
ATOM 3078 C CD1 . LEU A 1 391 ? -46.628 -14.912 1.839 1.00 110.90 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CD1 1
ATOM 3079 C CD2 . LEU A 1 391 ? -44.608 -16.187 2.566 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CD2 1
ATOM 3080 N N . MET A 1 392 ? -43.615 -19.169 -1.043 1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 392 MET A N 1
ATOM 3081 C CA . MET A 1 392 ? -43.853 -20.310 -1.929 1.00 130.86 ? ? ? ? ? ? 392 MET A CA 1
ATOM 3082 C C . MET A 1 392 ? -44.671 -21.348 -1.162 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 392 MET A C 1
ATOM 3083 O O . MET A 1 392 ? -44.137 -22.115 -0.330 1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 392 MET A O 1
ATOM 3084 C CB . MET A 1 392 ? -42.511 -20.890 -2.406 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 392 MET A CB 1
ATOM 3085 C CG . MET A 1 392 ? -41.412 -19.805 -2.503 1.00 84.45 ? ? ? ? ? ? 392 MET A CG 1
ATOM 3086 S SD . MET A 1 392 ? -39.767 -20.218 -1.885 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 392 MET A SD 1
ATOM 3087 C CE . MET A 1 392 ? -39.898 -19.739 -0.187 1.00 75.55 ? ? ? ? ? ? 392 MET A CE 1
ATOM 3088 N N . GLY A 1 393 ? -45.966 -21.381 -1.472 1.00 144.74 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A N 1
ATOM 3089 C CA . GLY A 1 393 ? -46.869 -22.313 -0.834 1.00 147.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A CA 1
ATOM 3090 C C . GLY A 1 393 ? -46.955 -22.070 0.658 1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A C 1
ATOM 3091 O O . GLY A 1 393 ? -46.258 -21.219 1.214 1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A O 1
ATOM 3092 N N . ASP A 1 394 ? -47.775 -22.886 1.304 1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A N 1
ATOM 3093 C CA . ASP A 1 394 ? -48.135 -22.745 2.710 1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A CA 1
ATOM 3094 C C . ASP A 1 394 ? -47.006 -22.937 3.711 1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A C 1
ATOM 3095 O O . ASP A 1 394 ? -46.980 -22.270 4.742 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A O 1
ATOM 3096 C CB . ASP A 1 394 ? -49.258 -23.729 3.038 1.00 248.93 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A CB 1
ATOM 3097 C CG . ASP A 1 394 ? -50.487 -23.502 2.188 1.00 253.86 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A CG 1
ATOM 3098 O OD1 . ASP A 1 394 ? -50.699 -22.343 1.781 1.00 255.13 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A OD1 1
ATOM 3099 O OD2 . ASP A 1 394 ? -51.233 -24.470 1.920 1.00 257.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A OD2 1
ATOM 3100 N N . GLU A 1 395 ? -46.101 -23.869 3.439 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A N 1
ATOM 3101 C CA . GLU A 1 395 ? -45.094 -24.222 4.437 1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CA 1
ATOM 3102 C C . GLU A 1 395 ? -43.710 -23.593 4.287 1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A C 1
ATOM 3103 O O . GLU A 1 395 ? -42.856 -23.793 5.145 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A O 1
ATOM 3104 C CB . GLU A 1 395 ? -44.969 -25.738 4.542 1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CB 1
ATOM 3105 C CG . GLU A 1 395 ? -46.300 -26.413 4.767 1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CG 1
ATOM 3106 C CD . GLU A 1 395 ? -46.174 -27.771 5.426 1.00 173.31 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CD 1
ATOM 3107 O OE1 . GLU A 1 395 ? -45.106 -28.410 5.308 1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A OE1 1
ATOM 3108 O OE2 . GLU A 1 395 ? -47.155 -28.196 6.069 1.00 177.42 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A OE2 1
ATOM 3109 N N . SER A 1 396 ? -43.480 -22.827 3.228 1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 396 SER A N 1
ATOM 3110 C CA . SER A 1 396 ? -42.129 -22.328 2.973 1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 396 SER A CA 1
ATOM 3111 C C . SER A 1 396 ? -42.075 -20.841 2.644 1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A C 1
ATOM 3112 O O . SER A 1 396 ? -43.080 -20.243 2.270 1.00 139.80 ? ? ? ? ? ? 396 SER A O 1
ATOM 3113 C CB . SER A 1 396 ? -41.477 -23.120 1.845 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A CB 1
ATOM 3114 O OG . SER A 1 396 ? -42.146 -22.874 0.624 1.00 172.99 ? ? ? ? ? ? 396 SER A OG 1
ATOM 3115 N N . ALA A 1 397 ? -40.890 -20.254 2.773 1.00 76.77 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A N 1
ATOM 3116 C CA . ALA A 1 397 ? -40.704 -18.823 2.527 1.00 75.84 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A CA 1
ATOM 3117 C C . ALA A 1 397 ? -39.252 -18.443 2.740 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A C 1
ATOM 3118 O O . ALA A 1 397 ? -38.493 -19.189 3.353 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A O 1
ATOM 3119 C CB . ALA A 1 397 ? -41.615 -17.985 3.414 1.00 78.98 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A CB 1
ATOM 3120 N N . CYS A 1 398 ? -38.869 -17.287 2.219 1.00 69.70 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A N 1
ATOM 3121 C CA . CYS A 1 398 ? -37.485 -16.855 2.269 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A CA 1
ATOM 3122 C C . CYS A 1 398 ? -37.485 -15.350 2.334 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A C 1
ATOM 3123 O O . CYS A 1 398 ? -38.330 -14.714 1.721 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A O 1
ATOM 3124 C CB . CYS A 1 398 ? -36.725 -17.341 1.030 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A CB 1
ATOM 3125 S SG . CYS A 1 398 ? -37.208 -16.579 -0.538 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A SG 1
ATOM 3126 N N . ILE A 1 399 ? -36.547 -14.769 3.070 1.00 93.03 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A N 1
ATOM 3127 C CA . ILE A 1 399 ? -36.569 -13.327 3.255 1.00 94.92 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A CA 1
ATOM 3128 C C . ILE A 1 399 ? -35.210 -12.673 3.071 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A C 1
ATOM 3129 O O . ILE A 1 399 ? -34.220 -13.113 3.647 1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A O 1
ATOM 3130 C CB . ILE A 1 399 ? -37.120 -12.970 4.622 1.00 66.08 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A CB 1
ATOM 3131 C CG1 . ILE A 1 399 ? -37.250 -11.459 4.735 1.00 67.53 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A CG1 1
ATOM 3132 C CG2 . ILE A 1 399 ? -36.236 -13.526 5.723 1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A CG2 1
ATOM 3133 C CD1 . ILE A 1 399 ? -37.875 -11.021 6.022 1.00 71.88 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A CD1 1
ATOM 3134 N N . ALA A 1 400 ? -35.174 -11.619 2.263 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A N 1
ATOM 3135 C CA . ALA A 1 400 ? -33.921 -10.971 1.905 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A CA 1
ATOM 3136 C C . ALA A 1 400 ? -33.912 -9.528 2.384 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A C 1
ATOM 3137 O O . ALA A 1 400 ? -34.821 -8.765 2.089 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A O 1
ATOM 3138 C CB . ALA A 1 400 ? -33.706 -11.038 0.398 1.00 215.13 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A CB 1
ATOM 3139 N N . TYR A 1 401 ? -32.878 -9.148 3.118 1.00 100.37 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A N 1
ATOM 3140 C CA . TYR A 1 401 ? -32.844 -7.831 3.744 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CA 1
ATOM 3141 C C . TYR A 1 401 ? -31.412 -7.354 3.981 1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A C 1
ATOM 3142 O O . TYR A 1 401 ? -30.462 -8.129 3.886 1.00 99.98 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A O 1
ATOM 3143 C CB . TYR A 1 401 ? -33.618 -7.857 5.068 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CB 1
ATOM 3144 C CG . TYR A 1 401 ? -33.044 -8.829 6.054 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CG 1
ATOM 3145 C CD1 . TYR A 1 401 ? -32.380 -8.403 7.186 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CD1 1
ATOM 3146 C CD2 . TYR A 1 401 ? -33.136 -10.178 5.829 1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CD2 1
ATOM 3147 C CE1 . TYR A 1 401 ? -31.841 -9.315 8.080 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CE1 1
ATOM 3148 C CE2 . TYR A 1 401 ? -32.600 -11.092 6.708 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CE2 1
ATOM 3149 C CZ . TYR A 1 401 ? -31.954 -10.665 7.829 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A CZ 1
ATOM 3150 O OH . TYR A 1 401 ? -31.432 -11.613 8.684 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A OH 1
ATOM 3151 N N . ILE A 1 402 ? -31.272 -6.066 4.275 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A N 1
ATOM 3152 C CA . ILE A 1 402 ? -29.993 -5.469 4.614 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CA 1
ATOM 3153 C C . ILE A 1 402 ? -30.000 -5.081 6.076 1.00 67.85 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A C 1
ATOM 3154 O O . ILE A 1 402 ? -30.796 -4.240 6.475 1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A O 1
ATOM 3155 C CB . ILE A 1 402 ? -29.788 -4.185 3.823 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CB 1
ATOM 3156 C CG1 . ILE A 1 402 ? -29.964 -4.454 2.330 1.00 81.51 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG1 1
ATOM 3157 C CG2 . ILE A 1 402 ? -28.431 -3.574 4.130 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG2 1
ATOM 3158 C CD1 . ILE A 1 402 ? -29.582 -3.279 1.463 1.00 82.36 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CD1 1
ATOM 3159 N N . ARG A 1 403 ? -29.124 -5.684 6.875 1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A N 1
ATOM 3160 C CA . ARG A 1 403 ? -29.048 -5.375 8.302 1.00 85.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CA 1
ATOM 3161 C C . ARG A 1 403 ? -27.872 -4.458 8.628 1.00 90.15 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A C 1
ATOM 3162 O O . ARG A 1 403 ? -26.714 -4.834 8.450 1.00 88.44 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A O 1
ATOM 3163 C CB . ARG A 1 403 ? -28.930 -6.649 9.133 1.00 156.16 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CB 1
ATOM 3164 C CG . ARG A 1 403 ? -28.824 -6.392 10.628 1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CG 1
ATOM 3165 C CD . ARG A 1 403 ? -28.313 -7.615 11.350 1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CD 1
ATOM 3166 N NE . ARG A 1 403 ? -27.015 -8.016 10.829 1.00 160.51 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NE 1
ATOM 3167 C CZ . ARG A 1 403 ? -26.371 -9.115 11.201 1.00 156.57 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A CZ 1
ATOM 3168 N NH1 . ARG A 1 403 ? -25.188 -9.403 10.670 1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NH1 1
ATOM 3169 N NH2 . ARG A 1 403 ? -26.912 -9.929 12.098 1.00 158.14 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A NH2 1
ATOM 3170 N N . ILE A 1 404 ? -28.178 -3.258 9.116 1.00 84.59 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A N 1
ATOM 3171 C CA . ILE A 1 404 ? -27.163 -2.282 9.500 1.00 89.24 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A CA 1
ATOM 3172 C C . ILE A 1 404 ? -27.041 -2.248 11.020 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A C 1
ATOM 3173 O O . ILE A 1 404 ? -28.049 -2.170 11.724 1.00 99.71 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A O 1
ATOM 3174 C CB . ILE A 1 404 ? -27.536 -0.910 8.981 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A CB 1
ATOM 3175 C CG1 . ILE A 1 404 ? -27.334 -0.862 7.473 1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A CG1 1
ATOM 3176 C CG2 . ILE A 1 404 ? -26.733 0.154 9.669 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A CG2 1
ATOM 3177 C CD1 . ILE A 1 404 ? -28.004 0.319 6.839 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A CD1 1
ATOM 3178 N N . THR A 1 405 ? -25.808 -2.297 11.519 1.00 68.97 ? ? ? ? ? ? 405 THR A N 1
ATOM 3179 C CA . THR A 1 405 ? -25.543 -2.599 12.925 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 405 THR A CA 1
ATOM 3180 C C . THR A 1 405 ? -24.650 -1.539 13.587 1.00 78.77 ? ? ? ? ? ? 405 THR A C 1
ATOM 3181 O O . THR A 1 405 ? -23.484 -1.392 13.220 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 405 THR A O 1
ATOM 3182 C CB . THR A 1 405 ? -24.851 -3.972 13.016 1.00 80.37 ? ? ? ? ? ? 405 THR A CB 1
ATOM 3183 O OG1 . THR A 1 405 ? -25.254 -4.790 11.904 1.00 74.67 ? ? ? ? ? ? 405 THR A OG1 1
ATOM 3184 C CG2 . THR A 1 405 ? -25.205 -4.676 14.312 1.00 85.71 ? ? ? ? ? ? 405 THR A CG2 1
ATOM 3185 N N . GLN A 1 406 ? -25.190 -0.808 14.562 1.00 90.88 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A N 1
ATOM 3186 C CA . GLN A 1 406 ? -24.455 0.295 15.196 1.00 93.11 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A CA 1
ATOM 3187 C C . GLN A 1 406 ? -23.845 -0.101 16.534 1.00 97.68 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A C 1
ATOM 3188 O O . GLN A 1 406 ? -24.556 -0.254 17.524 1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A O 1
ATOM 3189 C CB . GLN A 1 406 ? -25.379 1.480 15.449 1.00 82.25 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A CB 1
ATOM 3190 C CG . GLN A 1 406 ? -25.943 2.108 14.219 1.00 81.29 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A CG 1
ATOM 3191 C CD . GLN A 1 406 ? -27.077 3.032 14.559 1.00 84.68 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A CD 1
ATOM 3192 O OE1 . GLN A 1 406 ? -28.244 2.650 14.490 1.00 84.10 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A OE1 1
ATOM 3193 N NE2 . GLN A 1 406 ? -26.744 4.256 14.952 1.00 88.80 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A NE2 1
ATOM 3194 N N . TYR A 1 407 ? -22.523 -0.210 16.583 1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A N 1
ATOM 3195 C CA . TYR A 1 407 ? -21.871 -0.730 17.776 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CA 1
ATOM 3196 C C . TYR A 1 407 ? -20.695 0.106 18.237 1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A C 1
ATOM 3197 O O . TYR A 1 407 ? -20.209 0.983 17.523 1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A O 1
ATOM 3198 C CB . TYR A 1 407 ? -21.368 -2.133 17.504 1.00 91.84 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CB 1
ATOM 3199 C CG . TYR A 1 407 ? -20.386 -2.162 16.371 1.00 88.01 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CG 1
ATOM 3200 C CD1 . TYR A 1 407 ? -19.021 -2.131 16.615 1.00 88.75 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CD1 1
ATOM 3201 C CD2 . TYR A 1 407 ? -20.820 -2.186 15.051 1.00 84.08 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CD2 1
ATOM 3202 C CE1 . TYR A 1 407 ? -18.099 -2.144 15.572 1.00 85.87 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CE1 1
ATOM 3203 C CE2 . TYR A 1 407 ? -19.912 -2.202 13.998 1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CE2 1
ATOM 3204 C CZ . TYR A 1 407 ? -18.547 -2.181 14.264 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A CZ 1
ATOM 3205 O OH . TYR A 1 407 ? -17.633 -2.197 13.226 1.00 79.82 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A OH 1
ATOM 3206 N N . LEU A 1 408 ? -20.237 -0.190 19.445 1.00 125.25 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A N 1
ATOM 3207 C CA . LEU A 1 408 ? -19.009 0.385 19.961 1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CA 1
ATOM 3208 C C . LEU A 1 408 ? -17.850 -0.595 19.735 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A C 1
ATOM 3209 O O . LEU A 1 408 ? -17.931 -1.763 20.124 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A O 1
ATOM 3210 C CB . LEU A 1 408 ? -19.167 0.695 21.448 1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CB 1
ATOM 3211 C CG . LEU A 1 408 ? -20.140 1.825 21.784 1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CG 1
ATOM 3212 C CD1 . LEU A 1 408 ? -20.343 1.983 23.292 1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD1 1
ATOM 3213 C CD2 . LEU A 1 408 ? -19.641 3.120 21.167 1.00 140.76 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD2 1
ATOM 3214 N N . ASP A 1 409 ? -16.776 -0.136 19.092 1.00 151.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A N 1
ATOM 3215 C CA . ASP A 1 409 ? -15.612 -1.006 18.868 1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A CA 1
ATOM 3216 C C . ASP A 1 409 ? -14.704 -1.034 20.093 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A C 1
ATOM 3217 O O . ASP A 1 409 ? -15.056 -0.484 21.149 1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A O 1
ATOM 3218 C CB . ASP A 1 409 ? -14.846 -0.632 17.584 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A CB 1
ATOM 3219 C CG . ASP A 1 409 ? -14.242 0.771 17.630 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A CG 1
ATOM 3220 O OD1 . ASP A 1 409 ? -14.168 1.427 16.568 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A OD1 1
ATOM 3221 O OD2 . ASP A 1 409 ? -13.823 1.216 18.720 1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A OD2 1
ATOM 3222 N N . ALA A 1 410 ? -13.551 -1.680 19.971 1.00 140.55 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A N 1
ATOM 3223 C CA . ALA A 1 410 ? -12.650 -1.785 21.109 1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A CA 1
ATOM 3224 C C . ALA A 1 410 ? -12.255 -0.428 21.655 1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A C 1
ATOM 3225 O O . ALA A 1 410 ? -12.234 -0.225 22.873 1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A O 1
ATOM 3226 C CB . ALA A 1 410 ? -11.400 -2.535 20.706 1.00 249.45 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A CB 1
ATOM 3227 N N . GLY A 1 411 ? -11.932 0.491 20.749 1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A N 1
ATOM 3228 C CA . GLY A 1 411 ? -11.483 1.808 21.142 1.00 213.50 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A CA 1
ATOM 3229 C C . GLY A 1 411 ? -12.563 2.445 21.973 1.00 216.69 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A C 1
ATOM 3230 O O . GLY A 1 411 ? -12.300 3.326 22.780 1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A O 1
ATOM 3231 N N . GLY A 1 412 ? -13.779 1.946 21.801 1.00 131.88 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A N 1
ATOM 3232 C CA . GLY A 1 412 ? -14.940 2.549 22.410 1.00 131.53 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A CA 1
ATOM 3233 C C . GLY A 1 412 ? -15.654 3.429 21.391 1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A C 1
ATOM 3234 O O . GLY A 1 412 ? -16.791 3.831 21.610 1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A O 1
ATOM 3235 N N . ILE A 1 413 ? -14.968 3.781 20.303 1.00 262.20 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A N 1
ATOM 3236 C CA . ILE A 1 413 ? -15.574 4.486 19.178 1.00 261.62 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A CA 1
ATOM 3237 C C . ILE A 1 413 ? -16.662 3.571 18.650 1.00 261.34 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A C 1
ATOM 3238 O O . ILE A 1 413 ? -16.513 2.357 18.703 1.00 261.60 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A O 1
ATOM 3239 C CB . ILE A 1 413 ? -14.555 4.678 18.040 1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A CB 1
ATOM 3240 C CG1 . ILE A 1 413 ? -13.524 5.754 18.370 1.00 154.31 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A CG1 1
ATOM 3241 C CG2 . ILE A 1 413 ? -15.236 5.048 16.744 1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A CG2 1
ATOM 3242 C CD1 . ILE A 1 413 ? -12.756 6.211 17.133 1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A CD1 1
ATOM 3243 N N . PRO A 1 414 ? -17.769 4.152 18.171 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A N 1
ATOM 3244 C CA . PRO A 1 414 ? -18.902 3.599 17.420 1.00 98.32 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A CA 1
ATOM 3245 C C . PRO A 1 414 ? -18.539 3.321 15.982 1.00 94.27 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A C 1
ATOM 3246 O O . PRO A 1 414 ? -17.896 4.162 15.360 1.00 95.96 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A O 1
ATOM 3247 C CB . PRO A 1 414 ? -19.831 4.788 17.319 1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A CB 1
ATOM 3248 C CG . PRO A 1 414 ? -18.892 5.938 17.261 1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A CG 1
ATOM 3249 C CD . PRO A 1 414 ? -17.903 5.603 18.319 1.00 118.19 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A CD 1
ATOM 3250 N N . ARG A 1 415 ? -19.003 2.214 15.427 1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A N 1
ATOM 3251 C CA . ARG A 1 415 ? -18.927 2.038 13.990 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A CA 1
ATOM 3252 C C . ARG A 1 415 ? -20.247 1.496 13.463 1.00 99.22 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A C 1
ATOM 3253 O O . ARG A 1 415 ? -21.111 1.067 14.231 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A O 1
ATOM 3254 C CB . ARG A 1 415 ? -17.774 1.112 13.613 1.00 222.58 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A CB 1
ATOM 3255 C CG . ARG A 1 415 ? -16.428 1.605 14.076 1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A CG 1
ATOM 3256 C CD . ARG A 1 415 ? -16.145 2.981 13.512 1.00 223.79 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A CD 1
ATOM 3257 N NE . ARG A 1 415 ? -14.868 3.500 13.988 1.00 224.45 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A NE 1
ATOM 3258 C CZ . ARG A 1 415 ? -14.407 4.720 13.728 1.00 223.73 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A CZ 1
ATOM 3259 N NH1 . ARG A 1 415 ? -15.122 5.566 12.996 1.00 222.27 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A NH1 1
ATOM 3260 N NH2 . ARG A 1 415 ? -13.229 5.096 14.208 1.00 224.29 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A NH2 1
ATOM 3261 N N . THR A 1 416 ? -20.399 1.532 12.144 1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 416 THR A N 1
ATOM 3262 C CA . THR A 1 416 ? -21.560 0.962 11.487 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 416 THR A CA 1
ATOM 3263 C C . THR A 1 416 ? -21.107 -0.173 10.585 1.00 96.72 ? ? ? ? ? ? 416 THR A C 1
ATOM 3264 O O . THR A 1 416 ? -20.027 -0.113 10.007 1.00 94.76 ? ? ? ? ? ? 416 THR A O 1
ATOM 3265 C CB . THR A 1 416 ? -22.254 2.004 10.610 1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 416 THR A CB 1
ATOM 3266 O OG1 . THR A 1 416 ? -22.587 3.153 11.396 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 416 THR A OG1 1
ATOM 3267 C CG2 . THR A 1 416 ? -23.510 1.428 10.018 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 416 THR A CG2 1
ATOM 3268 N N . ALA A 1 417 ? -21.917 -1.212 10.454 1.00 83.67 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A N 1
ATOM 3269 C CA . ALA A 1 417 ? -21.601 -2.249 9.486 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A CA 1
ATOM 3270 C C . ALA A 1 417 ? -22.864 -2.754 8.827 1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A C 1
ATOM 3271 O O . ALA A 1 417 ? -23.891 -2.927 9.476 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A O 1
ATOM 3272 C CB . ALA A 1 417 ? -20.856 -3.369 10.136 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A CB 1
ATOM 3273 N N . GLN A 1 418 ? -22.788 -2.978 7.524 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A N 1
ATOM 3274 C CA . GLN A 1 418 ? -23.957 -3.384 6.773 1.00 92.64 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A CA 1
ATOM 3275 C C . GLN A 1 418 ? -23.707 -4.729 6.155 1.00 84.68 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A C 1
ATOM 3276 O O . GLN A 1 418 ? -22.692 -4.919 5.489 1.00 81.85 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A O 1
ATOM 3277 C CB . GLN A 1 418 ? -24.235 -2.394 5.659 1.00 85.59 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A CB 1
ATOM 3278 C CG . GLN A 1 418 ? -25.015 -2.995 4.530 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A CG 1
ATOM 3279 C CD . GLN A 1 418 ? -24.705 -2.326 3.224 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A CD 1
ATOM 3280 O OE1 . GLN A 1 418 ? -24.199 -1.205 3.194 1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A OE1 1
ATOM 3281 N NE2 . GLN A 1 418 ? -24.997 -3.011 2.127 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A NE2 1
ATOM 3282 N N . SER A 1 419 ? -24.639 -5.651 6.362 1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 419 SER A N 1
ATOM 3283 C CA . SER A 1 419 ? -24.516 -6.989 5.813 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 419 SER A CA 1
ATOM 3284 C C . SER A 1 419 ? -25.776 -7.370 5.062 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 419 SER A C 1
ATOM 3285 O O . SER A 1 419 ? -26.871 -7.112 5.543 1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 419 SER A O 1
ATOM 3286 C CB . SER A 1 419 ? -24.304 -7.992 6.939 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 419 SER A CB 1
ATOM 3287 O OG . SER A 1 419 ? -25.549 -8.417 7.454 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 419 SER A OG 1
ATOM 3288 N N . GLU A 1 420 ? -25.625 -7.991 3.894 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N 1
ATOM 3289 C CA . GLU A 1 420 ? -26.772 -8.547 3.170 1.00 82.02 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA 1
ATOM 3290 C C . GLU A 1 420 ? -27.063 -9.970 3.649 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C 1
ATOM 3291 O O . GLU A 1 420 ? -26.173 -10.821 3.659 1.00 77.51 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O 1
ATOM 3292 C CB . GLU A 1 420 ? -26.535 -8.571 1.655 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB 1
ATOM 3293 C CG . GLU A 1 420 ? -26.176 -7.246 1.044 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG 1
ATOM 3294 C CD . GLU A 1 420 ? -25.030 -6.598 1.767 1.00 90.66 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD 1
ATOM 3295 O OE1 . GLU A 1 420 ? -24.225 -7.346 2.354 1.00 91.09 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1 1
ATOM 3296 O OE2 . GLU A 1 420 ? -24.942 -5.352 1.773 1.00 94.52 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2 1
ATOM 3297 N N . GLU A 1 421 ? -28.310 -10.235 4.029 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A N 1
ATOM 3298 C CA . GLU A 1 421 ? -28.667 -11.544 4.556 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A CA 1
ATOM 3299 C C . GLU A 1 421 ? -29.865 -12.099 3.822 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A C 1
ATOM 3300 O O . GLU A 1 421 ? -30.770 -11.363 3.459 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A O 1
ATOM 3301 C CB . GLU A 1 421 ? -28.960 -11.464 6.058 1.00 75.19 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A CB 1
ATOM 3302 C CG . GLU A 1 421 ? -27.898 -10.712 6.828 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A CG 1
ATOM 3303 C CD . GLU A 1 421 ? -27.972 -10.937 8.312 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A CD 1
ATOM 3304 O OE1 . GLU A 1 421 ? -28.995 -11.464 8.791 1.00 88.13 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A OE1 1
ATOM 3305 O OE2 . GLU A 1 421 ? -26.995 -10.589 9.000 1.00 89.46 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A OE2 1
ATOM 3306 N N . THR A 1 422 ? -29.843 -13.399 3.583 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 422 THR A N 1
ATOM 3307 C CA . THR A 1 422 ? -30.989 -14.115 3.077 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 422 THR A CA 1
ATOM 3308 C C . THR A 1 422 ? -31.274 -15.142 4.141 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 422 THR A C 1
ATOM 3309 O O . THR A 1 422 ? -30.352 -15.748 4.686 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 422 THR A O 1
ATOM 3310 C CB . THR A 1 422 ? -30.660 -14.865 1.780 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 422 THR A CB 1
ATOM 3311 O OG1 . THR A 1 422 ? -30.439 -13.943 0.713 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 422 THR A OG1 1
ATOM 3312 C CG2 . THR A 1 422 ? -31.794 -15.759 1.386 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 422 THR A CG2 1
ATOM 3313 N N . ARG A 1 423 ? -32.541 -15.336 4.468 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A N 1
ATOM 3314 C CA . ARG A 1 423 ? -32.883 -16.409 5.384 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A CA 1
ATOM 3315 C C . ARG A 1 423 ? -33.961 -17.237 4.728 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A C 1
ATOM 3316 O O . ARG A 1 423 ? -34.748 -16.714 3.945 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A O 1
ATOM 3317 C CB . ARG A 1 423 ? -33.330 -15.861 6.740 1.00 79.97 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A CB 1
ATOM 3318 C CG . ARG A 1 423 ? -32.339 -14.889 7.385 1.00 80.58 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A CG 1
ATOM 3319 C CD . ARG A 1 423 ? -31.315 -15.596 8.245 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A CD 1
ATOM 3320 N NE . ARG A 1 423 ? -30.826 -14.726 9.311 1.00 83.06 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A NE 1
ATOM 3321 C CZ . ARG A 1 423 ? -29.834 -15.038 10.146 1.00 83.38 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A CZ 1
ATOM 3322 N NH1 . ARG A 1 423 ? -29.215 -16.205 10.026 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A NH1 1
ATOM 3323 N NH2 . ARG A 1 423 ? -29.449 -14.188 11.099 1.00 89.62 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A NH2 1
ATOM 3324 N N . VAL A 1 424 ? -33.965 -18.533 5.013 1.00 74.90 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A N 1
ATOM 3325 C CA . VAL A 1 424 ? -34.920 -19.444 4.392 1.00 77.63 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A CA 1
ATOM 3326 C C . VAL A 1 424 ? -35.672 -20.224 5.454 1.00 81.61 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A C 1
ATOM 3327 O O . VAL A 1 424 ? -35.077 -20.865 6.325 1.00 78.92 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A O 1
ATOM 3328 C CB . VAL A 1 424 ? -34.266 -20.402 3.367 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A CB 1
ATOM 3329 C CG1 . VAL A 1 424 ? -35.297 -21.325 2.779 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A CG1 1
ATOM 3330 C CG2 . VAL A 1 424 ? -33.623 -19.612 2.248 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A CG2 1
ATOM 3331 N N . TRP A 1 425 ? -36.993 -20.159 5.355 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A N 1
ATOM 3332 C CA . TRP A 1 425 ? -37.884 -20.659 6.381 1.00 99.52 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CA 1
ATOM 3333 C C . TRP A 1 425 ? -38.745 -21.807 5.909 1.00 101.32 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A C 1
ATOM 3334 O O . TRP A 1 425 ? -39.318 -21.765 4.821 1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A O 1
ATOM 3335 C CB . TRP A 1 425 ? -38.789 -19.535 6.828 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CB 1
ATOM 3336 C CG . TRP A 1 425 ? -38.033 -18.462 7.468 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CG 1
ATOM 3337 C CD1 . TRP A 1 425 ? -37.466 -17.387 6.864 1.00 64.98 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CD1 1
ATOM 3338 C CD2 . TRP A 1 425 ? -37.736 -18.347 8.862 1.00 67.09 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CD2 1
ATOM 3339 N NE1 . TRP A 1 425 ? -36.842 -16.601 7.796 1.00 63.75 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A NE1 1
ATOM 3340 C CE2 . TRP A 1 425 ? -36.995 -17.172 9.033 1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CE2 1
ATOM 3341 C CE3 . TRP A 1 425 ? -38.041 -19.120 9.986 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CE3 1
ATOM 3342 C CZ2 . TRP A 1 425 ? -36.551 -16.751 10.279 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CZ2 1
ATOM 3343 C CZ3 . TRP A 1 425 ? -37.596 -18.701 11.216 1.00 69.34 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CZ3 1
ATOM 3344 C CH2 . TRP A 1 425 ? -36.858 -17.532 11.354 1.00 67.33 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A CH2 1
ATOM 3345 N N . HIS A 1 426 ? -38.837 -22.823 6.755 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A N 1
ATOM 3346 C CA . HIS A 1 426 ? -39.644 -23.997 6.507 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CA 1
ATOM 3347 C C . HIS A 1 426 ? -40.498 -24.125 7.749 1.00 78.72 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A C 1
ATOM 3348 O O . HIS A 1 426 ? -39.975 -24.044 8.858 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A O 1
ATOM 3349 C CB . HIS A 1 426 ? -38.726 -25.212 6.371 1.00 135.78 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CB 1
ATOM 3350 C CG . HIS A 1 426 ? -39.443 -26.509 6.158 1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CG 1
ATOM 3351 N ND1 . HIS A 1 426 ? -38.866 -27.729 6.439 1.00 139.47 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A ND1 1
ATOM 3352 C CD2 . HIS A 1 426 ? -40.680 -26.779 5.678 1.00 145.13 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CD2 1
ATOM 3353 C CE1 . HIS A 1 426 ? -39.718 -28.695 6.149 1.00 143.75 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CE1 1
ATOM 3354 N NE2 . HIS A 1 426 ? -40.827 -28.145 5.685 1.00 147.14 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A NE2 1
ATOM 3355 N N . ARG A 1 427 ? -41.807 -24.282 7.591 1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A N 1
ATOM 3356 C CA . ARG A 1 427 ? -42.635 -24.537 8.756 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CA 1
ATOM 3357 C C . ARG A 1 427 ? -42.732 -26.044 8.884 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A C 1
ATOM 3358 O O . ARG A 1 427 ? -43.278 -26.702 8.003 1.00 121.07 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A O 1
ATOM 3359 C CB . ARG A 1 427 ? -44.025 -23.892 8.620 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CB 1
ATOM 3360 C CG . ARG A 1 427 ? -44.821 -23.809 9.936 1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CG 1
ATOM 3361 C CD . ARG A 1 427 ? -46.148 -23.051 9.794 1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CD 1
ATOM 3362 N NE . ARG A 1 427 ? -46.849 -23.432 8.575 1.00 133.48 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A NE 1
ATOM 3363 C CZ . ARG A 1 427 ? -47.454 -24.601 8.397 1.00 133.23 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CZ 1
ATOM 3364 N NH1 . ARG A 1 427 ? -47.452 -25.512 9.367 1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A NH1 1
ATOM 3365 N NH2 . ARG A 1 427 ? -48.060 -24.862 7.245 1.00 135.17 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A NH2 1
ATOM 3366 N N . ARG A 1 428 ? -42.156 -26.591 9.952 1.00 108.46 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A N 1
ATOM 3367 C CA . ARG A 1 428 ? -42.395 -27.988 10.318 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CA 1
ATOM 3368 C C . ARG A 1 428 ? -42.931 -28.090 11.750 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A C 1
ATOM 3369 O O . ARG A 1 428 ? -42.328 -27.588 12.698 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A O 1
ATOM 3370 C CB . ARG A 1 428 ? -41.147 -28.860 10.126 1.00 188.78 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CB 1
ATOM 3371 C CG . ARG A 1 428 ? -41.349 -30.341 10.505 1.00 194.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CG 1
ATOM 3372 C CD . ARG A 1 428 ? -42.348 -31.064 9.592 1.00 196.20 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CD 1
ATOM 3373 N NE . ARG A 1 428 ? -41.885 -31.126 8.207 1.00 194.17 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A NE 1
ATOM 3374 C CZ . ARG A 1 428 ? -41.014 -32.020 7.750 1.00 193.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A CZ 1
ATOM 3375 N NH1 . ARG A 1 428 ? -40.507 -32.930 8.568 1.00 194.36 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A NH1 1
ATOM 3376 N NH2 . ARG A 1 428 ? -40.646 -32.001 6.476 1.00 191.91 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A NH2 1
ATOM 3377 N N . ASP A 1 429 ? -44.074 -28.750 11.880 1.00 170.62 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A N 1
ATOM 3378 C CA . ASP A 1 429 ? -44.811 -28.823 13.133 1.00 174.87 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A CA 1
ATOM 3379 C C . ASP A 1 429 ? -45.194 -27.433 13.645 1.00 175.67 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A C 1
ATOM 3380 O O . ASP A 1 429 ? -44.818 -27.026 14.750 1.00 175.07 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A O 1
ATOM 3381 C CB . ASP A 1 429 ? -43.997 -29.608 14.163 1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A CB 1
ATOM 3382 C CG . ASP A 1 429 ? -43.427 -30.892 13.581 1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A CG 1
ATOM 3383 O OD1 . ASP A 1 429 ? -44.053 -31.455 12.656 1.00 191.61 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A OD1 1
ATOM 3384 O OD2 . ASP A 1 429 ? -42.352 -31.333 14.031 1.00 187.89 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A OD2 1
ATOM 3385 N N . GLY A 1 430 ? -45.952 -26.723 12.806 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A N 1
ATOM 3386 C CA . GLY A 1 430 ? -46.654 -25.497 13.161 1.00 117.74 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A CA 1
ATOM 3387 C C . GLY A 1 430 ? -45.697 -24.362 13.434 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A C 1
ATOM 3388 O O . GLY A 1 430 ? -46.086 -23.193 13.546 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A O 1
ATOM 3389 N N . LYS A 1 431 ? -44.427 -24.739 13.514 1.00 99.01 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A N 1
ATOM 3390 C CA . LYS A 1 431 ? -43.344 -23.857 13.890 1.00 94.59 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CA 1
ATOM 3391 C C . LYS A 1 431 ? -42.542 -23.592 12.643 1.00 89.61 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A C 1
ATOM 3392 O O . LYS A 1 431 ? -42.302 -24.508 11.860 1.00 88.91 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A O 1
ATOM 3393 C CB . LYS A 1 431 ? -42.441 -24.564 14.895 1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CB 1
ATOM 3394 C CG . LYS A 1 431 ? -43.147 -25.022 16.146 1.00 161.85 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CG 1
ATOM 3395 C CD . LYS A 1 431 ? -43.565 -23.829 16.971 1.00 167.87 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CD 1
ATOM 3396 C CE . LYS A 1 431 ? -44.398 -24.258 18.160 1.00 171.45 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A CE 1
ATOM 3397 N NZ . LYS A 1 431 ? -43.605 -25.129 19.057 1.00 169.55 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A NZ 1
ATOM 3398 N N . TRP A 1 432 ? -42.133 -22.344 12.447 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A N 1
ATOM 3399 C CA . TRP A 1 432 ? -41.197 -22.022 11.377 1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CA 1
ATOM 3400 C C . TRP A 1 432 ? -39.789 -22.390 11.824 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A C 1
ATOM 3401 O O . TRP A 1 432 ? -39.444 -22.204 12.985 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A O 1
ATOM 3402 C CB . TRP A 1 432 ? -41.261 -20.537 11.028 1.00 80.45 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CB 1
ATOM 3403 C CG . TRP A 1 432 ? -42.544 -20.136 10.373 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CG 1
ATOM 3404 C CD1 . TRP A 1 432 ? -43.623 -19.558 10.973 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CD1 1
ATOM 3405 C CD2 . TRP A 1 432 ? -42.892 -20.291 8.985 1.00 84.20 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CD2 1
ATOM 3406 N NE1 . TRP A 1 432 ? -44.616 -19.341 10.048 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A NE1 1
ATOM 3407 C CE2 . TRP A 1 432 ? -44.190 -19.784 8.821 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CE2 1
ATOM 3408 C CE3 . TRP A 1 432 ? -42.228 -20.809 7.866 1.00 81.51 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CE3 1
ATOM 3409 C CZ2 . TRP A 1 432 ? -44.837 -19.781 7.586 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CZ2 1
ATOM 3410 C CZ3 . TRP A 1 432 ? -42.875 -20.806 6.644 1.00 83.56 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CZ3 1
ATOM 3411 C CH2 . TRP A 1 432 ? -44.160 -20.297 6.514 1.00 88.41 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A CH2 1
ATOM 3412 N N . GLN A 1 433 ? -38.977 -22.915 10.913 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A N 1
ATOM 3413 C CA . GLN A 1 433 ? -37.591 -23.250 11.236 1.00 96.23 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A CA 1
ATOM 3414 C C . GLN A 1 433 ? -36.616 -22.641 10.213 1.00 91.13 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A C 1
ATOM 3415 O O . GLN A 1 433 ? -36.948 -22.549 9.036 1.00 90.62 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A O 1
ATOM 3416 C CB . GLN A 1 433 ? -37.434 -24.770 11.320 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A CB 1
ATOM 3417 C CG . GLN A 1 433 ? -38.068 -25.381 12.557 1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A CG 1
ATOM 3418 C CD . GLN A 1 433 ? -37.436 -24.858 13.824 1.00 141.15 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A CD 1
ATOM 3419 O OE1 . GLN A 1 433 ? -37.638 -23.702 14.202 1.00 144.12 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A OE1 1
ATOM 3420 N NE2 . GLN A 1 433 ? -36.643 -25.698 14.478 1.00 141.22 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A NE2 1
ATOM 3421 N N . ILE A 1 434 ? -35.435 -22.189 10.635 1.00 85.28 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A N 1
ATOM 3422 C CA . ILE A 1 434 ? -34.477 -21.707 9.643 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CA 1
ATOM 3423 C C . ILE A 1 434 ? -33.750 -22.904 9.084 1.00 76.92 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A C 1
ATOM 3424 O O . ILE A 1 434 ? -33.459 -23.841 9.800 1.00 77.39 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A O 1
ATOM 3425 C CB . ILE A 1 434 ? -33.465 -20.683 10.188 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CB 1
ATOM 3426 C CG1 . ILE A 1 434 ? -34.178 -19.412 10.642 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG1 1
ATOM 3427 C CG2 . ILE A 1 434 ? -32.443 -20.317 9.113 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG2 1
ATOM 3428 C CD1 . ILE A 1 434 ? -33.391 -18.150 10.387 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CD1 1
ATOM 3429 N N . VAL A 1 435 ? -33.471 -22.876 7.793 1.00 116.93 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A N 1
ATOM 3430 C CA . VAL A 1 435 ? -32.886 -24.022 7.111 1.00 116.43 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A CA 1
ATOM 3431 C C . VAL A 1 435 ? -31.575 -23.615 6.440 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A C 1
ATOM 3432 O O . VAL A 1 435 ? -30.534 -24.224 6.675 1.00 113.76 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A O 1
ATOM 3433 C CB . VAL A 1 435 ? -33.859 -24.621 6.114 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A CB 1
ATOM 3434 C CG1 . VAL A 1 435 ? -35.078 -25.118 6.838 1.00 66.14 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A CG1 1
ATOM 3435 C CG2 . VAL A 1 435 ? -34.261 -23.573 5.124 1.00 61.57 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A CG2 1
ATOM 3436 N N . HIS A 1 436 ? -31.642 -22.623 5.558 1.00 77.82 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A N 1
ATOM 3437 C CA . HIS A 1 436 ? -30.447 -22.029 4.988 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A CA 1
ATOM 3438 C C . HIS A 1 436 ? -30.359 -20.596 5.466 1.00 76.10 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A C 1
ATOM 3439 O O . HIS A 1 436 ? -31.372 -19.974 5.767 1.00 77.58 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A O 1
ATOM 3440 C CB . HIS A 1 436 ? -30.532 -22.064 3.470 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A CB 1
ATOM 3441 C CG . HIS A 1 436 ? -29.248 -21.731 2.774 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A CG 1
ATOM 3442 N ND1 . HIS A 1 436 ? -28.107 -22.483 2.921 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A ND1 1
ATOM 3443 C CD2 . HIS A 1 436 ? -28.938 -20.738 1.905 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A CD2 1
ATOM 3444 C CE1 . HIS A 1 436 ? -27.143 -21.965 2.181 1.00 76.48 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A CE1 1
ATOM 3445 N NE2 . HIS A 1 436 ? -27.622 -20.905 1.557 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 436 HIS A NE2 1
ATOM 3446 N N . PHE A 1 437 ? -29.142 -20.084 5.554 1.00 72.87 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A N 1
ATOM 3447 C CA . PHE A 1 437 ? -28.890 -18.732 6.020 1.00 68.21 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CA 1
ATOM 3448 C C . PHE A 1 437 ? -27.742 -18.302 5.152 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A C 1
ATOM 3449 O O . PHE A 1 437 ? -26.800 -19.055 4.982 1.00 70.15 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A O 1
ATOM 3450 C CB . PHE A 1 437 ? -28.501 -18.787 7.504 1.00 95.07 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CB 1
ATOM 3451 C CG . PHE A 1 437 ? -27.660 -17.641 7.979 1.00 108.91 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CG 1
ATOM 3452 C CD1 . PHE A 1 437 ? -27.560 -16.472 7.251 1.00 129.43 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CD1 1
ATOM 3453 C CD2 . PHE A 1 437 ? -26.961 -17.746 9.174 1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CD2 1
ATOM 3454 C CE1 . PHE A 1 437 ? -26.774 -15.421 7.701 1.00 138.20 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CE1 1
ATOM 3455 C CE2 . PHE A 1 437 ? -26.178 -16.703 9.636 1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CE2 1
ATOM 3456 C CZ . PHE A 1 437 ? -26.082 -15.536 8.898 1.00 135.95 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A CZ 1
ATOM 3457 N N . HIS A 1 438 ? -27.827 -17.126 4.553 1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A N 1
ATOM 3458 C CA . HIS A 1 438 ? -26.749 -16.667 3.681 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A CA 1
ATOM 3459 C C . HIS A 1 438 ? -26.370 -15.197 3.966 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A C 1
ATOM 3460 O O . HIS A 1 438 ? -27.113 -14.266 3.623 1.00 78.02 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A O 1
ATOM 3461 C CB . HIS A 1 438 ? -27.191 -16.871 2.217 1.00 67.27 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A CB 1
ATOM 3462 C CG . HIS A 1 438 ? -26.100 -16.715 1.207 1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A CG 1
ATOM 3463 N ND1 . HIS A 1 438 ? -24.826 -16.303 1.534 1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A ND1 1
ATOM 3464 C CD2 . HIS A 1 438 ? -26.090 -16.916 -0.133 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A CD2 1
ATOM 3465 C CE1 . HIS A 1 438 ? -24.084 -16.263 0.446 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A CE1 1
ATOM 3466 N NE2 . HIS A 1 438 ? -24.832 -16.627 -0.584 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 438 HIS A NE2 1
ATOM 3467 N N . ARG A 1 439 ? -25.182 -14.986 4.527 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A N 1
ATOM 3468 C CA . ARG A 1 439 ? -24.787 -13.644 4.944 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A CA 1
ATOM 3469 C C . ARG A 1 439 ? -23.639 -13.061 4.113 1.00 81.08 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A C 1
ATOM 3470 O O . ARG A 1 439 ? -22.612 -13.708 3.917 1.00 79.02 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A O 1
ATOM 3471 C CB . ARG A 1 439 ? -24.426 -13.632 6.422 1.00 79.15 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A CB 1
ATOM 3472 C CG . ARG A 1 439 ? -24.315 -12.253 6.975 1.00 92.95 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A CG 1
ATOM 3473 C CD . ARG A 1 439 ? -24.186 -12.298 8.453 1.00 94.20 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A CD 1
ATOM 3474 N NE . ARG A 1 439 ? -22.941 -12.929 8.855 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A NE 1
ATOM 3475 C CZ . ARG A 1 439 ? -22.691 -13.326 10.097 1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A CZ 1
ATOM 3476 N NH1 . ARG A 1 439 ? -23.611 -13.161 11.038 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A NH1 1
ATOM 3477 N NH2 . ARG A 1 439 ? -21.532 -13.894 10.399 1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A NH2 1
ATOM 3478 N N . SER A 1 440 ? -23.837 -11.830 3.642 1.00 90.33 ? ? ? ? ? ? 440 SER A N 1
ATOM 3479 C CA . SER A 1 440 ? -22.914 -11.123 2.755 1.00 88.91 ? ? ? ? ? ? 440 SER A CA 1
ATOM 3480 C C . SER A 1 440 ? -22.436 -9.850 3.447 1.00 90.14 ? ? ? ? ? ? 440 SER A C 1
ATOM 3481 O O . SER A 1 440 ? -23.143 -9.334 4.314 1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 440 SER A O 1
ATOM 3482 C CB . SER A 1 440 ? -23.635 -10.753 1.463 1.00 189.18 ? ? ? ? ? ? 440 SER A CB 1
ATOM 3483 O OG . SER A 1 440 ? -24.079 -11.908 0.781 1.00 186.98 ? ? ? ? ? ? 440 SER A OG 1
ATOM 3484 N N . GLY A 1 441 ? -21.272 -9.320 3.054 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A N 1
ATOM 3485 C CA . GLY A 1 441 ? -20.653 -8.209 3.771 1.00 112.12 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A CA 1
ATOM 3486 C C . GLY A 1 441 ? -19.751 -8.701 4.897 1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A C 1
ATOM 3487 O O . GLY A 1 441 ? -19.060 -9.705 4.727 1.00 135.17 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A O 1
ATOM 3488 N N . ALA A 1 442 ? -19.725 -8.001 6.035 1.00 81.97 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A N 1
ATOM 3489 C CA . ALA A 1 442 ? -18.773 -8.331 7.103 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CA 1
ATOM 3490 C C . ALA A 1 442 ? -19.369 -9.228 8.192 1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A C 1
ATOM 3491 O O . ALA A 1 442 ? -20.584 -9.440 8.220 1.00 120.69 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A O 1
ATOM 3492 C CB . ALA A 1 442 ? -18.267 -7.044 7.736 1.00 292.71 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CB 1
ATOM 3493 N N . PRO A 1 443 ? -18.509 -9.733 9.109 1.00 154.66 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A N 1
ATOM 3494 C CA . PRO A 1 443 ? -18.897 -10.504 10.301 1.00 162.31 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A CA 1
ATOM 3495 C C . PRO A 1 443 ? -19.531 -9.632 11.367 1.00 184.24 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A C 1
ATOM 3496 O O . PRO A 1 443 ? -18.995 -8.564 11.669 1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A O 1
ATOM 3497 C CB . PRO A 1 443 ? -17.563 -11.043 10.833 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A CB 1
ATOM 3498 C CG . PRO A 1 443 ? -16.651 -11.006 9.687 1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A CG 1
ATOM 3499 C CD . PRO A 1 443 ? -17.059 -9.823 8.866 1.00 136.22 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A CD 1
ATOM 3500 N N . SER A 1 444 ? -20.629 -10.100 11.951 1.00 211.28 ? ? ? ? ? ? 444 SER A N 1
ATOM 3501 C CA . SER A 1 444 ? -21.316 -9.360 12.999 1.00 217.92 ? ? ? ? ? ? 444 SER A CA 1
ATOM 3502 C C . SER A 1 444 ? -20.817 -9.778 14.377 1.00 236.46 ? ? ? ? ? ? 444 SER A C 1
ATOM 3503 O O . SER A 1 444 ? -21.436 -10.610 15.042 1.00 233.70 ? ? ? ? ? ? 444 SER A O 1
ATOM 3504 C CB . SER A 1 444 ? -22.823 -9.589 12.909 1.00 207.41 ? ? ? ? ? ? 444 SER A CB 1
ATOM 3505 O OG . SER A 1 444 ? -23.491 -9.005 14.014 1.00 218.91 ? ? ? ? ? ? 444 SER A OG 1
ATOM 3506 N N . THR A-2 1 7 ? 18.223 -17.096 44.975 1.00 212.70 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 N 1
ATOM 3507 C CA . THR A-2 1 7 ? 18.184 -16.175 46.095 1.00 213.74 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 CA 1
ATOM 3508 C C . THR A-2 1 7 ? 19.058 -16.731 47.193 1.00 215.22 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 C 1
ATOM 3509 O O . THR A-2 1 7 ? 20.003 -16.097 47.656 1.00 215.53 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 O 1
ATOM 3510 C CB . THR A-2 1 7 ? 16.751 -16.036 46.640 1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 CB 1
ATOM 3511 O OG1 . THR A-2 1 7 ? 16.007 -17.219 46.311 1.00 156.64 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 OG1 1
ATOM 3512 C CG2 . THR A-2 1 7 ? 16.063 -14.799 46.042 1.00 154.38 ? ? ? ? ? ? 7 THR A-2 CG2 1
ATOM 3513 N N . ARG A-2 1 8 ? 18.753 -17.948 47.594 1.00 242.31 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 N 1
ATOM 3514 C CA . ARG A-2 1 8 ? 19.462 -18.542 48.704 1.00 243.16 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CA 1
ATOM 3515 C C . ARG A-2 1 8 ? 20.834 -19.152 48.319 1.00 243.52 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 C 1
ATOM 3516 O O . ARG A-2 1 8 ? 21.744 -19.263 49.150 1.00 244.21 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 O 1
ATOM 3517 C CB . ARG A-2 1 8 ? 18.559 -19.598 49.319 1.00 237.43 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CB 1
ATOM 3518 C CG . ARG A-2 1 8 ? 17.048 -19.240 49.369 1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CG 1
ATOM 3519 C CD . ARG A-2 1 8 ? 16.138 -20.503 49.283 1.00 235.75 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CD 1
ATOM 3520 N NE . ARG A-2 1 8 ? 16.578 -21.610 50.146 1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 NE 1
ATOM 3521 C CZ . ARG A-2 1 8 ? 17.396 -22.584 49.750 1.00 236.94 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3522 N NH1 . ARG A-2 1 8 ? 17.771 -23.556 50.576 1.00 237.10 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3523 N NH2 . ARG A-2 1 8 ? 17.848 -22.572 48.514 1.00 236.43 ? ? ? ? ? ? 8 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3524 N N . PHE A-2 1 9 ? 20.947 -19.613 47.078 1.00 215.82 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 N 1
ATOM 3525 C CA . PHE A-2 1 9 ? 22.191 -20.190 46.566 1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CA 1
ATOM 3526 C C . PHE A-2 1 9 ? 23.244 -19.121 46.344 1.00 215.74 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 C 1
ATOM 3527 O O . PHE A-2 1 9 ? 24.423 -19.417 46.135 1.00 216.24 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 O 1
ATOM 3528 C CB . PHE A-2 1 9 ? 21.934 -20.889 45.239 1.00 199.96 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CB 1
ATOM 3529 C CG . PHE A-2 1 9 ? 23.175 -21.427 44.599 1.00 199.55 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CG 1
ATOM 3530 C CD1 . PHE A-2 1 9 ? 23.660 -22.672 44.954 1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CD1 1
ATOM 3531 C CD2 . PHE A-2 1 9 ? 23.869 -20.684 43.659 1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CD2 1
ATOM 3532 C CE1 . PHE A-2 1 9 ? 24.804 -23.176 44.377 1.00 198.38 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CE1 1
ATOM 3533 C CE2 . PHE A-2 1 9 ? 25.014 -21.181 43.079 1.00 198.52 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CE2 1
ATOM 3534 C CZ . PHE A-2 1 9 ? 25.483 -22.430 43.438 1.00 198.24 ? ? ? ? ? ? 9 PHE A-2 CZ 1
ATOM 3535 N N . THR A-2 1 10 ? 22.796 -17.874 46.370 1.00 159.10 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 N 1
ATOM 3536 C CA . THR A-2 1 10 ? 23.696 -16.752 46.231 1.00 158.76 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 CA 1
ATOM 3537 C C . THR A-2 1 10 ? 24.544 -16.613 47.478 1.00 159.91 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 C 1
ATOM 3538 O O . THR A-2 1 10 ? 25.730 -16.308 47.394 1.00 160.42 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 O 1
ATOM 3539 C CB . THR A-2 1 10 ? 22.937 -15.441 46.028 1.00 210.11 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 CB 1
ATOM 3540 O OG1 . THR A-2 1 10 ? 22.109 -15.540 44.862 1.00 209.20 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 OG1 1
ATOM 3541 C CG2 . THR A-2 1 10 ? 23.925 -14.297 45.863 1.00 209.40 ? ? ? ? ? ? 10 THR A-2 CG2 1
ATOM 3542 N N . GLU A-2 1 11 ? 23.906 -16.763 48.633 1.00 231.31 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 N 1
ATOM 3543 C CA . GLU A-2 1 11 ? 24.562 -16.543 49.917 1.00 232.51 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CA 1
ATOM 3544 C C . GLU A-2 1 11 ? 25.420 -17.703 50.424 1.00 233.73 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 C 1
ATOM 3545 O O . GLU A-2 1 11 ? 26.567 -17.510 50.837 1.00 234.61 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 O 1
ATOM 3546 C CB . GLU A-2 1 11 ? 23.505 -16.192 50.953 1.00 210.55 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CB 1
ATOM 3547 C CG . GLU A-2 1 11 ? 22.550 -15.114 50.475 1.00 210.09 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CG 1
ATOM 3548 C CD . GLU A-2 1 11 ? 21.181 -15.209 51.125 1.00 209.70 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 CD 1
ATOM 3549 O OE1 . GLU A-2 1 11 ? 20.728 -16.338 51.415 1.00 210.14 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3550 O OE2 . GLU A-2 1 11 ? 20.552 -14.150 51.331 1.00 208.71 ? ? ? ? ? ? 11 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3551 N N . GLU A-2 1 12 ? 24.855 -18.904 50.395 1.00 229.57 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 N 1
ATOM 3552 C CA . GLU A-2 1 12 ? 25.485 -20.055 51.028 1.00 230.12 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CA 1
ATOM 3553 C C . GLU A-2 1 12 ? 26.653 -20.630 50.230 1.00 229.95 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 C 1
ATOM 3554 O O . GLU A-2 1 12 ? 27.603 -21.159 50.806 1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 O 1
ATOM 3555 C CB . GLU A-2 1 12 ? 24.448 -21.154 51.282 1.00 209.76 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CB 1
ATOM 3556 C CG . GLU A-2 1 12 ? 23.212 -20.674 52.009 1.00 209.84 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CG 1
ATOM 3557 C CD . GLU A-2 1 12 ? 22.136 -21.739 52.125 1.00 209.49 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 CD 1
ATOM 3558 O OE1 . GLU A-2 1 12 ? 22.159 -22.723 51.354 1.00 208.73 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3559 O OE2 . GLU A-2 1 12 ? 21.258 -21.585 52.994 1.00 209.89 ? ? ? ? ? ? 12 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3560 N N . TYR A-2 1 13 ? 26.578 -20.525 48.908 1.00 155.06 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 N 1
ATOM 3561 C CA . TYR A-2 1 13 ? 27.482 -21.267 48.037 1.00 154.25 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CA 1
ATOM 3562 C C . TYR A-2 1 13 ? 28.507 -20.408 47.301 1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 C 1
ATOM 3563 O O . TYR A-2 1 13 ? 28.236 -19.259 46.965 1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 O 1
ATOM 3564 C CB . TYR A-2 1 13 ? 26.660 -22.045 47.012 1.00 174.06 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CB 1
ATOM 3565 C CG . TYR A-2 1 13 ? 25.712 -23.061 47.614 1.00 173.55 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CG 1
ATOM 3566 C CD1 . TYR A-2 1 13 ? 24.530 -22.665 48.226 1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CD1 1
ATOM 3567 C CD2 . TYR A-2 1 13 ? 25.993 -24.420 47.553 1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CD2 1
ATOM 3568 C CE1 . TYR A-2 1 13 ? 23.658 -23.595 48.772 1.00 173.92 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CE1 1
