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***  ck2_nma  ***

elNémo ID: 2412050150001038695

Job options:

ID        	=	 2412050150001038695
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Input data for this run:

HEADER ck2_nma

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loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Chao, L.H."  1 
"Kuriyan, J." 2 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Full-length human CaMKII" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR" 
_struct_keywords.text            "kinase, Protein Kinase, Phosphorylation, Calcium/calmodulin, cytosolic, TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "A Mechanism for Tunable Autoinhibition in the Structure of a Human Ca(2+)/Calmodulin- Dependent Kinase II Holoenzyme." 
_citation.journal_abbrev            "Cell(Cambridge,Mass.)" 
_citation.journal_volume            146 
_citation.page_first                732 
_citation.page_last                 745 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           CELLB5 
_citation.country                   US 
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_citation.journal_id_CSD            0998 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21884935 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.cell.2011.07.038 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary "Chao, L.H."      1  
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primary "Lee, I.H."       3  
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primary "Kortemme, T."    7  
primary "Groves, J.T."    8  
primary "Schulman, H."    9  
primary "Kuriyan, J."     10 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MATITCTRFTEEYQLFEELGKGAFSVVRRCVKVLAGQEYAAMIINTKKLSARDHQKLEREARICRLLKHPNIVRLHDSIS
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;
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_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
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_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
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# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha with a beta 7 linker"                          50646.004 12 2.7.11.17 "K42M, D135N, T306V" ? ? 
2 non-polymer syn "4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile" 530.446   12 ?         ?                    ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A    1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 7   THR 7   7   7   THR THR A    ? n 
A    1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A    ? n 
A    1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A    ? n 
A    1 10  THR 10  10  10  THR THR A    ? n 
A    1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A    ? n 
A    1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A    ? n 
A    1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A    ? n 
A    1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A    ? n 
A    1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A    ? n 
A    1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A    ? n 
A    1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A    ? n 
A    1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A    ? n 
A    1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A    ? n 
A    1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A    ? n 
A    1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A    ? n 
A    1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A    ? n 
A    1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A    ? n 
A    1 25  SER 25  25  25  SER SER A    ? n 
A    1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A    ? n 
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A    1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A    ? n 
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A    1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A    ? n 
A    1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A    ? n 
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A    1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A    ? n 
A    1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A    ? n 
A    1 440 SER 440 440 440 SER SER A    ? n 
A    1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A    ? n 
A    1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A    ? n 
A    1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A    ? n 
A    1 444 SER 444 444 444 SER SER A    ? n 
A-2  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-2  ? n 
A-2  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-2  ? n 
A-2  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-2  ? n 
A-2  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-2  ? n 
A-2  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-2  ? n 
A-2  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-2  ? n 
A-2  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-2  ? n 
A-2  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-2  ? n 
A-2  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-2  ? n 
A-2  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-2  ? n 
A-2  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-2  ? n 
A-2  1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-2  ? n 
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A-2  1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-2  ? n 
A-2  1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2  ? n 
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A-2  1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-2  ? n 
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A-2  1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-2  ? n 
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A-2  1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-2  ? n 
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A-2  1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-2  ? n 
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A-2  1 108 SER 108 108 108 SER SER A-2  ? n 
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A-2  1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-2  ? n 
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A-2  1 113 SER 113 113 113 SER SER A-2  ? n 
A-2  1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-2  ? n 
A-2  1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-2  ? n 
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A-2  1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 129 MET 129 129 129 MET MET A-2  ? n 
A-2  1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-2  ? n 
A-2  1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-2  ? n 
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A-2  1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-2  ? n 
A-2  1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-2  ? n 
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A-2  1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-2  ? n 
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A-2  1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 157 PHE 157 157 157 PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 161 ILE 161 161 161 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 167 GLN 167 167 167 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 168 GLN 168 168 168 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP A-2  ? n 
A-2  1 171 PHE 171 171 171 PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 173 PHE 173 173 173 PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 175 GLY 175 175 175 GLY GLY A-2  ? n 
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A-2  1 178 GLY 178 178 178 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 179 TYR 179 179 179 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 181 SER 181 181 181 SER SER A-2  ? n 
A-2  1 182 PRO 182 182 182 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 184 VAL 184 184 184 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 185 LEU 185 185 185 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 186 ARG 186 186 186 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 187 LYS 187 187 187 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 188 ASP 188 188 188 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 189 PRO 189 189 189 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 190 TYR 190 190 190 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 191 GLY 191 191 191 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 192 LYS 192 192 192 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 193 PRO 193 193 193 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 194 VAL 194 194 194 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 196 LEU 196 196 196 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 197 TRP 197 197 197 TRP TRP A-2  ? n 
A-2  1 198 ALA 198 198 198 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 199 CYS 199 199 199 CYS CYS A-2  ? n 
A-2  1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 202 ILE 202 202 202 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 203 LEU 203 203 203 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 204 TYR 204 204 204 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 209 GLY 209 209 209 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 210 TYR 210 210 210 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 212 PRO 212 212 212 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 213 PHE 213 213 213 PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 214 TRP 214 214 214 TRP TRP A-2  ? n 
A-2  1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 217 ASP 217 217 217 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 218 GLN 218 218 218 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 219 HIS 219 219 219 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 222 TYR 222 222 222 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 223 GLN 223 223 223 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 224 GLN 224 224 224 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 227 ALA 227 227 227 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 228 GLY 228 228 228 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 229 ALA 229 229 229 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 230 TYR 230 230 230 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 231 ASP 231 231 231 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 232 PHE 232 232 232 PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 233 PRO 233 233 233 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 234 SER 234 234 234 SER SER A-2  ? n 
A-2  1 235 PRO 235 235 235 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 236 GLU 236 236 236 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 237 TRP 237 237 237 TRP TRP A-2  ? n 
A-2  1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 239 THR 239 239 239 THR THR A-2  ? n 
A-2  1 240 VAL 240 240 240 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 241 THR 241 241 241 THR THR A-2  ? n 
A-2  1 242 PRO 242 242 242 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 243 GLU 243 243 243 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 245 LYS 245 245 245 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 246 ASP 246 246 246 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 247 LEU 247 247 247 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 248 ILE 248 248 248 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 249 ASN 249 249 249 ASN ASN A-2  ? n 
A-2  1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 251 MET 251 251 251 MET MET A-2  ? n 
A-2  1 252 LEU 252 252 252 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 253 THR 253 253 253 THR THR A-2  ? n 
A-2  1 254 ILE 254 254 254 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 255 ASN 255 255 255 ASN ASN A-2  ? n 
A-2  1 256 PRO 256 256 256 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 257 SER 257 257 257 SER SER A-2  ? n 
A-2  1 258 LYS 258 258 258 LYS LYS A-2  ? n 
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A-2  1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE A-2  ? n 
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A-2  1 396 SER 396 396 396 SER SER A-2  ? n 
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A-2  1 399 ILE 399 399 399 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 401 TYR 401 401 401 TYR TYR A-2  ? n 
A-2  1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 403 ARG 403 403 403 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-2  ? n 
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A-2  1 408 LEU 408 408 408 LEU LEU A-2  ? n 
A-2  1 409 ASP 409 409 409 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 416 THR 416 416 416 THR THR A-2  ? n 
A-2  1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-2  ? n 
A-2  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-2  ? n 
A-2  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-2  ? n 
A-2  1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-2  ? n 
A-2  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-2  ? n 
A-2  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-2  ? n 
A-2  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-2  ? n 
A-2  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-2  ? n 
A-2  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-2  ? n 
A-2  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-2  ? n 
A-2  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-2  ? n 
A-2  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-2  ? n 
A-2  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-2  ? n 
A-2  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-2  ? n 
A-2  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-2  ? n 
A-2  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-2  ? n 
A-2  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-2  ? n 
A-2  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-2  ? n 
A-3  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-3  ? n 
A-3  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-3  ? n 
A-3  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-3  ? n 
A-3  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-3  ? n 
A-3  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-3  ? n 
A-3  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-3  ? n 
A-3  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-3  ? n 
A-3  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-3  ? n 
A-3  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-3  ? n 
A-3  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-3  ? n 
A-3  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-3  ? n 
A-3  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-3  ? n 
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A-3  1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 181 SER 181 181 181 SER SER A-3  ? n 
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A-3  1 183 GLU 183 183 183 GLU GLU A-3  ? n 
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A-3  1 194 VAL 194 194 194 VAL VAL A-3  ? n 
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A-3  1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 201 VAL 201 201 201 VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 202 ILE 202 202 202 ILE ILE A-3  ? n 
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A-3  1 204 TYR 204 204 204 TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 206 LEU 206 206 206 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 208 VAL 208 208 208 VAL VAL A-3  ? n 
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A-3  1 210 TYR 210 210 210 TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A-3  ? n 
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A-3  1 214 TRP 214 214 214 TRP TRP A-3  ? n 
A-3  1 215 ASP 215 215 215 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 216 GLU 216 216 216 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 217 ASP 217 217 217 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 218 GLN 218 218 218 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 219 HIS 219 219 219 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 222 TYR 222 222 222 TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 223 GLN 223 223 223 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 224 GLN 224 224 224 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 225 ILE 225 225 225 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 226 LYS 226 226 226 LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 227 ALA 227 227 227 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 228 GLY 228 228 228 GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 229 ALA 229 229 229 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 230 TYR 230 230 230 TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 231 ASP 231 231 231 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 232 PHE 232 232 232 PHE PHE A-3  ? n 
A-3  1 233 PRO 233 233 233 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 234 SER 234 234 234 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 235 PRO 235 235 235 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 236 GLU 236 236 236 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 237 TRP 237 237 237 TRP TRP A-3  ? n 
A-3  1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 239 THR 239 239 239 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 240 VAL 240 240 240 VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 241 THR 241 241 241 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 242 PRO 242 242 242 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 243 GLU 243 243 243 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA A-3  ? n 
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A-3  1 246 ASP 246 246 246 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 247 LEU 247 247 247 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 248 ILE 248 248 248 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 249 ASN 249 249 249 ASN ASN A-3  ? n 
A-3  1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 251 MET 251 251 251 MET MET A-3  ? n 
A-3  1 252 LEU 252 252 252 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 253 THR 253 253 253 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 254 ILE 254 254 254 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 255 ASN 255 255 255 ASN ASN A-3  ? n 
A-3  1 256 PRO 256 256 256 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 257 SER 257 257 257 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 258 LYS 258 258 258 LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 259 ARG 259 259 259 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 260 ILE 260 260 260 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 261 THR 261 261 261 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 263 ALA 263 263 263 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 264 GLU 264 264 264 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 265 ALA 265 265 265 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 266 LEU 266 266 266 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 267 LYS 267 267 267 LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 268 HIS 268 268 268 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 269 PRO 269 269 269 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 270 TRP 270 270 270 TRP TRP A-3  ? n 
A-3  1 271 ILE 271 271 271 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 272 SER 272 272 272 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 273 HIS 273 273 273 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 274 ARG 274 274 274 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 275 SER 275 275 275 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 276 THR 276 276 276 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 277 VAL 277 277 277 VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 278 ALA 278 278 278 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 279 SER 279 279 279 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS A-3  ? n 
A-3  1 281 MET 281 281 281 MET MET A-3  ? n 
A-3  1 282 HIS 282 282 282 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 283 ARG 283 283 283 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 284 GLN 284 284 284 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 285 GLU 285 285 285 GLU GLU A-3  ? n 
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A-3  1 289 CYS 289 289 289 CYS CYS A-3  ? n 
A-3  1 290 LEU 290 290 290 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS A-3  ? n 
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A-3  1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A-3  ? n 
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A-3  1 315 VAL 315 315 315 VAL VAL A-3  ? n 
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A-3  1 319 GLU 319 319 319 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 320 ILE 320 320 320 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 321 ILE 321 321 321 ILE ILE A-3  ? n 
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A-3  1 396 SER 396 396 396 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 398 CYS 398 398 398 CYS CYS A-3  ? n 
A-3  1 399 ILE 399 399 399 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 401 TYR 401 401 401 TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 403 ARG 403 403 403 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 405 THR 405 405 405 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 406 GLN 406 406 406 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 407 TYR 407 407 407 TYR TYR A-3  ? n 
A-3  1 408 LEU 408 408 408 LEU LEU A-3  ? n 
A-3  1 409 ASP 409 409 409 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 416 THR 416 416 416 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-3  ? n 
A-3  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-3  ? n 
A-3  1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-3  ? n 
A-3  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-3  ? n 
A-3  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-3  ? n 
A-3  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-3  ? n 
A-3  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-3  ? n 
A-3  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-3  ? n 
A-3  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-3  ? n 
A-3  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-3  ? n 
A-3  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-3  ? n 
A-3  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-3  ? n 
A-3  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-3  ? n 
A-3  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-3  ? n 
A-3  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-3  ? n 
A-3  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-3  ? n 
A-3  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-3  ? n 
A-4  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-4  ? n 
A-4  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-4  ? n 
A-4  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-4  ? n 
A-4  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-4  ? n 
A-4  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-4  ? n 
A-4  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-4  ? n 
A-4  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-4  ? n 
A-4  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-4  ? n 
A-4  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-4  ? n 
A-4  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-4  ? n 
A-4  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-4  ? n 
A-4  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-4  ? n 
A-4  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-4  ? n 
A-4  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-4  ? n 
A-4  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-4  ? n 
A-4  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-4  ? n 
A-4  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-4  ? n 
A-4  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-4  ? n 
A-4  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-4  ? n 
A-4  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-4  ? n 
A-4  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-4  ? n 
A-4  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-4  ? n 
A-4  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-4  ? n 
A-4  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-4  ? n 
A-4  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-4  ? n 
A-4  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-4  ? n 
A-4  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-4  ? n 
A-4  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-4  ? n 
A-4  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-4  ? n 
A-4  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-4  ? n 
A-4  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-4  ? n 
A-4  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-4  ? n 
A-4  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-4  ? n 
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A-4  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-4  ? n 
A-4  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-4  ? n 
A-4  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-4  ? n 
A-4  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-4  ? n 
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A-4  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-4  ? n 
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A-4  1 278 ALA 278 278 278 ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 279 SER 279 279 279 SER SER A-4  ? n 
A-4  1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS A-4  ? n 
A-4  1 281 MET 281 281 281 MET MET A-4  ? n 
A-4  1 282 HIS 282 282 282 HIS HIS A-4  ? n 
A-4  1 283 ARG 283 283 283 ARG ARG A-4  ? n 
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A-4  1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-4  ? n 
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A-4  1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-4  ? n 
A-4  1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 416 THR 416 416 416 THR THR A-4  ? n 
A-4  1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-4  ? n 
A-4  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-4  ? n 
A-4  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-4  ? n 
A-4  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-4  ? n 
A-4  1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-4  ? n 
A-4  1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-4  ? n 
A-4  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-4  ? n 
A-4  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-4  ? n 
A-4  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-4  ? n 
A-4  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-4  ? n 
A-4  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-4  ? n 
A-4  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-4  ? n 
A-4  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-4  ? n 
A-4  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-4  ? n 
A-4  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-4  ? n 
A-4  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-4  ? n 
A-4  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-4  ? n 
A-4  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-4  ? n 
A-4  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-4  ? n 
A-4  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-4  ? n 
A-4  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-4  ? n 
A-4  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-4  ? n 
A-4  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-4  ? n 
A-5  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-5  ? n 
A-5  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-5  ? n 
A-5  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-5  ? n 
A-5  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-5  ? n 
A-5  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-5  ? n 
A-5  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-5  ? n 
A-5  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-5  ? n 
A-5  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-5  ? n 
A-5  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-5  ? n 
A-5  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-5  ? n 
A-5  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-5  ? n 
A-5  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-5  ? n 
A-5  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-5  ? n 
A-5  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-5  ? n 
A-5  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-5  ? n 
A-5  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-5  ? n 
A-5  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-5  ? n 
A-5  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-5  ? n 
A-5  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-5  ? n 
A-5  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-5  ? n 
A-5  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-5  ? n 
A-5  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-5  ? n 
A-5  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-5  ? n 
A-5  1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-5  ? n 
A-5  1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-5  ? n 
A-5  1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-5  ? n 
A-5  1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-5  ? n 
A-5  1 78  SER 78  78  78  SER SER A-5  ? n 
A-5  1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-5  ? n 
A-5  1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-5  ? n 
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A-5  1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-5  ? n 
A-5  1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-5  ? n 
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A-5  1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-5  ? n 
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A-5  1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-5  ? n 
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A-5  1 207 LEU 207 207 207 LEU LEU A-5  ? n 
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A-5  1 258 LYS 258 258 258 LYS LYS A-5  ? n 
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A-5  1 271 ILE 271 271 271 ILE ILE A-5  ? n 
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A-5  1 279 SER 279 279 279 SER SER A-5  ? n 
A-5  1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS A-5  ? n 
A-5  1 281 MET 281 281 281 MET MET A-5  ? n 
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A-5  1 289 CYS 289 289 289 CYS CYS A-5  ? n 
A-5  1 290 LEU 290 290 290 LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 292 LYS 292 292 292 LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 293 PHE 293 293 293 PHE PHE A-5  ? n 
A-5  1 294 ASN 294 294 294 ASN ASN A-5  ? n 
A-5  1 295 ALA 295 295 295 ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 296 ARG 296 296 296 ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 297 ARG 297 297 297 ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 298 LYS 298 298 298 LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 299 LEU 299 299 299 LEU LEU A-5  ? n 
A-5  1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A-5  ? n 
A-5  1 302 ALA 302 302 302 ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 303 ILE 303 303 303 ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 304 LEU 304 304 304 LEU LEU A-5  ? n 
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A-5  1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-5  ? n 
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A-5  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-5  ? n 
A-5  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-5  ? n 
A-5  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-5  ? n 
A-5  1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-5  ? n 
A-5  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-5  ? n 
A-5  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-5  ? n 
A-5  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-5  ? n 
A-5  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-5  ? n 
A-5  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-5  ? n 
A-5  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-5  ? n 
A-5  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-5  ? n 
A-5  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-5  ? n 
A-5  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-5  ? n 
A-5  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-5  ? n 
A-5  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-5  ? n 
A-5  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-5  ? n 
A-5  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-5  ? n 
A-5  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-5  ? n 
A-5  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-5  ? n 
A-5  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-5  ? n 
A-5  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-5  ? n 
A-6  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-6  ? n 
A-6  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-6  ? n 
A-6  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-6  ? n 
A-6  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-6  ? n 
A-6  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-6  ? n 
A-6  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-6  ? n 
A-6  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-6  ? n 
A-6  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-6  ? n 
A-6  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-6  ? n 
A-6  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-6  ? n 
A-6  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-6  ? n 
A-6  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-6  ? n 
A-6  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-6  ? n 
A-6  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-6  ? n 
A-6  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-6  ? n 
A-6  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-6  ? n 
A-6  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-6  ? n 
A-6  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-6  ? n 
A-6  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-6  ? n 
A-6  1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-6  ? n 
A-6  1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-6  ? n 
A-6  1 78  SER 78  78  78  SER SER A-6  ? n 
A-6  1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-6  ? n 
A-6  1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-6  ? n 
A-6  1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-6  ? n 
A-6  1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-6  ? n 
A-6  1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-6  ? n 
A-6  1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-6  ? n 
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A-6  1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS A-6  ? n 
A-6  1 281 MET 281 281 281 MET MET A-6  ? n 
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A-6  1 289 CYS 289 289 289 CYS CYS A-6  ? n 
A-6  1 290 LEU 290 290 290 LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 292 LYS 292 292 292 LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 293 PHE 293 293 293 PHE PHE A-6  ? n 
A-6  1 294 ASN 294 294 294 ASN ASN A-6  ? n 
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A-6  1 297 ARG 297 297 297 ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 298 LYS 298 298 298 LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 299 LEU 299 299 299 LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 302 ALA 302 302 302 ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 303 ILE 303 303 303 ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 304 LEU 304 304 304 LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 305 THR 305 305 305 THR THR A-6  ? n 
A-6  1 306 VAL 306 306 306 VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 307 MET 307 307 307 MET MET A-6  ? n 
A-6  1 308 LEU 308 308 308 LEU LEU A-6  ? n 
A-6  1 309 ALA 309 309 309 ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 310 THR 310 310 310 THR THR A-6  ? n 
A-6  1 311 ARG 311 311 311 ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 312 ASN 312 312 312 ASN ASN A-6  ? n 
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A-6  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-6  ? n 
A-6  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-6  ? n 
A-6  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-6  ? n 
A-6  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-6  ? n 
A-6  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-6  ? n 
A-6  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-6  ? n 
A-6  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-6  ? n 
A-6  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-6  ? n 
A-6  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-6  ? n 
A-6  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-6  ? n 
A-6  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-6  ? n 
A-6  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-6  ? n 
A-6  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-6  ? n 
A-6  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-6  ? n 
A-7  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-7  ? n 
A-7  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-7  ? n 
A-7  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-7  ? n 
A-7  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-7  ? n 
A-7  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-7  ? n 
A-7  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-7  ? n 
A-7  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-7  ? n 
A-7  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-7  ? n 
A-7  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-7  ? n 
A-7  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-7  ? n 
A-7  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-7  ? n 
A-7  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-7  ? n 
A-7  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-7  ? n 
A-7  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-7  ? n 
A-7  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-7  ? n 
A-7  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-7  ? n 
A-7  1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-7  ? n 
A-7  1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-7  ? n 
A-7  1 78  SER 78  78  78  SER SER A-7  ? n 
A-7  1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-7  ? n 
A-7  1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-7  ? n 
A-7  1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-7  ? n 
A-7  1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-7  ? n 
A-7  1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 93  THR 93  93  93  THR THR A-7  ? n 
A-7  1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A-7  ? n 
A-7  1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-7  ? n 
A-7  1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-7  ? n 
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A-7  1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-7  ? n 
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A-7  1 108 SER 108 108 108 SER SER A-7  ? n 
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A-7  1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 318 GLN 318 318 318 GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 319 GLU 319 319 319 GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 320 ILE 320 320 320 ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 321 ILE 321 321 321 ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 322 LYS 322 322 322 LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 323 VAL 323 323 323 VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 324 THR 324 324 324 THR THR A-7  ? n 
A-7  1 325 GLU 325 325 325 GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 326 GLN 326 326 326 GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 327 LEU 327 327 327 LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 328 ILE 328 328 328 ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 329 GLU 329 329 329 GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 330 ALA 330 330 330 ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 331 ILE 331 331 331 ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 332 SER 332 332 332 SER SER A-7  ? n 
A-7  1 333 ASN 333 333 333 ASN ASN A-7  ? n 
A-7  1 334 GLY 334 334 334 GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 335 ASP 335 335 335 ASP ASP A-7  ? n 
A-7  1 336 PHE 336 336 336 PHE PHE A-7  ? n 
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A-7  1 340 THR 340 340 340 THR THR A-7  ? n 
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A-7  1 372 LEU 372 372 372 LEU LEU A-7  ? n 
A-7  1 373 TRP 373 373 373 TRP TRP A-7  ? n 
A-7  1 374 SER 374 374 374 SER SER A-7  ? n 
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A-7  1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-7  ? n 
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A-7  1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-7  ? n 
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A-7  1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-7  ? n 
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A-7  1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-7  ? n 
A-7  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-7  ? n 
A-7  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-7  ? n 
A-7  1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-7  ? n 
A-7  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-7  ? n 
A-7  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-7  ? n 
A-7  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-7  ? n 
A-7  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-7  ? n 
A-7  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-7  ? n 
A-7  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-7  ? n 
A-7  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-7  ? n 
A-7  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-7  ? n 
A-7  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-7  ? n 
A-7  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-7  ? n 
A-7  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-7  ? n 
A-7  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-7  ? n 
A-7  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-7  ? n 
A-7  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-7  ? n 
A-8  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-8  ? n 
A-8  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-8  ? n 
A-8  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-8  ? n 
A-8  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-8  ? n 
A-8  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-8  ? n 
A-8  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-8  ? n 
A-8  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-8  ? n 
A-8  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-8  ? n 
A-8  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-8  ? n 
A-8  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-8  ? n 
A-8  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-8  ? n 
A-8  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-8  ? n 
A-8  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-8  ? n 
A-8  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-8  ? n 
A-8  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-8  ? n 
A-8  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-8  ? n 
A-8  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-8  ? n 
A-8  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-8  ? n 
A-8  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-8  ? n 
A-8  1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-8  ? n 
A-8  1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-8  ? n 
A-8  1 78  SER 78  78  78  SER SER A-8  ? n 
A-8  1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-8  ? n 
A-8  1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-8  ? n 
A-8  1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-8  ? n 
A-8  1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-8  ? n 
A-8  1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 93  THR 93  93  93  THR THR A-8  ? n 
A-8  1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-8  ? n 
A-8  1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A-8  ? n 
A-8  1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-8  ? n 
A-8  1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-8  ? n 
A-8  1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-8  ? n 
A-8  1 108 SER 108 108 108 SER SER A-8  ? n 
A-8  1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-8  ? n 
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A-8  1 113 SER 113 113 113 SER SER A-8  ? n 
A-8  1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-8  ? n 
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A-8  1 321 ILE 321 321 321 ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 322 LYS 322 322 322 LYS LYS A-8  ? n 
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A-8  1 328 ILE 328 328 328 ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 329 GLU 329 329 329 GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 330 ALA 330 330 330 ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 331 ILE 331 331 331 ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 332 SER 332 332 332 SER SER A-8  ? n 
A-8  1 333 ASN 333 333 333 ASN ASN A-8  ? n 
A-8  1 334 GLY 334 334 334 GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 335 ASP 335 335 335 ASP ASP A-8  ? n 
A-8  1 336 PHE 336 336 336 PHE PHE A-8  ? n 
A-8  1 337 GLU 337 337 337 GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 338 SER 338 338 338 SER SER A-8  ? n 
A-8  1 339 TYR 339 339 339 TYR TYR A-8  ? n 
A-8  1 340 THR 340 340 340 THR THR A-8  ? n 
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A-8  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-8  ? n 
A-8  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-8  ? n 
A-8  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-8  ? n 
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A-8  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-8  ? n 
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A-8  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-8  ? n 
A-8  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-8  ? n 
A-8  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-8  ? n 
A-8  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-8  ? n 
A-8  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-8  ? n 
A-8  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-8  ? n 
A-8  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-8  ? n 
A-8  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-8  ? n 
A-8  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-8  ? n 
A-8  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-8  ? n 
A-8  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-8  ? n 
A-8  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-8  ? n 
A-8  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-8  ? n 
A-8  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-8  ? n 
A-9  1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 7   THR 7   7   7   THR THR A-9  ? n 
A-9  1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 10  THR 10  10  10  THR THR A-9  ? n 
A-9  1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-9  ? n 
A-9  1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-9  ? n 
A-9  1 25  SER 25  25  25  SER SER A-9  ? n 
A-9  1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-9  ? n 
A-9  1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-9  ? n 
A-9  1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 42  MET 42  42  42  MET MET A-9  ? n 
A-9  1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-9  ? n 
A-9  1 46  THR 46  46  46  THR THR A-9  ? n 
A-9  1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 50  SER 50  50  50  SER SER A-9  ? n 
A-9  1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-9  ? n 
A-9  1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-9  ? n 
A-9  1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-9  ? n 
A-9  1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 78  SER 78  78  78  SER SER A-9  ? n 
A-9  1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 80  SER 80  80  80  SER SER A-9  ? n 
A-9  1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-9  ? n 
A-9  1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 93  THR 93  93  93  THR THR A-9  ? n 
A-9  1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-9  ? n 
A-9  1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-9  ? n 
A-9  1 108 SER 108 108 108 SER SER A-9  ? n 
A-9  1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 113 SER 113 113 113 SER SER A-9  ? n 
A-9  1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-9  ? n 
A-9  1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-9  ? n 
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A-9  1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-9  ? n 
A-9  1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-9  ? n 
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A-9  1 129 MET 129 129 129 MET MET A-9  ? n 
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A-9  1 342 MET 342 342 342 MET MET A-9  ? n 
A-9  1 343 CYS 343 343 343 CYS CYS A-9  ? n 
A-9  1 344 ASP 344 344 344 ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 345 PRO 345 345 345 PRO PRO A-9  ? n 
A-9  1 346 GLY 346 346 346 GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 347 MET 347 347 347 MET MET A-9  ? n 
A-9  1 348 THR 348 348 348 THR THR A-9  ? n 
A-9  1 349 ALA 349 349 349 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 350 PHE 350 350 350 PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 351 GLU 351 351 351 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO A-9  ? n 
A-9  1 353 GLU 353 353 353 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 354 ALA 354 354 354 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 355 LEU 355 355 355 LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 356 GLY 356 356 356 GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 357 ASN 357 357 357 ASN ASN A-9  ? n 
A-9  1 358 LEU 358 358 358 LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 359 VAL 359 359 359 VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 360 GLU 360 360 360 GLU GLU A-9  ? n 
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A-9  1 362 LEU 362 362 362 LEU LEU A-9  ? n 
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A-9  1 365 HIS 365 365 365 HIS HIS A-9  ? n 
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A-9  1 367 PHE 367 367 367 PHE PHE A-9  ? n 
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A-9  1 369 PHE 369 369 369 PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 370 GLU 370 370 370 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN A-9  ? n 
A-9  1 372 LEU 372 372 372 LEU LEU A-9  ? n 
A-9  1 373 TRP 373 373 373 TRP TRP A-9  ? n 
A-9  1 374 SER 374 374 374 SER SER A-9  ? n 
A-9  1 375 ARG 375 375 375 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 376 ASN 376 376 376 ASN ASN A-9  ? n 
A-9  1 377 SER 377 377 377 SER SER A-9  ? n 
A-9  1 378 LYS 378 378 378 LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 379 PRO 379 379 379 PRO PRO A-9  ? n 
A-9  1 380 VAL 380 380 380 VAL VAL A-9  ? n 
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A-9  1 399 ILE 399 399 399 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A-9  ? n 
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A-9  1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 403 ARG 403 403 403 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 405 THR 405 405 405 THR THR A-9  ? n 
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A-9  1 409 ASP 409 409 409 ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-9  ? n 
A-9  1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 416 THR 416 416 416 THR THR A-9  ? n 
A-9  1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 419 SER 419 419 419 SER SER A-9  ? n 
A-9  1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-9  ? n 
A-9  1 422 THR 422 422 422 THR THR A-9  ? n 
A-9  1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-9  ? n 
A-9  1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-9  ? n 
A-9  1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-9  ? n 
A-9  1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-9  ? n 
A-9  1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-9  ? n 
A-9  1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-9  ? n 
A-9  1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-9  ? n 
A-9  1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-9  ? n 
A-9  1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-9  ? n 
A-9  1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-9  ? n 
A-9  1 440 SER 440 440 440 SER SER A-9  ? n 
A-9  1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-9  ? n 
A-9  1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-9  ? n 
A-9  1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-9  ? n 
A-9  1 444 SER 444 444 444 SER SER A-9  ? n 
A-10 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 7   THR 7   7   7   THR THR A-10 ? n 
A-10 1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 10  THR 10  10  10  THR THR A-10 ? n 
A-10 1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-10 ? n 
A-10 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-10 ? n 
A-10 1 25  SER 25  25  25  SER SER A-10 ? n 
A-10 1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-10 ? n 
A-10 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-10 ? n 
A-10 1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 42  MET 42  42  42  MET MET A-10 ? n 
A-10 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-10 ? n 
A-10 1 46  THR 46  46  46  THR THR A-10 ? n 
A-10 1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 50  SER 50  50  50  SER SER A-10 ? n 
A-10 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-10 ? n 
A-10 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-10 ? n 
A-10 1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-10 ? n 
A-10 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 78  SER 78  78  78  SER SER A-10 ? n 
A-10 1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 80  SER 80  80  80  SER SER A-10 ? n 
A-10 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-10 ? n 
A-10 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 93  THR 93  93  93  THR THR A-10 ? n 
A-10 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-10 ? n 
A-10 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-10 ? n 
A-10 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-10 ? n 
A-10 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-10 ? n 
A-10 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-10 ? n 
A-10 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-10 ? n 
A-10 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-10 ? n 
A-10 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-10 ? n 
A-10 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-10 ? n 
A-10 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-10 ? n 
A-10 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA A-10 ? n 
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A-10 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-10 ? n 
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A-10 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-10 ? n 
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A-10 1 355 LEU 355 355 355 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 356 GLY 356 356 356 GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 357 ASN 357 357 357 ASN ASN A-10 ? n 
A-10 1 358 LEU 358 358 358 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 359 VAL 359 359 359 VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 360 GLU 360 360 360 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 361 GLY 361 361 361 GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 362 LEU 362 362 362 LEU LEU A-10 ? n 
A-10 1 363 ASP 363 363 363 ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 364 PHE 364 364 364 PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 365 HIS 365 365 365 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 366 ARG 366 366 366 ARG ARG A-10 ? n 
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A-10 1 369 PHE 369 369 369 PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 370 GLU 370 370 370 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN A-10 ? n 
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A-10 1 373 TRP 373 373 373 TRP TRP A-10 ? n 
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A-10 1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A-10 ? n 
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A-10 1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-10 ? n 
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A-10 1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-10 ? n 
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A-10 1 419 SER 419 419 419 SER SER A-10 ? n 
A-10 1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-10 ? n 
A-10 1 422 THR 422 422 422 THR THR A-10 ? n 
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A-10 1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-10 ? n 
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A-10 1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-10 ? n 
A-10 1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-10 ? n 
A-10 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-10 ? n 
A-10 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-10 ? n 
A-10 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-10 ? n 
A-10 1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-10 ? n 
A-10 1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-10 ? n 
A-10 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-10 ? n 
A-10 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-10 ? n 
A-10 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-10 ? n 
A-10 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-10 ? n 
A-10 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-10 ? n 
A-10 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-10 ? n 
A-10 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-10 ? n 
A-11 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 7   THR 7   7   7   THR THR A-11 ? n 
A-11 1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 10  THR 10  10  10  THR THR A-11 ? n 
A-11 1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-11 ? n 
A-11 1 25  SER 25  25  25  SER SER A-11 ? n 
A-11 1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 42  MET 42  42  42  MET MET A-11 ? n 
A-11 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 46  THR 46  46  46  THR THR A-11 ? n 
A-11 1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 50  SER 50  50  50  SER SER A-11 ? n 
A-11 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 78  SER 78  78  78  SER SER A-11 ? n 
A-11 1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 80  SER 80  80  80  SER SER A-11 ? n 
A-11 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 93  THR 93  93  93  THR THR A-11 ? n 
A-11 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-11 ? n 
A-11 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 145 SER 145 145 145 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 151 ALA 151 151 151 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A-11 ? n 
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A-11 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-11 ? n 
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A-11 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-11 ? n 
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A-11 1 279 SER 279 279 279 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 280 CYS 280 280 280 CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 281 MET 281 281 281 MET MET A-11 ? n 
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A-11 1 283 ARG 283 283 283 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 284 GLN 284 284 284 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 285 GLU 285 285 285 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 286 THR 286 286 286 THR THR A-11 ? n 
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A-11 1 289 CYS 289 289 289 CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 290 LEU 290 290 290 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 292 LYS 292 292 292 LYS LYS A-11 ? n 
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A-11 1 294 ASN 294 294 294 ASN ASN A-11 ? n 
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A-11 1 298 LYS 298 298 298 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 299 LEU 299 299 299 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 302 ALA 302 302 302 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 303 ILE 303 303 303 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 304 LEU 304 304 304 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 305 THR 305 305 305 THR THR A-11 ? n 
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A-11 1 308 LEU 308 308 308 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 309 ALA 309 309 309 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 310 THR 310 310 310 THR THR A-11 ? n 
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A-11 1 314 SER 314 314 314 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 315 VAL 315 315 315 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 316 ARG 316 316 316 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 318 GLN 318 318 318 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 319 GLU 319 319 319 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 320 ILE 320 320 320 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 321 ILE 321 321 321 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 322 LYS 322 322 322 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 323 VAL 323 323 323 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 324 THR 324 324 324 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 325 GLU 325 325 325 GLU GLU A-11 ? n 
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A-11 1 328 ILE 328 328 328 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 329 GLU 329 329 329 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 330 ALA 330 330 330 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 331 ILE 331 331 331 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 332 SER 332 332 332 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 333 ASN 333 333 333 ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 334 GLY 334 334 334 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 335 ASP 335 335 335 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 336 PHE 336 336 336 PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 337 GLU 337 337 337 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 338 SER 338 338 338 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 339 TYR 339 339 339 TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 340 THR 340 340 340 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 341 LYS 341 341 341 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 342 MET 342 342 342 MET MET A-11 ? n 
A-11 1 343 CYS 343 343 343 CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 344 ASP 344 344 344 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 345 PRO 345 345 345 PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 346 GLY 346 346 346 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 347 MET 347 347 347 MET MET A-11 ? n 
A-11 1 348 THR 348 348 348 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 349 ALA 349 349 349 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 350 PHE 350 350 350 PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 351 GLU 351 351 351 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 353 GLU 353 353 353 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 354 ALA 354 354 354 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 355 LEU 355 355 355 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 356 GLY 356 356 356 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 357 ASN 357 357 357 ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 358 LEU 358 358 358 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 359 VAL 359 359 359 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 360 GLU 360 360 360 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 361 GLY 361 361 361 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 362 LEU 362 362 362 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 363 ASP 363 363 363 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 364 PHE 364 364 364 PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 365 HIS 365 365 365 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 366 ARG 366 366 366 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 367 PHE 367 367 367 PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 368 TYR 368 368 368 TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 369 PHE 369 369 369 PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 370 GLU 370 370 370 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 371 ASN 371 371 371 ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 372 LEU 372 372 372 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 373 TRP 373 373 373 TRP TRP A-11 ? n 
A-11 1 374 SER 374 374 374 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 375 ARG 375 375 375 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 376 ASN 376 376 376 ASN ASN A-11 ? n 
A-11 1 377 SER 377 377 377 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 378 LYS 378 378 378 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 379 PRO 379 379 379 PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 380 VAL 380 380 380 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 381 HIS 381 381 381 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 382 THR 382 382 382 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 383 THR 383 383 383 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 384 ILE 384 384 384 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 385 LEU 385 385 385 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 386 ASN 386 386 386 ASN ASN A-11 ? n 
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A-11 1 388 HIS 388 388 388 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 389 ILE 389 389 389 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 390 HIS 390 390 390 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 391 LEU 391 391 391 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 392 MET 392 392 392 MET MET A-11 ? n 
A-11 1 393 GLY 393 393 393 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 394 ASP 394 394 394 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 395 GLU 395 395 395 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 396 SER 396 396 396 SER SER A-11 ? n 
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A-11 1 398 CYS 398 398 398 CYS CYS A-11 ? n 
A-11 1 399 ILE 399 399 399 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 401 TYR 401 401 401 TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 403 ARG 403 403 403 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 405 THR 405 405 405 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 406 GLN 406 406 406 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 407 TYR 407 407 407 TYR TYR A-11 ? n 
A-11 1 408 LEU 408 408 408 LEU LEU A-11 ? n 
A-11 1 409 ASP 409 409 409 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 416 THR 416 416 416 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 419 SER 419 419 419 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-11 ? n 
A-11 1 422 THR 422 422 422 THR THR A-11 ? n 
A-11 1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-11 ? n 
A-11 1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-11 ? n 
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A-11 1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-11 ? n 
A-11 1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-11 ? n 
A-11 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-11 ? n 
A-11 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-11 ? n 
A-11 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-11 ? n 
A-11 1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-11 ? n 
A-11 1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-11 ? n 
A-11 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-11 ? n 
A-11 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-11 ? n 
A-11 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-11 ? n 
A-11 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-11 ? n 
A-11 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-11 ? n 
A-11 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-11 ? n 
A-11 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-11 ? n 
A-12 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 3   THR 3   3   ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 5   THR 5   5   ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 6   CYS 6   6   ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 7   THR 7   7   7   THR THR A-12 ? n 
A-12 1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 9   PHE 9   9   9   PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 10  THR 10  10  10  THR THR A-12 ? n 
A-12 1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 16  PHE 16  16  16  PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 18  GLU 18  18  18  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A-12 ? n 
A-12 1 25  SER 25  25  25  SER SER A-12 ? n 
A-12 1 26  VAL 26  26  26  VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-12 ? n 
A-12 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 32  LYS 32  32  32  LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 36  GLY 36  36  36  GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 42  MET 42  42  42  MET MET A-12 ? n 
A-12 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-12 ? n 
A-12 1 46  THR 46  46  46  THR THR A-12 ? n 
A-12 1 47  LYS 47  47  47  LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 50  SER 50  50  50  SER SER A-12 ? n 
A-12 1 51  ALA 51  51  51  ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 54  HIS 54  54  54  HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 55  GLN 55  55  55  GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 59  ARG 59  59  59  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 60  GLU 60  60  60  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 62  ARG 62  62  62  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 64  CYS 64  64  64  CYS CYS A-12 ? n 
A-12 1 65  ARG 65  65  65  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 69  HIS 69  69  69  HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO A-12 ? n 
A-12 1 71  ASN 71  71  71  ASN ASN A-12 ? n 
A-12 1 72  ILE 72  72  72  ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 77  ASP 77  77  77  ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 78  SER 78  78  78  SER SER A-12 ? n 
A-12 1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 80  SER 80  80  80  SER SER A-12 ? n 
A-12 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 85  HIS 85  85  85  HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 88  ILE 88  88  88  ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 93  THR 93  93  93  THR THR A-12 ? n 
A-12 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 100 ASP 100 100 100 ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 101 ILE 101 101 101 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 106 TYR 106 106 106 TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 107 TYR 107 107 107 TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 108 SER 108 108 108 SER SER A-12 ? n 
A-12 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 110 ALA 110 110 110 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 111 ASP 111 111 111 ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-12 ? n 
A-12 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 115 CYS 115 115 115 CYS CYS A-12 ? n 
A-12 1 116 ILE 116 116 116 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 117 GLN 117 117 117 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 119 ILE 119 119 119 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 125 HIS 125 125 125 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A-12 ? n 
A-12 1 127 HIS 127 127 127 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 128 GLN 128 128 128 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 129 MET 129 129 129 MET MET A-12 ? n 
A-12 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 132 VAL 132 132 132 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 133 HIS 133 133 133 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 134 ARG 134 134 134 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A-12 ? n 
A-12 1 136 LEU 136 136 136 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-12 ? n 
A-12 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A-12 ? n 
A-12 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 145 SER 145 145 145 SER SER A-12 ? n 
A-12 1 146 LYS 146 146 146 LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 151 ALA 151 151 151 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 153 LYS 153 153 153 LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 156 ASP 156 156 156 ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 157 PHE 157 157 157 PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 161 ILE 161 161 161 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 165 GLY 165 165 165 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 167 GLN 167 167 167 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 168 GLN 168 168 168 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP A-12 ? n 
A-12 1 171 PHE 171 171 171 PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 173 PHE 173 173 173 PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 174 ALA 174 174 174 ALA ALA A-12 ? n 
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A-12 1 180 LEU 180 180 180 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 181 SER 181 181 181 SER SER A-12 ? n 
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A-12 1 299 LEU 299 299 299 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 300 LYS 300 300 300 LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A-12 ? n 
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A-12 1 304 LEU 304 304 304 LEU LEU A-12 ? n 
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A-12 1 318 GLN 318 318 318 GLN GLN A-12 ? n 
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A-12 1 321 ILE 321 321 321 ILE ILE A-12 ? n 
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A-12 1 381 HIS 381 381 381 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 382 THR 382 382 382 THR THR A-12 ? n 
A-12 1 383 THR 383 383 383 THR THR A-12 ? n 
A-12 1 384 ILE 384 384 384 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 385 LEU 385 385 385 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 386 ASN 386 386 386 ASN ASN A-12 ? n 
A-12 1 387 PRO 387 387 387 PRO PRO A-12 ? n 
A-12 1 388 HIS 388 388 388 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 389 ILE 389 389 389 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 390 HIS 390 390 390 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 391 LEU 391 391 391 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 392 MET 392 392 392 MET MET A-12 ? n 
A-12 1 393 GLY 393 393 393 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 394 ASP 394 394 394 ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 395 GLU 395 395 395 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 396 SER 396 396 396 SER SER A-12 ? n 
A-12 1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 398 CYS 398 398 398 CYS CYS A-12 ? n 
A-12 1 399 ILE 399 399 399 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 401 TYR 401 401 401 TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 402 ILE 402 402 402 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 403 ARG 403 403 403 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 404 ILE 404 404 404 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 405 THR 405 405 405 THR THR A-12 ? n 
A-12 1 406 GLN 406 406 406 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 407 TYR 407 407 407 TYR TYR A-12 ? n 
A-12 1 408 LEU 408 408 408 LEU LEU A-12 ? n 
A-12 1 409 ASP 409 409 409 ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 410 ALA 410 410 410 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 411 GLY 411 411 411 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 412 GLY 412 412 412 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 413 ILE 413 413 413 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 414 PRO 414 414 414 PRO PRO A-12 ? n 
A-12 1 415 ARG 415 415 415 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 416 THR 416 416 416 THR THR A-12 ? n 
A-12 1 417 ALA 417 417 417 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 418 GLN 418 418 418 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 419 SER 419 419 419 SER SER A-12 ? n 
A-12 1 420 GLU 420 420 420 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 421 GLU 421 421 421 GLU GLU A-12 ? n 
A-12 1 422 THR 422 422 422 THR THR A-12 ? n 
A-12 1 423 ARG 423 423 423 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 424 VAL 424 424 424 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 425 TRP 425 425 425 TRP TRP A-12 ? n 
A-12 1 426 HIS 426 426 426 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 427 ARG 427 427 427 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 428 ARG 428 428 428 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 429 ASP 429 429 429 ASP ASP A-12 ? n 
A-12 1 430 GLY 430 430 430 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 431 LYS 431 431 431 LYS LYS A-12 ? n 
A-12 1 432 TRP 432 432 432 TRP TRP A-12 ? n 
A-12 1 433 GLN 433 433 433 GLN GLN A-12 ? n 
A-12 1 434 ILE 434 434 434 ILE ILE A-12 ? n 
A-12 1 435 VAL 435 435 435 VAL VAL A-12 ? n 
A-12 1 436 HIS 436 436 436 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 437 PHE 437 437 437 PHE PHE A-12 ? n 
A-12 1 438 HIS 438 438 438 HIS HIS A-12 ? n 
A-12 1 439 ARG 439 439 439 ARG ARG A-12 ? n 
A-12 1 440 SER 440 440 440 SER SER A-12 ? n 
A-12 1 441 GLY 441 441 441 GLY GLY A-12 ? n 
A-12 1 442 ALA 442 442 442 ALA ALA A-12 ? n 
A-12 1 443 PRO 443 443 443 PRO PRO A-12 ? n 
A-12 1 444 SER 444 444 444 SER SER A-12 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B    2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A    ? 
B-2  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-2  ? 
B-3  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-3  ? 
B-4  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-4  ? 
B-5  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-5  ? 
B-6  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-6  ? 
B-7  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-7  ? 
B-8  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-8  ? 
B-9  2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-9  ? 
B-10 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-10 ? 
B-11 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-11 ? 
B-12 2 DB8 1 445 445 DB8 DB8 A-12 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                           ?         "C3 H7 N O2"        89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                          ?         "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                        ?         "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                   ?         "C4 H7 N O4"        133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                          ?         "C3 H7 N O2 S"      121.158 
DB8 non-polymer         . "4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile" Bosutinib "C26 H29 Cl2 N5 O3" 530.446 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                         ?         "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                   ?         "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                           ?         "C2 H5 N O2"        75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                         ?         "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                        ?         "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                           ?         "C6 H13 N O2"       131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                            ?         "C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                        ?         "C5 H11 N O2 S"     149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                     ?         "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                           ?         "C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                            ?         "C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                         ?         "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                        ?         "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                          ?         "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                            ?         "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A    N N 1 ? 
A-2  N N 1 ? 
A-3  N N 1 ? 
A-4  N N 1 ? 
A-5  N N 1 ? 
A-6  N N 1 ? 
A-7  N N 1 ? 
A-8  N N 1 ? 
A-9  N N 1 ? 
A-10 N N 1 ? 
A-11 N N 1 ? 
A-12 N N 1 ? 
B    N N 2 ? 
B-2  N N 2 ? 
B-3  N N 2 ? 
B-4  N N 2 ? 
B-5  N N 2 ? 
B-6  N N 2 ? 
B-7  N N 2 ? 
B-8  N N 2 ? 
B-9  N N 2 ? 
B-10 N N 2 ? 
B-11 N N 2 ? 
B-12 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1   AA1 THR A    7   ? GLU A    12  ? THR A    7   GLU A    12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2   AA2 LEU A    49  ? LEU A    67  ? LEU A    49  LEU A    67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P3   AA3 GLU A    96  ? ARG A    104 ? GLU A    96  ARG A    104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P4   AA4 SER A    108 ? MET A    129 ? SER A    108 MET A    129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P5   AA5 THR A    176 ? LEU A    180 ? THR A    176 LEU A    180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P6   AA6 SER A    181 ? ARG A    186 ? SER A    181 ARG A    186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P7   AA7 LYS A    192 ? GLY A    209 ? LYS A    192 GLY A    209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P8   AA8 ASP A    217 ? GLY A    228 ? ASP A    217 GLY A    228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P9   AA9 THR A    241 ? LEU A    252 ? THR A    241 LEU A    252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P10  AB1 THR A    261 ? HIS A    268 ? THR A    261 HIS A    268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P11  AB2 ILE A    271 ? ALA A    278 ? ILE A    271 ALA A    278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P12  AB3 ARG A    283 ? GLY A    301 ? ARG A    283 GLY A    301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P13  AB4 SER A    314 ? GLY A    334 ? SER A    314 GLY A    334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P14  AB5 PHE A    336 ? MET A    342 ? PHE A    336 MET A    342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P15  AB6 PRO A    352 ? LEU A    355 ? PRO A    352 LEU A    355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P16  AB7 GLY A    361 ? HIS A    365 ? GLY A    361 HIS A    365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P17  AB8 HIS A    365 ? ASN A    371 ? HIS A    365 ASN A    371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P18  AB9 THR A-2  7   ? GLU A-2  12  ? THR A-2  7   GLU A-2  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P19  AC1 LEU A-2  49  ? LEU A-2  67  ? LEU A-2  49  LEU A-2  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P20  AC2 GLU A-2  96  ? ARG A-2  104 ? GLU A-2  96  ARG A-2  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P21  AC3 SER A-2  108 ? MET A-2  129 ? SER A-2  108 MET A-2  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P22  AC4 THR A-2  176 ? LEU A-2  180 ? THR A-2  176 LEU A-2  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P23  AC5 SER A-2  181 ? ARG A-2  186 ? SER A-2  181 ARG A-2  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P24  AC6 LYS A-2  192 ? GLY A-2  209 ? LYS A-2  192 GLY A-2  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P25  AC7 ASP A-2  217 ? GLY A-2  228 ? ASP A-2  217 GLY A-2  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P26  AC8 THR A-2  241 ? LEU A-2  252 ? THR A-2  241 LEU A-2  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P27  AC9 THR A-2  261 ? HIS A-2  268 ? THR A-2  261 HIS A-2  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P28  AD1 ILE A-2  271 ? ALA A-2  278 ? ILE A-2  271 ALA A-2  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P29  AD2 ARG A-2  283 ? GLY A-2  301 ? ARG A-2  283 GLY A-2  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P30  AD3 SER A-2  314 ? GLY A-2  334 ? SER A-2  314 GLY A-2  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P31  AD4 PHE A-2  336 ? MET A-2  342 ? PHE A-2  336 MET A-2  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P32  AD5 PRO A-2  352 ? LEU A-2  355 ? PRO A-2  352 LEU A-2  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P33  AD6 GLY A-2  361 ? HIS A-2  365 ? GLY A-2  361 HIS A-2  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P34  AD7 HIS A-2  365 ? ASN A-2  371 ? HIS A-2  365 ASN A-2  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P35  AD8 THR A-3  7   ? GLU A-3  12  ? THR A-3  7   GLU A-3  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P36  AD9 LEU A-3  49  ? LEU A-3  67  ? LEU A-3  49  LEU A-3  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P37  AE1 GLU A-3  96  ? ARG A-3  104 ? GLU A-3  96  ARG A-3  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P38  AE2 SER A-3  108 ? MET A-3  129 ? SER A-3  108 MET A-3  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P39  AE3 THR A-3  176 ? LEU A-3  180 ? THR A-3  176 LEU A-3  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P40  AE4 SER A-3  181 ? ARG A-3  186 ? SER A-3  181 ARG A-3  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P41  AE5 LYS A-3  192 ? GLY A-3  209 ? LYS A-3  192 GLY A-3  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P42  AE6 ASP A-3  217 ? GLY A-3  228 ? ASP A-3  217 GLY A-3  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P43  AE7 THR A-3  241 ? LEU A-3  252 ? THR A-3  241 LEU A-3  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P44  AE8 THR A-3  261 ? HIS A-3  268 ? THR A-3  261 HIS A-3  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P45  AE9 ILE A-3  271 ? ALA A-3  278 ? ILE A-3  271 ALA A-3  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P46  AF1 ARG A-3  283 ? GLY A-3  301 ? ARG A-3  283 GLY A-3  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P47  AF2 SER A-3  314 ? GLY A-3  334 ? SER A-3  314 GLY A-3  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P48  AF3 PHE A-3  336 ? MET A-3  342 ? PHE A-3  336 MET A-3  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P49  AF4 PRO A-3  352 ? LEU A-3  355 ? PRO A-3  352 LEU A-3  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P50  AF5 GLY A-3  361 ? HIS A-3  365 ? GLY A-3  361 HIS A-3  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P51  AF6 HIS A-3  365 ? ASN A-3  371 ? HIS A-3  365 ASN A-3  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P52  AF7 THR A-4  7   ? GLU A-4  12  ? THR A-4  7   GLU A-4  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P53  AF8 LEU A-4  49  ? LEU A-4  67  ? LEU A-4  49  LEU A-4  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P54  AF9 GLU A-4  96  ? ARG A-4  104 ? GLU A-4  96  ARG A-4  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P55  AG1 SER A-4  108 ? MET A-4  129 ? SER A-4  108 MET A-4  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P56  AG2 THR A-4  176 ? LEU A-4  180 ? THR A-4  176 LEU A-4  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P57  AG3 SER A-4  181 ? ARG A-4  186 ? SER A-4  181 ARG A-4  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P58  AG4 LYS A-4  192 ? GLY A-4  209 ? LYS A-4  192 GLY A-4  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P59  AG5 ASP A-4  217 ? GLY A-4  228 ? ASP A-4  217 GLY A-4  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P60  AG6 THR A-4  241 ? LEU A-4  252 ? THR A-4  241 LEU A-4  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P61  AG7 THR A-4  261 ? HIS A-4  268 ? THR A-4  261 HIS A-4  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P62  AG8 ILE A-4  271 ? ALA A-4  278 ? ILE A-4  271 ALA A-4  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P63  AG9 ARG A-4  283 ? GLY A-4  301 ? ARG A-4  283 GLY A-4  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P64  AH1 SER A-4  314 ? GLY A-4  334 ? SER A-4  314 GLY A-4  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P65  AH2 PHE A-4  336 ? MET A-4  342 ? PHE A-4  336 MET A-4  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P66  AH3 PRO A-4  352 ? LEU A-4  355 ? PRO A-4  352 LEU A-4  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P67  AH4 GLY A-4  361 ? HIS A-4  365 ? GLY A-4  361 HIS A-4  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P68  AH5 HIS A-4  365 ? ASN A-4  371 ? HIS A-4  365 ASN A-4  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P69  AH6 THR A-5  7   ? GLU A-5  12  ? THR A-5  7   GLU A-5  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P70  AH7 LEU A-5  49  ? LEU A-5  67  ? LEU A-5  49  LEU A-5  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P71  AH8 GLU A-5  96  ? ARG A-5  104 ? GLU A-5  96  ARG A-5  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P72  AH9 SER A-5  108 ? MET A-5  129 ? SER A-5  108 MET A-5  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P73  AI1 THR A-5  176 ? LEU A-5  180 ? THR A-5  176 LEU A-5  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P74  AI2 SER A-5  181 ? ARG A-5  186 ? SER A-5  181 ARG A-5  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P75  AI3 LYS A-5  192 ? GLY A-5  209 ? LYS A-5  192 GLY A-5  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P76  AI4 ASP A-5  217 ? GLY A-5  228 ? ASP A-5  217 GLY A-5  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P77  AI5 THR A-5  241 ? LEU A-5  252 ? THR A-5  241 LEU A-5  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P78  AI6 THR A-5  261 ? HIS A-5  268 ? THR A-5  261 HIS A-5  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P79  AI7 ILE A-5  271 ? ALA A-5  278 ? ILE A-5  271 ALA A-5  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P80  AI8 ARG A-5  283 ? GLY A-5  301 ? ARG A-5  283 GLY A-5  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P81  AI9 SER A-5  314 ? GLY A-5  334 ? SER A-5  314 GLY A-5  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P82  AJ1 PHE A-5  336 ? MET A-5  342 ? PHE A-5  336 MET A-5  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P83  AJ2 PRO A-5  352 ? LEU A-5  355 ? PRO A-5  352 LEU A-5  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P84  AJ3 GLY A-5  361 ? HIS A-5  365 ? GLY A-5  361 HIS A-5  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P85  AJ4 HIS A-5  365 ? ASN A-5  371 ? HIS A-5  365 ASN A-5  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P86  AJ5 THR A-6  7   ? GLU A-6  12  ? THR A-6  7   GLU A-6  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P87  AJ6 LEU A-6  49  ? LEU A-6  67  ? LEU A-6  49  LEU A-6  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P88  AJ7 GLU A-6  96  ? ARG A-6  104 ? GLU A-6  96  ARG A-6  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P89  AJ8 SER A-6  108 ? MET A-6  129 ? SER A-6  108 MET A-6  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P90  AJ9 THR A-6  176 ? LEU A-6  180 ? THR A-6  176 LEU A-6  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P91  AK1 SER A-6  181 ? ARG A-6  186 ? SER A-6  181 ARG A-6  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P92  AK2 LYS A-6  192 ? GLY A-6  209 ? LYS A-6  192 GLY A-6  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P93  AK3 ASP A-6  217 ? GLY A-6  228 ? ASP A-6  217 GLY A-6  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P94  AK4 THR A-6  241 ? LEU A-6  252 ? THR A-6  241 LEU A-6  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P95  AK5 THR A-6  261 ? HIS A-6  268 ? THR A-6  261 HIS A-6  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P96  AK6 ILE A-6  271 ? ALA A-6  278 ? ILE A-6  271 ALA A-6  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P97  AK7 ARG A-6  283 ? GLY A-6  301 ? ARG A-6  283 GLY A-6  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P98  AK8 SER A-6  314 ? GLY A-6  334 ? SER A-6  314 GLY A-6  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P99  AK9 PHE A-6  336 ? MET A-6  342 ? PHE A-6  336 MET A-6  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P100 AL1 PRO A-6  352 ? LEU A-6  355 ? PRO A-6  352 LEU A-6  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P101 AL2 GLY A-6  361 ? HIS A-6  365 ? GLY A-6  361 HIS A-6  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P102 AL3 HIS A-6  365 ? ASN A-6  371 ? HIS A-6  365 ASN A-6  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P103 AL4 THR A-7  7   ? GLU A-7  12  ? THR A-7  7   GLU A-7  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P104 AL5 LEU A-7  49  ? LEU A-7  67  ? LEU A-7  49  LEU A-7  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P105 AL6 GLU A-7  96  ? ARG A-7  104 ? GLU A-7  96  ARG A-7  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P106 AL7 SER A-7  108 ? MET A-7  129 ? SER A-7  108 MET A-7  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P107 AL8 THR A-7  176 ? LEU A-7  180 ? THR A-7  176 LEU A-7  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P108 AL9 SER A-7  181 ? ARG A-7  186 ? SER A-7  181 ARG A-7  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P109 AM1 LYS A-7  192 ? GLY A-7  209 ? LYS A-7  192 GLY A-7  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P110 AM2 ASP A-7  217 ? GLY A-7  228 ? ASP A-7  217 GLY A-7  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P111 AM3 THR A-7  241 ? LEU A-7  252 ? THR A-7  241 LEU A-7  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P112 AM4 THR A-7  261 ? HIS A-7  268 ? THR A-7  261 HIS A-7  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P113 AM5 ILE A-7  271 ? ALA A-7  278 ? ILE A-7  271 ALA A-7  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P114 AM6 ARG A-7  283 ? GLY A-7  301 ? ARG A-7  283 GLY A-7  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P115 AM7 SER A-7  314 ? GLY A-7  334 ? SER A-7  314 GLY A-7  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P116 AM8 PHE A-7  336 ? MET A-7  342 ? PHE A-7  336 MET A-7  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P117 AM9 PRO A-7  352 ? LEU A-7  355 ? PRO A-7  352 LEU A-7  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P118 AN1 GLY A-7  361 ? HIS A-7  365 ? GLY A-7  361 HIS A-7  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P119 AN2 HIS A-7  365 ? ASN A-7  371 ? HIS A-7  365 ASN A-7  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P120 AN3 THR A-8  7   ? GLU A-8  12  ? THR A-8  7   GLU A-8  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P121 AN4 LEU A-8  49  ? LEU A-8  67  ? LEU A-8  49  LEU A-8  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P122 AN5 GLU A-8  96  ? ARG A-8  104 ? GLU A-8  96  ARG A-8  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P123 AN6 SER A-8  108 ? MET A-8  129 ? SER A-8  108 MET A-8  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P124 AN7 THR A-8  176 ? LEU A-8  180 ? THR A-8  176 LEU A-8  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P125 AN8 SER A-8  181 ? ARG A-8  186 ? SER A-8  181 ARG A-8  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P126 AN9 LYS A-8  192 ? GLY A-8  209 ? LYS A-8  192 GLY A-8  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P127 AO1 ASP A-8  217 ? GLY A-8  228 ? ASP A-8  217 GLY A-8  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P128 AO2 THR A-8  241 ? LEU A-8  252 ? THR A-8  241 LEU A-8  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P129 AO3 THR A-8  261 ? HIS A-8  268 ? THR A-8  261 HIS A-8  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P130 AO4 ILE A-8  271 ? ALA A-8  278 ? ILE A-8  271 ALA A-8  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P131 AO5 ARG A-8  283 ? GLY A-8  301 ? ARG A-8  283 GLY A-8  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P132 AO6 SER A-8  314 ? GLY A-8  334 ? SER A-8  314 GLY A-8  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P133 AO7 PHE A-8  336 ? MET A-8  342 ? PHE A-8  336 MET A-8  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P134 AO8 PRO A-8  352 ? LEU A-8  355 ? PRO A-8  352 LEU A-8  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P135 AO9 GLY A-8  361 ? HIS A-8  365 ? GLY A-8  361 HIS A-8  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P136 AP1 HIS A-8  365 ? ASN A-8  371 ? HIS A-8  365 ASN A-8  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P137 AP2 THR A-9  7   ? GLU A-9  12  ? THR A-9  7   GLU A-9  12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P138 AP3 LEU A-9  49  ? LEU A-9  67  ? LEU A-9  49  LEU A-9  67  1 ? 19 
HELX_P HELX_P139 AP4 GLU A-9  96  ? ARG A-9  104 ? GLU A-9  96  ARG A-9  104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P140 AP5 SER A-9  108 ? MET A-9  129 ? SER A-9  108 MET A-9  129 1 ? 22 
HELX_P HELX_P141 AP6 THR A-9  176 ? LEU A-9  180 ? THR A-9  176 LEU A-9  180 5 ? 5  
HELX_P HELX_P142 AP7 SER A-9  181 ? ARG A-9  186 ? SER A-9  181 ARG A-9  186 1 ? 6  
HELX_P HELX_P143 AP8 LYS A-9  192 ? GLY A-9  209 ? LYS A-9  192 GLY A-9  209 1 ? 18 
HELX_P HELX_P144 AP9 ASP A-9  217 ? GLY A-9  228 ? ASP A-9  217 GLY A-9  228 1 ? 12 
HELX_P HELX_P145 AQ1 THR A-9  241 ? LEU A-9  252 ? THR A-9  241 LEU A-9  252 1 ? 12 
HELX_P HELX_P146 AQ2 THR A-9  261 ? HIS A-9  268 ? THR A-9  261 HIS A-9  268 1 ? 8  
HELX_P HELX_P147 AQ3 ILE A-9  271 ? ALA A-9  278 ? ILE A-9  271 ALA A-9  278 1 ? 8  
HELX_P HELX_P148 AQ4 ARG A-9  283 ? GLY A-9  301 ? ARG A-9  283 GLY A-9  301 1 ? 19 
HELX_P HELX_P149 AQ5 SER A-9  314 ? GLY A-9  334 ? SER A-9  314 GLY A-9  334 1 ? 21 
HELX_P HELX_P150 AQ6 PHE A-9  336 ? MET A-9  342 ? PHE A-9  336 MET A-9  342 1 ? 7  
HELX_P HELX_P151 AQ7 PRO A-9  352 ? LEU A-9  355 ? PRO A-9  352 LEU A-9  355 5 ? 4  
HELX_P HELX_P152 AQ8 GLY A-9  361 ? HIS A-9  365 ? GLY A-9  361 HIS A-9  365 1 ? 5  
HELX_P HELX_P153 AQ9 HIS A-9  365 ? ASN A-9  371 ? HIS A-9  365 ASN A-9  371 1 ? 7  
HELX_P HELX_P154 AR1 THR A-10 7   ? GLU A-10 12  ? THR A-10 7   GLU A-10 12  1 ? 6  
HELX_P HELX_P155 AR2 LEU A-10 49  ? LEU A-10 67  ? LEU A-10 49  LEU A-10 67  1 ? 19 
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HELX_P HELX_P161 AR8 ASP A-10 217 ? GLY A-10 228 ? ASP A-10 217 GLY A-10 228 1 ? 12 
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AB1 5 LEU A-4  75  ? SER A-4  80  ? LEU A-4  75  SER A-4  80  
AB2 1 LEU A-4  141 ? LEU A-4  143 ? LEU A-4  141 LEU A-4  143 
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AB3 1 VAL A-4  306 ? MET A-4  307 ? VAL A-4  306 MET A-4  307 
AB3 2 HIS A-4  381 ? MET A-4  392 ? HIS A-4  381 MET A-4  392 
AB3 3 SER A-4  396 ? LEU A-4  408 ? SER A-4  396 LEU A-4  408 
AB3 4 PRO A-4  414 ? ARG A-4  428 ? PRO A-4  414 ARG A-4  428 
AB3 5 LYS A-4  431 ? GLY A-4  441 ? LYS A-4  431 GLY A-4  441 
AB3 6 CYS A-4  343 ? PHE A-4  350 ? CYS A-4  343 PHE A-4  350 
AB3 7 LEU A-4  358 ? GLU A-4  360 ? LEU A-4  358 GLU A-4  360 
AB4 1 TYR A-5  13  ? GLU A-5  18  ? TYR A-5  13  GLU A-5  18  
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AB4 3 GLN A-5  37  ? ASN A-5  45  ? GLN A-5  37  ASN A-5  45  
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AB5 1 LEU A-5  141 ? LEU A-5  143 ? LEU A-5  141 LEU A-5  143 
AB5 2 VAL A-5  152 ? LEU A-5  154 ? VAL A-5  152 LEU A-5  154 
AB6 1 VAL A-5  306 ? MET A-5  307 ? VAL A-5  306 MET A-5  307 
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AB9 1 VAL A-6  306 ? MET A-6  307 ? VAL A-6  306 MET A-6  307 
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AB9 7 LEU A-6  358 ? GLU A-6  360 ? LEU A-6  358 GLU A-6  360 
AC1 1 TYR A-7  13  ? GLU A-7  18  ? TYR A-7  13  GLU A-7  18  
AC1 2 VAL A-7  26  ? LYS A-7  32  ? VAL A-7  26  LYS A-7  32  
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AC3 1 VAL A-7  306 ? MET A-7  307 ? VAL A-7  306 MET A-7  307 
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AC3 4 PRO A-7  414 ? ARG A-7  428 ? PRO A-7  414 ARG A-7  428 
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AC3 6 CYS A-7  343 ? PHE A-7  350 ? CYS A-7  343 PHE A-7  350 
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AD1 1 TYR A-10 13  ? GLU A-10 18  ? TYR A-10 13  GLU A-10 18  
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AD2 2 VAL A-10 152 ? LEU A-10 154 ? VAL A-10 152 LEU A-10 154 
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AD8 1 LEU A-12 141 ? LEU A-12 143 ? LEU A-12 141 LEU A-12 143 
AD8 2 VAL A-12 152 ? LEU A-12 154 ? VAL A-12 152 LEU A-12 154 
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5  "crystal symmetry operation" 5_555  y,-x+y,z   0.5000000000  0.8660254038  0.0000000000 0.0000000000 -0.8660254038 0.5000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
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9  "crystal symmetry operation" 9_555  -x,-x+y,-z -0.5000000000 -0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 -0.8660254038 0.5000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
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11 "crystal symmetry operation" 11_555 -x+y,y,-z  -1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
12 "crystal symmetry operation" 12_555 x,x-y,-z   0.5000000000  0.8660254038  0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038  -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
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# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
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_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A    A    A A 1  
1 A-2  A-2  A A 2  
1 A-3  A-3  A A 3  
1 A-4  A-4  A A 4  
1 A-5  A-5  A A 5  
1 A-6  A-6  A A 6  
1 A-7  A-7  A A 7  
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1 A-9  A-9  A A 9  
1 A-10 A-10 A A 10 
1 A-11 A-11 A A 11 
1 A-12 A-12 A A 12 
2 B    A    B A 1  
2 B-2  A-2  B A 2  
2 B-3  A-3  B A 3  
2 B-4  A-4  B A 4  
2 B-5  A-5  B A 5  
2 B-6  A-6  B A 6  
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2 B-10 A-10 B A 10 
2 B-11 A-11 B A 11 
2 B-12 A-12 B A 12 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        "4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile" 
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# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
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_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
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_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
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_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A    17  ? N GLU A    17  O ARG A    29  ? O ARG A    29  
AA1 2 3 N ARG A    28  ? N ARG A    28  O ALA A    41  ? O ALA A    41  
AA1 3 4 N MET A    42  ? N MET A    42  O LEU A    87  ? O LEU A    87  
AA1 4 5 O TYR A    86  ? O TYR A    86  N ILE A    79  ? N ILE A    79  
AA2 1 2 N LEU A    142 ? N LEU A    142 O LYS A    153 ? O LYS A    153 
AA3 1 2 N MET A    307 ? N MET A    307 O ILE A    384 ? O ILE A    384 
AA3 2 3 N THR A    383 ? N THR A    383 O ILE A    404 ? O ILE A    404 
AA3 3 4 N ALA A    397 ? N ALA A    397 O TRP A    425 ? O TRP A    425 
AA3 4 5 N GLU A    420 ? N GLU A    420 O SER A    440 ? O SER A    440 
AA3 5 6 O VAL A    435 ? O VAL A    435 N THR A    348 ? N THR A    348 
AA3 6 7 N ALA A    349 ? N ALA A    349 O VAL A    359 ? O VAL A    359 
AA4 1 2 N GLU A-2  17  ? N GLU A-2  17  O ARG A-2  29  ? O ARG A-2  29  
AA4 2 3 N ARG A-2  28  ? N ARG A-2  28  O ALA A-2  41  ? O ALA A-2  41  
AA4 3 4 N MET A-2  42  ? N MET A-2  42  O LEU A-2  87  ? O LEU A-2  87  
AA4 4 5 O TYR A-2  86  ? O TYR A-2  86  N ILE A-2  79  ? N ILE A-2  79  
AA5 1 2 N LEU A-2  142 ? N LEU A-2  142 O LYS A-2  153 ? O LYS A-2  153 
AA6 1 2 N MET A-2  307 ? N MET A-2  307 O ILE A-2  384 ? O ILE A-2  384 
AA6 2 3 N THR A-2  383 ? N THR A-2  383 O ILE A-2  404 ? O ILE A-2  404 
AA6 3 4 N ALA A-2  397 ? N ALA A-2  397 O TRP A-2  425 ? O TRP A-2  425 
AA6 4 5 N GLU A-2  420 ? N GLU A-2  420 O SER A-2  440 ? O SER A-2  440 
AA6 5 6 O VAL A-2  435 ? O VAL A-2  435 N THR A-2  348 ? N THR A-2  348 
AA6 6 7 N ALA A-2  349 ? N ALA A-2  349 O VAL A-2  359 ? O VAL A-2  359 
AA7 1 2 N GLU A-3  17  ? N GLU A-3  17  O ARG A-3  29  ? O ARG A-3  29  
AA7 2 3 N ARG A-3  28  ? N ARG A-3  28  O ALA A-3  41  ? O ALA A-3  41  
AA7 3 4 N MET A-3  42  ? N MET A-3  42  O LEU A-3  87  ? O LEU A-3  87  
AA7 4 5 O TYR A-3  86  ? O TYR A-3  86  N ILE A-3  79  ? N ILE A-3  79  
AA8 1 2 N LEU A-3  142 ? N LEU A-3  142 O LYS A-3  153 ? O LYS A-3  153 
AA9 1 2 N MET A-3  307 ? N MET A-3  307 O ILE A-3  384 ? O ILE A-3  384 
AA9 2 3 N THR A-3  383 ? N THR A-3  383 O ILE A-3  404 ? O ILE A-3  404 
AA9 3 4 N ALA A-3  397 ? N ALA A-3  397 O TRP A-3  425 ? O TRP A-3  425 
AA9 4 5 N GLU A-3  420 ? N GLU A-3  420 O SER A-3  440 ? O SER A-3  440 
AA9 5 6 O VAL A-3  435 ? O VAL A-3  435 N THR A-3  348 ? N THR A-3  348 
AA9 6 7 N ALA A-3  349 ? N ALA A-3  349 O VAL A-3  359 ? O VAL A-3  359 
AB1 1 2 N GLU A-4  17  ? N GLU A-4  17  O ARG A-4  29  ? O ARG A-4  29  
AB1 2 3 N ARG A-4  28  ? N ARG A-4  28  O ALA A-4  41  ? O ALA A-4  41  
AB1 3 4 N MET A-4  42  ? N MET A-4  42  O LEU A-4  87  ? O LEU A-4  87  
AB1 4 5 O TYR A-4  86  ? O TYR A-4  86  N ILE A-4  79  ? N ILE A-4  79  
AB2 1 2 N LEU A-4  142 ? N LEU A-4  142 O LYS A-4  153 ? O LYS A-4  153 
AB3 1 2 N MET A-4  307 ? N MET A-4  307 O ILE A-4  384 ? O ILE A-4  384 
AB3 2 3 N THR A-4  383 ? N THR A-4  383 O ILE A-4  404 ? O ILE A-4  404 
AB3 3 4 N ALA A-4  397 ? N ALA A-4  397 O TRP A-4  425 ? O TRP A-4  425 
AB3 4 5 N GLU A-4  420 ? N GLU A-4  420 O SER A-4  440 ? O SER A-4  440 
AB3 5 6 O VAL A-4  435 ? O VAL A-4  435 N THR A-4  348 ? N THR A-4  348 
AB3 6 7 N ALA A-4  349 ? N ALA A-4  349 O VAL A-4  359 ? O VAL A-4  359 
AB4 1 2 N GLU A-5  17  ? N GLU A-5  17  O ARG A-5  29  ? O ARG A-5  29  
AB4 2 3 N ARG A-5  28  ? N ARG A-5  28  O ALA A-5  41  ? O ALA A-5  41  
AB4 3 4 N MET A-5  42  ? N MET A-5  42  O LEU A-5  87  ? O LEU A-5  87  
AB4 4 5 O TYR A-5  86  ? O TYR A-5  86  N ILE A-5  79  ? N ILE A-5  79  
AB5 1 2 N LEU A-5  142 ? N LEU A-5  142 O LYS A-5  153 ? O LYS A-5  153 
AB6 1 2 N MET A-5  307 ? N MET A-5  307 O ILE A-5  384 ? O ILE A-5  384 
AB6 2 3 N THR A-5  383 ? N THR A-5  383 O ILE A-5  404 ? O ILE A-5  404 
AB6 3 4 N ALA A-5  397 ? N ALA A-5  397 O TRP A-5  425 ? O TRP A-5  425 
AB6 4 5 N GLU A-5  420 ? N GLU A-5  420 O SER A-5  440 ? O SER A-5  440 
AB6 5 6 O VAL A-5  435 ? O VAL A-5  435 N THR A-5  348 ? N THR A-5  348 
AB6 6 7 N ALA A-5  349 ? N ALA A-5  349 O VAL A-5  359 ? O VAL A-5  359 
AB7 1 2 N GLU A-6  17  ? N GLU A-6  17  O ARG A-6  29  ? O ARG A-6  29  
AB7 2 3 N ARG A-6  28  ? N ARG A-6  28  O ALA A-6  41  ? O ALA A-6  41  
AB7 3 4 N MET A-6  42  ? N MET A-6  42  O LEU A-6  87  ? O LEU A-6  87  
AB7 4 5 O TYR A-6  86  ? O TYR A-6  86  N ILE A-6  79  ? N ILE A-6  79  
AB8 1 2 N LEU A-6  142 ? N LEU A-6  142 O LYS A-6  153 ? O LYS A-6  153 
AB9 1 2 N MET A-6  307 ? N MET A-6  307 O ILE A-6  384 ? O ILE A-6  384 
AB9 2 3 N THR A-6  383 ? N THR A-6  383 O ILE A-6  404 ? O ILE A-6  404 
AB9 3 4 N ALA A-6  397 ? N ALA A-6  397 O TRP A-6  425 ? O TRP A-6  425 
AB9 4 5 N GLU A-6  420 ? N GLU A-6  420 O SER A-6  440 ? O SER A-6  440 
AB9 5 6 O VAL A-6  435 ? O VAL A-6  435 N THR A-6  348 ? N THR A-6  348 
AB9 6 7 N ALA A-6  349 ? N ALA A-6  349 O VAL A-6  359 ? O VAL A-6  359 
AC1 1 2 N GLU A-7  17  ? N GLU A-7  17  O ARG A-7  29  ? O ARG A-7  29  
AC1 2 3 N ARG A-7  28  ? N ARG A-7  28  O ALA A-7  41  ? O ALA A-7  41  
AC1 3 4 N MET A-7  42  ? N MET A-7  42  O LEU A-7  87  ? O LEU A-7  87  
AC1 4 5 O TYR A-7  86  ? O TYR A-7  86  N ILE A-7  79  ? N ILE A-7  79  
AC2 1 2 N LEU A-7  142 ? N LEU A-7  142 O LYS A-7  153 ? O LYS A-7  153 
AC3 1 2 N MET A-7  307 ? N MET A-7  307 O ILE A-7  384 ? O ILE A-7  384 
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AC3 3 4 N ALA A-7  397 ? N ALA A-7  397 O TRP A-7  425 ? O TRP A-7  425 
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AC3 5 6 O VAL A-7  435 ? O VAL A-7  435 N THR A-7  348 ? N THR A-7  348 
AC3 6 7 N ALA A-7  349 ? N ALA A-7  349 O VAL A-7  359 ? O VAL A-7  359 
AC4 1 2 N GLU A-8  17  ? N GLU A-8  17  O ARG A-8  29  ? O ARG A-8  29  
AC4 2 3 N ARG A-8  28  ? N ARG A-8  28  O ALA A-8  41  ? O ALA A-8  41  
AC4 3 4 N MET A-8  42  ? N MET A-8  42  O LEU A-8  87  ? O LEU A-8  87  
AC4 4 5 O TYR A-8  86  ? O TYR A-8  86  N ILE A-8  79  ? N ILE A-8  79  
AC5 1 2 N LEU A-8  142 ? N LEU A-8  142 O LYS A-8  153 ? O LYS A-8  153 
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AC6 3 4 N ALA A-8  397 ? N ALA A-8  397 O TRP A-8  425 ? O TRP A-8  425 
AC6 4 5 N GLU A-8  420 ? N GLU A-8  420 O SER A-8  440 ? O SER A-8  440 
AC6 5 6 O VAL A-8  435 ? O VAL A-8  435 N THR A-8  348 ? N THR A-8  348 
AC6 6 7 N ALA A-8  349 ? N ALA A-8  349 O VAL A-8  359 ? O VAL A-8  359 
AC7 1 2 N GLU A-9  17  ? N GLU A-9  17  O ARG A-9  29  ? O ARG A-9  29  
AC7 2 3 N ARG A-9  28  ? N ARG A-9  28  O ALA A-9  41  ? O ALA A-9  41  
AC7 3 4 N MET A-9  42  ? N MET A-9  42  O LEU A-9  87  ? O LEU A-9  87  
AC7 4 5 O TYR A-9  86  ? O TYR A-9  86  N ILE A-9  79  ? N ILE A-9  79  
AC8 1 2 N LEU A-9  142 ? N LEU A-9  142 O LYS A-9  153 ? O LYS A-9  153 
AC9 1 2 N MET A-9  307 ? N MET A-9  307 O ILE A-9  384 ? O ILE A-9  384 
AC9 2 3 N THR A-9  383 ? N THR A-9  383 O ILE A-9  404 ? O ILE A-9  404 
AC9 3 4 N ALA A-9  397 ? N ALA A-9  397 O TRP A-9  425 ? O TRP A-9  425 
AC9 4 5 N GLU A-9  420 ? N GLU A-9  420 O SER A-9  440 ? O SER A-9  440 
AC9 5 6 O VAL A-9  435 ? O VAL A-9  435 N THR A-9  348 ? N THR A-9  348 
AC9 6 7 N ALA A-9  349 ? N ALA A-9  349 O VAL A-9  359 ? O VAL A-9  359 
AD1 1 2 N GLU A-10 17  ? N GLU A-10 17  O ARG A-10 29  ? O ARG A-10 29  
AD1 2 3 N ARG A-10 28  ? N ARG A-10 28  O ALA A-10 41  ? O ALA A-10 41  
AD1 3 4 N MET A-10 42  ? N MET A-10 42  O LEU A-10 87  ? O LEU A-10 87  
AD1 4 5 O TYR A-10 86  ? O TYR A-10 86  N ILE A-10 79  ? N ILE A-10 79  
AD2 1 2 N LEU A-10 142 ? N LEU A-10 142 O LYS A-10 153 ? O LYS A-10 153 
AD3 1 2 N MET A-10 307 ? N MET A-10 307 O ILE A-10 384 ? O ILE A-10 384 
AD3 2 3 N THR A-10 383 ? N THR A-10 383 O ILE A-10 404 ? O ILE A-10 404 
AD3 3 4 N ALA A-10 397 ? N ALA A-10 397 O TRP A-10 425 ? O TRP A-10 425 
AD3 4 5 N GLU A-10 420 ? N GLU A-10 420 O SER A-10 440 ? O SER A-10 440 
AD3 5 6 O VAL A-10 435 ? O VAL A-10 435 N THR A-10 348 ? N THR A-10 348 
AD3 6 7 N ALA A-10 349 ? N ALA A-10 349 O VAL A-10 359 ? O VAL A-10 359 
AD4 1 2 N GLU A-11 17  ? N GLU A-11 17  O ARG A-11 29  ? O ARG A-11 29  
AD4 2 3 N ARG A-11 28  ? N ARG A-11 28  O ALA A-11 41  ? O ALA A-11 41  
AD4 3 4 N MET A-11 42  ? N MET A-11 42  O LEU A-11 87  ? O LEU A-11 87  
AD4 4 5 O TYR A-11 86  ? O TYR A-11 86  N ILE A-11 79  ? N ILE A-11 79  
AD5 1 2 N LEU A-11 142 ? N LEU A-11 142 O LYS A-11 153 ? O LYS A-11 153 
AD6 1 2 N MET A-11 307 ? N MET A-11 307 O ILE A-11 384 ? O ILE A-11 384 
AD6 2 3 N THR A-11 383 ? N THR A-11 383 O ILE A-11 404 ? O ILE A-11 404 
AD6 3 4 N ALA A-11 397 ? N ALA A-11 397 O TRP A-11 425 ? O TRP A-11 425 
AD6 4 5 N GLU A-11 420 ? N GLU A-11 420 O SER A-11 440 ? O SER A-11 440 
AD6 5 6 O VAL A-11 435 ? O VAL A-11 435 N THR A-11 348 ? N THR A-11 348 
AD6 6 7 N ALA A-11 349 ? N ALA A-11 349 O VAL A-11 359 ? O VAL A-11 359 
AD7 1 2 N GLU A-12 17  ? N GLU A-12 17  O ARG A-12 29  ? O ARG A-12 29  
AD7 2 3 N ARG A-12 28  ? N ARG A-12 28  O ALA A-12 41  ? O ALA A-12 41  
AD7 3 4 N MET A-12 42  ? N MET A-12 42  O LEU A-12 87  ? O LEU A-12 87  
AD7 4 5 O TYR A-12 86  ? O TYR A-12 86  N ILE A-12 79  ? N ILE A-12 79  
AD8 1 2 N LEU A-12 142 ? N LEU A-12 142 O LYS A-12 153 ? O LYS A-12 153 
AD9 1 2 N MET A-12 307 ? N MET A-12 307 O ILE A-12 384 ? O ILE A-12 384 
AD9 2 3 N THR A-12 383 ? N THR A-12 383 O ILE A-12 404 ? O ILE A-12 404 
AD9 3 4 N ALA A-12 397 ? N ALA A-12 397 O TRP A-12 425 ? O TRP A-12 425 
AD9 4 5 N GLU A-12 420 ? N GLU A-12 420 O SER A-12 440 ? O SER A-12 440 
AD9 5 6 O VAL A-12 435 ? O VAL A-12 435 N THR A-12 348 ? N THR A-12 348 
AD9 6 7 N ALA A-12 349 ? N ALA A-12 349 O VAL A-12 359 ? O VAL A-12 359 
# 
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ATOM   1     N  N   . THR A    1 7   ? -23.917 -7.234  44.975  1.00 212.70 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    N   1 
ATOM   2     C  CA  . THR A    1 7   ? -23.100 -7.660  46.095  1.00 213.74 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    CA  1 
ATOM   3     C  C   . THR A    1 7   ? -24.018 -8.139  47.193  1.00 215.22 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    C   1 
ATOM   4     O  O   . THR A    1 7   ? -23.942 -9.275  47.656  1.00 215.53 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    O   1 
ATOM   5     C  CB  . THR A    1 7   ? -22.263 -6.489  46.640  1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    CB  1 
ATOM   6     O  OG1 . THR A    1 7   ? -22.916 -5.253  46.311  1.00 156.64 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    OG1 1 
ATOM   7     C  CG2 . THR A    1 7   ? -20.848 -6.511  46.042  1.00 154.38 ? ? ? ? ? ? 7   THR A    CG2 1 
ATOM   8     N  N   . ARG A    1 8   ? -24.920 -7.266  47.594  1.00 242.31 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    N   1 
ATOM   9     C  CA  . ARG A    1 8   ? -25.789 -7.583  48.704  1.00 243.16 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    CA  1 
ATOM   10    C  C   . ARG A    1 8   ? -27.003 -8.467  48.319  1.00 243.52 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    C   1 
ATOM   11    O  O   . ARG A    1 8   ? -27.554 -9.199  49.150  1.00 244.21 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    O   1 
ATOM   12    C  CB  . ARG A    1 8   ? -26.252 -6.273  49.319  1.00 237.43 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    CB  1 
ATOM   13    C  CG  . ARG A    1 8   ? -25.186 -5.144  49.369  1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    CG  1 
ATOM   14    C  CD  . ARG A    1 8   ? -25.825 -3.724  49.283  1.00 235.75 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    CD  1 
ATOM   15    N  NE  . ARG A    1 8   ? -27.004 -3.552  50.146  1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    NE  1 
ATOM   16    C  CZ  . ARG A    1 8   ? -28.256 -3.773  49.750  1.00 236.94 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    CZ  1 
ATOM   17    N  NH1 . ARG A    1 8   ? -29.286 -3.612  50.576  1.00 237.10 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    NH1 1 
ATOM   18    N  NH2 . ARG A    1 8   ? -28.472 -4.171  48.514  1.00 236.43 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A    NH2 1 
ATOM   19    N  N   . PHE A    1 9   ? -27.459 -8.334  47.078  1.00 215.82 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    N   1 
ATOM   20    C  CA  . PHE A    1 9   ? -28.580 -9.123  46.566  1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CA  1 
ATOM   21    C  C   . PHE A    1 9   ? -28.181 -10.569 46.344  1.00 215.74 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    C   1 
ATOM   22    O  O   . PHE A    1 9   ? -29.027 -11.443 46.135  1.00 216.24 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    O   1 
ATOM   23    C  CB  . PHE A    1 9   ? -29.057 -8.551  45.239  1.00 199.96 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CB  1 
ATOM   24    C  CG  . PHE A    1 9   ? -30.144 -9.356  44.599  1.00 199.55 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CG  1 
ATOM   25    C  CD1 . PHE A    1 9   ? -31.465 -9.154  44.954  1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CD1 1 
ATOM   26    C  CD2 . PHE A    1 9   ? -29.847 -10.329 43.659  1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CD2 1 
ATOM   27    C  CE1 . PHE A    1 9   ? -32.473 -9.893  44.377  1.00 198.38 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CE1 1 
ATOM   28    C  CE2 . PHE A    1 9   ? -30.850 -11.072 43.079  1.00 198.52 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CE2 1 
ATOM   29    C  CZ  . PHE A    1 9   ? -32.166 -10.854 43.438  1.00 198.24 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A    CZ  1 
ATOM   30    N  N   . THR A    1 10  ? -26.877 -10.805 46.370  1.00 159.10 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    N   1 
ATOM   31    C  CA  . THR A    1 10  ? -26.356 -12.145 46.231  1.00 158.76 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    CA  1 
ATOM   32    C  C   . THR A    1 10  ? -26.659 -12.949 47.478  1.00 159.91 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    C   1 
ATOM   33    O  O   . THR A    1 10  ? -26.988 -14.129 47.394  1.00 160.42 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    O   1 
ATOM   34    C  CB  . THR A    1 10  ? -24.841 -12.143 46.028  1.00 210.11 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    CB  1 
ATOM   35    O  OG1 . THR A    1 10  ? -24.513 -11.377 44.862  1.00 209.20 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    OG1 1 
ATOM   36    C  CG2 . THR A    1 10  ? -24.344 -13.571 45.863  1.00 209.40 ? ? ? ? ? ? 10  THR A    CG2 1 
ATOM   37    N  N   . GLU A    1 11  ? -26.470 -12.322 48.633  1.00 231.31 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    N   1 
ATOM   38    C  CA  . GLU A    1 11  ? -26.608 -13.000 49.917  1.00 232.51 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    CA  1 
ATOM   39    C  C   . GLU A    1 11  ? -28.041 -13.163 50.424  1.00 233.73 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    C   1 
ATOM   40    O  O   . GLU A    1 11  ? -28.448 -14.253 50.837  1.00 234.61 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    O   1 
ATOM   41    C  CB  . GLU A    1 11  ? -25.775 -12.260 50.953  1.00 210.55 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    CB  1 
ATOM   42    C  CG  . GLU A    1 11  ? -24.364 -11.972 50.475  1.00 210.09 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    CG  1 
ATOM   43    C  CD  . GLU A    1 11  ? -23.762 -10.739 51.125  1.00 209.70 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    CD  1 
ATOM   44    O  OE1 . GLU A    1 11  ? -24.513 -9.782  51.415  1.00 210.14 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    OE1 1 
ATOM   45    O  OE2 . GLU A    1 11  ? -22.530 -10.724 51.331  1.00 208.71 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A    OE2 1 
ATOM   46    N  N   . GLU A    1 12  ? -28.799 -12.073 50.395  1.00 229.57 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    N   1 
ATOM   47    C  CA  . GLU A    1 12  ? -30.110 -12.043 51.028  1.00 230.12 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    CA  1 
ATOM   48    C  C   . GLU A    1 12  ? -31.192 -12.767 50.230  1.00 229.95 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    C   1 
ATOM   49    O  O   . GLU A    1 12  ? -32.126 -13.325 50.806  1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    O   1 
ATOM   50    C  CB  . GLU A    1 12  ? -30.544 -10.596 51.282  1.00 209.76 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    CB  1 
ATOM   51    C  CG  . GLU A    1 12  ? -29.510 -9.765  52.009  1.00 209.84 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    CG  1 
ATOM   52    C  CD  . GLU A    1 12  ? -29.895 -8.301  52.125  1.00 209.49 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    CD  1 
ATOM   53    O  OE1 . GLU A    1 12  ? -30.758 -7.829  51.354  1.00 208.73 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    OE1 1 
ATOM   54    O  OE2 . GLU A    1 12  ? -29.322 -7.617  52.994  1.00 209.89 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A    OE2 1 
ATOM   55    N  N   . TYR A    1 13  ? -31.064 -12.755 48.908  1.00 155.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    N   1 
ATOM   56    C  CA  . TYR A    1 13  ? -32.159 -13.167 48.037  1.00 154.25 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CA  1 
ATOM   57    C  C   . TYR A    1 13  ? -31.927 -14.484 47.301  1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    C   1 
ATOM   58    O  O   . TYR A    1 13  ? -30.797 -14.824 46.965  1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    O   1 
ATOM   59    C  CB  . TYR A    1 13  ? -32.422 -12.066 47.012  1.00 174.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CB  1 
ATOM   60    C  CG  . TYR A    1 13  ? -32.827 -10.737 47.614  1.00 173.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CG  1 
ATOM   61    C  CD1 . TYR A    1 13  ? -31.893 -9.911  48.226  1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CD1 1 
ATOM   62    C  CD2 . TYR A    1 13  ? -34.145 -10.300 47.553  1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CD2 1 
ATOM   63    C  CE1 . TYR A    1 13  ? -32.263 -8.691  48.772  1.00 173.92 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CE1 1 
ATOM   64    C  CE2 . TYR A    1 13  ? -34.526 -9.081  48.097  1.00 171.17 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CE2 1 
ATOM   65    C  CZ  . TYR A    1 13  ? -33.581 -8.278  48.706  1.00 172.44 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    CZ  1 
ATOM   66    O  OH  . TYR A    1 13  ? -33.944 -7.062  49.251  1.00 171.91 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A    OH  1 
ATOM   67    N  N   . GLN A    1 14  ? -33.006 -15.219 47.044  1.00 186.60 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    N   1 
ATOM   68    C  CA  . GLN A    1 14  ? -32.935 -16.356 46.129  1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    CA  1 
ATOM   69    C  C   . GLN A    1 14  ? -33.757 -16.125 44.866  1.00 185.64 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    C   1 
ATOM   70    O  O   . GLN A    1 14  ? -34.850 -15.561 44.915  1.00 184.13 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    O   1 
ATOM   71    C  CB  . GLN A    1 14  ? -33.359 -17.670 46.788  1.00 335.39 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    CB  1 
ATOM   72    C  CG  . GLN A    1 14  ? -33.443 -18.814 45.778  1.00 335.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    CG  1 
ATOM   73    C  CD  . GLN A    1 14  ? -33.532 -20.186 46.414  1.00 337.54 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    CD  1 
ATOM   74    O  OE1 . GLN A    1 14  ? -33.100 -20.391 47.549  1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    OE1 1 
ATOM   75    N  NE2 . GLN A    1 14  ? -34.091 -21.140 45.676  1.00 337.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A    NE2 1 
ATOM   76    N  N   . LEU A    1 15  ? -33.223 -16.597 43.743  1.00 132.88 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    N   1 
ATOM   77    C  CA  . LEU A    1 15  ? -33.782 -16.340 42.421  1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    CA  1 
ATOM   78    C  C   . LEU A    1 15  ? -34.558 -17.535 41.840  1.00 132.59 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    C   1 
ATOM   79    O  O   . LEU A    1 15  ? -34.206 -18.701 42.035  1.00 136.16 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    O   1 
ATOM   80    C  CB  . LEU A    1 15  ? -32.655 -15.916 41.474  1.00 153.84 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    CB  1 
ATOM   81    C  CG  . LEU A    1 15  ? -32.838 -14.770 40.476  1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    CG  1 
ATOM   82    C  CD1 . LEU A    1 15  ? -33.442 -13.539 41.126  1.00 152.29 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    CD1 1 
ATOM   83    C  CD2 . LEU A    1 15  ? -31.498 -14.430 39.843  1.00 150.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A    CD2 1 
ATOM   84    N  N   . PHE A    1 16  ? -35.617 -17.215 41.111  1.00 268.72 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    N   1 
ATOM   85    C  CA  . PHE A    1 16  ? -36.520 -18.201 40.533  1.00 267.34 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CA  1 
ATOM   86    C  C   . PHE A    1 16  ? -36.906 -17.744 39.125  1.00 263.64 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    C   1 
ATOM   87    O  O   . PHE A    1 16  ? -36.234 -16.906 38.524  1.00 262.40 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    O   1 
ATOM   88    C  CB  . PHE A    1 16  ? -37.757 -18.432 41.413  1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CB  1 
ATOM   89    C  CG  . PHE A    1 16  ? -37.445 -18.998 42.784  1.00 231.43 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CG  1 
ATOM   90    C  CD1 . PHE A    1 16  ? -37.238 -18.154 43.868  1.00 233.05 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CD1 1 
ATOM   91    C  CD2 . PHE A    1 16  ? -37.370 -20.370 42.990  1.00 233.39 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CD2 1 
ATOM   92    C  CE1 . PHE A    1 16  ? -36.956 -18.665 45.130  1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CE1 1 
ATOM   93    C  CE2 . PHE A    1 16  ? -37.088 -20.886 44.250  1.00 237.01 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CE2 1 
ATOM   94    C  CZ  . PHE A    1 16  ? -36.881 -20.031 45.319  1.00 238.49 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A    CZ  1 
ATOM   95    N  N   . GLU A    1 17  ? -37.983 -18.316 38.602  1.00 186.02 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    N   1 
ATOM   96    C  CA  . GLU A    1 17  ? -38.391 -18.145 37.211  1.00 183.48 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    CA  1 
ATOM   97    C  C   . GLU A    1 17  ? -38.462 -16.708 36.708  1.00 181.13 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    C   1 
ATOM   98    O  O   . GLU A    1 17  ? -38.725 -15.770 37.464  1.00 181.49 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    O   1 
ATOM   99    C  CB  . GLU A    1 17  ? -39.787 -18.735 37.028  1.00 476.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    CB  1 
ATOM   100   C  CG  . GLU A    1 17  ? -40.915 -17.809 37.495  1.00 475.22 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    CG  1 
ATOM   101   C  CD  . GLU A    1 17  ? -41.514 -18.217 38.832  1.00 477.35 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    CD  1 
ATOM   102   O  OE1 . GLU A    1 17  ? -40.874 -19.008 39.557  1.00 480.46 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    OE1 1 
ATOM   103   O  OE2 . GLU A    1 17  ? -42.631 -17.754 39.154  1.00 475.91 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A    OE2 1 
ATOM   104   N  N   . GLU A    1 18  ? -38.199 -16.555 35.413  1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    N   1 
ATOM   105   C  CA  . GLU A    1 18  ? -38.409 -15.287 34.727  1.00 159.22 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    CA  1 
ATOM   106   C  C   . GLU A    1 18  ? -39.894 -14.915 34.640  1.00 156.24 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    C   1 
ATOM   107   O  O   . GLU A    1 18  ? -40.768 -15.769 34.473  1.00 155.56 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    O   1 
ATOM   108   C  CB  . GLU A    1 18  ? -37.793 -15.317 33.321  1.00 202.51 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    CB  1 
ATOM   109   C  CG  . GLU A    1 18  ? -38.059 -14.059 32.482  1.00 198.55 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    CG  1 
ATOM   110   C  CD  . GLU A    1 18  ? -37.552 -14.176 31.050  1.00 197.55 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    CD  1 
ATOM   111   O  OE1 . GLU A    1 18  ? -37.980 -13.371 30.193  1.00 194.93 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    OE1 1 
ATOM   112   O  OE2 . GLU A    1 18  ? -36.725 -15.073 30.780  1.00 199.31 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A    OE2 1 
ATOM   113   N  N   . LEU A    1 19  ? -40.153 -13.619 34.766  1.00 460.55 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    N   1 
ATOM   114   C  CA  . LEU A    1 19  ? -41.467 -13.022 34.546  1.00 457.16 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    CA  1 
ATOM   115   C  C   . LEU A    1 19  ? -41.557 -12.434 33.126  1.00 455.11 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    C   1 
ATOM   116   O  O   . LEU A    1 19  ? -42.473 -12.759 32.368  1.00 453.22 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    O   1 
ATOM   117   C  CB  . LEU A    1 19  ? -41.801 -11.999 35.633  1.00 339.94 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    CB  1 
ATOM   118   C  CG  . LEU A    1 19  ? -41.820 -12.546 37.068  1.00 343.51 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    CG  1 
ATOM   119   C  CD1 . LEU A    1 19  ? -41.987 -11.415 38.079  1.00 343.83 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    CD1 1 
ATOM   120   C  CD2 . LEU A    1 19  ? -42.896 -13.618 37.255  1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A    CD2 1 
ATOM   121   N  N   . GLY A    1 20  ? -40.622 -11.548 32.785  1.00 341.45 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A    N   1 
ATOM   122   C  CA  . GLY A    1 20  ? -40.593 -10.920 31.471  1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A    CA  1 
ATOM   123   C  C   . GLY A    1 20  ? -39.181 -10.617 30.984  1.00 339.97 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A    C   1 
ATOM   124   O  O   . GLY A    1 20  ? -38.203 -11.020 31.622  1.00 342.89 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A    O   1 
ATOM   125   N  N   . LYS A    1 21  ? -39.065 -9.954  29.833  1.00 374.26 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    N   1 
ATOM   126   C  CA  . LYS A    1 21  ? -37.746 -9.666  29.259  1.00 375.90 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    CA  1 
ATOM   127   C  C   . LYS A    1 21  ? -37.666 -8.357  28.466  1.00 372.19 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    C   1 
ATOM   128   O  O   . LYS A    1 21  ? -38.667 -7.875  27.934  1.00 368.26 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    O   1 
ATOM   129   C  CB  . LYS A    1 21  ? -37.269 -10.833 28.386  1.00 186.61 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    CB  1 
ATOM   130   C  CG  . LYS A    1 21  ? -35.825 -10.690 27.919  1.00 188.97 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    CG  1 
ATOM   131   C  CD  . LYS A    1 21  ? -35.341 -11.923 27.178  1.00 190.20 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    CD  1 
ATOM   132   C  CE  . LYS A    1 21  ? -33.885 -11.779 26.751  1.00 192.20 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    CE  1 
ATOM   133   N  NZ  . LYS A    1 21  ? -33.376 -13.036 26.136  1.00 193.12 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A    NZ  1 
ATOM   134   N  N   . GLY A    1 22  ? -36.461 -7.794  28.388  1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A    N   1 
ATOM   135   C  CA  . GLY A    1 22  ? -36.231 -6.571  27.639  1.00 205.66 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A    CA  1 
ATOM   136   C  C   . GLY A    1 22  ? -34.778 -6.129  27.601  1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A    C   1 
ATOM   137   O  O   . GLY A    1 22  ? -33.860 -6.944  27.499  1.00 212.03 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A    O   1 
ATOM   138   N  N   . SER A    1 25  ? -31.992 -6.805  29.653  1.00 139.66 ? ? ? ? ? ? 25  SER A    N   1 
ATOM   139   C  CA  . SER A    1 25  ? -32.436 -7.030  31.026  1.00 141.56 ? ? ? ? ? ? 25  SER A    CA  1 
ATOM   140   C  C   . SER A    1 25  ? -33.510 -8.117  31.110  1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 25  SER A    C   1 
ATOM   141   O  O   . SER A    1 25  ? -34.147 -8.455  30.105  1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 25  SER A    O   1 
ATOM   142   C  CB  . SER A    1 25  ? -33.002 -5.745  31.632  1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 25  SER A    CB  1 
ATOM   143   O  OG  . SER A    1 25  ? -34.389 -5.623  31.351  1.00 218.30 ? ? ? ? ? ? 25  SER A    OG  1 
ATOM   144   N  N   . VAL A    1 26  ? -33.714 -8.644  32.319  1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    N   1 
ATOM   145   C  CA  . VAL A    1 26  ? -34.743 -9.657  32.570  1.00 205.25 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    CA  1 
ATOM   146   C  C   . VAL A    1 26  ? -35.413 -9.520  33.944  1.00 206.04 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    C   1 
ATOM   147   O  O   . VAL A    1 26  ? -34.742 -9.325  34.961  1.00 209.17 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    O   1 
ATOM   148   C  CB  . VAL A    1 26  ? -34.181 -11.093 32.451  1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    CB  1 
ATOM   149   C  CG1 . VAL A    1 26  ? -35.221 -12.104 32.908  1.00 133.89 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    CG1 1 
ATOM   150   C  CG2 . VAL A    1 26  ? -33.742 -11.390 31.027  1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A    CG2 1 
ATOM   151   N  N   . VAL A    1 27  ? -36.739 -9.631  33.963  1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    N   1 
ATOM   152   C  CA  . VAL A    1 27  ? -37.489 -9.672  35.212  1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    CA  1 
ATOM   153   C  C   . VAL A    1 27  ? -37.478 -11.097 35.714  1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    C   1 
ATOM   154   O  O   . VAL A    1 27  ? -37.623 -12.031 34.929  1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    O   1 
ATOM   155   C  CB  . VAL A    1 27  ? -38.975 -9.285  35.031  1.00 204.08 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    CB  1 
ATOM   156   C  CG1 . VAL A    1 27  ? -39.568 -8.829  36.360  1.00 204.42 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    CG1 1 
ATOM   157   C  CG2 . VAL A    1 27  ? -39.142 -8.208  33.973  1.00 200.49 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A    CG2 1 
ATOM   158   N  N   . ARG A    1 28  ? -37.319 -11.268 37.020  1.00 223.11 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    N   1 
ATOM   159   C  CA  . ARG A    1 28  ? -37.396 -12.596 37.614  1.00 225.48 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    CA  1 
ATOM   160   C  C   . ARG A    1 28  ? -37.966 -12.551 39.026  1.00 227.07 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    C   1 
ATOM   161   O  O   . ARG A    1 28  ? -37.700 -11.617 39.784  1.00 228.20 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    O   1 
ATOM   162   C  CB  . ARG A    1 28  ? -36.018 -13.264 37.622  1.00 168.83 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    CB  1 
ATOM   163   C  CG  . ARG A    1 28  ? -35.448 -13.540 36.238  1.00 167.52 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    CG  1 
ATOM   164   C  CD  . ARG A    1 28  ? -34.040 -14.117 36.311  1.00 170.18 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    CD  1 
ATOM   165   N  NE  . ARG A    1 28  ? -33.998 -15.409 36.992  1.00 171.93 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    NE  1 
ATOM   166   C  CZ  . ARG A    1 28  ? -32.878 -16.064 37.286  1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    CZ  1 
ATOM   167   N  NH1 . ARG A    1 28  ? -32.937 -17.234 37.907  1.00 175.17 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    NH1 1 
ATOM   168   N  NH2 . ARG A    1 28  ? -31.699 -15.548 36.965  1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A    NH2 1 
ATOM   169   N  N   . ARG A    1 29  ? -38.756 -13.561 39.376  1.00 187.84 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    N   1 
ATOM   170   C  CA  . ARG A    1 29  ? -39.245 -13.672 40.740  1.00 189.35 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    CA  1 
ATOM   171   C  C   . ARG A    1 29  ? -38.118 -14.091 41.661  1.00 193.65 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    C   1 
ATOM   172   O  O   . ARG A    1 29  ? -37.270 -14.902 41.296  1.00 195.68 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    O   1 
ATOM   173   C  CB  . ARG A    1 29  ? -40.381 -14.687 40.858  1.00 208.55 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    CB  1 
ATOM   174   C  CG  . ARG A    1 29  ? -40.650 -15.098 42.306  1.00 211.01 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    CG  1 
ATOM   175   C  CD  . ARG A    1 29  ? -41.899 -15.951 42.448  1.00 210.30 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    CD  1 
ATOM   176   N  NE  . ARG A    1 29  ? -41.632 -17.379 42.300  1.00 212.35 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    NE  1 
ATOM   177   C  CZ  . ARG A    1 29  ? -41.444 -18.209 43.319  1.00 215.70 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    CZ  1 
ATOM   178   N  NH1 . ARG A    1 29  ? -41.489 -17.755 44.565  1.00 217.31 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    NH1 1 
ATOM   179   N  NH2 . ARG A    1 29  ? -41.210 -19.494 43.094  1.00 217.40 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A    NH2 1 
ATOM   180   N  N   . CYS A    1 30  ? -38.115 -13.526 42.859  1.00 200.46 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A    N   1 
ATOM   181   C  CA  . CYS A    1 30  ? -37.207 -13.966 43.897  1.00 204.29 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A    CA  1 
ATOM   182   C  C   . CYS A    1 30  ? -37.943 -13.925 45.221  1.00 204.63 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A    C   1 
ATOM   183   O  O   . CYS A    1 30  ? -39.107 -13.529 45.286  1.00 201.85 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A    O   1 
ATOM   184   C  CB  . CYS A    1 30  ? -35.976 -13.063 43.952  1.00 215.48 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A    CB  1 
ATOM   185   S  SG  . CYS A    1 30  ? -36.341 -11.327 44.309  1.00 214.35 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A    SG  1 
ATOM   186   N  N   . VAL A    1 31  ? -37.259 -14.343 46.277  1.00 186.85 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    N   1 
ATOM   187   C  CA  . VAL A    1 31  ? -37.792 -14.227 47.621  1.00 187.69 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    CA  1 
ATOM   188   C  C   . VAL A    1 31  ? -36.648 -13.866 48.550  1.00 189.74 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    C   1 
ATOM   189   O  O   . VAL A    1 31  ? -35.561 -14.437 48.462  1.00 191.74 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    O   1 
ATOM   190   C  CB  . VAL A    1 31  ? -38.439 -15.542 48.103  1.00 271.36 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    CB  1 
ATOM   191   C  CG1 . VAL A    1 31  ? -39.016 -15.372 49.506  1.00 271.88 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    CG1 1 
ATOM   192   C  CG2 . VAL A    1 31  ? -39.516 -16.003 47.132  1.00 269.34 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A    CG2 1 
ATOM   193   N  N   . LYS A    1 32  ? -36.888 -12.906 49.432  1.00 288.30 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    N   1 
ATOM   194   C  CA  . LYS A    1 32  ? -35.900 -12.552 50.432  1.00 289.63 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    CA  1 
ATOM   195   C  C   . LYS A    1 32  ? -35.811 -13.675 51.465  1.00 291.50 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    C   1 
ATOM   196   O  O   . LYS A    1 32  ? -36.830 -14.124 51.987  1.00 291.48 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    O   1 
ATOM   197   C  CB  . LYS A    1 32  ? -36.279 -11.231 51.097  1.00 150.85 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    CB  1 
ATOM   198   C  CG  . LYS A    1 32  ? -35.228 -10.710 52.043  1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    CG  1 
ATOM   199   C  CD  . LYS A    1 32  ? -35.466 -9.254  52.359  1.00 151.22 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    CD  1 
ATOM   200   C  CE  . LYS A    1 32  ? -34.196 -8.613  52.881  1.00 152.44 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    CE  1 
ATOM   201   N  NZ  . LYS A    1 32  ? -34.290 -7.124  52.893  1.00 152.00 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A    NZ  1 
ATOM   202   N  N   . VAL A    1 33  ? -34.598 -14.143 51.743  1.00 321.19 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    N   1 
ATOM   203   C  CA  . VAL A    1 33  ? -34.410 -15.233 52.695  1.00 322.89 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    CA  1 
ATOM   204   C  C   . VAL A    1 33  ? -34.612 -14.743 54.123  1.00 323.22 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    C   1 
ATOM   205   O  O   . VAL A    1 33  ? -35.285 -15.387 54.934  1.00 324.21 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    O   1 
ATOM   206   C  CB  . VAL A    1 33  ? -33.003 -15.870 52.566  1.00 156.05 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    CB  1 
ATOM   207   C  CG1 . VAL A    1 33  ? -32.809 -16.963 53.608  1.00 162.38 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    CG1 1 
ATOM   208   C  CG2 . VAL A    1 33  ? -32.793 -16.421 51.162  1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A    CG2 1 
ATOM   209   N  N   . LEU A    1 34  ? -34.035 -13.584 54.414  1.00 194.25 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    N   1 
ATOM   210   C  CA  . LEU A    1 34  ? -33.920 -13.099 55.785  1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    CA  1 
ATOM   211   C  C   . LEU A    1 34  ? -35.268 -12.781 56.445  1.00 194.61 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    C   1 
ATOM   212   O  O   . LEU A    1 34  ? -35.562 -13.292 57.534  1.00 196.22 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    O   1 
ATOM   213   C  CB  . LEU A    1 34  ? -32.978 -11.899 55.834  1.00 250.25 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    CB  1 
ATOM   214   C  CG  . LEU A    1 34  ? -31.576 -12.184 55.274  1.00 250.23 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    CG  1 
ATOM   215   C  CD1 . LEU A    1 34  ? -30.725 -10.926 55.256  1.00 249.82 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    CD1 1 
ATOM   216   C  CD2 . LEU A    1 34  ? -30.851 -13.298 56.036  1.00 251.43 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A    CD2 1 
ATOM   217   N  N   . ALA A    1 35  ? -36.079 -11.940 55.806  1.00 301.93 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A    N   1 
ATOM   218   C  CA  . ALA A    1 35  ? -37.491 -11.854 56.170  1.00 301.54 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A    CA  1 
ATOM   219   C  C   . ALA A    1 35  ? -38.231 -12.383 54.955  1.00 300.55 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A    C   1 
ATOM   220   O  O   . ALA A    1 35  ? -38.330 -11.699 53.930  1.00 298.17 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A    O   1 
ATOM   221   C  CB  . ALA A    1 35  ? -37.900 -10.414 56.488  1.00 290.24 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A    CB  1 
ATOM   222   N  N   . GLY A    1 36  ? -38.760 -13.600 55.065  1.00 267.76 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A    N   1 
ATOM   223   C  CA  . GLY A    1 36  ? -39.196 -14.294 53.871  1.00 266.66 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A    CA  1 
ATOM   224   C  C   . GLY A    1 36  ? -40.351 -13.581 53.209  1.00 263.90 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A    C   1 
ATOM   225   O  O   . GLY A    1 36  ? -41.455 -13.494 53.744  1.00 263.33 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A    O   1 
ATOM   226   N  N   . GLN A    1 37  ? -40.094 -13.089 52.007  1.00 278.47 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    N   1 
ATOM   227   C  CA  . GLN A    1 37  ? -41.138 -12.472 51.214  1.00 275.15 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    CA  1 
ATOM   228   C  C   . GLN A    1 37  ? -40.758 -12.492 49.747  1.00 273.63 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    C   1 
ATOM   229   O  O   . GLN A    1 37  ? -39.583 -12.374 49.406  1.00 274.65 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    O   1 
ATOM   230   C  CB  . GLN A    1 37  ? -41.387 -11.042 51.677  1.00 208.42 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    CB  1 
ATOM   231   C  CG  . GLN A    1 37  ? -42.640 -10.427 51.095  1.00 204.89 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    CG  1 
ATOM   232   C  CD  . GLN A    1 37  ? -42.853 -9.014  51.582  1.00 203.75 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    CD  1 
ATOM   233   O  OE1 . GLN A    1 37  ? -42.184 -8.566  52.511  1.00 205.52 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    OE1 1 
ATOM   234   N  NE2 . GLN A    1 37  ? -43.781 -8.300  50.955  1.00 200.82 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A    NE2 1 
ATOM   235   N  N   . GLU A    1 38  ? -41.749 -12.615 48.877  1.00 205.47 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    N   1 
ATOM   236   C  CA  . GLU A    1 38  ? -41.494 -12.588 47.444  1.00 203.80 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    CA  1 
ATOM   237   C  C   . GLU A    1 38  ? -41.344 -11.153 46.926  1.00 201.35 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    C   1 
ATOM   238   O  O   . GLU A    1 38  ? -41.914 -10.221 47.489  1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    O   1 
ATOM   239   C  CB  . GLU A    1 38  ? -42.611 -13.327 46.700  1.00 190.39 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    CB  1 
ATOM   240   C  CG  . GLU A    1 38  ? -42.752 -14.788 47.115  1.00 193.08 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    CG  1 
ATOM   241   C  CD  . GLU A    1 38  ? -43.990 -15.466 46.543  1.00 191.72 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    CD  1 
ATOM   242   O  OE1 . GLU A    1 38  ? -45.082 -14.860 46.578  1.00 189.42 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    OE1 1 
ATOM   243   O  OE2 . GLU A    1 38  ? -43.870 -16.613 46.062  1.00 193.09 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A    OE2 1 
ATOM   244   N  N   . TYR A    1 39  ? -40.558 -10.984 45.866  1.00 138.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    N   1 
ATOM   245   C  CA  . TYR A    1 39  ? -40.509 -9.728  45.113  1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CA  1 
ATOM   246   C  C   . TYR A    1 39  ? -40.266 -10.049 43.636  1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    C   1 
ATOM   247   O  O   . TYR A    1 39  ? -40.190 -11.215 43.254  1.00 135.03 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    O   1 
ATOM   248   C  CB  . TYR A    1 39  ? -39.388 -8.807  45.600  1.00 254.23 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CB  1 
ATOM   249   C  CG  . TYR A    1 39  ? -39.415 -8.399  47.058  1.00 256.33 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CG  1 
ATOM   250   C  CD1 . TYR A    1 39  ? -38.861 -9.216  48.034  1.00 259.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CD1 1 
ATOM   251   C  CD2 . TYR A    1 39  ? -39.944 -7.173  47.453  1.00 254.86 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CD2 1 
ATOM   252   C  CE1 . TYR A    1 39  ? -38.858 -8.845  49.364  1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CE1 1 
ATOM   253   C  CE2 . TYR A    1 39  ? -39.945 -6.792  48.786  1.00 256.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CE2 1 
ATOM   254   C  CZ  . TYR A    1 39  ? -39.399 -7.634  49.735  1.00 259.58 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    CZ  1 
ATOM   255   O  OH  . TYR A    1 39  ? -39.390 -7.273  51.063  1.00 261.08 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A    OH  1 
ATOM   256   N  N   . ALA A    1 40  ? -40.143 -9.014  42.808  1.00 205.10 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A    N   1 
ATOM   257   C  CA  . ALA A    1 40  ? -39.750 -9.192  41.411  1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A    CA  1 
ATOM   258   C  C   . ALA A    1 40  ? -38.522 -8.332  41.106  1.00 205.55 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A    C   1 
ATOM   259   O  O   . ALA A    1 40  ? -38.522 -7.127  41.368  1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A    O   1 
ATOM   260   C  CB  . ALA A    1 40  ? -40.900 -8.846  40.480  1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A    CB  1 
ATOM   261   N  N   . ALA A    1 41  ? -37.480 -8.954  40.557  1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A    N   1 
ATOM   262   C  CA  . ALA A    1 41  ? -36.189 -8.292  40.378  1.00 239.35 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A    CA  1 
ATOM   263   C  C   . ALA A    1 41  ? -35.871 -7.970  38.924  1.00 237.51 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A    C   1 
ATOM   264   O  O   . ALA A    1 41  ? -35.825 -8.860  38.076  1.00 236.51 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A    O   1 
ATOM   265   C  CB  . ALA A    1 41  ? -35.073 -9.143  40.976  1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A    CB  1 
ATOM   266   N  N   . MET A    1 42  ? -35.643 -6.692  38.647  1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    N   1 
ATOM   267   C  CA  . MET A    1 42  ? -35.158 -6.285  37.343  1.00 174.37 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    CA  1 
ATOM   268   C  C   . MET A    1 42  ? -33.670 -6.560  37.300  1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    C   1 
ATOM   269   O  O   . MET A    1 42  ? -32.907 -6.036  38.119  1.00 182.37 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    O   1 
ATOM   270   C  CB  . MET A    1 42  ? -35.426 -4.800  37.113  1.00 166.66 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    CB  1 
ATOM   271   C  CG  . MET A    1 42  ? -36.764 -4.526  36.468  1.00 160.89 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    CG  1 
ATOM   272   S  SD  . MET A    1 42  ? -36.890 -5.322  34.851  1.00 156.87 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    SD  1 
ATOM   273   C  CE  . MET A    1 42  ? -35.800 -4.285  33.888  1.00 155.54 ? ? ? ? ? ? 42  MET A    CE  1 
ATOM   274   N  N   . ILE A    1 43  ? -33.249 -7.397  36.359  1.00 183.50 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    N   1 
ATOM   275   C  CA  . ILE A    1 43  ? -31.830 -7.648  36.220  1.00 185.90 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    CA  1 
ATOM   276   C  C   . ILE A    1 43  ? -31.343 -6.843  35.045  1.00 184.81 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    C   1 
ATOM   277   O  O   . ILE A    1 43  ? -31.547 -7.201  33.880  1.00 182.73 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    O   1 
ATOM   278   C  CB  . ILE A    1 43  ? -31.537 -9.113  35.969  1.00 176.20 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    CB  1 
ATOM   279   C  CG1 . ILE A    1 43  ? -32.153 -9.940  37.085  1.00 177.27 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    CG1 1 
ATOM   280   C  CG2 . ILE A    1 43  ? -30.031 -9.340  35.895  1.00 177.28 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    CG2 1 
ATOM   281   C  CD1 . ILE A    1 43  ? -32.007 -11.408 36.880  1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A    CD1 1 
ATOM   282   N  N   . ILE A    1 44  ? -30.656 -5.762  35.366  1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    N   1 
ATOM   283   C  CA  . ILE A    1 44  ? -30.218 -4.849  34.348  1.00 180.13 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    CA  1 
ATOM   284   C  C   . ILE A    1 44  ? -28.745 -5.137  34.157  1.00 180.49 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    C   1 
ATOM   285   O  O   . ILE A    1 44  ? -27.919 -4.849  35.027  1.00 181.95 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    O   1 
ATOM   286   C  CB  . ILE A    1 44  ? -30.479 -3.400  34.769  1.00 301.33 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    CB  1 
ATOM   287   C  CG1 . ILE A    1 44  ? -31.982 -3.113  34.765  1.00 299.30 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    CG1 1 
ATOM   288   C  CG2 . ILE A    1 44  ? -29.790 -2.445  33.842  1.00 298.98 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    CG2 1 
ATOM   289   C  CD1 . ILE A    1 44  ? -32.721 -3.678  35.943  1.00 299.85 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A    CD1 1 
ATOM   290   N  N   . ASN A    1 45  ? -28.417 -5.737  33.022  1.00 348.77 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    N   1 
ATOM   291   C  CA  . ASN A    1 45  ? -27.047 -6.141  32.780  1.00 347.68 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    CA  1 
ATOM   292   C  C   . ASN A    1 45  ? -26.159 -4.918  32.779  1.00 346.13 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    C   1 
ATOM   293   O  O   . ASN A    1 45  ? -26.600 -3.829  32.421  1.00 344.79 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    O   1 
ATOM   294   C  CB  . ASN A    1 45  ? -26.944 -6.895  31.461  1.00 257.76 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    CB  1 
ATOM   295   C  CG  . ASN A    1 45  ? -27.771 -8.155  31.461  1.00 258.47 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    CG  1 
ATOM   296   O  OD1 . ASN A    1 45  ? -28.463 -8.450  32.435  1.00 260.08 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    OD1 1 
ATOM   297   N  ND2 . ASN A    1 45  ? -27.714 -8.904  30.368  1.00 256.87 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A    ND2 1 
ATOM   298   N  N   . THR A    1 46  ? -24.905 -5.080  33.172  1.00 207.44 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    N   1 
ATOM   299   C  CA  . THR A    1 46  ? -24.021 -3.924  33.218  1.00 204.67 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    CA  1 
ATOM   300   C  C   . THR A    1 46  ? -23.825 -3.294  31.845  1.00 200.70 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    C   1 
ATOM   301   O  O   . THR A    1 46  ? -23.195 -2.245  31.732  1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    O   1 
ATOM   302   C  CB  . THR A    1 46  ? -22.631 -4.263  33.766  1.00 271.71 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    CB  1 
ATOM   303   O  OG1 . THR A    1 46  ? -22.199 -5.515  33.221  1.00 270.42 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    OG1 1 
ATOM   304   C  CG2 . THR A    1 46  ? -22.647 -4.325  35.294  1.00 275.23 ? ? ? ? ? ? 46  THR A    CG2 1 
ATOM   305   N  N   . LYS A    1 47  ? -24.339 -3.931  30.800  1.00 200.93 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    N   1 
ATOM   306   C  CA  . LYS A    1 47  ? -24.270 -3.340  29.476  1.00 196.02 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    CA  1 
ATOM   307   C  C   . LYS A    1 47  ? -25.618 -2.697  29.195  1.00 195.08 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    C   1 
ATOM   308   O  O   . LYS A    1 47  ? -26.592 -3.408  28.948  1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    O   1 
ATOM   309   C  CB  . LYS A    1 47  ? -24.017 -4.445  28.462  1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    CB  1 
ATOM   310   C  CG  . LYS A    1 47  ? -24.924 -5.646  28.620  1.00 200.50 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    CG  1 
ATOM   311   C  CD  . LYS A    1 47  ? -24.601 -6.701  27.587  1.00 198.58 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    CD  1 
ATOM   312   C  CE  . LYS A    1 47  ? -25.516 -7.904  27.723  1.00 201.48 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    CE  1 
ATOM   313   N  NZ  . LYS A    1 47  ? -26.929 -7.592  27.363  1.00 201.56 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A    NZ  1 
ATOM   314   N  N   . LYS A    1 48  ? -25.700 -1.364  29.226  1.00 481.20 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    N   1 
ATOM   315   C  CA  . LYS A    1 48  ? -27.009 -0.752  29.005  1.00 479.07 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    CA  1 
ATOM   316   C  C   . LYS A    1 48  ? -27.048 0.147   27.769  1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    C   1 
ATOM   317   O  O   . LYS A    1 48  ? -27.319 -0.344  26.686  1.00 471.65 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    O   1 
ATOM   318   C  CB  . LYS A    1 48  ? -27.438 0.016   30.264  1.00 500.81 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    CB  1 
ATOM   319   C  CG  . LYS A    1 48  ? -27.976 -0.897  31.346  1.00 506.49 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    CG  1 
ATOM   320   C  CD  . LYS A    1 48  ? -29.041 -1.829  30.773  1.00 507.19 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    CD  1 
ATOM   321   C  CE  . LYS A    1 48  ? -30.430 -1.205  30.845  1.00 503.66 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    CE  1 
ATOM   322   N  NZ  . LYS A    1 48  ? -31.518 -2.192  30.583  1.00 503.82 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A    NZ  1 
ATOM   323   N  N   . LEU A    1 49  ? -26.761 1.436   27.898  1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    N   1 
ATOM   324   C  CA  . LEU A    1 49  ? -26.126 2.188   26.827  1.00 149.23 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    CA  1 
ATOM   325   C  C   . LEU A    1 49  ? -25.253 3.133   27.622  1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    C   1 
ATOM   326   O  O   . LEU A    1 49  ? -25.763 4.168   28.079  1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    O   1 
ATOM   327   C  CB  . LEU A    1 49  ? -27.190 2.993   26.057  1.00 363.49 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    CB  1 
ATOM   328   C  CG  . LEU A    1 49  ? -28.408 2.248   25.487  1.00 361.99 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    CG  1 
ATOM   329   C  CD1 . LEU A    1 49  ? -29.637 3.154   25.374  1.00 358.36 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    CD1 1 
ATOM   330   C  CD2 . LEU A    1 49  ? -28.090 1.620   24.142  1.00 360.19 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A    CD2 1 
ATOM   331   N  N   . SER A    1 50  ? -23.972 2.819   27.820  1.00 300.09 ? ? ? ? ? ? 50  SER A    N   1 
ATOM   332   C  CA  . SER A    1 50  ? -23.110 3.802   28.491  1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 50  SER A    CA  1 
ATOM   333   C  C   . SER A    1 50  ? -23.991 4.723   29.350  1.00 301.06 ? ? ? ? ? ? 50  SER A    C   1 
ATOM   334   O  O   . SER A    1 50  ? -24.745 4.281   30.213  1.00 304.76 ? ? ? ? ? ? 50  SER A    O   1 
ATOM   335   C  CB  . SER A    1 50  ? -22.140 4.582   27.591  1.00 348.14 ? ? ? ? ? ? 50  SER A    CB  1 
ATOM   336   O  OG  . SER A    1 50  ? -21.491 3.767   26.623  1.00 347.35 ? ? ? ? ? ? 50  SER A    OG  1 
ATOM   337   N  N   . ALA A    1 51  ? -23.931 6.014   29.041  1.00 181.63 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A    N   1 
ATOM   338   C  CA  . ALA A    1 51  ? -24.673 7.039   29.787  1.00 183.25 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A    CA  1 
ATOM   339   C  C   . ALA A    1 51  ? -26.212 7.164   29.648  1.00 181.78 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A    C   1 
ATOM   340   O  O   . ALA A    1 51  ? -26.898 7.162   30.665  1.00 184.98 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A    O   1 
ATOM   341   C  CB  . ALA A    1 51  ? -24.014 8.394   29.613  1.00 161.00 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A    CB  1 
ATOM   342   N  N   . ARG A    1 52  ? -26.764 7.295   28.439  1.00 258.18 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    N   1 
ATOM   343   C  CA  . ARG A    1 52  ? -28.213 7.545   28.320  1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    CA  1 
ATOM   344   C  C   . ARG A    1 52  ? -29.038 6.563   29.126  1.00 260.10 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    C   1 
ATOM   345   O  O   . ARG A    1 52  ? -30.145 6.871   29.579  1.00 260.73 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    O   1 
ATOM   346   C  CB  . ARG A    1 52  ? -28.672 7.460   26.871  1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    CB  1 
ATOM   347   C  CG  . ARG A    1 52  ? -28.027 8.478   26.010  1.00 170.73 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    CG  1 
ATOM   348   C  CD  . ARG A    1 52  ? -28.455 9.850   26.420  1.00 170.68 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    CD  1 
ATOM   349   N  NE  . ARG A    1 52  ? -29.881 10.030  26.191  1.00 169.19 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    NE  1 
ATOM   350   C  CZ  . ARG A    1 52  ? -30.520 11.180  26.360  1.00 169.08 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    CZ  1 
ATOM   351   N  NH1 . ARG A    1 52  ? -29.856 12.256  26.761  1.00 171.10 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    NH1 1 
ATOM   352   N  NH2 . ARG A    1 52  ? -31.823 11.255  26.127  1.00 167.40 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A    NH2 1 
ATOM   353   N  N   . ASP A    1 53  ? -28.510 5.358   29.256  1.00 153.94 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    N   1 
ATOM   354   C  CA  . ASP A    1 53  ? -29.162 4.336   30.041  1.00 158.66 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    CA  1 
ATOM   355   C  C   . ASP A    1 53  ? -29.009 4.560   31.534  1.00 164.13 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    C   1 
ATOM   356   O  O   . ASP A    1 53  ? -29.999 4.594   32.260  1.00 166.09 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    O   1 
ATOM   357   C  CB  . ASP A    1 53  ? -28.614 2.975   29.662  1.00 474.78 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    CB  1 
ATOM   358   C  CG  . ASP A    1 53  ? -29.659 2.098   29.032  1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    CG  1 
ATOM   359   O  OD1 . ASP A    1 53  ? -30.103 2.412   27.913  1.00 468.80 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    OD1 1 
ATOM   360   O  OD2 . ASP A    1 53  ? -30.053 1.104   29.663  1.00 476.58 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A    OD2 1 
ATOM   361   N  N   . HIS A    1 54  ? -27.774 4.724   31.994  1.00 128.42 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    N   1 
ATOM   362   C  CA  . HIS A    1 54  ? -27.549 4.857   33.424  1.00 133.46 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    CA  1 
ATOM   363   C  C   . HIS A    1 54  ? -28.408 5.994   33.967  1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    C   1 
ATOM   364   O  O   . HIS A    1 54  ? -28.904 5.929   35.092  1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    O   1 
ATOM   365   C  CB  . HIS A    1 54  ? -26.070 5.088   33.747  1.00 144.61 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    CB  1 
ATOM   366   C  CG  . HIS A    1 54  ? -25.179 3.937   33.387  1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    CG  1 
ATOM   367   N  ND1 . HIS A    1 54  ? -24.600 3.807   32.144  1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    ND1 1 
ATOM   368   C  CD2 . HIS A    1 54  ? -24.757 2.871   34.109  1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    CD2 1 
ATOM   369   C  CE1 . HIS A    1 54  ? -23.864 2.710   32.112  1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    CE1 1 
ATOM   370   N  NE2 . HIS A    1 54  ? -23.943 2.123   33.292  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A    NE2 1 
ATOM   371   N  N   . GLN A    1 55  ? -28.594 7.029   33.156  1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    N   1 
ATOM   372   C  CA  . GLN A    1 55  ? -29.408 8.162   33.561  1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    CA  1 
ATOM   373   C  C   . GLN A    1 55  ? -30.851 7.725   33.825  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    C   1 
ATOM   374   O  O   . GLN A    1 55  ? -31.456 8.128   34.818  1.00 127.63 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    O   1 
ATOM   375   C  CB  . GLN A    1 55  ? -29.341 9.267   32.505  1.00 231.11 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    CB  1 
ATOM   376   C  CG  . GLN A    1 55  ? -27.929 9.784   32.264  1.00 231.16 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    CG  1 
ATOM   377   C  CD  . GLN A    1 55  ? -27.874 10.875  31.216  1.00 226.55 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    CD  1 
ATOM   378   O  OE1 . GLN A    1 55  ? -28.899 11.275  30.666  1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    OE1 1 
ATOM   379   N  NE2 . GLN A    1 55  ? -26.672 11.365  30.934  1.00 226.07 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A    NE2 1 
ATOM   380   N  N   . LYS A    1 56  ? -31.385 6.880   32.946  1.00 120.07 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    N   1 
ATOM   381   C  CA  . LYS A    1 56  ? -32.762 6.392   33.065  1.00 118.92 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    CA  1 
ATOM   382   C  C   . LYS A    1 56  ? -32.927 5.346   34.178  1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    C   1 
ATOM   383   O  O   . LYS A    1 56  ? -34.033 5.113   34.678  1.00 124.56 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    O   1 
ATOM   384   C  CB  . LYS A    1 56  ? -33.237 5.831   31.724  1.00 170.40 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    CB  1 
ATOM   385   C  CG  . LYS A    1 56  ? -33.074 6.809   30.575  1.00 164.97 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    CG  1 
ATOM   386   C  CD  . LYS A    1 56  ? -33.354 6.158   29.240  1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    CD  1 
ATOM   387   C  CE  . LYS A    1 56  ? -33.047 7.113   28.103  1.00 156.35 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    CE  1 
ATOM   388   N  NZ  . LYS A    1 56  ? -33.233 6.447   26.791  1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A    NZ  1 
ATOM   389   N  N   . LEU A    1 57  ? -31.821 4.707   34.538  1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    N   1 
ATOM   390   C  CA  . LEU A    1 57  ? -31.778 3.804   35.677  1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    CA  1 
ATOM   391   C  C   . LEU A    1 57  ? -32.170 4.571   36.929  1.00 114.85 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    C   1 
ATOM   392   O  O   . LEU A    1 57  ? -33.221 4.332   37.524  1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    O   1 
ATOM   393   C  CB  . LEU A    1 57  ? -30.364 3.233   35.833  1.00 274.74 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    CB  1 
ATOM   394   C  CG  . LEU A    1 57  ? -30.066 2.261   36.980  1.00 281.12 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    CG  1 
ATOM   395   C  CD1 . LEU A    1 57  ? -31.091 1.140   37.016  1.00 282.71 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    CD1 1 
ATOM   396   C  CD2 . LEU A    1 57  ? -28.646 1.693   36.882  1.00 281.34 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A    CD2 1 
ATOM   397   N  N   . GLU A    1 58  ? -31.311 5.511   37.308  1.00 172.65 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    N   1 
ATOM   398   C  CA  . GLU A    1 58  ? -31.472 6.285   38.529  1.00 175.44 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    CA  1 
ATOM   399   C  C   . GLU A    1 58  ? -32.760 7.077   38.522  1.00 172.30 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    C   1 
ATOM   400   O  O   . GLU A    1 58  ? -33.343 7.336   39.573  1.00 174.17 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    O   1 
ATOM   401   C  CB  . GLU A    1 58  ? -30.309 7.250   38.674  1.00 237.28 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    CB  1 
ATOM   402   C  CG  . GLU A    1 58  ? -28.986 6.633   38.327  1.00 236.75 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    CG  1 
ATOM   403   C  CD  . GLU A    1 58  ? -28.016 7.658   37.806  1.00 233.72 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    CD  1 
ATOM   404   O  OE1 . GLU A    1 58  ? -28.431 8.825   37.639  1.00 232.48 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    OE1 1 
ATOM   405   O  OE2 . GLU A    1 58  ? -26.846 7.299   37.562  1.00 232.85 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A    OE2 1 
ATOM   406   N  N   . ARG A    1 59  ? -33.195 7.487   37.339  1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    N   1 
ATOM   407   C  CA  . ARG A    1 59  ? -34.468 8.169   37.247  1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    CA  1 
ATOM   408   C  C   . ARG A    1 59  ? -35.592 7.204   37.591  1.00 131.58 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    C   1 
ATOM   409   O  O   . ARG A    1 59  ? -36.428 7.501   38.446  1.00 131.97 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    O   1 
ATOM   410   C  CB  . ARG A    1 59  ? -34.685 8.779   35.868  1.00 146.83 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    CB  1 
ATOM   411   C  CG  . ARG A    1 59  ? -35.911 9.667   35.822  1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    CG  1 
ATOM   412   C  CD  . ARG A    1 59  ? -36.025 10.393  34.503  1.00 138.94 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    CD  1 
ATOM   413   N  NE  . ARG A    1 59  ? -36.167 9.462   33.392  1.00 134.20 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    NE  1 
ATOM   414   C  CZ  . ARG A    1 59  ? -35.395 9.472   32.312  1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    CZ  1 
ATOM   415   N  NH1 . ARG A    1 59  ? -34.425 10.371  32.198  1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    NH1 1 
ATOM   416   N  NH2 . ARG A    1 59  ? -35.594 8.586   31.344  1.00 127.56 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A    NH2 1 
ATOM   417   N  N   . GLU A    1 60  ? -35.611 6.045   36.938  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    N   1 
ATOM   418   C  CA  . GLU A    1 60  ? -36.672 5.087   37.199  1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    CA  1 
ATOM   419   C  C   . GLU A    1 60  ? -36.671 4.673   38.670  1.00 95.81  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    C   1 
ATOM   420   O  O   . GLU A    1 60  ? -37.722 4.638   39.301  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    O   1 
ATOM   421   C  CB  . GLU A    1 60  ? -36.594 3.879   36.257  1.00 153.33 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    CB  1 
ATOM   422   C  CG  . GLU A    1 60  ? -37.838 2.994   36.303  1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    CG  1 
ATOM   423   C  CD  . GLU A    1 60  ? -37.994 2.111   35.077  1.00 146.69 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    CD  1 
ATOM   424   O  OE1 . GLU A    1 60  ? -37.341 2.396   34.054  1.00 144.94 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    OE1 1 
ATOM   425   O  OE2 . GLU A    1 60  ? -38.773 1.133   35.137  1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A    OE2 1 
ATOM   426   N  N   . ALA A    1 61  ? -35.487 4.401   39.215  1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A    N   1 
ATOM   427   C  CA  . ALA A    1 61  ? -35.338 3.965   40.607  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A    CA  1 
ATOM   428   C  C   . ALA A    1 61  ? -35.756 5.023   41.629  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A    C   1 
ATOM   429   O  O   . ALA A    1 61  ? -36.282 4.701   42.704  1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A    O   1 
ATOM   430   C  CB  . ALA A    1 61  ? -33.903 3.534   40.870  1.00 252.87 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A    CB  1 
ATOM   431   N  N   . ARG A    1 62  ? -35.485 6.279   41.292  1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    N   1 
ATOM   432   C  CA  . ARG A    1 62  ? -35.839 7.414   42.131  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    CA  1 
ATOM   433   C  C   . ARG A    1 62  ? -37.352 7.604   42.133  1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    C   1 
ATOM   434   O  O   . ARG A    1 62  ? -37.992 7.648   43.188  1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    O   1 
ATOM   435   C  CB  . ARG A    1 62  ? -35.128 8.665   41.604  1.00 162.97 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    CB  1 
ATOM   436   C  CG  . ARG A    1 62  ? -35.676 9.998   42.075  1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    CG  1 
ATOM   437   C  CD  . ARG A    1 62  ? -34.785 11.149  41.594  1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    CD  1 
ATOM   438   N  NE  . ARG A    1 62  ? -34.663 11.218  40.135  1.00 159.16 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    NE  1 
ATOM   439   C  CZ  . ARG A    1 62  ? -33.621 10.767  39.437  1.00 159.65 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    CZ  1 
ATOM   440   N  NH1 . ARG A    1 62  ? -32.591 10.201  40.053  1.00 163.27 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    NH1 1 
ATOM   441   N  NH2 . ARG A    1 62  ? -33.609 10.884  38.116  1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A    NH2 1 
ATOM   442   N  N   . ILE A    1 63  ? -37.916 7.702   40.935  1.00 152.50 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    N   1 
ATOM   443   C  CA  . ILE A    1 63  ? -39.353 7.861   40.760  1.00 147.27 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    CA  1 
ATOM   444   C  C   . ILE A    1 63  ? -40.129 6.807   41.552  1.00 147.59 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    C   1 
ATOM   445   O  O   . ILE A    1 63  ? -41.108 7.118   42.225  1.00 146.77 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    O   1 
ATOM   446   C  CB  . ILE A    1 63  ? -39.729 7.823   39.259  1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    CB  1 
ATOM   447   C  CG1 . ILE A    1 63  ? -39.682 9.238   38.665  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    CG1 1 
ATOM   448   C  CG2 . ILE A    1 63  ? -41.096 7.200   39.058  1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    CG2 1 
ATOM   449   C  CD1 . ILE A    1 63  ? -39.563 9.274   37.160  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A    CD1 1 
ATOM   450   N  N   . CYS A    1 64  ? -39.664 5.565   41.485  1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A    N   1 
ATOM   451   C  CA  . CYS A    1 64  ? -40.336 4.440   42.129  1.00 122.71 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A    CA  1 
ATOM   452   C  C   . CYS A    1 64  ? -40.118 4.394   43.633  1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A    C   1 
ATOM   453   O  O   . CYS A    1 64  ? -40.856 3.724   44.352  1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A    O   1 
ATOM   454   C  CB  . CYS A    1 64  ? -39.849 3.123   41.527  1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A    CB  1 
ATOM   455   S  SG  . CYS A    1 64  ? -40.029 2.990   39.731  1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A    SG  1 
ATOM   456   N  N   . ARG A    1 65  ? -39.078 5.069   44.102  1.00 149.56 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    N   1 
ATOM   457   C  CA  . ARG A    1 65  ? -38.855 5.196   45.530  1.00 153.48 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    CA  1 
ATOM   458   C  C   . ARG A    1 65  ? -39.850 6.214   46.042  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    C   1 
ATOM   459   O  O   . ARG A    1 65  ? -40.299 6.152   47.186  1.00 151.74 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    O   1 
ATOM   460   C  CB  . ARG A    1 65  ? -37.440 5.687   45.805  1.00 180.98 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    CB  1 
ATOM   461   C  CG  . ARG A    1 65  ? -37.108 5.817   47.277  1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    CG  1 
ATOM   462   C  CD  . ARG A    1 65  ? -36.882 4.456   47.907  1.00 186.86 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    CD  1 
ATOM   463   N  NE  . ARG A    1 65  ? -36.471 4.575   49.302  1.00 189.56 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    NE  1 
ATOM   464   C  CZ  . ARG A    1 65  ? -35.241 4.894   49.693  1.00 193.10 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    CZ  1 
ATOM   465   N  NH1 . ARG A    1 65  ? -34.295 5.131   48.791  1.00 192.25 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    NH1 1 
ATOM   466   N  NH2 . ARG A    1 65  ? -34.958 4.981   50.987  1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A    NH2 1 
ATOM   467   N  N   . LEU A    1 66  ? -40.170 7.168   45.175  1.00 184.18 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    N   1 
ATOM   468   C  CA  . LEU A    1 66  ? -41.141 8.209   45.476  1.00 182.21 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    CA  1 
ATOM   469   C  C   . LEU A    1 66  ? -42.572 7.759   45.282  1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    C   1 
ATOM   470   O  O   . LEU A    1 66  ? -43.465 8.218   45.983  1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    O   1 
ATOM   471   C  CB  . LEU A    1 66  ? -40.920 9.423   44.586  1.00 274.44 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    CB  1 
ATOM   472   C  CG  . LEU A    1 66  ? -39.628 10.197  44.784  1.00 278.25 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    CG  1 
ATOM   473   C  CD1 . LEU A    1 66  ? -39.493 11.250  43.697  1.00 276.05 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    CD1 1 
ATOM   474   C  CD2 . LEU A    1 66  ? -39.603 10.820  46.171  1.00 280.81 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A    CD2 1 
ATOM   475   N  N   . LEU A    1 67  ? -42.817 6.881   44.320  1.00 161.35 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    N   1 
ATOM   476   C  CA  . LEU A    1 67  ? -44.201 6.567   44.043  1.00 157.02 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    CA  1 
ATOM   477   C  C   . LEU A    1 67  ? -44.601 5.422   44.927  1.00 157.80 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    C   1 
ATOM   478   O  O   . LEU A    1 67  ? -44.247 4.273   44.675  1.00 158.32 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    O   1 
ATOM   479   C  CB  . LEU A    1 67  ? -44.372 6.142   42.584  1.00 248.81 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    CB  1 
ATOM   480   C  CG  . LEU A    1 67  ? -44.300 7.228   41.512  1.00 246.44 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    CG  1 
ATOM   481   C  CD1 . LEU A    1 67  ? -44.536 6.624   40.133  1.00 242.36 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    CD1 1 
ATOM   482   C  CD2 . LEU A    1 67  ? -45.310 8.330   41.800  1.00 245.15 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A    CD2 1 
ATOM   483   N  N   . LYS A    1 68  ? -45.380 5.729   45.954  1.00 278.61 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    N   1 
ATOM   484   C  CA  . LYS A    1 68  ? -45.982 4.675   46.738  1.00 279.16 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    CA  1 
ATOM   485   C  C   . LYS A    1 68  ? -47.491 4.910   46.731  1.00 275.70 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    C   1 
ATOM   486   O  O   . LYS A    1 68  ? -48.016 5.741   47.477  1.00 275.14 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    O   1 
ATOM   487   C  CB  . LYS A    1 68  ? -45.364 4.674   48.144  1.00 249.59 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    CB  1 
ATOM   488   C  CG  . LYS A    1 68  ? -43.822 4.757   48.122  1.00 252.60 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    CG  1 
ATOM   489   C  CD  . LYS A    1 68  ? -43.254 5.099   49.491  1.00 256.91 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    CD  1 
ATOM   490   C  CE  . LYS A    1 68  ? -43.166 6.606   49.704  1.00 257.43 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    CE  1 
ATOM   491   N  NZ  . LYS A    1 68  ? -42.076 7.235   48.901  1.00 259.17 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A    NZ  1 
ATOM   492   N  N   . HIS A    1 69  ? -48.174 4.120   45.908  1.00 216.92 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    N   1 
ATOM   493   C  CA  . HIS A    1 69  ? -49.617 4.172   45.757  1.00 214.17 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    CA  1 
ATOM   494   C  C   . HIS A    1 69  ? -50.029 2.729   45.901  1.00 214.44 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    C   1 
ATOM   495   O  O   . HIS A    1 69  ? -49.259 1.819   45.580  1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    O   1 
ATOM   496   C  CB  . HIS A    1 69  ? -50.029 4.730   44.372  1.00 161.79 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    CB  1 
ATOM   497   C  CG  . HIS A    1 69  ? -51.509 4.954   44.198  1.00 159.41 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    CG  1 
ATOM   498   N  ND1 . HIS A    1 69  ? -52.291 4.186   43.360  1.00 157.31 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    ND1 1 
ATOM   499   C  CD2 . HIS A    1 69  ? -52.335 5.893   44.721  1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    CD2 1 
ATOM   500   C  CE1 . HIS A    1 69  ? -53.536 4.628   43.391  1.00 156.18 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    CE1 1 
ATOM   501   N  NE2 . HIS A    1 69  ? -53.589 5.663   44.210  1.00 157.12 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A    NE2 1 
ATOM   502   N  N   . PRO A    1 70  ? -51.238 2.508   46.414  1.00 168.73 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    N   1 
ATOM   503   C  CA  . PRO A    1 70  ? -51.773 1.152   46.556  1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    CA  1 
ATOM   504   C  C   . PRO A    1 70  ? -51.947 0.494   45.186  1.00 166.15 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    C   1 
ATOM   505   O  O   . PRO A    1 70  ? -51.866 -0.728  45.076  1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    O   1 
ATOM   506   C  CB  . PRO A    1 70  ? -53.124 1.378   47.242  1.00 148.59 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    CB  1 
ATOM   507   C  CG  . PRO A    1 70  ? -53.450 2.825   46.997  1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    CG  1 
ATOM   508   C  CD  . PRO A    1 70  ? -52.146 3.535   46.948  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A    CD  1 
ATOM   509   N  N   . ASN A    1 71  ? -52.167 1.313   44.160  1.00 152.37 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    N   1 
ATOM   510   C  CA  . ASN A    1 71  ? -52.332 0.842   42.786  1.00 150.33 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    CA  1 
ATOM   511   C  C   . ASN A    1 71  ? -51.037 0.842   41.960  1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    C   1 
ATOM   512   O  O   . ASN A    1 71  ? -51.069 0.531   40.769  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    O   1 
ATOM   513   C  CB  . ASN A    1 71  ? -53.409 1.662   42.062  1.00 132.78 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    CB  1 
ATOM   514   C  CG  . ASN A    1 71  ? -54.821 1.267   42.464  1.00 134.59 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    CG  1 
ATOM   515   O  OD1 . ASN A    1 71  ? -55.687 2.121   42.676  1.00 135.29 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    OD1 1 
ATOM   516   N  ND2 . ASN A    1 71  ? -55.062 -0.035  42.558  1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A    ND2 1 
ATOM   517   N  N   . ILE A    1 72  ? -49.910 1.199   42.580  1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    N   1 
ATOM   518   C  CA  . ILE A    1 72  ? -48.618 1.155   41.885  1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    CA  1 
ATOM   519   C  C   . ILE A    1 72  ? -47.563 0.337   42.622  1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    C   1 
ATOM   520   O  O   . ILE A    1 72  ? -47.339 0.507   43.827  1.00 162.80 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    O   1 
ATOM   521   C  CB  . ILE A    1 72  ? -48.047 2.556   41.605  1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    CB  1 
ATOM   522   C  CG1 . ILE A    1 72  ? -49.061 3.392   40.829  1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    CG1 1 
ATOM   523   C  CG2 . ILE A    1 72  ? -46.732 2.444   40.837  1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    CG2 1 
ATOM   524   C  CD1 . ILE A    1 72  ? -48.901 4.885   41.020  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A    CD1 1 
ATOM   525   N  N   . VAL A    1 73  ? -46.915 -0.547  41.872  1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    N   1 
ATOM   526   C  CA  . VAL A    1 73  ? -45.858 -1.375  42.417  1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    CA  1 
ATOM   527   C  C   . VAL A    1 73  ? -44.852 -0.478  43.120  1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    C   1 
ATOM   528   O  O   . VAL A    1 73  ? -44.384 0.512   42.558  1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    O   1 
ATOM   529   C  CB  . VAL A    1 73  ? -45.138 -2.154  41.310  1.00 192.13 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    CB  1 
ATOM   530   C  CG1 . VAL A    1 73  ? -43.908 -2.820  41.869  1.00 196.83 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    CG1 1 
ATOM   531   C  CG2 . VAL A    1 73  ? -46.067 -3.181  40.673  1.00 190.26 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A    CG2 1 
ATOM   532   N  N   . ARG A    1 74  ? -44.526 -0.811  44.359  1.00 128.80 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    N   1 
ATOM   533   C  CA  . ARG A    1 74  ? -43.567 -0.008  45.092  1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    CA  1 
ATOM   534   C  C   . ARG A    1 74  ? -42.241 -0.733  45.187  1.00 135.87 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    C   1 
ATOM   535   O  O   . ARG A    1 74  ? -42.191 -1.955  45.341  1.00 136.41 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    O   1 
ATOM   536   C  CB  . ARG A    1 74  ? -44.087 0.335   46.484  1.00 290.22 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    CB  1 
ATOM   537   C  CG  . ARG A    1 74  ? -45.135 1.432   46.507  1.00 287.94 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    CG  1 
ATOM   538   C  CD  . ARG A    1 74  ? -45.680 1.594   47.910  1.00 289.49 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    CD  1 
ATOM   539   N  NE  . ARG A    1 74  ? -46.140 0.316   48.434  1.00 290.34 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    NE  1 
ATOM   540   C  CZ  . ARG A    1 74  ? -47.386 -0.131  48.332  1.00 288.22 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    CZ  1 
ATOM   541   N  NH1 . ARG A    1 74  ? -48.317 0.602   47.735  1.00 284.96 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    NH1 1 
ATOM   542   N  NH2 . ARG A    1 74  ? -47.702 -1.314  48.835  1.00 289.56 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A    NH2 1 
ATOM   543   N  N   . LEU A    1 75  ? -41.164 0.028   45.088  1.00 284.11 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    N   1 
ATOM   544   C  CA  . LEU A    1 75  ? -39.842 -0.557  45.090  1.00 288.09 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    CA  1 
ATOM   545   C  C   . LEU A    1 75  ? -39.445 -0.857  46.545  1.00 292.10 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    C   1 
ATOM   546   O  O   . LEU A    1 75  ? -40.180 -0.510  47.470  1.00 291.93 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    O   1 
ATOM   547   C  CB  . LEU A    1 75  ? -38.893 0.423   44.405  1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    CB  1 
ATOM   548   C  CG  . LEU A    1 75  ? -37.376 0.259   44.457  1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    CG  1 
ATOM   549   C  CD1 . LEU A    1 75  ? -36.904 -0.896  43.583  1.00 143.92 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    CD1 1 
ATOM   550   C  CD2 . LEU A    1 75  ? -36.715 1.569   44.040  1.00 145.93 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A    CD2 1 
ATOM   551   N  N   . HIS A    1 76  ? -38.304 -1.509  46.754  1.00 215.06 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    N   1 
ATOM   552   C  CA  . HIS A    1 76  ? -37.852 -1.850  48.108  1.00 217.80 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    CA  1 
ATOM   553   C  C   . HIS A    1 76  ? -36.403 -1.398  48.278  1.00 221.92 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    C   1 
ATOM   554   O  O   . HIS A    1 76  ? -36.117 -0.515  49.087  1.00 223.17 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    O   1 
ATOM   555   C  CB  . HIS A    1 76  ? -38.035 -3.347  48.421  1.00 206.40 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    CB  1 
ATOM   556   C  CG  . HIS A    1 76  ? -37.676 -3.725  49.832  1.00 209.10 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    CG  1 
ATOM   557   N  ND1 . HIS A    1 76  ? -38.361 -3.254  50.930  1.00 208.67 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    ND1 1 
ATOM   558   C  CD2 . HIS A    1 76  ? -36.705 -4.539  50.317  1.00 211.97 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    CD2 1 
ATOM   559   C  CE1 . HIS A    1 76  ? -37.826 -3.755  52.032  1.00 211.09 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    CE1 1 
ATOM   560   N  NE2 . HIS A    1 76  ? -36.820 -4.536  51.686  1.00 212.97 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A    NE2 1 
ATOM   561   N  N   . ASP A    1 77  ? -35.490 -1.994  47.513  1.00 297.11 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    N   1 
ATOM   562   C  CA  . ASP A    1 77  ? -34.166 -1.393  47.339  1.00 299.88 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    CA  1 
ATOM   563   C  C   . ASP A    1 77  ? -33.631 -1.542  45.904  1.00 298.91 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    C   1 
ATOM   564   O  O   . ASP A    1 77  ? -34.248 -2.208  45.063  1.00 296.57 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    O   1 
ATOM   565   C  CB  . ASP A    1 77  ? -33.158 -1.908  48.392  1.00 230.52 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    CB  1 
ATOM   566   C  CG  . ASP A    1 77  ? -33.118 -3.432  48.502  1.00 229.83 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    CG  1 
ATOM   567   O  OD1 . ASP A    1 77  ? -33.913 -4.117  47.827  1.00 227.96 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    OD1 1 
ATOM   568   O  OD2 . ASP A    1 77  ? -32.294 -3.944  49.292  1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A    OD2 1 
ATOM   569   N  N   . SER A    1 78  ? -32.495 -0.907  45.623  1.00 230.39 ? ? ? ? ? ? 78  SER A    N   1 
ATOM   570   C  CA  . SER A    1 78  ? -31.807 -1.102  44.347  1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 78  SER A    CA  1 
ATOM   571   C  C   . SER A    1 78  ? -30.335 -1.404  44.580  1.00 232.15 ? ? ? ? ? ? 78  SER A    C   1 
ATOM   572   O  O   . SER A    1 78  ? -29.565 -0.527  44.994  1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 78  SER A    O   1 
ATOM   573   C  CB  . SER A    1 78  ? -31.940 0.123   43.446  1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 78  SER A    CB  1 
ATOM   574   O  OG  . SER A    1 78  ? -30.970 0.063   42.411  1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 78  SER A    OG  1 
ATOM   575   N  N   . ILE A    1 79  ? -29.941 -2.637  44.283  1.00 163.69 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    N   1 
ATOM   576   C  CA  . ILE A    1 79  ? -28.615 -3.105  44.652  1.00 164.42 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    CA  1 
ATOM   577   C  C   . ILE A    1 79  ? -27.672 -3.160  43.467  1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    C   1 
ATOM   578   O  O   . ILE A    1 79  ? -28.028 -3.658  42.402  1.00 163.01 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    O   1 
ATOM   579   C  CB  . ILE A    1 79  ? -28.675 -4.505  45.276  1.00 235.13 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    CB  1 
ATOM   580   C  CG1 . ILE A    1 79  ? -29.865 -4.593  46.235  1.00 235.72 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    CG1 1 
ATOM   581   C  CG2 . ILE A    1 79  ? -27.339 -4.854  45.945  1.00 235.15 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    CG2 1 
ATOM   582   C  CD1 . ILE A    1 79  ? -30.132 -5.969  46.775  1.00 235.87 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A    CD1 1 
ATOM   583   N  N   . SER A    1 80  ? -26.452 -2.675  43.656  1.00 386.55 ? ? ? ? ? ? 80  SER A    N   1 
ATOM   584   C  CA  . SER A    1 80  ? -25.476 -2.767  42.585  1.00 384.03 ? ? ? ? ? ? 80  SER A    CA  1 
ATOM   585   C  C   . SER A    1 80  ? -24.412 -3.839  42.828  1.00 383.21 ? ? ? ? ? ? 80  SER A    C   1 
ATOM   586   O  O   . SER A    1 80  ? -23.625 -3.766  43.778  1.00 382.91 ? ? ? ? ? ? 80  SER A    O   1 
ATOM   587   C  CB  . SER A    1 80  ? -24.839 -1.411  42.299  1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 80  SER A    CB  1 
ATOM   588   O  OG  . SER A    1 80  ? -24.161 -1.454  41.059  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 80  SER A    OG  1 
ATOM   589   N  N   . GLU A    1 81  ? -24.405 -4.835  41.947  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    N   1 
ATOM   590   C  CA  . GLU A    1 81  ? -23.413 -5.900  41.982  1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    CA  1 
ATOM   591   C  C   . GLU A    1 81  ? -22.348 -5.677  40.919  1.00 134.68 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    C   1 
ATOM   592   O  O   . GLU A    1 81  ? -22.382 -4.691  40.186  1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    O   1 
ATOM   593   C  CB  . GLU A    1 81  ? -24.077 -7.248  41.749  1.00 251.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    CB  1 
ATOM   594   C  CG  . GLU A    1 81  ? -23.234 -8.427  42.174  1.00 250.67 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    CG  1 
ATOM   595   C  CD  . GLU A    1 81  ? -24.022 -9.709  42.149  1.00 251.23 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    CD  1 
ATOM   596   O  OE1 . GLU A    1 81  ? -25.253 -9.633  41.980  1.00 252.00 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    OE1 1 
ATOM   597   O  OE2 . GLU A    1 81  ? -23.421 -10.791 42.293  1.00 250.62 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A    OE2 1 
ATOM   598   N  N   . GLU A    1 82  ? -21.402 -6.602  40.833  1.00 203.72 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    N   1 
ATOM   599   C  CA  . GLU A    1 82  ? -20.289 -6.456  39.903  1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    CA  1 
ATOM   600   C  C   . GLU A    1 82  ? -20.704 -6.318  38.440  1.00 197.93 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    C   1 
ATOM   601   O  O   . GLU A    1 82  ? -20.543 -5.258  37.839  1.00 195.17 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    O   1 
ATOM   602   C  CB  . GLU A    1 82  ? -19.315 -7.618  40.052  1.00 256.63 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    CB  1 
ATOM   603   C  CG  . GLU A    1 82  ? -18.720 -7.748  41.438  1.00 256.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    CG  1 
ATOM   604   C  CD  . GLU A    1 82  ? -17.846 -8.974  41.562  1.00 255.87 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    CD  1 
ATOM   605   O  OE1 . GLU A    1 82  ? -18.080 -9.942  40.808  1.00 255.96 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    OE1 1 
ATOM   606   O  OE2 . GLU A    1 82  ? -16.922 -8.971  42.402  1.00 254.88 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A    OE2 1 
ATOM   607   N  N   . GLY A    1 83  ? -21.227 -7.395  37.867  1.00 182.55 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A    N   1 
ATOM   608   C  CA  . GLY A    1 83  ? -21.551 -7.409  36.456  1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A    CA  1 
ATOM   609   C  C   . GLY A    1 83  ? -23.028 -7.196  36.219  1.00 183.44 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A    C   1 
ATOM   610   O  O   . GLY A    1 83  ? -23.528 -7.393  35.113  1.00 182.87 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A    O   1 
ATOM   611   N  N   . HIS A    1 84  ? -23.733 -6.785  37.263  1.00 232.57 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    N   1 
ATOM   612   C  CA  . HIS A    1 84  ? -25.165 -6.589  37.152  1.00 234.52 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    CA  1 
ATOM   613   C  C   . HIS A    1 84  ? -25.666 -5.530  38.106  1.00 236.33 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    C   1 
ATOM   614   O  O   . HIS A    1 84  ? -24.999 -5.173  39.078  1.00 236.63 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    O   1 
ATOM   615   C  CB  . HIS A    1 84  ? -25.899 -7.902  37.425  1.00 210.44 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    CB  1 
ATOM   616   C  CG  . HIS A    1 84  ? -25.589 -8.977  36.436  1.00 208.69 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    CG  1 
ATOM   617   N  ND1 . HIS A    1 84  ? -26.140 -9.006  35.174  1.00 207.38 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    ND1 1 
ATOM   618   C  CD2 . HIS A    1 84  ? -24.779 -10.060 36.516  1.00 207.96 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    CD2 1 
ATOM   619   C  CE1 . HIS A    1 84  ? -25.687 -10.060 34.520  1.00 205.96 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    CE1 1 
ATOM   620   N  NE2 . HIS A    1 84  ? -24.858 -10.716 35.314  1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A    NE2 1 
ATOM   621   N  N   . HIS A    1 85  ? -26.852 -5.023  37.809  1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    N   1 
ATOM   622   C  CA  . HIS A    1 85  ? -27.583 -4.227  38.772  1.00 153.05 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    CA  1 
ATOM   623   C  C   . HIS A    1 85  ? -28.980 -4.817  38.981  1.00 154.08 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    C   1 
ATOM   624   O  O   . HIS A    1 85  ? -29.558 -5.405  38.068  1.00 153.02 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    O   1 
ATOM   625   C  CB  . HIS A    1 85  ? -27.661 -2.767  38.337  1.00 181.05 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    CB  1 
ATOM   626   C  CG  . HIS A    1 85  ? -28.253 -1.876  39.375  1.00 182.52 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    CG  1 
ATOM   627   N  ND1 . HIS A    1 85  ? -27.489 -1.215  40.316  1.00 182.46 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    ND1 1 
ATOM   628   C  CD2 . HIS A    1 85  ? -29.540 -1.564  39.654  1.00 183.09 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    CD2 1 
ATOM   629   C  CE1 . HIS A    1 85  ? -28.278 -0.522  41.112  1.00 183.58 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    CE1 1 
ATOM   630   N  NE2 . HIS A    1 85  ? -29.532 -0.716  40.732  1.00 183.87 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A    NE2 1 
ATOM   631   N  N   . TYR A    1 86  ? -29.509 -4.674  40.191  1.00 177.54 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    N   1 
ATOM   632   C  CA  . TYR A    1 86  ? -30.813 -5.235  40.529  1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CA  1 
ATOM   633   C  C   . TYR A    1 86  ? -31.752 -4.166  41.064  1.00 176.09 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    C   1 
ATOM   634   O  O   . TYR A    1 86  ? -31.368 -3.363  41.913  1.00 177.61 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    O   1 
ATOM   635   C  CB  . TYR A    1 86  ? -30.665 -6.324  41.587  1.00 147.61 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CB  1 
ATOM   636   C  CG  . TYR A    1 86  ? -29.734 -7.441  41.200  1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CG  1 
ATOM   637   C  CD1 . TYR A    1 86  ? -28.371 -7.345  41.440  1.00 147.57 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CD1 1 
ATOM   638   C  CD2 . TYR A    1 86  ? -30.217 -8.596  40.603  1.00 147.02 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CD2 1 
ATOM   639   C  CE1 . TYR A    1 86  ? -27.513 -8.363  41.091  1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CE1 1 
ATOM   640   C  CE2 . TYR A    1 86  ? -29.367 -9.624  40.252  1.00 146.42 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CE2 1 
ATOM   641   C  CZ  . TYR A    1 86  ? -28.013 -9.504  40.499  1.00 146.10 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    CZ  1 
ATOM   642   O  OH  . TYR A    1 86  ? -27.152 -10.523 40.151  1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A    OH  1 
ATOM   643   N  N   . LEU A    1 87  ? -32.986 -4.164  40.574  1.00 174.08 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    N   1 
ATOM   644   C  CA  . LEU A    1 87  ? -34.012 -3.265  41.092  1.00 172.14 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    CA  1 
ATOM   645   C  C   . LEU A    1 87  ? -35.180 -4.083  41.603  1.00 169.35 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    C   1 
ATOM   646   O  O   . LEU A    1 87  ? -35.843 -4.766  40.822  1.00 166.24 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    O   1 
ATOM   647   C  CB  . LEU A    1 87  ? -34.517 -2.330  39.999  1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    CB  1 
ATOM   648   C  CG  . LEU A    1 87  ? -33.582 -1.262  39.437  1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    CG  1 
ATOM   649   C  CD1 . LEU A    1 87  ? -34.362 -0.374  38.487  1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    CD1 1 
ATOM   650   C  CD2 . LEU A    1 87  ? -32.968 -0.430  40.537  1.00 147.32 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A    CD2 1 
ATOM   651   N  N   . ILE A    1 88  ? -35.447 -4.021  42.903  1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    N   1 
ATOM   652   C  CA  . ILE A    1 88  ? -36.515 -4.845  43.441  1.00 215.16 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    CA  1 
ATOM   653   C  C   . ILE A    1 88  ? -37.707 -4.014  43.877  1.00 212.67 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    C   1 
ATOM   654   O  O   . ILE A    1 88  ? -37.724 -3.393  44.944  1.00 212.92 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    O   1 
ATOM   655   C  CB  . ILE A    1 88  ? -36.016 -5.693  44.610  1.00 232.95 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    CB  1 
ATOM   656   C  CG1 . ILE A    1 88  ? -34.901 -6.617  44.122  1.00 235.03 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    CG1 1 
ATOM   657   C  CG2 . ILE A    1 88  ? -37.160 -6.491  45.213  1.00 231.56 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    CG2 1 
ATOM   658   C  CD1 . ILE A    1 88  ? -34.044 -7.163  45.223  1.00 237.87 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A    CD1 1 
ATOM   659   N  N   . PHE A    1 89  ? -38.721 -4.056  43.032  1.00 212.66 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    N   1 
ATOM   660   C  CA  . PHE A    1 89  ? -39.996 -3.438  43.295  1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CA  1 
ATOM   661   C  C   . PHE A    1 89  ? -40.896 -4.579  43.742  1.00 208.56 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    C   1 
ATOM   662   O  O   . PHE A    1 89  ? -40.431 -5.687  44.020  1.00 211.04 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    O   1 
ATOM   663   C  CB  . PHE A    1 89  ? -40.519 -2.799  42.022  1.00 220.92 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CB  1 
ATOM   664   C  CG  . PHE A    1 89  ? -40.503 -3.733  40.871  1.00 219.26 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CG  1 
ATOM   665   C  CD1 . PHE A    1 89  ? -41.532 -4.629  40.699  1.00 216.96 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CD1 1 
ATOM   666   C  CD2 . PHE A    1 89  ? -39.432 -3.766  40.000  1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CD2 1 
ATOM   667   C  CE1 . PHE A    1 89  ? -41.517 -5.515  39.671  1.00 216.00 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CE1 1 
ATOM   668   C  CE2 . PHE A    1 89  ? -39.413 -4.655  38.960  1.00 219.39 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CE2 1 
ATOM   669   C  CZ  . PHE A    1 89  ? -40.451 -5.534  38.801  1.00 217.14 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A    CZ  1 
ATOM   670   N  N   . ASP A    1 90  ? -42.185 -4.294  43.824  1.00 242.26 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    N   1 
ATOM   671   C  CA  . ASP A    1 90  ? -43.191 -5.267  44.226  1.00 241.84 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    CA  1 
ATOM   672   C  C   . ASP A    1 90  ? -43.509 -6.331  43.150  1.00 240.22 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    C   1 
ATOM   673   O  O   . ASP A    1 90  ? -43.616 -6.021  41.965  1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    O   1 
ATOM   674   C  CB  . ASP A    1 90  ? -44.447 -4.496  44.621  1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    CB  1 
ATOM   675   C  CG  . ASP A    1 90  ? -45.613 -5.389  44.898  1.00 236.20 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    CG  1 
ATOM   676   O  OD1 . ASP A    1 90  ? -45.393 -6.522  45.372  1.00 238.45 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    OD1 1 
ATOM   677   O  OD2 . ASP A    1 90  ? -46.752 -4.952  44.640  1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A    OD2 1 
ATOM   678   N  N   . LEU A    1 91  ? -43.648 -7.584  43.584  1.00 233.24 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    N   1 
ATOM   679   C  CA  . LEU A    1 91  ? -43.945 -8.731  42.711  1.00 232.92 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    CA  1 
ATOM   680   C  C   . LEU A    1 91  ? -45.424 -8.879  42.344  1.00 230.09 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    C   1 
ATOM   681   O  O   . LEU A    1 91  ? -46.288 -8.390  43.067  1.00 229.68 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    O   1 
ATOM   682   C  CB  . LEU A    1 91  ? -43.494 -10.020 43.397  1.00 295.26 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    CB  1 
ATOM   683   C  CG  . LEU A    1 91  ? -43.754 -11.347 42.686  1.00 295.57 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    CG  1 
ATOM   684   C  CD1 . LEU A    1 91  ? -42.977 -11.393 41.389  1.00 294.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    CD1 1 
ATOM   685   C  CD2 . LEU A    1 91  ? -43.360 -12.502 43.587  1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A    CD2 1 
ATOM   686   N  N   . VAL A    1 92  ? -45.712 -9.551  41.227  1.00 218.83 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    N   1 
ATOM   687   C  CA  . VAL A    1 92  ? -47.088 -9.959  40.902  1.00 217.35 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    CA  1 
ATOM   688   C  C   . VAL A    1 92  ? -47.162 -11.190 40.012  1.00 216.04 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    C   1 
ATOM   689   O  O   . VAL A    1 92  ? -46.270 -11.408 39.188  1.00 216.02 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    O   1 
ATOM   690   C  CB  . VAL A    1 92  ? -47.871 -8.869  40.138  1.00 137.29 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    CB  1 
ATOM   691   C  CG1 . VAL A    1 92  ? -48.159 -7.671  41.018  1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    CG1 1 
ATOM   692   C  CG2 . VAL A    1 92  ? -47.133 -8.468  38.890  1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A    CG2 1 
ATOM   693   N  N   . THR A    1 93  ? -48.218 -11.996 40.161  1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    N   1 
ATOM   694   C  CA  . THR A    1 93  ? -48.653 -12.818 39.033  1.00 245.50 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    CA  1 
ATOM   695   C  C   . THR A    1 93  ? -50.134 -12.599 38.729  1.00 243.89 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    C   1 
ATOM   696   O  O   . THR A    1 93  ? -50.985 -13.325 39.243  1.00 246.89 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    O   1 
ATOM   697   C  CB  . THR A    1 93  ? -48.497 -14.312 39.380  1.00 187.67 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    CB  1 
ATOM   698   O  OG1 . THR A    1 93  ? -49.505 -14.701 40.329  1.00 190.32 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    OG1 1 
ATOM   699   C  CG2 . THR A    1 93  ? -47.119 -14.576 39.964  1.00 190.42 ? ? ? ? ? ? 93  THR A    CG2 1 
ATOM   700   N  N   . GLY A    1 94  ? -50.424 -11.663 37.821  1.00 138.08 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A    N   1 
ATOM   701   C  CA  . GLY A    1 94  ? -51.782 -11.379 37.372  1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A    CA  1 
ATOM   702   C  C   . GLY A    1 94  ? -52.189 -11.542 35.911  1.00 138.70 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A    C   1 
ATOM   703   O  O   . GLY A    1 94  ? -53.377 -11.482 35.591  1.00 141.41 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A    O   1 
ATOM   704   N  N   . GLY A    1 95  ? -51.223 -11.752 35.022  1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A    N   1 
ATOM   705   C  CA  . GLY A    1 95  ? -51.487 -11.614 33.600  1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A    CA  1 
ATOM   706   C  C   . GLY A    1 95  ? -51.718 -10.145 33.274  1.00 158.89 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A    C   1 
ATOM   707   O  O   . GLY A    1 95  ? -51.787 -9.307  34.178  1.00 157.95 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A    O   1 
ATOM   708   N  N   . GLU A    1 96  ? -51.845 -9.827  31.988  1.00 197.09 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    N   1 
ATOM   709   C  CA  . GLU A    1 96  ? -52.169 -8.470  31.558  1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    CA  1 
ATOM   710   C  C   . GLU A    1 96  ? -53.656 -8.202  31.753  1.00 195.12 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    C   1 
ATOM   711   O  O   . GLU A    1 96  ? -54.454 -9.136  31.829  1.00 198.28 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    O   1 
ATOM   712   C  CB  . GLU A    1 96  ? -51.794 -8.269  30.094  1.00 173.54 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    CB  1 
ATOM   713   C  CG  . GLU A    1 96  ? -52.096 -6.882  29.570  1.00 171.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    CG  1 
ATOM   714   C  CD  . GLU A    1 96  ? -51.882 -6.774  28.074  1.00 170.56 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    CD  1 
ATOM   715   O  OE1 . GLU A    1 96  ? -51.301 -7.715  27.490  1.00 171.94 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    OE1 1 
ATOM   716   O  OE2 . GLU A    1 96  ? -52.301 -5.754  27.481  1.00 168.92 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A    OE2 1 
ATOM   717   N  N   . LEU A    1 97  ? -54.030 -6.931  31.844  1.00 132.83 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    N   1 
ATOM   718   C  CA  . LEU A    1 97  ? -55.437 -6.576  32.015  1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    CA  1 
ATOM   719   C  C   . LEU A    1 97  ? -56.264 -6.787  30.744  1.00 133.98 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    C   1 
ATOM   720   O  O   . LEU A    1 97  ? -57.293 -7.460  30.779  1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    O   1 
ATOM   721   C  CB  . LEU A    1 97  ? -55.571 -5.129  32.482  1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    CB  1 
ATOM   722   C  CG  . LEU A    1 97  ? -56.963 -4.513  32.364  1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    CG  1 
ATOM   723   C  CD1 . LEU A    1 97  ? -57.857 -4.975  33.506  1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    CD1 1 
ATOM   724   C  CD2 . LEU A    1 97  ? -56.836 -3.004  32.345  1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A    CD2 1 
ATOM   725   N  N   . PHE A    1 98  ? -55.810 -6.217  29.628  1.00 166.02 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    N   1 
ATOM   726   C  CA  . PHE A    1 98  ? -56.491 -6.382  28.343  1.00 166.38 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CA  1 
ATOM   727   C  C   . PHE A    1 98  ? -56.570 -7.859  27.990  1.00 168.98 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    C   1 
ATOM   728   O  O   . PHE A    1 98  ? -57.295 -8.253  27.078  1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    O   1 
ATOM   729   C  CB  . PHE A    1 98  ? -55.753 -5.654  27.220  1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CB  1 
ATOM   730   C  CG  . PHE A    1 98  ? -56.119 -4.203  27.067  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CG  1 
ATOM   731   C  CD1 . PHE A    1 98  ? -56.515 -3.439  28.151  1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CD1 1 
ATOM   732   C  CD2 . PHE A    1 98  ? -56.053 -3.600  25.819  1.00 114.14 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CD2 1 
ATOM   733   C  CE1 . PHE A    1 98  ? -56.834 -2.101  27.989  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CE1 1 
ATOM   734   C  CE2 . PHE A    1 98  ? -56.373 -2.269  25.651  1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CE2 1 
ATOM   735   C  CZ  . PHE A    1 98  ? -56.764 -1.519  26.735  1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A    CZ  1 
ATOM   736   N  N   . GLU A    1 99  ? -55.753 -8.663  28.660  1.00 149.18 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    N   1 
ATOM   737   C  CA  . GLU A    1 99  ? -55.842 -10.107 28.529  1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    CA  1 
ATOM   738   C  C   . GLU A    1 99  ? -56.889 -10.731 29.452  1.00 158.70 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    C   1 
ATOM   739   O  O   . GLU A    1 99  ? -57.590 -11.662 29.059  1.00 163.10 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    O   1 
ATOM   740   C  CB  . GLU A    1 99  ? -54.470 -10.759 28.711  1.00 203.20 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    CB  1 
ATOM   741   C  CG  . GLU A    1 99  ? -53.480 -10.385 27.618  1.00 200.87 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    CG  1 
ATOM   742   C  CD  . GLU A    1 99  ? -54.099 -10.411 26.224  1.00 201.05 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    CD  1 
ATOM   743   O  OE1 . GLU A    1 99  ? -55.081 -11.151 26.007  1.00 203.78 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    OE1 1 
ATOM   744   O  OE2 . GLU A    1 99  ? -53.601 -9.683  25.340  1.00 199.14 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A    OE2 1 
ATOM   745   N  N   . ASP A    1 100 ? -56.995 -10.229 30.679  1.00 171.28 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    N   1 
ATOM   746   C  CA  . ASP A    1 100 ? -57.969 -10.771 31.629  1.00 177.73 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    CA  1 
ATOM   747   C  C   . ASP A    1 100 ? -59.396 -10.444 31.203  1.00 180.07 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    C   1 
ATOM   748   O  O   . ASP A    1 100 ? -60.288 -11.293 31.250  1.00 185.77 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    O   1 
ATOM   749   C  CB  . ASP A    1 100 ? -57.713 -10.237 33.040  1.00 210.95 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    CB  1 
ATOM   750   C  CG  . ASP A    1 100 ? -58.890 -10.474 33.982  1.00 217.89 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    CG  1 
ATOM   751   O  OD1 . ASP A    1 100 ? -58.898 -11.509 34.682  1.00 222.80 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    OD1 1 
ATOM   752   O  OD2 . ASP A    1 100 ? -59.804 -9.622  34.030  1.00 218.67 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A    OD2 1 
ATOM   753   N  N   . ILE A    1 101 ? -59.592 -9.197  30.793  1.00 183.23 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    N   1 
ATOM   754   C  CA  . ILE A    1 101 ? -60.891 -8.707  30.369  1.00 185.82 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    CA  1 
ATOM   755   C  C   . ILE A    1 101 ? -61.545 -9.596  29.319  1.00 189.29 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    C   1 
ATOM   756   O  O   . ILE A    1 101 ? -62.727 -9.917  29.428  1.00 195.09 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    O   1 
ATOM   757   C  CB  . ILE A    1 101 ? -60.785 -7.273  29.843  1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    CB  1 
ATOM   758   C  CG1 . ILE A    1 101 ? -60.860 -6.291  31.010  1.00 143.16 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    CG1 1 
ATOM   759   C  CG2 . ILE A    1 101 ? -61.889 -6.986  28.857  1.00 145.38 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    CG2 1 
ATOM   760   C  CD1 . ILE A    1 101 ? -60.795 -4.854  30.587  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A    CD1 1 
ATOM   761   N  N   . VAL A    1 102 ? -60.789 -10.000 28.304  1.00 168.51 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    N   1 
ATOM   762   C  CA  . VAL A    1 102 ? -61.363 -10.864 27.278  1.00 171.79 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    CA  1 
ATOM   763   C  C   . VAL A    1 102 ? -61.848 -12.180 27.885  1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    C   1 
ATOM   764   O  O   . VAL A    1 102 ? -62.838 -12.755 27.431  1.00 183.98 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    O   1 
ATOM   765   C  CB  . VAL A    1 102 ? -60.377 -11.153 26.137  1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    CB  1 
ATOM   766   C  CG1 . VAL A    1 102 ? -59.816 -9.859  25.592  1.00 141.46 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    CG1 1 
ATOM   767   C  CG2 . VAL A    1 102 ? -59.270 -12.060 26.620  1.00 147.48 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A    CG2 1 
ATOM   768   N  N   . ALA A    1 103 ? -61.150 -12.647 28.917  1.00 173.35 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A    N   1 
ATOM   769   C  CA  . ALA A    1 103 ? -61.515 -13.889 29.595  1.00 180.01 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A    CA  1 
ATOM   770   C  C   . ALA A    1 103 ? -62.800 -13.727 30.396  1.00 186.13 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A    C   1 
ATOM   771   O  O   . ALA A    1 103 ? -63.434 -14.709 30.784  1.00 193.19 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A    O   1 
ATOM   772   C  CB  . ALA A    1 103 ? -60.385 -14.352 30.500  1.00 286.88 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A    CB  1 
ATOM   773   N  N   . ARG A    1 104 ? -63.179 -12.481 30.647  1.00 206.82 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    N   1 
ATOM   774   C  CA  . ARG A    1 104 ? -64.383 -12.209 31.412  1.00 212.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    CA  1 
ATOM   775   C  C   . ARG A    1 104 ? -65.603 -12.665 30.643  1.00 217.75 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    C   1 
ATOM   776   O  O   . ARG A    1 104 ? -65.669 -12.522 29.420  1.00 215.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    O   1 
ATOM   777   C  CB  . ARG A    1 104 ? -64.499 -10.718 31.721  1.00 190.01 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    CB  1 
ATOM   778   C  CG  . ARG A    1 104 ? -63.352 -10.187 32.552  1.00 185.18 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    CG  1 
ATOM   779   C  CD  . ARG A    1 104 ? -63.507 -8.710  32.856  1.00 181.86 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    CD  1 
ATOM   780   N  NE  . ARG A    1 104 ? -62.395 -8.205  33.657  1.00 177.64 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    NE  1 
ATOM   781   C  CZ  . ARG A    1 104 ? -62.264 -6.938  34.034  1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    CZ  1 
ATOM   782   N  NH1 . ARG A    1 104 ? -61.222 -6.563  34.761  1.00 170.58 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    NH1 1 
ATOM   783   N  NH2 . ARG A    1 104 ? -63.175 -6.045  33.680  1.00 174.68 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A    NH2 1 
ATOM   784   N  N   . GLU A    1 105 ? -66.563 -13.236 31.357  1.00 188.70 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    N   1 
ATOM   785   C  CA  . GLU A    1 105 ? -67.835 -13.547 30.734  1.00 194.50 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    CA  1 
ATOM   786   C  C   . GLU A    1 105 ? -68.878 -12.419 30.867  1.00 195.51 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    C   1 
ATOM   787   O  O   . GLU A    1 105 ? -69.875 -12.435 30.142  1.00 198.99 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    O   1 
ATOM   788   C  CB  . GLU A    1 105 ? -68.376 -14.879 31.252  1.00 203.09 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    CB  1 
ATOM   789   C  CG  . GLU A    1 105 ? -69.563 -15.436 30.473  1.00 209.54 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    CG  1 
ATOM   790   C  CD  . GLU A    1 105 ? -70.027 -16.759 31.037  1.00 218.32 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    CD  1 
ATOM   791   O  OE1 . GLU A    1 105 ? -69.378 -17.243 31.987  1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    OE1 1 
ATOM   792   O  OE2 . GLU A    1 105 ? -71.031 -17.312 30.542  1.00 224.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A    OE2 1 
ATOM   793   N  N   . TYR A    1 106 ? -68.668 -11.435 31.747  1.00 267.84 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    N   1 
ATOM   794   C  CA  . TYR A    1 106 ? -69.549 -10.258 31.716  1.00 267.74 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CA  1 
ATOM   795   C  C   . TYR A    1 106 ? -68.763 -8.945  31.723  1.00 259.64 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    C   1 
ATOM   796   O  O   . TYR A    1 106 ? -68.250 -8.512  32.767  1.00 258.15 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    O   1 
ATOM   797   C  CB  . TYR A    1 106 ? -70.600 -10.305 32.847  1.00 201.32 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CB  1 
ATOM   798   C  CG  . TYR A    1 106 ? -71.390 -11.599 32.875  1.00 210.02 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CG  1 
ATOM   799   C  CD1 . TYR A    1 106 ? -72.707 -11.658 32.426  1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CD1 1 
ATOM   800   C  CD2 . TYR A    1 106 ? -70.800 -12.774 33.318  1.00 212.65 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CD2 1 
ATOM   801   C  CE1 . TYR A    1 106 ? -73.412 -12.853 32.437  1.00 224.10 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CE1 1 
ATOM   802   C  CE2 . TYR A    1 106 ? -71.495 -13.966 33.330  1.00 220.81 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CE2 1 
ATOM   803   C  CZ  . TYR A    1 106 ? -72.796 -13.999 32.890  1.00 226.53 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    CZ  1 
ATOM   804   O  OH  . TYR A    1 106 ? -73.487 -15.183 32.904  1.00 234.93 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A    OH  1 
ATOM   805   N  N   . TYR A    1 107 ? -68.738 -8.287  30.562  1.00 206.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    N   1 
ATOM   806   C  CA  . TYR A    1 107 ? -68.036 -7.013  30.405  1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CA  1 
ATOM   807   C  C   . TYR A    1 107 ? -69.013 -5.907  30.044  1.00 199.49 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    C   1 
ATOM   808   O  O   . TYR A    1 107 ? -69.766 -5.995  29.070  1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    O   1 
ATOM   809   C  CB  . TYR A    1 107 ? -66.910 -7.086  29.366  1.00 235.30 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CB  1 
ATOM   810   C  CG  . TYR A    1 107 ? -66.378 -5.722  28.951  1.00 228.97 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CG  1 
ATOM   811   C  CD1 . TYR A    1 107 ? -65.486 -5.020  29.757  1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CD1 1 
ATOM   812   C  CD2 . TYR A    1 107 ? -66.777 -5.136  27.755  1.00 227.24 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CD2 1 
ATOM   813   C  CE1 . TYR A    1 107 ? -65.006 -3.772  29.380  1.00 219.38 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CE1 1 
ATOM   814   C  CE2 . TYR A    1 107 ? -66.303 -3.894  27.371  1.00 221.58 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CE2 1 
ATOM   815   C  CZ  . TYR A    1 107 ? -65.420 -3.218  28.186  1.00 217.72 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    CZ  1 
ATOM   816   O  OH  . TYR A    1 107 ? -64.957 -1.987  27.797  1.00 212.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A    OH  1 
ATOM   817   N  N   . SER A    1 108 ? -68.986 -4.851  30.838  1.00 171.56 ? ? ? ? ? ? 108 SER A    N   1 
ATOM   818   C  CA  . SER A    1 108 ? -70.007 -3.838  30.731  1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 108 SER A    CA  1 
ATOM   819   C  C   . SER A    1 108 ? -69.398 -2.467  30.890  1.00 167.04 ? ? ? ? ? ? 108 SER A    C   1 
ATOM   820   O  O   . SER A    1 108 ? -68.212 -2.340  31.174  1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 108 SER A    O   1 
ATOM   821   C  CB  . SER A    1 108 ? -71.040 -4.077  31.824  1.00 279.89 ? ? ? ? ? ? 108 SER A    CB  1 
ATOM   822   O  OG  . SER A    1 108 ? -70.449 -4.003  33.110  1.00 279.65 ? ? ? ? ? ? 108 SER A    OG  1 
ATOM   823   N  N   . GLU A    1 109 ? -70.211 -1.434  30.723  1.00 167.71 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    N   1 
ATOM   824   C  CA  . GLU A    1 109 ? -69.709 -0.094  30.935  1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    CA  1 
ATOM   825   C  C   . GLU A    1 109 ? -69.227 -0.016  32.374  1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    C   1 
ATOM   826   O  O   . GLU A    1 109 ? -68.349 0.777   32.696  1.00 157.92 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    O   1 
ATOM   827   C  CB  . GLU A    1 109 ? -70.789 0.962   30.676  1.00 200.26 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    CB  1 
ATOM   828   C  CG  . GLU A    1 109 ? -71.249 1.084   29.229  1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    CG  1 
ATOM   829   C  CD  . GLU A    1 109 ? -72.024 2.365   28.992  1.00 199.74 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    CD  1 
ATOM   830   O  OE1 . GLU A    1 109 ? -72.124 3.168   29.943  1.00 200.18 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    OE1 1 
ATOM   831   O  OE2 . GLU A    1 109 ? -72.526 2.572   27.868  1.00 199.81 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A    OE2 1 
ATOM   832   N  N   . ALA A    1 110 ? -69.804 -0.848  33.237  1.00 168.96 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A    N   1 
ATOM   833   C  CA  . ALA A    1 110 ? -69.535 -0.758  34.670  1.00 170.34 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A    CA  1 
ATOM   834   C  C   . ALA A    1 110 ? -68.241 -1.438  35.105  1.00 167.29 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A    C   1 
ATOM   835   O  O   . ALA A    1 110 ? -67.707 -1.139  36.175  1.00 166.50 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A    O   1 
ATOM   836   C  CB  . ALA A    1 110 ? -70.711 -1.299  35.465  1.00 178.60 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A    CB  1 
ATOM   837   N  N   . ASP A    1 111 ? -67.753 -2.365  34.289  1.00 249.03 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    N   1 
ATOM   838   C  CA  . ASP A    1 111 ? -66.446 -2.959  34.527  1.00 245.58 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    CA  1 
ATOM   839   C  C   . ASP A    1 111 ? -65.369 -2.031  33.991  1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    C   1 
ATOM   840   O  O   . ASP A    1 111 ? -64.274 -1.945  34.544  1.00 234.00 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    O   1 
ATOM   841   C  CB  . ASP A    1 111 ? -66.346 -4.333  33.869  1.00 183.21 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    CB  1 
ATOM   842   C  CG  . ASP A    1 111 ? -67.375 -5.302  34.401  1.00 191.40 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    CG  1 
ATOM   843   O  OD1 . ASP A    1 111 ? -67.583 -5.323  35.632  1.00 195.24 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    OD1 1 
ATOM   844   O  OD2 . ASP A    1 111 ? -67.988 -6.030  33.591  1.00 194.26 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A    OD2 1 
ATOM   845   N  N   . ALA A    1 112 ? -65.688 -1.331  32.909  1.00 188.24 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A    N   1 
ATOM   846   C  CA  . ALA A    1 112 ? -64.738 -0.409  32.307  1.00 181.57 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A    CA  1 
ATOM   847   C  C   . ALA A    1 112 ? -64.553 0.831   33.174  1.00 180.21 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A    C   1 
ATOM   848   O  O   . ALA A    1 112 ? -63.468 1.400   33.222  1.00 175.39 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A    O   1 
ATOM   849   C  CB  . ALA A    1 112 ? -65.174 -0.027  30.905  1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A    CB  1 
ATOM   850   N  N   . SER A    1 113 ? -65.611 1.242   33.863  1.00 188.39 ? ? ? ? ? ? 113 SER A    N   1 
ATOM   851   C  CA  . SER A    1 113 ? -65.545 2.395   34.755  1.00 187.79 ? ? ? ? ? ? 113 SER A    CA  1 
ATOM   852   C  C   . SER A    1 113 ? -64.786 2.036   36.017  1.00 188.36 ? ? ? ? ? ? 113 SER A    C   1 
ATOM   853   O  O   . SER A    1 113 ? -64.196 2.892   36.677  1.00 185.91 ? ? ? ? ? ? 113 SER A    O   1 
ATOM   854   C  CB  . SER A    1 113 ? -66.950 2.854   35.120  1.00 337.90 ? ? ? ? ? ? 113 SER A    CB  1 
ATOM   855   O  OG  . SER A    1 113 ? -67.651 3.272   33.963  1.00 337.63 ? ? ? ? ? ? 113 SER A    OG  1 
ATOM   856   N  N   . HIS A    1 114 ? -64.817 0.754   36.348  1.00 179.54 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    N   1 
ATOM   857   C  CA  . HIS A    1 114 ? -64.103 0.251   37.502  1.00 180.75 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    CA  1 
ATOM   858   C  C   . HIS A    1 114 ? -62.613 0.249   37.226  1.00 174.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    C   1 
ATOM   859   O  O   . HIS A    1 114 ? -61.799 0.309   38.145  1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    O   1 
ATOM   860   C  CB  . HIS A    1 114 ? -64.554 -1.168  37.813  1.00 205.70 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    CB  1 
ATOM   861   C  CG  . HIS A    1 114 ? -63.879 -1.762  39.008  1.00 207.69 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    CG  1 
ATOM   862   N  ND1 . HIS A    1 114 ? -64.297 -1.508  40.296  1.00 211.82 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    ND1 1 
ATOM   863   C  CD2 . HIS A    1 114 ? -62.815 -2.592  39.112  1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    CD2 1 
ATOM   864   C  CE1 . HIS A    1 114 ? -63.521 -2.161  41.143  1.00 212.79 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    CE1 1 
ATOM   865   N  NE2 . HIS A    1 114 ? -62.613 -2.825  40.451  1.00 209.50 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A    NE2 1 
ATOM   866   N  N   . CYS A    1 115 ? -62.264 0.152   35.948  1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A    N   1 
ATOM   867   C  CA  . CYS A    1 115 ? -60.868 0.160   35.523  1.00 152.63 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A    CA  1 
ATOM   868   C  C   . CYS A    1 115 ? -60.315 1.584   35.483  1.00 147.92 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A    C   1 
ATOM   869   O  O   . CYS A    1 115 ? -59.385 1.919   36.219  1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A    O   1 
ATOM   870   C  CB  . CYS A    1 115 ? -60.709 -0.534  34.165  1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A    CB  1 
ATOM   871   S  SG  . CYS A    1 115 ? -61.013 -2.329  34.186  1.00 160.99 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A    SG  1 
ATOM   872   N  N   . ILE A    1 116 ? -60.899 2.419   34.630  1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    N   1 
ATOM   873   C  CA  . ILE A    1 116 ? -60.450 3.799   34.474  1.00 164.94 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    CA  1 
ATOM   874   C  C   . ILE A    1 116 ? -60.395 4.547   35.807  1.00 166.25 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    C   1 
ATOM   875   O  O   . ILE A    1 116 ? -59.644 5.513   35.952  1.00 162.70 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    O   1 
ATOM   876   C  CB  . ILE A    1 116 ? -61.354 4.580   33.492  1.00 126.21 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    CB  1 
ATOM   877   C  CG1 . ILE A    1 116 ? -60.511 5.263   32.420  1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    CG1 1 
ATOM   878   C  CG2 . ILE A    1 116 ? -62.185 5.605   34.228  1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    CG2 1 
ATOM   879   C  CD1 . ILE A    1 116 ? -59.806 4.299   31.512  1.00 118.61 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A    CD1 1 
ATOM   880   N  N   . GLN A    1 117 ? -61.183 4.097   36.779  1.00 183.30 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    N   1 
ATOM   881   C  CA  . GLN A    1 117 ? -61.151 4.710   38.099  1.00 185.20 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    CA  1 
ATOM   882   C  C   . GLN A    1 117 ? -59.818 4.417   38.799  1.00 182.96 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    C   1 
ATOM   883   O  O   . GLN A    1 117 ? -59.127 5.347   39.213  1.00 180.37 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    O   1 
ATOM   884   C  CB  . GLN A    1 117 ? -62.352 4.265   38.951  1.00 186.17 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    CB  1 
ATOM   885   C  CG  . GLN A    1 117 ? -62.259 2.852   39.496  1.00 189.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    CG  1 
ATOM   886   C  CD  . GLN A    1 117 ? -63.541 2.395   40.152  1.00 196.80 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    CD  1 
ATOM   887   O  OE1 . GLN A    1 117 ? -64.583 3.035   40.015  1.00 199.05 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    OE1 1 
ATOM   888   N  NE2 . GLN A    1 117 ? -63.473 1.280   40.870  1.00 200.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A    NE2 1 
ATOM   889   N  N   . GLN A    1 118 ? -59.447 3.139   38.902  1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    N   1 
ATOM   890   C  CA  . GLN A    1 118 ? -58.195 2.744   39.555  1.00 197.45 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    CA  1 
ATOM   891   C  C   . GLN A    1 118 ? -57.021 3.354   38.816  1.00 191.93 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    C   1 
ATOM   892   O  O   . GLN A    1 118 ? -56.048 3.813   39.420  1.00 190.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    O   1 
ATOM   893   C  CB  . GLN A    1 118 ? -58.034 1.223   39.569  1.00 208.76 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    CB  1 
ATOM   894   C  CG  . GLN A    1 118 ? -59.029 0.481   40.433  1.00 215.31 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    CG  1 
ATOM   895   C  CD  . GLN A    1 118 ? -58.836 -1.020  40.359  1.00 217.42 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    CD  1 
ATOM   896   O  OE1 . GLN A    1 118 ? -57.920 -1.571  40.970  1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    OE1 1 
ATOM   897   N  NE2 . GLN A    1 118 ? -59.693 -1.689  39.597  1.00 219.66 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A    NE2 1 
ATOM   898   N  N   . ILE A    1 119 ? -57.122 3.333   37.493  1.00 152.58 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    N   1 
ATOM   899   C  CA  . ILE A    1 119 ? -56.129 3.942   36.632  1.00 150.04 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    CA  1 
ATOM   900   C  C   . ILE A    1 119 ? -55.926 5.391   37.030  1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    C   1 
ATOM   901   O  O   . ILE A    1 119 ? -54.833 5.788   37.434  1.00 150.64 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    O   1 
ATOM   902   C  CB  . ILE A    1 119 ? -56.551 3.866   35.156  1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    CB  1 
ATOM   903   C  CG1 . ILE A    1 119 ? -56.228 2.484   34.595  1.00 178.32 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    CG1 1 
ATOM   904   C  CG2 . ILE A    1 119 ? -55.850 4.938   34.340  1.00 176.73 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    CG2 1 
ATOM   905   C  CD1 . ILE A    1 119 ? -56.540 2.343   33.130  1.00 177.20 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A    CD1 1 
ATOM   906   N  N   . LEU A    1 120 ? -56.985 6.180   36.912  1.00 201.46 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    N   1 
ATOM   907   C  CA  . LEU A    1 120 ? -56.912 7.591   37.244  1.00 201.69 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    CA  1 
ATOM   908   C  C   . LEU A    1 120 ? -56.436 7.791   38.678  1.00 203.55 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    C   1 
ATOM   909   O  O   . LEU A    1 120 ? -55.978 8.873   39.040  1.00 204.51 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    O   1 
ATOM   910   C  CB  . LEU A    1 120 ? -58.272 8.258   37.015  1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    CB  1 
ATOM   911   C  CG  . LEU A    1 120 ? -58.659 8.340   35.538  1.00 153.09 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    CG  1 
ATOM   912   C  CD1 . LEU A    1 120 ? -60.164 8.508   35.363  1.00 154.74 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    CD1 1 
ATOM   913   C  CD2 . LEU A    1 120 ? -57.891 9.467   34.872  1.00 152.01 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A    CD2 1 
ATOM   914   N  N   . GLU A    1 121 ? -56.537 6.742   39.489  1.00 169.91 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    N   1 
ATOM   915   C  CA  . GLU A    1 121 ? -56.112 6.822   40.883  1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    CA  1 
ATOM   916   C  C   . GLU A    1 121 ? -54.592 6.805   41.020  1.00 172.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    C   1 
ATOM   917   O  O   . GLU A    1 121 ? -54.018 7.560   41.807  1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    O   1 
ATOM   918   C  CB  . GLU A    1 121 ? -56.729 5.696   41.721  1.00 243.14 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    CB  1 
ATOM   919   C  CG  . GLU A    1 121 ? -58.228 5.837   41.979  1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    CG  1 
ATOM   920   C  CD  . GLU A    1 121 ? -58.573 6.985   42.915  1.00 248.51 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    CD  1 
ATOM   921   O  OE1 . GLU A    1 121 ? -57.723 7.875   43.120  1.00 246.20 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    OE1 1 
ATOM   922   O  OE2 . GLU A    1 121 ? -59.702 6.996   43.449  1.00 253.46 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A    OE2 1 
ATOM   923   N  N   . ALA A    1 122 ? -53.943 5.935   40.257  1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A    N   1 
ATOM   924   C  CA  . ALA A    1 122 ? -52.491 5.875   40.258  1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A    CA  1 
ATOM   925   C  C   . ALA A    1 122 ? -51.944 7.153   39.639  1.00 156.82 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A    C   1 
ATOM   926   O  O   . ALA A    1 122 ? -50.999 7.754   40.153  1.00 158.59 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A    O   1 
ATOM   927   C  CB  . ALA A    1 122 ? -52.016 4.661   39.485  1.00 176.65 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A    CB  1 
ATOM   928   N  N   . VAL A    1 123 ? -52.562 7.568   38.537  1.00 176.41 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    N   1 
ATOM   929   C  CA  . VAL A    1 123 ? -52.146 8.763   37.814  1.00 175.35 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    CA  1 
ATOM   930   C  C   . VAL A    1 123 ? -52.201 10.013  38.674  1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    C   1 
ATOM   931   O  O   . VAL A    1 123 ? -51.227 10.759  38.760  1.00 178.26 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    O   1 
ATOM   932   C  CB  . VAL A    1 123 ? -53.032 9.019   36.595  1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    CB  1 
ATOM   933   C  CG1 . VAL A    1 123 ? -52.719 10.383  36.010  1.00 163.30 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    CG1 1 
ATOM   934   C  CG2 . VAL A    1 123 ? -52.838 7.929   35.561  1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A    CG2 1 
ATOM   935   N  N   . LEU A    1 124 ? -53.355 10.247  39.293  1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    N   1 
ATOM   936   C  CA  . LEU A    1 124 ? -53.550 11.435  40.113  1.00 150.96 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    CA  1 
ATOM   937   C  C   . LEU A    1 124 ? -52.506 11.501  41.208  1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    C   1 
ATOM   938   O  O   . LEU A    1 124 ? -51.930 12.557  41.464  1.00 155.44 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    O   1 
ATOM   939   C  CB  . LEU A    1 124 ? -54.941 11.456  40.750  1.00 184.45 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    CB  1 
ATOM   940   C  CG  . LEU A    1 124 ? -55.246 12.762  41.495  1.00 186.75 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    CG  1 
ATOM   941   C  CD1 . LEU A    1 124 ? -55.161 13.940  40.535  1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    CD1 1 
ATOM   942   C  CD2 . LEU A    1 124 ? -56.604 12.737  42.194  1.00 187.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A    CD2 1 
ATOM   943   N  N   . HIS A    1 125 ? -52.275 10.372  41.864  1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    N   1 
ATOM   944   C  CA  . HIS A    1 125 ? -51.294 10.339  42.932  1.00 154.33 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    CA  1 
ATOM   945   C  C   . HIS A    1 125 ? -50.001 11.008  42.483  1.00 154.90 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    C   1 
ATOM   946   O  O   . HIS A    1 125 ? -49.581 12.019  43.046  1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    O   1 
ATOM   947   C  CB  . HIS A    1 125 ? -51.006 8.915   43.402  1.00 160.66 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    CB  1 
ATOM   948   C  CG  . HIS A    1 125 ? -49.850 8.836   44.350  1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    CG  1 
ATOM   949   N  ND1 . HIS A    1 125 ? -49.984 9.066   45.703  1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    ND1 1 
ATOM   950   C  CD2 . HIS A    1 125 ? -48.538 8.605   44.132  1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    CD2 1 
ATOM   951   C  CE1 . HIS A    1 125 ? -48.800 8.954   46.280  1.00 168.85 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    CE1 1 
ATOM   952   N  NE2 . HIS A    1 125 ? -47.905 8.677   45.353  1.00 168.37 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A    NE2 1 
ATOM   953   N  N   . CYS A    1 126 ? -49.374 10.434  41.463  1.00 175.64 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A    N   1 
ATOM   954   C  CA  . CYS A    1 126 ? -48.098 10.932  40.966  1.00 176.33 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A    CA  1 
ATOM   955   C  C   . CYS A    1 126 ? -48.162 12.361  40.407  1.00 175.93 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A    C   1 
ATOM   956   O  O   . CYS A    1 126 ? -47.254 13.153  40.647  1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A    O   1 
ATOM   957   C  CB  . CYS A    1 126 ? -47.563 9.997   39.896  1.00 184.43 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A    CB  1 
ATOM   958   S  SG  . CYS A    1 126 ? -48.441 10.200  38.366  1.00 182.83 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A    SG  1 
ATOM   959   N  N   . HIS A    1 127 ? -49.209 12.688  39.650  1.00 136.81 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    N   1 
ATOM   960   C  CA  . HIS A    1 127 ? -49.383 14.058  39.152  1.00 137.25 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    CA  1 
ATOM   961   C  C   . HIS A    1 127 ? -49.308 15.053  40.313  1.00 140.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    C   1 
ATOM   962   O  O   . HIS A    1 127 ? -48.888 16.203  40.147  1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    O   1 
ATOM   963   C  CB  . HIS A    1 127 ? -50.722 14.212  38.429  1.00 135.79 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    CB  1 
ATOM   964   C  CG  . HIS A    1 127 ? -50.700 13.776  37.002  1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    CG  1 
ATOM   965   N  ND1 . HIS A    1 127 ? -51.759 13.975  36.146  1.00 131.52 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    ND1 1 
ATOM   966   C  CD2 . HIS A    1 127 ? -49.740 13.152  36.275  1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    CD2 1 
ATOM   967   C  CE1 . HIS A    1 127 ? -51.459 13.492  34.952  1.00 129.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    CE1 1 
ATOM   968   N  NE2 . HIS A    1 127 ? -50.238 12.987  35.007  1.00 129.08 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A    NE2 1 
ATOM   969   N  N   . GLN A    1 128 ? -49.725 14.596  41.490  1.00 254.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    N   1 
ATOM   970   C  CA  . GLN A    1 128 ? -49.598 15.377  42.712  1.00 257.54 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    CA  1 
ATOM   971   C  C   . GLN A    1 128 ? -48.153 15.355  43.200  1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    C   1 
ATOM   972   O  O   . GLN A    1 128 ? -47.727 16.238  43.940  1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    O   1 
ATOM   973   C  CB  . GLN A    1 128 ? -50.501 14.804  43.804  1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    CB  1 
ATOM   974   C  CG  . GLN A    1 128 ? -51.962 14.669  43.423  1.00 258.28 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    CG  1 
ATOM   975   C  CD  . GLN A    1 128 ? -52.723 13.786  44.393  1.00 258.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    CD  1 
ATOM   976   O  OE1 . GLN A    1 128 ? -52.257 12.711  44.771  1.00 258.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    OE1 1 
ATOM   977   N  NE2 . GLN A    1 128 ? -53.897 14.242  44.810  1.00 258.80 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A    NE2 1 
ATOM   978   N  N   . MET A    1 129 ? -47.408 14.334  42.787  1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    N   1 
ATOM   979   C  CA  . MET A    1 129 ? -46.012 14.166  43.197  1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    CA  1 
ATOM   980   C  C   . MET A    1 129 ? -45.003 14.775  42.228  1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    C   1 
ATOM   981   O  O   . MET A    1 129 ? -43.798 14.559  42.360  1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    O   1 
ATOM   982   C  CB  . MET A    1 129 ? -45.688 12.697  43.458  1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    CB  1 
ATOM   983   C  CG  . MET A    1 129 ? -46.064 12.269  44.856  1.00 188.59 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    CG  1 
ATOM   984   S  SD  . MET A    1 129 ? -45.342 13.384  46.075  1.00 195.87 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    SD  1 
ATOM   985   C  CE  . MET A    1 129 ? -43.739 12.618  46.324  1.00 195.88 ? ? ? ? ? ? 129 MET A    CE  1 
ATOM   986   N  N   . GLY A    1 130 ? -45.504 15.501  41.234  1.00 208.66 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A    N   1 
ATOM   987   C  CA  . GLY A    1 130 ? -44.643 16.189  40.292  1.00 209.00 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A    CA  1 
ATOM   988   C  C   . GLY A    1 130 ? -43.899 15.220  39.396  1.00 206.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A    C   1 
ATOM   989   O  O   . GLY A    1 130 ? -42.692 15.359  39.182  1.00 208.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A    O   1 
ATOM   990   N  N   . VAL A    1 131 ? -44.633 14.237  38.878  1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    N   1 
ATOM   991   C  CA  . VAL A    1 131 ? -44.086 13.223  37.982  1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    CA  1 
ATOM   992   C  C   . VAL A    1 131 ? -45.108 12.800  36.911  1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    C   1 
ATOM   993   O  O   . VAL A    1 131 ? -46.284 12.609  37.216  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    O   1 
ATOM   994   C  CB  . VAL A    1 131 ? -43.650 11.983  38.771  1.00 137.60 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    CB  1 
ATOM   995   C  CG1 . VAL A    1 131 ? -43.106 10.926  37.830  1.00 135.61 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    CG1 1 
ATOM   996   C  CG2 . VAL A    1 131 ? -42.612 12.356  39.815  1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A    CG2 1 
ATOM   997   N  N   . VAL A    1 132 ? -44.652 12.651  35.664  1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    N   1 
ATOM   998   C  CA  . VAL A    1 132 ? -45.506 12.264  34.534  1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    CA  1 
ATOM   999   C  C   . VAL A    1 132 ? -45.014 10.978  33.878  1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    C   1 
ATOM   1000  O  O   . VAL A    1 132 ? -43.839 10.870  33.538  1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    O   1 
ATOM   1001  C  CB  . VAL A    1 132 ? -45.508 13.335  33.431  1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    CB  1 
ATOM   1002  C  CG1 . VAL A    1 132 ? -46.325 12.862  32.249  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    CG1 1 
ATOM   1003  C  CG2 . VAL A    1 132 ? -46.045 14.649  33.954  1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A    CG2 1 
ATOM   1004  N  N   . HIS A    1 133 ? -45.912 10.022  33.659  1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    N   1 
ATOM   1005  C  CA  . HIS A    1 133 ? -45.513 8.711   33.138  1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    CA  1 
ATOM   1006  C  C   . HIS A    1 133 ? -45.134 8.684   31.651  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    C   1 
ATOM   1007  O  O   . HIS A    1 133 ? -44.199 7.990   31.264  1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    O   1 
ATOM   1008  C  CB  . HIS A    1 133 ? -46.593 7.668   33.417  1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    CB  1 
ATOM   1009  C  CG  . HIS A    1 133 ? -46.176 6.276   33.079  1.00 134.04 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    CG  1 
ATOM   1010  N  ND1 . HIS A    1 133 ? -46.114 5.807   31.783  1.00 131.67 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    ND1 1 
ATOM   1011  C  CD2 . HIS A    1 133 ? -45.785 5.246   33.865  1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    CD2 1 
ATOM   1012  C  CE1 . HIS A    1 133 ? -45.703 4.554   31.789  1.00 132.65 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    CE1 1 
ATOM   1013  N  NE2 . HIS A    1 133 ? -45.502 4.187   33.043  1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A    NE2 1 
ATOM   1014  N  N   . ARG A    1 134 ? -45.906 9.395   30.832  1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    N   1 
ATOM   1015  C  CA  . ARG A    1 134 ? -45.656 9.604   29.396  1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    CA  1 
ATOM   1016  C  C   . ARG A    1 134 ? -45.795 8.376   28.519  1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    C   1 
ATOM   1017  O  O   . ARG A    1 134 ? -45.922 8.492   27.299  1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    O   1 
ATOM   1018  C  CB  . ARG A    1 134 ? -44.255 10.160  29.166  1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    CB  1 
ATOM   1019  C  CG  . ARG A    1 134 ? -43.998 11.508  29.777  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    CG  1 
ATOM   1020  C  CD  . ARG A    1 134 ? -42.820 12.150  29.073  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    CD  1 
ATOM   1021  N  NE  . ARG A    1 134 ? -41.599 11.374  29.254  1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    NE  1 
ATOM   1022  C  CZ  . ARG A    1 134 ? -40.471 11.598  28.595  1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    CZ  1 
ATOM   1023  N  NH1 . ARG A    1 134 ? -39.413 10.841  28.833  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    NH1 1 
ATOM   1024  N  NH2 . ARG A    1 134 ? -40.400 12.578  27.700  1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A    NH2 1 
ATOM   1025  N  N   . ASN A    1 135 ? -45.733 7.200   29.126  1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    N   1 
ATOM   1026  C  CA  . ASN A    1 135 ? -45.948 5.987   28.373  1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    CA  1 
ATOM   1027  C  C   . ASN A    1 135 ? -47.112 5.265   29.017  1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    C   1 
ATOM   1028  O  O   . ASN A    1 135 ? -46.912 4.427   29.905  1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    O   1 
ATOM   1029  C  CB  . ASN A    1 135 ? -44.690 5.122   28.475  1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    CB  1 
ATOM   1030  C  CG  . ASN A    1 135 ? -44.632 4.056   27.413  1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    CG  1 
ATOM   1031  O  OD1 . ASN A    1 135 ? -45.324 4.148   26.396  1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    OD1 1 
ATOM   1032  N  ND2 . ASN A    1 135 ? -43.805 3.035   27.634  1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A    ND2 1 
ATOM   1033  N  N   . LEU A    1 136 ? -48.312 5.478   28.500  1.00 158.67 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    N   1 
ATOM   1034  C  CA  . LEU A    1 136 ? -49.472 4.846   29.100  1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    CA  1 
ATOM   1035  C  C   . LEU A    1 136 ? -50.074 4.019   28.007  1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    C   1 
ATOM   1036  O  O   . LEU A    1 136 ? -50.306 4.499   26.897  1.00 158.49 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    O   1 
ATOM   1037  C  CB  . LEU A    1 136 ? -50.484 5.865   29.630  1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    CB  1 
ATOM   1038  C  CG  . LEU A    1 136 ? -50.563 6.198   31.131  1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    CG  1 
ATOM   1039  C  CD1 . LEU A    1 136 ? -51.138 5.066   31.943  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    CD1 1 
ATOM   1040  C  CD2 . LEU A    1 136 ? -49.213 6.596   31.696  1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A    CD2 1 
ATOM   1041  N  N   . LYS A    1 137 ? -50.323 2.763   28.315  1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    N   1 
ATOM   1042  C  CA  . LYS A    1 137 ? -50.696 1.846   27.275  1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    CA  1 
ATOM   1043  C  C   . LYS A    1 137 ? -51.030 0.502   27.880  1.00 146.58 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    C   1 
ATOM   1044  O  O   . LYS A    1 137 ? -50.615 0.195   28.995  1.00 147.70 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    O   1 
ATOM   1045  C  CB  . LYS A    1 137 ? -49.566 1.742   26.237  1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    CB  1 
ATOM   1046  C  CG  . LYS A    1 137 ? -48.238 1.145   26.716  1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    CG  1 
ATOM   1047  C  CD  . LYS A    1 137 ? -47.332 0.852   25.504  1.00 121.39 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    CD  1 
ATOM   1048  C  CE  . LYS A    1 137 ? -45.960 0.319   25.902  1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    CE  1 
ATOM   1049  N  NZ  . LYS A    1 137 ? -45.089 0.046   24.719  1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A    NZ  1 
ATOM   1050  N  N   . PRO A    1 138 ? -51.792 -0.305  27.139  1.00 98.59  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    N   1 
ATOM   1051  C  CA  . PRO A    1 138 ? -52.267 -1.607  27.607  1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    CA  1 
ATOM   1052  C  C   . PRO A    1 138 ? -51.124 -2.415  28.202  1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    C   1 
ATOM   1053  O  O   . PRO A    1 138 ? -51.262 -2.955  29.301  1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    O   1 
ATOM   1054  C  CB  . PRO A    1 138 ? -52.736 -2.280  26.315  1.00 279.41 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    CB  1 