ATOM 3569 C CE2 . TYR A-2 1 13 ? 25.127 -25.360 48.097 1.00 171.17 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CE2 1
ATOM 3570 C CZ . TYR A-2 1 13 ? 23.959 -24.943 48.706 1.00 172.44 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 CZ 1
ATOM 3571 O OH . TYR A-2 1 13 ? 23.088 -25.865 49.251 1.00 171.91 ? ? ? ? ? ? 13 TYR A-2 OH 1
ATOM 3572 N N . GLN A-2 1 14 ? 29.683 -20.975 47.044 1.00 186.60 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 N 1
ATOM 3573 C CA . GLN A-2 1 14 ? 30.632 -20.345 46.129 1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 CA 1
ATOM 3574 C C . GLN A-2 1 14 ? 30.843 -21.172 44.866 1.00 185.64 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 C 1
ATOM 3575 O O . GLN A-2 1 14 ? 30.901 -22.400 44.915 1.00 184.13 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 O 1
ATOM 3576 C CB . GLN A-2 1 14 ? 31.982 -20.055 46.788 1.00 335.39 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 CB 1
ATOM 3577 C CG . GLN A-2 1 14 ? 33.015 -19.555 45.778 1.00 335.71 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 CG 1
ATOM 3578 C CD . GLN A-2 1 14 ? 34.248 -18.947 46.414 1.00 337.54 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 CD 1
ATOM 3579 O OE1 . GLN A-2 1 14 ? 34.209 -18.470 47.549 1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 OE1 1
ATOM 3580 N NE2 . GLN A-2 1 14 ? 35.353 -18.954 45.676 1.00 337.73 ? ? ? ? ? ? 14 GLN A-2 NE2 1
ATOM 3581 N N . LEU A-2 1 15 ? 30.985 -20.473 43.743 1.00 132.88 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 N 1
ATOM 3582 C CA . LEU A-2 1 15 ? 31.042 -21.086 42.421 1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 CA 1
ATOM 3583 C C . LEU A-2 1 15 ? 32.465 -21.161 41.840 1.00 132.59 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 C 1
ATOM 3584 O O . LEU A-2 1 15 ? 33.299 -20.273 42.035 1.00 136.16 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 O 1
ATOM 3585 C CB . LEU A-2 1 15 ? 30.111 -20.322 41.474 1.00 153.84 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 CB 1
ATOM 3586 C CG . LEU A-2 1 15 ? 29.210 -21.054 40.476 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 CG 1
ATOM 3587 C CD1 . LEU A-2 1 15 ? 28.446 -22.192 41.126 1.00 152.29 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3588 C CD2 . LEU A-2 1 15 ? 28.246 -20.063 39.843 1.00 150.86 ? ? ? ? ? ? 15 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3589 N N . PHE A-2 1 16 ? 32.717 -22.238 41.111 1.00 268.72 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 N 1
ATOM 3590 C CA . PHE A-2 1 16 ? 34.023 -22.527 40.533 1.00 267.34 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CA 1
ATOM 3591 C C . PHE A-2 1 16 ? 33.820 -23.090 39.125 1.00 263.64 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 C 1
ATOM 3592 O O . PHE A-2 1 16 ? 32.758 -22.927 38.524 1.00 262.40 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 O 1
ATOM 3593 C CB . PHE A-2 1 16 ? 34.841 -23.483 41.413 1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CB 1
ATOM 3594 C CG . PHE A-2 1 16 ? 35.175 -22.929 42.784 1.00 231.43 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CG 1
ATOM 3595 C CD1 . PHE A-2 1 16 ? 34.341 -23.172 43.868 1.00 233.05 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CD1 1
ATOM 3596 C CD2 . PHE A-2 1 16 ? 36.326 -22.178 42.990 1.00 233.39 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CD2 1
ATOM 3597 C CE1 . PHE A-2 1 16 ? 34.642 -22.672 45.130 1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CE1 1
ATOM 3598 C CE2 . PHE A-2 1 16 ? 36.632 -21.676 44.250 1.00 237.01 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CE2 1
ATOM 3599 C CZ . PHE A-2 1 16 ? 35.788 -21.924 45.319 1.00 238.49 ? ? ? ? ? ? 16 PHE A-2 CZ 1
ATOM 3600 N N . GLU A-2 1 17 ? 34.854 -23.736 38.602 1.00 186.02 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 N 1
ATOM 3601 C CA . GLU A-2 1 17 ? 34.910 -24.175 37.211 1.00 183.48 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 CA 1
ATOM 3602 C C . GLU A-2 1 17 ? 33.701 -24.955 36.708 1.00 181.13 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 C 1
ATOM 3603 O O . GLU A-2 1 17 ? 33.020 -25.652 37.464 1.00 181.49 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 O 1
ATOM 3604 C CB . GLU A-2 1 17 ? 36.118 -25.089 37.028 1.00 476.93 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 CB 1
ATOM 3605 C CG . GLU A-2 1 17 ? 35.881 -26.529 37.495 1.00 475.22 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 CG 1
ATOM 3606 C CD . GLU A-2 1 17 ? 36.533 -26.844 38.832 1.00 477.35 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 CD 1
ATOM 3607 O OE1 . GLU A-2 1 17 ? 36.898 -25.894 39.557 1.00 480.46 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3608 O OE2 . GLU A-2 1 17 ? 36.691 -28.043 39.154 1.00 475.91 ? ? ? ? ? ? 17 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3609 N N . GLU A-2 1 18 ? 33.437 -24.804 35.413 1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 N 1
ATOM 3610 C CA . GLU A-2 1 18 ? 32.443 -25.620 34.727 1.00 159.22 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 CA 1
ATOM 3611 C C . GLU A-2 1 18 ? 32.864 -27.092 34.640 1.00 156.24 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 C 1
ATOM 3612 O O . GLU A-2 1 18 ? 34.040 -27.422 34.473 1.00 155.56 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 O 1
ATOM 3613 C CB . GLU A-2 1 18 ? 32.161 -25.071 33.321 1.00 202.51 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 CB 1
ATOM 3614 C CG . GLU A-2 1 18 ? 31.205 -25.931 32.482 1.00 198.55 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 CG 1
ATOM 3615 C CD . GLU A-2 1 18 ? 31.053 -25.433 31.050 1.00 197.55 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 CD 1
ATOM 3616 O OE1 . GLU A-2 1 18 ? 30.570 -26.206 30.193 1.00 194.93 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3617 O OE2 . GLU A-2 1 18 ? 31.416 -24.268 30.780 1.00 199.31 ? ? ? ? ? ? 18 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3618 N N . LEU A-2 1 19 ? 31.871 -27.964 34.766 1.00 460.55 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 N 1
ATOM 3619 C CA . LEU A-2 1 19 ? 32.011 -29.400 34.546 1.00 457.16 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 CA 1
ATOM 3620 C C . LEU A-2 1 19 ? 31.547 -29.772 33.126 1.00 455.11 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 C 1
ATOM 3621 O O . LEU A-2 1 19 ? 32.286 -30.403 32.368 1.00 453.22 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 O 1
ATOM 3622 C CB . LEU A-2 1 19 ? 31.292 -30.201 35.633 1.00 339.94 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 CB 1
ATOM 3623 C CG . LEU A-2 1 19 ? 31.775 -29.944 37.068 1.00 343.51 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 CG 1
ATOM 3624 C CD1 . LEU A-2 1 19 ? 30.879 -30.654 38.079 1.00 343.83 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3625 C CD2 . LEU A-2 1 19 ? 33.242 -30.340 37.255 1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 19 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3626 N N . GLY A-2 1 20 ? 30.312 -29.406 32.785 1.00 341.45 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A-2 N 1
ATOM 3627 C CA . GLY A-2 1 20 ? 29.753 -29.695 31.471 1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A-2 CA 1
ATOM 3628 C C . GLY A-2 1 20 ? 28.785 -28.623 30.984 1.00 339.97 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A-2 C 1
ATOM 3629 O O . GLY A-2 1 20 ? 28.645 -27.575 31.622 1.00 342.89 ? ? ? ? ? ? 20 GLY A-2 O 1
ATOM 3630 N N . LYS A-2 1 21 ? 28.153 -28.854 29.833 1.00 374.26 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 N 1
ATOM 3631 C CA . LYS A-2 1 21 ? 27.244 -27.856 29.259 1.00 375.90 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 CA 1
ATOM 3632 C C . LYS A-2 1 21 ? 26.070 -28.441 28.466 1.00 372.19 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 C 1
ATOM 3633 O O . LYS A-2 1 21 ? 26.153 -29.549 27.934 1.00 368.26 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 O 1
ATOM 3634 C CB . LYS A-2 1 21 ? 28.016 -26.859 28.386 1.00 186.61 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 CB 1
ATOM 3635 C CG . LYS A-2 1 21 ? 27.170 -25.680 27.919 1.00 188.97 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 CG 1
ATOM 3636 C CD . LYS A-2 1 21 ? 27.996 -24.645 27.178 1.00 190.20 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 CD 1
ATOM 3637 C CE . LYS A-2 1 21 ? 27.143 -23.456 26.751 1.00 192.20 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 CE 1
ATOM 3638 N NZ . LYS A-2 1 21 ? 27.978 -22.386 26.136 1.00 193.12 ? ? ? ? ? ? 21 LYS A-2 NZ 1
ATOM 3639 N N . GLY A-2 1 22 ? 24.980 -27.679 28.388 1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 N 1
ATOM 3640 C CA . GLY A-2 1 22 ? 23.806 -28.091 27.639 1.00 205.66 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 CA 1
ATOM 3641 C C . GLY A-2 1 22 ? 22.697 -27.054 27.601 1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 C 1
ATOM 3642 O O . GLY A-2 1 22 ? 22.944 -25.852 27.499 1.00 212.03 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A-2 O 1
ATOM 3643 N N . SER A-2 1 25 ? 21.889 -24.303 29.653 1.00 139.66 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 N 1
ATOM 3644 C CA . SER A-2 1 25 ? 22.306 -24.575 31.026 1.00 141.56 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 CA 1
ATOM 3645 C C . SER A-2 1 25 ? 23.785 -24.962 31.110 1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 C 1
ATOM 3646 O O . SER A-2 1 25 ? 24.396 -25.345 30.105 1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 O 1
ATOM 3647 C CB . SER A-2 1 25 ? 21.476 -25.708 31.632 1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 CB 1
ATOM 3648 O OG . SER A-2 1 25 ? 22.064 -26.970 31.351 1.00 218.30 ? ? ? ? ? ? 25 SER A-2 OG 1
ATOM 3649 N N . VAL A-2 1 26 ? 24.343 -24.875 32.319 1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 N 1
ATOM 3650 C CA . VAL A-2 1 26 ? 25.735 -25.260 32.570 1.00 205.25 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 CA 1
ATOM 3651 C C . VAL A-2 1 26 ? 25.951 -25.909 33.944 1.00 206.04 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 C 1
ATOM 3652 O O . VAL A-2 1 26 ? 25.447 -25.425 34.961 1.00 209.17 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 O 1
ATOM 3653 C CB . VAL A-2 1 26 ? 26.697 -24.055 32.451 1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 CB 1
ATOM 3654 C CG1 . VAL A-2 1 26 ? 28.093 -24.450 32.908 1.00 133.89 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 CG1 1
ATOM 3655 C CG2 . VAL A-2 1 26 ? 26.735 -23.526 31.027 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 26 VAL A-2 CG2 1
ATOM 3656 N N . VAL A-2 1 27 ? 26.710 -27.001 33.963 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 N 1
ATOM 3657 C CA . VAL A-2 1 27 ? 27.121 -27.630 35.212 1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 CA 1
ATOM 3658 C C . VAL A-2 1 27 ? 28.349 -26.908 35.714 1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 C 1
ATOM 3659 O O . VAL A-2 1 27 ? 29.231 -26.567 34.929 1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 O 1
ATOM 3660 C CB . VAL A-2 1 27 ? 27.529 -29.111 35.031 1.00 204.08 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 CB 1
ATOM 3661 C CG1 . VAL A-2 1 27 ? 27.430 -29.852 36.360 1.00 204.42 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 CG1 1
ATOM 3662 C CG2 . VAL A-2 1 27 ? 26.679 -29.794 33.973 1.00 200.49 ? ? ? ? ? ? 27 VAL A-2 CG2 1
ATOM 3663 N N . ARG A-2 1 28 ? 28.418 -26.685 37.020 1.00 223.11 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 N 1
ATOM 3664 C CA . ARG A-2 1 28 ? 29.606 -26.088 37.614 1.00 225.48 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 CA 1
ATOM 3665 C C . ARG A-2 1 28 ? 29.852 -26.604 39.026 1.00 227.07 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 C 1
ATOM 3666 O O . ARG A-2 1 28 ? 28.911 -26.841 39.784 1.00 228.20 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 O 1
ATOM 3667 C CB . ARG A-2 1 28 ? 29.496 -24.561 37.622 1.00 168.83 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 CB 1
ATOM 3668 C CG . ARG A-2 1 28 ? 29.450 -23.929 36.238 1.00 167.52 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 CG 1
ATOM 3669 C CD . ARG A-2 1 28 ? 29.246 -22.421 36.311 1.00 170.18 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 CD 1
ATOM 3670 N NE . ARG A-2 1 28 ? 30.344 -21.739 36.992 1.00 171.93 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 NE 1
ATOM 3671 C CZ . ARG A-2 1 28 ? 30.351 -20.441 37.286 1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3672 N NH1 . ARG A-2 1 28 ? 31.394 -19.907 37.907 1.00 175.17 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3673 N NH2 . ARG A-2 1 28 ? 29.314 -19.678 36.965 1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 28 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3674 N N . ARG A-2 1 29 ? 31.122 -26.783 39.376 1.00 187.84 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 N 1
ATOM 3675 C CA . ARG A-2 1 29 ? 31.463 -27.151 40.740 1.00 189.35 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 CA 1
ATOM 3676 C C . ARG A-2 1 29 ? 31.262 -25.966 41.661 1.00 193.65 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 C 1
ATOM 3677 O O . ARG A-2 1 29 ? 31.541 -24.826 41.296 1.00 195.68 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 O 1
ATOM 3678 C CB . ARG A-2 1 29 ? 32.910 -27.627 40.858 1.00 208.55 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 CB 1
ATOM 3679 C CG . ARG A-2 1 29 ? 33.400 -27.655 42.306 1.00 211.01 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 CG 1
ATOM 3680 C CD . ARG A-2 1 29 ? 34.763 -28.310 42.448 1.00 210.30 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 CD 1
ATOM 3681 N NE . ARG A-2 1 29 ? 35.867 -27.365 42.300 1.00 212.35 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 NE 1
ATOM 3682 C CZ . ARG A-2 1 29 ? 36.491 -26.787 43.319 1.00 215.70 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3683 N NH1 . ARG A-2 1 29 ? 36.121 -27.053 44.565 1.00 217.31 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3684 N NH2 . ARG A-2 1 29 ? 37.487 -25.942 43.094 1.00 217.40 ? ? ? ? ? ? 29 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3685 N N . CYS A-2 1 30 ? 30.771 -26.246 42.859 1.00 200.46 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 N 1
ATOM 3686 C CA . CYS A-2 1 30 ? 30.698 -25.239 43.897 1.00 204.29 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CA 1
ATOM 3687 C C . CYS A-2 1 30 ? 31.031 -25.897 45.221 1.00 204.63 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 C 1
ATOM 3688 O O . CYS A-2 1 30 ? 31.270 -27.103 45.286 1.00 201.85 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 O 1
ATOM 3689 C CB . CYS A-2 1 30 ? 29.301 -24.625 43.952 1.00 215.48 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 CB 1
ATOM 3690 S SG . CYS A-2 1 30 ? 27.980 -25.809 44.309 1.00 214.35 ? ? ? ? ? ? 30 CYS A-2 SG 1
ATOM 3691 N N . VAL A-2 1 31 ? 31.051 -25.096 46.277 1.00 186.85 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 N 1
ATOM 3692 C CA . VAL A-2 1 31 ? 31.217 -25.615 47.621 1.00 187.69 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 CA 1
ATOM 3693 C C . VAL A-2 1 31 ? 30.332 -24.805 48.550 1.00 189.74 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 C 1
ATOM 3694 O O . VAL A-2 1 31 ? 30.283 -23.578 48.462 1.00 191.74 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 O 1
ATOM 3695 C CB . VAL A-2 1 31 ? 32.679 -25.518 48.103 1.00 271.36 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 CB 1
ATOM 3696 C CG1 . VAL A-2 1 31 ? 32.821 -26.103 49.506 1.00 271.88 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 CG1 1
ATOM 3697 C CG2 . VAL A-2 1 31 ? 33.617 -26.220 47.132 1.00 269.34 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A-2 CG2 1
ATOM 3698 N N . LYS A-2 1 32 ? 29.621 -25.493 49.432 1.00 288.30 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 N 1
ATOM 3699 C CA . LYS A-2 1 32 ? 28.820 -24.814 50.432 1.00 289.63 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 CA 1
ATOM 3700 C C . LYS A-2 1 32 ? 29.748 -24.176 51.465 1.00 291.50 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 C 1
ATOM 3701 O O . LYS A-2 1 32 ? 30.647 -24.834 51.987 1.00 291.48 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 O 1
ATOM 3702 C CB . LYS A-2 1 32 ? 27.866 -25.803 51.097 1.00 150.85 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 CB 1
ATOM 3703 C CG . LYS A-2 1 32 ? 26.889 -25.153 52.043 1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 CG 1
ATOM 3704 C CD . LYS A-2 1 32 ? 25.747 -26.087 52.359 1.00 151.22 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 CD 1
ATOM 3705 C CE . LYS A-2 1 32 ? 24.557 -25.308 52.881 1.00 152.44 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 CE 1
ATOM 3706 N NZ . LYS A-2 1 32 ? 23.315 -26.134 52.893 1.00 152.00 ? ? ? ? ? ? 32 LYS A-2 NZ 1
ATOM 3707 N N . VAL A-2 1 33 ? 29.547 -22.891 51.743 1.00 321.19 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 N 1
ATOM 3708 C CA . VAL A-2 1 33 ? 30.397 -22.183 52.695 1.00 322.89 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 CA 1
ATOM 3709 C C . VAL A-2 1 33 ? 30.074 -22.603 54.123 1.00 323.22 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 C 1
ATOM 3710 O O . VAL A-2 1 33 ? 30.968 -22.864 54.934 1.00 324.21 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 O 1
ATOM 3711 C CB . VAL A-2 1 33 ? 30.245 -20.646 52.566 1.00 156.05 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 CB 1
ATOM 3712 C CG1 . VAL A-2 1 33 ? 31.095 -19.932 53.608 1.00 162.38 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 CG1 1
ATOM 3713 C CG2 . VAL A-2 1 33 ? 30.618 -20.189 51.162 1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A-2 CG2 1
ATOM 3714 N N . LEU A-2 1 34 ? 28.782 -22.683 54.414 1.00 194.25 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 N 1
ATOM 3715 C CA . LEU A-2 1 34 ? 28.304 -22.826 55.785 1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 CA 1
ATOM 3716 C C . LEU A-2 1 34 ? 28.703 -24.152 56.445 1.00 194.61 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 C 1
ATOM 3717 O O . LEU A-2 1 34 ? 29.292 -24.152 57.534 1.00 196.22 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 O 1
ATOM 3718 C CB . LEU A-2 1 34 ? 26.794 -22.610 55.834 1.00 250.25 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 CB 1
ATOM 3719 C CG . LEU A-2 1 34 ? 26.340 -21.254 55.274 1.00 250.23 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 CG 1
ATOM 3720 C CD1 . LEU A-2 1 34 ? 24.825 -21.146 55.256 1.00 249.82 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3721 C CD2 . LEU A-2 1 34 ? 26.942 -20.069 56.036 1.00 251.43 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3722 N N . ALA A-2 1 35 ? 28.380 -25.275 55.806 1.00 301.93 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 N 1
ATOM 3723 C CA . ALA A-2 1 35 ? 29.011 -26.541 56.170 1.00 301.54 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CA 1
ATOM 3724 C C . ALA A-2 1 35 ? 29.839 -26.918 54.955 1.00 300.55 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 C 1
ATOM 3725 O O . ALA A-2 1 35 ? 29.297 -27.345 53.930 1.00 298.17 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 O 1
ATOM 3726 C CB . ALA A-2 1 35 ? 27.969 -27.615 56.488 1.00 290.24 ? ? ? ? ? ? 35 ALA A-2 CB 1
ATOM 3727 N N . GLY A-2 1 36 ? 31.158 -26.767 55.065 1.00 267.76 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A-2 N 1
ATOM 3728 C CA . GLY A-2 1 36 ? 31.977 -26.798 53.871 1.00 266.66 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A-2 CA 1
ATOM 3729 C C . GLY A-2 1 36 ? 31.937 -28.154 53.209 1.00 263.90 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A-2 C 1
ATOM 3730 O O . GLY A-2 1 36 ? 32.414 -29.154 53.744 1.00 263.33 ? ? ? ? ? ? 36 GLY A-2 O 1
ATOM 3731 N N . GLN A-2 1 37 ? 31.382 -28.178 52.007 1.00 278.47 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 N 1
ATOM 3732 C CA . GLN A-2 1 37 ? 31.370 -29.391 51.214 1.00 275.15 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CA 1
ATOM 3733 C C . GLN A-2 1 37 ? 31.197 -29.051 49.747 1.00 273.63 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 C 1
ATOM 3734 O O . GLN A-2 1 37 ? 30.508 -28.093 49.406 1.00 274.65 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 O 1
ATOM 3735 C CB . GLN A-2 1 37 ? 30.256 -30.321 51.677 1.00 208.42 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CB 1
ATOM 3736 C CG . GLN A-2 1 37 ? 30.350 -31.714 51.095 1.00 204.89 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CG 1
ATOM 3737 C CD . GLN A-2 1 37 ? 29.233 -32.605 51.582 1.00 203.75 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 CD 1
ATOM 3738 O OE1 . GLN A-2 1 37 ? 28.510 -32.249 52.511 1.00 205.52 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 OE1 1
ATOM 3739 N NE2 . GLN A-2 1 37 ? 29.079 -33.765 50.955 1.00 200.82 ? ? ? ? ? ? 37 GLN A-2 NE2 1
ATOM 3740 N N . GLU A-2 1 38 ? 31.799 -29.848 48.877 1.00 205.47 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 N 1
ATOM 3741 C CA . GLU A-2 1 38 ? 31.649 -29.641 47.444 1.00 203.80 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 CA 1
ATOM 3742 C C . GLU A-2 1 38 ? 30.331 -30.228 46.926 1.00 201.35 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 C 1
ATOM 3743 O O . GLU A-2 1 38 ? 29.809 -31.188 47.489 1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 O 1
ATOM 3744 C CB . GLU A-2 1 38 ? 32.847 -30.239 46.700 1.00 190.39 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 CB 1
ATOM 3745 C CG . GLU A-2 1 38 ? 34.183 -29.630 47.115 1.00 193.08 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 CG 1
ATOM 3746 C CD . GLU A-2 1 38 ? 35.389 -30.363 46.543 1.00 191.72 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 CD 1
ATOM 3747 O OE1 . GLU A-2 1 38 ? 35.410 -31.612 46.578 1.00 189.42 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3748 O OE2 . GLU A-2 1 38 ? 36.322 -29.686 46.062 1.00 193.09 ? ? ? ? ? ? 38 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3749 N N . TYR A-2 1 39 ? 29.791 -29.632 45.866 1.00 138.16 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 N 1
ATOM 3750 C CA . TYR A-2 1 39 ? 28.679 -30.218 45.113 1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CA 1
ATOM 3751 C C . TYR A-2 1 39 ? 28.836 -29.847 43.636 1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 C 1
ATOM 3752 O O . TYR A-2 1 39 ? 29.807 -29.198 43.254 1.00 135.03 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 O 1
ATOM 3753 C CB . TYR A-2 1 39 ? 27.321 -29.708 45.600 1.00 254.23 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CB 1
ATOM 3754 C CG . TYR A-2 1 39 ? 26.981 -29.935 47.058 1.00 256.33 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CG 1
ATOM 3755 C CD1 . TYR A-2 1 39 ? 27.412 -29.047 48.034 1.00 259.57 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CD1 1
ATOM 3756 C CD2 . TYR A-2 1 39 ? 26.184 -31.006 47.453 1.00 254.86 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CD2 1
ATOM 3757 C CE1 . TYR A-2 1 39 ? 27.089 -29.230 49.364 1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CE1 1
ATOM 3758 C CE2 . TYR A-2 1 39 ? 25.855 -31.197 48.786 1.00 256.60 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CE2 1
ATOM 3759 C CZ . TYR A-2 1 39 ? 26.311 -30.304 49.735 1.00 259.58 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 CZ 1
ATOM 3760 O OH . TYR A-2 1 39 ? 25.994 -30.476 51.063 1.00 261.08 ? ? ? ? ? ? 39 TYR A-2 OH 1
ATOM 3761 N N . ALA A-2 1 40 ? 27.878 -30.258 42.808 1.00 205.10 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 N 1
ATOM 3762 C CA . ALA A-2 1 40 ? 27.836 -29.829 41.411 1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CA 1
ATOM 3763 C C . ALA A-2 1 40 ? 26.477 -29.195 41.106 1.00 205.55 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 C 1
ATOM 3764 O O . ALA A-2 1 40 ? 25.433 -29.798 41.368 1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 O 1
ATOM 3765 C CB . ALA A-2 1 40 ? 28.111 -30.997 40.480 1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 40 ALA A-2 CB 1
ATOM 3766 N N . ALA A-2 1 41 ? 26.494 -27.982 40.557 1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A-2 N 1
ATOM 3767 C CA . ALA A-2 1 41 ? 25.276 -27.195 40.378 1.00 239.35 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A-2 CA 1
ATOM 3768 C C . ALA A-2 1 41 ? 24.838 -27.080 38.924 1.00 237.51 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A-2 C 1
ATOM 3769 O O . ALA A-2 1 41 ? 25.585 -26.595 38.076 1.00 236.51 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A-2 O 1
ATOM 3770 C CB . ALA A-2 1 41 ? 25.455 -25.803 40.976 1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 41 ALA A-2 CB 1
ATOM 3771 N N . MET A-2 1 42 ? 23.617 -27.522 38.647 1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 N 1
ATOM 3772 C CA . MET A-2 1 42 ? 23.022 -27.305 37.343 1.00 174.37 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 CA 1
ATOM 3773 C C . MET A-2 1 42 ? 22.516 -25.879 37.300 1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 C 1
ATOM 3774 O O . MET A-2 1 42 ? 21.681 -25.480 38.119 1.00 182.37 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 O 1
ATOM 3775 C CB . MET A-2 1 42 ? 21.870 -28.280 37.113 1.00 166.66 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 CB 1
ATOM 3776 C CG . MET A-2 1 42 ? 22.302 -29.576 36.468 1.00 160.89 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 CG 1
ATOM 3777 S SD . MET A-2 1 42 ? 23.054 -29.287 34.851 1.00 156.87 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 SD 1
ATOM 3778 C CE . MET A-2 1 42 ? 21.611 -28.861 33.888 1.00 155.54 ? ? ? ? ? ? 42 MET A-2 CE 1
ATOM 3779 N N . ILE A-2 1 43 ? 23.030 -25.096 36.359 1.00 183.50 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 N 1
ATOM 3780 C CA . ILE A-2 1 43 ? 22.538 -23.742 36.220 1.00 185.90 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 CA 1
ATOM 3781 C C . ILE A-2 1 43 ? 21.598 -23.722 35.045 1.00 184.81 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 C 1
ATOM 3782 O O . ILE A-2 1 43 ? 22.010 -23.720 33.880 1.00 182.73 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 O 1
ATOM 3783 C CB . ILE A-2 1 43 ? 23.661 -22.755 35.969 1.00 176.20 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 CB 1
ATOM 3784 C CG1 . ILE A-2 1 43 ? 24.685 -22.875 37.085 1.00 177.27 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 CG1 1
ATOM 3785 C CG2 . ILE A-2 1 43 ? 23.104 -21.338 35.895 1.00 177.28 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 CG2 1
ATOM 3786 C CD1 . ILE A-2 1 43 ? 25.883 -22.015 36.880 1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 43 ILE A-2 CD1 1
ATOM 3787 N N . ILE A-2 1 44 ? 20.318 -23.668 35.366 1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 N 1
ATOM 3788 C CA . ILE A-2 1 44 ? 19.308 -23.745 34.348 1.00 180.13 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 CA 1
ATOM 3789 C C . ILE A-2 1 44 ? 18.821 -22.325 34.157 1.00 180.49 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 C 1
ATOM 3790 O O . ILE A-2 1 44 ? 18.159 -21.754 35.027 1.00 181.95 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 O 1
ATOM 3791 C CB . ILE A-2 1 44 ? 18.184 -24.696 34.769 1.00 301.33 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 CB 1
ATOM 3792 C CG1 . ILE A-2 1 44 ? 18.687 -26.141 34.765 1.00 299.30 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 CG1 1
ATOM 3793 C CG2 . ILE A-2 1 44 ? 17.012 -24.576 33.842 1.00 298.98 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 CG2 1
ATOM 3794 C CD1 . ILE A-2 1 44 ? 19.546 -26.498 35.943 1.00 299.85 ? ? ? ? ? ? 44 ILE A-2 CD1 1
ATOM 3795 N N . ASN A-2 1 45 ? 19.177 -21.741 33.022 1.00 348.77 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 N 1
ATOM 3796 C CA . ASN A-2 1 45 ? 18.842 -20.353 32.780 1.00 347.68 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 CA 1
ATOM 3797 C C . ASN A-2 1 45 ? 17.339 -20.195 32.779 1.00 346.13 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 C 1
ATOM 3798 O O . ASN A-2 1 45 ? 16.616 -21.122 32.421 1.00 344.79 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 O 1
ATOM 3799 C CB . ASN A-2 1 45 ? 19.443 -19.887 31.461 1.00 257.76 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 CB 1
ATOM 3800 C CG . ASN A-2 1 45 ? 20.948 -19.973 31.461 1.00 258.47 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 CG 1
ATOM 3801 O OD1 . ASN A-2 1 45 ? 21.549 -20.425 32.435 1.00 260.08 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 OD1 1
ATOM 3802 N ND2 . ASN A-2 1 45 ? 21.568 -19.549 30.368 1.00 256.87 ? ? ? ? ? ? 45 ASN A-2 ND2 1
ATOM 3803 N N . THR A-2 1 46 ? 16.852 -19.028 33.172 1.00 207.44 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 N 1
ATOM 3804 C CA . THR A-2 1 46 ? 15.409 -18.841 33.218 1.00 204.67 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 CA 1
ATOM 3805 C C . THR A-2 1 46 ? 14.765 -18.986 31.845 1.00 200.70 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 C 1
ATOM 3806 O O . THR A-2 1 46 ? 13.542 -18.965 31.732 1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 O 1
ATOM 3807 C CB . THR A-2 1 46 ? 15.007 -17.468 33.766 1.00 271.71 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 CB 1
ATOM 3808 O OG1 . THR A-2 1 46 ? 15.876 -16.467 33.221 1.00 270.42 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 OG1 1
ATOM 3809 C CG2 . THR A-2 1 46 ? 15.069 -17.450 35.294 1.00 275.23 ? ? ? ? ? ? 46 THR A-2 CG2 1
ATOM 3810 N N . LYS A-2 1 47 ? 15.574 -19.113 30.800 1.00 200.93 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 N 1
ATOM 3811 C CA . LYS A-2 1 47 ? 15.028 -19.348 29.476 1.00 196.02 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CA 1
ATOM 3812 C C . LYS A-2 1 47 ? 15.145 -20.837 29.195 1.00 195.08 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 C 1
ATOM 3813 O O . LYS A-2 1 47 ? 16.247 -21.325 28.948 1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 O 1
ATOM 3814 C CB . LYS A-2 1 47 ? 15.858 -18.577 28.462 1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CB 1
ATOM 3815 C CG . LYS A-2 1 47 ? 17.352 -18.762 28.620 1.00 200.50 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CG 1
ATOM 3816 C CD . LYS A-2 1 47 ? 18.104 -17.955 27.587 1.00 198.58 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CD 1
ATOM 3817 C CE . LYS A-2 1 47 ? 19.603 -18.146 27.723 1.00 201.48 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 CE 1
ATOM 3818 N NZ . LYS A-2 1 47 ? 20.039 -19.525 27.363 1.00 201.56 ? ? ? ? ? ? 47 LYS A-2 NZ 1
ATOM 3819 N N . LYS A-2 1 48 ? 14.031 -21.575 29.226 1.00 481.20 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 N 1
ATOM 3820 C CA . LYS A-2 1 48 ? 14.156 -23.014 29.005 1.00 479.07 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 CA 1
ATOM 3821 C C . LYS A-2 1 48 ? 13.397 -23.498 27.769 1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 C 1
ATOM 3822 O O . LYS A-2 1 48 ? 13.957 -23.487 26.686 1.00 471.65 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 O 1
ATOM 3823 C CB . LYS A-2 1 48 ? 13.705 -23.770 30.264 1.00 500.81 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 CB 1
ATOM 3824 C CG . LYS A-2 1 48 ? 14.765 -23.779 31.346 1.00 506.49 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 CG 1
ATOM 3825 C CD . LYS A-2 1 48 ? 16.104 -24.236 30.773 1.00 507.19 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 CD 1
ATOM 3826 C CE . LYS A-2 1 48 ? 16.259 -25.751 30.845 1.00 503.66 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 CE 1
ATOM 3827 N NZ . LYS A-2 1 48 ? 17.657 -26.199 30.583 1.00 503.82 ? ? ? ? ? ? 48 LYS A-2 NZ 1
ATOM 3828 N N . LEU A-2 1 49 ? 12.137 -23.894 27.898 1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 N 1
ATOM 3829 C CA . LEU A-2 1 49 ? 11.168 -23.720 26.827 1.00 149.23 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CA 1
ATOM 3830 C C . LEU A-2 1 49 ? 9.913 -23.436 27.622 1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 C 1
ATOM 3831 O O . LEU A-2 1 49 ? 9.272 -24.395 28.079 1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 O 1
ATOM 3832 C CB . LEU A-2 1 49 ? 11.003 -25.044 26.057 1.00 363.49 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CB 1
ATOM 3833 C CG . LEU A-2 1 49 ? 12.257 -25.726 25.487 1.00 361.99 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CG 1
ATOM 3834 C CD1 . LEU A-2 1 49 ? 12.087 -27.243 25.374 1.00 358.36 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3835 C CD2 . LEU A-2 1 49 ? 12.642 -25.137 24.142 1.00 360.19 ? ? ? ? ? ? 49 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3836 N N . SER A-2 1 50 ? 9.545 -22.170 27.820 1.00 300.09 ? ? ? ? ? ? 50 SER A-2 N 1
ATOM 3837 C CA . SER A-2 1 50 ? 8.262 -21.915 28.491 1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 50 SER A-2 CA 1
ATOM 3838 C C . SER A-2 1 50 ? 7.905 -23.138 29.350 1.00 301.06 ? ? ? ? ? ? 50 SER A-2 C 1
ATOM 3839 O O . SER A-2 1 50 ? 8.665 -23.570 30.213 1.00 304.76 ? ? ? ? ? ? 50 SER A-2 O 1
ATOM 3840 C CB . SER A-2 1 50 ? 7.102 -21.465 27.591 1.00 348.14 ? ? ? ? ? ? 50 SER A-2 CB 1
ATOM 3841 O OG . SER A-2 1 50 ? 7.483 -20.495 26.623 1.00 347.35 ? ? ? ? ? ? 50 SER A-2 OG 1
ATOM 3842 N N . ALA A-2 1 51 ? 6.757 -23.732 29.041 1.00 181.63 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A-2 N 1
ATOM 3843 C CA . ALA A-2 1 51 ? 6.241 -24.887 29.787 1.00 183.25 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A-2 CA 1
ATOM 3844 C C . ALA A-2 1 51 ? 6.902 -26.282 29.648 1.00 181.78 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A-2 C 1
ATOM 3845 O O . ALA A-2 1 51 ? 7.247 -26.875 30.665 1.00 184.98 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A-2 O 1
ATOM 3846 C CB . ALA A-2 1 51 ? 4.738 -24.994 29.613 1.00 161.00 ? ? ? ? ? ? 51 ALA A-2 CB 1
ATOM 3847 N N . ARG A-2 1 52 ? 7.064 -26.826 28.439 1.00 258.18 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 N 1
ATOM 3848 C CA . ARG A-2 1 52 ? 7.572 -28.206 28.320 1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 CA 1
ATOM 3849 C C . ARG A-2 1 52 ? 8.835 -28.429 29.126 1.00 260.10 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 C 1
ATOM 3850 O O . ARG A-2 1 52 ? 9.122 -29.542 29.579 1.00 260.73 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 O 1
ATOM 3851 C CB . ARG A-2 1 52 ? 7.875 -28.561 26.871 1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 CB 1
ATOM 3852 C CG . ARG A-2 1 52 ? 6.671 -28.511 26.010 1.00 170.73 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 CG 1
ATOM 3853 C CD . ARG A-2 1 52 ? 5.697 -29.568 26.420 1.00 170.68 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 CD 1
ATOM 3854 N NE . ARG A-2 1 52 ? 6.254 -30.893 26.191 1.00 169.19 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 NE 1
ATOM 3855 C CZ . ARG A-2 1 52 ? 5.578 -32.021 26.360 1.00 169.08 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3856 N NH1 . ARG A-2 1 52 ? 4.314 -31.984 26.761 1.00 171.10 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3857 N NH2 . ARG A-2 1 52 ? 6.164 -33.187 26.127 1.00 167.40 ? ? ? ? ? ? 52 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3858 N N . ASP A-2 1 53 ? 9.615 -27.369 29.256 1.00 153.94 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 N 1
ATOM 3859 C CA . ASP A-2 1 53 ? 10.826 -27.423 30.041 1.00 158.66 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CA 1
ATOM 3860 C C . ASP A-2 1 53 ? 10.555 -27.403 31.534 1.00 164.13 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 C 1
ATOM 3861 O O . ASP A-2 1 53 ? 11.021 -28.277 32.260 1.00 166.09 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 O 1
ATOM 3862 C CB . ASP A-2 1 53 ? 11.731 -26.268 29.662 1.00 474.78 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CB 1
ATOM 3863 C CG . ASP A-2 1 53 ? 13.013 -26.734 29.032 1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 CG 1
ATOM 3864 O OD1 . ASP A-2 1 53 ? 12.963 -27.276 27.913 1.00 468.80 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD1 1
ATOM 3865 O OD2 . ASP A-2 1 53 ? 14.070 -26.579 29.663 1.00 476.58 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A-2 OD2 1
ATOM 3866 N N . HIS A-2 1 54 ? 9.796 -26.415 31.994 1.00 128.42 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 N 1
ATOM 3867 C CA . HIS A-2 1 54 ? 9.568 -26.287 33.424 1.00 133.46 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 CA 1
ATOM 3868 C C . HIS A-2 1 54 ? 9.013 -27.599 33.967 1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 C 1
ATOM 3869 O O . HIS A-2 1 54 ? 9.317 -27.996 35.092 1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 O 1
ATOM 3870 C CB . HIS A-2 1 54 ? 8.629 -25.121 33.747 1.00 144.61 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 CB 1
ATOM 3871 C CG . HIS A-2 1 54 ? 9.180 -23.774 33.387 1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 CG 1
ATOM 3872 N ND1 . HIS A-2 1 54 ? 9.003 -23.208 32.144 1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 ND1 1
ATOM 3873 C CD2 . HIS A-2 1 54 ? 9.892 -22.876 34.109 1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 CD2 1
ATOM 3874 C CE1 . HIS A-2 1 54 ? 9.585 -22.022 32.112 1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 CE1 1
ATOM 3875 N NE2 . HIS A-2 1 54 ? 10.133 -21.797 33.292 1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 54 HIS A-2 NE2 1
ATOM 3876 N N . GLN A-2 1 55 ? 8.210 -28.278 33.156 1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 N 1
ATOM 3877 C CA . GLN A-2 1 55 ? 7.636 -29.549 33.561 1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 CA 1
ATOM 3878 C C . GLN A-2 1 55 ? 8.735 -30.580 33.825 1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 C 1
ATOM 3879 O O . GLN A-2 1 55 ? 8.689 -31.306 34.818 1.00 127.63 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 O 1
ATOM 3880 C CB . GLN A-2 1 55 ? 6.645 -30.044 32.505 1.00 231.11 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 CB 1
ATOM 3881 C CG . GLN A-2 1 55 ? 5.491 -29.079 32.264 1.00 231.16 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 CG 1
ATOM 3882 C CD . GLN A-2 1 55 ? 4.519 -29.577 31.216 1.00 226.55 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 CD 1
ATOM 3883 O OE1 . GLN A-2 1 55 ? 4.685 -30.665 30.666 1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 OE1 1
ATOM 3884 N NE2 . GLN A-2 1 55 ? 3.494 -28.781 30.934 1.00 226.07 ? ? ? ? ? ? 55 GLN A-2 NE2 1
ATOM 3885 N N . LYS A-2 1 56 ? 9.734 -30.620 32.946 1.00 120.07 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 N 1
ATOM 3886 C CA . LYS A-2 1 56 ? 10.845 -31.569 33.065 1.00 118.92 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 CA 1
ATOM 3887 C C . LYS A-2 1 56 ? 11.834 -31.189 34.178 1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 C 1
ATOM 3888 O O . LYS A-2 1 56 ? 12.589 -32.030 34.678 1.00 124.56 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 O 1
ATOM 3889 C CB . LYS A-2 1 56 ? 11.569 -31.700 31.724 1.00 170.40 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 CB 1
ATOM 3890 C CG . LYS A-2 1 56 ? 10.640 -32.047 30.575 1.00 164.97 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 CG 1
ATOM 3891 C CD . LYS A-2 1 56 ? 11.344 -31.964 29.240 1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 CD 1
ATOM 3892 C CE . LYS A-2 1 56 ? 10.363 -32.176 28.103 1.00 156.35 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 CE 1
ATOM 3893 N NZ . LYS A-2 1 56 ? 11.033 -32.004 26.791 1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 56 LYS A-2 NZ 1
ATOM 3894 N N . LEU A-2 1 57 ? 11.834 -29.911 34.538 1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 N 1
ATOM 3895 C CA . LEU A-2 1 57 ? 12.595 -29.423 35.677 1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CA 1
ATOM 3896 C C . LEU A-2 1 57 ? 12.126 -30.146 36.929 1.00 114.85 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 C 1
ATOM 3897 O O . LEU A-2 1 57 ? 12.859 -30.936 37.524 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 O 1
ATOM 3898 C CB . LEU A-2 1 57 ? 12.382 -27.912 35.833 1.00 274.74 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CB 1
ATOM 3899 C CG . LEU A-2 1 57 ? 13.075 -27.168 36.980 1.00 281.12 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CG 1
ATOM 3900 C CD1 . LEU A-2 1 57 ? 14.558 -27.496 37.016 1.00 282.71 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3901 C CD2 . LEU A-2 1 57 ? 12.857 -25.655 36.882 1.00 281.34 ? ? ? ? ? ? 57 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3902 N N . GLU A-2 1 58 ? 10.883 -29.872 37.308 1.00 172.65 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 N 1
ATOM 3903 C CA . GLU A-2 1 58 ? 10.293 -30.398 38.529 1.00 175.44 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 CA 1
ATOM 3904 C C . GLU A-2 1 58 ? 10.251 -31.909 38.522 1.00 172.30 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 C 1
ATOM 3905 O O . GLU A-2 1 58 ? 10.318 -32.544 39.573 1.00 174.17 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 O 1
ATOM 3906 C CB . GLU A-2 1 58 ? 8.876 -29.873 38.674 1.00 237.28 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 CB 1
ATOM 3907 C CG . GLU A-2 1 58 ? 8.749 -28.419 38.327 1.00 236.75 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 CG 1
ATOM 3908 C CD . GLU A-2 1 58 ? 7.376 -28.092 37.806 1.00 233.72 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 CD 1
ATOM 3909 O OE1 . GLU A-2 1 58 ? 6.573 -29.034 37.639 1.00 232.48 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3910 O OE2 . GLU A-2 1 58 ? 7.102 -26.899 37.562 1.00 232.85 ? ? ? ? ? ? 58 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3911 N N . ARG A-2 1 59 ? 10.114 -32.491 37.339 1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 N 1
ATOM 3912 C CA . ARG A-2 1 59 ? 10.159 -33.935 37.247 1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 CA 1
ATOM 3913 C C . ARG A-2 1 59 ? 11.557 -34.426 37.591 1.00 131.58 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 C 1
ATOM 3914 O O . ARG A-2 1 59 ? 11.718 -35.298 38.446 1.00 131.97 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 O 1
ATOM 3915 C CB . ARG A-2 1 59 ? 9.740 -34.428 35.868 1.00 146.83 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 CB 1
ATOM 3916 C CG . ARG A-2 1 59 ? 9.584 -35.933 35.822 1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 CG 1
ATOM 3917 C CD . ARG A-2 1 59 ? 9.012 -36.395 34.503 1.00 138.94 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 CD 1
ATOM 3918 N NE . ARG A-2 1 59 ? 9.889 -36.053 33.392 1.00 134.20 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 NE 1
ATOM 3919 C CZ . ARG A-2 1 59 ? 9.495 -35.389 32.312 1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3920 N NH1 . ARG A-2 1 59 ? 8.231 -34.998 32.198 1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3921 N NH2 . ARG A-2 1 59 ? 10.361 -35.118 31.344 1.00 127.56 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3922 N N . GLU A-2 1 60 ? 12.570 -33.863 36.938 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 N 1
ATOM 3923 C CA . GLU A-2 1 60 ? 13.931 -34.302 37.199 1.00 90.14 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 CA 1
ATOM 3924 C C . GLU A-2 1 60 ? 14.289 -34.095 38.670 1.00 95.81 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 C 1
ATOM 3925 O O . GLU A-2 1 60 ? 14.844 -34.987 39.301 1.00 94.70 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 O 1
ATOM 3926 C CB . GLU A-2 1 60 ? 14.938 -33.631 36.257 1.00 153.33 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 CB 1
ATOM 3927 C CG . GLU A-2 1 60 ? 16.326 -34.266 36.303 1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 CG 1
ATOM 3928 C CD . GLU A-2 1 60 ? 17.169 -33.959 35.077 1.00 146.69 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 CD 1
ATOM 3929 O OE1 . GLU A-2 1 60 ? 16.596 -33.536 34.054 1.00 144.94 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 OE1 1
ATOM 3930 O OE2 . GLU A-2 1 60 ? 18.405 -34.145 35.137 1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 60 GLU A-2 OE2 1
ATOM 3931 N N . ALA A-2 1 61 ? 13.932 -32.933 39.215 1.00 99.64 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A-2 N 1
ATOM 3932 C CA . ALA A-2 1 61 ? 14.235 -32.586 40.607 1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A-2 CA 1
ATOM 3933 C C . ALA A-2 1 61 ? 13.528 -33.477 41.629 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A-2 C 1
ATOM 3934 O O . ALA A-2 1 61 ? 14.070 -33.772 42.704 1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A-2 O 1
ATOM 3935 C CB . ALA A-2 1 61 ? 13.891 -31.128 40.870 1.00 252.87 ? ? ? ? ? ? 61 ALA A-2 CB 1
ATOM 3936 N N . ARG A-2 1 62 ? 12.305 -33.870 41.292 1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 N 1
ATOM 3937 C CA . ARG A-2 1 62 ? 11.499 -34.744 42.131 1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 CA 1
ATOM 3938 C C . ARG A-2 1 62 ? 12.091 -36.150 42.133 1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 C 1
ATOM 3939 O O . ARG A-2 1 62 ? 12.373 -36.726 43.188 1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 O 1
ATOM 3940 C CB . ARG A-2 1 62 ? 10.060 -34.754 41.604 1.00 162.97 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 CB 1
ATOM 3941 C CG . ARG A-2 1 62 ? 9.179 -35.895 42.075 1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 CG 1
ATOM 3942 C CD . ARG A-2 1 62 ? 7.737 -35.699 41.594 1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 CD 1
ATOM 3943 N NE . ARG A-2 1 62 ? 7.616 -35.628 40.135 1.00 159.16 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 NE 1
ATOM 3944 C CZ . ARG A-2 1 62 ? 7.486 -34.500 39.437 1.00 159.65 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3945 N NH1 . ARG A-2 1 62 ? 7.461 -33.325 40.053 1.00 163.27 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3946 N NH2 . ARG A-2 1 62 ? 7.379 -34.548 38.116 1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 62 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3947 N N . ILE A-2 1 63 ? 12.288 -36.687 40.935 1.00 152.50 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 N 1
ATOM 3948 C CA . ILE A-2 1 63 ? 12.869 -38.011 40.760 1.00 147.27 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 CA 1
ATOM 3949 C C . ILE A-2 1 63 ? 14.169 -38.156 41.552 1.00 147.59 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 C 1
ATOM 3950 O O . ILE A-2 1 63 ? 14.390 -39.160 42.225 1.00 146.77 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 O 1
ATOM 3951 C CB . ILE A-2 1 63 ? 13.090 -38.318 39.259 1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 CB 1
ATOM 3952 C CG1 . ILE A-2 1 63 ? 11.841 -38.985 38.665 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 CG1 1
ATOM 3953 C CG2 . ILE A-2 1 63 ? 14.313 -39.190 39.058 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 CG2 1
ATOM 3954 C CD1 . ILE A-2 1 63 ? 11.750 -38.900 37.160 1.00 96.67 ? ? ? ? ? ? 63 ILE A-2 CD1 1
ATOM 3955 N N . CYS A-2 1 64 ? 15.013 -37.133 41.485 1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A-2 N 1
ATOM 3956 C CA . CYS A-2 1 64 ? 16.323 -37.152 42.129 1.00 122.71 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A-2 CA 1
ATOM 3957 C C . CYS A-2 1 64 ? 16.254 -36.940 43.633 1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A-2 C 1
ATOM 3958 O O . CYS A-2 1 64 ? 17.203 -37.244 44.352 1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A-2 O 1
ATOM 3959 C CB . CYS A-2 1 64 ? 17.220 -36.072 41.527 1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A-2 CB 1
ATOM 3960 S SG . CYS A-2 1 64 ? 17.425 -36.161 39.731 1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 64 CYS A-2 SG 1
ATOM 3961 N N . ARG A-2 1 65 ? 15.149 -36.377 44.102 1.00 149.56 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 N 1
ATOM 3962 C CA . ARG A-2 1 65 ? 14.928 -36.247 45.530 1.00 153.48 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 CA 1
ATOM 3963 C C . ARG A-2 1 65 ? 14.544 -37.618 46.042 1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 C 1
ATOM 3964 O O . ARG A-2 1 65 ? 14.822 -37.976 47.186 1.00 151.74 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 O 1
ATOM 3965 C CB . ARG A-2 1 65 ? 13.795 -35.267 45.805 1.00 180.98 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 CB 1
ATOM 3966 C CG . ARG A-2 1 65 ? 13.516 -35.045 47.277 1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 CG 1
ATOM 3967 C CD . ARG A-2 1 65 ? 14.582 -34.169 47.907 1.00 186.86 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 CD 1
ATOM 3968 N NE . ARG A-2 1 65 ? 14.273 -33.872 49.302 1.00 189.56 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 NE 1
ATOM 3969 C CZ . ARG A-2 1 65 ? 13.382 -32.967 49.693 1.00 193.10 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 CZ 1
ATOM 3970 N NH1 . ARG A-2 1 65 ? 12.704 -32.266 48.791 1.00 192.25 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 NH1 1
ATOM 3971 N NH2 . ARG A-2 1 65 ? 13.165 -32.765 50.987 1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 65 ARG A-2 NH2 1
ATOM 3972 N N . LEU A-2 1 66 ? 13.877 -38.372 45.175 1.00 184.18 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 N 1
ATOM 3973 C CA . LEU A-2 1 66 ? 13.461 -39.734 45.476 1.00 182.21 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 CA 1
ATOM 3974 C C . LEU A-2 1 66 ? 14.567 -40.748 45.282 1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 C 1
ATOM 3975 O O . LEU A-2 1 66 ? 14.616 -41.751 45.983 1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 O 1
ATOM 3976 C CB . LEU A-2 1 66 ? 12.299 -40.149 44.586 1.00 274.44 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 CB 1
ATOM 3977 C CG . LEU A-2 1 66 ? 10.983 -39.417 44.784 1.00 278.25 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 CG 1
ATOM 3978 C CD1 . LEU A-2 1 66 ? 10.004 -39.827 43.697 1.00 276.05 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3979 C CD2 . LEU A-2 1 66 ? 10.431 -39.707 46.171 1.00 280.81 ? ? ? ? ? ? 66 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3980 N N . LEU A-2 1 67 ? 15.449 -40.521 44.320 1.00 161.35 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 N 1
ATOM 3981 C CA . LEU A-2 1 67 ? 16.413 -41.563 44.043 1.00 157.02 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 CA 1
ATOM 3982 C C . LEU A-2 1 67 ? 17.605 -41.337 44.927 1.00 157.80 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 C 1
ATOM 3983 O O . LEU A-2 1 67 ? 18.423 -40.456 44.675 1.00 158.32 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 O 1
ATOM 3984 C CB . LEU A-2 1 67 ? 16.867 -41.498 42.584 1.00 248.81 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 CB 1
ATOM 3985 C CG . LEU A-2 1 67 ? 15.890 -41.979 41.512 1.00 246.44 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 CG 1
ATOM 3986 C CD1 . LEU A-2 1 67 ? 16.531 -41.881 40.133 1.00 242.36 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 CD1 1
ATOM 3987 C CD2 . LEU A-2 1 67 ? 15.441 -43.405 41.800 1.00 245.15 ? ? ? ? ? ? 67 LEU A-2 CD2 1
ATOM 3988 N N . LYS A-2 1 68 ? 17.729 -42.165 45.954 1.00 278.61 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 N 1
ATOM 3989 C CA . LYS A-2 1 68 ? 18.942 -42.159 46.738 1.00 279.16 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 CA 1
ATOM 3990 C C . LYS A-2 1 68 ? 19.493 -43.583 46.731 1.00 275.70 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 C 1
ATOM 3991 O O . LYS A-2 1 68 ? 19.036 -44.454 47.477 1.00 275.14 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 O 1
ATOM 3992 C CB . LYS A-2 1 68 ? 18.634 -41.623 48.144 1.00 249.59 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 CB 1
ATOM 3993 C CG . LYS A-2 1 68 ? 17.791 -40.329 48.122 1.00 252.60 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 CG 1
ATOM 3994 C CD . LYS A-2 1 68 ? 17.211 -40.009 49.491 1.00 256.91 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 CD 1
ATOM 3995 C CE . LYS A-2 1 68 ? 15.862 -40.686 49.704 1.00 257.43 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 CE 1
ATOM 3996 N NZ . LYS A-2 1 68 ? 14.772 -40.056 48.901 1.00 259.17 ? ? ? ? ? ? 68 LYS A-2 NZ 1
ATOM 3997 N N . HIS A-2 1 69 ? 20.519 -43.780 45.908 1.00 216.92 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 N 1
ATOM 3998 C CA . HIS A-2 1 69 ? 21.195 -45.056 45.757 1.00 214.17 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 CA 1
ATOM 3999 C C . HIS A-2 1 69 ? 22.651 -44.691 45.901 1.00 214.44 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 C 1
ATOM 4000 O O . HIS A-2 1 69 ? 23.054 -43.569 45.580 1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 O 1
ATOM 4001 C CB . HIS A-2 1 69 ? 20.918 -45.691 44.372 1.00 161.79 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 CB 1
ATOM 4002 C CG . HIS A-2 1 69 ? 21.464 -47.085 44.198 1.00 159.41 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 CG 1
ATOM 4003 N ND1 . HIS A-2 1 69 ? 22.520 -47.378 43.360 1.00 157.31 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4004 C CD2 . HIS A-2 1 69 ? 21.064 -48.270 44.721 1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4005 C CE1 . HIS A-2 1 69 ? 22.760 -48.678 43.391 1.00 156.18 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4006 N NE2 . HIS A-2 1 69 ? 21.890 -49.241 44.210 1.00 157.12 ? ? ? ? ? ? 69 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4007 N N . PRO A-2 1 70 ? 23.447 -45.627 46.414 1.00 168.73 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 N 1
ATOM 4008 C CA . PRO A-2 1 70 ? 24.889 -45.413 46.556 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 CA 1
ATOM 4009 C C . PRO A-2 1 70 ? 25.546 -45.234 45.186 1.00 166.15 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 C 1
ATOM 4010 O O . PRO A-2 1 70 ? 26.563 -44.553 45.076 1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 O 1
ATOM 4011 C CB . PRO A-2 1 70 ? 25.369 -46.696 47.242 1.00 148.59 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 CB 1
ATOM 4012 C CG . PRO A-2 1 70 ? 24.278 -47.702 46.997 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 CG 1
ATOM 4013 C CD . PRO A-2 1 70 ? 23.012 -46.927 46.948 1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 70 PRO A-2 CD 1
ATOM 4014 N N . ASN A-2 1 71 ? 24.946 -45.834 44.160 1.00 152.37 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 N 1
ATOM 4015 C CA . ASN A-2 1 71 ? 25.437 -45.742 42.786 1.00 150.33 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 CA 1
ATOM 4016 C C . ASN A-2 1 71 ? 24.789 -44.620 41.960 1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 C 1
ATOM 4017 O O . ASN A-2 1 71 ? 25.075 -44.493 40.769 1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 O 1
ATOM 4018 C CB . ASN A-2 1 71 ? 25.265 -47.085 42.062 1.00 132.78 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 CB 1
ATOM 4019 C CG . ASN A-2 1 71 ? 26.313 -48.110 42.464 1.00 134.59 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 CG 1
ATOM 4020 O OD1 . ASN A-2 1 71 ? 26.007 -49.287 42.676 1.00 135.29 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 OD1 1
ATOM 4021 N ND2 . ASN A-2 1 71 ? 27.561 -47.668 42.558 1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A-2 ND2 1
ATOM 4022 N N . ILE A-2 1 72 ? 23.917 -43.823 42.580 1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 N 1
ATOM 4023 C CA . ILE A-2 1 72 ? 23.309 -42.682 41.885 1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 CA 1
ATOM 4024 C C . ILE A-2 1 72 ? 23.490 -41.359 42.622 1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 C 1
ATOM 4025 O O . ILE A-2 1 72 ? 23.230 -41.250 43.827 1.00 162.80 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 O 1
ATOM 4026 C CB . ILE A-2 1 72 ? 21.810 -42.888 41.605 1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 CB 1
ATOM 4027 C CG1 . ILE A-2 1 72 ? 21.593 -44.184 40.829 1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4028 C CG2 . ILE A-2 1 72 ? 21.249 -41.693 40.837 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4029 C CD1 . ILE A-2 1 72 ? 20.220 -44.792 41.020 1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 72 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4030 N N . VAL A-2 1 73 ? 23.931 -40.356 41.872 1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 N 1
ATOM 4031 C CA . VAL A-2 1 73 ? 24.120 -39.027 42.417 1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 CA 1
ATOM 4032 C C . VAL A-2 1 73 ? 22.840 -38.604 43.120 1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 C 1
ATOM 4033 O O . VAL A-2 1 73 ? 21.749 -38.694 42.558 1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 O 1
ATOM 4034 C CB . VAL A-2 1 73 ? 24.434 -38.014 41.310 1.00 192.13 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 CB 1
ATOM 4035 C CG1 . VAL A-2 1 73 ? 24.396 -36.615 41.869 1.00 196.83 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4036 C CG2 . VAL A-2 1 73 ? 25.788 -38.305 40.673 1.00 190.26 ? ? ? ? ? ? 73 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4037 N N . ARG A-2 1 74 ? 22.965 -38.155 44.359 1.00 128.80 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 N 1
ATOM 4038 C CA . ARG A-2 1 74 ? 21.790 -37.726 45.092 1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CA 1
ATOM 4039 C C . ARG A-2 1 74 ? 21.755 -36.215 45.187 1.00 135.87 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 C 1
ATOM 4040 O O . ARG A-2 1 74 ? 22.789 -35.561 45.341 1.00 136.41 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 O 1
ATOM 4041 C CB . ARG A-2 1 74 ? 21.753 -38.348 46.484 1.00 290.22 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CB 1
ATOM 4042 C CG . ARG A-2 1 74 ? 21.327 -39.804 46.507 1.00 287.94 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CG 1
ATOM 4043 C CD . ARG A-2 1 74 ? 21.460 -40.357 47.910 1.00 289.49 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CD 1
ATOM 4044 N NE . ARG A-2 1 74 ? 22.796 -40.116 48.434 1.00 290.34 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NE 1
ATOM 4045 C CZ . ARG A-2 1 74 ? 23.806 -40.972 48.332 1.00 288.22 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 CZ 1
ATOM 4046 N NH1 . ARG A-2 1 74 ? 23.637 -42.145 47.735 1.00 284.96 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH1 1
ATOM 4047 N NH2 . ARG A-2 1 74 ? 24.989 -40.654 48.835 1.00 289.56 ? ? ? ? ? ? 74 ARG A-2 NH2 1
ATOM 4048 N N . LEU A-2 1 75 ? 20.558 -35.663 45.088 1.00 284.11 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 N 1
ATOM 4049 C CA . LEU A-2 1 75 ? 20.403 -34.226 45.090 1.00 288.09 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 CA 1
ATOM 4050 C C . LEU A-2 1 75 ? 20.465 -33.732 46.545 1.00 292.10 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 C 1
ATOM 4051 O O . LEU A-2 1 75 ? 20.532 -34.542 47.470 1.00 291.93 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 O 1
ATOM 4052 C CB . LEU A-2 1 75 ? 19.080 -33.894 44.405 1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 CB 1
ATOM 4053 C CG . LEU A-2 1 75 ? 18.464 -32.498 44.457 1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 CG 1
ATOM 4054 C CD1 . LEU A-2 1 75 ? 19.228 -31.512 43.583 1.00 143.92 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4055 C CD2 . LEU A-2 1 75 ? 16.999 -32.581 44.040 1.00 145.93 ? ? ? ? ? ? 75 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4056 N N . HIS A-2 1 76 ? 20.459 -32.418 46.754 1.00 215.06 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 N 1
ATOM 4057 C CA . HIS A-2 1 76 ? 20.528 -31.856 48.108 1.00 217.80 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 CA 1
ATOM 4058 C C . HIS A-2 1 76 ? 19.412 -30.827 48.278 1.00 221.92 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 C 1
ATOM 4059 O O . HIS A-2 1 76 ? 18.505 -31.021 49.087 1.00 223.17 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 O 1
ATOM 4060 C CB . HIS A-2 1 76 ? 21.916 -31.266 48.421 1.00 206.40 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 CB 1
ATOM 4061 C CG . HIS A-2 1 76 ? 22.064 -30.766 49.832 1.00 209.10 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 CG 1
ATOM 4062 N ND1 . HIS A-2 1 76 ? 21.999 -31.595 50.930 1.00 208.67 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4063 C CD2 . HIS A-2 1 76 ? 22.283 -29.518 50.317 1.00 211.97 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4064 C CE1 . HIS A-2 1 76 ? 22.165 -30.881 52.032 1.00 211.09 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4065 N NE2 . HIS A-2 1 76 ? 22.338 -29.619 51.686 1.00 212.97 ? ? ? ? ? ? 76 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4066 N N . ASP A-2 1 77 ? 19.472 -29.738 47.513 1.00 297.11 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 N 1
ATOM 4067 C CA . ASP A-2 1 77 ? 18.289 -28.892 47.339 1.00 299.88 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 CA 1
ATOM 4068 C C . ASP A-2 1 77 ? 18.151 -28.354 45.904 1.00 298.91 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 C 1
ATOM 4069 O O . ASP A-2 1 77 ? 19.036 -28.556 45.063 1.00 296.57 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 O 1
ATOM 4070 C CB . ASP A-2 1 77 ? 18.231 -27.762 48.392 1.00 230.52 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 CB 1
ATOM 4071 C CG . ASP A-2 1 77 ? 19.531 -26.965 48.502 1.00 229.83 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 CG 1
ATOM 4072 O OD1 . ASP A-2 1 77 ? 20.522 -27.311 47.827 1.00 227.96 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4073 O OD2 . ASP A-2 1 77 ? 19.563 -25.995 49.292 1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 77 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4074 N N . SER A-2 1 78 ? 17.033 -27.688 45.623 1.00 230.39 ? ? ? ? ? ? 78 SER A-2 N 1
ATOM 4075 C CA . SER A-2 1 78 ? 16.858 -26.995 44.347 1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 78 SER A-2 CA 1
ATOM 4076 C C . SER A-2 1 78 ? 16.383 -25.569 44.580 1.00 232.15 ? ? ? ? ? ? 78 SER A-2 C 1
ATOM 4077 O O . SER A-2 1 78 ? 15.239 -25.341 44.994 1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 78 SER A-2 O 1
ATOM 4078 C CB . SER A-2 1 78 ? 15.863 -27.722 43.446 1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 78 SER A-2 CB 1
ATOM 4079 O OG . SER A-2 1 78 ? 15.430 -26.852 42.411 1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 78 SER A-2 OG 1
ATOM 4080 N N . ILE A-2 1 79 ? 17.254 -24.611 44.283 1.00 163.69 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 N 1
ATOM 4081 C CA . ILE A-2 1 79 ? 16.997 -23.229 44.652 1.00 164.42 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 CA 1
ATOM 4082 C C . ILE A-2 1 79 ? 16.573 -22.385 43.467 1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 C 1
ATOM 4083 O O . ILE A-2 1 79 ? 17.182 -22.444 42.402 1.00 163.01 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 O 1
ATOM 4084 C CB . ILE A-2 1 79 ? 18.239 -22.581 45.276 1.00 235.13 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 CB 1
ATOM 4085 C CG1 . ILE A-2 1 79 ? 18.910 -23.567 46.235 1.00 235.72 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4086 C CG2 . ILE A-2 1 79 ? 17.873 -21.249 45.945 1.00 235.15 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4087 C CD1 . ILE A-2 1 79 ? 20.235 -23.111 46.775 1.00 235.87 ? ? ? ? ? ? 79 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4088 N N . SER A-2 1 80 ? 15.543 -21.571 43.656 1.00 386.55 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 N 1
ATOM 4089 C CA . SER A-2 1 80 ? 15.134 -20.679 42.585 1.00 384.03 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 CA 1
ATOM 4090 C C . SER A-2 1 80 ? 15.531 -19.222 42.828 1.00 383.21 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 C 1
ATOM 4091 O O . SER A-2 1 80 ? 15.074 -18.577 43.778 1.00 382.91 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 O 1
ATOM 4092 C CB . SER A-2 1 80 ? 13.641 -20.806 42.299 1.00 98.25 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 CB 1
ATOM 4093 O OG . SER A-2 1 80 ? 13.340 -20.197 41.059 1.00 96.23 ? ? ? ? ? ? 80 SER A-2 OG 1
ATOM 4094 N N . GLU A-2 1 81 ? 16.390 -18.718 41.947 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 N 1
ATOM 4095 C CA . GLU A-2 1 81 ? 16.816 -17.326 41.982 1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 CA 1
ATOM 4096 C C . GLU A-2 1 81 ? 16.090 -16.515 40.919 1.00 134.68 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 C 1
ATOM 4097 O O . GLU A-2 1 81 ? 15.254 -17.038 40.186 1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 O 1
ATOM 4098 C CB . GLU A-2 1 81 ? 18.315 -17.227 41.749 1.00 251.55 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 CB 1
ATOM 4099 C CG . GLU A-2 1 81 ? 18.915 -15.908 42.174 1.00 250.67 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 CG 1
ATOM 4100 C CD . GLU A-2 1 81 ? 20.419 -15.949 42.149 1.00 251.23 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 CD 1
ATOM 4101 O OE1 . GLU A-2 1 81 ? 20.969 -17.053 41.980 1.00 252.00 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4102 O OE2 . GLU A-2 1 81 ? 21.056 -14.888 42.293 1.00 250.62 ? ? ? ? ? ? 81 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4103 N N . GLU A-2 1 82 ? 16.418 -15.234 40.833 1.00 203.72 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 N 1
ATOM 4104 C CA . GLU A-2 1 82 ? 15.736 -14.343 39.903 1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 CA 1
ATOM 4105 C C . GLU A-2 1 82 ? 15.824 -14.771 38.440 1.00 197.93 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 C 1
ATOM 4106 O O . GLU A-2 1 82 ? 14.825 -15.162 37.839 1.00 195.17 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 O 1
ATOM 4107 C CB . GLU A-2 1 82 ? 16.255 -12.918 40.052 1.00 256.63 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 CB 1
ATOM 4108 C CG . GLU A-2 1 82 ? 16.070 -12.338 41.438 1.00 256.44 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 CG 1
ATOM 4109 C CD . GLU A-2 1 82 ? 16.695 -10.968 41.562 1.00 255.87 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 CD 1
ATOM 4110 O OE1 . GLU A-2 1 82 ? 17.650 -10.687 40.808 1.00 255.96 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4111 O OE2 . GLU A-2 1 82 ? 16.230 -10.169 42.402 1.00 254.88 ? ? ? ? ? ? 82 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4112 N N . GLY A-2 1 83 ? 17.018 -14.686 37.867 1.00 182.55 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A-2 N 1
ATOM 4113 C CA . GLY A-2 1 83 ? 17.192 -14.959 36.456 1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A-2 CA 1
ATOM 4114 C C . GLY A-2 1 83 ? 17.746 -16.345 36.219 1.00 183.44 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A-2 C 1
ATOM 4115 O O . GLY A-2 1 83 ? 18.167 -16.679 35.113 1.00 182.87 ? ? ? ? ? ? 83 GLY A-2 O 1
ATOM 4116 N N . HIS A-2 1 84 ? 17.742 -17.161 37.263 1.00 232.57 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 N 1
ATOM 4117 C CA . HIS A-2 1 84 ? 18.289 -18.499 37.152 1.00 234.52 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 CA 1
ATOM 4118 C C . HIS A-2 1 84 ? 17.622 -19.462 38.106 1.00 236.33 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 C 1
ATOM 4119 O O . HIS A-2 1 84 ? 16.979 -19.063 39.078 1.00 236.63 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 O 1
ATOM 4120 C CB . HIS A-2 1 84 ? 19.793 -18.478 37.425 1.00 210.44 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 CB 1
ATOM 4121 C CG . HIS A-2 1 84 ? 20.569 -17.672 36.436 1.00 208.69 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 CG 1
ATOM 4122 N ND1 . HIS A-2 1 84 ? 20.869 -18.135 35.174 1.00 207.38 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4123 C CD2 . HIS A-2 1 84 ? 21.102 -16.429 36.516 1.00 207.96 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4124 C CE1 . HIS A-2 1 84 ? 21.556 -17.216 34.520 1.00 205.96 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4125 N NE2 . HIS A-2 1 84 ? 21.709 -16.170 35.314 1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 84 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4126 N N . HIS A-2 1 85 ? 17.776 -20.743 37.809 1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 N 1
ATOM 4127 C CA . HIS A-2 1 85 ? 17.452 -21.774 38.772 1.00 153.05 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 CA 1
ATOM 4128 C C . HIS A-2 1 85 ? 18.662 -22.689 38.981 1.00 154.08 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 C 1
ATOM 4129 O O . HIS A-2 1 85 ? 19.460 -22.895 38.068 1.00 153.02 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 O 1
ATOM 4130 C CB . HIS A-2 1 85 ? 16.227 -22.572 38.337 1.00 181.05 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 CB 1
ATOM 4131 C CG . HIS A-2 1 85 ? 15.751 -23.530 39.375 1.00 182.52 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 CG 1
ATOM 4132 N ND1 . HIS A-2 1 85 ? 14.797 -23.199 40.316 1.00 182.46 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4133 C CD2 . HIS A-2 1 85 ? 16.124 -24.800 39.654 1.00 183.09 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4134 C CE1 . HIS A-2 1 85 ? 14.591 -24.228 41.112 1.00 183.58 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4135 N NE2 . HIS A-2 1 85 ? 15.386 -25.217 40.732 1.00 183.87 ? ? ? ? ? ? 85 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4136 N N . TYR A-2 1 86 ? 18.802 -23.219 40.191 1.00 177.54 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 N 1
ATOM 4137 C CA . TYR A-2 1 86 ? 19.940 -24.067 40.529 1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CA 1
ATOM 4138 C C . TYR A-2 1 86 ? 19.484 -25.415 41.064 1.00 176.09 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 C 1
ATOM 4139 O O . TYR A-2 1 86 ? 18.596 -25.484 41.913 1.00 177.61 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 O 1
ATOM 4140 C CB . TYR A-2 1 86 ? 20.809 -23.395 41.587 1.00 147.61 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CB 1
ATOM 4141 C CG . TYR A-2 1 86 ? 21.311 -22.030 41.200 1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CG 1
ATOM 4142 C CD1 . TYR A-2 1 86 ? 20.546 -20.898 41.440 1.00 147.57 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CD1 1
ATOM 4143 C CD2 . TYR A-2 1 86 ? 22.553 -21.871 40.603 1.00 147.02 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CD2 1
ATOM 4144 C CE1 . TYR A-2 1 86 ? 20.999 -19.645 41.091 1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CE1 1
ATOM 4145 C CE2 . TYR A-2 1 86 ? 23.018 -20.621 40.252 1.00 146.42 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CE2 1
ATOM 4146 C CZ . TYR A-2 1 86 ? 22.237 -19.508 40.499 1.00 146.10 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 CZ 1
ATOM 4147 O OH . TYR A-2 1 86 ? 22.689 -18.253 40.151 1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 86 TYR A-2 OH 1
ATOM 4148 N N . LEU A-2 1 87 ? 20.099 -26.485 40.574 1.00 174.08 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 N 1
ATOM 4149 C CA . LEU A-2 1 87 ? 19.834 -27.823 41.092 1.00 172.14 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CA 1
ATOM 4150 C C . LEU A-2 1 87 ? 21.126 -28.425 41.603 1.00 169.35 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 C 1
ATOM 4151 O O . LEU A-2 1 87 ? 22.049 -28.658 40.822 1.00 166.24 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 O 1
ATOM 4152 C CB . LEU A-2 1 87 ? 19.276 -28.728 39.999 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CB 1
ATOM 4153 C CG . LEU A-2 1 87 ? 17.884 -28.452 39.437 1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CG 1
ATOM 4154 C CD1 . LEU A-2 1 87 ? 17.505 -29.571 38.487 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4155 C CD2 . LEU A-2 1 87 ? 16.856 -28.336 40.537 1.00 147.32 ? ? ? ? ? ? 87 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4156 N N . ILE A-2 1 88 ? 21.206 -28.688 42.903 1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 N 1
ATOM 4157 C CA . ILE A-2 1 88 ? 22.453 -29.200 43.441 1.00 215.16 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 CA 1
ATOM 4158 C C . ILE A-2 1 88 ? 22.330 -30.648 43.877 1.00 212.67 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 C 1
ATOM 4159 O O . ILE A-2 1 88 ? 21.800 -30.973 44.944 1.00 212.92 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 O 1
ATOM 4160 C CB . ILE A-2 1 88 ? 22.938 -28.344 44.610 1.00 232.95 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 CB 1
ATOM 4161 C CG1 . ILE A-2 1 88 ? 23.181 -26.917 44.122 1.00 235.03 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4162 C CG2 . ILE A-2 1 88 ? 24.201 -28.936 45.213 1.00 231.56 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4163 C CD1 . ILE A-2 1 88 ? 23.225 -25.901 45.223 1.00 237.87 ? ? ? ? ? ? 88 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4164 N N . PHE A-2 1 89 ? 22.873 -31.505 43.032 1.00 212.66 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 N 1
ATOM 4165 C CA . PHE A-2 1 89 ? 22.975 -32.919 43.295 1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CA 1
ATOM 4166 C C . PHE A-2 1 89 ? 24.414 -33.127 43.742 1.00 208.56 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 C 1
ATOM 4167 O O . PHE A-2 1 89 ? 25.141 -32.171 44.020 1.00 211.04 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 O 1
ATOM 4168 C CB . PHE A-2 1 89 ? 22.684 -33.691 42.022 1.00 220.92 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CB 1
ATOM 4169 C CG . PHE A-2 1 89 ? 23.484 -33.210 40.871 1.00 219.26 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CG 1
ATOM 4170 C CD1 . PHE A-2 1 89 ? 24.775 -33.653 40.699 1.00 216.96 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CD1 1
ATOM 4171 C CD2 . PHE A-2 1 89 ? 22.977 -32.266 40.000 1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CD2 1
ATOM 4172 C CE1 . PHE A-2 1 89 ? 25.535 -33.197 39.671 1.00 216.00 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CE1 1
ATOM 4173 C CE2 . PHE A-2 1 89 ? 23.738 -31.805 38.960 1.00 219.39 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CE2 1
ATOM 4174 C CZ . PHE A-2 1 89 ? 25.018 -32.265 38.801 1.00 217.14 ? ? ? ? ? ? 89 PHE A-2 CZ 1
ATOM 4175 N N . ASP A-2 1 90 ? 24.811 -34.386 43.824 1.00 242.26 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 N 1
ATOM 4176 C CA . ASP A-2 1 90 ? 26.157 -34.771 44.226 1.00 241.84 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 CA 1
ATOM 4177 C C . ASP A-2 1 90 ? 27.237 -34.514 43.150 1.00 240.22 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 C 1
ATOM 4178 O O . ASP A-2 1 90 ? 27.022 -34.762 41.965 1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 O 1
ATOM 4179 C CB . ASP A-2 1 90 ? 26.117 -36.244 44.621 1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 CB 1
ATOM 4180 C CG . ASP A-2 1 90 ? 27.474 -36.808 44.898 1.00 236.20 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 CG 1
ATOM 4181 O OD1 . ASP A-2 1 90 ? 28.345 -36.050 45.372 1.00 238.45 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4182 O OD2 . ASP A-2 1 90 ? 27.665 -38.012 44.640 1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4183 N N . LEU A-2 1 91 ? 28.392 -34.008 43.584 1.00 233.24 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 N 1
ATOM 4184 C CA . LEU A-2 1 91 ? 29.534 -33.692 42.711 1.00 232.92 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 CA 1
ATOM 4185 C C . LEU A-2 1 91 ? 30.401 -34.899 42.344 1.00 230.09 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 C 1
ATOM 4186 O O . LEU A-2 1 91 ? 30.410 -35.892 43.067 1.00 229.68 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 O 1
ATOM 4187 C CB . LEU A-2 1 91 ? 30.425 -32.657 43.397 1.00 295.26 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 CB 1
ATOM 4188 C CG . LEU A-2 1 91 ? 31.704 -32.219 42.686 1.00 295.57 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 CG 1
ATOM 4189 C CD1 . LEU A-2 1 91 ? 31.355 -31.523 41.389 1.00 294.73 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4190 C CD2 . LEU A-2 1 91 ? 32.507 -31.300 43.587 1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4191 N N . VAL A-2 1 92 ? 31.127 -34.812 41.227 1.00 218.83 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 N 1
ATOM 4192 C CA . VAL A-2 1 92 ? 32.169 -35.800 40.902 1.00 217.35 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 CA 1
ATOM 4193 C C . VAL A-2 1 92 ? 33.272 -35.248 40.012 1.00 216.04 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 C 1
ATOM 4194 O O . VAL A-2 1 92 ? 33.015 -34.367 39.188 1.00 216.02 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 O 1
ATOM 4195 C CB . VAL A-2 1 92 ? 31.616 -37.023 40.138 1.00 137.29 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 CB 1
ATOM 4196 C CG1 . VAL A-2 1 92 ? 30.723 -37.871 41.018 1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4197 C CG2 . VAL A-2 1 92 ? 30.900 -36.584 38.890 1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 92 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4198 N N . THR A-2 1 93 ? 34.498 -35.760 40.161 1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 N 1
ATOM 4199 C CA . THR A-2 1 93 ? 35.427 -35.726 39.033 1.00 245.50 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CA 1
ATOM 4200 C C . THR A-2 1 93 ? 35.978 -37.118 38.729 1.00 243.89 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 C 1
ATOM 4201 O O . THR A-2 1 93 ? 37.032 -37.492 39.243 1.00 246.89 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 O 1
ATOM 4202 C CB . THR A-2 1 93 ? 36.643 -34.844 39.380 1.00 187.67 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CB 1
ATOM 4203 O OG1 . THR A-2 1 93 ? 37.484 -35.522 40.329 1.00 190.32 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 OG1 1
ATOM 4204 C CG2 . THR A-2 1 93 ? 36.183 -33.518 39.964 1.00 190.42 ? ? ? ? ? ? 93 THR A-2 CG2 1
ATOM 4205 N N . GLY A-2 1 94 ? 35.312 -37.837 37.821 1.00 138.08 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A-2 N 1
ATOM 4206 C CA . GLY A-2 1 94 ? 35.746 -39.155 37.372 1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A-2 CA 1
ATOM 4207 C C . GLY A-2 1 94 ? 36.090 -39.426 35.911 1.00 138.70 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A-2 C 1
ATOM 4208 O O . GLY A-2 1 94 ? 36.632 -40.485 35.591 1.00 141.41 ? ? ? ? ? ? 94 GLY A-2 O 1
ATOM 4209 N N . GLY A-2 1 95 ? 35.789 -38.484 35.022 1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A-2 N 1
ATOM 4210 C CA . GLY A-2 1 95 ? 35.802 -38.782 33.600 1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A-2 CA 1
ATOM 4211 C C . GLY A-2 1 95 ? 34.645 -39.717 33.274 1.00 158.89 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A-2 C 1
ATOM 4212 O O . GLY A-2 1 95 ? 33.954 -40.195 34.178 1.00 157.95 ? ? ? ? ? ? 95 GLY A-2 O 1
ATOM 4213 N N . GLU A-2 1 96 ? 34.433 -39.986 31.988 1.00 197.09 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 N 1
ATOM 4214 C CA . GLU A-2 1 96 ? 33.420 -40.945 31.558 1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 CA 1
ATOM 4215 C C . GLU A-2 1 96 ? 33.931 -42.366 31.753 1.00 195.12 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 C 1
ATOM 4216 O O . GLU A-2 1 96 ? 35.139 -42.591 31.829 1.00 198.28 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 O 1
ATOM 4217 C CB . GLU A-2 1 96 ? 33.058 -40.720 30.094 1.00 173.54 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 CB 1
ATOM 4218 C CG . GLU A-2 1 96 ? 32.008 -41.675 29.570 1.00 171.15 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 CG 1
ATOM 4219 C CD . GLU A-2 1 96 ? 31.807 -41.544 28.074 1.00 170.56 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 CD 1
ATOM 4220 O OE1 . GLU A-2 1 96 ? 32.332 -40.570 27.490 1.00 171.94 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4221 O OE2 . GLU A-2 1 96 ? 31.134 -42.417 27.481 1.00 168.92 ? ? ? ? ? ? 96 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4222 N N . LEU A-2 1 97 ? 33.017 -43.326 31.844 1.00 132.83 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 N 1
ATOM 4223 C CA . LEU A-2 1 97 ? 33.413 -44.722 32.015 1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 CA 1
ATOM 4224 C C . LEU A-2 1 97 ? 34.010 -45.333 30.744 1.00 133.98 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 C 1
ATOM 4225 O O . LEU A-2 1 97 ? 35.107 -45.887 30.779 1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 O 1
ATOM 4226 C CB . LEU A-2 1 97 ? 32.227 -45.561 32.482 1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 CB 1
ATOM 4227 C CG . LEU A-2 1 97 ? 32.390 -47.075 32.364 1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 CG 1
ATOM 4228 C CD1 . LEU A-2 1 97 ? 33.237 -47.618 33.506 1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4229 C CD2 . LEU A-2 1 97 ? 31.020 -47.719 32.345 1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 97 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4230 N N . PHE A-2 1 98 ? 33.289 -45.224 29.628 1.00 166.02 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 N 1
ATOM 4231 C CA . PHE A-2 1 98 ? 33.772 -45.732 28.343 1.00 166.38 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CA 1
ATOM 4232 C C . PHE A-2 1 98 ? 35.091 -45.062 27.990 1.00 168.98 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 C 1
ATOM 4233 O O . PHE A-2 1 98 ? 35.795 -45.492 27.078 1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 O 1
ATOM 4234 C CB . PHE A-2 1 98 ? 32.773 -45.457 27.220 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CB 1
ATOM 4235 C CG . PHE A-2 1 98 ? 31.699 -46.499 27.067 1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CG 1
ATOM 4236 C CD1 . PHE A-2 1 98 ? 31.236 -47.224 28.151 1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CD1 1
ATOM 4237 C CD2 . PHE A-2 1 98 ? 31.144 -46.743 25.819 1.00 114.14 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CD2 1
ATOM 4238 C CE1 . PHE A-2 1 98 ? 30.237 -48.169 27.989 1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CE1 1
ATOM 4239 C CE2 . PHE A-2 1 98 ? 30.152 -47.686 25.651 1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CE2 1
ATOM 4240 C CZ . PHE A-2 1 98 ? 29.697 -48.400 26.735 1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 98 PHE A-2 CZ 1
ATOM 4241 N N . GLU A-2 1 99 ? 35.379 -43.952 28.660 1.00 149.18 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 N 1
ATOM 4242 C CA . GLU A-2 1 99 ? 36.674 -43.307 28.529 1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CA 1
ATOM 4243 C C . GLU A-2 1 99 ? 37.738 -43.902 29.452 1.00 158.70 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 C 1
ATOM 4244 O O . GLU A-2 1 99 ? 38.895 -44.043 29.059 1.00 163.10 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 O 1
ATOM 4245 C CB . GLU A-2 1 99 ? 36.553 -41.793 28.711 1.00 203.20 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CB 1
ATOM 4246 C CG . GLU A-2 1 99 ? 35.734 -41.123 27.618 1.00 200.87 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CG 1
ATOM 4247 C CD . GLU A-2 1 99 ? 36.066 -41.646 26.224 1.00 201.05 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 CD 1
ATOM 4248 O OE1 . GLU A-2 1 99 ? 37.198 -42.126 26.007 1.00 203.78 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4249 O OE2 . GLU A-2 1 99 ? 35.186 -41.578 25.340 1.00 199.14 ? ? ? ? ? ? 99 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4250 N N . ASP A-2 1 100 ? 37.356 -44.245 30.679 1.00 171.28 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 N 1
ATOM 4251 C CA . ASP A-2 1 100 ? 38.312 -44.817 31.629 1.00 177.73 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CA 1
ATOM 4252 C C . ASP A-2 1 100 ? 38.743 -46.216 31.203 1.00 180.07 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 C 1
ATOM 4253 O O . ASP A-2 1 100 ? 39.924 -46.564 31.250 1.00 185.77 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 O 1
ATOM 4254 C CB . ASP A-2 1 100 ? 37.722 -44.862 33.040 1.00 210.95 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CB 1
ATOM 4255 C CG . ASP A-2 1 100 ? 38.516 -45.763 33.982 1.00 217.89 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 CG 1
ATOM 4256 O OD1 . ASP A-2 1 100 ? 39.416 -45.253 34.682 1.00 222.80 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4257 O OD2 . ASP A-2 1 100 ? 38.235 -46.981 34.030 1.00 218.67 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4258 N N . ILE A-2 1 101 ? 37.761 -47.010 30.793 1.00 183.23 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 N 1
ATOM 4259 C CA . ILE A-2 1 101 ? 37.986 -48.380 30.369 1.00 185.82 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CA 1
ATOM 4260 C C . ILE A-2 1 101 ? 39.083 -48.502 29.319 1.00 189.29 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 C 1
ATOM 4261 O O . ILE A-2 1 101 ? 39.952 -49.365 29.428 1.00 195.09 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 O 1
ATOM 4262 C CB . ILE A-2 1 101 ? 36.691 -49.005 29.843 1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CB 1
ATOM 4263 C CG1 . ILE A-2 1 101 ? 35.878 -49.561 31.010 1.00 143.16 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4264 C CG2 . ILE A-2 1 101 ? 36.995 -50.104 28.857 1.00 145.38 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4265 C CD1 . ILE A-2 1 101 ? 34.601 -50.223 30.587 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4266 N N . VAL A-2 1 102 ? 39.055 -47.645 28.304 1.00 168.51 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 N 1
ATOM 4267 C CA . VAL A-2 1 102 ? 40.090 -47.710 27.278 1.00 171.79 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CA 1
ATOM 4268 C C . VAL A-2 1 102 ? 41.472 -47.472 27.885 1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 C 1
ATOM 4269 O O . VAL A-2 1 102 ? 42.465 -48.042 27.431 1.00 183.98 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 O 1
ATOM 4270 C CB . VAL A-2 1 102 ? 39.847 -46.712 26.137 1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CB 1
ATOM 4271 C CG1 . VAL A-2 1 102 ? 38.446 -46.873 25.592 1.00 141.46 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4272 C CG2 . VAL A-2 1 102 ? 40.079 -45.299 26.620 1.00 147.48 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4273 N N . ALA A-2 1 103 ? 41.528 -46.634 28.917 1.00 173.35 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 N 1
ATOM 4274 C CA . ALA A-2 1 103 ? 42.786 -46.329 29.595 1.00 180.01 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 CA 1
ATOM 4275 C C . ALA A-2 1 103 ? 43.288 -47.523 30.396 1.00 186.13 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 C 1
ATOM 4276 O O . ALA A-2 1 103 ? 44.455 -47.581 30.784 1.00 193.19 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 O 1
ATOM 4277 C CB . ALA A-2 1 103 ? 42.622 -45.119 30.500 1.00 286.88 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 CB 1
ATOM 4278 N N . ARG A-2 1 104 ? 42.398 -48.474 30.647 1.00 206.82 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N 1
ATOM 4279 C CA . ARG A-2 1 104 ? 42.765 -49.653 31.412 1.00 212.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA 1
ATOM 4280 C C . ARG A-2 1 104 ? 43.770 -50.481 30.643 1.00 217.75 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C 1
ATOM 4281 O O . ARG A-2 1 104 ? 43.679 -50.610 29.420 1.00 215.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O 1
ATOM 4282 C CB . ARG A-2 1 104 ? 41.532 -50.499 31.721 1.00 190.01 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB 1
ATOM 4283 C CG . ARG A-2 1 104 ? 40.498 -49.771 32.552 1.00 185.18 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG 1
ATOM 4284 C CD . ARG A-2 1 104 ? 39.297 -50.644 32.856 1.00 181.86 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD 1
ATOM 4285 N NE . ARG A-2 1 104 ? 38.303 -49.933 33.657 1.00 177.64 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE 1
ATOM 4286 C CZ . ARG A-2 1 104 ? 37.140 -50.453 34.034 1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ 1
ATOM 4287 N NH1 . ARG A-2 1 104 ? 36.295 -49.738 34.761 1.00 170.58 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 1
ATOM 4288 N NH2 . ARG A-2 1 104 ? 36.823 -51.689 33.680 1.00 174.68 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 1
ATOM 4289 N N . GLU A-2 1 105 ? 44.744 -51.027 31.357 1.00 188.70 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 N 1
ATOM 4290 C CA . GLU A-2 1 105 ? 45.650 -51.973 30.734 1.00 194.50 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CA 1
ATOM 4291 C C . GLU A-2 1 105 ? 45.194 -53.441 30.867 1.00 195.51 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 C 1
ATOM 4292 O O . GLU A-2 1 105 ? 45.707 -54.296 30.142 1.00 198.99 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 O 1
ATOM 4293 C CB . GLU A-2 1 105 ? 47.074 -51.776 31.252 1.00 203.09 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CB 1
ATOM 4294 C CG . GLU A-2 1 105 ? 48.149 -52.525 30.473 1.00 209.54 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CG 1
ATOM 4295 C CD . GLU A-2 1 105 ? 49.527 -52.266 31.037 1.00 218.32 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CD 1
ATOM 4296 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? 49.622 -51.462 31.987 1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4297 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? 50.508 -52.859 30.542 1.00 224.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4298 N N . TYR A-2 1 106 ? 44.237 -53.751 31.747 1.00 267.84 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 N 1
ATOM 4299 C CA . TYR A-2 1 106 ? 43.658 -55.102 31.716 1.00 267.74 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CA 1
ATOM 4300 C C . TYR A-2 1 106 ? 42.128 -55.078 31.723 1.00 259.64 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 C 1
ATOM 4301 O O . TYR A-2 1 106 ? 41.497 -54.850 32.767 1.00 258.15 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 O 1
ATOM 4302 C CB . TYR A-2 1 106 ? 44.224 -55.989 32.847 1.00 201.32 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CB 1
ATOM 4303 C CG . TYR A-2 1 106 ? 45.740 -56.026 32.875 1.00 210.02 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CG 1
ATOM 4304 C CD1 . TYR A-2 1 106 ? 46.450 -57.137 32.426 1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CD1 1
ATOM 4305 C CD2 . TYR A-2 1 106 ? 46.463 -54.928 33.318 1.00 212.65 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CD2 1
ATOM 4306 C CE1 . TYR A-2 1 106 ? 47.837 -57.150 32.437 1.00 224.10 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CE1 1
ATOM 4307 C CE2 . TYR A-2 1 106 ? 47.842 -54.933 33.330 1.00 220.81 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CE2 1
ATOM 4308 C CZ . TYR A-2 1 106 ? 48.521 -56.044 32.890 1.00 226.53 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CZ 1
ATOM 4309 O OH . TYR A-2 1 106 ? 49.892 -56.050 32.904 1.00 234.93 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 OH 1
ATOM 4310 N N . TYR A-2 1 107 ? 41.546 -55.385 30.562 1.00 206.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 N 1
ATOM 4311 C CA . TYR A-2 1 107 ? 40.091 -55.414 30.405 1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CA 1
ATOM 4312 C C . TYR A-2 1 107 ? 39.622 -56.814 30.044 1.00 199.49 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 C 1
ATOM 4313 O O . TYR A-2 1 107 ? 40.075 -57.422 29.070 1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 O 1
ATOM 4314 C CB . TYR A-2 1 107 ? 39.592 -54.403 29.366 1.00 235.30 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CB 1
ATOM 4315 C CG . TYR A-2 1 107 ? 38.144 -54.624 28.951 1.00 228.97 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CG 1
ATOM 4316 C CD1 . TYR A-2 1 107 ? 37.090 -54.203 29.757 1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CD1 1
ATOM 4317 C CD2 . TYR A-2 1 107 ? 37.836 -55.263 27.755 1.00 227.24 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CD2 1
ATOM 4318 C CE1 . TYR A-2 1 107 ? 35.770 -54.411 29.380 1.00 219.38 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CE1 1
ATOM 4319 C CE2 . TYR A-2 1 107 ? 36.524 -55.473 27.371 1.00 221.58 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CE2 1
ATOM 4320 C CZ . TYR A-2 1 107 ? 35.497 -55.046 28.186 1.00 217.72 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 CZ 1
ATOM 4321 O OH . TYR A-2 1 107 ? 34.199 -55.261 27.797 1.00 212.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2 OH 1
ATOM 4322 N N . SER A-2 1 108 ? 38.694 -57.318 30.838 1.00 171.56 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2 N 1
ATOM 4323 C CA . SER A-2 1 108 ? 38.327 -58.709 30.731 1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2 CA 1
ATOM 4324 C C . SER A-2 1 108 ? 36.835 -58.867 30.890 1.00 167.04 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2 C 1
ATOM 4325 O O . SER A-2 1 108 ? 36.132 -57.903 31.174 1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2 O 1
ATOM 4326 C CB . SER A-2 1 108 ? 39.051 -59.484 31.824 1.00 279.89 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2 CB 1
ATOM 4327 O OG . SER A-2 1 108 ? 38.691 -59.009 33.110 1.00 279.65 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2 OG 1
ATOM 4328 N N . GLU A-2 1 109 ? 36.347 -60.088 30.723 1.00 167.71 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 N 1
ATOM 4329 C CA . GLU A-2 1 109 ? 34.936 -60.323 30.935 1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CA 1
ATOM 4330 C C . GLU A-2 1 109 ? 34.627 -59.944 32.374 1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 C 1
ATOM 4331 O O . GLU A-2 1 109 ? 33.502 -59.580 32.696 1.00 157.92 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 O 1
ATOM 4332 C CB . GLU A-2 1 109 ? 34.561 -61.786 30.676 1.00 200.26 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CB 1
ATOM 4333 C CG . GLU A-2 1 109 ? 34.686 -62.245 29.229 1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CG 1
ATOM 4334 C CD . GLU A-2 1 109 ? 33.964 -63.557 28.992 1.00 199.74 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CD 1
ATOM 4335 O OE1 . GLU A-2 1 109 ? 33.318 -64.045 29.943 1.00 200.18 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4336 O OE2 . GLU A-2 1 109 ? 34.036 -64.095 27.868 1.00 199.81 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4337 N N . ALA A-2 1 110 ? 35.636 -60.028 33.237 1.00 168.96 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 N 1
ATOM 4338 C CA . ALA A-2 1 110 ? 35.424 -59.840 34.670 1.00 170.34 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CA 1
ATOM 4339 C C . ALA A-2 1 110 ? 35.366 -58.379 35.105 1.00 167.29 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 C 1
ATOM 4340 O O . ALA A-2 1 110 ? 34.840 -58.066 36.175 1.00 166.50 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 O 1
ATOM 4341 C CB . ALA A-2 1 110 ? 36.480 -60.588 35.465 1.00 178.60 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2 CB 1
ATOM 4342 N N . ASP A-2 1 111 ? 35.925 -57.493 34.289 1.00 249.03 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 N 1
ATOM 4343 C CA . ASP A-2 1 111 ? 35.786 -56.064 34.527 1.00 245.58 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 CA 1
ATOM 4344 C C . ASP A-2 1 111 ? 34.443 -55.596 33.991 1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 C 1
ATOM 4345 O O . ASP A-2 1 111 ? 33.821 -54.690 34.544 1.00 234.00 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 O 1
ATOM 4346 C CB . ASP A-2 1 111 ? 36.925 -55.291 33.869 1.00 183.21 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 CB 1
ATOM 4347 C CG . ASP A-2 1 111 ? 38.279 -55.697 34.401 1.00 191.40 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 CG 1
ATOM 4348 O OD1 . ASP A-2 1 111 ? 38.401 -55.867 35.632 1.00 195.24 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4349 O OD2 . ASP A-2 1 111 ? 39.216 -55.864 33.591 1.00 194.26 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4350 N N . ALA A-2 1 112 ? 33.997 -56.222 32.909 1.00 188.24 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 N 1
ATOM 4351 C CA . ALA A-2 1 112 ? 32.723 -55.860 32.307 1.00 181.57 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 CA 1
ATOM 4352 C C . ALA A-2 1 112 ? 31.557 -56.320 33.174 1.00 180.21 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 C 1
ATOM 4353 O O . ALA A-2 1 112 ? 30.522 -55.665 33.222 1.00 175.39 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 O 1
ATOM 4354 C CB . ALA A-2 1 112 ? 32.610 -56.429 30.905 1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 CB 1
ATOM 4355 N N . SER A-2 1 113 ? 31.730 -57.442 33.863 1.00 188.39 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 N 1
ATOM 4356 C CA . SER A-2 1 113 ? 30.698 -57.961 34.755 1.00 187.79 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 CA 1
ATOM 4357 C C . SER A-2 1 113 ? 30.630 -57.124 36.017 1.00 188.36 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 C 1
ATOM 4358 O O . SER A-2 1 113 ? 29.593 -57.041 36.677 1.00 185.91 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 O 1
ATOM 4359 C CB . SER A-2 1 113 ? 31.003 -59.407 35.120 1.00 337.90 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 CB 1
ATOM 4360 O OG . SER A-2 1 113 ? 30.992 -60.223 33.963 1.00 337.63 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2 OG 1
ATOM 4361 N N . HIS A-2 1 114 ? 31.756 -56.510 36.348 1.00 179.54 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 N 1
ATOM 4362 C CA . HIS A-2 1 114 ? 31.834 -55.640 37.502 1.00 180.75 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 CA 1
ATOM 4363 C C . HIS A-2 1 114 ? 31.091 -54.349 37.226 1.00 174.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 C 1
ATOM 4364 O O . HIS A-2 1 114 ? 30.632 -53.674 38.145 1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 O 1
ATOM 4365 C CB . HIS A-2 1 114 ? 33.289 -55.321 37.813 1.00 205.70 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 CB 1
ATOM 4366 C CG . HIS A-2 1 114 ? 33.465 -54.440 39.008 1.00 207.69 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 CG 1
ATOM 4367 N ND1 . HIS A-2 1 114 ? 33.454 -54.929 40.296 1.00 211.82 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4368 C CD2 . HIS A-2 1 114 ? 33.652 -53.103 39.112 1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4369 C CE1 . HIS A-2 1 114 ? 33.632 -53.930 41.143 1.00 212.79 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4370 N NE2 . HIS A-2 1 114 ? 33.753 -52.812 40.451 1.00 209.50 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4371 N N . CYS A-2 1 115 ? 31.000 -53.998 35.948 1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2 N 1
ATOM 4372 C CA . CYS A-2 1 115 ? 30.295 -52.793 35.523 1.00 152.63 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2 CA 1
ATOM 4373 C C . CYS A-2 1 115 ? 28.786 -53.026 35.483 1.00 147.92 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2 C 1
ATOM 4374 O O . CYS A-2 1 115 ? 28.031 -52.388 36.219 1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2 O 1
ATOM 4375 C CB . CYS A-2 1 115 ? 30.817 -52.309 34.165 1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2 CB 1
ATOM 4376 S SG . CYS A-2 1 115 ? 32.523 -51.674 34.186 1.00 160.99 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2 SG 1
ATOM 4377 N N . ILE A-2 1 116 ? 28.355 -53.950 34.630 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 N 1
ATOM 4378 C CA . ILE A-2 1 116 ? 26.935 -54.251 34.474 1.00 164.94 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CA 1
ATOM 4379 C C . ILE A-2 1 116 ? 26.260 -54.577 35.807 1.00 166.25 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 C 1
ATOM 4380 O O . ILE A-2 1 116 ? 25.048 -54.410 35.952 1.00 162.70 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 O 1
ATOM 4381 C CB . ILE A-2 1 116 ? 26.711 -55.424 33.492 1.00 126.21 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CB 1
ATOM 4382 C CG1 . ILE A-2 1 116 ? 25.698 -55.036 32.420 1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4383 C CG2 . ILE A-2 1 116 ? 26.238 -56.656 34.228 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4384 C CD1 . ILE A-2 1 116 ? 26.180 -53.943 31.512 1.00 118.61 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4385 N N . GLN A-2 1 117 ? 27.043 -55.035 36.779 1.00 183.30 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 N 1
ATOM 4386 C CA . GLN A-2 1 117 ? 26.497 -55.313 38.099 1.00 185.20 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 CA 1
ATOM 4387 C C . GLN A-2 1 117 ? 26.084 -54.012 38.799 1.00 182.96 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 C 1
ATOM 4388 O O . GLN A-2 1 117 ? 24.933 -53.879 39.213 1.00 180.37 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 O 1
ATOM 4389 C CB . GLN A-2 1 117 ? 27.482 -56.131 38.951 1.00 186.17 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 CB 1
ATOM 4390 C CG . GLN A-2 1 117 ? 28.660 -55.344 39.496 1.00 189.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 CG 1
ATOM 4391 C CD . GLN A-2 1 117 ? 29.696 -56.226 40.152 1.00 196.80 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 CD 1
ATOM 4392 O OE1 . GLN A-2 1 117 ? 29.663 -57.448 40.015 1.00 199.05 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 OE1 1
ATOM 4393 N NE2 . GLN A-2 1 117 ? 30.628 -55.609 40.870 1.00 200.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2 NE2 1
ATOM 4394 N N . GLN A-2 1 118 ? 27.005 -53.052 38.902 1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 N 1
ATOM 4395 C CA . GLN A-2 1 118 ? 26.721 -51.770 39.555 1.00 197.45 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 CA 1
ATOM 4396 C C . GLN A-2 1 118 ? 25.606 -51.059 38.816 1.00 191.93 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 C 1
ATOM 4397 O O . GLN A-2 1 118 ? 24.722 -50.445 39.420 1.00 190.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 O 1
ATOM 4398 C CB . GLN A-2 1 118 ? 27.958 -50.870 39.569 1.00 208.76 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 CB 1
ATOM 4399 C CG . GLN A-2 1 118 ? 29.098 -51.361 40.433 1.00 215.31 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 CG 1
ATOM 4400 C CD . GLN A-2 1 118 ? 30.301 -50.443 40.359 1.00 217.42 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 CD 1
ATOM 4401 O OE1 . GLN A-2 1 118 ? 30.321 -49.375 40.970 1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 OE1 1
ATOM 4402 N NE2 . GLN A-2 1 118 ? 31.309 -50.851 39.597 1.00 219.66 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2 NE2 1
ATOM 4403 N N . ILE A-2 1 119 ? 25.675 -51.136 37.493 1.00 152.58 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 N 1
ATOM 4404 C CA . ILE A-2 1 119 ? 24.651 -50.580 36.632 1.00 150.04 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 CA 1
ATOM 4405 C C . ILE A-2 1 119 ? 23.294 -51.129 37.030 1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 C 1
ATOM 4406 O O . ILE A-2 1 119 ? 22.404 -50.381 37.434 1.00 150.64 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 O 1
ATOM 4407 C CB . ILE A-2 1 119 ? 24.927 -50.908 35.156 1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 CB 1
ATOM 4408 C CG1 . ILE A-2 1 119 ? 25.963 -49.937 34.595 1.00 178.32 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4409 C CG2 . ILE A-2 1 119 ? 23.649 -50.837 34.340 1.00 176.73 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4410 C CD1 . ILE A-2 1 119 ? 26.241 -50.137 33.130 1.00 177.20 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4411 N N . LEU A-2 1 120 ? 23.140 -52.440 36.912 1.00 201.46 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 N 1
ATOM 4412 C CA . LEU A-2 1 120 ? 21.882 -53.083 37.244 1.00 201.69 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CA 1
ATOM 4413 C C . LEU A-2 1 120 ? 21.471 -52.771 38.678 1.00 203.55 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 C 1
ATOM 4414 O O . LEU A-2 1 120 ? 20.305 -52.915 39.040 1.00 204.51 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 O 1
ATOM 4415 C CB . LEU A-2 1 120 ? 21.984 -54.594 37.015 1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CB 1
ATOM 4416 C CG . LEU A-2 1 120 ? 22.107 -54.970 35.538 1.00 153.09 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CG 1
ATOM 4417 C CD1 . LEU A-2 1 120 ? 22.714 -56.358 35.363 1.00 154.74 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4418 C CD2 . LEU A-2 1 120 ? 20.747 -54.869 34.872 1.00 152.01 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4419 N N . GLU A-2 1 121 ? 22.430 -52.333 39.489 1.00 169.91 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N 1
ATOM 4420 C CA . GLU A-2 1 121 ? 22.148 -52.005 40.883 1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA 1
ATOM 4421 C C . GLU A-2 1 121 ? 21.403 -50.681 41.020 1.00 172.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C 1
ATOM 4422 O O . GLU A-2 1 121 ? 20.462 -50.561 41.807 1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O 1
ATOM 4423 C CB . GLU A-2 1 121 ? 23.432 -51.977 41.721 1.00 243.14 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB 1
ATOM 4424 C CG . GLU A-2 1 121 ? 24.059 -53.345 41.979 1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG 1
ATOM 4425 C CD . GLU A-2 1 121 ? 23.237 -54.218 42.915 1.00 248.51 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD 1
ATOM 4426 O OE1 . GLU A-2 1 121 ? 22.042 -53.927 43.120 1.00 246.20 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4427 O OE2 . GLU A-2 1 121 ? 23.792 -55.201 43.449 1.00 253.46 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4428 N N . ALA A-2 1 122 ? 21.832 -49.684 40.257 1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2 N 1
ATOM 4429 C CA . ALA A-2 1 122 ? 21.158 -48.396 40.258 1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2 CA 1
ATOM 4430 C C . ALA A-2 1 122 ? 19.777 -48.561 39.639 1.00 156.82 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2 C 1
ATOM 4431 O O . ALA A-2 1 122 ? 18.784 -48.043 40.153 1.00 158.59 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2 O 1
ATOM 4432 C CB . ALA A-2 1 122 ? 21.971 -47.378 39.485 1.00 176.65 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2 CB 1
ATOM 4433 N N . VAL A-2 1 123 ? 19.727 -49.304 38.537 1.00 176.41 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 N 1
ATOM 4434 C CA . VAL A-2 1 123 ? 18.484 -49.541 37.814 1.00 175.35 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CA 1
ATOM 4435 C C . VAL A-2 1 123 ? 17.429 -50.214 38.674 1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 C 1
ATOM 4436 O O . VAL A-2 1 123 ? 16.296 -49.743 38.760 1.00 178.26 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 O 1
ATOM 4437 C CB . VAL A-2 1 123 ? 18.705 -50.437 36.595 1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CB 1
ATOM 4438 C CG1 . VAL A-2 1 123 ? 17.368 -50.847 36.010 1.00 163.30 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4439 C CG2 . VAL A-2 1 123 ? 19.552 -49.724 35.561 1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4440 N N . LEU A-2 1 124 ? 17.803 -51.330 39.293 1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 N 1
ATOM 4441 C CA . LEU A-2 1 124 ? 16.872 -52.093 40.113 1.00 150.96 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CA 1
ATOM 4442 C C . LEU A-2 1 124 ? 16.293 -51.222 41.208 1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 C 1
ATOM 4443 O O . LEU A-2 1 124 ? 15.090 -51.251 41.464 1.00 155.44 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 O 1
ATOM 4444 C CB . LEU A-2 1 124 ? 17.549 -53.308 40.750 1.00 184.45 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CB 1
ATOM 4445 C CG . LEU A-2 1 124 ? 16.571 -54.225 41.495 1.00 186.75 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CG 1
ATOM 4446 C CD1 . LEU A-2 1 124 ? 15.508 -54.741 40.535 1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4447 C CD2 . LEU A-2 1 124 ? 17.271 -55.389 42.194 1.00 187.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4448 N N . HIS A-2 1 125 ? 17.155 -50.457 41.864 1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 N 1
ATOM 4449 C CA . HIS A-2 1 125 ? 16.693 -49.591 42.932 1.00 154.33 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 CA 1
ATOM 4450 C C . HIS A-2 1 125 ? 15.467 -48.806 42.483 1.00 154.90 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 C 1
ATOM 4451 O O . HIS A-2 1 125 ? 14.382 -48.948 43.046 1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 O 1
ATOM 4452 C CB . HIS A-2 1 125 ? 17.782 -48.630 43.402 1.00 160.66 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 CB 1
ATOM 4453 C CG . HIS A-2 1 125 ? 17.273 -47.589 44.350 1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 CG 1
ATOM 4454 N ND1 . HIS A-2 1 125 ? 17.141 -47.820 45.703 1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4455 C CD2 . HIS A-2 1 125 ? 16.817 -46.338 44.132 1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4456 C CE1 . HIS A-2 1 125 ? 16.646 -46.739 46.280 1.00 168.85 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4457 N NE2 . HIS A-2 1 125 ? 16.438 -45.825 45.353 1.00 168.37 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4458 N N . CYS A-2 1 126 ? 15.651 -47.976 41.463 1.00 175.64 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 N 1
ATOM 4459 C CA . CYS A-2 1 126 ? 14.582 -47.120 40.966 1.00 176.33 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 CA 1
ATOM 4460 C C . CYS A-2 1 126 ? 13.376 -47.890 40.407 1.00 175.93 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 C 1
ATOM 4461 O O . CYS A-2 1 126 ? 12.236 -47.500 40.647 1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 O 1
ATOM 4462 C CB . CYS A-2 1 126 ? 15.124 -46.189 39.896 1.00 184.43 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 CB 1
ATOM 4463 S SG . CYS A-2 1 126 ? 15.387 -47.051 38.366 1.00 182.83 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 SG 1
ATOM 4464 N N . HIS A-2 1 127 ? 13.616 -48.960 39.650 1.00 136.81 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 N 1
ATOM 4465 C CA . HIS A-2 1 127 ? 12.517 -49.796 39.152 1.00 137.25 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CA 1
ATOM 4466 C C . HIS A-2 1 127 ? 11.618 -50.228 40.313 1.00 140.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 C 1
ATOM 4467 O O . HIS A-2 1 127 ? 10.412 -50.440 40.147 1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 O 1
ATOM 4468 C CB . HIS A-2 1 127 ? 13.053 -51.033 38.429 1.00 135.79 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CB 1
ATOM 4469 C CG . HIS A-2 1 127 ? 13.420 -50.795 37.002 1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CG 1
ATOM 4470 N ND1 . HIS A-2 1 127 ? 13.777 -51.812 36.146 1.00 131.52 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4471 C CD2 . HIS A-2 1 127 ? 13.480 -49.652 36.275 1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4472 C CE1 . HIS A-2 1 127 ? 14.045 -51.311 34.952 1.00 129.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4473 N NE2 . HIS A-2 1 127 ? 13.872 -50.001 35.007 1.00 129.08 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4474 N N . GLN A-2 1 128 ? 12.222 -50.361 41.490 1.00 254.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 N 1
ATOM 4475 C CA . GLN A-2 1 128 ? 11.482 -50.642 42.712 1.00 257.54 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 CA 1
ATOM 4476 C C . GLN A-2 1 128 ? 10.779 -49.379 43.200 1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 C 1
ATOM 4477 O O . GLN A-2 1 128 ? 9.801 -49.452 43.940 1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 O 1
ATOM 4478 C CB . GLN A-2 1 128 ? 12.430 -51.137 43.804 1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 CB 1
ATOM 4479 C CG . GLN A-2 1 128 ? 13.277 -52.335 43.423 1.00 258.28 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 CG 1
ATOM 4480 C CD . GLN A-2 1 128 ? 14.422 -52.552 44.393 1.00 258.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 CD 1
ATOM 4481 O OE1 . GLN A-2 1 128 ? 15.120 -51.611 44.771 1.00 258.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 OE1 1
ATOM 4482 N NE2 . GLN A-2 1 128 ? 14.615 -53.797 44.810 1.00 258.80 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2 NE2 1
ATOM 4483 N N . MET A-2 1 129 ? 11.290 -48.224 42.787 1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 N 1
ATOM 4484 C CA . MET A-2 1 129 ? 10.738 -46.931 43.197 1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 CA 1
ATOM 4485 C C . MET A-2 1 129 ? 9.706 -46.361 42.228 1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 C 1
ATOM 4486 O O . MET A-2 1 129 ? 9.291 -45.210 42.360 1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 O 1
ATOM 4487 C CB . MET A-2 1 129 ? 11.848 -45.915 43.458 1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 CB 1
ATOM 4488 C CG . MET A-2 1 129 ? 12.407 -46.027 44.856 1.00 188.59 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 CG 1
ATOM 4489 S SD . MET A-2 1 129 ? 11.080 -45.959 46.075 1.00 195.87 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 SD 1
ATOM 4490 C CE . MET A-2 1 129 ? 10.942 -44.188 46.324 1.00 195.88 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2 CE 1
ATOM 4491 N N . GLY A-2 1 130 ? 9.328 -47.158 41.234 1.00 208.66 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2 N 1
ATOM 4492 C CA . GLY A-2 1 130 ? 8.301 -46.756 40.292 1.00 209.00 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2 CA 1
ATOM 4493 C C . GLY A-2 1 130 ? 8.769 -45.628 39.396 1.00 206.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2 C 1
ATOM 4494 O O . GLY A-2 1 130 ? 8.045 -44.652 39.182 1.00 208.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2 O 1
ATOM 4495 N N . VAL A-2 1 131 ? 9.987 -45.772 38.878 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 N 1
ATOM 4496 C CA . VAL A-2 1 131 ? 10.592 -44.791 37.982 1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 CA 1
ATOM 4497 C C . VAL A-2 1 131 ? 11.469 -45.465 36.911 1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 C 1
ATOM 4498 O O . VAL A-2 1 131 ? 12.222 -46.388 37.216 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 O 1
ATOM 4499 C CB . VAL A-2 1 131 ? 11.447 -43.794 38.771 1.00 137.60 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 CB 1
ATOM 4500 C CG1 . VAL A-2 1 131 ? 12.091 -42.794 37.830 1.00 135.61 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4501 C CG2 . VAL A-2 1 131 ? 10.605 -43.081 39.815 1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4502 N N . VAL A-2 1 132 ? 11.370 -44.995 35.664 1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 N 1
ATOM 4503 C CA . VAL A-2 1 132 ? 12.132 -45.541 34.534 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 CA 1
ATOM 4504 C C . VAL A-2 1 132 ? 13.000 -44.472 33.878 1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 C 1
ATOM 4505 O O . VAL A-2 1 132 ? 12.506 -43.401 33.538 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 O 1
ATOM 4506 C CB . VAL A-2 1 132 ? 11.206 -46.079 33.431 1.00 84.83 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 CB 1
ATOM 4507 C CG1 . VAL A-2 1 132 ? 12.024 -46.550 32.249 1.00 84.33 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4508 C CG2 . VAL A-2 1 132 ? 10.336 -47.201 33.954 1.00 86.24 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4509 N N . HIS A-2 1 133 ? 14.277 -44.772 33.659 1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 N 1
ATOM 4510 C CA . HIS A-2 1 133 ? 15.213 -43.771 33.138 1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 CA 1
ATOM 4511 C C . HIS A-2 1 133 ? 15.046 -43.429 31.651 1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 C 1
ATOM 4512 O O . HIS A-2 1 133 ? 15.180 -42.272 31.264 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 O 1
ATOM 4513 C CB . HIS A-2 1 133 ? 16.656 -44.185 33.417 1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 CB 1
ATOM 4514 C CG . HIS A-2 1 133 ? 17.653 -43.128 33.079 1.00 134.04 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 CG 1
ATOM 4515 N ND1 . HIS A-2 1 133 ? 18.028 -42.839 31.783 1.00 131.67 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 ND1 1
ATOM 4516 C CD2 . HIS A-2 1 133 ? 18.349 -42.274 33.865 1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 CD2 1
ATOM 4517 C CE1 . HIS A-2 1 133 ? 18.908 -41.857 31.789 1.00 132.65 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 CE1 1
ATOM 4518 N NE2 . HIS A-2 1 133 ? 19.125 -41.499 33.043 1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2 NE2 1
ATOM 4519 N N . ARG A-2 1 134 ? 14.817 -44.453 30.832 1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 N 1
ATOM 4520 C CA . ARG A-2 1 134 ? 14.511 -44.341 29.396 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CA 1
ATOM 4521 C C . ARG A-2 1 134 ? 15.644 -43.848 28.519 1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 C 1
ATOM 4522 O O . ARG A-2 1 134 ? 15.607 -44.016 27.299 1.00 99.36 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 O 1
ATOM 4523 C CB . ARG A-2 1 134 ? 13.329 -43.406 29.166 1.00 78.94 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CB 1
ATOM 4524 C CG . ARG A-2 1 134 ? 12.033 -43.857 29.777 1.00 79.12 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CG 1
ATOM 4525 C CD . ARG A-2 1 134 ? 10.888 -43.158 29.073 1.00 77.43 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CD 1
ATOM 4526 N NE . ARG A-2 1 134 ? 10.949 -41.713 29.254 1.00 76.60 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NE 1