ATOM   1055  C  CG  . PRO A    1 138 ? -53.127 -1.156  25.430  1.00 278.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    CG  1 
ATOM   1056  C  CD  . PRO A    1 138 ? -52.214 -0.015  25.761  1.00 275.95 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A    CD  1 
ATOM   1057  N  N   . GLU A    1 139 ? -50.001 -2.471  27.497  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    N   1 
ATOM   1058  C  CA  . GLU A    1 139 ? -48.863 -3.233  27.971  1.00 98.02  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    CA  1 
ATOM   1059  C  C   . GLU A    1 139 ? -48.571 -2.845  29.427  1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    C   1 
ATOM   1060  O  O   . GLU A    1 139 ? -48.486 -3.704  30.309  1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    O   1 
ATOM   1061  C  CB  . GLU A    1 139 ? -47.647 -2.997  27.058  1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    CB  1 
ATOM   1062  C  CG  . GLU A    1 139 ? -47.717 -3.693  25.682  1.00 138.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    CG  1 
ATOM   1063  C  CD  . GLU A    1 139 ? -48.517 -2.922  24.638  1.00 137.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    CD  1 
ATOM   1064  O  OE1 . GLU A    1 139 ? -49.039 -1.836  24.955  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    OE1 1 
ATOM   1065  O  OE2 . GLU A    1 139 ? -48.619 -3.407  23.491  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A    OE2 1 
ATOM   1066  N  N   . ASN A    1 140 ? -48.475 -1.537  29.663  1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    N   1 
ATOM   1067  C  CA  . ASN A    1 140 ? -48.129 -0.960  30.965  1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    CA  1 
ATOM   1068  C  C   . ASN A    1 140 ? -49.219 -1.096  32.033  1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    C   1 
ATOM   1069  O  O   . ASN A    1 140 ? -49.032 -0.663  33.167  1.00 130.70 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    O   1 
ATOM   1070  C  CB  . ASN A    1 140 ? -47.722 0.515   30.813  1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    CB  1 
ATOM   1071  C  CG  . ASN A    1 140 ? -46.289 0.687   30.327  1.00 157.06 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    CG  1 
ATOM   1072  O  OD1 . ASN A    1 140 ? -45.517 -0.269  30.282  1.00 158.52 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    OD1 1 
ATOM   1073  N  ND2 . ASN A    1 140 ? -45.924 1.918   29.980  1.00 155.81 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A    ND2 1 
ATOM   1074  N  N   . LEU A    1 141 ? -50.365 -1.659  31.655  1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    N   1 
ATOM   1075  C  CA  . LEU A    1 141 ? -51.472 -1.868  32.588  1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    CA  1 
ATOM   1076  C  C   . LEU A    1 141 ? -51.632 -3.330  32.954  1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    C   1 
ATOM   1077  O  O   . LEU A    1 141 ? -51.976 -4.138  32.097  1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    O   1 
ATOM   1078  C  CB  . LEU A    1 141 ? -52.775 -1.390  31.963  1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    CB  1 
ATOM   1079  C  CG  . LEU A    1 141 ? -52.887 0.114   31.752  1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    CG  1 
ATOM   1080  C  CD1 . LEU A    1 141 ? -53.995 0.412   30.765  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    CD1 1 
ATOM   1081  C  CD2 . LEU A    1 141 ? -53.131 0.814   33.076  1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A    CD2 1 
ATOM   1082  N  N   . LEU A    1 142 ? -51.427 -3.668  34.226  1.00 149.11 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    N   1 
ATOM   1083  C  CA  . LEU A    1 142 ? -51.435 -5.074  34.651  1.00 151.98 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    CA  1 
ATOM   1084  C  C   . LEU A    1 142 ? -52.314 -5.365  35.875  1.00 153.90 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    C   1 
ATOM   1085  O  O   . LEU A    1 142 ? -52.762 -4.446  36.564  1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    O   1 
ATOM   1086  C  CB  . LEU A    1 142 ? -50.008 -5.550  34.925  1.00 159.12 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    CB  1 
ATOM   1087  C  CG  . LEU A    1 142 ? -48.964 -5.132  33.893  1.00 157.74 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    CG  1 
ATOM   1088  C  CD1 . LEU A    1 142 ? -47.574 -5.495  34.374  1.00 160.18 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    CD1 1 
ATOM   1089  C  CD2 . LEU A    1 142 ? -49.261 -5.770  32.546  1.00 157.05 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A    CD2 1 
ATOM   1090  N  N   . LEU A    1 143 ? -52.547 -6.652  36.138  1.00 160.83 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    N   1 
ATOM   1091  C  CA  . LEU A    1 143 ? -53.402 -7.083  37.247  1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    CA  1 
ATOM   1092  C  C   . LEU A    1 143 ? -52.635 -7.739  38.389  1.00 167.14 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    C   1 
ATOM   1093  O  O   . LEU A    1 143 ? -51.928 -8.729  38.190  1.00 168.00 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    O   1 
ATOM   1094  C  CB  . LEU A    1 143 ? -54.496 -8.016  36.740  1.00 149.30 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    CB  1 
ATOM   1095  C  CG  . LEU A    1 143 ? -55.470 -7.272  35.831  1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    CG  1 
ATOM   1096  C  CD1 . LEU A    1 143 ? -56.564 -8.196  35.338  1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    CD1 1 
ATOM   1097  C  CD2 . LEU A    1 143 ? -56.054 -6.072  36.569  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A    CD2 1 
ATOM   1098  N  N   . ALA A    1 144 ? -52.809 -7.192  39.590  1.00 179.65 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A    N   1 
ATOM   1099  C  CA  . ALA A    1 144 ? -52.032 -7.601  40.751  1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A    CA  1 
ATOM   1100  C  C   . ALA A    1 144 ? -51.934 -9.111  40.757  1.00 185.53 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A    C   1 
ATOM   1101  O  O   . ALA A    1 144 ? -50.861 -9.686  40.565  1.00 185.80 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A    O   1 
ATOM   1102  C  CB  . ALA A    1 144 ? -52.703 -7.111  42.030  1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A    CB  1 
ATOM   1103  N  N   . SER A    1 145 ? -53.077 -9.749  40.950  1.00 150.31 ? ? ? ? ? ? 145 SER A    N   1 
ATOM   1104  C  CA  . SER A    1 145 ? -53.145 -11.193 40.899  1.00 154.42 ? ? ? ? ? ? 145 SER A    CA  1 
ATOM   1105  C  C   . SER A    1 145 ? -54.254 -11.610 39.956  1.00 156.66 ? ? ? ? ? ? 145 SER A    C   1 
ATOM   1106  O  O   . SER A    1 145 ? -54.930 -10.773 39.357  1.00 154.77 ? ? ? ? ? ? 145 SER A    O   1 
ATOM   1107  C  CB  . SER A    1 145 ? -53.421 -11.761 42.290  1.00 157.93 ? ? ? ? ? ? 145 SER A    CB  1 
ATOM   1108  O  OG  . SER A    1 145 ? -54.688 -11.335 42.760  1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 145 SER A    OG  1 
ATOM   1109  N  N   . LYS A    1 146 ? -54.423 -12.917 39.818  1.00 326.29 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    N   1 
ATOM   1110  C  CA  . LYS A    1 146 ? -55.575 -13.463 39.130  1.00 330.05 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    CA  1 
ATOM   1111  C  C   . LYS A    1 146 ? -56.656 -13.673 40.174  1.00 337.13 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    C   1 
ATOM   1112  O  O   . LYS A    1 146 ? -57.790 -14.019 39.849  1.00 341.34 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    O   1 
ATOM   1113  C  CB  . LYS A    1 146 ? -55.223 -14.786 38.456  1.00 248.97 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    CB  1 
ATOM   1114  C  CG  . LYS A    1 146 ? -54.121 -14.669 37.426  1.00 242.83 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    CG  1 
ATOM   1115  C  CD  . LYS A    1 146 ? -53.953 -15.957 36.647  1.00 245.32 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    CD  1 
ATOM   1116  C  CE  . LYS A    1 146 ? -53.261 -15.686 35.326  1.00 239.73 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    CE  1 
ATOM   1117  N  NZ  . LYS A    1 146 ? -53.891 -14.529 34.618  1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A    NZ  1 
ATOM   1118  N  N   . LEU A    1 147 ? -56.291 -13.463 41.436  1.00 180.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    N   1 
ATOM   1119  C  CA  . LEU A    1 147 ? -57.238 -13.603 42.536  1.00 188.04 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    CA  1 
ATOM   1120  C  C   . LEU A    1 147 ? -58.339 -12.559 42.401  1.00 188.07 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    C   1 
ATOM   1121  O  O   . LEU A    1 147 ? -58.098 -11.456 41.909  1.00 182.23 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    O   1 
ATOM   1122  C  CB  . LEU A    1 147 ? -56.532 -13.476 43.890  1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    CB  1 
ATOM   1123  C  CG  . LEU A    1 147 ? -55.622 -14.630 44.327  1.00 240.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    CG  1 
ATOM   1124  C  CD1 . LEU A    1 147 ? -54.968 -14.316 45.663  1.00 241.63 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    CD1 1 
ATOM   1125  C  CD2 . LEU A    1 147 ? -56.399 -15.936 44.407  1.00 248.77 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A    CD2 1 
ATOM   1126  N  N   . LYS A    1 148 ? -59.546 -12.916 42.828  1.00 207.43 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    N   1 
ATOM   1127  C  CA  . LYS A    1 148 ? -60.704 -12.039 42.689  1.00 208.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    CA  1 
ATOM   1128  C  C   . LYS A    1 148 ? -60.457 -10.655 43.264  1.00 204.83 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    C   1 
ATOM   1129  O  O   . LYS A    1 148 ? -59.876 -10.520 44.340  1.00 205.49 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    O   1 
ATOM   1130  C  CB  . LYS A    1 148 ? -61.920 -12.651 43.379  1.00 195.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    CB  1 
ATOM   1131  C  CG  . LYS A    1 148 ? -62.624 -13.708 42.563  1.00 200.01 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    CG  1 
ATOM   1132  C  CD  . LYS A    1 148 ? -63.633 -14.457 43.408  1.00 209.67 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    CD  1 
ATOM   1133  C  CE  . LYS A    1 148 ? -64.161 -15.673 42.673  1.00 214.29 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    CE  1 
ATOM   1134  N  NZ  . LYS A    1 148 ? -64.837 -16.618 43.603  1.00 224.09 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A    NZ  1 
ATOM   1135  N  N   . GLY A    1 149 ? -60.909 -9.631  42.546  1.00 199.52 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A    N   1 
ATOM   1136  C  CA  . GLY A    1 149 ? -60.805 -8.261  43.014  1.00 196.27 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A    CA  1 
ATOM   1137  C  C   . GLY A    1 149 ? -59.387 -7.730  42.982  1.00 189.33 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A    C   1 
ATOM   1138  O  O   . GLY A    1 149 ? -59.083 -6.712  43.607  1.00 187.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A    O   1 
ATOM   1139  N  N   . ALA A    1 150 ? -58.516 -8.419  42.252  1.00 262.55 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A    N   1 
ATOM   1140  C  CA  . ALA A    1 150 ? -57.145 -7.963  42.099  1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A    CA  1 
ATOM   1141  C  C   . ALA A    1 150 ? -57.175 -6.560  41.507  1.00 250.68 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A    C   1 
ATOM   1142  O  O   . ALA A    1 150 ? -58.093 -6.209  40.760  1.00 250.99 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A    O   1 
ATOM   1143  C  CB  . ALA A    1 150 ? -56.357 -8.910  41.210  1.00 289.64 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A    CB  1 
ATOM   1144  N  N   . ALA A    1 151 ? -56.178 -5.758  41.862  1.00 201.19 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A    N   1 
ATOM   1145  C  CA  . ALA A    1 151 ? -56.155 -4.347  41.504  1.00 196.31 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A    CA  1 
ATOM   1146  C  C   . ALA A    1 151 ? -55.380 -4.105  40.229  1.00 190.03 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A    C   1 
ATOM   1147  O  O   . ALA A    1 151 ? -54.412 -4.805  39.931  1.00 187.91 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A    O   1 
ATOM   1148  C  CB  . ALA A    1 151 ? -55.561 -3.522  42.632  1.00 155.77 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A    CB  1 
ATOM   1149  N  N   . VAL A    1 152 ? -55.831 -3.122  39.466  1.00 239.36 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    N   1 
ATOM   1150  C  CA  . VAL A    1 152 ? -55.042 -2.619  38.363  1.00 233.95 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    CA  1 
ATOM   1151  C  C   . VAL A    1 152 ? -53.876 -1.832  38.947  1.00 232.56 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    C   1 
ATOM   1152  O  O   . VAL A    1 152 ? -54.048 -1.049  39.885  1.00 233.41 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    O   1 
ATOM   1153  C  CB  . VAL A    1 152 ? -55.876 -1.711  37.454  1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    CB  1 
ATOM   1154  C  CG1 . VAL A    1 152 ? -55.049 -1.256  36.259  1.00 159.78 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    CG1 1 
ATOM   1155  C  CG2 . VAL A    1 152 ? -57.124 -2.438  36.997  1.00 167.59 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A    CG2 1 
ATOM   1156  N  N   . LYS A    1 153 ? -52.685 -2.056  38.407  1.00 168.19 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    N   1 
ATOM   1157  C  CA  . LYS A    1 153 ? -51.511 -1.330  38.859  1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    CA  1 
ATOM   1158  C  C   . LYS A    1 153 ? -50.775 -0.720  37.679  1.00 165.57 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    C   1 
ATOM   1159  O  O   . LYS A    1 153 ? -50.479 -1.407  36.704  1.00 164.82 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    O   1 
ATOM   1160  C  CB  . LYS A    1 153 ? -50.576 -2.246  39.651  1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    CB  1 
ATOM   1161  C  CG  . LYS A    1 153 ? -51.175 -2.799  40.926  1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    CG  1 
ATOM   1162  C  CD  . LYS A    1 153 ? -50.184 -3.696  41.638  1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    CD  1 
ATOM   1163  C  CE  . LYS A    1 153 ? -50.778 -4.232  42.916  1.00 132.63 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    CE  1 
ATOM   1164  N  NZ  . LYS A    1 153 ? -51.236 -3.119  43.790  1.00 132.96 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A    NZ  1 
ATOM   1165  N  N   . LEU A    1 154 ? -50.493 0.576   37.771  1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    N   1 
ATOM   1166  C  CA  . LEU A    1 154 ? -49.740 1.271   36.737  1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    CA  1 
ATOM   1167  C  C   . LEU A    1 154 ? -48.288 0.797   36.717  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    C   1 
ATOM   1168  O  O   . LEU A    1 154 ? -47.677 0.583   37.769  1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    O   1 
ATOM   1169  C  CB  . LEU A    1 154 ? -49.808 2.781   36.955  1.00 178.14 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    CB  1 
ATOM   1170  C  CG  . LEU A    1 154 ? -49.057 3.637   35.934  1.00 176.52 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    CG  1 
ATOM   1171  C  CD1 . LEU A    1 154 ? -49.504 3.293   34.525  1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    CD1 1 
ATOM   1172  C  CD2 . LEU A    1 154 ? -49.252 5.118   36.216  1.00 176.60 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A    CD2 1 
ATOM   1173  N  N   . ALA A    1 155 ? -47.746 0.631   35.513  1.00 226.45 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A    N   1 
ATOM   1174  C  CA  . ALA A    1 155 ? -46.390 0.136   35.357  1.00 228.35 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A    CA  1 
ATOM   1175  C  C   . ALA A    1 155 ? -45.461 1.308   35.122  1.00 228.41 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A    C   1 
ATOM   1176  O  O   . ALA A    1 155 ? -45.459 1.935   34.060  1.00 225.90 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A    O   1 
ATOM   1177  C  CB  . ALA A    1 155 ? -46.311 -0.842  34.224  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A    CB  1 
ATOM   1178  N  N   . ASP A    1 156 ? -44.639 1.582   36.124  1.00 272.95 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    N   1 
ATOM   1179  C  CA  . ASP A    1 156 ? -43.790 2.754   36.065  1.00 274.25 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    CA  1 
ATOM   1180  C  C   . ASP A    1 156 ? -42.570 2.501   35.205  1.00 274.06 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    C   1 
ATOM   1181  O  O   . ASP A    1 156 ? -41.740 1.660   35.519  1.00 276.02 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    O   1 
ATOM   1182  C  CB  . ASP A    1 156 ? -43.330 3.114   37.466  1.00 158.26 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    CB  1 
ATOM   1183  C  CG  . ASP A    1 156 ? -42.407 4.321   37.483  1.00 159.87 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    CG  1 
ATOM   1184  O  OD1 . ASP A    1 156 ? -42.119 4.902   36.406  1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    OD1 1 
ATOM   1185  O  OD2 . ASP A    1 156 ? -41.960 4.693   38.586  1.00 164.49 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A    OD2 1 
ATOM   1186  N  N   . PHE A    1 157 ? -42.494 3.220   34.095  1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    N   1 
ATOM   1187  C  CA  . PHE A    1 157 ? -41.305 3.257   33.260  1.00 134.97 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CA  1 
ATOM   1188  C  C   . PHE A    1 157 ? -41.204 4.752   32.934  1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    C   1 
ATOM   1189  O  O   . PHE A    1 157 ? -42.246 5.371   32.792  1.00 130.41 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    O   1 
ATOM   1190  C  CB  . PHE A    1 157 ? -41.542 2.310   32.079  1.00 192.44 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CB  1 
ATOM   1191  C  CG  . PHE A    1 157 ? -42.147 1.005   32.514  1.00 194.23 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CG  1 
ATOM   1192  C  CD1 . PHE A    1 157 ? -41.492 0.245   33.460  1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CD1 1 
ATOM   1193  C  CD2 . PHE A    1 157 ? -43.390 0.585   32.065  1.00 191.80 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CD2 1 
ATOM   1194  C  CE1 . PHE A    1 157 ? -42.030 -0.917  33.943  1.00 200.69 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CE1 1 
ATOM   1195  C  CE2 . PHE A    1 157 ? -43.928 -0.597  32.533  1.00 193.63 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CE2 1 
ATOM   1196  C  CZ  . PHE A    1 157 ? -43.250 -1.346  33.479  1.00 197.94 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A    CZ  1 
ATOM   1197  N  N   . GLY A    1 158 ? -40.021 5.349   32.762  1.00 167.21 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A    N   1 
ATOM   1198  C  CA  . GLY A    1 158 ? -38.902 4.767   32.048  1.00 168.36 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A    CA  1 
ATOM   1199  C  C   . GLY A    1 158 ? -38.868 5.497   30.693  1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A    C   1 
ATOM   1200  O  O   . GLY A    1 158 ? -37.853 5.488   29.981  1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A    O   1 
ATOM   1201  N  N   . LEU A    1 159 ? -40.013 6.051   30.284  1.00 137.72 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    N   1 
ATOM   1202  C  CA  . LEU A    1 159 ? -40.016 7.395   29.734  1.00 135.00 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    CA  1 
ATOM   1203  C  C   . LEU A    1 159 ? -40.943 8.014   30.753  1.00 136.57 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    C   1 
ATOM   1204  O  O   . LEU A    1 159 ? -42.169 7.929   30.624  1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    O   1 
ATOM   1205  C  CB  . LEU A    1 159 ? -40.581 7.472   28.309  1.00 198.02 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    CB  1 
ATOM   1206  C  CG  . LEU A    1 159 ? -39.649 7.249   27.104  1.00 196.18 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    CG  1 
ATOM   1207  C  CD1 . LEU A    1 159 ? -38.416 8.191   27.042  1.00 195.60 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    CD1 1 
ATOM   1208  C  CD2 . LEU A    1 159 ? -39.225 5.794   27.059  1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A    CD2 1 
ATOM   1209  N  N   . ALA A    1 160 ? -40.333 8.672   31.733  1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A    N   1 
ATOM   1210  C  CA  . ALA A    1 160 ? -40.998 9.159   32.925  1.00 147.08 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A    CA  1 
ATOM   1211  C  C   . ALA A    1 160 ? -40.263 10.456  33.160  1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A    C   1 
ATOM   1212  O  O   . ALA A    1 160 ? -39.305 10.730  32.452  1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A    O   1 
ATOM   1213  C  CB  . ALA A    1 160 ? -40.782 8.190   34.077  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A    CB  1 
ATOM   1214  N  N   . ILE A    1 161 ? -40.637 11.247  34.153  1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    N   1 
ATOM   1215  C  CA  . ILE A    1 161 ? -40.060 12.587  34.249  1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    CA  1 
ATOM   1216  C  C   . ILE A    1 161 ? -40.513 13.300  35.511  1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    C   1 
ATOM   1217  O  O   . ILE A    1 161 ? -41.513 12.917  36.105  1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    O   1 
ATOM   1218  C  CB  . ILE A    1 161 ? -40.506 13.452  33.045  1.00 187.01 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    CB  1 
ATOM   1219  C  CG1 . ILE A    1 161 ? -39.682 13.144  31.804  1.00 183.95 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    CG1 1 
ATOM   1220  C  CG2 . ILE A    1 161 ? -40.354 14.928  33.339  1.00 190.60 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    CG2 1 
ATOM   1221  C  CD1 . ILE A    1 161 ? -40.153 13.874  30.608  1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A    CD1 1 
ATOM   1222  N  N   . GLU A    1 162 ? -39.793 14.340  35.926  1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    N   1 
ATOM   1223  C  CA  . GLU A    1 162 ? -40.258 15.139  37.058  1.00 159.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    CA  1 
ATOM   1224  C  C   . GLU A    1 162 ? -40.511 16.599  36.694  1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    C   1 
ATOM   1225  O  O   . GLU A    1 162 ? -39.582 17.371  36.486  1.00 162.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    O   1 
ATOM   1226  C  CB  . GLU A    1 162 ? -39.263 15.045  38.212  1.00 192.02 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    CB  1 
ATOM   1227  C  CG  . GLU A    1 162 ? -38.924 13.620  38.567  1.00 192.24 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    CG  1 
ATOM   1228  C  CD  . GLU A    1 162 ? -37.911 13.540  39.669  1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    CD  1 
ATOM   1229  O  OE1 . GLU A    1 162 ? -37.391 14.604  40.065  1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    OE1 1 
ATOM   1230  O  OE2 . GLU A    1 162 ? -37.638 12.418  40.141  1.00 198.97 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A    OE2 1 
ATOM   1231  N  N   . VAL A    1 163 ? -41.781 16.974  36.643  1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    N   1 
ATOM   1232  C  CA  . VAL A    1 163 ? -42.157 18.347  36.334  1.00 155.66 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    CA  1 
ATOM   1233  C  C   . VAL A    1 163 ? -42.066 19.241  37.566  1.00 160.11 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    C   1 
ATOM   1234  O  O   . VAL A    1 163 ? -42.090 18.752  38.696  1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    O   1 
ATOM   1235  C  CB  . VAL A    1 163 ? -43.559 18.429  35.716  1.00 143.24 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    CB  1 
ATOM   1236  C  CG1 . VAL A    1 163 ? -43.587 17.693  34.391  1.00 138.62 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    CG1 1 
ATOM   1237  C  CG2 . VAL A    1 163 ? -44.587 17.852  36.670  1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A    CG2 1 
ATOM   1238  N  N   . GLU A    1 164 ? -41.946 20.548  37.356  1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    N   1 
ATOM   1239  C  CA  . GLU A    1 164 ? -41.975 21.484  38.479  1.00 154.95 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    CA  1 
ATOM   1240  C  C   . GLU A    1 164 ? -43.354 22.097  38.671  1.00 153.85 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    C   1 
ATOM   1241  O  O   . GLU A    1 164 ? -43.818 22.887  37.846  1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    O   1 
ATOM   1242  C  CB  . GLU A    1 164 ? -40.932 22.570  38.285  1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    CB  1 
ATOM   1243  C  CG  . GLU A    1 164 ? -39.542 22.005  38.263  1.00 223.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    CG  1 
ATOM   1244  C  CD  . GLU A    1 164 ? -38.500 23.062  38.068  1.00 227.60 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    CD  1 
ATOM   1245  O  OE1 . GLU A    1 164 ? -38.870 24.186  37.670  1.00 228.73 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    OE1 1 
ATOM   1246  O  OE2 . GLU A    1 164 ? -37.313 22.767  38.317  1.00 229.38 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A    OE2 1 
ATOM   1247  N  N   . GLY A    1 165 ? -44.009 21.722  39.764  1.00 207.71 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A    N   1 
ATOM   1248  C  CA  . GLY A    1 165 ? -45.361 22.177  39.994  1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A    CA  1 
ATOM   1249  C  C   . GLY A    1 165 ? -46.143 21.878  38.735  1.00 203.35 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A    C   1 
ATOM   1250  O  O   . GLY A    1 165 ? -46.166 20.744  38.252  1.00 200.22 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A    O   1 
ATOM   1251  N  N   . GLU A    1 166 ? -46.785 22.908  38.198  1.00 176.95 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    N   1 
ATOM   1252  C  CA  . GLU A    1 166 ? -47.538 22.776  36.959  1.00 173.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    CA  1 
ATOM   1253  C  C   . GLU A    1 166 ? -46.810 23.269  35.693  1.00 174.39 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    C   1 
ATOM   1254  O  O   . GLU A    1 166 ? -47.394 23.265  34.608  1.00 172.77 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    O   1 
ATOM   1255  C  CB  . GLU A    1 166 ? -48.923 23.410  37.120  1.00 194.60 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    CB  1 
ATOM   1256  C  CG  . GLU A    1 166 ? -49.603 23.029  38.442  1.00 194.59 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    CG  1 
ATOM   1257  C  CD  . GLU A    1 166 ? -49.463 21.548  38.766  1.00 192.06 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    CD  1 
ATOM   1258  O  OE1 . GLU A    1 166 ? -49.392 21.186  39.963  1.00 192.74 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    OE1 1 
ATOM   1259  O  OE2 . GLU A    1 166 ? -49.417 20.742  37.814  1.00 189.38 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A    OE2 1 
ATOM   1260  N  N   . GLN A    1 167 ? -45.550 23.690  35.834  1.00 148.02 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    N   1 
ATOM   1261  C  CA  . GLN A    1 167 ? -44.767 24.222  34.703  1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    CA  1 
ATOM   1262  C  C   . GLN A    1 167 ? -44.604 23.245  33.530  1.00 145.85 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    C   1 
ATOM   1263  O  O   . GLN A    1 167 ? -44.153 22.111  33.703  1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    O   1 
ATOM   1264  C  CB  . GLN A    1 167 ? -43.386 24.728  35.163  1.00 131.90 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    CB  1 
ATOM   1265  C  CG  . GLN A    1 167 ? -43.426 25.747  36.309  1.00 134.99 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    CG  1 
ATOM   1266  C  CD  . GLN A    1 167 ? -42.070 26.369  36.626  1.00 138.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    CD  1 
ATOM   1267  O  OE1 . GLN A    1 167 ? -41.250 26.591  35.736  1.00 139.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    OE1 1 
ATOM   1268  N  NE2 . GLN A    1 167 ? -41.838 26.663  37.902  1.00 139.97 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A    NE2 1 
ATOM   1269  N  N   . GLN A    1 168 ? -44.959 23.716  32.336  1.00 159.40 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    N   1 
ATOM   1270  C  CA  . GLN A    1 168 ? -44.884 22.925  31.110  1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    CA  1 
ATOM   1271  C  C   . GLN A    1 168 ? -43.557 23.179  30.396  1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    C   1 
ATOM   1272  O  O   . GLN A    1 168 ? -43.082 24.312  30.350  1.00 160.92 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    O   1 
ATOM   1273  C  CB  . GLN A    1 168 ? -46.054 23.278  30.185  1.00 160.94 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    CB  1 
ATOM   1274  C  CG  . GLN A    1 168 ? -47.426 23.166  30.844  1.00 160.08 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    CG  1 
ATOM   1275  C  CD  . GLN A    1 168 ? -47.732 21.761  31.326  1.00 155.90 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    CD  1 
ATOM   1276  O  OE1 . GLN A    1 168 ? -48.120 20.898  30.539  1.00 152.04 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    OE1 1 
ATOM   1277  N  NE2 . GLN A    1 168 ? -47.557 21.524  32.624  1.00 157.03 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A    NE2 1 
ATOM   1278  N  N   . ALA A    1 169 ? -42.965 22.123  29.842  1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A    N   1 
ATOM   1279  C  CA  . ALA A    1 169 ? -41.656 22.213  29.194  1.00 152.67 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A    CA  1 
ATOM   1280  C  C   . ALA A    1 169 ? -41.583 21.293  27.973  1.00 146.25 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A    C   1 
ATOM   1281  O  O   . ALA A    1 169 ? -42.568 20.633  27.638  1.00 142.64 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A    O   1 
ATOM   1282  C  CB  . ALA A    1 169 ? -40.555 21.860  30.188  1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A    CB  1 
ATOM   1283  N  N   . TRP A    1 170 ? -40.430 21.256  27.301  1.00 177.13 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    N   1 
ATOM   1284  C  CA  . TRP A    1 170 ? -40.211 20.236  26.276  1.00 171.11 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CA  1 
ATOM   1285  C  C   . TRP A    1 170 ? -39.277 19.134  26.787  1.00 169.05 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    C   1 
ATOM   1286  O  O   . TRP A    1 170 ? -38.064 19.316  26.900  1.00 169.89 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    O   1 
ATOM   1287  C  CB  . TRP A    1 170 ? -39.690 20.836  24.962  1.00 133.41 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CB  1 
ATOM   1288  C  CG  . TRP A    1 170 ? -39.371 19.776  23.940  1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CG  1 
ATOM   1289  C  CD1 . TRP A    1 170 ? -38.131 19.379  23.528  1.00 125.85 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CD1 1 
ATOM   1290  C  CD2 . TRP A    1 170 ? -40.308 18.958  23.226  1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CD2 1 
ATOM   1291  N  NE1 . TRP A    1 170 ? -38.239 18.373  22.596  1.00 121.60 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    NE1 1 
ATOM   1292  C  CE2 . TRP A    1 170 ? -39.565 18.096  22.395  1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CE2 1 
ATOM   1293  C  CE3 . TRP A    1 170 ? -41.703 18.876  23.206  1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CE3 1 
ATOM   1294  C  CZ2 . TRP A    1 170 ? -40.165 17.170  21.556  1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CZ2 1 
ATOM   1295  C  CZ3 . TRP A    1 170 ? -42.297 17.955  22.374  1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CZ3 1 
ATOM   1296  C  CH2 . TRP A    1 170 ? -41.528 17.112  21.560  1.00 119.31 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A    CH2 1 
ATOM   1297  N  N   . PHE A    1 171 ? -39.878 17.985  27.076  1.00 118.35 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    N   1 
ATOM   1298  C  CA  . PHE A    1 171 ? -39.191 16.848  27.678  1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CA  1 
ATOM   1299  C  C   . PHE A    1 171 ? -38.763 15.825  26.619  1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    C   1 
ATOM   1300  O  O   . PHE A    1 171 ? -38.290 14.721  26.934  1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    O   1 
ATOM   1301  C  CB  . PHE A    1 171 ? -40.049 16.236  28.793  1.00 154.10 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CB  1 
ATOM   1302  C  CG  . PHE A    1 171 ? -40.236 17.151  29.991  1.00 159.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CG  1 
ATOM   1303  C  CD1 . PHE A    1 171 ? -41.309 18.033  30.057  1.00 160.93 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CD1 1 
ATOM   1304  C  CD2 . PHE A    1 171 ? -39.333 17.133  31.042  1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CD2 1 
ATOM   1305  C  CE1 . PHE A    1 171 ? -41.480 18.875  31.151  1.00 165.87 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CE1 1 
ATOM   1306  C  CE2 . PHE A    1 171 ? -39.497 17.972  32.134  1.00 168.62 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CE2 1 
ATOM   1307  C  CZ  . PHE A    1 171 ? -40.573 18.844  32.188  1.00 169.65 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A    CZ  1 
ATOM   1308  N  N   . GLY A    1 172 ? -38.961 16.197  25.359  1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A    N   1 
ATOM   1309  C  CA  . GLY A    1 172 ? -38.449 15.407  24.260  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A    CA  1 
ATOM   1310  C  C   . GLY A    1 172 ? -39.464 14.362  23.872  1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A    C   1 
ATOM   1311  O  O   . GLY A    1 172 ? -40.460 14.161  24.569  1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A    O   1 
ATOM   1312  N  N   . PHE A    1 173 ? -39.179 13.665  22.782  1.00 156.08 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    N   1 
ATOM   1313  C  CA  . PHE A    1 173 ? -40.198 12.956  22.026  1.00 154.88 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CA  1 
ATOM   1314  C  C   . PHE A    1 173 ? -40.167 11.483  22.378  1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    C   1 
ATOM   1315  O  O   . PHE A    1 173 ? -39.233 10.760  22.018  1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    O   1 
ATOM   1316  C  CB  . PHE A    1 173 ? -39.882 13.177  20.556  1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CB  1 
ATOM   1317  C  CG  . PHE A    1 173 ? -40.848 12.562  19.599  1.00 99.04  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CG  1 
ATOM   1318  C  CD1 . PHE A    1 173 ? -41.994 13.232  19.232  1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CD1 1 
ATOM   1319  C  CD2 . PHE A    1 173 ? -40.555 11.359  18.988  1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CD2 1 
ATOM   1320  C  CE1 . PHE A    1 173 ? -42.856 12.691  18.318  1.00 100.48 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CE1 1 
ATOM   1321  C  CE2 . PHE A    1 173 ? -41.415 10.815  18.071  1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CE2 1 
ATOM   1322  C  CZ  . PHE A    1 173 ? -42.570 11.481  17.739  1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A    CZ  1 
ATOM   1323  N  N   . ALA A    1 174 ? -41.200 11.045  23.086  1.00 140.90 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A    N   1 
ATOM   1324  C  CA  . ALA A    1 174 ? -41.196 9.730   23.701  1.00 141.34 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A    CA  1 
ATOM   1325  C  C   . ALA A    1 174 ? -42.607 9.166   23.798  1.00 141.67 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A    C   1 
ATOM   1326  O  O   . ALA A    1 174 ? -43.589 9.902   23.708  1.00 142.12 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A    O   1 
ATOM   1327  C  CB  . ALA A    1 174 ? -40.563 9.811   25.077  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A    CB  1 
ATOM   1328  N  N   . GLY A    1 175 ? -42.707 7.856   23.981  1.00 157.68 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A    N   1 
ATOM   1329  C  CA  . GLY A    1 175 ? -44.002 7.204   24.049  1.00 157.72 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A    CA  1 
ATOM   1330  C  C   . GLY A    1 175 ? -44.326 6.467   22.763  1.00 157.57 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A    C   1 
ATOM   1331  O  O   . GLY A    1 175 ? -43.511 6.423   21.839  1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A    O   1 
ATOM   1332  N  N   . THR A    1 176 ? -45.521 5.888   22.708  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 176 THR A    N   1 
ATOM   1333  C  CA  . THR A    1 176 ? -45.964 5.097   21.564  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 176 THR A    CA  1 
ATOM   1334  C  C   . THR A    1 176 ? -46.857 5.850   20.594  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 176 THR A    C   1 
ATOM   1335  O  O   . THR A    1 176 ? -47.837 6.443   21.010  1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 176 THR A    O   1 
ATOM   1336  C  CB  . THR A    1 176 ? -46.794 3.935   22.040  1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 176 THR A    CB  1 
ATOM   1337  O  OG1 . THR A    1 176 ? -46.015 3.138   22.936  1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 176 THR A    OG1 1 
ATOM   1338  C  CG2 . THR A    1 176 ? -47.249 3.101   20.857  1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 176 THR A    CG2 1 
ATOM   1339  N  N   . PRO A    1 177 ? -46.585 5.748   19.289  1.00 301.53 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    N   1 
ATOM   1340  C  CA  . PRO A    1 177 ? -47.272 6.570   18.286  1.00 303.45 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    CA  1 
ATOM   1341  C  C   . PRO A    1 177 ? -48.781 6.704   18.507  1.00 304.44 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    C   1 
ATOM   1342  O  O   . PRO A    1 177 ? -49.318 7.802   18.353  1.00 304.64 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    O   1 
ATOM   1343  C  CB  . PRO A    1 177 ? -47.036 5.782   17.002  1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    CB  1 
ATOM   1344  C  CG  . PRO A    1 177 ? -45.718 5.138   17.213  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    CG  1 
ATOM   1345  C  CD  . PRO A    1 177 ? -45.626 4.815   18.675  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A    CD  1 
ATOM   1346  N  N   . GLY A    1 178 ? -49.452 5.616   18.863  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A    N   1 
ATOM   1347  C  CA  . GLY A    1 178 ? -50.884 5.660   19.110  1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A    CA  1 
ATOM   1348  C  C   . GLY A    1 178 ? -51.235 6.339   20.421  1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A    C   1 
ATOM   1349  O  O   . GLY A    1 178 ? -52.276 6.975   20.561  1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A    O   1 
ATOM   1350  N  N   . TYR A    1 179 ? -50.340 6.211   21.386  1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    N   1 
ATOM   1351  C  CA  . TYR A    1 179 ? -50.555 6.758   22.717  1.00 159.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CA  1 
ATOM   1352  C  C   . TYR A    1 179 ? -49.984 8.178   22.910  1.00 158.61 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    C   1 
ATOM   1353  O  O   . TYR A    1 179 ? -49.931 8.688   24.043  1.00 158.43 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    O   1 
ATOM   1354  C  CB  . TYR A    1 179 ? -50.108 5.749   23.783  1.00 163.18 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CB  1 
ATOM   1355  C  CG  . TYR A    1 179 ? -50.969 4.503   23.733  1.00 164.96 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CG  1 
ATOM   1356  C  CD1 . TYR A    1 179 ? -50.562 3.370   23.035  1.00 165.82 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CD1 1 
ATOM   1357  C  CD2 . TYR A    1 179 ? -52.220 4.484   24.330  1.00 166.12 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CD2 1 
ATOM   1358  C  CE1 . TYR A    1 179 ? -51.369 2.239   22.966  1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CE1 1 
ATOM   1359  C  CE2 . TYR A    1 179 ? -53.032 3.360   24.267  1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CE2 1 
ATOM   1360  C  CZ  . TYR A    1 179 ? -52.600 2.242   23.581  1.00 168.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    CZ  1 
ATOM   1361  O  OH  . TYR A    1 179 ? -53.393 1.122   23.506  1.00 169.76 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A    OH  1 
ATOM   1362  N  N   . LEU A    1 180 ? -49.547 8.792   21.805  1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    N   1 
ATOM   1363  C  CA  . LEU A    1 180 ? -48.982 10.146  21.830  1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    CA  1 
ATOM   1364  C  C   . LEU A    1 180 ? -50.008 11.274  21.680  1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    C   1 
ATOM   1365  O  O   . LEU A    1 180 ? -50.781 11.309  20.721  1.00 122.18 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    O   1 
ATOM   1366  C  CB  . LEU A    1 180 ? -47.893 10.297  20.763  1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    CB  1 
ATOM   1367  C  CG  . LEU A    1 180 ? -46.782 9.253   20.846  1.00 121.83 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    CG  1 
ATOM   1368  C  CD1 . LEU A    1 180 ? -45.761 9.409   19.724  1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    CD1 1 
ATOM   1369  C  CD2 . LEU A    1 180 ? -46.113 9.337   22.205  1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A    CD2 1 
ATOM   1370  N  N   . SER A    1 181 ? -49.990 12.197  22.640  1.00 134.40 ? ? ? ? ? ? 181 SER A    N   1 
ATOM   1371  C  CA  . SER A    1 181 ? -50.778 13.428  22.579  1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 181 SER A    CA  1 
ATOM   1372  C  C   . SER A    1 181 ? -50.321 14.356  21.451  1.00 137.68 ? ? ? ? ? ? 181 SER A    C   1 
ATOM   1373  O  O   . SER A    1 181 ? -49.182 14.267  20.999  1.00 136.23 ? ? ? ? ? ? 181 SER A    O   1 
ATOM   1374  C  CB  . SER A    1 181 ? -50.700 14.166  23.921  1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 181 SER A    CB  1 
ATOM   1375  O  OG  . SER A    1 181 ? -49.382 14.167  24.433  1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 181 SER A    OG  1 
ATOM   1376  N  N   . PRO A    1 182 ? -51.212 15.256  21.000  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    N   1 
ATOM   1377  C  CA  . PRO A    1 182 ? -50.880 16.214  19.949  1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    CA  1 
ATOM   1378  C  C   . PRO A    1 182 ? -49.868 17.256  20.418  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    C   1 
ATOM   1379  O  O   . PRO A    1 182 ? -48.993 17.637  19.644  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    O   1 
ATOM   1380  C  CB  . PRO A    1 182 ? -52.217 16.908  19.658  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    CB  1 
ATOM   1381  C  CG  . PRO A    1 182 ? -53.236 16.183  20.417  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    CG  1 
ATOM   1382  C  CD  . PRO A    1 182 ? -52.551 15.506  21.543  1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A    CD  1 
ATOM   1383  N  N   . GLU A    1 183 ? -49.968 17.720  21.658  1.00 116.29 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    N   1 
ATOM   1384  C  CA  . GLU A    1 183 ? -49.036 18.751  22.097  1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    CA  1 
ATOM   1385  C  C   . GLU A    1 183 ? -47.606 18.253  21.926  1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    C   1 
ATOM   1386  O  O   . GLU A    1 183 ? -46.703 19.032  21.640  1.00 115.15 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    O   1 
ATOM   1387  C  CB  . GLU A    1 183 ? -49.307 19.213  23.534  1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    CB  1 
ATOM   1388  C  CG  . GLU A    1 183 ? -49.089 18.161  24.596  1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    CG  1 
ATOM   1389  C  CD  . GLU A    1 183 ? -50.380 17.522  25.051  1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    CD  1 
ATOM   1390  O  OE1 . GLU A    1 183 ? -50.561 17.384  26.277  1.00 106.45 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    OE1 1 
ATOM   1391  O  OE2 . GLU A    1 183 ? -51.208 17.160  24.191  1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A    OE2 1 
ATOM   1392  N  N   . VAL A    1 184 ? -47.412 16.945  22.077  1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    N   1 
ATOM   1393  C  CA  . VAL A    1 184 ? -46.103 16.332  21.857  1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    CA  1 
ATOM   1394  C  C   . VAL A    1 184 ? -45.793 16.121  20.376  1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    C   1 
ATOM   1395  O  O   . VAL A    1 184 ? -44.645 16.223  19.968  1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    O   1 
ATOM   1396  C  CB  . VAL A    1 184 ? -45.959 14.991  22.593  1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    CB  1 
ATOM   1397  C  CG1 . VAL A    1 184 ? -44.759 14.241  22.074  1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    CG1 1 
ATOM   1398  C  CG2 . VAL A    1 184 ? -45.832 15.216  24.084  1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A    CG2 1 
ATOM   1399  N  N   . LEU A    1 185 ? -46.808 15.820  19.572  1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    N   1 
ATOM   1400  C  CA  . LEU A    1 185 ? -46.598 15.680  18.131  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    CA  1 
ATOM   1401  C  C   . LEU A    1 185 ? -46.382 17.033  17.459  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    C   1 
ATOM   1402  O  O   . LEU A    1 185 ? -45.744 17.111  16.410  1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    O   1 
ATOM   1403  C  CB  . LEU A    1 185 ? -47.773 14.977  17.453  1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    CB  1 
ATOM   1404  C  CG  . LEU A    1 185 ? -48.203 13.588  17.919  1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    CG  1 
ATOM   1405  C  CD1 . LEU A    1 185 ? -49.356 13.093  17.060  1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    CD1 1 
ATOM   1406  C  CD2 . LEU A    1 185 ? -47.043 12.619  17.858  1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A    CD2 1 
ATOM   1407  N  N   . ARG A    1 186 ? -46.937 18.090  18.052  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    N   1 
ATOM   1408  C  CA  . ARG A    1 186 ? -46.790 19.445  17.524  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    CA  1 
ATOM   1409  C  C   . ARG A    1 186 ? -45.421 19.992  17.888  1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    C   1 
ATOM   1410  O  O   . ARG A    1 186 ? -45.034 21.066  17.436  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    O   1 
ATOM   1411  C  CB  . ARG A    1 186 ? -47.860 20.374  18.106  1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    CB  1 
ATOM   1412  C  CG  . ARG A    1 186 ? -49.109 20.551  17.264  1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    CG  1 
ATOM   1413  C  CD  . ARG A    1 186 ? -50.035 21.584  17.896  1.00 140.53 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    CD  1 
ATOM   1414  N  NE  . ARG A    1 186 ? -50.945 21.001  18.884  1.00 140.44 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    NE  1 
ATOM   1415  C  CZ  . ARG A    1 186 ? -50.736 20.979  20.200  1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    CZ  1 
ATOM   1416  N  NH1 . ARG A    1 186 ? -49.633 21.507  20.716  1.00 139.67 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    NH1 1 
ATOM   1417  N  NH2 . ARG A    1 186 ? -51.638 20.425  21.004  1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A    NH2 1 
ATOM   1418  N  N   . LYS A    1 187 ? -44.700 19.241  18.715  1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    N   1 
ATOM   1419  C  CA  . LYS A    1 187 ? -43.435 19.691  19.285  1.00 137.13 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    CA  1 
ATOM   1420  C  C   . LYS A    1 187 ? -43.617 20.984  20.075  1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    C   1 
ATOM   1421  O  O   . LYS A    1 187 ? -42.903 21.966  19.865  1.00 143.07 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    O   1 
ATOM   1422  C  CB  . LYS A    1 187 ? -42.373 19.863  18.198  1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    CB  1 
ATOM   1423  C  CG  . LYS A    1 187 ? -42.108 18.608  17.382  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    CG  1 
ATOM   1424  C  CD  . LYS A    1 187 ? -41.552 17.516  18.258  1.00 95.32  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    CD  1 
ATOM   1425  C  CE  . LYS A    1 187 ? -41.577 16.190  17.541  1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    CE  1 
ATOM   1426  N  NZ  . LYS A    1 187 ? -40.470 16.113  16.557  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A    NZ  1 
ATOM   1427  N  N   . ASP A    1 188 ? -44.578 20.964  20.992  1.00 96.98  ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    N   1 
ATOM   1428  C  CA  . ASP A    1 188 ? -44.843 22.087  21.877  1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    CA  1 
ATOM   1429  C  C   . ASP A    1 188 ? -44.534 21.627  23.295  1.00 101.37 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    C   1 
ATOM   1430  O  O   . ASP A    1 188 ? -44.503 20.429  23.568  1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    O   1 
ATOM   1431  C  CB  . ASP A    1 188 ? -46.307 22.530  21.772  1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    CB  1 
ATOM   1432  C  CG  . ASP A    1 188 ? -46.702 22.953  20.360  1.00 178.31 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    CG  1 
ATOM   1433  O  OD1 . ASP A    1 188 ? -45.804 23.257  19.545  1.00 177.78 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    OD1 1 
ATOM   1434  O  OD2 . ASP A    1 188 ? -47.918 22.989  20.068  1.00 179.73 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A    OD2 1 
ATOM   1435  N  N   . PRO A    1 189 ? -44.264 22.570  24.201  1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    N   1 
ATOM   1436  C  CA  . PRO A    1 189 ? -44.043 22.172  25.593  1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    CA  1 
ATOM   1437  C  C   . PRO A    1 189 ? -45.223 21.363  26.138  1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    C   1 
ATOM   1438  O  O   . PRO A    1 189 ? -46.356 21.554  25.696  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    O   1 
ATOM   1439  C  CB  . PRO A    1 189 ? -43.931 23.514  26.318  1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    CB  1 
ATOM   1440  C  CG  . PRO A    1 189 ? -43.412 24.456  25.270  1.00 132.47 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    CG  1 
ATOM   1441  C  CD  . PRO A    1 189 ? -44.057 24.012  23.988  1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A    CD  1 
ATOM   1442  N  N   . TYR A    1 190 ? -44.968 20.462  27.080  1.00 164.38 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    N   1 
ATOM   1443  C  CA  . TYR A    1 190 ? -46.056 19.680  27.661  1.00 162.74 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CA  1 
ATOM   1444  C  C   . TYR A    1 190 ? -45.848 19.364  29.142  1.00 163.77 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    C   1 
ATOM   1445  O  O   . TYR A    1 190 ? -44.956 19.908  29.793  1.00 166.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    O   1 
ATOM   1446  C  CB  . TYR A    1 190 ? -46.320 18.405  26.848  1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CB  1 
ATOM   1447  C  CG  . TYR A    1 190 ? -45.147 17.456  26.767  1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CG  1 
ATOM   1448  C  CD1 . TYR A    1 190 ? -44.210 17.570  25.754  1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CD1 1 
ATOM   1449  C  CD2 . TYR A    1 190 ? -44.982 16.438  27.700  1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CD2 1 
ATOM   1450  C  CE1 . TYR A    1 190 ? -43.137 16.701  25.672  1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CE1 1 
ATOM   1451  C  CE2 . TYR A    1 190 ? -43.910 15.563  27.627  1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CE2 1 
ATOM   1452  C  CZ  . TYR A    1 190 ? -42.989 15.700  26.611  1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    CZ  1 
ATOM   1453  O  OH  . TYR A    1 190 ? -41.914 14.837  26.529  1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A    OH  1 
ATOM   1454  N  N   . GLY A    1 191 ? -46.678 18.478  29.670  1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A    N   1 
ATOM   1455  C  CA  . GLY A    1 191 ? -46.701 18.229  31.093  1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A    CA  1 
ATOM   1456  C  C   . GLY A    1 191 ? -47.682 17.126  31.409  1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A    C   1 
ATOM   1457  O  O   . GLY A    1 191 ? -47.974 16.277  30.570  1.00 118.94 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A    O   1 
ATOM   1458  N  N   . LYS A    1 192 ? -48.180 17.136  32.636  1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    N   1 
ATOM   1459  C  CA  . LYS A    1 192 ? -49.125 16.131  33.097  1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    CA  1 
ATOM   1460  C  C   . LYS A    1 192 ? -50.227 15.743  32.083  1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    C   1 
ATOM   1461  O  O   . LYS A    1 192 ? -50.563 14.560  31.965  1.00 94.50  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    O   1 
ATOM   1462  C  CB  . LYS A    1 192 ? -49.713 16.587  34.433  1.00 134.45 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    CB  1 
ATOM   1463  C  CG  . LYS A    1 192 ? -48.626 16.962  35.439  1.00 137.85 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    CG  1 
ATOM   1464  C  CD  . LYS A    1 192 ? -49.165 17.524  36.752  1.00 140.91 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    CD  1 
ATOM   1465  C  CE  . LYS A    1 192 ? -48.017 17.753  37.740  1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    CE  1 
ATOM   1466  N  NZ  . LYS A    1 192 ? -48.439 18.282  39.071  1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A    NZ  1 
ATOM   1467  N  N   . PRO A    1 193 ? -50.786 16.729  31.349  1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    N   1 
ATOM   1468  C  CA  . PRO A    1 193 ? -51.841 16.490  30.351  1.00 151.89 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    CA  1 
ATOM   1469  C  C   . PRO A    1 193 ? -51.568 15.354  29.366  1.00 149.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    C   1 
ATOM   1470  O  O   . PRO A    1 193 ? -52.494 14.624  29.016  1.00 148.18 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    O   1 
ATOM   1471  C  CB  . PRO A    1 193 ? -51.886 17.804  29.576  1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    CB  1 
ATOM   1472  C  CG  . PRO A    1 193 ? -51.490 18.816  30.554  1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    CG  1 
ATOM   1473  C  CD  . PRO A    1 193 ? -50.537 18.170  31.527  1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A    CD  1 
ATOM   1474  N  N   . VAL A    1 194 ? -50.331 15.219  28.907  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    N   1 
ATOM   1475  C  CA  . VAL A    1 194 ? -50.002 14.188  27.927  1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    CA  1 
ATOM   1476  C  C   . VAL A    1 194 ? -50.288 12.801  28.480  1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    C   1 
ATOM   1477  O  O   . VAL A    1 194 ? -50.298 11.814  27.742  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    O   1 
ATOM   1478  C  CB  . VAL A    1 194 ? -48.525 14.242  27.519  1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    CB  1 
ATOM   1479  C  CG1 . VAL A    1 194 ? -48.129 15.668  27.157  1.00 134.03 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    CG1 1 
ATOM   1480  C  CG2 . VAL A    1 194 ? -47.654 13.694  28.638  1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A    CG2 1 
ATOM   1481  N  N   . ASP A    1 195 ? -50.481 12.731  29.791  1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    N   1 
ATOM   1482  C  CA  . ASP A    1 195 ? -50.928 11.503  30.432  1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    CA  1 
ATOM   1483  C  C   . ASP A    1 195 ? -52.439 11.332  30.332  1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    C   1 
ATOM   1484  O  O   . ASP A    1 195 ? -52.932 10.228  30.122  1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    O   1 
ATOM   1485  C  CB  . ASP A    1 195 ? -50.474 11.440  31.891  1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    CB  1 
ATOM   1486  C  CG  . ASP A    1 195 ? -49.178 10.665  32.061  1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    CG  1 
ATOM   1487  O  OD1 . ASP A    1 195 ? -48.737 10.013  31.083  1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    OD1 1 
ATOM   1488  O  OD2 . ASP A    1 195 ? -48.605 10.698  33.173  1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A    OD2 1 
ATOM   1489  N  N   . LEU A    1 196 ? -53.177 12.424  30.479  1.00 205.12 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    N   1 
ATOM   1490  C  CA  . LEU A    1 196 ? -54.629 12.346  30.404  1.00 206.22 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    CA  1 
ATOM   1491  C  C   . LEU A    1 196 ? -55.087 11.927  29.012  1.00 205.37 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    C   1 
ATOM   1492  O  O   . LEU A    1 196 ? -56.069 11.194  28.873  1.00 205.71 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    O   1 
ATOM   1493  C  CB  . LEU A    1 196 ? -55.254 13.677  30.807  1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    CB  1 
ATOM   1494  C  CG  . LEU A    1 196 ? -54.632 14.148  32.119  1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    CG  1 
ATOM   1495  C  CD1 . LEU A    1 196 ? -55.081 15.548  32.519  1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    CD1 1 
ATOM   1496  C  CD2 . LEU A    1 196 ? -54.935 13.138  33.201  1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A    CD2 1 
ATOM   1497  N  N   . TRP A    1 197 ? -54.366 12.379  27.985  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    N   1 
ATOM   1498  C  CA  . TRP A    1 197 ? -54.738 12.065  26.608  1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CA  1 
ATOM   1499  C  C   . TRP A    1 197 ? -54.604 10.583  26.331  1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    C   1 
ATOM   1500  O  O   . TRP A    1 197 ? -55.361 10.022  25.542  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    O   1 
ATOM   1501  C  CB  . TRP A    1 197 ? -53.902 12.834  25.589  1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CB  1 
ATOM   1502  C  CG  . TRP A    1 197 ? -54.147 12.341  24.192  1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CG  1 
ATOM   1503  C  CD1 . TRP A    1 197 ? -53.710 11.167  23.647  1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CD1 1 
ATOM   1504  C  CD2 . TRP A    1 197 ? -54.900 12.996  23.170  1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CD2 1 
ATOM   1505  N  NE1 . TRP A    1 197 ? -54.140 11.055  22.349  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    NE1 1 
ATOM   1506  C  CE2 . TRP A    1 197 ? -54.872 12.167  22.031  1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CE2 1 
ATOM   1507  C  CE3 . TRP A    1 197 ? -55.589 14.206  23.105  1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CE3 1 
ATOM   1508  C  CZ2 . TRP A    1 197 ? -55.506 12.509  20.841  1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CZ2 1 
ATOM   1509  C  CZ3 . TRP A    1 197 ? -56.219 14.542  21.924  1.00 126.04 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CZ3 1 
ATOM   1510  C  CH2 . TRP A    1 197 ? -56.173 13.697  20.806  1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A    CH2 1 
ATOM   1511  N  N   . ALA A    1 198 ? -53.626 9.953   26.966  1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A    N   1 
ATOM   1512  C  CA  . ALA A    1 198 ? -53.470 8.515   26.833  1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A    CA  1 
ATOM   1513  C  C   . ALA A    1 198 ? -54.704 7.796   27.381  1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A    C   1 
ATOM   1514  O  O   . ALA A    1 198 ? -55.298 6.958   26.698  1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A    O   1 
ATOM   1515  C  CB  . ALA A    1 198 ? -52.209 8.044   27.538  1.00 300.75 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A    CB  1 
ATOM   1516  N  N   . CYS A    1 199 ? -55.093 8.132   28.607  1.00 212.89 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A    N   1 
ATOM   1517  C  CA  . CYS A    1 199 ? -56.254 7.510   29.241  1.00 214.30 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A    CA  1 
ATOM   1518  C  C   . CYS A    1 199 ? -57.465 7.541   28.332  1.00 215.75 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A    C   1 
ATOM   1519  O  O   . CYS A    1 199 ? -58.250 6.592   28.288  1.00 216.83 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A    O   1 
ATOM   1520  C  CB  . CYS A    1 199 ? -56.598 8.228   30.540  1.00 151.84 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A    CB  1 
ATOM   1521  S  SG  . CYS A    1 199 ? -55.414 7.944   31.846  1.00 152.97 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A    SG  1 
ATOM   1522  N  N   . GLY A    1 200 ? -57.612 8.657   27.624  1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A    N   1 
ATOM   1523  C  CA  . GLY A    1 200 ? -58.727 8.870   26.723  1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A    CA  1 
ATOM   1524  C  C   . GLY A    1 200 ? -58.692 7.938   25.530  1.00 130.46 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A    C   1 
ATOM   1525  O  O   . GLY A    1 200 ? -59.736 7.475   25.075  1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A    O   1 
ATOM   1526  N  N   . VAL A    1 201 ? -57.492 7.669   25.018  1.00 148.47 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    N   1 
ATOM   1527  C  CA  . VAL A    1 201 ? -57.312 6.701   23.938  1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    CA  1 
ATOM   1528  C  C   . VAL A    1 201 ? -57.427 5.295   24.509  1.00 148.25 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    C   1 
ATOM   1529  O  O   . VAL A    1 201 ? -57.689 4.327   23.793  1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    O   1 
ATOM   1530  C  CB  . VAL A    1 201 ? -55.934 6.848   23.273  1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    CB  1 
ATOM   1531  C  CG1 . VAL A    1 201 ? -55.728 5.773   22.215  1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    CG1 1 
ATOM   1532  C  CG2 . VAL A    1 201 ? -55.783 8.229   22.667  1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A    CG2 1 
ATOM   1533  N  N   . ILE A    1 202 ? -57.204 5.202   25.813  1.00 150.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    N   1 
ATOM   1534  C  CA  . ILE A    1 202 ? -57.332 3.951   26.545  1.00 150.80 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    CA  1 
ATOM   1535  C  C   . ILE A    1 202 ? -58.784 3.613   26.879  1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    C   1 
ATOM   1536  O  O   . ILE A    1 202 ? -59.221 2.481   26.680  1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    O   1 
ATOM   1537  C  CB  . ILE A    1 202 ? -56.451 3.965   27.809  1.00 145.46 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    CB  1 
ATOM   1538  C  CG1 . ILE A    1 202 ? -55.043 3.501   27.451  1.00 144.29 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    CG1 1 
ATOM   1539  C  CG2 . ILE A    1 202 ? -57.009 3.072   28.885  1.00 146.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    CG2 1 
ATOM   1540  C  CD1 . ILE A    1 202 ? -54.069 3.599   28.588  1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A    CD1 1 
ATOM   1541  N  N   . LEU A    1 203 ? -59.536 4.592   27.372  1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    N   1 
ATOM   1542  C  CA  . LEU A    1 203 ? -60.943 4.363   27.685  1.00 162.66 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    CA  1 
ATOM   1543  C  C   . LEU A    1 203 ? -61.686 3.868   26.447  1.00 164.34 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    C   1 
ATOM   1544  O  O   . LEU A    1 203 ? -62.427 2.889   26.496  1.00 165.85 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    O   1 
ATOM   1545  C  CB  . LEU A    1 203 ? -61.590 5.648   28.195  1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    CB  1 
ATOM   1546  C  CG  . LEU A    1 203 ? -62.970 5.493   28.821  1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    CG  1 
ATOM   1547  C  CD1 . LEU A    1 203 ? -62.897 4.513   29.973  1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    CD1 1 
ATOM   1548  C  CD2 . LEU A    1 203 ? -63.471 6.849   29.284  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A    CD2 1 
ATOM   1549  N  N   . TYR A    1 204 ? -61.463 4.565   25.340  1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    N   1 
ATOM   1550  C  CA  . TYR A    1 204 ? -62.098 4.292   24.059  1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CA  1 
ATOM   1551  C  C   . TYR A    1 204 ? -61.861 2.849   23.600  1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    C   1 
ATOM   1552  O  O   . TYR A    1 204 ? -62.716 2.238   22.967  1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    O   1 
ATOM   1553  C  CB  . TYR A    1 204 ? -61.553 5.304   23.045  1.00 137.49 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CB  1 
ATOM   1554  C  CG  . TYR A    1 204 ? -62.137 5.263   21.648  1.00 140.58 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CG  1 
ATOM   1555  C  CD1 . TYR A    1 204 ? -62.771 6.377   21.105  1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CD1 1 
ATOM   1556  C  CD2 . TYR A    1 204 ? -62.021 4.130   20.856  1.00 141.72 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CD2 1 
ATOM   1557  C  CE1 . TYR A    1 204 ? -63.285 6.352   19.819  1.00 145.44 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CE1 1 
ATOM   1558  C  CE2 . TYR A    1 204 ? -62.540 4.096   19.574  1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CE2 1 
ATOM   1559  C  CZ  . TYR A    1 204 ? -63.168 5.208   19.061  1.00 146.67 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    CZ  1 
ATOM   1560  O  OH  . TYR A    1 204 ? -63.680 5.175   17.786  1.00 149.89 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A    OH  1 
ATOM   1561  N  N   . ILE A    1 205 ? -60.690 2.310   23.903  1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    N   1 
ATOM   1562  C  CA  . ILE A    1 205 ? -60.425 0.904   23.635  1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    CA  1 
ATOM   1563  C  C   . ILE A    1 205 ? -61.030 0.057   24.747  1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    C   1 
ATOM   1564  O  O   . ILE A    1 205 ? -61.375 -1.103  24.544  1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    O   1 
ATOM   1565  C  CB  . ILE A    1 205 ? -58.918 0.619   23.539  1.00 140.13 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    CB  1 
ATOM   1566  C  CG1 . ILE A    1 205 ? -58.259 1.560   22.528  1.00 139.49 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    CG1 1 
ATOM   1567  C  CG2 . ILE A    1 205 ? -58.668 -0.839  23.174  1.00 141.44 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    CG2 1 
ATOM   1568  C  CD1 . ILE A    1 205 ? -56.804 1.271   22.286  1.00 138.17 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A    CD1 1 
ATOM   1569  N  N   . LEU A    1 206 ? -61.139 0.654   25.928  1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    N   1 
ATOM   1570  C  CA  . LEU A    1 206 ? -61.737 0.006   27.087  1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    CA  1 
ATOM   1571  C  C   . LEU A    1 206 ? -63.267 -0.103  26.971  1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    C   1 
ATOM   1572  O  O   . LEU A    1 206 ? -63.917 -0.656  27.857  1.00 136.13 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    O   1 
ATOM   1573  C  CB  . LEU A    1 206 ? -61.324 0.731   28.373  1.00 146.57 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    CB  1 
ATOM   1574  C  CG  . LEU A    1 206 ? -61.899 0.322   29.732  1.00 151.05 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    CG  1 
ATOM   1575  C  CD1 . LEU A    1 206 ? -61.531 -1.110  30.073  1.00 153.17 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    CD1 1 
ATOM   1576  C  CD2 . LEU A    1 206 ? -61.414 1.275   30.817  1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A    CD2 1 
ATOM   1577  N  N   . LEU A    1 207 ? -63.843 0.448   25.901  1.00 170.51 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    N   1 
ATOM   1578  C  CA  . LEU A    1 207 ? -65.264 0.227   25.598  1.00 175.58 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    CA  1 
ATOM   1579  C  C   . LEU A    1 207 ? -65.456 -0.618  24.340  1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    C   1 
ATOM   1580  O  O   . LEU A    1 207 ? -65.869 -1.773  24.419  1.00 181.20 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    O   1 
ATOM   1581  C  CB  . LEU A    1 207 ? -66.033 1.545   25.445  1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    CB  1 
ATOM   1582  C  CG  . LEU A    1 207 ? -65.875 2.583   26.555  1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    CG  1 
ATOM   1583  C  CD1 . LEU A    1 207 ? -66.700 3.829   26.256  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    CD1 1 
ATOM   1584  C  CD2 . LEU A    1 207 ? -66.246 1.996   27.904  1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A    CD2 1 
ATOM   1585  N  N   . VAL A    1 208 ? -65.153 -0.040  23.182  1.00 141.83 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    N   1 
ATOM   1586  C  CA  . VAL A    1 208 ? -65.427 -0.701  21.910  1.00 143.86 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    CA  1 
ATOM   1587  C  C   . VAL A    1 208 ? -64.365 -1.720  21.501  1.00 143.23 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    C   1 
ATOM   1588  O  O   . VAL A    1 208 ? -64.611 -2.553  20.629  1.00 145.41 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    O   1 
ATOM   1589  C  CB  . VAL A    1 208 ? -65.635 0.314   20.778  1.00 162.78 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    CB  1 
ATOM   1590  C  CG1 . VAL A    1 208 ? -66.730 1.291   21.163  1.00 164.11 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    CG1 1 
ATOM   1591  C  CG2 . VAL A    1 208 ? -64.339 1.042   20.479  1.00 160.38 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A    CG2 1 
ATOM   1592  N  N   . GLY A    1 209 ? -63.194 -1.668  22.129  1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A    N   1 
ATOM   1593  C  CA  . GLY A    1 209 ? -62.169 -2.669  21.879  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A    CA  1 
ATOM   1594  C  C   . GLY A    1 209 ? -61.433 -2.489  20.565  1.00 135.97 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A    C   1 
ATOM   1595  O  O   . GLY A    1 209 ? -60.917 -3.448  19.987  1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A    O   1 
ATOM   1596  N  N   . TYR A    1 210 ? -61.408 -1.251  20.087  1.00 166.95 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    N   1 
ATOM   1597  C  CA  . TYR A    1 210 ? -60.527 -0.844  19.000  1.00 167.28 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CA  1 
ATOM   1598  C  C   . TYR A    1 210 ? -60.083 0.588   19.282  1.00 165.30 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    C   1 
ATOM   1599  O  O   . TYR A    1 210 ? -60.763 1.315   20.005  1.00 164.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    O   1 
ATOM   1600  C  CB  . TYR A    1 210 ? -61.215 -0.961  17.634  1.00 169.52 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CB  1 
ATOM   1601  C  CG  . TYR A    1 210 ? -62.525 -0.206  17.511  1.00 171.82 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CG  1 
ATOM   1602  C  CD1 . TYR A    1 210 ? -63.739 -0.859  17.643  1.00 173.75 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CD1 1 
ATOM   1603  C  CD2 . TYR A    1 210 ? -62.546 1.161   17.257  1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CD2 1 
ATOM   1604  C  CE1 . TYR A    1 210 ? -64.938 -0.171  17.529  1.00 175.88 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CE1 1 
ATOM   1605  C  CE2 . TYR A    1 210 ? -63.743 1.857   17.145  1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CE2 1 
ATOM   1606  C  CZ  . TYR A    1 210 ? -64.934 1.187   17.281  1.00 176.24 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    CZ  1 
ATOM   1607  O  OH  . TYR A    1 210 ? -66.120 1.882   17.167  1.00 178.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A    OH  1 
ATOM   1608  N  N   . PRO A    1 211 ? -58.925 0.992   18.745  1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    N   1 
ATOM   1609  C  CA  . PRO A    1 211 ? -58.382 2.324   19.043  1.00 158.01 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    CA  1 
ATOM   1610  C  C   . PRO A    1 211 ? -59.042 3.449   18.245  1.00 160.24 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    C   1 
ATOM   1611  O  O   . PRO A    1 211 ? -59.539 3.204   17.144  1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    O   1 
ATOM   1612  C  CB  . PRO A    1 211 ? -56.910 2.188   18.658  1.00 257.57 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    CB  1 
ATOM   1613  C  CG  . PRO A    1 211 ? -56.912 1.171   17.578  1.00 260.42 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    CG  1 
ATOM   1614  C  CD  . PRO A    1 211 ? -58.017 0.200   17.900  1.00 261.61 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A    CD  1 
ATOM   1615  N  N   . PRO A    1 212 ? -59.046 4.672   18.804  1.00 139.86 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    N   1 
ATOM   1616  C  CA  . PRO A    1 212 ? -59.613 5.880   18.194  1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    CA  1 
ATOM   1617  C  C   . PRO A    1 212 ? -58.811 6.353   16.993  1.00 143.80 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    C   1 
ATOM   1618  O  O   . PRO A    1 212 ? -59.384 6.795   15.998  1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    O   1 
ATOM   1619  C  CB  . PRO A    1 212 ? -59.506 6.913   19.314  1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    CB  1 
ATOM   1620  C  CG  . PRO A    1 212 ? -58.342 6.469   20.110  1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    CG  1 
ATOM   1621  C  CD  . PRO A    1 212 ? -58.388 4.968   20.087  1.00 136.74 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A    CD  1 
ATOM   1622  N  N   . PHE A    1 213 ? -57.491 6.258   17.084  1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    N   1 
ATOM   1623  C  CA  . PHE A    1 213 ? -56.659 6.636   15.960  1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CA  1 
ATOM   1624  C  C   . PHE A    1 213 ? -55.844 5.449   15.477  1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    C   1 
ATOM   1625  O  O   . PHE A    1 213 ? -55.413 4.599   16.272  1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    O   1 
ATOM   1626  C  CB  . PHE A    1 213 ? -55.710 7.770   16.338  1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CB  1 
ATOM   1627  C  CG  . PHE A    1 213 ? -56.329 8.826   17.197  1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CG  1 
ATOM   1628  C  CD1 . PHE A    1 213 ? -56.227 8.759   18.580  1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CD1 1 
ATOM   1629  C  CD2 . PHE A    1 213 ? -56.984 9.897   16.630  1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CD2 1 
ATOM   1630  C  CE1 . PHE A    1 213 ? -56.783 9.740   19.380  1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CE1 1 
ATOM   1631  C  CE2 . PHE A    1 213 ? -57.539 10.879  17.427  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CE2 1 
ATOM   1632  C  CZ  . PHE A    1 213 ? -57.439 10.800  18.803  1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A    CZ  1 
ATOM   1633  N  N   . TRP A    1 214 ? -55.658 5.389   14.163  1.00 112.01 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    N   1 
ATOM   1634  C  CA  . TRP A    1 214 ? -54.643 4.529   13.596  1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CA  1 
ATOM   1635  C  C   . TRP A    1 214 ? -54.651 4.602   12.078  1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    C   1 
ATOM   1636  O  O   . TRP A    1 214 ? -55.678 4.841   11.453  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    O   1 
ATOM   1637  C  CB  . TRP A    1 214 ? -54.889 3.101   14.083  1.00 227.23 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CB  1 
ATOM   1638  C  CG  . TRP A    1 214 ? -54.055 2.040   13.464  1.00 228.58 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CG  1 
ATOM   1639  C  CD1 . TRP A    1 214 ? -52.892 1.514   13.953  1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CD1 1 
ATOM   1640  C  CD2 . TRP A    1 214 ? -54.342 1.332   12.258  1.00 232.59 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CD2 1 
ATOM   1641  N  NE1 . TRP A    1 214 ? -52.429 0.530   13.112  1.00 228.65 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    NE1 1 
ATOM   1642  C  CE2 . TRP A    1 214 ? -53.303 0.400   12.063  1.00 232.39 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CE2 1 
ATOM   1643  C  CE3 . TRP A    1 214 ? -55.374 1.402   11.315  1.00 236.11 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CE3 1 
ATOM   1644  C  CZ2 . TRP A    1 214 ? -53.266 -0.455  10.967  1.00 235.42 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CZ2 1 
ATOM   1645  C  CZ3 . TRP A    1 214 ? -55.336 0.553   10.227  1.00 238.84 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CZ3 1 
ATOM   1646  C  CH2 . TRP A    1 214 ? -54.289 -0.364  10.061  1.00 238.40 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A    CH2 1 
ATOM   1647  N  N   . ASP A    1 215 ? -53.489 4.346   11.501  1.00 186.46 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    N   1 
ATOM   1648  C  CA  . ASP A    1 215 ? -53.305 4.355   10.066  1.00 190.07 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    CA  1 
ATOM   1649  C  C   . ASP A    1 215 ? -52.033 3.563   9.892   1.00 189.28 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    C   1 
ATOM   1650  O  O   . ASP A    1 215 ? -51.233 3.481   10.824  1.00 186.15 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    O   1 
ATOM   1651  C  CB  . ASP A    1 215 ? -53.099 5.786   9.575   1.00 199.00 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    CB  1 
ATOM   1652  C  CG  . ASP A    1 215 ? -53.257 5.921   8.073   1.00 202.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    CG  1 
ATOM   1653  O  OD1 . ASP A    1 215 ? -52.388 5.422   7.329   1.00 202.79 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    OD1 1 
ATOM   1654  O  OD2 . ASP A    1 215 ? -54.244 6.544   7.634   1.00 204.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A    OD2 1 
ATOM   1655  N  N   . GLU A    1 216 ? -51.814 2.988   8.720   1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    N   1 
ATOM   1656  C  CA  . GLU A    1 216 ? -50.568 2.250   8.521   1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    CA  1 
ATOM   1657  C  C   . GLU A    1 216 ? -49.414 3.220   8.262   1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    C   1 
ATOM   1658  O  O   . GLU A    1 216 ? -48.295 3.032   8.758   1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    O   1 
ATOM   1659  C  CB  . GLU A    1 216 ? -50.702 1.229   7.393   1.00 252.61 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    CB  1 
ATOM   1660  C  CG  . GLU A    1 216 ? -51.685 0.101   7.692   1.00 253.49 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    CG  1 
ATOM   1661  C  CD  . GLU A    1 216 ? -51.128 -0.952  8.642   1.00 251.58 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    CD  1 
ATOM   1662  O  OE1 . GLU A    1 216 ? -49.932 -0.879  8.998   1.00 250.35 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    OE1 1 
ATOM   1663  O  OE2 . GLU A    1 216 ? -51.890 -1.863  9.030   1.00 251.39 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A    OE2 1 
ATOM   1664  N  N   . ASP A    1 217 ? -49.703 4.261   7.487   1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    N   1 
ATOM   1665  C  CA  . ASP A    1 217 ? -48.767 5.352   7.321   1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    CA  1 
ATOM   1666  C  C   . ASP A    1 217 ? -48.758 6.054   8.671   1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    C   1 
ATOM   1667  O  O   . ASP A    1 217 ? -49.787 6.550   9.127   1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    O   1 
ATOM   1668  C  CB  . ASP A    1 217 ? -49.262 6.288   6.212   1.00 156.81 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    CB  1 
ATOM   1669  C  CG  . ASP A    1 217 ? -48.308 7.430   5.939   1.00 156.42 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    CG  1 
ATOM   1670  O  OD1 . ASP A    1 217 ? -47.587 7.831   6.871   1.00 153.26 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    OD1 1 
ATOM   1671  O  OD2 . ASP A    1 217 ? -48.281 7.931   4.796   1.00 157.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A    OD2 1 
ATOM   1672  N  N   . GLN A    1 218 ? -47.600 6.103   9.315   1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    N   1 
ATOM   1673  C  CA  . GLN A    1 218 ? -47.548 6.670   10.651  1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    CA  1 
ATOM   1674  C  C   . GLN A    1 218 ? -47.579 8.193   10.575  1.00 135.76 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    C   1 
ATOM   1675  O  O   . GLN A    1 218 ? -47.916 8.873   11.548  1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    O   1 
ATOM   1676  C  CB  . GLN A    1 218 ? -46.330 6.167   11.424  1.00 166.93 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    CB  1 
ATOM   1677  C  CG  . GLN A    1 218 ? -45.947 7.056   12.590  1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    CG  1 
ATOM   1678  C  CD  . GLN A    1 218 ? -45.073 6.359   13.610  1.00 159.33 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    CD  1 
ATOM   1679  O  OE1 . GLN A    1 218 ? -45.471 5.357   14.206  1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    OE1 1 
ATOM   1680  N  NE2 . GLN A    1 218 ? -43.871 6.889   13.820  1.00 156.70 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A    NE2 1 
ATOM   1681  N  N   . HIS A    1 219 ? -47.243 8.725   9.406   1.00 167.83 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    N   1 
ATOM   1682  C  CA  . HIS A    1 219 ? -47.341 10.156  9.184   1.00 167.72 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    CA  1 
ATOM   1683  C  C   . HIS A    1 219 ? -48.804 10.559  9.272   1.00 169.81 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    C   1 
ATOM   1684  O  O   . HIS A    1 219 ? -49.138 11.644  9.748   1.00 168.63 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    O   1 
ATOM   1685  C  CB  . HIS A    1 219 ? -46.780 10.536  7.818   1.00 175.73 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    CB  1 
ATOM   1686  C  CG  . HIS A    1 219 ? -47.126 11.924  7.404   1.00 176.32 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    CG  1 
ATOM   1687  N  ND1 . HIS A    1 219 ? -46.991 13.005  8.251   1.00 173.60 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    ND1 1 
ATOM   1688  C  CD2 . HIS A    1 219 ? -47.626 12.419  6.247   1.00 179.24 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    CD2 1 
ATOM   1689  C  CE1 . HIS A    1 219 ? -47.382 14.100  7.633   1.00 175.20 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    CE1 1 
ATOM   1690  N  NE2 . HIS A    1 219 ? -47.771 13.771  6.410   1.00 178.50 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A    NE2 1 
ATOM   1691  N  N   . ARG A    1 220 ? -49.670 9.662   8.811   1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    N   1 
ATOM   1692  C  CA  . ARG A    1 220 ? -51.106 9.905   8.789   1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    CA  1 
ATOM   1693  C  C   . ARG A    1 220 ? -51.722 9.693   10.162  1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    C   1 
ATOM   1694  O  O   . ARG A    1 220 ? -52.565 10.479  10.584  1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    O   1 
ATOM   1695  C  CB  . ARG A    1 220 ? -51.792 9.025   7.743   1.00 189.17 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    CB  1 
ATOM   1696  C  CG  . ARG A    1 220 ? -51.418 9.386   6.316   1.00 191.57 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    CG  1 
ATOM   1697  C  CD  . ARG A    1 220 ? -51.905 8.344   5.332   1.00 194.73 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    CD  1 
ATOM   1698  N  NE  . ARG A    1 220 ? -51.240 8.465   4.038   1.00 195.96 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    NE  1 
ATOM   1699  C  CZ  . ARG A    1 220 ? -51.305 7.547   3.079   1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    CZ  1 
ATOM   1700  N  NH1 . ARG A    1 220 ? -52.005 6.437   3.271   1.00 199.18 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    NH1 1 
ATOM   1701  N  NH2 . ARG A    1 220 ? -50.671 7.736   1.931   1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A    NH2 1 
ATOM   1702  N  N   . LEU A    1 221 ? -51.300 8.639   10.858  1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    N   1 
ATOM   1703  C  CA  . LEU A    1 221 ? -51.790 8.377   12.214  1.00 133.94 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    CA  1 
ATOM   1704  C  C   . LEU A    1 221 ? -51.573 9.596   13.087  1.00 130.75 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    C   1 
ATOM   1705  O  O   . LEU A    1 221 ? -52.397 9.928   13.943  1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    O   1 
ATOM   1706  C  CB  . LEU A    1 221 ? -51.068 7.185   12.855  1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    CB  1 
ATOM   1707  C  CG  . LEU A    1 221 ? -50.949 7.286   14.389  1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    CG  1 
ATOM   1708  C  CD1 . LEU A    1 221 ? -52.307 7.145   15.061  1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    CD1 1 
ATOM   1709  C  CD2 . LEU A    1 221 ? -49.952 6.290   14.989  1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A    CD2 1 
ATOM   1710  N  N   . TYR A    1 222 ? -50.441 10.249  12.868  1.00 165.22 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    N   1 
ATOM   1711  C  CA  . TYR A    1 222 ? -50.042 11.382  13.680  1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CA  1 
ATOM   1712  C  C   . TYR A    1 222 ? -50.881 12.605  13.365  1.00 165.11 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    C   1 
ATOM   1713  O  O   . TYR A    1 222 ? -51.087 13.474  14.215  1.00 163.79 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    O   1 
ATOM   1714  C  CB  . TYR A    1 222 ? -48.568 11.685  13.442  1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CB  1 
ATOM   1715  C  CG  . TYR A    1 222 ? -47.648 10.773  14.207  1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CG  1 
ATOM   1716  C  CD1 . TYR A    1 222 ? -48.111 10.058  15.300  1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CD1 1 
ATOM   1717  C  CD2 . TYR A    1 222 ? -46.317 10.633  13.844  1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CD2 1 
ATOM   1718  C  CE1 . TYR A    1 222 ? -47.275 9.228   16.011  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CE1 1 
ATOM   1719  C  CE2 . TYR A    1 222 ? -45.471 9.803   14.548  1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CE2 1 
ATOM   1720  C  CZ  . TYR A    1 222 ? -45.951 9.102   15.633  1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    CZ  1 
ATOM   1721  O  OH  . TYR A    1 222 ? -45.105 8.271   16.341  1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A    OH  1 
ATOM   1722  N  N   . GLN A    1 223 ? -51.359 12.661  12.129  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    N   1 
ATOM   1723  C  CA  . GLN A    1 223 ? -52.144 13.783  11.653  1.00 91.19  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    CA  1 
ATOM   1724  C  C   . GLN A    1 223 ? -53.505 13.730  12.295  1.00 91.79  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    C   1 
ATOM   1725  O  O   . GLN A    1 223 ? -54.034 14.738  12.758  1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    O   1 
ATOM   1726  C  CB  . GLN A    1 223 ? -52.307 13.678  10.150  1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    CB  1 
ATOM   1727  C  CG  . GLN A    1 223 ? -52.946 14.947  9.526   1.00 172.19 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    CG  1 
ATOM   1728  C  CD  . GLN A    1 223 ? -52.901 14.975  7.946   1.00 173.32 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    CD  1 
ATOM   1729  O  OE1 . GLN A    1 223 ? -52.006 14.331  7.280   1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    OE1 1 
ATOM   1730  N  NE2 . GLN A    1 223 ? -53.880 15.730  7.345   1.00 175.63 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A    NE2 1 
ATOM   1731  N  N   . GLN A    1 224 ? -54.070 12.530  12.301  1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    N   1 
ATOM   1732  C  CA  . GLN A    1 224 ? -55.286 12.272  13.036  1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    CA  1 
ATOM   1733  C  C   . GLN A    1 224 ? -55.058 12.645  14.495  1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    C   1 
ATOM   1734  O  O   . GLN A    1 224 ? -55.855 13.367  15.081  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    O   1 
ATOM   1735  C  CB  . GLN A    1 224 ? -55.670 10.799  12.941  1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    CB  1 
ATOM   1736  C  CG  . GLN A    1 224 ? -55.909 10.286  11.542  1.00 117.52 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    CG  1 
ATOM   1737  C  CD  . GLN A    1 224 ? -56.270 8.825   11.566  1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    CD  1 
ATOM   1738  O  OE1 . GLN A    1 224 ? -56.695 8.309   12.601  1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    OE1 1 
ATOM   1739  N  NE2 . GLN A    1 224 ? -56.086 8.140   10.441  1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A    NE2 1 
ATOM   1740  N  N   . ILE A    1 225 ? -53.966 12.166  15.082  1.00 124.25 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    N   1 
ATOM   1741  C  CA  . ILE A    1 225 ? -53.717 12.416  16.502  1.00 120.71 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    CA  1 
ATOM   1742  C  C   . ILE A    1 225 ? -53.472 13.902  16.805  1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    C   1 
ATOM   1743  O  O   . ILE A    1 225 ? -53.715 14.363  17.927  1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    O   1 
ATOM   1744  C  CB  . ILE A    1 225 ? -52.559 11.558  17.060  1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    CB  1 
ATOM   1745  C  CG1 . ILE A    1 225 ? -52.889 10.068  16.969  1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    CG1 1 
ATOM   1746  C  CG2 . ILE A    1 225 ? -52.288 11.925  18.507  1.00 159.20 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    CG2 1 
ATOM   1747  C  CD1 . ILE A    1 225 ? -52.061 9.225   17.910  1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A    CD1 1 
ATOM   1748  N  N   . LYS A    1 226 ? -52.976 14.635  15.807  1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    N   1 
ATOM   1749  C  CA  . LYS A    1 226 ? -52.842 16.090  15.891  1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    CA  1 
ATOM   1750  C  C   . LYS A    1 226 ? -54.134 16.830  15.556  1.00 141.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    C   1 
ATOM   1751  O  O   . LYS A    1 226 ? -54.317 17.980  15.956  1.00 142.11 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    O   1 
ATOM   1752  C  CB  . LYS A    1 226 ? -51.730 16.588  14.961  1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    CB  1 
ATOM   1753  C  CG  . LYS A    1 226 ? -50.353 16.579  15.580  1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    CG  1 
ATOM   1754  C  CD  . LYS A    1 226 ? -49.445 17.548  14.860  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    CD  1 
ATOM   1755  C  CE  . LYS A    1 226 ? -49.284 17.151  13.408  1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    CE  1 
ATOM   1756  N  NZ  . LYS A    1 226 ? -48.640 18.234  12.612  1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A    NZ  1 
ATOM   1757  N  N   . ALA A    1 227 ? -55.015 16.177  14.803  1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A    N   1 
ATOM   1758  C  CA  . ALA A    1 227 ? -56.281 16.784  14.386  1.00 139.15 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A    CA  1 
ATOM   1759  C  C   . ALA A    1 227 ? -57.463 16.377  15.262  1.00 138.88 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A    C   1 
ATOM   1760  O  O   . ALA A    1 227 ? -58.585 16.837  15.057  1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A    O   1 
ATOM   1761  C  CB  . ALA A    1 227 ? -56.572 16.453  12.924  1.00 187.64 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A    CB  1 
ATOM   1762  N  N   . GLY A    1 228 ? -57.203 15.513  16.236  1.00 210.93 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A    N   1 
ATOM   1763  C  CA  . GLY A    1 228 ? -58.257 14.936  17.045  1.00 210.38 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A    CA  1 
ATOM   1764  C  C   . GLY A    1 228 ? -59.341 14.281  16.209  1.00 212.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A    C   1 
ATOM   1765  O  O   . GLY A    1 228 ? -60.528 14.507  16.444  1.00 214.06 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A    O   1 
ATOM   1766  N  N   . ALA A    1 229 ? -58.959 13.440  15.250  1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A    N   1 
ATOM   1767  C  CA  . ALA A    1 229 ? -59.985 12.853  14.400  1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A    CA  1 
ATOM   1768  C  C   . ALA A    1 229 ? -60.349 11.454  14.880  1.00 130.87 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A    C   1 
ATOM   1769  O  O   . ALA A    1 229 ? -59.669 10.453  14.602  1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A    O   1 
ATOM   1770  C  CB  . ALA A    1 229 ? -59.535 12.831  12.944  1.00 224.73 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A    CB  1 
ATOM   1771  N  N   . TYR A    1 230 ? -61.489 11.416  15.557  1.00 153.57 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    N   1 
ATOM   1772  C  CA  . TYR A    1 230 ? -62.058 10.202  16.089  1.00 152.86 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CA  1 
ATOM   1773  C  C   . TYR A    1 230 ? -63.535 10.472  16.044  1.00 155.45 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    C   1 
ATOM   1774  O  O   . TYR A    1 230 ? -63.973 11.619  15.973  1.00 156.48 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    O   1 
ATOM   1775  C  CB  . TYR A    1 230 ? -61.576 9.920   17.518  1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CB  1 
ATOM   1776  C  CG  . TYR A    1 230 ? -62.076 10.852  18.613  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CG  1 
ATOM   1777  C  CD1 . TYR A    1 230 ? -61.321 11.943  19.029  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CD1 1 
ATOM   1778  C  CD2 . TYR A    1 230 ? -63.278 10.607  19.269  1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CD2 1 
ATOM   1779  C  CE1 . TYR A    1 230 ? -61.765 12.784  20.052  1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CE1 1 
ATOM   1780  C  CE2 . TYR A    1 230 ? -63.734 11.443  20.293  1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CE2 1 
ATOM   1781  C  CZ  . TYR A    1 230 ? -62.972 12.529  20.682  1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    CZ  1 
ATOM   1782  O  OH  . TYR A    1 230 ? -63.413 13.359  21.695  1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A    OH  1 
ATOM   1783  N  N   . ASP A    1 231 ? -64.316 9.418   16.046  1.00 204.27 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    N   1 
ATOM   1784  C  CA  . ASP A    1 231 ? -65.736 9.592   15.937  1.00 206.65 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    CA  1 
ATOM   1785  C  C   . ASP A    1 231 ? -66.304 8.357   16.565  1.00 205.97 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    C   1 
ATOM   1786  O  O   . ASP A    1 231 ? -65.573 7.410   16.850  1.00 204.20 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    O   1 
ATOM   1787  C  CB  . ASP A    1 231 ? -66.158 9.747   14.477  1.00 142.21 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    CB  1 
ATOM   1788  C  CG  . ASP A    1 231 ? -65.959 8.481   13.673  1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    CG  1 
ATOM   1789  O  OD1 . ASP A    1 231 ? -64.947 7.780   13.894  1.00 141.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    OD1 1 
ATOM   1790  O  OD2 . ASP A    1 231 ? -66.825 8.186   12.822  1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A    OD2 1 
ATOM   1791  N  N   . PHE A    1 232 ? -67.601 8.367   16.805  1.00 150.56 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    N   1 
ATOM   1792  C  CA  . PHE A    1 232 ? -68.224 7.261   17.487  1.00 150.29 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CA  1 
ATOM   1793  C  C   . PHE A    1 232 ? -69.135 6.586   16.483  1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    C   1 
ATOM   1794  O  O   . PHE A    1 232 ? -70.325 6.887   16.406  1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    O   1 
ATOM   1795  C  CB  . PHE A    1 232 ? -69.012 7.761   18.690  1.00 166.34 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CB  1 
ATOM   1796  C  CG  . PHE A    1 232 ? -68.201 8.594   19.645  1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CG  1 
ATOM   1797  C  CD1 . PHE A    1 232 ? -68.561 9.902   19.921  1.00 163.12 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CD1 1 
ATOM   1798  C  CD2 . PHE A    1 232 ? -67.084 8.070   20.265  1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CD2 1 
ATOM   1799  C  CE1 . PHE A    1 232 ? -67.827 10.668  20.803  1.00 160.54 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CE1 1 
ATOM   1800  C  CE2 . PHE A    1 232 ? -66.346 8.833   21.146  1.00 157.61 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CE2 1 
ATOM   1801  C  CZ  . PHE A    1 232 ? -66.720 10.134  21.415  1.00 157.85 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A    CZ  1 
ATOM   1802  N  N   . PRO A    1 233 ? -68.547 5.690   15.677  1.00 216.99 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    N   1 
ATOM   1803  C  CA  . PRO A    1 233 ? -69.184 4.968   14.576  1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    CA  1 
ATOM   1804  C  C   . PRO A    1 233 ? -70.298 4.081   15.103  1.00 221.76 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    C   1 
ATOM   1805  O  O   . PRO A    1 233 ? -70.085 3.330   16.056  1.00 219.49 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    O   1 
ATOM   1806  C  CB  . PRO A    1 233 ? -68.044 4.101   14.020  1.00 146.92 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    CB  1 
ATOM   1807  C  CG  . PRO A    1 233 ? -66.788 4.676   14.594  1.00 143.12 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    CG  1 
ATOM   1808  C  CD  . PRO A    1 233 ? -67.184 5.201   15.924  1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A    CD  1 
ATOM   1809  N  N   . SER A    1 234 ? -71.471 4.177   14.488  1.00 179.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A    N   1 
ATOM   1810  C  CA  . SER A    1 234 ? -72.613 3.354   14.854  1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 234 SER A    CA  1 
ATOM   1811  C  C   . SER A    1 234 ? -72.404 1.989   14.208  1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A    C   1 
ATOM   1812  O  O   . SER A    1 234 ? -71.660 1.876   13.240  1.00 182.34 ? ? ? ? ? ? 234 SER A    O   1 
ATOM   1813  C  CB  . SER A    1 234 ? -73.897 4.007   14.332  1.00 175.11 ? ? ? ? ? ? 234 SER A    CB  1 
ATOM   1814  O  OG  . SER A    1 234 ? -73.848 5.423   14.471  1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 234 SER A    OG  1 
ATOM   1815  N  N   . PRO A    1 235 ? -73.063 0.937   14.710  1.00 200.05 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    N   1 
ATOM   1816  C  CA  . PRO A    1 235 ? -73.935 0.700   15.867  1.00 201.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    CA  1 
ATOM   1817  C  C   . PRO A    1 235 ? -73.235 0.608   17.225  1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    C   1 
ATOM   1818  O  O   . PRO A    1 235 ? -73.861 0.903   18.244  1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    O   1 
ATOM   1819  C  CB  . PRO A    1 235 ? -74.575 -0.645  15.531  1.00 208.23 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    CB  1 
ATOM   1820  C  CG  . PRO A    1 235 ? -73.533 -1.351  14.750  1.00 205.45 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    CG  1 
ATOM   1821  C  CD  . PRO A    1 235 ? -72.812 -0.303  13.958  1.00 202.98 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A    CD  1 
ATOM   1822  N  N   . GLU A    1 236 ? -71.975 0.185   17.245  1.00 156.72 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    N   1 
ATOM   1823  C  CA  . GLU A    1 236 ? -71.348 -0.224  18.506  1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    CA  1 
ATOM   1824  C  C   . GLU A    1 236 ? -71.358 0.855   19.580  1.00 154.09 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    C   1 
ATOM   1825  O  O   . GLU A    1 236 ? -71.342 0.553   20.774  1.00 155.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    O   1 
ATOM   1826  C  CB  . GLU A    1 236 ? -69.915 -0.716  18.295  1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    CB  1 
ATOM   1827  C  CG  . GLU A    1 236 ? -68.941 0.348   17.821  1.00 231.91 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    CG  1 
ATOM   1828  C  CD  . GLU A    1 236 ? -68.874 0.420   16.316  1.00 234.48 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    CD  1 
ATOM   1829  O  OE1 . GLU A    1 236 ? -67.991 1.126   15.786  1.00 233.67 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    OE1 1 
ATOM   1830  O  OE2 . GLU A    1 236 ? -69.709 -0.240  15.663  1.00 237.69 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A    OE2 1 
ATOM   1831  N  N   . TRP A    1 237 ? -71.369 2.110   19.147  1.00 305.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    N   1 
ATOM   1832  C  CA  . TRP A    1 237 ? -71.317 3.236   20.067  1.00 303.95 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CA  1 
ATOM   1833  C  C   . TRP A    1 237 ? -72.716 3.704   20.438  1.00 308.46 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    C   1 
ATOM   1834  O  O   . TRP A    1 237 ? -72.888 4.588   21.275  1.00 308.08 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    O   1 
ATOM   1835  C  CB  . TRP A    1 237 ? -70.520 4.385   19.446  1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CB  1 
ATOM   1836  C  CG  . TRP A    1 237 ? -69.047 4.280   19.686  1.00 171.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CG  1 
ATOM   1837  C  CD1 . TRP A    1 237 ? -68.091 3.867   18.804  1.00 170.69 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CD1 1 
ATOM   1838  C  CD2 . TRP A    1 237 ? -68.364 4.590   20.902  1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CD2 1 
ATOM   1839  N  NE1 . TRP A    1 237 ? -66.853 3.907   19.398  1.00 167.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    NE1 1 
ATOM   1840  C  CE2 . TRP A    1 237 ? -66.996 4.349   20.689  1.00 165.50 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CE2 1 
ATOM   1841  C  CE3 . TRP A    1 237 ? -68.780 5.052   22.154  1.00 167.07 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CE3 1 
ATOM   1842  C  CZ2 . TRP A    1 237 ? -66.044 4.549   21.677  1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CZ2 1 
ATOM   1843  C  CZ3 . TRP A    1 237 ? -67.836 5.252   23.132  1.00 163.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CZ3 1 
ATOM   1844  C  CH2 . TRP A    1 237 ? -66.484 5.001   22.891  1.00 161.40 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A    CH2 1 
ATOM   1845  N  N   . ASP A    1 238 ? -73.715 3.094   19.815  1.00 214.09 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    N   1 
ATOM   1846  C  CA  . ASP A    1 238 ? -75.093 3.500   20.021  1.00 219.12 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    CA  1 
ATOM   1847  C  C   . ASP A    1 238 ? -75.581 3.030   21.378  1.00 223.27 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    C   1 
ATOM   1848  O  O   . ASP A    1 238 ? -76.424 3.665   22.010  1.00 226.60 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    O   1 
ATOM   1849  C  CB  . ASP A    1 238 ? -75.979 2.929   18.916  1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    CB  1 
ATOM   1850  C  CG  . ASP A    1 238 ? -75.510 3.328   17.533  1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    CG  1 
ATOM   1851  O  OD1 . ASP A    1 238 ? -74.716 4.287   17.429  1.00 223.02 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    OD1 1 
ATOM   1852  O  OD2 . ASP A    1 238 ? -75.939 2.689   16.550  1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A    OD2 1 
ATOM   1853  N  N   . THR A    1 239 ? -75.026 1.916   21.832  1.00 193.55 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    N   1 
ATOM   1854  C  CA  . THR A    1 239 ? -75.439 1.323   23.088  1.00 197.88 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    CA  1 
ATOM   1855  C  C   . THR A    1 239 ? -74.624 1.911   24.245  1.00 194.18 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    C   1 
ATOM   1856  O  O   . THR A    1 239 ? -74.762 1.483   25.394  1.00 197.11 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    O   1 
ATOM   1857  C  CB  . THR A    1 239 ? -75.302 -0.215  23.043  1.00 177.63 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    CB  1 
ATOM   1858  O  OG1 . THR A    1 239 ? -73.953 -0.564  22.711  1.00 171.70 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    OG1 1 
ATOM   1859  C  CG2 . THR A    1 239 ? -76.232 -0.808  21.993  1.00 182.54 ? ? ? ? ? ? 239 THR A    CG2 1 
ATOM   1860  N  N   . VAL A    1 240 ? -73.788 2.903   23.935  1.00 190.21 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    N   1 
ATOM   1861  C  CA  . VAL A    1 240 ? -72.898 3.516   24.924  1.00 186.32 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    CA  1 
ATOM   1862  C  C   . VAL A    1 240 ? -73.465 4.793   25.549  1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    C   1 
ATOM   1863  O  O   . VAL A    1 240 ? -73.836 5.729   24.840  1.00 185.84 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    O   1 
ATOM   1864  C  CB  . VAL A    1 240 ? -71.528 3.849   24.304  1.00 284.50 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    CB  1 
ATOM   1865  C  CG1 . VAL A    1 240 ? -70.661 4.614   25.296  1.00 280.92 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    CG1 1 
ATOM   1866  C  CG2 . VAL A    1 240 ? -70.831 2.583   23.844  1.00 283.48 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A    CG2 1 
ATOM   1867  N  N   . THR A    1 241 ? -73.505 4.838   26.878  1.00 176.55 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    N   1 
ATOM   1868  C  CA  . THR A    1 241 ? -74.025 6.005   27.588  1.00 177.68 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    CA  1 
ATOM   1869  C  C   . THR A    1 241 ? -73.354 7.275   27.086  1.00 171.89 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    C   1 
ATOM   1870  O  O   . THR A    1 241 ? -72.154 7.282   26.830  1.00 166.40 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    O   1 
ATOM   1871  C  CB  . THR A    1 241 ? -73.774 5.904   29.102  1.00 192.21 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    CB  1 
ATOM   1872  O  OG1 . THR A    1 241 ? -74.395 7.010   29.770  1.00 194.05 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    OG1 1 
ATOM   1873  C  CG2 . THR A    1 241 ? -72.280 5.926   29.395  1.00 185.99 ? ? ? ? ? ? 241 THR A    CG2 1 
ATOM   1874  N  N   . PRO A    1 242 ? -74.130 8.357   26.932  1.00 187.63 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    N   1 
ATOM   1875  C  CA  . PRO A    1 242 ? -73.558 9.635   26.497  1.00 183.10 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    CA  1 
ATOM   1876  C  C   . PRO A    1 242 ? -72.593 10.229  27.520  1.00 179.98 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    C   1 
ATOM   1877  O  O   . PRO A    1 242 ? -71.834 11.134  27.182  1.00 175.52 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    O   1 
ATOM   1878  C  CB  . PRO A    1 242 ? -74.785 10.536  26.315  1.00 172.54 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    CB  1 
ATOM   1879  C  CG  . PRO A    1 242 ? -75.878 9.872   27.069  1.00 179.12 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    CG  1 
ATOM   1880  C  CD  . PRO A    1 242 ? -75.598 8.406   27.009  1.00 179.91 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A    CD  1 
ATOM   1881  N  N   . GLU A    1 243 ? -72.630 9.731   28.751  1.00 276.19 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    N   1 
ATOM   1882  C  CA  . GLU A    1 243 ? -71.648 10.117  29.757  1.00 273.38 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    CA  1 
ATOM   1883  C  C   . GLU A    1 243 ? -70.292 9.539   29.397  1.00 267.86 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    C   1 
ATOM   1884  O  O   . GLU A    1 243 ? -69.278 10.240  29.410  1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    O   1 
ATOM   1885  C  CB  . GLU A    1 243 ? -72.074 9.605   31.124  1.00 236.60 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    CB  1 
ATOM   1886  C  CG  . GLU A    1 243 ? -73.409 10.140  31.543  1.00 242.59 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    CG  1 
ATOM   1887  C  CD  . GLU A    1 243 ? -73.353 11.625  31.781  1.00 241.17 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    CD  1 
ATOM   1888  O  OE1 . GLU A    1 243 ? -72.275 12.107  32.187  1.00 237.02 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    OE1 1 
ATOM   1889  O  OE2 . GLU A    1 243 ? -74.371 12.309  31.554  1.00 244.36 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A    OE2 1 
ATOM   1890  N  N   . ALA A    1 244 ? -70.281 8.249   29.083  1.00 233.12 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A    N   1 
ATOM   1891  C  CA  . ALA A    1 244 ? -69.074 7.613   28.601  1.00 228.27 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A    CA  1 
ATOM   1892  C  C   . ALA A    1 244 ? -68.491 8.528   27.542  1.00 223.59 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A    C   1 
ATOM   1893  O  O   . ALA A    1 244 ? -67.397 9.063   27.701  1.00 219.93 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A    O   1 
ATOM   1894  C  CB  . ALA A    1 244 ? -69.380 6.248   28.021  1.00 144.48 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A    CB  1 
ATOM   1895  N  N   . LYS A    1 245 ? -69.238 8.726   26.465  1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    N   1 
ATOM   1896  C  CA  . LYS A    1 245 ? -68.764 9.561   25.374  1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    CA  1 
ATOM   1897  C  C   . LYS A    1 245 ? -68.372 10.964  25.816  1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    C   1 
ATOM   1898  O  O   . LYS A    1 245 ? -67.581 11.618  25.142  1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    O   1 
ATOM   1899  C  CB  . LYS A    1 245 ? -69.814 9.646   24.278  1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    CB  1 
ATOM   1900  C  CG  . LYS A    1 245 ? -70.093 8.330   23.601  1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    CG  1 
ATOM   1901  C  CD  . LYS A    1 245 ? -71.481 8.342   22.996  1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    CD  1 
ATOM   1902  C  CE  . LYS A    1 245 ? -71.707 7.141   22.100  1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    CE  1 
ATOM   1903  N  NZ  . LYS A    1 245 ? -73.103 7.092   21.583  1.00 151.77 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A    NZ  1 
ATOM   1904  N  N   . ASP A    1 246 ? -68.925 11.434  26.929  1.00 245.19 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    N   1 
ATOM   1905  C  CA  . ASP A    1 246 ? -68.566 12.758  27.428  1.00 244.73 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    CA  1 
ATOM   1906  C  C   . ASP A    1 246 ? -67.149 12.795  27.983  1.00 242.27 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    C   1 
ATOM   1907  O  O   . ASP A    1 246 ? -66.352 13.656  27.605  1.00 241.93 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    O   1 
ATOM   1908  C  CB  . ASP A    1 246 ? -69.549 13.251  28.487  1.00 175.91 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    CB  1 
ATOM   1909  C  CG  . ASP A    1 246 ? -69.010 14.433  29.273  1.00 174.60 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    CG  1 
ATOM   1910  O  OD1 . ASP A    1 246 ? -68.248 15.242  28.703  1.00 173.70 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    OD1 1 
ATOM   1911  O  OD2 . ASP A    1 246 ? -69.344 14.550  30.469  1.00 176.78 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A    OD2 1 
ATOM   1912  N  N   . LEU A    1 247 ? -66.831 11.878  28.888  1.00 197.24 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    N   1 
ATOM   1913  C  CA  . LEU A    1 247 ? -65.492 11.857  29.454  1.00 194.51 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    CA  1 
ATOM   1914  C  C   . LEU A    1 247 ? -64.517 11.821  28.293  1.00 193.32 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    C   1 
ATOM   1915  O  O   . LEU A    1 247 ? -63.602 12.642  28.194  1.00 192.47 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    O   1 
ATOM   1916  C  CB  . LEU A    1 247 ? -65.289 10.625  30.341  1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    CB  1 
ATOM   1917  C  CG  . LEU A    1 247 ? -64.184 10.739  31.397  1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    CG  1 
ATOM   1918  C  CD1 . LEU A    1 247 ? -64.332 12.037  32.170  1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    CD1 1 
ATOM   1919  C  CD2 . LEU A    1 247 ? -64.196 9.550   32.342  1.00 127.16 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A    CD2 1 
ATOM   1920  N  N   . ILE A    1 248 ? -64.751 10.868  27.400  1.00 173.66 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    N   1 
ATOM   1921  C  CA  . ILE A    1 248 ? -63.879 10.639  26.262  1.00 173.01 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    CA  1 
ATOM   1922  C  C   . ILE A    1 248 ? -63.562 11.925  25.499  1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    C   1 
ATOM   1923  O  O   . ILE A    1 248 ? -62.449 12.094  25.009  1.00 172.57 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    O   1 
ATOM   1924  C  CB  . ILE A    1 248 ? -64.467 9.568   25.318  1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    CB  1 
ATOM   1925  C  CG1 . ILE A    1 248 ? -64.159 8.176   25.859  1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    CG1 1 
ATOM   1926  C  CG2 . ILE A    1 248 ? -63.880 9.689   23.926  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    CG2 1 
ATOM   1927  C  CD1 . ILE A    1 248 ? -64.510 7.064   24.909  1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A    CD1 1 
ATOM   1928  N  N   . ASN A    1 249 ? -64.527 12.835  25.416  1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    N   1 
ATOM   1929  C  CA  . ASN A    1 249 ? -64.306 14.106  24.737  1.00 173.49 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    CA  1 
ATOM   1930  C  C   . ASN A    1 249 ? -63.501 15.068  25.594  1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    C   1 
ATOM   1931  O  O   . ASN A    1 249 ? -62.842 15.971  25.076  1.00 172.60 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    O   1 
ATOM   1932  C  CB  . ASN A    1 249 ? -65.633 14.758  24.353  1.00 135.59 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    CB  1 
ATOM   1933  C  CG  . ASN A    1 249 ? -66.407 13.953  23.330  1.00 137.15 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    CG  1 
ATOM   1934  O  OD1 . ASN A    1 249 ? -65.843 13.102  22.641  1.00 136.66 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    OD1 1 
ATOM   1935  N  ND2 . ASN A    1 249 ? -67.710 14.218  23.225  1.00 139.18 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A    ND2 1 
ATOM   1936  N  N   . LYS A    1 250 ? -63.560 14.871  26.907  1.00 143.41 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    N   1 
ATOM   1937  C  CA  . LYS A    1 250 ? -62.861 15.749  27.835  1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    CA  1 
ATOM   1938  C  C   . LYS A    1 250 ? -61.369 15.421  27.921  1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    C   1 
ATOM   1939  O  O   . LYS A    1 250 ? -60.541 16.312  28.101  1.00 141.05 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    O   1 
ATOM   1940  C  CB  . LYS A    1 250 ? -63.520 15.706  29.215  1.00 175.42 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    CB  1 
ATOM   1941  C  CG  . LYS A    1 250 ? -64.909 16.353  29.264  1.00 177.76 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    CG  1 
ATOM   1942  C  CD  . LYS A    1 250 ? -64.833 17.872  29.057  1.00 179.35 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    CD  1 
ATOM   1943  C  CE  . LYS A    1 250 ? -66.162 18.584  29.352  1.00 181.10 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    CE  1 
ATOM   1944  N  NZ  . LYS A    1 250 ? -67.218 18.321  28.331  1.00 182.66 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A    NZ  1 
ATOM   1945  N  N   . MET A    1 251 ? -61.033 14.142  27.790  1.00 225.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    N   1 
ATOM   1946  C  CA  . MET A    1 251 ? -59.641 13.706  27.803  1.00 223.84 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    CA  1 
ATOM   1947  C  C   . MET A    1 251 ? -58.989 13.935  26.451  1.00 223.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    C   1 
ATOM   1948  O  O   . MET A    1 251 ? -57.825 14.329  26.359  1.00 223.04 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    O   1 
ATOM   1949  C  CB  . MET A    1 251 ? -59.568 12.219  28.130  1.00 134.43 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    CB  1 
ATOM   1950  C  CG  . MET A    1 251 ? -59.972 11.876  29.543  1.00 134.53 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    CG  1 
ATOM   1951  S  SD  . MET A    1 251 ? -59.921 10.098  29.814  1.00 134.39 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    SD  1 
ATOM   1952  C  CE  . MET A    1 251 ? -59.594 10.032  31.571  1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 251 MET A    CE  1 
ATOM   1953  N  N   . LEU A    1 252 ? -59.780 13.700  25.410  1.00 159.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    N   1 
ATOM   1954  C  CA  . LEU A    1 252 ? -59.337 13.670  24.019  1.00 159.63 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    CA  1 
ATOM   1955  C  C   . LEU A    1 252 ? -59.322 15.088  23.432  1.00 161.29 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    C   1 
ATOM   1956  O  O   . LEU A    1 252 ? -59.319 15.280  22.208  1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    O   1 
ATOM   1957  C  CB  . LEU A    1 252 ? -60.165 12.679  23.182  1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    CB  1 
ATOM   1958  C  CG  . LEU A    1 252 ? -60.058 11.179  23.528  1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    CG  1 
ATOM   1959  C  CD1 . LEU A    1 252 ? -60.327 10.299  22.322  1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    CD1 1 
ATOM   1960  C  CD2 . LEU A    1 252 ? -58.703 10.842  24.092  1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A    CD2 1 
ATOM   1961  N  N   . THR A    1 253 ? -59.393 16.065  24.336  1.00 136.54 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    N   1 
ATOM   1962  C  CA  . THR A    1 253 ? -59.233 17.481  24.014  1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    CA  1 
ATOM   1963  C  C   . THR A    1 253 ? -57.826 17.848  23.523  1.00 137.17 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    C   1 
ATOM   1964  O  O   . THR A    1 253 ? -56.823 17.618  24.212  1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    O   1 
ATOM   1965  C  CB  . THR A    1 253 ? -59.523 18.334  25.254  1.00 163.76 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    CB  1 
ATOM   1966  O  OG1 . THR A    1 253 ? -60.801 17.980  25.791  1.00 164.14 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    OG1 1 
ATOM   1967  C  CG2 . THR A    1 253 ? -59.513 19.807  24.916  1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 253 THR A    CG2 1 
ATOM   1968  N  N   . ILE A    1 254 ? -57.783 18.456  22.339  1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    N   1 
ATOM   1969  C  CA  . ILE A    1 254 ? -56.545 18.845  21.670  1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    CA  1 
ATOM   1970  C  C   . ILE A    1 254 ? -55.702 19.838  22.475  1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    C   1 
ATOM   1971  O  O   . ILE A    1 254 ? -54.495 19.667  22.600  1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    O   1 
ATOM   1972  C  CB  . ILE A    1 254 ? -56.838 19.414  20.259  1.00 94.04  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    CB  1 
ATOM   1973  C  CG1 . ILE A    1 254 ? -57.349 18.307  19.335  1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    CG1 1 
ATOM   1974  C  CG2 . ILE A    1 254 ? -55.598 20.045  19.661  1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    CG2 1 
ATOM   1975  C  CD1 . ILE A    1 254 ? -57.799 18.804  17.985  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A    CD1 1 
ATOM   1976  N  N   . ASN A    1 255 ? -56.336 20.872  23.018  1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    N   1 
ATOM   1977  C  CA  . ASN A    1 255 ? -55.636 21.864  23.834  1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    CA  1 
ATOM   1978  C  C   . ASN A    1 255 ? -55.431 21.368  25.263  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    C   1 
ATOM   1979  O  O   . ASN A    1 255 ? -56.396 21.201  26.003  1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    O   1 
ATOM   1980  C  CB  . ASN A    1 255 ? -56.417 23.185  23.849  1.00 148.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    CB  1 
ATOM   1981  C  CG  . ASN A    1 255 ? -55.700 24.291  24.614  1.00 150.53 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    CG  1 
ATOM   1982  O  OD1 . ASN A    1 255 ? -54.966 24.027  25.563  1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    OD1 1 
ATOM   1983  N  ND2 . ASN A    1 255 ? -55.919 25.538  24.202  1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A    ND2 1 
ATOM   1984  N  N   . PRO A    1 256 ? -54.169 21.151  25.663  1.00 197.25 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    N   1 
ATOM   1985  C  CA  . PRO A    1 256 ? -53.881 20.592  26.992  1.00 195.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    CA  1 
ATOM   1986  C  C   . PRO A    1 256 ? -54.366 21.477  28.146  1.00 198.30 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    C   1 
ATOM   1987  O  O   . PRO A    1 256 ? -54.676 20.970  29.226  1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    O   1 
ATOM   1988  C  CB  . PRO A    1 256 ? -52.349 20.466  27.002  1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    CB  1 
ATOM   1989  C  CG  . PRO A    1 256 ? -51.865 21.372  25.924  1.00 140.84 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    CG  1 
ATOM   1990  C  CD  . PRO A    1 256 ? -52.944 21.415  24.889  1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A    CD  1 
ATOM   1991  N  N   . SER A    1 257 ? -54.438 22.783  27.920  1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 257 SER A    N   1 
ATOM   1992  C  CA  . SER A    1 257 ? -54.854 23.707  28.965  1.00 148.30 ? ? ? ? ? ? 257 SER A    CA  1 
ATOM   1993  C  C   . SER A    1 257 ? -56.347 23.584  29.206  1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 257 SER A    C   1 
ATOM   1994  O  O   . SER A    1 257 ? -56.851 23.879  30.296  1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 257 SER A    O   1 
ATOM   1995  C  CB  . SER A    1 257 ? -54.501 25.143  28.580  1.00 187.57 ? ? ? ? ? ? 257 SER A    CB  1 
ATOM   1996  O  OG  . SER A    1 257 ? -55.384 26.065  29.193  1.00 189.78 ? ? ? ? ? ? 257 SER A    OG  1 
ATOM   1997  N  N   . LYS A    1 258 ? -57.055 23.164  28.167  1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    N   1 
ATOM   1998  C  CA  . LYS A    1 258 ? -58.482 22.930  28.268  1.00 160.73 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    CA  1 
ATOM   1999  C  C   . LYS A    1 258 ? -58.771 21.486  28.659  1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    C   1 
ATOM   2000  O  O   . LYS A    1 258 ? -59.885 21.162  29.055  1.00 157.63 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    O   1 
ATOM   2001  C  CB  . LYS A    1 258 ? -59.150 23.290  26.944  1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    CB  1 
ATOM   2002  C  CG  . LYS A    1 258 ? -58.812 24.706  26.525  1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    CG  1 
ATOM   2003  C  CD  . LYS A    1 258 ? -59.422 25.102  25.203  1.00 166.04 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    CD  1 
ATOM   2004  C  CE  . LYS A    1 258 ? -59.140 26.573  24.942  1.00 169.02 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    CE  1 
ATOM   2005  N  NZ  . LYS A    1 258 ? -59.781 27.065  23.698  1.00 170.81 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A    NZ  1 
ATOM   2006  N  N   . ARG A    1 259 ? -57.755 20.631  28.575  1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    N   1 
ATOM   2007  C  CA  . ARG A    1 259 ? -57.907 19.201  28.848  1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    CA  1 
ATOM   2008  C  C   . ARG A    1 259 ? -58.241 18.909  30.309  1.00 144.55 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    C   1 
ATOM   2009  O  O   . ARG A    1 259 ? -57.604 19.443  31.220  1.00 145.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    O   1 
ATOM   2010  C  CB  . ARG A    1 259 ? -56.632 18.459  28.454  1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    CB  1 
ATOM   2011  C  CG  . ARG A    1 259 ? -56.727 16.949  28.493  1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    CG  1 
ATOM   2012  C  CD  . ARG A    1 259 ? -55.411 16.348  28.029  1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    CD  1 
ATOM   2013  N  NE  . ARG A    1 259 ? -55.153 16.631  26.619  1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    NE  1 
ATOM   2014  C  CZ  . ARG A    1 259 ? -53.964 16.521  26.034  1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    CZ  1 
ATOM   2015  N  NH1 . ARG A    1 259 ? -53.828 16.796  24.743  1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    NH1 1 
ATOM   2016  N  NH2 . ARG A    1 259 ? -52.907 16.143  26.741  1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A    NH2 1 