ATOM 4527 C CZ . ARG A-2 1 134 ? 10.191 -40.848 28.595 1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 CZ 1
ATOM 4528 N NH1 . ARG A-2 1 134 ? 10.318 -39.553 28.833 1.00 74.89 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH1 1
ATOM 4529 N NH2 . ARG A-2 1 134 ? 9.307 -41.276 27.700 1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2 NH2 1
ATOM 4530 N N . ASN A-2 1 135 ? 16.631 -43.206 29.126 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 N 1
ATOM 4531 C CA . ASN A-2 1 135 ? 17.789 -42.786 28.373 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 CA 1
ATOM 4532 C C . ASN A-2 1 135 ? 18.996 -43.433 29.017 1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 C 1
ATOM 4533 O O . ASN A-2 1 135 ? 19.622 -42.840 29.905 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 O 1
ATOM 4534 C CB . ASN A-2 1 135 ? 17.909 -41.264 28.475 1.00 91.46 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 CB 1
ATOM 4535 C CG . ASN A-2 1 135 ? 18.803 -40.680 27.413 1.00 90.95 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 CG 1
ATOM 4536 O OD1 . ASN A-2 1 135 ? 19.070 -41.326 26.396 1.00 89.77 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 OD1 1
ATOM 4537 N ND2 . ASN A-2 1 135 ? 19.274 -39.454 27.634 1.00 92.53 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2 ND2 1
ATOM 4538 N N . LEU A-2 1 136 ? 19.412 -44.578 28.500 1.00 158.67 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 N 1
ATOM 4539 C CA . LEU A-2 1 136 ? 20.539 -45.267 29.100 1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CA 1
ATOM 4540 C C . LEU A-2 1 136 ? 21.556 -45.375 28.007 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 C 1
ATOM 4541 O O . LEU A-2 1 136 ? 21.257 -45.816 26.897 1.00 158.49 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 O 1
ATOM 4542 C CB . LEU A-2 1 136 ? 20.163 -46.653 29.630 1.00 91.02 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CB 1
ATOM 4543 C CG . LEU A-2 1 136 ? 19.914 -46.888 31.131 1.00 92.71 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CG 1
ATOM 4544 C CD1 . LEU A-2 1 136 ? 21.182 -46.820 31.943 1.00 96.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4545 C CD2 . LEU A-2 1 136 ? 18.894 -45.918 31.696 1.00 90.58 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4546 N N . LYS A-2 1 137 ? 22.769 -44.962 28.315 1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N 1
ATOM 4547 C CA . LYS A-2 1 137 ? 23.749 -44.827 27.275 1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA 1
ATOM 4548 C C . LYS A-2 1 137 ? 25.080 -44.444 27.880 1.00 146.58 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C 1
ATOM 4549 O O . LYS A-2 1 137 ? 25.139 -43.931 28.995 1.00 147.70 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O 1
ATOM 4550 C CB . LYS A-2 1 137 ? 23.274 -43.796 26.237 1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB 1
ATOM 4551 C CG . LYS A-2 1 137 ? 23.127 -42.348 26.716 1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG 1
ATOM 4552 C CD . LYS A-2 1 137 ? 22.928 -41.417 25.504 1.00 121.39 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD 1
ATOM 4553 C CE . LYS A-2 1 137 ? 22.704 -39.962 25.902 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE 1
ATOM 4554 N NZ . LYS A-2 1 137 ? 22.505 -39.071 24.719 1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ 1
ATOM 4555 N N . PRO A-2 1 138 ? 26.160 -44.701 27.139 1.00 98.59 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N 1
ATOM 4556 C CA . PRO A-2 1 138 ? 27.525 -44.461 27.607 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA 1
ATOM 4557 C C . PRO A-2 1 138 ? 27.653 -43.067 28.202 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C 1
ATOM 4558 O O . PRO A-2 1 138 ? 28.190 -42.917 29.301 1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O 1
ATOM 4559 C CB . PRO A-2 1 138 ? 28.343 -44.531 26.315 1.00 279.41 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB 1
ATOM 4560 C CG . PRO A-2 1 138 ? 27.565 -45.431 25.430 1.00 278.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG 1
ATOM 4561 C CD . PRO A-2 1 138 ? 26.120 -45.211 25.761 1.00 275.95 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD 1
ATOM 4562 N N . GLU A-2 1 139 ? 27.140 -42.067 27.497 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N 1
ATOM 4563 C CA . GLU A-2 1 139 ? 27.231 -40.700 27.971 1.00 98.02 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA 1
ATOM 4564 C C . GLU A-2 1 139 ? 26.749 -40.641 29.427 1.00 98.50 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C 1
ATOM 4565 O O . GLU A-2 1 139 ? 27.451 -40.138 30.309 1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O 1
ATOM 4566 C CB . GLU A-2 1 139 ? 26.419 -39.765 27.058 1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB 1
ATOM 4567 C CG . GLU A-2 1 139 ? 27.057 -39.478 25.682 1.00 138.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG 1
ATOM 4568 C CD . GLU A-2 1 139 ? 26.789 -40.556 24.638 1.00 137.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD 1
ATOM 4569 O OE1 . GLU A-2 1 139 ? 26.110 -41.551 24.955 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4570 O OE2 . GLU A-2 1 139 ? 27.260 -40.402 23.491 1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4571 N N . ASN A-2 1 140 ? 25.569 -41.212 29.663 1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 N 1
ATOM 4572 C CA . ASN A-2 1 140 ? 24.896 -41.201 30.965 1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 CA 1
ATOM 4573 C C . ASN A-2 1 140 ? 25.559 -42.077 32.033 1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 C 1
ATOM 4574 O O . ASN A-2 1 140 ? 25.090 -42.131 33.167 1.00 130.70 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 O 1
ATOM 4575 C CB . ASN A-2 1 140 ? 23.415 -41.586 30.813 1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 CB 1
ATOM 4576 C CG . ASN A-2 1 140 ? 22.550 -40.431 30.327 1.00 157.06 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 CG 1
ATOM 4577 O OD1 . ASN A-2 1 140 ? 22.991 -39.284 30.282 1.00 158.52 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 OD1 1
ATOM 4578 N ND2 . ASN A-2 1 140 ? 21.301 -40.730 29.980 1.00 155.81 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2 ND2 1
ATOM 4579 N N . LEU A-2 1 141 ? 26.619 -42.788 31.655 1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 N 1
ATOM 4580 C CA . LEU A-2 1 141 ? 27.354 -43.642 32.588 1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CA 1
ATOM 4581 C C . LEU A-2 1 141 ? 28.700 -43.050 32.954 1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 C 1
ATOM 4582 O O . LEU A-2 1 141 ? 29.572 -42.944 32.097 1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 O 1
ATOM 4583 C CB . LEU A-2 1 141 ? 27.591 -45.009 31.963 1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CB 1
ATOM 4584 C CG . LEU A-2 1 141 ? 26.345 -45.858 31.752 1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CG 1
ATOM 4585 C CD1 . LEU A-2 1 141 ? 26.641 -46.967 30.765 1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4586 C CD2 . LEU A-2 1 141 ? 25.861 -46.420 33.076 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4587 N N . LEU A-2 1 142 ? 28.890 -42.703 34.226 1.00 149.11 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N 1
ATOM 4588 C CA . LEU A-2 1 142 ? 30.112 -42.007 34.651 1.00 151.98 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA 1
ATOM 4589 C C . LEU A-2 1 142 ? 30.803 -42.623 35.875 1.00 153.90 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C 1
ATOM 4590 O O . LEU A-2 1 142 ? 30.231 -43.470 36.564 1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O 1
ATOM 4591 C CB . LEU A-2 1 142 ? 29.810 -40.533 34.925 1.00 159.12 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB 1
ATOM 4592 C CG . LEU A-2 1 142 ? 28.926 -39.838 33.893 1.00 157.74 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG 1
ATOM 4593 C CD1 . LEU A-2 1 142 ? 28.546 -38.453 34.374 1.00 160.18 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4594 C CD2 . LEU A-2 1 142 ? 29.627 -39.776 32.546 1.00 157.05 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4595 N N . LEU A-2 1 143 ? 32.034 -42.181 36.138 1.00 160.83 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 N 1
ATOM 4596 C CA . LEU A-2 1 143 ? 32.835 -42.706 37.247 1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CA 1
ATOM 4597 C C . LEU A-2 1 143 ? 33.020 -41.714 38.389 1.00 167.14 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 C 1
ATOM 4598 O O . LEU A-2 1 143 ? 33.524 -40.606 38.190 1.00 168.00 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 O 1
ATOM 4599 C CB . LEU A-2 1 143 ? 34.190 -43.187 36.740 1.00 149.30 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CB 1
ATOM 4600 C CG . LEU A-2 1 143 ? 34.033 -44.402 35.831 1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CG 1
ATOM 4601 C CD1 . LEU A-2 1 143 ? 35.380 -44.888 35.338 1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4602 C CD2 . LEU A-2 1 143 ? 33.286 -45.508 36.569 1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4603 N N . ALA A-2 1 144 ? 32.633 -42.138 39.590 1.00 179.65 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 N 1
ATOM 4604 C CA . ALA A-2 1 144 ? 32.599 -41.261 40.751 1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 CA 1
ATOM 4605 C C . ALA A-2 1 144 ? 33.857 -40.421 40.757 1.00 185.53 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 C 1
ATOM 4606 O O . ALA A-2 1 144 ? 33.819 -39.204 40.565 1.00 185.80 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 O 1
ATOM 4607 C CB . ALA A-2 1 144 ? 32.510 -42.087 42.030 1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 CB 1
ATOM 4608 N N . SER A-2 1 145 ? 34.981 -41.092 40.950 1.00 150.31 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2 N 1
ATOM 4609 C CA . SER A-2 1 145 ? 36.266 -40.428 40.899 1.00 154.42 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2 CA 1
ATOM 4610 C C . SER A-2 1 145 ? 37.182 -41.180 39.956 1.00 156.66 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2 C 1
ATOM 4611 O O . SER A-2 1 145 ? 36.795 -42.184 39.357 1.00 154.77 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2 O 1
ATOM 4612 C CB . SER A-2 1 145 ? 36.896 -40.383 42.290 1.00 157.93 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2 CB 1
ATOM 4613 O OG . SER A-2 1 145 ? 37.160 -41.694 42.760 1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2 OG 1
ATOM 4614 N N . LYS A-2 1 146 ? 38.398 -40.673 39.818 1.00 326.29 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 N 1
ATOM 4615 C CA . LYS A-2 1 146 ? 39.447 -41.398 39.130 1.00 330.05 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CA 1
ATOM 4616 C C . LYS A-2 1 146 ? 40.169 -42.229 40.174 1.00 337.13 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 C 1
ATOM 4617 O O . LYS A-2 1 146 ? 41.036 -43.038 39.849 1.00 341.34 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 O 1
ATOM 4618 C CB . LYS A-2 1 146 ? 40.417 -40.432 38.456 1.00 248.97 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CB 1
ATOM 4619 C CG . LYS A-2 1 146 ? 39.764 -39.536 37.426 1.00 242.83 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CG 1
ATOM 4620 C CD . LYS A-2 1 146 ? 40.796 -38.746 36.647 1.00 245.32 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CD 1
ATOM 4621 C CE . LYS A-2 1 146 ? 40.215 -38.282 35.326 1.00 239.73 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CE 1
ATOM 4622 N NZ . LYS A-2 1 146 ? 39.528 -39.406 34.618 1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 NZ 1
ATOM 4623 N N . LEU A-2 1 147 ? 39.805 -42.018 41.436 1.00 180.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 N 1
ATOM 4624 C CA . LEU A-2 1 147 ? 40.400 -42.768 42.536 1.00 188.04 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 CA 1
ATOM 4625 C C . LEU A-2 1 147 ? 40.046 -44.244 42.401 1.00 188.07 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 C 1
ATOM 4626 O O . LEU A-2 1 147 ? 38.970 -44.586 41.909 1.00 182.23 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 O 1
ATOM 4627 C CB . LEU A-2 1 147 ? 39.937 -42.220 43.890 1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 CB 1
ATOM 4628 C CG . LEU A-2 1 147 ? 40.481 -40.855 44.327 1.00 240.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 CG 1
ATOM 4629 C CD1 . LEU A-2 1 147 ? 39.882 -40.446 45.663 1.00 241.63 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4630 C CD2 . LEU A-2 1 147 ? 42.000 -40.875 44.407 1.00 248.77 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4631 N N . LYS A-2 1 148 ? 40.959 -45.110 42.828 1.00 207.43 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 N 1
ATOM 4632 C CA . LYS A-2 1 148 ? 40.778 -46.552 42.689 1.00 208.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 CA 1
ATOM 4633 C C . LYS A-2 1 148 ? 39.456 -47.030 43.264 1.00 204.83 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 C 1
ATOM 4634 O O . LYS A-2 1 148 ? 39.049 -46.594 44.340 1.00 205.49 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 O 1
ATOM 4635 C CB . LYS A-2 1 148 ? 41.916 -47.299 43.379 1.00 195.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 CB 1
ATOM 4636 C CG . LYS A-2 1 148 ? 43.183 -47.380 42.563 1.00 200.01 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 CG 1
ATOM 4637 C CD . LYS A-2 1 148 ? 44.337 -47.879 43.408 1.00 209.67 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 CD 1
ATOM 4638 C CE . LYS A-2 1 148 ? 45.654 -47.729 42.673 1.00 214.29 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 CE 1
ATOM 4639 N NZ . LYS A-2 1 148 ? 46.810 -47.841 43.603 1.00 224.09 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2 NZ 1
ATOM 4640 N N . GLY A-2 1 149 ? 38.795 -47.933 42.546 1.00 199.52 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 N 1
ATOM 4641 C CA . GLY A-2 1 149 ? 37.557 -48.528 43.014 1.00 196.27 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 CA 1
ATOM 4642 C C . GLY A-2 1 149 ? 36.388 -47.566 42.982 1.00 189.33 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 C 1
ATOM 4643 O O . GLY A-2 1 149 ? 35.354 -47.811 43.607 1.00 187.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 O 1
ATOM 4644 N N . ALA A-2 1 150 ? 36.549 -46.467 42.252 1.00 262.55 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2 N 1
ATOM 4645 C CA . ALA A-2 1 150 ? 35.469 -45.508 42.099 1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2 CA 1
ATOM 4646 C C . ALA A-2 1 150 ? 34.269 -46.235 41.507 1.00 250.68 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2 C 1
ATOM 4647 O O . ALA A-2 1 150 ? 34.424 -47.206 40.760 1.00 250.99 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2 O 1
ATOM 4648 C CB . ALA A-2 1 150 ? 35.895 -44.352 41.210 1.00 289.64 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2 CB 1
ATOM 4649 N N . ALA A-2 1 151 ? 33.076 -45.773 41.862 1.00 201.19 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 N 1
ATOM 4650 C CA . ALA A-2 1 151 ? 31.842 -46.458 41.504 1.00 196.31 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 CA 1
ATOM 4651 C C . ALA A-2 1 151 ? 31.245 -45.908 40.229 1.00 190.03 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 C 1
ATOM 4652 O O . ALA A-2 1 151 ? 31.367 -44.720 39.931 1.00 187.91 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 O 1
ATOM 4653 C CB . ALA A-2 1 151 ? 30.831 -46.356 42.632 1.00 155.77 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 CB 1
ATOM 4654 N N . VAL A-2 1 152 ? 30.619 -46.790 39.466 1.00 239.36 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 N 1
ATOM 4655 C CA . VAL A-2 1 152 ? 29.789 -46.358 38.363 1.00 233.95 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 CA 1
ATOM 4656 C C . VAL A-2 1 152 ? 28.525 -45.742 38.947 1.00 232.56 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 C 1
ATOM 4657 O O . VAL A-2 1 152 ? 27.932 -46.282 39.885 1.00 233.41 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 O 1
ATOM 4658 C CB . VAL A-2 1 152 ? 29.420 -47.535 37.454 1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 CB 1
ATOM 4659 C CG1 . VAL A-2 1 152 ? 28.612 -47.046 36.259 1.00 159.78 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4660 C CG2 . VAL A-2 1 152 ? 30.673 -48.252 36.997 1.00 167.59 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4661 N N . LYS A-2 1 153 ? 28.123 -44.599 38.407 1.00 168.19 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 N 1
ATOM 4662 C CA . LYS A-2 1 153 ? 26.907 -43.945 38.859 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 CA 1
ATOM 4663 C C . LYS A-2 1 153 ? 26.011 -43.612 37.679 1.00 165.57 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 C 1
ATOM 4664 O O . LYS A-2 1 153 ? 26.458 -43.013 36.704 1.00 164.82 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 O 1
ATOM 4665 C CB . LYS A-2 1 153 ? 27.233 -42.677 39.651 1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 CB 1
ATOM 4666 C CG . LYS A-2 1 153 ? 28.012 -42.919 40.926 1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 CG 1
ATOM 4667 C CD . LYS A-2 1 153 ? 28.293 -41.613 41.638 1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 CD 1
ATOM 4668 C CE . LYS A-2 1 153 ? 29.054 -41.859 42.916 1.00 132.63 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 CE 1
ATOM 4669 N NZ . LYS A-2 1 153 ? 28.319 -42.812 43.790 1.00 132.96 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2 NZ 1
ATOM 4670 N N . LEU A-2 1 154 ? 24.748 -44.016 37.771 1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N 1
ATOM 4671 C CA . LEU A-2 1 154 ? 23.769 -43.712 36.737 1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA 1
ATOM 4672 C C . LEU A-2 1 154 ? 23.454 -42.217 36.717 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C 1
ATOM 4673 O O . LEU A-2 1 154 ? 23.334 -41.581 37.769 1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O 1
ATOM 4674 C CB . LEU A-2 1 154 ? 22.496 -44.525 36.955 1.00 178.14 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB 1
ATOM 4675 C CG . LEU A-2 1 154 ? 21.379 -44.303 35.934 1.00 176.52 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG 1
ATOM 4676 C CD1 . LEU A-2 1 154 ? 21.900 -44.518 34.525 1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4677 C CD2 . LEU A-2 1 154 ? 20.194 -45.212 36.216 1.00 176.60 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4678 N N . ALA A-2 1 155 ? 23.327 -41.665 35.513 1.00 226.45 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 N 1
ATOM 4679 C CA . ALA A-2 1 155 ? 23.077 -40.243 35.357 1.00 228.35 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 CA 1
ATOM 4680 C C . ALA A-2 1 155 ? 21.598 -40.024 35.122 1.00 228.41 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 C 1
ATOM 4681 O O . ALA A-2 1 155 ? 21.054 -40.336 34.060 1.00 225.90 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 O 1
ATOM 4682 C CB . ALA A-2 1 155 ? 23.885 -39.686 34.224 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 CB 1
ATOM 4683 N N . ASP A-2 1 156 ? 20.949 -39.450 36.124 1.00 272.95 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 N 1
ATOM 4684 C CA . ASP A-2 1 156 ? 19.510 -39.300 36.065 1.00 274.25 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 CA 1
ATOM 4685 C C . ASP A-2 1 156 ? 19.119 -38.117 35.205 1.00 274.06 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 C 1
ATOM 4686 O O . ASP A-2 1 156 ? 19.432 -36.978 35.519 1.00 276.02 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 O 1
ATOM 4687 C CB . ASP A-2 1 156 ? 18.968 -39.082 37.466 1.00 158.26 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 CB 1
ATOM 4688 C CG . ASP A-2 1 156 ? 17.461 -38.886 37.483 1.00 159.87 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 CG 1
ATOM 4689 O OD1 . ASP A-2 1 156 ? 16.814 -38.927 36.406 1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4690 O OD2 . ASP A-2 1 156 ? 16.916 -38.685 38.586 1.00 164.49 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4691 N N . PHE A-2 1 157 ? 18.458 -38.411 34.095 1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 N 1
ATOM 4692 C CA . PHE A-2 1 157 ? 17.832 -37.400 33.260 1.00 134.97 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CA 1
ATOM 4693 C C . PHE A-2 1 157 ? 16.487 -38.060 32.934 1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 C 1
ATOM 4694 O O . PHE A-2 1 157 ? 16.472 -39.272 32.792 1.00 130.41 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 O 1
ATOM 4695 C CB . PHE A-2 1 157 ? 18.770 -37.131 32.079 1.00 192.44 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CB 1
ATOM 4696 C CG . PHE A-2 1 157 ? 20.203 -37.003 32.514 1.00 194.23 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CG 1
ATOM 4697 C CD1 . PHE A-2 1 157 ? 20.534 -36.056 33.460 1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CD1 1
ATOM 4698 C CD2 . PHE A-2 1 157 ? 21.188 -37.869 32.065 1.00 191.80 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CD2 1
ATOM 4699 C CE1 . PHE A-2 1 157 ? 21.809 -35.941 33.943 1.00 200.69 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CE1 1
ATOM 4700 C CE2 . PHE A-2 1 157 ? 22.481 -37.744 32.533 1.00 193.63 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CE2 1
ATOM 4701 C CZ . PHE A-2 1 157 ? 22.791 -36.783 33.479 1.00 197.94 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2 CZ 1
ATOM 4702 N N . GLY A-2 1 158 ? 15.378 -37.334 32.762 1.00 167.21 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 N 1
ATOM 4703 C CA . GLY A-2 1 158 ? 15.323 -36.074 32.048 1.00 168.36 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 CA 1
ATOM 4704 C C . GLY A-2 1 158 ? 14.673 -36.409 30.693 1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 C 1
ATOM 4705 O O . GLY A-2 1 158 ? 14.174 -35.526 29.981 1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2 O 1
ATOM 4706 N N . LEU A-2 1 159 ? 14.766 -37.678 30.284 1.00 137.72 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 N 1
ATOM 4707 C CA . LEU A-2 1 159 ? 13.604 -38.352 29.734 1.00 135.00 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CA 1
ATOM 4708 C C . LEU A-2 1 159 ? 13.531 -39.465 30.753 1.00 136.57 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 C 1
ATOM 4709 O O . LEU A-2 1 159 ? 14.218 -40.484 30.624 1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 O 1
ATOM 4710 C CB . LEU A-2 1 159 ? 13.820 -38.880 28.309 1.00 198.02 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CB 1
ATOM 4711 C CG . LEU A-2 1 159 ? 13.547 -37.962 27.104 1.00 196.18 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CG 1
ATOM 4712 C CD1 . LEU A-2 1 159 ? 12.114 -37.365 27.042 1.00 195.60 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4713 C CD2 . LEU A-2 1 159 ? 14.595 -36.867 27.059 1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4714 N N . ALA A-2 1 160 ? 12.656 -39.265 31.733 1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N 1
ATOM 4715 C CA . ALA A-2 1 160 ? 12.567 -40.085 32.925 1.00 147.08 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA 1
ATOM 4716 C C . ALA A-2 1 160 ? 11.076 -40.097 33.160 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C 1
ATOM 4717 O O . ALA A-2 1 160 ? 10.360 -39.404 32.452 1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O 1
ATOM 4718 C CB . ALA A-2 1 160 ? 13.298 -39.413 34.077 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB 1
ATOM 4719 N N . ILE A-2 1 161 ? 10.578 -40.816 34.153 1.00 98.78 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 N 1
ATOM 4720 C CA . ILE A-2 1 161 ? 9.129 -40.986 34.249 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 CA 1
ATOM 4721 C C . ILE A-2 1 161 ? 8.738 -41.735 35.511 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 C 1
ATOM 4722 O O . ILE A-2 1 161 ? 9.570 -42.410 36.105 1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 O 1
ATOM 4723 C CB . ILE A-2 1 161 ? 8.603 -41.805 33.045 1.00 187.01 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 CB 1
ATOM 4724 C CG1 . ILE A-2 1 161 ? 8.458 -40.938 31.804 1.00 183.95 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 CG1 1
ATOM 4725 C CG2 . ILE A-2 1 161 ? 7.249 -42.412 33.339 1.00 190.60 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 CG2 1
ATOM 4726 C CD1 . ILE A-2 1 161 ? 8.061 -41.711 30.608 1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2 CD1 1
ATOM 4727 N N . GLU A-2 1 162 ? 7.478 -41.632 35.926 1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 N 1
ATOM 4728 C CA . GLU A-2 1 162 ? 7.018 -42.434 37.058 1.00 159.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CA 1
ATOM 4729 C C . GLU A-2 1 162 ? 5.880 -43.383 36.694 1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 C 1
ATOM 4730 O O . GLU A-2 1 162 ? 4.747 -42.965 36.486 1.00 162.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 O 1
ATOM 4731 C CB . GLU A-2 1 162 ? 6.602 -41.525 38.212 1.00 192.02 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CB 1
ATOM 4732 C CG . GLU A-2 1 162 ? 7.667 -40.519 38.567 1.00 192.24 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CG 1
ATOM 4733 C CD . GLU A-2 1 162 ? 7.230 -39.602 39.669 1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 CD 1
ATOM 4734 O OE1 . GLU A-2 1 162 ? 6.048 -39.684 40.065 1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4735 O OE2 . GLU A-2 1 162 ? 8.065 -38.804 40.141 1.00 198.97 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4736 N N . VAL A-2 1 163 ? 6.191 -44.670 36.643 1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 N 1
ATOM 4737 C CA . VAL A-2 1 163 ? 5.190 -45.683 36.334 1.00 155.66 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CA 1
ATOM 4738 C C . VAL A-2 1 163 ? 4.370 -46.051 37.566 1.00 160.11 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 C 1
ATOM 4739 O O . VAL A-2 1 163 ? 4.805 -45.827 38.696 1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 O 1
ATOM 4740 C CB . VAL A-2 1 163 ? 5.820 -46.938 35.716 1.00 143.24 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CB 1
ATOM 4741 C CG1 . VAL A-2 1 163 ? 6.471 -46.594 34.391 1.00 138.62 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4742 C CG2 . VAL A-2 1 163 ? 6.833 -47.539 36.670 1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4743 N N . GLU A-2 1 164 ? 3.178 -46.600 37.356 1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 N 1
ATOM 4744 C CA . GLU A-2 1 164 ? 2.382 -47.093 38.479 1.00 154.95 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 CA 1
ATOM 4745 C C . GLU A-2 1 164 ? 2.540 -48.594 38.671 1.00 153.85 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 C 1
ATOM 4746 O O . GLU A-2 1 164 ? 2.088 -49.391 37.846 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 O 1
ATOM 4747 C CB . GLU A-2 1 164 ? 0.920 -46.733 38.285 1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 CB 1
ATOM 4748 C CG . GLU A-2 1 164 ? 0.714 -45.247 38.263 1.00 223.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 CG 1
ATOM 4749 C CD . GLU A-2 1 164 ? -0.722 -44.873 38.068 1.00 227.60 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 CD 1
ATOM 4750 O OE1 . GLU A-2 1 164 ? -1.511 -45.755 37.670 1.00 228.73 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4751 O OE2 . GLU A-2 1 164 ? -1.060 -43.698 38.317 1.00 229.38 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4752 N N . GLY A-2 1 165 ? 3.193 -48.974 39.764 1.00 207.71 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2 N 1
ATOM 4753 C CA . GLY A-2 1 165 ? 3.475 -50.372 39.994 1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2 CA 1
ATOM 4754 C C . GLY A-2 1 165 ? 4.125 -50.900 38.735 1.00 203.35 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2 C 1
ATOM 4755 O O . GLY A-2 1 165 ? 5.118 -50.353 38.252 1.00 200.22 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2 O 1
ATOM 4756 N N . GLU A-2 1 166 ? 3.554 -51.971 38.198 1.00 176.95 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 N 1
ATOM 4757 C CA . GLU A-2 1 166 ? 4.044 -52.557 36.959 1.00 173.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 CA 1
ATOM 4758 C C . GLU A-2 1 166 ? 3.253 -52.173 35.693 1.00 174.39 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 C 1
ATOM 4759 O O . GLU A-2 1 166 ? 3.549 -52.677 34.608 1.00 172.77 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 O 1
ATOM 4760 C CB . GLU A-2 1 166 ? 4.188 -54.074 37.120 1.00 194.60 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 CB 1
ATOM 4761 C CG . GLU A-2 1 166 ? 4.858 -54.472 38.442 1.00 194.59 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 CG 1
ATOM 4762 C CD . GLU A-2 1 166 ? 6.070 -53.610 38.766 1.00 192.06 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 CD 1
ATOM 4763 O OE1 . GLU A-2 1 166 ? 6.348 -53.368 39.963 1.00 192.74 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4764 O OE2 . GLU A-2 1 166 ? 6.745 -53.167 37.814 1.00 189.38 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4765 N N . GLN A-2 1 167 ? 2.259 -51.292 35.834 1.00 148.02 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 N 1
ATOM 4766 C CA . GLN A-2 1 167 ? 1.407 -50.880 34.703 1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 CA 1
ATOM 4767 C C . GLN A-2 1 167 ? 2.171 -50.251 33.530 1.00 145.85 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 C 1
ATOM 4768 O O . GLN A-2 1 167 ? 2.928 -49.293 33.703 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 O 1
ATOM 4769 C CB . GLN A-2 1 167 ? 0.278 -49.937 35.163 1.00 131.90 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 CB 1
ATOM 4770 C CG . GLN A-2 1 167 ? -0.585 -50.482 36.309 1.00 134.99 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 CG 1
ATOM 4771 C CD . GLN A-2 1 167 ? -1.801 -49.618 36.626 1.00 138.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 CD 1
ATOM 4772 O OE1 . GLN A-2 1 167 ? -2.403 -49.019 35.736 1.00 139.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 OE1 1
ATOM 4773 N NE2 . GLN A-2 1 167 ? -2.172 -49.564 37.902 1.00 139.97 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2 NE2 1
ATOM 4774 N N . GLN A-2 1 168 ? 1.941 -50.794 32.336 1.00 159.40 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 N 1
ATOM 4775 C CA . GLN A-2 1 168 ? 2.588 -50.333 31.110 1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CA 1
ATOM 4776 C C . GLN A-2 1 168 ? 1.705 -49.311 30.396 1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 C 1
ATOM 4777 O O . GLN A-2 1 168 ? 0.486 -49.466 30.350 1.00 160.92 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 O 1
ATOM 4778 C CB . GLN A-2 1 168 ? 2.868 -51.523 30.185 1.00 160.94 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CB 1
ATOM 4779 C CG . GLN A-2 1 168 ? 3.651 -52.655 30.844 1.00 160.08 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CG 1
ATOM 4780 C CD . GLN A-2 1 168 ? 5.020 -52.218 31.326 1.00 155.90 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 CD 1
ATOM 4781 O OE1 . GLN A-2 1 168 ? 5.962 -52.122 30.539 1.00 152.04 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 OE1 1
ATOM 4782 N NE2 . GLN A-2 1 168 ? 5.138 -51.948 32.624 1.00 157.03 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2 NE2 1
ATOM 4783 N N . ALA A-2 1 169 ? 2.323 -48.270 29.842 1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N 1
ATOM 4784 C CA . ALA A-2 1 169 ? 1.591 -47.182 29.194 1.00 152.67 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA 1
ATOM 4785 C C . ALA A-2 1 169 ? 2.351 -46.658 27.973 1.00 146.25 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C 1
ATOM 4786 O O . ALA A-2 1 169 ? 3.415 -47.181 27.638 1.00 142.64 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O 1
ATOM 4787 C CB . ALA A-2 1 169 ? 1.346 -46.052 30.188 1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB 1
ATOM 4788 N N . TRP A-2 1 170 ? 1.807 -45.641 27.301 1.00 177.13 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 N 1
ATOM 4789 C CA . TRP A-2 1 170 ? 2.581 -44.942 26.276 1.00 171.11 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CA 1
ATOM 4790 C C . TRP A-2 1 170 ? 3.068 -43.582 26.787 1.00 169.05 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 C 1
ATOM 4791 O O . TRP A-2 1 170 ? 2.304 -42.622 26.900 1.00 169.89 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 O 1
ATOM 4792 C CB . TRP A-2 1 170 ? 1.800 -44.791 24.962 1.00 133.41 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CB 1
ATOM 4793 C CG . TRP A-2 1 170 ? 2.559 -43.984 23.940 1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CG 1
ATOM 4794 C CD1 . TRP A-2 1 170 ? 2.283 -42.712 23.528 1.00 125.85 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CD1 1
ATOM 4795 C CD2 . TRP A-2 1 170 ? 3.736 -44.387 23.226 1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CD2 1
ATOM 4796 N NE1 . TRP A-2 1 170 ? 3.208 -42.302 22.596 1.00 121.60 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 NE1 1
ATOM 4797 C CE2 . TRP A-2 1 170 ? 4.111 -43.312 22.395 1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CE2 1
ATOM 4798 C CE3 . TRP A-2 1 170 ? 4.504 -45.554 23.206 1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CE3 1
ATOM 4799 C CZ2 . TRP A-2 1 170 ? 5.213 -43.369 21.556 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 4800 C CZ3 . TRP A-2 1 170 ? 5.599 -45.608 22.374 1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 4801 C CH2 . TRP A-2 1 170 ? 5.945 -44.520 21.560 1.00 119.31 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2 CH2 1
ATOM 4802 N N . PHE A-2 1 171 ? 4.364 -43.528 27.076 1.00 118.35 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 N 1
ATOM 4803 C CA . PHE A-2 1 171 ? 5.005 -42.364 27.678 1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CA 1
ATOM 4804 C C . PHE A-2 1 171 ? 5.677 -41.482 26.619 1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 C 1
ATOM 4805 O O . PHE A-2 1 171 ? 6.396 -40.521 26.934 1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 O 1
ATOM 4806 C CB . PHE A-2 1 171 ? 5.964 -42.801 28.793 1.00 154.10 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CB 1
ATOM 4807 C CG . PHE A-2 1 171 ? 5.265 -43.421 29.991 1.00 159.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CG 1
ATOM 4808 C CD1 . PHE A-2 1 171 ? 5.037 -44.791 30.057 1.00 160.93 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CD1 1
ATOM 4809 C CD2 . PHE A-2 1 171 ? 4.829 -42.630 31.042 1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CD2 1
ATOM 4810 C CE1 . PHE A-2 1 171 ? 4.394 -45.360 31.151 1.00 165.87 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CE1 1
ATOM 4811 C CE2 . PHE A-2 1 171 ? 4.184 -43.191 32.134 1.00 168.62 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CE2 1
ATOM 4812 C CZ . PHE A-2 1 171 ? 3.967 -44.559 32.188 1.00 169.65 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CZ 1
ATOM 4813 N N . GLY A-2 1 172 ? 5.453 -41.840 25.359 1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 N 1
ATOM 4814 C CA . GLY A-2 1 172 ? 5.882 -41.001 24.260 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 CA 1
ATOM 4815 C C . GLY A-2 1 172 ? 7.294 -41.358 23.872 1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 C 1
ATOM 4816 O O . GLY A-2 1 172 ? 7.966 -42.120 24.569 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 O 1
ATOM 4817 N N . PHE A-2 1 173 ? 7.755 -40.763 22.782 1.00 156.08 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 N 1
ATOM 4818 C CA . PHE A-2 1 173 ? 8.879 -41.290 22.026 1.00 154.88 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CA 1
ATOM 4819 C C . PHE A-2 1 173 ? 10.139 -40.527 22.378 1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 C 1
ATOM 4820 O O . PHE A-2 1 173 ? 10.298 -39.357 22.018 1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 O 1
ATOM 4821 C CB . PHE A-2 1 173 ? 8.529 -41.127 20.556 1.00 99.19 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CB 1
ATOM 4822 C CG . PHE A-2 1 173 ? 9.545 -41.656 19.599 1.00 99.04 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CG 1
ATOM 4823 C CD1 . PHE A-2 1 173 ? 9.538 -42.984 19.232 1.00 99.41 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CD1 1
ATOM 4824 C CD2 . PHE A-2 1 173 ? 10.440 -40.801 18.988 1.00 98.52 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CD2 1
ATOM 4825 C CE1 . PHE A-2 1 173 ? 10.437 -43.460 18.318 1.00 100.48 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CE1 1
ATOM 4826 C CE2 . PHE A-2 1 173 ? 11.341 -41.274 18.071 1.00 99.64 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CE2 1
ATOM 4827 C CZ . PHE A-2 1 173 ? 11.342 -42.607 17.739 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2 CZ 1
ATOM 4828 N N . ALA A-2 1 174 ? 11.035 -41.203 23.086 1.00 140.90 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 N 1
ATOM 4829 C CA . ALA A-2 1 174 ? 12.172 -40.542 23.701 1.00 141.34 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CA 1
ATOM 4830 C C . ALA A-2 1 174 ? 13.366 -41.482 23.798 1.00 141.67 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 C 1
ATOM 4831 O O . ALA A-2 1 174 ? 13.219 -42.700 23.708 1.00 142.12 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 O 1
ATOM 4832 C CB . ALA A-2 1 174 ? 11.785 -40.034 25.077 1.00 72.86 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2 CB 1
ATOM 4833 N N . GLY A-2 1 175 ? 14.550 -40.913 23.981 1.00 157.68 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2 N 1
ATOM 4834 C CA . GLY A-2 1 175 ? 15.762 -41.709 24.049 1.00 157.72 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2 CA 1
ATOM 4835 C C . GLY A-2 1 175 ? 16.562 -41.621 22.763 1.00 157.57 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2 C 1
ATOM 4836 O O . GLY A-2 1 175 ? 16.193 -40.893 21.839 1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2 O 1
ATOM 4837 N N . THR A-2 1 176 ? 17.661 -42.366 22.708 1.00 78.59 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 N 1
ATOM 4838 C CA . THR A-2 1 176 ? 18.568 -42.354 21.564 1.00 79.63 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CA 1
ATOM 4839 C C . THR A-2 1 176 ? 18.362 -43.504 20.594 1.00 80.71 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 C 1
ATOM 4840 O O . THR A-2 1 176 ? 18.339 -44.650 21.010 1.00 81.02 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 O 1
ATOM 4841 C CB . THR A-2 1 176 ? 19.989 -42.492 22.040 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CB 1
ATOM 4842 O OG1 . THR A-2 1 176 ? 20.290 -41.419 22.936 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 OG1 1
ATOM 4843 C CG2 . THR A-2 1 176 ? 20.939 -42.469 20.857 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2 CG2 1
ATOM 4844 N N . PRO A-2 1 177 ? 18.315 -43.218 19.289 1.00 301.53 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 N 1
ATOM 4845 C CA . PRO A-2 1 177 ? 17.946 -44.224 18.286 1.00 303.45 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 CA 1
ATOM 4846 C C . PRO A-2 1 177 ? 18.585 -45.598 18.507 1.00 304.44 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 C 1
ATOM 4847 O O . PRO A-2 1 177 ? 17.902 -46.612 18.353 1.00 304.64 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 O 1
ATOM 4848 C CB . PRO A-2 1 177 ? 18.511 -43.625 17.002 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 CB 1
ATOM 4849 C CG . PRO A-2 1 177 ? 18.409 -42.162 17.213 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 CG 1
ATOM 4850 C CD . PRO A-2 1 177 ? 18.643 -41.921 18.675 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2 CD 1
ATOM 4851 N N . GLY A-2 1 178 ? 19.862 -45.635 18.863 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2 N 1
ATOM 4852 C CA . GLY A-2 1 178 ? 20.540 -46.897 19.110 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2 CA 1
ATOM 4853 C C . GLY A-2 1 178 ? 20.128 -47.540 20.421 1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2 C 1
ATOM 4854 O O . GLY A-2 1 178 ? 20.097 -48.760 20.561 1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2 O 1
ATOM 4855 N N . TYR A-2 1 179 ? 19.791 -46.701 21.386 1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 N 1
ATOM 4856 C CA . TYR A-2 1 179 ? 19.425 -47.161 22.717 1.00 159.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CA 1
ATOM 4857 C C . TYR A-2 1 179 ? 17.910 -47.376 22.910 1.00 158.61 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 C 1
ATOM 4858 O O . TYR A-2 1 179 ? 17.441 -47.586 24.043 1.00 158.43 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 O 1
ATOM 4859 C CB . TYR A-2 1 179 ? 20.075 -46.269 23.783 1.00 163.18 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CB 1
ATOM 4860 C CG . TYR A-2 1 179 ? 21.585 -46.392 23.733 1.00 164.96 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CG 1
ATOM 4861 C CD1 . TYR A-2 1 179 ? 22.362 -45.473 23.035 1.00 165.82 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CD1 1
ATOM 4862 C CD2 . TYR A-2 1 179 ? 22.227 -47.466 24.330 1.00 166.12 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CD2 1
ATOM 4863 C CE1 . TYR A-2 1 179 ? 23.745 -45.606 22.966 1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CE1 1
ATOM 4864 C CE2 . TYR A-2 1 179 ? 23.606 -47.607 24.267 1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CE2 1
ATOM 4865 C CZ . TYR A-2 1 179 ? 24.358 -46.674 23.581 1.00 168.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 CZ 1
ATOM 4866 O OH . TYR A-2 1 179 ? 25.725 -46.801 23.506 1.00 169.76 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2 OH 1
ATOM 4867 N N . LEU A-2 1 180 ? 17.159 -47.305 21.805 1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 N 1
ATOM 4868 C CA . LEU A-2 1 180 ? 15.704 -47.493 21.830 1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 CA 1
ATOM 4869 C C . LEU A-2 1 180 ? 15.240 -48.945 21.680 1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 C 1
ATOM 4870 O O . LEU A-2 1 180 ? 15.597 -49.632 20.721 1.00 122.18 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 O 1
ATOM 4871 C CB . LEU A-2 1 180 ? 15.029 -46.625 20.763 1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 CB 1
ATOM 4872 C CG . LEU A-2 1 180 ? 15.378 -45.141 20.846 1.00 121.83 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 CG 1
ATOM 4873 C CD1 . LEU A-2 1 180 ? 14.732 -44.335 19.724 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4874 C CD2 . LEU A-2 1 180 ? 14.970 -44.604 22.205 1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4875 N N . SER A-2 1 181 ? 14.432 -49.391 22.640 1.00 134.40 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 N 1
ATOM 4876 C CA . SER A-2 1 181 ? 13.760 -50.689 22.579 1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 CA 1
ATOM 4877 C C . SER A-2 1 181 ? 12.728 -50.757 21.451 1.00 137.68 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 C 1
ATOM 4878 O O . SER A-2 1 181 ? 12.235 -49.726 20.999 1.00 136.23 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 O 1
ATOM 4879 C CB . SER A-2 1 181 ? 13.082 -50.990 23.921 1.00 83.24 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 CB 1
ATOM 4880 O OG . SER A-2 1 181 ? 12.422 -49.850 24.433 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2 OG 1
ATOM 4881 N N . PRO A-2 1 182 ? 12.394 -51.979 21.000 1.00 83.04 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 N 1
ATOM 4882 C CA . PRO A-2 1 182 ? 11.398 -52.170 19.949 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 CA 1
ATOM 4883 C C . PRO A-2 1 182 ? 9.990 -51.815 20.418 1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 C 1
ATOM 4884 O O . PRO A-2 1 182 ? 9.222 -51.248 19.644 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 O 1
ATOM 4885 C CB . PRO A-2 1 182 ? 11.466 -53.675 19.658 1.00 84.82 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 CB 1
ATOM 4886 C CG . PRO A-2 1 182 ? 12.603 -54.195 20.417 1.00 86.35 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 CG 1
ATOM 4887 C CD . PRO A-2 1 182 ? 12.847 -53.264 21.543 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2 CD 1
ATOM 4888 N N . GLU A-2 1 183 ? 9.638 -52.134 21.658 1.00 116.29 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 N 1
ATOM 4889 C CA . GLU A-2 1 183 ? 8.279 -51.842 22.097 1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CA 1
ATOM 4890 C C . GLU A-2 1 183 ? 7.995 -50.355 21.926 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 C 1
ATOM 4891 O O . GLU A-2 1 183 ? 6.869 -49.962 21.640 1.00 115.15 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 O 1
ATOM 4892 C CB . GLU A-2 1 183 ? 8.015 -52.308 23.534 1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CB 1
ATOM 4893 C CG . GLU A-2 1 183 ? 8.817 -51.593 24.596 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CG 1
ATOM 4894 C CD . GLU A-2 1 183 ? 10.016 -52.391 25.051 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 CD 1
ATOM 4895 O OE1 . GLU A-2 1 183 ? 10.226 -52.479 26.277 1.00 106.45 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 OE1 1
ATOM 4896 O OE2 . GLU A-2 1 183 ? 10.743 -52.927 24.191 1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2 OE2 1
ATOM 4897 N N . VAL A-2 1 184 ? 9.031 -49.532 22.077 1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 N 1
ATOM 4898 C CA . VAL A-2 1 184 ? 8.908 -48.092 21.857 1.00 98.83 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 CA 1
ATOM 4899 C C . VAL A-2 1 184 ? 8.935 -47.718 20.376 1.00 98.21 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 C 1
ATOM 4900 O O . VAL A-2 1 184 ? 8.273 -46.775 19.968 1.00 96.79 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 O 1
ATOM 4901 C CB . VAL A-2 1 184 ? 9.997 -47.297 22.593 1.00 82.72 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 CB 1
ATOM 4902 C CG1 . VAL A-2 1 184 ? 10.046 -45.883 22.074 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4903 C CG2 . VAL A-2 1 184 ? 9.739 -47.300 24.084 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4904 N N . LEU A-2 1 185 ? 9.703 -48.447 19.572 1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 N 1
ATOM 4905 C CA . LEU A-2 1 185 ? 9.720 -48.195 18.131 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CA 1
ATOM 4906 C C . LEU A-2 1 185 ? 8.440 -48.684 17.459 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 C 1
ATOM 4907 O O . LEU A-2 1 185 ? 8.053 -48.171 16.410 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 O 1
ATOM 4908 C CB . LEU A-2 1 185 ? 10.916 -48.861 17.453 1.00 94.61 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CB 1
ATOM 4909 C CG . LEU A-2 1 185 ? 12.334 -48.539 17.919 1.00 93.33 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CG 1
ATOM 4910 C CD1 . LEU A-2 1 185 ? 13.339 -49.290 17.060 1.00 96.11 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CD1 1
ATOM 4911 C CD2 . LEU A-2 1 185 ? 12.593 -47.050 17.858 1.00 91.01 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CD2 1
ATOM 4912 N N . ARG A-2 1 186 ? 7.802 -49.694 18.052 1.00 79.19 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 N 1
ATOM 4913 C CA . ARG A-2 1 186 ? 6.555 -50.244 17.524 1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 CA 1
ATOM 4914 C C . ARG A-2 1 186 ? 5.397 -49.332 17.888 1.00 80.40 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 C 1
ATOM 4915 O O . ARG A-2 1 186 ? 4.273 -49.534 17.436 1.00 81.99 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 O 1
ATOM 4916 C CB . ARG A-2 1 186 ? 6.286 -51.635 18.106 1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 CB 1
ATOM 4917 C CG . ARG A-2 1 186 ? 6.757 -52.805 17.264 1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 CG 1
ATOM 4918 C CD . ARG A-2 1 186 ? 6.325 -54.124 17.896 1.00 140.53 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 CD 1
ATOM 4919 N NE . ARG A-2 1 186 ? 7.285 -54.620 18.884 1.00 140.44 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 NE 1
ATOM 4920 C CZ . ARG A-2 1 186 ? 7.200 -54.428 20.200 1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 CZ 1
ATOM 4921 N NH1 . ARG A-2 1 186 ? 6.191 -53.737 20.716 1.00 139.67 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 NH1 1
ATOM 4922 N NH2 . ARG A-2 1 186 ? 8.130 -54.932 21.004 1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2 NH2 1
ATOM 4923 N N . LYS A-2 1 187 ? 5.687 -48.332 18.715 1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 N 1
ATOM 4924 C CA . LYS A-2 1 187 ? 4.665 -47.461 19.285 1.00 137.13 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CA 1
ATOM 4925 C C . LYS A-2 1 187 ? 3.636 -48.265 20.075 1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 C 1
ATOM 4926 O O . LYS A-2 1 187 ? 2.428 -48.138 19.865 1.00 143.07 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 O 1
ATOM 4927 C CB . LYS A-2 1 187 ? 3.985 -46.628 18.198 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CB 1
ATOM 4928 C CG . LYS A-2 1 187 ? 4.939 -45.771 17.382 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CG 1
ATOM 4929 C CD . LYS A-2 1 187 ? 5.607 -44.743 18.258 1.00 95.32 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CD 1
ATOM 4930 C CE . LYS A-2 1 187 ? 6.768 -44.102 17.541 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CE 1
ATOM 4931 N NZ . LYS A-2 1 187 ? 6.281 -43.105 16.557 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 NZ 1
ATOM 4932 N N . ASP A-2 1 188 ? 4.134 -49.088 20.992 1.00 96.98 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 N 1
ATOM 4933 C CA . ASP A-2 1 188 ? 3.294 -49.879 21.877 1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 CA 1
ATOM 4934 C C . ASP A-2 1 188 ? 3.537 -49.381 23.295 1.00 101.37 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 C 1
ATOM 4935 O O . ASP A-2 1 188 ? 4.559 -48.755 23.568 1.00 97.78 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 O 1
ATOM 4936 C CB . ASP A-2 1 188 ? 3.642 -51.368 21.772 1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 CB 1
ATOM 4937 C CG . ASP A-2 1 188 ? 3.473 -51.922 20.360 1.00 178.31 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 CG 1
ATOM 4938 O OD1 . ASP A-2 1 188 ? 2.761 -51.296 19.545 1.00 177.78 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4939 O OD2 . ASP A-2 1 188 ? 4.050 -52.993 20.068 1.00 179.73 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4940 N N . PRO A-2 1 189 ? 2.586 -49.619 24.201 1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 N 1
ATOM 4941 C CA . PRO A-2 1 189 ? 2.820 -49.228 25.593 1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CA 1
ATOM 4942 C C . PRO A-2 1 189 ? 4.111 -49.846 26.138 1.00 99.54 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 C 1
ATOM 4943 O O . PRO A-2 1 189 ? 4.512 -50.922 25.696 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 O 1
ATOM 4944 C CB . PRO A-2 1 189 ? 1.602 -49.802 26.318 1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CB 1
ATOM 4945 C CG . PRO A-2 1 189 ? 0.526 -49.824 25.270 1.00 132.47 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CG 1
ATOM 4946 C CD . PRO A-2 1 189 ? 1.233 -50.160 23.988 1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2 CD 1
ATOM 4947 N N . TYR A-2 1 190 ? 4.763 -49.174 27.080 1.00 164.38 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 N 1
ATOM 4948 C CA . TYR A-2 1 190 ? 5.985 -49.726 27.661 1.00 162.74 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CA 1
ATOM 4949 C C . TYR A-2 1 190 ? 6.154 -49.388 29.142 1.00 163.77 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 C 1
ATOM 4950 O O . TYR A-2 1 190 ? 5.237 -48.887 29.793 1.00 166.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 O 1
ATOM 4951 C CB . TYR A-2 1 190 ? 7.221 -49.317 26.848 1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CB 1
ATOM 4952 C CG . TYR A-2 1 190 ? 7.456 -47.826 26.767 1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CG 1
ATOM 4953 C CD1 . TYR A-2 1 190 ? 6.889 -47.072 25.754 1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CD1 1
ATOM 4954 C CD2 . TYR A-2 1 190 ? 8.255 -47.175 27.700 1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CD2 1
ATOM 4955 C CE1 . TYR A-2 1 190 ? 7.105 -45.708 25.672 1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CE1 1
ATOM 4956 C CE2 . TYR A-2 1 190 ? 8.477 -45.809 27.627 1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CE2 1
ATOM 4957 C CZ . TYR A-2 1 190 ? 7.898 -45.080 26.611 1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CZ 1
ATOM 4958 O OH . TYR A-2 1 190 ? 8.108 -43.717 26.529 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 OH 1
ATOM 4959 N N . GLY A-2 1 191 ? 7.337 -49.663 29.670 1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2 N 1
ATOM 4960 C CA . GLY A-2 1 191 ? 7.564 -49.559 31.093 1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2 CA 1
ATOM 4961 C C . GLY A-2 1 191 ? 9.009 -49.857 31.409 1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2 C 1
ATOM 4962 O O . GLY A-2 1 191 ? 9.891 -49.685 30.570 1.00 118.94 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2 O 1
ATOM 4963 N N . LYS A-2 1 192 ? 9.250 -50.293 32.636 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 N 1
ATOM 4964 C CA . LYS A-2 1 192 ? 10.593 -50.609 33.097 1.00 99.94 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CA 1
ATOM 4965 C C . LYS A-2 1 192 ? 11.480 -51.369 32.083 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 C 1
ATOM 4966 O O . LYS A-2 1 192 ? 12.672 -51.069 31.965 1.00 94.50 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 O 1
ATOM 4967 C CB . LYS A-2 1 192 ? 10.492 -51.346 34.433 1.00 134.45 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CB 1
ATOM 4968 C CG . LYS A-2 1 192 ? 9.623 -50.592 35.439 1.00 137.85 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CG 1
ATOM 4969 C CD . LYS A-2 1 192 ? 9.406 -51.340 36.752 1.00 140.91 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CD 1
ATOM 4970 C CE . LYS A-2 1 192 ? 8.634 -50.460 37.740 1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 CE 1
ATOM 4971 N NZ . LYS A-2 1 192 ? 8.387 -51.090 39.071 1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2 NZ 1
ATOM 4972 N N . PRO A-2 1 193 ? 10.905 -52.346 31.349 1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 N 1
ATOM 4973 C CA . PRO A-2 1 193 ? 11.640 -53.141 30.351 1.00 151.89 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 CA 1
ATOM 4974 C C . PRO A-2 1 193 ? 12.487 -52.336 29.366 1.00 149.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 C 1
ATOM 4975 O O . PRO A-2 1 193 ? 13.582 -52.773 29.016 1.00 148.18 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 O 1
ATOM 4976 C CB . PRO A-2 1 193 ? 10.524 -53.837 29.576 1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 CB 1
ATOM 4977 C CG . PRO A-2 1 193 ? 9.450 -54.000 30.554 1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 CG 1
ATOM 4978 C CD . PRO A-2 1 193 ? 9.533 -52.851 31.527 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2 CD 1
ATOM 4979 N N . VAL A-2 1 194 ? 11.985 -51.197 28.907 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 N 1
ATOM 4980 C CA . VAL A-2 1 194 ? 12.714 -50.397 27.927 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 CA 1
ATOM 4981 C C . VAL A-2 1 194 ? 14.058 -49.951 28.480 1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 C 1
ATOM 4982 O O . VAL A-2 1 194 ? 14.918 -49.466 27.742 1.00 99.44 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 O 1
ATOM 4983 C CB . VAL A-2 1 194 ? 11.929 -49.145 27.519 1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 CB 1
ATOM 4984 C CG1 . VAL A-2 1 194 ? 10.496 -49.515 27.157 1.00 134.03 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 CG1 1
ATOM 4985 C CG2 . VAL A-2 1 194 ? 11.968 -48.117 28.638 1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2 CG2 1
ATOM 4986 N N . ASP A-2 1 195 ? 14.215 -50.083 29.791 1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 N 1
ATOM 4987 C CA . ASP A-2 1 195 ? 15.502 -49.856 30.432 1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CA 1
ATOM 4988 C C . ASP A-2 1 195 ? 16.406 -51.080 30.332 1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 C 1
ATOM 4989 O O . ASP A-2 1 195 ? 17.608 -50.954 30.122 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 O 1
ATOM 4990 C CB . ASP A-2 1 195 ? 15.330 -49.432 31.891 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CB 1
ATOM 4991 C CG . ASP A-2 1 195 ? 15.353 -47.922 32.061 1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CG 1
ATOM 4992 O OD1 . ASP A-2 1 195 ? 15.697 -47.214 31.083 1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD1 1
ATOM 4993 O OD2 . ASP A-2 1 195 ? 15.038 -47.442 33.173 1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD2 1
ATOM 4994 N N . LEU A-2 1 196 ? 15.829 -52.265 30.479 1.00 205.12 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 N 1
ATOM 4995 C CA . LEU A-2 1 196 ? 16.623 -53.483 30.404 1.00 206.22 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 CA 1
ATOM 4996 C C . LEU A-2 1 196 ? 17.214 -53.670 29.012 1.00 205.37 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 C 1
ATOM 4997 O O . LEU A-2 1 196 ? 18.340 -54.154 28.873 1.00 205.71 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 O 1
ATOM 4998 C CB . LEU A-2 1 196 ? 15.782 -54.690 30.807 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 CB 1
ATOM 4999 C CG . LEU A-2 1 196 ? 15.063 -54.387 32.119 1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 CG 1
ATOM 5000 C CD1 . LEU A-2 1 196 ? 14.076 -55.476 32.519 1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5001 C CD2 . LEU A-2 1 196 ? 16.090 -54.144 33.201 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5002 N N . TRP A-2 1 197 ? 16.462 -53.272 27.985 1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 N 1
ATOM 5003 C CA . TRP A-2 1 197 ? 16.920 -53.437 26.608 1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CA 1
ATOM 5004 C C . TRP A-2 1 197 ? 18.137 -52.580 26.331 1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 C 1
ATOM 5005 O O . TRP A-2 1 197 ? 19.001 -52.955 25.542 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 O 1
ATOM 5006 C CB . TRP A-2 1 197 ? 15.836 -53.098 25.589 1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CB 1
ATOM 5007 C CG . TRP A-2 1 197 ? 16.386 -53.063 24.192 1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CG 1
ATOM 5008 C CD1 . TRP A-2 1 197 ? 17.184 -52.098 23.647 1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CD1 1
ATOM 5009 C CD2 . TRP A-2 1 197 ? 16.195 -54.043 23.170 1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CD2 1
ATOM 5010 N NE1 . TRP A-2 1 197 ? 17.496 -52.414 22.349 1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 NE1 1
ATOM 5011 C CE2 . TRP A-2 1 197 ? 16.899 -53.604 22.031 1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CE2 1
ATOM 5012 C CE3 . TRP A-2 1 197 ? 15.492 -55.244 23.105 1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CE3 1
ATOM 5013 C CZ2 . TRP A-2 1 197 ? 16.920 -54.324 20.841 1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 5014 C CZ3 . TRP A-2 1 197 ? 15.516 -55.958 21.924 1.00 126.04 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 5015 C CH2 . TRP A-2 1 197 ? 16.225 -55.496 20.806 1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2 CH2 1
ATOM 5016 N N . ALA A-2 1 198 ? 18.193 -51.418 26.966 1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2 N 1
ATOM 5017 C CA . ALA A-2 1 198 ? 19.361 -50.564 26.833 1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2 CA 1
ATOM 5018 C C . ALA A-2 1 198 ? 20.600 -51.273 27.381 1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2 C 1
ATOM 5019 O O . ALA A-2 1 198 ? 21.623 -51.368 26.698 1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2 O 1
ATOM 5020 C CB . ALA A-2 1 198 ? 19.138 -49.236 27.538 1.00 300.75 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2 CB 1
ATOM 5021 N N . CYS A-2 1 199 ? 20.504 -51.778 28.607 1.00 212.89 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2 N 1
ATOM 5022 C CA . CYS A-2 1 199 ? 21.623 -52.472 29.241 1.00 214.30 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2 CA 1
ATOM 5023 C C . CYS A-2 1 199 ? 22.202 -53.537 28.332 1.00 215.75 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2 C 1
ATOM 5024 O O . CYS A-2 1 199 ? 23.416 -53.742 28.288 1.00 216.83 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2 O 1
ATOM 5025 C CB . CYS A-2 1 199 ? 21.173 -53.129 30.540 1.00 151.84 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2 CB 1
ATOM 5026 S SG . CYS A-2 1 199 ? 20.827 -51.962 31.846 1.00 152.97 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2 SG 1
ATOM 5027 N N . GLY A-2 1 200 ? 21.309 -54.222 27.624 1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 N 1
ATOM 5028 C CA . GLY A-2 1 200 ? 21.682 -55.294 26.723 1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 CA 1
ATOM 5029 C C . GLY A-2 1 200 ? 22.471 -54.798 25.530 1.00 130.46 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 C 1
ATOM 5030 O O . GLY A-2 1 200 ? 23.394 -55.470 25.075 1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 O 1
ATOM 5031 N N . VAL A-2 1 201 ? 22.104 -53.624 25.018 1.00 148.47 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 N 1
ATOM 5032 C CA . VAL A-2 1 201 ? 22.853 -52.984 23.938 1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 CA 1
ATOM 5033 C C . VAL A-2 1 201 ? 24.128 -52.381 24.509 1.00 148.25 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 C 1
ATOM 5034 O O . VAL A-2 1 201 ? 25.097 -52.124 23.793 1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 O 1
ATOM 5035 C CB . VAL A-2 1 201 ? 22.036 -51.864 23.273 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 CB 1
ATOM 5036 C CG1 . VAL A-2 1 201 ? 22.864 -51.148 22.215 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5037 C CG2 . VAL A-2 1 201 ? 20.765 -52.424 22.667 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5038 N N . ILE A-2 1 202 ? 24.097 -52.141 25.813 1.00 150.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 N 1
ATOM 5039 C CA . ILE A-2 1 202 ? 25.244 -51.626 26.545 1.00 150.80 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 CA 1
ATOM 5040 C C . ILE A-2 1 202 ? 26.263 -52.715 26.879 1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 C 1
ATOM 5041 O O . ILE A-2 1 202 ? 27.462 -52.527 26.680 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 O 1
ATOM 5042 C CB . ILE A-2 1 202 ? 24.792 -50.871 27.809 1.00 145.46 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 CB 1
ATOM 5043 C CG1 . ILE A-2 1 202 ? 24.490 -49.419 27.451 1.00 144.29 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5044 C CG2 . ILE A-2 1 202 ? 25.844 -50.907 28.885 1.00 146.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5045 C CD1 . ILE A-2 1 202 ? 23.918 -48.625 28.588 1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5046 N N . LEU A-2 1 203 ? 25.791 -53.856 27.372 1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 N 1
ATOM 5047 C CA . LEU A-2 1 203 ? 26.693 -54.960 27.685 1.00 162.66 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 CA 1
ATOM 5048 C C . LEU A-2 1 203 ? 27.493 -55.356 26.447 1.00 164.34 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 C 1
ATOM 5049 O O . LEU A-2 1 203 ? 28.712 -55.508 26.496 1.00 165.85 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 O 1
ATOM 5050 C CB . LEU A-2 1 203 ? 25.904 -56.163 28.195 1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 CB 1
ATOM 5051 C CG . LEU A-2 1 203 ? 26.728 -57.280 28.821 1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 CG 1
ATOM 5052 C CD1 . LEU A-2 1 203 ? 27.540 -56.727 29.973 1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5053 C CD2 . LEU A-2 1 203 ? 25.804 -58.392 29.284 1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5054 N N . TYR A-2 1 204 ? 26.778 -55.511 25.340 1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 N 1
ATOM 5055 C CA . TYR A-2 1 204 ? 27.332 -55.924 24.059 1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CA 1
ATOM 5056 C C . TYR A-2 1 204 ? 28.463 -54.998 23.600 1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 C 1
ATOM 5057 O O . TYR A-2 1 204 ? 29.420 -55.433 22.967 1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 O 1
ATOM 5058 C CB . TYR A-2 1 204 ? 26.183 -55.958 23.045 1.00 137.49 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CB 1
ATOM 5059 C CG . TYR A-2 1 204 ? 26.511 -56.444 21.648 1.00 140.58 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CG 1
ATOM 5060 C CD1 . TYR A-2 1 204 ? 25.863 -57.550 21.105 1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CD1 1
ATOM 5061 C CD2 . TYR A-2 1 204 ? 27.434 -55.777 20.856 1.00 141.72 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CD2 1
ATOM 5062 C CE1 . TYR A-2 1 204 ? 26.142 -57.982 19.819 1.00 145.44 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CE1 1
ATOM 5063 C CE2 . TYR A-2 1 204 ? 27.723 -56.209 19.574 1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CE2 1
ATOM 5064 C CZ . TYR A-2 1 204 ? 27.074 -57.309 19.061 1.00 146.67 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CZ 1
ATOM 5065 O OH . TYR A-2 1 204 ? 27.358 -57.736 17.786 1.00 149.89 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 OH 1
ATOM 5066 N N . ILE A-2 1 205 ? 28.344 -53.714 23.903 1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 N 1
ATOM 5067 C CA . ILE A-2 1 205 ? 29.430 -52.782 23.635 1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CA 1
ATOM 5068 C C . ILE A-2 1 205 ? 30.466 -52.882 24.747 1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 C 1
ATOM 5069 O O . ILE A-2 1 205 ? 31.643 -52.601 24.544 1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 O 1
ATOM 5070 C CB . ILE A-2 1 205 ? 28.923 -51.334 23.539 1.00 140.13 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CB 1
ATOM 5071 C CG1 . ILE A-2 1 205 ? 27.779 -51.234 22.528 1.00 139.49 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5072 C CG2 . ILE A-2 1 205 ? 30.061 -50.388 23.174 1.00 141.44 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5073 C CD1 . ILE A-2 1 205 ? 27.301 -49.829 22.286 1.00 138.17 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5074 N N . LEU A-2 1 206 ? 30.003 -53.275 25.928 1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 N 1
ATOM 5075 C CA . LEU A-2 1 206 ? 30.863 -53.469 27.087 1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 CA 1
ATOM 5076 C C . LEU A-2 1 206 ? 31.723 -54.739 26.971 1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 C 1
ATOM 5077 O O . LEU A-2 1 206 ? 32.527 -55.026 27.857 1.00 136.13 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 O 1
ATOM 5078 C CB . LEU A-2 1 206 ? 30.029 -53.474 28.373 1.00 146.57 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 CB 1
ATOM 5079 C CG . LEU A-2 1 206 ? 30.671 -53.767 29.732 1.00 151.05 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 CG 1
ATOM 5080 C CD1 . LEU A-2 1 206 ? 31.727 -52.732 30.073 1.00 153.17 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5081 C CD2 . LEU A-2 1 206 ? 29.603 -53.824 30.817 1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5082 N N . LEU A-2 1 207 ? 31.534 -55.514 25.901 1.00 170.51 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 N 1
ATOM 5083 C CA . LEU A-2 1 207 ? 32.435 -56.634 25.598 1.00 175.58 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 CA 1
ATOM 5084 C C . LEU A-2 1 207 ? 33.263 -56.378 24.340 1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 C 1
ATOM 5085 O O . LEU A-2 1 207 ? 34.470 -56.158 24.419 1.00 181.20 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 O 1
ATOM 5086 C CB . LEU A-2 1 207 ? 31.678 -57.959 25.445 1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 CB 1
ATOM 5087 C CG . LEU A-2 1 207 ? 30.701 -58.341 26.555 1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 CG 1
ATOM 5088 C CD1 . LEU A-2 1 207 ? 30.034 -59.678 26.256 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5089 C CD2 . LEU A-2 1 207 ? 31.394 -58.369 27.904 1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5090 N N . VAL A-2 1 208 ? 32.611 -56.404 23.182 1.00 141.83 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 N 1
ATOM 5091 C CA . VAL A-2 1 208 ? 33.321 -56.311 21.910 1.00 143.86 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 CA 1
ATOM 5092 C C . VAL A-2 1 208 ? 33.672 -54.882 21.501 1.00 143.23 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 C 1
ATOM 5093 O O . VAL A-2 1 208 ? 34.516 -54.678 20.629 1.00 145.41 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 O 1
ATOM 5094 C CB . VAL A-2 1 208 ? 32.546 -56.999 20.778 1.00 162.78 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 CB 1
ATOM 5095 C CG1 . VAL A-2 1 208 ? 32.247 -58.435 21.163 1.00 164.11 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5096 C CG2 . VAL A-2 1 208 ? 31.267 -56.240 20.479 1.00 160.38 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5097 N N . GLY A-2 1 209 ? 33.042 -53.894 22.129 1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2 N 1
ATOM 5098 C CA . GLY A-2 1 209 ? 33.396 -52.505 21.879 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2 CA 1
ATOM 5099 C C . GLY A-2 1 209 ? 32.872 -51.958 20.565 1.00 135.97 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2 C 1
ATOM 5100 O O . GLY A-2 1 209 ? 33.445 -51.032 19.987 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2 O 1
ATOM 5101 N N . TYR A-2 1 210 ? 31.787 -52.555 20.087 1.00 166.95 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 N 1
ATOM 5102 C CA . TYR A-2 1 210 ? 30.994 -51.996 19.000 1.00 167.28 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CA 1
ATOM 5103 C C . TYR A-2 1 210 ? 29.532 -52.327 19.282 1.00 165.30 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 C 1
ATOM 5104 O O . TYR A-2 1 210 ? 29.243 -53.280 20.005 1.00 164.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 O 1
ATOM 5105 C CB . TYR A-2 1 210 ? 31.440 -52.533 17.634 1.00 169.52 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CB 1
ATOM 5106 C CG . TYR A-2 1 210 ? 31.441 -54.045 17.511 1.00 171.82 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CG 1
ATOM 5107 C CD1 . TYR A-2 1 210 ? 32.613 -54.770 17.643 1.00 173.75 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CD1 1
ATOM 5108 C CD2 . TYR A-2 1 210 ? 30.268 -54.747 17.257 1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CD2 1
ATOM 5109 C CE1 . TYR A-2 1 210 ? 32.617 -56.152 17.529 1.00 175.88 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CE1 1
ATOM 5110 C CE2 . TYR A-2 1 210 ? 30.263 -56.132 17.145 1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CE2 1
ATOM 5111 C CZ . TYR A-2 1 210 ? 31.439 -56.828 17.281 1.00 176.24 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 CZ 1
ATOM 5112 O OH . TYR A-2 1 210 ? 31.430 -58.203 17.167 1.00 178.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2 OH 1
ATOM 5113 N N . PRO A-2 1 211 ? 28.603 -51.527 18.745 1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 N 1
ATOM 5114 C CA . PRO A-2 1 211 ? 27.178 -51.722 19.043 1.00 158.01 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CA 1
ATOM 5115 C C . PRO A-2 1 211 ? 26.534 -52.856 18.245 1.00 160.24 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 C 1
ATOM 5116 O O . PRO A-2 1 211 ? 26.995 -53.164 17.144 1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 O 1
ATOM 5117 C CB . PRO A-2 1 211 ? 26.560 -50.380 18.658 1.00 257.57 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CB 1
ATOM 5118 C CG . PRO A-2 1 211 ? 27.442 -49.873 17.578 1.00 260.42 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CG 1
ATOM 5119 C CD . PRO A-2 1 211 ? 28.835 -50.344 17.900 1.00 261.61 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CD 1
ATOM 5120 N N . PRO A-2 1 212 ? 25.477 -53.471 18.804 1.00 139.86 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 N 1
ATOM 5121 C CA . PRO A-2 1 212 ? 24.714 -54.566 18.194 1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 CA 1
ATOM 5122 C C . PRO A-2 1 212 ? 23.904 -54.108 16.993 1.00 143.80 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 C 1
ATOM 5123 O O . PRO A-2 1 212 ? 23.807 -54.826 15.998 1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 O 1
ATOM 5124 C CB . PRO A-2 1 212 ? 23.766 -54.990 19.314 1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 CB 1
ATOM 5125 C CG . PRO A-2 1 212 ? 23.569 -53.760 20.110 1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 CG 1
ATOM 5126 C CD . PRO A-2 1 212 ? 24.892 -53.049 20.087 1.00 136.74 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2 CD 1
ATOM 5127 N N . PHE A-2 1 213 ? 23.326 -52.918 17.084 1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 N 1
ATOM 5128 C CA . PHE A-2 1 213 ? 22.583 -52.386 15.960 1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CA 1
ATOM 5129 C C . PHE A-2 1 213 ? 23.203 -51.087 15.477 1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 C 1
ATOM 5130 O O . PHE A-2 1 213 ? 23.724 -50.289 16.272 1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 O 1
ATOM 5131 C CB . PHE A-2 1 213 ? 21.126 -52.131 16.338 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CB 1
ATOM 5132 C CG . PHE A-2 1 213 ? 20.521 -53.195 17.197 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CG 1
ATOM 5133 C CD1 . PHE A-2 1 213 ? 20.528 -53.074 18.580 1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CD1 1
ATOM 5134 C CD2 . PHE A-2 1 213 ? 19.921 -54.298 16.630 1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CD2 1
ATOM 5135 C CE1 . PHE A-2 1 213 ? 19.956 -54.046 19.380 1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CE1 1
ATOM 5136 C CE2 . PHE A-2 1 213 ? 19.348 -55.270 17.427 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CE2 1
ATOM 5137 C CZ . PHE A-2 1 213 ? 19.366 -55.144 18.803 1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CZ 1
ATOM 5138 N N . TRP A-2 1 214 ? 23.162 -50.896 14.163 1.00 112.01 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 N 1
ATOM 5139 C CA . TRP A-2 1 214 ? 23.399 -49.587 13.596 1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CA 1
ATOM 5140 C C . TRP A-2 1 214 ? 23.340 -49.630 12.078 1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 C 1
ATOM 5141 O O . TRP A-2 1 214 ? 23.647 -50.639 11.453 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 O 1
ATOM 5142 C CB . TRP A-2 1 214 ? 24.759 -49.086 14.083 1.00 227.23 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CB 1
ATOM 5143 C CG . TRP A-2 1 214 ? 25.261 -47.833 13.464 1.00 228.58 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CG 1
ATOM 5144 C CD1 . TRP A-2 1 214 ? 25.135 -46.563 13.953 1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CD1 1
ATOM 5145 C CD2 . TRP A-2 1 214 ? 26.017 -47.728 12.258 1.00 232.59 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CD2 1
ATOM 5146 N NE1 . TRP A-2 1 214 ? 25.756 -45.670 13.112 1.00 228.65 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 NE1 1
ATOM 5147 C CE2 . TRP A-2 1 214 ? 26.305 -46.362 12.063 1.00 232.39 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CE2 1
ATOM 5148 C CE3 . TRP A-2 1 214 ? 26.473 -48.656 11.315 1.00 236.11 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CE3 1
ATOM 5149 C CZ2 . TRP A-2 1 214 ? 27.027 -45.902 10.967 1.00 235.42 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 5150 C CZ3 . TRP A-2 1 214 ? 27.189 -48.199 10.227 1.00 238.84 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 5151 C CH2 . TRP A-2 1 214 ? 27.460 -46.834 10.061 1.00 238.40 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2 CH2 1
ATOM 5152 N N . ASP A-2 1 215 ? 22.981 -48.496 11.501 1.00 186.46 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 N 1
ATOM 5153 C CA . ASP A-2 1 215 ? 22.881 -48.341 10.066 1.00 190.07 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 CA 1
ATOM 5154 C C . ASP A-2 1 215 ? 22.931 -46.843 9.892 1.00 189.28 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 C 1
ATOM 5155 O O . ASP A-2 1 215 ? 22.602 -46.110 10.824 1.00 186.15 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 O 1
ATOM 5156 C CB . ASP A-2 1 215 ? 21.539 -48.878 9.575 1.00 199.00 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 CB 1
ATOM 5157 C CG . ASP A-2 1 215 ? 21.501 -49.082 8.073 1.00 202.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 CG 1
ATOM 5158 O OD1 . ASP A-2 1 215 ? 21.498 -48.080 7.329 1.00 202.79 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 OD1 1
ATOM 5159 O OD2 . ASP A-2 1 215 ? 21.455 -50.249 7.634 1.00 204.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2 OD2 1
ATOM 5160 N N . GLU A-2 1 216 ? 23.319 -46.366 8.720 1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 N 1
ATOM 5161 C CA . GLU A-2 1 216 ? 23.335 -44.918 8.521 1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 CA 1
ATOM 5162 C C . GLU A-2 1 216 ? 21.918 -44.404 8.262 1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 C 1
ATOM 5163 O O . GLU A-2 1 216 ? 21.522 -43.341 8.758 1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 O 1
ATOM 5164 C CB . GLU A-2 1 216 ? 24.287 -44.524 7.393 1.00 252.61 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 CB 1
ATOM 5165 C CG . GLU A-2 1 216 ? 25.755 -44.811 7.692 1.00 253.49 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 CG 1
ATOM 5166 C CD . GLU A-2 1 216 ? 26.388 -43.802 8.642 1.00 251.58 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 CD 1
ATOM 5167 O OE1 . GLU A-2 1 216 ? 25.727 -42.803 8.998 1.00 250.35 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 OE1 1
ATOM 5168 O OE2 . GLU A-2 1 216 ? 27.558 -44.007 9.030 1.00 251.39 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2 OE2 1
ATOM 5169 N N . ASP A-2 1 217 ? 21.161 -45.175 7.487 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 N 1
ATOM 5170 C CA . ASP A-2 1 217 ? 19.749 -44.909 7.321 1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 CA 1
ATOM 5171 C C . ASP A-2 1 217 ? 19.136 -45.253 8.671 1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 C 1
ATOM 5172 O O . ASP A-2 1 217 ? 19.221 -46.392 9.127 1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 O 1
ATOM 5173 C CB . ASP A-2 1 217 ? 19.185 -45.806 6.212 1.00 156.81 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 CB 1
ATOM 5174 C CG . ASP A-2 1 217 ? 17.719 -45.551 5.939 1.00 156.42 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 CG 1
ATOM 5175 O OD1 . ASP A-2 1 217 ? 17.012 -45.127 6.871 1.00 153.26 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 OD1 1
ATOM 5176 O OD2 . ASP A-2 1 217 ? 17.272 -45.778 4.796 1.00 157.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2 OD2 1
ATOM 5177 N N . GLN A-2 1 218 ? 18.515 -44.274 9.315 1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 N 1
ATOM 5178 C CA . GLN A-2 1 218 ? 17.998 -44.513 10.651 1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 CA 1
ATOM 5179 C C . GLN A-2 1 218 ? 16.694 -45.301 10.575 1.00 135.76 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 C 1
ATOM 5180 O O . GLN A-2 1 218 ? 16.274 -45.933 11.548 1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 O 1
ATOM 5181 C CB . GLN A-2 1 218 ? 17.824 -43.206 11.424 1.00 166.93 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 CB 1
ATOM 5182 C CG . GLN A-2 1 218 ? 16.863 -43.319 12.590 1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 CG 1
ATOM 5183 C CD . GLN A-2 1 218 ? 17.029 -42.214 13.610 1.00 159.33 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 CD 1
ATOM 5184 O OE1 . GLN A-2 1 218 ? 18.096 -42.058 14.206 1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 OE1 1
ATOM 5185 N NE2 . GLN A-2 1 218 ? 15.969 -41.438 13.820 1.00 156.70 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2 NE2 1
ATOM 5186 N N . HIS A-2 1 219 ? 16.065 -45.276 9.406 1.00 167.83 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 N 1
ATOM 5187 C CA . HIS A-2 1 219 ? 14.875 -46.077 9.184 1.00 167.72 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 CA 1
ATOM 5188 C C . HIS A-2 1 219 ? 15.258 -47.545 9.272 1.00 169.81 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 C 1
ATOM 5189 O O . HIS A-2 1 219 ? 14.485 -48.377 9.748 1.00 168.63 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 O 1
ATOM 5190 C CB . HIS A-2 1 219 ? 14.266 -45.781 7.818 1.00 175.73 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 CB 1
ATOM 5191 C CG . HIS A-2 1 219 ? 13.237 -46.774 7.404 1.00 176.32 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 CG 1
ATOM 5192 N ND1 . HIS A-2 1 219 ? 12.233 -47.198 8.251 1.00 173.60 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 ND1 1
ATOM 5193 C CD2 . HIS A-2 1 219 ? 13.058 -47.455 6.247 1.00 179.24 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 CD2 1
ATOM 5194 C CE1 . HIS A-2 1 219 ? 11.480 -48.084 7.633 1.00 175.20 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 CE1 1
ATOM 5195 N NE2 . HIS A-2 1 219 ? 11.959 -48.256 6.410 1.00 178.50 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2 NE2 1
ATOM 5196 N N . ARG A-2 1 220 ? 16.467 -47.846 8.811 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 N 1
ATOM 5197 C CA . ARG A-2 1 220 ? 16.975 -49.212 8.789 1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CA 1
ATOM 5198 C C . ARG A-2 1 220 ? 17.467 -49.639 10.162 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 C 1
ATOM 5199 O O . ARG A-2 1 220 ? 17.207 -50.762 10.584 1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 O 1
ATOM 5200 C CB . ARG A-2 1 220 ? 18.080 -49.366 7.743 1.00 189.17 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CB 1
ATOM 5201 C CG . ARG A-2 1 220 ? 17.580 -49.222 6.316 1.00 191.57 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CG 1
ATOM 5202 C CD . ARG A-2 1 220 ? 18.726 -49.123 5.332 1.00 194.73 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CD 1
ATOM 5203 N NE . ARG A-2 1 220 ? 18.289 -48.608 4.038 1.00 195.96 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NE 1
ATOM 5204 C CZ . ARG A-2 1 220 ? 19.117 -48.205 3.079 1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5205 N NH1 . ARG A-2 1 220 ? 20.428 -48.256 3.271 1.00 199.18 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5206 N NH2 . ARG A-2 1 220 ? 18.636 -47.750 1.931 1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5207 N N . LEU A-2 1 221 ? 18.168 -48.747 10.858 1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 N 1
ATOM 5208 C CA . LEU A-2 1 221 ? 18.640 -49.040 12.214 1.00 133.94 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 CA 1
ATOM 5209 C C . LEU A-2 1 221 ? 17.476 -49.462 13.087 1.00 130.75 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 C 1
ATOM 5210 O O . LEU A-2 1 221 ? 17.601 -50.341 13.943 1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 O 1
ATOM 5211 C CB . LEU A-2 1 221 ? 19.312 -47.819 12.855 1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 CB 1
ATOM 5212 C CG . LEU A-2 1 221 ? 19.165 -47.766 14.389 1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 CG 1
ATOM 5213 C CD1 . LEU A-2 1 221 ? 19.966 -48.872 15.061 1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5214 C CD2 . LEU A-2 1 221 ? 19.529 -46.405 14.989 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5215 N N . TYR A-2 1 222 ? 16.345 -48.808 12.868 1.00 165.22 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 N 1
ATOM 5216 C CA . TYR A-2 1 222 ? 15.164 -49.029 13.680 1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CA 1
ATOM 5217 C C . TYR A-2 1 222 ? 14.524 -50.367 13.365 1.00 165.11 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 C 1
ATOM 5218 O O . TYR A-2 1 222 ? 13.875 -50.980 14.215 1.00 163.79 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 O 1
ATOM 5219 C CB . TYR A-2 1 222 ? 14.164 -47.904 13.442 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CB 1
ATOM 5220 C CG . TYR A-2 1 222 ? 14.494 -46.651 14.207 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CG 1
ATOM 5221 C CD1 . TYR A-2 1 222 ? 15.345 -46.694 15.300 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CD1 1
ATOM 5222 C CD2 . TYR A-2 1 222 ? 13.950 -45.428 13.844 1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CD2 1
ATOM 5223 C CE1 . TYR A-2 1 222 ? 15.646 -45.555 16.011 1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CE1 1
ATOM 5224 C CE2 . TYR A-2 1 222 ? 14.246 -44.281 14.548 1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CE2 1
ATOM 5225 C CZ . TYR A-2 1 222 ? 15.093 -44.346 15.633 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 CZ 1
ATOM 5226 O OH . TYR A-2 1 222 ? 15.390 -43.198 16.341 1.00 98.04 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2 OH 1
ATOM 5227 N N . GLN A-2 1 223 ? 14.715 -50.809 12.129 1.00 88.53 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 N 1
ATOM 5228 C CA . GLN A-2 1 223 ? 14.136 -52.050 11.653 1.00 91.19 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 CA 1
ATOM 5229 C C . GLN A-2 1 223 ? 14.862 -53.202 12.295 1.00 91.79 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 C 1
ATOM 5230 O O . GLN A-2 1 223 ? 14.254 -54.164 12.758 1.00 91.70 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 O 1
ATOM 5231 C CB . GLN A-2 1 223 ? 14.308 -52.138 10.150 1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 CB 1
ATOM 5232 C CG . GLN A-2 1 223 ? 13.529 -53.326 9.526 1.00 172.19 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 CG 1
ATOM 5233 C CD . GLN A-2 1 223 ? 13.482 -53.301 7.946 1.00 173.32 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 CD 1
ATOM 5234 O OE1 . GLN A-2 1 223 ? 13.592 -52.204 7.280 1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 OE1 1
ATOM 5235 N NE2 . GLN A-2 1 223 ? 13.317 -54.526 7.345 1.00 175.63 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2 NE2 1
ATOM 5236 N N . GLN A-2 1 224 ? 16.184 -53.091 12.301 1.00 93.65 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 N 1
ATOM 5237 C CA . GLN A-2 1 224 ? 17.015 -54.015 13.036 1.00 94.68 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 CA 1
ATOM 5238 C C . GLN A-2 1 224 ? 16.578 -54.004 14.495 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 C 1
ATOM 5239 O O . GLN A-2 1 224 ? 16.351 -55.055 15.081 1.00 93.73 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 O 1
ATOM 5240 C CB . GLN A-2 1 224 ? 18.483 -53.611 12.941 1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 CB 1
ATOM 5241 C CG . GLN A-2 1 224 ? 19.047 -53.562 11.542 1.00 117.52 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 CG 1
ATOM 5242 C CD . GLN A-2 1 224 ? 20.492 -53.144 11.566 1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 CD 1
ATOM 5243 O OE1 . GLN A-2 1 224 ? 21.152 -53.254 12.601 1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 OE1 1
ATOM 5244 N NE2 . GLN A-2 1 224 ? 20.994 -52.642 10.441 1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2 NE2 1
ATOM 5245 N N . ILE A-2 1 225 ? 16.447 -52.819 15.082 1.00 124.25 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 N 1
ATOM 5246 C CA . ILE A-2 1 225 ? 16.106 -52.728 16.502 1.00 120.71 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 CA 1
ATOM 5247 C C . ILE A-2 1 225 ? 14.697 -53.259 16.805 1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 C 1
ATOM 5248 O O . ILE A-2 1 225 ? 14.419 -53.700 17.927 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 O 1
ATOM 5249 C CB . ILE A-2 1 225 ? 16.270 -51.296 17.060 1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 CB 1
ATOM 5250 C CG1 . ILE A-2 1 225 ? 17.725 -50.837 16.969 1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5251 C CG2 . ILE A-2 1 225 ? 15.817 -51.245 18.507 1.00 159.20 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5252 C CD1 . ILE A-2 1 225 ? 18.041 -49.699 17.910 1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5253 N N . LYS A-2 1 226 ? 13.814 -53.196 15.807 1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 N 1
ATOM 5254 C CA . LYS A-2 1 226 ? 12.487 -53.808 15.891 1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 CA 1
ATOM 5255 C C . LYS A-2 1 226 ? 12.492 -55.296 15.556 1.00 141.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 C 1
ATOM 5256 O O . LYS A-2 1 226 ? 11.587 -56.030 15.956 1.00 142.11 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 O 1
ATOM 5257 C CB . LYS A-2 1 226 ? 11.499 -53.093 14.961 1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 CB 1
ATOM 5258 C CG . LYS A-2 1 226 ? 10.819 -51.896 15.580 1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 CG 1
ATOM 5259 C CD . LYS A-2 1 226 ? 9.525 -51.595 14.860 1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 CD 1
ATOM 5260 C CE . LYS A-2 1 226 ? 9.789 -51.257 13.408 1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 CE 1
ATOM 5261 N NZ . LYS A-2 1 226 ? 8.529 -51.240 12.612 1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5262 N N . ALA A-2 1 227 ? 13.498 -55.733 14.803 1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2 N 1
ATOM 5263 C CA . ALA A-2 1 227 ? 13.605 -57.133 14.386 1.00 139.15 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2 CA 1
ATOM 5264 C C . ALA A-2 1 227 ? 14.549 -57.953 15.262 1.00 138.88 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2 C 1
ATOM 5265 O O . ALA A-2 1 227 ? 14.711 -59.155 15.057 1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2 O 1
ATOM 5266 C CB . ALA A-2 1 227 ? 14.037 -57.219 12.924 1.00 187.64 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2 CB 1
ATOM 5267 N N . GLY A-2 1 228 ? 15.167 -57.296 16.236 1.00 210.93 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 N 1
ATOM 5268 C CA . GLY A-2 1 228 ? 16.194 -57.920 17.045 1.00 210.38 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 CA 1
ATOM 5269 C C . GLY A-2 1 228 ? 17.303 -58.531 16.209 1.00 212.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 C 1
ATOM 5270 O O . GLY A-2 1 228 ? 17.701 -59.672 16.444 1.00 214.06 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 O 1
ATOM 5271 N N . ALA A-2 1 229 ? 17.840 -57.780 15.250 1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2 N 1
ATOM 5272 C CA . ALA A-2 1 229 ? 18.861 -58.375 14.400 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2 CA 1
ATOM 5273 C C . ALA A-2 1 229 ? 20.255 -57.991 14.880 1.00 130.87 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2 C 1
ATOM 5274 O O . ALA A-2 1 229 ? 20.782 -56.901 14.602 1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2 O 1
ATOM 5275 C CB . ALA A-2 1 229 ? 18.656 -57.974 12.944 1.00 224.73 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2 CB 1
ATOM 5276 N N . TYR A-2 1 230 ? 20.858 -58.959 15.557 1.00 153.57 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 N 1
ATOM 5277 C CA . TYR A-2 1 230 ? 22.194 -58.845 16.089 1.00 152.86 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CA 1
ATOM 5278 C C . TYR A-2 1 230 ? 22.698 -60.259 16.044 1.00 155.45 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 C 1
ATOM 5279 O O . TYR A-2 1 230 ? 21.924 -61.212 15.973 1.00 156.48 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 O 1
ATOM 5280 C CB . TYR A-2 1 230 ? 22.197 -58.286 17.518 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CB 1
ATOM 5281 C CG . TYR A-2 1 230 ? 21.640 -59.185 18.613 1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CG 1
ATOM 5282 C CD1 . TYR A-2 1 230 ? 20.318 -59.077 19.029 1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CD1 1
ATOM 5283 C CD2 . TYR A-2 1 230 ? 22.453 -60.104 19.269 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CD2 1
ATOM 5284 C CE1 . TYR A-2 1 230 ? 19.811 -59.882 20.052 1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CE1 1
ATOM 5285 C CE2 . TYR A-2 1 230 ? 21.957 -60.917 20.293 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CE2 1
ATOM 5286 C CZ . TYR A-2 1 230 ? 20.636 -60.800 20.682 1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 CZ 1
ATOM 5287 O OH . TYR A-2 1 230 ? 20.137 -61.597 21.695 1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2 OH 1
ATOM 5288 N N . ASP A-2 1 231 ? 24.002 -60.408 16.046 1.00 204.27 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 N 1
ATOM 5289 C CA . ASP A-2 1 231 ? 24.561 -61.725 15.937 1.00 206.65 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CA 1
ATOM 5290 C C . ASP A-2 1 231 ? 25.915 -61.599 16.565 1.00 205.97 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 C 1
ATOM 5291 O O . ASP A-2 1 231 ? 26.369 -60.493 16.850 1.00 204.20 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 O 1
ATOM 5292 C CB . ASP A-2 1 231 ? 24.638 -62.168 14.477 1.00 142.21 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CB 1
ATOM 5293 C CG . ASP A-2 1 231 ? 25.635 -61.363 13.673 1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 CG 1
ATOM 5294 O OD1 . ASP A-2 1 231 ? 25.736 -60.136 13.894 1.00 141.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD1 1
ATOM 5295 O OD2 . ASP A-2 1 231 ? 26.323 -61.965 12.822 1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2 OD2 1
ATOM 5296 N N . PHE A-2 1 232 ? 26.554 -62.728 16.805 1.00 150.56 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 N 1
ATOM 5297 C CA . PHE A-2 1 232 ? 27.824 -62.714 17.487 1.00 150.29 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CA 1
ATOM 5298 C C . PHE A-2 1 232 ? 28.864 -63.166 16.483 1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 C 1
ATOM 5299 O O . PHE A-2 1 232 ? 29.198 -64.347 16.406 1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 O 1
ATOM 5300 C CB . PHE A-2 1 232 ? 27.785 -63.647 18.690 1.00 166.34 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CB 1
ATOM 5301 C CG . PHE A-2 1 232 ? 26.658 -63.361 19.645 1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CG 1
ATOM 5302 C CD1 . PHE A-2 1 232 ? 25.705 -64.327 19.921 1.00 163.12 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CD1 1
ATOM 5303 C CD2 . PHE A-2 1 232 ? 26.553 -62.131 20.265 1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CD2 1
ATOM 5304 C CE1 . PHE A-2 1 232 ? 24.675 -64.074 20.803 1.00 160.54 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CE1 1
ATOM 5305 C CE2 . PHE A-2 1 232 ? 25.523 -61.874 21.146 1.00 157.61 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CE2 1
ATOM 5306 C CZ . PHE A-2 1 232 ? 24.584 -62.848 21.415 1.00 157.85 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2 CZ 1
ATOM 5307 N N . PRO A-2 1 233 ? 29.346 -62.208 15.677 1.00 216.99 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 N 1
ATOM 5308 C CA . PRO A-2 1 233 ? 30.290 -62.399 14.576 1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 CA 1
ATOM 5309 C C . PRO A-2 1 233 ? 31.615 -62.920 15.103 1.00 221.76 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 C 1
ATOM 5310 O O . PRO A-2 1 233 ? 32.159 -62.360 16.056 1.00 219.49 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 O 1
ATOM 5311 C CB . PRO A-2 1 233 ? 30.470 -60.978 14.020 1.00 146.92 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 CB 1
ATOM 5312 C CG . PRO A-2 1 233 ? 29.344 -60.178 14.594 1.00 143.12 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 CG 1
ATOM 5313 C CD . PRO A-2 1 233 ? 29.088 -60.784 15.924 1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2 CD 1
ATOM 5314 N N . SER A-2 1 234 ? 32.118 -63.984 14.488 1.00 179.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 N 1
ATOM 5315 C CA . SER A-2 1 234 ? 33.402 -64.562 14.854 1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 CA 1
ATOM 5316 C C . SER A-2 1 234 ? 34.479 -63.698 14.208 1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 C 1
ATOM 5317 O O . SER A-2 1 234 ? 34.205 -62.997 13.240 1.00 182.34 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 O 1
ATOM 5318 C CB . SER A-2 1 234 ? 33.478 -66.000 14.332 1.00 175.11 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 CB 1
ATOM 5319 O OG . SER A-2 1 234 ? 32.228 -66.666 14.471 1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2 OG 1
ATOM 5320 N N . PRO A-2 1 235 ? 35.720 -63.743 14.710 1.00 200.05 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 N 1
ATOM 5321 C CA . PRO A-2 1 235 ? 36.361 -64.380 15.867 1.00 201.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 CA 1
ATOM 5322 C C . PRO A-2 1 235 ? 36.091 -63.727 17.225 1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 C 1
ATOM 5323 O O . PRO A-2 1 235 ? 36.148 -64.417 18.244 1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 O 1
ATOM 5324 C CB . PRO A-2 1 235 ? 37.846 -64.261 15.531 1.00 208.23 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 CB 1
ATOM 5325 C CG . PRO A-2 1 235 ? 37.937 -63.006 14.750 1.00 205.45 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 CG 1
ATOM 5326 C CD . PRO A-2 1 235 ? 36.668 -62.906 13.958 1.00 202.98 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2 CD 1
ATOM 5327 N N . GLU A-2 1 236 ? 35.827 -62.425 17.245 1.00 156.72 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 N 1
ATOM 5328 C CA . GLU A-2 1 236 ? 35.868 -61.677 18.506 1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CA 1
ATOM 5329 C C . GLU A-2 1 236 ? 34.939 -62.225 19.580 1.00 154.09 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 C 1
ATOM 5330 O O . GLU A-2 1 236 ? 35.192 -62.060 20.774 1.00 155.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 O 1
ATOM 5331 C CB . GLU A-2 1 236 ? 35.578 -60.190 18.295 1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CB 1
ATOM 5332 C CG . GLU A-2 1 236 ? 34.169 -59.879 17.821 1.00 231.91 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CG 1
ATOM 5333 C CD . GLU A-2 1 236 ? 34.073 -59.857 16.316 1.00 234.48 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CD 1
ATOM 5334 O OE1 . GLU A-2 1 236 ? 33.020 -59.445 15.786 1.00 233.67 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 OE1 1
ATOM 5335 O OE2 . GLU A-2 1 236 ? 35.062 -60.250 15.663 1.00 237.69 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 OE2 1
ATOM 5336 N N . TRP A-2 1 237 ? 33.857 -62.862 19.147 1.00 305.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 N 1
ATOM 5337 C CA . TRP A-2 1 237 ? 32.856 -63.380 20.067 1.00 303.95 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CA 1
ATOM 5338 C C . TRP A-2 1 237 ? 33.150 -64.826 20.438 1.00 308.46 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 C 1
ATOM 5339 O O . TRP A-2 1 237 ? 32.471 -65.417 21.275 1.00 308.08 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 O 1
ATOM 5340 C CB . TRP A-2 1 237 ? 31.462 -63.265 19.446 1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CB 1
ATOM 5341 C CG . TRP A-2 1 237 ? 30.817 -61.936 19.686 1.00 171.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CG 1
ATOM 5342 C CD1 . TRP A-2 1 237 ? 30.697 -60.902 18.804 1.00 170.69 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CD1 1
ATOM 5343 C CD2 . TRP A-2 1 237 ? 30.207 -61.500 20.902 1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CD2 1
ATOM 5344 N NE1 . TRP A-2 1 237 ? 30.043 -59.850 19.398 1.00 167.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 NE1 1
ATOM 5345 C CE2 . TRP A-2 1 237 ? 29.732 -60.195 20.689 1.00 165.50 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CE2 1
ATOM 5346 C CE3 . TRP A-2 1 237 ? 30.015 -62.091 22.154 1.00 167.07 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CE3 1
ATOM 5347 C CZ2 . TRP A-2 1 237 ? 29.082 -59.470 21.677 1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 5348 C CZ3 . TRP A-2 1 237 ? 29.370 -61.374 23.132 1.00 163.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 5349 C CH2 . TRP A-2 1 237 ? 28.911 -60.077 22.891 1.00 161.40 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2 CH2 1
ATOM 5350 N N . ASP A-2 1 238 ? 34.178 -65.386 19.815 1.00 214.09 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 N 1
ATOM 5351 C CA . ASP A-2 1 238 ? 34.515 -66.782 20.021 1.00 219.12 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 CA 1
ATOM 5352 C C . ASP A-2 1 238 ? 35.166 -66.970 21.378 1.00 223.27 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 C 1
ATOM 5353 O O . ASP A-2 1 238 ? 35.038 -68.018 22.010 1.00 226.60 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 O 1
ATOM 5354 C CB . ASP A-2 1 238 ? 35.453 -67.264 18.916 1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 CB 1
ATOM 5355 C CG . ASP A-2 1 238 ? 34.873 -67.058 17.533 1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 CG 1
ATOM 5356 O OD1 . ASP A-2 1 238 ? 33.645 -66.849 17.429 1.00 223.02 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 OD1 1
ATOM 5357 O OD2 . ASP A-2 1 238 ? 35.641 -67.110 16.550 1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 OD2 1
ATOM 5358 N N . THR A-2 1 239 ? 35.854 -65.932 21.832 1.00 193.55 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 N 1
ATOM 5359 C CA . THR A-2 1 239 ? 36.574 -65.994 23.088 1.00 197.88 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 CA 1
ATOM 5360 C C . THR A-2 1 239 ? 35.657 -65.582 24.245 1.00 194.18 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 C 1
ATOM 5361 O O . THR A-2 1 239 ? 36.097 -65.487 25.394 1.00 197.11 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 O 1
ATOM 5362 C CB . THR A-2 1 239 ? 37.837 -65.106 23.043 1.00 177.63 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 CB 1
ATOM 5363 O OG1 . THR A-2 1 239 ? 37.465 -63.763 22.711 1.00 171.70 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 OG1 1
ATOM 5364 C CG2 . THR A-2 1 239 ? 38.816 -65.615 21.993 1.00 182.54 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2 CG2 1
ATOM 5365 N N . VAL A-2 1 240 ? 34.380 -65.354 23.935 1.00 190.21 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 N 1
ATOM 5366 C CA . VAL A-2 1 240 ? 33.404 -64.890 24.924 1.00 186.32 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CA 1
ATOM 5367 C C . VAL A-2 1 240 ? 32.582 -66.019 25.549 1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 C 1
ATOM 5368 O O . VAL A-2 1 240 ? 31.957 -66.808 24.840 1.00 185.84 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 O 1
ATOM 5369 C CB . VAL A-2 1 240 ? 32.431 -63.870 24.304 1.00 284.50 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CB 1
ATOM 5370 C CG1 . VAL A-2 1 240 ? 31.335 -63.501 25.296 1.00 280.92 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5371 C CG2 . VAL A-2 1 240 ? 33.179 -62.633 23.844 1.00 283.48 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5372 N N . THR A-2 1 241 ? 32.563 -66.076 26.878 1.00 176.55 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 N 1
ATOM 5373 C CA . THR A-2 1 241 ? 31.812 -67.110 27.588 1.00 177.68 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 CA 1
ATOM 5374 C C . THR A-2 1 241 ? 30.377 -67.164 27.086 1.00 171.89 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 C 1
ATOM 5375 O O . THR A-2 1 241 ? 29.771 -66.128 26.830 1.00 166.40 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 O 1
ATOM 5376 C CB . THR A-2 1 241 ? 31.774 -66.842 29.102 1.00 192.21 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 CB 1
ATOM 5377 O OG1 . THR A-2 1 241 ? 31.127 -67.933 29.770 1.00 194.05 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 OG1 1
ATOM 5378 C CG2 . THR A-2 1 241 ? 31.008 -65.559 29.395 1.00 185.99 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2 CG2 1
ATOM 5379 N N . PRO A-2 1 242 ? 29.828 -68.377 26.932 1.00 187.63 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 N 1
ATOM 5380 C CA . PRO A-2 1 242 ? 28.435 -68.521 26.497 1.00 183.10 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 CA 1
ATOM 5381 C C . PRO A-2 1 242 ? 27.438 -67.982 27.520 1.00 179.98 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 C 1
ATOM 5382 O O . PRO A-2 1 242 ? 26.275 -67.777 27.182 1.00 175.52 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 O 1
ATOM 5383 C CB . PRO A-2 1 242 ? 28.268 -70.034 26.315 1.00 172.54 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 CB 1
ATOM 5384 C CG . PRO A-2 1 242 ? 29.390 -70.648 27.069 1.00 179.12 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 CG 1
ATOM 5385 C CD . PRO A-2 1 242 ? 30.519 -69.673 27.009 1.00 179.91 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2 CD 1
ATOM 5386 N N . GLU A-2 1 243 ? 27.888 -67.765 28.751 1.00 276.19 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 N 1
ATOM 5387 C CA . GLU A-2 1 243 ? 27.062 -67.107 29.757 1.00 273.38 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 CA 1
ATOM 5388 C C . GLU A-2 1 243 ? 26.885 -65.644 29.397 1.00 267.86 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 C 1
ATOM 5389 O O . GLU A-2 1 243 ? 25.771 -65.117 29.410 1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 O 1
ATOM 5390 C CB . GLU A-2 1 243 ? 27.719 -67.220 31.124 1.00 236.60 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 CB 1
ATOM 5391 C CG . GLU A-2 1 243 ? 27.923 -68.644 31.543 1.00 242.59 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 CG 1
ATOM 5392 C CD . GLU A-2 1 243 ? 26.609 -69.338 31.781 1.00 241.17 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 CD 1
ATOM 5393 O OE1 . GLU A-2 1 243 ? 25.653 -68.645 32.187 1.00 237.02 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 OE1 1
ATOM 5394 O OE2 . GLU A-2 1 243 ? 26.526 -70.562 31.554 1.00 244.36 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2 OE2 1
ATOM 5395 N N . ALA A-2 1 244 ? 27.997 -64.990 29.083 1.00 233.12 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2 N 1
ATOM 5396 C CA . ALA A-2 1 244 ? 27.944 -63.626 28.601 1.00 228.27 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2 CA 1
ATOM 5397 C C . ALA A-2 1 244 ? 26.860 -63.579 27.542 1.00 223.59 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2 C 1
ATOM 5398 O O . ALA A-2 1 244 ? 25.850 -62.899 27.701 1.00 219.93 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2 O 1
ATOM 5399 C CB . ALA A-2 1 244 ? 29.279 -63.209 28.021 1.00 144.48 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2 CB 1
ATOM 5400 N N . LYS A-2 1 245 ? 27.062 -64.325 26.465 1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 N 1
ATOM 5401 C CA . LYS A-2 1 245 ? 26.102 -64.332 25.374 1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CA 1
ATOM 5402 C C . LYS A-2 1 245 ? 24.691 -64.694 25.816 1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 C 1
ATOM 5403 O O . LYS A-2 1 245 ? 23.729 -64.336 25.142 1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 O 1
ATOM 5404 C CB . LYS A-2 1 245 ? 26.553 -65.284 24.278 1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CB 1
ATOM 5405 C CG . LYS A-2 1 245 ? 27.833 -64.867 23.601 1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CG 1
ATOM 5406 C CD . LYS A-2 1 245 ? 28.516 -66.075 22.996 1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CD 1
ATOM 5407 C CE . LYS A-2 1 245 ? 29.669 -65.671 22.100 1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 CE 1
ATOM 5408 N NZ . LYS A-2 1 245 ? 30.410 -66.855 21.583 1.00 151.77 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5409 N N . ASP A-2 1 246 ? 24.560 -65.408 26.929 1.00 245.19 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 N 1
ATOM 5410 C CA . ASP A-2 1 246 ? 23.234 -65.759 27.428 1.00 244.73 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 CA 1
ATOM 5411 C C . ASP A-2 1 246 ? 22.494 -64.550 27.983 1.00 242.27 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 C 1
ATOM 5412 O O . ASP A-2 1 246 ? 21.350 -64.291 27.605 1.00 241.93 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 O 1
ATOM 5413 C CB . ASP A-2 1 246 ? 23.299 -66.857 28.487 1.00 175.91 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 CB 1
ATOM 5414 C CG . ASP A-2 1 246 ? 22.006 -66.981 29.273 1.00 174.60 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 CG 1
ATOM 5415 O OD1 . ASP A-2 1 246 ? 20.924 -66.726 28.703 1.00 173.70 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 OD1 1
ATOM 5416 O OD2 . ASP A-2 1 246 ? 22.071 -67.329 30.469 1.00 176.78 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2 OD2 1
ATOM 5417 N N . LEU A-2 1 247 ? 23.129 -63.816 28.888 1.00 197.24 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 N 1
ATOM 5418 C CA . LEU A-2 1 247 ? 22.478 -62.646 29.454 1.00 194.51 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 CA 1
ATOM 5419 C C . LEU A-2 1 247 ? 22.021 -61.784 28.293 1.00 193.32 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 C 1
ATOM 5420 O O . LEU A-2 1 247 ? 20.853 -61.402 28.194 1.00 192.47 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 O 1
ATOM 5421 C CB . LEU A-2 1 247 ? 23.443 -61.854 30.341 1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 CB 1
ATOM 5422 C CG . LEU A-2 1 247 ? 22.792 -60.954 31.397 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 CG 1
ATOM 5423 C CD1 . LEU A-2 1 247 ? 21.742 -61.732 32.170 1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5424 C CD2 . LEU A-2 1 247 ? 23.827 -60.370 32.342 1.00 127.16 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5425 N N . ILE A-2 1 248 ? 22.964 -61.510 27.400 1.00 173.66 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 N 1
ATOM 5426 C CA . ILE A-2 1 248 ? 22.726 -60.640 26.262 1.00 173.01 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 CA 1
ATOM 5427 C C . ILE A-2 1 248 ? 21.454 -61.009 25.499 1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 C 1
ATOM 5428 O O . ILE A-2 1 248 ? 20.751 -60.129 25.009 1.00 172.57 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 O 1
ATOM 5429 C CB . ILE A-2 1 248 ? 23.947 -60.614 25.318 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 CB 1
ATOM 5430 C CG1 . ILE A-2 1 248 ? 24.999 -59.651 25.859 1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5431 C CG2 . ILE A-2 1 248 ? 23.549 -60.166 23.926 1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5432 C CD1 . ILE A-2 1 248 ? 26.137 -59.399 24.909 1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5433 N N . ASN A-2 1 249 ? 21.148 -62.300 25.416 1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 N 1
ATOM 5434 C CA . ASN A-2 1 249 ? 19.937 -62.744 24.737 1.00 173.49 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 CA 1
ATOM 5435 C C . ASN A-2 1 249 ? 18.701 -62.527 25.594 1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 C 1
ATOM 5436 O O . ASN A-2 1 249 ? 17.590 -62.408 25.076 1.00 172.60 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 O 1
ATOM 5437 C CB . ASN A-2 1 249 ? 20.036 -64.219 24.353 1.00 135.59 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 CB 1
ATOM 5438 C CG . ASN A-2 1 249 ? 21.120 -64.487 23.330 1.00 137.15 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 CG 1
ATOM 5439 O OD1 . ASN A-2 1 249 ? 21.575 -63.573 22.641 1.00 136.66 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 OD1 1
ATOM 5440 N ND2 . ASN A-2 1 249 ? 21.542 -65.748 23.225 1.00 139.18 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2 ND2 1
ATOM 5441 N N . LYS A-2 1 250 ? 18.901 -62.480 26.907 1.00 143.41 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 N 1
ATOM 5442 C CA . LYS A-2 1 250 ? 17.791 -62.314 27.835 1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 CA 1
ATOM 5443 C C . LYS A-2 1 250 ? 17.330 -60.858 27.921 1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 C 1
ATOM 5444 O O . LYS A-2 1 250 ? 16.144 -60.586 28.101 1.00 141.05 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 O 1
ATOM 5445 C CB . LYS A-2 1 250 ? 18.158 -62.863 29.215 1.00 175.42 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 CB 1
ATOM 5446 C CG . LYS A-2 1 250 ? 18.292 -64.389 29.264 1.00 177.76 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 CG 1
ATOM 5447 C CD . LYS A-2 1 250 ? 16.939 -65.083 29.057 1.00 179.35 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 CD 1
ATOM 5448 C CE . LYS A-2 1 250 ? 16.987 -66.590 29.352 1.00 181.10 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 CE 1
ATOM 5449 N NZ . LYS A-2 1 250 ? 17.743 -67.373 28.331 1.00 182.66 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5450 N N . MET A-2 1 251 ? 18.269 -59.927 27.790 1.00 225.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 N 1
ATOM 5451 C CA . MET A-2 1 251 ? 17.951 -58.504 27.803 1.00 223.84 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 CA 1
ATOM 5452 C C . MET A-2 1 251 ? 17.426 -58.053 26.451 1.00 223.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 C 1
ATOM 5453 O O . MET A-2 1 251 ? 16.503 -57.242 26.359 1.00 223.04 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 O 1
ATOM 5454 C CB . MET A-2 1 251 ? 19.202 -57.697 28.130 1.00 134.43 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 CB 1
ATOM 5455 C CG . MET A-2 1 251 ? 19.701 -57.875 29.543 1.00 134.53 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 CG 1
ATOM 5456 S SD . MET A-2 1 251 ? 21.215 -56.942 29.814 1.00 134.39 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 SD 1
ATOM 5457 C CE . MET A-2 1 251 ? 21.109 -56.626 31.571 1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2 CE 1
ATOM 5458 N N . LEU A-2 1 252 ? 18.025 -58.621 25.410 1.00 159.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 N 1
ATOM 5459 C CA . LEU A-2 1 252 ? 17.830 -58.222 24.019 1.00 159.63 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CA 1
ATOM 5460 C C . LEU A-2 1 252 ? 16.594 -58.918 23.432 1.00 161.29 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 C 1
ATOM 5461 O O . LEU A-2 1 252 ? 16.427 -59.012 22.208 1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 O 1
ATOM 5462 C CB . LEU A-2 1 252 ? 19.102 -58.444 23.182 1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CB 1
ATOM 5463 C CG . LEU A-2 1 252 ? 20.348 -57.601 23.528 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CG 1
ATOM 5464 C CD1 . LEU A-2 1 252 ? 21.244 -57.394 22.322 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5465 C CD2 . LEU A-2 1 252 ? 19.962 -56.259 24.092 1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5466 N N . THR A-2 1 253 ? 15.784 -59.468 24.336 1.00 136.54 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 N 1
ATOM 5467 C CA . THR A-2 1 253 ? 14.478 -60.038 24.014 1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 CA 1
ATOM 5468 C C . THR A-2 1 253 ? 13.456 -59.003 23.523 1.00 137.17 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 C 1
ATOM 5469 O O . THR A-2 1 253 ? 13.154 -58.019 24.212 1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 O 1
ATOM 5470 C CB . THR A-2 1 253 ? 13.884 -60.715 25.254 1.00 163.76 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 CB 1
ATOM 5471 O OG1 . THR A-2 1 253 ? 14.829 -61.645 25.791 1.00 164.14 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 OG1 1
ATOM 5472 C CG2 . THR A-2 1 253 ? 12.603 -61.443 24.916 1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2 CG2 1
ATOM 5473 N N . ILE A-2 1 254 ? 12.908 -59.270 22.339 1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 N 1
ATOM 5474 C CA . ILE A-2 1 254 ? 11.952 -58.392 21.670 1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 CA 1
ATOM 5475 C C . ILE A-2 1 254 ? 10.671 -58.158 22.475 1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 C 1
ATOM 5476 O O . ILE A-2 1 254 ? 10.215 -57.028 22.600 1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 O 1
ATOM 5477 C CB . ILE A-2 1 254 ? 11.606 -58.930 20.259 1.00 94.04 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 CB 1
ATOM 5478 C CG1 . ILE A-2 1 254 ? 12.820 -58.819 19.335 1.00 94.43 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5479 C CG2 . ILE A-2 1 254 ? 10.440 -58.172 19.661 1.00 91.98 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5480 C CD1 . ILE A-2 1 254 ? 12.615 -59.457 17.985 1.00 95.40 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5481 N N . ASN A-2 1 255 ? 10.092 -59.224 23.018 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 N 1
ATOM 5482 C CA . ASN A-2 1 255 ? 8.883 -59.114 23.834 1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 CA 1
ATOM 5483 C C . ASN A-2 1 255 ? 9.210 -58.689 25.263 1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 C 1
ATOM 5484 O O . ASN A-2 1 255 ? 9.837 -59.441 26.003 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 O 1
ATOM 5485 C CB . ASN A-2 1 255 ? 8.130 -60.451 23.849 1.00 148.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 CB 1
ATOM 5486 C CG . ASN A-2 1 255 ? 6.813 -60.383 24.614 1.00 150.53 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 CG 1
ATOM 5487 O OD1 . ASN A-2 1 255 ? 6.675 -59.615 25.563 1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 OD1 1
ATOM 5488 N ND2 . ASN A-2 1 255 ? 5.843 -61.196 24.202 1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2 ND2 1
ATOM 5489 N N . PRO A-2 1 256 ? 8.767 -57.487 25.663 1.00 197.25 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 N 1
ATOM 5490 C CA . PRO A-2 1 256 ? 9.107 -56.958 26.992 1.00 195.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 CA 1