ATOM   2017  N  N   . ILE A    1 260 ? -59.240 18.055  30.518  1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    N   1 
ATOM   2018  C  CA  . ILE A    1 260 ? -59.670 17.664  31.857  1.00 138.48 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    CA  1 
ATOM   2019  C  C   . ILE A    1 260 ? -58.482 17.145  32.646  1.00 137.38 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    C   1 
ATOM   2020  O  O   . ILE A    1 260 ? -57.725 16.315  32.154  1.00 135.84 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    O   1 
ATOM   2021  C  CB  . ILE A    1 260 ? -60.742 16.559  31.801  1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    CB  1 
ATOM   2022  C  CG1 . ILE A    1 260 ? -61.295 16.275  33.196  1.00 134.09 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    CG1 1 
ATOM   2023  C  CG2 . ILE A    1 260 ? -60.173 15.285  31.191  1.00 131.43 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    CG2 1 
ATOM   2024  C  CD1 . ILE A    1 260 ? -62.343 15.186  33.217  1.00 134.08 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A    CD1 1 
ATOM   2025  N  N   . THR A    1 261 ? -58.303 17.642  33.865  1.00 219.25 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    N   1 
ATOM   2026  C  CA  . THR A    1 261 ? -57.197 17.176  34.685  1.00 218.59 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    CA  1 
ATOM   2027  C  C   . THR A    1 261 ? -57.538 15.785  35.196  1.00 217.02 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    C   1 
ATOM   2028  O  O   . THR A    1 261 ? -58.654 15.312  35.004  1.00 216.64 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    O   1 
ATOM   2029  C  CB  . THR A    1 261 ? -56.948 18.125  35.871  1.00 184.04 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    CB  1 
ATOM   2030  O  OG1 . THR A    1 261 ? -56.597 19.424  35.378  1.00 184.20 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    OG1 1 
ATOM   2031  C  CG2 . THR A    1 261 ? -55.828 17.606  36.759  1.00 184.60 ? ? ? ? ? ? 261 THR A    CG2 1 
ATOM   2032  N  N   . ALA A    1 262 ? -56.594 15.139  35.867  1.00 202.36 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A    N   1 
ATOM   2033  C  CA  . ALA A    1 262 ? -56.846 13.817  36.411  1.00 201.26 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A    CA  1 
ATOM   2034  C  C   . ALA A    1 262 ? -57.757 13.943  37.617  1.00 202.59 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A    C   1 
ATOM   2035  O  O   . ALA A    1 262 ? -58.590 13.076  37.871  1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A    O   1 
ATOM   2036  C  CB  . ALA A    1 262 ? -55.554 13.150  36.800  1.00 131.98 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A    CB  1 
ATOM   2037  N  N   . ALA A    1 263 ? -57.592 15.031  38.360  1.00 215.18 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A    N   1 
ATOM   2038  C  CA  . ALA A    1 263 ? -58.413 15.280  39.536  1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A    CA  1 
ATOM   2039  C  C   . ALA A    1 263 ? -59.870 15.462  39.125  1.00 223.28 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A    C   1 
ATOM   2040  O  O   . ALA A    1 263 ? -60.788 14.974  39.785  1.00 225.15 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A    O   1 
ATOM   2041  C  CB  . ALA A    1 263 ? -57.908 16.503  40.278  1.00 147.50 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A    CB  1 
ATOM   2042  N  N   . GLU A    1 264 ? -60.070 16.162  38.015  1.00 199.07 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    N   1 
ATOM   2043  C  CA  . GLU A    1 264 ? -61.407 16.415  37.504  1.00 206.31 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    CA  1 
ATOM   2044  C  C   . GLU A    1 264 ? -62.072 15.144  36.979  1.00 208.86 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    C   1 
ATOM   2045  O  O   . GLU A    1 264 ? -63.286 14.993  37.070  1.00 213.04 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    O   1 
ATOM   2046  C  CB  . GLU A    1 264 ? -61.354 17.485  36.414  1.00 165.76 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    CB  1 
ATOM   2047  C  CG  . GLU A    1 264 ? -60.864 18.837  36.913  1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    CG  1 
ATOM   2048  C  CD  . GLU A    1 264 ? -60.371 19.738  35.793  1.00 166.82 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    CD  1 
ATOM   2049  O  OE1 . GLU A    1 264 ? -60.237 19.256  34.649  1.00 169.92 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    OE1 1 
ATOM   2050  O  OE2 . GLU A    1 264 ? -60.114 20.932  36.060  1.00 166.36 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A    OE2 1 
ATOM   2051  N  N   . ALA A    1 265 ? -61.272 14.226  36.448  1.00 144.18 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A    N   1 
ATOM   2052  C  CA  . ALA A    1 265 ? -61.797 13.024  35.804  1.00 143.11 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A    CA  1 
ATOM   2053  C  C   . ALA A    1 265 ? -62.297 11.989  36.799  1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A    C   1 
ATOM   2054  O  O   . ALA A    1 265 ? -63.035 11.070  36.440  1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A    O   1 
ATOM   2055  C  CB  . ALA A    1 265 ? -60.738 12.408  34.905  1.00 245.44 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A    CB  1 
ATOM   2056  N  N   . LEU A    1 266 ? -61.852 12.114  38.041  1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    N   1 
ATOM   2057  C  CA  . LEU A    1 266 ? -62.297 11.218  39.098  1.00 199.76 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    CA  1 
ATOM   2058  C  C   . LEU A    1 266 ? -63.639 11.661  39.664  1.00 203.84 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    C   1 
ATOM   2059  O  O   . LEU A    1 266 ? -64.514 10.834  39.942  1.00 204.93 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    O   1 
ATOM   2060  C  CB  . LEU A    1 266 ? -61.240 11.123  40.195  1.00 234.45 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    CB  1 
ATOM   2061  C  CG  . LEU A    1 266 ? -59.987 10.334  39.807  1.00 230.25 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    CG  1 
ATOM   2062  C  CD1 . LEU A    1 266 ? -58.939 10.445  40.894  1.00 226.21 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    CD1 1 
ATOM   2063  C  CD2 . LEU A    1 266 ? -60.330 8.876   39.534  1.00 230.81 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A    CD2 1 
ATOM   2064  N  N   . LYS A    1 267 ? -63.785 12.973  39.831  1.00 224.62 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    N   1 
ATOM   2065  C  CA  . LYS A    1 267 ? -65.011 13.557  40.355  1.00 228.42 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    CA  1 
ATOM   2066  C  C   . LYS A    1 267 ? -66.165 13.343  39.396  1.00 233.06 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    C   1 
ATOM   2067  O  O   . LYS A    1 267 ? -67.206 12.841  39.800  1.00 234.40 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    O   1 
ATOM   2068  C  CB  . LYS A    1 267 ? -64.827 15.044  40.664  1.00 188.68 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    CB  1 
ATOM   2069  C  CG  . LYS A    1 267 ? -64.054 15.309  41.945  1.00 185.01 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    CG  1 
ATOM   2070  C  CD  . LYS A    1 267 ? -64.991 15.528  43.124  1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    CD  1 
ATOM   2071  C  CE  . LYS A    1 267 ? -64.233 15.553  44.444  1.00 183.73 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    CE  1 
ATOM   2072  N  NZ  . LYS A    1 267 ? -63.038 16.442  44.397  1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A    NZ  1 
ATOM   2073  N  N   . HIS A    1 268 ? -65.996 13.727  38.134  1.00 288.18 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    N   1 
ATOM   2074  C  CA  . HIS A    1 268 ? -67.005 13.378  37.150  1.00 292.95 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    CA  1 
ATOM   2075  C  C   . HIS A    1 268 ? -66.954 11.868  37.090  1.00 290.28 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    C   1 
ATOM   2076  O  O   . HIS A    1 268 ? -65.983 11.296  36.595  1.00 286.53 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    O   1 
ATOM   2077  C  CB  . HIS A    1 268 ? -66.648 13.965  35.779  1.00 209.62 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    CB  1 
ATOM   2078  C  CG  . HIS A    1 268 ? -67.389 13.341  34.629  1.00 213.02 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    CG  1 
ATOM   2079  N  ND1 . HIS A    1 268 ? -68.117 12.177  34.750  1.00 220.48 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    ND1 1 
ATOM   2080  C  CD2 . HIS A    1 268 ? -67.508 13.724  33.334  1.00 209.94 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    CD2 1 
ATOM   2081  C  CE1 . HIS A    1 268 ? -68.652 11.869  33.582  1.00 221.37 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    CE1 1 
ATOM   2082  N  NE2 . HIS A    1 268 ? -68.299 12.791  32.706  1.00 215.01 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A    NE2 1 
ATOM   2083  N  N   . PRO A    1 269 ? -68.001 11.214  37.603  1.00 172.38 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    N   1 
ATOM   2084  C  CA  . PRO A    1 269 ? -68.133 9.760   37.575  1.00 170.44 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    CA  1 
ATOM   2085  C  C   . PRO A    1 269 ? -69.033 9.185   36.485  1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    C   1 
ATOM   2086  O  O   . PRO A    1 269 ? -70.072 8.665   36.872  1.00 172.75 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    O   1 
ATOM   2087  C  CB  . PRO A    1 269 ? -68.757 9.455   38.937  1.00 168.16 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    CB  1 
ATOM   2088  C  CG  . PRO A    1 269 ? -69.417 10.749  39.373  1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    CG  1 
ATOM   2089  C  CD  . PRO A    1 269 ? -69.091 11.824  38.376  1.00 169.82 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A    CD  1 
ATOM   2090  N  N   . TRP A    1 270 ? -68.701 9.225   35.198  1.00 159.67 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    N   1 
ATOM   2091  C  CA  . TRP A    1 270 ? -69.439 8.330   34.310  1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CA  1 
ATOM   2092  C  C   . TRP A    1 270 ? -68.936 6.975   34.759  1.00 158.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    C   1 
ATOM   2093  O  O   . TRP A    1 270 ? -69.384 5.938   34.285  1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    O   1 
ATOM   2094  C  CB  . TRP A    1 270 ? -69.134 8.506   32.824  1.00 302.78 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CB  1 
ATOM   2095  C  CG  . TRP A    1 270 ? -68.150 7.477   32.351  1.00 299.80 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CG  1 
ATOM   2096  C  CD1 . TRP A    1 270 ? -66.799 7.582   32.409  1.00 297.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CD1 1 
ATOM   2097  C  CD2 . TRP A    1 270 ? -68.429 6.171   31.794  1.00 298.26 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CD2 1 
ATOM   2098  N  NE1 . TRP A    1 270 ? -66.210 6.444   31.917  1.00 294.76 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    NE1 1 
ATOM   2099  C  CE2 . TRP A    1 270 ? -67.182 5.564   31.535  1.00 295.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CE2 1 
ATOM   2100  C  CE3 . TRP A    1 270 ? -69.600 5.467   31.489  1.00 299.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CE3 1 
ATOM   2101  C  CZ2 . TRP A    1 270 ? -67.071 4.289   30.981  1.00 292.70 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CZ2 1 
ATOM   2102  C  CZ3 . TRP A    1 270 ? -69.485 4.194   30.938  1.00 296.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CZ3 1 
ATOM   2103  C  CH2 . TRP A    1 270 ? -68.226 3.622   30.690  1.00 293.49 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A    CH2 1 
ATOM   2104  N  N   . ILE A    1 271 ? -67.959 7.011   35.658  1.00 336.44 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    N   1 
ATOM   2105  C  CA  . ILE A    1 271 ? -67.340 5.819   36.220  1.00 332.24 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    CA  1 
ATOM   2106  C  C   . ILE A    1 271 ? -67.892 5.452   37.592  1.00 331.43 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    C   1 
ATOM   2107  O  O   . ILE A    1 271 ? -68.403 4.352   37.783  1.00 330.81 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    O   1 
ATOM   2108  C  CB  . ILE A    1 271 ? -65.824 5.969   36.307  1.00 176.08 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    CB  1 
ATOM   2109  C  CG1 . ILE A    1 271 ? -65.457 7.153   37.202  1.00 175.78 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    CG1 1 
ATOM   2110  C  CG2 . ILE A    1 271 ? -65.256 6.158   34.919  1.00 177.33 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    CG2 1 
ATOM   2111  C  CD1 . ILE A    1 271 ? -63.985 7.260   37.474  1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A    CD1 1 
ATOM   2112  N  N   . SER A    1 272 ? -67.748 6.355   38.556  1.00 169.96 ? ? ? ? ? ? 272 SER A    N   1 
ATOM   2113  C  CA  . SER A    1 272 ? -68.197 6.088   39.918  1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 272 SER A    CA  1 
ATOM   2114  C  C   . SER A    1 272 ? -69.732 6.041   40.050  1.00 172.72 ? ? ? ? ? ? 272 SER A    C   1 
ATOM   2115  O  O   . SER A    1 272 ? -70.277 5.152   40.711  1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 272 SER A    O   1 
ATOM   2116  C  CB  . SER A    1 272 ? -67.575 7.102   40.886  1.00 279.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A    CB  1 
ATOM   2117  O  OG  . SER A    1 272 ? -66.157 7.111   40.761  1.00 275.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A    OG  1 
ATOM   2118  N  N   . HIS A    1 273 ? -70.413 7.011   39.437  1.00 215.47 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    N   1 
ATOM   2119  C  CA  . HIS A    1 273 ? -71.882 7.058   39.416  1.00 218.14 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    CA  1 
ATOM   2120  C  C   . HIS A    1 273 ? -72.586 6.229   38.349  1.00 219.59 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    C   1 
ATOM   2121  O  O   . HIS A    1 273 ? -73.754 5.902   38.505  1.00 221.19 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    O   1 
ATOM   2122  C  CB  . HIS A    1 273 ? -72.383 8.495   39.345  1.00 226.93 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    CB  1 
ATOM   2123  C  CG  . HIS A    1 273 ? -71.936 9.333   40.495  1.00 225.94 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    CG  1 
ATOM   2124  N  ND1 . HIS A    1 273 ? -72.080 10.701  40.524  1.00 228.55 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    ND1 1 
ATOM   2125  C  CD2 . HIS A    1 273 ? -71.330 8.990   41.657  1.00 223.32 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    CD2 1 
ATOM   2126  C  CE1 . HIS A    1 273 ? -71.584 11.168  41.657  1.00 227.29 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    CE1 1 
ATOM   2127  N  NE2 . HIS A    1 273 ? -71.124 10.151  42.360  1.00 224.22 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A    NE2 1 
ATOM   2128  N  N   . ARG A    1 274 ? -71.919 5.959   37.235  1.00 184.48 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    N   1 
ATOM   2129  C  CA  . ARG A    1 274 ? -72.478 5.045   36.246  1.00 184.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    CA  1 
ATOM   2130  C  C   . ARG A    1 274 ? -72.164 3.613   36.660  1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    C   1 
ATOM   2131  O  O   . ARG A    1 274 ? -72.811 2.667   36.204  1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    O   1 
ATOM   2132  C  CB  . ARG A    1 274 ? -71.947 5.346   34.851  1.00 207.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    CB  1 
ATOM   2133  C  CG  . ARG A    1 274 ? -72.403 6.670   34.288  1.00 211.89 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    CG  1 
ATOM   2134  C  CD  . ARG A    1 274 ? -73.868 6.653   33.929  1.00 215.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    CD  1 
ATOM   2135  N  NE  . ARG A    1 274 ? -74.287 7.974   33.486  1.00 220.04 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    NE  1 
ATOM   2136  C  CZ  . ARG A    1 274 ? -74.620 8.959   34.314  1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    CZ  1 
ATOM   2137  N  NH1 . ARG A    1 274 ? -74.589 8.760   35.624  1.00 219.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    NH1 1 
ATOM   2138  N  NH2 . ARG A    1 274 ? -74.988 10.141  33.836  1.00 226.72 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A    NH2 1 
ATOM   2139  N  N   . SER A    1 275 ? -71.144 3.470   37.508  1.00 521.34 ? ? ? ? ? ? 275 SER A    N   1 
ATOM   2140  C  CA  . SER A    1 275 ? -70.969 2.268   38.308  1.00 518.90 ? ? ? ? ? ? 275 SER A    CA  1 
ATOM   2141  C  C   . SER A    1 275 ? -72.286 2.146   39.045  1.00 521.21 ? ? ? ? ? ? 275 SER A    C   1 
ATOM   2142  O  O   . SER A    1 275 ? -72.876 1.067   39.155  1.00 521.02 ? ? ? ? ? ? 275 SER A    O   1 
ATOM   2143  C  CB  . SER A    1 275 ? -69.827 2.448   39.315  1.00 170.00 ? ? ? ? ? ? 275 SER A    CB  1 
ATOM   2144  O  OG  . SER A    1 275 ? -68.560 2.173   38.735  1.00 163.98 ? ? ? ? ? ? 275 SER A    OG  1 
ATOM   2145  N  N   . THR A    1 276 ? -72.731 3.292   39.549  1.00 212.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    N   1 
ATOM   2146  C  CA  . THR A    1 276 ? -74.048 3.439   40.135  1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    CA  1 
ATOM   2147  C  C   . THR A    1 276 ? -75.127 3.486   39.030  1.00 216.93 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    C   1 
ATOM   2148  O  O   . THR A    1 276 ? -76.130 2.770   39.120  1.00 219.43 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    O   1 
ATOM   2149  C  CB  . THR A    1 276 ? -74.090 4.696   41.063  1.00 233.13 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    CB  1 
ATOM   2150  O  OG1 . THR A    1 276 ? -72.890 4.756   41.848  1.00 230.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    OG1 1 
ATOM   2151  C  CG2 . THR A    1 276 ? -75.291 4.675   41.992  1.00 240.24 ? ? ? ? ? ? 276 THR A    CG2 1 
ATOM   2152  N  N   . VAL A    1 277 ? -74.957 4.344   38.020  1.00 365.45 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    N   1 
ATOM   2153  C  CA  . VAL A    1 277 ? -75.973 4.435   36.955  1.00 367.86 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    CA  1 
ATOM   2154  C  C   . VAL A    1 277 ? -75.823 3.915   35.469  1.00 367.38 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    C   1 
ATOM   2155  O  O   . VAL A    1 277 ? -76.753 4.125   34.701  1.00 371.00 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    O   1 
ATOM   2156  C  CB  . VAL A    1 277 ? -76.726 5.799   37.001  1.00 193.54 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    CB  1 
ATOM   2157  C  CG1 . VAL A    1 277 ? -78.113 5.637   36.441  1.00 198.74 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    CG1 1 
ATOM   2158  C  CG2 . VAL A    1 277 ? -76.837 6.317   38.431  1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A    CG2 1 
ATOM   2159  N  N   . ALA A    1 278 ? -74.720 3.291   35.028  1.00 287.99 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A    N   1 
ATOM   2160  C  CA  . ALA A    1 278 ? -74.555 2.999   33.560  1.00 288.51 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A    CA  1 
ATOM   2161  C  C   . ALA A    1 278 ? -74.976 1.637   32.932  1.00 286.87 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A    C   1 
ATOM   2162  O  O   . ALA A    1 278 ? -75.515 0.758   33.603  1.00 285.61 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A    O   1 
ATOM   2163  C  CB  . ALA A    1 278 ? -73.152 3.336   33.097  1.00 208.37 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A    CB  1 
ATOM   2164  N  N   . SER A    1 279 ? -74.698 1.474   31.632  1.00 174.30 ? ? ? ? ? ? 279 SER A    N   1 
ATOM   2165  C  CA  . SER A    1 279 ? -75.071 0.252   30.898  1.00 172.78 ? ? ? ? ? ? 279 SER A    CA  1 
ATOM   2166  C  C   . SER A    1 279 ? -74.181 -0.951  31.210  1.00 169.12 ? ? ? ? ? ? 279 SER A    C   1 
ATOM   2167  O  O   . SER A    1 279 ? -72.963 -0.897  31.028  1.00 166.59 ? ? ? ? ? ? 279 SER A    O   1 
ATOM   2168  C  CB  . SER A    1 279 ? -75.042 0.486   29.384  1.00 313.85 ? ? ? ? ? ? 279 SER A    CB  1 
ATOM   2169  O  OG  . SER A    1 279 ? -75.392 -0.702  28.687  1.00 311.94 ? ? ? ? ? ? 279 SER A    OG  1 
ATOM   2170  N  N   . CYS A    1 280 ? -74.798 -2.040  31.665  1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A    N   1 
ATOM   2171  C  CA  . CYS A    1 280 ? -74.076 -3.281  31.914  1.00 223.83 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A    CA  1 
ATOM   2172  C  C   . CYS A    1 280 ? -74.176 -4.332  30.804  1.00 222.25 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A    C   1 
ATOM   2173  O  O   . CYS A    1 280 ? -73.582 -5.399  30.933  1.00 219.06 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A    O   1 
ATOM   2174  C  CB  . CYS A    1 280 ? -74.510 -3.924  33.236  1.00 173.41 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A    CB  1 
ATOM   2175  S  SG  . CYS A    1 280 ? -74.409 -2.912  34.742  1.00 176.00 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A    SG  1 
ATOM   2176  N  N   . MET A    1 281 ? -74.915 -4.068  29.729  1.00 237.09 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    N   1 
ATOM   2177  C  CA  . MET A    1 281 ? -75.116 -5.125  28.735  1.00 235.07 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    CA  1 
ATOM   2178  C  C   . MET A    1 281 ? -73.772 -5.688  28.269  1.00 231.61 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    C   1 
ATOM   2179  O  O   . MET A    1 281 ? -72.917 -4.959  27.754  1.00 231.78 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    O   1 
ATOM   2180  C  CB  . MET A    1 281 ? -75.929 -4.612  27.542  1.00 227.36 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    CB  1 
ATOM   2181  C  CG  . MET A    1 281 ? -77.233 -3.942  27.941  1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    CG  1 
ATOM   2182  S  SD  . MET A    1 281 ? -78.113 -3.214  26.550  1.00 234.99 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    SD  1 
ATOM   2183  C  CE  . MET A    1 281 ? -78.367 -4.660  25.526  1.00 232.87 ? ? ? ? ? ? 281 MET A    CE  1 
ATOM   2184  N  N   . HIS A    1 282 ? -73.604 -6.999  28.431  1.00 256.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    N   1 
ATOM   2185  C  CA  . HIS A    1 282 ? -72.319 -7.622  28.170  1.00 253.20 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    CA  1 
ATOM   2186  C  C   . HIS A    1 282 ? -72.122 -7.482  26.680  1.00 254.07 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    C   1 
ATOM   2187  O  O   . HIS A    1 282 ? -72.921 -7.985  25.891  1.00 254.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    O   1 
ATOM   2188  C  CB  . HIS A    1 282 ? -72.364 -9.102  28.578  1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    CB  1 
ATOM   2189  C  CG  . HIS A    1 282 ? -71.199 -9.909  28.095  1.00 187.70 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    CG  1 
ATOM   2190  N  ND1 . HIS A    1 282 ? -70.044 -10.060 28.829  1.00 185.29 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    ND1 1 
ATOM   2191  C  CD2 . HIS A    1 282 ? -71.017 -10.621 26.958  1.00 186.63 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    CD2 1 
ATOM   2192  C  CE1 . HIS A    1 282 ? -69.196 -10.822 28.161  1.00 182.94 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    CE1 1 
ATOM   2193  N  NE2 . HIS A    1 282 ? -69.764 -11.178 27.023  1.00 183.59 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A    NE2 1 
ATOM   2194  N  N   . ARG A    1 283 ? -71.056 -6.809  26.276  1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    N   1 
ATOM   2195  C  CA  . ARG A    1 283 ? -70.874 -6.603  24.859  1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    CA  1 
ATOM   2196  C  C   . ARG A    1 283 ? -69.842 -7.630  24.438  1.00 158.05 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    C   1 
ATOM   2197  O  O   . ARG A    1 283 ? -68.651 -7.484  24.712  1.00 156.83 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    O   1 
ATOM   2198  C  CB  . ARG A    1 283 ? -70.400 -5.177  24.599  1.00 191.79 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    CB  1 
ATOM   2199  C  CG  . ARG A    1 283 ? -70.341 -4.799  23.148  1.00 193.98 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    CG  1 
ATOM   2200  C  CD  . ARG A    1 283 ? -69.744 -3.424  22.993  1.00 196.41 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    CD  1 
ATOM   2201  N  NE  . ARG A    1 283 ? -70.627 -2.378  23.485  1.00 199.80 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    NE  1 
ATOM   2202  C  CZ  . ARG A    1 283 ? -70.326 -1.086  23.465  1.00 202.56 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    CZ  1 
ATOM   2203  N  NH1 . ARG A    1 283 ? -69.157 -0.682  22.982  1.00 202.50 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    NH1 1 
ATOM   2204  N  NH2 . ARG A    1 283 ? -71.193 -0.201  23.931  1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A    NH2 1 
ATOM   2205  N  N   . GLN A    1 284 ? -70.307 -8.682  23.774  1.00 305.59 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    N   1 
ATOM   2206  C  CA  . GLN A    1 284 ? -69.442 -9.816  23.488  1.00 302.02 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    CA  1 
ATOM   2207  C  C   . GLN A    1 284 ? -68.609 -9.518  22.260  1.00 301.55 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    C   1 
ATOM   2208  O  O   . GLN A    1 284 ? -67.430 -9.870  22.188  1.00 298.89 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    O   1 
ATOM   2209  C  CB  . GLN A    1 284 ? -70.255 -11.099 23.316  1.00 208.93 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    CB  1 
ATOM   2210  C  CG  . GLN A    1 284 ? -69.488 -12.263 22.693  1.00 205.86 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    CG  1 
ATOM   2211  C  CD  . GLN A    1 284 ? -68.440 -12.876 23.612  1.00 202.78 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    CD  1 
ATOM   2212  O  OE1 . GLN A    1 284 ? -68.371 -12.563 24.800  1.00 203.08 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    OE1 1 
ATOM   2213  N  NE2 . GLN A    1 284 ? -67.620 -13.763 23.057  1.00 199.61 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A    NE2 1 
ATOM   2214  N  N   . GLU A    1 285 ? -69.228 -8.840  21.302  1.00 277.52 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    N   1 
ATOM   2215  C  CA  . GLU A    1 285 ? -68.530 -8.457  20.093  1.00 277.02 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    CA  1 
ATOM   2216  C  C   . GLU A    1 285 ? -67.340 -7.554  20.402  1.00 276.79 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    C   1 
ATOM   2217  O  O   . GLU A    1 285 ? -66.240 -7.804  19.914  1.00 274.41 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    O   1 
ATOM   2218  C  CB  . GLU A    1 285 ? -69.467 -7.784  19.097  1.00 191.68 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    CB  1 
ATOM   2219  C  CG  . GLU A    1 285 ? -68.762 -7.464  17.802  1.00 191.36 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    CG  1 
ATOM   2220  C  CD  . GLU A    1 285 ? -69.690 -6.985  16.717  1.00 195.22 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    CD  1 
ATOM   2221  O  OE1 . GLU A    1 285 ? -70.896 -6.818  16.987  1.00 198.40 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    OE1 1 
ATOM   2222  O  OE2 . GLU A    1 285 ? -69.206 -6.776  15.587  1.00 194.80 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A    OE2 1 
ATOM   2223  N  N   . THR A    1 286 ? -67.547 -6.515  21.212  1.00 180.91 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    N   1 
ATOM   2224  C  CA  . THR A    1 286 ? -66.438 -5.636  21.584  1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    CA  1 
ATOM   2225  C  C   . THR A    1 286 ? -65.299 -6.436  22.176  1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    C   1 
ATOM   2226  O  O   . THR A    1 286 ? -64.133 -6.223  21.843  1.00 176.06 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    O   1 
ATOM   2227  C  CB  . THR A    1 286 ? -66.822 -4.582  22.635  1.00 156.46 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    CB  1 
ATOM   2228  O  OG1 . THR A    1 286 ? -65.826 -3.558  22.646  1.00 157.28 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    OG1 1 
ATOM   2229  C  CG2 . THR A    1 286 ? -66.890 -5.189  24.032  1.00 153.65 ? ? ? ? ? ? 286 THR A    CG2 1 
ATOM   2230  N  N   . VAL A    1 287 ? -65.647 -7.349  23.074  1.00 188.16 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    N   1 
ATOM   2231  C  CA  . VAL A    1 287 ? -64.651 -8.111  23.793  1.00 184.56 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    CA  1 
ATOM   2232  C  C   . VAL A    1 287 ? -63.831 -8.912  22.792  1.00 181.74 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    C   1 
ATOM   2233  O  O   . VAL A    1 287 ? -62.603 -8.950  22.874  1.00 179.97 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    O   1 
ATOM   2234  C  CB  . VAL A    1 287 ? -65.291 -9.012  24.870  1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    CB  1 
ATOM   2235  C  CG1 . VAL A    1 287 ? -64.278 -9.992  25.422  1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    CG1 1 
ATOM   2236  C  CG2 . VAL A    1 287 ? -65.863 -8.158  25.991  1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A    CG2 1 
ATOM   2237  N  N   . ASP A    1 288 ? -64.504 -9.514  21.818  1.00 221.17 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    N   1 
ATOM   2238  C  CA  . ASP A    1 288 ? -63.814 -10.285 20.791  1.00 218.40 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    CA  1 
ATOM   2239  C  C   . ASP A    1 288 ? -62.823 -9.433  19.996  1.00 218.72 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    C   1 
ATOM   2240  O  O   . ASP A    1 288 ? -61.639 -9.763  19.921  1.00 216.20 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    O   1 
ATOM   2241  C  CB  . ASP A    1 288 ? -64.822 -10.959 19.865  1.00 235.45 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    CB  1 
ATOM   2242  C  CG  . ASP A    1 288 ? -65.744 -11.895 20.609  1.00 235.60 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    CG  1 
ATOM   2243  O  OD1 . ASP A    1 288 ? -65.693 -11.898 21.856  1.00 235.77 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    OD1 1 
ATOM   2244  O  OD2 . ASP A    1 288 ? -66.521 -12.620 19.956  1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A    OD2 1 
ATOM   2245  N  N   . CYS A    1 289 ? -63.304 -8.338  19.412  1.00 237.99 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A    N   1 
ATOM   2246  C  CA  . CYS A    1 289 ? -62.435 -7.420  18.677  1.00 238.76 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A    CA  1 
ATOM   2247  C  C   . CYS A    1 289 ? -61.214 -7.082  19.513  1.00 237.65 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A    C   1 
ATOM   2248  O  O   . CYS A    1 289 ? -60.079 -7.129  19.043  1.00 235.23 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A    O   1 
ATOM   2249  C  CB  . CYS A    1 289 ? -63.180 -6.129  18.335  1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A    CB  1 
ATOM   2250  S  SG  . CYS A    1 289 ? -64.503 -6.324  17.132  1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A    SG  1 
ATOM   2251  N  N   . LEU A    1 290 ? -61.476 -6.732  20.763  1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    N   1 
ATOM   2252  C  CA  . LEU A    1 290 ? -60.441 -6.413  21.724  1.00 144.80 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    CA  1 
ATOM   2253  C  C   . LEU A    1 290 ? -59.343 -7.471  21.709  1.00 140.75 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    C   1 
ATOM   2254  O  O   . LEU A    1 290 ? -58.190 -7.178  21.393  1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    O   1 
ATOM   2255  C  CB  . LEU A    1 290 ? -61.074 -6.309  23.106  1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    CB  1 
ATOM   2256  C  CG  . LEU A    1 290 ? -60.213 -5.844  24.267  1.00 117.62 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    CG  1 
ATOM   2257  C  CD1 . LEU A    1 290 ? -61.100 -5.483  25.435  1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    CD1 1 
ATOM   2258  C  CD2 . LEU A    1 290 ? -59.226 -6.919  24.653  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A    CD2 1 
ATOM   2259  N  N   . LYS A    1 291 ? -59.711 -8.698  22.057  1.00 262.75 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    N   1 
ATOM   2260  C  CA  . LYS A    1 291 ? -58.781 -9.819  22.081  1.00 259.43 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    CA  1 
ATOM   2261  C  C   . LYS A    1 291 ? -57.945 -9.891  20.802  1.00 257.45 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    C   1 
ATOM   2262  O  O   . LYS A    1 291 ? -56.726 -10.072 20.857  1.00 255.95 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    O   1 
ATOM   2263  C  CB  . LYS A    1 291 ? -59.560 -11.121 22.270  1.00 212.72 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    CB  1 
ATOM   2264  C  CG  . LYS A    1 291 ? -58.706 -12.331 22.586  1.00 209.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    CG  1 
ATOM   2265  C  CD  . LYS A    1 291 ? -59.565 -13.575 22.750  1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    CD  1 
ATOM   2266  C  CE  . LYS A    1 291 ? -58.709 -14.818 22.917  1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    CE  1 
ATOM   2267  N  NZ  . LYS A    1 291 ? -59.529 -16.053 22.810  1.00 206.18 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A    NZ  1 
ATOM   2268  N  N   . LYS A    1 292 ? -58.607 -9.752  19.656  1.00 142.40 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    N   1 
ATOM   2269  C  CA  . LYS A    1 292 ? -57.927 -9.779  18.361  1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    CA  1 
ATOM   2270  C  C   . LYS A    1 292 ? -56.862 -8.684  18.260  1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    C   1 
ATOM   2271  O  O   . LYS A    1 292 ? -55.694 -8.953  17.964  1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    O   1 
ATOM   2272  C  CB  . LYS A    1 292 ? -58.941 -9.637  17.222  1.00 249.31 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    CB  1 
ATOM   2273  C  CG  . LYS A    1 292 ? -60.078 -10.654 17.268  1.00 248.76 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    CG  1 
ATOM   2274  C  CD  . LYS A    1 292 ? -61.033 -10.498 16.084  1.00 249.84 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    CD  1 
ATOM   2275  C  CE  . LYS A    1 292 ? -62.157 -11.529 16.124  1.00 249.65 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    CE  1 
ATOM   2276  N  NZ  . LYS A    1 292 ? -63.084 -11.387 14.967  1.00 251.14 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A    NZ  1 
ATOM   2277  N  N   . PHE A    1 293 ? -57.274 -7.447  18.514  1.00 232.41 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    N   1 
ATOM   2278  C  CA  . PHE A    1 293 ? -56.356 -6.318  18.527  1.00 228.93 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CA  1 
ATOM   2279  C  C   . PHE A    1 293 ? -55.128 -6.640  19.375  1.00 222.77 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    C   1 
ATOM   2280  O  O   . PHE A    1 293 ? -53.991 -6.444  18.942  1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    O   1 
ATOM   2281  C  CB  . PHE A    1 293 ? -57.067 -5.077  19.070  1.00 219.98 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CB  1 
ATOM   2282  C  CG  . PHE A    1 293 ? -56.210 -3.849  19.093  1.00 217.66 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CG  1 
ATOM   2283  C  CD1 . PHE A    1 293 ? -55.842 -3.230  17.911  1.00 215.54 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CD1 1 
ATOM   2284  C  CD2 . PHE A    1 293 ? -55.780 -3.307  20.292  1.00 218.27 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CD2 1 
ATOM   2285  C  CE1 . PHE A    1 293 ? -55.050 -2.099  17.920  1.00 213.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CE1 1 
ATOM   2286  C  CE2 . PHE A    1 293 ? -54.991 -2.174  20.310  1.00 216.65 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CE2 1 
ATOM   2287  C  CZ  . PHE A    1 293 ? -54.624 -1.569  19.120  1.00 214.33 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A    CZ  1 
ATOM   2288  N  N   . ASN A    1 294 ? -55.371 -7.150  20.578  1.00 237.23 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    N   1 
ATOM   2289  C  CA  . ASN A    1 294 ? -54.300 -7.511  21.497  1.00 232.91 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    CA  1 
ATOM   2290  C  C   . ASN A    1 294 ? -53.251 -8.410  20.860  1.00 225.74 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    C   1 
ATOM   2291  O  O   . ASN A    1 294 ? -52.065 -8.085  20.854  1.00 222.71 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    O   1 
ATOM   2292  C  CB  . ASN A    1 294 ? -54.874 -8.202  22.732  1.00 169.00 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    CB  1 
ATOM   2293  C  CG  . ASN A    1 294 ? -55.448 -7.224  23.730  1.00 176.47 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    CG  1 
ATOM   2294  O  OD1 . ASN A    1 294 ? -55.612 -6.040  23.436  1.00 178.82 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    OD1 1 
ATOM   2295  N  ND2 . ASN A    1 294 ? -55.756 -7.715  24.922  1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A    ND2 1 
ATOM   2296  N  N   . ALA A    1 295 ? -53.692 -9.540  20.322  1.00 182.57 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A    N   1 
ATOM   2297  C  CA  . ALA A    1 295 ? -52.783 -10.463 19.659  1.00 178.06 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A    CA  1 
ATOM   2298  C  C   . ALA A    1 295 ? -51.994 -9.741  18.574  1.00 175.48 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A    C   1 
ATOM   2299  O  O   . ALA A    1 295 ? -50.776 -9.897  18.467  1.00 172.71 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A    O   1 
ATOM   2300  C  CB  . ALA A    1 295 ? -53.551 -11.627 19.072  1.00 149.29 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A    CB  1 
ATOM   2301  N  N   . ARG A    1 296 ? -52.694 -8.941  17.777  1.00 177.43 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    N   1 
ATOM   2302  C  CA  . ARG A    1 296 ? -52.055 -8.197  16.704  1.00 175.31 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    CA  1 
ATOM   2303  C  C   . ARG A    1 296 ? -50.921 -7.306  17.221  1.00 173.98 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    C   1 
ATOM   2304  O  O   . ARG A    1 296 ? -49.786 -7.405  16.751  1.00 170.70 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    O   1 
ATOM   2305  C  CB  . ARG A    1 296 ? -53.080 -7.361  15.942  1.00 290.02 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    CB  1 
ATOM   2306  C  CG  . ARG A    1 296 ? -52.491 -6.668  14.737  1.00 287.77 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    CG  1 
ATOM   2307  C  CD  . ARG A    1 296 ? -53.534 -5.910  13.952  1.00 292.84 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    CD  1 
ATOM   2308  N  NE  . ARG A    1 296 ? -52.976 -5.396  12.707  1.00 289.91 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    NE  1 
ATOM   2309  C  CZ  . ARG A    1 296 ? -53.669 -4.720  11.799  1.00 294.38 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    CZ  1 
ATOM   2310  N  NH1 . ARG A    1 296 ? -54.956 -4.471  11.996  1.00 303.04 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    NH1 1 
ATOM   2311  N  NH2 . ARG A    1 296 ? -53.075 -4.293  10.693  1.00 291.33 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A    NH2 1 
ATOM   2312  N  N   . ARG A    1 297 ? -51.230 -6.447  18.191  1.00 251.66 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    N   1 
ATOM   2313  C  CA  . ARG A    1 297 ? -50.243 -5.527  18.767  1.00 250.98 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    CA  1 
ATOM   2314  C  C   . ARG A    1 297 ? -49.075 -6.259  19.430  1.00 249.81 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    C   1 
ATOM   2315  O  O   . ARG A    1 297 ? -47.955 -5.751  19.464  1.00 248.21 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    O   1 
ATOM   2316  C  CB  . ARG A    1 297 ? -50.902 -4.597  19.789  1.00 271.43 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    CB  1 
ATOM   2317  C  CG  . ARG A    1 297 ? -50.963 -5.195  21.181  1.00 273.02 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    CG  1 
ATOM   2318  C  CD  . ARG A    1 297 ? -51.927 -4.469  22.100  1.00 278.24 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    CD  1 
ATOM   2319  N  NE  . ARG A    1 297 ? -52.395 -5.364  23.156  1.00 281.09 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    NE  1 
ATOM   2320  C  CZ  . ARG A    1 297 ? -51.659 -5.739  24.196  1.00 279.39 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    CZ  1 
ATOM   2321  N  NH1 . ARG A    1 297 ? -50.417 -5.292  24.325  1.00 276.28 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    NH1 1 
ATOM   2322  N  NH2 . ARG A    1 297 ? -52.162 -6.562  25.106  1.00 282.45 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A    NH2 1 
ATOM   2323  N  N   . LYS A    1 298 ? -49.341 -7.443  19.971  1.00 232.53 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    N   1 
ATOM   2324  C  CA  . LYS A    1 298 ? -48.280 -8.244  20.563  1.00 230.61 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    CA  1 
ATOM   2325  C  C   . LYS A    1 298 ? -47.298 -8.662  19.474  1.00 227.25 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    C   1 
ATOM   2326  O  O   . LYS A    1 298 ? -46.086 -8.533  19.635  1.00 226.66 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    O   1 
ATOM   2327  C  CB  . LYS A    1 298 ? -48.847 -9.471  21.275  1.00 215.60 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    CB  1 
ATOM   2328  C  CG  . LYS A    1 298 ? -47.782 -10.324 21.934  1.00 214.36 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    CG  1 
ATOM   2329  C  CD  . LYS A    1 298 ? -48.372 -11.545 22.607  1.00 214.72 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    CD  1 
ATOM   2330  C  CE  . LYS A    1 298 ? -47.270 -12.439 23.148  1.00 210.48 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    CE  1 
ATOM   2331  N  NZ  . LYS A    1 298 ? -47.815 -13.673 23.772  1.00 210.76 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A    NZ  1 
ATOM   2332  N  N   . LEU A    1 299 ? -47.834 -9.143  18.356  1.00 212.21 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    N   1 
ATOM   2333  C  CA  . LEU A    1 299 ? -47.018 -9.581  17.228  1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    CA  1 
ATOM   2334  C  C   . LEU A    1 299 ? -46.510 -8.401  16.392  1.00 208.85 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    C   1 
ATOM   2335  O  O   . LEU A    1 299 ? -45.367 -8.395  15.937  1.00 206.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    O   1 
ATOM   2336  C  CB  . LEU A    1 299 ? -47.812 -10.566 16.361  1.00 171.43 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    CB  1 
ATOM   2337  C  CG  . LEU A    1 299 ? -47.148 -11.141 15.108  1.00 168.60 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    CG  1 
ATOM   2338  C  CD1 . LEU A    1 299 ? -47.688 -12.541 14.809  1.00 168.15 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    CD1 1 
ATOM   2339  C  CD2 . LEU A    1 299 ? -47.327 -10.202 13.916  1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A    CD2 1 
ATOM   2340  N  N   . LYS A    1 300 ? -47.365 -7.404  16.196  1.00 314.67 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    N   1 
ATOM   2341  C  CA  . LYS A    1 300 ? -47.025 -6.230  15.393  1.00 312.50 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    CA  1 
ATOM   2342  C  C   . LYS A    1 300 ? -46.159 -5.222  16.147  1.00 312.14 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    C   1 
ATOM   2343  O  O   . LYS A    1 300 ? -45.270 -4.597  15.567  1.00 310.47 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    O   1 
ATOM   2344  C  CB  . LYS A    1 300 ? -48.304 -5.545  14.916  1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    CB  1 
ATOM   2345  C  CG  . LYS A    1 300 ? -48.094 -4.292  14.071  1.00 191.56 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    CG  1 
ATOM   2346  C  CD  . LYS A    1 300 ? -49.430 -3.596  13.800  1.00 194.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    CD  1 
ATOM   2347  C  CE  . LYS A    1 300 ? -49.258 -2.292  13.037  1.00 192.70 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    CE  1 
ATOM   2348  N  NZ  . LYS A    1 300 ? -48.810 -2.555  11.649  1.00 189.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A    NZ  1 
ATOM   2349  N  N   . GLY A    1 301 ? -46.419 -5.074  17.443  1.00 278.18 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A    N   1 
ATOM   2350  C  CA  . GLY A    1 301 ? -45.716 -4.106  18.268  1.00 279.07 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A    CA  1 
ATOM   2351  C  C   . GLY A    1 301 ? -44.310 -4.588  18.570  1.00 279.47 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A    C   1 
ATOM   2352  O  O   . GLY A    1 301 ? -43.616 -4.051  19.438  1.00 280.62 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A    O   1 
ATOM   2353  N  N   . ALA A    1 302 ? -43.891 -5.590  17.803  1.00 259.91 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A    N   1 
ATOM   2354  C  CA  . ALA A    1 302 ? -42.657 -6.336  18.020  1.00 260.38 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A    CA  1 
ATOM   2355  C  C   . ALA A    1 302 ? -41.430 -5.456  18.223  1.00 260.54 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A    C   1 
ATOM   2356  O  O   . ALA A    1 302 ? -40.736 -5.564  19.236  1.00 263.45 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A    O   1 
ATOM   2357  C  CB  . ALA A    1 302 ? -42.427 -7.258  16.842  1.00 188.56 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A    CB  1 
ATOM   2358  N  N   . ILE A    1 303 ? -41.156 -4.593  17.251  1.00 191.60 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    N   1 
ATOM   2359  C  CA  . ILE A    1 303 ? -39.988 -3.719  17.332  1.00 191.58 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    CA  1 
ATOM   2360  C  C   . ILE A    1 303 ? -40.152 -2.427  16.528  1.00 188.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    C   1 
ATOM   2361  O  O   . ILE A    1 303 ? -40.887 -2.385  15.540  1.00 186.14 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    O   1 
ATOM   2362  C  CB  . ILE A    1 303 ? -38.689 -4.458  16.901  1.00 159.50 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    CB  1 
ATOM   2363  C  CG1 . ILE A    1 303 ? -37.437 -3.716  17.397  1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    CG1 1 
ATOM   2364  C  CG2 . ILE A    1 303 ? -38.645 -4.656  15.385  1.00 154.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    CG2 1 
ATOM   2365  C  CD1 . ILE A    1 303 ? -36.149 -4.521  17.282  1.00 159.35 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A    CD1 1 
ATOM   2366  N  N   . LEU A    1 304 ? -39.466 -1.376  16.970  1.00 489.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    N   1 
ATOM   2367  C  CA  . LEU A    1 304 ? -39.460 -0.096  16.263  1.00 487.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    CA  1 
ATOM   2368  C  C   . LEU A    1 304 ? -38.260 0.082   15.297  1.00 487.40 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    C   1 
ATOM   2369  O  O   . LEU A    1 304 ? -38.040 1.182   14.763  1.00 487.69 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    O   1 
ATOM   2370  C  CB  . LEU A    1 304 ? -39.607 1.082   17.242  1.00 192.56 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    CB  1 
ATOM   2371  C  CG  . LEU A    1 304 ? -40.912 1.134   18.065  1.00 197.33 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    CG  1 
ATOM   2372  C  CD1 . LEU A    1 304 ? -40.935 2.366   18.961  1.00 199.83 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    CD1 1 
ATOM   2373  C  CD2 . LEU A    1 304 ? -42.158 1.089   17.176  1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A    CD2 1 
ATOM   2374  N  N   . THR A    1 305 ? -37.484 -0.990  15.098  1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    N   1 
ATOM   2375  C  CA  . THR A    1 305 ? -36.337 -0.986  14.165  1.00 136.59 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    CA  1 
ATOM   2376  C  C   . THR A    1 305 ? -36.635 -1.407  12.698  1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    C   1 
ATOM   2377  O  O   . THR A    1 305 ? -35.711 -1.637  11.918  1.00 127.00 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    O   1 
ATOM   2378  C  CB  . THR A    1 305 ? -35.090 -1.720  14.735  1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    CB  1 
ATOM   2379  O  OG1 . THR A    1 305 ? -35.410 -3.086  15.041  1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    OG1 1 
ATOM   2380  C  CG2 . THR A    1 305 ? -34.599 -1.016  15.996  1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 305 THR A    CG2 1 
ATOM   2381  N  N   . VAL A    1 306 ? -37.918 -1.531  12.349  1.00 241.20 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    N   1 
ATOM   2382  C  CA  . VAL A    1 306 ? -38.373 -1.942  11.007  1.00 237.00 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    CA  1 
ATOM   2383  C  C   . VAL A    1 306 ? -38.654 -0.814  9.976   1.00 233.89 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    C   1 
ATOM   2384  O  O   . VAL A    1 306 ? -39.606 -0.041  10.137  1.00 235.66 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    O   1 
ATOM   2385  C  CB  . VAL A    1 306 ? -39.667 -2.758  11.149  1.00 196.76 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    CB  1 
ATOM   2386  C  CG1 . VAL A    1 306 ? -40.179 -3.194  9.792   1.00 192.95 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    CG1 1 
ATOM   2387  C  CG2 . VAL A    1 306 ? -39.437 -3.948  12.065  1.00 199.39 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A    CG2 1 
ATOM   2388  N  N   . MET A    1 307 ? -37.862 -0.756  8.899   1.00 183.68 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    N   1 
ATOM   2389  C  CA  . MET A    1 307 ? -38.040 0.261   7.841   1.00 180.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    CA  1 
ATOM   2390  C  C   . MET A    1 307 ? -38.380 -0.320  6.456   1.00 175.82 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    C   1 
ATOM   2391  O  O   . MET A    1 307 ? -37.614 -1.109  5.909   1.00 171.80 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    O   1 
ATOM   2392  C  CB  . MET A    1 307 ? -36.792 1.147   7.703   1.00 181.01 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    CB  1 
ATOM   2393  C  CG  . MET A    1 307 ? -35.841 1.154   8.896   1.00 183.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    CG  1 
ATOM   2394  S  SD  . MET A    1 307 ? -34.676 2.537   8.781   1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    SD  1 
ATOM   2395  C  CE  . MET A    1 307 ? -34.429 2.912   10.514  1.00 192.83 ? ? ? ? ? ? 307 MET A    CE  1 
ATOM   2396  N  N   . LEU A    1 308 ? -39.502 0.099   5.872   1.00 137.48 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    N   1 
ATOM   2397  C  CA  . LEU A    1 308 ? -39.937 -0.450  4.588   1.00 134.95 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    CA  1 
ATOM   2398  C  C   . LEU A    1 308 ? -41.236 0.185   4.150   1.00 139.16 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    C   1 
ATOM   2399  O  O   . LEU A    1 308 ? -41.779 1.028   4.856   1.00 143.47 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    O   1 
ATOM   2400  C  CB  . LEU A    1 308 ? -40.139 -1.956  4.701   1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    CB  1 
ATOM   2401  C  CG  . LEU A    1 308 ? -41.097 -2.404  5.809   1.00 135.68 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    CG  1 
ATOM   2402  C  CD1 . LEU A    1 308 ? -42.524 -2.428  5.312   1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    CD1 1 
ATOM   2403  C  CD2 . LEU A    1 308 ? -40.716 -3.778  6.323   1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A    CD2 1 
ATOM   2404  N  N   . ALA A    1 309 ? -41.733 -0.208  2.982   1.00 200.92 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A    N   1 
ATOM   2405  C  CA  . ALA A    1 309 ? -43.038 0.260   2.533   1.00 208.87 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A    CA  1 
ATOM   2406  C  C   . ALA A    1 309 ? -43.911 -0.898  2.047   1.00 211.31 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A    C   1 
ATOM   2407  O  O   . ALA A    1 309 ? -43.538 -1.611  1.121   1.00 208.75 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A    O   1 
ATOM   2408  C  CB  . ALA A    1 309 ? -42.874 1.302   1.446   1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A    CB  1 
ATOM   2409  N  N   . THR A    1 310 ? -45.062 -1.096  2.686   1.00 246.13 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    N   1 
ATOM   2410  C  CA  . THR A    1 310 ? -46.027 -2.095  2.233   1.00 249.07 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    CA  1 
ATOM   2411  C  C   . THR A    1 310 ? -47.442 -1.531  2.296   1.00 258.11 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    C   1 
ATOM   2412  O  O   . THR A    1 310 ? -47.653 -0.406  2.759   1.00 261.95 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    O   1 
ATOM   2413  C  CB  . THR A    1 310 ? -45.983 -3.364  3.112   1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    CB  1 
ATOM   2414  O  OG1 . THR A    1 310 ? -46.073 -2.992  4.492   1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    OG1 1 
ATOM   2415  C  CG2 . THR A    1 310 ? -44.695 -4.159  2.884   1.00 392.24 ? ? ? ? ? ? 310 THR A    CG2 1 
ATOM   2416  N  N   . ARG A    1 311 ? -48.409 -2.316  1.827   1.00 251.07 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    N   1 
ATOM   2417  C  CA  . ARG A    1 311 ? -49.817 -1.989  2.005   1.00 260.30 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    CA  1 
ATOM   2418  C  C   . ARG A    1 311 ? -50.567 -3.220  2.512   1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    C   1 
ATOM   2419  O  O   . ARG A    1 311 ? -50.878 -4.117  1.723   1.00 262.29 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    O   1 
ATOM   2420  C  CB  . ARG A    1 311 ? -50.364 -1.642  0.630   1.00 282.75 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    CB  1 
ATOM   2421  C  CG  . ARG A    1 311 ? -49.755 -2.570  -0.420  1.00 278.34 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    CG  1 
ATOM   2422  C  CD  . ARG A    1 311 ? -50.241 -2.301  -1.815  1.00 285.41 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    CD  1 
ATOM   2423  N  NE  . ARG A    1 311 ? -51.675 -2.519  -1.947  1.00 294.26 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    NE  1 
ATOM   2424  C  CZ  . ARG A    1 311 ? -52.346 -2.294  -3.068  1.00 302.57 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    CZ  1 
ATOM   2425  N  NH1 . ARG A    1 311 ? -51.700 -1.848  -4.136  1.00 302.71 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    NH1 1 
ATOM   2426  N  NH2 . ARG A    1 311 ? -53.654 -2.508  -3.125  1.00 311.23 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A    NH2 1 
ATOM   2427  N  N   . ASN A    1 312 ? -50.894 -3.257  3.804   1.00 443.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    N   1 
ATOM   2428  C  CA  . ASN A    1 312 ? -51.745 -4.321  4.359   1.00 445.09 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    CA  1 
ATOM   2429  C  C   . ASN A    1 312 ? -51.552 -5.683  3.685   1.00 441.57 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    C   1 
ATOM   2430  O  O   . ASN A    1 312 ? -52.460 -6.163  3.002   1.00 447.76 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    O   1 
ATOM   2431  C  CB  . ASN A    1 312 ? -53.231 -3.927  4.400   1.00 273.19 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    CB  1 
ATOM   2432  C  CG  . ASN A    1 312 ? -54.040 -4.774  5.393   1.00 275.54 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    CG  1 
ATOM   2433  O  OD1 . ASN A    1 312 ? -53.509 -5.693  6.021   1.00 269.13 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    OD1 1 
ATOM   2434  N  ND2 . ASN A    1 312 ? -55.322 -4.452  5.547   1.00 285.23 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A    ND2 1 
ATOM   2435  N  N   . PHE A    1 313 ? -50.385 -6.300  3.854   1.00 302.00 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    N   1 
ATOM   2436  C  CA  . PHE A    1 313 ? -50.142 -7.575  3.182   1.00 298.22 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CA  1 
ATOM   2437  C  C   . PHE A    1 313 ? -50.559 -8.780  4.002   1.00 298.73 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    C   1 
ATOM   2438  O  O   . PHE A    1 313 ? -50.983 -8.652  5.153   1.00 301.36 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    O   1 
ATOM   2439  C  CB  . PHE A    1 313 ? -48.683 -7.723  2.752   1.00 207.82 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CB  1 
ATOM   2440  C  CG  . PHE A    1 313 ? -48.316 -6.882  1.565   1.00 208.63 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CG  1 
ATOM   2441  C  CD1 . PHE A    1 313 ? -48.857 -7.133  0.311   1.00 213.40 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CD1 1 
ATOM   2442  C  CD2 . PHE A    1 313 ? -47.420 -5.845  1.699   1.00 205.33 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CD2 1 
ATOM   2443  C  CE1 . PHE A    1 313 ? -48.510 -6.349  -0.781  1.00 215.17 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CE1 1 
ATOM   2444  C  CE2 . PHE A    1 313 ? -47.071 -5.064  0.614   1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CE2 1 
ATOM   2445  C  CZ  . PHE A    1 313 ? -47.616 -5.315  -0.626  1.00 211.74 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A    CZ  1 
ATOM   2446  N  N   . SER A    1 314 ? -50.412 -9.954  3.399   1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 314 SER A    N   1 
ATOM   2447  C  CA  . SER A    1 314 ? -50.897 -11.170 4.018   1.00 163.68 ? ? ? ? ? ? 314 SER A    CA  1 
ATOM   2448  C  C   . SER A    1 314 ? -50.317 -11.219 5.414   1.00 163.23 ? ? ? ? ? ? 314 SER A    C   1 
ATOM   2449  O  O   . SER A    1 314 ? -49.127 -10.980 5.618   1.00 158.90 ? ? ? ? ? ? 314 SER A    O   1 
ATOM   2450  C  CB  . SER A    1 314 ? -50.514 -12.404 3.196   1.00 301.15 ? ? ? ? ? ? 314 SER A    CB  1 
ATOM   2451  O  OG  . SER A    1 314 ? -51.046 -13.589 3.766   1.00 305.19 ? ? ? ? ? ? 314 SER A    OG  1 
ATOM   2452  N  N   . VAL A    1 315 ? -51.190 -11.475 6.378   1.00 287.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    N   1 
ATOM   2453  C  CA  . VAL A    1 315 ? -50.793 -11.515 7.771   1.00 288.10 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    CA  1 
ATOM   2454  C  C   . VAL A    1 315 ? -49.684 -12.544 7.936   1.00 285.66 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    C   1 
ATOM   2455  O  O   . VAL A    1 315 ? -48.923 -12.494 8.899   1.00 284.58 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    O   1 
ATOM   2456  C  CB  . VAL A    1 315 ? -51.996 -11.846 8.686   1.00 272.54 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    CB  1 
ATOM   2457  C  CG1 . VAL A    1 315 ? -51.552 -11.997 10.136  1.00 273.72 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    CG1 1 
ATOM   2458  C  CG2 . VAL A    1 315 ? -53.069 -10.768 8.558   1.00 275.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A    CG2 1 
ATOM   2459  N  N   . ARG A    1 316 ? -49.578 -13.462 6.979   1.00 126.67 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    N   1 
ATOM   2460  C  CA  . ARG A    1 316 ? -48.552 -14.497 7.046   1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    CA  1 
ATOM   2461  C  C   . ARG A    1 316 ? -47.186 -13.920 6.712   1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    C   1 
ATOM   2462  O  O   . ARG A    1 316 ? -46.165 -14.475 7.102   1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    O   1 
ATOM   2463  C  CB  . ARG A    1 316 ? -48.899 -15.707 6.167   1.00 192.88 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    CB  1 
ATOM   2464  C  CG  . ARG A    1 316 ? -49.785 -16.731 6.878   1.00 197.41 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    CG  1 
ATOM   2465  C  CD  . ARG A    1 316 ? -50.339 -17.780 5.925   1.00 198.36 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    CD  1 
ATOM   2466  N  NE  . ARG A    1 316 ? -51.684 -18.205 6.309   1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    NE  1 
ATOM   2467  C  CZ  . ARG A    1 316 ? -52.416 -19.078 5.624   1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    CZ  1 
ATOM   2468  N  NH1 . ARG A    1 316 ? -51.928 -19.628 4.519   1.00 202.70 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    NH1 1 
ATOM   2469  N  NH2 . ARG A    1 316 ? -53.632 -19.405 6.044   1.00 210.13 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A    NH2 1 
ATOM   2470  N  N   . LYS A    1 317 ? -47.171 -12.797 6.003   1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    N   1 
ATOM   2471  C  CA  . LYS A    1 317 ? -45.942 -12.034 5.845   1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    CA  1 
ATOM   2472  C  C   . LYS A    1 317 ? -45.622 -11.325 7.150   1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    C   1 
ATOM   2473  O  O   . LYS A    1 317 ? -44.508 -11.374 7.624   1.00 92.66  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    O   1 
ATOM   2474  C  CB  . LYS A    1 317 ? -46.068 -11.014 4.727   1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    CB  1 
ATOM   2475  C  CG  . LYS A    1 317 ? -45.907 -11.590 3.351   1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    CG  1 
ATOM   2476  C  CD  . LYS A    1 317 ? -45.770 -10.450 2.371   1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    CD  1 
ATOM   2477  C  CE  . LYS A    1 317 ? -45.759 -10.912 0.930   1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    CE  1 
ATOM   2478  N  NZ  . LYS A    1 317 ? -47.134 -11.244 0.468   1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A    NZ  1 
ATOM   2479  N  N   . GLN A    1 318 ? -46.613 -10.671 7.740   1.00 149.41 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    N   1 
ATOM   2480  C  CA  . GLN A    1 318 ? -46.403 -9.960  8.997   1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    CA  1 
ATOM   2481  C  C   . GLN A    1 318 ? -45.928 -10.900 10.104  1.00 153.40 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    C   1 
ATOM   2482  O  O   . GLN A    1 318 ? -45.269 -10.475 11.053  1.00 153.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    O   1 
ATOM   2483  C  CB  . GLN A    1 318 ? -47.683 -9.230  9.415   1.00 245.28 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    CB  1 
ATOM   2484  C  CG  . GLN A    1 318 ? -48.077 -8.092  8.482   1.00 243.60 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    CG  1 
ATOM   2485  C  CD  . GLN A    1 318 ? -47.036 -6.990  8.445   1.00 240.23 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    CD  1 
ATOM   2486  O  OE1 . GLN A    1 318 ? -46.260 -6.884  7.495   1.00 236.49 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    OE1 1 
ATOM   2487  N  NE2 . GLN A    1 318 ? -47.015 -6.162  9.483   1.00 241.54 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A    NE2 1 
ATOM   2488  N  N   . GLU A    1 319 ? -46.266 -12.178 9.972   1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    N   1 
ATOM   2489  C  CA  . GLU A    1 319 ? -45.849 -13.189 10.934  1.00 145.63 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    CA  1 
ATOM   2490  C  C   . GLU A    1 319 ? -44.390 -13.583 10.714  1.00 140.93 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    C   1 
ATOM   2491  O  O   . GLU A    1 319 ? -43.628 -13.710 11.671  1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    O   1 
ATOM   2492  C  CB  . GLU A    1 319 ? -46.751 -14.421 10.837  1.00 209.22 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    CB  1 
ATOM   2493  C  CG  . GLU A    1 319 ? -46.487 -15.463 11.903  1.00 210.81 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    CG  1 
ATOM   2494  C  CD  . GLU A    1 319 ? -47.300 -16.723 11.697  1.00 212.48 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    CD  1 
ATOM   2495  O  OE1 . GLU A    1 319 ? -48.148 -16.748 10.778  1.00 213.77 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    OE1 1 
ATOM   2496  O  OE2 . GLU A    1 319 ? -47.087 -17.692 12.455  1.00 211.46 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A    OE2 1 
ATOM   2497  N  N   . ILE A    1 320 ? -44.017 -13.762 9.446   1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    N   1 
ATOM   2498  C  CA  . ILE A    1 320 ? -42.660 -14.168 9.036   1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    CA  1 
ATOM   2499  C  C   . ILE A    1 320 ? -41.633 -13.048 9.173   1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    C   1 
ATOM   2500  O  O   . ILE A    1 320 ? -40.438 -13.301 9.218   1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    O   1 
ATOM   2501  C  CB  . ILE A    1 320 ? -42.647 -14.599 7.573   1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    CB  1 
ATOM   2502  C  CG1 . ILE A    1 320 ? -41.322 -15.231 7.198   1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    CG1 1 
ATOM   2503  C  CG2 . ILE A    1 320 ? -42.850 -13.403 6.681   1.00 109.10 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    CG2 1 
ATOM   2504  C  CD1 . ILE A    1 320 ? -41.230 -15.482 5.724   1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A    CD1 1 
ATOM   2505  N  N   . ILE A    1 321 ? -42.098 -11.810 9.175   1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    N   1 
ATOM   2506  C  CA  . ILE A    1 321 ? -41.263 -10.710 9.592   1.00 80.85  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    CA  1 
ATOM   2507  C  C   . ILE A    1 321 ? -41.008 -10.849 11.090  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    C   1 
ATOM   2508  O  O   . ILE A    1 321 ? -39.865 -10.836 11.523  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    O   1 
ATOM   2509  C  CB  . ILE A    1 321 ? -41.949 -9.342  9.331   1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    CB  1 
ATOM   2510  C  CG1 . ILE A    1 321 ? -41.934 -9.003  7.833   1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    CG1 1 
ATOM   2511  C  CG2 . ILE A    1 321 ? -41.277 -8.254  10.147  1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    CG2 1 
ATOM   2512  C  CD1 . ILE A    1 321 ? -43.017 -7.982  7.454   1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A    CD1 1 
ATOM   2513  N  N   . LYS A    1 322 ? -42.073 -10.964 11.881  1.00 147.26 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    N   1 
ATOM   2514  C  CA  . LYS A    1 322 ? -41.933 -11.028 13.337  1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    CA  1 
ATOM   2515  C  C   . LYS A    1 322 ? -40.908 -12.068 13.765  1.00 151.55 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    C   1 
ATOM   2516  O  O   . LYS A    1 322 ? -40.172 -11.866 14.732  1.00 154.53 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    O   1 
ATOM   2517  C  CB  . LYS A    1 322 ? -43.276 -11.350 13.993  1.00 139.83 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    CB  1 
ATOM   2518  C  CG  . LYS A    1 322 ? -43.207 -11.511 15.514  1.00 143.03 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    CG  1 
ATOM   2519  C  CD  . LYS A    1 322 ? -42.783 -10.217 16.189  1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    CD  1 
ATOM   2520  C  CE  . LYS A    1 322 ? -42.987 -10.268 17.699  1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    CE  1 
ATOM   2521  N  NZ  . LYS A    1 322 ? -41.770 -10.741 18.409  1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A    NZ  1 
ATOM   2522  N  N   . VAL A    1 323 ? -40.885 -13.179 13.033  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    N   1 
ATOM   2523  C  CA  . VAL A    1 323 ? -39.951 -14.290 13.246  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    CA  1 
ATOM   2524  C  C   . VAL A    1 323 ? -38.480 -13.933 12.943  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    C   1 
ATOM   2525  O  O   . VAL A    1 323 ? -37.600 -14.061 13.806  1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    O   1 
ATOM   2526  C  CB  . VAL A    1 323 ? -40.371 -15.504 12.376  1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    CB  1 
ATOM   2527  C  CG1 . VAL A    1 323 ? -39.479 -16.695 12.639  1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    CG1 1 
ATOM   2528  C  CG2 . VAL A    1 323 ? -41.827 -15.857 12.632  1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A    CG2 1 
ATOM   2529  N  N   . THR A    1 324 ? -38.233 -13.461 11.721  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    N   1 
ATOM   2530  C  CA  . THR A    1 324 ? -36.910 -13.029 11.309  1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    CA  1 
ATOM   2531  C  C   . THR A    1 324 ? -36.410 -12.188 12.477  1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    C   1 
ATOM   2532  O  O   . THR A    1 324 ? -35.294 -12.371 12.966  1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    O   1 
ATOM   2533  C  CB  . THR A    1 324 ? -36.980 -12.172 9.996   1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    CB  1 
ATOM   2534  O  OG1 . THR A    1 324 ? -37.596 -12.918 8.939   1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    OG1 1 
ATOM   2535  C  CG2 . THR A    1 324 ? -35.611 -11.775 9.534   1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 324 THR A    CG2 1 
ATOM   2536  N  N   . GLU A    1 325 ? -37.292 -11.317 12.959  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    N   1 
ATOM   2537  C  CA  . GLU A    1 325 ? -37.013 -10.386 14.051  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    CA  1 
ATOM   2538  C  C   . GLU A    1 325 ? -36.672 -11.094 15.359  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    C   1 
ATOM   2539  O  O   . GLU A    1 325 ? -35.692 -10.768 16.016  1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    O   1 
ATOM   2540  C  CB  . GLU A    1 325 ? -38.216 -9.453  14.252  1.00 162.95 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    CB  1 
ATOM   2541  C  CG  . GLU A    1 325 ? -37.950 -8.242  15.131  1.00 166.89 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    CG  1 
ATOM   2542  C  CD  . GLU A    1 325 ? -38.036 -8.559  16.612  1.00 172.43 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    CD  1 
ATOM   2543  O  OE1 . GLU A    1 325 ? -38.962 -9.297  17.013  1.00 173.82 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    OE1 1 
ATOM   2544  O  OE2 . GLU A    1 325 ? -37.178 -8.067  17.376  1.00 175.10 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A    OE2 1 
ATOM   2545  N  N   . GLN A    1 326 ? -37.495 -12.062 15.735  1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    N   1 
ATOM   2546  C  CA  . GLN A    1 326 ? -37.289 -12.808 16.965  1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    CA  1 
ATOM   2547  C  C   . GLN A    1 326 ? -35.911 -13.463 16.974  1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    C   1 
ATOM   2548  O  O   . GLN A    1 326 ? -35.287 -13.597 18.029  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    O   1 
ATOM   2549  C  CB  . GLN A    1 326 ? -38.380 -13.873 17.129  1.00 161.48 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    CB  1 
ATOM   2550  C  CG  . GLN A    1 326 ? -39.803 -13.337 17.305  1.00 165.79 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    CG  1 
ATOM   2551  C  CD  . GLN A    1 326 ? -40.830 -14.453 17.413  1.00 164.73 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    CD  1 
ATOM   2552  O  OE1 . GLN A    1 326 ? -42.034 -14.219 17.306  1.00 164.77 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    OE1 1 
ATOM   2553  N  NE2 . GLN A    1 326 ? -40.353 -15.675 17.625  1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A    NE2 1 
ATOM   2554  N  N   . LEU A    1 327 ? -35.450 -13.866 15.789  1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    N   1 
ATOM   2555  C  CA  . LEU A    1 327 ? -34.161 -14.540 15.620  1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    CA  1 
ATOM   2556  C  C   . LEU A    1 327 ? -32.977 -13.602 15.830  1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    C   1 
ATOM   2557  O  O   . LEU A    1 327 ? -32.015 -13.919 16.534  1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    O   1 
ATOM   2558  C  CB  . LEU A    1 327 ? -34.069 -15.147 14.218  1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    CB  1 
ATOM   2559  C  CG  . LEU A    1 327 ? -32.776 -15.889 13.868  1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    CG  1 
ATOM   2560  C  CD1 . LEU A    1 327 ? -32.759 -17.288 14.466  1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    CD1 1 
ATOM   2561  C  CD2 . LEU A    1 327 ? -32.639 -15.962 12.375  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A    CD2 1 
ATOM   2562  N  N   . ILE A    1 328 ? -33.048 -12.446 15.194  1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    N   1 
ATOM   2563  C  CA  . ILE A    1 328 ? -31.989 -11.465 15.293  1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    CA  1 
ATOM   2564  C  C   . ILE A    1 328 ? -31.877 -10.906 16.710  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    C   1 
ATOM   2565  O  O   . ILE A    1 328 ? -30.816 -10.441 17.116  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    O   1 
ATOM   2566  C  CB  . ILE A    1 328 ? -32.204 -10.351 14.256  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    CB  1 
ATOM   2567  C  CG1 . ILE A    1 328 ? -31.945 -10.901 12.847  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    CG1 1 
ATOM   2568  C  CG2 . ILE A    1 328 ? -31.312 -9.167  14.544  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    CG2 1 
ATOM   2569  C  CD1 . ILE A    1 328 ? -32.651 -10.143 11.754  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A    CD1 1 
ATOM   2570  N  N   . GLU A    1 329 ? -32.973 -10.969 17.462  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    N   1 
ATOM   2571  C  CA  . GLU A    1 329 ? -32.993 -10.558 18.867  1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    CA  1 
ATOM   2572  C  C   . GLU A    1 329 ? -32.197 -11.554 19.714  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    C   1 
ATOM   2573  O  O   . GLU A    1 329 ? -31.440 -11.165 20.612  1.00 94.90  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    O   1 
ATOM   2574  C  CB  . GLU A    1 329 ? -34.443 -10.464 19.360  1.00 170.16 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    CB  1 
ATOM   2575  C  CG  . GLU A    1 329 ? -34.642 -9.866  20.747  1.00 174.90 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    CG  1 
ATOM   2576  C  CD  . GLU A    1 329 ? -36.086 -9.978  21.218  1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    CD  1 
ATOM   2577  O  OE1 . GLU A    1 329 ? -36.943 -10.415 20.421  1.00 174.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    OE1 1 
ATOM   2578  O  OE2 . GLU A    1 329 ? -36.368 -9.638  22.385  1.00 178.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A    OE2 1 
ATOM   2579  N  N   . ALA A    1 330 ? -32.371 -12.839 19.414  1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A    N   1 
ATOM   2580  C  CA  . ALA A    1 330 ? -31.652 -13.911 20.101  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A    CA  1 
ATOM   2581  C  C   . ALA A    1 330 ? -30.166 -13.789 19.842  1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A    C   1 
ATOM   2582  O  O   . ALA A    1 330 ? -29.352 -13.924 20.754  1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A    O   1 
ATOM   2583  C  CB  . ALA A    1 330 ? -32.149 -15.267 19.637  1.00 240.76 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A    CB  1 
ATOM   2584  N  N   . ILE A    1 331 ? -29.822 -13.537 18.585  1.00 170.50 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    N   1 
ATOM   2585  C  CA  . ILE A    1 331 ? -28.435 -13.331 18.193  1.00 166.70 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    CA  1 
ATOM   2586  C  C   . ILE A    1 331 ? -27.733 -12.281 19.064  1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    C   1 
ATOM   2587  O  O   . ILE A    1 331 ? -26.768 -12.587 19.768  1.00 170.48 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    O   1 
ATOM   2588  C  CB  . ILE A    1 331 ? -28.330 -12.945 16.708  1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    CB  1 
ATOM   2589  C  CG1 . ILE A    1 331 ? -28.746 -14.129 15.825  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    CG1 1 
ATOM   2590  C  CG2 . ILE A    1 331 ? -26.925 -12.443 16.388  1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    CG2 1 
ATOM   2591  C  CD1 . ILE A    1 331 ? -28.448 -13.952 14.344  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A    CD1 1 
ATOM   2592  N  N   . SER A    1 332 ? -28.217 -11.045 19.008  1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 332 SER A    N   1 
ATOM   2593  C  CA  . SER A    1 332 ? -27.647 -9.962  19.804  1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 332 SER A    CA  1 
ATOM   2594  C  C   . SER A    1 332 ? -27.601 -10.204 21.325  1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 332 SER A    C   1 
ATOM   2595  O  O   . SER A    1 332 ? -26.631 -9.815  21.975  1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 332 SER A    O   1 
ATOM   2596  C  CB  . SER A    1 332 ? -28.354 -8.638  19.491  1.00 220.80 ? ? ? ? ? ? 332 SER A    CB  1 
ATOM   2597  O  OG  . SER A    1 332 ? -29.761 -8.793  19.479  1.00 223.21 ? ? ? ? ? ? 332 SER A    OG  1 
ATOM   2598  N  N   . ASN A    1 333 ? -28.638 -10.825 21.889  1.00 154.28 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    N   1 
ATOM   2599  C  CA  . ASN A    1 333 ? -28.739 -10.983 23.345  1.00 154.70 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    CA  1 
ATOM   2600  C  C   . ASN A    1 333 ? -27.800 -12.069 23.869  1.00 148.08 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    C   1 
ATOM   2601  O  O   . ASN A    1 333 ? -27.446 -12.085 25.054  1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    O   1 
ATOM   2602  C  CB  . ASN A    1 333 ? -30.184 -11.303 23.772  1.00 166.32 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    CB  1 
ATOM   2603  C  CG  . ASN A    1 333 ? -30.978 -10.067 24.192  1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    CG  1 
ATOM   2604  O  OD1 . ASN A    1 333 ? -30.876 -9.599  25.330  1.00 176.40 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    OD1 1 
ATOM   2605  N  ND2 . ASN A    1 333 ? -31.804 -9.562  23.283  1.00 177.05 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A    ND2 1 
ATOM   2606  N  N   . GLY A    1 334 ? -27.410 -12.973 22.971  1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A    N   1 
ATOM   2607  C  CA  . GLY A    1 334 ? -26.555 -14.098 23.304  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A    CA  1 
ATOM   2608  C  C   . GLY A    1 334 ? -27.379 -15.304 23.696  1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A    C   1 
ATOM   2609  O  O   . GLY A    1 334 ? -26.875 -16.243 24.319  1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A    O   1 
ATOM   2610  N  N   . ASP A    1 335 ? -28.641 -15.308 23.267  1.00 148.49 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    N   1 
ATOM   2611  C  CA  . ASP A    1 335 ? -29.588 -16.307 23.741  1.00 147.75 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    CA  1 
ATOM   2612  C  C   . ASP A    1 335 ? -29.465 -17.444 22.757  1.00 140.65 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    C   1 
ATOM   2613  O  O   . ASP A    1 335 ? -29.875 -17.340 21.597  1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    O   1 
ATOM   2614  C  CB  . ASP A    1 335 ? -31.014 -15.746 23.725  1.00 198.59 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    CB  1 
ATOM   2615  C  CG  . ASP A    1 335 ? -32.002 -16.591 24.534  1.00 199.42 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    CG  1 
ATOM   2616  O  OD1 . ASP A    1 335 ? -32.942 -16.008 25.121  1.00 204.66 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    OD1 1 
ATOM   2617  O  OD2 . ASP A    1 335 ? -31.852 -17.830 24.578  1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A    OD2 1 
ATOM   2618  N  N   . PHE A    1 336 ? -28.832 -18.512 23.225  1.00 161.60 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    N   1 
ATOM   2619  C  CA  . PHE A    1 336 ? -28.626 -19.706 22.429  1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CA  1 
ATOM   2620  C  C   . PHE A    1 336 ? -29.800 -20.683 22.462  1.00 154.47 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    C   1 
ATOM   2621  O  O   . PHE A    1 336 ? -30.162 -21.257 21.439  1.00 150.32 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    O   1 
ATOM   2622  C  CB  . PHE A    1 336 ? -27.336 -20.393 22.848  1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CB  1 
ATOM   2623  C  CG  . PHE A    1 336 ? -26.842 -21.374 21.849  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CG  1 
ATOM   2624  C  CD1 . PHE A    1 336 ? -26.621 -20.991 20.537  1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CD1 1 
ATOM   2625  C  CD2 . PHE A    1 336 ? -26.605 -22.681 22.209  1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CD2 1 
ATOM   2626  C  CE1 . PHE A    1 336 ? -26.169 -21.898 19.600  1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CE1 1 
ATOM   2627  C  CE2 . PHE A    1 336 ? -26.147 -23.595 21.276  1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CE2 1 
ATOM   2628  C  CZ  . PHE A    1 336 ? -25.930 -23.200 19.968  1.00 88.72  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A    CZ  1 
ATOM   2629  N  N   . GLU A    1 337 ? -30.384 -20.874 23.639  1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    N   1 
ATOM   2630  C  CA  . GLU A    1 337 ? -31.539 -21.747 23.770  1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    CA  1 
ATOM   2631  C  C   . GLU A    1 337 ? -32.535 -21.396 22.679  1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    C   1 
ATOM   2632  O  O   . GLU A    1 337 ? -33.006 -22.265 21.942  1.00 120.70 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    O   1 
ATOM   2633  C  CB  . GLU A    1 337 ? -32.195 -21.561 25.143  1.00 143.04 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    CB  1 
ATOM   2634  C  CG  . GLU A    1 337 ? -31.440 -22.185 26.310  1.00 148.62 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    CG  1 
ATOM   2635  C  CD  . GLU A    1 337 ? -29.977 -21.791 26.342  1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    CD  1 
ATOM   2636  O  OE1 . GLU A    1 337 ? -29.118 -22.697 26.357  1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    OE1 1 
ATOM   2637  O  OE2 . GLU A    1 337 ? -29.683 -20.577 26.353  1.00 147.45 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A    OE2 1 
ATOM   2638  N  N   . SER A    1 338 ? -32.832 -20.105 22.579  1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 338 SER A    N   1 
ATOM   2639  C  CA  . SER A    1 338 ? -33.795 -19.593 21.619  1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 338 SER A    CA  1 
ATOM   2640  C  C   . SER A    1 338 ? -33.272 -19.704 20.193  1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 338 SER A    C   1 
ATOM   2641  O  O   . SER A    1 338 ? -34.042 -19.760 19.231  1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 338 SER A    O   1 
ATOM   2642  C  CB  . SER A    1 338 ? -34.109 -18.134 21.939  1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 338 SER A    CB  1 
ATOM   2643  O  OG  . SER A    1 338 ? -32.923 -17.358 21.931  1.00 177.93 ? ? ? ? ? ? 338 SER A    OG  1 
ATOM   2644  N  N   . TYR A    1 339 ? -31.955 -19.731 20.050  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    N   1 
ATOM   2645  C  CA  . TYR A    1 339 ? -31.386 -19.797 18.720  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CA  1 
ATOM   2646  C  C   . TYR A    1 339 ? -31.556 -21.181 18.099  1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    C   1 
ATOM   2647  O  O   . TYR A    1 339 ? -31.855 -21.289 16.918  1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    O   1 
ATOM   2648  C  CB  . TYR A    1 339 ? -29.925 -19.371 18.719  1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CB  1 
ATOM   2649  C  CG  . TYR A    1 339 ? -29.411 -19.213 17.320  1.00 95.13  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CG  1 
ATOM   2650  C  CD1 . TYR A    1 339 ? -29.850 -18.170 16.517  1.00 96.85  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CD1 1 
ATOM   2651  C  CD2 . TYR A    1 339 ? -28.515 -20.121 16.781  1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CD2 1 
ATOM   2652  C  CE1 . TYR A    1 339 ? -29.392 -18.025 15.209  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CE1 1 
ATOM   2653  C  CE2 . TYR A    1 339 ? -28.052 -19.987 15.474  1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CE2 1 
ATOM   2654  C  CZ  . TYR A    1 339 ? -28.494 -18.938 14.694  1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    CZ  1 
ATOM   2655  O  OH  . TYR A    1 339 ? -28.043 -18.794 13.401  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A    OH  1 
ATOM   2656  N  N   . THR A    1 340 ? -31.386 -22.227 18.903  1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 340 THR A    N   1 
ATOM   2657  C  CA  . THR A    1 340 ? -31.552 -23.612 18.459  1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 340 THR A    CA  1 
ATOM   2658  C  C   . THR A    1 340 ? -33.005 -23.968 18.146  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 340 THR A    C   1 
ATOM   2659  O  O   . THR A    1 340 ? -33.274 -24.766 17.248  1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 340 THR A    O   1 
ATOM   2660  C  CB  . THR A    1 340 ? -31.034 -24.595 19.525  1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 340 THR A    CB  1 
ATOM   2661  O  OG1 . THR A    1 340 ? -31.689 -24.351 20.782  1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 340 THR A    OG1 1 
ATOM   2662  C  CG2 . THR A    1 340 ? -29.539 -24.436 19.697  1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 340 THR A    CG2 1 
ATOM   2663  N  N   . LYS A    1 341 ? -33.928 -23.385 18.909  1.00 126.72 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    N   1 
ATOM   2664  C  CA  . LYS A    1 341 ? -35.358 -23.558 18.681  1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    CA  1 
ATOM   2665  C  C   . LYS A    1 341 ? -35.751 -23.096 17.276  1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    C   1 
ATOM   2666  O  O   . LYS A    1 341 ? -36.447 -23.813 16.565  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    O   1 
ATOM   2667  C  CB  . LYS A    1 341 ? -36.177 -22.798 19.739  1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    CB  1 
ATOM   2668  C  CG  . LYS A    1 341 ? -37.701 -22.978 19.624  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    CG  1 
ATOM   2669  C  CD  . LYS A    1 341 ? -38.478 -22.162 20.672  1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    CD  1 
ATOM   2670  C  CE  . LYS A    1 341 ? -40.002 -22.246 20.459  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    CE  1 
ATOM   2671  N  NZ  . LYS A    1 341 ? -40.735 -23.134 21.426  1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A    NZ  1 
ATOM   2672  N  N   . MET A    1 342 ? -35.298 -21.909 16.874  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 342 MET A    N   1 
ATOM   2673  C  CA  . MET A    1 342 ? -35.702 -21.319 15.594  1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 342 MET A    CA  1 
ATOM   2674  C  C   . MET A    1 342 ? -34.893 -21.829 14.412  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 342 MET A    C   1 
ATOM   2675  O  O   . MET A    1 342 ? -35.194 -21.522 13.266  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 342 MET A    O   1 
ATOM   2676  C  CB  . MET A    1 342 ? -35.615 -19.796 15.648  1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 342 MET A    CB  1 
ATOM   2677  C  CG  . MET A    1 342 ? -36.635 -19.163 16.547  1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 342 MET A    CG  1 
ATOM   2678  S  SD  . MET A    1 342 ? -36.477 -17.390 16.455  1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 342 MET A    SD  1 
ATOM   2679  C  CE  . MET A    1 342 ? -36.901 -17.111 14.742  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 342 MET A    CE  1 
ATOM   2680  N  N   . CYS A    1 343 ? -33.867 -22.616 14.692  1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A    N   1 
ATOM   2681  C  CA  . CYS A    1 343 ? -33.009 -23.124 13.636  1.00 83.01  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A    CA  1 
ATOM   2682  C  C   . CYS A    1 343 ? -33.077 -24.644 13.492  1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A    C   1 
ATOM   2683  O  O   . CYS A    1 343 ? -33.102 -25.384 14.478  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A    O   1 
ATOM   2684  C  CB  . CYS A    1 343 ? -31.562 -22.697 13.875  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A    CB  1 
ATOM   2685  S  SG  . CYS A    1 343 ? -31.278 -20.927 13.797  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A    SG  1 
ATOM   2686  N  N   . ASP A    1 344 ? -33.094 -25.096 12.244  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    N   1 
ATOM   2687  C  CA  . ASP A    1 344 ? -33.077 -26.516 11.926  1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    CA  1 
ATOM   2688  C  C   . ASP A    1 344 ? -31.760 -27.107 12.390  1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    C   1 
ATOM   2689  O  O   . ASP A    1 344 ? -30.694 -26.530 12.174  1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    O   1 
ATOM   2690  C  CB  . ASP A    1 344 ? -33.257 -26.732 10.414  1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    CB  1 
ATOM   2691  C  CG  . ASP A    1 344 ? -33.503 -28.189 10.047  1.00 123.24 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    CG  1 
ATOM   2692  O  OD1 . ASP A    1 344 ? -34.654 -28.662 10.166  1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    OD1 1 
ATOM   2693  O  OD2 . ASP A    1 344 ? -32.545 -28.863 9.624   1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A    OD2 1 
ATOM   2694  N  N   . PRO A    1 345 ? -31.831 -28.255 13.060  1.00 77.45  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    N   1 
ATOM   2695  C  CA  . PRO A    1 345 ? -30.624 -28.984 13.452  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    CA  1 
ATOM   2696  C  C   . PRO A    1 345 ? -29.777 -29.353 12.240  1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    C   1 
ATOM   2697  O  O   . PRO A    1 345 ? -28.625 -29.758 12.396  1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    O   1 
ATOM   2698  C  CB  . PRO A    1 345 ? -31.187 -30.217 14.157  1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    CB  1 
ATOM   2699  C  CG  . PRO A    1 345 ? -32.462 -29.699 14.777  1.00 137.21 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    CG  1 
ATOM   2700  C  CD  . PRO A    1 345 ? -33.034 -28.790 13.718  1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A    CD  1 
ATOM   2701  N  N   . GLY A    1 346 ? -30.360 -29.232 11.049  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A    N   1 
ATOM   2702  C  CA  . GLY A    1 346 ? -29.652 -29.461 9.801   1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A    CA  1 
ATOM   2703  C  C   . GLY A    1 346 ? -29.409 -28.203 8.984   1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A    C   1 
ATOM   2704  O  O   . GLY A    1 346 ? -29.139 -28.291 7.800   1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A    O   1 
ATOM   2705  N  N   . MET A    1 347 ? -29.550 -27.036 9.604   1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    N   1 
ATOM   2706  C  CA  . MET A    1 347 ? -29.304 -25.730 8.967   1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    CA  1 
ATOM   2707  C  C   . MET A    1 347 ? -27.941 -25.554 8.270   1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    C   1 
ATOM   2708  O  O   . MET A    1 347 ? -26.915 -26.002 8.764   1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    O   1 
ATOM   2709  C  CB  . MET A    1 347 ? -29.487 -24.627 10.012  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    CB  1 
ATOM   2710  C  CG  . MET A    1 347 ? -28.516 -23.482 9.906   1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    CG  1 
ATOM   2711  S  SD  . MET A    1 347 ? -29.420 -21.943 9.769   1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    SD  1 
ATOM   2712  C  CE  . MET A    1 347 ? -30.738 -22.346 10.881  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 347 MET A    CE  1 
ATOM   2713  N  N   . THR A    1 348 ? -27.930 -24.899 7.117   1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    N   1 
ATOM   2714  C  CA  . THR A    1 348 ? -26.665 -24.619 6.441   1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    CA  1 
ATOM   2715  C  C   . THR A    1 348 ? -26.398 -23.116 6.238   1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    C   1 
ATOM   2716  O  O   . THR A    1 348 ? -27.236 -22.375 5.693   1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    O   1 
ATOM   2717  C  CB  . THR A    1 348 ? -26.539 -25.409 5.111   1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    CB  1 
ATOM   2718  O  OG1 . THR A    1 348 ? -27.372 -24.831 4.103   1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    OG1 1 
ATOM   2719  C  CG2 . THR A    1 348 ? -26.966 -26.831 5.327   1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 348 THR A    CG2 1 
ATOM   2720  N  N   . ALA A    1 349 ? -25.228 -22.668 6.691   1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A    N   1 
ATOM   2721  C  CA  . ALA A    1 349 ? -24.872 -21.275 6.496   1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A    CA  1 
ATOM   2722  C  C   . ALA A    1 349 ? -23.949 -21.094 5.305   1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A    C   1 
ATOM   2723  O  O   . ALA A    1 349 ? -23.359 -22.033 4.793   1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A    O   1 
ATOM   2724  C  CB  . ALA A    1 349 ? -24.194 -20.731 7.757   1.00 225.39 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A    CB  1 
ATOM   2725  N  N   . PHE A    1 350 ? -23.802 -19.849 4.907   1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    N   1 
ATOM   2726  C  CA  . PHE A    1 350 ? -22.766 -19.430 4.012   1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CA  1 
ATOM   2727  C  C   . PHE A    1 350 ? -22.359 -18.120 4.678   1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    C   1 
ATOM   2728  O  O   . PHE A    1 350 ? -23.126 -17.157 4.635   1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    O   1 
ATOM   2729  C  CB  . PHE A    1 350 ? -23.391 -19.146 2.639   1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CB  1 
ATOM   2730  C  CG  . PHE A    1 350 ? -22.914 -20.044 1.543   1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CG  1 
ATOM   2731  C  CD1 . PHE A    1 350 ? -23.623 -20.159 0.365   1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CD1 1 
ATOM   2732  C  CD2 . PHE A    1 350 ? -21.748 -20.750 1.681   1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CD2 1 
ATOM   2733  C  CE1 . PHE A    1 350 ? -23.183 -20.971 -0.646  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CE1 1 
ATOM   2734  C  CE2 . PHE A    1 350 ? -21.302 -21.567 0.674   1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CE2 1 
ATOM   2735  C  CZ  . PHE A    1 350 ? -22.024 -21.679 -0.494  1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A    CZ  1 
ATOM   2736  N  N   . GLU A    1 351 ? -21.175 -18.027 5.269   1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    N   1 
ATOM   2737  C  CA  . GLU A    1 351 ? -20.861 -16.765 5.932   1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    CA  1 
ATOM   2738  C  C   . GLU A    1 351 ? -19.409 -16.344 5.960   1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    C   1 
ATOM   2739  O  O   . GLU A    1 351 ? -18.515 -17.184 5.983   1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    O   1 
ATOM   2740  C  CB  . GLU A    1 351 ? -21.442 -16.729 7.343   1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    CB  1 
ATOM   2741  C  CG  . GLU A    1 351 ? -20.991 -17.849 8.257   1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    CG  1 
ATOM   2742  C  CD  . GLU A    1 351 ? -21.756 -17.836 9.564   1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    CD  1 
ATOM   2743  O  OE1 . GLU A    1 351 ? -21.124 -17.666 10.633  1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    OE1 1 
ATOM   2744  O  OE2 . GLU A    1 351 ? -22.997 -17.984 9.512   1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A    OE2 1 
ATOM   2745  N  N   . PRO A    1 352 ? -19.180 -15.025 6.018   1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    N   1 
ATOM   2746  C  CA  . PRO A    1 352 ? -17.830 -14.467 6.025   1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    CA  1 
ATOM   2747  C  C   . PRO A    1 352 ? -16.892 -15.195 6.982   1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    C   1 
ATOM   2748  O  O   . PRO A    1 352 ? -15.724 -15.354 6.640   1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    O   1 
ATOM   2749  C  CB  . PRO A    1 352 ? -18.066 -13.041 6.504   1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    CB  1 
ATOM   2750  C  CG  . PRO A    1 352 ? -19.399 -12.710 5.953   1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    CG  1 
ATOM   2751  C  CD  . PRO A    1 352 ? -20.205 -13.967 5.980   1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A    CD  1 
ATOM   2752  N  N   . GLU A    1 353 ? -17.385 -15.611 8.148   1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    N   1 
ATOM   2753  C  CA  . GLU A    1 353 ? -16.574 -16.383 9.087   1.00 128.74 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    CA  1 
ATOM   2754  C  C   . GLU A    1 353 ? -16.338 -17.792 8.538   1.00 127.96 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    C   1 
ATOM   2755  O  O   . GLU A    1 353 ? -15.457 -18.506 9.014   1.00 130.38 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    O   1 
ATOM   2756  C  CB  . GLU A    1 353 ? -17.227 -16.457 10.476  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    CB  1 
ATOM   2757  C  CG  . GLU A    1 353 ? -17.500 -15.123 11.142  1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    CG  1 
ATOM   2758  C  CD  . GLU A    1 353 ? -18.693 -14.415 10.552  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    CD  1 
ATOM   2759  O  OE1 . GLU A    1 353 ? -19.062 -14.742 9.411   1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    OE1 1 
ATOM   2760  O  OE2 . GLU A    1 353 ? -19.268 -13.531 11.223  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A    OE2 1 
ATOM   2761  N  N   . ALA A    1 354 ? -17.123 -18.183 7.532   1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A    N   1 
ATOM   2762  C  CA  . ALA A    1 354 ? -17.013 -19.515 6.935   1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A    CA  1 
ATOM   2763  C  C   . ALA A    1 354 ? -15.789 -19.564 6.053   1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A    C   1 
ATOM   2764  O  O   . ALA A    1 354 ? -15.338 -20.629 5.661   1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A    O   1 
ATOM   2765  C  CB  . ALA A    1 354 ? -18.268 -19.859 6.127   1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A    CB  1 
ATOM   2766  N  N   . LEU A    1 355 ? -15.260 -18.390 5.742   1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    N   1 
ATOM   2767  C  CA  . LEU A    1 355 ? -14.143 -18.263 4.821   1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    CA  1 
ATOM   2768  C  C   . LEU A    1 355 ? -14.420 -18.882 3.445   1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    C   1 
ATOM   2769  O  O   . LEU A    1 355 ? -13.516 -19.423 2.804   1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    O   1 
ATOM   2770  C  CB  . LEU A    1 355 ? -12.872 -18.826 5.448   1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    CB  1 
ATOM   2771  C  CG  . LEU A    1 355 ? -12.456 -18.062 6.709   1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    CG  1 
ATOM   2772  C  CD1 . LEU A    1 355 ? -11.317 -18.742 7.417   1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    CD1 1 
ATOM   2773  C  CD2 . LEU A    1 355 ? -12.063 -16.636 6.366   1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A    CD2 1 
ATOM   2774  N  N   . GLY A    1 356 ? -15.672 -18.781 2.996   1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A    N   1 
ATOM   2775  C  CA  . GLY A    1 356 ? -16.069 -19.221 1.669   1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A    CA  1 
ATOM   2776  C  C   . GLY A    1 356 ? -16.625 -20.634 1.573   1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A    C   1 
ATOM   2777  O  O   . GLY A    1 356 ? -16.818 -21.148 0.474   1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A    O   1 
ATOM   2778  N  N   . ASN A    1 357 ? -16.909 -21.261 2.711   1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    N   1 
ATOM   2779  C  CA  . ASN A    1 357 ? -17.361 -22.651 2.718   1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    CA  1 
ATOM   2780  C  C   . ASN A    1 357 ? -18.804 -22.715 3.201   1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    C   1 
ATOM   2781  O  O   . ASN A    1 357 ? -19.255 -21.812 3.904   1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    O   1 
ATOM   2782  C  CB  . ASN A    1 357 ? -16.479 -23.523 3.631   1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    CB  1 
ATOM   2783  C  CG  . ASN A    1 357 ? -15.025 -23.571 3.192   1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    CG  1 
ATOM   2784  O  OD1 . ASN A    1 357 ? -14.663 -24.303 2.272   1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    OD1 1 
ATOM   2785  N  ND2 . ASN A    1 357 ? -14.179 -22.803 3.868   1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A    ND2 1 
ATOM   2786  N  N   . LEU A    1 358 ? -19.525 -23.768 2.809   1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    N   1 
ATOM   2787  C  CA  . LEU A    1 358 ? -20.881 -24.043 3.314   1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    CA  1 
ATOM   2788  C  C   . LEU A    1 358 ? -20.819 -24.905 4.589   1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    C   1 
ATOM   2789  O  O   . LEU A    1 358 ? -20.100 -25.880 4.601   1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    O   1 
ATOM   2790  C  CB  . LEU A    1 358 ? -21.696 -24.774 2.236   1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    CB  1 
ATOM   2791  C  CG  . LEU A    1 358 ? -23.213 -24.893 2.457   1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    CG  1 
ATOM   2792  C  CD1 . LEU A    1 358 ? -23.900 -23.572 2.174   1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    CD1 1 
ATOM   2793  C  CD2 . LEU A    1 358 ? -23.846 -25.977 1.611   1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A    CD2 1 
ATOM   2794  N  N   . VAL A    1 359 ? -21.570 -24.579 5.644   1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    N   1 
ATOM   2795  C  CA  . VAL A    1 359 ? -21.469 -25.306 6.925   1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    CA  1 
ATOM   2796  C  C   . VAL A    1 359 ? -22.788 -25.970 7.441   1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    C   1 
ATOM   2797  O  O   . VAL A    1 359 ? -23.877 -25.503 7.088   1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    O   1 
ATOM   2798  C  CB  . VAL A    1 359 ? -20.995 -24.346 8.019   1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    CB  1 
ATOM   2799  C  CG1 . VAL A    1 359 ? -19.890 -23.455 7.499   1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    CG1 1 
ATOM   2800  C  CG2 . VAL A    1 359 ? -22.156 -23.502 8.482   1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A    CG2 1 
ATOM   2801  N  N   . GLU A    1 360 ? -22.694 -27.031 8.277   1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    N   1 
ATOM   2802  C  CA  . GLU A    1 360 ? -23.860 -27.536 9.073   1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    CA  1 
ATOM   2803  C  C   . GLU A    1 360 ? -24.094 -26.698 10.359  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    C   1 
ATOM   2804  O  O   . GLU A    1 360 ? -23.217 -26.595 11.217  1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    O   1 
ATOM   2805  C  CB  . GLU A    1 360 ? -23.795 -29.046 9.435   1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    CB  1 
ATOM   2806  C  CG  . GLU A    1 360 ? -22.548 -29.870 9.030   1.00 346.92 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    CG  1 
ATOM   2807  C  CD  . GLU A    1 360 ? -22.149 -30.892 10.107  1.00 352.96 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    CD  1 
ATOM   2808  O  OE1 . GLU A    1 360 ? -22.434 -30.613 11.288  1.00 354.74 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    OE1 1 
ATOM   2809  O  OE2 . GLU A    1 360 ? -21.565 -31.960 9.796   1.00 356.39 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A    OE2 1 
ATOM   2810  N  N   . GLY A    1 361 ? -25.284 -26.109 10.478  1.00 239.15 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A    N   1 
ATOM   2811  C  CA  . GLY A    1 361 ? -25.567 -25.031 11.422  1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A    CA  1 
ATOM   2812  C  C   . GLY A    1 361 ? -25.216 -25.167 12.890  1.00 242.94 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A    C   1 
ATOM   2813  O  O   . GLY A    1 361 ? -24.759 -24.220 13.529  1.00 243.30 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A    O   1 
ATOM   2814  N  N   . LEU A    1 362 ? -25.423 -26.355 13.423  1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    N   1 
ATOM   2815  C  CA  . LEU A    1 362 ? -25.352 -26.567 14.855  1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    CA  1 
ATOM   2816  C  C   . LEU A    1 362 ? -23.932 -26.915 15.361  1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    C   1 
ATOM   2817  O  O   . LEU A    1 362 ? -23.751 -27.377 16.500  1.00 136.56 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    O   1 
ATOM   2818  C  CB  . LEU A    1 362 ? -26.406 -27.589 15.290  1.00 197.06 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    CB  1 
ATOM   2819  C  CG  . LEU A    1 362 ? -27.833 -27.031 15.407  1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    CG  1 
ATOM   2820  C  CD1 . LEU A    1 362 ? -28.735 -28.056 16.067  1.00 199.40 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    CD1 1 
ATOM   2821  C  CD2 . LEU A    1 362 ? -27.857 -25.724 16.194  1.00 193.43 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A    CD2 1 
ATOM   2822  N  N   . ASP A    1 363 ? -22.950 -26.762 14.474  1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    N   1 
ATOM   2823  C  CA  . ASP A    1 363 ? -21.532 -26.964 14.781  1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    CA  1 
ATOM   2824  C  C   . ASP A    1 363 ? -20.814 -25.612 14.931  1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    C   1 
ATOM   2825  O  O   . ASP A    1 363 ? -20.209 -25.283 15.974  1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    O   1 
ATOM   2826  C  CB  . ASP A    1 363 ? -20.865 -27.770 13.668  1.00 264.80 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    CB  1 
ATOM   2827  C  CG  . ASP A    1 363 ? -19.698 -28.589 14.172  1.00 271.45 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    CG  1 
ATOM   2828  O  OD1 . ASP A    1 363 ? -19.208 -28.255 15.270  1.00 275.68 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A    OD1 1 
ATOM   2829  O  OD2 . ASP A    1 363 ? -19.272 -29.552 13.494  1.00 273.77 ? ? ? ? ? 1 363 ASP A    OD2 1 
ATOM   2830  N  N   . PHE A    1 364 ? -20.872 -24.863 13.833  1.00 94.15  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    N   1 
ATOM   2831  C  CA  . PHE A    1 364 ? -20.175 -23.592 13.645  1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CA  1 
ATOM   2832  C  C   . PHE A    1 364 ? -20.557 -22.485 14.629  1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    C   1 
ATOM   2833  O  O   . PHE A    1 364 ? -19.683 -21.885 15.252  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    O   1 
ATOM   2834  C  CB  . PHE A    1 364 ? -20.396 -23.095 12.213  1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CB  1 
ATOM   2835  C  CG  . PHE A    1 364 ? -19.282 -22.239 11.690  1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CG  1 
ATOM   2836  C  CD1 . PHE A    1 364 ? -19.515 -20.937 11.255  1.00 111.88 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CD1 1 
ATOM   2837  C  CD2 . PHE A    1 364 ? -17.992 -22.732 11.650  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CD2 1 
ATOM   2838  C  CE1 . PHE A    1 364 ? -18.470 -20.147 10.780  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CE1 1 
ATOM   2839  C  CE2 . PHE A    1 364 ? -16.945 -21.955 11.181  1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CE2 1 
ATOM   2840  C  CZ  . PHE A    1 364 ? -17.181 -20.660 10.745  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A    CZ  1 
ATOM   2841  N  N   . HIS A    1 365 ? -21.849 -22.196 14.763  1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    N   1 
ATOM   2842  C  CA  . HIS A    1 365 ? -22.266 -21.020 15.523  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    CA  1 
ATOM   2843  C  C   . HIS A    1 365 ? -22.058 -21.120 17.025  1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    C   1 
ATOM   2844  O  O   . HIS A    1 365 ? -21.994 -20.107 17.721  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    O   1 
ATOM   2845  C  CB  . HIS A    1 365 ? -23.703 -20.660 15.202  1.00 131.10 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    CB  1 
ATOM   2846  C  CG  . HIS A    1 365 ? -23.885 -20.211 13.796  1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    CG  1 
ATOM   2847  N  ND1 . HIS A    1 365 ? -25.071 -20.350 13.116  1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    ND1 1 
ATOM   2848  C  CD2 . HIS A    1 365 ? -23.016 -19.639 12.932  1.00 125.84 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    CD2 1 
ATOM   2849  C  CE1 . HIS A    1 365 ? -24.930 -19.872 11.892  1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    CE1 1 
ATOM   2850  N  NE2 . HIS A    1 365 ? -23.692 -19.435 11.756  1.00 122.35 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A    NE2 1 
ATOM   2851  N  N   . ARG A    1 366 ? -21.942 -22.333 17.532  1.00 83.65  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    N   1 
ATOM   2852  C  CA  . ARG A    1 366 ? -21.820 -22.469 18.959  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    CA  1 
ATOM   2853  C  C   . ARG A    1 366 ? -20.754 -21.496 19.416  1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    C   1 
ATOM   2854  O  O   . ARG A    1 366 ? -20.926 -20.784 20.399  1.00 93.89  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    O   1 
ATOM   2855  C  CB  . ARG A    1 366 ? -21.485 -23.910 19.342  1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    CB  1 
ATOM   2856  C  CG  . ARG A    1 366 ? -22.648 -24.853 19.098  1.00 189.70 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    CG  1 
ATOM   2857  C  CD  . ARG A    1 366 ? -22.322 -26.284 19.468  1.00 195.11 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    CD  1 
ATOM   2858  N  NE  . ARG A    1 366 ? -23.418 -27.185 19.119  1.00 194.08 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    NE  1 
ATOM   2859  C  CZ  . ARG A    1 366 ? -23.366 -28.507 19.241  1.00 198.23 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    CZ  1 
ATOM   2860  N  NH1 . ARG A    1 366 ? -22.267 -29.083 19.707  1.00 203.81 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    NH1 1 
ATOM   2861  N  NH2 . ARG A    1 366 ? -24.409 -29.252 18.898  1.00 197.38 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A    NH2 1 
ATOM   2862  N  N   . PHE A    1 367 ? -19.669 -21.426 18.663  1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    N   1 
ATOM   2863  C  CA  . PHE A    1 367 ? -18.511 -20.684 19.124  1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CA  1 
ATOM   2864  C  C   . PHE A    1 367 ? -18.911 -19.266 19.517  1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    C   1 
ATOM   2865  O  O   . PHE A    1 367 ? -18.540 -18.799 20.585  1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    O   1 
ATOM   2866  C  CB  . PHE A    1 367 ? -17.396 -20.714 18.075  1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CB  1 
ATOM   2867  C  CG  . PHE A    1 367 ? -16.058 -20.271 18.591  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CG  1 
ATOM   2868  C  CD1 . PHE A    1 367 ? -15.295 -21.092 19.400  1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CD1 1 
ATOM   2869  C  CD2 . PHE A    1 367 ? -15.557 -19.039 18.239  1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CD2 1 
ATOM   2870  C  CE1 . PHE A    1 367 ? -14.073 -20.674 19.855  1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CE1 1 
ATOM   2871  C  CE2 . PHE A    1 367 ? -14.337 -18.622 18.690  1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CE2 1 
ATOM   2872  C  CZ  . PHE A    1 367 ? -13.594 -19.437 19.495  1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A    CZ  1 
ATOM   2873  N  N   . TYR A    1 368 ? -19.726 -18.622 18.690  1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    N   1 
ATOM   2874  C  CA  . TYR A    1 368 ? -20.081 -17.212 18.856  1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CA  1 
ATOM   2875  C  C   . TYR A    1 368 ? -20.939 -16.903 20.061  1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    C   1 
ATOM   2876  O  O   . TYR A    1 368 ? -20.726 -15.918 20.761  1.00 115.01 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    O   1 
ATOM   2877  C  CB  . TYR A    1 368 ? -20.762 -16.729 17.592  1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CB  1 
ATOM   2878  C  CG  . TYR A    1 368 ? -19.837 -16.878 16.425  1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CG  1 
ATOM   2879  C  CD1 . TYR A    1 368 ? -19.861 -17.998 15.624  1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CD1 1 
ATOM   2880  C  CD2 . TYR A    1 368 ? -18.890 -15.923 16.169  1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CD2 1 
ATOM   2881  C  CE1 . TYR A    1 368 ? -18.986 -18.127 14.573  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CE1 1 
ATOM   2882  C  CE2 . TYR A    1 368 ? -18.020 -16.036 15.131  1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CE2 1 
ATOM   2883  C  CZ  . TYR A    1 368 ? -18.063 -17.134 14.335  1.00 117.96 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    CZ  1 
ATOM   2884  O  OH  . TYR A    1 368 ? -17.165 -17.214 13.296  1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A    OH  1 
ATOM   2885  N  N   . PHE A    1 369 ? -21.904 -17.764 20.314  1.00 144.24 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    N   1 
ATOM   2886  C  CA  . PHE A    1 369 ? -22.736 -17.601 21.482  1.00 148.09 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CA  1 
ATOM   2887  C  C   . PHE A    1 369 ? -21.983 -18.112 22.699  1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    C   1 
ATOM   2888  O  O   . PHE A    1 369 ? -22.492 -18.055 23.821  1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    O   1 
ATOM   2889  C  CB  . PHE A    1 369 ? -24.028 -18.380 21.315  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CB  1 
ATOM   2890  C  CG  . PHE A    1 369 ? -24.906 -17.871 20.226  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CG  1 
ATOM   2891  C  CD1 . PHE A    1 369 ? -24.683 -18.226 18.911  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CD1 1 
ATOM   2892  C  CD2 . PHE A    1 369 ? -25.975 -17.057 20.523  1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CD2 1 
ATOM   2893  C  CE1 . PHE A    1 369 ? -25.510 -17.765 17.914  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CE1 1 
ATOM   2894  C  CE2 . PHE A    1 369 ? -26.798 -16.595 19.529  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CE2 1 
ATOM   2895  C  CZ  . PHE A    1 369 ? -26.566 -16.949 18.224  1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A    CZ  1 
ATOM   2896  N  N   . GLU A    1 370 ? -20.758 -18.590 22.483  1.00 164.88 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    N   1 
ATOM   2897  C  CA  . GLU A    1 370 ? -20.001 -19.133 23.592  1.00 171.24 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    CA  1 
ATOM   2898  C  C   . GLU A    1 370 ? -19.095 -18.040 24.131  1.00 174.45 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    C   1 
ATOM   2899  O  O   . GLU A    1 370 ? -19.488 -17.358 25.070  1.00 177.29 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    O   1 
ATOM   2900  C  CB  . GLU A    1 370 ? -19.223 -20.385 23.176  1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    CB  1 
ATOM   2901  C  CG  . GLU A    1 370 ? -20.059 -21.661 23.173  1.00 210.35 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    CG  1 
ATOM   2902  C  CD  . GLU A    1 370 ? -19.274 -22.866 22.696  1.00 212.74 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    CD  1 
ATOM   2903  O  OE1 . GLU A    1 370 ? -18.024 -22.798 22.694  1.00 216.71 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A    OE1 1 
ATOM   2904  O  OE2 . GLU A    1 370 ? -19.908 -23.876 22.315  1.00 212.63 ? ? ? ? ? 1 370 GLU A    OE2 1 
ATOM   2905  N  N   . ASN A    1 371 ? -17.940 -17.772 23.534  1.00 167.16 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    N   1 
ATOM   2906  C  CA  . ASN A    1 371 ? -17.322 -16.494 23.865  1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    CA  1 
ATOM   2907  C  C   . ASN A    1 371 ? -16.892 -15.831 22.607  1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    C   1 
ATOM   2908  O  O   . ASN A    1 371 ? -15.796 -16.112 22.082  1.00 165.51 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    O   1 
ATOM   2909  C  CB  . ASN A    1 371 ? -16.110 -16.737 24.732  1.00 419.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    CB  1 
ATOM   2910  C  CG  . ASN A    1 371 ? -16.179 -18.071 25.423  1.00 424.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    CG  1 
ATOM   2911  O  OD1 . ASN A    1 371 ? -15.325 -18.945 25.226  1.00 427.02 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    OD1 1 
ATOM   2912  N  ND2 . ASN A    1 371 ? -17.230 -18.251 26.231  1.00 424.69 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A    ND2 1 
ATOM   2913  N  N   . LEU A    1 372 ? -17.751 -14.936 22.129  1.00 232.61 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    N   1 
ATOM   2914  C  CA  . LEU A    1 372 ? -17.401 -14.086 21.017  1.00 230.33 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    CA  1 
ATOM   2915  C  C   . LEU A    1 372 ? -17.939 -12.681 21.157  1.00 233.29 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    C   1 
ATOM   2916  O  O   . LEU A    1 372 ? -17.267 -11.758 21.623  1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    O   1 
ATOM   2917  C  CB  . LEU A    1 372 ? -18.006 -14.712 19.769  1.00 493.21 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    CB  1 
ATOM   2918  C  CG  . LEU A    1 372 ? -17.081 -15.823 19.294  1.00 492.22 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    CG  1 
ATOM   2919  C  CD1 . LEU A    1 372 ? -15.714 -15.227 19.386  1.00 495.65 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    CD1 1 
ATOM   2920  C  CD2 . LEU A    1 372 ? -17.117 -17.077 20.127  1.00 493.93 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A    CD2 1 
ATOM   2921  N  N   . TRP A    1 373 ? -19.188 -12.552 20.728  1.00 160.87 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    N   1 
ATOM   2922  C  CA  . TRP A    1 373 ? -20.009 -11.382 20.965  1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CA  1 
ATOM   2923  C  C   . TRP A    1 373 ? -21.100 -11.596 22.002  1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    C   1 
ATOM   2924  O  O   . TRP A    1 373 ? -21.831 -10.660 22.317  1.00 174.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    O   1 
ATOM   2925  C  CB  . TRP A    1 373 ? -20.616 -10.884 19.656  1.00 356.61 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CB  1 
ATOM   2926  C  CG  . TRP A    1 373 ? -19.568 -10.580 18.659  1.00 355.02 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CG  1 
ATOM   2927  C  CD1 . TRP A    1 373 ? -18.921 -9.394  18.483  1.00 359.70 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CD1 1 
ATOM   2928  C  CD2 . TRP A    1 373 ? -19.006 -11.489 17.714  1.00 348.49 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CD2 1 
ATOM   2929  N  NE1 . TRP A    1 373 ? -17.999 -9.504  17.471  1.00 356.56 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    NE1 1 
ATOM   2930  C  CE2 . TRP A    1 373 ? -18.032 -10.783 16.983  1.00 349.79 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CE2 1 
ATOM   2931  C  CE3 . TRP A    1 373 ? -19.237 -12.829 17.407  1.00 342.27 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CE3 1 
ATOM   2932  C  CZ2 . TRP A    1 373 ? -17.291 -11.375 15.967  1.00 345.07 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CZ2 1 
ATOM   2933  C  CZ3 . TRP A    1 373 ? -18.506 -13.405 16.404  1.00 337.82 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CZ3 1 
ATOM   2934  C  CH2 . TRP A    1 373 ? -17.544 -12.687 15.694  1.00 339.21 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A    CH2 1 
ATOM   2935  N  N   . SER A    1 374 ? -21.236 -12.809 22.531  1.00 332.93 ? ? ? ? ? ? 374 SER A    N   1 
ATOM   2936  C  CA  . SER A    1 374 ? -22.399 -13.070 23.362  1.00 334.83 ? ? ? ? ? ? 374 SER A    CA  1 
ATOM   2937  C  C   . SER A    1 374 ? -22.252 -12.235 24.620  1.00 340.84 ? ? ? ? ? ? 374 SER A    C   1 
ATOM   2938  O  O   . SER A    1 374 ? -21.292 -12.385 25.376  1.00 342.26 ? ? ? ? ? ? 374 SER A    O   1 
ATOM   2939  C  CB  . SER A    1 374 ? -22.520 -14.556 23.710  1.00 274.47 ? ? ? ? ? ? 374 SER A    CB  1 
ATOM   2940  O  OG  . SER A    1 374 ? -21.313 -15.051 24.263  1.00 275.69 ? ? ? ? ? ? 374 SER A    OG  1 
ATOM   2941  N  N   . ARG A    1 375 ? -23.217 -11.350 24.835  1.00 227.35 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    N   1 
ATOM   2942  C  CA  . ARG A    1 375 ? -23.174 -10.431 25.962  1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    CA  1 
ATOM   2943  C  C   . ARG A    1 375 ? -21.799 -9.789  26.148  1.00 234.39 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    C   1 
ATOM   2944  O  O   . ARG A    1 375 ? -21.242 -9.837  27.245  1.00 237.77 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    O   1 
ATOM   2945  C  CB  . ARG A    1 375 ? -23.620 -11.134 27.236  1.00 268.82 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    CB  1 
ATOM   2946  C  CG  . ARG A    1 375 ? -25.038 -11.612 27.146  1.00 268.10 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    CG  1 
ATOM   2947  C  CD  . ARG A    1 375 ? -25.452 -12.305 28.400  1.00 269.84 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    CD  1 
ATOM   2948  N  NE  . ARG A    1 375 ? -26.821 -12.774 28.284  1.00 269.03 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    NE  1 
ATOM   2949  C  CZ  . ARG A    1 375 ? -27.458 -13.422 29.247  1.00 270.01 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    CZ  1 
ATOM   2950  N  NH1 . ARG A    1 375 ? -26.841 -13.671 30.394  1.00 272.91 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    NH1 1 
ATOM   2951  N  NH2 . ARG A    1 375 ? -28.709 -13.818 29.063  1.00 269.21 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A    NH2 1 
ATOM   2952  N  N   . ASN A    1 376 ? -21.254 -9.182  25.090  1.00 302.07 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    N   1 
ATOM   2953  C  CA  . ASN A    1 376 ? -19.899 -8.643  25.194  1.00 303.46 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    CA  1 
ATOM   2954  C  C   . ASN A    1 376 ? -19.784 -7.335  26.012  1.00 309.83 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    C   1 
ATOM   2955  O  O   . ASN A    1 376 ? -19.371 -7.397  27.177  1.00 312.75 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    O   1 
ATOM   2956  C  CB  . ASN A    1 376 ? -19.213 -8.522  23.816  1.00 225.37 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    CB  1 
ATOM   2957  C  CG  . ASN A    1 376 ? -17.706 -8.331  23.941  1.00 224.08 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    CG  1 
ATOM   2958  O  OD1 . ASN A    1 376 ? -17.111 -8.720  24.948  1.00 226.26 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    OD1 1 
ATOM   2959  N  ND2 . ASN A    1 376 ? -17.087 -7.726  22.929  1.00 222.67 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A    ND2 1 
ATOM   2960  N  N   . SER A    1 377 ? -20.150 -6.174  25.468  1.00 292.93 ? ? ? ? ? ? 377 SER A    N   1 
ATOM   2961  C  CA  . SER A    1 377 ? -20.168 -4.955  26.304  1.00 298.88 ? ? ? ? ? ? 377 SER A    CA  1 
ATOM   2962  C  C   . SER A    1 377 ? -21.371 -4.013  26.071  1.00 300.41 ? ? ? ? ? ? 377 SER A    C   1 
ATOM   2963  O  O   . SER A    1 377 ? -22.195 -3.754  26.965  1.00 300.82 ? ? ? ? ? ? 377 SER A    O   1 
ATOM   2964  C  CB  . SER A    1 377 ? -18.821 -4.208  26.242  1.00 339.91 ? ? ? ? ? ? 377 SER A    CB  1 
ATOM   2965  O  OG  . SER A    1 377 ? -18.068 -4.638  25.116  1.00 336.52 ? ? ? ? ? ? 377 SER A    OG  1 
ATOM   2966  N  N   . LYS A    1 378 ? -21.431 -3.506  24.838  1.00 136.80 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    N   1 
ATOM   2967  C  CA  . LYS A    1 378 ? -22.248 -2.351  24.468  1.00 138.27 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    CA  1 
ATOM   2968  C  C   . LYS A    1 378 ? -23.436 -2.711  23.554  1.00 138.75 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    C   1 
ATOM   2969  O  O   . LYS A    1 378 ? -23.403 -3.720  22.844  1.00 134.98 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    O   1 
ATOM   2970  C  CB  . LYS A    1 378 ? -21.344 -1.352  23.745  1.00 316.59 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    CB  1 
ATOM   2971  C  CG  . LYS A    1 378 ? -19.893 -1.354  24.259  1.00 314.66 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    CG  1 
ATOM   2972  C  CD  . LYS A    1 378 ? -19.725 -0.466  25.494  1.00 319.41 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    CD  1 
ATOM   2973  C  CE  . LYS A    1 378 ? -18.280 -0.438  26.011  1.00 320.26 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    CE  1 
ATOM   2974  N  NZ  . LYS A    1 378 ? -17.279 0.072   25.025  1.00 317.06 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A    NZ  1 
ATOM   2975  N  N   . PRO A    1 379 ? -24.506 -1.896  23.581  1.00 167.78 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    N   1 
ATOM   2976  C  CA  . PRO A    1 379 ? -25.617 -2.202  22.677  1.00 169.42 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    CA  1 
ATOM   2977  C  C   . PRO A    1 379 ? -25.261 -1.900  21.249  1.00 168.93 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    C   1 
ATOM   2978  O  O   . PRO A    1 379 ? -24.721 -0.836  20.935  1.00 168.76 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    O   1 
ATOM   2979  C  CB  . PRO A    1 379 ? -26.712 -1.230  23.112  1.00 355.27 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    CB  1 