ATOM 5491 C C . PRO A-2 1 256 ? 8.583 -57.821 28.146 1.00 198.30 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 C 1
ATOM 5492 O O . PRO A-2 1 256 ? 9.177 -57.836 29.226 1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 O 1
ATOM 5493 C CB . PRO A-2 1 256 ? 8.450 -55.569 27.002 1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 CB 1
ATOM 5494 C CG . PRO A-2 1 256 ? 7.424 -55.602 25.924 1.00 140.84 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 CG 1
ATOM 5495 C CD . PRO A-2 1 256 ? 7.926 -56.558 24.889 1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2 CD 1
ATOM 5496 N N . SER A-2 1 257 ? 7.488 -58.536 27.920 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2 N 1
ATOM 5497 C CA . SER A-2 1 257 ? 6.896 -59.358 28.965 1.00 148.30 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2 CA 1
ATOM 5498 C C . SER A-2 1 257 ? 7.749 -60.590 29.206 1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2 C 1
ATOM 5499 O O . SER A-2 1 257 ? 7.746 -61.174 30.296 1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2 O 1
ATOM 5500 C CB . SER A-2 1 257 ? 5.476 -59.771 28.580 1.00 187.57 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2 CB 1
ATOM 5501 O OG . SER A-2 1 257 ? 5.119 -60.996 29.193 1.00 189.78 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2 OG 1
ATOM 5502 N N . LYS A-2 1 258 ? 8.467 -60.993 28.167 1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 N 1
ATOM 5503 C CA . LYS A-2 1 258 ? 9.383 -62.112 28.268 1.00 160.73 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 CA 1
ATOM 5504 C C . LYS A-2 1 258 ? 10.778 -61.640 28.659 1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 C 1
ATOM 5505 O O . LYS A-2 1 258 ? 11.616 -62.443 29.055 1.00 157.63 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 O 1
ATOM 5506 C CB . LYS A-2 1 258 ? 9.405 -62.870 26.944 1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 CB 1
ATOM 5507 C CG . LYS A-2 1 258 ? 8.010 -63.286 26.525 1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 CG 1
ATOM 5508 C CD . LYS A-2 1 258 ? 7.972 -64.012 25.203 1.00 166.04 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 CD 1
ATOM 5509 C CE . LYS A-2 1 258 ? 6.557 -64.503 24.942 1.00 169.02 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 CE 1
ATOM 5510 N NZ . LYS A-2 1 258 ? 6.452 -65.304 23.698 1.00 170.81 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5511 N N . ARG A-2 1 259 ? 11.011 -60.333 28.575 1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 N 1
ATOM 5512 C CA . ARG A-2 1 259 ? 12.325 -59.749 28.848 1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 CA 1
ATOM 5513 C C . ARG A-2 1 259 ? 12.745 -59.893 30.309 1.00 144.55 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 C 1
ATOM 5514 O O . ARG A-2 1 259 ? 11.964 -59.608 31.220 1.00 145.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 O 1
ATOM 5515 C CB . ARG A-2 1 259 ? 12.330 -58.274 28.454 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 CB 1
ATOM 5516 C CG . ARG A-2 1 259 ? 13.685 -57.602 28.493 1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 CG 1
ATOM 5517 C CD . ARG A-2 1 259 ? 13.548 -56.161 28.029 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 CD 1
ATOM 5518 N NE . ARG A-2 1 259 ? 13.174 -56.079 26.619 1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 NE 1
ATOM 5519 C CZ . ARG A-2 1 259 ? 12.674 -54.995 26.034 1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5520 N NH1 . ARG A-2 1 259 ? 12.368 -55.014 24.743 1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5521 N NH2 . ARG A-2 1 259 ? 12.473 -53.890 26.741 1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5522 N N . ILE A-2 1 260 ? 13.984 -60.331 30.518 1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 N 1
ATOM 5523 C CA . ILE A-2 1 260 ? 14.538 -60.508 31.857 1.00 138.48 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 CA 1
ATOM 5524 C C . ILE A-2 1 260 ? 14.393 -59.219 32.646 1.00 137.38 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 C 1
ATOM 5525 O O . ILE A-2 1 260 ? 14.733 -58.149 32.154 1.00 135.84 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 O 1
ATOM 5526 C CB . ILE A-2 1 260 ? 16.030 -60.884 31.801 1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 CB 1
ATOM 5527 C CG1 . ILE A-2 1 260 ? 16.553 -61.221 33.196 1.00 134.09 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5528 C CG2 . ILE A-2 1 260 ? 16.849 -59.754 31.191 1.00 131.43 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5529 C CD1 . ILE A-2 1 260 ? 18.020 -61.584 33.217 1.00 134.08 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5530 N N . THR A-2 1 261 ? 13.873 -59.313 33.865 1.00 219.25 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 N 1
ATOM 5531 C CA . THR A-2 1 261 ? 13.724 -58.122 34.685 1.00 218.59 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 CA 1
ATOM 5532 C C . THR A-2 1 261 ? 15.099 -57.722 35.196 1.00 217.02 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 C 1
ATOM 5533 O O . THR A-2 1 261 ? 16.066 -58.452 35.004 1.00 216.64 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 O 1
ATOM 5534 C CB . THR A-2 1 261 ? 12.777 -58.381 35.871 1.00 184.04 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 CB 1
ATOM 5535 O OG1 . THR A-2 1 261 ? 11.477 -58.726 35.378 1.00 184.20 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 OG1 1
ATOM 5536 C CG2 . THR A-2 1 261 ? 12.667 -57.151 36.759 1.00 184.60 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2 CG2 1
ATOM 5537 N N . ALA A-2 1 262 ? 15.186 -56.581 35.867 1.00 202.36 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2 N 1
ATOM 5538 C CA . ALA A-2 1 262 ? 16.457 -56.139 36.411 1.00 201.26 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2 CA 1
ATOM 5539 C C . ALA A-2 1 262 ? 16.804 -56.991 37.617 1.00 202.59 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2 C 1
ATOM 5540 O O . ALA A-2 1 262 ? 17.971 -57.278 37.871 1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2 O 1
ATOM 5541 C CB . ALA A-2 1 262 ? 16.389 -54.686 36.800 1.00 131.98 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2 CB 1
ATOM 5542 N N . ALA A-2 1 263 ? 15.779 -57.392 38.360 1.00 215.18 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2 N 1
ATOM 5543 C CA . ALA A-2 1 263 ? 15.974 -58.227 39.536 1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2 CA 1
ATOM 5544 C C . ALA A-2 1 263 ? 16.545 -59.580 39.125 1.00 223.28 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2 C 1
ATOM 5545 O O . ALA A-2 1 263 ? 17.426 -60.131 39.785 1.00 225.15 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2 O 1
ATOM 5546 C CB . ALA A-2 1 263 ? 14.662 -58.401 40.278 1.00 147.50 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2 CB 1
ATOM 5547 N N . GLU A-2 1 264 ? 16.038 -60.103 38.015 1.00 199.07 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 N 1
ATOM 5548 C CA . GLU A-2 1 264 ? 16.488 -61.388 37.504 1.00 206.31 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 CA 1
ATOM 5549 C C . GLU A-2 1 264 ? 17.921 -61.328 36.979 1.00 208.86 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 C 1
ATOM 5550 O O . GLU A-2 1 264 ? 18.659 -62.304 37.070 1.00 213.04 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 O 1
ATOM 5551 C CB . GLU A-2 1 264 ? 15.535 -61.877 36.414 1.00 165.76 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 CB 1
ATOM 5552 C CG . GLU A-2 1 264 ? 14.119 -62.128 36.913 1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 CG 1
ATOM 5553 C CD . GLU A-2 1 264 ? 13.092 -62.152 35.793 1.00 166.82 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 CD 1
ATOM 5554 O OE1 . GLU A-2 1 264 ? 13.442 -61.795 34.649 1.00 169.92 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 OE1 1
ATOM 5555 O OE2 . GLU A-2 1 264 ? 11.929 -62.526 36.060 1.00 166.36 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2 OE2 1
ATOM 5556 N N . ALA A-2 1 265 ? 18.316 -60.176 36.448 1.00 144.18 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2 N 1
ATOM 5557 C CA . ALA A-2 1 265 ? 19.619 -60.030 35.804 1.00 143.11 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2 CA 1
ATOM 5558 C C . ALA A-2 1 265 ? 20.766 -59.945 36.799 1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2 C 1
ATOM 5559 O O . ALA A-2 1 265 ? 21.931 -60.125 36.440 1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2 O 1
ATOM 5560 C CB . ALA A-2 1 265 ? 19.623 -58.805 34.905 1.00 245.44 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2 CB 1
ATOM 5561 N N . LEU A-2 1 266 ? 20.435 -59.622 38.041 1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 N 1
ATOM 5562 C CA . LEU A-2 1 266 ? 21.433 -59.560 39.098 1.00 199.76 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 CA 1
ATOM 5563 C C . LEU A-2 1 266 ? 21.721 -60.943 39.664 1.00 203.84 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 C 1
ATOM 5564 O O . LEU A-2 1 266 ? 22.874 -61.288 39.942 1.00 204.93 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 O 1
ATOM 5565 C CB . LEU A-2 1 266 ? 20.987 -58.597 40.195 1.00 234.45 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 CB 1
ATOM 5566 C CG . LEU A-2 1 266 ? 21.044 -57.117 39.807 1.00 230.25 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 CG 1
ATOM 5567 C CD1 . LEU A-2 1 266 ? 20.424 -56.265 40.894 1.00 226.21 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5568 C CD2 . LEU A-2 1 266 ? 22.478 -56.685 39.534 1.00 230.81 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5569 N N . LYS A-2 1 267 ? 20.658 -61.726 39.831 1.00 224.62 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 N 1
ATOM 5570 C CA . LYS A-2 1 267 ? 20.765 -63.080 40.355 1.00 228.42 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CA 1
ATOM 5571 C C . LYS A-2 1 267 ? 21.527 -63.972 39.396 1.00 233.06 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 C 1
ATOM 5572 O O . LYS A-2 1 267 ? 22.482 -64.623 39.800 1.00 234.40 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 O 1
ATOM 5573 C CB . LYS A-2 1 267 ? 19.385 -63.664 40.664 1.00 188.68 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CB 1
ATOM 5574 C CG . LYS A-2 1 267 ? 18.769 -63.127 41.945 1.00 185.01 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CG 1
ATOM 5575 C CD . LYS A-2 1 267 ? 19.048 -64.048 43.124 1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CD 1
ATOM 5576 C CE . LYS A-2 1 267 ? 18.647 -63.404 44.444 1.00 183.73 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 CE 1
ATOM 5577 N NZ . LYS A-2 1 267 ? 17.280 -62.814 44.397 1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5578 N N . HIS A-2 1 268 ? 21.110 -64.018 38.134 1.00 288.18 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 N 1
ATOM 5579 C CA . HIS A-2 1 268 ? 21.917 -64.717 37.150 1.00 292.95 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 CA 1
ATOM 5580 C C . HIS A-2 1 268 ? 23.199 -63.918 37.090 1.00 290.28 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 C 1
ATOM 5581 O O . HIS A-2 1 268 ? 23.209 -62.791 36.595 1.00 286.53 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 O 1
ATOM 5582 C CB . HIS A-2 1 268 ? 21.230 -64.701 35.779 1.00 209.62 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 CB 1
ATOM 5583 C CG . HIS A-2 1 268 ? 22.141 -65.031 34.629 1.00 213.02 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 CG 1
ATOM 5584 N ND1 . HIS A-2 1 268 ? 23.513 -65.080 34.750 1.00 220.48 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 ND1 1
ATOM 5585 C CD2 . HIS A-2 1 268 ? 21.869 -65.326 33.334 1.00 209.94 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 CD2 1
ATOM 5586 C CE1 . HIS A-2 1 268 ? 24.047 -65.389 33.582 1.00 221.37 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 CE1 1
ATOM 5587 N NE2 . HIS A-2 1 268 ? 23.072 -65.544 32.706 1.00 215.01 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2 NE2 1
ATOM 5588 N N . PRO A-2 1 269 ? 24.289 -64.498 37.603 1.00 172.38 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 N 1
ATOM 5589 C CA . PRO A-2 1 269 ? 25.614 -63.885 37.575 1.00 170.44 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 CA 1
ATOM 5590 C C . PRO A-2 1 269 ? 26.562 -64.377 36.485 1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 C 1
ATOM 5591 O O . PRO A-2 1 269 ? 27.532 -65.017 36.872 1.00 172.75 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 O 1
ATOM 5592 C CB . PRO A-2 1 269 ? 26.190 -64.273 38.937 1.00 168.16 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 CB 1
ATOM 5593 C CG . PRO A-2 1 269 ? 25.400 -65.491 39.373 1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 CG 1
ATOM 5594 C CD . PRO A-2 1 269 ? 24.306 -65.747 38.376 1.00 169.82 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2 CD 1
ATOM 5595 N N . TRP A-2 1 270 ? 26.361 -64.109 35.198 1.00 159.67 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 N 1
ATOM 5596 C CA . TRP A-2 1 270 ? 27.506 -64.301 34.310 1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CA 1
ATOM 5597 C C . TRP A-2 1 270 ? 28.427 -63.188 34.759 1.00 158.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 C 1
ATOM 5598 O O . TRP A-2 1 270 ? 29.550 -63.057 34.285 1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 O 1
ATOM 5599 C CB . TRP A-2 1 270 ? 27.201 -64.125 32.824 1.00 302.78 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CB 1
ATOM 5600 C CG . TRP A-2 1 270 ? 27.600 -62.758 32.351 1.00 299.80 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CG 1
ATOM 5601 C CD1 . TRP A-2 1 270 ? 26.833 -61.641 32.409 1.00 297.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CD1 1
ATOM 5602 C CD2 . TRP A-2 1 270 ? 28.870 -62.347 31.794 1.00 298.26 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CD2 1
ATOM 5603 N NE1 . TRP A-2 1 270 ? 27.524 -60.562 31.917 1.00 294.76 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 NE1 1
ATOM 5604 C CE2 . TRP A-2 1 270 ? 28.772 -60.963 31.535 1.00 295.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CE2 1
ATOM 5605 C CE3 . TRP A-2 1 270 ? 30.065 -63.009 31.489 1.00 299.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CE3 1
ATOM 5606 C CZ2 . TRP A-2 1 270 ? 29.821 -60.230 30.981 1.00 292.70 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 5607 C CZ3 . TRP A-2 1 270 ? 31.110 -62.273 30.938 1.00 296.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 5608 C CH2 . TRP A-2 1 270 ? 30.976 -60.896 30.690 1.00 293.49 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2 CH2 1
ATOM 5609 N N . ILE A-2 1 271 ? 27.908 -62.360 35.658 1.00 336.44 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 N 1
ATOM 5610 C CA . ILE A-2 1 271 ? 28.631 -61.228 36.220 1.00 332.24 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 CA 1
ATOM 5611 C C . ILE A-2 1 271 ? 29.224 -61.522 37.592 1.00 331.43 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 C 1
ATOM 5612 O O . ILE A-2 1 271 ? 30.433 -61.415 37.783 1.00 330.81 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 O 1
ATOM 5613 C CB . ILE A-2 1 271 ? 27.743 -59.990 36.307 1.00 176.08 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 CB 1
ATOM 5614 C CG1 . ILE A-2 1 271 ? 26.534 -60.264 37.202 1.00 175.78 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5615 C CG2 . ILE A-2 1 271 ? 27.295 -59.592 34.919 1.00 177.33 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5616 C CD1 . ILE A-2 1 271 ? 25.705 -59.043 37.474 1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5617 N N . SER A-2 1 272 ? 28.370 -61.849 38.556 1.00 169.96 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2 N 1
ATOM 5618 C CA . SER A-2 1 272 ? 28.826 -62.104 39.918 1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2 CA 1
ATOM 5619 C C . SER A-2 1 272 ? 29.634 -63.410 40.050 1.00 172.72 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2 C 1
ATOM 5620 O O . SER A-2 1 272 ? 30.677 -63.438 40.711 1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2 O 1
ATOM 5621 C CB . SER A-2 1 272 ? 27.637 -62.073 40.886 1.00 279.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2 CB 1
ATOM 5622 O OG . SER A-2 1 272 ? 26.920 -60.849 40.761 1.00 275.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2 OG 1
ATOM 5623 N N . HIS A-2 1 273 ? 29.135 -64.485 39.437 1.00 215.47 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 N 1
ATOM 5624 C CA . HIS A-2 1 273 ? 29.829 -65.781 39.416 1.00 218.14 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 CA 1
ATOM 5625 C C . HIS A-2 1 273 ? 30.899 -65.976 38.349 1.00 219.59 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 C 1
ATOM 5626 O O . HIS A-2 1 273 ? 31.766 -66.824 38.505 1.00 221.19 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 O 1
ATOM 5627 C CB . HIS A-2 1 273 ? 28.835 -66.933 39.345 1.00 226.93 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 CB 1
ATOM 5628 C CG . HIS A-2 1 273 ? 27.885 -66.965 40.495 1.00 225.94 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 CG 1
ATOM 5629 N ND1 . HIS A-2 1 273 ? 26.773 -67.774 40.524 1.00 228.55 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 ND1 1
ATOM 5630 C CD2 . HIS A-2 1 273 ? 27.879 -66.269 41.657 1.00 223.32 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 CD2 1
ATOM 5631 C CE1 . HIS A-2 1 273 ? 26.120 -67.578 41.657 1.00 227.29 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 CE1 1
ATOM 5632 N NE2 . HIS A-2 1 273 ? 26.771 -66.671 42.360 1.00 224.22 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2 NE2 1
ATOM 5633 N N . ARG A-2 1 274 ? 30.799 -65.263 37.235 1.00 184.48 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 N 1
ATOM 5634 C CA . ARG A-2 1 274 ? 31.870 -65.290 36.246 1.00 184.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 CA 1
ATOM 5635 C C . ARG A-2 1 274 ? 32.953 -64.302 36.660 1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 C 1
ATOM 5636 O O . ARG A-2 1 274 ? 34.096 -64.390 36.204 1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 O 1
ATOM 5637 C CB . ARG A-2 1 274 ? 31.344 -64.981 34.851 1.00 207.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 CB 1
ATOM 5638 C CG . ARG A-2 1 274 ? 30.425 -66.038 34.288 1.00 211.89 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 CG 1
ATOM 5639 C CD . ARG A-2 1 274 ? 31.172 -67.298 33.929 1.00 215.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 CD 1
ATOM 5640 N NE . ARG A-2 1 274 ? 30.238 -68.321 33.486 1.00 220.04 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 NE 1
ATOM 5641 C CZ . ARG A-2 1 274 ? 29.551 -69.102 34.314 1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5642 N NH1 . ARG A-2 1 274 ? 29.708 -68.976 35.624 1.00 219.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5643 N NH2 . ARG A-2 1 274 ? 28.712 -70.012 33.836 1.00 226.72 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5644 N N . SER A-2 1 275 ? 32.567 -63.348 37.508 1.00 521.34 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2 N 1
ATOM 5645 C CA . SER A-2 1 275 ? 33.520 -62.595 38.308 1.00 518.90 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2 CA 1
ATOM 5646 C C . SER A-2 1 275 ? 34.285 -63.675 39.045 1.00 521.21 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2 C 1
ATOM 5647 O O . SER A-2 1 275 ? 35.514 -63.646 39.155 1.00 521.02 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2 O 1
ATOM 5648 C CB . SER A-2 1 275 ? 32.793 -61.696 39.315 1.00 170.00 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2 CB 1
ATOM 5649 O OG . SER A-2 1 275 ? 32.398 -60.461 38.735 1.00 163.98 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2 OG 1
ATOM 5650 N N . THR A-2 1 276 ? 33.515 -64.633 39.549 1.00 212.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 N 1
ATOM 5651 C CA . THR A-2 1 276 ? 34.046 -65.847 40.135 1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CA 1
ATOM 5652 C C . THR A-2 1 276 ? 34.545 -66.805 39.030 1.00 216.93 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 C 1
ATOM 5653 O O . THR A-2 1 276 ? 35.666 -67.316 39.120 1.00 219.43 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 O 1
ATOM 5654 C CB . THR A-2 1 276 ? 32.978 -66.512 41.063 1.00 233.13 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CB 1
ATOM 5655 O OG1 . THR A-2 1 276 ? 32.326 -65.503 41.848 1.00 230.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 OG1 1
ATOM 5656 C CG2 . THR A-2 1 276 ? 33.597 -67.541 41.992 1.00 240.24 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CG2 1
ATOM 5657 N N . VAL A-2 1 277 ? 33.716 -67.087 38.020 1.00 365.45 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 N 1
ATOM 5658 C CA . VAL A-2 1 277 ? 34.146 -68.012 36.955 1.00 367.86 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 CA 1
ATOM 5659 C C . VAL A-2 1 277 ? 34.521 -67.622 35.469 1.00 367.38 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 C 1
ATOM 5660 O O . VAL A-2 1 277 ? 34.804 -68.533 34.701 1.00 371.00 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 O 1
ATOM 5661 C CB . VAL A-2 1 277 ? 33.341 -69.346 37.001 1.00 193.54 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 CB 1
ATOM 5662 C CG1 . VAL A-2 1 277 ? 34.175 -70.466 36.441 1.00 198.74 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5663 C CG2 . VAL A-2 1 277 ? 32.948 -69.701 38.431 1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5664 N N . ALA A-2 1 278 ? 34.510 -66.355 35.028 1.00 287.99 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2 N 1
ATOM 5665 C CA . ALA A-2 1 278 ? 34.680 -66.066 33.560 1.00 288.51 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2 CA 1
ATOM 5666 C C . ALA A-2 1 278 ? 36.070 -65.750 32.932 1.00 286.87 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2 C 1
ATOM 5667 O O . ALA A-2 1 278 ? 37.101 -65.777 33.603 1.00 285.61 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2 O 1
ATOM 5668 C CB . ALA A-2 1 278 ? 33.687 -65.019 33.097 1.00 208.37 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2 CB 1
ATOM 5669 N N . SER A-2 1 279 ? 36.072 -65.427 31.632 1.00 174.30 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2 N 1
ATOM 5670 C CA . SER A-2 1 279 ? 37.317 -65.139 30.898 1.00 172.78 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2 CA 1
ATOM 5671 C C . SER A-2 1 279 ? 37.914 -63.767 31.210 1.00 169.12 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2 C 1
ATOM 5672 O O . SER A-2 1 279 ? 37.258 -62.739 31.028 1.00 166.59 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2 O 1
ATOM 5673 C CB . SER A-2 1 279 ? 37.100 -65.231 29.384 1.00 313.85 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2 CB 1
ATOM 5674 O OG . SER A-2 1 279 ? 38.304 -64.940 28.687 1.00 311.94 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2 OG 1
ATOM 5675 N N . CYS A-2 1 280 ? 39.166 -63.757 31.665 1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2 N 1
ATOM 5676 C CA . CYS A-2 1 280 ? 39.879 -62.511 31.914 1.00 223.83 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2 CA 1
ATOM 5677 C C . CYS A-2 1 280 ? 40.840 -62.072 30.804 1.00 222.25 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2 C 1
ATOM 5678 O O . CYS A-2 1 280 ? 41.467 -61.024 30.933 1.00 219.06 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2 O 1
ATOM 5679 C CB . CYS A-2 1 280 ? 40.653 -62.566 33.236 1.00 173.41 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2 CB 1
ATOM 5680 S SG . CYS A-2 1 280 ? 39.726 -62.984 34.742 1.00 176.00 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2 SG 1
ATOM 5681 N N . MET A-2 1 281 ? 40.980 -62.844 29.729 1.00 237.09 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 N 1
ATOM 5682 C CA . MET A-2 1 281 ? 41.996 -62.490 28.735 1.00 235.07 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 CA 1
ATOM 5683 C C . MET A-2 1 281 ? 41.812 -61.044 28.269 1.00 231.61 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 C 1
ATOM 5684 O O . MET A-2 1 281 ? 40.753 -60.668 27.754 1.00 231.78 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 O 1
ATOM 5685 C CB . MET A-2 1 281 ? 41.959 -63.450 27.542 1.00 227.36 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 CB 1
ATOM 5686 C CG . MET A-2 1 281 ? 42.030 -64.915 27.941 1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 CG 1
ATOM 5687 S SD . MET A-2 1 281 ? 41.840 -66.041 26.550 1.00 234.99 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 SD 1
ATOM 5688 C CE . MET A-2 1 281 ? 43.219 -65.538 25.526 1.00 232.87 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2 CE 1
ATOM 5689 N N . HIS A-2 1 282 ? 42.863 -60.243 28.431 1.00 256.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 N 1
ATOM 5690 C CA . HIS A-2 1 282 ? 42.760 -58.819 28.170 1.00 253.20 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 CA 1
ATOM 5691 C C . HIS A-2 1 282 ? 42.541 -58.718 26.680 1.00 254.07 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 C 1
ATOM 5692 O O . HIS A-2 1 282 ? 43.376 -59.159 25.891 1.00 254.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 O 1
ATOM 5693 C CB . HIS A-2 1 282 ? 44.065 -58.118 28.578 1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 CB 1
ATOM 5694 C CG . HIS A-2 1 282 ? 44.181 -56.706 28.095 1.00 187.70 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 CG 1
ATOM 5695 N ND1 . HIS A-2 1 282 ? 43.734 -55.630 28.829 1.00 185.29 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 ND1 1
ATOM 5696 C CD2 . HIS A-2 1 282 ? 44.707 -56.192 26.958 1.00 186.63 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 CD2 1
ATOM 5697 C CE1 . HIS A-2 1 282 ? 43.970 -54.514 28.161 1.00 182.94 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 CE1 1
ATOM 5698 N NE2 . HIS A-2 1 282 ? 44.562 -54.828 27.023 1.00 183.59 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2 NE2 1
ATOM 5699 N N . ARG A-2 1 283 ? 41.425 -58.132 26.276 1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 N 1
ATOM 5700 C CA . ARG A-2 1 283 ? 41.155 -58.077 24.859 1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 CA 1
ATOM 5701 C C . ARG A-2 1 283 ? 41.529 -56.670 24.438 1.00 158.05 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 C 1
ATOM 5702 O O . ARG A-2 1 283 ? 40.807 -55.712 24.712 1.00 156.83 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 O 1
ATOM 5703 C CB . ARG A-2 1 283 ? 39.683 -58.380 24.599 1.00 191.79 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 CB 1
ATOM 5704 C CG . ARG A-2 1 283 ? 39.327 -58.518 23.148 1.00 193.98 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 CG 1
ATOM 5705 C CD . ARG A-2 1 283 ? 37.837 -58.688 22.993 1.00 196.41 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 CD 1
ATOM 5706 N NE . ARG A-2 1 283 ? 37.373 -59.976 23.485 1.00 199.80 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 NE 1
ATOM 5707 C CZ . ARG A-2 1 283 ? 36.104 -60.361 23.465 1.00 202.56 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5708 N NH1 . ARG A-2 1 283 ? 35.169 -59.551 22.982 1.00 202.50 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5709 N NH2 . ARG A-2 1 283 ? 35.771 -61.554 23.931 1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5710 N N . GLN A-2 1 284 ? 42.672 -56.547 23.774 1.00 305.59 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 N 1
ATOM 5711 C CA . GLN A-2 1 284 ? 43.222 -55.231 23.488 1.00 302.02 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 CA 1
ATOM 5712 C C . GLN A-2 1 284 ? 42.547 -54.658 22.260 1.00 301.55 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 C 1
ATOM 5713 O O . GLN A-2 1 284 ? 42.263 -53.461 22.188 1.00 298.89 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 O 1
ATOM 5714 C CB . GLN A-2 1 284 ? 44.740 -55.293 23.316 1.00 208.93 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 CB 1
ATOM 5715 C CG . GLN A-2 1 284 ? 45.364 -54.047 22.693 1.00 205.86 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 CG 1
ATOM 5716 C CD . GLN A-2 1 284 ? 45.371 -52.833 23.612 1.00 202.78 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 CD 1
ATOM 5717 O OE1 . GLN A-2 1 284 ? 45.065 -52.930 24.800 1.00 203.08 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 OE1 1
ATOM 5718 N NE2 . GLN A-2 1 284 ? 45.729 -51.679 23.057 1.00 199.61 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2 NE2 1
ATOM 5719 N N . GLU A-2 1 285 ? 42.270 -55.533 21.302 1.00 277.52 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 N 1
ATOM 5720 C CA . GLU A-2 1 285 ? 41.589 -55.120 20.093 1.00 277.02 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CA 1
ATOM 5721 C C . GLU A-2 1 285 ? 40.212 -54.541 20.402 1.00 276.79 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 C 1
ATOM 5722 O O . GLU A-2 1 285 ? 39.878 -53.464 19.914 1.00 274.41 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 O 1
ATOM 5723 C CB . GLU A-2 1 285 ? 41.475 -56.268 19.097 1.00 191.68 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CB 1
ATOM 5724 C CG . GLU A-2 1 285 ? 40.845 -55.818 17.802 1.00 191.36 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CG 1
ATOM 5725 C CD . GLU A-2 1 285 ? 40.894 -56.861 16.717 1.00 195.22 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CD 1
ATOM 5726 O OE1 . GLU A-2 1 285 ? 41.353 -57.989 16.987 1.00 198.40 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 OE1 1
ATOM 5727 O OE2 . GLU A-2 1 285 ? 40.471 -56.546 15.587 1.00 194.80 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 OE2 1
ATOM 5728 N N . THR A-2 1 286 ? 39.416 -55.240 21.212 1.00 180.91 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 N 1
ATOM 5729 C CA . THR A-2 1 286 ? 38.100 -54.719 21.584 1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 CA 1
ATOM 5730 C C . THR A-2 1 286 ? 38.223 -53.333 22.176 1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 C 1
ATOM 5731 O O . THR A-2 1 286 ? 37.456 -52.429 21.843 1.00 176.06 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 O 1
ATOM 5732 C CB . THR A-2 1 286 ? 37.379 -55.579 22.635 1.00 156.46 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 CB 1
ATOM 5733 O OG1 . THR A-2 1 286 ? 35.994 -55.228 22.646 1.00 157.28 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 OG1 1
ATOM 5734 C CG2 . THR A-2 1 286 ? 37.939 -55.334 24.032 1.00 153.65 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2 CG2 1
ATOM 5735 N N . VAL A-2 1 287 ? 39.188 -53.177 23.074 1.00 188.16 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 N 1
ATOM 5736 C CA . VAL A-2 1 287 ? 39.350 -51.934 23.793 1.00 184.56 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 CA 1
ATOM 5737 C C . VAL A-2 1 287 ? 39.634 -50.823 22.792 1.00 181.74 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 C 1
ATOM 5738 O O . VAL A-2 1 287 ? 39.052 -49.741 22.874 1.00 179.97 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 O 1
ATOM 5739 C CB . VAL A-2 1 287 ? 40.450 -52.038 24.870 1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 CB 1
ATOM 5740 C CG1 . VAL A-2 1 287 ? 40.792 -50.670 25.422 1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5741 C CG2 . VAL A-2 1 287 ? 39.997 -52.960 25.991 1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5742 N N . ASP A-2 1 288 ? 40.491 -51.105 21.818 1.00 221.17 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 N 1
ATOM 5743 C CA . ASP A-2 1 288 ? 40.814 -50.122 20.791 1.00 218.40 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CA 1
ATOM 5744 C C . ASP A-2 1 288 ? 39.581 -49.690 19.996 1.00 218.72 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 C 1
ATOM 5745 O O . ASP A-2 1 288 ? 39.275 -48.499 19.921 1.00 216.20 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 O 1
ATOM 5746 C CB . ASP A-2 1 288 ? 41.902 -50.658 19.865 1.00 235.45 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CB 1
ATOM 5747 C CG . ASP A-2 1 288 ? 43.173 -50.988 20.609 1.00 235.60 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CG 1
ATOM 5748 O OD1 . ASP A-2 1 288 ? 43.150 -50.943 21.856 1.00 235.77 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 OD1 1
ATOM 5749 O OD2 . ASP A-2 1 288 ? 44.190 -51.299 19.956 1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 OD2 1
ATOM 5750 N N . CYS A-2 1 289 ? 38.873 -50.654 19.412 1.00 237.99 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2 N 1
ATOM 5751 C CA . CYS A-2 1 289 ? 37.643 -50.360 18.677 1.00 238.76 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2 CA 1
ATOM 5752 C C . CYS A-2 1 289 ? 36.740 -49.472 19.513 1.00 237.65 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2 C 1
ATOM 5753 O O . CYS A-2 1 289 ? 36.213 -48.465 19.043 1.00 235.23 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2 O 1
ATOM 5754 C CB . CYS A-2 1 289 ? 36.898 -51.651 18.335 1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2 CB 1
ATOM 5755 S SG . CYS A-2 1 289 ? 37.728 -52.699 17.132 1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2 SG 1
ATOM 5756 N N . LEU A-2 1 290 ? 36.568 -49.874 20.763 1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 N 1
ATOM 5757 C CA . LEU A-2 1 290 ? 35.774 -49.137 21.724 1.00 144.80 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 CA 1
ATOM 5758 C C . LEU A-2 1 290 ? 36.142 -47.657 21.709 1.00 140.75 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 C 1
ATOM 5759 O O . LEU A-2 1 290 ? 35.311 -46.805 21.393 1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 O 1
ATOM 5760 C CB . LEU A-2 1 290 ? 36.001 -49.737 23.106 1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 CB 1
ATOM 5761 C CG . LEU A-2 1 290 ? 35.168 -49.224 24.267 1.00 117.62 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 CG 1
ATOM 5762 C CD1 . LEU A-2 1 290 ? 35.298 -50.173 25.435 1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5763 C CD2 . LEU A-2 1 290 ? 35.605 -47.832 24.653 1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5764 N N . LYS A-2 1 291 ? 37.388 -47.362 22.057 1.00 262.75 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 N 1
ATOM 5765 C CA . LYS A-2 1 291 ? 37.894 -45.996 22.081 1.00 259.43 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 CA 1
ATOM 5766 C C . LYS A-2 1 291 ? 37.538 -45.236 20.802 1.00 257.45 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 C 1
ATOM 5767 O O . LYS A-2 1 291 ? 37.086 -44.090 20.857 1.00 255.95 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 O 1
ATOM 5768 C CB . LYS A-2 1 291 ? 39.411 -46.020 22.270 1.00 212.72 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 CB 1
ATOM 5769 C CG . LYS A-2 1 291 ? 40.032 -44.675 22.586 1.00 209.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 CG 1
ATOM 5770 C CD . LYS A-2 1 291 ? 41.539 -44.797 22.750 1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 CD 1
ATOM 5771 C CE . LYS A-2 1 291 ? 42.187 -43.434 22.917 1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 CE 1
ATOM 5772 N NZ . LYS A-2 1 291 ? 43.667 -43.527 22.810 1.00 206.18 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5773 N N . LYS A-2 1 292 ? 37.749 -45.879 19.656 1.00 142.40 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 N 1
ATOM 5774 C CA . LYS A-2 1 292 ? 37.432 -45.277 18.361 1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 CA 1
ATOM 5775 C C . LYS A-2 1 292 ? 35.952 -44.902 18.260 1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 C 1
ATOM 5776 O O . LYS A-2 1 292 ? 35.601 -43.756 17.964 1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 O 1
ATOM 5777 C CB . LYS A-2 1 292 ? 37.816 -46.226 17.222 1.00 249.31 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 CB 1
ATOM 5778 C CG . LYS A-2 1 292 ? 39.266 -46.702 17.268 1.00 248.76 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 CG 1
ATOM 5779 C CD . LYS A-2 1 292 ? 39.608 -47.607 16.084 1.00 249.84 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 CD 1
ATOM 5780 C CE . LYS A-2 1 292 ? 41.063 -48.065 16.124 1.00 249.65 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 CE 1
ATOM 5781 N NZ . LYS A-2 1 292 ? 41.403 -48.939 14.967 1.00 251.14 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5782 N N . PHE A-2 1 293 ? 35.086 -45.877 18.514 1.00 232.41 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 N 1
ATOM 5783 C CA . PHE A-2 1 293 ? 33.650 -45.647 18.527 1.00 228.93 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CA 1
ATOM 5784 C C . PHE A-2 1 293 ? 33.314 -44.422 19.375 1.00 222.77 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 C 1
ATOM 5785 O O . PHE A-2 1 293 ? 32.576 -43.536 18.942 1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 O 1
ATOM 5786 C CB . PHE A-2 1 293 ? 32.930 -46.883 19.070 1.00 219.98 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CB 1
ATOM 5787 C CG . PHE A-2 1 293 ? 31.438 -46.755 19.093 1.00 217.66 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CG 1
ATOM 5788 C CD1 . PHE A-2 1 293 ? 30.718 -46.746 17.911 1.00 215.54 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD1 1
ATOM 5789 C CD2 . PHE A-2 1 293 ? 30.754 -46.653 20.292 1.00 218.27 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CD2 1
ATOM 5790 C CE1 . PHE A-2 1 293 ? 29.343 -46.625 17.920 1.00 213.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE1 1
ATOM 5791 C CE2 . PHE A-2 1 293 ? 29.378 -46.537 20.310 1.00 216.65 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CE2 1
ATOM 5792 C CZ . PHE A-2 1 293 ? 28.671 -46.521 19.120 1.00 214.33 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2 CZ 1
ATOM 5793 N N . ASN A-2 1 294 ? 33.878 -44.378 20.578 1.00 237.23 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 N 1
ATOM 5794 C CA . ASN A-2 1 294 ? 33.655 -43.270 21.497 1.00 232.91 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 CA 1
ATOM 5795 C C . ASN A-2 1 294 ? 33.909 -41.912 20.860 1.00 225.74 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 C 1
ATOM 5796 O O . ASN A-2 1 294 ? 33.034 -41.047 20.854 1.00 222.71 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 O 1
ATOM 5797 C CB . ASN A-2 1 294 ? 34.540 -43.421 22.732 1.00 169.00 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 CB 1
ATOM 5798 C CG . ASN A-2 1 294 ? 33.980 -44.407 23.730 1.00 176.47 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 CG 1
ATOM 5799 O OD1 . ASN A-2 1 294 ? 33.037 -45.141 23.436 1.00 178.82 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 OD1 1
ATOM 5800 N ND2 . ASN A-2 1 294 ? 34.559 -44.429 24.922 1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2 ND2 1
ATOM 5801 N N . ALA A-2 1 295 ? 35.108 -41.729 20.322 1.00 182.57 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2 N 1
ATOM 5802 C CA . ALA A-2 1 295 ? 35.453 -40.480 19.659 1.00 178.06 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2 CA 1
ATOM 5803 C C . ALA A-2 1 295 ? 34.433 -40.158 18.574 1.00 175.48 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2 C 1
ATOM 5804 O O . ALA A-2 1 295 ? 33.959 -39.025 18.467 1.00 172.71 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2 O 1
ATOM 5805 C CB . ALA A-2 1 295 ? 36.845 -40.563 19.072 1.00 149.29 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2 CB 1
ATOM 5806 N N . ARG A-2 1 296 ? 34.090 -41.164 17.777 1.00 177.43 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 N 1
ATOM 5807 C CA . ARG A-2 1 296 ? 33.126 -40.982 16.704 1.00 175.31 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CA 1
ATOM 5808 C C . ARG A-2 1 296 ? 31.788 -40.446 17.221 1.00 173.98 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 C 1
ATOM 5809 O O . ARG A-2 1 296 ? 31.306 -39.413 16.751 1.00 170.70 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 O 1
ATOM 5810 C CB . ARG A-2 1 296 ? 32.915 -42.288 15.942 1.00 290.02 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CB 1
ATOM 5811 C CG . ARG A-2 1 296 ? 32.020 -42.125 14.737 1.00 287.77 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CG 1
ATOM 5812 C CD . ARG A-2 1 296 ? 31.885 -43.407 13.952 1.00 292.84 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CD 1
ATOM 5813 N NE . ARG A-2 1 296 ? 31.161 -43.181 12.707 1.00 289.91 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NE 1
ATOM 5814 C CZ . ARG A-2 1 296 ? 30.922 -44.119 11.799 1.00 294.38 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5815 N NH1 . ARG A-2 1 296 ? 31.350 -45.358 11.996 1.00 303.04 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5816 N NH2 . ARG A-2 1 296 ? 30.255 -43.818 10.693 1.00 291.33 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5817 N N . ARG A-2 1 297 ? 31.198 -41.143 18.191 1.00 251.66 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 N 1
ATOM 5818 C CA . ARG A-2 1 297 ? 29.908 -40.748 18.767 1.00 250.98 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 CA 1
ATOM 5819 C C . ARG A-2 1 297 ? 29.958 -39.371 19.430 1.00 249.81 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 C 1
ATOM 5820 O O . ARG A-2 1 297 ? 28.958 -38.655 19.464 1.00 248.21 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 O 1
ATOM 5821 C CB . ARG A-2 1 297 ? 29.432 -41.784 19.789 1.00 271.43 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 CB 1
ATOM 5822 C CG . ARG A-2 1 297 ? 29.981 -41.538 21.181 1.00 273.02 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 CG 1
ATOM 5823 C CD . ARG A-2 1 297 ? 29.834 -42.736 22.100 1.00 278.24 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 CD 1
ATOM 5824 N NE . ARG A-2 1 297 ? 30.843 -42.693 23.156 1.00 281.09 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 NE 1
ATOM 5825 C CZ . ARG A-2 1 297 ? 30.800 -41.869 24.196 1.00 279.39 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5826 N NH1 . ARG A-2 1 297 ? 29.792 -41.016 24.325 1.00 276.28 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5827 N NH2 . ARG A-2 1 297 ? 31.764 -41.893 25.106 1.00 282.45 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5828 N N . LYS A-2 1 298 ? 31.116 -39.009 19.971 1.00 232.53 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 N 1
ATOM 5829 C CA . LYS A-2 1 298 ? 31.280 -37.690 20.563 1.00 230.61 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 CA 1
ATOM 5830 C C . LYS A-2 1 298 ? 31.151 -36.630 19.474 1.00 227.25 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 C 1
ATOM 5831 O O . LYS A-2 1 298 ? 30.433 -35.645 19.635 1.00 226.66 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 O 1
ATOM 5832 C CB . LYS A-2 1 298 ? 32.626 -37.567 21.275 1.00 215.60 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 CB 1
ATOM 5833 C CG . LYS A-2 1 298 ? 32.832 -36.218 21.934 1.00 214.36 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 CG 1
ATOM 5834 C CD . LYS A-2 1 298 ? 34.184 -36.119 22.607 1.00 214.72 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 CD 1
ATOM 5835 C CE . LYS A-2 1 298 ? 34.407 -34.718 23.148 1.00 210.48 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 CE 1
ATOM 5836 N NZ . LYS A-2 1 298 ? 35.749 -34.573 23.772 1.00 210.76 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5837 N N . LEU A-2 1 299 ? 31.835 -36.854 18.356 1.00 212.21 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 N 1
ATOM 5838 C CA . LEU A-2 1 299 ? 31.806 -35.928 17.228 1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 CA 1
ATOM 5839 C C . LEU A-2 1 299 ? 30.530 -36.078 16.392 1.00 208.85 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 C 1
ATOM 5840 O O . LEU A-2 1 299 ? 29.954 -35.091 15.937 1.00 206.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 O 1
ATOM 5841 C CB . LEU A-2 1 299 ? 33.056 -36.123 16.361 1.00 171.43 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 CB 1
ATOM 5842 C CG . LEU A-2 1 299 ? 33.222 -35.261 15.108 1.00 168.60 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 CG 1
ATOM 5843 C CD1 . LEU A-2 1 299 ? 34.705 -35.029 14.809 1.00 168.15 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5844 C CD2 . LEU A-2 1 299 ? 32.499 -35.885 13.916 1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5845 N N . LYS A-2 1 300 ? 30.095 -37.317 16.196 1.00 314.67 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 N 1
ATOM 5846 C CA . LYS A-2 1 300 ? 28.908 -37.610 15.393 1.00 312.50 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 CA 1
ATOM 5847 C C . LYS A-2 1 300 ? 27.602 -37.364 16.147 1.00 312.14 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 C 1
ATOM 5848 O O . LYS A-2 1 300 ? 26.616 -36.906 15.567 1.00 310.47 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 O 1
ATOM 5849 C CB . LYS A-2 1 300 ? 28.954 -39.060 14.916 1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 CB 1
ATOM 5850 C CG . LYS A-2 1 300 ? 27.764 -39.505 14.071 1.00 191.56 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 CG 1
ATOM 5851 C CD . LYS A-2 1 300 ? 27.829 -41.010 13.800 1.00 194.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 CD 1
ATOM 5852 C CE . LYS A-2 1 300 ? 26.614 -41.513 13.037 1.00 192.70 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 CE 1
ATOM 5853 N NZ . LYS A-2 1 300 ? 26.618 -40.993 11.649 1.00 189.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5854 N N . GLY A-2 1 301 ? 27.604 -37.663 17.443 1.00 278.18 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2 N 1
ATOM 5855 C CA . GLY A-2 1 301 ? 26.414 -37.538 18.268 1.00 279.07 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2 CA 1
ATOM 5856 C C . GLY A-2 1 301 ? 26.128 -36.080 18.570 1.00 279.47 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2 C 1
ATOM 5857 O O . GLY A-2 1 301 ? 25.316 -35.747 19.438 1.00 280.62 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2 O 1
ATOM 5858 N N . ALA A-2 1 302 ? 26.787 -35.216 17.803 1.00 259.91 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2 N 1
ATOM 5859 C CA . ALA A-2 1 302 ? 26.816 -33.774 18.020 1.00 260.38 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2 CA 1
ATOM 5860 C C . ALA A-2 1 302 ? 25.440 -33.151 18.223 1.00 260.54 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2 C 1
ATOM 5861 O O . ALA A-2 1 302 ? 25.187 -32.496 19.236 1.00 263.45 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2 O 1
ATOM 5862 C CB . ALA A-2 1 302 ? 27.499 -33.114 16.842 1.00 188.56 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2 CB 1
ATOM 5863 N N . ILE A-2 1 303 ? 24.556 -33.346 17.251 1.00 191.60 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 N 1
ATOM 5864 C CA . ILE A-2 1 303 ? 23.215 -32.771 17.332 1.00 191.58 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CA 1
ATOM 5865 C C . ILE A-2 1 303 ? 22.178 -33.559 16.528 1.00 188.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 C 1
ATOM 5866 O O . ILE A-2 1 303 ? 22.509 -34.217 15.540 1.00 186.14 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 O 1
ATOM 5867 C CB . ILE A-2 1 303 ? 23.205 -31.277 16.901 1.00 159.50 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CB 1
ATOM 5868 C CG1 . ILE A-2 1 303 ? 21.937 -30.563 17.397 1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CG1 1
ATOM 5869 C CG2 . ILE A-2 1 303 ? 23.355 -31.140 15.385 1.00 154.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CG2 1
ATOM 5870 C CD1 . ILE A-2 1 303 ? 21.990 -29.045 17.282 1.00 159.35 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CD1 1
ATOM 5871 N N . LEU A-2 1 304 ? 20.925 -33.491 16.970 1.00 489.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 N 1
ATOM 5872 C CA . LEU A-2 1 304 ? 19.813 -34.125 16.263 1.00 487.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 CA 1
ATOM 5873 C C . LEU A-2 1 304 ? 19.059 -33.175 15.297 1.00 487.40 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 C 1
ATOM 5874 O O . LEU A-2 1 304 ? 17.996 -33.535 14.763 1.00 487.69 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 O 1
ATOM 5875 C CB . LEU A-2 1 304 ? 18.866 -34.842 17.242 1.00 192.56 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 CB 1
ATOM 5876 C CG . LEU A-2 1 304 ? 19.474 -35.998 18.065 1.00 197.33 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 CG 1
ATOM 5877 C CD1 . LEU A-2 1 304 ? 18.418 -36.634 18.961 1.00 199.83 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5878 C CD2 . LEU A-2 1 304 ? 20.136 -37.054 17.176 1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5879 N N . THR A-2 1 305 ? 19.599 -31.967 15.098 1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 N 1
ATOM 5880 C CA . THR A-2 1 305 ? 19.022 -30.976 14.165 1.00 136.59 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 CA 1
ATOM 5881 C C . THR A-2 1 305 ? 19.536 -31.023 12.698 1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 C 1
ATOM 5882 O O . THR A-2 1 305 ? 19.273 -30.108 11.918 1.00 127.00 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 O 1
ATOM 5883 C CB . THR A-2 1 305 ? 19.035 -29.529 14.735 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 CB 1
ATOM 5884 O OG1 . THR A-2 1 305 ? 20.378 -29.123 15.041 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 OG1 1
ATOM 5885 C CG2 . THR A-2 1 305 ? 18.179 -29.456 15.996 1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2 CG2 1
ATOM 5886 N N . VAL A-2 1 306 ? 20.285 -32.072 12.349 1.00 241.20 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 N 1
ATOM 5887 C CA . VAL A-2 1 306 ? 20.868 -32.261 11.007 1.00 237.00 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 CA 1
ATOM 5888 C C . VAL A-2 1 306 ? 20.032 -33.068 9.976 1.00 233.89 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 C 1
ATOM 5889 O O . VAL A-2 1 306 ? 19.839 -34.279 10.137 1.00 235.66 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 O 1
ATOM 5890 C CB . VAL A-2 1 306 ? 22.222 -32.974 11.149 1.00 196.76 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 CB 1
ATOM 5891 C CG1 . VAL A-2 1 306 ? 22.856 -33.199 9.792 1.00 192.95 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5892 C CG2 . VAL A-2 1 306 ? 23.138 -32.179 12.065 1.00 199.39 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5893 N N . MET A-2 1 307 ? 19.586 -32.411 8.899 1.00 183.68 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 N 1
ATOM 5894 C CA . MET A-2 1 307 ? 18.794 -33.074 7.841 1.00 180.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 CA 1
ATOM 5895 C C . MET A-2 1 307 ? 19.467 -33.078 6.456 1.00 175.82 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 C 1
ATOM 5896 O O . MET A-2 1 307 ? 19.767 -32.020 5.909 1.00 171.80 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 O 1
ATOM 5897 C CB . MET A-2 1 307 ? 17.403 -32.436 7.703 1.00 181.01 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 CB 1
ATOM 5898 C CG . MET A-2 1 307 ? 16.921 -31.616 8.896 1.00 183.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 CG 1
ATOM 5899 S SD . MET A-2 1 307 ? 15.141 -31.299 8.781 1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 SD 1
ATOM 5900 C CE . MET A-2 1 307 ? 14.693 -31.272 10.514 1.00 192.83 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2 CE 1
ATOM 5901 N N . LEU A-2 1 308 ? 19.665 -34.259 5.872 1.00 137.48 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 N 1
ATOM 5902 C CA . LEU A-2 1 308 ? 20.358 -34.361 4.588 1.00 134.95 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 CA 1
ATOM 5903 C C . LEU A-2 1 308 ? 20.458 -35.804 4.150 1.00 139.16 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 C 1
ATOM 5904 O O . LEU A-2 1 308 ? 19.999 -36.696 4.856 1.00 143.47 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 O 1
ATOM 5905 C CB . LEU A-2 1 308 ? 21.763 -33.783 4.701 1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 CB 1
ATOM 5906 C CG . LEU A-2 1 308 ? 22.630 -34.389 5.809 1.00 135.68 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 CG 1
ATOM 5907 C CD1 . LEU A-2 1 308 ? 23.365 -35.613 5.312 1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 CD1 1
ATOM 5908 C CD2 . LEU A-2 1 308 ? 23.630 -33.372 6.323 1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2 CD2 1
ATOM 5909 N N . ALA A-2 1 309 ? 21.047 -36.038 2.982 1.00 200.92 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2 N 1
ATOM 5910 C CA . ALA A-2 1 309 ? 21.294 -37.402 2.533 1.00 208.87 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2 CA 1
ATOM 5911 C C . ALA A-2 1 309 ? 22.733 -37.579 2.047 1.00 211.31 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2 C 1
ATOM 5912 O O . ALA A-2 1 309 ? 23.164 -36.900 1.121 1.00 208.75 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2 O 1
ATOM 5913 C CB . ALA A-2 1 309 ? 20.309 -37.781 1.446 1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2 CB 1
ATOM 5914 N N . THR A-2 1 310 ? 23.480 -38.477 2.686 1.00 246.13 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 N 1
ATOM 5915 C CA . THR A-2 1 310 ? 24.828 -38.813 2.233 1.00 249.07 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 CA 1
ATOM 5916 C C . THR A-2 1 310 ? 25.047 -40.320 2.296 1.00 258.11 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 C 1
ATOM 5917 O O . THR A-2 1 310 ? 24.178 -41.066 2.759 1.00 261.95 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 O 1
ATOM 5918 C CB . THR A-2 1 310 ? 25.905 -38.140 3.112 1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 CB 1
ATOM 5919 O OG1 . THR A-2 1 310 ? 25.628 -38.404 4.492 1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 OG1 1
ATOM 5920 C CG2 . THR A-2 1 310 ? 25.949 -36.628 2.884 1.00 392.24 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2 CG2 1
ATOM 5921 N N . ARG A-2 1 311 ? 26.210 -40.765 1.827 1.00 251.07 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 N 1
ATOM 5922 C CA . ARG A-2 1 311 ? 26.631 -42.148 2.005 1.00 260.30 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 CA 1
ATOM 5923 C C . ARG A-2 1 311 ? 28.072 -42.182 2.512 1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 C 1
ATOM 5924 O O . ARG A-2 1 311 ? 29.004 -42.003 1.723 1.00 262.29 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 O 1
ATOM 5925 C CB . ARG A-2 1 311 ? 26.604 -42.796 0.630 1.00 282.75 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 CB 1
ATOM 5926 C CG . ARG A-2 1 311 ? 27.103 -41.804 -0.420 1.00 278.34 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 CG 1
ATOM 5927 C CD . ARG A-2 1 311 ? 27.113 -42.359 -1.815 1.00 285.41 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 CD 1
ATOM 5928 N NE . ARG A-2 1 311 ? 28.019 -43.492 -1.947 1.00 294.26 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 NE 1
ATOM 5929 C CZ . ARG A-2 1 311 ? 28.160 -44.186 -3.068 1.00 302.57 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5930 N NH1 . ARG A-2 1 311 ? 27.450 -43.850 -4.136 1.00 302.71 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5931 N NH2 . ARG A-2 1 311 ? 28.999 -45.212 -3.125 1.00 311.23 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5932 N N . ASN A-2 1 312 ? 28.268 -42.447 3.804 1.00 443.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 N 1
ATOM 5933 C CA . ASN A-2 1 312 ? 29.615 -42.652 4.359 1.00 445.09 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 CA 1
ATOM 5934 C C . ASN A-2 1 312 ? 30.698 -41.804 3.685 1.00 441.57 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 C 1
ATOM 5935 O O . ASN A-2 1 312 ? 31.567 -42.350 3.002 1.00 447.76 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 O 1
ATOM 5936 C CB . ASN A-2 1 312 ? 30.016 -44.136 4.400 1.00 273.19 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 CB 1
ATOM 5937 C CG . ASN A-2 1 312 ? 31.154 -44.413 5.393 1.00 275.54 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 CG 1
ATOM 5938 O OD1 . ASN A-2 1 312 ? 31.685 -43.494 6.021 1.00 269.13 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 OD1 1
ATOM 5939 N ND2 . ASN A-2 1 312 ? 31.517 -45.684 5.547 1.00 285.23 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2 ND2 1
ATOM 5940 N N . PHE A-2 1 313 ? 30.648 -40.485 3.854 1.00 302.00 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 N 1
ATOM 5941 C CA . PHE A-2 1 313 ? 31.631 -39.637 3.182 1.00 298.22 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CA 1
ATOM 5942 C C . PHE A-2 1 313 ? 32.883 -39.395 4.002 1.00 298.73 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 C 1
ATOM 5943 O O . PHE A-2 1 313 ? 32.984 -39.827 5.153 1.00 301.36 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 O 1
ATOM 5944 C CB . PHE A-2 1 313 ? 31.030 -38.299 2.752 1.00 207.82 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CB 1
ATOM 5945 C CG . PHE A-2 1 313 ? 30.118 -38.402 1.565 1.00 208.63 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CG 1
ATOM 5946 C CD1 . PHE A-2 1 313 ? 30.606 -38.745 0.311 1.00 213.40 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CD1 1
ATOM 5947 C CD2 . PHE A-2 1 313 ? 28.772 -38.144 1.699 1.00 205.33 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CD2 1
ATOM 5948 C CE1 . PHE A-2 1 313 ? 29.753 -38.836 -0.781 1.00 215.17 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CE1 1
ATOM 5949 C CE2 . PHE A-2 1 313 ? 27.921 -38.233 0.614 1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CE2 1
ATOM 5950 C CZ . PHE A-2 1 313 ? 28.411 -38.579 -0.626 1.00 211.74 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2 CZ 1
ATOM 5951 N N . SER A-2 1 314 ? 33.826 -38.681 3.399 1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2 N 1
ATOM 5952 C CA . SER A-2 1 314 ? 35.122 -38.493 4.018 1.00 163.68 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2 CA 1
ATOM 5953 C C . SER A-2 1 314 ? 34.874 -37.966 5.414 1.00 163.23 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2 C 1
ATOM 5954 O O . SER A-2 1 314 ? 34.072 -37.055 5.618 1.00 158.90 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2 O 1
ATOM 5955 C CB . SER A-2 1 314 ? 35.999 -37.544 3.196 1.00 301.15 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2 CB 1
ATOM 5956 O OG . SER A-2 1 314 ? 37.291 -37.413 3.766 1.00 305.19 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2 OG 1
ATOM 5957 N N . VAL A-2 1 315 ? 35.533 -38.594 6.378 1.00 287.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 N 1
ATOM 5958 C CA . VAL A-2 1 315 ? 35.369 -38.231 7.771 1.00 288.10 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 CA 1
ATOM 5959 C C . VAL A-2 1 315 ? 35.705 -36.756 7.936 1.00 285.66 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 C 1
ATOM 5960 O O . VAL A-2 1 315 ? 35.282 -36.122 8.899 1.00 284.58 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 O 1