ATOM   2980  C  CG  . PRO A    1 379 ? -26.347 -0.846  24.464  1.00 354.33 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    CG  1 
ATOM   2981  C  CD  . PRO A    1 379 ? -24.858 -0.806  24.499  1.00 351.89 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A    CD  1 
ATOM   2982  N  N   . VAL A    1 380 ? -25.593 -2.831  20.376  1.00 153.25 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    N   1 
ATOM   2983  C  CA  . VAL A    1 380 ? -25.447 -2.579  18.969  1.00 150.46 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    CA  1 
ATOM   2984  C  C   . VAL A    1 380 ? -26.835 -2.502  18.383  1.00 149.92 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    C   1 
ATOM   2985  O  O   . VAL A    1 380 ? -27.520 -3.517  18.235  1.00 149.12 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    O   1 
ATOM   2986  C  CB  . VAL A    1 380 ? -24.680 -3.688  18.296  1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    CB  1 
ATOM   2987  C  CG1 . VAL A    1 380 ? -24.413 -3.304  16.856  1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    CG1 1 
ATOM   2988  C  CG2 . VAL A    1 380 ? -23.388 -3.927  19.051  1.00 123.70 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A    CG2 1 
ATOM   2989  N  N   . HIS A    1 381 ? -27.250 -1.292  18.033  1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    N   1 
ATOM   2990  C  CA  . HIS A    1 381 ? -28.611 -1.102  17.569  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    CA  1 
ATOM   2991  C  C   . HIS A    1 381 ? -28.746 -1.603  16.130  1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    C   1 
ATOM   2992  O  O   . HIS A    1 381 ? -28.024 -1.177  15.225  1.00 95.79  ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    O   1 
ATOM   2993  C  CB  . HIS A    1 381 ? -29.038 0.358   17.729  1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    CB  1 
ATOM   2994  C  CG  . HIS A    1 381 ? -30.371 0.668   17.123  1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    CG  1 
ATOM   2995  N  ND1 . HIS A    1 381 ? -30.529 0.920   15.778  1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    ND1 1 
ATOM   2996  C  CD2 . HIS A    1 381 ? -31.604 0.771   17.675  1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    CD2 1 
ATOM   2997  C  CE1 . HIS A    1 381 ? -31.803 1.161   15.525  1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    CE1 1 
ATOM   2998  N  NE2 . HIS A    1 381 ? -32.477 1.077   16.659  1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A    NE2 1 
ATOM   2999  N  N   . THR A    1 382 ? -29.655 -2.545  15.929  1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 382 THR A    N   1 
ATOM   3000  C  CA  . THR A    1 382 ? -29.772 -3.165  14.626  1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 382 THR A    CA  1 
ATOM   3001  C  C   . THR A    1 382 ? -30.913 -2.590  13.813  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 382 THR A    C   1 
ATOM   3002  O  O   . THR A    1 382 ? -32.042 -2.489  14.285  1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 382 THR A    O   1 
ATOM   3003  C  CB  . THR A    1 382 ? -29.945 -4.676  14.725  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 382 THR A    CB  1 
ATOM   3004  O  OG1 . THR A    1 382 ? -28.696 -5.275  15.088  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 382 THR A    OG1 1 
ATOM   3005  C  CG2 . THR A    1 382 ? -30.374 -5.223  13.378  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 382 THR A    CG2 1 
ATOM   3006  N  N   . THR A    1 383 ? -30.602 -2.222  12.579  1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    N   1 
ATOM   3007  C  CA  . THR A    1 383 ? -31.584 -1.660  11.680  1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    CA  1 
ATOM   3008  C  C   . THR A    1 383 ? -31.764 -2.619  10.528  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    C   1 
ATOM   3009  O  O   . THR A    1 383 ? -30.801 -3.215  10.061  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    O   1 
ATOM   3010  C  CB  . THR A    1 383 ? -31.111 -0.311  11.169  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    CB  1 
ATOM   3011  O  OG1 . THR A    1 383 ? -30.994 0.588   12.279  1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    OG1 1 
ATOM   3012  C  CG2 . THR A    1 383 ? -32.089 0.243   10.160  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 383 THR A    CG2 1 
ATOM   3013  N  N   . ILE A    1 384 ? -33.001 -2.795  10.094  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    N   1 
ATOM   3014  C  CA  . ILE A    1 384 ? -33.282 -3.718  9.014   1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    CA  1 
ATOM   3015  C  C   . ILE A    1 384 ? -33.999 -2.969  7.923   1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    C   1 
ATOM   3016  O  O   . ILE A    1 384 ? -35.116 -2.511  8.123   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    O   1 
ATOM   3017  C  CB  . ILE A    1 384 ? -34.164 -4.870  9.490   1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    CB  1 
ATOM   3018  C  CG1 . ILE A    1 384 ? -33.465 -5.634  10.619  1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    CG1 1 
ATOM   3019  C  CG2 . ILE A    1 384 ? -34.485 -5.787  8.329   1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    CG2 1 
ATOM   3020  C  CD1 . ILE A    1 384 ? -34.409 -6.398  11.537  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A    CD1 1 
ATOM   3021  N  N   . LEU A    1 385 ? -33.370 -2.857  6.762   1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    N   1 
ATOM   3022  C  CA  . LEU A    1 385 ? -33.909 -2.028  5.692   1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    CA  1 
ATOM   3023  C  C   . LEU A    1 385 ? -34.557 -2.854  4.593   1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    C   1 
ATOM   3024  O  O   . LEU A    1 385 ? -34.180 -4.002  4.367   1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    O   1 
ATOM   3025  C  CB  . LEU A    1 385 ? -32.813 -1.148  5.095   1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    CB  1 
ATOM   3026  C  CG  . LEU A    1 385 ? -32.094 -0.336  6.167   1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    CG  1 
ATOM   3027  C  CD1 . LEU A    1 385 ? -30.810 0.235   5.650   1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    CD1 1 
ATOM   3028  C  CD2 . LEU A    1 385 ? -32.985 0.768   6.639   1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A    CD2 1 
ATOM   3029  N  N   . ASN A    1 386 ? -35.568 -2.271  3.951   1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    N   1 
ATOM   3030  C  CA  . ASN A    1 386 ? -36.162 -2.823  2.737   1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    CA  1 
ATOM   3031  C  C   . ASN A    1 386 ? -36.161 -4.345  2.718   1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    C   1 
ATOM   3032  O  O   . ASN A    1 386 ? -35.654 -4.952  1.775   1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    O   1 
ATOM   3033  C  CB  . ASN A    1 386 ? -35.454 -2.287  1.485   1.00 197.42 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    CB  1 
ATOM   3034  C  CG  . ASN A    1 386 ? -35.331 -0.773  1.480   1.00 201.01 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    CG  1 
ATOM   3035  O  OD1 . ASN A    1 386 ? -34.230 -0.230  1.365   1.00 200.21 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    OD1 1 
ATOM   3036  N  ND2 . ASN A    1 386 ? -36.461 -0.083  1.600   1.00 205.54 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A    ND2 1 
ATOM   3037  N  N   . PRO A    1 387 ? -36.708 -4.977  3.768   1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    N   1 
ATOM   3038  C  CA  . PRO A    1 387 ? -36.822 -6.422  3.620   1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    CA  1 
ATOM   3039  C  C   . PRO A    1 387 ? -37.735 -6.729  2.450   1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    C   1 
ATOM   3040  O  O   . PRO A    1 387 ? -38.509 -5.873  2.034   1.00 104.47 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    O   1 
ATOM   3041  C  CB  . PRO A    1 387 ? -37.465 -6.860  4.935   1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    CB  1 
ATOM   3042  C  CG  . PRO A    1 387 ? -38.073 -5.652  5.500   1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    CG  1 
ATOM   3043  C  CD  . PRO A    1 387 ? -37.218 -4.518  5.068   1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 387 PRO A    CD  1 
ATOM   3044  N  N   . HIS A    1 388 ? -37.619 -7.934  1.915   1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    N   1 
ATOM   3045  C  CA  . HIS A    1 388 ? -38.415 -8.373  0.785   1.00 84.09  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    CA  1 
ATOM   3046  C  C   . HIS A    1 388 ? -38.720 -9.842  1.055   1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    C   1 
ATOM   3047  O  O   . HIS A    1 388 ? -37.841 -10.578 1.514   1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    O   1 
ATOM   3048  C  CB  . HIS A    1 388 ? -37.609 -8.202  -0.504  1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    CB  1 
ATOM   3049  C  CG  . HIS A    1 388 ? -38.406 -8.408  -1.754  1.00 97.82  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    CG  1 
ATOM   3050  N  ND1 . HIS A    1 388 ? -39.102 -9.565  -2.008  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    ND1 1 
ATOM   3051  C  CD2 . HIS A    1 388 ? -38.604 -7.600  -2.823  1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    CD2 1 
ATOM   3052  C  CE1 . HIS A    1 388 ? -39.706 -9.465  -3.183  1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    CE1 1 
ATOM   3053  N  NE2 . HIS A    1 388 ? -39.420 -8.283  -3.694  1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A    NE2 1 
ATOM   3054  N  N   . ILE A    1 389 ? -39.953 -10.280 0.809   1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    N   1 
ATOM   3055  C  CA  . ILE A    1 389 ? -40.313 -11.661 1.151   1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    CA  1 
ATOM   3056  C  C   . ILE A    1 389 ? -40.905 -12.465 0.008   1.00 83.90  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    C   1 
ATOM   3057  O  O   . ILE A    1 389 ? -41.803 -12.000 -0.683  1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    O   1 
ATOM   3058  C  CB  . ILE A    1 389 ? -41.277 -11.732 2.356   1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    CB  1 
ATOM   3059  C  CG1 . ILE A    1 389 ? -40.662 -10.996 3.550   1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    CG1 1 
ATOM   3060  C  CG2 . ILE A    1 389 ? -41.619 -13.193 2.681   1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    CG2 1 
ATOM   3061  C  CD1 . ILE A    1 389 ? -41.314 -11.274 4.862   1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A    CD1 1 
ATOM   3062  N  N   . HIS A    1 390 ? -40.401 -13.677 -0.183  1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    N   1 
ATOM   3063  C  CA  . HIS A    1 390 ? -41.002 -14.579 -1.148  1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    CA  1 
ATOM   3064  C  C   . HIS A    1 390 ? -41.799 -15.656 -0.438  1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    C   1 
ATOM   3065  O  O   . HIS A    1 390 ? -41.265 -16.357 0.419   1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    O   1 
ATOM   3066  C  CB  . HIS A    1 390 ? -39.944 -15.216 -2.044  1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    CB  1 
ATOM   3067  C  CG  . HIS A    1 390 ? -39.316 -14.257 -2.995  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    CG  1 
ATOM   3068  N  ND1 . HIS A    1 390 ? -39.983 -13.738 -4.088  1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    ND1 1 
ATOM   3069  C  CD2 . HIS A    1 390 ? -38.083 -13.700 -3.017  1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    CD2 1 
ATOM   3070  C  CE1 . HIS A    1 390 ? -39.191 -12.908 -4.734  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    CE1 1 
ATOM   3071  N  NE2 . HIS A    1 390 ? -38.026 -12.868 -4.104  1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A    NE2 1 
ATOM   3072  N  N   . LEU A    1 391 ? -43.078 -15.783 -0.795  1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    N   1 
ATOM   3073  C  CA  . LEU A    1 391 ? -43.926 -16.856 -0.271  1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    CA  1 
ATOM   3074  C  C   . LEU A    1 391 ? -44.130 -17.966 -1.313  1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    C   1 
ATOM   3075  O  O   . LEU A    1 391 ? -44.724 -17.721 -2.366  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    O   1 
ATOM   3076  C  CB  . LEU A    1 391 ? -45.280 -16.289 0.178   1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    CB  1 
ATOM   3077  C  CG  . LEU A    1 391 ? -45.245 -15.411 1.433   1.00 106.52 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    CG  1 
ATOM   3078  C  CD1 . LEU A    1 391 ? -46.628 -14.912 1.839   1.00 110.90 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    CD1 1 
ATOM   3079  C  CD2 . LEU A    1 391 ? -44.608 -16.187 2.566   1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A    CD2 1 
ATOM   3080  N  N   . MET A    1 392 ? -43.615 -19.169 -1.043  1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 392 MET A    N   1 
ATOM   3081  C  CA  . MET A    1 392 ? -43.853 -20.310 -1.929  1.00 130.86 ? ? ? ? ? ? 392 MET A    CA  1 
ATOM   3082  C  C   . MET A    1 392 ? -44.671 -21.348 -1.162  1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 392 MET A    C   1 
ATOM   3083  O  O   . MET A    1 392 ? -44.137 -22.115 -0.330  1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 392 MET A    O   1 
ATOM   3084  C  CB  . MET A    1 392 ? -42.511 -20.890 -2.406  1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 392 MET A    CB  1 
ATOM   3085  C  CG  . MET A    1 392 ? -41.412 -19.805 -2.503  1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 392 MET A    CG  1 
ATOM   3086  S  SD  . MET A    1 392 ? -39.767 -20.218 -1.885  1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 392 MET A    SD  1 
ATOM   3087  C  CE  . MET A    1 392 ? -39.898 -19.739 -0.187  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 392 MET A    CE  1 
ATOM   3088  N  N   . GLY A    1 393 ? -45.966 -21.381 -1.472  1.00 144.74 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A    N   1 
ATOM   3089  C  CA  . GLY A    1 393 ? -46.869 -22.313 -0.834  1.00 147.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A    CA  1 
ATOM   3090  C  C   . GLY A    1 393 ? -46.955 -22.070 0.658   1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A    C   1 
ATOM   3091  O  O   . GLY A    1 393 ? -46.258 -21.219 1.214   1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A    O   1 
ATOM   3092  N  N   . ASP A    1 394 ? -47.775 -22.886 1.304   1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    N   1 
ATOM   3093  C  CA  . ASP A    1 394 ? -48.135 -22.745 2.710   1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    CA  1 
ATOM   3094  C  C   . ASP A    1 394 ? -47.006 -22.937 3.711   1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    C   1 
ATOM   3095  O  O   . ASP A    1 394 ? -46.980 -22.270 4.742   1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    O   1 
ATOM   3096  C  CB  . ASP A    1 394 ? -49.258 -23.729 3.038   1.00 248.93 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    CB  1 
ATOM   3097  C  CG  . ASP A    1 394 ? -50.487 -23.502 2.188   1.00 253.86 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    CG  1 
ATOM   3098  O  OD1 . ASP A    1 394 ? -50.699 -22.343 1.781   1.00 255.13 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    OD1 1 
ATOM   3099  O  OD2 . ASP A    1 394 ? -51.233 -24.470 1.920   1.00 257.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A    OD2 1 
ATOM   3100  N  N   . GLU A    1 395 ? -46.101 -23.869 3.439   1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    N   1 
ATOM   3101  C  CA  . GLU A    1 395 ? -45.094 -24.222 4.437   1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    CA  1 
ATOM   3102  C  C   . GLU A    1 395 ? -43.710 -23.593 4.287   1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    C   1 
ATOM   3103  O  O   . GLU A    1 395 ? -42.856 -23.793 5.145   1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    O   1 
ATOM   3104  C  CB  . GLU A    1 395 ? -44.969 -25.738 4.542   1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    CB  1 
ATOM   3105  C  CG  . GLU A    1 395 ? -46.300 -26.413 4.767   1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    CG  1 
ATOM   3106  C  CD  . GLU A    1 395 ? -46.174 -27.771 5.426   1.00 173.31 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    CD  1 
ATOM   3107  O  OE1 . GLU A    1 395 ? -45.106 -28.410 5.308   1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    OE1 1 
ATOM   3108  O  OE2 . GLU A    1 395 ? -47.155 -28.196 6.069   1.00 177.42 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A    OE2 1 
ATOM   3109  N  N   . SER A    1 396 ? -43.480 -22.827 3.228   1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 396 SER A    N   1 
ATOM   3110  C  CA  . SER A    1 396 ? -42.129 -22.328 2.973   1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 396 SER A    CA  1 
ATOM   3111  C  C   . SER A    1 396 ? -42.075 -20.841 2.644   1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A    C   1 
ATOM   3112  O  O   . SER A    1 396 ? -43.080 -20.243 2.270   1.00 139.80 ? ? ? ? ? ? 396 SER A    O   1 
ATOM   3113  C  CB  . SER A    1 396 ? -41.477 -23.120 1.845   1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A    CB  1 
ATOM   3114  O  OG  . SER A    1 396 ? -42.146 -22.874 0.624   1.00 172.99 ? ? ? ? ? ? 396 SER A    OG  1 
ATOM   3115  N  N   . ALA A    1 397 ? -40.890 -20.254 2.773   1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A    N   1 
ATOM   3116  C  CA  . ALA A    1 397 ? -40.704 -18.823 2.527   1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A    CA  1 
ATOM   3117  C  C   . ALA A    1 397 ? -39.252 -18.443 2.740   1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A    C   1 
ATOM   3118  O  O   . ALA A    1 397 ? -38.493 -19.189 3.353   1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A    O   1 
ATOM   3119  C  CB  . ALA A    1 397 ? -41.615 -17.985 3.414   1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A    CB  1 
ATOM   3120  N  N   . CYS A    1 398 ? -38.869 -17.287 2.219   1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A    N   1 
ATOM   3121  C  CA  . CYS A    1 398 ? -37.485 -16.855 2.269   1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A    CA  1 
ATOM   3122  C  C   . CYS A    1 398 ? -37.485 -15.350 2.334   1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A    C   1 
ATOM   3123  O  O   . CYS A    1 398 ? -38.330 -14.714 1.721   1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A    O   1 
ATOM   3124  C  CB  . CYS A    1 398 ? -36.725 -17.341 1.030   1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A    CB  1 
ATOM   3125  S  SG  . CYS A    1 398 ? -37.208 -16.579 -0.538  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A    SG  1 
ATOM   3126  N  N   . ILE A    1 399 ? -36.547 -14.769 3.070   1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    N   1 
ATOM   3127  C  CA  . ILE A    1 399 ? -36.569 -13.327 3.255   1.00 94.92  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    CA  1 
ATOM   3128  C  C   . ILE A    1 399 ? -35.210 -12.673 3.071   1.00 86.93  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    C   1 
ATOM   3129  O  O   . ILE A    1 399 ? -34.220 -13.113 3.647   1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    O   1 
ATOM   3130  C  CB  . ILE A    1 399 ? -37.120 -12.970 4.622   1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    CB  1 
ATOM   3131  C  CG1 . ILE A    1 399 ? -37.250 -11.459 4.735   1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    CG1 1 
ATOM   3132  C  CG2 . ILE A    1 399 ? -36.236 -13.526 5.723   1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    CG2 1 
ATOM   3133  C  CD1 . ILE A    1 399 ? -37.875 -11.021 6.022   1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A    CD1 1 
ATOM   3134  N  N   . ALA A    1 400 ? -35.174 -11.619 2.263   1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A    N   1 
ATOM   3135  C  CA  . ALA A    1 400 ? -33.921 -10.971 1.905   1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A    CA  1 
ATOM   3136  C  C   . ALA A    1 400 ? -33.912 -9.528  2.384   1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A    C   1 
ATOM   3137  O  O   . ALA A    1 400 ? -34.821 -8.765  2.089   1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A    O   1 
ATOM   3138  C  CB  . ALA A    1 400 ? -33.706 -11.038 0.398   1.00 215.13 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A    CB  1 
ATOM   3139  N  N   . TYR A    1 401 ? -32.878 -9.148  3.118   1.00 100.37 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    N   1 
ATOM   3140  C  CA  . TYR A    1 401 ? -32.844 -7.831  3.744   1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CA  1 
ATOM   3141  C  C   . TYR A    1 401 ? -31.412 -7.354  3.981   1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    C   1 
ATOM   3142  O  O   . TYR A    1 401 ? -30.462 -8.129  3.886   1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    O   1 
ATOM   3143  C  CB  . TYR A    1 401 ? -33.618 -7.857  5.068   1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CB  1 
ATOM   3144  C  CG  . TYR A    1 401 ? -33.044 -8.829  6.054   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CG  1 
ATOM   3145  C  CD1 . TYR A    1 401 ? -32.380 -8.403  7.186   1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CD1 1 
ATOM   3146  C  CD2 . TYR A    1 401 ? -33.136 -10.178 5.829   1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CD2 1 
ATOM   3147  C  CE1 . TYR A    1 401 ? -31.841 -9.315  8.080   1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CE1 1 
ATOM   3148  C  CE2 . TYR A    1 401 ? -32.600 -11.092 6.708   1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CE2 1 
ATOM   3149  C  CZ  . TYR A    1 401 ? -31.954 -10.665 7.829   1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    CZ  1 
ATOM   3150  O  OH  . TYR A    1 401 ? -31.432 -11.613 8.684   1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A    OH  1 
ATOM   3151  N  N   . ILE A    1 402 ? -31.272 -6.066  4.275   1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    N   1 
ATOM   3152  C  CA  . ILE A    1 402 ? -29.993 -5.469  4.614   1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    CA  1 
ATOM   3153  C  C   . ILE A    1 402 ? -30.000 -5.081  6.076   1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    C   1 
ATOM   3154  O  O   . ILE A    1 402 ? -30.796 -4.240  6.475   1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    O   1 
ATOM   3155  C  CB  . ILE A    1 402 ? -29.788 -4.185  3.823   1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    CB  1 
ATOM   3156  C  CG1 . ILE A    1 402 ? -29.964 -4.454  2.330   1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    CG1 1 
ATOM   3157  C  CG2 . ILE A    1 402 ? -28.431 -3.574  4.130   1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    CG2 1 
ATOM   3158  C  CD1 . ILE A    1 402 ? -29.582 -3.279  1.463   1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A    CD1 1 
ATOM   3159  N  N   . ARG A    1 403 ? -29.124 -5.684  6.875   1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    N   1 
ATOM   3160  C  CA  . ARG A    1 403 ? -29.048 -5.375  8.302   1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    CA  1 
ATOM   3161  C  C   . ARG A    1 403 ? -27.872 -4.458  8.628   1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    C   1 
ATOM   3162  O  O   . ARG A    1 403 ? -26.714 -4.834  8.450   1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    O   1 
ATOM   3163  C  CB  . ARG A    1 403 ? -28.930 -6.649  9.133   1.00 156.16 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    CB  1 
ATOM   3164  C  CG  . ARG A    1 403 ? -28.824 -6.392  10.628  1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    CG  1 
ATOM   3165  C  CD  . ARG A    1 403 ? -28.313 -7.615  11.350  1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    CD  1 
ATOM   3166  N  NE  . ARG A    1 403 ? -27.015 -8.016  10.829  1.00 160.51 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    NE  1 
ATOM   3167  C  CZ  . ARG A    1 403 ? -26.371 -9.115  11.201  1.00 156.57 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    CZ  1 
ATOM   3168  N  NH1 . ARG A    1 403 ? -25.188 -9.403  10.670  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    NH1 1 
ATOM   3169  N  NH2 . ARG A    1 403 ? -26.912 -9.929  12.098  1.00 158.14 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A    NH2 1 
ATOM   3170  N  N   . ILE A    1 404 ? -28.178 -3.258  9.116   1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    N   1 
ATOM   3171  C  CA  . ILE A    1 404 ? -27.163 -2.282  9.500   1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    CA  1 
ATOM   3172  C  C   . ILE A    1 404 ? -27.041 -2.248  11.020  1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    C   1 
ATOM   3173  O  O   . ILE A    1 404 ? -28.049 -2.170  11.724  1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    O   1 
ATOM   3174  C  CB  . ILE A    1 404 ? -27.536 -0.910  8.981   1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    CB  1 
ATOM   3175  C  CG1 . ILE A    1 404 ? -27.334 -0.862  7.473   1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    CG1 1 
ATOM   3176  C  CG2 . ILE A    1 404 ? -26.733 0.154   9.669   1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    CG2 1 
ATOM   3177  C  CD1 . ILE A    1 404 ? -28.004 0.319   6.839   1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A    CD1 1 
ATOM   3178  N  N   . THR A    1 405 ? -25.808 -2.297  11.519  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    N   1 
ATOM   3179  C  CA  . THR A    1 405 ? -25.543 -2.599  12.925  1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    CA  1 
ATOM   3180  C  C   . THR A    1 405 ? -24.650 -1.539  13.587  1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    C   1 
ATOM   3181  O  O   . THR A    1 405 ? -23.484 -1.392  13.220  1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    O   1 
ATOM   3182  C  CB  . THR A    1 405 ? -24.851 -3.972  13.016  1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    CB  1 
ATOM   3183  O  OG1 . THR A    1 405 ? -25.254 -4.790  11.904  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    OG1 1 
ATOM   3184  C  CG2 . THR A    1 405 ? -25.205 -4.676  14.312  1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 405 THR A    CG2 1 
ATOM   3185  N  N   . GLN A    1 406 ? -25.190 -0.808  14.562  1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    N   1 
ATOM   3186  C  CA  . GLN A    1 406 ? -24.455 0.295   15.196  1.00 93.11  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    CA  1 
ATOM   3187  C  C   . GLN A    1 406 ? -23.845 -0.101  16.534  1.00 97.68  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    C   1 
ATOM   3188  O  O   . GLN A    1 406 ? -24.556 -0.254  17.524  1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    O   1 
ATOM   3189  C  CB  . GLN A    1 406 ? -25.379 1.480   15.449  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    CB  1 
ATOM   3190  C  CG  . GLN A    1 406 ? -25.943 2.108   14.219  1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    CG  1 
ATOM   3191  C  CD  . GLN A    1 406 ? -27.077 3.032   14.559  1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    CD  1 
ATOM   3192  O  OE1 . GLN A    1 406 ? -28.244 2.650   14.490  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    OE1 1 
ATOM   3193  N  NE2 . GLN A    1 406 ? -26.744 4.256   14.952  1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A    NE2 1 
ATOM   3194  N  N   . TYR A    1 407 ? -22.523 -0.210  16.583  1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    N   1 
ATOM   3195  C  CA  . TYR A    1 407 ? -21.871 -0.730  17.776  1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CA  1 
ATOM   3196  C  C   . TYR A    1 407 ? -20.695 0.106   18.237  1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    C   1 
ATOM   3197  O  O   . TYR A    1 407 ? -20.209 0.983   17.523  1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    O   1 
ATOM   3198  C  CB  . TYR A    1 407 ? -21.368 -2.133  17.504  1.00 91.84  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CB  1 
ATOM   3199  C  CG  . TYR A    1 407 ? -20.386 -2.162  16.371  1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CG  1 
ATOM   3200  C  CD1 . TYR A    1 407 ? -19.021 -2.131  16.615  1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CD1 1 
ATOM   3201  C  CD2 . TYR A    1 407 ? -20.820 -2.186  15.051  1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CD2 1 
ATOM   3202  C  CE1 . TYR A    1 407 ? -18.099 -2.144  15.572  1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CE1 1 
ATOM   3203  C  CE2 . TYR A    1 407 ? -19.912 -2.202  13.998  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CE2 1 
ATOM   3204  C  CZ  . TYR A    1 407 ? -18.547 -2.181  14.264  1.00 82.11  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    CZ  1 
ATOM   3205  O  OH  . TYR A    1 407 ? -17.633 -2.197  13.226  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A    OH  1 
ATOM   3206  N  N   . LEU A    1 408 ? -20.237 -0.190  19.445  1.00 125.25 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    N   1 
ATOM   3207  C  CA  . LEU A    1 408 ? -19.009 0.385   19.961  1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    CA  1 
ATOM   3208  C  C   . LEU A    1 408 ? -17.850 -0.595  19.735  1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    C   1 
ATOM   3209  O  O   . LEU A    1 408 ? -17.931 -1.763  20.124  1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    O   1 
ATOM   3210  C  CB  . LEU A    1 408 ? -19.167 0.695   21.448  1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    CB  1 
ATOM   3211  C  CG  . LEU A    1 408 ? -20.140 1.825   21.784  1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    CG  1 
ATOM   3212  C  CD1 . LEU A    1 408 ? -20.343 1.983   23.292  1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    CD1 1 
ATOM   3213  C  CD2 . LEU A    1 408 ? -19.641 3.120   21.167  1.00 140.76 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A    CD2 1 
ATOM   3214  N  N   . ASP A    1 409 ? -16.776 -0.136  19.092  1.00 151.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    N   1 
ATOM   3215  C  CA  . ASP A    1 409 ? -15.612 -1.006  18.868  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    CA  1 
ATOM   3216  C  C   . ASP A    1 409 ? -14.704 -1.034  20.093  1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    C   1 
ATOM   3217  O  O   . ASP A    1 409 ? -15.056 -0.484  21.149  1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    O   1 
ATOM   3218  C  CB  . ASP A    1 409 ? -14.846 -0.632  17.584  1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    CB  1 
ATOM   3219  C  CG  . ASP A    1 409 ? -14.242 0.771   17.630  1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    CG  1 
ATOM   3220  O  OD1 . ASP A    1 409 ? -14.168 1.427   16.568  1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    OD1 1 
ATOM   3221  O  OD2 . ASP A    1 409 ? -13.823 1.216   18.720  1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A    OD2 1 
ATOM   3222  N  N   . ALA A    1 410 ? -13.551 -1.680  19.971  1.00 140.55 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A    N   1 
ATOM   3223  C  CA  . ALA A    1 410 ? -12.650 -1.785  21.109  1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A    CA  1 
ATOM   3224  C  C   . ALA A    1 410 ? -12.255 -0.428  21.655  1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A    C   1 
ATOM   3225  O  O   . ALA A    1 410 ? -12.234 -0.225  22.873  1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A    O   1 
ATOM   3226  C  CB  . ALA A    1 410 ? -11.400 -2.535  20.706  1.00 249.45 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A    CB  1 
ATOM   3227  N  N   . GLY A    1 411 ? -11.932 0.491   20.749  1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A    N   1 
ATOM   3228  C  CA  . GLY A    1 411 ? -11.483 1.808   21.142  1.00 213.50 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A    CA  1 
ATOM   3229  C  C   . GLY A    1 411 ? -12.563 2.445   21.973  1.00 216.69 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A    C   1 
ATOM   3230  O  O   . GLY A    1 411 ? -12.300 3.326   22.780  1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A    O   1 
ATOM   3231  N  N   . GLY A    1 412 ? -13.779 1.946   21.801  1.00 131.88 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A    N   1 
ATOM   3232  C  CA  . GLY A    1 412 ? -14.940 2.549   22.410  1.00 131.53 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A    CA  1 
ATOM   3233  C  C   . GLY A    1 412 ? -15.654 3.429   21.391  1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A    C   1 
ATOM   3234  O  O   . GLY A    1 412 ? -16.791 3.831   21.610  1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A    O   1 
ATOM   3235  N  N   . ILE A    1 413 ? -14.968 3.781   20.303  1.00 262.20 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    N   1 
ATOM   3236  C  CA  . ILE A    1 413 ? -15.574 4.486   19.178  1.00 261.62 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    CA  1 
ATOM   3237  C  C   . ILE A    1 413 ? -16.662 3.571   18.650  1.00 261.34 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    C   1 
ATOM   3238  O  O   . ILE A    1 413 ? -16.513 2.357   18.703  1.00 261.60 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    O   1 
ATOM   3239  C  CB  . ILE A    1 413 ? -14.555 4.678   18.040  1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    CB  1 
ATOM   3240  C  CG1 . ILE A    1 413 ? -13.524 5.754   18.370  1.00 154.31 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    CG1 1 
ATOM   3241  C  CG2 . ILE A    1 413 ? -15.236 5.048   16.744  1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    CG2 1 
ATOM   3242  C  CD1 . ILE A    1 413 ? -12.756 6.211   17.133  1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A    CD1 1 
ATOM   3243  N  N   . PRO A    1 414 ? -17.769 4.152   18.171  1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    N   1 
ATOM   3244  C  CA  . PRO A    1 414 ? -18.902 3.599   17.420  1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    CA  1 
ATOM   3245  C  C   . PRO A    1 414 ? -18.539 3.321   15.982  1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    C   1 
ATOM   3246  O  O   . PRO A    1 414 ? -17.896 4.162   15.360  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    O   1 
ATOM   3247  C  CB  . PRO A    1 414 ? -19.831 4.788   17.319  1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    CB  1 
ATOM   3248  C  CG  . PRO A    1 414 ? -18.892 5.938   17.261  1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    CG  1 
ATOM   3249  C  CD  . PRO A    1 414 ? -17.903 5.603   18.319  1.00 118.19 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A    CD  1 
ATOM   3250  N  N   . ARG A    1 415 ? -19.003 2.214   15.427  1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    N   1 
ATOM   3251  C  CA  . ARG A    1 415 ? -18.927 2.038   13.990  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    CA  1 
ATOM   3252  C  C   . ARG A    1 415 ? -20.247 1.496   13.463  1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    C   1 
ATOM   3253  O  O   . ARG A    1 415 ? -21.111 1.067   14.231  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    O   1 
ATOM   3254  C  CB  . ARG A    1 415 ? -17.774 1.112   13.613  1.00 222.58 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    CB  1 
ATOM   3255  C  CG  . ARG A    1 415 ? -16.428 1.605   14.076  1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    CG  1 
ATOM   3256  C  CD  . ARG A    1 415 ? -16.145 2.981   13.512  1.00 223.79 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    CD  1 
ATOM   3257  N  NE  . ARG A    1 415 ? -14.868 3.500   13.988  1.00 224.45 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    NE  1 
ATOM   3258  C  CZ  . ARG A    1 415 ? -14.407 4.720   13.728  1.00 223.73 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    CZ  1 
ATOM   3259  N  NH1 . ARG A    1 415 ? -15.122 5.566   12.996  1.00 222.27 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    NH1 1 
ATOM   3260  N  NH2 . ARG A    1 415 ? -13.229 5.096   14.208  1.00 224.29 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A    NH2 1 
ATOM   3261  N  N   . THR A    1 416 ? -20.399 1.532   12.144  1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 416 THR A    N   1 
ATOM   3262  C  CA  . THR A    1 416 ? -21.560 0.962   11.487  1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 416 THR A    CA  1 
ATOM   3263  C  C   . THR A    1 416 ? -21.107 -0.173  10.585  1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 416 THR A    C   1 
ATOM   3264  O  O   . THR A    1 416 ? -20.027 -0.113  10.007  1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 416 THR A    O   1 
ATOM   3265  C  CB  . THR A    1 416 ? -22.254 2.004   10.610  1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 416 THR A    CB  1 
ATOM   3266  O  OG1 . THR A    1 416 ? -22.587 3.153   11.396  1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 416 THR A    OG1 1 
ATOM   3267  C  CG2 . THR A    1 416 ? -23.510 1.428   10.018  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 416 THR A    CG2 1 
ATOM   3268  N  N   . ALA A    1 417 ? -21.917 -1.212  10.454  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A    N   1 
ATOM   3269  C  CA  . ALA A    1 417 ? -21.601 -2.249  9.486   1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A    CA  1 
ATOM   3270  C  C   . ALA A    1 417 ? -22.864 -2.754  8.827   1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A    C   1 
ATOM   3271  O  O   . ALA A    1 417 ? -23.891 -2.927  9.476   1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A    O   1 
ATOM   3272  C  CB  . ALA A    1 417 ? -20.856 -3.369  10.136  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A    CB  1 
ATOM   3273  N  N   . GLN A    1 418 ? -22.788 -2.978  7.524   1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    N   1 
ATOM   3274  C  CA  . GLN A    1 418 ? -23.957 -3.384  6.773   1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    CA  1 
ATOM   3275  C  C   . GLN A    1 418 ? -23.707 -4.729  6.155   1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    C   1 
ATOM   3276  O  O   . GLN A    1 418 ? -22.692 -4.919  5.489   1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    O   1 
ATOM   3277  C  CB  . GLN A    1 418 ? -24.235 -2.394  5.659   1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    CB  1 
ATOM   3278  C  CG  . GLN A    1 418 ? -25.015 -2.995  4.530   1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    CG  1 
ATOM   3279  C  CD  . GLN A    1 418 ? -24.705 -2.326  3.224   1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    CD  1 
ATOM   3280  O  OE1 . GLN A    1 418 ? -24.199 -1.205  3.194   1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    OE1 1 
ATOM   3281  N  NE2 . GLN A    1 418 ? -24.997 -3.011  2.127   1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A    NE2 1 
ATOM   3282  N  N   . SER A    1 419 ? -24.639 -5.651  6.362   1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 419 SER A    N   1 
ATOM   3283  C  CA  . SER A    1 419 ? -24.516 -6.989  5.813   1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 419 SER A    CA  1 
ATOM   3284  C  C   . SER A    1 419 ? -25.776 -7.370  5.062   1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 419 SER A    C   1 
ATOM   3285  O  O   . SER A    1 419 ? -26.871 -7.112  5.543   1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 419 SER A    O   1 
ATOM   3286  C  CB  . SER A    1 419 ? -24.304 -7.992  6.939   1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 419 SER A    CB  1 
ATOM   3287  O  OG  . SER A    1 419 ? -25.549 -8.417  7.454   1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 419 SER A    OG  1 
ATOM   3288  N  N   . GLU A    1 420 ? -25.625 -7.991  3.894   1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    N   1 
ATOM   3289  C  CA  . GLU A    1 420 ? -26.772 -8.547  3.170   1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    CA  1 
ATOM   3290  C  C   . GLU A    1 420 ? -27.063 -9.970  3.649   1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    C   1 
ATOM   3291  O  O   . GLU A    1 420 ? -26.173 -10.821 3.659   1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    O   1 
ATOM   3292  C  CB  . GLU A    1 420 ? -26.535 -8.571  1.655   1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    CB  1 
ATOM   3293  C  CG  . GLU A    1 420 ? -26.176 -7.246  1.044   1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    CG  1 
ATOM   3294  C  CD  . GLU A    1 420 ? -25.030 -6.598  1.767   1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    CD  1 
ATOM   3295  O  OE1 . GLU A    1 420 ? -24.225 -7.346  2.354   1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    OE1 1 
ATOM   3296  O  OE2 . GLU A    1 420 ? -24.942 -5.352  1.773   1.00 94.52  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A    OE2 1 
ATOM   3297  N  N   . GLU A    1 421 ? -28.310 -10.235 4.029   1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    N   1 
ATOM   3298  C  CA  . GLU A    1 421 ? -28.667 -11.544 4.556   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    CA  1 
ATOM   3299  C  C   . GLU A    1 421 ? -29.865 -12.099 3.822   1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    C   1 
ATOM   3300  O  O   . GLU A    1 421 ? -30.770 -11.363 3.459   1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    O   1 
ATOM   3301  C  CB  . GLU A    1 421 ? -28.960 -11.464 6.058   1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    CB  1 
ATOM   3302  C  CG  . GLU A    1 421 ? -27.898 -10.712 6.828   1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    CG  1 
ATOM   3303  C  CD  . GLU A    1 421 ? -27.972 -10.937 8.312   1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    CD  1 
ATOM   3304  O  OE1 . GLU A    1 421 ? -28.995 -11.464 8.791   1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    OE1 1 
ATOM   3305  O  OE2 . GLU A    1 421 ? -26.995 -10.589 9.000   1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A    OE2 1 
ATOM   3306  N  N   . THR A    1 422 ? -29.843 -13.399 3.583   1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    N   1 
ATOM   3307  C  CA  . THR A    1 422 ? -30.989 -14.115 3.077   1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    CA  1 
ATOM   3308  C  C   . THR A    1 422 ? -31.274 -15.142 4.141   1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    C   1 
ATOM   3309  O  O   . THR A    1 422 ? -30.352 -15.748 4.686   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    O   1 
ATOM   3310  C  CB  . THR A    1 422 ? -30.660 -14.865 1.780   1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    CB  1 
ATOM   3311  O  OG1 . THR A    1 422 ? -30.439 -13.943 0.713   1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    OG1 1 
ATOM   3312  C  CG2 . THR A    1 422 ? -31.794 -15.759 1.386   1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 422 THR A    CG2 1 
ATOM   3313  N  N   . ARG A    1 423 ? -32.541 -15.336 4.468   1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    N   1 
ATOM   3314  C  CA  . ARG A    1 423 ? -32.883 -16.409 5.384   1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    CA  1 
ATOM   3315  C  C   . ARG A    1 423 ? -33.961 -17.237 4.728   1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    C   1 
ATOM   3316  O  O   . ARG A    1 423 ? -34.748 -16.714 3.945   1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    O   1 
ATOM   3317  C  CB  . ARG A    1 423 ? -33.330 -15.861 6.740   1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    CB  1 
ATOM   3318  C  CG  . ARG A    1 423 ? -32.339 -14.889 7.385   1.00 80.58  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    CG  1 
ATOM   3319  C  CD  . ARG A    1 423 ? -31.315 -15.596 8.245   1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    CD  1 
ATOM   3320  N  NE  . ARG A    1 423 ? -30.826 -14.726 9.311   1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    NE  1 
ATOM   3321  C  CZ  . ARG A    1 423 ? -29.834 -15.038 10.146  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    CZ  1 
ATOM   3322  N  NH1 . ARG A    1 423 ? -29.215 -16.205 10.026  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    NH1 1 
ATOM   3323  N  NH2 . ARG A    1 423 ? -29.449 -14.188 11.099  1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A    NH2 1 
ATOM   3324  N  N   . VAL A    1 424 ? -33.965 -18.533 5.013   1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    N   1 
ATOM   3325  C  CA  . VAL A    1 424 ? -34.920 -19.444 4.392   1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    CA  1 
ATOM   3326  C  C   . VAL A    1 424 ? -35.672 -20.224 5.454   1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    C   1 
ATOM   3327  O  O   . VAL A    1 424 ? -35.077 -20.865 6.325   1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    O   1 
ATOM   3328  C  CB  . VAL A    1 424 ? -34.266 -20.402 3.367   1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    CB  1 
ATOM   3329  C  CG1 . VAL A    1 424 ? -35.297 -21.325 2.779   1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    CG1 1 
ATOM   3330  C  CG2 . VAL A    1 424 ? -33.623 -19.612 2.248   1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A    CG2 1 
ATOM   3331  N  N   . TRP A    1 425 ? -36.993 -20.159 5.355   1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    N   1 
ATOM   3332  C  CA  . TRP A    1 425 ? -37.884 -20.659 6.381   1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CA  1 
ATOM   3333  C  C   . TRP A    1 425 ? -38.745 -21.807 5.909   1.00 101.32 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    C   1 
ATOM   3334  O  O   . TRP A    1 425 ? -39.318 -21.765 4.821   1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    O   1 
ATOM   3335  C  CB  . TRP A    1 425 ? -38.789 -19.535 6.828   1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CB  1 
ATOM   3336  C  CG  . TRP A    1 425 ? -38.033 -18.462 7.468   1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CG  1 
ATOM   3337  C  CD1 . TRP A    1 425 ? -37.466 -17.387 6.864   1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CD1 1 
ATOM   3338  C  CD2 . TRP A    1 425 ? -37.736 -18.347 8.862   1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CD2 1 
ATOM   3339  N  NE1 . TRP A    1 425 ? -36.842 -16.601 7.796   1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    NE1 1 
ATOM   3340  C  CE2 . TRP A    1 425 ? -36.995 -17.172 9.033   1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CE2 1 
ATOM   3341  C  CE3 . TRP A    1 425 ? -38.041 -19.120 9.986   1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CE3 1 
ATOM   3342  C  CZ2 . TRP A    1 425 ? -36.551 -16.751 10.279  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CZ2 1 
ATOM   3343  C  CZ3 . TRP A    1 425 ? -37.596 -18.701 11.216  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CZ3 1 
ATOM   3344  C  CH2 . TRP A    1 425 ? -36.858 -17.532 11.354  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A    CH2 1 
ATOM   3345  N  N   . HIS A    1 426 ? -38.837 -22.823 6.755   1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    N   1 
ATOM   3346  C  CA  . HIS A    1 426 ? -39.644 -23.997 6.507   1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    CA  1 
ATOM   3347  C  C   . HIS A    1 426 ? -40.498 -24.125 7.749   1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    C   1 
ATOM   3348  O  O   . HIS A    1 426 ? -39.975 -24.044 8.858   1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    O   1 
ATOM   3349  C  CB  . HIS A    1 426 ? -38.726 -25.212 6.371   1.00 135.78 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    CB  1 
ATOM   3350  C  CG  . HIS A    1 426 ? -39.443 -26.509 6.158   1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    CG  1 
ATOM   3351  N  ND1 . HIS A    1 426 ? -38.866 -27.729 6.439   1.00 139.47 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    ND1 1 
ATOM   3352  C  CD2 . HIS A    1 426 ? -40.680 -26.779 5.678   1.00 145.13 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    CD2 1 
ATOM   3353  C  CE1 . HIS A    1 426 ? -39.718 -28.695 6.149   1.00 143.75 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    CE1 1 
ATOM   3354  N  NE2 . HIS A    1 426 ? -40.827 -28.145 5.685   1.00 147.14 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A    NE2 1 
ATOM   3355  N  N   . ARG A    1 427 ? -41.807 -24.282 7.591   1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    N   1 
ATOM   3356  C  CA  . ARG A    1 427 ? -42.635 -24.537 8.756   1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    CA  1 
ATOM   3357  C  C   . ARG A    1 427 ? -42.732 -26.044 8.884   1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    C   1 
ATOM   3358  O  O   . ARG A    1 427 ? -43.278 -26.702 8.003   1.00 121.07 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    O   1 
ATOM   3359  C  CB  . ARG A    1 427 ? -44.025 -23.892 8.620   1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    CB  1 
ATOM   3360  C  CG  . ARG A    1 427 ? -44.821 -23.809 9.936   1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    CG  1 
ATOM   3361  C  CD  . ARG A    1 427 ? -46.148 -23.051 9.794   1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    CD  1 
ATOM   3362  N  NE  . ARG A    1 427 ? -46.849 -23.432 8.575   1.00 133.48 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    NE  1 
ATOM   3363  C  CZ  . ARG A    1 427 ? -47.454 -24.601 8.397   1.00 133.23 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    CZ  1 
ATOM   3364  N  NH1 . ARG A    1 427 ? -47.452 -25.512 9.367   1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    NH1 1 
ATOM   3365  N  NH2 . ARG A    1 427 ? -48.060 -24.862 7.245   1.00 135.17 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A    NH2 1 
ATOM   3366  N  N   . ARG A    1 428 ? -42.156 -26.591 9.952   1.00 108.46 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    N   1 
ATOM   3367  C  CA  . ARG A    1 428 ? -42.395 -27.988 10.318  1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    CA  1 
ATOM   3368  C  C   . ARG A    1 428 ? -42.931 -28.090 11.750  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    C   1 
ATOM   3369  O  O   . ARG A    1 428 ? -42.328 -27.588 12.698  1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    O   1 
ATOM   3370  C  CB  . ARG A    1 428 ? -41.147 -28.860 10.126  1.00 188.78 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    CB  1 
ATOM   3371  C  CG  . ARG A    1 428 ? -41.349 -30.341 10.505  1.00 194.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    CG  1 
ATOM   3372  C  CD  . ARG A    1 428 ? -42.348 -31.064 9.592   1.00 196.20 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    CD  1 
ATOM   3373  N  NE  . ARG A    1 428 ? -41.885 -31.126 8.207   1.00 194.17 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    NE  1 
ATOM   3374  C  CZ  . ARG A    1 428 ? -41.014 -32.020 7.750   1.00 193.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    CZ  1 
ATOM   3375  N  NH1 . ARG A    1 428 ? -40.507 -32.930 8.568   1.00 194.36 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    NH1 1 
ATOM   3376  N  NH2 . ARG A    1 428 ? -40.646 -32.001 6.476   1.00 191.91 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A    NH2 1 
ATOM   3377  N  N   . ASP A    1 429 ? -44.074 -28.750 11.880  1.00 170.62 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    N   1 
ATOM   3378  C  CA  . ASP A    1 429 ? -44.811 -28.823 13.133  1.00 174.87 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    CA  1 
ATOM   3379  C  C   . ASP A    1 429 ? -45.194 -27.433 13.645  1.00 175.67 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    C   1 
ATOM   3380  O  O   . ASP A    1 429 ? -44.818 -27.026 14.750  1.00 175.07 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    O   1 
ATOM   3381  C  CB  . ASP A    1 429 ? -43.997 -29.608 14.163  1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    CB  1 
ATOM   3382  C  CG  . ASP A    1 429 ? -43.427 -30.892 13.581  1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    CG  1 
ATOM   3383  O  OD1 . ASP A    1 429 ? -44.053 -31.455 12.656  1.00 191.61 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    OD1 1 
ATOM   3384  O  OD2 . ASP A    1 429 ? -42.352 -31.333 14.031  1.00 187.89 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A    OD2 1 
ATOM   3385  N  N   . GLY A    1 430 ? -45.952 -26.723 12.806  1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A    N   1 
ATOM   3386  C  CA  . GLY A    1 430 ? -46.654 -25.497 13.161  1.00 117.74 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A    CA  1 
ATOM   3387  C  C   . GLY A    1 430 ? -45.697 -24.362 13.434  1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A    C   1 
ATOM   3388  O  O   . GLY A    1 430 ? -46.086 -23.193 13.546  1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A    O   1 
ATOM   3389  N  N   . LYS A    1 431 ? -44.427 -24.739 13.514  1.00 99.01  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    N   1 
ATOM   3390  C  CA  . LYS A    1 431 ? -43.344 -23.857 13.890  1.00 94.59  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    CA  1 
ATOM   3391  C  C   . LYS A    1 431 ? -42.542 -23.592 12.643  1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    C   1 
ATOM   3392  O  O   . LYS A    1 431 ? -42.302 -24.508 11.860  1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    O   1 
ATOM   3393  C  CB  . LYS A    1 431 ? -42.441 -24.564 14.895  1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    CB  1 
ATOM   3394  C  CG  . LYS A    1 431 ? -43.147 -25.022 16.146  1.00 161.85 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    CG  1 
ATOM   3395  C  CD  . LYS A    1 431 ? -43.565 -23.829 16.971  1.00 167.87 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    CD  1 
ATOM   3396  C  CE  . LYS A    1 431 ? -44.398 -24.258 18.160  1.00 171.45 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    CE  1 
ATOM   3397  N  NZ  . LYS A    1 431 ? -43.605 -25.129 19.057  1.00 169.55 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A    NZ  1 
ATOM   3398  N  N   . TRP A    1 432 ? -42.133 -22.344 12.447  1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    N   1 
ATOM   3399  C  CA  . TRP A    1 432 ? -41.197 -22.022 11.377  1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CA  1 
ATOM   3400  C  C   . TRP A    1 432 ? -39.789 -22.390 11.824  1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    C   1 
ATOM   3401  O  O   . TRP A    1 432 ? -39.444 -22.204 12.985  1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    O   1 
ATOM   3402  C  CB  . TRP A    1 432 ? -41.261 -20.537 11.028  1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CB  1 
ATOM   3403  C  CG  . TRP A    1 432 ? -42.544 -20.136 10.373  1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CG  1 
ATOM   3404  C  CD1 . TRP A    1 432 ? -43.623 -19.558 10.973  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CD1 1 
ATOM   3405  C  CD2 . TRP A    1 432 ? -42.892 -20.291 8.985   1.00 84.20  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CD2 1 
ATOM   3406  N  NE1 . TRP A    1 432 ? -44.616 -19.341 10.048  1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    NE1 1 
ATOM   3407  C  CE2 . TRP A    1 432 ? -44.190 -19.784 8.821   1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CE2 1 
ATOM   3408  C  CE3 . TRP A    1 432 ? -42.228 -20.809 7.866   1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CE3 1 
ATOM   3409  C  CZ2 . TRP A    1 432 ? -44.837 -19.781 7.586   1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CZ2 1 
ATOM   3410  C  CZ3 . TRP A    1 432 ? -42.875 -20.806 6.644   1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CZ3 1 
ATOM   3411  C  CH2 . TRP A    1 432 ? -44.160 -20.297 6.514   1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A    CH2 1 
ATOM   3412  N  N   . GLN A    1 433 ? -38.977 -22.915 10.913  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    N   1 
ATOM   3413  C  CA  . GLN A    1 433 ? -37.591 -23.250 11.236  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    CA  1 
ATOM   3414  C  C   . GLN A    1 433 ? -36.616 -22.641 10.213  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    C   1 
ATOM   3415  O  O   . GLN A    1 433 ? -36.948 -22.549 9.036   1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    O   1 
ATOM   3416  C  CB  . GLN A    1 433 ? -37.434 -24.770 11.320  1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    CB  1 
ATOM   3417  C  CG  . GLN A    1 433 ? -38.068 -25.381 12.557  1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    CG  1 
ATOM   3418  C  CD  . GLN A    1 433 ? -37.436 -24.858 13.824  1.00 141.15 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    CD  1 
ATOM   3419  O  OE1 . GLN A    1 433 ? -37.638 -23.702 14.202  1.00 144.12 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    OE1 1 
ATOM   3420  N  NE2 . GLN A    1 433 ? -36.643 -25.698 14.478  1.00 141.22 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A    NE2 1 
ATOM   3421  N  N   . ILE A    1 434 ? -35.435 -22.189 10.635  1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    N   1 
ATOM   3422  C  CA  . ILE A    1 434 ? -34.477 -21.707 9.643   1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    CA  1 
ATOM   3423  C  C   . ILE A    1 434 ? -33.750 -22.904 9.084   1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    C   1 
ATOM   3424  O  O   . ILE A    1 434 ? -33.459 -23.841 9.800   1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    O   1 
ATOM   3425  C  CB  . ILE A    1 434 ? -33.465 -20.683 10.188  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    CB  1 
ATOM   3426  C  CG1 . ILE A    1 434 ? -34.178 -19.412 10.642  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    CG1 1 
ATOM   3427  C  CG2 . ILE A    1 434 ? -32.443 -20.317 9.113   1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    CG2 1 
ATOM   3428  C  CD1 . ILE A    1 434 ? -33.391 -18.150 10.387  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A    CD1 1 
ATOM   3429  N  N   . VAL A    1 435 ? -33.471 -22.876 7.793   1.00 116.93 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    N   1 
ATOM   3430  C  CA  . VAL A    1 435 ? -32.886 -24.022 7.111   1.00 116.43 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    CA  1 
ATOM   3431  C  C   . VAL A    1 435 ? -31.575 -23.615 6.440   1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    C   1 
ATOM   3432  O  O   . VAL A    1 435 ? -30.534 -24.224 6.675   1.00 113.76 ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    O   1 
ATOM   3433  C  CB  . VAL A    1 435 ? -33.859 -24.621 6.114   1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    CB  1 
ATOM   3434  C  CG1 . VAL A    1 435 ? -35.078 -25.118 6.838   1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    CG1 1 
ATOM   3435  C  CG2 . VAL A    1 435 ? -34.261 -23.573 5.124   1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 435 VAL A    CG2 1 
ATOM   3436  N  N   . HIS A    1 436 ? -31.642 -22.623 5.558   1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    N   1 
ATOM   3437  C  CA  . HIS A    1 436 ? -30.447 -22.029 4.988   1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    CA  1 
ATOM   3438  C  C   . HIS A    1 436 ? -30.359 -20.596 5.466   1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    C   1 
ATOM   3439  O  O   . HIS A    1 436 ? -31.372 -19.974 5.767   1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    O   1 
ATOM   3440  C  CB  . HIS A    1 436 ? -30.532 -22.064 3.470   1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    CB  1 
ATOM   3441  C  CG  . HIS A    1 436 ? -29.248 -21.731 2.774   1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    CG  1 
ATOM   3442  N  ND1 . HIS A    1 436 ? -28.107 -22.483 2.921   1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    ND1 1 
ATOM   3443  C  CD2 . HIS A    1 436 ? -28.938 -20.738 1.905   1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    CD2 1 
ATOM   3444  C  CE1 . HIS A    1 436 ? -27.143 -21.965 2.181   1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    CE1 1 
ATOM   3445  N  NE2 . HIS A    1 436 ? -27.622 -20.905 1.557   1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 436 HIS A    NE2 1 
ATOM   3446  N  N   . PHE A    1 437 ? -29.142 -20.084 5.554   1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    N   1 
ATOM   3447  C  CA  . PHE A    1 437 ? -28.890 -18.732 6.020   1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CA  1 
ATOM   3448  C  C   . PHE A    1 437 ? -27.742 -18.302 5.152   1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    C   1 
ATOM   3449  O  O   . PHE A    1 437 ? -26.800 -19.055 4.982   1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    O   1 
ATOM   3450  C  CB  . PHE A    1 437 ? -28.501 -18.787 7.504   1.00 95.07  ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CB  1 
ATOM   3451  C  CG  . PHE A    1 437 ? -27.660 -17.641 7.979   1.00 108.91 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CG  1 
ATOM   3452  C  CD1 . PHE A    1 437 ? -27.560 -16.472 7.251   1.00 129.43 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CD1 1 
ATOM   3453  C  CD2 . PHE A    1 437 ? -26.961 -17.746 9.174   1.00 111.24 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CD2 1 
ATOM   3454  C  CE1 . PHE A    1 437 ? -26.774 -15.421 7.701   1.00 138.20 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CE1 1 
ATOM   3455  C  CE2 . PHE A    1 437 ? -26.178 -16.703 9.636   1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CE2 1 
ATOM   3456  C  CZ  . PHE A    1 437 ? -26.082 -15.536 8.898   1.00 135.95 ? ? ? ? ? ? 437 PHE A    CZ  1 
ATOM   3457  N  N   . HIS A    1 438 ? -27.827 -17.126 4.553   1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    N   1 
ATOM   3458  C  CA  . HIS A    1 438 ? -26.749 -16.667 3.681   1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    CA  1 
ATOM   3459  C  C   . HIS A    1 438 ? -26.370 -15.197 3.966   1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    C   1 
ATOM   3460  O  O   . HIS A    1 438 ? -27.113 -14.266 3.623   1.00 78.02  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    O   1 
ATOM   3461  C  CB  . HIS A    1 438 ? -27.191 -16.871 2.217   1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    CB  1 
ATOM   3462  C  CG  . HIS A    1 438 ? -26.100 -16.715 1.207   1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    CG  1 
ATOM   3463  N  ND1 . HIS A    1 438 ? -24.826 -16.303 1.534   1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    ND1 1 
ATOM   3464  C  CD2 . HIS A    1 438 ? -26.090 -16.916 -0.133  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    CD2 1 
ATOM   3465  C  CE1 . HIS A    1 438 ? -24.084 -16.263 0.446   1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    CE1 1 
ATOM   3466  N  NE2 . HIS A    1 438 ? -24.832 -16.627 -0.584  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 438 HIS A    NE2 1 
ATOM   3467  N  N   . ARG A    1 439 ? -25.182 -14.986 4.527   1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    N   1 
ATOM   3468  C  CA  . ARG A    1 439 ? -24.787 -13.644 4.944   1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    CA  1 
ATOM   3469  C  C   . ARG A    1 439 ? -23.639 -13.061 4.113   1.00 81.08  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    C   1 
ATOM   3470  O  O   . ARG A    1 439 ? -22.612 -13.708 3.917   1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    O   1 
ATOM   3471  C  CB  . ARG A    1 439 ? -24.426 -13.632 6.422   1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    CB  1 
ATOM   3472  C  CG  . ARG A    1 439 ? -24.315 -12.253 6.975   1.00 92.95  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    CG  1 
ATOM   3473  C  CD  . ARG A    1 439 ? -24.186 -12.298 8.453   1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    CD  1 
ATOM   3474  N  NE  . ARG A    1 439 ? -22.941 -12.929 8.855   1.00 100.89 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    NE  1 
ATOM   3475  C  CZ  . ARG A    1 439 ? -22.691 -13.326 10.097  1.00 109.94 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    CZ  1 
ATOM   3476  N  NH1 . ARG A    1 439 ? -23.611 -13.161 11.038  1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    NH1 1 
ATOM   3477  N  NH2 . ARG A    1 439 ? -21.532 -13.894 10.399  1.00 113.25 ? ? ? ? ? ? 439 ARG A    NH2 1 
ATOM   3478  N  N   . SER A    1 440 ? -23.837 -11.830 3.642   1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 440 SER A    N   1 
ATOM   3479  C  CA  . SER A    1 440 ? -22.914 -11.123 2.755   1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 440 SER A    CA  1 
ATOM   3480  C  C   . SER A    1 440 ? -22.436 -9.850  3.447   1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 440 SER A    C   1 
ATOM   3481  O  O   . SER A    1 440 ? -23.143 -9.334  4.314   1.00 100.76 ? ? ? ? ? ? 440 SER A    O   1 
ATOM   3482  C  CB  . SER A    1 440 ? -23.635 -10.753 1.463   1.00 189.18 ? ? ? ? ? ? 440 SER A    CB  1 
ATOM   3483  O  OG  . SER A    1 440 ? -24.079 -11.908 0.781   1.00 186.98 ? ? ? ? ? ? 440 SER A    OG  1 
ATOM   3484  N  N   . GLY A    1 441 ? -21.272 -9.320  3.054   1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A    N   1 
ATOM   3485  C  CA  . GLY A    1 441 ? -20.653 -8.209  3.771   1.00 112.12 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A    CA  1 
ATOM   3486  C  C   . GLY A    1 441 ? -19.751 -8.701  4.897   1.00 128.52 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A    C   1 
ATOM   3487  O  O   . GLY A    1 441 ? -19.060 -9.705  4.727   1.00 135.17 ? ? ? ? ? ? 441 GLY A    O   1 
ATOM   3488  N  N   . ALA A    1 442 ? -19.725 -8.001  6.035   1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 442 ALA A    N   1 
ATOM   3489  C  CA  . ALA A    1 442 ? -18.773 -8.331  7.103   1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A    CA  1 
ATOM   3490  C  C   . ALA A    1 442 ? -19.369 -9.228  8.192   1.00 118.32 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A    C   1 
ATOM   3491  O  O   . ALA A    1 442 ? -20.584 -9.440  8.220   1.00 120.69 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A    O   1 
ATOM   3492  C  CB  . ALA A    1 442 ? -18.267 -7.044  7.736   1.00 292.71 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A    CB  1 
ATOM   3493  N  N   . PRO A    1 443 ? -18.509 -9.733  9.109   1.00 154.66 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    N   1 
ATOM   3494  C  CA  . PRO A    1 443 ? -18.897 -10.504 10.301  1.00 162.31 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    CA  1 
ATOM   3495  C  C   . PRO A    1 443 ? -19.531 -9.632  11.367  1.00 184.24 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    C   1 
ATOM   3496  O  O   . PRO A    1 443 ? -18.995 -8.564  11.669  1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    O   1 
ATOM   3497  C  CB  . PRO A    1 443 ? -17.563 -11.043 10.833  1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    CB  1 
ATOM   3498  C  CG  . PRO A    1 443 ? -16.651 -11.006 9.687   1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    CG  1 
ATOM   3499  C  CD  . PRO A    1 443 ? -17.059 -9.823  8.866   1.00 136.22 ? ? ? ? ? ? 443 PRO A    CD  1 
ATOM   3500  N  N   . SER A    1 444 ? -20.629 -10.100 11.951  1.00 211.28 ? ? ? ? ? ? 444 SER A    N   1 
ATOM   3501  C  CA  . SER A    1 444 ? -21.316 -9.360  12.999  1.00 217.92 ? ? ? ? ? ? 444 SER A    CA  1 
ATOM   3502  C  C   . SER A    1 444 ? -20.817 -9.778  14.377  1.00 236.46 ? ? ? ? ? ? 444 SER A    C   1 
ATOM   3503  O  O   . SER A    1 444 ? -21.436 -10.610 15.042  1.00 233.70 ? ? ? ? ? ? 444 SER A    O   1 
ATOM   3504  C  CB  . SER A    1 444 ? -22.823 -9.589  12.909  1.00 207.41 ? ? ? ? ? ? 444 SER A    CB  1 
ATOM   3505  O  OG  . SER A    1 444 ? -23.491 -9.005  14.014  1.00 218.91 ? ? ? ? ? ? 444 SER A    OG  1 
ATOM   3506  N  N   . THR A-2  1 7   ? 18.223  -17.096 44.975  1.00 212.70 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  N   1 
ATOM   3507  C  CA  . THR A-2  1 7   ? 18.184  -16.175 46.095  1.00 213.74 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  CA  1 
ATOM   3508  C  C   . THR A-2  1 7   ? 19.058  -16.731 47.193  1.00 215.22 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  C   1 
ATOM   3509  O  O   . THR A-2  1 7   ? 20.003  -16.097 47.656  1.00 215.53 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  O   1 
ATOM   3510  C  CB  . THR A-2  1 7   ? 16.751  -16.036 46.640  1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  CB  1 
ATOM   3511  O  OG1 . THR A-2  1 7   ? 16.007  -17.219 46.311  1.00 156.64 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  OG1 1 
ATOM   3512  C  CG2 . THR A-2  1 7   ? 16.063  -14.799 46.042  1.00 154.38 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2  CG2 1 
ATOM   3513  N  N   . ARG A-2  1 8   ? 18.753  -17.948 47.594  1.00 242.31 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  N   1 
ATOM   3514  C  CA  . ARG A-2  1 8   ? 19.462  -18.542 48.704  1.00 243.16 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  CA  1 
ATOM   3515  C  C   . ARG A-2  1 8   ? 20.834  -19.152 48.319  1.00 243.52 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  C   1 
ATOM   3516  O  O   . ARG A-2  1 8   ? 21.744  -19.263 49.150  1.00 244.21 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  O   1 
ATOM   3517  C  CB  . ARG A-2  1 8   ? 18.559  -19.598 49.319  1.00 237.43 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  CB  1 
ATOM   3518  C  CG  . ARG A-2  1 8   ? 17.048  -19.240 49.369  1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  CG  1 
ATOM   3519  C  CD  . ARG A-2  1 8   ? 16.138  -20.503 49.283  1.00 235.75 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  CD  1 
ATOM   3520  N  NE  . ARG A-2  1 8   ? 16.578  -21.610 50.146  1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  NE  1 
ATOM   3521  C  CZ  . ARG A-2  1 8   ? 17.396  -22.584 49.750  1.00 236.94 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3522  N  NH1 . ARG A-2  1 8   ? 17.771  -23.556 50.576  1.00 237.10 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3523  N  NH2 . ARG A-2  1 8   ? 17.848  -22.572 48.514  1.00 236.43 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3524  N  N   . PHE A-2  1 9   ? 20.947  -19.613 47.078  1.00 215.82 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  N   1 
ATOM   3525  C  CA  . PHE A-2  1 9   ? 22.191  -20.190 46.566  1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CA  1 
ATOM   3526  C  C   . PHE A-2  1 9   ? 23.244  -19.121 46.344  1.00 215.74 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  C   1 
ATOM   3527  O  O   . PHE A-2  1 9   ? 24.423  -19.417 46.135  1.00 216.24 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  O   1 
ATOM   3528  C  CB  . PHE A-2  1 9   ? 21.934  -20.889 45.239  1.00 199.96 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CB  1 
ATOM   3529  C  CG  . PHE A-2  1 9   ? 23.175  -21.427 44.599  1.00 199.55 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CG  1 
ATOM   3530  C  CD1 . PHE A-2  1 9   ? 23.660  -22.672 44.954  1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CD1 1 
ATOM   3531  C  CD2 . PHE A-2  1 9   ? 23.869  -20.684 43.659  1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CD2 1 
ATOM   3532  C  CE1 . PHE A-2  1 9   ? 24.804  -23.176 44.377  1.00 198.38 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CE1 1 
ATOM   3533  C  CE2 . PHE A-2  1 9   ? 25.014  -21.181 43.079  1.00 198.52 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CE2 1 
ATOM   3534  C  CZ  . PHE A-2  1 9   ? 25.483  -22.430 43.438  1.00 198.24 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A-2  CZ  1 
ATOM   3535  N  N   . THR A-2  1 10  ? 22.796  -17.874 46.370  1.00 159.10 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  N   1 
ATOM   3536  C  CA  . THR A-2  1 10  ? 23.696  -16.752 46.231  1.00 158.76 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  CA  1 
ATOM   3537  C  C   . THR A-2  1 10  ? 24.544  -16.613 47.478  1.00 159.91 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  C   1 
ATOM   3538  O  O   . THR A-2  1 10  ? 25.730  -16.308 47.394  1.00 160.42 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  O   1 
ATOM   3539  C  CB  . THR A-2  1 10  ? 22.937  -15.441 46.028  1.00 210.11 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  CB  1 
ATOM   3540  O  OG1 . THR A-2  1 10  ? 22.109  -15.540 44.862  1.00 209.20 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  OG1 1 
ATOM   3541  C  CG2 . THR A-2  1 10  ? 23.925  -14.297 45.863  1.00 209.40 ? ? ? ? ? ? 10  THR A-2  CG2 1 
ATOM   3542  N  N   . GLU A-2  1 11  ? 23.906  -16.763 48.633  1.00 231.31 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  N   1 
ATOM   3543  C  CA  . GLU A-2  1 11  ? 24.562  -16.543 49.917  1.00 232.51 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3544  C  C   . GLU A-2  1 11  ? 25.420  -17.703 50.424  1.00 233.73 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  C   1 
ATOM   3545  O  O   . GLU A-2  1 11  ? 26.567  -17.510 50.837  1.00 234.61 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  O   1 
ATOM   3546  C  CB  . GLU A-2  1 11  ? 23.505  -16.192 50.953  1.00 210.55 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3547  C  CG  . GLU A-2  1 11  ? 22.550  -15.114 50.475  1.00 210.09 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3548  C  CD  . GLU A-2  1 11  ? 21.181  -15.209 51.125  1.00 209.70 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3549  O  OE1 . GLU A-2  1 11  ? 20.728  -16.338 51.415  1.00 210.14 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3550  O  OE2 . GLU A-2  1 11  ? 20.552  -14.150 51.331  1.00 208.71 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3551  N  N   . GLU A-2  1 12  ? 24.855  -18.904 50.395  1.00 229.57 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  N   1 
ATOM   3552  C  CA  . GLU A-2  1 12  ? 25.485  -20.055 51.028  1.00 230.12 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3553  C  C   . GLU A-2  1 12  ? 26.653  -20.630 50.230  1.00 229.95 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  C   1 
ATOM   3554  O  O   . GLU A-2  1 12  ? 27.603  -21.159 50.806  1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  O   1 
ATOM   3555  C  CB  . GLU A-2  1 12  ? 24.448  -21.154 51.282  1.00 209.76 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3556  C  CG  . GLU A-2  1 12  ? 23.212  -20.674 52.009  1.00 209.84 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3557  C  CD  . GLU A-2  1 12  ? 22.136  -21.739 52.125  1.00 209.49 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3558  O  OE1 . GLU A-2  1 12  ? 22.159  -22.723 51.354  1.00 208.73 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3559  O  OE2 . GLU A-2  1 12  ? 21.258  -21.585 52.994  1.00 209.89 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3560  N  N   . TYR A-2  1 13  ? 26.578  -20.525 48.908  1.00 155.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  N   1 
ATOM   3561  C  CA  . TYR A-2  1 13  ? 27.482  -21.267 48.037  1.00 154.25 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CA  1 
ATOM   3562  C  C   . TYR A-2  1 13  ? 28.507  -20.408 47.301  1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  C   1 
ATOM   3563  O  O   . TYR A-2  1 13  ? 28.236  -19.259 46.965  1.00 153.50 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  O   1 
ATOM   3564  C  CB  . TYR A-2  1 13  ? 26.660  -22.045 47.012  1.00 174.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CB  1 
ATOM   3565  C  CG  . TYR A-2  1 13  ? 25.712  -23.061 47.614  1.00 173.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CG  1 
ATOM   3566  C  CD1 . TYR A-2  1 13  ? 24.530  -22.665 48.226  1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CD1 1 
ATOM   3567  C  CD2 . TYR A-2  1 13  ? 25.993  -24.420 47.553  1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CD2 1 
ATOM   3568  C  CE1 . TYR A-2  1 13  ? 23.658  -23.595 48.772  1.00 173.92 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CE1 1 
ATOM   3569  C  CE2 . TYR A-2  1 13  ? 25.127  -25.360 48.097  1.00 171.17 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CE2 1 
ATOM   3570  C  CZ  . TYR A-2  1 13  ? 23.959  -24.943 48.706  1.00 172.44 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  CZ  1 
ATOM   3571  O  OH  . TYR A-2  1 13  ? 23.088  -25.865 49.251  1.00 171.91 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2  OH  1 
ATOM   3572  N  N   . GLN A-2  1 14  ? 29.683  -20.975 47.044  1.00 186.60 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  N   1 
ATOM   3573  C  CA  . GLN A-2  1 14  ? 30.632  -20.345 46.129  1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  CA  1 
ATOM   3574  C  C   . GLN A-2  1 14  ? 30.843  -21.172 44.866  1.00 185.64 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  C   1 
ATOM   3575  O  O   . GLN A-2  1 14  ? 30.901  -22.400 44.915  1.00 184.13 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  O   1 
ATOM   3576  C  CB  . GLN A-2  1 14  ? 31.982  -20.055 46.788  1.00 335.39 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  CB  1 
ATOM   3577  C  CG  . GLN A-2  1 14  ? 33.015  -19.555 45.778  1.00 335.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  CG  1 
ATOM   3578  C  CD  . GLN A-2  1 14  ? 34.248  -18.947 46.414  1.00 337.54 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  CD  1 
ATOM   3579  O  OE1 . GLN A-2  1 14  ? 34.209  -18.470 47.549  1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  OE1 1 
ATOM   3580  N  NE2 . GLN A-2  1 14  ? 35.353  -18.954 45.676  1.00 337.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLN A-2  NE2 1 
ATOM   3581  N  N   . LEU A-2  1 15  ? 30.985  -20.473 43.743  1.00 132.88 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  N   1 
ATOM   3582  C  CA  . LEU A-2  1 15  ? 31.042  -21.086 42.421  1.00 130.21 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3583  C  C   . LEU A-2  1 15  ? 32.465  -21.161 41.840  1.00 132.59 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  C   1 
ATOM   3584  O  O   . LEU A-2  1 15  ? 33.299  -20.273 42.035  1.00 136.16 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  O   1 
ATOM   3585  C  CB  . LEU A-2  1 15  ? 30.111  -20.322 41.474  1.00 153.84 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3586  C  CG  . LEU A-2  1 15  ? 29.210  -21.054 40.476  1.00 151.60 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3587  C  CD1 . LEU A-2  1 15  ? 28.446  -22.192 41.126  1.00 152.29 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3588  C  CD2 . LEU A-2  1 15  ? 28.246  -20.063 39.843  1.00 150.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3589  N  N   . PHE A-2  1 16  ? 32.717  -22.238 41.111  1.00 268.72 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  N   1 
ATOM   3590  C  CA  . PHE A-2  1 16  ? 34.023  -22.527 40.533  1.00 267.34 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CA  1 
ATOM   3591  C  C   . PHE A-2  1 16  ? 33.820  -23.090 39.125  1.00 263.64 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  C   1 
ATOM   3592  O  O   . PHE A-2  1 16  ? 32.758  -22.927 38.524  1.00 262.40 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  O   1 
ATOM   3593  C  CB  . PHE A-2  1 16  ? 34.841  -23.483 41.413  1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CB  1 
ATOM   3594  C  CG  . PHE A-2  1 16  ? 35.175  -22.929 42.784  1.00 231.43 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CG  1 
ATOM   3595  C  CD1 . PHE A-2  1 16  ? 34.341  -23.172 43.868  1.00 233.05 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CD1 1 
ATOM   3596  C  CD2 . PHE A-2  1 16  ? 36.326  -22.178 42.990  1.00 233.39 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CD2 1 
ATOM   3597  C  CE1 . PHE A-2  1 16  ? 34.642  -22.672 45.130  1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CE1 1 
ATOM   3598  C  CE2 . PHE A-2  1 16  ? 36.632  -21.676 44.250  1.00 237.01 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CE2 1 
ATOM   3599  C  CZ  . PHE A-2  1 16  ? 35.788  -21.924 45.319  1.00 238.49 ? ? ? ? ? ? 16  PHE A-2  CZ  1 
ATOM   3600  N  N   . GLU A-2  1 17  ? 34.854  -23.736 38.602  1.00 186.02 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  N   1 
ATOM   3601  C  CA  . GLU A-2  1 17  ? 34.910  -24.175 37.211  1.00 183.48 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3602  C  C   . GLU A-2  1 17  ? 33.701  -24.955 36.708  1.00 181.13 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  C   1 
ATOM   3603  O  O   . GLU A-2  1 17  ? 33.020  -25.652 37.464  1.00 181.49 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  O   1 
ATOM   3604  C  CB  . GLU A-2  1 17  ? 36.118  -25.089 37.028  1.00 476.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3605  C  CG  . GLU A-2  1 17  ? 35.881  -26.529 37.495  1.00 475.22 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3606  C  CD  . GLU A-2  1 17  ? 36.533  -26.844 38.832  1.00 477.35 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3607  O  OE1 . GLU A-2  1 17  ? 36.898  -25.894 39.557  1.00 480.46 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3608  O  OE2 . GLU A-2  1 17  ? 36.691  -28.043 39.154  1.00 475.91 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3609  N  N   . GLU A-2  1 18  ? 33.437  -24.804 35.413  1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  N   1 
ATOM   3610  C  CA  . GLU A-2  1 18  ? 32.443  -25.620 34.727  1.00 159.22 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3611  C  C   . GLU A-2  1 18  ? 32.864  -27.092 34.640  1.00 156.24 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  C   1 
ATOM   3612  O  O   . GLU A-2  1 18  ? 34.040  -27.422 34.473  1.00 155.56 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  O   1 
ATOM   3613  C  CB  . GLU A-2  1 18  ? 32.161  -25.071 33.321  1.00 202.51 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3614  C  CG  . GLU A-2  1 18  ? 31.205  -25.931 32.482  1.00 198.55 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3615  C  CD  . GLU A-2  1 18  ? 31.053  -25.433 31.050  1.00 197.55 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3616  O  OE1 . GLU A-2  1 18  ? 30.570  -26.206 30.193  1.00 194.93 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3617  O  OE2 . GLU A-2  1 18  ? 31.416  -24.268 30.780  1.00 199.31 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3618  N  N   . LEU A-2  1 19  ? 31.871  -27.964 34.766  1.00 460.55 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  N   1 
ATOM   3619  C  CA  . LEU A-2  1 19  ? 32.011  -29.400 34.546  1.00 457.16 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3620  C  C   . LEU A-2  1 19  ? 31.547  -29.772 33.126  1.00 455.11 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  C   1 
ATOM   3621  O  O   . LEU A-2  1 19  ? 32.286  -30.403 32.368  1.00 453.22 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  O   1 
ATOM   3622  C  CB  . LEU A-2  1 19  ? 31.292  -30.201 35.633  1.00 339.94 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3623  C  CG  . LEU A-2  1 19  ? 31.775  -29.944 37.068  1.00 343.51 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3624  C  CD1 . LEU A-2  1 19  ? 30.879  -30.654 38.079  1.00 343.83 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3625  C  CD2 . LEU A-2  1 19  ? 33.242  -30.340 37.255  1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3626  N  N   . GLY A-2  1 20  ? 30.312  -29.406 32.785  1.00 341.45 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A-2  N   1 
ATOM   3627  C  CA  . GLY A-2  1 20  ? 29.753  -29.695 31.471  1.00 338.66 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A-2  CA  1 
ATOM   3628  C  C   . GLY A-2  1 20  ? 28.785  -28.623 30.984  1.00 339.97 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A-2  C   1 
ATOM   3629  O  O   . GLY A-2  1 20  ? 28.645  -27.575 31.622  1.00 342.89 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A-2  O   1 
ATOM   3630  N  N   . LYS A-2  1 21  ? 28.153  -28.854 29.833  1.00 374.26 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  N   1 
ATOM   3631  C  CA  . LYS A-2  1 21  ? 27.244  -27.856 29.259  1.00 375.90 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  CA  1 
ATOM   3632  C  C   . LYS A-2  1 21  ? 26.070  -28.441 28.466  1.00 372.19 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  C   1 
ATOM   3633  O  O   . LYS A-2  1 21  ? 26.153  -29.549 27.934  1.00 368.26 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  O   1 
ATOM   3634  C  CB  . LYS A-2  1 21  ? 28.016  -26.859 28.386  1.00 186.61 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  CB  1 
ATOM   3635  C  CG  . LYS A-2  1 21  ? 27.170  -25.680 27.919  1.00 188.97 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  CG  1 
ATOM   3636  C  CD  . LYS A-2  1 21  ? 27.996  -24.645 27.178  1.00 190.20 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  CD  1 
ATOM   3637  C  CE  . LYS A-2  1 21  ? 27.143  -23.456 26.751  1.00 192.20 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  CE  1 
ATOM   3638  N  NZ  . LYS A-2  1 21  ? 27.978  -22.386 26.136  1.00 193.12 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A-2  NZ  1 
ATOM   3639  N  N   . GLY A-2  1 22  ? 24.980  -27.679 28.388  1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2  N   1 
ATOM   3640  C  CA  . GLY A-2  1 22  ? 23.806  -28.091 27.639  1.00 205.66 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2  CA  1 
ATOM   3641  C  C   . GLY A-2  1 22  ? 22.697  -27.054 27.601  1.00 208.49 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2  C   1 
ATOM   3642  O  O   . GLY A-2  1 22  ? 22.944  -25.852 27.499  1.00 212.03 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A-2  O   1 
ATOM   3643  N  N   . SER A-2  1 25  ? 21.889  -24.303 29.653  1.00 139.66 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2  N   1 
ATOM   3644  C  CA  . SER A-2  1 25  ? 22.306  -24.575 31.026  1.00 141.56 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2  CA  1 
ATOM   3645  C  C   . SER A-2  1 25  ? 23.785  -24.962 31.110  1.00 139.61 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2  C   1 
ATOM   3646  O  O   . SER A-2  1 25  ? 24.396  -25.345 30.105  1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2  O   1 
ATOM   3647  C  CB  . SER A-2  1 25  ? 21.476  -25.708 31.632  1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2  CB  1 
ATOM   3648  O  OG  . SER A-2  1 25  ? 22.064  -26.970 31.351  1.00 218.30 ? ? ? ? ? ? 25  SER A-2  OG  1 
ATOM   3649  N  N   . VAL A-2  1 26  ? 24.343  -24.875 32.319  1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  N   1 
ATOM   3650  C  CA  . VAL A-2  1 26  ? 25.735  -25.260 32.570  1.00 205.25 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  CA  1 
ATOM   3651  C  C   . VAL A-2  1 26  ? 25.951  -25.909 33.944  1.00 206.04 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  C   1 
ATOM   3652  O  O   . VAL A-2  1 26  ? 25.447  -25.425 34.961  1.00 209.17 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  O   1 
ATOM   3653  C  CB  . VAL A-2  1 26  ? 26.697  -24.055 32.451  1.00 134.65 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  CB  1 
ATOM   3654  C  CG1 . VAL A-2  1 26  ? 28.093  -24.450 32.908  1.00 133.89 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  CG1 1 
ATOM   3655  C  CG2 . VAL A-2  1 26  ? 26.735  -23.526 31.027  1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2  CG2 1 
ATOM   3656  N  N   . VAL A-2  1 27  ? 26.710  -27.001 33.963  1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  N   1 
ATOM   3657  C  CA  . VAL A-2  1 27  ? 27.121  -27.630 35.212  1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  CA  1 
ATOM   3658  C  C   . VAL A-2  1 27  ? 28.349  -26.908 35.714  1.00 134.57 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  C   1 
ATOM   3659  O  O   . VAL A-2  1 27  ? 29.231  -26.567 34.929  1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  O   1 
ATOM   3660  C  CB  . VAL A-2  1 27  ? 27.529  -29.111 35.031  1.00 204.08 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  CB  1 
ATOM   3661  C  CG1 . VAL A-2  1 27  ? 27.430  -29.852 36.360  1.00 204.42 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  CG1 1 
ATOM   3662  C  CG2 . VAL A-2  1 27  ? 26.679  -29.794 33.973  1.00 200.49 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2  CG2 1 
ATOM   3663  N  N   . ARG A-2  1 28  ? 28.418  -26.685 37.020  1.00 223.11 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  N   1 
ATOM   3664  C  CA  . ARG A-2  1 28  ? 29.606  -26.088 37.614  1.00 225.48 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  CA  1 
ATOM   3665  C  C   . ARG A-2  1 28  ? 29.852  -26.604 39.026  1.00 227.07 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  C   1 
ATOM   3666  O  O   . ARG A-2  1 28  ? 28.911  -26.841 39.784  1.00 228.20 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  O   1 
ATOM   3667  C  CB  . ARG A-2  1 28  ? 29.496  -24.561 37.622  1.00 168.83 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  CB  1 
ATOM   3668  C  CG  . ARG A-2  1 28  ? 29.450  -23.929 36.238  1.00 167.52 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  CG  1 
ATOM   3669  C  CD  . ARG A-2  1 28  ? 29.246  -22.421 36.311  1.00 170.18 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  CD  1 
ATOM   3670  N  NE  . ARG A-2  1 28  ? 30.344  -21.739 36.992  1.00 171.93 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  NE  1 
ATOM   3671  C  CZ  . ARG A-2  1 28  ? 30.351  -20.441 37.286  1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3672  N  NH1 . ARG A-2  1 28  ? 31.394  -19.907 37.907  1.00 175.17 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3673  N  NH2 . ARG A-2  1 28  ? 29.314  -19.678 36.965  1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3674  N  N   . ARG A-2  1 29  ? 31.122  -26.783 39.376  1.00 187.84 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  N   1 
ATOM   3675  C  CA  . ARG A-2  1 29  ? 31.463  -27.151 40.740  1.00 189.35 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  CA  1 
ATOM   3676  C  C   . ARG A-2  1 29  ? 31.262  -25.966 41.661  1.00 193.65 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  C   1 
ATOM   3677  O  O   . ARG A-2  1 29  ? 31.541  -24.826 41.296  1.00 195.68 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  O   1 
ATOM   3678  C  CB  . ARG A-2  1 29  ? 32.910  -27.627 40.858  1.00 208.55 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  CB  1 
ATOM   3679  C  CG  . ARG A-2  1 29  ? 33.400  -27.655 42.306  1.00 211.01 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  CG  1 
ATOM   3680  C  CD  . ARG A-2  1 29  ? 34.763  -28.310 42.448  1.00 210.30 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  CD  1 
ATOM   3681  N  NE  . ARG A-2  1 29  ? 35.867  -27.365 42.300  1.00 212.35 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  NE  1 
ATOM   3682  C  CZ  . ARG A-2  1 29  ? 36.491  -26.787 43.319  1.00 215.70 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3683  N  NH1 . ARG A-2  1 29  ? 36.121  -27.053 44.565  1.00 217.31 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3684  N  NH2 . ARG A-2  1 29  ? 37.487  -25.942 43.094  1.00 217.40 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3685  N  N   . CYS A-2  1 30  ? 30.771  -26.246 42.859  1.00 200.46 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2  N   1 
ATOM   3686  C  CA  . CYS A-2  1 30  ? 30.698  -25.239 43.897  1.00 204.29 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2  CA  1 
ATOM   3687  C  C   . CYS A-2  1 30  ? 31.031  -25.897 45.221  1.00 204.63 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2  C   1 
ATOM   3688  O  O   . CYS A-2  1 30  ? 31.270  -27.103 45.286  1.00 201.85 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2  O   1 
ATOM   3689  C  CB  . CYS A-2  1 30  ? 29.301  -24.625 43.952  1.00 215.48 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2  CB  1 
ATOM   3690  S  SG  . CYS A-2  1 30  ? 27.980  -25.809 44.309  1.00 214.35 ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2  SG  1 
ATOM   3691  N  N   . VAL A-2  1 31  ? 31.051  -25.096 46.277  1.00 186.85 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  N   1 
ATOM   3692  C  CA  . VAL A-2  1 31  ? 31.217  -25.615 47.621  1.00 187.69 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  CA  1 
ATOM   3693  C  C   . VAL A-2  1 31  ? 30.332  -24.805 48.550  1.00 189.74 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  C   1 
ATOM   3694  O  O   . VAL A-2  1 31  ? 30.283  -23.578 48.462  1.00 191.74 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  O   1 
ATOM   3695  C  CB  . VAL A-2  1 31  ? 32.679  -25.518 48.103  1.00 271.36 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  CB  1 
ATOM   3696  C  CG1 . VAL A-2  1 31  ? 32.821  -26.103 49.506  1.00 271.88 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  CG1 1 
ATOM   3697  C  CG2 . VAL A-2  1 31  ? 33.617  -26.220 47.132  1.00 269.34 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2  CG2 1 
ATOM   3698  N  N   . LYS A-2  1 32  ? 29.621  -25.493 49.432  1.00 288.30 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  N   1 
ATOM   3699  C  CA  . LYS A-2  1 32  ? 28.820  -24.814 50.432  1.00 289.63 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  CA  1 
ATOM   3700  C  C   . LYS A-2  1 32  ? 29.748  -24.176 51.465  1.00 291.50 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  C   1 
ATOM   3701  O  O   . LYS A-2  1 32  ? 30.647  -24.834 51.987  1.00 291.48 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  O   1 
ATOM   3702  C  CB  . LYS A-2  1 32  ? 27.866  -25.803 51.097  1.00 150.85 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  CB  1 
ATOM   3703  C  CG  . LYS A-2  1 32  ? 26.889  -25.153 52.043  1.00 151.79 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  CG  1 
ATOM   3704  C  CD  . LYS A-2  1 32  ? 25.747  -26.087 52.359  1.00 151.22 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  CD  1 
ATOM   3705  C  CE  . LYS A-2  1 32  ? 24.557  -25.308 52.881  1.00 152.44 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  CE  1 
ATOM   3706  N  NZ  . LYS A-2  1 32  ? 23.315  -26.134 52.893  1.00 152.00 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2  NZ  1 
ATOM   3707  N  N   . VAL A-2  1 33  ? 29.547  -22.891 51.743  1.00 321.19 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  N   1 
ATOM   3708  C  CA  . VAL A-2  1 33  ? 30.397  -22.183 52.695  1.00 322.89 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  CA  1 
ATOM   3709  C  C   . VAL A-2  1 33  ? 30.074  -22.603 54.123  1.00 323.22 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  C   1 
ATOM   3710  O  O   . VAL A-2  1 33  ? 30.968  -22.864 54.934  1.00 324.21 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  O   1 
ATOM   3711  C  CB  . VAL A-2  1 33  ? 30.245  -20.646 52.566  1.00 156.05 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  CB  1 
ATOM   3712  C  CG1 . VAL A-2  1 33  ? 31.095  -19.932 53.608  1.00 162.38 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  CG1 1 
ATOM   3713  C  CG2 . VAL A-2  1 33  ? 30.618  -20.189 51.162  1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A-2  CG2 1 
ATOM   3714  N  N   . LEU A-2  1 34  ? 28.782  -22.683 54.414  1.00 194.25 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  N   1 
ATOM   3715  C  CA  . LEU A-2  1 34  ? 28.304  -22.826 55.785  1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3716  C  C   . LEU A-2  1 34  ? 28.703  -24.152 56.445  1.00 194.61 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  C   1 
ATOM   3717  O  O   . LEU A-2  1 34  ? 29.292  -24.152 57.534  1.00 196.22 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  O   1 
ATOM   3718  C  CB  . LEU A-2  1 34  ? 26.794  -22.610 55.834  1.00 250.25 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3719  C  CG  . LEU A-2  1 34  ? 26.340  -21.254 55.274  1.00 250.23 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3720  C  CD1 . LEU A-2  1 34  ? 24.825  -21.146 55.256  1.00 249.82 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3721  C  CD2 . LEU A-2  1 34  ? 26.942  -20.069 56.036  1.00 251.43 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3722  N  N   . ALA A-2  1 35  ? 28.380  -25.275 55.806  1.00 301.93 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2  N   1 
ATOM   3723  C  CA  . ALA A-2  1 35  ? 29.011  -26.541 56.170  1.00 301.54 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2  CA  1 
ATOM   3724  C  C   . ALA A-2  1 35  ? 29.839  -26.918 54.955  1.00 300.55 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2  C   1 
ATOM   3725  O  O   . ALA A-2  1 35  ? 29.297  -27.345 53.930  1.00 298.17 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2  O   1 
ATOM   3726  C  CB  . ALA A-2  1 35  ? 27.969  -27.615 56.488  1.00 290.24 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2  CB  1 
ATOM   3727  N  N   . GLY A-2  1 36  ? 31.158  -26.767 55.065  1.00 267.76 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2  N   1 
ATOM   3728  C  CA  . GLY A-2  1 36  ? 31.977  -26.798 53.871  1.00 266.66 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2  CA  1 
ATOM   3729  C  C   . GLY A-2  1 36  ? 31.937  -28.154 53.209  1.00 263.90 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2  C   1 
ATOM   3730  O  O   . GLY A-2  1 36  ? 32.414  -29.154 53.744  1.00 263.33 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A-2  O   1 
ATOM   3731  N  N   . GLN A-2  1 37  ? 31.382  -28.178 52.007  1.00 278.47 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  N   1 
ATOM   3732  C  CA  . GLN A-2  1 37  ? 31.370  -29.391 51.214  1.00 275.15 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  CA  1 
ATOM   3733  C  C   . GLN A-2  1 37  ? 31.197  -29.051 49.747  1.00 273.63 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  C   1 
ATOM   3734  O  O   . GLN A-2  1 37  ? 30.508  -28.093 49.406  1.00 274.65 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  O   1 
ATOM   3735  C  CB  . GLN A-2  1 37  ? 30.256  -30.321 51.677  1.00 208.42 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  CB  1 
ATOM   3736  C  CG  . GLN A-2  1 37  ? 30.350  -31.714 51.095  1.00 204.89 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  CG  1 
ATOM   3737  C  CD  . GLN A-2  1 37  ? 29.233  -32.605 51.582  1.00 203.75 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  CD  1 
ATOM   3738  O  OE1 . GLN A-2  1 37  ? 28.510  -32.249 52.511  1.00 205.52 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  OE1 1 
ATOM   3739  N  NE2 . GLN A-2  1 37  ? 29.079  -33.765 50.955  1.00 200.82 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2  NE2 1 
ATOM   3740  N  N   . GLU A-2  1 38  ? 31.799  -29.848 48.877  1.00 205.47 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  N   1 
ATOM   3741  C  CA  . GLU A-2  1 38  ? 31.649  -29.641 47.444  1.00 203.80 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3742  C  C   . GLU A-2  1 38  ? 30.331  -30.228 46.926  1.00 201.35 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  C   1 
ATOM   3743  O  O   . GLU A-2  1 38  ? 29.809  -31.188 47.489  1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  O   1 
ATOM   3744  C  CB  . GLU A-2  1 38  ? 32.847  -30.239 46.700  1.00 190.39 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3745  C  CG  . GLU A-2  1 38  ? 34.183  -29.630 47.115  1.00 193.08 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3746  C  CD  . GLU A-2  1 38  ? 35.389  -30.363 46.543  1.00 191.72 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3747  O  OE1 . GLU A-2  1 38  ? 35.410  -31.612 46.578  1.00 189.42 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3748  O  OE2 . GLU A-2  1 38  ? 36.322  -29.686 46.062  1.00 193.09 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3749  N  N   . TYR A-2  1 39  ? 29.791  -29.632 45.866  1.00 138.16 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  N   1 
ATOM   3750  C  CA  . TYR A-2  1 39  ? 28.679  -30.218 45.113  1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CA  1 
ATOM   3751  C  C   . TYR A-2  1 39  ? 28.836  -29.847 43.636  1.00 134.05 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  C   1 
ATOM   3752  O  O   . TYR A-2  1 39  ? 29.807  -29.198 43.254  1.00 135.03 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  O   1 
ATOM   3753  C  CB  . TYR A-2  1 39  ? 27.321  -29.708 45.600  1.00 254.23 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CB  1 
ATOM   3754  C  CG  . TYR A-2  1 39  ? 26.981  -29.935 47.058  1.00 256.33 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CG  1 
ATOM   3755  C  CD1 . TYR A-2  1 39  ? 27.412  -29.047 48.034  1.00 259.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CD1 1 
ATOM   3756  C  CD2 . TYR A-2  1 39  ? 26.184  -31.006 47.453  1.00 254.86 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CD2 1 
ATOM   3757  C  CE1 . TYR A-2  1 39  ? 27.089  -29.230 49.364  1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CE1 1 
ATOM   3758  C  CE2 . TYR A-2  1 39  ? 25.855  -31.197 48.786  1.00 256.60 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CE2 1 
ATOM   3759  C  CZ  . TYR A-2  1 39  ? 26.311  -30.304 49.735  1.00 259.58 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  CZ  1 
ATOM   3760  O  OH  . TYR A-2  1 39  ? 25.994  -30.476 51.063  1.00 261.08 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A-2  OH  1 
ATOM   3761  N  N   . ALA A-2  1 40  ? 27.878  -30.258 42.808  1.00 205.10 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A-2  N   1 
ATOM   3762  C  CA  . ALA A-2  1 40  ? 27.836  -29.829 41.411  1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A-2  CA  1 
ATOM   3763  C  C   . ALA A-2  1 40  ? 26.477  -29.195 41.106  1.00 205.55 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A-2  C   1 
ATOM   3764  O  O   . ALA A-2  1 40  ? 25.433  -29.798 41.368  1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A-2  O   1 
ATOM   3765  C  CB  . ALA A-2  1 40  ? 28.111  -30.997 40.480  1.00 115.73 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A-2  CB  1 
ATOM   3766  N  N   . ALA A-2  1 41  ? 26.494  -27.982 40.557  1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2  N   1 
ATOM   3767  C  CA  . ALA A-2  1 41  ? 25.276  -27.195 40.378  1.00 239.35 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2  CA  1 
ATOM   3768  C  C   . ALA A-2  1 41  ? 24.838  -27.080 38.924  1.00 237.51 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2  C   1 
ATOM   3769  O  O   . ALA A-2  1 41  ? 25.585  -26.595 38.076  1.00 236.51 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2  O   1 
ATOM   3770  C  CB  . ALA A-2  1 41  ? 25.455  -25.803 40.976  1.00 143.88 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2  CB  1 
ATOM   3771  N  N   . MET A-2  1 42  ? 23.617  -27.522 38.647  1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  N   1 
ATOM   3772  C  CA  . MET A-2  1 42  ? 23.022  -27.305 37.343  1.00 174.37 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  CA  1 
ATOM   3773  C  C   . MET A-2  1 42  ? 22.516  -25.879 37.300  1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  C   1 
ATOM   3774  O  O   . MET A-2  1 42  ? 21.681  -25.480 38.119  1.00 182.37 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  O   1 
ATOM   3775  C  CB  . MET A-2  1 42  ? 21.870  -28.280 37.113  1.00 166.66 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  CB  1 
ATOM   3776  C  CG  . MET A-2  1 42  ? 22.302  -29.576 36.468  1.00 160.89 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  CG  1 
ATOM   3777  S  SD  . MET A-2  1 42  ? 23.054  -29.287 34.851  1.00 156.87 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  SD  1 
ATOM   3778  C  CE  . MET A-2  1 42  ? 21.611  -28.861 33.888  1.00 155.54 ? ? ? ? ? ? 42  MET A-2  CE  1 
ATOM   3779  N  N   . ILE A-2  1 43  ? 23.030  -25.096 36.359  1.00 183.50 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  N   1 
ATOM   3780  C  CA  . ILE A-2  1 43  ? 22.538  -23.742 36.220  1.00 185.90 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  CA  1 
ATOM   3781  C  C   . ILE A-2  1 43  ? 21.598  -23.722 35.045  1.00 184.81 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  C   1 
ATOM   3782  O  O   . ILE A-2  1 43  ? 22.010  -23.720 33.880  1.00 182.73 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  O   1 
ATOM   3783  C  CB  . ILE A-2  1 43  ? 23.661  -22.755 35.969  1.00 176.20 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  CB  1 
ATOM   3784  C  CG1 . ILE A-2  1 43  ? 24.685  -22.875 37.085  1.00 177.27 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  CG1 1 
ATOM   3785  C  CG2 . ILE A-2  1 43  ? 23.104  -21.338 35.895  1.00 177.28 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  CG2 1 
ATOM   3786  C  CD1 . ILE A-2  1 43  ? 25.883  -22.015 36.880  1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2  CD1 1 
ATOM   3787  N  N   . ILE A-2  1 44  ? 20.318  -23.668 35.366  1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  N   1 
ATOM   3788  C  CA  . ILE A-2  1 44  ? 19.308  -23.745 34.348  1.00 180.13 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  CA  1 
ATOM   3789  C  C   . ILE A-2  1 44  ? 18.821  -22.325 34.157  1.00 180.49 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  C   1 
ATOM   3790  O  O   . ILE A-2  1 44  ? 18.159  -21.754 35.027  1.00 181.95 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  O   1 
ATOM   3791  C  CB  . ILE A-2  1 44  ? 18.184  -24.696 34.769  1.00 301.33 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  CB  1 
ATOM   3792  C  CG1 . ILE A-2  1 44  ? 18.687  -26.141 34.765  1.00 299.30 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  CG1 1 
ATOM   3793  C  CG2 . ILE A-2  1 44  ? 17.012  -24.576 33.842  1.00 298.98 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  CG2 1 
ATOM   3794  C  CD1 . ILE A-2  1 44  ? 19.546  -26.498 35.943  1.00 299.85 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2  CD1 1 
ATOM   3795  N  N   . ASN A-2  1 45  ? 19.177  -21.741 33.022  1.00 348.77 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  N   1 
ATOM   3796  C  CA  . ASN A-2  1 45  ? 18.842  -20.353 32.780  1.00 347.68 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  CA  1 
ATOM   3797  C  C   . ASN A-2  1 45  ? 17.339  -20.195 32.779  1.00 346.13 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  C   1 
ATOM   3798  O  O   . ASN A-2  1 45  ? 16.616  -21.122 32.421  1.00 344.79 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  O   1 
ATOM   3799  C  CB  . ASN A-2  1 45  ? 19.443  -19.887 31.461  1.00 257.76 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  CB  1 
ATOM   3800  C  CG  . ASN A-2  1 45  ? 20.948  -19.973 31.461  1.00 258.47 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  CG  1 
ATOM   3801  O  OD1 . ASN A-2  1 45  ? 21.549  -20.425 32.435  1.00 260.08 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  OD1 1 
ATOM   3802  N  ND2 . ASN A-2  1 45  ? 21.568  -19.549 30.368  1.00 256.87 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2  ND2 1 
ATOM   3803  N  N   . THR A-2  1 46  ? 16.852  -19.028 33.172  1.00 207.44 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  N   1 
ATOM   3804  C  CA  . THR A-2  1 46  ? 15.409  -18.841 33.218  1.00 204.67 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  CA  1 
ATOM   3805  C  C   . THR A-2  1 46  ? 14.765  -18.986 31.845  1.00 200.70 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  C   1 
ATOM   3806  O  O   . THR A-2  1 46  ? 13.542  -18.965 31.732  1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  O   1 
ATOM   3807  C  CB  . THR A-2  1 46  ? 15.007  -17.468 33.766  1.00 271.71 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  CB  1 
ATOM   3808  O  OG1 . THR A-2  1 46  ? 15.876  -16.467 33.221  1.00 270.42 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  OG1 1 
ATOM   3809  C  CG2 . THR A-2  1 46  ? 15.069  -17.450 35.294  1.00 275.23 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2  CG2 1 
ATOM   3810  N  N   . LYS A-2  1 47  ? 15.574  -19.113 30.800  1.00 200.93 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  N   1 
ATOM   3811  C  CA  . LYS A-2  1 47  ? 15.028  -19.348 29.476  1.00 196.02 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  CA  1 
ATOM   3812  C  C   . LYS A-2  1 47  ? 15.145  -20.837 29.195  1.00 195.08 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  C   1 
ATOM   3813  O  O   . LYS A-2  1 47  ? 16.247  -21.325 28.948  1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  O   1 
ATOM   3814  C  CB  . LYS A-2  1 47  ? 15.858  -18.577 28.462  1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  CB  1 
ATOM   3815  C  CG  . LYS A-2  1 47  ? 17.352  -18.762 28.620  1.00 200.50 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  CG  1 
ATOM   3816  C  CD  . LYS A-2  1 47  ? 18.104  -17.955 27.587  1.00 198.58 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  CD  1 
ATOM   3817  C  CE  . LYS A-2  1 47  ? 19.603  -18.146 27.723  1.00 201.48 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  CE  1 
ATOM   3818  N  NZ  . LYS A-2  1 47  ? 20.039  -19.525 27.363  1.00 201.56 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2  NZ  1 
ATOM   3819  N  N   . LYS A-2  1 48  ? 14.031  -21.575 29.226  1.00 481.20 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  N   1 
ATOM   3820  C  CA  . LYS A-2  1 48  ? 14.156  -23.014 29.005  1.00 479.07 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  CA  1 
ATOM   3821  C  C   . LYS A-2  1 48  ? 13.397  -23.498 27.769  1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  C   1 
ATOM   3822  O  O   . LYS A-2  1 48  ? 13.957  -23.487 26.686  1.00 471.65 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  O   1 
ATOM   3823  C  CB  . LYS A-2  1 48  ? 13.705  -23.770 30.264  1.00 500.81 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  CB  1 
ATOM   3824  C  CG  . LYS A-2  1 48  ? 14.765  -23.779 31.346  1.00 506.49 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  CG  1 
ATOM   3825  C  CD  . LYS A-2  1 48  ? 16.104  -24.236 30.773  1.00 507.19 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  CD  1 
ATOM   3826  C  CE  . LYS A-2  1 48  ? 16.259  -25.751 30.845  1.00 503.66 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  CE  1 
ATOM   3827  N  NZ  . LYS A-2  1 48  ? 17.657  -26.199 30.583  1.00 503.82 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2  NZ  1 
ATOM   3828  N  N   . LEU A-2  1 49  ? 12.137  -23.894 27.898  1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  N   1 
ATOM   3829  C  CA  . LEU A-2  1 49  ? 11.168  -23.720 26.827  1.00 149.23 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3830  C  C   . LEU A-2  1 49  ? 9.913   -23.436 27.622  1.00 148.48 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  C   1 
ATOM   3831  O  O   . LEU A-2  1 49  ? 9.272   -24.395 28.079  1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  O   1 
ATOM   3832  C  CB  . LEU A-2  1 49  ? 11.003  -25.044 26.057  1.00 363.49 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3833  C  CG  . LEU A-2  1 49  ? 12.257  -25.726 25.487  1.00 361.99 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3834  C  CD1 . LEU A-2  1 49  ? 12.087  -27.243 25.374  1.00 358.36 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3835  C  CD2 . LEU A-2  1 49  ? 12.642  -25.137 24.142  1.00 360.19 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3836  N  N   . SER A-2  1 50  ? 9.545   -22.170 27.820  1.00 300.09 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2  N   1 
ATOM   3837  C  CA  . SER A-2  1 50  ? 8.262   -21.915 28.491  1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2  CA  1 
ATOM   3838  C  C   . SER A-2  1 50  ? 7.905   -23.138 29.350  1.00 301.06 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2  C   1 
ATOM   3839  O  O   . SER A-2  1 50  ? 8.665   -23.570 30.213  1.00 304.76 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2  O   1 
ATOM   3840  C  CB  . SER A-2  1 50  ? 7.102   -21.465 27.591  1.00 348.14 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2  CB  1 
ATOM   3841  O  OG  . SER A-2  1 50  ? 7.483   -20.495 26.623  1.00 347.35 ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2  OG  1 
ATOM   3842  N  N   . ALA A-2  1 51  ? 6.757   -23.732 29.041  1.00 181.63 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A-2  N   1 
ATOM   3843  C  CA  . ALA A-2  1 51  ? 6.241   -24.887 29.787  1.00 183.25 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A-2  CA  1 
ATOM   3844  C  C   . ALA A-2  1 51  ? 6.902   -26.282 29.648  1.00 181.78 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A-2  C   1 
ATOM   3845  O  O   . ALA A-2  1 51  ? 7.247   -26.875 30.665  1.00 184.98 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A-2  O   1 
ATOM   3846  C  CB  . ALA A-2  1 51  ? 4.738   -24.994 29.613  1.00 161.00 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A-2  CB  1 
ATOM   3847  N  N   . ARG A-2  1 52  ? 7.064   -26.826 28.439  1.00 258.18 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  N   1 
ATOM   3848  C  CA  . ARG A-2  1 52  ? 7.572   -28.206 28.320  1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  CA  1 
ATOM   3849  C  C   . ARG A-2  1 52  ? 8.835   -28.429 29.126  1.00 260.10 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  C   1 
ATOM   3850  O  O   . ARG A-2  1 52  ? 9.122   -29.542 29.579  1.00 260.73 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  O   1 
ATOM   3851  C  CB  . ARG A-2  1 52  ? 7.875   -28.561 26.871  1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  CB  1 
ATOM   3852  C  CG  . ARG A-2  1 52  ? 6.671   -28.511 26.010  1.00 170.73 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  CG  1 
ATOM   3853  C  CD  . ARG A-2  1 52  ? 5.697   -29.568 26.420  1.00 170.68 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  CD  1 
ATOM   3854  N  NE  . ARG A-2  1 52  ? 6.254   -30.893 26.191  1.00 169.19 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  NE  1 
ATOM   3855  C  CZ  . ARG A-2  1 52  ? 5.578   -32.021 26.360  1.00 169.08 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3856  N  NH1 . ARG A-2  1 52  ? 4.314   -31.984 26.761  1.00 171.10 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3857  N  NH2 . ARG A-2  1 52  ? 6.164   -33.187 26.127  1.00 167.40 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3858  N  N   . ASP A-2  1 53  ? 9.615   -27.369 29.256  1.00 153.94 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  N   1 
ATOM   3859  C  CA  . ASP A-2  1 53  ? 10.826  -27.423 30.041  1.00 158.66 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  CA  1 
ATOM   3860  C  C   . ASP A-2  1 53  ? 10.555  -27.403 31.534  1.00 164.13 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  C   1 
ATOM   3861  O  O   . ASP A-2  1 53  ? 11.021  -28.277 32.260  1.00 166.09 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  O   1 
ATOM   3862  C  CB  . ASP A-2  1 53  ? 11.731  -26.268 29.662  1.00 474.78 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  CB  1 
ATOM   3863  C  CG  . ASP A-2  1 53  ? 13.013  -26.734 29.032  1.00 473.22 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  CG  1 
ATOM   3864  O  OD1 . ASP A-2  1 53  ? 12.963  -27.276 27.913  1.00 468.80 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  OD1 1 
ATOM   3865  O  OD2 . ASP A-2  1 53  ? 14.070  -26.579 29.663  1.00 476.58 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2  OD2 1 
ATOM   3866  N  N   . HIS A-2  1 54  ? 9.796   -26.415 31.994  1.00 128.42 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  N   1 
ATOM   3867  C  CA  . HIS A-2  1 54  ? 9.568   -26.287 33.424  1.00 133.46 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  CA  1 
ATOM   3868  C  C   . HIS A-2  1 54  ? 9.013   -27.599 33.967  1.00 133.62 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  C   1 
ATOM   3869  O  O   . HIS A-2  1 54  ? 9.317   -27.996 35.092  1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  O   1 
ATOM   3870  C  CB  . HIS A-2  1 54  ? 8.629   -25.121 33.747  1.00 144.61 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  CB  1 
ATOM   3871  C  CG  . HIS A-2  1 54  ? 9.180   -23.774 33.387  1.00 144.25 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  CG  1 
ATOM   3872  N  ND1 . HIS A-2  1 54  ? 9.003   -23.208 32.144  1.00 140.34 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  ND1 1 
ATOM   3873  C  CD2 . HIS A-2  1 54  ? 9.892   -22.876 34.109  1.00 146.86 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  CD2 1 
ATOM   3874  C  CE1 . HIS A-2  1 54  ? 9.585   -22.022 32.112  1.00 140.72 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  CE1 1 
ATOM   3875  N  NE2 . HIS A-2  1 54  ? 10.133  -21.797 33.292  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ? 54  HIS A-2  NE2 1 
ATOM   3876  N  N   . GLN A-2  1 55  ? 8.210   -28.278 33.156  1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  N   1 
ATOM   3877  C  CA  . GLN A-2  1 55  ? 7.636   -29.549 33.561  1.00 125.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  CA  1 
ATOM   3878  C  C   . GLN A-2  1 55  ? 8.735   -30.580 33.825  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  C   1 
ATOM   3879  O  O   . GLN A-2  1 55  ? 8.689   -31.306 34.818  1.00 127.63 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  O   1 
ATOM   3880  C  CB  . GLN A-2  1 55  ? 6.645   -30.044 32.505  1.00 231.11 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  CB  1 
ATOM   3881  C  CG  . GLN A-2  1 55  ? 5.491   -29.079 32.264  1.00 231.16 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  CG  1 
ATOM   3882  C  CD  . GLN A-2  1 55  ? 4.519   -29.577 31.216  1.00 226.55 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  CD  1 
ATOM   3883  O  OE1 . GLN A-2  1 55  ? 4.685   -30.665 30.666  1.00 223.31 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  OE1 1 
ATOM   3884  N  NE2 . GLN A-2  1 55  ? 3.494   -28.781 30.934  1.00 226.07 ? ? ? ? ? ? 55  GLN A-2  NE2 1 
ATOM   3885  N  N   . LYS A-2  1 56  ? 9.734   -30.620 32.946  1.00 120.07 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  N   1 
ATOM   3886  C  CA  . LYS A-2  1 56  ? 10.845  -31.569 33.065  1.00 118.92 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  CA  1 
ATOM   3887  C  C   . LYS A-2  1 56  ? 11.834  -31.189 34.178  1.00 124.83 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  C   1 
ATOM   3888  O  O   . LYS A-2  1 56  ? 12.589  -32.030 34.678  1.00 124.56 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  O   1 
ATOM   3889  C  CB  . LYS A-2  1 56  ? 11.569  -31.700 31.724  1.00 170.40 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  CB  1 
ATOM   3890  C  CG  . LYS A-2  1 56  ? 10.640  -32.047 30.575  1.00 164.97 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  CG  1 
ATOM   3891  C  CD  . LYS A-2  1 56  ? 11.344  -31.964 29.240  1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  CD  1 
ATOM   3892  C  CE  . LYS A-2  1 56  ? 10.363  -32.176 28.103  1.00 156.35 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  CE  1 
ATOM   3893  N  NZ  . LYS A-2  1 56  ? 11.033  -32.004 26.791  1.00 153.14 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2  NZ  1 
ATOM   3894  N  N   . LEU A-2  1 57  ? 11.834  -29.911 34.538  1.00 105.73 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  N   1 
ATOM   3895  C  CA  . LEU A-2  1 57  ? 12.595  -29.423 35.677  1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3896  C  C   . LEU A-2  1 57  ? 12.126  -30.146 36.929  1.00 114.85 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  C   1 
ATOM   3897  O  O   . LEU A-2  1 57  ? 12.859  -30.936 37.524  1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  O   1 
ATOM   3898  C  CB  . LEU A-2  1 57  ? 12.382  -27.912 35.833  1.00 274.74 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3899  C  CG  . LEU A-2  1 57  ? 13.075  -27.168 36.980  1.00 281.12 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3900  C  CD1 . LEU A-2  1 57  ? 14.558  -27.496 37.016  1.00 282.71 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3901  C  CD2 . LEU A-2  1 57  ? 12.857  -25.655 36.882  1.00 281.34 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3902  N  N   . GLU A-2  1 58  ? 10.883  -29.872 37.308  1.00 172.65 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  N   1 
ATOM   3903  C  CA  . GLU A-2  1 58  ? 10.293  -30.398 38.529  1.00 175.44 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3904  C  C   . GLU A-2  1 58  ? 10.251  -31.909 38.522  1.00 172.30 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  C   1 
ATOM   3905  O  O   . GLU A-2  1 58  ? 10.318  -32.544 39.573  1.00 174.17 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  O   1 
ATOM   3906  C  CB  . GLU A-2  1 58  ? 8.876   -29.873 38.674  1.00 237.28 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3907  C  CG  . GLU A-2  1 58  ? 8.749   -28.419 38.327  1.00 236.75 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3908  C  CD  . GLU A-2  1 58  ? 7.376   -28.092 37.806  1.00 233.72 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3909  O  OE1 . GLU A-2  1 58  ? 6.573   -29.034 37.639  1.00 232.48 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3910  O  OE2 . GLU A-2  1 58  ? 7.102   -26.899 37.562  1.00 232.85 ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3911  N  N   . ARG A-2  1 59  ? 10.114  -32.491 37.339  1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  N   1 
ATOM   3912  C  CA  . ARG A-2  1 59  ? 10.159  -33.935 37.247  1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  CA  1 
ATOM   3913  C  C   . ARG A-2  1 59  ? 11.557  -34.426 37.591  1.00 131.58 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  C   1 
ATOM   3914  O  O   . ARG A-2  1 59  ? 11.718  -35.298 38.446  1.00 131.97 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  O   1 
ATOM   3915  C  CB  . ARG A-2  1 59  ? 9.740   -34.428 35.868  1.00 146.83 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  CB  1 
ATOM   3916  C  CG  . ARG A-2  1 59  ? 9.584   -35.933 35.822  1.00 143.82 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  CG  1 
ATOM   3917  C  CD  . ARG A-2  1 59  ? 9.012   -36.395 34.503  1.00 138.94 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  CD  1 
ATOM   3918  N  NE  . ARG A-2  1 59  ? 9.889   -36.053 33.392  1.00 134.20 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  NE  1 
ATOM   3919  C  CZ  . ARG A-2  1 59  ? 9.495   -35.389 32.312  1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3920  N  NH1 . ARG A-2  1 59  ? 8.231   -34.998 32.198  1.00 133.12 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3921  N  NH2 . ARG A-2  1 59  ? 10.361  -35.118 31.344  1.00 127.56 ? ? ? ? ? ? 59  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3922  N  N   . GLU A-2  1 60  ? 12.570  -33.863 36.938  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  N   1 
ATOM   3923  C  CA  . GLU A-2  1 60  ? 13.931  -34.302 37.199  1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  CA  1 
ATOM   3924  C  C   . GLU A-2  1 60  ? 14.289  -34.095 38.670  1.00 95.81  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  C   1 
ATOM   3925  O  O   . GLU A-2  1 60  ? 14.844  -34.987 39.301  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  O   1 
ATOM   3926  C  CB  . GLU A-2  1 60  ? 14.938  -33.631 36.257  1.00 153.33 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  CB  1 
ATOM   3927  C  CG  . GLU A-2  1 60  ? 16.326  -34.266 36.303  1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  CG  1 
ATOM   3928  C  CD  . GLU A-2  1 60  ? 17.169  -33.959 35.077  1.00 146.69 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  CD  1 
ATOM   3929  O  OE1 . GLU A-2  1 60  ? 16.596  -33.536 34.054  1.00 144.94 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   3930  O  OE2 . GLU A-2  1 60  ? 18.405  -34.145 35.137  1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   3931  N  N   . ALA A-2  1 61  ? 13.932  -32.933 39.215  1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2  N   1 
ATOM   3932  C  CA  . ALA A-2  1 61  ? 14.235  -32.586 40.607  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2  CA  1 
ATOM   3933  C  C   . ALA A-2  1 61  ? 13.528  -33.477 41.629  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2  C   1 
ATOM   3934  O  O   . ALA A-2  1 61  ? 14.070  -33.772 42.704  1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2  O   1 
ATOM   3935  C  CB  . ALA A-2  1 61  ? 13.891  -31.128 40.870  1.00 252.87 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A-2  CB  1 
ATOM   3936  N  N   . ARG A-2  1 62  ? 12.305  -33.870 41.292  1.00 116.67 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  N   1 
ATOM   3937  C  CA  . ARG A-2  1 62  ? 11.499  -34.744 42.131  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  CA  1 
ATOM   3938  C  C   . ARG A-2  1 62  ? 12.091  -36.150 42.133  1.00 112.25 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  C   1 
ATOM   3939  O  O   . ARG A-2  1 62  ? 12.373  -36.726 43.188  1.00 113.14 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  O   1 
ATOM   3940  C  CB  . ARG A-2  1 62  ? 10.060  -34.754 41.604  1.00 162.97 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  CB  1 
ATOM   3941  C  CG  . ARG A-2  1 62  ? 9.179   -35.895 42.075  1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  CG  1 
ATOM   3942  C  CD  . ARG A-2  1 62  ? 7.737   -35.699 41.594  1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  CD  1 
ATOM   3943  N  NE  . ARG A-2  1 62  ? 7.616   -35.628 40.135  1.00 159.16 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  NE  1 
ATOM   3944  C  CZ  . ARG A-2  1 62  ? 7.486   -34.500 39.437  1.00 159.65 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3945  N  NH1 . ARG A-2  1 62  ? 7.461   -33.325 40.053  1.00 163.27 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3946  N  NH2 . ARG A-2  1 62  ? 7.379   -34.548 38.116  1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3947  N  N   . ILE A-2  1 63  ? 12.288  -36.687 40.935  1.00 152.50 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  N   1 
ATOM   3948  C  CA  . ILE A-2  1 63  ? 12.869  -38.011 40.760  1.00 147.27 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  CA  1 
ATOM   3949  C  C   . ILE A-2  1 63  ? 14.169  -38.156 41.552  1.00 147.59 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  C   1 
ATOM   3950  O  O   . ILE A-2  1 63  ? 14.390  -39.160 42.225  1.00 146.77 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  O   1 
ATOM   3951  C  CB  . ILE A-2  1 63  ? 13.090  -38.318 39.259  1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  CB  1 
ATOM   3952  C  CG1 . ILE A-2  1 63  ? 11.841  -38.985 38.665  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  CG1 1 
ATOM   3953  C  CG2 . ILE A-2  1 63  ? 14.313  -39.190 39.058  1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  CG2 1 
ATOM   3954  C  CD1 . ILE A-2  1 63  ? 11.750  -38.900 37.160  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2  CD1 1 
ATOM   3955  N  N   . CYS A-2  1 64  ? 15.013  -37.133 41.485  1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A-2  N   1 
ATOM   3956  C  CA  . CYS A-2  1 64  ? 16.323  -37.152 42.129  1.00 122.71 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A-2  CA  1 
ATOM   3957  C  C   . CYS A-2  1 64  ? 16.254  -36.940 43.633  1.00 127.29 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A-2  C   1 
ATOM   3958  O  O   . CYS A-2  1 64  ? 17.203  -37.244 44.352  1.00 126.47 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A-2  O   1 
ATOM   3959  C  CB  . CYS A-2  1 64  ? 17.220  -36.072 41.527  1.00 117.48 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A-2  CB  1 
ATOM   3960  S  SG  . CYS A-2  1 64  ? 17.425  -36.161 39.731  1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 64  CYS A-2  SG  1 
ATOM   3961  N  N   . ARG A-2  1 65  ? 15.149  -36.377 44.102  1.00 149.56 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  N   1 
ATOM   3962  C  CA  . ARG A-2  1 65  ? 14.928  -36.247 45.530  1.00 153.48 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  CA  1 
ATOM   3963  C  C   . ARG A-2  1 65  ? 14.544  -37.618 46.042  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  C   1 
ATOM   3964  O  O   . ARG A-2  1 65  ? 14.822  -37.976 47.186  1.00 151.74 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  O   1 
ATOM   3965  C  CB  . ARG A-2  1 65  ? 13.795  -35.267 45.805  1.00 180.98 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  CB  1 
ATOM   3966  C  CG  . ARG A-2  1 65  ? 13.516  -35.045 47.277  1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  CG  1 
ATOM   3967  C  CD  . ARG A-2  1 65  ? 14.582  -34.169 47.907  1.00 186.86 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  CD  1 
ATOM   3968  N  NE  . ARG A-2  1 65  ? 14.273  -33.872 49.302  1.00 189.56 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  NE  1 
ATOM   3969  C  CZ  . ARG A-2  1 65  ? 13.382  -32.967 49.693  1.00 193.10 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   3970  N  NH1 . ARG A-2  1 65  ? 12.704  -32.266 48.791  1.00 192.25 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   3971  N  NH2 . ARG A-2  1 65  ? 13.165  -32.765 50.987  1.00 194.39 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   3972  N  N   . LEU A-2  1 66  ? 13.877  -38.372 45.175  1.00 184.18 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  N   1 
ATOM   3973  C  CA  . LEU A-2  1 66  ? 13.461  -39.734 45.476  1.00 182.21 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3974  C  C   . LEU A-2  1 66  ? 14.567  -40.748 45.282  1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  C   1 
ATOM   3975  O  O   . LEU A-2  1 66  ? 14.616  -41.751 45.983  1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  O   1 
ATOM   3976  C  CB  . LEU A-2  1 66  ? 12.299  -40.149 44.586  1.00 274.44 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3977  C  CG  . LEU A-2  1 66  ? 10.983  -39.417 44.784  1.00 278.25 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3978  C  CD1 . LEU A-2  1 66  ? 10.004  -39.827 43.697  1.00 276.05 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3979  C  CD2 . LEU A-2  1 66  ? 10.431  -39.707 46.171  1.00 280.81 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3980  N  N   . LEU A-2  1 67  ? 15.449  -40.521 44.320  1.00 161.35 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  N   1 
ATOM   3981  C  CA  . LEU A-2  1 67  ? 16.413  -41.563 44.043  1.00 157.02 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  CA  1 
ATOM   3982  C  C   . LEU A-2  1 67  ? 17.605  -41.337 44.927  1.00 157.80 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  C   1 
ATOM   3983  O  O   . LEU A-2  1 67  ? 18.423  -40.456 44.675  1.00 158.32 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  O   1 
ATOM   3984  C  CB  . LEU A-2  1 67  ? 16.867  -41.498 42.584  1.00 248.81 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  CB  1 
ATOM   3985  C  CG  . LEU A-2  1 67  ? 15.890  -41.979 41.512  1.00 246.44 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  CG  1 
ATOM   3986  C  CD1 . LEU A-2  1 67  ? 16.531  -41.881 40.133  1.00 242.36 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   3987  C  CD2 . LEU A-2  1 67  ? 15.441  -43.405 41.800  1.00 245.15 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   3988  N  N   . LYS A-2  1 68  ? 17.729  -42.165 45.954  1.00 278.61 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  N   1 
ATOM   3989  C  CA  . LYS A-2  1 68  ? 18.942  -42.159 46.738  1.00 279.16 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  CA  1 
ATOM   3990  C  C   . LYS A-2  1 68  ? 19.493  -43.583 46.731  1.00 275.70 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  C   1 
ATOM   3991  O  O   . LYS A-2  1 68  ? 19.036  -44.454 47.477  1.00 275.14 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  O   1 
ATOM   3992  C  CB  . LYS A-2  1 68  ? 18.634  -41.623 48.144  1.00 249.59 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  CB  1 
ATOM   3993  C  CG  . LYS A-2  1 68  ? 17.791  -40.329 48.122  1.00 252.60 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  CG  1 
ATOM   3994  C  CD  . LYS A-2  1 68  ? 17.211  -40.009 49.491  1.00 256.91 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  CD  1 
ATOM   3995  C  CE  . LYS A-2  1 68  ? 15.862  -40.686 49.704  1.00 257.43 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  CE  1 
ATOM   3996  N  NZ  . LYS A-2  1 68  ? 14.772  -40.056 48.901  1.00 259.17 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2  NZ  1 
ATOM   3997  N  N   . HIS A-2  1 69  ? 20.519  -43.780 45.908  1.00 216.92 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  N   1 
ATOM   3998  C  CA  . HIS A-2  1 69  ? 21.195  -45.056 45.757  1.00 214.17 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  CA  1 
ATOM   3999  C  C   . HIS A-2  1 69  ? 22.651  -44.691 45.901  1.00 214.44 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  C   1 
ATOM   4000  O  O   . HIS A-2  1 69  ? 23.054  -43.569 45.580  1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  O   1 
ATOM   4001  C  CB  . HIS A-2  1 69  ? 20.918  -45.691 44.372  1.00 161.79 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  CB  1 
ATOM   4002  C  CG  . HIS A-2  1 69  ? 21.464  -47.085 44.198  1.00 159.41 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  CG  1 
ATOM   4003  N  ND1 . HIS A-2  1 69  ? 22.520  -47.378 43.360  1.00 157.31 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4004  C  CD2 . HIS A-2  1 69  ? 21.064  -48.270 44.721  1.00 159.07 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4005  C  CE1 . HIS A-2  1 69  ? 22.760  -48.678 43.391  1.00 156.18 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4006  N  NE2 . HIS A-2  1 69  ? 21.890  -49.241 44.210  1.00 157.12 ? ? ? ? ? ? 69  HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4007  N  N   . PRO A-2  1 70  ? 23.447  -45.627 46.414  1.00 168.73 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  N   1 
ATOM   4008  C  CA  . PRO A-2  1 70  ? 24.889  -45.413 46.556  1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  CA  1 
ATOM   4009  C  C   . PRO A-2  1 70  ? 25.546  -45.234 45.186  1.00 166.15 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  C   1 
ATOM   4010  O  O   . PRO A-2  1 70  ? 26.563  -44.553 45.076  1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  O   1 
ATOM   4011  C  CB  . PRO A-2  1 70  ? 25.369  -46.696 47.242  1.00 148.59 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  CB  1 
ATOM   4012  C  CG  . PRO A-2  1 70  ? 24.278  -47.702 46.997  1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  CG  1 
ATOM   4013  C  CD  . PRO A-2  1 70  ? 23.012  -46.927 46.948  1.00 146.30 ? ? ? ? ? ? 70  PRO A-2  CD  1 
ATOM   4014  N  N   . ASN A-2  1 71  ? 24.946  -45.834 44.160  1.00 152.37 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  N   1 
ATOM   4015  C  CA  . ASN A-2  1 71  ? 25.437  -45.742 42.786  1.00 150.33 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  CA  1 
ATOM   4016  C  C   . ASN A-2  1 71  ? 24.789  -44.620 41.960  1.00 149.85 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  C   1 
ATOM   4017  O  O   . ASN A-2  1 71  ? 25.075  -44.493 40.769  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  O   1 
ATOM   4018  C  CB  . ASN A-2  1 71  ? 25.265  -47.085 42.062  1.00 132.78 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  CB  1 
ATOM   4019  C  CG  . ASN A-2  1 71  ? 26.313  -48.110 42.464  1.00 134.59 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  CG  1 
ATOM   4020  O  OD1 . ASN A-2  1 71  ? 26.007  -49.287 42.676  1.00 135.29 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  OD1 1 
ATOM   4021  N  ND2 . ASN A-2  1 71  ? 27.561  -47.668 42.558  1.00 136.71 ? ? ? ? ? ? 71  ASN A-2  ND2 1 
ATOM   4022  N  N   . ILE A-2  1 72  ? 23.917  -43.823 42.580  1.00 156.22 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  N   1 
ATOM   4023  C  CA  . ILE A-2  1 72  ? 23.309  -42.682 41.885  1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  CA  1 
ATOM   4024  C  C   . ILE A-2  1 72  ? 23.490  -41.359 42.622  1.00 159.71 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  C   1 
ATOM   4025  O  O   . ILE A-2  1 72  ? 23.230  -41.250 43.827  1.00 162.80 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  O   1 
ATOM   4026  C  CB  . ILE A-2  1 72  ? 21.810  -42.888 41.605  1.00 110.18 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  CB  1 
ATOM   4027  C  CG1 . ILE A-2  1 72  ? 21.593  -44.184 40.829  1.00 109.41 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4028  C  CG2 . ILE A-2  1 72  ? 21.249  -41.693 40.837  1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4029  C  CD1 . ILE A-2  1 72  ? 20.220  -44.792 41.020  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4030  N  N   . VAL A-2  1 73  ? 23.931  -40.356 41.872  1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  N   1 
ATOM   4031  C  CA  . VAL A-2  1 73  ? 24.120  -39.027 42.417  1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  CA  1 
ATOM   4032  C  C   . VAL A-2  1 73  ? 22.840  -38.604 43.120  1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  C   1 
ATOM   4033  O  O   . VAL A-2  1 73  ? 21.749  -38.694 42.558  1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  O   1 
ATOM   4034  C  CB  . VAL A-2  1 73  ? 24.434  -38.014 41.310  1.00 192.13 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  CB  1 
ATOM   4035  C  CG1 . VAL A-2  1 73  ? 24.396  -36.615 41.869  1.00 196.83 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4036  C  CG2 . VAL A-2  1 73  ? 25.788  -38.305 40.673  1.00 190.26 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4037  N  N   . ARG A-2  1 74  ? 22.965  -38.155 44.359  1.00 128.80 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  N   1 
ATOM   4038  C  CA  . ARG A-2  1 74  ? 21.790  -37.726 45.092  1.00 132.56 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  CA  1 
ATOM   4039  C  C   . ARG A-2  1 74  ? 21.755  -36.215 45.187  1.00 135.87 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  C   1 
ATOM   4040  O  O   . ARG A-2  1 74  ? 22.789  -35.561 45.341  1.00 136.41 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  O   1 
ATOM   4041  C  CB  . ARG A-2  1 74  ? 21.753  -38.348 46.484  1.00 290.22 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  CB  1 
ATOM   4042  C  CG  . ARG A-2  1 74  ? 21.327  -39.804 46.507  1.00 287.94 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  CG  1 
ATOM   4043  C  CD  . ARG A-2  1 74  ? 21.460  -40.357 47.910  1.00 289.49 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  CD  1 
ATOM   4044  N  NE  . ARG A-2  1 74  ? 22.796  -40.116 48.434  1.00 290.34 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  NE  1 
ATOM   4045  C  CZ  . ARG A-2  1 74  ? 23.806  -40.972 48.332  1.00 288.22 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  CZ  1 
ATOM   4046  N  NH1 . ARG A-2  1 74  ? 23.637  -42.145 47.735  1.00 284.96 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  NH1 1 
ATOM   4047  N  NH2 . ARG A-2  1 74  ? 24.989  -40.654 48.835  1.00 289.56 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A-2  NH2 1 
ATOM   4048  N  N   . LEU A-2  1 75  ? 20.558  -35.663 45.088  1.00 284.11 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  N   1 
ATOM   4049  C  CA  . LEU A-2  1 75  ? 20.403  -34.226 45.090  1.00 288.09 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  CA  1 
ATOM   4050  C  C   . LEU A-2  1 75  ? 20.465  -33.732 46.545  1.00 292.10 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  C   1 
ATOM   4051  O  O   . LEU A-2  1 75  ? 20.532  -34.542 47.470  1.00 291.93 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  O   1 
ATOM   4052  C  CB  . LEU A-2  1 75  ? 19.080  -33.894 44.405  1.00 139.20 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  CB  1 
ATOM   4053  C  CG  . LEU A-2  1 75  ? 18.464  -32.498 44.457  1.00 144.22 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  CG  1 
ATOM   4054  C  CD1 . LEU A-2  1 75  ? 19.228  -31.512 43.583  1.00 143.92 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4055  C  CD2 . LEU A-2  1 75  ? 16.999  -32.581 44.040  1.00 145.93 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4056  N  N   . HIS A-2  1 76  ? 20.459  -32.418 46.754  1.00 215.06 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  N   1 
ATOM   4057  C  CA  . HIS A-2  1 76  ? 20.528  -31.856 48.108  1.00 217.80 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  CA  1 
ATOM   4058  C  C   . HIS A-2  1 76  ? 19.412  -30.827 48.278  1.00 221.92 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  C   1 
ATOM   4059  O  O   . HIS A-2  1 76  ? 18.505  -31.021 49.087  1.00 223.17 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  O   1 
ATOM   4060  C  CB  . HIS A-2  1 76  ? 21.916  -31.266 48.421  1.00 206.40 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  CB  1 
ATOM   4061  C  CG  . HIS A-2  1 76  ? 22.064  -30.766 49.832  1.00 209.10 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  CG  1 
ATOM   4062  N  ND1 . HIS A-2  1 76  ? 21.999  -31.595 50.930  1.00 208.67 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4063  C  CD2 . HIS A-2  1 76  ? 22.283  -29.518 50.317  1.00 211.97 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4064  C  CE1 . HIS A-2  1 76  ? 22.165  -30.881 52.032  1.00 211.09 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4065  N  NE2 . HIS A-2  1 76  ? 22.338  -29.619 51.686  1.00 212.97 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4066  N  N   . ASP A-2  1 77  ? 19.472  -29.738 47.513  1.00 297.11 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  N   1 
ATOM   4067  C  CA  . ASP A-2  1 77  ? 18.289  -28.892 47.339  1.00 299.88 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  CA  1 
ATOM   4068  C  C   . ASP A-2  1 77  ? 18.151  -28.354 45.904  1.00 298.91 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  C   1 
ATOM   4069  O  O   . ASP A-2  1 77  ? 19.036  -28.556 45.063  1.00 296.57 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  O   1 
ATOM   4070  C  CB  . ASP A-2  1 77  ? 18.231  -27.762 48.392  1.00 230.52 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  CB  1 
ATOM   4071  C  CG  . ASP A-2  1 77  ? 19.531  -26.965 48.502  1.00 229.83 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  CG  1 
ATOM   4072  O  OD1 . ASP A-2  1 77  ? 20.522  -27.311 47.827  1.00 227.96 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4073  O  OD2 . ASP A-2  1 77  ? 19.563  -25.995 49.292  1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4074  N  N   . SER A-2  1 78  ? 17.033  -27.688 45.623  1.00 230.39 ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2  N   1 
ATOM   4075  C  CA  . SER A-2  1 78  ? 16.858  -26.995 44.347  1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2  CA  1 
ATOM   4076  C  C   . SER A-2  1 78  ? 16.383  -25.569 44.580  1.00 232.15 ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2  C   1 
ATOM   4077  O  O   . SER A-2  1 78  ? 15.239  -25.341 44.994  1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2  O   1 
ATOM   4078  C  CB  . SER A-2  1 78  ? 15.863  -27.722 43.446  1.00 123.65 ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2  CB  1 
ATOM   4079  O  OG  . SER A-2  1 78  ? 15.430  -26.852 42.411  1.00 122.72 ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2  OG  1 
ATOM   4080  N  N   . ILE A-2  1 79  ? 17.254  -24.611 44.283  1.00 163.69 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  N   1 
ATOM   4081  C  CA  . ILE A-2  1 79  ? 16.997  -23.229 44.652  1.00 164.42 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  CA  1 
ATOM   4082  C  C   . ILE A-2  1 79  ? 16.573  -22.385 43.467  1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  C   1 
ATOM   4083  O  O   . ILE A-2  1 79  ? 17.182  -22.444 42.402  1.00 163.01 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  O   1 
ATOM   4084  C  CB  . ILE A-2  1 79  ? 18.239  -22.581 45.276  1.00 235.13 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  CB  1 
ATOM   4085  C  CG1 . ILE A-2  1 79  ? 18.910  -23.567 46.235  1.00 235.72 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4086  C  CG2 . ILE A-2  1 79  ? 17.873  -21.249 45.945  1.00 235.15 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4087  C  CD1 . ILE A-2  1 79  ? 20.235  -23.111 46.775  1.00 235.87 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4088  N  N   . SER A-2  1 80  ? 15.543  -21.571 43.656  1.00 386.55 ? ? ? ? ? ? 80  SER A-2  N   1 
ATOM   4089  C  CA  . SER A-2  1 80  ? 15.134  -20.679 42.585  1.00 384.03 ? ? ? ? ? ? 80  SER A-2  CA  1 
ATOM   4090  C  C   . SER A-2  1 80  ? 15.531  -19.222 42.828  1.00 383.21 ? ? ? ? ? ? 80  SER A-2  C   1 
ATOM   4091  O  O   . SER A-2  1 80  ? 15.074  -18.577 43.778  1.00 382.91 ? ? ? ? ? ? 80  SER A-2  O   1 
ATOM   4092  C  CB  . SER A-2  1 80  ? 13.641  -20.806 42.299  1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 80  SER A-2  CB  1 
ATOM   4093  O  OG  . SER A-2  1 80  ? 13.340  -20.197 41.059  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 80  SER A-2  OG  1 
ATOM   4094  N  N   . GLU A-2  1 81  ? 16.390  -18.718 41.947  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  N   1 
ATOM   4095  C  CA  . GLU A-2  1 81  ? 16.816  -17.326 41.982  1.00 137.50 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  CA  1 
ATOM   4096  C  C   . GLU A-2  1 81  ? 16.090  -16.515 40.919  1.00 134.68 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  C   1 
ATOM   4097  O  O   . GLU A-2  1 81  ? 15.254  -17.038 40.186  1.00 133.08 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  O   1 
ATOM   4098  C  CB  . GLU A-2  1 81  ? 18.315  -17.227 41.749  1.00 251.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  CB  1 
ATOM   4099  C  CG  . GLU A-2  1 81  ? 18.915  -15.908 42.174  1.00 250.67 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  CG  1 
ATOM   4100  C  CD  . GLU A-2  1 81  ? 20.419  -15.949 42.149  1.00 251.23 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  CD  1 
ATOM   4101  O  OE1 . GLU A-2  1 81  ? 20.969  -17.053 41.980  1.00 252.00 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4102  O  OE2 . GLU A-2  1 81  ? 21.056  -14.888 42.293  1.00 250.62 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4103  N  N   . GLU A-2  1 82  ? 16.418  -15.234 40.833  1.00 203.72 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  N   1 
ATOM   4104  C  CA  . GLU A-2  1 82  ? 15.736  -14.343 39.903  1.00 200.13 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  CA  1 
ATOM   4105  C  C   . GLU A-2  1 82  ? 15.824  -14.771 38.440  1.00 197.93 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  C   1 
ATOM   4106  O  O   . GLU A-2  1 82  ? 14.825  -15.162 37.839  1.00 195.17 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  O   1 
ATOM   4107  C  CB  . GLU A-2  1 82  ? 16.255  -12.918 40.052  1.00 256.63 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  CB  1 
ATOM   4108  C  CG  . GLU A-2  1 82  ? 16.070  -12.338 41.438  1.00 256.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  CG  1 
ATOM   4109  C  CD  . GLU A-2  1 82  ? 16.695  -10.968 41.562  1.00 255.87 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  CD  1 
ATOM   4110  O  OE1 . GLU A-2  1 82  ? 17.650  -10.687 40.808  1.00 255.96 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4111  O  OE2 . GLU A-2  1 82  ? 16.230  -10.169 42.402  1.00 254.88 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4112  N  N   . GLY A-2  1 83  ? 17.018  -14.686 37.867  1.00 182.55 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2  N   1 
ATOM   4113  C  CA  . GLY A-2  1 83  ? 17.192  -14.959 36.456  1.00 181.22 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2  CA  1 
ATOM   4114  C  C   . GLY A-2  1 83  ? 17.746  -16.345 36.219  1.00 183.44 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2  C   1 
ATOM   4115  O  O   . GLY A-2  1 83  ? 18.167  -16.679 35.113  1.00 182.87 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2  O   1 
ATOM   4116  N  N   . HIS A-2  1 84  ? 17.742  -17.161 37.263  1.00 232.57 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  N   1 
ATOM   4117  C  CA  . HIS A-2  1 84  ? 18.289  -18.499 37.152  1.00 234.52 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  CA  1 
ATOM   4118  C  C   . HIS A-2  1 84  ? 17.622  -19.462 38.106  1.00 236.33 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  C   1 
ATOM   4119  O  O   . HIS A-2  1 84  ? 16.979  -19.063 39.078  1.00 236.63 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  O   1 
ATOM   4120  C  CB  . HIS A-2  1 84  ? 19.793  -18.478 37.425  1.00 210.44 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  CB  1 
ATOM   4121  C  CG  . HIS A-2  1 84  ? 20.569  -17.672 36.436  1.00 208.69 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  CG  1 
ATOM   4122  N  ND1 . HIS A-2  1 84  ? 20.869  -18.135 35.174  1.00 207.38 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4123  C  CD2 . HIS A-2  1 84  ? 21.102  -16.429 36.516  1.00 207.96 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4124  C  CE1 . HIS A-2  1 84  ? 21.556  -17.216 34.520  1.00 205.96 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4125  N  NE2 . HIS A-2  1 84  ? 21.709  -16.170 35.314  1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4126  N  N   . HIS A-2  1 85  ? 17.776  -20.743 37.809  1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  N   1 
ATOM   4127  C  CA  . HIS A-2  1 85  ? 17.452  -21.774 38.772  1.00 153.05 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  CA  1 
ATOM   4128  C  C   . HIS A-2  1 85  ? 18.662  -22.689 38.981  1.00 154.08 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  C   1 
ATOM   4129  O  O   . HIS A-2  1 85  ? 19.460  -22.895 38.068  1.00 153.02 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  O   1 
ATOM   4130  C  CB  . HIS A-2  1 85  ? 16.227  -22.572 38.337  1.00 181.05 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  CB  1 
ATOM   4131  C  CG  . HIS A-2  1 85  ? 15.751  -23.530 39.375  1.00 182.52 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  CG  1 
ATOM   4132  N  ND1 . HIS A-2  1 85  ? 14.797  -23.199 40.316  1.00 182.46 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4133  C  CD2 . HIS A-2  1 85  ? 16.124  -24.800 39.654  1.00 183.09 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4134  C  CE1 . HIS A-2  1 85  ? 14.591  -24.228 41.112  1.00 183.58 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4135  N  NE2 . HIS A-2  1 85  ? 15.386  -25.217 40.732  1.00 183.87 ? ? ? ? ? ? 85  HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4136  N  N   . TYR A-2  1 86  ? 18.802  -23.219 40.191  1.00 177.54 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  N   1 
ATOM   4137  C  CA  . TYR A-2  1 86  ? 19.940  -24.067 40.529  1.00 176.82 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CA  1 
ATOM   4138  C  C   . TYR A-2  1 86  ? 19.484  -25.415 41.064  1.00 176.09 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  C   1 
ATOM   4139  O  O   . TYR A-2  1 86  ? 18.596  -25.484 41.913  1.00 177.61 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  O   1 
ATOM   4140  C  CB  . TYR A-2  1 86  ? 20.809  -23.395 41.587  1.00 147.61 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CB  1 
ATOM   4141  C  CG  . TYR A-2  1 86  ? 21.311  -22.030 41.200  1.00 147.68 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CG  1 
ATOM   4142  C  CD1 . TYR A-2  1 86  ? 20.546  -20.898 41.440  1.00 147.57 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CD1 1 
ATOM   4143  C  CD2 . TYR A-2  1 86  ? 22.553  -21.871 40.603  1.00 147.02 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CD2 1 
ATOM   4144  C  CE1 . TYR A-2  1 86  ? 20.999  -19.645 41.091  1.00 146.55 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CE1 1 
ATOM   4145  C  CE2 . TYR A-2  1 86  ? 23.018  -20.621 40.252  1.00 146.42 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CE2 1 
ATOM   4146  C  CZ  . TYR A-2  1 86  ? 22.237  -19.508 40.499  1.00 146.10 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  CZ  1 
ATOM   4147  O  OH  . TYR A-2  1 86  ? 22.689  -18.253 40.151  1.00 144.88 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A-2  OH  1 
ATOM   4148  N  N   . LEU A-2  1 87  ? 20.099  -26.485 40.574  1.00 174.08 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  N   1 
ATOM   4149  C  CA  . LEU A-2  1 87  ? 19.834  -27.823 41.092  1.00 172.14 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  CA  1 
ATOM   4150  C  C   . LEU A-2  1 87  ? 21.126  -28.425 41.603  1.00 169.35 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  C   1 
ATOM   4151  O  O   . LEU A-2  1 87  ? 22.049  -28.658 40.822  1.00 166.24 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  O   1 
ATOM   4152  C  CB  . LEU A-2  1 87  ? 19.276  -28.728 39.999  1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  CB  1 
ATOM   4153  C  CG  . LEU A-2  1 87  ? 17.884  -28.452 39.437  1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  CG  1 
ATOM   4154  C  CD1 . LEU A-2  1 87  ? 17.505  -29.571 38.487  1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4155  C  CD2 . LEU A-2  1 87  ? 16.856  -28.336 40.537  1.00 147.32 ? ? ? ? ? ? 87  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4156  N  N   . ILE A-2  1 88  ? 21.206  -28.688 42.903  1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  N   1 
ATOM   4157  C  CA  . ILE A-2  1 88  ? 22.453  -29.200 43.441  1.00 215.16 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  CA  1 
ATOM   4158  C  C   . ILE A-2  1 88  ? 22.330  -30.648 43.877  1.00 212.67 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  C   1 
ATOM   4159  O  O   . ILE A-2  1 88  ? 21.800  -30.973 44.944  1.00 212.92 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  O   1 
ATOM   4160  C  CB  . ILE A-2  1 88  ? 22.938  -28.344 44.610  1.00 232.95 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  CB  1 
ATOM   4161  C  CG1 . ILE A-2  1 88  ? 23.181  -26.917 44.122  1.00 235.03 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4162  C  CG2 . ILE A-2  1 88  ? 24.201  -28.936 45.213  1.00 231.56 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4163  C  CD1 . ILE A-2  1 88  ? 23.225  -25.901 45.223  1.00 237.87 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4164  N  N   . PHE A-2  1 89  ? 22.873  -31.505 43.032  1.00 212.66 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  N   1 
ATOM   4165  C  CA  . PHE A-2  1 89  ? 22.975  -32.919 43.295  1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CA  1 
ATOM   4166  C  C   . PHE A-2  1 89  ? 24.414  -33.127 43.742  1.00 208.56 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  C   1 
ATOM   4167  O  O   . PHE A-2  1 89  ? 25.141  -32.171 44.020  1.00 211.04 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  O   1 
ATOM   4168  C  CB  . PHE A-2  1 89  ? 22.684  -33.691 42.022  1.00 220.92 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CB  1 
ATOM   4169  C  CG  . PHE A-2  1 89  ? 23.484  -33.210 40.871  1.00 219.26 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CG  1 
ATOM   4170  C  CD1 . PHE A-2  1 89  ? 24.775  -33.653 40.699  1.00 216.96 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CD1 1 
ATOM   4171  C  CD2 . PHE A-2  1 89  ? 22.977  -32.266 40.000  1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CD2 1 
ATOM   4172  C  CE1 . PHE A-2  1 89  ? 25.535  -33.197 39.671  1.00 216.00 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CE1 1 
ATOM   4173  C  CE2 . PHE A-2  1 89  ? 23.738  -31.805 38.960  1.00 219.39 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CE2 1 
ATOM   4174  C  CZ  . PHE A-2  1 89  ? 25.018  -32.265 38.801  1.00 217.14 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2  CZ  1 
ATOM   4175  N  N   . ASP A-2  1 90  ? 24.811  -34.386 43.824  1.00 242.26 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  N   1 
ATOM   4176  C  CA  . ASP A-2  1 90  ? 26.157  -34.771 44.226  1.00 241.84 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  CA  1 
ATOM   4177  C  C   . ASP A-2  1 90  ? 27.237  -34.514 43.150  1.00 240.22 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  C   1 
ATOM   4178  O  O   . ASP A-2  1 90  ? 27.022  -34.762 41.965  1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  O   1 
ATOM   4179  C  CB  . ASP A-2  1 90  ? 26.117  -36.244 44.621  1.00 236.88 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  CB  1 
ATOM   4180  C  CG  . ASP A-2  1 90  ? 27.474  -36.808 44.898  1.00 236.20 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  CG  1 
ATOM   4181  O  OD1 . ASP A-2  1 90  ? 28.345  -36.050 45.372  1.00 238.45 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4182  O  OD2 . ASP A-2  1 90  ? 27.665  -38.012 44.640  1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4183  N  N   . LEU A-2  1 91  ? 28.392  -34.008 43.584  1.00 233.24 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  N   1 
ATOM   4184  C  CA  . LEU A-2  1 91  ? 29.534  -33.692 42.711  1.00 232.92 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  CA  1 
ATOM   4185  C  C   . LEU A-2  1 91  ? 30.401  -34.899 42.344  1.00 230.09 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  C   1 
ATOM   4186  O  O   . LEU A-2  1 91  ? 30.410  -35.892 43.067  1.00 229.68 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  O   1 
ATOM   4187  C  CB  . LEU A-2  1 91  ? 30.425  -32.657 43.397  1.00 295.26 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  CB  1 
ATOM   4188  C  CG  . LEU A-2  1 91  ? 31.704  -32.219 42.686  1.00 295.57 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  CG  1 
ATOM   4189  C  CD1 . LEU A-2  1 91  ? 31.355  -31.523 41.389  1.00 294.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4190  C  CD2 . LEU A-2  1 91  ? 32.507  -31.300 43.587  1.00 299.45 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4191  N  N   . VAL A-2  1 92  ? 31.127  -34.812 41.227  1.00 218.83 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  N   1 
ATOM   4192  C  CA  . VAL A-2  1 92  ? 32.169  -35.800 40.902  1.00 217.35 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  CA  1 
ATOM   4193  C  C   . VAL A-2  1 92  ? 33.272  -35.248 40.012  1.00 216.04 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  C   1 
ATOM   4194  O  O   . VAL A-2  1 92  ? 33.015  -34.367 39.188  1.00 216.02 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  O   1 
ATOM   4195  C  CB  . VAL A-2  1 92  ? 31.616  -37.023 40.138  1.00 137.29 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  CB  1 
ATOM   4196  C  CG1 . VAL A-2  1 92  ? 30.723  -37.871 41.018  1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4197  C  CG2 . VAL A-2  1 92  ? 30.900  -36.584 38.890  1.00 135.39 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4198  N  N   . THR A-2  1 93  ? 34.498  -35.760 40.161  1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  N   1 
ATOM   4199  C  CA  . THR A-2  1 93  ? 35.427  -35.726 39.033  1.00 245.50 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  CA  1 
ATOM   4200  C  C   . THR A-2  1 93  ? 35.978  -37.118 38.729  1.00 243.89 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  C   1 
ATOM   4201  O  O   . THR A-2  1 93  ? 37.032  -37.492 39.243  1.00 246.89 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  O   1 
ATOM   4202  C  CB  . THR A-2  1 93  ? 36.643  -34.844 39.380  1.00 187.67 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  CB  1 
ATOM   4203  O  OG1 . THR A-2  1 93  ? 37.484  -35.522 40.329  1.00 190.32 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  OG1 1 
ATOM   4204  C  CG2 . THR A-2  1 93  ? 36.183  -33.518 39.964  1.00 190.42 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2  CG2 1 
ATOM   4205  N  N   . GLY A-2  1 94  ? 35.312  -37.837 37.821  1.00 138.08 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A-2  N   1 
ATOM   4206  C  CA  . GLY A-2  1 94  ? 35.746  -39.155 37.372  1.00 140.10 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A-2  CA  1 
ATOM   4207  C  C   . GLY A-2  1 94  ? 36.090  -39.426 35.911  1.00 138.70 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A-2  C   1 
ATOM   4208  O  O   . GLY A-2  1 94  ? 36.632  -40.485 35.591  1.00 141.41 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A-2  O   1 
ATOM   4209  N  N   . GLY A-2  1 95  ? 35.789  -38.484 35.022  1.00 164.33 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2  N   1 
ATOM   4210  C  CA  . GLY A-2  1 95  ? 35.802  -38.782 33.600  1.00 162.49 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2  CA  1 
ATOM   4211  C  C   . GLY A-2  1 95  ? 34.645  -39.717 33.274  1.00 158.89 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2  C   1 
ATOM   4212  O  O   . GLY A-2  1 95  ? 33.954  -40.195 34.178  1.00 157.95 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2  O   1 
ATOM   4213  N  N   . GLU A-2  1 96  ? 34.433  -39.986 31.988  1.00 197.09 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  N   1 
ATOM   4214  C  CA  . GLU A-2  1 96  ? 33.420  -40.945 31.558  1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  CA  1 
ATOM   4215  C  C   . GLU A-2  1 96  ? 33.931  -42.366 31.753  1.00 195.12 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  C   1 
ATOM   4216  O  O   . GLU A-2  1 96  ? 35.139  -42.591 31.829  1.00 198.28 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  O   1 
ATOM   4217  C  CB  . GLU A-2  1 96  ? 33.058  -40.720 30.094  1.00 173.54 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  CB  1 
ATOM   4218  C  CG  . GLU A-2  1 96  ? 32.008  -41.675 29.570  1.00 171.15 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  CG  1 
ATOM   4219  C  CD  . GLU A-2  1 96  ? 31.807  -41.544 28.074  1.00 170.56 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  CD  1 
ATOM   4220  O  OE1 . GLU A-2  1 96  ? 32.332  -40.570 27.490  1.00 171.94 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4221  O  OE2 . GLU A-2  1 96  ? 31.134  -42.417 27.481  1.00 168.92 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4222  N  N   . LEU A-2  1 97  ? 33.017  -43.326 31.844  1.00 132.83 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  N   1 
ATOM   4223  C  CA  . LEU A-2  1 97  ? 33.413  -44.722 32.015  1.00 133.74 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  CA  1 
ATOM   4224  C  C   . LEU A-2  1 97  ? 34.010  -45.333 30.744  1.00 133.98 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  C   1 
ATOM   4225  O  O   . LEU A-2  1 97  ? 35.107  -45.887 30.779  1.00 138.59 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  O   1 
ATOM   4226  C  CB  . LEU A-2  1 97  ? 32.227  -45.561 32.482  1.00 125.33 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  CB  1 
ATOM   4227  C  CG  . LEU A-2  1 97  ? 32.390  -47.075 32.364  1.00 127.94 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  CG  1 
ATOM   4228  C  CD1 . LEU A-2  1 97  ? 33.237  -47.618 33.506  1.00 133.86 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4229  C  CD2 . LEU A-2  1 97  ? 31.020  -47.719 32.345  1.00 124.14 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4230  N  N   . PHE A-2  1 98  ? 33.289  -45.224 29.628  1.00 166.02 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  N   1 
ATOM   4231  C  CA  . PHE A-2  1 98  ? 33.772  -45.732 28.343  1.00 166.38 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CA  1 
ATOM   4232  C  C   . PHE A-2  1 98  ? 35.091  -45.062 27.990  1.00 168.98 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  C   1 
ATOM   4233  O  O   . PHE A-2  1 98  ? 35.795  -45.492 27.078  1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  O   1 
ATOM   4234  C  CB  . PHE A-2  1 98  ? 32.773  -45.457 27.220  1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CB  1 
ATOM   4235  C  CG  . PHE A-2  1 98  ? 31.699  -46.499 27.067  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CG  1 
ATOM   4236  C  CD1 . PHE A-2  1 98  ? 31.236  -47.224 28.151  1.00 117.93 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CD1 1 
ATOM   4237  C  CD2 . PHE A-2  1 98  ? 31.144  -46.743 25.819  1.00 114.14 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CD2 1 
ATOM   4238  C  CE1 . PHE A-2  1 98  ? 30.237  -48.169 27.989  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CE1 1 
ATOM   4239  C  CE2 . PHE A-2  1 98  ? 30.152  -47.686 25.651  1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CE2 1 
ATOM   4240  C  CZ  . PHE A-2  1 98  ? 29.697  -48.400 26.735  1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2  CZ  1 
ATOM   4241  N  N   . GLU A-2  1 99  ? 35.379  -43.952 28.660  1.00 149.18 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  N   1 
ATOM   4242  C  CA  . GLU A-2  1 99  ? 36.674  -43.307 28.529  1.00 152.87 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  CA  1 
ATOM   4243  C  C   . GLU A-2  1 99  ? 37.738  -43.902 29.452  1.00 158.70 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  C   1 
ATOM   4244  O  O   . GLU A-2  1 99  ? 38.895  -44.043 29.059  1.00 163.10 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  O   1 
ATOM   4245  C  CB  . GLU A-2  1 99  ? 36.553  -41.793 28.711  1.00 203.20 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  CB  1 
ATOM   4246  C  CG  . GLU A-2  1 99  ? 35.734  -41.123 27.618  1.00 200.87 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  CG  1 
ATOM   4247  C  CD  . GLU A-2  1 99  ? 36.066  -41.646 26.224  1.00 201.05 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  CD  1 
ATOM   4248  O  OE1 . GLU A-2  1 99  ? 37.198  -42.126 26.007  1.00 203.78 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4249  O  OE2 . GLU A-2  1 99  ? 35.186  -41.578 25.340  1.00 199.14 ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4250  N  N   . ASP A-2  1 100 ? 37.356  -44.245 30.679  1.00 171.28 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  N   1 
ATOM   4251  C  CA  . ASP A-2  1 100 ? 38.312  -44.817 31.629  1.00 177.73 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  CA  1 
ATOM   4252  C  C   . ASP A-2  1 100 ? 38.743  -46.216 31.203  1.00 180.07 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  C   1 
ATOM   4253  O  O   . ASP A-2  1 100 ? 39.924  -46.564 31.250  1.00 185.77 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  O   1 
ATOM   4254  C  CB  . ASP A-2  1 100 ? 37.722  -44.862 33.040  1.00 210.95 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  CB  1 
ATOM   4255  C  CG  . ASP A-2  1 100 ? 38.516  -45.763 33.982  1.00 217.89 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  CG  1 
ATOM   4256  O  OD1 . ASP A-2  1 100 ? 39.416  -45.253 34.682  1.00 222.80 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4257  O  OD2 . ASP A-2  1 100 ? 38.235  -46.981 34.030  1.00 218.67 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4258  N  N   . ILE A-2  1 101 ? 37.761  -47.010 30.793  1.00 183.23 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  N   1 
ATOM   4259  C  CA  . ILE A-2  1 101 ? 37.986  -48.380 30.369  1.00 185.82 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  CA  1 
ATOM   4260  C  C   . ILE A-2  1 101 ? 39.083  -48.502 29.319  1.00 189.29 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  C   1 
ATOM   4261  O  O   . ILE A-2  1 101 ? 39.952  -49.365 29.428  1.00 195.09 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  O   1 
ATOM   4262  C  CB  . ILE A-2  1 101 ? 36.691  -49.005 29.843  1.00 143.64 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  CB  1 
ATOM   4263  C  CG1 . ILE A-2  1 101 ? 35.878  -49.561 31.010  1.00 143.16 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4264  C  CG2 . ILE A-2  1 101 ? 36.995  -50.104 28.857  1.00 145.38 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4265  C  CD1 . ILE A-2  1 101 ? 34.601  -50.223 30.587  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 101 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4266  N  N   . VAL A-2  1 102 ? 39.055  -47.645 28.304  1.00 168.51 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  N   1 
ATOM   4267  C  CA  . VAL A-2  1 102 ? 40.090  -47.710 27.278  1.00 171.79 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4268  C  C   . VAL A-2  1 102 ? 41.472  -47.472 27.885  1.00 178.86 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  C   1 
ATOM   4269  O  O   . VAL A-2  1 102 ? 42.465  -48.042 27.431  1.00 183.98 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  O   1 
ATOM   4270  C  CB  . VAL A-2  1 102 ? 39.847  -46.712 26.137  1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4271  C  CG1 . VAL A-2  1 102 ? 38.446  -46.873 25.592  1.00 141.46 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4272  C  CG2 . VAL A-2  1 102 ? 40.079  -45.299 26.620  1.00 147.48 ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4273  N  N   . ALA A-2  1 103 ? 41.528  -46.634 28.917  1.00 173.35 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2  N   1 
ATOM   4274  C  CA  . ALA A-2  1 103 ? 42.786  -46.329 29.595  1.00 180.01 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4275  C  C   . ALA A-2  1 103 ? 43.288  -47.523 30.396  1.00 186.13 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2  C   1 
ATOM   4276  O  O   . ALA A-2  1 103 ? 44.455  -47.581 30.784  1.00 193.19 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2  O   1 
ATOM   4277  C  CB  . ALA A-2  1 103 ? 42.622  -45.119 30.500  1.00 286.88 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4278  N  N   . ARG A-2  1 104 ? 42.398  -48.474 30.647  1.00 206.82 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  N   1 
ATOM   4279  C  CA  . ARG A-2  1 104 ? 42.765  -49.653 31.412  1.00 212.28 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  CA  1 
ATOM   4280  C  C   . ARG A-2  1 104 ? 43.770  -50.481 30.643  1.00 217.75 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  C   1 
ATOM   4281  O  O   . ARG A-2  1 104 ? 43.679  -50.610 29.420  1.00 215.32 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  O   1 
ATOM   4282  C  CB  . ARG A-2  1 104 ? 41.532  -50.499 31.721  1.00 190.01 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  CB  1 
ATOM   4283  C  CG  . ARG A-2  1 104 ? 40.498  -49.771 32.552  1.00 185.18 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  CG  1 
ATOM   4284  C  CD  . ARG A-2  1 104 ? 39.297  -50.644 32.856  1.00 181.86 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  CD  1 
ATOM   4285  N  NE  . ARG A-2  1 104 ? 38.303  -49.933 33.657  1.00 177.64 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  NE  1 
ATOM   4286  C  CZ  . ARG A-2  1 104 ? 37.140  -50.453 34.034  1.00 174.23 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   4287  N  NH1 . ARG A-2  1 104 ? 36.295  -49.738 34.761  1.00 170.58 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   4288  N  NH2 . ARG A-2  1 104 ? 36.823  -51.689 33.680  1.00 174.68 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   4289  N  N   . GLU A-2  1 105 ? 44.744  -51.027 31.357  1.00 188.70 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  N   1 
ATOM   4290  C  CA  . GLU A-2  1 105 ? 45.650  -51.973 30.734  1.00 194.50 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4291  C  C   . GLU A-2  1 105 ? 45.194  -53.441 30.867  1.00 195.51 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  C   1 
ATOM   4292  O  O   . GLU A-2  1 105 ? 45.707  -54.296 30.142  1.00 198.99 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  O   1 
ATOM   4293  C  CB  . GLU A-2  1 105 ? 47.074  -51.776 31.252  1.00 203.09 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4294  C  CG  . GLU A-2  1 105 ? 48.149  -52.525 30.473  1.00 209.54 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4295  C  CD  . GLU A-2  1 105 ? 49.527  -52.266 31.037  1.00 218.32 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4296  O  OE1 . GLU A-2  1 105 ? 49.622  -51.462 31.987  1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4297  O  OE2 . GLU A-2  1 105 ? 50.508  -52.859 30.542  1.00 224.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4298  N  N   . TYR A-2  1 106 ? 44.237  -53.751 31.747  1.00 267.84 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  N   1 
ATOM   4299  C  CA  . TYR A-2  1 106 ? 43.658  -55.102 31.716  1.00 267.74 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CA  1 
ATOM   4300  C  C   . TYR A-2  1 106 ? 42.128  -55.078 31.723  1.00 259.64 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  C   1 
ATOM   4301  O  O   . TYR A-2  1 106 ? 41.497  -54.850 32.767  1.00 258.15 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  O   1 
ATOM   4302  C  CB  . TYR A-2  1 106 ? 44.224  -55.989 32.847  1.00 201.32 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CB  1 
ATOM   4303  C  CG  . TYR A-2  1 106 ? 45.740  -56.026 32.875  1.00 210.02 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CG  1 
ATOM   4304  C  CD1 . TYR A-2  1 106 ? 46.450  -57.137 32.426  1.00 215.85 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   4305  C  CD2 . TYR A-2  1 106 ? 46.463  -54.928 33.318  1.00 212.65 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   4306  C  CE1 . TYR A-2  1 106 ? 47.837  -57.150 32.437  1.00 224.10 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   4307  C  CE2 . TYR A-2  1 106 ? 47.842  -54.933 33.330  1.00 220.81 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   4308  C  CZ  . TYR A-2  1 106 ? 48.521  -56.044 32.890  1.00 226.53 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   4309  O  OH  . TYR A-2  1 106 ? 49.892  -56.050 32.904  1.00 234.93 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2  OH  1 
ATOM   4310  N  N   . TYR A-2  1 107 ? 41.546  -55.385 30.562  1.00 206.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  N   1 
ATOM   4311  C  CA  . TYR A-2  1 107 ? 40.091  -55.414 30.405  1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CA  1 
ATOM   4312  C  C   . TYR A-2  1 107 ? 39.622  -56.814 30.044  1.00 199.49 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  C   1 
ATOM   4313  O  O   . TYR A-2  1 107 ? 40.075  -57.422 29.070  1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  O   1 
ATOM   4314  C  CB  . TYR A-2  1 107 ? 39.592  -54.403 29.366  1.00 235.30 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CB  1 
ATOM   4315  C  CG  . TYR A-2  1 107 ? 38.144  -54.624 28.951  1.00 228.97 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CG  1 
ATOM   4316  C  CD1 . TYR A-2  1 107 ? 37.090  -54.203 29.757  1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   4317  C  CD2 . TYR A-2  1 107 ? 37.836  -55.263 27.755  1.00 227.24 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   4318  C  CE1 . TYR A-2  1 107 ? 35.770  -54.411 29.380  1.00 219.38 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   4319  C  CE2 . TYR A-2  1 107 ? 36.524  -55.473 27.371  1.00 221.58 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   4320  C  CZ  . TYR A-2  1 107 ? 35.497  -55.046 28.186  1.00 217.72 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   4321  O  OH  . TYR A-2  1 107 ? 34.199  -55.261 27.797  1.00 212.55 ? ? ? ? ? ? 107 TYR A-2  OH  1 
ATOM   4322  N  N   . SER A-2  1 108 ? 38.694  -57.318 30.838  1.00 171.56 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2  N   1 
ATOM   4323  C  CA  . SER A-2  1 108 ? 38.327  -58.709 30.731  1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2  CA  1 
ATOM   4324  C  C   . SER A-2  1 108 ? 36.835  -58.867 30.890  1.00 167.04 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2  C   1 
ATOM   4325  O  O   . SER A-2  1 108 ? 36.132  -57.903 31.174  1.00 162.07 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2  O   1 
ATOM   4326  C  CB  . SER A-2  1 108 ? 39.051  -59.484 31.824  1.00 279.89 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2  CB  1 
ATOM   4327  O  OG  . SER A-2  1 108 ? 38.691  -59.009 33.110  1.00 279.65 ? ? ? ? ? ? 108 SER A-2  OG  1 
ATOM   4328  N  N   . GLU A-2  1 109 ? 36.347  -60.088 30.723  1.00 167.71 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  N   1 
ATOM   4329  C  CA  . GLU A-2  1 109 ? 34.936  -60.323 30.935  1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4330  C  C   . GLU A-2  1 109 ? 34.627  -59.944 32.374  1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  C   1 
ATOM   4331  O  O   . GLU A-2  1 109 ? 33.502  -59.580 32.696  1.00 157.92 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  O   1 
ATOM   4332  C  CB  . GLU A-2  1 109 ? 34.561  -61.786 30.676  1.00 200.26 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4333  C  CG  . GLU A-2  1 109 ? 34.686  -62.245 29.229  1.00 199.37 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4334  C  CD  . GLU A-2  1 109 ? 33.964  -63.557 28.992  1.00 199.74 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4335  O  OE1 . GLU A-2  1 109 ? 33.318  -64.045 29.943  1.00 200.18 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4336  O  OE2 . GLU A-2  1 109 ? 34.036  -64.095 27.868  1.00 199.81 ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4337  N  N   . ALA A-2  1 110 ? 35.636  -60.028 33.237  1.00 168.96 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2  N   1 
ATOM   4338  C  CA  . ALA A-2  1 110 ? 35.424  -59.840 34.670  1.00 170.34 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4339  C  C   . ALA A-2  1 110 ? 35.366  -58.379 35.105  1.00 167.29 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2  C   1 
ATOM   4340  O  O   . ALA A-2  1 110 ? 34.840  -58.066 36.175  1.00 166.50 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2  O   1 
ATOM   4341  C  CB  . ALA A-2  1 110 ? 36.480  -60.588 35.465  1.00 178.60 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4342  N  N   . ASP A-2  1 111 ? 35.925  -57.493 34.289  1.00 249.03 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  N   1 
ATOM   4343  C  CA  . ASP A-2  1 111 ? 35.786  -56.064 34.527  1.00 245.58 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  CA  1 
ATOM   4344  C  C   . ASP A-2  1 111 ? 34.443  -55.596 33.991  1.00 237.55 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  C   1 
ATOM   4345  O  O   . ASP A-2  1 111 ? 33.821  -54.690 34.544  1.00 234.00 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  O   1 
ATOM   4346  C  CB  . ASP A-2  1 111 ? 36.925  -55.291 33.869  1.00 183.21 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  CB  1 
ATOM   4347  C  CG  . ASP A-2  1 111 ? 38.279  -55.697 34.401  1.00 191.40 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  CG  1 
ATOM   4348  O  OD1 . ASP A-2  1 111 ? 38.401  -55.867 35.632  1.00 195.24 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4349  O  OD2 . ASP A-2  1 111 ? 39.216  -55.864 33.591  1.00 194.26 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4350  N  N   . ALA A-2  1 112 ? 33.997  -56.222 32.909  1.00 188.24 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2  N   1 
ATOM   4351  C  CA  . ALA A-2  1 112 ? 32.723  -55.860 32.307  1.00 181.57 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4352  C  C   . ALA A-2  1 112 ? 31.557  -56.320 33.174  1.00 180.21 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2  C   1 
ATOM   4353  O  O   . ALA A-2  1 112 ? 30.522  -55.665 33.222  1.00 175.39 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2  O   1 
ATOM   4354  C  CB  . ALA A-2  1 112 ? 32.610  -56.429 30.905  1.00 151.43 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4355  N  N   . SER A-2  1 113 ? 31.730  -57.442 33.863  1.00 188.39 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2  N   1 
ATOM   4356  C  CA  . SER A-2  1 113 ? 30.698  -57.961 34.755  1.00 187.79 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2  CA  1 
ATOM   4357  C  C   . SER A-2  1 113 ? 30.630  -57.124 36.017  1.00 188.36 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2  C   1 
ATOM   4358  O  O   . SER A-2  1 113 ? 29.593  -57.041 36.677  1.00 185.91 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2  O   1 
ATOM   4359  C  CB  . SER A-2  1 113 ? 31.003  -59.407 35.120  1.00 337.90 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2  CB  1 
ATOM   4360  O  OG  . SER A-2  1 113 ? 30.992  -60.223 33.963  1.00 337.63 ? ? ? ? ? ? 113 SER A-2  OG  1 
ATOM   4361  N  N   . HIS A-2  1 114 ? 31.756  -56.510 36.348  1.00 179.54 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  N   1 
ATOM   4362  C  CA  . HIS A-2  1 114 ? 31.834  -55.640 37.502  1.00 180.75 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  CA  1 
ATOM   4363  C  C   . HIS A-2  1 114 ? 31.091  -54.349 37.226  1.00 174.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  C   1 
ATOM   4364  O  O   . HIS A-2  1 114 ? 30.632  -53.674 38.145  1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  O   1 
ATOM   4365  C  CB  . HIS A-2  1 114 ? 33.289  -55.321 37.813  1.00 205.70 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  CB  1 
ATOM   4366  C  CG  . HIS A-2  1 114 ? 33.465  -54.440 39.008  1.00 207.69 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  CG  1 
ATOM   4367  N  ND1 . HIS A-2  1 114 ? 33.454  -54.929 40.296  1.00 211.82 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4368  C  CD2 . HIS A-2  1 114 ? 33.652  -53.103 39.112  1.00 206.30 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4369  C  CE1 . HIS A-2  1 114 ? 33.632  -53.930 41.143  1.00 212.79 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4370  N  NE2 . HIS A-2  1 114 ? 33.753  -52.812 40.451  1.00 209.50 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4371  N  N   . CYS A-2  1 115 ? 31.000  -53.998 35.948  1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2  N   1 
ATOM   4372  C  CA  . CYS A-2  1 115 ? 30.295  -52.793 35.523  1.00 152.63 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2  CA  1 
ATOM   4373  C  C   . CYS A-2  1 115 ? 28.786  -53.026 35.483  1.00 147.92 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2  C   1 
ATOM   4374  O  O   . CYS A-2  1 115 ? 28.031  -52.388 36.219  1.00 145.71 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2  O   1 
ATOM   4375  C  CB  . CYS A-2  1 115 ? 30.817  -52.309 34.165  1.00 155.01 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2  CB  1 
ATOM   4376  S  SG  . CYS A-2  1 115 ? 32.523  -51.674 34.186  1.00 160.99 ? ? ? ? ? ? 115 CYS A-2  SG  1 
ATOM   4377  N  N   . ILE A-2  1 116 ? 28.355  -53.950 34.630  1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  N   1 
ATOM   4378  C  CA  . ILE A-2  1 116 ? 26.935  -54.251 34.474  1.00 164.94 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  CA  1 
ATOM   4379  C  C   . ILE A-2  1 116 ? 26.260  -54.577 35.807  1.00 166.25 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  C   1 
ATOM   4380  O  O   . ILE A-2  1 116 ? 25.048  -54.410 35.952  1.00 162.70 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  O   1 
ATOM   4381  C  CB  . ILE A-2  1 116 ? 26.711  -55.424 33.492  1.00 126.21 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  CB  1 
ATOM   4382  C  CG1 . ILE A-2  1 116 ? 25.698  -55.036 32.420  1.00 120.78 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4383  C  CG2 . ILE A-2  1 116 ? 26.238  -56.656 34.228  1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4384  C  CD1 . ILE A-2  1 116 ? 26.180  -53.943 31.512  1.00 118.61 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4385  N  N   . GLN A-2  1 117 ? 27.043  -55.035 36.779  1.00 183.30 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  N   1 
ATOM   4386  C  CA  . GLN A-2  1 117 ? 26.497  -55.313 38.099  1.00 185.20 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  CA  1 
ATOM   4387  C  C   . GLN A-2  1 117 ? 26.084  -54.012 38.799  1.00 182.96 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  C   1 
ATOM   4388  O  O   . GLN A-2  1 117 ? 24.933  -53.879 39.213  1.00 180.37 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  O   1 
ATOM   4389  C  CB  . GLN A-2  1 117 ? 27.482  -56.131 38.951  1.00 186.17 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  CB  1 
ATOM   4390  C  CG  . GLN A-2  1 117 ? 28.660  -55.344 39.496  1.00 189.69 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  CG  1 
ATOM   4391  C  CD  . GLN A-2  1 117 ? 29.696  -56.226 40.152  1.00 196.80 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  CD  1 
ATOM   4392  O  OE1 . GLN A-2  1 117 ? 29.663  -57.448 40.015  1.00 199.05 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   4393  N  NE2 . GLN A-2  1 117 ? 30.628  -55.609 40.870  1.00 200.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   4394  N  N   . GLN A-2  1 118 ? 27.005  -53.052 38.902  1.00 199.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  N   1 
ATOM   4395  C  CA  . GLN A-2  1 118 ? 26.721  -51.770 39.555  1.00 197.45 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  CA  1 
ATOM   4396  C  C   . GLN A-2  1 118 ? 25.606  -51.059 38.816  1.00 191.93 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  C   1 
ATOM   4397  O  O   . GLN A-2  1 118 ? 24.722  -50.445 39.420  1.00 190.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  O   1 
ATOM   4398  C  CB  . GLN A-2  1 118 ? 27.958  -50.870 39.569  1.00 208.76 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  CB  1 
ATOM   4399  C  CG  . GLN A-2  1 118 ? 29.098  -51.361 40.433  1.00 215.31 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  CG  1 
ATOM   4400  C  CD  . GLN A-2  1 118 ? 30.301  -50.443 40.359  1.00 217.42 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  CD  1 
ATOM   4401  O  OE1 . GLN A-2  1 118 ? 30.321  -49.375 40.970  1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   4402  N  NE2 . GLN A-2  1 118 ? 31.309  -50.851 39.597  1.00 219.66 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   4403  N  N   . ILE A-2  1 119 ? 25.675  -51.136 37.493  1.00 152.58 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  N   1 
ATOM   4404  C  CA  . ILE A-2  1 119 ? 24.651  -50.580 36.632  1.00 150.04 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  CA  1 
ATOM   4405  C  C   . ILE A-2  1 119 ? 23.294  -51.129 37.030  1.00 150.36 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  C   1 
ATOM   4406  O  O   . ILE A-2  1 119 ? 22.404  -50.381 37.434  1.00 150.64 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  O   1 
ATOM   4407  C  CB  . ILE A-2  1 119 ? 24.927  -50.908 35.156  1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  CB  1 
ATOM   4408  C  CG1 . ILE A-2  1 119 ? 25.963  -49.937 34.595  1.00 178.32 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4409  C  CG2 . ILE A-2  1 119 ? 23.649  -50.837 34.340  1.00 176.73 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4410  C  CD1 . ILE A-2  1 119 ? 26.241  -50.137 33.130  1.00 177.20 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4411  N  N   . LEU A-2  1 120 ? 23.140  -52.440 36.912  1.00 201.46 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  N   1 
ATOM   4412  C  CA  . LEU A-2  1 120 ? 21.882  -53.083 37.244  1.00 201.69 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4413  C  C   . LEU A-2  1 120 ? 21.471  -52.771 38.678  1.00 203.55 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  C   1 
ATOM   4414  O  O   . LEU A-2  1 120 ? 20.305  -52.915 39.040  1.00 204.51 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  O   1 
ATOM   4415  C  CB  . LEU A-2  1 120 ? 21.984  -54.594 37.015  1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4416  C  CG  . LEU A-2  1 120 ? 22.107  -54.970 35.538  1.00 153.09 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4417  C  CD1 . LEU A-2  1 120 ? 22.714  -56.358 35.363  1.00 154.74 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4418  C  CD2 . LEU A-2  1 120 ? 20.747  -54.869 34.872  1.00 152.01 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4419  N  N   . GLU A-2  1 121 ? 22.430  -52.333 39.489  1.00 169.91 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  N   1 
ATOM   4420  C  CA  . GLU A-2  1 121 ? 22.148  -52.005 40.883  1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4421  C  C   . GLU A-2  1 121 ? 21.403  -50.681 41.020  1.00 172.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  C   1 
ATOM   4422  O  O   . GLU A-2  1 121 ? 20.462  -50.561 41.807  1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  O   1 
ATOM   4423  C  CB  . GLU A-2  1 121 ? 23.432  -51.977 41.721  1.00 243.14 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4424  C  CG  . GLU A-2  1 121 ? 24.059  -53.345 41.979  1.00 246.56 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4425  C  CD  . GLU A-2  1 121 ? 23.237  -54.218 42.915  1.00 248.51 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4426  O  OE1 . GLU A-2  1 121 ? 22.042  -53.927 43.120  1.00 246.20 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4427  O  OE2 . GLU A-2  1 121 ? 23.792  -55.201 43.449  1.00 253.46 ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4428  N  N   . ALA A-2  1 122 ? 21.832  -49.684 40.257  1.00 157.04 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2  N   1 
ATOM   4429  C  CA  . ALA A-2  1 122 ? 21.158  -48.396 40.258  1.00 157.73 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4430  C  C   . ALA A-2  1 122 ? 19.777  -48.561 39.639  1.00 156.82 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2  C   1 
ATOM   4431  O  O   . ALA A-2  1 122 ? 18.784  -48.043 40.153  1.00 158.59 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2  O   1 
ATOM   4432  C  CB  . ALA A-2  1 122 ? 21.971  -47.378 39.485  1.00 176.65 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4433  N  N   . VAL A-2  1 123 ? 19.727  -49.304 38.537  1.00 176.41 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  N   1 
ATOM   4434  C  CA  . VAL A-2  1 123 ? 18.484  -49.541 37.814  1.00 175.35 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4435  C  C   . VAL A-2  1 123 ? 17.429  -50.214 38.674  1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  C   1 
ATOM   4436  O  O   . VAL A-2  1 123 ? 16.296  -49.743 38.760  1.00 178.26 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  O   1 
ATOM   4437  C  CB  . VAL A-2  1 123 ? 18.705  -50.437 36.595  1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4438  C  CG1 . VAL A-2  1 123 ? 17.368  -50.847 36.010  1.00 163.30 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4439  C  CG2 . VAL A-2  1 123 ? 19.552  -49.724 35.561  1.00 161.62 ? ? ? ? ? ? 123 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4440  N  N   . LEU A-2  1 124 ? 17.803  -51.330 39.293  1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  N   1 
ATOM   4441  C  CA  . LEU A-2  1 124 ? 16.872  -52.093 40.113  1.00 150.96 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4442  C  C   . LEU A-2  1 124 ? 16.293  -51.222 41.208  1.00 153.55 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  C   1 
ATOM   4443  O  O   . LEU A-2  1 124 ? 15.090  -51.251 41.464  1.00 155.44 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  O   1 
ATOM   4444  C  CB  . LEU A-2  1 124 ? 17.549  -53.308 40.750  1.00 184.45 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4445  C  CG  . LEU A-2  1 124 ? 16.571  -54.225 41.495  1.00 186.75 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4446  C  CD1 . LEU A-2  1 124 ? 15.508  -54.741 40.535  1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4447  C  CD2 . LEU A-2  1 124 ? 17.271  -55.389 42.194  1.00 187.48 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4448  N  N   . HIS A-2  1 125 ? 17.155  -50.457 41.864  1.00 151.18 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  N   1 
ATOM   4449  C  CA  . HIS A-2  1 125 ? 16.693  -49.591 42.932  1.00 154.33 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  CA  1 
ATOM   4450  C  C   . HIS A-2  1 125 ? 15.467  -48.806 42.483  1.00 154.90 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  C   1 
ATOM   4451  O  O   . HIS A-2  1 125 ? 14.382  -48.948 43.046  1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  O   1 
ATOM   4452  C  CB  . HIS A-2  1 125 ? 17.782  -48.630 43.402  1.00 160.66 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  CB  1 
ATOM   4453  C  CG  . HIS A-2  1 125 ? 17.273  -47.589 44.350  1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  CG  1 
ATOM   4454  N  ND1 . HIS A-2  1 125 ? 17.141  -47.820 45.703  1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4455  C  CD2 . HIS A-2  1 125 ? 16.817  -46.338 44.132  1.00 165.08 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4456  C  CE1 . HIS A-2  1 125 ? 16.646  -46.739 46.280  1.00 168.85 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4457  N  NE2 . HIS A-2  1 125 ? 16.438  -45.825 45.353  1.00 168.37 ? ? ? ? ? ? 125 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4458  N  N   . CYS A-2  1 126 ? 15.651  -47.976 41.463  1.00 175.64 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2  N   1 
ATOM   4459  C  CA  . CYS A-2  1 126 ? 14.582  -47.120 40.966  1.00 176.33 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2  CA  1 
ATOM   4460  C  C   . CYS A-2  1 126 ? 13.376  -47.890 40.407  1.00 175.93 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2  C   1 
ATOM   4461  O  O   . CYS A-2  1 126 ? 12.236  -47.500 40.647  1.00 178.54 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2  O   1 
ATOM   4462  C  CB  . CYS A-2  1 126 ? 15.124  -46.189 39.896  1.00 184.43 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2  CB  1 
ATOM   4463  S  SG  . CYS A-2  1 126 ? 15.387  -47.051 38.366  1.00 182.83 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2  SG  1 
ATOM   4464  N  N   . HIS A-2  1 127 ? 13.616  -48.960 39.650  1.00 136.81 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  N   1 
ATOM   4465  C  CA  . HIS A-2  1 127 ? 12.517  -49.796 39.152  1.00 137.25 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  CA  1 
ATOM   4466  C  C   . HIS A-2  1 127 ? 11.618  -50.228 40.313  1.00 140.97 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  C   1 
ATOM   4467  O  O   . HIS A-2  1 127 ? 10.412  -50.440 40.147  1.00 142.38 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  O   1 
ATOM   4468  C  CB  . HIS A-2  1 127 ? 13.053  -51.033 38.429  1.00 135.79 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  CB  1 
ATOM   4469  C  CG  . HIS A-2  1 127 ? 13.420  -50.795 37.002  1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  CG  1 
ATOM   4470  N  ND1 . HIS A-2  1 127 ? 13.777  -51.812 36.146  1.00 131.52 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4471  C  CD2 . HIS A-2  1 127 ? 13.480  -49.652 36.275  1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4472  C  CE1 . HIS A-2  1 127 ? 14.045  -51.311 34.952  1.00 129.28 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4473  N  NE2 . HIS A-2  1 127 ? 13.872  -50.001 35.007  1.00 129.08 ? ? ? ? ? ? 127 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4474  N  N   . GLN A-2  1 128 ? 12.222  -50.361 41.490  1.00 254.30 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  N   1 
ATOM   4475  C  CA  . GLN A-2  1 128 ? 11.482  -50.642 42.712  1.00 257.54 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  CA  1 
ATOM   4476  C  C   . GLN A-2  1 128 ? 10.779  -49.379 43.200  1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  C   1 
ATOM   4477  O  O   . GLN A-2  1 128 ? 9.801   -49.452 43.940  1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  O   1 
ATOM   4478  C  CB  . GLN A-2  1 128 ? 12.430  -51.137 43.804  1.00 260.40 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  CB  1 
ATOM   4479  C  CG  . GLN A-2  1 128 ? 13.277  -52.335 43.423  1.00 258.28 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  CG  1 
ATOM   4480  C  CD  . GLN A-2  1 128 ? 14.422  -52.552 44.393  1.00 258.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  CD  1 
ATOM   4481  O  OE1 . GLN A-2  1 128 ? 15.120  -51.611 44.771  1.00 258.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   4482  N  NE2 . GLN A-2  1 128 ? 14.615  -53.797 44.810  1.00 258.80 ? ? ? ? ? ? 128 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   4483  N  N   . MET A-2  1 129 ? 11.290  -48.224 42.787  1.00 134.52 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  N   1 
ATOM   4484  C  CA  . MET A-2  1 129 ? 10.738  -46.931 43.197  1.00 137.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  CA  1 
ATOM   4485  C  C   . MET A-2  1 129 ? 9.706   -46.361 42.228  1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  C   1 
ATOM   4486  O  O   . MET A-2  1 129 ? 9.291   -45.210 42.360  1.00 139.43 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  O   1 
ATOM   4487  C  CB  . MET A-2  1 129 ? 11.848  -45.915 43.458  1.00 186.22 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  CB  1 
ATOM   4488  C  CG  . MET A-2  1 129 ? 12.407  -46.027 44.856  1.00 188.59 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  CG  1 
ATOM   4489  S  SD  . MET A-2  1 129 ? 11.080  -45.959 46.075  1.00 195.87 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  SD  1 
ATOM   4490  C  CE  . MET A-2  1 129 ? 10.942  -44.188 46.324  1.00 195.88 ? ? ? ? ? ? 129 MET A-2  CE  1 
ATOM   4491  N  N   . GLY A-2  1 130 ? 9.328   -47.158 41.234  1.00 208.66 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2  N   1 
ATOM   4492  C  CA  . GLY A-2  1 130 ? 8.301   -46.756 40.292  1.00 209.00 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4493  C  C   . GLY A-2  1 130 ? 8.769   -45.628 39.396  1.00 206.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2  C   1 
ATOM   4494  O  O   . GLY A-2  1 130 ? 8.045   -44.652 39.182  1.00 208.88 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A-2  O   1 
ATOM   4495  N  N   . VAL A-2  1 131 ? 9.987   -45.772 38.878  1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  N   1 
ATOM   4496  C  CA  . VAL A-2  1 131 ? 10.592  -44.791 37.982  1.00 107.21 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4497  C  C   . VAL A-2  1 131 ? 11.469  -45.465 36.911  1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  C   1 
ATOM   4498  O  O   . VAL A-2  1 131 ? 12.222  -46.388 37.216  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  O   1 
ATOM   4499  C  CB  . VAL A-2  1 131 ? 11.447  -43.794 38.771  1.00 137.60 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4500  C  CG1 . VAL A-2  1 131 ? 12.091  -42.794 37.830  1.00 135.61 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4501  C  CG2 . VAL A-2  1 131 ? 10.605  -43.081 39.815  1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4502  N  N   . VAL A-2  1 132 ? 11.370  -44.995 35.664  1.00 107.35 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  N   1 
ATOM   4503  C  CA  . VAL A-2  1 132 ? 12.132  -45.541 34.534  1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4504  C  C   . VAL A-2  1 132 ? 13.000  -44.472 33.878  1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  C   1 
ATOM   4505  O  O   . VAL A-2  1 132 ? 12.506  -43.401 33.538  1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  O   1 
ATOM   4506  C  CB  . VAL A-2  1 132 ? 11.206  -46.079 33.431  1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4507  C  CG1 . VAL A-2  1 132 ? 12.024  -46.550 32.249  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4508  C  CG2 . VAL A-2  1 132 ? 10.336  -47.201 33.954  1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 132 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4509  N  N   . HIS A-2  1 133 ? 14.277  -44.772 33.659  1.00 114.11 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  N   1 
ATOM   4510  C  CA  . HIS A-2  1 133 ? 15.213  -43.771 33.138  1.00 112.50 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  CA  1 
ATOM   4511  C  C   . HIS A-2  1 133 ? 15.046  -43.429 31.651  1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  C   1 
ATOM   4512  O  O   . HIS A-2  1 133 ? 15.180  -42.272 31.264  1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  O   1 
ATOM   4513  C  CB  . HIS A-2  1 133 ? 16.656  -44.185 33.417  1.00 134.15 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  CB  1 
ATOM   4514  C  CG  . HIS A-2  1 133 ? 17.653  -43.128 33.079  1.00 134.04 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  CG  1 
ATOM   4515  N  ND1 . HIS A-2  1 133 ? 18.028  -42.839 31.783  1.00 131.67 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   4516  C  CD2 . HIS A-2  1 133 ? 18.349  -42.274 33.865  1.00 136.64 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   4517  C  CE1 . HIS A-2  1 133 ? 18.908  -41.857 31.789  1.00 132.65 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   4518  N  NE2 . HIS A-2  1 133 ? 19.125  -41.499 33.043  1.00 135.73 ? ? ? ? ? ? 133 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   4519  N  N   . ARG A-2  1 134 ? 14.817  -44.453 30.832  1.00 104.39 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  N   1 
ATOM   4520  C  CA  . ARG A-2  1 134 ? 14.511  -44.341 29.396  1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  CA  1 
ATOM   4521  C  C   . ARG A-2  1 134 ? 15.644  -43.848 28.519  1.00 100.57 ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  C   1 
ATOM   4522  O  O   . ARG A-2  1 134 ? 15.607  -44.016 27.299  1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  O   1 
ATOM   4523  C  CB  . ARG A-2  1 134 ? 13.329  -43.406 29.166  1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  CB  1 
ATOM   4524  C  CG  . ARG A-2  1 134 ? 12.033  -43.857 29.777  1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  CG  1 
ATOM   4525  C  CD  . ARG A-2  1 134 ? 10.888  -43.158 29.073  1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  CD  1 
ATOM   4526  N  NE  . ARG A-2  1 134 ? 10.949  -41.713 29.254  1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  NE  1 
ATOM   4527  C  CZ  . ARG A-2  1 134 ? 10.191  -40.848 28.595  1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   4528  N  NH1 . ARG A-2  1 134 ? 10.318  -39.553 28.833  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   4529  N  NH2 . ARG A-2  1 134 ? 9.307   -41.276 27.700  1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 134 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   4530  N  N   . ASN A-2  1 135 ? 16.631  -43.206 29.126  1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  N   1 
ATOM   4531  C  CA  . ASN A-2  1 135 ? 17.789  -42.786 28.373  1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  CA  1 
ATOM   4532  C  C   . ASN A-2  1 135 ? 18.996  -43.433 29.017  1.00 106.72 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  C   1 
ATOM   4533  O  O   . ASN A-2  1 135 ? 19.622  -42.840 29.905  1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  O   1 
ATOM   4534  C  CB  . ASN A-2  1 135 ? 17.909  -41.264 28.475  1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  CB  1 
ATOM   4535  C  CG  . ASN A-2  1 135 ? 18.803  -40.680 27.413  1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  CG  1 
ATOM   4536  O  OD1 . ASN A-2  1 135 ? 19.070  -41.326 26.396  1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   4537  N  ND2 . ASN A-2  1 135 ? 19.274  -39.454 27.634  1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 135 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   4538  N  N   . LEU A-2  1 136 ? 19.412  -44.578 28.500  1.00 158.67 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  N   1 
ATOM   4539  C  CA  . LEU A-2  1 136 ? 20.539  -45.267 29.100  1.00 159.38 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4540  C  C   . LEU A-2  1 136 ? 21.556  -45.375 28.007  1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  C   1 
ATOM   4541  O  O   . LEU A-2  1 136 ? 21.257  -45.816 26.897  1.00 158.49 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  O   1 
ATOM   4542  C  CB  . LEU A-2  1 136 ? 20.163  -46.653 29.630  1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4543  C  CG  . LEU A-2  1 136 ? 19.914  -46.888 31.131  1.00 92.71  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4544  C  CD1 . LEU A-2  1 136 ? 21.182  -46.820 31.943  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4545  C  CD2 . LEU A-2  1 136 ? 18.894  -45.918 31.696  1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4546  N  N   . LYS A-2  1 137 ? 22.769  -44.962 28.315  1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  N   1 
ATOM   4547  C  CA  . LYS A-2  1 137 ? 23.749  -44.827 27.275  1.00 144.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  CA  1 
ATOM   4548  C  C   . LYS A-2  1 137 ? 25.080  -44.444 27.880  1.00 146.58 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  C   1 
ATOM   4549  O  O   . LYS A-2  1 137 ? 25.139  -43.931 28.995  1.00 147.70 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  O   1 
ATOM   4550  C  CB  . LYS A-2  1 137 ? 23.274  -43.796 26.237  1.00 121.56 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  CB  1 
ATOM   4551  C  CG  . LYS A-2  1 137 ? 23.127  -42.348 26.716  1.00 121.67 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  CG  1 
ATOM   4552  C  CD  . LYS A-2  1 137 ? 22.928  -41.417 25.504  1.00 121.39 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  CD  1 
ATOM   4553  C  CE  . LYS A-2  1 137 ? 22.704  -39.962 25.902  1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  CE  1 
ATOM   4554  N  NZ  . LYS A-2  1 137 ? 22.505  -39.071 24.719  1.00 122.83 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   4555  N  N   . PRO A-2  1 138 ? 26.160  -44.701 27.139  1.00 98.59  ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  N   1 
ATOM   4556  C  CA  . PRO A-2  1 138 ? 27.525  -44.461 27.607  1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  CA  1 
ATOM   4557  C  C   . PRO A-2  1 138 ? 27.653  -43.067 28.202  1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  C   1 
ATOM   4558  O  O   . PRO A-2  1 138 ? 28.190  -42.917 29.301  1.00 104.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  O   1 
ATOM   4559  C  CB  . PRO A-2  1 138 ? 28.343  -44.531 26.315  1.00 279.41 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  CB  1 
ATOM   4560  C  CG  . PRO A-2  1 138 ? 27.565  -45.431 25.430  1.00 278.49 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  CG  1 
ATOM   4561  C  CD  . PRO A-2  1 138 ? 26.120  -45.211 25.761  1.00 275.95 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2  CD  1 
ATOM   4562  N  N   . GLU A-2  1 139 ? 27.140  -42.067 27.497  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  N   1 
ATOM   4563  C  CA  . GLU A-2  1 139 ? 27.231  -40.700 27.971  1.00 98.02  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4564  C  C   . GLU A-2  1 139 ? 26.749  -40.641 29.427  1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  C   1 
ATOM   4565  O  O   . GLU A-2  1 139 ? 27.451  -40.138 30.309  1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  O   1 
ATOM   4566  C  CB  . GLU A-2  1 139 ? 26.419  -39.765 27.058  1.00 137.69 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4567  C  CG  . GLU A-2  1 139 ? 27.057  -39.478 25.682  1.00 138.66 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4568  C  CD  . GLU A-2  1 139 ? 26.789  -40.556 24.638  1.00 137.44 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4569  O  OE1 . GLU A-2  1 139 ? 26.110  -41.551 24.955  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4570  O  OE2 . GLU A-2  1 139 ? 27.260  -40.402 23.491  1.00 138.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4571  N  N   . ASN A-2  1 140 ? 25.569  -41.212 29.663  1.00 127.77 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  N   1 
ATOM   4572  C  CA  . ASN A-2  1 140 ? 24.896  -41.201 30.965  1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  CA  1 
ATOM   4573  C  C   . ASN A-2  1 140 ? 25.559  -42.077 32.033  1.00 129.61 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  C   1 
ATOM   4574  O  O   . ASN A-2  1 140 ? 25.090  -42.131 33.167  1.00 130.70 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  O   1 
ATOM   4575  C  CB  . ASN A-2  1 140 ? 23.415  -41.586 30.813  1.00 157.00 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  CB  1 
ATOM   4576  C  CG  . ASN A-2  1 140 ? 22.550  -40.431 30.327  1.00 157.06 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  CG  1 
ATOM   4577  O  OD1 . ASN A-2  1 140 ? 22.991  -39.284 30.282  1.00 158.52 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   4578  N  ND2 . ASN A-2  1 140 ? 21.301  -40.730 29.980  1.00 155.81 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   4579  N  N   . LEU A-2  1 141 ? 26.619  -42.788 31.655  1.00 103.35 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  N   1 
ATOM   4580  C  CA  . LEU A-2  1 141 ? 27.354  -43.642 32.588  1.00 107.71 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4581  C  C   . LEU A-2  1 141 ? 28.700  -43.050 32.954  1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  C   1 
ATOM   4582  O  O   . LEU A-2  1 141 ? 29.572  -42.944 32.097  1.00 112.60 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  O   1 
ATOM   4583  C  CB  . LEU A-2  1 141 ? 27.591  -45.009 31.963  1.00 116.88 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4584  C  CG  . LEU A-2  1 141 ? 26.345  -45.858 31.752  1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4585  C  CD1 . LEU A-2  1 141 ? 26.641  -46.967 30.765  1.00 114.24 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4586  C  CD2 . LEU A-2  1 141 ? 25.861  -46.420 33.076  1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4587  N  N   . LEU A-2  1 142 ? 28.890  -42.703 34.226  1.00 149.11 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  N   1 
ATOM   4588  C  CA  . LEU A-2  1 142 ? 30.112  -42.007 34.651  1.00 151.98 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4589  C  C   . LEU A-2  1 142 ? 30.803  -42.623 35.875  1.00 153.90 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  C   1 
ATOM   4590  O  O   . LEU A-2  1 142 ? 30.231  -43.470 36.564  1.00 153.22 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  O   1 
ATOM   4591  C  CB  . LEU A-2  1 142 ? 29.810  -40.533 34.925  1.00 159.12 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4592  C  CG  . LEU A-2  1 142 ? 28.926  -39.838 33.893  1.00 157.74 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4593  C  CD1 . LEU A-2  1 142 ? 28.546  -38.453 34.374  1.00 160.18 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4594  C  CD2 . LEU A-2  1 142 ? 29.627  -39.776 32.546  1.00 157.05 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4595  N  N   . LEU A-2  1 143 ? 32.034  -42.181 36.138  1.00 160.83 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  N   1 
ATOM   4596  C  CA  . LEU A-2  1 143 ? 32.835  -42.706 37.247  1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4597  C  C   . LEU A-2  1 143 ? 33.020  -41.714 38.389  1.00 167.14 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  C   1 
ATOM   4598  O  O   . LEU A-2  1 143 ? 33.524  -40.606 38.190  1.00 168.00 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  O   1 
ATOM   4599  C  CB  . LEU A-2  1 143 ? 34.190  -43.187 36.740  1.00 149.30 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4600  C  CG  . LEU A-2  1 143 ? 34.033  -44.402 35.831  1.00 148.11 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4601  C  CD1 . LEU A-2  1 143 ? 35.380  -44.888 35.338  1.00 152.90 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4602  C  CD2 . LEU A-2  1 143 ? 33.286  -45.508 36.569  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4603  N  N   . ALA A-2  1 144 ? 32.633  -42.138 39.590  1.00 179.65 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2  N   1 
ATOM   4604  C  CA  . ALA A-2  1 144 ? 32.599  -41.261 40.751  1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4605  C  C   . ALA A-2  1 144 ? 33.857  -40.421 40.757  1.00 185.53 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2  C   1 
ATOM   4606  O  O   . ALA A-2  1 144 ? 33.819  -39.204 40.565  1.00 185.80 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2  O   1 
ATOM   4607  C  CB  . ALA A-2  1 144 ? 32.510  -42.087 42.030  1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4608  N  N   . SER A-2  1 145 ? 34.981  -41.092 40.950  1.00 150.31 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2  N   1 
ATOM   4609  C  CA  . SER A-2  1 145 ? 36.266  -40.428 40.899  1.00 154.42 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2  CA  1 
ATOM   4610  C  C   . SER A-2  1 145 ? 37.182  -41.180 39.956  1.00 156.66 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2  C   1 
ATOM   4611  O  O   . SER A-2  1 145 ? 36.795  -42.184 39.357  1.00 154.77 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2  O   1 
ATOM   4612  C  CB  . SER A-2  1 145 ? 36.896  -40.383 42.290  1.00 157.93 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2  CB  1 
ATOM   4613  O  OG  . SER A-2  1 145 ? 37.160  -41.694 42.760  1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 145 SER A-2  OG  1 
ATOM   4614  N  N   . LYS A-2  1 146 ? 38.398  -40.673 39.818  1.00 326.29 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  N   1 
ATOM   4615  C  CA  . LYS A-2  1 146 ? 39.447  -41.398 39.130  1.00 330.05 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  CA  1 
ATOM   4616  C  C   . LYS A-2  1 146 ? 40.169  -42.229 40.174  1.00 337.13 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  C   1 
ATOM   4617  O  O   . LYS A-2  1 146 ? 41.036  -43.038 39.849  1.00 341.34 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  O   1 
ATOM   4618  C  CB  . LYS A-2  1 146 ? 40.417  -40.432 38.456  1.00 248.97 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  CB  1 
ATOM   4619  C  CG  . LYS A-2  1 146 ? 39.764  -39.536 37.426  1.00 242.83 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  CG  1 
ATOM   4620  C  CD  . LYS A-2  1 146 ? 40.796  -38.746 36.647  1.00 245.32 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  CD  1 
ATOM   4621  C  CE  . LYS A-2  1 146 ? 40.215  -38.282 35.326  1.00 239.73 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  CE  1 
ATOM   4622  N  NZ  . LYS A-2  1 146 ? 39.528  -39.406 34.618  1.00 236.27 ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   4623  N  N   . LEU A-2  1 147 ? 39.805  -42.018 41.436  1.00 180.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  N   1 
ATOM   4624  C  CA  . LEU A-2  1 147 ? 40.400  -42.768 42.536  1.00 188.04 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4625  C  C   . LEU A-2  1 147 ? 40.046  -44.244 42.401  1.00 188.07 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  C   1 
ATOM   4626  O  O   . LEU A-2  1 147 ? 38.970  -44.586 41.909  1.00 182.23 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  O   1 
ATOM   4627  C  CB  . LEU A-2  1 147 ? 39.937  -42.220 43.890  1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4628  C  CG  . LEU A-2  1 147 ? 40.481  -40.855 44.327  1.00 240.95 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4629  C  CD1 . LEU A-2  1 147 ? 39.882  -40.446 45.663  1.00 241.63 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4630  C  CD2 . LEU A-2  1 147 ? 42.000  -40.875 44.407  1.00 248.77 ? ? ? ? ? ? 147 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4631  N  N   . LYS A-2  1 148 ? 40.959  -45.110 42.828  1.00 207.43 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  N   1 
ATOM   4632  C  CA  . LYS A-2  1 148 ? 40.778  -46.552 42.689  1.00 208.59 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  CA  1 
ATOM   4633  C  C   . LYS A-2  1 148 ? 39.456  -47.030 43.264  1.00 204.83 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  C   1 
ATOM   4634  O  O   . LYS A-2  1 148 ? 39.049  -46.594 44.340  1.00 205.49 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  O   1 
ATOM   4635  C  CB  . LYS A-2  1 148 ? 41.916  -47.299 43.379  1.00 195.79 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  CB  1 
ATOM   4636  C  CG  . LYS A-2  1 148 ? 43.183  -47.380 42.563  1.00 200.01 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  CG  1 
ATOM   4637  C  CD  . LYS A-2  1 148 ? 44.337  -47.879 43.408  1.00 209.67 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  CD  1 
ATOM   4638  C  CE  . LYS A-2  1 148 ? 45.654  -47.729 42.673  1.00 214.29 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  CE  1 
ATOM   4639  N  NZ  . LYS A-2  1 148 ? 46.810  -47.841 43.603  1.00 224.09 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   4640  N  N   . GLY A-2  1 149 ? 38.795  -47.933 42.546  1.00 199.52 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2  N   1 
ATOM   4641  C  CA  . GLY A-2  1 149 ? 37.557  -48.528 43.014  1.00 196.27 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4642  C  C   . GLY A-2  1 149 ? 36.388  -47.566 42.982  1.00 189.33 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2  C   1 
ATOM   4643  O  O   . GLY A-2  1 149 ? 35.354  -47.811 43.607  1.00 187.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2  O   1 
ATOM   4644  N  N   . ALA A-2  1 150 ? 36.549  -46.467 42.252  1.00 262.55 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2  N   1 
ATOM   4645  C  CA  . ALA A-2  1 150 ? 35.469  -45.508 42.099  1.00 256.07 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4646  C  C   . ALA A-2  1 150 ? 34.269  -46.235 41.507  1.00 250.68 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2  C   1 
ATOM   4647  O  O   . ALA A-2  1 150 ? 34.424  -47.206 40.760  1.00 250.99 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2  O   1 
ATOM   4648  C  CB  . ALA A-2  1 150 ? 35.895  -44.352 41.210  1.00 289.64 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4649  N  N   . ALA A-2  1 151 ? 33.076  -45.773 41.862  1.00 201.19 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2  N   1 
ATOM   4650  C  CA  . ALA A-2  1 151 ? 31.842  -46.458 41.504  1.00 196.31 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4651  C  C   . ALA A-2  1 151 ? 31.245  -45.908 40.229  1.00 190.03 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2  C   1 
ATOM   4652  O  O   . ALA A-2  1 151 ? 31.367  -44.720 39.931  1.00 187.91 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2  O   1 
ATOM   4653  C  CB  . ALA A-2  1 151 ? 30.831  -46.356 42.632  1.00 155.77 ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4654  N  N   . VAL A-2  1 152 ? 30.619  -46.790 39.466  1.00 239.36 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  N   1 
ATOM   4655  C  CA  . VAL A-2  1 152 ? 29.789  -46.358 38.363  1.00 233.95 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4656  C  C   . VAL A-2  1 152 ? 28.525  -45.742 38.947  1.00 232.56 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  C   1 
ATOM   4657  O  O   . VAL A-2  1 152 ? 27.932  -46.282 39.885  1.00 233.41 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  O   1 
ATOM   4658  C  CB  . VAL A-2  1 152 ? 29.420  -47.535 37.454  1.00 163.60 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4659  C  CG1 . VAL A-2  1 152 ? 28.612  -47.046 36.259  1.00 159.78 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4660  C  CG2 . VAL A-2  1 152 ? 30.673  -48.252 36.997  1.00 167.59 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4661  N  N   . LYS A-2  1 153 ? 28.123  -44.599 38.407  1.00 168.19 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  N   1 
ATOM   4662  C  CA  . LYS A-2  1 153 ? 26.907  -43.945 38.859  1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  CA  1 
ATOM   4663  C  C   . LYS A-2  1 153 ? 26.011  -43.612 37.679  1.00 165.57 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  C   1 
ATOM   4664  O  O   . LYS A-2  1 153 ? 26.458  -43.013 36.704  1.00 164.82 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  O   1 
ATOM   4665  C  CB  . LYS A-2  1 153 ? 27.233  -42.677 39.651  1.00 126.38 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  CB  1 
ATOM   4666  C  CG  . LYS A-2  1 153 ? 28.012  -42.919 40.926  1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  CG  1 
ATOM   4667  C  CD  . LYS A-2  1 153 ? 28.293  -41.613 41.638  1.00 129.77 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  CD  1 
ATOM   4668  C  CE  . LYS A-2  1 153 ? 29.054  -41.859 42.916  1.00 132.63 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  CE  1 
ATOM   4669  N  NZ  . LYS A-2  1 153 ? 28.319  -42.812 43.790  1.00 132.96 ? ? ? ? ? ? 153 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   4670  N  N   . LEU A-2  1 154 ? 24.748  -44.016 37.771  1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  N   1 
ATOM   4671  C  CA  . LEU A-2  1 154 ? 23.769  -43.712 36.737  1.00 120.02 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4672  C  C   . LEU A-2  1 154 ? 23.454  -42.217 36.717  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  C   1 
ATOM   4673  O  O   . LEU A-2  1 154 ? 23.334  -41.581 37.769  1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  O   1 
ATOM   4674  C  CB  . LEU A-2  1 154 ? 22.496  -44.525 36.955  1.00 178.14 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4675  C  CG  . LEU A-2  1 154 ? 21.379  -44.303 35.934  1.00 176.52 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4676  C  CD1 . LEU A-2  1 154 ? 21.900  -44.518 34.525  1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4677  C  CD2 . LEU A-2  1 154 ? 20.194  -45.212 36.216  1.00 176.60 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4678  N  N   . ALA A-2  1 155 ? 23.327  -41.665 35.513  1.00 226.45 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2  N   1 
ATOM   4679  C  CA  . ALA A-2  1 155 ? 23.077  -40.243 35.357  1.00 228.35 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4680  C  C   . ALA A-2  1 155 ? 21.598  -40.024 35.122  1.00 228.41 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2  C   1 
ATOM   4681  O  O   . ALA A-2  1 155 ? 21.054  -40.336 34.060  1.00 225.90 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2  O   1 
ATOM   4682  C  CB  . ALA A-2  1 155 ? 23.885  -39.686 34.224  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4683  N  N   . ASP A-2  1 156 ? 20.949  -39.450 36.124  1.00 272.95 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  N   1 
ATOM   4684  C  CA  . ASP A-2  1 156 ? 19.510  -39.300 36.065  1.00 274.25 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  CA  1 
ATOM   4685  C  C   . ASP A-2  1 156 ? 19.119  -38.117 35.205  1.00 274.06 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  C   1 
ATOM   4686  O  O   . ASP A-2  1 156 ? 19.432  -36.978 35.519  1.00 276.02 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  O   1 
ATOM   4687  C  CB  . ASP A-2  1 156 ? 18.968  -39.082 37.466  1.00 158.26 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  CB  1 
ATOM   4688  C  CG  . ASP A-2  1 156 ? 17.461  -38.886 37.483  1.00 159.87 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  CG  1 
ATOM   4689  O  OD1 . ASP A-2  1 156 ? 16.814  -38.927 36.406  1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4690  O  OD2 . ASP A-2  1 156 ? 16.916  -38.685 38.586  1.00 164.49 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4691  N  N   . PHE A-2  1 157 ? 18.458  -38.411 34.095  1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  N   1 
ATOM   4692  C  CA  . PHE A-2  1 157 ? 17.832  -37.400 33.260  1.00 134.97 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CA  1 
ATOM   4693  C  C   . PHE A-2  1 157 ? 16.487  -38.060 32.934  1.00 132.36 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  C   1 
ATOM   4694  O  O   . PHE A-2  1 157 ? 16.472  -39.272 32.792  1.00 130.41 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  O   1 
ATOM   4695  C  CB  . PHE A-2  1 157 ? 18.770  -37.131 32.079  1.00 192.44 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CB  1 
ATOM   4696  C  CG  . PHE A-2  1 157 ? 20.203  -37.003 32.514  1.00 194.23 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CG  1 
ATOM   4697  C  CD1 . PHE A-2  1 157 ? 20.534  -36.056 33.460  1.00 198.88 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   4698  C  CD2 . PHE A-2  1 157 ? 21.188  -37.869 32.065  1.00 191.80 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   4699  C  CE1 . PHE A-2  1 157 ? 21.809  -35.941 33.943  1.00 200.69 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   4700  C  CE2 . PHE A-2  1 157 ? 22.481  -37.744 32.533  1.00 193.63 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   4701  C  CZ  . PHE A-2  1 157 ? 22.791  -36.783 33.479  1.00 197.94 ? ? ? ? ? ? 157 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   4702  N  N   . GLY A-2  1 158 ? 15.378  -37.334 32.762  1.00 167.21 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2  N   1 
ATOM   4703  C  CA  . GLY A-2  1 158 ? 15.323  -36.074 32.048  1.00 168.36 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4704  C  C   . GLY A-2  1 158 ? 14.673  -36.409 30.693  1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2  C   1 
ATOM   4705  O  O   . GLY A-2  1 158 ? 14.174  -35.526 29.981  1.00 166.51 ? ? ? ? ? ? 158 GLY A-2  O   1 
ATOM   4706  N  N   . LEU A-2  1 159 ? 14.766  -37.678 30.284  1.00 137.72 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  N   1 
ATOM   4707  C  CA  . LEU A-2  1 159 ? 13.604  -38.352 29.734  1.00 135.00 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4708  C  C   . LEU A-2  1 159 ? 13.531  -39.465 30.753  1.00 136.57 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  C   1 
ATOM   4709  O  O   . LEU A-2  1 159 ? 14.218  -40.484 30.624  1.00 134.87 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  O   1 
ATOM   4710  C  CB  . LEU A-2  1 159 ? 13.820  -38.880 28.309  1.00 198.02 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4711  C  CG  . LEU A-2  1 159 ? 13.547  -37.962 27.104  1.00 196.18 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4712  C  CD1 . LEU A-2  1 159 ? 12.114  -37.365 27.042  1.00 195.60 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4713  C  CD2 . LEU A-2  1 159 ? 14.595  -36.867 27.059  1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4714  N  N   . ALA A-2  1 160 ? 12.656  -39.265 31.733  1.00 144.43 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2  N   1 
ATOM   4715  C  CA  . ALA A-2  1 160 ? 12.567  -40.085 32.925  1.00 147.08 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4716  C  C   . ALA A-2  1 160 ? 11.076  -40.097 33.160  1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2  C   1 
ATOM   4717  O  O   . ALA A-2  1 160 ? 10.360  -39.404 32.452  1.00 148.63 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2  O   1 
ATOM   4718  C  CB  . ALA A-2  1 160 ? 13.298  -39.413 34.077  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4719  N  N   . ILE A-2  1 161 ? 10.578  -40.816 34.153  1.00 98.78  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  N   1 
ATOM   4720  C  CA  . ILE A-2  1 161 ? 9.129   -40.986 34.249  1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  CA  1 
ATOM   4721  C  C   . ILE A-2  1 161 ? 8.738   -41.735 35.511  1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  C   1 
ATOM   4722  O  O   . ILE A-2  1 161 ? 9.570   -42.410 36.105  1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  O   1 
ATOM   4723  C  CB  . ILE A-2  1 161 ? 8.603   -41.805 33.045  1.00 187.01 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  CB  1 
ATOM   4724  C  CG1 . ILE A-2  1 161 ? 8.458   -40.938 31.804  1.00 183.95 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   4725  C  CG2 . ILE A-2  1 161 ? 7.249   -42.412 33.339  1.00 190.60 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   4726  C  CD1 . ILE A-2  1 161 ? 8.061   -41.711 30.608  1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   4727  N  N   . GLU A-2  1 162 ? 7.478   -41.632 35.926  1.00 155.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  N   1 
ATOM   4728  C  CA  . GLU A-2  1 162 ? 7.018   -42.434 37.058  1.00 159.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4729  C  C   . GLU A-2  1 162 ? 5.880   -43.383 36.694  1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  C   1 
ATOM   4730  O  O   . GLU A-2  1 162 ? 4.747   -42.965 36.486  1.00 162.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  O   1 
ATOM   4731  C  CB  . GLU A-2  1 162 ? 6.602   -41.525 38.212  1.00 192.02 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4732  C  CG  . GLU A-2  1 162 ? 7.667   -40.519 38.567  1.00 192.24 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4733  C  CD  . GLU A-2  1 162 ? 7.230   -39.602 39.669  1.00 197.46 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4734  O  OE1 . GLU A-2  1 162 ? 6.048   -39.684 40.065  1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4735  O  OE2 . GLU A-2  1 162 ? 8.065   -38.804 40.141  1.00 198.97 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4736  N  N   . VAL A-2  1 163 ? 6.191   -44.670 36.643  1.00 154.13 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  N   1 
ATOM   4737  C  CA  . VAL A-2  1 163 ? 5.190   -45.683 36.334  1.00 155.66 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4738  C  C   . VAL A-2  1 163 ? 4.370   -46.051 37.566  1.00 160.11 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  C   1 
ATOM   4739  O  O   . VAL A-2  1 163 ? 4.805   -45.827 38.696  1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  O   1 
ATOM   4740  C  CB  . VAL A-2  1 163 ? 5.820   -46.938 35.716  1.00 143.24 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4741  C  CG1 . VAL A-2  1 163 ? 6.471   -46.594 34.391  1.00 138.62 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4742  C  CG2 . VAL A-2  1 163 ? 6.833   -47.539 36.670  1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 163 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4743  N  N   . GLU A-2  1 164 ? 3.178   -46.600 37.356  1.00 151.14 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  N   1 
ATOM   4744  C  CA  . GLU A-2  1 164 ? 2.382   -47.093 38.479  1.00 154.95 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4745  C  C   . GLU A-2  1 164 ? 2.540   -48.594 38.671  1.00 153.85 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  C   1 
ATOM   4746  O  O   . GLU A-2  1 164 ? 2.088   -49.391 37.846  1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  O   1 
ATOM   4747  C  CB  . GLU A-2  1 164 ? 0.920   -46.733 38.285  1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4748  C  CG  . GLU A-2  1 164 ? 0.714   -45.247 38.263  1.00 223.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4749  C  CD  . GLU A-2  1 164 ? -0.722  -44.873 38.068  1.00 227.60 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4750  O  OE1 . GLU A-2  1 164 ? -1.511  -45.755 37.670  1.00 228.73 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4751  O  OE2 . GLU A-2  1 164 ? -1.060  -43.698 38.317  1.00 229.38 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4752  N  N   . GLY A-2  1 165 ? 3.193   -48.974 39.764  1.00 207.71 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2  N   1 
ATOM   4753  C  CA  . GLY A-2  1 165 ? 3.475   -50.372 39.994  1.00 206.39 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4754  C  C   . GLY A-2  1 165 ? 4.125   -50.900 38.735  1.00 203.35 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2  C   1 
ATOM   4755  O  O   . GLY A-2  1 165 ? 5.118   -50.353 38.252  1.00 200.22 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A-2  O   1 
ATOM   4756  N  N   . GLU A-2  1 166 ? 3.554   -51.971 38.198  1.00 176.95 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  N   1 
ATOM   4757  C  CA  . GLU A-2  1 166 ? 4.044   -52.557 36.959  1.00 173.84 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4758  C  C   . GLU A-2  1 166 ? 3.253   -52.173 35.693  1.00 174.39 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  C   1 
ATOM   4759  O  O   . GLU A-2  1 166 ? 3.549   -52.677 34.608  1.00 172.77 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  O   1 
ATOM   4760  C  CB  . GLU A-2  1 166 ? 4.188   -54.074 37.120  1.00 194.60 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4761  C  CG  . GLU A-2  1 166 ? 4.858   -54.472 38.442  1.00 194.59 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4762  C  CD  . GLU A-2  1 166 ? 6.070   -53.610 38.766  1.00 192.06 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4763  O  OE1 . GLU A-2  1 166 ? 6.348   -53.368 39.963  1.00 192.74 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4764  O  OE2 . GLU A-2  1 166 ? 6.745   -53.167 37.814  1.00 189.38 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4765  N  N   . GLN A-2  1 167 ? 2.259   -51.292 35.834  1.00 148.02 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  N   1 
ATOM   4766  C  CA  . GLN A-2  1 167 ? 1.407   -50.880 34.703  1.00 149.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  CA  1 
ATOM   4767  C  C   . GLN A-2  1 167 ? 2.171   -50.251 33.530  1.00 145.85 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  C   1 
ATOM   4768  O  O   . GLN A-2  1 167 ? 2.928   -49.293 33.703  1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  O   1 
ATOM   4769  C  CB  . GLN A-2  1 167 ? 0.278   -49.937 35.163  1.00 131.90 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  CB  1 
ATOM   4770  C  CG  . GLN A-2  1 167 ? -0.585  -50.482 36.309  1.00 134.99 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  CG  1 
ATOM   4771  C  CD  . GLN A-2  1 167 ? -1.801  -49.618 36.626  1.00 138.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  CD  1 
ATOM   4772  O  OE1 . GLN A-2  1 167 ? -2.403  -49.019 35.736  1.00 139.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   4773  N  NE2 . GLN A-2  1 167 ? -2.172  -49.564 37.902  1.00 139.97 ? ? ? ? ? ? 167 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   4774  N  N   . GLN A-2  1 168 ? 1.941   -50.794 32.336  1.00 159.40 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  N   1 
ATOM   4775  C  CA  . GLN A-2  1 168 ? 2.588   -50.333 31.110  1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  CA  1 
ATOM   4776  C  C   . GLN A-2  1 168 ? 1.705   -49.311 30.396  1.00 156.23 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  C   1 
ATOM   4777  O  O   . GLN A-2  1 168 ? 0.486   -49.466 30.350  1.00 160.92 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  O   1 
ATOM   4778  C  CB  . GLN A-2  1 168 ? 2.868   -51.523 30.185  1.00 160.94 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  CB  1 
ATOM   4779  C  CG  . GLN A-2  1 168 ? 3.651   -52.655 30.844  1.00 160.08 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  CG  1 
ATOM   4780  C  CD  . GLN A-2  1 168 ? 5.020   -52.218 31.326  1.00 155.90 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  CD  1 
ATOM   4781  O  OE1 . GLN A-2  1 168 ? 5.962   -52.122 30.539  1.00 152.04 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   4782  N  NE2 . GLN A-2  1 168 ? 5.138   -51.948 32.624  1.00 157.03 ? ? ? ? ? ? 168 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   4783  N  N   . ALA A-2  1 169 ? 2.323   -48.270 29.842  1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2  N   1 
ATOM   4784  C  CA  . ALA A-2  1 169 ? 1.591   -47.182 29.194  1.00 152.67 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4785  C  C   . ALA A-2  1 169 ? 2.351   -46.658 27.973  1.00 146.25 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2  C   1 
ATOM   4786  O  O   . ALA A-2  1 169 ? 3.415   -47.181 27.638  1.00 142.64 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2  O   1 
ATOM   4787  C  CB  . ALA A-2  1 169 ? 1.346   -46.052 30.188  1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4788  N  N   . TRP A-2  1 170 ? 1.807   -45.641 27.301  1.00 177.13 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  N   1 
ATOM   4789  C  CA  . TRP A-2  1 170 ? 2.581   -44.942 26.276  1.00 171.11 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CA  1 
ATOM   4790  C  C   . TRP A-2  1 170 ? 3.068   -43.582 26.787  1.00 169.05 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  C   1 
ATOM   4791  O  O   . TRP A-2  1 170 ? 2.304   -42.622 26.900  1.00 169.89 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  O   1 
ATOM   4792  C  CB  . TRP A-2  1 170 ? 1.800   -44.791 24.962  1.00 133.41 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CB  1 
ATOM   4793  C  CG  . TRP A-2  1 170 ? 2.559   -43.984 23.940  1.00 128.08 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CG  1 
ATOM   4794  C  CD1 . TRP A-2  1 170 ? 2.283   -42.712 23.528  1.00 125.85 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   4795  C  CD2 . TRP A-2  1 170 ? 3.736   -44.387 23.226  1.00 124.68 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   4796  N  NE1 . TRP A-2  1 170 ? 3.208   -42.302 22.596  1.00 121.60 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   4797  C  CE2 . TRP A-2  1 170 ? 4.111   -43.312 22.395  1.00 121.04 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   4798  C  CE3 . TRP A-2  1 170 ? 4.504   -45.554 23.206  1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   4799  C  CZ2 . TRP A-2  1 170 ? 5.213   -43.369 21.556  1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   4800  C  CZ3 . TRP A-2  1 170 ? 5.599   -45.608 22.374  1.00 122.21 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   4801  C  CH2 . TRP A-2  1 170 ? 5.945   -44.520 21.560  1.00 119.31 ? ? ? ? ? ? 170 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   4802  N  N   . PHE A-2  1 171 ? 4.364   -43.528 27.076  1.00 118.35 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  N   1 
ATOM   4803  C  CA  . PHE A-2  1 171 ? 5.005   -42.364 27.678  1.00 117.27 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CA  1 
ATOM   4804  C  C   . PHE A-2  1 171 ? 5.677   -41.482 26.619  1.00 112.32 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  C   1 
ATOM   4805  O  O   . PHE A-2  1 171 ? 6.396   -40.521 26.934  1.00 110.76 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  O   1 
ATOM   4806  C  CB  . PHE A-2  1 171 ? 5.964   -42.801 28.793  1.00 154.10 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CB  1 
ATOM   4807  C  CG  . PHE A-2  1 171 ? 5.265   -43.421 29.991  1.00 159.49 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CG  1 
ATOM   4808  C  CD1 . PHE A-2  1 171 ? 5.037   -44.791 30.057  1.00 160.93 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   4809  C  CD2 . PHE A-2  1 171 ? 4.829   -42.630 31.042  1.00 163.43 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   4810  C  CE1 . PHE A-2  1 171 ? 4.394   -45.360 31.151  1.00 165.87 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   4811  C  CE2 . PHE A-2  1 171 ? 4.184   -43.191 32.134  1.00 168.62 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   4812  C  CZ  . PHE A-2  1 171 ? 3.967   -44.559 32.188  1.00 169.65 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   4813  N  N   . GLY A-2  1 172 ? 5.453   -41.840 25.359  1.00 114.78 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2  N   1 
ATOM   4814  C  CA  . GLY A-2  1 172 ? 5.882   -41.001 24.260  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4815  C  C   . GLY A-2  1 172 ? 7.294   -41.358 23.872  1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2  C   1 
ATOM   4816  O  O   . GLY A-2  1 172 ? 7.966   -42.120 24.569  1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2  O   1 
ATOM   4817  N  N   . PHE A-2  1 173 ? 7.755   -40.763 22.782  1.00 156.08 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  N   1 
ATOM   4818  C  CA  . PHE A-2  1 173 ? 8.879   -41.290 22.026  1.00 154.88 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CA  1 
ATOM   4819  C  C   . PHE A-2  1 173 ? 10.139  -40.527 22.378  1.00 154.63 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  C   1 
ATOM   4820  O  O   . PHE A-2  1 173 ? 10.298  -39.357 22.018  1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  O   1 
ATOM   4821  C  CB  . PHE A-2  1 173 ? 8.529   -41.127 20.556  1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CB  1 
ATOM   4822  C  CG  . PHE A-2  1 173 ? 9.545   -41.656 19.599  1.00 99.04  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CG  1 
ATOM   4823  C  CD1 . PHE A-2  1 173 ? 9.538   -42.984 19.232  1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   4824  C  CD2 . PHE A-2  1 173 ? 10.440  -40.801 18.988  1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   4825  C  CE1 . PHE A-2  1 173 ? 10.437  -43.460 18.318  1.00 100.48 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   4826  C  CE2 . PHE A-2  1 173 ? 11.341  -41.274 18.071  1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   4827  C  CZ  . PHE A-2  1 173 ? 11.342  -42.607 17.739  1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   4828  N  N   . ALA A-2  1 174 ? 11.035  -41.203 23.086  1.00 140.90 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2  N   1 
ATOM   4829  C  CA  . ALA A-2  1 174 ? 12.172  -40.542 23.701  1.00 141.34 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2  CA  1 
ATOM   4830  C  C   . ALA A-2  1 174 ? 13.366  -41.482 23.798  1.00 141.67 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2  C   1 
ATOM   4831  O  O   . ALA A-2  1 174 ? 13.219  -42.700 23.708  1.00 142.12 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2  O   1 
ATOM   4832  C  CB  . ALA A-2  1 174 ? 11.785  -40.034 25.077  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 174 ALA A-2  CB  1 
ATOM   4833  N  N   . GLY A-2  1 175 ? 14.550  -40.913 23.981  1.00 157.68 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2  N   1 
ATOM   4834  C  CA  . GLY A-2  1 175 ? 15.762  -41.709 24.049  1.00 157.72 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4835  C  C   . GLY A-2  1 175 ? 16.562  -41.621 22.763  1.00 157.57 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2  C   1 
ATOM   4836  O  O   . GLY A-2  1 175 ? 16.193  -40.893 21.839  1.00 157.65 ? ? ? ? ? ? 175 GLY A-2  O   1 
ATOM   4837  N  N   . THR A-2  1 176 ? 17.661  -42.366 22.708  1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  N   1 
ATOM   4838  C  CA  . THR A-2  1 176 ? 18.568  -42.354 21.564  1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  CA  1 
ATOM   4839  C  C   . THR A-2  1 176 ? 18.362  -43.504 20.594  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  C   1 
ATOM   4840  O  O   . THR A-2  1 176 ? 18.339  -44.650 21.010  1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  O   1 
ATOM   4841  C  CB  . THR A-2  1 176 ? 19.989  -42.492 22.040  1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  CB  1 
ATOM   4842  O  OG1 . THR A-2  1 176 ? 20.290  -41.419 22.936  1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  OG1 1 
ATOM   4843  C  CG2 . THR A-2  1 176 ? 20.939  -42.469 20.857  1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 176 THR A-2  CG2 1 
ATOM   4844  N  N   . PRO A-2  1 177 ? 18.315  -43.218 19.289  1.00 301.53 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  N   1 
ATOM   4845  C  CA  . PRO A-2  1 177 ? 17.946  -44.224 18.286  1.00 303.45 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  CA  1 
ATOM   4846  C  C   . PRO A-2  1 177 ? 18.585  -45.598 18.507  1.00 304.44 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  C   1 
ATOM   4847  O  O   . PRO A-2  1 177 ? 17.902  -46.612 18.353  1.00 304.64 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  O   1 
ATOM   4848  C  CB  . PRO A-2  1 177 ? 18.511  -43.625 17.002  1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  CB  1 
ATOM   4849  C  CG  . PRO A-2  1 177 ? 18.409  -42.162 17.213  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  CG  1 
ATOM   4850  C  CD  . PRO A-2  1 177 ? 18.643  -41.921 18.675  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 177 PRO A-2  CD  1 
ATOM   4851  N  N   . GLY A-2  1 178 ? 19.862  -45.635 18.863  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2  N   1 
ATOM   4852  C  CA  . GLY A-2  1 178 ? 20.540  -46.897 19.110  1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4853  C  C   . GLY A-2  1 178 ? 20.128  -47.540 20.421  1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2  C   1 
ATOM   4854  O  O   . GLY A-2  1 178 ? 20.097  -48.760 20.561  1.00 119.75 ? ? ? ? ? ? 178 GLY A-2  O   1 
ATOM   4855  N  N   . TYR A-2  1 179 ? 19.791  -46.701 21.386  1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  N   1 
ATOM   4856  C  CA  . TYR A-2  1 179 ? 19.425  -47.161 22.717  1.00 159.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CA  1 
ATOM   4857  C  C   . TYR A-2  1 179 ? 17.910  -47.376 22.910  1.00 158.61 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  C   1 
ATOM   4858  O  O   . TYR A-2  1 179 ? 17.441  -47.586 24.043  1.00 158.43 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  O   1 
ATOM   4859  C  CB  . TYR A-2  1 179 ? 20.075  -46.269 23.783  1.00 163.18 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CB  1 
ATOM   4860  C  CG  . TYR A-2  1 179 ? 21.585  -46.392 23.733  1.00 164.96 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CG  1 
ATOM   4861  C  CD1 . TYR A-2  1 179 ? 22.362  -45.473 23.035  1.00 165.82 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   4862  C  CD2 . TYR A-2  1 179 ? 22.227  -47.466 24.330  1.00 166.12 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   4863  C  CE1 . TYR A-2  1 179 ? 23.745  -45.606 22.966  1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   4864  C  CE2 . TYR A-2  1 179 ? 23.606  -47.607 24.267  1.00 167.50 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   4865  C  CZ  . TYR A-2  1 179 ? 24.358  -46.674 23.581  1.00 168.17 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   4866  O  OH  . TYR A-2  1 179 ? 25.725  -46.801 23.506  1.00 169.76 ? ? ? ? ? ? 179 TYR A-2  OH  1 
ATOM   4867  N  N   . LEU A-2  1 180 ? 17.159  -47.305 21.805  1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  N   1 
ATOM   4868  C  CA  . LEU A-2  1 180 ? 15.704  -47.493 21.830  1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4869  C  C   . LEU A-2  1 180 ? 15.240  -48.945 21.680  1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  C   1 
ATOM   4870  O  O   . LEU A-2  1 180 ? 15.597  -49.632 20.721  1.00 122.18 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  O   1 
ATOM   4871  C  CB  . LEU A-2  1 180 ? 15.029  -46.625 20.763  1.00 123.41 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4872  C  CG  . LEU A-2  1 180 ? 15.378  -45.141 20.846  1.00 121.83 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4873  C  CD1 . LEU A-2  1 180 ? 14.732  -44.335 19.724  1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4874  C  CD2 . LEU A-2  1 180 ? 14.970  -44.604 22.205  1.00 120.16 ? ? ? ? ? ? 180 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4875  N  N   . SER A-2  1 181 ? 14.432  -49.391 22.640  1.00 134.40 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2  N   1 
ATOM   4876  C  CA  . SER A-2  1 181 ? 13.760  -50.689 22.579  1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2  CA  1 
ATOM   4877  C  C   . SER A-2  1 181 ? 12.728  -50.757 21.451  1.00 137.68 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2  C   1 
ATOM   4878  O  O   . SER A-2  1 181 ? 12.235  -49.726 20.999  1.00 136.23 ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2  O   1 
ATOM   4879  C  CB  . SER A-2  1 181 ? 13.082  -50.990 23.921  1.00 83.24  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2  CB  1 
ATOM   4880  O  OG  . SER A-2  1 181 ? 12.422  -49.850 24.433  1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 181 SER A-2  OG  1 
ATOM   4881  N  N   . PRO A-2  1 182 ? 12.394  -51.979 21.000  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  N   1 
ATOM   4882  C  CA  . PRO A-2  1 182 ? 11.398  -52.170 19.949  1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  CA  1 
ATOM   4883  C  C   . PRO A-2  1 182 ? 9.990   -51.815 20.418  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  C   1 
ATOM   4884  O  O   . PRO A-2  1 182 ? 9.222   -51.248 19.644  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  O   1 
ATOM   4885  C  CB  . PRO A-2  1 182 ? 11.466  -53.675 19.658  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  CB  1 
ATOM   4886  C  CG  . PRO A-2  1 182 ? 12.603  -54.195 20.417  1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  CG  1 
ATOM   4887  C  CD  . PRO A-2  1 182 ? 12.847  -53.264 21.543  1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 182 PRO A-2  CD  1 
ATOM   4888  N  N   . GLU A-2  1 183 ? 9.638   -52.134 21.658  1.00 116.29 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  N   1 
ATOM   4889  C  CA  . GLU A-2  1 183 ? 8.279   -51.842 22.097  1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  CA  1 
ATOM   4890  C  C   . GLU A-2  1 183 ? 7.995   -50.355 21.926  1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  C   1 
ATOM   4891  O  O   . GLU A-2  1 183 ? 6.869   -49.962 21.640  1.00 115.15 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  O   1 
ATOM   4892  C  CB  . GLU A-2  1 183 ? 8.015   -52.308 23.534  1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  CB  1 
ATOM   4893  C  CG  . GLU A-2  1 183 ? 8.817   -51.593 24.596  1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  CG  1 
ATOM   4894  C  CD  . GLU A-2  1 183 ? 10.016  -52.391 25.051  1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  CD  1 
ATOM   4895  O  OE1 . GLU A-2  1 183 ? 10.226  -52.479 26.277  1.00 106.45 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   4896  O  OE2 . GLU A-2  1 183 ? 10.743  -52.927 24.191  1.00 106.47 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   4897  N  N   . VAL A-2  1 184 ? 9.031   -49.532 22.077  1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  N   1 
ATOM   4898  C  CA  . VAL A-2  1 184 ? 8.908   -48.092 21.857  1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4899  C  C   . VAL A-2  1 184 ? 8.935   -47.718 20.376  1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  C   1 
ATOM   4900  O  O   . VAL A-2  1 184 ? 8.273   -46.775 19.968  1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  O   1 
ATOM   4901  C  CB  . VAL A-2  1 184 ? 9.997   -47.297 22.593  1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4902  C  CG1 . VAL A-2  1 184 ? 10.046  -45.883 22.074  1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4903  C  CG2 . VAL A-2  1 184 ? 9.739   -47.300 24.084  1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 184 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4904  N  N   . LEU A-2  1 185 ? 9.703   -48.447 19.572  1.00 104.30 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  N   1 
ATOM   4905  C  CA  . LEU A-2  1 185 ? 9.720   -48.195 18.131  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4906  C  C   . LEU A-2  1 185 ? 8.440   -48.684 17.459  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  C   1 
ATOM   4907  O  O   . LEU A-2  1 185 ? 8.053   -48.171 16.410  1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  O   1 
ATOM   4908  C  CB  . LEU A-2  1 185 ? 10.916  -48.861 17.453  1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4909  C  CG  . LEU A-2  1 185 ? 12.334  -48.539 17.919  1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  CG  1 
ATOM   4910  C  CD1 . LEU A-2  1 185 ? 13.339  -49.290 17.060  1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   4911  C  CD2 . LEU A-2  1 185 ? 12.593  -47.050 17.858  1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   4912  N  N   . ARG A-2  1 186 ? 7.802   -49.694 18.052  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  N   1 
ATOM   4913  C  CA  . ARG A-2  1 186 ? 6.555   -50.244 17.524  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  CA  1 
ATOM   4914  C  C   . ARG A-2  1 186 ? 5.397   -49.332 17.888  1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  C   1 
ATOM   4915  O  O   . ARG A-2  1 186 ? 4.273   -49.534 17.436  1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  O   1 
ATOM   4916  C  CB  . ARG A-2  1 186 ? 6.286   -51.635 18.106  1.00 133.65 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  CB  1 
ATOM   4917  C  CG  . ARG A-2  1 186 ? 6.757   -52.805 17.264  1.00 136.72 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  CG  1 
ATOM   4918  C  CD  . ARG A-2  1 186 ? 6.325   -54.124 17.896  1.00 140.53 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  CD  1 
ATOM   4919  N  NE  . ARG A-2  1 186 ? 7.285   -54.620 18.884  1.00 140.44 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  NE  1 
ATOM   4920  C  CZ  . ARG A-2  1 186 ? 7.200   -54.428 20.200  1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   4921  N  NH1 . ARG A-2  1 186 ? 6.191   -53.737 20.716  1.00 139.67 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   4922  N  NH2 . ARG A-2  1 186 ? 8.130   -54.932 21.004  1.00 139.14 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   4923  N  N   . LYS A-2  1 187 ? 5.687   -48.332 18.715  1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  N   1 
ATOM   4924  C  CA  . LYS A-2  1 187 ? 4.665   -47.461 19.285  1.00 137.13 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  CA  1 
ATOM   4925  C  C   . LYS A-2  1 187 ? 3.636   -48.265 20.075  1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  C   1 
ATOM   4926  O  O   . LYS A-2  1 187 ? 2.428   -48.138 19.865  1.00 143.07 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  O   1 
ATOM   4927  C  CB  . LYS A-2  1 187 ? 3.985   -46.628 18.198  1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  CB  1 
ATOM   4928  C  CG  . LYS A-2  1 187 ? 4.939   -45.771 17.382  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  CG  1 
ATOM   4929  C  CD  . LYS A-2  1 187 ? 5.607   -44.743 18.258  1.00 95.32  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  CD  1 
ATOM   4930  C  CE  . LYS A-2  1 187 ? 6.768   -44.102 17.541  1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  CE  1 
ATOM   4931  N  NZ  . LYS A-2  1 187 ? 6.281   -43.105 16.557  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   4932  N  N   . ASP A-2  1 188 ? 4.134   -49.088 20.992  1.00 96.98  ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  N   1 
ATOM   4933  C  CA  . ASP A-2  1 188 ? 3.294   -49.879 21.877  1.00 101.54 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  CA  1 
ATOM   4934  C  C   . ASP A-2  1 188 ? 3.537   -49.381 23.295  1.00 101.37 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  C   1 
ATOM   4935  O  O   . ASP A-2  1 188 ? 4.559   -48.755 23.568  1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  O   1 
ATOM   4936  C  CB  . ASP A-2  1 188 ? 3.642   -51.368 21.772  1.00 175.33 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  CB  1 
ATOM   4937  C  CG  . ASP A-2  1 188 ? 3.473   -51.922 20.360  1.00 178.31 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  CG  1 
ATOM   4938  O  OD1 . ASP A-2  1 188 ? 2.761   -51.296 19.545  1.00 177.78 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4939  O  OD2 . ASP A-2  1 188 ? 4.050   -52.993 20.068  1.00 179.73 ? ? ? ? ? ? 188 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4940  N  N   . PRO A-2  1 189 ? 2.586   -49.619 24.201  1.00 100.25 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  N   1 
ATOM   4941  C  CA  . PRO A-2  1 189 ? 2.820   -49.228 25.593  1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  CA  1 
ATOM   4942  C  C   . PRO A-2  1 189 ? 4.111   -49.846 26.138  1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  C   1 
ATOM   4943  O  O   . PRO A-2  1 189 ? 4.512   -50.922 25.696  1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  O   1 