ATOM 5961 C CB . VAL A-2 1 315 ? 36.257 -39.107 8.686 1.00 272.54 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 CB 1
ATOM 5962 C CG1 . VAL A-2 1 315 ? 36.166 -38.647 10.136 1.00 273.72 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 CG1 1
ATOM 5963 C CG2 . VAL A-2 1 315 ? 35.860 -40.575 8.558 1.00 275.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2 CG2 1
ATOM 5964 N N . ARG A-2 1 316 ? 36.447 -36.205 6.979 1.00 126.67 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 N 1
ATOM 5965 C CA . ARG A-2 1 316 ? 36.831 -34.799 7.046 1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 CA 1
ATOM 5966 C C . ARG A-2 1 316 ? 35.648 -33.904 6.712 1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 C 1
ATOM 5967 O O . ARG A-2 1 316 ? 35.618 -32.743 7.102 1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 O 1
ATOM 5968 C CB . ARG A-2 1 316 ? 38.052 -34.494 6.167 1.00 192.88 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 CB 1
ATOM 5969 C CG . ARG A-2 1 316 ? 39.382 -34.750 6.878 1.00 197.41 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 CG 1
ATOM 5970 C CD . ARG A-2 1 316 ? 40.567 -34.705 5.925 1.00 198.36 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 CD 1
ATOM 5971 N NE . ARG A-2 1 316 ? 41.608 -35.657 6.309 1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 NE 1
ATOM 5972 C CZ . ARG A-2 1 316 ? 42.730 -35.855 5.624 1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 CZ 1
ATOM 5973 N NH1 . ARG A-2 1 316 ? 42.962 -35.157 4.519 1.00 202.70 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 NH1 1
ATOM 5974 N NH2 . ARG A-2 1 316 ? 43.621 -36.744 6.044 1.00 210.13 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2 NH2 1
ATOM 5975 N N . LYS A-2 1 317 ? 34.668 -34.453 6.003 1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 N 1
ATOM 5976 C CA . LYS A-2 1 317 ? 33.393 -33.770 5.845 1.00 99.05 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CA 1
ATOM 5977 C C . LYS A-2 1 317 ? 32.619 -33.847 7.150 1.00 97.86 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 C 1
ATOM 5978 O O . LYS A-2 1 317 ? 32.104 -32.858 7.624 1.00 92.66 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 O 1
ATOM 5979 C CB . LYS A-2 1 317 ? 32.572 -34.389 4.727 1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CB 1
ATOM 5980 C CG . LYS A-2 1 317 ? 32.991 -33.962 3.351 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CG 1
ATOM 5981 C CD . LYS A-2 1 317 ? 31.935 -34.413 2.371 1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CD 1
ATOM 5982 C CE . LYS A-2 1 317 ? 32.330 -34.172 0.930 1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CE 1
ATOM 5983 N NZ . LYS A-2 1 317 ? 33.305 -35.197 0.468 1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 NZ 1
ATOM 5984 N N . GLN A-2 1 318 ? 32.548 -35.033 7.740 1.00 149.41 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 N 1
ATOM 5985 C CA . GLN A-2 1 318 ? 31.827 -35.206 8.997 1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 CA 1
ATOM 5986 C C . GLN A-2 1 318 ? 32.404 -34.325 10.104 1.00 153.40 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 C 1
ATOM 5987 O O . GLN A-2 1 318 ? 31.706 -33.967 11.053 1.00 153.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 O 1
ATOM 5988 C CB . GLN A-2 1 318 ? 31.835 -36.680 9.415 1.00 245.28 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 CB 1
ATOM 5989 C CG . GLN A-2 1 318 ? 31.046 -37.590 8.482 1.00 243.60 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 CG 1
ATOM 5990 C CD . GLN A-2 1 318 ? 29.572 -37.239 8.445 1.00 240.23 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 CD 1
ATOM 5991 O OE1 . GLN A-2 1 318 ? 29.092 -36.620 7.495 1.00 236.49 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 OE1 1
ATOM 5992 N NE2 . GLN A-2 1 318 ? 28.844 -37.635 9.483 1.00 241.54 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2 NE2 1
ATOM 5993 N N . GLU A-2 1 319 ? 33.679 -33.979 9.972 1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 N 1
ATOM 5994 C CA . GLU A-2 1 319 ? 34.347 -33.112 10.934 1.00 145.63 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 CA 1
ATOM 5995 C C . GLU A-2 1 319 ? 33.958 -31.651 10.714 1.00 140.93 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 C 1
ATOM 5996 O O . GLU A-2 1 319 ? 33.687 -30.928 11.671 1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 O 1
ATOM 5997 C CB . GLU A-2 1 319 ? 35.864 -33.277 10.837 1.00 209.22 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 CB 1
ATOM 5998 C CG . GLU A-2 1 319 ? 36.635 -32.527 11.903 1.00 210.81 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 CG 1
ATOM 5999 C CD . GLU A-2 1 319 ? 38.133 -32.602 11.697 1.00 212.48 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 CD 1
ATOM 6000 O OE1 . GLU A-2 1 319 ? 38.578 -33.323 10.778 1.00 213.77 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6001 O OE2 . GLU A-2 1 319 ? 38.865 -31.933 12.455 1.00 211.46 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6002 N N . ILE A-2 1 320 ? 33.927 -31.239 9.446 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 N 1
ATOM 6003 C CA . ILE A-2 1 320 ? 33.600 -29.861 9.036 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 CA 1
ATOM 6004 C C . ILE A-2 1 320 ? 32.116 -29.531 9.173 1.00 81.39 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 C 1
ATOM 6005 O O . ILE A-2 1 320 ? 31.738 -28.370 9.218 1.00 78.70 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 O 1
ATOM 6006 C CB . ILE A-2 1 320 ? 33.967 -29.634 7.573 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 CB 1
ATOM 6007 C CG1 . ILE A-2 1 320 ? 33.851 -28.170 7.198 1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6008 C CG2 . ILE A-2 1 320 ? 33.032 -30.408 6.681 1.00 109.10 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6009 C CD1 . ILE A-2 1 320 ? 34.023 -27.965 5.724 1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6010 N N . ILE A-2 1 321 ? 31.277 -30.553 9.175 1.00 82.68 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 N 1
ATOM 6011 C CA . ILE A-2 1 321 ? 29.907 -30.380 9.592 1.00 80.85 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 CA 1
ATOM 6012 C C . ILE A-2 1 321 ? 29.900 -30.089 11.090 1.00 80.84 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 C 1
ATOM 6013 O O . ILE A-2 1 321 ? 29.317 -29.106 11.523 1.00 78.21 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 O 1
ATOM 6014 C CB . ILE A-2 1 321 ? 29.065 -31.658 9.331 1.00 91.05 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 CB 1
ATOM 6015 C CG1 . ILE A-2 1 321 ? 28.764 -31.814 7.833 1.00 86.75 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6016 C CG2 . ILE A-2 1 321 ? 27.787 -31.620 10.147 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6017 C CD1 . ILE A-2 1 321 ? 28.421 -33.263 7.454 1.00 90.73 ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6018 N N . LYS A-2 1 322 ? 30.532 -30.954 11.881 1.00 147.26 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 N 1
ATOM 6019 C CA . LYS A-2 1 322 ? 30.517 -30.801 13.337 1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CA 1
ATOM 6020 C C . LYS A-2 1 322 ? 30.905 -29.393 13.765 1.00 151.55 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 C 1
ATOM 6021 O O . LYS A-2 1 322 ? 30.362 -28.857 14.732 1.00 154.53 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 O 1
ATOM 6022 C CB . LYS A-2 1 322 ? 31.467 -31.803 13.993 1.00 139.83 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CB 1
ATOM 6023 C CG . LYS A-2 1 322 ? 31.572 -31.663 15.514 1.00 143.03 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CG 1
ATOM 6024 C CD . LYS A-2 1 322 ? 30.240 -31.943 16.189 1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CD 1
ATOM 6025 C CE . LYS A-2 1 322 ? 30.386 -32.094 17.699 1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 CE 1
ATOM 6026 N NZ . LYS A-2 1 322 ? 30.187 -30.803 18.409 1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2 NZ 1
ATOM 6027 N N . VAL A-2 1 323 ? 31.856 -28.818 13.033 1.00 80.87 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 N 1
ATOM 6028 C CA . VAL A-2 1 323 ? 32.351 -27.454 13.246 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 CA 1
ATOM 6029 C C . VAL A-2 1 323 ? 31.306 -26.358 12.943 1.00 73.40 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 C 1
ATOM 6030 O O . VAL A-2 1 323 ? 30.977 -25.532 13.806 1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 O 1
ATOM 6031 C CB . VAL A-2 1 323 ? 33.612 -27.210 12.376 1.00 82.44 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 CB 1
ATOM 6032 C CG1 . VAL A-2 1 323 ? 34.198 -25.842 12.639 1.00 77.04 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 CG1 1
ATOM 6033 C CG2 . VAL A-2 1 323 ? 34.646 -28.295 12.632 1.00 87.07 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2 CG2 1
ATOM 6034 N N . THR A-2 1 324 ? 30.774 -26.380 11.721 1.00 86.54 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 N 1
ATOM 6035 C CA . THR A-2 1 324 ? 29.738 -25.450 11.309 1.00 82.35 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 CA 1
ATOM 6036 C C . THR A-2 1 324 ? 28.760 -25.438 12.477 1.00 87.52 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 C 1
ATOM 6037 O O . THR A-2 1 324 ? 28.361 -24.380 12.966 1.00 86.27 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 O 1
ATOM 6038 C CB . THR A-2 1 324 ? 29.031 -25.940 9.996 1.00 66.92 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 CB 1
ATOM 6039 O OG1 . THR A-2 1 324 ? 29.985 -26.100 8.939 1.00 67.27 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 OG1 1
ATOM 6040 C CG2 . THR A-2 1 324 ? 28.003 -24.953 9.534 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2 CG2 1
ATOM 6041 N N . GLU A-2 1 325 ? 28.447 -26.637 12.959 1.00 71.67 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 N 1
ATOM 6042 C CA . GLU A-2 1 325 ? 27.501 -26.861 14.051 1.00 73.38 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CA 1
ATOM 6043 C C . GLU A-2 1 325 ? 27.944 -26.212 15.359 1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 C 1
ATOM 6044 O O . GLU A-2 1 325 ? 27.171 -25.526 16.016 1.00 73.98 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 O 1
ATOM 6045 C CB . GLU A-2 1 325 ? 27.295 -28.370 14.252 1.00 162.95 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CB 1
ATOM 6046 C CG . GLU A-2 1 325 ? 26.113 -28.745 15.131 1.00 166.89 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CG 1
ATOM 6047 C CD . GLU A-2 1 325 ? 26.430 -28.661 16.612 1.00 172.43 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 CD 1
ATOM 6048 O OE1 . GLU A-2 1 325 ? 27.532 -29.094 17.013 1.00 173.82 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6049 O OE2 . GLU A-2 1 325 ? 25.575 -28.164 17.376 1.00 175.10 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6050 N N . GLN A-2 1 326 ? 29.193 -26.441 15.735 1.00 76.49 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 N 1
ATOM 6051 C CA . GLN A-2 1 326 ? 29.737 -25.889 16.965 1.00 78.36 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 CA 1
ATOM 6052 C C . GLN A-2 1 326 ? 29.615 -24.368 16.974 1.00 75.46 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 C 1
ATOM 6053 O O . GLN A-2 1 326 ? 29.419 -23.761 18.029 1.00 77.01 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 O 1
ATOM 6054 C CB . GLN A-2 1 326 ? 31.204 -26.302 17.129 1.00 161.48 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 CB 1
ATOM 6055 C CG . GLN A-2 1 326 ? 31.452 -27.802 17.305 1.00 165.79 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 CG 1
ATOM 6056 C CD . GLN A-2 1 326 ? 32.932 -28.133 17.413 1.00 164.73 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 CD 1
ATOM 6057 O OE1 . GLN A-2 1 326 ? 33.331 -29.293 17.306 1.00 164.77 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 OE1 1
ATOM 6058 N NE2 . GLN A-2 1 326 ? 33.751 -27.109 17.625 1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2 NE2 1
ATOM 6059 N N . LEU A-2 1 327 ? 29.733 -23.768 15.789 1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 N 1
ATOM 6060 C CA . LEU A-2 1 327 ? 29.673 -22.314 15.620 1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CA 1
ATOM 6061 C C . LEU A-2 1 327 ? 28.268 -21.758 15.830 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 C 1
ATOM 6062 O O . LEU A-2 1 327 ? 28.062 -20.766 16.534 1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 O 1
ATOM 6063 C CB . LEU A-2 1 327 ? 30.152 -21.931 14.218 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CB 1
ATOM 6064 C CG . LEU A-2 1 327 ? 30.148 -20.440 13.868 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CG 1
ATOM 6065 C CD1 . LEU A-2 1 327 ? 31.351 -19.726 14.466 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6066 C CD2 . LEU A-2 1 327 ? 30.143 -20.285 12.375 1.00 67.59 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6067 N N . ILE A-2 1 328 ? 27.303 -22.397 15.194 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 N 1
ATOM 6068 C CA . ILE A-2 1 328 ? 25.923 -21.971 15.293 1.00 66.54 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 CA 1
ATOM 6069 C C . ILE A-2 1 328 ? 25.383 -22.153 16.710 1.00 69.99 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 C 1
ATOM 6070 O O . ILE A-2 1 328 ? 24.450 -21.467 17.116 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 O 1
ATOM 6071 C CB . ILE A-2 1 328 ? 25.066 -22.714 14.256 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 CB 1
ATOM 6072 C CG1 . ILE A-2 1 328 ? 25.413 -22.215 12.847 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6073 C CG2 . ILE A-2 1 328 ? 23.595 -22.533 14.544 1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6074 C CD1 . ILE A-2 1 328 ? 25.110 -23.205 11.754 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6075 N N . GLU A-2 1 329 ? 25.986 -23.071 17.462 1.00 93.04 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 N 1
ATOM 6076 C CA . GLU A-2 1 329 ? 25.640 -23.294 18.867 1.00 98.68 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 CA 1
ATOM 6077 C C . GLU A-2 1 329 ? 26.105 -22.106 19.714 1.00 93.31 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 C 1
ATOM 6078 O O . GLU A-2 1 329 ? 25.389 -21.645 20.612 1.00 94.90 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 O 1
ATOM 6079 C CB . GLU A-2 1 329 ? 26.284 -24.597 19.360 1.00 170.16 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 CB 1
ATOM 6080 C CG . GLU A-2 1 329 ? 25.865 -25.068 20.747 1.00 174.90 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 CG 1
ATOM 6081 C CD . GLU A-2 1 329 ? 26.684 -26.262 21.218 1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 CD 1
ATOM 6082 O OE1 . GLU A-2 1 329 ? 27.491 -26.786 20.421 1.00 174.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6083 O OE2 . GLU A-2 1 329 ? 26.531 -26.677 22.385 1.00 178.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6084 N N . ALA A-2 1 330 ? 27.304 -21.615 19.414 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 N 1
ATOM 6085 C CA . ALA A-2 1 330 ? 27.873 -20.456 20.101 1.00 97.75 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CA 1
ATOM 6086 C C . ALA A-2 1 330 ? 27.025 -19.230 19.842 1.00 94.00 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 C 1
ATOM 6087 O O . ALA A-2 1 330 ? 26.735 -18.458 20.754 1.00 93.52 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 O 1
ATOM 6088 C CB . ALA A-2 1 330 ? 29.296 -20.208 19.637 1.00 240.76 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2 CB 1
ATOM 6089 N N . ILE A-2 1 331 ? 26.634 -19.058 18.585 1.00 170.50 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 N 1
ATOM 6090 C CA . ILE A-2 1 331 ? 25.762 -17.960 18.193 1.00 166.70 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 CA 1
ATOM 6091 C C . ILE A-2 1 331 ? 24.502 -17.877 19.064 1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 C 1
ATOM 6092 O O . ILE A-2 1 331 ? 24.285 -16.888 19.768 1.00 170.48 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 O 1
ATOM 6093 C CB . ILE A-2 1 331 ? 25.376 -18.062 16.708 1.00 75.41 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 CB 1
ATOM 6094 C CG1 . ILE A-2 1 331 ? 26.609 -17.830 15.825 1.00 66.85 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6095 C CG2 . ILE A-2 1 331 ? 24.238 -17.096 16.388 1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6096 C CD1 . ILE A-2 1 331 ? 26.307 -17.661 14.344 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6097 N N . SER A-2 1 332 ? 23.674 -18.914 19.008 1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 N 1
ATOM 6098 C CA . SER A-2 1 332 ? 22.451 -18.962 19.804 1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 CA 1
ATOM 6099 C C . SER A-2 1 332 ? 22.637 -18.801 21.325 1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 C 1
ATOM 6100 O O . SER A-2 1 332 ? 21.816 -18.156 21.975 1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 O 1
ATOM 6101 C CB . SER A-2 1 332 ? 21.658 -20.236 19.491 1.00 220.80 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 CB 1
ATOM 6102 O OG . SER A-2 1 332 ? 22.495 -21.377 19.479 1.00 223.21 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2 OG 1
ATOM 6103 N N . ASN A-2 1 333 ? 23.694 -19.389 21.889 1.00 154.28 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 N 1
ATOM 6104 C CA . ASN A-2 1 333 ? 23.881 -19.397 23.345 1.00 154.70 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 CA 1
ATOM 6105 C C . ASN A-2 1 333 ? 24.352 -18.041 23.869 1.00 148.08 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 C 1
ATOM 6106 O O . ASN A-2 1 333 ? 24.189 -17.726 25.054 1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 O 1
ATOM 6107 C CB . ASN A-2 1 333 ? 24.881 -20.489 23.772 1.00 166.32 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 CB 1
ATOM 6108 C CG . ASN A-2 1 333 ? 24.207 -21.794 24.192 1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 CG 1
ATOM 6109 O OD1 . ASN A-2 1 333 ? 23.751 -21.940 25.330 1.00 176.40 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 OD1 1
ATOM 6110 N ND2 . ASN A-2 1 333 ? 24.183 -22.762 23.283 1.00 177.05 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2 ND2 1
ATOM 6111 N N . GLY A-2 1 334 ? 24.940 -17.251 22.971 1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2 N 1
ATOM 6112 C CA . GLY A-2 1 334 ? 25.487 -15.948 23.304 1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2 CA 1
ATOM 6113 C C . GLY A-2 1 334 ? 26.943 -16.059 23.696 1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2 C 1
ATOM 6114 O O . GLY A-2 1 334 ? 27.504 -15.153 24.319 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2 O 1
ATOM 6115 N N . ASP A-2 1 335 ? 27.578 -17.150 23.267 1.00 148.49 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 N 1
ATOM 6116 C CA . ASP A-2 1 335 ? 28.916 -17.470 23.741 1.00 147.75 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 CA 1
ATOM 6117 C C . ASP A-2 1 335 ? 29.839 -16.795 22.757 1.00 140.65 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 C 1
ATOM 6118 O O . ASP A-2 1 335 ? 29.954 -17.203 21.597 1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 O 1
ATOM 6119 C CB . ASP A-2 1 335 ? 29.143 -18.986 23.725 1.00 198.59 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 CB 1
ATOM 6120 C CG . ASP A-2 1 335 ? 30.369 -19.419 24.534 1.00 199.42 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 CG 1
ATOM 6121 O OD1 . ASP A-2 1 335 ? 30.334 -20.525 25.121 1.00 204.66 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 OD1 1
ATOM 6122 O OD2 . ASP A-2 1 335 ? 31.367 -18.670 24.578 1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2 OD2 1
ATOM 6123 N N . PHE A-2 1 336 ? 30.448 -15.713 23.225 1.00 161.60 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 N 1
ATOM 6124 C CA . PHE A-2 1 336 ? 31.379 -14.938 22.429 1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CA 1
ATOM 6125 C C . PHE A-2 1 336 ? 32.812 -15.466 22.462 1.00 154.47 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 C 1
ATOM 6126 O O . PHE A-2 1 336 ? 33.490 -15.493 21.439 1.00 150.32 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 O 1
ATOM 6127 C CB . PHE A-2 1 336 ? 31.329 -13.477 22.848 1.00 94.49 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CB 1
ATOM 6128 C CG . PHE A-2 1 336 ? 31.931 -12.559 21.849 1.00 92.19 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CG 1
ATOM 6129 C CD1 . PHE A-2 1 336 ? 31.489 -12.559 20.537 1.00 86.58 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CD1 1
ATOM 6130 C CD2 . PHE A-2 1 336 ? 32.945 -11.700 22.209 1.00 96.12 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CD2 1
ATOM 6131 C CE1 . PHE A-2 1 336 ? 32.049 -11.714 19.600 1.00 84.84 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CE1 1
ATOM 6132 C CE2 . PHE A-2 1 336 ? 33.507 -10.846 21.276 1.00 94.43 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CE2 1
ATOM 6133 C CZ . PHE A-2 1 336 ? 33.057 -10.856 19.968 1.00 88.72 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2 CZ 1
ATOM 6134 N N . GLU A-2 1 337 ? 33.269 -15.876 23.639 1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 N 1
ATOM 6135 C CA . GLU A-2 1 337 ? 34.603 -16.440 23.770 1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 CA 1
ATOM 6136 C C . GLU A-2 1 337 ? 34.797 -17.478 22.679 1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 C 1
ATOM 6137 O O . GLU A-2 1 337 ? 35.785 -17.452 21.942 1.00 120.70 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 O 1
ATOM 6138 C CB . GLU A-2 1 337 ? 34.770 -17.101 25.143 1.00 143.04 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 CB 1
ATOM 6139 C CG . GLU A-2 1 337 ? 34.933 -16.135 26.310 1.00 148.62 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 CG 1
ATOM 6140 C CD . GLU A-2 1 337 ? 33.860 -15.065 26.342 1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 CD 1
ATOM 6141 O OE1 . GLU A-2 1 337 ? 34.215 -13.868 26.357 1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6142 O OE2 . GLU A-2 1 337 ? 32.662 -15.418 26.353 1.00 147.45 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6143 N N . SER A-2 1 338 ? 33.827 -18.381 22.579 1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 N 1
ATOM 6144 C CA . SER A-2 1 338 ? 33.866 -19.471 21.619 1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 CA 1
ATOM 6145 C C . SER A-2 1 338 ? 33.700 -18.962 20.193 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 C 1
ATOM 6146 O O . SER A-2 1 338 ? 34.134 -19.601 19.231 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 O 1
ATOM 6147 C CB . SER A-2 1 338 ? 32.759 -20.472 21.939 1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 CB 1
ATOM 6148 O OG . SER A-2 1 338 ? 31.494 -19.833 21.931 1.00 177.93 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 OG 1
ATOM 6149 N N . TYR A-2 1 339 ? 33.065 -17.808 20.050 1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 N 1
ATOM 6150 C CA . TYR A-2 1 339 ? 32.838 -17.283 18.720 1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CA 1
ATOM 6151 C C . TYR A-2 1 339 ? 34.121 -16.738 18.099 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 C 1
ATOM 6152 O O . TYR A-2 1 339 ? 34.364 -16.943 16.918 1.00 97.56 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 O 1
ATOM 6153 C CB . TYR A-2 1 339 ? 31.738 -16.230 18.719 1.00 99.72 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CB 1
ATOM 6154 C CG . TYR A-2 1 339 ? 31.344 -15.864 17.320 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CG 1
ATOM 6155 C CD1 . TYR A-2 1 339 ? 30.661 -16.766 16.517 1.00 96.85 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CD1 1
ATOM 6156 C CD2 . TYR A-2 1 339 ? 31.683 -14.634 16.781 1.00 89.31 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CD2 1
ATOM 6157 C CE1 . TYR A-2 1 339 ? 30.306 -16.442 15.209 1.00 91.74 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CE1 1
ATOM 6158 C CE2 . TYR A-2 1 339 ? 31.335 -14.300 15.474 1.00 85.23 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CE2 1
ATOM 6159 C CZ . TYR A-2 1 339 ? 30.648 -15.208 14.694 1.00 85.79 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 CZ 1
ATOM 6160 O OH . TYR A-2 1 339 ? 30.298 -14.889 13.401 1.00 81.23 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2 OH 1
ATOM 6161 N N . THR A-2 1 340 ? 34.942 -16.068 18.903 1.00 95.97 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 N 1
ATOM 6162 C CA . THR A-2 1 340 ? 36.225 -15.519 18.459 1.00 94.64 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 CA 1
ATOM 6163 C C . THR A-2 1 340 ? 37.259 -16.599 18.146 1.00 95.12 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 C 1
ATOM 6164 O O . THR A-2 1 340 ? 38.085 -16.433 17.248 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 O 1
ATOM 6165 C CB . THR A-2 1 340 ? 36.817 -14.579 19.525 1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 CB 1
ATOM 6166 O OG1 . THR A-2 1 340 ? 36.933 -15.268 20.782 1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 OG1 1
ATOM 6167 C CG2 . THR A-2 1 340 ? 35.932 -13.364 19.697 1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2 CG2 1
ATOM 6168 N N . LYS A-2 1 341 ? 37.216 -17.690 18.909 1.00 126.72 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 N 1
ATOM 6169 C CA . LYS A-2 1 341 ? 38.081 -18.842 18.681 1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CA 1
ATOM 6170 C C . LYS A-2 1 341 ? 37.877 -19.413 17.276 1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 C 1
ATOM 6171 O O . LYS A-2 1 341 ? 38.846 -19.658 16.565 1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 O 1
ATOM 6172 C CB . LYS A-2 1 341 ? 37.832 -19.931 19.739 1.00 89.77 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CB 1
ATOM 6173 C CG . LYS A-2 1 341 ? 38.750 -21.161 19.624 1.00 92.19 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CG 1
ATOM 6174 C CD . LYS A-2 1 341 ? 38.432 -22.242 20.672 1.00 95.84 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CD 1
ATOM 6175 C CE . LYS A-2 1 341 ? 39.267 -23.520 20.459 1.00 98.57 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CE 1
ATOM 6176 N NZ . LYS A-2 1 341 ? 40.402 -23.711 21.426 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 NZ 1
ATOM 6177 N N . MET A-2 1 342 ? 36.623 -19.614 16.874 1.00 89.14 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 N 1
ATOM 6178 C CA . MET A-2 1 342 ? 36.314 -20.259 15.594 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 CA 1
ATOM 6179 C C . MET A-2 1 342 ? 36.351 -19.304 14.412 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 C 1
ATOM 6180 O O . MET A-2 1 342 ? 36.236 -19.718 13.266 1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 O 1
ATOM 6181 C CB . MET A-2 1 342 ? 34.951 -20.945 15.648 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 CB 1
ATOM 6182 C CG . MET A-2 1 342 ? 34.913 -22.145 16.547 1.00 97.72 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 CG 1
ATOM 6183 S SD . MET A-2 1 342 ? 33.299 -22.895 16.455 1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 SD 1
ATOM 6184 C CE . MET A-2 1 342 ? 33.269 -23.402 14.742 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2 CE 1
ATOM 6185 N N . CYS A-2 1 343 ? 36.520 -18.022 14.692 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2 N 1
ATOM 6186 C CA . CYS A-2 1 343 ? 36.530 -17.025 13.636 1.00 83.01 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2 CA 1
ATOM 6187 C C . CYS A-2 1 343 ? 37.881 -16.324 13.492 1.00 84.55 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2 C 1
ATOM 6188 O O . CYS A-2 1 343 ? 38.534 -15.975 14.478 1.00 88.13 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2 O 1
ATOM 6189 C CB . CYS A-2 1 343 ? 35.437 -15.985 13.875 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2 CB 1
ATOM 6190 S SG . CYS A-2 1 343 ? 33.762 -16.624 13.797 1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2 SG 1
ATOM 6191 N N . ASP A-2 1 344 ? 38.281 -16.112 12.244 1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 N 1
ATOM 6192 C CA . ASP A-2 1 344 ? 39.502 -15.388 11.926 1.00 77.68 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 CA 1
ATOM 6193 C C . ASP A-2 1 344 ? 39.355 -13.951 12.390 1.00 78.95 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 C 1
ATOM 6194 O O . ASP A-2 1 344 ? 38.323 -13.317 12.174 1.00 76.99 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 O 1
ATOM 6195 C CB . ASP A-2 1 344 ? 39.779 -15.435 10.414 1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 CB 1
ATOM 6196 C CG . ASP A-2 1 344 ? 41.164 -14.920 10.047 1.00 123.24 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 CG 1
ATOM 6197 O OD1 . ASP A-2 1 344 ? 42.149 -15.680 10.166 1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 OD1 1
ATOM 6198 O OD2 . ASP A-2 1 344 ? 41.269 -13.753 9.624 1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2 OD2 1
ATOM 6199 N N . PRO A-2 1 345 ? 40.385 -13.439 13.060 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 N 1
ATOM 6200 C CA . PRO A-2 1 345 ? 40.413 -12.029 13.452 1.00 79.56 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 CA 1
ATOM 6201 C C . PRO A-2 1 345 ? 40.309 -11.111 12.240 1.00 77.48 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 C 1
ATOM 6202 O O . PRO A-2 1 345 ? 40.084 -9.911 12.396 1.00 78.87 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 O 1
ATOM 6203 C CB . PRO A-2 1 345 ? 41.762 -11.900 14.157 1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 CB 1
ATOM 6204 C CG . PRO A-2 1 345 ? 41.951 -13.263 14.777 1.00 137.21 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 CG 1
ATOM 6205 C CD . PRO A-2 1 345 ? 41.450 -14.213 13.718 1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2 CD 1
ATOM 6206 N N . GLY A-2 1 346 ? 40.496 -11.677 11.049 1.00 74.84 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2 N 1
ATOM 6207 C CA . GLY A-2 1 346 ? 40.340 -10.949 9.801 1.00 72.88 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2 CA 1
ATOM 6208 C C . GLY A-2 1 346 ? 39.129 -11.367 8.984 1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2 C 1
ATOM 6209 O O . GLY A-2 1 346 ? 39.070 -11.090 7.800 1.00 78.61 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2 O 1
ATOM 6210 N N . MET A-2 1 347 ? 38.189 -12.073 9.604 1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 N 1
ATOM 6211 C CA . MET A-2 1 347 ? 36.935 -12.513 8.967 1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 CA 1
ATOM 6212 C C . MET A-2 1 347 ? 36.101 -11.421 8.270 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 C 1
ATOM 6213 O O . MET A-2 1 347 ? 35.976 -10.308 8.764 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 O 1
ATOM 6214 C CB . MET A-2 1 347 ? 36.071 -13.223 10.012 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 CB 1
ATOM 6215 C CG . MET A-2 1 347 ? 34.594 -12.955 9.906 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 CG 1
ATOM 6216 S SD . MET A-2 1 347 ? 33.713 -14.507 9.769 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 SD 1
ATOM 6217 C CE . MET A-2 1 347 ? 34.721 -15.447 10.881 1.00 61.63 ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2 CE 1
ATOM 6218 N N . THR A-2 1 348 ? 35.528 -11.739 7.117 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 N 1
ATOM 6219 C CA . THR A-2 1 348 ? 34.653 -10.783 6.441 1.00 72.04 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 CA 1
ATOM 6220 C C . THR A-2 1 348 ? 33.218 -11.303 6.238 1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 C 1
ATOM 6221 O O . THR A-2 1 348 ? 32.995 -12.400 5.693 1.00 67.31 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 O 1
ATOM 6222 C CB . THR A-2 1 348 ? 35.274 -10.279 5.111 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 CB 1
ATOM 6223 O OG1 . THR A-2 1 348 ? 35.190 -11.289 4.103 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 OG1 1
ATOM 6224 C CG2 . THR A-2 1 348 ? 36.719 -9.938 5.327 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2 CG2 1
ATOM 6225 N N . ALA A-2 1 349 ? 32.245 -10.514 6.691 1.00 90.55 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2 N 1
ATOM 6226 C CA . ALA A-2 1 349 ? 30.861 -10.902 6.496 1.00 88.97 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2 CA 1
ATOM 6227 C C . ALA A-2 1 349 ? 30.242 -10.193 5.305 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2 C 1
ATOM 6228 O O . ALA A-2 1 349 ? 30.761 -9.213 4.793 1.00 88.93 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2 O 1
ATOM 6229 C CB . ALA A-2 1 349 ? 30.051 -10.587 7.757 1.00 225.39 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2 CB 1
ATOM 6230 N N . PHE A-2 1 350 ? 29.091 -10.689 4.907 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 N 1
ATOM 6231 C CA . PHE A-2 1 350 ? 28.210 -10.001 4.012 1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CA 1
ATOM 6232 C C . PHE A-2 1 350 ? 26.872 -10.303 4.678 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 C 1
ATOM 6233 O O . PHE A-2 1 350 ? 26.421 -11.449 4.635 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 O 1
ATOM 6234 C CB . PHE A-2 1 350 ? 28.276 -10.684 2.639 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CB 1
ATOM 6235 C CG . PHE A-2 1 350 ? 28.816 -9.822 1.543 1.00 67.16 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CG 1
ATOM 6236 C CD1 . PHE A-2 1 350 ? 29.270 -10.379 0.365 1.00 66.79 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CD1 1
ATOM 6237 C CD2 . PHE A-2 1 350 ? 28.844 -8.459 1.681 1.00 69.86 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CD2 1
ATOM 6238 C CE1 . PHE A-2 1 350 ? 29.753 -9.592 -0.646 1.00 68.88 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CE1 1
ATOM 6239 C CE2 . PHE A-2 1 350 ? 29.329 -7.665 0.674 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CE2 1
ATOM 6240 C CZ . PHE A-2 1 350 ? 29.787 -8.234 -0.494 1.00 71.58 ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2 CZ 1
ATOM 6241 N N . GLU A-2 1 351 ? 26.199 -9.325 5.269 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 N 1
ATOM 6242 C CA . GLU A-2 1 351 ? 24.949 -9.684 5.932 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 CA 1
ATOM 6243 C C . GLU A-2 1 351 ? 23.859 -8.637 5.960 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 C 1
ATOM 6244 O O . GLU A-2 1 351 ? 24.139 -7.442 5.983 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 O 1
ATOM 6245 C CB . GLU A-2 1 351 ? 25.209 -10.205 7.343 1.00 77.25 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 CB 1
ATOM 6246 C CG . GLU A-2 1 351 ? 25.953 -9.254 8.257 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 CG 1
ATOM 6247 C CD . GLU A-2 1 351 ? 26.324 -9.923 9.564 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 CD 1
ATOM 6248 O OE1 . GLU A-2 1 351 ? 25.861 -9.461 10.633 1.00 83.26 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6249 O OE2 . GLU A-2 1 351 ? 27.073 -10.924 9.512 1.00 78.48 ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6250 N N . PRO A-2 1 352 ? 22.602 -9.098 6.018 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 N 1
ATOM 6251 C CA . PRO A-2 1 352 ? 21.444 -8.208 6.025 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CA 1
ATOM 6252 C C . PRO A-2 1 352 ? 21.605 -7.031 6.982 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 C 1
ATOM 6253 O O . PRO A-2 1 352 ? 21.159 -5.940 6.640 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 O 1
ATOM 6254 C CB . PRO A-2 1 352 ? 20.327 -9.125 6.504 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CB 1
ATOM 6255 C CG . PRO A-2 1 352 ? 20.707 -10.445 5.953 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CG 1
ATOM 6256 C CD . PRO A-2 1 352 ? 22.198 -10.515 5.980 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CD 1
ATOM 6257 N N . GLU A-2 1 353 ? 22.212 -7.250 8.148 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 N 1
ATOM 6258 C CA . GLU A-2 1 353 ? 22.475 -6.162 9.087 1.00 128.74 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CA 1
ATOM 6259 C C . GLU A-2 1 353 ? 23.577 -5.253 8.538 1.00 127.96 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 C 1
ATOM 6260 O O . GLU A-2 1 353 ? 23.755 -4.133 9.014 1.00 130.38 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 O 1
ATOM 6261 C CB . GLU A-2 1 353 ? 22.866 -6.691 10.476 1.00 65.86 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CB 1
ATOM 6262 C CG . GLU A-2 1 353 ? 21.847 -7.594 11.142 1.00 65.91 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CG 1
ATOM 6263 C CD . GLU A-2 1 353 ? 21.830 -8.981 10.552 1.00 61.89 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CD 1
ATOM 6264 O OE1 . GLU A-2 1 353 ? 22.298 -9.137 9.411 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6265 O OE2 . GLU A-2 1 353 ? 21.352 -9.921 11.223 1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6266 N N . ALA A-2 1 354 ? 24.308 -5.737 7.532 1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 N 1
ATOM 6267 C CA . ALA A-2 1 354 ? 25.407 -4.976 6.935 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 CA 1
ATOM 6268 C C . ALA A-2 1 354 ? 24.837 -3.892 6.053 1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 C 1
ATOM 6269 O O . ALA A-2 1 354 ? 25.534 -2.969 5.661 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 O 1
ATOM 6270 C CB . ALA A-2 1 354 ? 26.332 -5.891 6.127 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 CB 1
ATOM 6271 N N . LEU A-2 1 355 ? 23.556 -4.021 5.742 1.00 80.12 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 N 1
ATOM 6272 C CA . LEU A-2 1 355 ? 22.888 -3.117 4.821 1.00 84.70 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CA 1
ATOM 6273 C C . LEU A-2 1 355 ? 23.562 -3.047 3.445 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 C 1
ATOM 6274 O O . LEU A-2 1 355 ? 23.579 -1.994 2.804 1.00 87.52 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 O 1
ATOM 6275 C CB . LEU A-2 1 355 ? 22.740 -1.734 5.448 1.00 70.68 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CB 1
ATOM 6276 C CG . LEU A-2 1 355 ? 21.870 -1.756 6.709 1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CG 1
ATOM 6277 C CD1 . LEU A-2 1 355 ? 21.890 -0.430 7.417 1.00 79.16 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6278 C CD2 . LEU A-2 1 355 ? 20.439 -2.129 6.366 1.00 72.65 ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6279 N N . GLY A-2 1 356 ? 24.101 -4.182 2.996 1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 N 1
ATOM 6280 C CA . GLY A-2 1 356 ? 24.680 -4.306 1.669 1.00 75.63 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 CA 1
ATOM 6281 C C . GLY A-2 1 356 ? 26.182 -4.081 1.573 1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 C 1
ATOM 6282 O O . GLY A-2 1 356 ? 26.724 -3.991 0.474 1.00 69.94 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 O 1
ATOM 6283 N N . ASN A-2 1 357 ? 26.867 -4.013 2.711 1.00 97.95 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 N 1
ATOM 6284 C CA . ASN A-2 1 357 ? 28.297 -3.710 2.718 1.00 96.41 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 CA 1
ATOM 6285 C C . ASN A-2 1 357 ? 29.074 -4.927 3.201 1.00 93.16 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 C 1
ATOM 6286 O O . ASN A-2 1 357 ? 28.517 -5.769 3.904 1.00 90.79 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 O 1
ATOM 6287 C CB . ASN A-2 1 357 ? 28.611 -2.510 3.631 1.00 81.13 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 CB 1
ATOM 6288 C CG . ASN A-2 1 357 ? 27.926 -1.227 3.192 1.00 86.94 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 CG 1
ATOM 6289 O OD1 . ASN A-2 1 357 ? 28.379 -0.547 2.272 1.00 88.24 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 OD1 1
ATOM 6290 N ND2 . ASN A-2 1 357 ? 26.837 -0.878 3.868 1.00 90.98 ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2 ND2 1
ATOM 6291 N N . LEU A-2 1 358 ? 30.346 -5.025 2.809 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 N 1
ATOM 6292 C CA . LEU A-2 1 358 ? 31.262 -6.062 3.314 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 CA 1
ATOM 6293 C C . LEU A-2 1 358 ? 31.978 -5.577 4.589 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 C 1
ATOM 6294 O O . LEU A-2 1 358 ? 32.463 -4.467 4.601 1.00 63.61 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 O 1
ATOM 6295 C CB . LEU A-2 1 358 ? 32.303 -6.402 2.236 1.00 96.69 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 CB 1
ATOM 6296 C CG . LEU A-2 1 358 ? 33.164 -7.657 2.457 1.00 94.95 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 CG 1
ATOM 6297 C CD1 . LEU A-2 1 358 ? 32.364 -8.912 2.174 1.00 91.72 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6298 C CD2 . LEU A-2 1 358 ? 34.420 -7.663 1.611 1.00 96.82 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6299 N N . VAL A-2 1 359 ? 32.071 -6.391 5.644 1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 N 1
ATOM 6300 C CA . VAL A-2 1 359 ? 32.650 -5.940 6.925 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 CA 1
ATOM 6301 C C . VAL A-2 1 359 ? 33.885 -6.750 7.441 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 C 1
ATOM 6302 O O . VAL A-2 1 359 ? 34.025 -7.927 7.088 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 O 1
ATOM 6303 C CB . VAL A-2 1 359 ? 31.582 -6.009 8.019 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 CB 1
ATOM 6304 C CG1 . VAL A-2 1 359 ? 30.258 -5.498 7.499 1.00 75.66 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 CG1 1
ATOM 6305 C CG2 . VAL A-2 1 359 ? 31.431 -7.437 8.482 1.00 73.15 ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2 CG2 1
ATOM 6306 N N . GLU A-2 1 360 ? 34.757 -6.138 8.277 1.00 80.70 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 N 1
ATOM 6307 C CA . GLU A-2 1 360 ? 35.777 -6.895 9.073 1.00 81.35 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 CA 1
ATOM 6308 C C . GLU A-2 1 360 ? 35.168 -7.517 10.359 1.00 80.99 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 C 1
ATOM 6309 O O . GLU A-2 1 360 ? 34.640 -6.809 11.217 1.00 83.28 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 O 1
ATOM 6310 C CB . GLU A-2 1 360 ? 37.052 -6.084 9.435 1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 CB 1
ATOM 6311 C CG . GLU A-2 1 360 ? 37.142 -4.592 9.030 1.00 346.92 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 CG 1
ATOM 6312 C CD . GLU A-2 1 360 ? 37.828 -3.736 10.107 1.00 352.96 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 CD 1
ATOM 6313 O OE1 . GLU A-2 1 360 ? 37.729 -4.122 11.288 1.00 354.74 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6314 O OE2 . GLU A-2 1 360 ? 38.461 -2.696 9.796 1.00 356.39 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6315 N N . GLY A-2 1 361 ? 35.253 -8.842 10.478 1.00 239.15 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2 N 1
ATOM 6316 C CA . GLY A-2 1 361 ? 34.461 -9.626 11.422 1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2 CA 1
ATOM 6317 C C . GLY A-2 1 361 ? 34.403 -9.254 12.890 1.00 242.94 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2 C 1
ATOM 6318 O O . GLY A-2 1 361 ? 33.355 -9.332 13.529 1.00 243.30 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2 O 1
ATOM 6319 N N . LEU A-2 1 362 ? 35.536 -8.839 13.423 1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 N 1
ATOM 6320 C CA . LEU A-2 1 362 ? 35.684 -8.672 14.855 1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CA 1
ATOM 6321 C C . LEU A-2 1 362 ? 35.275 -7.268 15.361 1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 C 1
ATOM 6322 O O . LEU A-2 1 362 ? 35.585 -6.880 16.500 1.00 136.56 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 O 1
ATOM 6323 C CB . LEU A-2 1 362 ? 37.096 -9.074 15.290 1.00 197.06 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CB 1
ATOM 6324 C CG . LEU A-2 1 362 ? 37.326 -10.589 15.407 1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CG 1
ATOM 6325 C CD1 . LEU A-2 1 362 ? 38.665 -10.857 16.067 1.00 199.40 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6326 C CD2 . LEU A-2 1 362 ? 36.206 -11.263 16.194 1.00 193.43 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6327 N N . ASP A-2 1 363 ? 34.652 -6.494 14.474 1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 N 1
ATOM 6328 C CA . ASP A-2 1 363 ? 34.118 -5.165 14.781 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 CA 1
ATOM 6329 C C . ASP A-2 1 363 ? 32.588 -5.219 14.931 1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 C 1
ATOM 6330 O O . ASP A-2 1 363 ? 32.000 -4.860 15.974 1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 O 1
ATOM 6331 C CB . ASP A-2 1 363 ? 34.482 -4.185 13.668 1.00 264.80 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 CB 1
ATOM 6332 C CG . ASP A-2 1 363 ? 34.608 -2.764 14.172 1.00 271.45 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 CG 1
ATOM 6333 O OD1 . ASP A-2 1 363 ? 34.074 -2.507 15.270 1.00 275.68 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2 OD1 1
ATOM 6334 O OD2 . ASP A-2 1 363 ? 35.229 -1.914 13.494 1.00 273.77 ? ? ? ? ? 1 363 ASP A-2 OD2 1
ATOM 6335 N N . PHE A-2 1 364 ? 31.968 -5.644 13.833 1.00 94.15 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 N 1
ATOM 6336 C CA . PHE A-2 1 364 ? 30.519 -5.676 13.645 1.00 92.46 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CA 1
ATOM 6337 C C . PHE A-2 1 364 ? 29.751 -6.560 14.629 1.00 92.56 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 C 1
ATOM 6338 O O . PHE A-2 1 364 ? 28.794 -6.103 15.252 1.00 95.12 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 O 1
ATOM 6339 C CB . PHE A-2 1 364 ? 30.199 -6.116 12.213 1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CB 1
ATOM 6340 C CG . PHE A-2 1 364 ? 28.901 -5.579 11.690 1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CG 1
ATOM 6341 C CD1 . PHE A-2 1 364 ? 27.889 -6.432 11.255 1.00 111.88 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CD1 1
ATOM 6342 C CD2 . PHE A-2 1 364 ? 28.682 -4.216 11.650 1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CD2 1
ATOM 6343 C CE1 . PHE A-2 1 364 ? 26.683 -5.922 10.780 1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CE1 1
ATOM 6344 C CE2 . PHE A-2 1 364 ? 27.486 -3.697 11.181 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CE2 1
ATOM 6345 C CZ . PHE A-2 1 364 ? 26.483 -4.549 10.745 1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2 CZ 1
ATOM 6346 N N . HIS A-2 1 365 ? 30.147 -7.824 14.763 1.00 74.62 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 N 1
ATOM 6347 C CA . HIS A-2 1 365 ? 29.337 -8.773 15.523 1.00 74.39 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 CA 1
ATOM 6348 C C . HIS A-2 1 365 ? 29.319 -8.543 17.025 1.00 79.70 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 C 1
ATOM 6349 O O . HIS A-2 1 365 ? 28.410 -8.994 17.721 1.00 80.70 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 O 1
ATOM 6350 C CB . HIS A-2 1 365 ? 29.744 -10.197 15.202 1.00 131.10 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 CB 1
ATOM 6351 C CG . HIS A-2 1 365 ? 29.446 -10.580 13.796 1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 CG 1
ATOM 6352 N ND1 . HIS A-2 1 365 ? 30.159 -11.537 13.116 1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 ND1 1
ATOM 6353 C CD2 . HIS A-2 1 365 ? 28.516 -10.113 12.932 1.00 125.84 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 CD2 1
ATOM 6354 C CE1 . HIS A-2 1 365 ? 29.675 -11.654 11.892 1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 CE1 1
ATOM 6355 N NE2 . HIS A-2 1 365 ? 28.677 -10.800 11.756 1.00 122.35 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2 NE2 1
ATOM 6356 N N . ARG A-2 1 366 ? 30.312 -7.836 17.532 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 N 1
ATOM 6357 C CA . ARG A-2 1 366 ? 30.369 -7.662 18.959 1.00 89.34 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 CA 1
ATOM 6358 C C . ARG A-2 1 366 ? 28.993 -7.225 19.416 1.00 91.50 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 C 1
ATOM 6359 O O . ARG A-2 1 366 ? 28.462 -7.730 20.399 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 O 1
ATOM 6360 C CB . ARG A-2 1 366 ? 31.449 -6.652 19.342 1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 CB 1
ATOM 6361 C CG . ARG A-2 1 366 ? 32.847 -7.187 19.098 1.00 189.70 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 CG 1
ATOM 6362 C CD . ARG A-2 1 366 ? 33.924 -6.189 19.468 1.00 195.11 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 CD 1
ATOM 6363 N NE . ARG A-2 1 366 ? 35.252 -6.688 19.119 1.00 194.08 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 NE 1
ATOM 6364 C CZ . ARG A-2 1 366 ? 36.371 -5.982 19.241 1.00 198.23 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6365 N NH1 . ARG A-2 1 366 ? 36.320 -4.742 19.707 1.00 203.81 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6366 N NH2 . ARG A-2 1 366 ? 37.537 -6.513 18.898 1.00 197.38 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6367 N N . PHE A-2 1 367 ? 28.390 -6.321 18.663 1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 N 1
ATOM 6368 C CA . PHE A-2 1 367 ? 27.168 -5.689 19.124 1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CA 1
ATOM 6369 C C . PHE A-2 1 367 ? 26.140 -6.744 19.517 1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 C 1
ATOM 6370 O O . PHE A-2 1 367 ? 25.550 -6.657 20.585 1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 O 1
ATOM 6371 C CB . PHE A-2 1 367 ? 26.637 -4.708 18.075 1.00 93.23 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CB 1
ATOM 6372 C CG . PHE A-2 1 367 ? 25.584 -3.771 18.591 1.00 98.48 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CG 1
ATOM 6373 C CD1 . PHE A-2 1 367 ? 25.914 -2.700 19.400 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CD1 1
ATOM 6374 C CD2 . PHE A-2 1 367 ? 24.267 -3.953 18.239 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CD2 1
ATOM 6375 C CE1 . PHE A-2 1 367 ? 24.941 -1.851 19.855 1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CE1 1
ATOM 6376 C CE2 . PHE A-2 1 367 ? 23.296 -3.105 18.690 1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CE2 1
ATOM 6377 C CZ . PHE A-2 1 367 ? 23.630 -2.054 19.495 1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2 CZ 1
ATOM 6378 N N . TYR A-2 1 368 ? 25.990 -7.772 18.690 1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 N 1
ATOM 6379 C CA . TYR A-2 1 368 ? 24.947 -8.785 18.856 1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CA 1
ATOM 6380 C C . TYR A-2 1 368 ? 25.108 -9.682 20.061 1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 C 1
ATOM 6381 O O . TYR A-2 1 368 ? 24.148 -9.990 20.761 1.00 115.01 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 O 1
ATOM 6382 C CB . TYR A-2 1 368 ? 24.869 -9.616 17.592 1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CB 1
ATOM 6383 C CG . TYR A-2 1 368 ? 24.535 -8.740 16.425 1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CG 1
ATOM 6384 C CD1 . TYR A-2 1 368 ? 25.517 -8.201 15.624 1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CD1 1
ATOM 6385 C CD2 . TYR A-2 1 368 ? 23.235 -8.398 16.169 1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CD2 1
ATOM 6386 C CE1 . TYR A-2 1 368 ? 25.191 -7.379 14.573 1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CE1 1
ATOM 6387 C CE2 . TYR A-2 1 368 ? 22.898 -7.588 15.131 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CE2 1
ATOM 6388 C CZ . TYR A-2 1 368 ? 23.870 -7.076 14.335 1.00 117.96 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 CZ 1
ATOM 6389 O OH . TYR A-2 1 368 ? 23.490 -6.258 13.296 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2 OH 1
ATOM 6390 N N . PHE A-2 1 369 ? 26.336 -10.087 20.314 1.00 144.24 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 N 1
ATOM 6391 C CA . PHE A-2 1 369 ? 26.611 -10.889 21.482 1.00 148.09 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CA 1
ATOM 6392 C C . PHE A-2 1 369 ? 26.677 -9.982 22.699 1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 C 1
ATOM 6393 O O . PHE A-2 1 369 ? 26.882 -10.451 23.821 1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 O 1
ATOM 6394 C CB . PHE A-2 1 369 ? 27.932 -11.619 21.315 1.00 88.95 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CB 1
ATOM 6395 C CG . PHE A-2 1 369 ? 27.930 -12.634 20.226 1.00 83.08 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CG 1
ATOM 6396 C CD1 . PHE A-2 1 369 ? 28.126 -12.263 18.911 1.00 78.89 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CD1 1
ATOM 6397 C CD2 . PHE A-2 1 369 ? 27.759 -13.967 20.523 1.00 82.45 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CD2 1
ATOM 6398 C CE1 . PHE A-2 1 369 ? 28.140 -13.210 17.914 1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CE1 1
ATOM 6399 C CE2 . PHE A-2 1 369 ? 27.771 -14.910 19.529 1.00 77.94 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CE2 1
ATOM 6400 C CZ . PHE A-2 1 369 ? 27.961 -14.532 18.224 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2 CZ 1
ATOM 6401 N N . GLU A-2 1 370 ? 26.478 -8.682 22.483 1.00 164.88 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 N 1
ATOM 6402 C CA . GLU A-2 1 370 ? 26.570 -7.755 23.592 1.00 171.24 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 CA 1
ATOM 6403 C C . GLU A-2 1 370 ? 25.171 -7.517 24.131 1.00 174.45 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 C 1
ATOM 6404 O O . GLU A-2 1 370 ? 24.776 -8.198 25.070 1.00 177.29 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 O 1
ATOM 6405 C CB . GLU A-2 1 370 ? 27.265 -6.455 23.176 1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 CB 1
ATOM 6406 C CG . GLU A-2 1 370 ? 28.788 -6.541 23.173 1.00 210.35 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 CG 1
ATOM 6407 C CD . GLU A-2 1 370 ? 29.440 -5.259 22.696 1.00 212.74 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 CD 1
ATOM 6408 O OE1 . GLU A-2 1 370 ? 28.756 -4.210 22.694 1.00 216.71 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6409 O OE2 . GLU A-2 1 370 ? 30.631 -5.303 22.315 1.00 212.63 ? ? ? ? ? 1 370 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6410 N N . ASN A-2 1 371 ? 24.361 -6.650 23.534 1.00 167.16 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 N 1
ATOM 6411 C CA . ASN A-2 1 371 ? 22.945 -6.754 23.865 1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 CA 1
ATOM 6412 C C . ASN A-2 1 371 ? 22.156 -6.713 22.607 1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 C 1
ATOM 6413 O O . ASN A-2 1 371 ? 21.851 -5.624 22.082 1.00 165.51 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 O 1
ATOM 6414 C CB . ASN A-2 1 371 ? 22.550 -5.583 24.732 1.00 419.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 CB 1
ATOM 6415 C CG . ASN A-2 1 371 ? 23.739 -4.976 25.423 1.00 424.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 CG 1
ATOM 6416 O OD1 . ASN A-2 1 371 ? 24.069 -3.799 25.226 1.00 427.02 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 OD1 1
ATOM 6417 N ND2 . ASN A-2 1 371 ? 24.421 -5.796 26.231 1.00 424.69 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2 ND2 1
ATOM 6418 N N . LEU A-2 1 372 ? 21.810 -7.905 22.129 1.00 232.61 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 N 1
ATOM 6419 C CA . LEU A-2 1 372 ? 20.899 -8.027 21.017 1.00 230.33 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 CA 1
ATOM 6420 C C . LEU A-2 1 372 ? 19.952 -9.195 21.157 1.00 233.29 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 C 1
ATOM 6421 O O . LEU A-2 1 372 ? 18.816 -9.075 21.623 1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 O 1
ATOM 6422 C CB . LEU A-2 1 372 ? 21.744 -8.238 19.769 1.00 493.21 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 CB 1
ATOM 6423 C CG . LEU A-2 1 372 ? 22.244 -6.881 19.294 1.00 492.22 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 CG 1
ATOM 6424 C CD1 . LEU A-2 1 372 ? 21.044 -5.995 19.386 1.00 495.65 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6425 C CD2 . LEU A-2 1 372 ? 23.348 -6.285 20.127 1.00 493.93 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6426 N N . TRP A-2 1 373 ? 20.464 -10.341 20.728 1.00 160.87 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 N 1
ATOM 6427 C CA . TRP A-2 1 373 ? 19.862 -11.637 20.965 1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CA 1
ATOM 6428 C C . TRP A-2 1 373 ? 20.592 -12.475 22.002 1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 C 1
ATOM 6429 O O . TRP A-2 1 373 ? 20.147 -13.576 22.317 1.00 174.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 O 1
ATOM 6430 C CB . TRP A-2 1 373 ? 19.734 -12.412 19.656 1.00 356.61 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CB 1
ATOM 6431 C CG . TRP A-2 1 373 ? 18.947 -11.656 18.659 1.00 355.02 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CG 1
ATOM 6432 C CD1 . TRP A-2 1 373 ? 17.596 -11.689 18.483 1.00 359.70 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CD1 1
ATOM 6433 C CD2 . TRP A-2 1 373 ? 19.453 -10.715 17.714 1.00 348.49 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CD2 1
ATOM 6434 N NE1 . TRP A-2 1 373 ? 17.230 -10.836 17.471 1.00 356.56 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 NE1 1
ATOM 6435 C CE2 . TRP A-2 1 373 ? 18.354 -10.225 16.983 1.00 349.79 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CE2 1
ATOM 6436 C CE3 . TRP A-2 1 373 ? 20.729 -10.245 17.407 1.00 342.27 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CE3 1
ATOM 6437 C CZ2 . TRP A-2 1 373 ? 18.497 -9.287 15.967 1.00 345.07 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 6438 C CZ3 . TRP A-2 1 373 ? 20.862 -9.324 16.404 1.00 337.82 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 6439 C CH2 . TRP A-2 1 373 ? 19.759 -8.850 15.694 1.00 339.21 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2 CH2 1
ATOM 6440 N N . SER A-2 1 374 ? 21.711 -11.986 22.531 1.00 332.93 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2 N 1
ATOM 6441 C CA . SER A-2 1 374 ? 22.518 -12.863 23.362 1.00 334.83 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2 CA 1
ATOM 6442 C C . SER A-2 1 374 ? 21.722 -13.153 24.620 1.00 340.84 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2 C 1
ATOM 6443 O O . SER A-2 1 374 ? 21.372 -12.247 25.376 1.00 342.26 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2 O 1
ATOM 6444 C CB . SER A-2 1 374 ? 23.866 -12.225 23.710 1.00 274.47 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2 CB 1
ATOM 6445 O OG . SER A-2 1 374 ? 23.691 -10.932 24.263 1.00 275.69 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2 OG 1