ATOM   4944  C  CB  . PRO A-2  1 189 ? 1.602   -49.802 26.318  1.00 130.26 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  CB  1 
ATOM   4945  C  CG  . PRO A-2  1 189 ? 0.526   -49.824 25.270  1.00 132.47 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  CG  1 
ATOM   4946  C  CD  . PRO A-2  1 189 ? 1.233   -50.160 23.988  1.00 128.29 ? ? ? ? ? ? 189 PRO A-2  CD  1 
ATOM   4947  N  N   . TYR A-2  1 190 ? 4.763   -49.174 27.080  1.00 164.38 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  N   1 
ATOM   4948  C  CA  . TYR A-2  1 190 ? 5.985   -49.726 27.661  1.00 162.74 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CA  1 
ATOM   4949  C  C   . TYR A-2  1 190 ? 6.154   -49.388 29.142  1.00 163.77 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  C   1 
ATOM   4950  O  O   . TYR A-2  1 190 ? 5.237   -48.887 29.793  1.00 166.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  O   1 
ATOM   4951  C  CB  . TYR A-2  1 190 ? 7.221   -49.317 26.848  1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CB  1 
ATOM   4952  C  CG  . TYR A-2  1 190 ? 7.456   -47.826 26.767  1.00 109.96 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CG  1 
ATOM   4953  C  CD1 . TYR A-2  1 190 ? 6.889   -47.072 25.754  1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   4954  C  CD2 . TYR A-2  1 190 ? 8.255   -47.175 27.700  1.00 109.17 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   4955  C  CE1 . TYR A-2  1 190 ? 7.105   -45.708 25.672  1.00 106.26 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   4956  C  CE2 . TYR A-2  1 190 ? 8.477   -45.809 27.627  1.00 107.30 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   4957  C  CZ  . TYR A-2  1 190 ? 7.898   -45.080 26.611  1.00 105.78 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   4958  O  OH  . TYR A-2  1 190 ? 8.108   -43.717 26.529  1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2  OH  1 
ATOM   4959  N  N   . GLY A-2  1 191 ? 7.337   -49.663 29.670  1.00 123.13 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2  N   1 
ATOM   4960  C  CA  . GLY A-2  1 191 ? 7.564   -49.559 31.093  1.00 124.63 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2  CA  1 
ATOM   4961  C  C   . GLY A-2  1 191 ? 9.009   -49.857 31.409  1.00 122.09 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2  C   1 
ATOM   4962  O  O   . GLY A-2  1 191 ? 9.891   -49.685 30.570  1.00 118.94 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A-2  O   1 
ATOM   4963  N  N   . LYS A-2  1 192 ? 9.250   -50.293 32.636  1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  N   1 
ATOM   4964  C  CA  . LYS A-2  1 192 ? 10.593  -50.609 33.097  1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  CA  1 
ATOM   4965  C  C   . LYS A-2  1 192 ? 11.480  -51.369 32.083  1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  C   1 
ATOM   4966  O  O   . LYS A-2  1 192 ? 12.672  -51.069 31.965  1.00 94.50  ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  O   1 
ATOM   4967  C  CB  . LYS A-2  1 192 ? 10.492  -51.346 34.433  1.00 134.45 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  CB  1 
ATOM   4968  C  CG  . LYS A-2  1 192 ? 9.623   -50.592 35.439  1.00 137.85 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  CG  1 
ATOM   4969  C  CD  . LYS A-2  1 192 ? 9.406   -51.340 36.752  1.00 140.91 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  CD  1 
ATOM   4970  C  CE  . LYS A-2  1 192 ? 8.634   -50.460 37.740  1.00 143.00 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  CE  1 
ATOM   4971  N  NZ  . LYS A-2  1 192 ? 8.387   -51.090 39.071  1.00 145.59 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   4972  N  N   . PRO A-2  1 193 ? 10.905  -52.346 31.349  1.00 153.08 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  N   1 
ATOM   4973  C  CA  . PRO A-2  1 193 ? 11.640  -53.141 30.351  1.00 151.89 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  CA  1 
ATOM   4974  C  C   . PRO A-2  1 193 ? 12.487  -52.336 29.366  1.00 149.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  C   1 
ATOM   4975  O  O   . PRO A-2  1 193 ? 13.582  -52.773 29.016  1.00 148.18 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  O   1 
ATOM   4976  C  CB  . PRO A-2  1 193 ? 10.524  -53.837 29.576  1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  CB  1 
ATOM   4977  C  CG  . PRO A-2  1 193 ? 9.450   -54.000 30.554  1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  CG  1 
ATOM   4978  C  CD  . PRO A-2  1 193 ? 9.533   -52.851 31.527  1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A-2  CD  1 
ATOM   4979  N  N   . VAL A-2  1 194 ? 11.985  -51.197 28.907  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  N   1 
ATOM   4980  C  CA  . VAL A-2  1 194 ? 12.714  -50.397 27.927  1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  CA  1 
ATOM   4981  C  C   . VAL A-2  1 194 ? 14.058  -49.951 28.480  1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  C   1 
ATOM   4982  O  O   . VAL A-2  1 194 ? 14.918  -49.466 27.742  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  O   1 
ATOM   4983  C  CB  . VAL A-2  1 194 ? 11.929  -49.145 27.519  1.00 131.95 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  CB  1 
ATOM   4984  C  CG1 . VAL A-2  1 194 ? 10.496  -49.515 27.157  1.00 134.03 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   4985  C  CG2 . VAL A-2  1 194 ? 11.968  -48.117 28.638  1.00 132.26 ? ? ? ? ? ? 194 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   4986  N  N   . ASP A-2  1 195 ? 14.215  -50.083 29.791  1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  N   1 
ATOM   4987  C  CA  . ASP A-2  1 195 ? 15.502  -49.856 30.432  1.00 124.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  CA  1 
ATOM   4988  C  C   . ASP A-2  1 195 ? 16.406  -51.080 30.332  1.00 124.81 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  C   1 
ATOM   4989  O  O   . ASP A-2  1 195 ? 17.608  -50.954 30.122  1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  O   1 
ATOM   4990  C  CB  . ASP A-2  1 195 ? 15.330  -49.432 31.891  1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  CB  1 
ATOM   4991  C  CG  . ASP A-2  1 195 ? 15.353  -47.922 32.061  1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  CG  1 
ATOM   4992  O  OD1 . ASP A-2  1 195 ? 15.697  -47.214 31.083  1.00 113.79 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   4993  O  OD2 . ASP A-2  1 195 ? 15.038  -47.442 33.173  1.00 118.25 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   4994  N  N   . LEU A-2  1 196 ? 15.829  -52.265 30.479  1.00 205.12 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  N   1 
ATOM   4995  C  CA  . LEU A-2  1 196 ? 16.623  -53.483 30.404  1.00 206.22 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  CA  1 
ATOM   4996  C  C   . LEU A-2  1 196 ? 17.214  -53.670 29.012  1.00 205.37 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  C   1 
ATOM   4997  O  O   . LEU A-2  1 196 ? 18.340  -54.154 28.873  1.00 205.71 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  O   1 
ATOM   4998  C  CB  . LEU A-2  1 196 ? 15.782  -54.690 30.807  1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  CB  1 
ATOM   4999  C  CG  . LEU A-2  1 196 ? 15.063  -54.387 32.119  1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5000  C  CD1 . LEU A-2  1 196 ? 14.076  -55.476 32.519  1.00 109.84 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5001  C  CD2 . LEU A-2  1 196 ? 16.090  -54.144 33.201  1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 196 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5002  N  N   . TRP A-2  1 197 ? 16.462  -53.272 27.985  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  N   1 
ATOM   5003  C  CA  . TRP A-2  1 197 ? 16.920  -53.437 26.608  1.00 107.66 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CA  1 
ATOM   5004  C  C   . TRP A-2  1 197 ? 18.137  -52.580 26.331  1.00 107.10 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  C   1 
ATOM   5005  O  O   . TRP A-2  1 197 ? 19.001  -52.955 25.542  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  O   1 
ATOM   5006  C  CB  . TRP A-2  1 197 ? 15.836  -53.098 25.589  1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CB  1 
ATOM   5007  C  CG  . TRP A-2  1 197 ? 16.386  -53.063 24.192  1.00 118.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CG  1 
ATOM   5008  C  CD1 . TRP A-2  1 197 ? 17.184  -52.098 23.647  1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   5009  C  CD2 . TRP A-2  1 197 ? 16.195  -54.043 23.170  1.00 120.89 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   5010  N  NE1 . TRP A-2  1 197 ? 17.496  -52.414 22.349  1.00 118.90 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   5011  C  CE2 . TRP A-2  1 197 ? 16.899  -53.604 22.031  1.00 121.26 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   5012  C  CE3 . TRP A-2  1 197 ? 15.492  -55.244 23.105  1.00 123.42 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   5013  C  CZ2 . TRP A-2  1 197 ? 16.920  -54.324 20.841  1.00 124.12 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   5014  C  CZ3 . TRP A-2  1 197 ? 15.516  -55.958 21.924  1.00 126.04 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   5015  C  CH2 . TRP A-2  1 197 ? 16.225  -55.496 20.806  1.00 126.40 ? ? ? ? ? ? 197 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   5016  N  N   . ALA A-2  1 198 ? 18.193  -51.418 26.966  1.00 113.47 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2  N   1 
ATOM   5017  C  CA  . ALA A-2  1 198 ? 19.361  -50.564 26.833  1.00 112.82 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5018  C  C   . ALA A-2  1 198 ? 20.600  -51.273 27.381  1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2  C   1 
ATOM   5019  O  O   . ALA A-2  1 198 ? 21.623  -51.368 26.698  1.00 114.61 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2  O   1 
ATOM   5020  C  CB  . ALA A-2  1 198 ? 19.138  -49.236 27.538  1.00 300.75 ? ? ? ? ? ? 198 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5021  N  N   . CYS A-2  1 199 ? 20.504  -51.778 28.607  1.00 212.89 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2  N   1 
ATOM   5022  C  CA  . CYS A-2  1 199 ? 21.623  -52.472 29.241  1.00 214.30 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2  CA  1 
ATOM   5023  C  C   . CYS A-2  1 199 ? 22.202  -53.537 28.332  1.00 215.75 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2  C   1 
ATOM   5024  O  O   . CYS A-2  1 199 ? 23.416  -53.742 28.288  1.00 216.83 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2  O   1 
ATOM   5025  C  CB  . CYS A-2  1 199 ? 21.173  -53.129 30.540  1.00 151.84 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2  CB  1 
ATOM   5026  S  SG  . CYS A-2  1 199 ? 20.827  -51.962 31.846  1.00 152.97 ? ? ? ? ? ? 199 CYS A-2  SG  1 
ATOM   5027  N  N   . GLY A-2  1 200 ? 21.309  -54.222 27.624  1.00 128.22 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2  N   1 
ATOM   5028  C  CA  . GLY A-2  1 200 ? 21.682  -55.294 26.723  1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2  CA  1 
ATOM   5029  C  C   . GLY A-2  1 200 ? 22.471  -54.798 25.530  1.00 130.46 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2  C   1 
ATOM   5030  O  O   . GLY A-2  1 200 ? 23.394  -55.470 25.075  1.00 132.23 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2  O   1 
ATOM   5031  N  N   . VAL A-2  1 201 ? 22.104  -53.624 25.018  1.00 148.47 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  N   1 
ATOM   5032  C  CA  . VAL A-2  1 201 ? 22.853  -52.984 23.938  1.00 148.88 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5033  C  C   . VAL A-2  1 201 ? 24.128  -52.381 24.509  1.00 148.25 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  C   1 
ATOM   5034  O  O   . VAL A-2  1 201 ? 25.097  -52.124 23.793  1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  O   1 
ATOM   5035  C  CB  . VAL A-2  1 201 ? 22.036  -51.864 23.273  1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5036  C  CG1 . VAL A-2  1 201 ? 22.864  -51.148 22.215  1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5037  C  CG2 . VAL A-2  1 201 ? 20.765  -52.424 22.667  1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 201 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5038  N  N   . ILE A-2  1 202 ? 24.097  -52.141 25.813  1.00 150.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  N   1 
ATOM   5039  C  CA  . ILE A-2  1 202 ? 25.244  -51.626 26.545  1.00 150.80 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5040  C  C   . ILE A-2  1 202 ? 26.263  -52.715 26.879  1.00 152.59 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  C   1 
ATOM   5041  O  O   . ILE A-2  1 202 ? 27.462  -52.527 26.680  1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  O   1 
ATOM   5042  C  CB  . ILE A-2  1 202 ? 24.792  -50.871 27.809  1.00 145.46 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5043  C  CG1 . ILE A-2  1 202 ? 24.490  -49.419 27.451  1.00 144.29 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5044  C  CG2 . ILE A-2  1 202 ? 25.844  -50.907 28.885  1.00 146.62 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5045  C  CD1 . ILE A-2  1 202 ? 23.918  -48.625 28.588  1.00 143.71 ? ? ? ? ? ? 202 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5046  N  N   . LEU A-2  1 203 ? 25.791  -53.856 27.372  1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  N   1 
ATOM   5047  C  CA  . LEU A-2  1 203 ? 26.693  -54.960 27.685  1.00 162.66 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5048  C  C   . LEU A-2  1 203 ? 27.493  -55.356 26.447  1.00 164.34 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  C   1 
ATOM   5049  O  O   . LEU A-2  1 203 ? 28.712  -55.508 26.496  1.00 165.85 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  O   1 
ATOM   5050  C  CB  . LEU A-2  1 203 ? 25.904  -56.163 28.195  1.00 117.77 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5051  C  CG  . LEU A-2  1 203 ? 26.728  -57.280 28.821  1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5052  C  CD1 . LEU A-2  1 203 ? 27.540  -56.727 29.973  1.00 125.99 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5053  C  CD2 . LEU A-2  1 203 ? 25.804  -58.392 29.284  1.00 123.64 ? ? ? ? ? ? 203 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5054  N  N   . TYR A-2  1 204 ? 26.778  -55.511 25.340  1.00 115.71 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  N   1 
ATOM   5055  C  CA  . TYR A-2  1 204 ? 27.332  -55.924 24.059  1.00 116.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CA  1 
ATOM   5056  C  C   . TYR A-2  1 204 ? 28.463  -54.998 23.600  1.00 117.91 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  C   1 
ATOM   5057  O  O   . TYR A-2  1 204 ? 29.420  -55.433 22.967  1.00 121.15 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  O   1 
ATOM   5058  C  CB  . TYR A-2  1 204 ? 26.183  -55.958 23.045  1.00 137.49 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CB  1 
ATOM   5059  C  CG  . TYR A-2  1 204 ? 26.511  -56.444 21.648  1.00 140.58 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CG  1 
ATOM   5060  C  CD1 . TYR A-2  1 204 ? 25.863  -57.550 21.105  1.00 142.48 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   5061  C  CD2 . TYR A-2  1 204 ? 27.434  -55.777 20.856  1.00 141.72 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   5062  C  CE1 . TYR A-2  1 204 ? 26.142  -57.982 19.819  1.00 145.44 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   5063  C  CE2 . TYR A-2  1 204 ? 27.723  -56.209 19.574  1.00 144.75 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   5064  C  CZ  . TYR A-2  1 204 ? 27.074  -57.309 19.061  1.00 146.67 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   5065  O  OH  . TYR A-2  1 204 ? 27.358  -57.736 17.786  1.00 149.89 ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2  OH  1 
ATOM   5066  N  N   . ILE A-2  1 205 ? 28.344  -53.714 23.903  1.00 125.18 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  N   1 
ATOM   5067  C  CA  . ILE A-2  1 205 ? 29.430  -52.782 23.635  1.00 125.92 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5068  C  C   . ILE A-2  1 205 ? 30.466  -52.882 24.747  1.00 126.41 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  C   1 
ATOM   5069  O  O   . ILE A-2  1 205 ? 31.643  -52.601 24.544  1.00 127.84 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  O   1 
ATOM   5070  C  CB  . ILE A-2  1 205 ? 28.923  -51.334 23.539  1.00 140.13 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5071  C  CG1 . ILE A-2  1 205 ? 27.779  -51.234 22.528  1.00 139.49 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5072  C  CG2 . ILE A-2  1 205 ? 30.061  -50.388 23.174  1.00 141.44 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5073  C  CD1 . ILE A-2  1 205 ? 27.301  -49.829 22.286  1.00 138.17 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5074  N  N   . LEU A-2  1 206 ? 30.003  -53.275 25.928  1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  N   1 
ATOM   5075  C  CA  . LEU A-2  1 206 ? 30.863  -53.469 27.087  1.00 126.14 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5076  C  C   . LEU A-2  1 206 ? 31.723  -54.739 26.971  1.00 131.51 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  C   1 
ATOM   5077  O  O   . LEU A-2  1 206 ? 32.527  -55.026 27.857  1.00 136.13 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  O   1 
ATOM   5078  C  CB  . LEU A-2  1 206 ? 30.029  -53.474 28.373  1.00 146.57 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5079  C  CG  . LEU A-2  1 206 ? 30.671  -53.767 29.732  1.00 151.05 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5080  C  CD1 . LEU A-2  1 206 ? 31.727  -52.732 30.073  1.00 153.17 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5081  C  CD2 . LEU A-2  1 206 ? 29.603  -53.824 30.817  1.00 149.43 ? ? ? ? ? ? 206 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5082  N  N   . LEU A-2  1 207 ? 31.534  -55.514 25.901  1.00 170.51 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  N   1 
ATOM   5083  C  CA  . LEU A-2  1 207 ? 32.435  -56.634 25.598  1.00 175.58 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5084  C  C   . LEU A-2  1 207 ? 33.263  -56.378 24.340  1.00 177.15 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  C   1 
ATOM   5085  O  O   . LEU A-2  1 207 ? 34.470  -56.158 24.419  1.00 181.20 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  O   1 
ATOM   5086  C  CB  . LEU A-2  1 207 ? 31.678  -57.959 25.445  1.00 136.60 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5087  C  CG  . LEU A-2  1 207 ? 30.701  -58.341 26.555  1.00 135.36 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5088  C  CD1 . LEU A-2  1 207 ? 30.034  -59.678 26.256  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5089  C  CD2 . LEU A-2  1 207 ? 31.394  -58.369 27.904  1.00 139.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5090  N  N   . VAL A-2  1 208 ? 32.611  -56.404 23.182  1.00 141.83 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  N   1 
ATOM   5091  C  CA  . VAL A-2  1 208 ? 33.321  -56.311 21.910  1.00 143.86 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5092  C  C   . VAL A-2  1 208 ? 33.672  -54.882 21.501  1.00 143.23 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  C   1 
ATOM   5093  O  O   . VAL A-2  1 208 ? 34.516  -54.678 20.629  1.00 145.41 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  O   1 
ATOM   5094  C  CB  . VAL A-2  1 208 ? 32.546  -56.999 20.778  1.00 162.78 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5095  C  CG1 . VAL A-2  1 208 ? 32.247  -58.435 21.163  1.00 164.11 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5096  C  CG2 . VAL A-2  1 208 ? 31.267  -56.240 20.479  1.00 160.38 ? ? ? ? ? ? 208 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5097  N  N   . GLY A-2  1 209 ? 33.042  -53.894 22.129  1.00 137.08 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2  N   1 
ATOM   5098  C  CA  . GLY A-2  1 209 ? 33.396  -52.505 21.879  1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2  CA  1 
ATOM   5099  C  C   . GLY A-2  1 209 ? 32.872  -51.958 20.565  1.00 135.97 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2  C   1 
ATOM   5100  O  O   . GLY A-2  1 209 ? 33.445  -51.032 19.987  1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 209 GLY A-2  O   1 
ATOM   5101  N  N   . TYR A-2  1 210 ? 31.787  -52.555 20.087  1.00 166.95 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  N   1 
ATOM   5102  C  CA  . TYR A-2  1 210 ? 30.994  -51.996 19.000  1.00 167.28 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CA  1 
ATOM   5103  C  C   . TYR A-2  1 210 ? 29.532  -52.327 19.282  1.00 165.30 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  C   1 
ATOM   5104  O  O   . TYR A-2  1 210 ? 29.243  -53.280 20.005  1.00 164.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  O   1 
ATOM   5105  C  CB  . TYR A-2  1 210 ? 31.440  -52.533 17.634  1.00 169.52 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CB  1 
ATOM   5106  C  CG  . TYR A-2  1 210 ? 31.441  -54.045 17.511  1.00 171.82 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CG  1 
ATOM   5107  C  CD1 . TYR A-2  1 210 ? 32.613  -54.770 17.643  1.00 173.75 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   5108  C  CD2 . TYR A-2  1 210 ? 30.268  -54.747 17.257  1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   5109  C  CE1 . TYR A-2  1 210 ? 32.617  -56.152 17.529  1.00 175.88 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   5110  C  CE2 . TYR A-2  1 210 ? 30.263  -56.132 17.145  1.00 174.43 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   5111  C  CZ  . TYR A-2  1 210 ? 31.439  -56.828 17.281  1.00 176.24 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   5112  O  OH  . TYR A-2  1 210 ? 31.430  -58.203 17.167  1.00 178.78 ? ? ? ? ? ? 210 TYR A-2  OH  1 
ATOM   5113  N  N   . PRO A-2  1 211 ? 28.603  -51.527 18.745  1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  N   1 
ATOM   5114  C  CA  . PRO A-2  1 211 ? 27.178  -51.722 19.043  1.00 158.01 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5115  C  C   . PRO A-2  1 211 ? 26.534  -52.856 18.245  1.00 160.24 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  C   1 
ATOM   5116  O  O   . PRO A-2  1 211 ? 26.995  -53.164 17.144  1.00 163.47 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  O   1 
ATOM   5117  C  CB  . PRO A-2  1 211 ? 26.560  -50.380 18.658  1.00 257.57 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5118  C  CG  . PRO A-2  1 211 ? 27.442  -49.873 17.578  1.00 260.42 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5119  C  CD  . PRO A-2  1 211 ? 28.835  -50.344 17.900  1.00 261.61 ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5120  N  N   . PRO A-2  1 212 ? 25.477  -53.471 18.804  1.00 139.86 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  N   1 
ATOM   5121  C  CA  . PRO A-2  1 212 ? 24.714  -54.566 18.194  1.00 142.15 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5122  C  C   . PRO A-2  1 212 ? 23.904  -54.108 16.993  1.00 143.80 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  C   1 
ATOM   5123  O  O   . PRO A-2  1 212 ? 23.807  -54.826 15.998  1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  O   1 
ATOM   5124  C  CB  . PRO A-2  1 212 ? 23.766  -54.990 19.314  1.00 140.41 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5125  C  CG  . PRO A-2  1 212 ? 23.569  -53.760 20.110  1.00 137.01 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5126  C  CD  . PRO A-2  1 212 ? 24.892  -53.049 20.087  1.00 136.74 ? ? ? ? ? ? 212 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5127  N  N   . PHE A-2  1 213 ? 23.326  -52.918 17.084  1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  N   1 
ATOM   5128  C  CA  . PHE A-2  1 213 ? 22.583  -52.386 15.960  1.00 125.02 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CA  1 
ATOM   5129  C  C   . PHE A-2  1 213 ? 23.203  -51.087 15.477  1.00 125.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  C   1 
ATOM   5130  O  O   . PHE A-2  1 213 ? 23.724  -50.289 16.272  1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  O   1 
ATOM   5131  C  CB  . PHE A-2  1 213 ? 21.126  -52.131 16.338  1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CB  1 
ATOM   5132  C  CG  . PHE A-2  1 213 ? 20.521  -53.195 17.197  1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CG  1 
ATOM   5133  C  CD1 . PHE A-2  1 213 ? 20.528  -53.074 18.580  1.00 101.41 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   5134  C  CD2 . PHE A-2  1 213 ? 19.921  -54.298 16.630  1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   5135  C  CE1 . PHE A-2  1 213 ? 19.956  -54.046 19.380  1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   5136  C  CE2 . PHE A-2  1 213 ? 19.348  -55.270 17.427  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   5137  C  CZ  . PHE A-2  1 213 ? 19.366  -55.144 18.803  1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   5138  N  N   . TRP A-2  1 214 ? 23.162  -50.896 14.163  1.00 112.01 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  N   1 
ATOM   5139  C  CA  . TRP A-2  1 214 ? 23.399  -49.587 13.596  1.00 112.49 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CA  1 
ATOM   5140  C  C   . TRP A-2  1 214 ? 23.340  -49.630 12.078  1.00 116.50 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  C   1 
ATOM   5141  O  O   . TRP A-2  1 214 ? 23.647  -50.639 11.453  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  O   1 
ATOM   5142  C  CB  . TRP A-2  1 214 ? 24.759  -49.086 14.083  1.00 227.23 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CB  1 
ATOM   5143  C  CG  . TRP A-2  1 214 ? 25.261  -47.833 13.464  1.00 228.58 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CG  1 
ATOM   5144  C  CD1 . TRP A-2  1 214 ? 25.135  -46.563 13.953  1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   5145  C  CD2 . TRP A-2  1 214 ? 26.017  -47.728 12.258  1.00 232.59 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   5146  N  NE1 . TRP A-2  1 214 ? 25.756  -45.670 13.112  1.00 228.65 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   5147  C  CE2 . TRP A-2  1 214 ? 26.305  -46.362 12.063  1.00 232.39 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   5148  C  CE3 . TRP A-2  1 214 ? 26.473  -48.656 11.315  1.00 236.11 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   5149  C  CZ2 . TRP A-2  1 214 ? 27.027  -45.902 10.967  1.00 235.42 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   5150  C  CZ3 . TRP A-2  1 214 ? 27.189  -48.199 10.227  1.00 238.84 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   5151  C  CH2 . TRP A-2  1 214 ? 27.460  -46.834 10.061  1.00 238.40 ? ? ? ? ? ? 214 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   5152  N  N   . ASP A-2  1 215 ? 22.981  -48.496 11.501  1.00 186.46 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  N   1 
ATOM   5153  C  CA  . ASP A-2  1 215 ? 22.881  -48.341 10.066  1.00 190.07 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  CA  1 
ATOM   5154  C  C   . ASP A-2  1 215 ? 22.931  -46.843 9.892   1.00 189.28 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  C   1 
ATOM   5155  O  O   . ASP A-2  1 215 ? 22.602  -46.110 10.824  1.00 186.15 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  O   1 
ATOM   5156  C  CB  . ASP A-2  1 215 ? 21.539  -48.878 9.575   1.00 199.00 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  CB  1 
ATOM   5157  C  CG  . ASP A-2  1 215 ? 21.501  -49.082 8.073   1.00 202.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  CG  1 
ATOM   5158  O  OD1 . ASP A-2  1 215 ? 21.498  -48.080 7.329   1.00 202.79 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   5159  O  OD2 . ASP A-2  1 215 ? 21.455  -50.249 7.634   1.00 204.11 ? ? ? ? ? ? 215 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   5160  N  N   . GLU A-2  1 216 ? 23.319  -46.366 8.720   1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  N   1 
ATOM   5161  C  CA  . GLU A-2  1 216 ? 23.335  -44.918 8.521   1.00 126.19 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  CA  1 
ATOM   5162  C  C   . GLU A-2  1 216 ? 21.918  -44.404 8.262   1.00 124.93 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  C   1 
ATOM   5163  O  O   . GLU A-2  1 216 ? 21.522  -43.341 8.758   1.00 122.74 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  O   1 
ATOM   5164  C  CB  . GLU A-2  1 216 ? 24.287  -44.524 7.393   1.00 252.61 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  CB  1 
ATOM   5165  C  CG  . GLU A-2  1 216 ? 25.755  -44.811 7.692   1.00 253.49 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  CG  1 
ATOM   5166  C  CD  . GLU A-2  1 216 ? 26.388  -43.802 8.642   1.00 251.58 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  CD  1 
ATOM   5167  O  OE1 . GLU A-2  1 216 ? 25.727  -42.803 8.998   1.00 250.35 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   5168  O  OE2 . GLU A-2  1 216 ? 27.558  -44.007 9.030   1.00 251.39 ? ? ? ? ? ? 216 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   5169  N  N   . ASP A-2  1 217 ? 21.161  -45.175 7.487   1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  N   1 
ATOM   5170  C  CA  . ASP A-2  1 217 ? 19.749  -44.909 7.321   1.00 119.55 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  CA  1 
ATOM   5171  C  C   . ASP A-2  1 217 ? 19.136  -45.253 8.671   1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  C   1 
ATOM   5172  O  O   . ASP A-2  1 217 ? 19.221  -46.392 9.127   1.00 115.97 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  O   1 
ATOM   5173  C  CB  . ASP A-2  1 217 ? 19.185  -45.806 6.212   1.00 156.81 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  CB  1 
ATOM   5174  C  CG  . ASP A-2  1 217 ? 17.719  -45.551 5.939   1.00 156.42 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  CG  1 
ATOM   5175  O  OD1 . ASP A-2  1 217 ? 17.012  -45.127 6.871   1.00 153.26 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   5176  O  OD2 . ASP A-2  1 217 ? 17.272  -45.778 4.796   1.00 157.83 ? ? ? ? ? ? 217 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   5177  N  N   . GLN A-2  1 218 ? 18.515  -44.274 9.315   1.00 140.15 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  N   1 
ATOM   5178  C  CA  . GLN A-2  1 218 ? 17.998  -44.513 10.651  1.00 136.42 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  CA  1 
ATOM   5179  C  C   . GLN A-2  1 218 ? 16.694  -45.301 10.575  1.00 135.76 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  C   1 
ATOM   5180  O  O   . GLN A-2  1 218 ? 16.274  -45.933 11.548  1.00 132.99 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  O   1 
ATOM   5181  C  CB  . GLN A-2  1 218 ? 17.824  -43.206 11.424  1.00 166.93 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  CB  1 
ATOM   5182  C  CG  . GLN A-2  1 218 ? 16.863  -43.319 12.590  1.00 162.63 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  CG  1 
ATOM   5183  C  CD  . GLN A-2  1 218 ? 17.029  -42.214 13.610  1.00 159.33 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  CD  1 
ATOM   5184  O  OE1 . GLN A-2  1 218 ? 18.096  -42.058 14.206  1.00 159.05 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   5185  N  NE2 . GLN A-2  1 218 ? 15.969  -41.438 13.820  1.00 156.70 ? ? ? ? ? ? 218 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   5186  N  N   . HIS A-2  1 219 ? 16.065  -45.276 9.406   1.00 167.83 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  N   1 
ATOM   5187  C  CA  . HIS A-2  1 219 ? 14.875  -46.077 9.184   1.00 167.72 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  CA  1 
ATOM   5188  C  C   . HIS A-2  1 219 ? 15.258  -47.545 9.272   1.00 169.81 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  C   1 
ATOM   5189  O  O   . HIS A-2  1 219 ? 14.485  -48.377 9.748   1.00 168.63 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  O   1 
ATOM   5190  C  CB  . HIS A-2  1 219 ? 14.266  -45.781 7.818   1.00 175.73 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  CB  1 
ATOM   5191  C  CG  . HIS A-2  1 219 ? 13.237  -46.774 7.404   1.00 176.32 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  CG  1 
ATOM   5192  N  ND1 . HIS A-2  1 219 ? 12.233  -47.198 8.251   1.00 173.60 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   5193  C  CD2 . HIS A-2  1 219 ? 13.058  -47.455 6.247   1.00 179.24 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   5194  C  CE1 . HIS A-2  1 219 ? 11.480  -48.084 7.633   1.00 175.20 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   5195  N  NE2 . HIS A-2  1 219 ? 11.959  -48.256 6.410   1.00 178.50 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   5196  N  N   . ARG A-2  1 220 ? 16.467  -47.846 8.811   1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  N   1 
ATOM   5197  C  CA  . ARG A-2  1 220 ? 16.975  -49.212 8.789   1.00 109.68 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5198  C  C   . ARG A-2  1 220 ? 17.467  -49.639 10.162  1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  C   1 
ATOM   5199  O  O   . ARG A-2  1 220 ? 17.207  -50.762 10.584  1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  O   1 
ATOM   5200  C  CB  . ARG A-2  1 220 ? 18.080  -49.366 7.743   1.00 189.17 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5201  C  CG  . ARG A-2  1 220 ? 17.580  -49.222 6.316   1.00 191.57 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5202  C  CD  . ARG A-2  1 220 ? 18.726  -49.123 5.332   1.00 194.73 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5203  N  NE  . ARG A-2  1 220 ? 18.289  -48.608 4.038   1.00 195.96 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5204  C  CZ  . ARG A-2  1 220 ? 19.117  -48.205 3.079   1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5205  N  NH1 . ARG A-2  1 220 ? 20.428  -48.256 3.271   1.00 199.18 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5206  N  NH2 . ARG A-2  1 220 ? 18.636  -47.750 1.931   1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5207  N  N   . LEU A-2  1 221 ? 18.168  -48.747 10.858  1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  N   1 
ATOM   5208  C  CA  . LEU A-2  1 221 ? 18.640  -49.040 12.214  1.00 133.94 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5209  C  C   . LEU A-2  1 221 ? 17.476  -49.462 13.087  1.00 130.75 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  C   1 
ATOM   5210  O  O   . LEU A-2  1 221 ? 17.601  -50.341 13.943  1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  O   1 
ATOM   5211  C  CB  . LEU A-2  1 221 ? 19.312  -47.819 12.855  1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5212  C  CG  . LEU A-2  1 221 ? 19.165  -47.766 14.389  1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5213  C  CD1 . LEU A-2  1 221 ? 19.966  -48.872 15.061  1.00 110.36 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5214  C  CD2 . LEU A-2  1 221 ? 19.529  -46.405 14.989  1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 221 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5215  N  N   . TYR A-2  1 222 ? 16.345  -48.808 12.868  1.00 165.22 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  N   1 
ATOM   5216  C  CA  . TYR A-2  1 222 ? 15.164  -49.029 13.680  1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CA  1 
ATOM   5217  C  C   . TYR A-2  1 222 ? 14.524  -50.367 13.365  1.00 165.11 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  C   1 
ATOM   5218  O  O   . TYR A-2  1 222 ? 13.875  -50.980 14.215  1.00 163.79 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  O   1 
ATOM   5219  C  CB  . TYR A-2  1 222 ? 14.164  -47.904 13.442  1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CB  1 
ATOM   5220  C  CG  . TYR A-2  1 222 ? 14.494  -46.651 14.207  1.00 105.85 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CG  1 
ATOM   5221  C  CD1 . TYR A-2  1 222 ? 15.345  -46.694 15.300  1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   5222  C  CD2 . TYR A-2  1 222 ? 13.950  -45.428 13.844  1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   5223  C  CE1 . TYR A-2  1 222 ? 15.646  -45.555 16.011  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   5224  C  CE2 . TYR A-2  1 222 ? 14.246  -44.281 14.548  1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   5225  C  CZ  . TYR A-2  1 222 ? 15.093  -44.346 15.633  1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   5226  O  OH  . TYR A-2  1 222 ? 15.390  -43.198 16.341  1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 222 TYR A-2  OH  1 
ATOM   5227  N  N   . GLN A-2  1 223 ? 14.715  -50.809 12.129  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  N   1 
ATOM   5228  C  CA  . GLN A-2  1 223 ? 14.136  -52.050 11.653  1.00 91.19  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  CA  1 
ATOM   5229  C  C   . GLN A-2  1 223 ? 14.862  -53.202 12.295  1.00 91.79  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  C   1 
ATOM   5230  O  O   . GLN A-2  1 223 ? 14.254  -54.164 12.758  1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  O   1 
ATOM   5231  C  CB  . GLN A-2  1 223 ? 14.308  -52.138 10.150  1.00 170.45 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  CB  1 
ATOM   5232  C  CG  . GLN A-2  1 223 ? 13.529  -53.326 9.526   1.00 172.19 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  CG  1 
ATOM   5233  C  CD  . GLN A-2  1 223 ? 13.482  -53.301 7.946   1.00 173.32 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  CD  1 
ATOM   5234  O  OE1 . GLN A-2  1 223 ? 13.592  -52.204 7.280   1.00 172.34 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   5235  N  NE2 . GLN A-2  1 223 ? 13.317  -54.526 7.345   1.00 175.63 ? ? ? ? ? ? 223 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   5236  N  N   . GLN A-2  1 224 ? 16.184  -53.091 12.301  1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  N   1 
ATOM   5237  C  CA  . GLN A-2  1 224 ? 17.015  -54.015 13.036  1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  CA  1 
ATOM   5238  C  C   . GLN A-2  1 224 ? 16.578  -54.004 14.495  1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  C   1 
ATOM   5239  O  O   . GLN A-2  1 224 ? 16.351  -55.055 15.081  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  O   1 
ATOM   5240  C  CB  . GLN A-2  1 224 ? 18.483  -53.611 12.941  1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  CB  1 
ATOM   5241  C  CG  . GLN A-2  1 224 ? 19.047  -53.562 11.542  1.00 117.52 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  CG  1 
ATOM   5242  C  CD  . GLN A-2  1 224 ? 20.492  -53.144 11.566  1.00 117.64 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  CD  1 
ATOM   5243  O  OE1 . GLN A-2  1 224 ? 21.152  -53.254 12.601  1.00 115.37 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   5244  N  NE2 . GLN A-2  1 224 ? 20.994  -52.642 10.441  1.00 120.10 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   5245  N  N   . ILE A-2  1 225 ? 16.447  -52.819 15.082  1.00 124.25 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  N   1 
ATOM   5246  C  CA  . ILE A-2  1 225 ? 16.106  -52.728 16.502  1.00 120.71 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5247  C  C   . ILE A-2  1 225 ? 14.697  -53.259 16.805  1.00 120.58 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  C   1 
ATOM   5248  O  O   . ILE A-2  1 225 ? 14.419  -53.700 17.927  1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  O   1 
ATOM   5249  C  CB  . ILE A-2  1 225 ? 16.270  -51.296 17.060  1.00 162.50 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5250  C  CG1 . ILE A-2  1 225 ? 17.725  -50.837 16.969  1.00 161.78 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5251  C  CG2 . ILE A-2  1 225 ? 15.817  -51.245 18.507  1.00 159.20 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5252  C  CD1 . ILE A-2  1 225 ? 18.041  -49.699 17.910  1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 225 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5253  N  N   . LYS A-2  1 226 ? 13.814  -53.196 15.807  1.00 136.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  N   1 
ATOM   5254  C  CA  . LYS A-2  1 226 ? 12.487  -53.808 15.891  1.00 137.06 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5255  C  C   . LYS A-2  1 226 ? 12.492  -55.296 15.556  1.00 141.02 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  C   1 
ATOM   5256  O  O   . LYS A-2  1 226 ? 11.587  -56.030 15.956  1.00 142.11 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  O   1 
ATOM   5257  C  CB  . LYS A-2  1 226 ? 11.499  -53.093 14.961  1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5258  C  CG  . LYS A-2  1 226 ? 10.819  -51.896 15.580  1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5259  C  CD  . LYS A-2  1 226 ? 9.525   -51.595 14.860  1.00 118.33 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5260  C  CE  . LYS A-2  1 226 ? 9.789   -51.257 13.408  1.00 119.91 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5261  N  NZ  . LYS A-2  1 226 ? 8.529   -51.240 12.612  1.00 120.95 ? ? ? ? ? ? 226 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5262  N  N   . ALA A-2  1 227 ? 13.498  -55.733 14.803  1.00 135.69 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2  N   1 
ATOM   5263  C  CA  . ALA A-2  1 227 ? 13.605  -57.133 14.386  1.00 139.15 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5264  C  C   . ALA A-2  1 227 ? 14.549  -57.953 15.262  1.00 138.88 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2  C   1 
ATOM   5265  O  O   . ALA A-2  1 227 ? 14.711  -59.155 15.057  1.00 141.27 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2  O   1 
ATOM   5266  C  CB  . ALA A-2  1 227 ? 14.037  -57.219 12.924  1.00 187.64 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5267  N  N   . GLY A-2  1 228 ? 15.167  -57.296 16.236  1.00 210.93 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2  N   1 
ATOM   5268  C  CA  . GLY A-2  1 228 ? 16.194  -57.920 17.045  1.00 210.38 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2  CA  1 
ATOM   5269  C  C   . GLY A-2  1 228 ? 17.303  -58.531 16.209  1.00 212.91 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2  C   1 
ATOM   5270  O  O   . GLY A-2  1 228 ? 17.701  -59.672 16.444  1.00 214.06 ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2  O   1 
ATOM   5271  N  N   . ALA A-2  1 229 ? 17.840  -57.780 15.250  1.00 128.65 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2  N   1 
ATOM   5272  C  CA  . ALA A-2  1 229 ? 18.861  -58.375 14.400  1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5273  C  C   . ALA A-2  1 229 ? 20.255  -57.991 14.880  1.00 130.87 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2  C   1 
ATOM   5274  O  O   . ALA A-2  1 229 ? 20.782  -56.901 14.602  1.00 130.52 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2  O   1 
ATOM   5275  C  CB  . ALA A-2  1 229 ? 18.656  -57.974 12.944  1.00 224.73 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5276  N  N   . TYR A-2  1 230 ? 20.858  -58.959 15.557  1.00 153.57 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  N   1 
ATOM   5277  C  CA  . TYR A-2  1 230 ? 22.194  -58.845 16.089  1.00 152.86 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CA  1 
ATOM   5278  C  C   . TYR A-2  1 230 ? 22.698  -60.259 16.044  1.00 155.45 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  C   1 
ATOM   5279  O  O   . TYR A-2  1 230 ? 21.924  -61.212 15.973  1.00 156.48 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  O   1 
ATOM   5280  C  CB  . TYR A-2  1 230 ? 22.197  -58.286 17.518  1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CB  1 
ATOM   5281  C  CG  . TYR A-2  1 230 ? 21.640  -59.185 18.613  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CG  1 
ATOM   5282  C  CD1 . TYR A-2  1 230 ? 20.318  -59.077 19.029  1.00 111.33 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   5283  C  CD2 . TYR A-2  1 230 ? 22.453  -60.104 19.269  1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   5284  C  CE1 . TYR A-2  1 230 ? 19.811  -59.882 20.052  1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   5285  C  CE2 . TYR A-2  1 230 ? 21.957  -60.917 20.293  1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   5286  C  CZ  . TYR A-2  1 230 ? 20.636  -60.800 20.682  1.00 113.95 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   5287  O  OH  . TYR A-2  1 230 ? 20.137  -61.597 21.695  1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A-2  OH  1 
ATOM   5288  N  N   . ASP A-2  1 231 ? 24.002  -60.408 16.046  1.00 204.27 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  N   1 
ATOM   5289  C  CA  . ASP A-2  1 231 ? 24.561  -61.725 15.937  1.00 206.65 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  CA  1 
ATOM   5290  C  C   . ASP A-2  1 231 ? 25.915  -61.599 16.565  1.00 205.97 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  C   1 
ATOM   5291  O  O   . ASP A-2  1 231 ? 26.369  -60.493 16.850  1.00 204.20 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  O   1 
ATOM   5292  C  CB  . ASP A-2  1 231 ? 24.638  -62.168 14.477  1.00 142.21 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  CB  1 
ATOM   5293  C  CG  . ASP A-2  1 231 ? 25.635  -61.363 13.673  1.00 143.63 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  CG  1 
ATOM   5294  O  OD1 . ASP A-2  1 231 ? 25.736  -60.136 13.894  1.00 141.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   5295  O  OD2 . ASP A-2  1 231 ? 26.323  -61.965 12.822  1.00 146.74 ? ? ? ? ? ? 231 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   5296  N  N   . PHE A-2  1 232 ? 26.554  -62.728 16.805  1.00 150.56 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  N   1 
ATOM   5297  C  CA  . PHE A-2  1 232 ? 27.824  -62.714 17.487  1.00 150.29 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CA  1 
ATOM   5298  C  C   . PHE A-2  1 232 ? 28.864  -63.166 16.483  1.00 154.26 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  C   1 
ATOM   5299  O  O   . PHE A-2  1 232 ? 29.198  -64.347 16.406  1.00 156.75 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  O   1 
ATOM   5300  C  CB  . PHE A-2  1 232 ? 27.785  -63.647 18.690  1.00 166.34 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CB  1 
ATOM   5301  C  CG  . PHE A-2  1 232 ? 26.658  -63.361 19.645  1.00 163.05 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CG  1 
ATOM   5302  C  CD1 . PHE A-2  1 232 ? 25.705  -64.327 19.921  1.00 163.12 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   5303  C  CD2 . PHE A-2  1 232 ? 26.553  -62.131 20.265  1.00 160.19 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   5304  C  CE1 . PHE A-2  1 232 ? 24.675  -64.074 20.803  1.00 160.54 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   5305  C  CE2 . PHE A-2  1 232 ? 25.523  -61.874 21.146  1.00 157.61 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   5306  C  CZ  . PHE A-2  1 232 ? 24.584  -62.848 21.415  1.00 157.85 ? ? ? ? ? ? 232 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   5307  N  N   . PRO A-2  1 233 ? 29.346  -62.208 15.677  1.00 216.99 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  N   1 
ATOM   5308  C  CA  . PRO A-2  1 233 ? 30.290  -62.399 14.576  1.00 220.62 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5309  C  C   . PRO A-2  1 233 ? 31.615  -62.920 15.103  1.00 221.76 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  C   1 
ATOM   5310  O  O   . PRO A-2  1 233 ? 32.159  -62.360 16.056  1.00 219.49 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  O   1 
ATOM   5311  C  CB  . PRO A-2  1 233 ? 30.470  -60.978 14.020  1.00 146.92 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5312  C  CG  . PRO A-2  1 233 ? 29.344  -60.178 14.594  1.00 143.12 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5313  C  CD  . PRO A-2  1 233 ? 29.088  -60.784 15.924  1.00 141.14 ? ? ? ? ? ? 233 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5314  N  N   . SER A-2  1 234 ? 32.118  -63.984 14.488  1.00 179.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2  N   1 
ATOM   5315  C  CA  . SER A-2  1 234 ? 33.402  -64.562 14.854  1.00 181.41 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2  CA  1 
ATOM   5316  C  C   . SER A-2  1 234 ? 34.479  -63.698 14.208  1.00 182.40 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2  C   1 
ATOM   5317  O  O   . SER A-2  1 234 ? 34.205  -62.997 13.240  1.00 182.34 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2  O   1 
ATOM   5318  C  CB  . SER A-2  1 234 ? 33.478  -66.000 14.332  1.00 175.11 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2  CB  1 
ATOM   5319  O  OG  . SER A-2  1 234 ? 32.228  -66.666 14.471  1.00 174.05 ? ? ? ? ? ? 234 SER A-2  OG  1 
ATOM   5320  N  N   . PRO A-2  1 235 ? 35.720  -63.743 14.710  1.00 200.05 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  N   1 
ATOM   5321  C  CA  . PRO A-2  1 235 ? 36.361  -64.380 15.867  1.00 201.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5322  C  C   . PRO A-2  1 235 ? 36.091  -63.727 17.225  1.00 198.11 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  C   1 
ATOM   5323  O  O   . PRO A-2  1 235 ? 36.148  -64.417 18.244  1.00 200.10 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  O   1 
ATOM   5324  C  CB  . PRO A-2  1 235 ? 37.846  -64.261 15.531  1.00 208.23 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5325  C  CG  . PRO A-2  1 235 ? 37.937  -63.006 14.750  1.00 205.45 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5326  C  CD  . PRO A-2  1 235 ? 36.668  -62.906 13.958  1.00 202.98 ? ? ? ? ? ? 235 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5327  N  N   . GLU A-2  1 236 ? 35.827  -62.425 17.245  1.00 156.72 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  N   1 
ATOM   5328  C  CA  . GLU A-2  1 236 ? 35.868  -61.677 18.506  1.00 155.63 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  CA  1 
ATOM   5329  C  C   . GLU A-2  1 236 ? 34.939  -62.225 19.580  1.00 154.09 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  C   1 
ATOM   5330  O  O   . GLU A-2  1 236 ? 35.192  -62.060 20.774  1.00 155.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  O   1 
ATOM   5331  C  CB  . GLU A-2  1 236 ? 35.578  -60.190 18.295  1.00 233.71 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  CB  1 
ATOM   5332  C  CG  . GLU A-2  1 236 ? 34.169  -59.879 17.821  1.00 231.91 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  CG  1 
ATOM   5333  C  CD  . GLU A-2  1 236 ? 34.073  -59.857 16.316  1.00 234.48 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  CD  1 
ATOM   5334  O  OE1 . GLU A-2  1 236 ? 33.020  -59.445 15.786  1.00 233.67 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   5335  O  OE2 . GLU A-2  1 236 ? 35.062  -60.250 15.663  1.00 237.69 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   5336  N  N   . TRP A-2  1 237 ? 33.857  -62.862 19.147  1.00 305.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  N   1 
ATOM   5337  C  CA  . TRP A-2  1 237 ? 32.856  -63.380 20.067  1.00 303.95 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CA  1 
ATOM   5338  C  C   . TRP A-2  1 237 ? 33.150  -64.826 20.438  1.00 308.46 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  C   1 
ATOM   5339  O  O   . TRP A-2  1 237 ? 32.471  -65.417 21.275  1.00 308.08 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  O   1 
ATOM   5340  C  CB  . TRP A-2  1 237 ? 31.462  -63.265 19.446  1.00 174.70 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CB  1 
ATOM   5341  C  CG  . TRP A-2  1 237 ? 30.817  -61.936 19.686  1.00 171.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CG  1 
ATOM   5342  C  CD1 . TRP A-2  1 237 ? 30.697  -60.902 18.804  1.00 170.69 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   5343  C  CD2 . TRP A-2  1 237 ? 30.207  -61.500 20.902  1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   5344  N  NE1 . TRP A-2  1 237 ? 30.043  -59.850 19.398  1.00 167.23 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   5345  C  CE2 . TRP A-2  1 237 ? 29.732  -60.195 20.689  1.00 165.50 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   5346  C  CE3 . TRP A-2  1 237 ? 30.015  -62.091 22.154  1.00 167.07 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   5347  C  CZ2 . TRP A-2  1 237 ? 29.082  -59.470 21.677  1.00 162.10 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   5348  C  CZ3 . TRP A-2  1 237 ? 29.370  -61.374 23.132  1.00 163.84 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   5349  C  CH2 . TRP A-2  1 237 ? 28.911  -60.077 22.891  1.00 161.40 ? ? ? ? ? ? 237 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   5350  N  N   . ASP A-2  1 238 ? 34.178  -65.386 19.815  1.00 214.09 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  N   1 
ATOM   5351  C  CA  . ASP A-2  1 238 ? 34.515  -66.782 20.021  1.00 219.12 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  CA  1 
ATOM   5352  C  C   . ASP A-2  1 238 ? 35.166  -66.970 21.378  1.00 223.27 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  C   1 
ATOM   5353  O  O   . ASP A-2  1 238 ? 35.038  -68.018 22.010  1.00 226.60 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  O   1 
ATOM   5354  C  CB  . ASP A-2  1 238 ? 35.453  -67.264 18.916  1.00 230.45 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  CB  1 
ATOM   5355  C  CG  . ASP A-2  1 238 ? 34.873  -67.058 17.533  1.00 227.55 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  CG  1 
ATOM   5356  O  OD1 . ASP A-2  1 238 ? 33.645  -66.849 17.429  1.00 223.02 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   5357  O  OD2 . ASP A-2  1 238 ? 35.641  -67.110 16.550  1.00 230.51 ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   5358  N  N   . THR A-2  1 239 ? 35.854  -65.932 21.832  1.00 193.55 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  N   1 
ATOM   5359  C  CA  . THR A-2  1 239 ? 36.574  -65.994 23.088  1.00 197.88 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  CA  1 
ATOM   5360  C  C   . THR A-2  1 239 ? 35.657  -65.582 24.245  1.00 194.18 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  C   1 
ATOM   5361  O  O   . THR A-2  1 239 ? 36.097  -65.487 25.394  1.00 197.11 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  O   1 
ATOM   5362  C  CB  . THR A-2  1 239 ? 37.837  -65.106 23.043  1.00 177.63 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  CB  1 
ATOM   5363  O  OG1 . THR A-2  1 239 ? 37.465  -63.763 22.711  1.00 171.70 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5364  C  CG2 . THR A-2  1 239 ? 38.816  -65.615 21.993  1.00 182.54 ? ? ? ? ? ? 239 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5365  N  N   . VAL A-2  1 240 ? 34.380  -65.354 23.935  1.00 190.21 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  N   1 
ATOM   5366  C  CA  . VAL A-2  1 240 ? 33.404  -64.890 24.924  1.00 186.32 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5367  C  C   . VAL A-2  1 240 ? 32.582  -66.019 25.549  1.00 187.00 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  C   1 
ATOM   5368  O  O   . VAL A-2  1 240 ? 31.957  -66.808 24.840  1.00 185.84 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  O   1 
ATOM   5369  C  CB  . VAL A-2  1 240 ? 32.431  -63.870 24.304  1.00 284.50 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5370  C  CG1 . VAL A-2  1 240 ? 31.335  -63.501 25.296  1.00 280.92 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5371  C  CG2 . VAL A-2  1 240 ? 33.179  -62.633 23.844  1.00 283.48 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5372  N  N   . THR A-2  1 241 ? 32.563  -66.076 26.878  1.00 176.55 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  N   1 
ATOM   5373  C  CA  . THR A-2  1 241 ? 31.812  -67.110 27.588  1.00 177.68 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  CA  1 
ATOM   5374  C  C   . THR A-2  1 241 ? 30.377  -67.164 27.086  1.00 171.89 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  C   1 
ATOM   5375  O  O   . THR A-2  1 241 ? 29.771  -66.128 26.830  1.00 166.40 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  O   1 
ATOM   5376  C  CB  . THR A-2  1 241 ? 31.774  -66.842 29.102  1.00 192.21 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  CB  1 
ATOM   5377  O  OG1 . THR A-2  1 241 ? 31.127  -67.933 29.770  1.00 194.05 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5378  C  CG2 . THR A-2  1 241 ? 31.008  -65.559 29.395  1.00 185.99 ? ? ? ? ? ? 241 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5379  N  N   . PRO A-2  1 242 ? 29.828  -68.377 26.932  1.00 187.63 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  N   1 
ATOM   5380  C  CA  . PRO A-2  1 242 ? 28.435  -68.521 26.497  1.00 183.10 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5381  C  C   . PRO A-2  1 242 ? 27.438  -67.982 27.520  1.00 179.98 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  C   1 
ATOM   5382  O  O   . PRO A-2  1 242 ? 26.275  -67.777 27.182  1.00 175.52 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  O   1 
ATOM   5383  C  CB  . PRO A-2  1 242 ? 28.268  -70.034 26.315  1.00 172.54 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5384  C  CG  . PRO A-2  1 242 ? 29.390  -70.648 27.069  1.00 179.12 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5385  C  CD  . PRO A-2  1 242 ? 30.519  -69.673 27.009  1.00 179.91 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5386  N  N   . GLU A-2  1 243 ? 27.888  -67.765 28.751  1.00 276.19 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  N   1 
ATOM   5387  C  CA  . GLU A-2  1 243 ? 27.062  -67.107 29.757  1.00 273.38 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  CA  1 
ATOM   5388  C  C   . GLU A-2  1 243 ? 26.885  -65.644 29.397  1.00 267.86 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  C   1 
ATOM   5389  O  O   . GLU A-2  1 243 ? 25.771  -65.117 29.410  1.00 262.93 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  O   1 
ATOM   5390  C  CB  . GLU A-2  1 243 ? 27.719  -67.220 31.124  1.00 236.60 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  CB  1 
ATOM   5391  C  CG  . GLU A-2  1 243 ? 27.923  -68.644 31.543  1.00 242.59 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  CG  1 
ATOM   5392  C  CD  . GLU A-2  1 243 ? 26.609  -69.338 31.781  1.00 241.17 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  CD  1 
ATOM   5393  O  OE1 . GLU A-2  1 243 ? 25.653  -68.645 32.187  1.00 237.02 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   5394  O  OE2 . GLU A-2  1 243 ? 26.526  -70.562 31.554  1.00 244.36 ? ? ? ? ? ? 243 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   5395  N  N   . ALA A-2  1 244 ? 27.997  -64.990 29.083  1.00 233.12 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2  N   1 
ATOM   5396  C  CA  . ALA A-2  1 244 ? 27.944  -63.626 28.601  1.00 228.27 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5397  C  C   . ALA A-2  1 244 ? 26.860  -63.579 27.542  1.00 223.59 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2  C   1 
ATOM   5398  O  O   . ALA A-2  1 244 ? 25.850  -62.899 27.701  1.00 219.93 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2  O   1 
ATOM   5399  C  CB  . ALA A-2  1 244 ? 29.279  -63.209 28.021  1.00 144.48 ? ? ? ? ? ? 244 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5400  N  N   . LYS A-2  1 245 ? 27.062  -64.325 26.465  1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  N   1 
ATOM   5401  C  CA  . LYS A-2  1 245 ? 26.102  -64.332 25.374  1.00 134.48 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5402  C  C   . LYS A-2  1 245 ? 24.691  -64.694 25.816  1.00 131.96 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  C   1 
ATOM   5403  O  O   . LYS A-2  1 245 ? 23.729  -64.336 25.142  1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  O   1 
ATOM   5404  C  CB  . LYS A-2  1 245 ? 26.553  -65.284 24.278  1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5405  C  CG  . LYS A-2  1 245 ? 27.833  -64.867 23.601  1.00 139.40 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5406  C  CD  . LYS A-2  1 245 ? 28.516  -66.075 22.996  1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5407  C  CE  . LYS A-2  1 245 ? 29.669  -65.671 22.100  1.00 146.26 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5408  N  NZ  . LYS A-2  1 245 ? 30.410  -66.855 21.583  1.00 151.77 ? ? ? ? ? ? 245 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5409  N  N   . ASP A-2  1 246 ? 24.560  -65.408 26.929  1.00 245.19 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  N   1 
ATOM   5410  C  CA  . ASP A-2  1 246 ? 23.234  -65.759 27.428  1.00 244.73 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  CA  1 
ATOM   5411  C  C   . ASP A-2  1 246 ? 22.494  -64.550 27.983  1.00 242.27 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  C   1 
ATOM   5412  O  O   . ASP A-2  1 246 ? 21.350  -64.291 27.605  1.00 241.93 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  O   1 
ATOM   5413  C  CB  . ASP A-2  1 246 ? 23.299  -66.857 28.487  1.00 175.91 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  CB  1 
ATOM   5414  C  CG  . ASP A-2  1 246 ? 22.006  -66.981 29.273  1.00 174.60 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  CG  1 
ATOM   5415  O  OD1 . ASP A-2  1 246 ? 20.924  -66.726 28.703  1.00 173.70 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   5416  O  OD2 . ASP A-2  1 246 ? 22.071  -67.329 30.469  1.00 176.78 ? ? ? ? ? ? 246 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   5417  N  N   . LEU A-2  1 247 ? 23.129  -63.816 28.888  1.00 197.24 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  N   1 
ATOM   5418  C  CA  . LEU A-2  1 247 ? 22.478  -62.646 29.454  1.00 194.51 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5419  C  C   . LEU A-2  1 247 ? 22.021  -61.784 28.293  1.00 193.32 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  C   1 
ATOM   5420  O  O   . LEU A-2  1 247 ? 20.853  -61.402 28.194  1.00 192.47 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  O   1 
ATOM   5421  C  CB  . LEU A-2  1 247 ? 23.443  -61.854 30.341  1.00 126.82 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5422  C  CG  . LEU A-2  1 247 ? 22.792  -60.954 31.397  1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5423  C  CD1 . LEU A-2  1 247 ? 21.742  -61.732 32.170  1.00 124.95 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5424  C  CD2 . LEU A-2  1 247 ? 23.827  -60.370 32.342  1.00 127.16 ? ? ? ? ? ? 247 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5425  N  N   . ILE A-2  1 248 ? 22.964  -61.510 27.400  1.00 173.66 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  N   1 
ATOM   5426  C  CA  . ILE A-2  1 248 ? 22.726  -60.640 26.262  1.00 173.01 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5427  C  C   . ILE A-2  1 248 ? 21.454  -61.009 25.499  1.00 173.69 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  C   1 
ATOM   5428  O  O   . ILE A-2  1 248 ? 20.751  -60.129 25.009  1.00 172.57 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  O   1 
ATOM   5429  C  CB  . ILE A-2  1 248 ? 23.947  -60.614 25.318  1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5430  C  CG1 . ILE A-2  1 248 ? 24.999  -59.651 25.859  1.00 120.33 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5431  C  CG2 . ILE A-2  1 248 ? 23.549  -60.166 23.926  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5432  C  CD1 . ILE A-2  1 248 ? 26.137  -59.399 24.909  1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 248 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5433  N  N   . ASN A-2  1 249 ? 21.148  -62.300 25.416  1.00 172.23 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  N   1 
ATOM   5434  C  CA  . ASN A-2  1 249 ? 19.937  -62.744 24.737  1.00 173.49 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  CA  1 
ATOM   5435  C  C   . ASN A-2  1 249 ? 18.701  -62.527 25.594  1.00 172.27 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  C   1 
ATOM   5436  O  O   . ASN A-2  1 249 ? 17.590  -62.408 25.076  1.00 172.60 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  O   1 
ATOM   5437  C  CB  . ASN A-2  1 249 ? 20.036  -64.219 24.353  1.00 135.59 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  CB  1 
ATOM   5438  C  CG  . ASN A-2  1 249 ? 21.120  -64.487 23.330  1.00 137.15 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  CG  1 
ATOM   5439  O  OD1 . ASN A-2  1 249 ? 21.575  -63.573 22.641  1.00 136.66 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   5440  N  ND2 . ASN A-2  1 249 ? 21.542  -65.748 23.225  1.00 139.18 ? ? ? ? ? ? 249 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   5441  N  N   . LYS A-2  1 250 ? 18.901  -62.480 26.907  1.00 143.41 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  N   1 
ATOM   5442  C  CA  . LYS A-2  1 250 ? 17.791  -62.314 27.835  1.00 142.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5443  C  C   . LYS A-2  1 250 ? 17.330  -60.858 27.921  1.00 140.94 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  C   1 
ATOM   5444  O  O   . LYS A-2  1 250 ? 16.144  -60.586 28.101  1.00 141.05 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  O   1 
ATOM   5445  C  CB  . LYS A-2  1 250 ? 18.158  -62.863 29.215  1.00 175.42 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5446  C  CG  . LYS A-2  1 250 ? 18.292  -64.389 29.264  1.00 177.76 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5447  C  CD  . LYS A-2  1 250 ? 16.939  -65.083 29.057  1.00 179.35 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5448  C  CE  . LYS A-2  1 250 ? 16.987  -66.590 29.352  1.00 181.10 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5449  N  NZ  . LYS A-2  1 250 ? 17.743  -67.373 28.331  1.00 182.66 ? ? ? ? ? ? 250 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5450  N  N   . MET A-2  1 251 ? 18.269  -59.927 27.790  1.00 225.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  N   1 
ATOM   5451  C  CA  . MET A-2  1 251 ? 17.951  -58.504 27.803  1.00 223.84 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  CA  1 
ATOM   5452  C  C   . MET A-2  1 251 ? 17.426  -58.053 26.451  1.00 223.81 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  C   1 
ATOM   5453  O  O   . MET A-2  1 251 ? 16.503  -57.242 26.359  1.00 223.04 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  O   1 
ATOM   5454  C  CB  . MET A-2  1 251 ? 19.202  -57.697 28.130  1.00 134.43 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  CB  1 
ATOM   5455  C  CG  . MET A-2  1 251 ? 19.701  -57.875 29.543  1.00 134.53 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  CG  1 
ATOM   5456  S  SD  . MET A-2  1 251 ? 21.215  -56.942 29.814  1.00 134.39 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  SD  1 
ATOM   5457  C  CE  . MET A-2  1 251 ? 21.109  -56.626 31.571  1.00 134.79 ? ? ? ? ? ? 251 MET A-2  CE  1 
ATOM   5458  N  N   . LEU A-2  1 252 ? 18.025  -58.621 25.410  1.00 159.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  N   1 
ATOM   5459  C  CA  . LEU A-2  1 252 ? 17.830  -58.222 24.019  1.00 159.63 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5460  C  C   . LEU A-2  1 252 ? 16.594  -58.918 23.432  1.00 161.29 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  C   1 
ATOM   5461  O  O   . LEU A-2  1 252 ? 16.427  -59.012 22.208  1.00 162.02 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  O   1 
ATOM   5462  C  CB  . LEU A-2  1 252 ? 19.102  -58.444 23.182  1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5463  C  CG  . LEU A-2  1 252 ? 20.348  -57.601 23.528  1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5464  C  CD1 . LEU A-2  1 252 ? 21.244  -57.394 22.322  1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5465  C  CD2 . LEU A-2  1 252 ? 19.962  -56.259 24.092  1.00 100.53 ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5466  N  N   . THR A-2  1 253 ? 15.784  -59.468 24.336  1.00 136.54 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  N   1 
ATOM   5467  C  CA  . THR A-2  1 253 ? 14.478  -60.038 24.014  1.00 137.82 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  CA  1 
ATOM   5468  C  C   . THR A-2  1 253 ? 13.456  -59.003 23.523  1.00 137.17 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  C   1 
ATOM   5469  O  O   . THR A-2  1 253 ? 13.154  -58.019 24.212  1.00 135.40 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  O   1 
ATOM   5470  C  CB  . THR A-2  1 253 ? 13.884  -60.715 25.254  1.00 163.76 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  CB  1 
ATOM   5471  O  OG1 . THR A-2  1 253 ? 14.829  -61.645 25.791  1.00 164.14 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5472  C  CG2 . THR A-2  1 253 ? 12.603  -61.443 24.916  1.00 166.22 ? ? ? ? ? ? 253 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5473  N  N   . ILE A-2  1 254 ? 12.908  -59.270 22.339  1.00 121.45 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  N   1 
ATOM   5474  C  CA  . ILE A-2  1 254 ? 11.952  -58.392 21.670  1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5475  C  C   . ILE A-2  1 254 ? 10.671  -58.158 22.475  1.00 121.89 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  C   1 
ATOM   5476  O  O   . ILE A-2  1 254 ? 10.215  -57.028 22.600  1.00 120.57 ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  O   1 
ATOM   5477  C  CB  . ILE A-2  1 254 ? 11.606  -58.930 20.259  1.00 94.04  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5478  C  CG1 . ILE A-2  1 254 ? 12.820  -58.819 19.335  1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5479  C  CG2 . ILE A-2  1 254 ? 10.440  -58.172 19.661  1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5480  C  CD1 . ILE A-2  1 254 ? 12.615  -59.457 17.985  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 254 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5481  N  N   . ASN A-2  1 255 ? 10.092  -59.224 23.018  1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  N   1 
ATOM   5482  C  CA  . ASN A-2  1 255 ? 8.883   -59.114 23.834  1.00 116.23 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  CA  1 
ATOM   5483  C  C   . ASN A-2  1 255 ? 9.210   -58.689 25.263  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  C   1 
ATOM   5484  O  O   . ASN A-2  1 255 ? 9.837   -59.441 26.003  1.00 113.86 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  O   1 
ATOM   5485  C  CB  . ASN A-2  1 255 ? 8.130   -60.451 23.849  1.00 148.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  CB  1 
ATOM   5486  C  CG  . ASN A-2  1 255 ? 6.813   -60.383 24.614  1.00 150.53 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  CG  1 
ATOM   5487  O  OD1 . ASN A-2  1 255 ? 6.675   -59.615 25.563  1.00 149.51 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   5488  N  ND2 . ASN A-2  1 255 ? 5.843   -61.196 24.202  1.00 153.64 ? ? ? ? ? ? 255 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   5489  N  N   . PRO A-2  1 256 ? 8.767   -57.487 25.663  1.00 197.25 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  N   1 
ATOM   5490  C  CA  . PRO A-2  1 256 ? 9.107   -56.958 26.992  1.00 195.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5491  C  C   . PRO A-2  1 256 ? 8.583   -57.821 28.146  1.00 198.30 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  C   1 
ATOM   5492  O  O   . PRO A-2  1 256 ? 9.177   -57.836 29.226  1.00 197.48 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  O   1 
ATOM   5493  C  CB  . PRO A-2  1 256 ? 8.450   -55.569 27.002  1.00 138.93 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5494  C  CG  . PRO A-2  1 256 ? 7.424   -55.602 25.924  1.00 140.84 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5495  C  CD  . PRO A-2  1 256 ? 7.926   -56.558 24.889  1.00 141.28 ? ? ? ? ? ? 256 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5496  N  N   . SER A-2  1 257 ? 7.488   -58.536 27.920  1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2  N   1 
ATOM   5497  C  CA  . SER A-2  1 257 ? 6.896   -59.358 28.965  1.00 148.30 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2  CA  1 
ATOM   5498  C  C   . SER A-2  1 257 ? 7.749   -60.590 29.206  1.00 148.04 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2  C   1 
ATOM   5499  O  O   . SER A-2  1 257 ? 7.746   -61.174 30.296  1.00 148.98 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2  O   1 
ATOM   5500  C  CB  . SER A-2  1 257 ? 5.476   -59.771 28.580  1.00 187.57 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2  CB  1 
ATOM   5501  O  OG  . SER A-2  1 257 ? 5.119   -60.996 29.193  1.00 189.78 ? ? ? ? ? ? 257 SER A-2  OG  1 
ATOM   5502  N  N   . LYS A-2  1 258 ? 8.467   -60.993 28.167  1.00 160.91 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  N   1 
ATOM   5503  C  CA  . LYS A-2  1 258 ? 9.383   -62.112 28.268  1.00 160.73 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5504  C  C   . LYS A-2  1 258 ? 10.778  -61.640 28.659  1.00 157.88 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  C   1 
ATOM   5505  O  O   . LYS A-2  1 258 ? 11.616  -62.443 29.055  1.00 157.63 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  O   1 
ATOM   5506  C  CB  . LYS A-2  1 258 ? 9.405   -62.870 26.944  1.00 161.39 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5507  C  CG  . LYS A-2  1 258 ? 8.010   -63.286 26.525  1.00 164.27 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5508  C  CD  . LYS A-2  1 258 ? 7.972   -64.012 25.203  1.00 166.04 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5509  C  CE  . LYS A-2  1 258 ? 6.557   -64.503 24.942  1.00 169.02 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5510  N  NZ  . LYS A-2  1 258 ? 6.452   -65.304 23.698  1.00 170.81 ? ? ? ? ? ? 258 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5511  N  N   . ARG A-2  1 259 ? 11.011  -60.333 28.575  1.00 146.99 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  N   1 
ATOM   5512  C  CA  . ARG A-2  1 259 ? 12.325  -59.749 28.848  1.00 144.49 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5513  C  C   . ARG A-2  1 259 ? 12.745  -59.893 30.309  1.00 144.55 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  C   1 
ATOM   5514  O  O   . ARG A-2  1 259 ? 11.964  -59.608 31.220  1.00 145.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  O   1 
ATOM   5515  C  CB  . ARG A-2  1 259 ? 12.330  -58.274 28.454  1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5516  C  CG  . ARG A-2  1 259 ? 13.685  -57.602 28.493  1.00 109.20 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5517  C  CD  . ARG A-2  1 259 ? 13.548  -56.161 28.029  1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5518  N  NE  . ARG A-2  1 259 ? 13.174  -56.079 26.619  1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5519  C  CZ  . ARG A-2  1 259 ? 12.674  -54.995 26.034  1.00 106.30 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5520  N  NH1 . ARG A-2  1 259 ? 12.368  -55.014 24.743  1.00 106.74 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5521  N  NH2 . ARG A-2  1 259 ? 12.473  -53.890 26.741  1.00 104.86 ? ? ? ? ? ? 259 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5522  N  N   . ILE A-2  1 260 ? 13.984  -60.331 30.518  1.00 138.47 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  N   1 
ATOM   5523  C  CA  . ILE A-2  1 260 ? 14.538  -60.508 31.857  1.00 138.48 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5524  C  C   . ILE A-2  1 260 ? 14.393  -59.219 32.646  1.00 137.38 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  C   1 
ATOM   5525  O  O   . ILE A-2  1 260 ? 14.733  -58.149 32.154  1.00 135.84 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  O   1 
ATOM   5526  C  CB  . ILE A-2  1 260 ? 16.030  -60.884 31.801  1.00 133.82 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5527  C  CG1 . ILE A-2  1 260 ? 16.553  -61.221 33.196  1.00 134.09 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5528  C  CG2 . ILE A-2  1 260 ? 16.849  -59.754 31.191  1.00 131.43 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5529  C  CD1 . ILE A-2  1 260 ? 18.020  -61.584 33.217  1.00 134.08 ? ? ? ? ? ? 260 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5530  N  N   . THR A-2  1 261 ? 13.873  -59.313 33.865  1.00 219.25 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  N   1 
ATOM   5531  C  CA  . THR A-2  1 261 ? 13.724  -58.122 34.685  1.00 218.59 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  CA  1 
ATOM   5532  C  C   . THR A-2  1 261 ? 15.099  -57.722 35.196  1.00 217.02 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  C   1 
ATOM   5533  O  O   . THR A-2  1 261 ? 16.066  -58.452 35.004  1.00 216.64 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  O   1 
ATOM   5534  C  CB  . THR A-2  1 261 ? 12.777  -58.381 35.871  1.00 184.04 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  CB  1 
ATOM   5535  O  OG1 . THR A-2  1 261 ? 11.477  -58.726 35.378  1.00 184.20 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5536  C  CG2 . THR A-2  1 261 ? 12.667  -57.151 36.759  1.00 184.60 ? ? ? ? ? ? 261 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5537  N  N   . ALA A-2  1 262 ? 15.186  -56.581 35.867  1.00 202.36 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2  N   1 
ATOM   5538  C  CA  . ALA A-2  1 262 ? 16.457  -56.139 36.411  1.00 201.26 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5539  C  C   . ALA A-2  1 262 ? 16.804  -56.991 37.617  1.00 202.59 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2  C   1 
ATOM   5540  O  O   . ALA A-2  1 262 ? 17.971  -57.278 37.871  1.00 205.19 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2  O   1 
ATOM   5541  C  CB  . ALA A-2  1 262 ? 16.389  -54.686 36.800  1.00 131.98 ? ? ? ? ? ? 262 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5542  N  N   . ALA A-2  1 263 ? 15.779  -57.392 38.360  1.00 215.18 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2  N   1 
ATOM   5543  C  CA  . ALA A-2  1 263 ? 15.974  -58.227 39.536  1.00 217.21 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5544  C  C   . ALA A-2  1 263 ? 16.545  -59.580 39.125  1.00 223.28 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2  C   1 
ATOM   5545  O  O   . ALA A-2  1 263 ? 17.426  -60.131 39.785  1.00 225.15 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2  O   1 
ATOM   5546  C  CB  . ALA A-2  1 263 ? 14.662  -58.401 40.278  1.00 147.50 ? ? ? ? ? ? 263 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5547  N  N   . GLU A-2  1 264 ? 16.038  -60.103 38.015  1.00 199.07 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  N   1 
ATOM   5548  C  CA  . GLU A-2  1 264 ? 16.488  -61.388 37.504  1.00 206.31 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  CA  1 
ATOM   5549  C  C   . GLU A-2  1 264 ? 17.921  -61.328 36.979  1.00 208.86 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  C   1 
ATOM   5550  O  O   . GLU A-2  1 264 ? 18.659  -62.304 37.070  1.00 213.04 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  O   1 
ATOM   5551  C  CB  . GLU A-2  1 264 ? 15.535  -61.877 36.414  1.00 165.76 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  CB  1 
ATOM   5552  C  CG  . GLU A-2  1 264 ? 14.119  -62.128 36.913  1.00 163.74 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  CG  1 
ATOM   5553  C  CD  . GLU A-2  1 264 ? 13.092  -62.152 35.793  1.00 166.82 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  CD  1 
ATOM   5554  O  OE1 . GLU A-2  1 264 ? 13.442  -61.795 34.649  1.00 169.92 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   5555  O  OE2 . GLU A-2  1 264 ? 11.929  -62.526 36.060  1.00 166.36 ? ? ? ? ? ? 264 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   5556  N  N   . ALA A-2  1 265 ? 18.316  -60.176 36.448  1.00 144.18 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2  N   1 
ATOM   5557  C  CA  . ALA A-2  1 265 ? 19.619  -60.030 35.804  1.00 143.11 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5558  C  C   . ALA A-2  1 265 ? 20.766  -59.945 36.799  1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2  C   1 
ATOM   5559  O  O   . ALA A-2  1 265 ? 21.931  -60.125 36.440  1.00 145.92 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2  O   1 
ATOM   5560  C  CB  . ALA A-2  1 265 ? 19.623  -58.805 34.905  1.00 245.44 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5561  N  N   . LEU A-2  1 266 ? 20.435  -59.622 38.041  1.00 201.29 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  N   1 
ATOM   5562  C  CA  . LEU A-2  1 266 ? 21.433  -59.560 39.098  1.00 199.76 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5563  C  C   . LEU A-2  1 266 ? 21.721  -60.943 39.664  1.00 203.84 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  C   1 
ATOM   5564  O  O   . LEU A-2  1 266 ? 22.874  -61.288 39.942  1.00 204.93 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  O   1 
ATOM   5565  C  CB  . LEU A-2  1 266 ? 20.987  -58.597 40.195  1.00 234.45 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5566  C  CG  . LEU A-2  1 266 ? 21.044  -57.117 39.807  1.00 230.25 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5567  C  CD1 . LEU A-2  1 266 ? 20.424  -56.265 40.894  1.00 226.21 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5568  C  CD2 . LEU A-2  1 266 ? 22.478  -56.685 39.534  1.00 230.81 ? ? ? ? ? ? 266 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5569  N  N   . LYS A-2  1 267 ? 20.658  -61.726 39.831  1.00 224.62 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  N   1 
ATOM   5570  C  CA  . LYS A-2  1 267 ? 20.765  -63.080 40.355  1.00 228.42 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5571  C  C   . LYS A-2  1 267 ? 21.527  -63.972 39.396  1.00 233.06 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  C   1 
ATOM   5572  O  O   . LYS A-2  1 267 ? 22.482  -64.623 39.800  1.00 234.40 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  O   1 
ATOM   5573  C  CB  . LYS A-2  1 267 ? 19.385  -63.664 40.664  1.00 188.68 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5574  C  CG  . LYS A-2  1 267 ? 18.769  -63.127 41.945  1.00 185.01 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5575  C  CD  . LYS A-2  1 267 ? 19.048  -64.048 43.124  1.00 187.07 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5576  C  CE  . LYS A-2  1 267 ? 18.647  -63.404 44.444  1.00 183.73 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5577  N  NZ  . LYS A-2  1 267 ? 17.280  -62.814 44.397  1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 267 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5578  N  N   . HIS A-2  1 268 ? 21.110  -64.018 38.134  1.00 288.18 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  N   1 
ATOM   5579  C  CA  . HIS A-2  1 268 ? 21.917  -64.717 37.150  1.00 292.95 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  CA  1 
ATOM   5580  C  C   . HIS A-2  1 268 ? 23.199  -63.918 37.090  1.00 290.28 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  C   1 
ATOM   5581  O  O   . HIS A-2  1 268 ? 23.209  -62.791 36.595  1.00 286.53 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  O   1 
ATOM   5582  C  CB  . HIS A-2  1 268 ? 21.230  -64.701 35.779  1.00 209.62 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  CB  1 
ATOM   5583  C  CG  . HIS A-2  1 268 ? 22.141  -65.031 34.629  1.00 213.02 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  CG  1 
ATOM   5584  N  ND1 . HIS A-2  1 268 ? 23.513  -65.080 34.750  1.00 220.48 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   5585  C  CD2 . HIS A-2  1 268 ? 21.869  -65.326 33.334  1.00 209.94 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   5586  C  CE1 . HIS A-2  1 268 ? 24.047  -65.389 33.582  1.00 221.37 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   5587  N  NE2 . HIS A-2  1 268 ? 23.072  -65.544 32.706  1.00 215.01 ? ? ? ? ? ? 268 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   5588  N  N   . PRO A-2  1 269 ? 24.289  -64.498 37.603  1.00 172.38 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  N   1 
ATOM   5589  C  CA  . PRO A-2  1 269 ? 25.614  -63.885 37.575  1.00 170.44 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  CA  1 
ATOM   5590  C  C   . PRO A-2  1 269 ? 26.562  -64.377 36.485  1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  C   1 
ATOM   5591  O  O   . PRO A-2  1 269 ? 27.532  -65.017 36.872  1.00 172.75 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  O   1 
ATOM   5592  C  CB  . PRO A-2  1 269 ? 26.190  -64.273 38.937  1.00 168.16 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  CB  1 
ATOM   5593  C  CG  . PRO A-2  1 269 ? 25.400  -65.491 39.373  1.00 172.53 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  CG  1 
ATOM   5594  C  CD  . PRO A-2  1 269 ? 24.306  -65.747 38.376  1.00 169.82 ? ? ? ? ? ? 269 PRO A-2  CD  1 
ATOM   5595  N  N   . TRP A-2  1 270 ? 26.361  -64.109 35.198  1.00 159.67 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  N   1 
ATOM   5596  C  CA  . TRP A-2  1 270 ? 27.506  -64.301 34.310  1.00 160.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CA  1 
ATOM   5597  C  C   . TRP A-2  1 270 ? 28.427  -63.188 34.759  1.00 158.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  C   1 
ATOM   5598  O  O   . TRP A-2  1 270 ? 29.550  -63.057 34.285  1.00 158.19 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  O   1 
ATOM   5599  C  CB  . TRP A-2  1 270 ? 27.201  -64.125 32.824  1.00 302.78 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CB  1 
ATOM   5600  C  CG  . TRP A-2  1 270 ? 27.600  -62.758 32.351  1.00 299.80 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CG  1 
ATOM   5601  C  CD1 . TRP A-2  1 270 ? 26.833  -61.641 32.409  1.00 297.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   5602  C  CD2 . TRP A-2  1 270 ? 28.870  -62.347 31.794  1.00 298.26 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   5603  N  NE1 . TRP A-2  1 270 ? 27.524  -60.562 31.917  1.00 294.76 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   5604  C  CE2 . TRP A-2  1 270 ? 28.772  -60.963 31.535  1.00 295.09 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   5605  C  CE3 . TRP A-2  1 270 ? 30.065  -63.009 31.489  1.00 299.03 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   5606  C  CZ2 . TRP A-2  1 270 ? 29.821  -60.230 30.981  1.00 292.70 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   5607  C  CZ3 . TRP A-2  1 270 ? 31.110  -62.273 30.938  1.00 296.59 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   5608  C  CH2 . TRP A-2  1 270 ? 30.976  -60.896 30.690  1.00 293.49 ? ? ? ? ? ? 270 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   5609  N  N   . ILE A-2  1 271 ? 27.908  -62.360 35.658  1.00 336.44 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  N   1 
ATOM   5610  C  CA  . ILE A-2  1 271 ? 28.631  -61.228 36.220  1.00 332.24 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5611  C  C   . ILE A-2  1 271 ? 29.224  -61.522 37.592  1.00 331.43 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  C   1 
ATOM   5612  O  O   . ILE A-2  1 271 ? 30.433  -61.415 37.783  1.00 330.81 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  O   1 
ATOM   5613  C  CB  . ILE A-2  1 271 ? 27.743  -59.990 36.307  1.00 176.08 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5614  C  CG1 . ILE A-2  1 271 ? 26.534  -60.264 37.202  1.00 175.78 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5615  C  CG2 . ILE A-2  1 271 ? 27.295  -59.592 34.919  1.00 177.33 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5616  C  CD1 . ILE A-2  1 271 ? 25.705  -59.043 37.474  1.00 171.95 ? ? ? ? ? ? 271 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5617  N  N   . SER A-2  1 272 ? 28.370  -61.849 38.556  1.00 169.96 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2  N   1 
ATOM   5618  C  CA  . SER A-2  1 272 ? 28.826  -62.104 39.918  1.00 169.40 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2  CA  1 
ATOM   5619  C  C   . SER A-2  1 272 ? 29.634  -63.410 40.050  1.00 172.72 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2  C   1 
ATOM   5620  O  O   . SER A-2  1 272 ? 30.677  -63.438 40.711  1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2  O   1 
ATOM   5621  C  CB  . SER A-2  1 272 ? 27.637  -62.073 40.886  1.00 279.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2  CB  1 
ATOM   5622  O  OG  . SER A-2  1 272 ? 26.920  -60.849 40.761  1.00 275.83 ? ? ? ? ? ? 272 SER A-2  OG  1 
ATOM   5623  N  N   . HIS A-2  1 273 ? 29.135  -64.485 39.437  1.00 215.47 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  N   1 
ATOM   5624  C  CA  . HIS A-2  1 273 ? 29.829  -65.781 39.416  1.00 218.14 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  CA  1 
ATOM   5625  C  C   . HIS A-2  1 273 ? 30.899  -65.976 38.349  1.00 219.59 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  C   1 
ATOM   5626  O  O   . HIS A-2  1 273 ? 31.766  -66.824 38.505  1.00 221.19 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  O   1 
ATOM   5627  C  CB  . HIS A-2  1 273 ? 28.835  -66.933 39.345  1.00 226.93 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  CB  1 
ATOM   5628  C  CG  . HIS A-2  1 273 ? 27.885  -66.965 40.495  1.00 225.94 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  CG  1 
ATOM   5629  N  ND1 . HIS A-2  1 273 ? 26.773  -67.774 40.524  1.00 228.55 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   5630  C  CD2 . HIS A-2  1 273 ? 27.879  -66.269 41.657  1.00 223.32 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   5631  C  CE1 . HIS A-2  1 273 ? 26.120  -67.578 41.657  1.00 227.29 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   5632  N  NE2 . HIS A-2  1 273 ? 26.771  -66.671 42.360  1.00 224.22 ? ? ? ? ? ? 273 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   5633  N  N   . ARG A-2  1 274 ? 30.799  -65.263 37.235  1.00 184.48 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  N   1 
ATOM   5634  C  CA  . ARG A-2  1 274 ? 31.870  -65.290 36.246  1.00 184.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5635  C  C   . ARG A-2  1 274 ? 32.953  -64.302 36.660  1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  C   1 
ATOM   5636  O  O   . ARG A-2  1 274 ? 34.096  -64.390 36.204  1.00 180.63 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  O   1 
ATOM   5637  C  CB  . ARG A-2  1 274 ? 31.344  -64.981 34.851  1.00 207.41 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5638  C  CG  . ARG A-2  1 274 ? 30.425  -66.038 34.288  1.00 211.89 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5639  C  CD  . ARG A-2  1 274 ? 31.172  -67.298 33.929  1.00 215.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5640  N  NE  . ARG A-2  1 274 ? 30.238  -68.321 33.486  1.00 220.04 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5641  C  CZ  . ARG A-2  1 274 ? 29.551  -69.102 34.314  1.00 221.88 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5642  N  NH1 . ARG A-2  1 274 ? 29.708  -68.976 35.624  1.00 219.07 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5643  N  NH2 . ARG A-2  1 274 ? 28.712  -70.012 33.836  1.00 226.72 ? ? ? ? ? ? 274 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5644  N  N   . SER A-2  1 275 ? 32.567  -63.348 37.508  1.00 521.34 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2  N   1 
ATOM   5645  C  CA  . SER A-2  1 275 ? 33.520  -62.595 38.308  1.00 518.90 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2  CA  1 
ATOM   5646  C  C   . SER A-2  1 275 ? 34.285  -63.675 39.045  1.00 521.21 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2  C   1 
ATOM   5647  O  O   . SER A-2  1 275 ? 35.514  -63.646 39.155  1.00 521.02 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2  O   1 
ATOM   5648  C  CB  . SER A-2  1 275 ? 32.793  -61.696 39.315  1.00 170.00 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2  CB  1 
ATOM   5649  O  OG  . SER A-2  1 275 ? 32.398  -60.461 38.735  1.00 163.98 ? ? ? ? ? ? 275 SER A-2  OG  1 
ATOM   5650  N  N   . THR A-2  1 276 ? 33.515  -64.633 39.549  1.00 212.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  N   1 
ATOM   5651  C  CA  . THR A-2  1 276 ? 34.046  -65.847 40.135  1.00 215.27 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  CA  1 
ATOM   5652  C  C   . THR A-2  1 276 ? 34.545  -66.805 39.030  1.00 216.93 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  C   1 
ATOM   5653  O  O   . THR A-2  1 276 ? 35.666  -67.316 39.120  1.00 219.43 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  O   1 
ATOM   5654  C  CB  . THR A-2  1 276 ? 32.978  -66.512 41.063  1.00 233.13 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  CB  1 
ATOM   5655  O  OG1 . THR A-2  1 276 ? 32.326  -65.503 41.848  1.00 230.37 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5656  C  CG2 . THR A-2  1 276 ? 33.597  -67.541 41.992  1.00 240.24 ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5657  N  N   . VAL A-2  1 277 ? 33.716  -67.087 38.020  1.00 365.45 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  N   1 
ATOM   5658  C  CA  . VAL A-2  1 277 ? 34.146  -68.012 36.955  1.00 367.86 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5659  C  C   . VAL A-2  1 277 ? 34.521  -67.622 35.469  1.00 367.38 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  C   1 
ATOM   5660  O  O   . VAL A-2  1 277 ? 34.804  -68.533 34.701  1.00 371.00 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  O   1 
ATOM   5661  C  CB  . VAL A-2  1 277 ? 33.341  -69.346 37.001  1.00 193.54 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5662  C  CG1 . VAL A-2  1 277 ? 34.175  -70.466 36.441  1.00 198.74 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5663  C  CG2 . VAL A-2  1 277 ? 32.948  -69.701 38.431  1.00 197.69 ? ? ? ? ? ? 277 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5664  N  N   . ALA A-2  1 278 ? 34.510  -66.355 35.028  1.00 287.99 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2  N   1 
ATOM   5665  C  CA  . ALA A-2  1 278 ? 34.680  -66.066 33.560  1.00 288.51 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5666  C  C   . ALA A-2  1 278 ? 36.070  -65.750 32.932  1.00 286.87 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2  C   1 
ATOM   5667  O  O   . ALA A-2  1 278 ? 37.101  -65.777 33.603  1.00 285.61 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2  O   1 
ATOM   5668  C  CB  . ALA A-2  1 278 ? 33.687  -65.019 33.097  1.00 208.37 ? ? ? ? ? ? 278 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5669  N  N   . SER A-2  1 279 ? 36.072  -65.427 31.632  1.00 174.30 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2  N   1 
ATOM   5670  C  CA  . SER A-2  1 279 ? 37.317  -65.139 30.898  1.00 172.78 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2  CA  1 
ATOM   5671  C  C   . SER A-2  1 279 ? 37.914  -63.767 31.210  1.00 169.12 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2  C   1 
ATOM   5672  O  O   . SER A-2  1 279 ? 37.258  -62.739 31.028  1.00 166.59 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2  O   1 
ATOM   5673  C  CB  . SER A-2  1 279 ? 37.100  -65.231 29.384  1.00 313.85 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2  CB  1 
ATOM   5674  O  OG  . SER A-2  1 279 ? 38.304  -64.940 28.687  1.00 311.94 ? ? ? ? ? ? 279 SER A-2  OG  1 
ATOM   5675  N  N   . CYS A-2  1 280 ? 39.166  -63.757 31.665  1.00 226.31 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2  N   1 
ATOM   5676  C  CA  . CYS A-2  1 280 ? 39.879  -62.511 31.914  1.00 223.83 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2  CA  1 
ATOM   5677  C  C   . CYS A-2  1 280 ? 40.840  -62.072 30.804  1.00 222.25 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2  C   1 
ATOM   5678  O  O   . CYS A-2  1 280 ? 41.467  -61.024 30.933  1.00 219.06 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2  O   1 
ATOM   5679  C  CB  . CYS A-2  1 280 ? 40.653  -62.566 33.236  1.00 173.41 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2  CB  1 
ATOM   5680  S  SG  . CYS A-2  1 280 ? 39.726  -62.984 34.742  1.00 176.00 ? ? ? ? ? ? 280 CYS A-2  SG  1 
ATOM   5681  N  N   . MET A-2  1 281 ? 40.980  -62.844 29.729  1.00 237.09 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  N   1 
ATOM   5682  C  CA  . MET A-2  1 281 ? 41.996  -62.490 28.735  1.00 235.07 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  CA  1 
ATOM   5683  C  C   . MET A-2  1 281 ? 41.812  -61.044 28.269  1.00 231.61 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  C   1 
ATOM   5684  O  O   . MET A-2  1 281 ? 40.753  -60.668 27.754  1.00 231.78 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  O   1 
ATOM   5685  C  CB  . MET A-2  1 281 ? 41.959  -63.450 27.542  1.00 227.36 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  CB  1 
ATOM   5686  C  CG  . MET A-2  1 281 ? 42.030  -64.915 27.941  1.00 231.13 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  CG  1 
ATOM   5687  S  SD  . MET A-2  1 281 ? 41.840  -66.041 26.550  1.00 234.99 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  SD  1 
ATOM   5688  C  CE  . MET A-2  1 281 ? 43.219  -65.538 25.526  1.00 232.87 ? ? ? ? ? ? 281 MET A-2  CE  1 
ATOM   5689  N  N   . HIS A-2  1 282 ? 42.863  -60.243 28.431  1.00 256.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  N   1 
ATOM   5690  C  CA  . HIS A-2  1 282 ? 42.760  -58.819 28.170  1.00 253.20 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  CA  1 
ATOM   5691  C  C   . HIS A-2  1 282 ? 42.541  -58.718 26.680  1.00 254.07 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  C   1 
ATOM   5692  O  O   . HIS A-2  1 282 ? 43.376  -59.159 25.891  1.00 254.89 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  O   1 
ATOM   5693  C  CB  . HIS A-2  1 282 ? 44.065  -58.118 28.578  1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  CB  1 
ATOM   5694  C  CG  . HIS A-2  1 282 ? 44.181  -56.706 28.095  1.00 187.70 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  CG  1 
ATOM   5695  N  ND1 . HIS A-2  1 282 ? 43.734  -55.630 28.829  1.00 185.29 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   5696  C  CD2 . HIS A-2  1 282 ? 44.707  -56.192 26.958  1.00 186.63 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   5697  C  CE1 . HIS A-2  1 282 ? 43.970  -54.514 28.161  1.00 182.94 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   5698  N  NE2 . HIS A-2  1 282 ? 44.562  -54.828 27.023  1.00 183.59 ? ? ? ? ? ? 282 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   5699  N  N   . ARG A-2  1 283 ? 41.425  -58.132 26.276  1.00 160.70 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  N   1 
ATOM   5700  C  CA  . ARG A-2  1 283 ? 41.155  -58.077 24.859  1.00 161.91 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5701  C  C   . ARG A-2  1 283 ? 41.529  -56.670 24.438  1.00 158.05 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  C   1 
ATOM   5702  O  O   . ARG A-2  1 283 ? 40.807  -55.712 24.712  1.00 156.83 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  O   1 
ATOM   5703  C  CB  . ARG A-2  1 283 ? 39.683  -58.380 24.599  1.00 191.79 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5704  C  CG  . ARG A-2  1 283 ? 39.327  -58.518 23.148  1.00 193.98 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5705  C  CD  . ARG A-2  1 283 ? 37.837  -58.688 22.993  1.00 196.41 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5706  N  NE  . ARG A-2  1 283 ? 37.373  -59.976 23.485  1.00 199.80 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5707  C  CZ  . ARG A-2  1 283 ? 36.104  -60.361 23.465  1.00 202.56 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5708  N  NH1 . ARG A-2  1 283 ? 35.169  -59.551 22.982  1.00 202.50 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5709  N  NH2 . ARG A-2  1 283 ? 35.771  -61.554 23.931  1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5710  N  N   . GLN A-2  1 284 ? 42.672  -56.547 23.774  1.00 305.59 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  N   1 
ATOM   5711  C  CA  . GLN A-2  1 284 ? 43.222  -55.231 23.488  1.00 302.02 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  CA  1 
ATOM   5712  C  C   . GLN A-2  1 284 ? 42.547  -54.658 22.260  1.00 301.55 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  C   1 
ATOM   5713  O  O   . GLN A-2  1 284 ? 42.263  -53.461 22.188  1.00 298.89 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  O   1 
ATOM   5714  C  CB  . GLN A-2  1 284 ? 44.740  -55.293 23.316  1.00 208.93 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  CB  1 
ATOM   5715  C  CG  . GLN A-2  1 284 ? 45.364  -54.047 22.693  1.00 205.86 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  CG  1 
ATOM   5716  C  CD  . GLN A-2  1 284 ? 45.371  -52.833 23.612  1.00 202.78 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  CD  1 
ATOM   5717  O  OE1 . GLN A-2  1 284 ? 45.065  -52.930 24.800  1.00 203.08 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   5718  N  NE2 . GLN A-2  1 284 ? 45.729  -51.679 23.057  1.00 199.61 ? ? ? ? ? ? 284 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   5719  N  N   . GLU A-2  1 285 ? 42.270  -55.533 21.302  1.00 277.52 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  N   1 
ATOM   5720  C  CA  . GLU A-2  1 285 ? 41.589  -55.120 20.093  1.00 277.02 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  CA  1 
ATOM   5721  C  C   . GLU A-2  1 285 ? 40.212  -54.541 20.402  1.00 276.79 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  C   1 
ATOM   5722  O  O   . GLU A-2  1 285 ? 39.878  -53.464 19.914  1.00 274.41 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  O   1 
ATOM   5723  C  CB  . GLU A-2  1 285 ? 41.475  -56.268 19.097  1.00 191.68 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  CB  1 
ATOM   5724  C  CG  . GLU A-2  1 285 ? 40.845  -55.818 17.802  1.00 191.36 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  CG  1 
ATOM   5725  C  CD  . GLU A-2  1 285 ? 40.894  -56.861 16.717  1.00 195.22 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  CD  1 
ATOM   5726  O  OE1 . GLU A-2  1 285 ? 41.353  -57.989 16.987  1.00 198.40 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   5727  O  OE2 . GLU A-2  1 285 ? 40.471  -56.546 15.587  1.00 194.80 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   5728  N  N   . THR A-2  1 286 ? 39.416  -55.240 21.212  1.00 180.91 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  N   1 
ATOM   5729  C  CA  . THR A-2  1 286 ? 38.100  -54.719 21.584  1.00 181.25 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  CA  1 
ATOM   5730  C  C   . THR A-2  1 286 ? 38.223  -53.333 22.176  1.00 177.01 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  C   1 
ATOM   5731  O  O   . THR A-2  1 286 ? 37.456  -52.429 21.843  1.00 176.06 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  O   1 
ATOM   5732  C  CB  . THR A-2  1 286 ? 37.379  -55.579 22.635  1.00 156.46 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  CB  1 
ATOM   5733  O  OG1 . THR A-2  1 286 ? 35.994  -55.228 22.646  1.00 157.28 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5734  C  CG2 . THR A-2  1 286 ? 37.939  -55.334 24.032  1.00 153.65 ? ? ? ? ? ? 286 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5735  N  N   . VAL A-2  1 287 ? 39.188  -53.177 23.074  1.00 188.16 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  N   1 
ATOM   5736  C  CA  . VAL A-2  1 287 ? 39.350  -51.934 23.793  1.00 184.56 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5737  C  C   . VAL A-2  1 287 ? 39.634  -50.823 22.792  1.00 181.74 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  C   1 
ATOM   5738  O  O   . VAL A-2  1 287 ? 39.052  -49.741 22.874  1.00 179.97 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  O   1 
ATOM   5739  C  CB  . VAL A-2  1 287 ? 40.450  -52.038 24.870  1.00 131.17 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5740  C  CG1 . VAL A-2  1 287 ? 40.792  -50.670 25.422  1.00 129.10 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5741  C  CG2 . VAL A-2  1 287 ? 39.997  -52.960 25.991  1.00 133.44 ? ? ? ? ? ? 287 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5742  N  N   . ASP A-2  1 288 ? 40.491  -51.105 21.818  1.00 221.17 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  N   1 
ATOM   5743  C  CA  . ASP A-2  1 288 ? 40.814  -50.122 20.791  1.00 218.40 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  CA  1 
ATOM   5744  C  C   . ASP A-2  1 288 ? 39.581  -49.690 19.996  1.00 218.72 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  C   1 
ATOM   5745  O  O   . ASP A-2  1 288 ? 39.275  -48.499 19.921  1.00 216.20 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  O   1 
ATOM   5746  C  CB  . ASP A-2  1 288 ? 41.902  -50.658 19.865  1.00 235.45 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  CB  1 
ATOM   5747  C  CG  . ASP A-2  1 288 ? 43.173  -50.988 20.609  1.00 235.60 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  CG  1 
ATOM   5748  O  OD1 . ASP A-2  1 288 ? 43.150  -50.943 21.856  1.00 235.77 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   5749  O  OD2 . ASP A-2  1 288 ? 44.190  -51.299 19.956  1.00 235.69 ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   5750  N  N   . CYS A-2  1 289 ? 38.873  -50.654 19.412  1.00 237.99 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2  N   1 
ATOM   5751  C  CA  . CYS A-2  1 289 ? 37.643  -50.360 18.677  1.00 238.76 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2  CA  1 
ATOM   5752  C  C   . CYS A-2  1 289 ? 36.740  -49.472 19.513  1.00 237.65 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2  C   1 
ATOM   5753  O  O   . CYS A-2  1 289 ? 36.213  -48.465 19.043  1.00 235.23 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2  O   1 
ATOM   5754  C  CB  . CYS A-2  1 289 ? 36.898  -51.651 18.335  1.00 158.91 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2  CB  1 
ATOM   5755  S  SG  . CYS A-2  1 289 ? 37.728  -52.699 17.132  1.00 160.15 ? ? ? ? ? ? 289 CYS A-2  SG  1 
ATOM   5756  N  N   . LEU A-2  1 290 ? 36.568  -49.874 20.763  1.00 145.45 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  N   1 
ATOM   5757  C  CA  . LEU A-2  1 290 ? 35.774  -49.137 21.724  1.00 144.80 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5758  C  C   . LEU A-2  1 290 ? 36.142  -47.657 21.709  1.00 140.75 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  C   1 
ATOM   5759  O  O   . LEU A-2  1 290 ? 35.311  -46.805 21.393  1.00 139.99 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  O   1 
ATOM   5760  C  CB  . LEU A-2  1 290 ? 36.001  -49.737 23.106  1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5761  C  CG  . LEU A-2  1 290 ? 35.168  -49.224 24.267  1.00 117.62 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5762  C  CD1 . LEU A-2  1 290 ? 35.298  -50.173 25.435  1.00 120.23 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5763  C  CD2 . LEU A-2  1 290 ? 35.605  -47.832 24.653  1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 290 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5764  N  N   . LYS A-2  1 291 ? 37.388  -47.362 22.057  1.00 262.75 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  N   1 
ATOM   5765  C  CA  . LYS A-2  1 291 ? 37.894  -45.996 22.081  1.00 259.43 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5766  C  C   . LYS A-2  1 291 ? 37.538  -45.236 20.802  1.00 257.45 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  C   1 
ATOM   5767  O  O   . LYS A-2  1 291 ? 37.086  -44.090 20.857  1.00 255.95 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  O   1 
ATOM   5768  C  CB  . LYS A-2  1 291 ? 39.411  -46.020 22.270  1.00 212.72 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5769  C  CG  . LYS A-2  1 291 ? 40.032  -44.675 22.586  1.00 209.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5770  C  CD  . LYS A-2  1 291 ? 41.539  -44.797 22.750  1.00 209.04 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5771  C  CE  . LYS A-2  1 291 ? 42.187  -43.434 22.917  1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5772  N  NZ  . LYS A-2  1 291 ? 43.667  -43.527 22.810  1.00 206.18 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5773  N  N   . LYS A-2  1 292 ? 37.749  -45.879 19.656  1.00 142.40 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  N   1 
ATOM   5774  C  CA  . LYS A-2  1 292 ? 37.432  -45.277 18.361  1.00 140.32 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5775  C  C   . LYS A-2  1 292 ? 35.952  -44.902 18.260  1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  C   1 
ATOM   5776  O  O   . LYS A-2  1 292 ? 35.601  -43.756 17.964  1.00 138.61 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  O   1 
ATOM   5777  C  CB  . LYS A-2  1 292 ? 37.816  -46.226 17.222  1.00 249.31 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5778  C  CG  . LYS A-2  1 292 ? 39.266  -46.702 17.268  1.00 248.76 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5779  C  CD  . LYS A-2  1 292 ? 39.608  -47.607 16.084  1.00 249.84 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5780  C  CE  . LYS A-2  1 292 ? 41.063  -48.065 16.124  1.00 249.65 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5781  N  NZ  . LYS A-2  1 292 ? 41.403  -48.939 14.967  1.00 251.14 ? ? ? ? ? ? 292 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5782  N  N   . PHE A-2  1 293 ? 35.086  -45.877 18.514  1.00 232.41 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  N   1 
ATOM   5783  C  CA  . PHE A-2  1 293 ? 33.650  -45.647 18.527  1.00 228.93 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CA  1 
ATOM   5784  C  C   . PHE A-2  1 293 ? 33.314  -44.422 19.375  1.00 222.77 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  C   1 
ATOM   5785  O  O   . PHE A-2  1 293 ? 32.576  -43.536 18.942  1.00 216.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  O   1 
ATOM   5786  C  CB  . PHE A-2  1 293 ? 32.930  -46.883 19.070  1.00 219.98 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CB  1 
ATOM   5787  C  CG  . PHE A-2  1 293 ? 31.438  -46.755 19.093  1.00 217.66 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CG  1 
ATOM   5788  C  CD1 . PHE A-2  1 293 ? 30.718  -46.746 17.911  1.00 215.54 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   5789  C  CD2 . PHE A-2  1 293 ? 30.754  -46.653 20.292  1.00 218.27 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   5790  C  CE1 . PHE A-2  1 293 ? 29.343  -46.625 17.920  1.00 213.76 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   5791  C  CE2 . PHE A-2  1 293 ? 29.378  -46.537 20.310  1.00 216.65 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   5792  C  CZ  . PHE A-2  1 293 ? 28.671  -46.521 19.120  1.00 214.33 ? ? ? ? ? ? 293 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   5793  N  N   . ASN A-2  1 294 ? 33.878  -44.378 20.578  1.00 237.23 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  N   1 
ATOM   5794  C  CA  . ASN A-2  1 294 ? 33.655  -43.270 21.497  1.00 232.91 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  CA  1 
ATOM   5795  C  C   . ASN A-2  1 294 ? 33.909  -41.912 20.860  1.00 225.74 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  C   1 
ATOM   5796  O  O   . ASN A-2  1 294 ? 33.034  -41.047 20.854  1.00 222.71 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  O   1 
ATOM   5797  C  CB  . ASN A-2  1 294 ? 34.540  -43.421 22.732  1.00 169.00 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  CB  1 
ATOM   5798  C  CG  . ASN A-2  1 294 ? 33.980  -44.407 23.730  1.00 176.47 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  CG  1 
ATOM   5799  O  OD1 . ASN A-2  1 294 ? 33.037  -45.141 23.436  1.00 178.82 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   5800  N  ND2 . ASN A-2  1 294 ? 34.559  -44.429 24.922  1.00 180.76 ? ? ? ? ? ? 294 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   5801  N  N   . ALA A-2  1 295 ? 35.108  -41.729 20.322  1.00 182.57 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2  N   1 
ATOM   5802  C  CA  . ALA A-2  1 295 ? 35.453  -40.480 19.659  1.00 178.06 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5803  C  C   . ALA A-2  1 295 ? 34.433  -40.158 18.574  1.00 175.48 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2  C   1 
ATOM   5804  O  O   . ALA A-2  1 295 ? 33.959  -39.025 18.467  1.00 172.71 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2  O   1 
ATOM   5805  C  CB  . ALA A-2  1 295 ? 36.845  -40.563 19.072  1.00 149.29 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5806  N  N   . ARG A-2  1 296 ? 34.090  -41.164 17.777  1.00 177.43 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  N   1 
ATOM   5807  C  CA  . ARG A-2  1 296 ? 33.126  -40.982 16.704  1.00 175.31 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5808  C  C   . ARG A-2  1 296 ? 31.788  -40.446 17.221  1.00 173.98 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  C   1 
ATOM   5809  O  O   . ARG A-2  1 296 ? 31.306  -39.413 16.751  1.00 170.70 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  O   1 
ATOM   5810  C  CB  . ARG A-2  1 296 ? 32.915  -42.288 15.942  1.00 290.02 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5811  C  CG  . ARG A-2  1 296 ? 32.020  -42.125 14.737  1.00 287.77 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5812  C  CD  . ARG A-2  1 296 ? 31.885  -43.407 13.952  1.00 292.84 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5813  N  NE  . ARG A-2  1 296 ? 31.161  -43.181 12.707  1.00 289.91 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5814  C  CZ  . ARG A-2  1 296 ? 30.922  -44.119 11.799  1.00 294.38 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5815  N  NH1 . ARG A-2  1 296 ? 31.350  -45.358 11.996  1.00 303.04 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5816  N  NH2 . ARG A-2  1 296 ? 30.255  -43.818 10.693  1.00 291.33 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5817  N  N   . ARG A-2  1 297 ? 31.198  -41.143 18.191  1.00 251.66 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  N   1 
ATOM   5818  C  CA  . ARG A-2  1 297 ? 29.908  -40.748 18.767  1.00 250.98 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5819  C  C   . ARG A-2  1 297 ? 29.958  -39.371 19.430  1.00 249.81 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  C   1 
ATOM   5820  O  O   . ARG A-2  1 297 ? 28.958  -38.655 19.464  1.00 248.21 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  O   1 
ATOM   5821  C  CB  . ARG A-2  1 297 ? 29.432  -41.784 19.789  1.00 271.43 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5822  C  CG  . ARG A-2  1 297 ? 29.981  -41.538 21.181  1.00 273.02 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5823  C  CD  . ARG A-2  1 297 ? 29.834  -42.736 22.100  1.00 278.24 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5824  N  NE  . ARG A-2  1 297 ? 30.843  -42.693 23.156  1.00 281.09 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5825  C  CZ  . ARG A-2  1 297 ? 30.800  -41.869 24.196  1.00 279.39 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5826  N  NH1 . ARG A-2  1 297 ? 29.792  -41.016 24.325  1.00 276.28 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5827  N  NH2 . ARG A-2  1 297 ? 31.764  -41.893 25.106  1.00 282.45 ? ? ? ? ? ? 297 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5828  N  N   . LYS A-2  1 298 ? 31.116  -39.009 19.971  1.00 232.53 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  N   1 
ATOM   5829  C  CA  . LYS A-2  1 298 ? 31.280  -37.690 20.563  1.00 230.61 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5830  C  C   . LYS A-2  1 298 ? 31.151  -36.630 19.474  1.00 227.25 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  C   1 
ATOM   5831  O  O   . LYS A-2  1 298 ? 30.433  -35.645 19.635  1.00 226.66 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  O   1 
ATOM   5832  C  CB  . LYS A-2  1 298 ? 32.626  -37.567 21.275  1.00 215.60 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5833  C  CG  . LYS A-2  1 298 ? 32.832  -36.218 21.934  1.00 214.36 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5834  C  CD  . LYS A-2  1 298 ? 34.184  -36.119 22.607  1.00 214.72 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5835  C  CE  . LYS A-2  1 298 ? 34.407  -34.718 23.148  1.00 210.48 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5836  N  NZ  . LYS A-2  1 298 ? 35.749  -34.573 23.772  1.00 210.76 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5837  N  N   . LEU A-2  1 299 ? 31.835  -36.854 18.356  1.00 212.21 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  N   1 
ATOM   5838  C  CA  . LEU A-2  1 299 ? 31.806  -35.928 17.228  1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5839  C  C   . LEU A-2  1 299 ? 30.530  -36.078 16.392  1.00 208.85 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  C   1 
ATOM   5840  O  O   . LEU A-2  1 299 ? 29.954  -35.091 15.937  1.00 206.77 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  O   1 
ATOM   5841  C  CB  . LEU A-2  1 299 ? 33.056  -36.123 16.361  1.00 171.43 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5842  C  CG  . LEU A-2  1 299 ? 33.222  -35.261 15.108  1.00 168.60 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5843  C  CD1 . LEU A-2  1 299 ? 34.705  -35.029 14.809  1.00 168.15 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5844  C  CD2 . LEU A-2  1 299 ? 32.499  -35.885 13.916  1.00 167.08 ? ? ? ? ? ? 299 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5845  N  N   . LYS A-2  1 300 ? 30.095  -37.317 16.196  1.00 314.67 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  N   1 
ATOM   5846  C  CA  . LYS A-2  1 300 ? 28.908  -37.610 15.393  1.00 312.50 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5847  C  C   . LYS A-2  1 300 ? 27.602  -37.364 16.147  1.00 312.14 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  C   1 
ATOM   5848  O  O   . LYS A-2  1 300 ? 26.616  -36.906 15.567  1.00 310.47 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  O   1 
ATOM   5849  C  CB  . LYS A-2  1 300 ? 28.954  -39.060 14.916  1.00 194.15 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5850  C  CG  . LYS A-2  1 300 ? 27.764  -39.505 14.071  1.00 191.56 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5851  C  CD  . LYS A-2  1 300 ? 27.829  -41.010 13.800  1.00 194.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5852  C  CE  . LYS A-2  1 300 ? 26.614  -41.513 13.037  1.00 192.70 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5853  N  NZ  . LYS A-2  1 300 ? 26.618  -40.993 11.649  1.00 189.03 ? ? ? ? ? ? 300 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5854  N  N   . GLY A-2  1 301 ? 27.604  -37.663 17.443  1.00 278.18 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2  N   1 
ATOM   5855  C  CA  . GLY A-2  1 301 ? 26.414  -37.538 18.268  1.00 279.07 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2  CA  1 
ATOM   5856  C  C   . GLY A-2  1 301 ? 26.128  -36.080 18.570  1.00 279.47 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2  C   1 
ATOM   5857  O  O   . GLY A-2  1 301 ? 25.316  -35.747 19.438  1.00 280.62 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A-2  O   1 
ATOM   5858  N  N   . ALA A-2  1 302 ? 26.787  -35.216 17.803  1.00 259.91 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2  N   1 
ATOM   5859  C  CA  . ALA A-2  1 302 ? 26.816  -33.774 18.020  1.00 260.38 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5860  C  C   . ALA A-2  1 302 ? 25.440  -33.151 18.223  1.00 260.54 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2  C   1 
ATOM   5861  O  O   . ALA A-2  1 302 ? 25.187  -32.496 19.236  1.00 263.45 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2  O   1 
ATOM   5862  C  CB  . ALA A-2  1 302 ? 27.499  -33.114 16.842  1.00 188.56 ? ? ? ? ? ? 302 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5863  N  N   . ILE A-2  1 303 ? 24.556  -33.346 17.251  1.00 191.60 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  N   1 
ATOM   5864  C  CA  . ILE A-2  1 303 ? 23.215  -32.771 17.332  1.00 191.58 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  CA  1 
ATOM   5865  C  C   . ILE A-2  1 303 ? 22.178  -33.559 16.528  1.00 188.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  C   1 
ATOM   5866  O  O   . ILE A-2  1 303 ? 22.509  -34.217 15.540  1.00 186.14 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  O   1 
ATOM   5867  C  CB  . ILE A-2  1 303 ? 23.205  -31.277 16.901  1.00 159.50 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  CB  1 
ATOM   5868  C  CG1 . ILE A-2  1 303 ? 21.937  -30.563 17.397  1.00 160.86 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   5869  C  CG2 . ILE A-2  1 303 ? 23.355  -31.140 15.385  1.00 154.92 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   5870  C  CD1 . ILE A-2  1 303 ? 21.990  -29.045 17.282  1.00 159.35 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   5871  N  N   . LEU A-2  1 304 ? 20.925  -33.491 16.970  1.00 489.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  N   1 
ATOM   5872  C  CA  . LEU A-2  1 304 ? 19.813  -34.125 16.263  1.00 487.25 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5873  C  C   . LEU A-2  1 304 ? 19.059  -33.175 15.297  1.00 487.40 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  C   1 
ATOM   5874  O  O   . LEU A-2  1 304 ? 17.996  -33.535 14.763  1.00 487.69 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  O   1 
ATOM   5875  C  CB  . LEU A-2  1 304 ? 18.866  -34.842 17.242  1.00 192.56 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5876  C  CG  . LEU A-2  1 304 ? 19.474  -35.998 18.065  1.00 197.33 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5877  C  CD1 . LEU A-2  1 304 ? 18.418  -36.634 18.961  1.00 199.83 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5878  C  CD2 . LEU A-2  1 304 ? 20.136  -37.054 17.176  1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 304 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5879  N  N   . THR A-2  1 305 ? 19.599  -31.967 15.098  1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  N   1 
ATOM   5880  C  CA  . THR A-2  1 305 ? 19.022  -30.976 14.165  1.00 136.59 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  CA  1 
ATOM   5881  C  C   . THR A-2  1 305 ? 19.536  -31.023 12.698  1.00 129.67 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  C   1 
ATOM   5882  O  O   . THR A-2  1 305 ? 19.273  -30.108 11.918  1.00 127.00 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  O   1 
ATOM   5883  C  CB  . THR A-2  1 305 ? 19.035  -29.529 14.735  1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  CB  1 
ATOM   5884  O  OG1 . THR A-2  1 305 ? 20.378  -29.123 15.041  1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5885  C  CG2 . THR A-2  1 305 ? 18.179  -29.456 15.996  1.00 122.16 ? ? ? ? ? ? 305 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5886  N  N   . VAL A-2  1 306 ? 20.285  -32.072 12.349  1.00 241.20 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  N   1 
ATOM   5887  C  CA  . VAL A-2  1 306 ? 20.868  -32.261 11.007  1.00 237.00 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5888  C  C   . VAL A-2  1 306 ? 20.032  -33.068 9.976   1.00 233.89 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  C   1 
ATOM   5889  O  O   . VAL A-2  1 306 ? 19.839  -34.279 10.137  1.00 235.66 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  O   1 
ATOM   5890  C  CB  . VAL A-2  1 306 ? 22.222  -32.974 11.149  1.00 196.76 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5891  C  CG1 . VAL A-2  1 306 ? 22.856  -33.199 9.792   1.00 192.95 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5892  C  CG2 . VAL A-2  1 306 ? 23.138  -32.179 12.065  1.00 199.39 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5893  N  N   . MET A-2  1 307 ? 19.586  -32.411 8.899   1.00 183.68 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  N   1 
ATOM   5894  C  CA  . MET A-2  1 307 ? 18.794  -33.074 7.841   1.00 180.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  CA  1 
ATOM   5895  C  C   . MET A-2  1 307 ? 19.467  -33.078 6.456   1.00 175.82 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  C   1 
ATOM   5896  O  O   . MET A-2  1 307 ? 19.767  -32.020 5.909   1.00 171.80 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  O   1 
ATOM   5897  C  CB  . MET A-2  1 307 ? 17.403  -32.436 7.703   1.00 181.01 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  CB  1 
ATOM   5898  C  CG  . MET A-2  1 307 ? 16.921  -31.616 8.896   1.00 183.70 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  CG  1 
ATOM   5899  S  SD  . MET A-2  1 307 ? 15.141  -31.299 8.781   1.00 184.66 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  SD  1 
ATOM   5900  C  CE  . MET A-2  1 307 ? 14.693  -31.272 10.514  1.00 192.83 ? ? ? ? ? ? 307 MET A-2  CE  1 
ATOM   5901  N  N   . LEU A-2  1 308 ? 19.665  -34.259 5.872   1.00 137.48 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  N   1 
ATOM   5902  C  CA  . LEU A-2  1 308 ? 20.358  -34.361 4.588   1.00 134.95 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  CA  1 
ATOM   5903  C  C   . LEU A-2  1 308 ? 20.458  -35.804 4.150   1.00 139.16 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  C   1 
ATOM   5904  O  O   . LEU A-2  1 308 ? 19.999  -36.696 4.856   1.00 143.47 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  O   1 
ATOM   5905  C  CB  . LEU A-2  1 308 ? 21.763  -33.783 4.701   1.00 130.12 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  CB  1 
ATOM   5906  C  CG  . LEU A-2  1 308 ? 22.630  -34.389 5.809   1.00 135.68 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  CG  1 
ATOM   5907  C  CD1 . LEU A-2  1 308 ? 23.365  -35.613 5.312   1.00 137.43 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   5908  C  CD2 . LEU A-2  1 308 ? 23.630  -33.372 6.323   1.00 136.24 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   5909  N  N   . ALA A-2  1 309 ? 21.047  -36.038 2.982   1.00 200.92 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2  N   1 
ATOM   5910  C  CA  . ALA A-2  1 309 ? 21.294  -37.402 2.533   1.00 208.87 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2  CA  1 
ATOM   5911  C  C   . ALA A-2  1 309 ? 22.733  -37.579 2.047   1.00 211.31 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2  C   1 
ATOM   5912  O  O   . ALA A-2  1 309 ? 23.164  -36.900 1.121   1.00 208.75 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2  O   1 
ATOM   5913  C  CB  . ALA A-2  1 309 ? 20.309  -37.781 1.446   1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A-2  CB  1 
ATOM   5914  N  N   . THR A-2  1 310 ? 23.480  -38.477 2.686   1.00 246.13 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  N   1 
ATOM   5915  C  CA  . THR A-2  1 310 ? 24.828  -38.813 2.233   1.00 249.07 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  CA  1 
ATOM   5916  C  C   . THR A-2  1 310 ? 25.047  -40.320 2.296   1.00 258.11 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  C   1 
ATOM   5917  O  O   . THR A-2  1 310 ? 24.178  -41.066 2.759   1.00 261.95 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  O   1 
ATOM   5918  C  CB  . THR A-2  1 310 ? 25.905  -38.140 3.112   1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  CB  1 
ATOM   5919  O  OG1 . THR A-2  1 310 ? 25.628  -38.404 4.492   1.00 400.66 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  OG1 1 
ATOM   5920  C  CG2 . THR A-2  1 310 ? 25.949  -36.628 2.884   1.00 392.24 ? ? ? ? ? ? 310 THR A-2  CG2 1 
ATOM   5921  N  N   . ARG A-2  1 311 ? 26.210  -40.765 1.827   1.00 251.07 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  N   1 
ATOM   5922  C  CA  . ARG A-2  1 311 ? 26.631  -42.148 2.005   1.00 260.30 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5923  C  C   . ARG A-2  1 311 ? 28.072  -42.182 2.512   1.00 261.06 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  C   1 
ATOM   5924  O  O   . ARG A-2  1 311 ? 29.004  -42.003 1.723   1.00 262.29 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  O   1 
ATOM   5925  C  CB  . ARG A-2  1 311 ? 26.604  -42.796 0.630   1.00 282.75 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5926  C  CG  . ARG A-2  1 311 ? 27.103  -41.804 -0.420  1.00 278.34 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5927  C  CD  . ARG A-2  1 311 ? 27.113  -42.359 -1.815  1.00 285.41 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5928  N  NE  . ARG A-2  1 311 ? 28.019  -43.492 -1.947  1.00 294.26 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5929  C  CZ  . ARG A-2  1 311 ? 28.160  -44.186 -3.068  1.00 302.57 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5930  N  NH1 . ARG A-2  1 311 ? 27.450  -43.850 -4.136  1.00 302.71 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5931  N  NH2 . ARG A-2  1 311 ? 28.999  -45.212 -3.125  1.00 311.23 ? ? ? ? ? ? 311 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5932  N  N   . ASN A-2  1 312 ? 28.268  -42.447 3.804   1.00 443.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  N   1 
ATOM   5933  C  CA  . ASN A-2  1 312 ? 29.615  -42.652 4.359   1.00 445.09 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  CA  1 
ATOM   5934  C  C   . ASN A-2  1 312 ? 30.698  -41.804 3.685   1.00 441.57 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  C   1 
ATOM   5935  O  O   . ASN A-2  1 312 ? 31.567  -42.350 3.002   1.00 447.76 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  O   1 
ATOM   5936  C  CB  . ASN A-2  1 312 ? 30.016  -44.136 4.400   1.00 273.19 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  CB  1 
ATOM   5937  C  CG  . ASN A-2  1 312 ? 31.154  -44.413 5.393   1.00 275.54 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  CG  1 
ATOM   5938  O  OD1 . ASN A-2  1 312 ? 31.685  -43.494 6.021   1.00 269.13 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   5939  N  ND2 . ASN A-2  1 312 ? 31.517  -45.684 5.547   1.00 285.23 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   5940  N  N   . PHE A-2  1 313 ? 30.648  -40.485 3.854   1.00 302.00 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  N   1 
ATOM   5941  C  CA  . PHE A-2  1 313 ? 31.631  -39.637 3.182   1.00 298.22 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CA  1 
ATOM   5942  C  C   . PHE A-2  1 313 ? 32.883  -39.395 4.002   1.00 298.73 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  C   1 
ATOM   5943  O  O   . PHE A-2  1 313 ? 32.984  -39.827 5.153   1.00 301.36 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  O   1 
ATOM   5944  C  CB  . PHE A-2  1 313 ? 31.030  -38.299 2.752   1.00 207.82 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CB  1 
ATOM   5945  C  CG  . PHE A-2  1 313 ? 30.118  -38.402 1.565   1.00 208.63 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CG  1 
ATOM   5946  C  CD1 . PHE A-2  1 313 ? 30.606  -38.745 0.311   1.00 213.40 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   5947  C  CD2 . PHE A-2  1 313 ? 28.772  -38.144 1.699   1.00 205.33 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   5948  C  CE1 . PHE A-2  1 313 ? 29.753  -38.836 -0.781  1.00 215.17 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   5949  C  CE2 . PHE A-2  1 313 ? 27.921  -38.233 0.614   1.00 206.89 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   5950  C  CZ  . PHE A-2  1 313 ? 28.411  -38.579 -0.626  1.00 211.74 ? ? ? ? ? ? 313 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   5951  N  N   . SER A-2  1 314 ? 33.826  -38.681 3.399   1.00 161.26 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2  N   1 
ATOM   5952  C  CA  . SER A-2  1 314 ? 35.122  -38.493 4.018   1.00 163.68 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2  CA  1 
ATOM   5953  C  C   . SER A-2  1 314 ? 34.874  -37.966 5.414   1.00 163.23 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2  C   1 
ATOM   5954  O  O   . SER A-2  1 314 ? 34.072  -37.055 5.618   1.00 158.90 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2  O   1 
ATOM   5955  C  CB  . SER A-2  1 314 ? 35.999  -37.544 3.196   1.00 301.15 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2  CB  1 
ATOM   5956  O  OG  . SER A-2  1 314 ? 37.291  -37.413 3.766   1.00 305.19 ? ? ? ? ? ? 314 SER A-2  OG  1 
ATOM   5957  N  N   . VAL A-2  1 315 ? 35.533  -38.594 6.378   1.00 287.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  N   1 
ATOM   5958  C  CA  . VAL A-2  1 315 ? 35.369  -38.231 7.771   1.00 288.10 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  CA  1 
ATOM   5959  C  C   . VAL A-2  1 315 ? 35.705  -36.756 7.936   1.00 285.66 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  C   1 
ATOM   5960  O  O   . VAL A-2  1 315 ? 35.282  -36.122 8.899   1.00 284.58 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  O   1 
ATOM   5961  C  CB  . VAL A-2  1 315 ? 36.257  -39.107 8.686   1.00 272.54 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  CB  1 
ATOM   5962  C  CG1 . VAL A-2  1 315 ? 36.166  -38.647 10.136  1.00 273.72 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   5963  C  CG2 . VAL A-2  1 315 ? 35.860  -40.575 8.558   1.00 275.20 ? ? ? ? ? ? 315 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   5964  N  N   . ARG A-2  1 316 ? 36.447  -36.205 6.979   1.00 126.67 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  N   1 
ATOM   5965  C  CA  . ARG A-2  1 316 ? 36.831  -34.799 7.046   1.00 123.80 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  CA  1 
ATOM   5966  C  C   . ARG A-2  1 316 ? 35.648  -33.904 6.712   1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  C   1 
ATOM   5967  O  O   . ARG A-2  1 316 ? 35.618  -32.743 7.102   1.00 115.79 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  O   1 
ATOM   5968  C  CB  . ARG A-2  1 316 ? 38.052  -34.494 6.167   1.00 192.88 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  CB  1 
ATOM   5969  C  CG  . ARG A-2  1 316 ? 39.382  -34.750 6.878   1.00 197.41 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  CG  1 
ATOM   5970  C  CD  . ARG A-2  1 316 ? 40.567  -34.705 5.925   1.00 198.36 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  CD  1 
ATOM   5971  N  NE  . ARG A-2  1 316 ? 41.608  -35.657 6.309   1.00 203.85 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  NE  1 
ATOM   5972  C  CZ  . ARG A-2  1 316 ? 42.730  -35.855 5.624   1.00 205.59 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   5973  N  NH1 . ARG A-2  1 316 ? 42.962  -35.157 4.519   1.00 202.70 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   5974  N  NH2 . ARG A-2  1 316 ? 43.621  -36.744 6.044   1.00 210.13 ? ? ? ? ? ? 316 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   5975  N  N   . LYS A-2  1 317 ? 34.668  -34.453 6.003   1.00 104.33 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  N   1 
ATOM   5976  C  CA  . LYS A-2  1 317 ? 33.393  -33.770 5.845   1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  CA  1 
ATOM   5977  C  C   . LYS A-2  1 317 ? 32.619  -33.847 7.150   1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  C   1 
ATOM   5978  O  O   . LYS A-2  1 317 ? 32.104  -32.858 7.624   1.00 92.66  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  O   1 
ATOM   5979  C  CB  . LYS A-2  1 317 ? 32.572  -34.389 4.727   1.00 135.64 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  CB  1 
ATOM   5980  C  CG  . LYS A-2  1 317 ? 32.991  -33.962 3.351   1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  CG  1 
ATOM   5981  C  CD  . LYS A-2  1 317 ? 31.935  -34.413 2.371   1.00 129.98 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  CD  1 
ATOM   5982  C  CE  . LYS A-2  1 317 ? 32.330  -34.172 0.930   1.00 127.78 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  CE  1 
ATOM   5983  N  NZ  . LYS A-2  1 317 ? 33.305  -35.197 0.468   1.00 132.82 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   5984  N  N   . GLN A-2  1 318 ? 32.548  -35.033 7.740   1.00 149.41 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  N   1 
ATOM   5985  C  CA  . GLN A-2  1 318 ? 31.827  -35.206 8.997   1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  CA  1 
ATOM   5986  C  C   . GLN A-2  1 318 ? 32.404  -34.325 10.104  1.00 153.40 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  C   1 
ATOM   5987  O  O   . GLN A-2  1 318 ? 31.706  -33.967 11.053  1.00 153.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  O   1 
ATOM   5988  C  CB  . GLN A-2  1 318 ? 31.835  -36.680 9.415   1.00 245.28 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  CB  1 
ATOM   5989  C  CG  . GLN A-2  1 318 ? 31.046  -37.590 8.482   1.00 243.60 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  CG  1 
ATOM   5990  C  CD  . GLN A-2  1 318 ? 29.572  -37.239 8.445   1.00 240.23 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  CD  1 
ATOM   5991  O  OE1 . GLN A-2  1 318 ? 29.092  -36.620 7.495   1.00 236.49 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   5992  N  NE2 . GLN A-2  1 318 ? 28.844  -37.635 9.483   1.00 241.54 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   5993  N  N   . GLU A-2  1 319 ? 33.679  -33.979 9.972   1.00 144.35 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  N   1 
ATOM   5994  C  CA  . GLU A-2  1 319 ? 34.347  -33.112 10.934  1.00 145.63 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  CA  1 
ATOM   5995  C  C   . GLU A-2  1 319 ? 33.958  -31.651 10.714  1.00 140.93 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  C   1 
ATOM   5996  O  O   . GLU A-2  1 319 ? 33.687  -30.928 11.671  1.00 141.17 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  O   1 
ATOM   5997  C  CB  . GLU A-2  1 319 ? 35.864  -33.277 10.837  1.00 209.22 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  CB  1 
ATOM   5998  C  CG  . GLU A-2  1 319 ? 36.635  -32.527 11.903  1.00 210.81 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  CG  1 
ATOM   5999  C  CD  . GLU A-2  1 319 ? 38.133  -32.602 11.697  1.00 212.48 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6000  O  OE1 . GLU A-2  1 319 ? 38.578  -33.323 10.778  1.00 213.77 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6001  O  OE2 . GLU A-2  1 319 ? 38.865  -31.933 12.455  1.00 211.46 ? ? ? ? ? ? 319 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6002  N  N   . ILE A-2  1 320 ? 33.927  -31.239 9.446   1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  N   1 
ATOM   6003  C  CA  . ILE A-2  1 320 ? 33.600  -29.861 9.036   1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6004  C  C   . ILE A-2  1 320 ? 32.116  -29.531 9.173   1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  C   1 
ATOM   6005  O  O   . ILE A-2  1 320 ? 31.738  -28.370 9.218   1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  O   1 
ATOM   6006  C  CB  . ILE A-2  1 320 ? 33.967  -29.634 7.573   1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6007  C  CG1 . ILE A-2  1 320 ? 33.851  -28.170 7.198   1.00 104.79 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6008  C  CG2 . ILE A-2  1 320 ? 33.032  -30.408 6.681   1.00 109.10 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6009  C  CD1 . ILE A-2  1 320 ? 34.023  -27.965 5.724   1.00 102.52 ? ? ? ? ? ? 320 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6010  N  N   . ILE A-2  1 321 ? 31.277  -30.553 9.175   1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  N   1 
ATOM   6011  C  CA  . ILE A-2  1 321 ? 29.907  -30.380 9.592   1.00 80.85  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6012  C  C   . ILE A-2  1 321 ? 29.900  -30.089 11.090  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  C   1 
ATOM   6013  O  O   . ILE A-2  1 321 ? 29.317  -29.106 11.523  1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  O   1 
ATOM   6014  C  CB  . ILE A-2  1 321 ? 29.065  -31.658 9.331   1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6015  C  CG1 . ILE A-2  1 321 ? 28.764  -31.814 7.833   1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6016  C  CG2 . ILE A-2  1 321 ? 27.787  -31.620 10.147  1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6017  C  CD1 . ILE A-2  1 321 ? 28.421  -33.263 7.454   1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 321 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6018  N  N   . LYS A-2  1 322 ? 30.532  -30.954 11.881  1.00 147.26 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  N   1 
ATOM   6019  C  CA  . LYS A-2  1 322 ? 30.517  -30.801 13.337  1.00 152.05 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  CA  1 
ATOM   6020  C  C   . LYS A-2  1 322 ? 30.905  -29.393 13.765  1.00 151.55 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  C   1 
ATOM   6021  O  O   . LYS A-2  1 322 ? 30.362  -28.857 14.732  1.00 154.53 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  O   1 
ATOM   6022  C  CB  . LYS A-2  1 322 ? 31.467  -31.803 13.993  1.00 139.83 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  CB  1 
ATOM   6023  C  CG  . LYS A-2  1 322 ? 31.572  -31.663 15.514  1.00 143.03 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  CG  1 
ATOM   6024  C  CD  . LYS A-2  1 322 ? 30.240  -31.943 16.189  1.00 144.37 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  CD  1 
ATOM   6025  C  CE  . LYS A-2  1 322 ? 30.386  -32.094 17.699  1.00 147.23 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  CE  1 
ATOM   6026  N  NZ  . LYS A-2  1 322 ? 30.187  -30.803 18.409  1.00 147.33 ? ? ? ? ? ? 322 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   6027  N  N   . VAL A-2  1 323 ? 31.856  -28.818 13.033  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  N   1 
ATOM   6028  C  CA  . VAL A-2  1 323 ? 32.351  -27.454 13.246  1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  CA  1 
ATOM   6029  C  C   . VAL A-2  1 323 ? 31.306  -26.358 12.943  1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  C   1 
ATOM   6030  O  O   . VAL A-2  1 323 ? 30.977  -25.532 13.806  1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  O   1 
ATOM   6031  C  CB  . VAL A-2  1 323 ? 33.612  -27.210 12.376  1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  CB  1 
ATOM   6032  C  CG1 . VAL A-2  1 323 ? 34.198  -25.842 12.639  1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   6033  C  CG2 . VAL A-2  1 323 ? 34.646  -28.295 12.632  1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 323 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   6034  N  N   . THR A-2  1 324 ? 30.774  -26.380 11.721  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  N   1 
ATOM   6035  C  CA  . THR A-2  1 324 ? 29.738  -25.450 11.309  1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  CA  1 
ATOM   6036  C  C   . THR A-2  1 324 ? 28.760  -25.438 12.477  1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  C   1 
ATOM   6037  O  O   . THR A-2  1 324 ? 28.361  -24.380 12.966  1.00 86.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  O   1 
ATOM   6038  C  CB  . THR A-2  1 324 ? 29.031  -25.940 9.996   1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  CB  1 
ATOM   6039  O  OG1 . THR A-2  1 324 ? 29.985  -26.100 8.939   1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6040  C  CG2 . THR A-2  1 324 ? 28.003  -24.953 9.534   1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 324 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6041  N  N   . GLU A-2  1 325 ? 28.447  -26.637 12.959  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  N   1 
ATOM   6042  C  CA  . GLU A-2  1 325 ? 27.501  -26.861 14.051  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6043  C  C   . GLU A-2  1 325 ? 27.944  -26.212 15.359  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  C   1 
ATOM   6044  O  O   . GLU A-2  1 325 ? 27.171  -25.526 16.016  1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  O   1 
ATOM   6045  C  CB  . GLU A-2  1 325 ? 27.295  -28.370 14.252  1.00 162.95 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6046  C  CG  . GLU A-2  1 325 ? 26.113  -28.745 15.131  1.00 166.89 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6047  C  CD  . GLU A-2  1 325 ? 26.430  -28.661 16.612  1.00 172.43 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6048  O  OE1 . GLU A-2  1 325 ? 27.532  -29.094 17.013  1.00 173.82 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6049  O  OE2 . GLU A-2  1 325 ? 25.575  -28.164 17.376  1.00 175.10 ? ? ? ? ? ? 325 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6050  N  N   . GLN A-2  1 326 ? 29.193  -26.441 15.735  1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  N   1 
ATOM   6051  C  CA  . GLN A-2  1 326 ? 29.737  -25.889 16.965  1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  CA  1 
ATOM   6052  C  C   . GLN A-2  1 326 ? 29.615  -24.368 16.974  1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  C   1 
ATOM   6053  O  O   . GLN A-2  1 326 ? 29.419  -23.761 18.029  1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  O   1 
ATOM   6054  C  CB  . GLN A-2  1 326 ? 31.204  -26.302 17.129  1.00 161.48 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  CB  1 
ATOM   6055  C  CG  . GLN A-2  1 326 ? 31.452  -27.802 17.305  1.00 165.79 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  CG  1 
ATOM   6056  C  CD  . GLN A-2  1 326 ? 32.932  -28.133 17.413  1.00 164.73 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  CD  1 
ATOM   6057  O  OE1 . GLN A-2  1 326 ? 33.331  -29.293 17.306  1.00 164.77 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   6058  N  NE2 . GLN A-2  1 326 ? 33.751  -27.109 17.625  1.00 162.87 ? ? ? ? ? ? 326 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   6059  N  N   . LEU A-2  1 327 ? 29.733  -23.768 15.789  1.00 130.29 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  N   1 
ATOM   6060  C  CA  . LEU A-2  1 327 ? 29.673  -22.314 15.620  1.00 122.20 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6061  C  C   . LEU A-2  1 327 ? 28.268  -21.758 15.830  1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  C   1 
ATOM   6062  O  O   . LEU A-2  1 327 ? 28.062  -20.766 16.534  1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  O   1 
ATOM   6063  C  CB  . LEU A-2  1 327 ? 30.152  -21.931 14.218  1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6064  C  CG  . LEU A-2  1 327 ? 30.148  -20.440 13.868  1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6065  C  CD1 . LEU A-2  1 327 ? 31.351  -19.726 14.466  1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6066  C  CD2 . LEU A-2  1 327 ? 30.143  -20.285 12.375  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6067  N  N   . ILE A-2  1 328 ? 27.303  -22.397 15.194  1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  N   1 
ATOM   6068  C  CA  . ILE A-2  1 328 ? 25.923  -21.971 15.293  1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6069  C  C   . ILE A-2  1 328 ? 25.383  -22.153 16.710  1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  C   1 
ATOM   6070  O  O   . ILE A-2  1 328 ? 24.450  -21.467 17.116  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  O   1 
ATOM   6071  C  CB  . ILE A-2  1 328 ? 25.066  -22.714 14.256  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6072  C  CG1 . ILE A-2  1 328 ? 25.413  -22.215 12.847  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6073  C  CG2 . ILE A-2  1 328 ? 23.595  -22.533 14.544  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6074  C  CD1 . ILE A-2  1 328 ? 25.110  -23.205 11.754  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 328 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6075  N  N   . GLU A-2  1 329 ? 25.986  -23.071 17.462  1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  N   1 
ATOM   6076  C  CA  . GLU A-2  1 329 ? 25.640  -23.294 18.867  1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6077  C  C   . GLU A-2  1 329 ? 26.105  -22.106 19.714  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  C   1 
ATOM   6078  O  O   . GLU A-2  1 329 ? 25.389  -21.645 20.612  1.00 94.90  ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  O   1 
ATOM   6079  C  CB  . GLU A-2  1 329 ? 26.284  -24.597 19.360  1.00 170.16 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6080  C  CG  . GLU A-2  1 329 ? 25.865  -25.068 20.747  1.00 174.90 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6081  C  CD  . GLU A-2  1 329 ? 26.684  -26.262 21.218  1.00 176.27 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6082  O  OE1 . GLU A-2  1 329 ? 27.491  -26.786 20.421  1.00 174.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6083  O  OE2 . GLU A-2  1 329 ? 26.531  -26.677 22.385  1.00 178.65 ? ? ? ? ? ? 329 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6084  N  N   . ALA A-2  1 330 ? 27.304  -21.615 19.414  1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2  N   1 
ATOM   6085  C  CA  . ALA A-2  1 330 ? 27.873  -20.456 20.101  1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6086  C  C   . ALA A-2  1 330 ? 27.025  -19.230 19.842  1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2  C   1 
ATOM   6087  O  O   . ALA A-2  1 330 ? 26.735  -18.458 20.754  1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2  O   1 
ATOM   6088  C  CB  . ALA A-2  1 330 ? 29.296  -20.208 19.637  1.00 240.76 ? ? ? ? ? ? 330 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6089  N  N   . ILE A-2  1 331 ? 26.634  -19.058 18.585  1.00 170.50 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  N   1 
ATOM   6090  C  CA  . ILE A-2  1 331 ? 25.762  -17.960 18.193  1.00 166.70 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6091  C  C   . ILE A-2  1 331 ? 24.502  -17.877 19.064  1.00 173.12 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  C   1 
ATOM   6092  O  O   . ILE A-2  1 331 ? 24.285  -16.888 19.768  1.00 170.48 ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  O   1 
ATOM   6093  C  CB  . ILE A-2  1 331 ? 25.376  -18.062 16.708  1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6094  C  CG1 . ILE A-2  1 331 ? 26.609  -17.830 15.825  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6095  C  CG2 . ILE A-2  1 331 ? 24.238  -17.096 16.388  1.00 74.00  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6096  C  CD1 . ILE A-2  1 331 ? 26.307  -17.661 14.344  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 331 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6097  N  N   . SER A-2  1 332 ? 23.674  -18.914 19.008  1.00 108.48 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2  N   1 
ATOM   6098  C  CA  . SER A-2  1 332 ? 22.451  -18.962 19.804  1.00 115.12 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2  CA  1 
ATOM   6099  C  C   . SER A-2  1 332 ? 22.637  -18.801 21.325  1.00 116.17 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2  C   1 
ATOM   6100  O  O   . SER A-2  1 332 ? 21.816  -18.156 21.975  1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2  O   1 
ATOM   6101  C  CB  . SER A-2  1 332 ? 21.658  -20.236 19.491  1.00 220.80 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2  CB  1 
ATOM   6102  O  OG  . SER A-2  1 332 ? 22.495  -21.377 19.479  1.00 223.21 ? ? ? ? ? ? 332 SER A-2  OG  1 
ATOM   6103  N  N   . ASN A-2  1 333 ? 23.694  -19.389 21.889  1.00 154.28 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  N   1 
ATOM   6104  C  CA  . ASN A-2  1 333 ? 23.881  -19.397 23.345  1.00 154.70 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  CA  1 
ATOM   6105  C  C   . ASN A-2  1 333 ? 24.352  -18.041 23.869  1.00 148.08 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  C   1 
ATOM   6106  O  O   . ASN A-2  1 333 ? 24.189  -17.726 25.054  1.00 149.75 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  O   1 
ATOM   6107  C  CB  . ASN A-2  1 333 ? 24.881  -20.489 23.772  1.00 166.32 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  CB  1 
ATOM   6108  C  CG  . ASN A-2  1 333 ? 24.207  -21.794 24.192  1.00 173.77 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  CG  1 
ATOM   6109  O  OD1 . ASN A-2  1 333 ? 23.751  -21.940 25.330  1.00 176.40 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   6110  N  ND2 . ASN A-2  1 333 ? 24.183  -22.762 23.283  1.00 177.05 ? ? ? ? ? ? 333 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   6111  N  N   . GLY A-2  1 334 ? 24.940  -17.251 22.971  1.00 110.72 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2  N   1 
ATOM   6112  C  CA  . GLY A-2  1 334 ? 25.487  -15.948 23.304  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6113  C  C   . GLY A-2  1 334 ? 26.943  -16.059 23.696  1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2  C   1 
ATOM   6114  O  O   . GLY A-2  1 334 ? 27.504  -15.153 24.319  1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A-2  O   1 
ATOM   6115  N  N   . ASP A-2  1 335 ? 27.578  -17.150 23.267  1.00 148.49 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  N   1 
ATOM   6116  C  CA  . ASP A-2  1 335 ? 28.916  -17.470 23.741  1.00 147.75 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  CA  1 
ATOM   6117  C  C   . ASP A-2  1 335 ? 29.839  -16.795 22.757  1.00 140.65 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  C   1 
ATOM   6118  O  O   . ASP A-2  1 335 ? 29.954  -17.203 21.597  1.00 138.31 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  O   1 
ATOM   6119  C  CB  . ASP A-2  1 335 ? 29.143  -18.986 23.725  1.00 198.59 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  CB  1 
ATOM   6120  C  CG  . ASP A-2  1 335 ? 30.369  -19.419 24.534  1.00 199.42 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  CG  1 
ATOM   6121  O  OD1 . ASP A-2  1 335 ? 30.334  -20.525 25.121  1.00 204.66 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   6122  O  OD2 . ASP A-2  1 335 ? 31.367  -18.670 24.578  1.00 195.04 ? ? ? ? ? ? 335 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   6123  N  N   . PHE A-2  1 336 ? 30.448  -15.713 23.225  1.00 161.60 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  N   1 
ATOM   6124  C  CA  . PHE A-2  1 336 ? 31.379  -14.938 22.429  1.00 155.19 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CA  1 
ATOM   6125  C  C   . PHE A-2  1 336 ? 32.812  -15.466 22.462  1.00 154.47 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  C   1 
ATOM   6126  O  O   . PHE A-2  1 336 ? 33.490  -15.493 21.439  1.00 150.32 ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  O   1 
ATOM   6127  C  CB  . PHE A-2  1 336 ? 31.329  -13.477 22.848  1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CB  1 
ATOM   6128  C  CG  . PHE A-2  1 336 ? 31.931  -12.559 21.849  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CG  1 
ATOM   6129  C  CD1 . PHE A-2  1 336 ? 31.489  -12.559 20.537  1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   6130  C  CD2 . PHE A-2  1 336 ? 32.945  -11.700 22.209  1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   6131  C  CE1 . PHE A-2  1 336 ? 32.049  -11.714 19.600  1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   6132  C  CE2 . PHE A-2  1 336 ? 33.507  -10.846 21.276  1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   6133  C  CZ  . PHE A-2  1 336 ? 33.057  -10.856 19.968  1.00 88.72  ? ? ? ? ? ? 336 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   6134  N  N   . GLU A-2  1 337 ? 33.269  -15.876 23.639  1.00 125.94 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  N   1 
ATOM   6135  C  CA  . GLU A-2  1 337 ? 34.603  -16.440 23.770  1.00 126.06 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6136  C  C   . GLU A-2  1 337 ? 34.797  -17.478 22.679  1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  C   1 
ATOM   6137  O  O   . GLU A-2  1 337 ? 35.785  -17.452 21.942  1.00 120.70 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  O   1 
ATOM   6138  C  CB  . GLU A-2  1 337 ? 34.770  -17.101 25.143  1.00 143.04 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6139  C  CG  . GLU A-2  1 337 ? 34.933  -16.135 26.310  1.00 148.62 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6140  C  CD  . GLU A-2  1 337 ? 33.860  -15.065 26.342  1.00 148.38 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6141  O  OE1 . GLU A-2  1 337 ? 34.215  -13.868 26.357  1.00 150.44 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6142  O  OE2 . GLU A-2  1 337 ? 32.662  -15.418 26.353  1.00 147.45 ? ? ? ? ? ? 337 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6143  N  N   . SER A-2  1 338 ? 33.827  -18.381 22.579  1.00 106.21 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2  N   1 
ATOM   6144  C  CA  . SER A-2  1 338 ? 33.866  -19.471 21.619  1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2  CA  1 
ATOM   6145  C  C   . SER A-2  1 338 ? 33.700  -18.962 20.193  1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2  C   1 
ATOM   6146  O  O   . SER A-2  1 338 ? 34.134  -19.601 19.231  1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2  O   1 
ATOM   6147  C  CB  . SER A-2  1 338 ? 32.759  -20.472 21.939  1.00 177.72 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2  CB  1 
ATOM   6148  O  OG  . SER A-2  1 338 ? 31.494  -19.833 21.931  1.00 177.93 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2  OG  1 
ATOM   6149  N  N   . TYR A-2  1 339 ? 33.065  -17.808 20.050  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  N   1 
ATOM   6150  C  CA  . TYR A-2  1 339 ? 32.838  -17.283 18.720  1.00 106.88 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CA  1 
ATOM   6151  C  C   . TYR A-2  1 339 ? 34.121  -16.738 18.099  1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  C   1 
ATOM   6152  O  O   . TYR A-2  1 339 ? 34.364  -16.943 16.918  1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  O   1 
ATOM   6153  C  CB  . TYR A-2  1 339 ? 31.738  -16.230 18.719  1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CB  1 
ATOM   6154  C  CG  . TYR A-2  1 339 ? 31.344  -15.864 17.320  1.00 95.13  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CG  1 
ATOM   6155  C  CD1 . TYR A-2  1 339 ? 30.661  -16.766 16.517  1.00 96.85  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   6156  C  CD2 . TYR A-2  1 339 ? 31.683  -14.634 16.781  1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   6157  C  CE1 . TYR A-2  1 339 ? 30.306  -16.442 15.209  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   6158  C  CE2 . TYR A-2  1 339 ? 31.335  -14.300 15.474  1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   6159  C  CZ  . TYR A-2  1 339 ? 30.648  -15.208 14.694  1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   6160  O  OH  . TYR A-2  1 339 ? 30.298  -14.889 13.401  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 339 TYR A-2  OH  1 
ATOM   6161  N  N   . THR A-2  1 340 ? 34.942  -16.068 18.903  1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  N   1 
ATOM   6162  C  CA  . THR A-2  1 340 ? 36.225  -15.519 18.459  1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  CA  1 
ATOM   6163  C  C   . THR A-2  1 340 ? 37.259  -16.599 18.146  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  C   1 
ATOM   6164  O  O   . THR A-2  1 340 ? 38.085  -16.433 17.248  1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  O   1 
ATOM   6165  C  CB  . THR A-2  1 340 ? 36.817  -14.579 19.525  1.00 129.58 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  CB  1 
ATOM   6166  O  OG1 . THR A-2  1 340 ? 36.933  -15.268 20.782  1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6167  C  CG2 . THR A-2  1 340 ? 35.932  -13.364 19.697  1.00 129.71 ? ? ? ? ? ? 340 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6168  N  N   . LYS A-2  1 341 ? 37.216  -17.690 18.909  1.00 126.72 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  N   1 
ATOM   6169  C  CA  . LYS A-2  1 341 ? 38.081  -18.842 18.681  1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  CA  1 
ATOM   6170  C  C   . LYS A-2  1 341 ? 37.877  -19.413 17.276  1.00 127.73 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  C   1 
ATOM   6171  O  O   . LYS A-2  1 341 ? 38.846  -19.658 16.565  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  O   1 
ATOM   6172  C  CB  . LYS A-2  1 341 ? 37.832  -19.931 19.739  1.00 89.77  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  CB  1 
ATOM   6173  C  CG  . LYS A-2  1 341 ? 38.750  -21.161 19.624  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  CG  1 
ATOM   6174  C  CD  . LYS A-2  1 341 ? 38.432  -22.242 20.672  1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  CD  1 
ATOM   6175  C  CE  . LYS A-2  1 341 ? 39.267  -23.520 20.459  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  CE  1 
ATOM   6176  N  NZ  . LYS A-2  1 341 ? 40.402  -23.711 21.426  1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   6177  N  N   . MET A-2  1 342 ? 36.623  -19.614 16.874  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  N   1 
ATOM   6178  C  CA  . MET A-2  1 342 ? 36.314  -20.259 15.594  1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  CA  1 
ATOM   6179  C  C   . MET A-2  1 342 ? 36.351  -19.304 14.412  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  C   1 
ATOM   6180  O  O   . MET A-2  1 342 ? 36.236  -19.718 13.266  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  O   1 
ATOM   6181  C  CB  . MET A-2  1 342 ? 34.951  -20.945 15.648  1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  CB  1 
ATOM   6182  C  CG  . MET A-2  1 342 ? 34.913  -22.145 16.547  1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  CG  1 
ATOM   6183  S  SD  . MET A-2  1 342 ? 33.299  -22.895 16.455  1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  SD  1 
ATOM   6184  C  CE  . MET A-2  1 342 ? 33.269  -23.402 14.742  1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 342 MET A-2  CE  1 
ATOM   6185  N  N   . CYS A-2  1 343 ? 36.520  -18.022 14.692  1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2  N   1 
ATOM   6186  C  CA  . CYS A-2  1 343 ? 36.530  -17.025 13.636  1.00 83.01  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2  CA  1 
ATOM   6187  C  C   . CYS A-2  1 343 ? 37.881  -16.324 13.492  1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2  C   1 
ATOM   6188  O  O   . CYS A-2  1 343 ? 38.534  -15.975 14.478  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2  O   1 
ATOM   6189  C  CB  . CYS A-2  1 343 ? 35.437  -15.985 13.875  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2  CB  1 
ATOM   6190  S  SG  . CYS A-2  1 343 ? 33.762  -16.624 13.797  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 343 CYS A-2  SG  1 
ATOM   6191  N  N   . ASP A-2  1 344 ? 38.281  -16.112 12.244  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  N   1 
ATOM   6192  C  CA  . ASP A-2  1 344 ? 39.502  -15.388 11.926  1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  CA  1 
ATOM   6193  C  C   . ASP A-2  1 344 ? 39.355  -13.951 12.390  1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  C   1 
ATOM   6194  O  O   . ASP A-2  1 344 ? 38.323  -13.317 12.174  1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  O   1 
ATOM   6195  C  CB  . ASP A-2  1 344 ? 39.779  -15.435 10.414  1.00 120.06 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  CB  1 
ATOM   6196  C  CG  . ASP A-2  1 344 ? 41.164  -14.920 10.047  1.00 123.24 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  CG  1 
ATOM   6197  O  OD1 . ASP A-2  1 344 ? 42.149  -15.680 10.166  1.00 126.32 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   6198  O  OD2 . ASP A-2  1 344 ? 41.269  -13.753 9.624   1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 344 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   6199  N  N   . PRO A-2  1 345 ? 40.385  -13.439 13.060  1.00 77.45  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  N   1 
ATOM   6200  C  CA  . PRO A-2  1 345 ? 40.413  -12.029 13.452  1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  CA  1 
ATOM   6201  C  C   . PRO A-2  1 345 ? 40.309  -11.111 12.240  1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  C   1 
ATOM   6202  O  O   . PRO A-2  1 345 ? 40.084  -9.911  12.396  1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  O   1 
ATOM   6203  C  CB  . PRO A-2  1 345 ? 41.762  -11.900 14.157  1.00 136.17 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  CB  1 
ATOM   6204  C  CG  . PRO A-2  1 345 ? 41.951  -13.263 14.777  1.00 137.21 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  CG  1 
ATOM   6205  C  CD  . PRO A-2  1 345 ? 41.450  -14.213 13.718  1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 345 PRO A-2  CD  1 
ATOM   6206  N  N   . GLY A-2  1 346 ? 40.496  -11.677 11.049  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2  N   1 
ATOM   6207  C  CA  . GLY A-2  1 346 ? 40.340  -10.949 9.801   1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6208  C  C   . GLY A-2  1 346 ? 39.129  -11.367 8.984   1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2  C   1 
ATOM   6209  O  O   . GLY A-2  1 346 ? 39.070  -11.090 7.800   1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 346 GLY A-2  O   1 
ATOM   6210  N  N   . MET A-2  1 347 ? 38.189  -12.073 9.604   1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  N   1 
ATOM   6211  C  CA  . MET A-2  1 347 ? 36.935  -12.513 8.967   1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  CA  1 
ATOM   6212  C  C   . MET A-2  1 347 ? 36.101  -11.421 8.270   1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  C   1 
ATOM   6213  O  O   . MET A-2  1 347 ? 35.976  -10.308 8.764   1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  O   1 
ATOM   6214  C  CB  . MET A-2  1 347 ? 36.071  -13.223 10.012  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  CB  1 
ATOM   6215  C  CG  . MET A-2  1 347 ? 34.594  -12.955 9.906   1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  CG  1 
ATOM   6216  S  SD  . MET A-2  1 347 ? 33.713  -14.507 9.769   1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  SD  1 
ATOM   6217  C  CE  . MET A-2  1 347 ? 34.721  -15.447 10.881  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 347 MET A-2  CE  1 
ATOM   6218  N  N   . THR A-2  1 348 ? 35.528  -11.739 7.117   1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  N   1 
ATOM   6219  C  CA  . THR A-2  1 348 ? 34.653  -10.783 6.441   1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  CA  1 
ATOM   6220  C  C   . THR A-2  1 348 ? 33.218  -11.303 6.238   1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  C   1 
ATOM   6221  O  O   . THR A-2  1 348 ? 32.995  -12.400 5.693   1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  O   1 
ATOM   6222  C  CB  . THR A-2  1 348 ? 35.274  -10.279 5.111   1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  CB  1 
ATOM   6223  O  OG1 . THR A-2  1 348 ? 35.190  -11.289 4.103   1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6224  C  CG2 . THR A-2  1 348 ? 36.719  -9.938  5.327   1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 348 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6225  N  N   . ALA A-2  1 349 ? 32.245  -10.514 6.691   1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2  N   1 
ATOM   6226  C  CA  . ALA A-2  1 349 ? 30.861  -10.902 6.496   1.00 88.97  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6227  C  C   . ALA A-2  1 349 ? 30.242  -10.193 5.305   1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2  C   1 
ATOM   6228  O  O   . ALA A-2  1 349 ? 30.761  -9.213  4.793   1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2  O   1 
ATOM   6229  C  CB  . ALA A-2  1 349 ? 30.051  -10.587 7.757   1.00 225.39 ? ? ? ? ? ? 349 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6230  N  N   . PHE A-2  1 350 ? 29.091  -10.689 4.907   1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  N   1 
ATOM   6231  C  CA  . PHE A-2  1 350 ? 28.210  -10.001 4.012   1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CA  1 
ATOM   6232  C  C   . PHE A-2  1 350 ? 26.872  -10.303 4.678   1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  C   1 
ATOM   6233  O  O   . PHE A-2  1 350 ? 26.421  -11.449 4.635   1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  O   1 
ATOM   6234  C  CB  . PHE A-2  1 350 ? 28.276  -10.684 2.639   1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CB  1 
ATOM   6235  C  CG  . PHE A-2  1 350 ? 28.816  -9.822  1.543   1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CG  1 
ATOM   6236  C  CD1 . PHE A-2  1 350 ? 29.270  -10.379 0.365   1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   6237  C  CD2 . PHE A-2  1 350 ? 28.844  -8.459  1.681   1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   6238  C  CE1 . PHE A-2  1 350 ? 29.753  -9.592  -0.646  1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   6239  C  CE2 . PHE A-2  1 350 ? 29.329  -7.665  0.674   1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   6240  C  CZ  . PHE A-2  1 350 ? 29.787  -8.234  -0.494  1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 350 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   6241  N  N   . GLU A-2  1 351 ? 26.199  -9.325  5.269   1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  N   1 
ATOM   6242  C  CA  . GLU A-2  1 351 ? 24.949  -9.684  5.932   1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6243  C  C   . GLU A-2  1 351 ? 23.859  -8.637  5.960   1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  C   1 
ATOM   6244  O  O   . GLU A-2  1 351 ? 24.139  -7.442  5.983   1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  O   1 
ATOM   6245  C  CB  . GLU A-2  1 351 ? 25.209  -10.205 7.343   1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6246  C  CG  . GLU A-2  1 351 ? 25.953  -9.254  8.257   1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6247  C  CD  . GLU A-2  1 351 ? 26.324  -9.923  9.564   1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6248  O  OE1 . GLU A-2  1 351 ? 25.861  -9.461  10.633  1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6249  O  OE2 . GLU A-2  1 351 ? 27.073  -10.924 9.512   1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 351 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6250  N  N   . PRO A-2  1 352 ? 22.602  -9.098  6.018   1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  N   1 
ATOM   6251  C  CA  . PRO A-2  1 352 ? 21.444  -8.208  6.025   1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  CA  1 
ATOM   6252  C  C   . PRO A-2  1 352 ? 21.605  -7.031  6.982   1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  C   1 
ATOM   6253  O  O   . PRO A-2  1 352 ? 21.159  -5.940  6.640   1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  O   1 
ATOM   6254  C  CB  . PRO A-2  1 352 ? 20.327  -9.125  6.504   1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  CB  1 
ATOM   6255  C  CG  . PRO A-2  1 352 ? 20.707  -10.445 5.953   1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  CG  1 
ATOM   6256  C  CD  . PRO A-2  1 352 ? 22.198  -10.515 5.980   1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2  CD  1 
ATOM   6257  N  N   . GLU A-2  1 353 ? 22.212  -7.250  8.148   1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  N   1 
ATOM   6258  C  CA  . GLU A-2  1 353 ? 22.475  -6.162  9.087   1.00 128.74 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6259  C  C   . GLU A-2  1 353 ? 23.577  -5.253  8.538   1.00 127.96 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  C   1 
ATOM   6260  O  O   . GLU A-2  1 353 ? 23.755  -4.133  9.014   1.00 130.38 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  O   1 
ATOM   6261  C  CB  . GLU A-2  1 353 ? 22.866  -6.691  10.476  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6262  C  CG  . GLU A-2  1 353 ? 21.847  -7.594  11.142  1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6263  C  CD  . GLU A-2  1 353 ? 21.830  -8.981  10.552  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6264  O  OE1 . GLU A-2  1 353 ? 22.298  -9.137  9.411   1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6265  O  OE2 . GLU A-2  1 353 ? 21.352  -9.921  11.223  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6266  N  N   . ALA A-2  1 354 ? 24.308  -5.737  7.532   1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2  N   1 
ATOM   6267  C  CA  . ALA A-2  1 354 ? 25.407  -4.976  6.935   1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6268  C  C   . ALA A-2  1 354 ? 24.837  -3.892  6.053   1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2  C   1 
ATOM   6269  O  O   . ALA A-2  1 354 ? 25.534  -2.969  5.661   1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2  O   1 
ATOM   6270  C  CB  . ALA A-2  1 354 ? 26.332  -5.891  6.127   1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6271  N  N   . LEU A-2  1 355 ? 23.556  -4.021  5.742   1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  N   1 
ATOM   6272  C  CA  . LEU A-2  1 355 ? 22.888  -3.117  4.821   1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6273  C  C   . LEU A-2  1 355 ? 23.562  -3.047  3.445   1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  C   1 
ATOM   6274  O  O   . LEU A-2  1 355 ? 23.579  -1.994  2.804   1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  O   1 
ATOM   6275  C  CB  . LEU A-2  1 355 ? 22.740  -1.734  5.448   1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6276  C  CG  . LEU A-2  1 355 ? 21.870  -1.756  6.709   1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6277  C  CD1 . LEU A-2  1 355 ? 21.890  -0.430  7.417   1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6278  C  CD2 . LEU A-2  1 355 ? 20.439  -2.129  6.366   1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 355 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6279  N  N   . GLY A-2  1 356 ? 24.101  -4.182  2.996   1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2  N   1 
ATOM   6280  C  CA  . GLY A-2  1 356 ? 24.680  -4.306  1.669   1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6281  C  C   . GLY A-2  1 356 ? 26.182  -4.081  1.573   1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2  C   1 
ATOM   6282  O  O   . GLY A-2  1 356 ? 26.724  -3.991  0.474   1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2  O   1 
ATOM   6283  N  N   . ASN A-2  1 357 ? 26.867  -4.013  2.711   1.00 97.95  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  N   1 
ATOM   6284  C  CA  . ASN A-2  1 357 ? 28.297  -3.710  2.718   1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  CA  1 
ATOM   6285  C  C   . ASN A-2  1 357 ? 29.074  -4.927  3.201   1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  C   1 
ATOM   6286  O  O   . ASN A-2  1 357 ? 28.517  -5.769  3.904   1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  O   1 
ATOM   6287  C  CB  . ASN A-2  1 357 ? 28.611  -2.510  3.631   1.00 81.13  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  CB  1 
ATOM   6288  C  CG  . ASN A-2  1 357 ? 27.926  -1.227  3.192   1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  CG  1 
ATOM   6289  O  OD1 . ASN A-2  1 357 ? 28.379  -0.547  2.272   1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   6290  N  ND2 . ASN A-2  1 357 ? 26.837  -0.878  3.868   1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 357 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   6291  N  N   . LEU A-2  1 358 ? 30.346  -5.025  2.809   1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  N   1 
ATOM   6292  C  CA  . LEU A-2  1 358 ? 31.262  -6.062  3.314   1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6293  C  C   . LEU A-2  1 358 ? 31.978  -5.577  4.589   1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  C   1 
ATOM   6294  O  O   . LEU A-2  1 358 ? 32.463  -4.467  4.601   1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  O   1 
ATOM   6295  C  CB  . LEU A-2  1 358 ? 32.303  -6.402  2.236   1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6296  C  CG  . LEU A-2  1 358 ? 33.164  -7.657  2.457   1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6297  C  CD1 . LEU A-2  1 358 ? 32.364  -8.912  2.174   1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6298  C  CD2 . LEU A-2  1 358 ? 34.420  -7.663  1.611   1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 358 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6299  N  N   . VAL A-2  1 359 ? 32.071  -6.391  5.644   1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  N   1 
ATOM   6300  C  CA  . VAL A-2  1 359 ? 32.650  -5.940  6.925   1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  CA  1 
ATOM   6301  C  C   . VAL A-2  1 359 ? 33.885  -6.750  7.441   1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  C   1 
ATOM   6302  O  O   . VAL A-2  1 359 ? 34.025  -7.927  7.088   1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  O   1 
ATOM   6303  C  CB  . VAL A-2  1 359 ? 31.582  -6.009  8.019   1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  CB  1 
ATOM   6304  C  CG1 . VAL A-2  1 359 ? 30.258  -5.498  7.499   1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   6305  C  CG2 . VAL A-2  1 359 ? 31.431  -7.437  8.482   1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 359 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   6306  N  N   . GLU A-2  1 360 ? 34.757  -6.138  8.277   1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  N   1 
ATOM   6307  C  CA  . GLU A-2  1 360 ? 35.777  -6.895  9.073   1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6308  C  C   . GLU A-2  1 360 ? 35.168  -7.517  10.359  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  C   1 
ATOM   6309  O  O   . GLU A-2  1 360 ? 34.640  -6.809  11.217  1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  O   1 
ATOM   6310  C  CB  . GLU A-2  1 360 ? 37.052  -6.084  9.435   1.00 343.57 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6311  C  CG  . GLU A-2  1 360 ? 37.142  -4.592  9.030   1.00 346.92 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6312  C  CD  . GLU A-2  1 360 ? 37.828  -3.736  10.107  1.00 352.96 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6313  O  OE1 . GLU A-2  1 360 ? 37.729  -4.122  11.288  1.00 354.74 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6314  O  OE2 . GLU A-2  1 360 ? 38.461  -2.696  9.796   1.00 356.39 ? ? ? ? ? ? 360 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6315  N  N   . GLY A-2  1 361 ? 35.253  -8.842  10.478  1.00 239.15 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2  N   1 
ATOM   6316  C  CA  . GLY A-2  1 361 ? 34.461  -9.626  11.422  1.00 238.86 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6317  C  C   . GLY A-2  1 361 ? 34.403  -9.254  12.890  1.00 242.94 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2  C   1 
ATOM   6318  O  O   . GLY A-2  1 361 ? 33.355  -9.332  13.529  1.00 243.30 ? ? ? ? ? ? 361 GLY A-2  O   1 
ATOM   6319  N  N   . LEU A-2  1 362 ? 35.536  -8.839  13.423  1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  N   1 
ATOM   6320  C  CA  . LEU A-2  1 362 ? 35.684  -8.672  14.855  1.00 127.85 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6321  C  C   . LEU A-2  1 362 ? 35.275  -7.268  15.361  1.00 131.87 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  C   1 
ATOM   6322  O  O   . LEU A-2  1 362 ? 35.585  -6.880  16.500  1.00 136.56 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  O   1 
ATOM   6323  C  CB  . LEU A-2  1 362 ? 37.096  -9.074  15.290  1.00 197.06 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6324  C  CG  . LEU A-2  1 362 ? 37.326  -10.589 15.407  1.00 195.35 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6325  C  CD1 . LEU A-2  1 362 ? 38.665  -10.857 16.067  1.00 199.40 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6326  C  CD2 . LEU A-2  1 362 ? 36.206  -11.263 16.194  1.00 193.43 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6327  N  N   . ASP A-2  1 363 ? 34.652  -6.494  14.474  1.00 104.11 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  N   1 
ATOM   6328  C  CA  . ASP A-2  1 363 ? 34.118  -5.165  14.781  1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  CA  1 
ATOM   6329  C  C   . ASP A-2  1 363 ? 32.588  -5.219  14.931  1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  C   1 
ATOM   6330  O  O   . ASP A-2  1 363 ? 32.000  -4.860  15.974  1.00 110.54 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  O   1 
ATOM   6331  C  CB  . ASP A-2  1 363 ? 34.482  -4.185  13.668  1.00 264.80 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  CB  1 
ATOM   6332  C  CG  . ASP A-2  1 363 ? 34.608  -2.764  14.172  1.00 271.45 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  CG  1 
ATOM   6333  O  OD1 . ASP A-2  1 363 ? 34.074  -2.507  15.270  1.00 275.68 ? ? ? ? ? ? 363 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   6334  O  OD2 . ASP A-2  1 363 ? 35.229  -1.914  13.494  1.00 273.77 ? ? ? ? ? 1 363 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   6335  N  N   . PHE A-2  1 364 ? 31.968  -5.644  13.833  1.00 94.15  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  N   1 
ATOM   6336  C  CA  . PHE A-2  1 364 ? 30.519  -5.676  13.645  1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CA  1 
ATOM   6337  C  C   . PHE A-2  1 364 ? 29.751  -6.560  14.629  1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  C   1 
ATOM   6338  O  O   . PHE A-2  1 364 ? 28.794  -6.103  15.252  1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  O   1 
ATOM   6339  C  CB  . PHE A-2  1 364 ? 30.199  -6.116  12.213  1.00 115.96 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CB  1 
ATOM   6340  C  CG  . PHE A-2  1 364 ? 28.901  -5.579  11.690  1.00 115.41 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CG  1 
ATOM   6341  C  CD1 . PHE A-2  1 364 ? 27.889  -6.432  11.255  1.00 111.88 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   6342  C  CD2 . PHE A-2  1 364 ? 28.682  -4.216  11.650  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   6343  C  CE1 . PHE A-2  1 364 ? 26.683  -5.922  10.780  1.00 112.89 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   6344  C  CE2 . PHE A-2  1 364 ? 27.486  -3.697  11.181  1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   6345  C  CZ  . PHE A-2  1 364 ? 26.483  -4.549  10.745  1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 364 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   6346  N  N   . HIS A-2  1 365 ? 30.147  -7.824  14.763  1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  N   1 
ATOM   6347  C  CA  . HIS A-2  1 365 ? 29.337  -8.773  15.523  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  CA  1 
ATOM   6348  C  C   . HIS A-2  1 365 ? 29.319  -8.543  17.025  1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  C   1 
ATOM   6349  O  O   . HIS A-2  1 365 ? 28.410  -8.994  17.721  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  O   1 
ATOM   6350  C  CB  . HIS A-2  1 365 ? 29.744  -10.197 15.202  1.00 131.10 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  CB  1 
ATOM   6351  C  CG  . HIS A-2  1 365 ? 29.446  -10.580 13.796  1.00 127.62 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  CG  1 
ATOM   6352  N  ND1 . HIS A-2  1 365 ? 30.159  -11.537 13.116  1.00 125.52 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   6353  C  CD2 . HIS A-2  1 365 ? 28.516  -10.113 12.932  1.00 125.84 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   6354  C  CE1 . HIS A-2  1 365 ? 29.675  -11.654 11.892  1.00 122.17 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   6355  N  NE2 . HIS A-2  1 365 ? 28.677  -10.800 11.756  1.00 122.35 ? ? ? ? ? ? 365 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   6356  N  N   . ARG A-2  1 366 ? 30.312  -7.836  17.532  1.00 83.65  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  N   1 
ATOM   6357  C  CA  . ARG A-2  1 366 ? 30.369  -7.662  18.959  1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6358  C  C   . ARG A-2  1 366 ? 28.993  -7.225  19.416  1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  C   1 
ATOM   6359  O  O   . ARG A-2  1 366 ? 28.462  -7.730  20.399  1.00 93.89  ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  O   1 
ATOM   6360  C  CB  . ARG A-2  1 366 ? 31.449  -6.652  19.342  1.00 190.79 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6361  C  CG  . ARG A-2  1 366 ? 32.847  -7.187  19.098  1.00 189.70 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6362  C  CD  . ARG A-2  1 366 ? 33.924  -6.189  19.468  1.00 195.11 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6363  N  NE  . ARG A-2  1 366 ? 35.252  -6.688  19.119  1.00 194.08 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6364  C  CZ  . ARG A-2  1 366 ? 36.371  -5.982  19.241  1.00 198.23 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6365  N  NH1 . ARG A-2  1 366 ? 36.320  -4.742  19.707  1.00 203.81 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6366  N  NH2 . ARG A-2  1 366 ? 37.537  -6.513  18.898  1.00 197.38 ? ? ? ? ? ? 366 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6367  N  N   . PHE A-2  1 367 ? 28.390  -6.321  18.663  1.00 118.03 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  N   1 
ATOM   6368  C  CA  . PHE A-2  1 367 ? 27.168  -5.689  19.124  1.00 121.41 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CA  1 
ATOM   6369  C  C   . PHE A-2  1 367 ? 26.140  -6.744  19.517  1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  C   1 
ATOM   6370  O  O   . PHE A-2  1 367 ? 25.550  -6.657  20.585  1.00 124.45 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  O   1 
ATOM   6371  C  CB  . PHE A-2  1 367 ? 26.637  -4.708  18.075  1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CB  1 
ATOM   6372  C  CG  . PHE A-2  1 367 ? 25.584  -3.771  18.591  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CG  1 
ATOM   6373  C  CD1 . PHE A-2  1 367 ? 25.914  -2.700  19.400  1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   6374  C  CD2 . PHE A-2  1 367 ? 24.267  -3.953  18.239  1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   6375  C  CE1 . PHE A-2  1 367 ? 24.941  -1.851  19.855  1.00 111.21 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   6376  C  CE2 . PHE A-2  1 367 ? 23.296  -3.105  18.690  1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   6377  C  CZ  . PHE A-2  1 367 ? 23.630  -2.054  19.495  1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 367 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   6378  N  N   . TYR A-2  1 368 ? 25.990  -7.772  18.690  1.00 106.00 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  N   1 
ATOM   6379  C  CA  . TYR A-2  1 368 ? 24.947  -8.785  18.856  1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CA  1 
ATOM   6380  C  C   . TYR A-2  1 368 ? 25.108  -9.682  20.061  1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  C   1 
ATOM   6381  O  O   . TYR A-2  1 368 ? 24.148  -9.990  20.761  1.00 115.01 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  O   1 
ATOM   6382  C  CB  . TYR A-2  1 368 ? 24.869  -9.616  17.592  1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CB  1 
ATOM   6383  C  CG  . TYR A-2  1 368 ? 24.535  -8.740  16.425  1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CG  1 
ATOM   6384  C  CD1 . TYR A-2  1 368 ? 25.517  -8.201  15.624  1.00 117.83 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   6385  C  CD2 . TYR A-2  1 368 ? 23.235  -8.398  16.169  1.00 122.32 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   6386  C  CE1 . TYR A-2  1 368 ? 25.191  -7.379  14.573  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   6387  C  CE2 . TYR A-2  1 368 ? 22.898  -7.588  15.131  1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   6388  C  CZ  . TYR A-2  1 368 ? 23.870  -7.076  14.335  1.00 117.96 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   6389  O  OH  . TYR A-2  1 368 ? 23.490  -6.258  13.296  1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 368 TYR A-2  OH  1 
ATOM   6390  N  N   . PHE A-2  1 369 ? 26.336  -10.087 20.314  1.00 144.24 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  N   1 
ATOM   6391  C  CA  . PHE A-2  1 369 ? 26.611  -10.889 21.482  1.00 148.09 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CA  1 
ATOM   6392  C  C   . PHE A-2  1 369 ? 26.677  -9.982  22.699  1.00 152.81 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  C   1 
ATOM   6393  O  O   . PHE A-2  1 369 ? 26.882  -10.451 23.821  1.00 156.91 ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  O   1 
ATOM   6394  C  CB  . PHE A-2  1 369 ? 27.932  -11.619 21.315  1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CB  1 
ATOM   6395  C  CG  . PHE A-2  1 369 ? 27.930  -12.634 20.226  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CG  1 
ATOM   6396  C  CD1 . PHE A-2  1 369 ? 28.126  -12.263 18.911  1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CD1 1 
ATOM   6397  C  CD2 . PHE A-2  1 369 ? 27.759  -13.967 20.523  1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CD2 1 
ATOM   6398  C  CE1 . PHE A-2  1 369 ? 28.140  -13.210 17.914  1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CE1 1 
ATOM   6399  C  CE2 . PHE A-2  1 369 ? 27.771  -14.910 19.529  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CE2 1 
ATOM   6400  C  CZ  . PHE A-2  1 369 ? 27.961  -14.532 18.224  1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 369 PHE A-2  CZ  1 
ATOM   6401  N  N   . GLU A-2  1 370 ? 26.478  -8.682  22.483  1.00 164.88 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  N   1 
ATOM   6402  C  CA  . GLU A-2  1 370 ? 26.570  -7.755  23.592  1.00 171.24 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6403  C  C   . GLU A-2  1 370 ? 25.171  -7.517  24.131  1.00 174.45 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  C   1 
ATOM   6404  O  O   . GLU A-2  1 370 ? 24.776  -8.198  25.070  1.00 177.29 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  O   1 
ATOM   6405  C  CB  . GLU A-2  1 370 ? 27.265  -6.455  23.176  1.00 209.77 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6406  C  CG  . GLU A-2  1 370 ? 28.788  -6.541  23.173  1.00 210.35 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6407  C  CD  . GLU A-2  1 370 ? 29.440  -5.259  22.696  1.00 212.74 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6408  O  OE1 . GLU A-2  1 370 ? 28.756  -4.210  22.694  1.00 216.71 ? ? ? ? ? ? 370 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6409  O  OE2 . GLU A-2  1 370 ? 30.631  -5.303  22.315  1.00 212.63 ? ? ? ? ? 1 370 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6410  N  N   . ASN A-2  1 371 ? 24.361  -6.650  23.534  1.00 167.16 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  N   1 
ATOM   6411  C  CA  . ASN A-2  1 371 ? 22.945  -6.754  23.865  1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  CA  1 
ATOM   6412  C  C   . ASN A-2  1 371 ? 22.156  -6.713  22.607  1.00 165.55 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  C   1 
ATOM   6413  O  O   . ASN A-2  1 371 ? 21.851  -5.624  22.082  1.00 165.51 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  O   1 
ATOM   6414  C  CB  . ASN A-2  1 371 ? 22.550  -5.583  24.732  1.00 419.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  CB  1 
ATOM   6415  C  CG  . ASN A-2  1 371 ? 23.739  -4.976  25.423  1.00 424.00 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  CG  1 
ATOM   6416  O  OD1 . ASN A-2  1 371 ? 24.069  -3.799  25.226  1.00 427.02 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   6417  N  ND2 . ASN A-2  1 371 ? 24.421  -5.796  26.231  1.00 424.69 ? ? ? ? ? ? 371 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   6418  N  N   . LEU A-2  1 372 ? 21.810  -7.905  22.129  1.00 232.61 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  N   1 
ATOM   6419  C  CA  . LEU A-2  1 372 ? 20.899  -8.027  21.017  1.00 230.33 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6420  C  C   . LEU A-2  1 372 ? 19.952  -9.195  21.157  1.00 233.29 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  C   1 
ATOM   6421  O  O   . LEU A-2  1 372 ? 18.816  -9.075  21.623  1.00 237.31 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  O   1 
ATOM   6422  C  CB  . LEU A-2  1 372 ? 21.744  -8.238  19.769  1.00 493.21 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6423  C  CG  . LEU A-2  1 372 ? 22.244  -6.881  19.294  1.00 492.22 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6424  C  CD1 . LEU A-2  1 372 ? 21.044  -5.995  19.386  1.00 495.65 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6425  C  CD2 . LEU A-2  1 372 ? 23.348  -6.285  20.127  1.00 493.93 ? ? ? ? ? ? 372 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6426  N  N   . TRP A-2  1 373 ? 20.464  -10.341 20.728  1.00 160.87 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  N   1 
ATOM   6427  C  CA  . TRP A-2  1 373 ? 19.862  -11.637 20.965  1.00 166.45 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CA  1 
ATOM   6428  C  C   . TRP A-2  1 373 ? 20.592  -12.475 22.002  1.00 169.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  C   1 
ATOM   6429  O  O   . TRP A-2  1 373 ? 20.147  -13.576 22.317  1.00 174.20 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  O   1 
ATOM   6430  C  CB  . TRP A-2  1 373 ? 19.734  -12.412 19.656  1.00 356.61 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CB  1 
ATOM   6431  C  CG  . TRP A-2  1 373 ? 18.947  -11.656 18.659  1.00 355.02 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CG  1 
ATOM   6432  C  CD1 . TRP A-2  1 373 ? 17.596  -11.689 18.483  1.00 359.70 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   6433  C  CD2 . TRP A-2  1 373 ? 19.453  -10.715 17.714  1.00 348.49 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   6434  N  NE1 . TRP A-2  1 373 ? 17.230  -10.836 17.471  1.00 356.56 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   6435  C  CE2 . TRP A-2  1 373 ? 18.354  -10.225 16.983  1.00 349.79 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   6436  C  CE3 . TRP A-2  1 373 ? 20.729  -10.245 17.407  1.00 342.27 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   6437  C  CZ2 . TRP A-2  1 373 ? 18.497  -9.287  15.967  1.00 345.07 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   6438  C  CZ3 . TRP A-2  1 373 ? 20.862  -9.324  16.404  1.00 337.82 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   6439  C  CH2 . TRP A-2  1 373 ? 19.759  -8.850  15.694  1.00 339.21 ? ? ? ? ? ? 373 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   6440  N  N   . SER A-2  1 374 ? 21.711  -11.986 22.531  1.00 332.93 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2  N   1 
ATOM   6441  C  CA  . SER A-2  1 374 ? 22.518  -12.863 23.362  1.00 334.83 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2  CA  1 
ATOM   6442  C  C   . SER A-2  1 374 ? 21.722  -13.153 24.620  1.00 340.84 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2  C   1 
ATOM   6443  O  O   . SER A-2  1 374 ? 21.372  -12.247 25.376  1.00 342.26 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2  O   1 
ATOM   6444  C  CB  . SER A-2  1 374 ? 23.866  -12.225 23.710  1.00 274.47 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2  CB  1 
ATOM   6445  O  OG  . SER A-2  1 374 ? 23.691  -10.932 24.263  1.00 275.69 ? ? ? ? ? ? 374 SER A-2  OG  1 
ATOM   6446  N  N   . ARG A-2  1 375 ? 21.438  -14.432 24.835  1.00 227.35 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  N   1 
ATOM   6447  C  CA  . ARG A-2  1 375 ? 20.621  -14.854 25.962  1.00 232.99 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6448  C  C   . ARG A-2  1 375 ? 19.377  -13.984 26.148  1.00 234.39 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  C   1 
ATOM   6449  O  O   . ARG A-2  1 375 ? 19.140  -13.478 27.245  1.00 237.77 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  O   1 
ATOM   6450  C  CB  . ARG A-2  1 375 ? 21.452  -14.889 27.236  1.00 268.82 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6451  C  CG  . ARG A-2  1 375 ? 22.575  -15.878 27.146  1.00 268.10 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6452  C  CD  . ARG A-2  1 375 ? 23.382  -15.890 28.400  1.00 269.84 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6453  N  NE  . ARG A-2  1 375 ? 24.473  -16.841 28.284  1.00 269.03 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6454  C  CZ  . ARG A-2  1 375 ? 25.353  -17.068 29.247  1.00 270.01 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6455  N  NH1 . ARG A-2  1 375 ? 25.260  -16.409 30.394  1.00 272.91 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6456  N  NH2 . ARG A-2  1 375 ? 26.321  -17.954 29.063  1.00 269.21 ? ? ? ? ? ? 375 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6457  N  N   . ASN A-2  1 376 ? 18.579  -13.816 25.090  1.00 302.07 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  N   1 
ATOM   6458  C  CA  . ASN A-2  1 376 ? 17.435  -12.912 25.194  1.00 303.46 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  CA  1 
ATOM   6459  C  C   . ASN A-2  1 376 ? 16.244  -13.466 26.012  1.00 309.83 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  C   1 
ATOM   6460  O  O   . ASN A-2  1 376 ? 16.091  -13.077 27.177  1.00 312.75 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  O   1 
ATOM   6461  C  CB  . ASN A-2  1 376 ? 16.987  -12.378 23.816  1.00 225.37 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  CB  1 
ATOM   6462  C  CG  . ASN A-2  1 376 ? 16.068  -11.168 23.941  1.00 224.08 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  CG  1 
ATOM   6463  O  OD1 . ASN A-2  1 376 ? 16.107  -10.459 24.948  1.00 226.26 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   6464  N  ND2 . ASN A-2  1 376 ? 15.234  -10.935 22.929  1.00 222.67 ? ? ? ? ? ? 376 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   6465  N  N   . SER A-2  1 377 ? 15.422  -14.363 25.468  1.00 292.93 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2  N   1 
ATOM   6466  C  CA  . SER A-2  1 377 ? 14.375  -14.989 26.304  1.00 298.88 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2  CA  1 
ATOM   6467  C  C   . SER A-2  1 377 ? 14.161  -16.501 26.071  1.00 300.41 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2  C   1 
ATOM   6468  O  O   . SER A-2  1 377 ? 14.349  -17.344 26.965  1.00 300.82 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2  O   1 
ATOM   6469  C  CB  . SER A-2  1 377 ? 13.055  -14.195 26.242  1.00 339.91 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2  CB  1 
ATOM   6470  O  OG  . SER A-2  1 377 ? 13.051  -13.328 25.116  1.00 336.52 ? ? ? ? ? ? 377 SER A-2  OG  1 
ATOM   6471  N  N   . LYS A-2  1 378 ? 13.752  -16.807 24.838  1.00 136.80 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  N   1 
ATOM   6472  C  CA  . LYS A-2  1 378 ? 13.160  -18.092 24.468  1.00 138.27 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  CA  1 
ATOM   6473  C  C   . LYS A-2  1 378 ? 14.066  -18.941 23.554  1.00 138.75 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  C   1 
ATOM   6474  O  O   . LYS A-2  1 378 ? 14.923  -18.408 22.844  1.00 134.98 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  O   1 
ATOM   6475  C  CB  . LYS A-2  1 378 ? 11.843  -17.808 23.745  1.00 316.59 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  CB  1 
ATOM   6476  C  CG  . LYS A-2  1 378 ? 11.119  -16.551 24.259  1.00 314.66 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  CG  1 
ATOM   6477  C  CD  . LYS A-2  1 378 ? 10.266  -16.849 25.494  1.00 319.41 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  CD  1 
ATOM   6478  C  CE  . LYS A-2  1 378 ? 9.519   -15.612 26.011  1.00 320.26 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  CE  1 
ATOM   6479  N  NZ  . LYS A-2  1 378 ? 8.577   -15.000 25.025  1.00 317.06 ? ? ? ? ? ? 378 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   6480  N  N   . PRO A-2  1 379 ? 13.895  -20.275 23.581  1.00 167.78 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  N   1 
ATOM   6481  C  CA  . PRO A-2  1 379 ? 14.715  -21.084 22.677  1.00 169.42 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  CA  1 
ATOM   6482  C  C   . PRO A-2  1 379 ? 14.276  -20.927 21.249  1.00 168.93 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  C   1 
ATOM   6483  O  O   . PRO A-2  1 379 ? 13.084  -20.991 20.935  1.00 168.76 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  O   1 
ATOM   6484  C  CB  . PRO A-2  1 379 ? 14.421  -22.518 23.112  1.00 355.27 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  CB  1 
ATOM   6485  C  CG  . PRO A-2  1 379 ? 13.906  -22.394 24.464  1.00 354.33 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  CG  1 
ATOM   6486  C  CD  . PRO A-2  1 379 ? 13.127  -21.125 24.499  1.00 351.89 ? ? ? ? ? ? 379 PRO A-2  CD  1 
ATOM   6487  N  N   . VAL A-2  1 380 ? 15.248  -20.749 20.376  1.00 153.25 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  N   1 
ATOM   6488  C  CA  . VAL A-2  1 380 ? 14.957  -20.748 18.969  1.00 150.46 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  CA  1 
ATOM   6489  C  C   . VAL A-2  1 380 ? 15.584  -21.989 18.383  1.00 149.92 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  C   1 
ATOM   6490  O  O   . VAL A-2  1 380 ? 16.806  -22.075 18.235  1.00 149.12 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  O   1 
ATOM   6491  C  CB  . VAL A-2  1 380 ? 15.534  -19.530 18.296  1.00 125.98 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  CB  1 
ATOM   6492  C  CG1 . VAL A-2  1 380 ? 15.068  -19.490 16.856  1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   6493  C  CG2 . VAL A-2  1 380 ? 15.095  -18.291 19.051  1.00 123.70 ? ? ? ? ? ? 380 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   6494  N  N   . HIS A-2  1 381 ? 14.744  -22.953 18.033  1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  N   1 
ATOM   6495  C  CA  . HIS A-2  1 381 ? 15.260  -24.227 17.569  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  CA  1 
ATOM   6496  C  C   . HIS A-2  1 381 ? 15.761  -24.093 16.130  1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  C   1 
ATOM   6497  O  O   . HIS A-2  1 381 ? 15.031  -23.681 15.225  1.00 95.79  ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  O   1 
ATOM   6498  C  CB  . HIS A-2  1 381 ? 14.209  -25.327 17.729  1.00 126.13 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  CB  1 
ATOM   6499  C  CG  . HIS A-2  1 381 ? 14.607  -26.636 17.123  1.00 122.48 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  CG  1 
ATOM   6500  N  ND1 . HIS A-2  1 381 ? 14.468  -26.899 15.778  1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   6501  C  CD2 . HIS A-2  1 381 ? 15.134  -27.755 17.675  1.00 122.25 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   6502  C  CE1 . HIS A-2  1 381 ? 14.896  -28.123 15.525  1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   6503  N  NE2 . HIS A-2  1 381 ? 15.306  -28.664 16.659  1.00 118.96 ? ? ? ? ? ? 381 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   6504  N  N   . THR A-2  1 382 ? 17.032  -24.409 15.929  1.00 117.18 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  N   1 
ATOM   6505  C  CA  . THR A-2  1 382 ? 17.627  -24.201 14.626  1.00 111.14 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  CA  1 
ATOM   6506  C  C   . THR A-2  1 382 ? 17.700  -25.476 13.813  1.00 106.79 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  C   1 
ATOM   6507  O  O   . THR A-2  1 382 ? 18.177  -26.505 14.285  1.00 108.17 ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  O   1 
ATOM   6508  C  CB  . THR A-2  1 382 ? 19.022  -23.595 14.725  1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  CB  1 
ATOM   6509  O  OG1 . THR A-2  1 382 ? 18.916  -22.214 15.088  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6510  C  CG2 . THR A-2  1 382 ? 19.710  -23.693 13.378  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 382 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6511  N  N   . THR A-2  1 383 ? 17.225  -25.391 12.579  1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  N   1 
ATOM   6512  C  CA  . THR A-2  1 383 ? 17.230  -26.523 11.680  1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  CA  1 
ATOM   6513  C  C   . THR A-2  1 383 ? 18.150  -26.199 10.528  1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  C   1 
ATOM   6514  O  O   . THR A-2  1 383 ? 18.185  -25.067 10.061  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  O   1 
ATOM   6515  C  CB  . THR A-2  1 383 ? 15.825  -26.787 11.169  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  CB  1 
ATOM   6516  O  OG1 . THR A-2  1 383 ? 14.988  -27.136 12.279  1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6517  C  CG2 . THR A-2  1 383 ? 15.834  -27.911 10.160  1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 383 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6518  N  N   . ILE A-2  1 384 ? 18.921  -27.182 10.094  1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  N   1 
ATOM   6519  C  CA  . ILE A-2  1 384 ? 19.861  -26.964 9.014   1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6520  C  C   . ILE A-2  1 384 ? 19.571  -27.959 7.923   1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  C   1 
ATOM   6521  O  O   . ILE A-2  1 384 ? 19.733  -29.156 8.123   1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  O   1 
ATOM   6522  C  CB  . ILE A-2  1 384 ? 21.300  -27.152 9.490   1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6523  C  CG1 . ILE A-2  1 384 ? 21.612  -26.165 10.619  1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6524  C  CG2 . ILE A-2  1 384 ? 22.254  -26.971 8.329   1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6525  C  CD1 . ILE A-2  1 384 ? 22.745  -26.600 11.537  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 384 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6526  N  N   . LEU A-2  1 385 ? 19.159  -27.471 6.762   1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  N   1 
ATOM   6527  C  CA  . LEU A-2  1 385 ? 18.711  -28.352 5.692   1.00 84.77  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6528  C  C   . LEU A-2  1 385 ? 19.750  -28.500 4.593   1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  C   1 
ATOM   6529  O  O   . LEU A-2  1 385 ? 20.556  -27.600 4.367   1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  O   1 
ATOM   6530  C  CB  . LEU A-2  1 385 ? 17.401  -27.843 5.095   1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6531  C  CG  . LEU A-2  1 385 ? 16.338  -27.626 6.167   1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6532  C  CD1 . LEU A-2  1 385 ? 15.201  -26.800 5.650   1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6533  C  CD2 . LEU A-2  1 385 ? 15.827  -28.950 6.639   1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 385 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6534  N  N   . ASN A-2  1 386 ? 19.751  -29.667 3.951   1.00 118.05 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  N   1 
ATOM   6535  C  CA  . ASN A-2  1 386 ? 20.526  -29.906 2.737   1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  CA  1 
ATOM   6536  C  C   . ASN A-2  1 386 ? 21.843  -29.144 2.718   1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  C   1 
ATOM   6537  O  O   . ASN A-2  1 386 ? 22.116  -28.401 1.775   1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  O   1 
ATOM   6538  C  CB  . ASN A-2  1 386 ? 19.708  -29.561 1.485   1.00 197.42 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  CB  1 
ATOM   6539  C  CG  . ASN A-2  1 386 ? 18.335  -30.211 1.480   1.00 201.01 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  CG  1 
ATOM   6540  O  OD1 . ASN A-2  1 386 ? 17.314  -29.529 1.365   1.00 200.21 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  OD1 1 
ATOM   6541  N  ND2 . ASN A-2  1 386 ? 18.302  -31.535 1.600   1.00 205.54 ? ? ? ? ? ? 386 ASN A-2  ND2 1 
ATOM   6542  N  N   . PRO A-2  1 387 ? 22.664  -29.302 3.768   1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  N   1 
ATOM   6543  C  CA  . PRO A-2  1 387 ? 23.973  -28.678 3.620   1.00 104.22 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  CA  1 
ATOM   6544  C  C   . PRO A-2  1 387 ? 24.695  -29.315 2.450   1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  C   1 
ATOM   6545  O  O   . PRO A-2  1 387 ? 24.341  -30.413 2.034   1.00 104.47 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  O   1 
ATOM   6546  C  CB  . PRO A-2  1 387 ? 24.673  -29.016 4.935   1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  CB  1 
ATOM   6547  C  CG  . PRO A-2  1 387 ? 23.931  -30.146 5.500   1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  CG  1 
ATOM   6548  C  CD  . PRO A-2  1 387 ? 22.522  -29.973 5.068   1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 387 PRO A-2  CD  1 
ATOM   6549  N  N   . HIS A-2  1 388 ? 25.681  -28.612 1.915   1.00 83.83  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  N   1 
ATOM   6550  C  CA  . HIS A-2  1 388 ? 26.459  -29.082 0.785   1.00 84.09  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  CA  1 
ATOM   6551  C  C   . HIS A-2  1 388 ? 27.883  -28.612 1.055   1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  C   1 
ATOM   6552  O  O   . HIS A-2  1 388 ? 28.081  -27.482 1.514   1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  O   1 
ATOM   6553  C  CB  . HIS A-2  1 388 ? 25.908  -28.469 -0.504  1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  CB  1 
ATOM   6554  C  CG  . HIS A-2  1 388 ? 26.485  -29.057 -1.754  1.00 97.82  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  CG  1 
ATOM   6555  N  ND1 . HIS A-2  1 388 ? 27.835  -29.081 -2.008  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   6556  C  CD2 . HIS A-2  1 388 ? 25.884  -29.632 -2.823  1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   6557  C  CE1 . HIS A-2  1 388 ? 28.050  -29.654 -3.183  1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   6558  N  NE2 . HIS A-2  1 388 ? 26.883  -29.997 -3.694  1.00 106.04 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   6559  N  N   . ILE A-2  1 389 ? 28.879  -29.460 0.809   1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  N   1 
ATOM   6560  C  CA  . ILE A-2  1 389 ? 30.255  -29.082 1.151   1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6561  C  C   . ILE A-2  1 389 ? 31.248  -29.192 0.008   1.00 83.90  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  C   1 
ATOM   6562  O  O   . ILE A-2  1 389 ? 31.294  -30.202 -0.683  1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  O   1 
ATOM   6563  C  CB  . ILE A-2  1 389 ? 30.799  -29.881 2.356   1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6564  C  CG1 . ILE A-2  1 389 ? 29.854  -29.716 3.550   1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6565  C  CG2 . ILE A-2  1 389 ? 32.235  -29.447 2.681   1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6566  C  CD1 . ILE A-2  1 389 ? 30.421  -30.142 4.862   1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 389 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6567  N  N   . HIS A-2  1 390 ? 32.045  -28.150 -0.183  1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  N   1 
ATOM   6568  C  CA  . HIS A-2  1 390 ? 33.127  -28.219 -1.148  1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  CA  1 
ATOM   6569  C  C   . HIS A-2  1 390 ? 34.458  -28.371 -0.438  1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  C   1 
ATOM   6570  O  O   . HIS A-2  1 390 ? 34.798  -27.558 0.419   1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  O   1 
ATOM   6571  C  CB  . HIS A-2  1 390 ? 33.149  -26.985 -2.044  1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  CB  1 
ATOM   6572  C  CG  . HIS A-2  1 390 ? 32.005  -26.920 -2.995  1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  CG  1 
ATOM   6573  N  ND1 . HIS A-2  1 390 ? 31.889  -27.757 -4.088  1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   6574  C  CD2 . HIS A-2  1 390 ? 30.906  -26.131 -3.017  1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   6575  C  CE1 . HIS A-2  1 390 ? 30.774  -27.486 -4.734  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   6576  N  NE2 . HIS A-2  1 390 ? 30.157  -26.497 -4.104  1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 390 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   6577  N  N   . LEU A-2  1 391 ? 35.207  -29.415 -0.795  1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  N   1 
ATOM   6578  C  CA  . LEU A-2  1 391 ? 36.561  -29.613 -0.271  1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6579  C  C   . LEU A-2  1 391 ? 37.624  -29.235 -1.313  1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  C   1 
ATOM   6580  O  O   . LEU A-2  1 391 ? 37.709  -29.872 -2.366  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  O   1 
ATOM   6581  C  CB  . LEU A-2  1 391 ? 36.747  -31.069 0.178   1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6582  C  CG  . LEU A-2  1 391 ? 35.969  -31.478 1.433   1.00 106.52 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6583  C  CD1 . LEU A-2  1 391 ? 36.228  -32.925 1.839   1.00 110.90 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6584  C  CD2 . LEU A-2  1 391 ? 36.322  -30.538 2.566   1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6585  N  N   . MET A-2  1 392 ? 38.408  -28.187 -1.043  1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  N   1 
ATOM   6586  C  CA  . MET A-2  1 392 ? 39.515  -27.823 -1.929  1.00 130.86 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  CA  1 
ATOM   6587  C  C   . MET A-2  1 392 ? 40.823  -28.012 -1.162  1.00 133.57 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  C   1 
ATOM   6588  O  O   . MET A-2  1 392 ? 41.221  -27.166 -0.330  1.00 128.70 ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  O   1 
ATOM   6589  C  CB  . MET A-2  1 392 ? 39.347  -26.371 -2.406  1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  CB  1 
ATOM   6590  C  CG  . MET A-2  1 392 ? 37.858  -25.961 -2.503  1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  CG  1 
ATOM   6591  S  SD  . MET A-2  1 392 ? 37.393  -24.330 -1.885  1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  SD  1 
ATOM   6592  C  CE  . MET A-2  1 392 ? 37.043  -24.683 -0.187  1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 392 MET A-2  CE  1 
ATOM   6593  N  N   . GLY A-2  1 393 ? 41.499  -29.117 -1.472  1.00 144.74 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2  N   1 
ATOM   6594  C  CA  . GLY A-2  1 393 ? 42.758  -29.433 -0.834  1.00 147.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6595  C  C   . GLY A-2  1 393 ? 42.591  -29.629 0.658   1.00 148.06 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2  C   1 
ATOM   6596  O  O   . GLY A-2  1 393 ? 41.505  -29.451 1.214   1.00 146.29 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A-2  O   1 
ATOM   6597  N  N   . ASP A-2  1 394 ? 43.707  -29.931 1.304   1.00 116.20 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  N   1 
ATOM   6598  C  CA  . ASP A-2  1 394 ? 43.765  -30.314 2.710   1.00 118.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  CA  1 
ATOM   6599  C  C   . ASP A-2  1 394 ? 43.367  -29.240 3.711   1.00 113.90 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  C   1 
ATOM   6600  O  O   . ASP A-2  1 394 ? 42.776  -29.551 4.742   1.00 114.57 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  O   1 
ATOM   6601  C  CB  . ASP A-2  1 394 ? 45.179  -30.794 3.038   1.00 248.93 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  CB  1 
ATOM   6602  C  CG  . ASP A-2  1 394 ? 45.597  -31.972 2.188   1.00 253.86 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  CG  1 
ATOM   6603  O  OD1 . ASP A-2  1 394 ? 44.699  -32.735 1.781   1.00 255.13 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   6604  O  OD2 . ASP A-2  1 394 ? 46.808  -32.134 1.920   1.00 257.34 ? ? ? ? ? ? 394 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   6605  N  N   . GLU A-2  1 395 ? 43.722  -27.990 3.439   1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  N   1 
ATOM   6606  C  CA  . GLU A-2  1 395 ? 43.524  -26.942 4.437   1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6607  C  C   . GLU A-2  1 395 ? 42.287  -26.057 4.287   1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  C   1 
ATOM   6608  O  O   . GLU A-2  1 395 ? 42.033  -25.218 5.145   1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  O   1 
ATOM   6609  C  CB  . GLU A-2  1 395 ? 44.774  -26.075 4.542   1.00 167.97 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6610  C  CG  . GLU A-2  1 395 ? 46.024  -26.890 4.767   1.00 173.81 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6611  C  CD  . GLU A-2  1 395 ? 47.137  -26.102 5.426   1.00 173.31 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6612  O  OE1 . GLU A-2  1 395 ? 47.157  -24.858 5.308   1.00 169.11 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6613  O  OE2 . GLU A-2  1 395 ? 47.996  -26.739 6.069   1.00 177.42 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6614  N  N   . SER A-2  1 396 ? 41.509  -26.241 3.228   1.00 137.09 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2  N   1 
ATOM   6615  C  CA  . SER A-2  1 396 ? 40.401  -25.321 2.973   1.00 130.88 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2  CA  1 
ATOM   6616  C  C   . SER A-2  1 396 ? 39.086  -26.018 2.644   1.00 133.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2  C   1 
ATOM   6617  O  O   . SER A-2  1 396 ? 39.071  -27.187 2.270   1.00 139.80 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2  O   1 
ATOM   6618  C  CB  . SER A-2  1 396 ? 40.761  -24.360 1.845   1.00 168.97 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2  CB  1 
ATOM   6619  O  OG  . SER A-2  1 396 ? 40.882  -25.063 0.624   1.00 172.99 ? ? ? ? ? ? 396 SER A-2  OG  1 
ATOM   6620  N  N   . ALA A-2  1 397 ? 37.985  -25.285 2.773   1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2  N   1 
ATOM   6621  C  CA  . ALA A-2  1 397 ? 36.653  -25.839 2.527   1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6622  C  C   . ALA A-2  1 397 ? 35.598  -24.772 2.740   1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2  C   1 
ATOM   6623  O  O   . ALA A-2  1 397 ? 35.865  -23.741 3.353   1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2  O   1 
ATOM   6624  C  CB  . ALA A-2  1 397 ? 36.383  -27.047 3.414   1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 397 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6625  N  N   . CYS A-2  1 398 ? 34.405  -25.018 2.219   1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2  N   1 
ATOM   6626  C  CA  . CYS A-2  1 398 ? 33.339  -24.035 2.269   1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2  CA  1 
ATOM   6627  C  C   . CYS A-2  1 398 ? 32.036  -24.788 2.334   1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2  C   1 
ATOM   6628  O  O   . CYS A-2  1 398 ? 31.908  -25.838 1.721   1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2  O   1 
ATOM   6629  C  CB  . CYS A-2  1 398 ? 33.380  -23.134 1.030   1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2  CB  1 
ATOM   6630  S  SG  . CYS A-2  1 398 ? 32.962  -23.934 -0.538  1.00 121.29 ? ? ? ? ? ? 398 CYS A-2  SG  1 
ATOM   6631  N  N   . ILE A-2  1 399 ? 31.064  -24.266 3.070   1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  N   1 
ATOM   6632  C  CA  . ILE A-2  1 399 ? 29.826  -25.006 3.255   1.00 94.92  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6633  C  C   . ILE A-2  1 399 ? 28.580  -24.156 3.071   1.00 86.93  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  C   1 
ATOM   6634  O  O   . ILE A-2  1 399 ? 28.466  -23.079 3.647   1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  O   1 
ATOM   6635  C  CB  . ILE A-2  1 399 ? 29.792  -25.662 4.622   1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6636  C  CG1 . ILE A-2  1 399 ? 28.549  -26.530 4.735   1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6637  C  CG2 . ILE A-2  1 399 ? 29.832  -24.618 5.723   1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6638  C  CD1 . ILE A-2  1 399 ? 28.482  -27.290 6.022   1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 399 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6639  N  N   . ALA A-2  1 400 ? 27.649  -24.652 2.263   1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2  N   1 
ATOM   6640  C  CA  . ALA A-2  1 400 ? 26.462  -23.891 1.905   1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6641  C  C   . ALA A-2  1 400 ? 25.207  -24.605 2.384   1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2  C   1 
ATOM   6642  O  O   . ALA A-2  1 400 ? 25.001  -25.773 2.089   1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2  O   1 
ATOM   6643  C  CB  . ALA A-2  1 400 ? 26.412  -23.671 0.398   1.00 215.13 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6644  N  N   . TYR A-2  1 401 ? 24.361  -23.899 3.118   1.00 100.37 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  N   1 
ATOM   6645  C  CA  . TYR A-2  1 401 ? 23.204  -24.528 3.744   1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CA  1 
ATOM   6646  C  C   . TYR A-2  1 401 ? 22.075  -23.527 3.981   1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  C   1 
ATOM   6647  O  O   . TYR A-2  1 401 ? 22.271  -22.316 3.886   1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  O   1 
ATOM   6648  C  CB  . TYR A-2  1 401 ? 23.613  -25.186 5.068   1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CB  1 
ATOM   6649  C  CG  . TYR A-2  1 401 ? 24.168  -24.202 6.054   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CG  1 
ATOM   6650  C  CD1 . TYR A-2  1 401 ? 23.467  -23.840 7.186   1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   6651  C  CD2 . TYR A-2  1 401 ? 25.382  -23.608 5.829   1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   6652  C  CE1 . TYR A-2  1 401 ? 23.988  -22.918 8.080   1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   6653  C  CE2 . TYR A-2  1 401 ? 25.906  -22.686 6.708   1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   6654  C  CZ  . TYR A-2  1 401 ? 25.213  -22.340 7.829   1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   6655  O  OH  . TYR A-2  1 401 ? 25.773  -21.414 8.684   1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 401 TYR A-2  OH  1 
ATOM   6656  N  N   . ILE A-2  1 402 ? 20.889  -24.049 4.275   1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  N   1 
ATOM   6657  C  CA  . ILE A-2  1 402 ? 19.733  -23.240 4.614   1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6658  C  C   . ILE A-2  1 402 ? 19.400  -23.440 6.076   1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  C   1 
ATOM   6659  O  O   . ILE A-2  1 402 ? 19.070  -24.550 6.475   1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  O   1 
ATOM   6660  C  CB  . ILE A-2  1 402 ? 18.518  -23.705 3.823   1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6661  C  CG1 . ILE A-2  1 402 ? 18.839  -23.723 2.330   1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6662  C  CG2 . ILE A-2  1 402 ? 17.311  -22.835 4.130   1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6663  C  CD1 . ILE A-2  1 402 ? 17.631  -23.979 1.463   1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 402 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6664  N  N   . ARG A-2  1 403 ? 19.484  -22.380 6.875   1.00 75.32  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  N   1 
ATOM   6665  C  CA  . ARG A-2  1 403 ? 19.179  -22.469 8.302   1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6666  C  C   . ARG A-2  1 403 ? 17.797  -21.909 8.628   1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  C   1 
ATOM   6667  O  O   . ARG A-2  1 403 ? 17.543  -20.718 8.450   1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  O   1 
ATOM   6668  C  CB  . ARG A-2  1 403 ? 20.223  -21.730 9.133   1.00 156.16 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6669  C  CG  . ARG A-2  1 403 ? 19.948  -21.766 10.628  1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6670  C  CD  . ARG A-2  1 403 ? 20.751  -20.712 11.350  1.00 167.27 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6671  N  NE  . ARG A-2  1 403 ? 20.450  -19.388 10.829  1.00 160.51 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6672  C  CZ  . ARG A-2  1 403 ? 21.079  -18.280 11.201  1.00 156.57 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6673  N  NH1 . ARG A-2  1 403 ? 20.737  -17.112 10.670  1.00 151.08 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6674  N  NH2 . ARG A-2  1 403 ? 22.055  -18.342 12.098  1.00 158.14 ? ? ? ? ? ? 403 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6675  N  N   . ILE A-2  1 404 ? 16.911  -22.774 9.116   1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  N   1 
ATOM   6676  C  CA  . ILE A-2  1 404 ? 15.558  -22.383 9.500   1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6677  C  C   . ILE A-2  1 404 ? 15.467  -22.294 11.020  1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  C   1 
ATOM   6678  O  O   . ILE A-2  1 404 ? 15.904  -23.206 11.724  1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  O   1 
ATOM   6679  C  CB  . ILE A-2  1 404 ? 14.556  -23.392 8.981   1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6680  C  CG1 . ILE A-2  1 404 ? 14.414  -23.241 7.473   1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6681  C  CG2 . ILE A-2  1 404 ? 13.233  -23.228 9.669   1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6682  C  CD1 . ILE A-2  1 404 ? 13.726  -24.412 6.839   1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 404 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6683  N  N   . THR A-2  1 405 ? 14.893  -21.202 11.519  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  N   1 
ATOM   6684  C  CA  . THR A-2  1 405 ? 15.022  -20.821 12.925  1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  CA  1 
ATOM   6685  C  C   . THR A-2  1 405 ? 13.658  -20.578 13.587  1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  C   1 
ATOM   6686  O  O   . THR A-2  1 405 ? 12.948  -19.642 13.220  1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  O   1 
ATOM   6687  C  CB  . THR A-2  1 405 ? 15.865  -19.536 13.016  1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  CB  1 
ATOM   6688  O  OG1 . THR A-2  1 405 ? 16.775  -19.476 11.904  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6689  C  CG2 . THR A-2  1 405 ? 16.652  -19.490 14.312  1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 405 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6690  N  N   . GLN A-2  1 406 ? 13.295  -21.411 14.562  1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  N   1 
ATOM   6691  C  CA  . GLN A-2  1 406 ? 11.972  -21.326 15.196  1.00 93.11  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  CA  1 
ATOM   6692  C  C   . GLN A-2  1 406 ? 12.010  -20.600 16.534  1.00 97.68  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  C   1 
ATOM   6693  O  O   . GLN A-2  1 406 ? 12.498  -21.139 17.524  1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  O   1 
ATOM   6694  C  CB  . GLN A-2  1 406 ? 11.408  -22.719 15.449  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  CB  1 
ATOM   6695  C  CG  . GLN A-2  1 406 ? 11.146  -23.521 14.219  1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  CG  1 
ATOM   6696  C  CD  . GLN A-2  1 406 ? 10.913  -24.965 14.559  1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  CD  1 
ATOM   6697  O  OE1 . GLN A-2  1 406 ? 11.827  -25.785 14.490  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   6698  N  NE2 . GLN A-2  1 406 ? 9.686   -25.289 14.952  1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 406 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   6699  N  N   . TYR A-2  1 407 ? 11.443  -19.400 16.583  1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  N   1 
ATOM   6700  C  CA  . TYR A-2  1 407 ? 11.568  -18.576 17.776  1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CA  1 
ATOM   6701  C  C   . TYR A-2  1 407 ? 10.256  -17.975 18.237  1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  C   1 
ATOM   6702  O  O   . TYR A-2  1 407 ? 9.253   -17.993 17.523  1.00 119.30 ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  O   1 
ATOM   6703  C  CB  . TYR A-2  1 407 ? 12.531  -17.439 17.504  1.00 91.84  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CB  1 
ATOM   6704  C  CG  . TYR A-2  1 407 ? 12.065  -16.574 16.371  1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CG  1 
ATOM   6705  C  CD1 . TYR A-2  1 407 ? 11.356  -15.407 16.615  1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CD1 1 
ATOM   6706  C  CD2 . TYR A-2  1 407 ? 12.303  -16.938 15.051  1.00 84.08  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CD2 1 
ATOM   6707  C  CE1 . TYR A-2  1 407 ? 10.906  -14.602 15.572  1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CE1 1 
ATOM   6708  C  CE2 . TYR A-2  1 407 ? 11.863  -16.143 13.998  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CE2 1 
ATOM   6709  C  CZ  . TYR A-2  1 407 ? 11.162  -14.972 14.264  1.00 82.11  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  CZ  1 
ATOM   6710  O  OH  . TYR A-2  1 407 ? 10.719  -14.172 13.226  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 407 TYR A-2  OH  1 
ATOM   6711  N  N   . LEU A-2  1 408 ? 10.283  -17.431 19.445  1.00 125.25 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  N   1 
ATOM   6712  C  CA  . LEU A-2  1 408 ? 9.171   -16.655 19.961  1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  CA  1 
ATOM   6713  C  C   . LEU A-2  1 408 ? 9.440   -15.161 19.735  1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  C   1 
ATOM   6714  O  O   . LEU A-2  1 408 ? 10.492  -14.647 20.124  1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  O   1 
ATOM   6715  C  CB  . LEU A-2  1 408 ? 8.982   -16.947 21.448  1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  CB  1 
ATOM   6716  C  CG  . LEU A-2  1 408 ? 8.490   -18.354 21.784  1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  CG  1 
ATOM   6717  C  CD1 . LEU A-2  1 408 ? 8.454   -18.609 23.292  1.00 144.39 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  CD1 1 
ATOM   6718  C  CD2 . LEU A-2  1 408 ? 7.119   -18.570 21.167  1.00 140.76 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A-2  CD2 1 
ATOM   6719  N  N   . ASP A-2  1 409 ? 8.506   -14.460 19.092  1.00 151.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  N   1 
ATOM   6720  C  CA  . ASP A-2  1 409 ? 8.677   -13.017 18.868  1.00 148.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  CA  1 
ATOM   6721  C  C   . ASP A-2  1 409 ? 8.247   -12.217 20.093  1.00 149.13 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  C   1 
ATOM   6722  O  O   . ASP A-2  1 409 ? 7.947   -12.797 21.149  1.00 151.53 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  O   1 
ATOM   6723  C  CB  . ASP A-2  1 409 ? 7.970   -12.541 17.584  1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  CB  1 
ATOM   6724  C  CG  . ASP A-2  1 409 ? 6.453   -12.719 17.630  1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  CG  1 
ATOM   6725  O  OD1 . ASP A-2  1 409 ? 5.848   -12.983 16.568  1.00 110.21 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   6726  O  OD2 . ASP A-2  1 409 ? 5.858   -12.579 18.720  1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   6727  N  N   . ALA A-2  1 410 ? 8.230   -10.896 19.971  1.00 140.55 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2  N   1 
ATOM   6728  C  CA  . ALA A-2  1 410 ? 7.871   -10.063 21.109  1.00 141.76 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6729  C  C   . ALA A-2  1 410 ? 6.498   -10.399 21.655  1.00 144.53 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2  C   1 
ATOM   6730  O  O   . ALA A-2  1 410 ? 6.312   -10.482 22.873  1.00 148.75 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2  O   1 
ATOM   6731  C  CB  . ALA A-2  1 410 ? 7.895   -8.605  20.706  1.00 249.45 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6732  N  N   . GLY A-2  1 411 ? 5.541   -10.579 20.749  1.00 209.45 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2  N   1 
ATOM   6733  C  CA  . GLY A-2  1 411 ? 4.176   -10.849 21.142  1.00 213.50 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6734  C  C   . GLY A-2  1 411 ? 4.164   -12.102 21.973  1.00 216.69 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2  C   1 
ATOM   6735  O  O   . GLY A-2  1 411 ? 3.270   -12.315 22.780  1.00 219.01 ? ? ? ? ? ? 411 GLY A-2  O   1 
ATOM   6736  N  N   . GLY A-2  1 412 ? 5.204   -12.906 21.801  1.00 131.88 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2  N   1 
ATOM   6737  C  CA  . GLY A-2  1 412 ? 5.263   -14.213 22.410  1.00 131.53 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6738  C  C   . GLY A-2  1 412 ? 4.857   -15.271 21.391  1.00 131.54 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2  C   1 
ATOM   6739  O  O   . GLY A-2  1 412 ? 5.078   -16.457 21.610  1.00 133.79 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A-2  O   1 
ATOM   6740  N  N   . ILE A-2  1 413 ? 4.210   -14.853 20.303  1.00 262.20 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  N   1 
ATOM   6741  C  CA  . ILE A-2  1 413 ? 3.902   -15.730 19.178  1.00 261.62 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  CA  1 
ATOM   6742  C  C   . ILE A-2  1 413 ? 5.238   -16.215 18.650  1.00 261.34 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  C   1 
ATOM   6743  O  O   . ILE A-2  1 413 ? 6.215   -15.479 18.703  1.00 261.60 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  O   1 
ATOM   6744  C  CB  . ILE A-2  1 413 ? 3.226   -14.944 18.040  1.00 154.27 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  CB  1 
ATOM   6745  C  CG1 . ILE A-2  1 413 ? 1.779   -14.589 18.370  1.00 154.31 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  CG1 1 
ATOM   6746  C  CG2 . ILE A-2  1 413 ? 3.246   -15.719 16.744  1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  CG2 1 
ATOM   6747  C  CD1 . ILE A-2  1 413 ? 0.999   -14.153 17.133  1.00 151.21 ? ? ? ? ? ? 413 ILE A-2  CD1 1 
ATOM   6748  N  N   . PRO A-2  1 414 ? 5.289   -17.464 18.171  1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  N   1 
ATOM   6749  C  CA  . PRO A-2  1 414 ? 6.334   -18.169 17.420  1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  CA  1 
ATOM   6750  C  C   . PRO A-2  1 414 ? 6.393   -17.716 15.982  1.00 94.27  ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  C   1 
ATOM   6751  O  O   . PRO A-2  1 414 ? 5.344   -17.579 15.360  1.00 95.96  ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  O   1 
ATOM   6752  C  CB  . PRO A-2  1 414 ? 5.769   -19.568 17.319  1.00 118.17 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  CB  1 
ATOM   6753  C  CG  . PRO A-2  1 414 ? 4.304   -19.330 17.261  1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  CG  1 
ATOM   6754  C  CD  . PRO A-2  1 414 ? 4.099   -18.306 18.319  1.00 118.19 ? ? ? ? ? ? 414 PRO A-2  CD  1 
ATOM   6755  N  N   . ARG A-2  1 415 ? 7.584   -17.564 15.427  1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  N   1 
ATOM   6756  C  CA  . ARG A-2  1 415 ? 7.699   -17.410 13.990  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6757  C  C   . ARG A-2  1 415 ? 8.828   -18.282 13.463  1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  C   1 
ATOM   6758  O  O   . ARG A-2  1 415 ? 9.631   -18.816 14.231  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  O   1 
ATOM   6759  C  CB  . ARG A-2  1 415 ? 7.924   -15.949 13.613  1.00 222.58 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6760  C  CG  . ARG A-2  1 415 ? 6.824   -15.030 14.076  1.00 225.04 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6761  C  CD  . ARG A-2  1 415 ? 5.491   -15.472 13.512  1.00 223.79 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6762  N  NE  . ARG A-2  1 415 ? 4.403   -14.626 13.988  1.00 224.45 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6763  C  CZ  . ARG A-2  1 415 ? 3.116   -14.837 13.728  1.00 223.73 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6764  N  NH1 . ARG A-2  1 415 ? 2.741   -15.879 12.996  1.00 222.27 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6765  N  NH2 . ARG A-2  1 415 ? 2.201   -14.005 14.208  1.00 224.29 ? ? ? ? ? ? 415 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6766  N  N   . THR A-2  1 416 ? 8.873   -18.432 12.144  1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  N   1 
ATOM   6767  C  CA  . THR A-2  1 416 ? 9.947   -19.153 11.487  1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  CA  1 
ATOM   6768  C  C   . THR A-2  1 416 ? 10.703  -18.193 10.585  1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  C   1 
ATOM   6769  O  O   . THR A-2  1 416 ? 10.111  -17.287 10.007  1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  O   1 
ATOM   6770  C  CB  . THR A-2  1 416 ? 9.391   -20.275 10.610  1.00 102.58 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  CB  1 
ATOM   6771  O  OG1 . THR A-2  1 416 ? 8.563   -21.137 11.396  1.00 106.09 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6772  C  CG2 . THR A-2  1 416 ? 10.518  -21.074 10.018  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 416 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6773  N  N   . ALA A-2  1 417 ? 12.008  -18.375 10.454  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2  N   1 
ATOM   6774  C  CA  . ALA A-2  1 417 ? 12.748  -17.583 9.486   1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2  CA  1 
ATOM   6775  C  C   . ALA A-2  1 417 ? 13.817  -18.424 8.827   1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2  C   1 
ATOM   6776  O  O   . ALA A-2  1 417 ? 14.480  -19.227 9.476   1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2  O   1 
ATOM   6777  C  CB  . ALA A-2  1 417 ? 13.346  -16.377 10.136  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 417 ALA A-2  CB  1 
ATOM   6778  N  N   . GLN A-2  1 418 ? 13.973  -18.246 7.524   1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  N   1 
ATOM   6779  C  CA  . GLN A-2  1 418 ? 14.909  -19.055 6.773   1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  CA  1 
ATOM   6780  C  C   . GLN A-2  1 418 ? 15.949  -18.166 6.155   1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  C   1 
ATOM   6781  O  O   . GLN A-2  1 418 ? 15.606  -17.192 5.489   1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  O   1 
ATOM   6782  C  CB  . GLN A-2  1 418 ? 14.191  -19.791 5.659   1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  CB  1 
ATOM   6783  C  CG  . GLN A-2  1 418 ? 15.101  -20.166 4.530   1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  CG  1 
ATOM   6784  C  CD  . GLN A-2  1 418 ? 14.367  -20.232 3.224   1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  CD  1 
ATOM   6785  O  OE1 . GLN A-2  1 418 ? 13.143  -20.354 3.194   1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   6786  N  NE2 . GLN A-2  1 418 ? 15.106  -20.143 2.127   1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 418 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   6787  N  N   . SER A-2  1 419 ? 17.213  -18.512 6.362   1.00 118.71 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2  N   1 
ATOM   6788  C  CA  . SER A-2  1 419 ? 18.311  -17.737 5.813   1.00 109.92 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2  CA  1 
ATOM   6789  C  C   . SER A-2  1 419 ? 19.271  -18.638 5.062   1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2  C   1 
ATOM   6790  O  O   . SER A-2  1 419 ? 19.595  -19.715 5.543   1.00 105.94 ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2  O   1 
ATOM   6791  C  CB  . SER A-2  1 419 ? 19.073  -17.052 6.939   1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2  CB  1 
ATOM   6792  O  OG  . SER A-2  1 419 ? 20.064  -17.918 7.454   1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 419 SER A-2  OG  1 
ATOM   6793  N  N   . GLU A-2  1 420 ? 19.733  -18.196 3.894   1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  N   1 
ATOM   6794  C  CA  . GLU A-2  1 420 ? 20.788  -18.912 3.170   1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6795  C  C   . GLU A-2  1 420 ? 22.166  -18.452 3.649   1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  C   1 
ATOM   6796  O  O   . GLU A-2  1 420 ? 22.458  -17.256 3.659   1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  O   1 
ATOM   6797  C  CB  . GLU A-2  1 420 ? 20.690  -18.694 1.655   1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6798  C  CG  . GLU A-2  1 420 ? 19.363  -19.046 1.044   1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6799  C  CD  . GLU A-2  1 420 ? 18.229  -18.378 1.767   1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6800  O  OE1 . GLU A-2  1 420 ? 18.474  -17.306 2.354   1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6801  O  OE2 . GLU A-2  1 420 ? 17.106  -18.924 1.773   1.00 94.52  ? ? ? ? ? ? 420 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6802  N  N   . GLU A-2  1 421 ? 23.019  -19.400 4.029   1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  N   1 
ATOM   6803  C  CA  . GLU A-2  1 421 ? 24.331  -19.054 4.556   1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  CA  1 
ATOM   6804  C  C   . GLU A-2  1 421 ? 25.411  -19.814 3.822   1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  C   1 
ATOM   6805  O  O   . GLU A-2  1 421 ? 25.226  -20.966 3.459   1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  O   1 
ATOM   6806  C  CB  . GLU A-2  1 421 ? 24.408  -19.348 6.058   1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  CB  1 
ATOM   6807  C  CG  . GLU A-2  1 421 ? 23.226  -18.804 6.828   1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  CG  1 
ATOM   6808  C  CD  . GLU A-2  1 421 ? 23.458  -18.756 8.312   1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  CD  1 
ATOM   6809  O  OE1 . GLU A-2  1 421 ? 24.426  -19.378 8.791   1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  OE1 1 
ATOM   6810  O  OE2 . GLU A-2  1 421 ? 22.668  -18.084 9.000   1.00 89.46  ? ? ? ? ? ? 421 GLU A-2  OE2 1 
ATOM   6811  N  N   . THR A-2  1 422 ? 26.525  -19.145 3.583   1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  N   1 
ATOM   6812  C  CA  . THR A-2  1 422 ? 27.718  -19.780 3.077   1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  CA  1 
ATOM   6813  C  C   . THR A-2  1 422 ? 28.750  -19.513 4.141   1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  C   1 
ATOM   6814  O  O   . THR A-2  1 422 ? 28.814  -18.412 4.686   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  O   1 
ATOM   6815  C  CB  . THR A-2  1 422 ? 28.203  -19.120 1.780   1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  CB  1 
ATOM   6816  O  OG1 . THR A-2  1 422 ? 27.294  -19.389 0.713   1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  OG1 1 
ATOM   6817  C  CG2 . THR A-2  1 422 ? 29.545  -19.655 1.386   1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 422 THR A-2  CG2 1 
ATOM   6818  N  N   . ARG A-2  1 423 ? 29.552  -20.513 4.468   1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  N   1 
ATOM   6819  C  CA  . ARG A-2  1 423 ? 30.652  -20.273 5.384   1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6820  C  C   . ARG A-2  1 423 ? 31.908  -20.793 4.728   1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  C   1 
ATOM   6821  O  O   . ARG A-2  1 423 ? 31.849  -21.736 3.945   1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  O   1 
ATOM   6822  C  CB  . ARG A-2  1 423 ? 30.401  -20.934 6.740   1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6823  C  CG  . ARG A-2  1 423 ? 29.064  -20.562 7.385   1.00 80.58  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6824  C  CD  . ARG A-2  1 423 ? 29.164  -19.322 8.245   1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6825  N  NE  . ARG A-2  1 423 ? 28.166  -19.333 9.311   1.00 83.06  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6826  C  CZ  . ARG A-2  1 423 ? 27.940  -18.318 10.146  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6827  N  NH1 . ARG A-2  1 423 ? 28.641  -17.198 10.026  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6828  N  NH2 . ARG A-2  1 423 ? 27.012  -18.410 11.099  1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 423 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6829  N  N   . VAL A-2  1 424 ? 33.033  -20.148 5.013   1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  N   1 
ATOM   6830  C  CA  . VAL A-2  1 424 ? 34.299  -20.520 4.392   1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  CA  1 
ATOM   6831  C  C   . VAL A-2  1 424 ? 35.350  -20.781 5.454   1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  C   1 
ATOM   6832  O  O   . VAL A-2  1 424 ? 35.608  -19.945 6.325   1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  O   1 
ATOM   6833  C  CB  . VAL A-2  1 424 ? 34.802  -19.474 3.367   1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  CB  1 
ATOM   6834  C  CG1 . VAL A-2  1 424 ? 36.116  -19.906 2.779   1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  CG1 1 
ATOM   6835  C  CG2 . VAL A-2  1 424 ? 33.796  -19.312 2.248   1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 424 VAL A-2  CG2 1 
ATOM   6836  N  N   . TRP A-2  1 425 ? 35.955  -21.957 5.355   1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  N   1 
ATOM   6837  C  CA  . TRP A-2  1 425 ? 36.833  -22.479 6.381   1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CA  1 
ATOM   6838  C  C   . TRP A-2  1 425 ? 38.258  -22.651 5.909   1.00 101.32 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  C   1 
ATOM   6839  O  O   . TRP A-2  1 425 ? 38.508  -23.168 4.821   1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  O   1 
ATOM   6840  C  CB  . TRP A-2  1 425 ? 36.312  -23.825 6.828   1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CB  1 
ATOM   6841  C  CG  . TRP A-2  1 425 ? 35.005  -23.707 7.468   1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CG  1 
ATOM   6842  C  CD1 . TRP A-2  1 425 ? 33.791  -23.753 6.864   1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   6843  C  CD2 . TRP A-2  1 425 ? 34.757  -23.507 8.862   1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   6844  N  NE1 . TRP A-2  1 425 ? 32.798  -23.606 7.796   1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   6845  C  CE2 . TRP A-2  1 425 ? 33.369  -23.453 9.033   1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   6846  C  CE3 . TRP A-2  1 425 ? 35.579  -23.384 9.986   1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   6847  C  CZ2 . TRP A-2  1 425 ? 32.782  -23.279 10.279  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   6848  C  CZ3 . TRP A-2  1 425 ? 34.994  -23.209 11.216  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   6849  C  CH2 . TRP A-2  1 425 ? 33.612  -23.154 11.354  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 425 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   6850  N  N   . HIS A-2  1 426 ? 39.184  -22.222 6.755   1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  N   1 
ATOM   6851  C  CA  . HIS A-2  1 426 ? 40.604  -22.334 6.507   1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  CA  1 
ATOM   6852  C  C   . HIS A-2  1 426 ? 41.142  -23.010 7.749   1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  C   1 
ATOM   6853  O  O   . HIS A-2  1 426 ? 40.810  -22.597 8.858   1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  O   1 
ATOM   6854  C  CB  . HIS A-2  1 426 ? 41.197  -20.932 6.371   1.00 135.78 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  CB  1 
ATOM   6855  C  CG  . HIS A-2  1 426 ? 42.679  -20.904 6.158   1.00 140.01 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  CG  1 
ATOM   6856  N  ND1 . HIS A-2  1 426 ? 43.447  -19.794 6.439   1.00 139.47 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  ND1 1 
ATOM   6857  C  CD2 . HIS A-2  1 426 ? 43.531  -21.840 5.678   1.00 145.13 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  CD2 1 
ATOM   6858  C  CE1 . HIS A-2  1 426 ? 44.710  -20.049 6.149   1.00 143.75 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  CE1 1 
ATOM   6859  N  NE2 . HIS A-2  1 426 ? 44.788  -21.285 5.685   1.00 147.14 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A-2  NE2 1 
ATOM   6860  N  N   . ARG A-2  1 427 ? 41.932  -24.065 7.591   1.00 115.66 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  N   1 
ATOM   6861  C  CA  . ARG A-2  1 427 ? 42.567  -24.654 8.756   1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6862  C  C   . ARG A-2  1 427 ? 43.921  -23.985 8.884   1.00 118.53 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  C   1 
ATOM   6863  O  O   . ARG A-2  1 427 ? 44.764  -24.129 8.003   1.00 121.07 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  O   1 
ATOM   6864  C  CB  . ARG A-2  1 427 ? 42.704  -26.181 8.620   1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6865  C  CG  . ARG A-2  1 427 ? 43.030  -26.912 9.936   1.00 123.26 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6866  C  CD  . ARG A-2  1 427 ? 43.037  -28.440 9.794   1.00 131.60 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6867  N  NE  . ARG A-2  1 427 ? 43.717  -28.856 8.575   1.00 133.48 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6868  C  CZ  . ARG A-2  1 427 ? 45.032  -28.796 8.397   1.00 133.23 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6869  N  NH1 . ARG A-2  1 427 ? 45.820  -28.339 9.367   1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6870  N  NH2 . ARG A-2  1 427 ? 45.561  -29.190 7.245   1.00 135.17 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6871  N  N   . ARG A-2  1 428 ? 44.106  -23.213 9.952   1.00 108.46 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  N   1 
ATOM   6872  C  CA  . ARG A-2  1 428 ? 45.436  -22.721 10.318  1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  CA  1 
ATOM   6873  C  C   . ARG A-2  1 428 ? 45.792  -23.134 11.750  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  C   1 
ATOM   6874  O  O   . ARG A-2  1 428 ? 45.056  -22.863 12.698  1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  O   1 
ATOM   6875  C  CB  . ARG A-2  1 428 ? 45.567  -21.204 10.126  1.00 188.78 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  CB  1 
ATOM   6876  C  CG  . ARG A-2  1 428 ? 46.951  -20.639 10.505  1.00 194.55 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  CG  1 
ATOM   6877  C  CD  . ARG A-2  1 428 ? 48.076  -21.142 9.592   1.00 196.20 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  CD  1 
ATOM   6878  N  NE  . ARG A-2  1 428 ? 47.898  -20.710 8.207   1.00 194.17 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  NE  1 
ATOM   6879  C  CZ  . ARG A-2  1 428 ? 48.237  -19.509 7.750   1.00 193.26 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  CZ  1 
ATOM   6880  N  NH1 . ARG A-2  1 428 ? 48.772  -18.615 8.568   1.00 194.36 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  NH1 1 
ATOM   6881  N  NH2 . ARG A-2  1 428 ? 48.037  -19.200 6.476   1.00 191.91 ? ? ? ? ? ? 428 ARG A-2  NH2 1 
ATOM   6882  N  N   . ASP A-2  1 429 ? 46.935  -23.794 11.880  1.00 170.62 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  N   1 
ATOM   6883  C  CA  . ASP A-2  1 429 ? 47.367  -24.396 13.133  1.00 174.87 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  CA  1 
ATOM   6884  C  C   . ASP A-2  1 429 ? 46.355  -25.423 13.645  1.00 175.67 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  C   1 
ATOM   6885  O  O   . ASP A-2  1 429 ? 45.814  -25.301 14.750  1.00 175.07 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  O   1 
ATOM   6886  C  CB  . ASP A-2  1 429 ? 47.640  -23.299 14.163  1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  CB  1 
ATOM   6887  C  CG  . ASP A-2  1 429 ? 48.467  -22.163 13.581  1.00 189.52 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  CG  1 
ATOM   6888  O  OD1 . ASP A-2  1 429 ? 49.267  -22.424 12.656  1.00 191.61 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  OD1 1 
ATOM   6889  O  OD2 . ASP A-2  1 429 ? 48.311  -21.011 14.031  1.00 187.89 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A-2  OD2 1 
ATOM   6890  N  N   . GLY A-2  1 430 ? 46.119  -26.434 12.806  1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2  N   1 
ATOM   6891  C  CA  . GLY A-2  1 430 ? 45.408  -27.655 13.161  1.00 117.74 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2  CA  1 
ATOM   6892  C  C   . GLY A-2  1 430 ? 43.947  -27.394 13.434  1.00 116.76 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2  C   1 
ATOM   6893  O  O   . GLY A-2  1 430 ? 43.129  -28.315 13.546  1.00 121.72 ? ? ? ? ? ? 430 GLY A-2  O   1 
ATOM   6894  N  N   . LYS A-2  1 431 ? 43.638  -26.105 13.514  1.00 99.01  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  N   1 
ATOM   6895  C  CA  . LYS A-2  1 431 ? 42.333  -25.609 13.890  1.00 94.59  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  CA  1 
ATOM   6896  C  C   . LYS A-2  1 431 ? 41.702  -25.046 12.643  1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  C   1 
ATOM   6897  O  O   . LYS A-2  1 431 ? 42.376  -24.381 11.860  1.00 88.91  ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  O   1 
ATOM   6898  C  CB  . LYS A-2  1 431 ? 42.494  -24.473 14.895  1.00 158.34 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  CB  1 
ATOM   6899  C  CG  . LYS A-2  1 431 ? 43.243  -24.855 16.146  1.00 161.85 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  CG  1 
ATOM   6900  C  CD  . LYS A-2  1 431 ? 42.419  -25.814 16.971  1.00 167.87 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  CD  1 
ATOM   6901  C  CE  . LYS A-2  1 431 ? 43.207  -26.321 18.160  1.00 171.45 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  CE  1 
ATOM   6902  N  NZ  . LYS A-2  1 431 ? 43.565  -25.199 19.057  1.00 169.55 ? ? ? ? ? ? 431 LYS A-2  NZ  1 
ATOM   6903  N  N   . TRP A-2  1 432 ? 40.417  -25.316 12.447  1.00 116.99 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  N   1 
ATOM   6904  C  CA  . TRP A-2  1 432 ? 39.670  -24.667 11.377  1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CA  1 
ATOM   6905  C  C   . TRP A-2  1 432 ? 39.285  -23.263 11.824  1.00 106.80 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  C   1 
ATOM   6906  O  O   . TRP A-2  1 432 ? 38.951  -23.058 12.985  1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  O   1 
ATOM   6907  C  CB  . TRP A-2  1 432 ? 38.416  -25.465 11.028  1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CB  1 
ATOM   6908  C  CG  . TRP A-2  1 432 ? 38.710  -26.776 10.373  1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CG  1 
ATOM   6909  C  CD1 . TRP A-2  1 432 ? 38.749  -28.000 10.973  1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CD1 1 
ATOM   6910  C  CD2 . TRP A-2  1 432 ? 39.019  -27.000 8.985   1.00 84.20  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CD2 1 
ATOM   6911  N  NE1 . TRP A-2  1 432 ? 39.058  -28.968 10.048  1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  NE1 1 
ATOM   6912  C  CE2 . TRP A-2  1 432 ? 39.228  -28.378 8.821   1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CE2 1 
ATOM   6913  C  CE3 . TRP A-2  1 432 ? 39.135  -26.166 7.866   1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CE3 1 
ATOM   6914  C  CZ2 . TRP A-2  1 432 ? 39.549  -28.939 7.586   1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CZ2 1 
ATOM   6915  C  CZ3 . TRP A-2  1 432 ? 39.456  -26.728 6.644   1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CZ3 1 
ATOM   6916  C  CH2 . TRP A-2  1 432 ? 39.658  -28.095 6.514   1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 432 TRP A-2  CH2 1 
ATOM   6917  N  N   . GLN A-2  1 433 ? 39.333  -22.298 10.913  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  N   1 
ATOM   6918  C  CA  . GLN A-2  1 433 ? 38.931  -20.930 11.236  1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  CA  1 
ATOM   6919  C  C   . GLN A-2  1 433 ? 37.916  -20.390 10.213  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  C   1 
ATOM   6920  O  O   . GLN A-2  1 433 ? 38.002  -20.723 9.036   1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  O   1 
ATOM   6921  C  CB  . GLN A-2  1 433 ? 40.168  -20.034 11.320  1.00 137.73 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  CB  1 
ATOM   6922  C  CG  . GLN A-2  1 433 ? 41.015  -20.277 12.557  1.00 141.25 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  CG  1 
ATOM   6923  C  CD  . GLN A-2  1 433 ? 40.246  -19.992 13.824  1.00 141.15 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  CD  1 
ATOM   6924  O  OE1 . GLN A-2  1 433 ? 39.346  -20.744 14.202  1.00 144.12 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  OE1 1 
ATOM   6925  N  NE2 . GLN A-2  1 433 ? 40.577  -18.885 14.478  1.00 141.22 ? ? ? ? ? ? 433 GLN A-2  NE2 1 
ATOM   6926  N  N   . ILE A-2  1 434 ? 36.934  -19.593 10.635  1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A-2  N   1 
ATOM   6927  C  CA  . ILE A-2  1 434 ? 36.037  -19.004 9.643   1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 434 ILE A-2  CA  1 
ATO