ATOM 6446 N N . ARG A-2 1 375 ? 21.438 -14.432 24.835 1.00 227.35 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 N 1
ATOM 6447 C CA . ARG A-2 1 375 ? 20.621 -14.854 25.962 1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 CA 1
ATOM 6448 C C . ARG A-2 1 375 ? 19.377 -13.984 26.148 1.00 234.39 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 C 1
ATOM 6449 O O . ARG A-2 1 375 ? 19.140 -13.478 27.245 1.00 237.77 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 O 1
ATOM 6450 C CB . ARG A-2 1 375 ? 21.452 -14.889 27.236 1.00 268.82 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 CB 1
ATOM 6451 C CG . ARG A-2 1 375 ? 22.575 -15.878 27.146 1.00 268.10 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 CG 1
ATOM 6452 C CD . ARG A-2 1 375 ? 23.382 -15.890 28.400 1.00 269.84 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 CD 1
ATOM 6453 N NE . ARG A-2 1 375 ? 24.473 -16.841 28.284 1.00 269.03 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 NE 1
ATOM 6454 C CZ . ARG A-2 1 375 ? 25.353 -17.068 29.247 1.00 270.01 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6455 N NH1 . ARG A-2 1 375 ? 25.260 -16.409 30.394 1.00 272.91 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6456 N NH2 . ARG A-2 1 375 ? 26.321 -17.954 29.063 1.00 269.21 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6457 N N . ASN A-2 1 376 ? 18.579 -13.816 25.090 1.00 302.07 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 N 1
ATOM 6458 C CA . ASN A-2 1 376 ? 17.435 -12.912 25.194 1.00 303.46 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 CA 1
ATOM 6459 C C . ASN A-2 1 376 ? 16.244 -13.466 26.012 1.00 309.83 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 C 1
ATOM 6460 O O . ASN A-2 1 376 ? 16.091 -13.077 27.177 1.00 312.75 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 O 1
ATOM 6461 C CB . ASN A-2 1 376 ? 16.987 -12.378 23.816 1.00 225.37 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 CB 1
ATOM 6462 C CG . ASN A-2 1 376 ? 16.068 -11.168 23.941 1.00 224.08 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 CG 1
ATOM 6463 O OD1 . ASN A-2 1 376 ? 16.107 -10.459 24.948 1.00 226.26 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 OD1 1
ATOM 6464 N ND2 . ASN A-2 1 376 ? 15.234 -10.935 22.929 1.00 222.67 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2 ND2 1
ATOM 6465 N N . SER A-2 1 377 ? 15.422 -14.363 25.468 1.00 292.93 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2 N 1
ATOM 6466 C CA . SER A-2 1 377 ? 14.375 -14.989 26.304 1.00 298.88 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2 CA 1
ATOM 6467 C C . SER A-2 1 377 ? 14.161 -16.501 26.071 1.00 300.41 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2 C 1
ATOM 6468 O O . SER A-2 1 377 ? 14.349 -17.344 26.965 1.00 300.82 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2 O 1
ATOM 6469 C CB . SER A-2 1 377 ? 13.055 -14.195 26.242 1.00 339.91 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2 CB 1
ATOM 6470 O OG . SER A-2 1 377 ? 13.051 -13.328 25.116 1.00 336.52 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2 OG 1
ATOM 6471 N N . LYS A-2 1 378 ? 13.752 -16.807 24.838 1.00 136.80 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 N 1
ATOM 6472 C CA . LYS A-2 1 378 ? 13.160 -18.092 24.468 1.00 138.27 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 CA 1
ATOM 6473 C C . LYS A-2 1 378 ? 14.066 -18.941 23.554 1.00 138.75 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 C 1
ATOM 6474 O O . LYS A-2 1 378 ? 14.923 -18.408 22.844 1.00 134.98 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 O 1
ATOM 6475 C CB . LYS A-2 1 378 ? 11.843 -17.808 23.745 1.00 316.59 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 CB 1
ATOM 6476 C CG . LYS A-2 1 378 ? 11.119 -16.551 24.259 1.00 314.66 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 CG 1
ATOM 6477 C CD . LYS A-2 1 378 ? 10.266 -16.849 25.494 1.00 319.41 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 CD 1
ATOM 6478 C CE . LYS A-2 1 378 ? 9.519 -15.612 26.011 1.00 320.26 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 CE 1
ATOM 6479 N NZ . LYS A-2 1 378 ? 8.577 -15.000 25.025 1.00 317.06 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2 NZ 1
ATOM 6480 N N . PRO A-2 1 379 ? 13.895 -20.275 23.581 1.00 167.78 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 N 1
ATOM 6481 C CA . PRO A-2 1 379 ? 14.715 -21.084 22.677 1.00 169.42 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 CA 1
ATOM 6482 C C . PRO A-2 1 379 ? 14.276 -20.927 21.249 1.00 168.93 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 C 1
ATOM 6483 O O . PRO A-2 1 379 ? 13.084 -20.991 20.935 1.00 168.76 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 O 1
ATOM 6484 C CB . PRO A-2 1 379 ? 14.421 -22.518 23.112 1.00 355.27 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 CB 1
ATOM 6485 C CG . PRO A-2 1 379 ? 13.906 -22.394 24.464 1.00 354.33 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 CG 1
ATOM 6486 C CD . PRO A-2 1 379 ? 13.127 -21.125 24.499 1.00 351.89 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2 CD 1
ATOM 6487 N N . VAL A-2 1 380 ? 15.248 -20.749 20.376 1.00 153.25 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 N 1
ATOM 6488 C CA . VAL A-2 1 380 ? 14.957 -20.748 18.969 1.00 150.46 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 CA 1
ATOM 6489 C C . VAL A-2 1 380 ? 15.584 -21.989 18.383 1.00 149.92 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 C 1
ATOM 6490 O O . VAL A-2 1 380 ? 16.806 -22.075 18.235 1.00 149.12 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 O 1
ATOM 6491 C CB . VAL A-2 1 380 ? 15.534 -19.530 18.296 1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 CB 1
ATOM 6492 C CG1 . VAL A-2 1 380 ? 15.068 -19.490 16.856 1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 CG1 1
ATOM 6493 C CG2 . VAL A-2 1 380 ? 15.095 -18.291 19.051 1.00 123.70 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2 CG2 1
ATOM 6494 N N . HIS A-2 1 381 ? 14.744 -22.953 18.033 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 N 1
ATOM 6495 C CA . HIS A-2 1 381 ? 15.260 -24.227 17.569 1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 CA 1
ATOM 6496 C C . HIS A-2 1 381 ? 15.761 -24.093 16.130 1.00 99.61 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 C 1
ATOM 6497 O O . HIS A-2 1 381 ? 15.031 -23.681 15.225 1.00 95.79 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 O 1
ATOM 6498 C CB . HIS A-2 1 381 ? 14.209 -25.327 17.729 1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 CB 1
ATOM 6499 C CG . HIS A-2 1 381 ? 14.607 -26.636 17.123 1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 CG 1
ATOM 6500 N ND1 . HIS A-2 1 381 ? 14.468 -26.899 15.778 1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 ND1 1
ATOM 6501 C CD2 . HIS A-2 1 381 ? 15.134 -27.755 17.675 1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 CD2 1
ATOM 6502 C CE1 . HIS A-2 1 381 ? 14.896 -28.123 15.525 1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 CE1 1
ATOM 6503 N NE2 . HIS A-2 1 381 ? 15.306 -28.664 16.659 1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2 NE2 1
ATOM 6504 N N . THR A-2 1 382 ? 17.032 -24.409 15.929 1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 N 1
ATOM 6505 C CA . THR A-2 1 382 ? 17.627 -24.201 14.626 1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 CA 1
ATOM 6506 C C . THR A-2 1 382 ? 17.700 -25.476 13.813 1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 C 1
ATOM 6507 O O . THR A-2 1 382 ? 18.177 -26.505 14.285 1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 O 1
ATOM 6508 C CB . THR A-2 1 382 ? 19.022 -23.595 14.725 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 CB 1
ATOM 6509 O OG1 . THR A-2 1 382 ? 18.916 -22.214 15.088 1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 OG1 1
ATOM 6510 C CG2 . THR A-2 1 382 ? 19.710 -23.693 13.378 1.00 67.19 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2 CG2 1
ATOM 6511 N N . THR A-2 1 383 ? 17.225 -25.391 12.579 1.00 83.31 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 N 1
ATOM 6512 C CA . THR A-2 1 383 ? 17.230 -26.523 11.680 1.00 79.58 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 CA 1
ATOM 6513 C C . THR A-2 1 383 ? 18.150 -26.199 10.528 1.00 72.91 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 C 1
ATOM 6514 O O . THR A-2 1 383 ? 18.185 -25.067 10.061 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 O 1
ATOM 6515 C CB . THR A-2 1 383 ? 15.825 -26.787 11.169 1.00 74.60 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 CB 1
ATOM 6516 O OG1 . THR A-2 1 383 ? 14.988 -27.136 12.279 1.00 77.98 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 OG1 1
ATOM 6517 C CG2 . THR A-2 1 383 ? 15.834 -27.911 10.160 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2 CG2 1
ATOM 6518 N N . ILE A-2 1 384 ? 18.921 -27.182 10.094 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 N 1
ATOM 6519 C CA . ILE A-2 1 384 ? 19.861 -26.964 9.014 1.00 71.05 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 CA 1
ATOM 6520 C C . ILE A-2 1 384 ? 19.571 -27.959 7.923 1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 C 1
ATOM 6521 O O . ILE A-2 1 384 ? 19.733 -29.156 8.123 1.00 75.08 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 O 1
ATOM 6522 C CB . ILE A-2 1 384 ? 21.300 -27.152 9.490 1.00 89.29 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 CB 1
ATOM 6523 C CG1 . ILE A-2 1 384 ? 21.612 -26.165 10.619 1.00 93.65 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6524 C CG2 . ILE A-2 1 384 ? 22.254 -26.971 8.329 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6525 C CD1 . ILE A-2 1 384 ? 22.745 -26.600 11.537 1.00 98.14 ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6526 N N . LEU A-2 1 385 ? 19.159 -27.471 6.762 1.00 87.45 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 N 1
ATOM 6527 C CA . LEU A-2 1 385 ? 18.711 -28.352 5.692 1.00 84.77 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 CA 1
ATOM 6528 C C . LEU A-2 1 385 ? 19.750 -28.500 4.593 1.00 80.20 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 C 1
ATOM 6529 O O . LEU A-2 1 385 ? 20.556 -27.600 4.367 1.00 76.45 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 O 1
ATOM 6530 C CB . LEU A-2 1 385 ? 17.401 -27.843 5.095 1.00 75.92 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 CB 1
ATOM 6531 C CG . LEU A-2 1 385 ? 16.338 -27.626 6.167 1.00 79.22 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 CG 1
ATOM 6532 C CD1 . LEU A-2 1 385 ? 15.201 -26.800 5.650 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6533 C CD2 . LEU A-2 1 385 ? 15.827 -28.950 6.639 1.00 84.21 ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6534 N N . ASN A-2 1 386 ? 19.751 -29.667 3.951 1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 N 1
ATOM 6535 C CA . ASN A-2 1 386 ? 20.526 -29.906 2.737 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 CA 1
ATOM 6536 C C . ASN A-2 1 386 ? 21.843 -29.144 2.718 1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 C 1
ATOM 6537 O O . ASN A-2 1 386 ? 22.116 -28.401 1.775 1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 O 1
ATOM 6538 C CB . ASN A-2 1 386 ? 19.708 -29.561 1.485 1.00 197.42 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 CB 1
ATOM 6539 C CG . ASN A-2 1 386 ? 18.335 -30.211 1.480 1.00 201.01 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 CG 1
ATOM 6540 O OD1 . ASN A-2 1 386 ? 17.314 -29.529 1.365 1.00 200.21 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 OD1 1
ATOM 6541 N ND2 . ASN A-2 1 386 ? 18.302 -31.535 1.600 1.00 205.54 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2 ND2 1
ATOM 6542 N N . PRO A-2 1 387 ? 22.664 -29.302 3.768 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 N 1
ATOM 6543 C CA . PRO A-2 1 387 ? 23.973 -28.678 3.620 1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 CA 1
ATOM 6544 C C . PRO A-2 1 387 ? 24.695 -29.315 2.450 1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 C 1
ATOM 6545 O O . PRO A-2 1 387 ? 24.341 -30.413 2.034 1.00 104.47 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 O 1
ATOM 6546 C CB . PRO A-2 1 387 ? 24.673 -29.016 4.935 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 CB 1
ATOM 6547 C CG . PRO A-2 1 387 ? 23.931 -30.146 5.500 1.00 76.89 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 CG 1
ATOM 6548 C CD . PRO A-2 1 387 ? 22.522 -29.973 5.068 1.00 76.59 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2 CD 1
ATOM 6549 N N . HIS A-2 1 388 ? 25.681 -28.612 1.915 1.00 83.83 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 N 1
ATOM 6550 C CA . HIS A-2 1 388 ? 26.459 -29.082 0.785 1.00 84.09 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 CA 1
ATOM 6551 C C . HIS A-2 1 388 ? 27.883 -28.612 1.055 1.00 85.57 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 C 1
ATOM 6552 O O . HIS A-2 1 388 ? 28.081 -27.482 1.514 1.00 82.88 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 O 1
ATOM 6553 C CB . HIS A-2 1 388 ? 25.908 -28.469 -0.504 1.00 94.01 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 CB 1
ATOM 6554 C CG . HIS A-2 1 388 ? 26.485 -29.057 -1.754 1.00 97.82 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 CG 1
ATOM 6555 N ND1 . HIS A-2 1 388 ? 27.835 -29.081 -2.008 1.00 99.44 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 ND1 1
ATOM 6556 C CD2 . HIS A-2 1 388 ? 25.884 -29.632 -2.823 1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 CD2 1
ATOM 6557 C CE1 . HIS A-2 1 388 ? 28.050 -29.654 -3.183 1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 CE1 1
ATOM 6558 N NE2 . HIS A-2 1 388 ? 26.883 -29.997 -3.694 1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2 NE2 1
ATOM 6559 N N . ILE A-2 1 389 ? 28.879 -29.460 0.809 1.00 79.72 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 N 1
ATOM 6560 C CA . ILE A-2 1 389 ? 30.255 -29.082 1.151 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 CA 1
ATOM 6561 C C . ILE A-2 1 389 ? 31.248 -29.192 0.008 1.00 83.90 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 C 1
ATOM 6562 O O . ILE A-2 1 389 ? 31.294 -30.202 -0.683 1.00 86.83 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 O 1
ATOM 6563 C CB . ILE A-2 1 389 ? 30.799 -29.881 2.356 1.00 81.25 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 CB 1
ATOM 6564 C CG1 . ILE A-2 1 389 ? 29.854 -29.716 3.550 1.00 78.75 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6565 C CG2 . ILE A-2 1 389 ? 32.235 -29.447 2.681 1.00 80.96 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6566 C CD1 . ILE A-2 1 389 ? 30.421 -30.142 4.862 1.00 80.21 ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6567 N N . HIS A-2 1 390 ? 32.045 -28.150 -0.183 1.00 78.91 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 N 1
ATOM 6568 C CA . HIS A-2 1 390 ? 33.127 -28.219 -1.148 1.00 81.97 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 CA 1
ATOM 6569 C C . HIS A-2 1 390 ? 34.458 -28.371 -0.438 1.00 83.54 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 C 1
ATOM 6570 O O . HIS A-2 1 390 ? 34.798 -27.558 0.419 1.00 80.02 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 O 1
ATOM 6571 C CB . HIS A-2 1 390 ? 33.149 -26.985 -2.044 1.00 91.91 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 CB 1
ATOM 6572 C CG . HIS A-2 1 390 ? 32.005 -26.920 -2.995 1.00 86.59 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 CG 1
ATOM 6573 N ND1 . HIS A-2 1 390 ? 31.889 -27.757 -4.088 1.00 90.41 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 ND1 1
ATOM 6574 C CD2 . HIS A-2 1 390 ? 30.906 -26.131 -3.017 1.00 81.05 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 CD2 1
ATOM 6575 C CE1 . HIS A-2 1 390 ? 30.774 -27.486 -4.734 1.00 89.14 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 CE1 1
ATOM 6576 N NE2 . HIS A-2 1 390 ? 30.157 -26.497 -4.104 1.00 83.62 ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2 NE2 1
ATOM 6577 N N . LEU A-2 1 391 ? 35.207 -29.415 -0.795 1.00 89.43 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 N 1
ATOM 6578 C CA . LEU A-2 1 391 ? 36.561 -29.613 -0.271 1.00 92.01 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CA 1
ATOM 6579 C C . LEU A-2 1 391 ? 37.624 -29.235 -1.313 1.00 94.24 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 C 1
ATOM 6580 O O . LEU A-2 1 391 ? 37.709 -29.872 -2.366 1.00 98.94 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 O 1
ATOM 6581 C CB . LEU A-2 1 391 ? 36.747 -31.069 0.178 1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CB 1
ATOM 6582 C CG . LEU A-2 1 391 ? 35.969 -31.478 1.433 1.00 106.52 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CG 1
ATOM 6583 C CD1 . LEU A-2 1 391 ? 36.228 -32.925 1.839 1.00 110.90 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6584 C CD2 . LEU A-2 1 391 ? 36.322 -30.538 2.566 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6585 N N . MET A-2 1 392 ? 38.408 -28.187 -1.043 1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 N 1
ATOM 6586 C CA . MET A-2 1 392 ? 39.515 -27.823 -1.929 1.00 130.86 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 CA 1
ATOM 6587 C C . MET A-2 1 392 ? 40.823 -28.012 -1.162 1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 C 1
ATOM 6588 O O . MET A-2 1 392 ? 41.221 -27.166 -0.330 1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 O 1
ATOM 6589 C CB . MET A-2 1 392 ? 39.347 -26.371 -2.406 1.00 89.06 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 CB 1
ATOM 6590 C CG . MET A-2 1 392 ? 37.858 -25.961 -2.503 1.00 84.45 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 CG 1
ATOM 6591 S SD . MET A-2 1 392 ? 37.393 -24.330 -1.885 1.00 77.38 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 SD 1
ATOM 6592 C CE . MET A-2 1 392 ? 37.043 -24.683 -0.187 1.00 75.55 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2 CE 1
ATOM 6593 N N . GLY A-2 1 393 ? 41.499 -29.117 -1.472 1.00 144.74 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2 N 1
ATOM 6594 C CA . GLY A-2 1 393 ? 42.758 -29.433 -0.834 1.00 147.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2 CA 1
ATOM 6595 C C . GLY A-2 1 393 ? 42.591 -29.629 0.658 1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2 C 1
ATOM 6596 O O . GLY A-2 1 393 ? 41.505 -29.451 1.214 1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2 O 1
ATOM 6597 N N . ASP A-2 1 394 ? 43.707 -29.931 1.304 1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 N 1
ATOM 6598 C CA . ASP A-2 1 394 ? 43.765 -30.314 2.710 1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 CA 1
ATOM 6599 C C . ASP A-2 1 394 ? 43.367 -29.240 3.711 1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 C 1
ATOM 6600 O O . ASP A-2 1 394 ? 42.776 -29.551 4.742 1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 O 1
ATOM 6601 C CB . ASP A-2 1 394 ? 45.179 -30.794 3.038 1.00 248.93 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 CB 1
ATOM 6602 C CG . ASP A-2 1 394 ? 45.597 -31.972 2.188 1.00 253.86 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 CG 1
ATOM 6603 O OD1 . ASP A-2 1 394 ? 44.699 -32.735 1.781 1.00 255.13 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 OD1 1
ATOM 6604 O OD2 . ASP A-2 1 394 ? 46.808 -32.134 1.920 1.00 257.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2 OD2 1
ATOM 6605 N N . GLU A-2 1 395 ? 43.722 -27.990 3.439 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 N 1
ATOM 6606 C CA . GLU A-2 1 395 ? 43.524 -26.942 4.437 1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CA 1
ATOM 6607 C C . GLU A-2 1 395 ? 42.287 -26.057 4.287 1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 C 1
ATOM 6608 O O . GLU A-2 1 395 ? 42.033 -25.218 5.145 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 O 1
ATOM 6609 C CB . GLU A-2 1 395 ? 44.774 -26.075 4.542 1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CB 1
ATOM 6610 C CG . GLU A-2 1 395 ? 46.024 -26.890 4.767 1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CG 1
ATOM 6611 C CD . GLU A-2 1 395 ? 47.137 -26.102 5.426 1.00 173.31 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CD 1
ATOM 6612 O OE1 . GLU A-2 1 395 ? 47.157 -24.858 5.308 1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6613 O OE2 . GLU A-2 1 395 ? 47.996 -26.739 6.069 1.00 177.42 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6614 N N . SER A-2 1 396 ? 41.509 -26.241 3.228 1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2 N 1
ATOM 6615 C CA . SER A-2 1 396 ? 40.401 -25.321 2.973 1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2 CA 1
ATOM 6616 C C . SER A-2 1 396 ? 39.086 -26.018 2.644 1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2 C 1
ATOM 6617 O O . SER A-2 1 396 ? 39.071 -27.187 2.270 1.00 139.80 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2 O 1
ATOM 6618 C CB . SER A-2 1 396 ? 40.761 -24.360 1.845 1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2 CB 1
ATOM 6619 O OG . SER A-2 1 396 ? 40.882 -25.063 0.624 1.00 172.99 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2 OG 1
ATOM 6620 N N . ALA A-2 1 397 ? 37.985 -25.285 2.773 1.00 76.77 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2 N 1
ATOM 6621 C CA . ALA A-2 1 397 ? 36.653 -25.839 2.527 1.00 75.84 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2 CA 1
ATOM 6622 C C . ALA A-2 1 397 ? 35.598 -24.772 2.740 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2 C 1
ATOM 6623 O O . ALA A-2 1 397 ? 35.865 -23.741 3.353 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2 O 1
ATOM 6624 C CB . ALA A-2 1 397 ? 36.383 -27.047 3.414 1.00 78.98 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2 CB 1
ATOM 6625 N N . CYS A-2 1 398 ? 34.405 -25.018 2.219 1.00 69.70 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2 N 1
ATOM 6626 C CA . CYS A-2 1 398 ? 33.339 -24.035 2.269 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2 CA 1
ATOM 6627 C C . CYS A-2 1 398 ? 32.036 -24.788 2.334 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2 C 1
ATOM 6628 O O . CYS A-2 1 398 ? 31.908 -25.838 1.721 1.00 69.00 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2 O 1
ATOM 6629 C CB . CYS A-2 1 398 ? 33.380 -23.134 1.030 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2 CB 1
ATOM 6630 S SG . CYS A-2 1 398 ? 32.962 -23.934 -0.538 1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2 SG 1
ATOM 6631 N N . ILE A-2 1 399 ? 31.064 -24.266 3.070 1.00 93.03 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 N 1
ATOM 6632 C CA . ILE A-2 1 399 ? 29.826 -25.006 3.255 1.00 94.92 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CA 1
ATOM 6633 C C . ILE A-2 1 399 ? 28.580 -24.156 3.071 1.00 86.93 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 C 1
ATOM 6634 O O . ILE A-2 1 399 ? 28.466 -23.079 3.647 1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 O 1
ATOM 6635 C CB . ILE A-2 1 399 ? 29.792 -25.662 4.622 1.00 66.08 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CB 1
ATOM 6636 C CG1 . ILE A-2 1 399 ? 28.549 -26.530 4.735 1.00 67.53 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6637 C CG2 . ILE A-2 1 399 ? 29.832 -24.618 5.723 1.00 63.26 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6638 C CD1 . ILE A-2 1 399 ? 28.482 -27.290 6.022 1.00 71.88 ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6639 N N . ALA A-2 1 400 ? 27.649 -24.652 2.263 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2 N 1
ATOM 6640 C CA . ALA A-2 1 400 ? 26.462 -23.891 1.905 1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2 CA 1
ATOM 6641 C C . ALA A-2 1 400 ? 25.207 -24.605 2.384 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2 C 1
ATOM 6642 O O . ALA A-2 1 400 ? 25.001 -25.773 2.089 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2 O 1
ATOM 6643 C CB . ALA A-2 1 400 ? 26.412 -23.671 0.398 1.00 215.13 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2 CB 1
ATOM 6644 N N . TYR A-2 1 401 ? 24.361 -23.899 3.118 1.00 100.37 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 N 1
ATOM 6645 C CA . TYR A-2 1 401 ? 23.204 -24.528 3.744 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CA 1
ATOM 6646 C C . TYR A-2 1 401 ? 22.075 -23.527 3.981 1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 C 1
ATOM 6647 O O . TYR A-2 1 401 ? 22.271 -22.316 3.886 1.00 99.98 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 O 1
ATOM 6648 C CB . TYR A-2 1 401 ? 23.613 -25.186 5.068 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CB 1
ATOM 6649 C CG . TYR A-2 1 401 ? 24.168 -24.202 6.054 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CG 1
ATOM 6650 C CD1 . TYR A-2 1 401 ? 23.467 -23.840 7.186 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CD1 1
ATOM 6651 C CD2 . TYR A-2 1 401 ? 25.382 -23.608 5.829 1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CD2 1
ATOM 6652 C CE1 . TYR A-2 1 401 ? 23.988 -22.918 8.080 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CE1 1
ATOM 6653 C CE2 . TYR A-2 1 401 ? 25.906 -22.686 6.708 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CE2 1
ATOM 6654 C CZ . TYR A-2 1 401 ? 25.213 -22.340 7.829 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 CZ 1
ATOM 6655 O OH . TYR A-2 1 401 ? 25.773 -21.414 8.684 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2 OH 1
ATOM 6656 N N . ILE A-2 1 402 ? 20.889 -24.049 4.275 1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 N 1
ATOM 6657 C CA . ILE A-2 1 402 ? 19.733 -23.240 4.614 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 CA 1
ATOM 6658 C C . ILE A-2 1 402 ? 19.400 -23.440 6.076 1.00 67.85 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 C 1
ATOM 6659 O O . ILE A-2 1 402 ? 19.070 -24.550 6.475 1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 O 1
ATOM 6660 C CB . ILE A-2 1 402 ? 18.518 -23.705 3.823 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 CB 1
ATOM 6661 C CG1 . ILE A-2 1 402 ? 18.839 -23.723 2.330 1.00 81.51 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6662 C CG2 . ILE A-2 1 402 ? 17.311 -22.835 4.130 1.00 88.77 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6663 C CD1 . ILE A-2 1 402 ? 17.631 -23.979 1.463 1.00 82.36 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6664 N N . ARG A-2 1 403 ? 19.484 -22.380 6.875 1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 N 1
ATOM 6665 C CA . ARG A-2 1 403 ? 19.179 -22.469 8.302 1.00 85.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CA 1
ATOM 6666 C C . ARG A-2 1 403 ? 17.797 -21.909 8.628 1.00 90.15 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 C 1
ATOM 6667 O O . ARG A-2 1 403 ? 17.543 -20.718 8.450 1.00 88.44 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 O 1
ATOM 6668 C CB . ARG A-2 1 403 ? 20.223 -21.730 9.133 1.00 156.16 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CB 1
ATOM 6669 C CG . ARG A-2 1 403 ? 19.948 -21.766 10.628 1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CG 1
ATOM 6670 C CD . ARG A-2 1 403 ? 20.751 -20.712 11.350 1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CD 1
ATOM 6671 N NE . ARG A-2 1 403 ? 20.450 -19.388 10.829 1.00 160.51 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NE 1
ATOM 6672 C CZ . ARG A-2 1 403 ? 21.079 -18.280 11.201 1.00 156.57 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6673 N NH1 . ARG A-2 1 403 ? 20.737 -17.112 10.670 1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6674 N NH2 . ARG A-2 1 403 ? 22.055 -18.342 12.098 1.00 158.14 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6675 N N . ILE A-2 1 404 ? 16.911 -22.774 9.116 1.00 84.59 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 N 1
ATOM 6676 C CA . ILE A-2 1 404 ? 15.558 -22.383 9.500 1.00 89.24 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 CA 1
ATOM 6677 C C . ILE A-2 1 404 ? 15.467 -22.294 11.020 1.00 96.80 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 C 1
ATOM 6678 O O . ILE A-2 1 404 ? 15.904 -23.206 11.724 1.00 99.71 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 O 1
ATOM 6679 C CB . ILE A-2 1 404 ? 14.556 -23.392 8.981 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 CB 1
ATOM 6680 C CG1 . ILE A-2 1 404 ? 14.414 -23.241 7.473 1.00 66.26 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6681 C CG2 . ILE A-2 1 404 ? 13.233 -23.228 9.669 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6682 C CD1 . ILE A-2 1 404 ? 13.726 -24.412 6.839 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6683 N N . THR A-2 1 405 ? 14.893 -21.202 11.519 1.00 68.97 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 N 1
ATOM 6684 C CA . THR A-2 1 405 ? 15.022 -20.821 12.925 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 CA 1
ATOM 6685 C C . THR A-2 1 405 ? 13.658 -20.578 13.587 1.00 78.77 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 C 1
ATOM 6686 O O . THR A-2 1 405 ? 12.948 -19.642 13.220 1.00 77.02 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 O 1
ATOM 6687 C CB . THR A-2 1 405 ? 15.865 -19.536 13.016 1.00 80.37 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 CB 1
ATOM 6688 O OG1 . THR A-2 1 405 ? 16.775 -19.476 11.904 1.00 74.67 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 OG1 1
ATOM 6689 C CG2 . THR A-2 1 405 ? 16.652 -19.490 14.312 1.00 85.71 ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2 CG2 1
ATOM 6690 N N . GLN A-2 1 406 ? 13.295 -21.411 14.562 1.00 90.88 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 N 1
ATOM 6691 C CA . GLN A-2 1 406 ? 11.972 -21.326 15.196 1.00 93.11 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 CA 1
ATOM 6692 C C . GLN A-2 1 406 ? 12.010 -20.600 16.534 1.00 97.68 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 C 1
ATOM 6693 O O . GLN A-2 1 406 ? 12.498 -21.139 17.524 1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 O 1
ATOM 6694 C CB . GLN A-2 1 406 ? 11.408 -22.719 15.449 1.00 82.25 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 CB 1
ATOM 6695 C CG . GLN A-2 1 406 ? 11.146 -23.521 14.219 1.00 81.29 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 CG 1
ATOM 6696 C CD . GLN A-2 1 406 ? 10.913 -24.965 14.559 1.00 84.68 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 CD 1
ATOM 6697 O OE1 . GLN A-2 1 406 ? 11.827 -25.785 14.490 1.00 84.10 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 OE1 1
ATOM 6698 N NE2 . GLN A-2 1 406 ? 9.686 -25.289 14.952 1.00 88.80 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2 NE2 1
ATOM 6699 N N . TYR A-2 1 407 ? 11.443 -19.400 16.583 1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 N 1
ATOM 6700 C CA . TYR A-2 1 407 ? 11.568 -18.576 17.776 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CA 1
ATOM 6701 C C . TYR A-2 1 407 ? 10.256 -17.975 18.237 1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 C 1
ATOM 6702 O O . TYR A-2 1 407 ? 9.253 -17.993 17.523 1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 O 1
ATOM 6703 C CB . TYR A-2 1 407 ? 12.531 -17.439 17.504 1.00 91.84 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CB 1
ATOM 6704 C CG . TYR A-2 1 407 ? 12.065 -16.574 16.371 1.00 88.01 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CG 1
ATOM 6705 C CD1 . TYR A-2 1 407 ? 11.356 -15.407 16.615 1.00 88.75 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CD1 1
ATOM 6706 C CD2 . TYR A-2 1 407 ? 12.303 -16.938 15.051 1.00 84.08 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CD2 1
ATOM 6707 C CE1 . TYR A-2 1 407 ? 10.906 -14.602 15.572 1.00 85.87 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CE1 1
ATOM 6708 C CE2 . TYR A-2 1 407 ? 11.863 -16.143 13.998 1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CE2 1
ATOM 6709 C CZ . TYR A-2 1 407 ? 11.162 -14.972 14.264 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 CZ 1
ATOM 6710 O OH . TYR A-2 1 407 ? 10.719 -14.172 13.226 1.00 79.82 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2 OH 1
ATOM 6711 N N . LEU A-2 1 408 ? 10.283 -17.431 19.445 1.00 125.25 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 N 1
ATOM 6712 C CA . LEU A-2 1 408 ? 9.171 -16.655 19.961 1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 CA 1
ATOM 6713 C C . LEU A-2 1 408 ? 9.440 -15.161 19.735 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 C 1
ATOM 6714 O O . LEU A-2 1 408 ? 10.492 -14.647 20.124 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 O 1
ATOM 6715 C CB . LEU A-2 1 408 ? 8.982 -16.947 21.448 1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 CB 1
ATOM 6716 C CG . LEU A-2 1 408 ? 8.490 -18.354 21.784 1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 CG 1
ATOM 6717 C CD1 . LEU A-2 1 408 ? 8.454 -18.609 23.292 1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 CD1 1
ATOM 6718 C CD2 . LEU A-2 1 408 ? 7.119 -18.570 21.167 1.00 140.76 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2 CD2 1
ATOM 6719 N N . ASP A-2 1 409 ? 8.506 -14.460 19.092 1.00 151.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 N 1
ATOM 6720 C CA . ASP A-2 1 409 ? 8.677 -13.017 18.868 1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 CA 1
ATOM 6721 C C . ASP A-2 1 409 ? 8.247 -12.217 20.093 1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 C 1
ATOM 6722 O O . ASP A-2 1 409 ? 7.947 -12.797 21.149 1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 O 1
ATOM 6723 C CB . ASP A-2 1 409 ? 7.970 -12.541 17.584 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 CB 1
ATOM 6724 C CG . ASP A-2 1 409 ? 6.453 -12.719 17.630 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 CG 1
ATOM 6725 O OD1 . ASP A-2 1 409 ? 5.848 -12.983 16.568 1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 OD1 1
ATOM 6726 O OD2 . ASP A-2 1 409 ? 5.858 -12.579 18.720 1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2 OD2 1
ATOM 6727 N N . ALA A-2 1 410 ? 8.230 -10.896 19.971 1.00 140.55 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2 N 1
ATOM 6728 C CA . ALA A-2 1 410 ? 7.871 -10.063 21.109 1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2 CA 1
ATOM 6729 C C . ALA A-2 1 410 ? 6.498 -10.399 21.655 1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2 C 1
ATOM 6730 O O . ALA A-2 1 410 ? 6.312 -10.482 22.873 1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2 O 1
ATOM 6731 C CB . ALA A-2 1 410 ? 7.895 -8.605 20.706 1.00 249.45 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2 CB 1
ATOM 6732 N N . GLY A-2 1 411 ? 5.541 -10.579 20.749 1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2 N 1
ATOM 6733 C CA . GLY A-2 1 411 ? 4.176 -10.849 21.142 1.00 213.50 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2 CA 1
ATOM 6734 C C . GLY A-2 1 411 ? 4.164 -12.102 21.973 1.00 216.69 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2 C 1
ATOM 6735 O O . GLY A-2 1 411 ? 3.270 -12.315 22.780 1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2 O 1
ATOM 6736 N N . GLY A-2 1 412 ? 5.204 -12.906 21.801 1.00 131.88 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2 N 1
ATOM 6737 C CA . GLY A-2 1 412 ? 5.263 -14.213 22.410 1.00 131.53 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2 CA 1
ATOM 6738 C C . GLY A-2 1 412 ? 4.857 -15.271 21.391 1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2 C 1
ATOM 6739 O O . GLY A-2 1 412 ? 5.078 -16.457 21.610 1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2 O 1
ATOM 6740 N N . ILE A-2 1 413 ? 4.210 -14.853 20.303 1.00 262.20 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 N 1
ATOM 6741 C CA . ILE A-2 1 413 ? 3.902 -15.730 19.178 1.00 261.62 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 CA 1
ATOM 6742 C C . ILE A-2 1 413 ? 5.238 -16.215 18.650 1.00 261.34 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 C 1
ATOM 6743 O O . ILE A-2 1 413 ? 6.215 -15.479 18.703 1.00 261.60 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 O 1
ATOM 6744 C CB . ILE A-2 1 413 ? 3.226 -14.944 18.040 1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 CB 1
ATOM 6745 C CG1 . ILE A-2 1 413 ? 1.779 -14.589 18.370 1.00 154.31 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 CG1 1
ATOM 6746 C CG2 . ILE A-2 1 413 ? 3.246 -15.719 16.744 1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 CG2 1
ATOM 6747 C CD1 . ILE A-2 1 413 ? 0.999 -14.153 17.133 1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2 CD1 1
ATOM 6748 N N . PRO A-2 1 414 ? 5.289 -17.464 18.171 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 N 1
ATOM 6749 C CA . PRO A-2 1 414 ? 6.334 -18.169 17.420 1.00 98.32 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 CA 1
ATOM 6750 C C . PRO A-2 1 414 ? 6.393 -17.716 15.982 1.00 94.27 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 C 1
ATOM 6751 O O . PRO A-2 1 414 ? 5.344 -17.579 15.360 1.00 95.96 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 O 1
ATOM 6752 C CB . PRO A-2 1 414 ? 5.769 -19.568 17.319 1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 CB 1
ATOM 6753 C CG . PRO A-2 1 414 ? 4.304 -19.330 17.261 1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 CG 1
ATOM 6754 C CD . PRO A-2 1 414 ? 4.099 -18.306 18.319 1.00 118.19 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2 CD 1
ATOM 6755 N N . ARG A-2 1 415 ? 7.584 -17.564 15.427 1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 N 1
ATOM 6756 C CA . ARG A-2 1 415 ? 7.699 -17.410 13.990 1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 CA 1
ATOM 6757 C C . ARG A-2 1 415 ? 8.828 -18.282 13.463 1.00 99.22 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 C 1
ATOM 6758 O O . ARG A-2 1 415 ? 9.631 -18.816 14.231 1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 O 1
ATOM 6759 C CB . ARG A-2 1 415 ? 7.924 -15.949 13.613 1.00 222.58 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 CB 1
ATOM 6760 C CG . ARG A-2 1 415 ? 6.824 -15.030 14.076 1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 CG 1
ATOM 6761 C CD . ARG A-2 1 415 ? 5.491 -15.472 13.512 1.00 223.79 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 CD 1
ATOM 6762 N NE . ARG A-2 1 415 ? 4.403 -14.626 13.988 1.00 224.45 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 NE 1
ATOM 6763 C CZ . ARG A-2 1 415 ? 3.116 -14.837 13.728 1.00 223.73 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6764 N NH1 . ARG A-2 1 415 ? 2.741 -15.879 12.996 1.00 222.27 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6765 N NH2 . ARG A-2 1 415 ? 2.201 -14.005 14.208 1.00 224.29 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6766 N N . THR A-2 1 416 ? 8.873 -18.432 12.144 1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 N 1
ATOM 6767 C CA . THR A-2 1 416 ? 9.947 -19.153 11.487 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 CA 1
ATOM 6768 C C . THR A-2 1 416 ? 10.703 -18.193 10.585 1.00 96.72 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 C 1
ATOM 6769 O O . THR A-2 1 416 ? 10.111 -17.287 10.007 1.00 94.76 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 O 1
ATOM 6770 C CB . THR A-2 1 416 ? 9.391 -20.275 10.610 1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 CB 1
ATOM 6771 O OG1 . THR A-2 1 416 ? 8.563 -21.137 11.396 1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 OG1 1
ATOM 6772 C CG2 . THR A-2 1 416 ? 10.518 -21.074 10.018 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2 CG2 1
ATOM 6773 N N . ALA A-2 1 417 ? 12.008 -18.375 10.454 1.00 83.67 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2 N 1
ATOM 6774 C CA . ALA A-2 1 417 ? 12.748 -17.583 9.486 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2 CA 1
ATOM 6775 C C . ALA A-2 1 417 ? 13.817 -18.424 8.827 1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2 C 1
ATOM 6776 O O . ALA A-2 1 417 ? 14.480 -19.227 9.476 1.00 76.38 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2 O 1
ATOM 6777 C CB . ALA A-2 1 417 ? 13.346 -16.377 10.136 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2 CB 1
ATOM 6778 N N . GLN A-2 1 418 ? 13.973 -18.246 7.524 1.00 97.76 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 N 1
ATOM 6779 C CA . GLN A-2 1 418 ? 14.909 -19.055 6.773 1.00 92.64 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 CA 1
ATOM 6780 C C . GLN A-2 1 418 ? 15.949 -18.166 6.155 1.00 84.68 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 C 1
ATOM 6781 O O . GLN A-2 1 418 ? 15.606 -17.192 5.489 1.00 81.85 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 O 1
ATOM 6782 C CB . GLN A-2 1 418 ? 14.191 -19.791 5.659 1.00 85.59 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 CB 1
ATOM 6783 C CG . GLN A-2 1 418 ? 15.101 -20.166 4.530 1.00 75.78 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 CG 1
ATOM 6784 C CD . GLN A-2 1 418 ? 14.367 -20.232 3.224 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 CD 1
ATOM 6785 O OE1 . GLN A-2 1 418 ? 13.143 -20.354 3.194 1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 OE1 1
ATOM 6786 N NE2 . GLN A-2 1 418 ? 15.106 -20.143 2.127 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2 NE2 1
ATOM 6787 N N . SER A-2 1 419 ? 17.213 -18.512 6.362 1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2 N 1
ATOM 6788 C CA . SER A-2 1 419 ? 18.311 -17.737 5.813 1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2 CA 1
ATOM 6789 C C . SER A-2 1 419 ? 19.271 -18.638 5.062 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2 C 1
ATOM 6790 O O . SER A-2 1 419 ? 19.595 -19.715 5.543 1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2 O 1
ATOM 6791 C CB . SER A-2 1 419 ? 19.073 -17.052 6.939 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2 CB 1
ATOM 6792 O OG . SER A-2 1 419 ? 20.064 -17.918 7.454 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2 OG 1
ATOM 6793 N N . GLU A-2 1 420 ? 19.733 -18.196 3.894 1.00 85.89 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 N 1
ATOM 6794 C CA . GLU A-2 1 420 ? 20.788 -18.912 3.170 1.00 82.02 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 CA 1
ATOM 6795 C C . GLU A-2 1 420 ? 22.166 -18.452 3.649 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 C 1
ATOM 6796 O O . GLU A-2 1 420 ? 22.458 -17.256 3.659 1.00 77.51 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 O 1
ATOM 6797 C CB . GLU A-2 1 420 ? 20.690 -18.694 1.655 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 CB 1
ATOM 6798 C CG . GLU A-2 1 420 ? 19.363 -19.046 1.044 1.00 86.20 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 CG 1
ATOM 6799 C CD . GLU A-2 1 420 ? 18.229 -18.378 1.767 1.00 90.66 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 CD 1
ATOM 6800 O OE1 . GLU A-2 1 420 ? 18.474 -17.306 2.354 1.00 91.09 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6801 O OE2 . GLU A-2 1 420 ? 17.106 -18.924 1.773 1.00 94.52 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6802 N N . GLU A-2 1 421 ? 23.019 -19.400 4.029 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 N 1
ATOM 6803 C CA . GLU A-2 1 421 ? 24.331 -19.054 4.556 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 CA 1
ATOM 6804 C C . GLU A-2 1 421 ? 25.411 -19.814 3.822 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 C 1
ATOM 6805 O O . GLU A-2 1 421 ? 25.226 -20.966 3.459 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 O 1
ATOM 6806 C CB . GLU A-2 1 421 ? 24.408 -19.348 6.058 1.00 75.19 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 CB 1
ATOM 6807 C CG . GLU A-2 1 421 ? 23.226 -18.804 6.828 1.00 79.57 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 CG 1
ATOM 6808 C CD . GLU A-2 1 421 ? 23.458 -18.756 8.312 1.00 85.70 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 CD 1
ATOM 6809 O OE1 . GLU A-2 1 421 ? 24.426 -19.378 8.791 1.00 88.13 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 OE1 1
ATOM 6810 O OE2 . GLU A-2 1 421 ? 22.668 -18.084 9.000 1.00 89.46 ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2 OE2 1
ATOM 6811 N N . THR A-2 1 422 ? 26.525 -19.145 3.583 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 N 1
ATOM 6812 C CA . THR A-2 1 422 ? 27.718 -19.780 3.077 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 CA 1
ATOM 6813 C C . THR A-2 1 422 ? 28.750 -19.513 4.141 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 C 1
ATOM 6814 O O . THR A-2 1 422 ? 28.814 -18.412 4.686 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 O 1
ATOM 6815 C CB . THR A-2 1 422 ? 28.203 -19.120 1.780 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 CB 1
ATOM 6816 O OG1 . THR A-2 1 422 ? 27.294 -19.389 0.713 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 OG1 1
ATOM 6817 C CG2 . THR A-2 1 422 ? 29.545 -19.655 1.386 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2 CG2 1
ATOM 6818 N N . ARG A-2 1 423 ? 29.552 -20.513 4.468 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 N 1
ATOM 6819 C CA . ARG A-2 1 423 ? 30.652 -20.273 5.384 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 CA 1
ATOM 6820 C C . ARG A-2 1 423 ? 31.908 -20.793 4.728 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 C 1
ATOM 6821 O O . ARG A-2 1 423 ? 31.849 -21.736 3.945 1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 O 1
ATOM 6822 C CB . ARG A-2 1 423 ? 30.401 -20.934 6.740 1.00 79.97 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 CB 1
ATOM 6823 C CG . ARG A-2 1 423 ? 29.064 -20.562 7.385 1.00 80.58 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 CG 1
ATOM 6824 C CD . ARG A-2 1 423 ? 29.164 -19.322 8.245 1.00 78.03 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 CD 1
ATOM 6825 N NE . ARG A-2 1 423 ? 28.166 -19.333 9.311 1.00 83.06 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 NE 1
ATOM 6826 C CZ . ARG A-2 1 423 ? 27.940 -18.318 10.146 1.00 83.38 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6827 N NH1 . ARG A-2 1 423 ? 28.641 -17.198 10.026 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6828 N NH2 . ARG A-2 1 423 ? 27.012 -18.410 11.099 1.00 89.62 ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6829 N N . VAL A-2 1 424 ? 33.033 -20.148 5.013 1.00 74.90 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 N 1
ATOM 6830 C CA . VAL A-2 1 424 ? 34.299 -20.520 4.392 1.00 77.63 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 CA 1
ATOM 6831 C C . VAL A-2 1 424 ? 35.350 -20.781 5.454 1.00 81.61 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 C 1
ATOM 6832 O O . VAL A-2 1 424 ? 35.608 -19.945 6.325 1.00 78.92 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 O 1
ATOM 6833 C CB . VAL A-2 1 424 ? 34.802 -19.474 3.367 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 CB 1
ATOM 6834 C CG1 . VAL A-2 1 424 ? 36.116 -19.906 2.779 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 CG1 1
ATOM 6835 C CG2 . VAL A-2 1 424 ? 33.796 -19.312 2.248 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2 CG2 1
ATOM 6836 N N . TRP A-2 1 425 ? 35.955 -21.957 5.355 1.00 94.07 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 N 1
ATOM 6837 C CA . TRP A-2 1 425 ? 36.833 -22.479 6.381 1.00 99.52 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CA 1
ATOM 6838 C C . TRP A-2 1 425 ? 38.258 -22.651 5.909 1.00 101.32 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 C 1
ATOM 6839 O O . TRP A-2 1 425 ? 38.508 -23.168 4.821 1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 O 1
ATOM 6840 C CB . TRP A-2 1 425 ? 36.312 -23.825 6.828 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CB 1
ATOM 6841 C CG . TRP A-2 1 425 ? 35.005 -23.707 7.468 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CG 1
ATOM 6842 C CD1 . TRP A-2 1 425 ? 33.791 -23.753 6.864 1.00 64.98 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CD1 1
ATOM 6843 C CD2 . TRP A-2 1 425 ? 34.757 -23.507 8.862 1.00 67.09 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CD2 1
ATOM 6844 N NE1 . TRP A-2 1 425 ? 32.798 -23.606 7.796 1.00 63.75 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 NE1 1
ATOM 6845 C CE2 . TRP A-2 1 425 ? 33.369 -23.453 9.033 1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CE2 1
ATOM 6846 C CE3 . TRP A-2 1 425 ? 35.579 -23.384 9.986 1.00 69.23 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CE3 1
ATOM 6847 C CZ2 . TRP A-2 1 425 ? 32.782 -23.279 10.279 1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 6848 C CZ3 . TRP A-2 1 425 ? 34.994 -23.209 11.216 1.00 69.34 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 6849 C CH2 . TRP A-2 1 425 ? 33.612 -23.154 11.354 1.00 67.33 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2 CH2 1
ATOM 6850 N N . HIS A-2 1 426 ? 39.184 -22.222 6.755 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 N 1
ATOM 6851 C CA . HIS A-2 1 426 ? 40.604 -22.334 6.507 1.00 75.39 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 CA 1
ATOM 6852 C C . HIS A-2 1 426 ? 41.142 -23.010 7.749 1.00 78.72 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 C 1
ATOM 6853 O O . HIS A-2 1 426 ? 40.810 -22.597 8.858 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 O 1
ATOM 6854 C CB . HIS A-2 1 426 ? 41.197 -20.932 6.371 1.00 135.78 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 CB 1
ATOM 6855 C CG . HIS A-2 1 426 ? 42.679 -20.904 6.158 1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 CG 1
ATOM 6856 N ND1 . HIS A-2 1 426 ? 43.447 -19.794 6.439 1.00 139.47 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 ND1 1
ATOM 6857 C CD2 . HIS A-2 1 426 ? 43.531 -21.840 5.678 1.00 145.13 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 CD2 1
ATOM 6858 C CE1 . HIS A-2 1 426 ? 44.710 -20.049 6.149 1.00 143.75 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 CE1 1
ATOM 6859 N NE2 . HIS A-2 1 426 ? 44.788 -21.285 5.685 1.00 147.14 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2 NE2 1
ATOM 6860 N N . ARG A-2 1 427 ? 41.932 -24.065 7.591 1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 N 1
ATOM 6861 C CA . ARG A-2 1 427 ? 42.567 -24.654 8.756 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 CA 1
ATOM 6862 C C . ARG A-2 1 427 ? 43.921 -23.985 8.884 1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 C 1
ATOM 6863 O O . ARG A-2 1 427 ? 44.764 -24.129 8.003 1.00 121.07 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 O 1
ATOM 6864 C CB . ARG A-2 1 427 ? 42.704 -26.181 8.620 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 CB 1
ATOM 6865 C CG . ARG A-2 1 427 ? 43.030 -26.912 9.936 1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 CG 1
ATOM 6866 C CD . ARG A-2 1 427 ? 43.037 -28.440 9.794 1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 CD 1
ATOM 6867 N NE . ARG A-2 1 427 ? 43.717 -28.856 8.575 1.00 133.48 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 NE 1
ATOM 6868 C CZ . ARG A-2 1 427 ? 45.032 -28.796 8.397 1.00 133.23 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6869 N NH1 . ARG A-2 1 427 ? 45.820 -28.339 9.367 1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6870 N NH2 . ARG A-2 1 427 ? 45.561 -29.190 7.245 1.00 135.17 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6871 N N . ARG A-2 1 428 ? 44.106 -23.213 9.952 1.00 108.46 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 N 1
ATOM 6872 C CA . ARG A-2 1 428 ? 45.436 -22.721 10.318 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 CA 1
ATOM 6873 C C . ARG A-2 1 428 ? 45.792 -23.134 11.750 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 C 1
ATOM 6874 O O . ARG A-2 1 428 ? 45.056 -22.863 12.698 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 O 1
ATOM 6875 C CB . ARG A-2 1 428 ? 45.567 -21.204 10.126 1.00 188.78 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 CB 1
ATOM 6876 C CG . ARG A-2 1 428 ? 46.951 -20.639 10.505 1.00 194.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 CG 1
ATOM 6877 C CD . ARG A-2 1 428 ? 48.076 -21.142 9.592 1.00 196.20 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 CD 1
ATOM 6878 N NE . ARG A-2 1 428 ? 47.898 -20.710 8.207 1.00 194.17 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 NE 1
ATOM 6879 C CZ . ARG A-2 1 428 ? 48.237 -19.509 7.750 1.00 193.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 CZ 1
ATOM 6880 N NH1 . ARG A-2 1 428 ? 48.772 -18.615 8.568 1.00 194.36 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 NH1 1
ATOM 6881 N NH2 . ARG A-2 1 428 ? 48.037 -19.200 6.476 1.00 191.91 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2 NH2 1
ATOM 6882 N N . ASP A-2 1 429 ? 46.935 -23.794 11.880 1.00 170.62 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 N 1
ATOM 6883 C CA . ASP A-2 1 429 ? 47.367 -24.396 13.133 1.00 174.87 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 CA 1
ATOM 6884 C C . ASP A-2 1 429 ? 46.355 -25.423 13.645 1.00 175.67 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 C 1
ATOM 6885 O O . ASP A-2 1 429 ? 45.814 -25.301 14.750 1.00 175.07 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 O 1
ATOM 6886 C CB . ASP A-2 1 429 ? 47.640 -23.299 14.163 1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 CB 1
ATOM 6887 C CG . ASP A-2 1 429 ? 48.467 -22.163 13.581 1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 CG 1
ATOM 6888 O OD1 . ASP A-2 1 429 ? 49.267 -22.424 12.656 1.00 191.61 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 OD1 1
ATOM 6889 O OD2 . ASP A-2 1 429 ? 48.311 -21.011 14.031 1.00 187.89 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2 OD2 1
ATOM 6890 N N . GLY A-2 1 430 ? 46.119 -26.434 12.806 1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2 N 1
ATOM 6891 C CA . GLY A-2 1 430 ? 45.408 -27.655 13.161 1.00 117.74 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2 CA 1
ATOM 6892 C C . GLY A-2 1 430 ? 43.947 -27.394 13.434 1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2 C 1
ATOM 6893 O O . GLY A-2 1 430 ? 43.129 -28.315 13.546 1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2 O 1
ATOM 6894 N N . LYS A-2 1 431 ? 43.638 -26.105 13.514 1.00 99.01 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 N 1
ATOM 6895 C CA . LYS A-2 1 431 ? 42.333 -25.609 13.890 1.00 94.59 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 CA 1
ATOM 6896 C C . LYS A-2 1 431 ? 41.702 -25.046 12.643 1.00 89.61 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 C 1
ATOM 6897 O O . LYS A-2 1 431 ? 42.376 -24.381 11.860 1.00 88.91 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 O 1
ATOM 6898 C CB . LYS A-2 1 431 ? 42.494 -24.473 14.895 1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 CB 1
ATOM 6899 C CG . LYS A-2 1 431 ? 43.243 -24.855 16.146 1.00 161.85 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 CG 1
ATOM 6900 C CD . LYS A-2 1 431 ? 42.419 -25.814 16.971 1.00 167.87 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 CD 1
ATOM 6901 C CE . LYS A-2 1 431 ? 43.207 -26.321 18.160 1.00 171.45 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 CE 1
ATOM 6902 N NZ . LYS A-2 1 431 ? 43.565 -25.199 19.057 1.00 169.55 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2 NZ 1
ATOM 6903 N N . TRP A-2 1 432 ? 40.417 -25.316 12.447 1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 N 1
ATOM 6904 C CA . TRP A-2 1 432 ? 39.670 -24.667 11.377 1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CA 1
ATOM 6905 C C . TRP A-2 1 432 ? 39.285 -23.263 11.824 1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 C 1
ATOM 6906 O O . TRP A-2 1 432 ? 38.951 -23.058 12.985 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 O 1
ATOM 6907 C CB . TRP A-2 1 432 ? 38.416 -25.465 11.028 1.00 80.45 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CB 1
ATOM 6908 C CG . TRP A-2 1 432 ? 38.710 -26.776 10.373 1.00 83.87 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CG 1
ATOM 6909 C CD1 . TRP A-2 1 432 ? 38.749 -28.000 10.973 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CD1 1
ATOM 6910 C CD2 . TRP A-2 1 432 ? 39.019 -27.000 8.985 1.00 84.20 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CD2 1
ATOM 6911 N NE1 . TRP A-2 1 432 ? 39.058 -28.968 10.048 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 NE1 1
ATOM 6912 C CE2 . TRP A-2 1 432 ? 39.228 -28.378 8.821 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CE2 1
ATOM 6913 C CE3 . TRP A-2 1 432 ? 39.135 -26.166 7.866 1.00 81.51 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CE3 1
ATOM 6914 C CZ2 . TRP A-2 1 432 ? 39.549 -28.939 7.586 1.00 91.16 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CZ2 1
ATOM 6915 C CZ3 . TRP A-2 1 432 ? 39.456 -26.728 6.644 1.00 83.56 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CZ3 1
ATOM 6916 C CH2 . TRP A-2 1 432 ? 39.658 -28.095 6.514 1.00 88.41 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2 CH2 1
ATOM 6917 N N . GLN A-2 1 433 ? 39.333 -22.298 10.913 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 N 1
ATOM 6918 C CA . GLN A-2 1 433 ? 38.931 -20.930 11.236 1.00 96.23 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 CA 1
ATOM 6919 C C . GLN A-2 1 433 ? 37.916 -20.390 10.213 1.00 91.13 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 C 1
ATOM 6920 O O . GLN A-2 1 433 ? 38.002 -20.723 9.036 1.00 90.62 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 O 1
ATOM 6921 C CB . GLN A-2 1 433 ? 40.168 -20.034 11.320 1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 CB 1
ATOM 6922 C CG . GLN A-2 1 433 ? 41.015 -20.277 12.557 1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 CG 1
ATOM 6923 C CD . GLN A-2 1 433 ? 40.246 -19.992 13.824 1.00 141.15 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 CD 1
ATOM 6924 O OE1 . GLN A-2 1 433 ? 39.346 -20.744 14.202 1.00 144.12 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 OE1 1
ATOM 6925 N NE2 . GLN A-2 1 433 ? 40.577 -18.885 14.478 1.00 141.22 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2 NE2 1
ATOM 6926 N N . ILE A-2 1 434 ? 36.934 -19.593 10.635 1.00 85.28 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A-2 N 1
ATOM 6927 C CA . ILE A-2 1 434 ? 36.037 -19.004 9.643 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A-2 CA 1
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